دور البروتينات في الأكل ، المعايير ، توازن النيتروجين ، معامل الاستهلاك ، البروتين الفسيولوجي الأدنى. نقص البروتين. البروتينات ودور اليوجا للكائن الحي. معامل التصنيف لروبنر. توازن النيتروجين الإيجابي. محتوى النيتروجين السلبي با

توازن النيتروجين النيتروجين غيور.

يتم تصنيع الأحماض الأمينية الأخرى بسهولة في الخلايا وتسمى بدائل. وهي تشمل الجلايسين ، وحمض الأسبارتيك ، والأسباراجين ، وحمض الجلوتاميك ، والجلوتامين ، والسيرين ، والبرولين ، والألانين.

ستنتهي بروتينات الأكل bezbelkove بموت الجسد. لغرس حمض أميني أساسي واحد في النظام الغذائي مما يؤدي إلى امتصاص غير كامل للأحماض الأمينية الأخرى ويرافقه تطور في توازن النيتروجين السلبي ، ونضوب ، وارتفاع في النمو وضعف الوظائف الجهاز العصبي.

مع اتباع نظام غذائي خالٍ من البروتين ، يمكن رؤية 4 جرام من النيتروجين في الدوبا ، مما يجعل 25 جرامًا من البروتين (COEF-T OF RESPONSIBILITY).

الحد الأدنى من كمية البروتين الفسيولوجي للبروتينات في الحيوانات ، والحاجة إلى مكملات النيتروجين هي 30-50 جم / يوم.

هضم بيلكيف في SHKT. خصائص مصراع الببتيداز والإضاءة ودور حمض الهيدروجين.

في منتجات الطعامهناك عدد قليل جدًا من الأحماض الأمينية فيه. من المهم أن تدخل إلى مستودع البروتينات ، حيث يتم تحللها في الأمعاء تحت تأثير إنزيمات البروتياز). خصوصية الركيزة لهذه الإنزيمات في حقيقة أن الجلد هو الأكثر انقسامًا في رابطة الببتيد ، المصنوع من الأحماض الأمينية الغنائية. البروتياز الذي يمكن تصنيف روابط الببتيد المتحلل بالماء في منتصف جزيء البروتين على أنه endopeptidases. الإنزيمات ، التي تنتمي إلى مجموعة exopeptidases ، تحلل روابط الببتيد ، تذوب مع الأحماض الأمينية الطرفية. تحت تأثير جميع البروتياز في SHKT ، تقوم البروتينات أيضًا بتفكيك شمامسة الأحماض الأمينية ، والتي تحدث بعد ذلك في خلايا الأنسجة.

تم القضاء على دور حمض الهيدروكلوريك

تكمن الوظيفة الرئيسية لسد الأعشاب في حقيقة أن البروتين محفور بطريقة جديدة. الدور الأساسي لهذه العملية هو حمض الهيدروكلوريك. تحفز البروتينات الموجودة في الأنابيب الرؤية الهيستامينتلك المجموعة من الهرمونات البروتينية - جاسترينيف، الياكو ، بأيديهم ، يدعو إلى إفراز HCI و proenzyme - البيبسينوجين. يستقر HCI في كليتينات تبطن الشرائح

Dzherelom H + є H 2 CO 3 ، حيث يستقر في clitins obkladalnye للأنبوب من CO 2 ، الذي ينتشر من الدم ، و H 2

تفكك H2 3 لإنتاج البيكربونات حتى يذوب ، وهو ما يظهر في البلازما بمشاركة بروتينات خاصة. Ioni C1 - يجب أن يكون بالقرب من تجويف الصرف عبر قناة الكلوريد.

يتم تقليل الرقم الهيدروجيني إلى 10-20.

تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك ، يحدث تمسخ للبروتينات ، والذي لم يتعرف على المعالجة الحرارية ، مما يزيد من توافر روابط الببتيد للبروتياز. حمض الهيدروكلوريك قد عمل مبيد للجراثيم وابتلاع pereskodzha البكتيريا المسببة للأمراض في الأمعاء. بالإضافة إلى ذلك ، ينشط حمض الهيدروكلوريك مادة الببسينوجين ويخلق درجة حموضة مثالية للديبيبسين.

البيبسينوجين هو بروتين يتكون من رمح متعدد الببتيد. تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك ، يتم تحويله إلى بيبسين نشط. أثناء عملية التنشيط ، نتيجة التحلل البروتيني الجزئي للنهاية N لجزيء الببسينوجين ، تتم إضافة الأحماض الأمينية الزائدة ، والتي قد تقضي على جميع الأحماض الأمينية موجبة الشحنة ، والتي في الببسينوجين. وهكذا ، في البيبسين النشط ، تكون الأحماض الأمينية سالبة الشحنة ، لأنها تشارك في التغييرات التوافقية للجزيء وتشكيل المركز النشط. جزيئات البيبسين النشطة ، التي تم إذابتها تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك ، قادرة على تنشيط جزيئات أخرى من مادة الببسين (المحفزات التلقائية). تحلل البيبسين المائي للروابط الببتيدية في البروتينات التي تحتوي على الأحماض الأمينية العطرية (فينيل ألانين ، التربتوفان ، التيروزين).

عند أطفال الثدي ، يحتوي البراز على إنزيم رينين(الكيموسين) ، الذي يسمي بلعوم الحليب. لا يوجد رينين في سبيكة الأشخاص الناضجين ، بل يتم إنشاء حليبهم تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك والبيبسين.

واحد آخر من الأنزيم البروتيني جاستريكسين.تتشابه جميع الإنزيمات الثلاثة (البيبسين والرينين والجاستريكسين) مع الهيكل الأساسي

الأحماض الأمينية الكيتونية والجليكوجينية. التفاعلات التحليلية ، توليف الأحماض الأمينية البديلة (التطبيق).

تقويض الأحماض الأمينية - zvoditsya إلى osviti بيروفات ، أسيتيل- CoA ، α -كيتوجلوتارات ، سكسينيل- CoA ، فومارات ، أوكسالو أسيتات من الأحماض الأمينية الجليكوجينية- التحويل إلى البيروفات والمنتجات الوسيطة من TCA وتحويلها إلى أوكسالأسيتات ، يمكن أن تتخلف في عملية تكوين السكر.

الكيتونيتم تحويل الأحماض الأمينية في عملية الهدم إلى acetoacetate (Lіz ، Leu) أو acetyl-CoA (Leu) ويمكن أن تتأرجح في تخليق أجسام الكيتون.

جليكوكيتوجينيكالأحماض الأمينية فيكورات لتخليق الجلوكوز ، ولتخليق أجسام الكيتون ، بحيث يتم إنتاج منتجين في عملية الهدم - مستقلب دورة السترات وأسيتو أسيتات (ثلاثي ، فين ، صور) أو أسيتيل CoA ( إيل).

التفاعلات اللاصقة - تستخدم الفائض الخالي من النيتروجين من الأحماض الأمينية البديلة لتجديد عدد كبير من المستقلبات في مسار الهدم ، حيث يتم استخدامها لتركيب الخطابات النشطة بيولوجيًا.

إنزيم البيروفات الكربوكسيلاز (الإنزيم المساعد - البيوتين) ، الذي يحفز التفاعل ، المظاهر في الكبد والميازخ.

2. الأحماض الأمينية → الجلوتامات → ألفا كيتوجلوتارات

تحت تأثير نازعة هيدروجين الجلوتامات أو ناقلات الأمين.

3.

يمكن أيضًا أن يشارك Propionyl-CoA ، ثم succinyl-CoA ، في تكسير الأحماض الدهنية الأعلى مع عدد غير زوجي من ذرات الكربون

4. الأحماض الأمينية → فومارات

5. الأحماض الأمينية → Oxaloacetate

تم العثور على ردود الفعل 2 ، 3 في جميع الأنسجة (كريم الكبد والغشاء المخاطي) ، ودي نوفو بيروفات كربوكسيلاز.

سابعا. التخليق الحيوي للأحماض الأمينية

يمكن للبشر تصنيع ثمانية أحماض أمينية: Ala و Asp و Asn و Ser و Gli و Glu و Gln و Pro. يتم امتصاص الهيكل الكربوني لهذه الأحماض الأمينية من الجلوكوز. يتم تقديم مجموعة α-amino في حمض α-keto نتيجة تفاعلات النقل. الجهات المانحة العالمي α مجموعات -Amino بمثابة غلوتامات.

من خلال مسار نقل أحماض ألفا كيتو ، التي يمتصها الجلوكوز ، يتم تصنيع الأحماض الأمينية

الجلوتامات utvoryuєtsya أيضًا مع إدخال أمين α-ketoglutarate نازعة هيدروجين الجلوتامات.

النقل: مخطط العملية ، ENZYME ، BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT أنا الأهمية السريرية لمقصد اليتيم الدم.

التحويل - تفاعل نقل مجموعة α- أمينية من ak- وإلى حمض α-keto ، وبعد ذلك يتم إنشاء حمض كيتو جديد و ak جديد. عملية النقل وحشية بسهولة

يتم تحفيز التفاعلات بواسطة إنزيمات ناقلة الأمين ، أنزيم منها عبارة عن فوسفات بيريدوكسال (PP)

تم الكشف عن ناقلات الأمين في كل من السيتوبلازم والميتوكوندريا في حقيقيات النوى الخلوية. تم العثور على أكثر من 10 aminotransferases في كليتينات الإنسان ، والتي تم استجوابها لخصوصية الركيزة. يمكن أن تدخل جميع الأحماض الأمينية Mayzhe في تفاعل التحويل ، للحصول على القليل من الليزين والثريونين والبرولين.

• في المرحلة الأولى ، حتى الفوسفات البيريدوكسال في المركز النشط للإنزيم ، تأتي مجموعة أمينية ، مثل الركيزة الأولى ، ak-i ، لمساعدة الارتباط الأديميني. يتم إذابة مركب إنزيم - بيريدوكسوم - مينفوسفات والحمض الكيتوني ، المنتج الأول للتفاعل. تتضمن هذه العملية التبني الوسيط لقاعدتي شيف.
• في المرحلة الأخرى ، يتحد مركب إنزيم بيريدوكسامين فوسفات مع حمض الكيتو وينقل المجموعة الأمينية إلى حمض الكيتو من خلال المحلول الوسيط لقاعدتين مشفرة. نتيجة لذلك ، يعود الإنزيم إلى شكله الأصلي ، ويتم تكوين حمض أميني جديد ، وهو منتج آخر من التفاعل. نظرًا لأن مجموعة الألدهيد من فوسفات البيريدوكسال لا تشغلها المجموعة الأمينية من الركيزة ، فإنها تؤسس قاعدة شيف مع مجموعة ε-amino من جذور اللايسين في المركز النشط للإنزيم

في أغلب الأحيان ، في تفاعلات التحويل ، تأخذ جزءًا من الأحماض الأمينية ، بدلاً من تلك الموجودة في الأنسجة ، وهناك زيادة كبيرة في الأنواع الأخرى - الغلوتامات ، ألانين ، الأسبارتاتوأحماض الكيتو الأخرى - α - كيتوجلوتارات ، بيروفات وأوكسالوآسيتات.المانح الرئيسي للمجموعة الأمينية هو الغلوتامات.

الإنزيمات الأكثر استخدامًا في معظم الأنسجة هي: ALT (AlAT) يحفز تفاعل التحويل بين الألانين و α-ketoglutarate. تم توطين هذا الإنزيم في العصارة الخلوية لخلايا أعضاء مختلفة ، ووجد أكبر عدد في خلايا الكبد ولحوم القلب. يحفز ACT (AST) تفاعل التحويل بين الفصل و α-ketoglutarate. يتم إذابة أوكسالأسيتات والجلوتامات. تم الكشف عن أكبر عدد من اليوجو في خلايا القلب واللحوم والكبد. خصوصية الجهاز من هذه الإنزيمات.

في الدم الطبيعي يجب أن يكون نشاط هذه الإنزيمات 5-40 وحدة / لتر. في حالة وجود الكليتين المزمن في الجسم ، تظهر الإنزيمات في الدم ، حيث يرتفع نشاطها بشكل حاد. يعتبر Oscilki ACT و ALT أكثر نشاطًا في خلايا الكبد والقلب والهيكل العظمي ، ويستخدمان لتشخيص أمراض هذه الأعضاء. في خلايا لحم القلب ، يتجاوز عدد ACT بشكل ملحوظ عدد ALT ، والكبد - من ناحية أخرى. لهذا ، مسح إعلامي خاص لمدة ساعة واحدة لنشاط كلا الإنزيمات في مصل الدم. أنشطة Spivvіdnoshennia اسم ACT / ALT "معامل دي ريتيس".المعامل الطبيعي صحي 1.33 ± 0.42. في حالة احتشاء عضلة القلب ، يزيد نشاط ACT في الدم في 8-10 مرات ، و ALT - في 2.0 مرة.

في التهاب الكبد ، يزيد نشاط ALT في بلغم الدم بحوالي 8-10 مرات ، و ACT - بمقدار 2-4 مرات.

توليف الميلانين.

انظر الميلانين

رد فعل التنشيط للميثيونين

الشكل النشط للميثيونين هو S-adenosylmethionine (SAM) - شكل السلفونات من الأحماض الأمينية ، والذي يذوب نتيجة إضافة الميثيونين إلى جزيء الأدينوزين. يمتص الأدينوزين بواسطة التحلل المائي ATP.

يتم تحفيز هذا التفاعل بواسطة إنزيم ميثيونين أدينوسيل ترانسفيراز الموجود في جميع أنواع الكليتين. البنية (-S + -CH 3) في SAM عبارة عن تجمع غير مستقر ، مما يشير إلى نشاط مرتفع لمجموعة الميثيل (اسم المصطلح "الميثيونين النشط"). هذا التفاعل فريد من نوعه بالنسبة للأنظمة البيولوجية ، وربما تكون الشظايا تفاعلًا واحدًا ، ونتيجة لذلك تزداد فوائض فوسفات ATP الثلاثة. يؤدي انقسام مجموعة الميثيل في SAM ونقلها إلى النصف المستقبِل إلى تحفيز إنزيم ميثيل ترانسفيراز. يتم تحويل SAM إلى S-adenosylhomocysteine ​​(SAT) أثناء التفاعل.

تخليق الكرياتين

الكرياتين ضروري للامتصاص في اللحوم عالية الطاقة - فوسفات الكرياتين. تركيب الكرياتين في مرحلتين تتضمن 3 أحماض أمينية: أرجينين ، جلايسين وميثيونين. في نيرقةيتم استقلاب غوانيدينوأسيتات عن طريق Diglycineamidinotransferase. يتم نقل خلات Potim guanidine في الفرنيحدث تفاعل مثيلة اليوجو.

يتم أيضًا تنفيذ تفاعلات التحويل عبر الميثيل من أجل:

• تخليق الأدرينالين والنورادرينالين.
• توليف أنسيرين من كارنوزين ؛
• مثيلة القواعد النيتروجينية في النيوكليوتيدات وفي ؛
• تعطيل المستقلبات (الهرمونات ، الوسطاء ، إلخ) وتأثيرات العوامل الخارجية ، بما في ذلك المستحضرات الطبية.

يشار أيضًا إلى تعطيل الأمينات الحيوية:

مثيلة لمشاركة SAM لتحلل ميثيل ترانسفيرازات. بهذه الطريقة ، يمكن تعطيل العديد من الأمينات الحيوية المنشأ ، وغالبًا ما يمكن ملاحظة تثبيط نشاط الغاستامين والأدرينالين. لذلك ، فإن تعطيل الأدرينالين يرجع إلى مثيلة مجموعة الهيدروكسيل في وضع العظام

سمية الأمونيا. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

لوحظ تقويض الأحماض الأمينية في الأنسجة باستمرار بجرعة 100 جم / يوم. في حالة حدوث أي نزع أمين لاحق للأحماض الأمينية ، يتم إنتاج كمية كبيرة من الأمونيا. يتم استخدام كميات أقل بشكل ملحوظ من اليوجا عندما يتم نزع الأمين الحيوي من الأمينات والنيوكليوتيدات. يتم امتصاص جزء من الأمونيا في الأمعاء بسبب وجود البكتيريا على بروتينات اليرقة (بروتينات فاسدة في الأمعاء) وتقع في دم الوريد. تركيز الأمونيا في دم الوريد البابي أعلى بشكل ملحوظ ، ويكون أقل في تدفق الدم العلوي. يحتوي الكبد على كمية كبيرة من الأمونيا ، مما يزيد من انخفاض الكمية في الدم. نادراً ما يتجاوز تركيز الأمونيا في الدم في المعتاد 0.4-0.7 ملجم / لتر (أو 25-40 ميكرو مول / لتر.

Ammiac سامة. يتحرك الجسم بزيادة طفيفة في تركيزه غير المحبب للجسم ، ويتجه إلى الجهاز العصبي المركزي. وهكذا ، فإن الزيادة في تركيز الأمونيا في الدماغ تصل إلى 0.6 ملمول أثار sudomi. قبل ظهور أعراض فرط أمونيا الدم ، الهزة ، الحركة غير الواضحة ، الملل ، القيء ، الارتباك ، هجوم الأحكام ، فقدان الذاكرة. في الحالات المزاجية المهمة ، تتطور الغيبوبة مع حركية قاتلة. من الواضح أن آلية التأثير السام للأمونيا على الدماغ والكائن الحي بشكل عام مرتبطة بنظام اليوغا على سبراتس للأنظمة الوظيفية.

• تخترق الأمونيا بسهولة أغشية الخلايا وفي الميتوكوندريا تسبب تفاعلًا يتم تحفيزه بواسطة نازعة هيدروجين الجلوتامات في وجود الجلوتامات:

α-Ketoglutarate + NADH + H + + NH 3 → غلوتامات + NAD +.

يحدث التغيير في تركيز α-ketoglutarate بسبب:

· تثبيط تبادل الأحماض الأمينية (تفاعلات التحويل) ، ثم تخليق نواقلها العصبية (الأسيتيل كولين والدوبامين وغيرهما) ؛

· طاحونة نقص الطاقة نتيجة لانخفاض سرعة TTC.

يؤدي نقص α-ketoglutarate إلى انخفاض في تركيز مستقلبات TCA ، مما يؤدي إلى تفاعل سريع لتخليق oxaloacetate من البيروفات ، والذي يصاحبه انخفاض شديد في CO 2. تعتبر قوة تحليل وتخفيف ثاني أكسيد الكربون في حالة فرط أمونيا الدم من سمات خلايا الدماغ بشكل خاص. تؤدي زيادة تركيز الأمونيا في الدم إلى زيادة الرقم الهيدروجيني على جانب البركة (يسمى القلاء). يزيد Tse ، في جوهره ، من تبخر الهيموجلوبين إلى الحموضة ، مما يؤدي إلى نقص الأكسجة في الأنسجة ، وتراكم ثاني أكسيد الكربون وحالة نقص الطاقة ، وفي هذه الحالة يعاني دماغ الرأس من مرتبة السخونة. تعمل التركيزات العالية من الأمونيا على تحفيز تخليق الجلوتامين من الجلوتامات في الأنسجة العصبية (بمشاركة مركب الجلوتامين):

الجلوتامات + NH 3 + ATP → الجلوتامين + ADP + H3 P0 4.

- يؤدي تراكم الجلوتامين في كليتينات الخلايا العصبية إلى زيادة الضغط التناضحي فيها ، وانتفاخ الخلايا النجمية ، وفي التركيزات العالية يمكن أن يسبب تورم في الدماغ. بسبب نقص GABA والوسطاء الآخرين ، يتم تعطيل توصيل النبضات العصبية ، ويتم إلقاء اللوم على السيادة. لا يخترق أيون NH 4+ عمليًا أغشية السيتوبلازم والميتوكوندريا. يمكن أن يؤدي وجود الكثير من أيونات الأمونيوم في الدم إلى تعطيل نقل الغشاء لكاتيونات الصوديوم والبوتاسيوم الأحادية التكافؤ ، مما يؤدي إلى تنافسها على القنوات الأيونية ، مما يؤثر أيضًا على توصيل النبضات العصبية.

تشير الكثافة العالية لعمليات نزع الأمين للأحماض الأمينية في الأنسجة وحتى انخفاض مستوى الأمونيا في الدم إلى تلك التي تشارك بنشاط في الخلايا في إطلاق الأمونيا من آثار الأمراض غير السامة التي يتم التخلص منها من الجسم من خلال القسم. يمكن أن تؤخذ ردود الفعل هذه في الاعتبار من خلال تفاعلات الأمونيا. تم الكشف عن أنواع قليلة من هذه التفاعلات في الأنسجة والأعضاء المختلفة. التفاعل الرئيسي هو ارتباط الأمونيا ، والذي يحدث في جميع أنسجة الجسم ، є 1.) تخليق الجلوتامين تحت تأثير إنزيم الجلوتامين:

يتم ترجمة إنزيم الجلوتامين في ميتوكوندريا كليتين ، لعمل الإنزيم ، العامل المساعد الضروري هو Mg 2+ أيونات. إن إنزيم الجلوتامين المركب هو أحد الإنزيمات التنظيمية الرئيسية لتبادل الأحماض الأمينية ويتم تثبيطه بواسطة AMP و glucose-6-phosphate ، وكذلك بواسطة Gli و Ala و Hys.

في الكليتينات المعويةتحت تأثير إنزيم الجلوتاميناز ، هناك تأثير مائي لنيتروجين الأميد في وجود الأمونيا:

يخضع الغلوتامات ، الذي استقر في التفاعل ، لعملية انتقال مع البيروفات. يتم نقل os-Aminogroup من حمض الجلوتاميك إلى مستودع الألانين:

الجلوتامين هو المتبرع الرئيسي بالنيتروجين في الجسم.يعمل نيتروجين أميد الجلوتامين على تصنيع نيوكليوتيدات البيورين والبيريميدين والأسباراجين والسكريات الأمينية وغيرها.

طريقة KIL-V لتسمية SECHEVIN إلى اليتيم الدم

في الوطن الأم البيولوجية ، يستخدم M. للمساعدة في طرق قياس الغاز ، وطرق القياس الضوئي المباشر ، والتي تعتمد على تفاعل M. مع خطابات مختلفة ، مع اعتماد كميات متساوية الجزيئات من منتجات zabarvlenye ، وكذلك الطرق الأنزيمية مع إنزيم بديل رتبة رئيس. تعتمد طرق قياس الغازات على صوديوم الهايبوبروميت المؤكسد في وسط البركة NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. يتم التحكم في حجم النيتروجين الغازي بمساعدة جهاز خاص ، وغالبًا ما يكون جهاز Borodin. ومع ذلك ، فإن هذه الطريقة منخفضة الدقة والنوعية. من أوسع الطرق الضوئية ، والتي تعتمد على تفاعل M. مع ثنائي أسيتيل أحادي أكسيد (تفاعل فيرون).

لغرض سيشوفيني في مقاطع الدم Syrovattsі و Vivorist ، قم بتوحيد الطريقة ، بالاعتماد على تفاعل M. مع ثنائي الأسيتيل أحادي أكسيد في وجود thiosemicarbazide وأملاح اللعاب في الوسط الحمضي. Іnshim unіf_kovanim بواسطة طريقة التعيين M. є طريقة urease: NH2-CO-NH2 → يوريز NH3 + CO2. Ammia ، الذي رأيته ، يذوب مع هيبوكلوريت الصوديوم والإندوفينول الفينول ، الذي له لون أزرق. شدة العدوى تتناسب مع ضباب M. في العينة النهائية. رد فعل اليوريس محدد للغاية ، للمتابعة يستغرق أكثر من 20 µlمصل الدم ، تمت تربيته بنسبة 1: 9 مع NaCI (0.154 M). يمكن استخدام ساليسيلات الصوديوم كبديل للفينول بالنيابة ؛ يخفف مصل الدم على النحو التالي: حتى 10 µlتعطي صفارات الدم 0.1 ملالرصاص أو كلوريد الصوديوم (0.154 م). يستمر التفاعل الأنزيمي في كلا vipads عند 37 درجة مع سحب 15 و 3-3 1/2 الخامس عشربوضوح.

Pokhіdnі M. ، في الجزيئات التي يتم استبدال ذراتها بجذور الحمض ، يمكن تسميتها ureides. يتشابه الكثير من بدائل الهالوجين والشمامسة والعصرية في الطب مع الفيكوري كمنتج طبي. قبل ureidives ، على سبيل المثال ، أملاح حمض الباربيتوريك (مالونيل سيشوفين) ، ألوكسان (ميسوكساليل سيكوفين) ؛ ureide حلقي غير متجانس - حمض السيك .

المخطط التخطيطي لانحلال الهيمو. البيليروبين "المباشر" و "غير المباشر" ، الأهمية السريرية لتسمية اليوغا.

الهيم (الهيموكسيجيناز) -بيليفيردين (اختزال بيليفيردين) -ب_ليروبين (UDP-glucuranyltransferase) -b_lirubinmonoglucuronide (UD-glucuronyltransferase) -b_lirubindiglucuronide

في الحالة الطبيعية ، يصبح تركيز البيليروبين العفوي في البلازما 0.3-1 مجم / ديسيلتر (1.7-17 ميكرولتر / لتر) ، 75٪ من الكمية الإجمالية لتغيرات البيليروبين في الشكل غير المترافق (البيليروبين غير المباشر). في العيادات ، يُطلق على اقتران البيليروبين اسم مباشر ، لأن النبيذ مقاوم للماء ويمكن دمجه بسهولة مع مادة ديازوريجين ، مما يقلل من لون الحمرة ، وهذا رد فعل مباشر لفان دير بيرج. يعتبر البيليروبين غير المقترن كارهًا للماء ، لذلك يوجد في بلازما الدم في مركب يحتوي على الألبومين ولا يتفاعل مع ديازوريكتيف حتى يتم تحللها حراريًا ، حتى يتم إخطارها من قبل بائع تجزئة عضوي ، على سبيل المثال ، الإيثانول ، مثل الألبومين. غير مترافق أو روبين ، والذي ، بالاشتراك مع أزوبارفنيك ، فقط بعد ترسيب البروتين ، يسمى البيليروبين غير المباشر.

في المرضى الذين يعانون من أمراض الكبد - كليتين ، التي تصاحبها زيادة بمقدار 3 أضعاف في تركيز البيليروبين المترافق ، يظهرون في الدم شكلاً ثالثًا من بيليروبين البلازما ، حيث يرتبط البيليروبين تساهميًا بالألبومين ، وبهذا اليوجوجو. في بعض الحالات ، يمكن العثور على ما يصل إلى 90٪ من إجمالي دم البيليروبين في هذا الشكل.

طريقة تعيين الهيموغلوبين: الفيزيائية (التحليل الطيفي للهيموغلوبين وفيروبنه اليوجا) ؛ الفيزيائية والكيميائية (OTRIMANNY CRYSTAL in HEMINE HYDROGEN).

التحليل الطيفي للهيموجلوبين واليوغا. عند النظر إلى اختلاف أوكسي هيموغلوبين ، تظهر مجموعة متنوعة من الطرق الطيفية في الجزء الأصفر والأخضر من الطيف بين خطوط فراونهوفر D و E من مسحتين نظاميتين للطين ، في نفس الجزء من الطيف ، يوجد واحد فقط smuga واسع النطاق في نفس الجزء من الطيف. Vіdmіnostі vіdmіnnostі v polinannі vipromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom بمثابة الأساس لطريقة vіchennіnі stаlіnіnі krovі sіchennі sіsnemі krovi. قياس التأكسج.

الكاربيموغلوبين في طيفه قريب من أوكسي هيموغلوبين ، بروتين مع إضافة الكلام ، مما يدل على أن الكاربيموغلوبين يحتوي على ضبابين من الطين. يتميز طيف الميثيموغلوبين بضباب دخان ضيق واحد على حدود الأجزاء الحمراء والصفراء من الطيف ، وآخر ضباب ضبابي ضيق على حدود المناطق الصفراء والخضراء ، والناريشتي ، والضباب الدخاني العريض الثالث بالقرب من الجزء الأخضر من الطيف. .

بلورات هيمينو أو حمض الهيماتين الهيدروكلوريك. من سطح البقع ، يتم كشطه على الموضوع ، ويتم قطع اسبرطة الحبوب. يتم إضافة 1-2 حبة لهم ملح المطبخو 2-3 قطرات من krizhanoy otstovoy to-ty. الشارب منحني مع طية منحنية ، ويتم تسخينه بعناية ، ولا يؤدي إلى الغليان. يحدث وجود الدم بسبب ظهور بلورات دقيقة من اللون البني والأصفر مثل الصفائح المعينية. إذا تم تشكيل البلورات بشكل فاسد ، فإنها تبدو مثل القنب. إن حيازة البلورات على الجين ، بجنون ، يجلب وجود كائن الدم إلى جسم الدم. نتيجة سلبيةلا تحاول أي قيمة. بيت الدهن ، الارزة يجعل من السهل قطع البلورات في الهيمين

الأشكال النشطة من OID: أنيون فوق أكسيد ، هيدروجين بيروكسيد ، هيدروكسي راديكال ، بيروكسينيتريت. تاسعا شرح أسباب السموم. دور روس الفسيولوجي.

في CPE ، يدخل ما يقرب من 90٪ من clitin Pro 2. Reshta O 2 يفوز في إجمالي آخر. الإنزيمات ، التي تشارك في OVR مع تحويل O2 ، تنقسم إلى مجموعتين: أوكسيديز وأوكسجيناز.

أوكسيديز Vicorous هو فقط متقبل للإلكترون ، مما يؤدي إلى H 2 Pro أو H 2 Pro 2.

تشتمل إنزيمات الأكسجين على ذرة حمض واحدة (أحادي أوكسيجيناز) أو اثنتين (ديوكسيجيناز) في منتج التفاعل المذاب.

على الرغم من أن هذه التفاعلات لا تصاحبها تخليق ATP ، إلا أن الروائح ضرورية لتفاعلات محددة في تبادل الأحماض الأمينية) ، وتخليق الأحماض الدهنية والستيرويدات) ، في تفاعلات الكلام الأجنبي في الكبد

في معظم التفاعلات التي تنطوي على الحموضة الجزيئية ، يتم التجديد خطوة بخطوة مع نقل إلكترون واحد إلى مرحلة الجلد. مع نقل إلكترون واحد ، يحدث تبني أشكال الحموضة عالية التفاعل الوسيطة.

في حالة عدم الاستيقاظ ، فإن الكيسين غير سام. يرتبط اعتماد الأشكال السامة من الحموضة بخصائص هيكلها الجزيئي. حوالي 2 انتقام 2 إلكترون غير متزاوج ، كما لو كانوا منتشرين في مدارات مختلفة. يمكن للجلد من هذه المدارات أن يقبل إلكترونًا واحدًا.

يحدث تجديد Pro 2 نتيجة 4 انتقالات لإلكترون واحد:

الأكسيد الفائق والبيروكسيد وجذر الهيدروكسيل عبارة عن أكاسيد نشطة تسبب مشاكل خطيرة للمكونات الهيكلية الغنية للخلايا.

يمكن للأشكال النشطة من الحمض أن تحلل الإلكترونات إلى جراثيم غنية ، وتحولها إلى جذور حرة جديدة ، وتبدأ تفاعلات أكسيد لانسيت

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv n komponenti kіtini. 1 - هدير البيض. 2 - EP poshkodzhennya ؛ 3 - تمزق الغشاء النووي وتلف الحمض النووي ؛ 4 - انهيار أغشية الميتوكوندريا. اختراق في كليتينا الماء والأيونات.

انحلال الأكسيد الفائق في CPE.قد يكون "Vitik" للإلكترونات في CPE ناتجًا عن انتقال الإلكترون بسبب مشاركة الإنزيم المساعد Q. عند استكماله ، يتم تحويل ubiquinone إلى semiquinone الأنيوني الجذري. يتفاعل جذر cei الجذري غير الأنزيمي مع O 2 مع محاليل جذرية الأكسيد الفائق.

يتم إنشاء معظم الأشكال النشطة من الحامض أثناء نقل الإلكترونات من CPE ، عن طريق الأنف ، أثناء عمل معقد QH 2 -dehydrogenase. يرجع هذا إلى نتيجة النقل غير الأنزيمي ("الانسكاب") للإلكترونات من QH 2 إلى kisen (

في مرحلة نقل الإلكترون بسبب مشاركة السيتوكروم أوكسيديز (المركب الرابع) ، لا تظهر "تحولات" الإلكترونات في إنزيمات المراكز النشطة الخاصة ، والتي تنتقم من Fe و Cu و 2 بدون تأثير وسيط حر الراديكاليين.

في الكريات البيض البلعمية ، يتم تعزيز عملية البلعمة عن طريق التحميض والقضاء على الجذور النشطة. يتم إذابة الأشكال النشطة من الحامض نتيجة لتفعيل NADPH-oxidase ، والذي يتم توطينه بشكل أكثر أهمية على الجانب الخارجي من غشاء البلازما ، مما يؤدي إلى ظهور ما يسمى بـ "المشاعر التنفسية" للأشكال النشطة الثابتة من الحامض

يحمي الجسم في صورة أشكال سامة وفعالة من الحامض ، مع ظهور مظاهر في جميع كليتينات الإنزيمات المحددة للغاية: سوبروكسيد ديسموتاز ، كاتلاز ، جلوتاثيون بيروكسيديز ، بالإضافة إلى عمل مضادات الأكسدة.

نماذج ZNESHKOZHNYA النشطة KISNYU. نظام مضادات الأكسدة الإنزيمية (كاتالاز ، التخلص من الأكسيد الفائق ، بيروكسيداز الجلوتاثيون ، تقليل الجلوتاثيون). مخططات العمليات ، ثنائية النواة ، معالجة خاطئة.

يحفز ديسموتاز الفائق تفاعل تفكيك جذور الأنيون الفائق:
O2.- + O2.- \ u003d O2 + H 2O2
أثناء التفاعل ، تم إذابة البيروكسيد في الماء ، وتعطلت مادة البناء SOD ، ديسموتاز فوق أكسيد zavzhd "pratsyuє" في أزواج مع scatalase ، كما لو كان يقسم بيروكسيد الماء بشكل فعال إلى ألواح محايدة تمامًا.

الكاتلاز (CF 1.11.1.6)- بروتين الدم ، الذي يحفز تفاعل بيروكسيد الماء ، والذي يحدث بعد تفاعل تفكيك جذري الأكسيد الفائق:
2H2O2 = 2H2O + O2

يحفز الجلوتاثيون بيروكسيديز التفاعلات ، حيث يقوم الإنزيم بتحويل بيروكسيد الماء إلى ماء ، كما يحول هيدروكسيدات الهيدروكسيد العضوية (ROOH) إلى هيدروكسيدات هيدروكسيد ، ونتيجة لذلك ، ينتقل إلى ثاني كبريتيد مؤكسد شكل GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

الجلوتاثيون بيروكسيديز zneshkodzhuє ليس فقط H2O2 ، ولكن أيضًا أنواع مختلفة من بيروكسيل الدهون العضوية ، حيث يتم امتصاصها في الجسم في وقت تنشيط POL.

اختزال الجلوتاثيون (CF 1.8.1.7)- بروتين فلافوبروتين مع مجموعة اصطناعية فلافينادينين ثنائي النوكليوتيد ، تتكون من وحدتين فرعيتين متطابقتين. اختزال الجلوتاثيونيحفز تفاعل إضافة الجلوتاثيون إلى الشكل المؤكسد لـ GS-SG وجميع إنزيمات الجلوتاثيون التخليقية الأخرى:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

إنزيم عصاري خلوي كلاسيكي لحقيقيات النوى. يحفز الجلوتاثيون ترانسفيراز التفاعل:
RX + GSH = HX + GS-SG

مرحلة الاقتران في نظام التميز للخطاب السام. انظر CON'YUGATSІЇ (تطبيق ردود الفعل مع FAFS ، UDFGK)

الاقتران هو مرحلة أخرى من تطور الكلام ، حيث من الضروري الانضمام إلى مجموعات وظيفية ، والتي يتم تسويتها في المرحلة الأولى ، أو مجموعات أخرى من الحركة الذاتية ، مما يزيد من قابلية الماء ويقلل من سمية الكائنات الحيوية الغريبة.

1. دور المحولات في تفاعلات الاقتران

UDP- جلوكورونيل ترانسفيراز.تتمركز بشكل رئيسي في ER يوريدين ثنائي فوسفات (UDP) - يضيف الجلوكورونيل ترانسفيراز حمض الجلوكورونيك الزائد إلى جزيء الكلام ، ويتم هضمه أثناء الأكسدة الميكروسومية

زغال: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

سلفوترانسفيراز.تحفز ناقلات الكبريتات السيتوبلازمية تفاعل الاقتران ، عندما يكون هناك فائض من حامض الكبريتيك (-SO3H) على شكل 3 "-فوسفودينوسين -5" -فوسفوسلفات (FAPS) مع الفينولات أو الكحولات أو الأحماض الأمينية.

تفاعل الحرق: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

يشارك إنزيمات سلفوترانسفيراز و UDP-glucuronyltransferase في xenobiotics الخارجية ، وتعطيل الأدوية والأمراض الذاتية النشطة بيولوجيًا.

الجلوتاثيون ترانسفيراز. خاصة من بين الإنزيمات التي تشارك في xenobiotics ، تشارك في تعطيل المستقلبات الطبيعية ، الجلوتاثيون ترانسفيراز (GT). يعمل الجلوتاثيون ترانسفيراز في جميع الأنسجة ويلعب دورًا مهمًا في تعطيل مستقلبات الجسم: هرمونات الستيرويد والبيليروبين والأحماض الدهنية.

الجلوتاثيون عبارة عن ثلاثي الببتيد Glu-Cis-Gli (فائض من حمض الجلوتاميك مضاف إلى مجموعة كربوكسيل السيستين في الجذر). قد يكون لـ HT خصوصية واسعة للركائز ، والتي يتجاوز العدد الإجمالي لها 3000. يبدو HT أكثر ثراءً في الخطابات الكارهة للماء ويعطلها ، لكن التعديلات الكيميائية الناتجة عن مشاركة التلميع يتم تسخينها قليلاً فقط. ركائز Tobto - الكلام ، yak ، من جانب واحد ، يمكن أن يصنع مركزًا كارهًا للكهرباء (على سبيل المثال ، مجموعة OH) ، ومن الجانب الآخر - منطقة كارهة للماء. Zneshkodzhennya، tobto. يمكن تعديل التعديل الكيميائي للبيوتيك لمشاركة GT بثلاث طرق مختلفة:

مسار اقتران الركيزة R مع الجلوتاثيون (GSH): R + GSH → GSRH ،

نتيجة لاستبدال nucleophilic: RX + GSH → GSR + HX ،

تحويل الأكاسيد الفوقية العضوية إلى كحول: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

في التفاعل: الأمم المتحدة - مجموعة الهيدروبيروكسيد ، GSSG - أكسدة الجلوتاثيون.

يلعب نظام التعرف على مشاركة HT والجلوتاثيون دورًا فريدًا في تكوين مقاومة الجسم للانصبابيات المختلفة وهو أهم آلية للاستجابة المناعية. في سياق التحول الأحيائي لبعض المواد الغريبة الحيوية تحت تأثير GT ، يتم تحويل الثيوثيرات (اقترانات RSG) ، ثم يتم تحويلها إلى مركابتان ، ومن بينها تم الكشف عن المنتجات السامة. تقارن Ale GSH بمزيد من المواد الغريبة الحيوية ، وأقل تفاعلًا وأكثر مقاومة للماء ، وأقل سمية ، وبالتالي فهي أقل سمية وأسهل لإخراجها في الجسم

يمكن لـ HT بمراكزها الكارهة للماء أن تزيد بشكل غير تساهمي من حجم lі-pofilnye spoluk (التقلبات الفيزيائية) ، مما يمنع تغلغلها في المجال الدهني للأغشية وتعطيل وظائف الخلايا. هذا هو السبب في أن GT يسمى أحيانًا الألبومين داخل الخلايا.

يمكن لـ GT أن تربط تساهميًا بمواد xenobiotics ، وهي عبارة عن إلكتروليتات قوية. ظهور مثل هذه الخطابات هو "الانغماس الذاتي" بالنسبة لـ GT ، ولكنه آلية إضافية للبظر.

أسيتيل ترانسفيراز ، ميثيل ترانسفيراز

تحفز أسيتيل ترانسفيراز تفاعلات الاقتران - نقل فائض الأسيتيل من أسيتيل CoA إلى نيتروجين مجموعة SO2NH2 ، على سبيل المثال ، في مستودع السلفوناميدات. الغشاء و methyltransferases السيتوبلازمية methylate the -P = O ، -NH2 و SH- مجموعات من الكائنات الحية الغريبة بمشاركة SAM.

دور هيدروليسات الإيبوكسيد في الديولات الذائبة

تشارك إنزيمات أخرى في المرحلة الأخرى من التطور (تفاعلات الاقتران). يضيف إيبوكسيد هيدرولاز (إيبوكسيد هيدراتاز) الماء إلى إبوكسيد البنزين والبنزبيرين والكربوهيدرات الأخرى متعددة الحلقات ، التي تذوب خلال المرحلة الأولى من المرض ، وتحولها إلى ديول (الشكل 12-8). الإيبوكسيدات ، الملوثة بالأكسدة الميكروسومية ، هي مواد مسرطنة. قد يكون للرائحة الكريهة نشاط كيميائي مرتفع وقد تشارك في تفاعلات الألكلة غير الأنزيمية للبروتينات والحمض النووي الريبي والحمض النووي. يمكن أن تؤدي التعديلات الكيميائية لهذه الجزيئات إلى تحول الخلية الطبيعية إلى بوهلينا.

دور بيلكيف في كارشوفاني ، نورمي ، توازن النيتروجين ، معامل العلاقة ، الفسيولوجي بيلكوفي الحد الأدنى. عدم كفاية بيلكوفا.

قد يأخذ AK 95 ٪ من كل النيتروجين ، وستعمل نفس الرائحة الكريهة على تحسين توازن النيتروجين في الجسم. توازن النيتروجين- الفرق بين كمية النيتروجين التي يجب أن تكون معه ، وكمية النيتروجين الظاهرة. مثل كمية النيتروجين التي تأتي ، تُرى الكمية القديمة ، ثم تأتي النيتروجين غيور.يستخدم هذا المعسكر من قبل شخص سليم لتناول وجبة عادية. يمكن أن يكون توازن النيتروجين إيجابيًا (يكون إمداد النيتروجين أكبر ، ويقل إفرازه) عند الأطفال والمرضى. التوازن السلبي للنيتروجين (النيتروجين البصري أكثر أهمية مما هو ضروري) يتم حمايته من الشيخوخة والجوع وساعة الأمراض الهامة. مع اتباع نظام غذائي خالٍ من البروتين ، يصبح توازن النيتروجين سالبًا. الحد الأدنى لكمية البيض في zhzhі ، الحاجة إلى سائل نيتروجين ، هو 30-50 جم / cyt ، والكمية المثلى لمتوسط ​​الحاجة المادية هي ~ 100-120 جم / يوم.

الأحماض الأمينية ، تركيب بعض الطيات غير الاقتصادية للجسم ، من الواضح أنه من الأفضل إخراجها. تسمى هذه الأحماض الأمينية أساسية. وهي تشمل فينيل ألانين ، ميثيونين ، ثريونين ، تريبتوفان ، فالين ، ليسين ، ليسين ، آيزولوسين.

غالبًا ما يطلق على اثنين من الأحماض الأمينية - الأرجينين والهيستيدين بدائل. - التيروزين والسيستين - استبدال عقليًا ، يتأرجح لتخليق الأحماض الأمينية الأساسية. يتم تصنيع التيروزين من فينيل ألانين ، ويتم الكشف عن الذرة الضرورية من ميثيونين سيركا إلى السيستين.

يتم تصنيع الأحماض الأمينية الأخرى بسهولة في الخلايا وتسمى بدائل. وهي تشمل الجلايسين ، وحمض الأسبارتيك ، والأسباراجين ، وحمض الجلوتاميك ، والجلوتامين ، والسلسلة ،

الحد الأدنى من البروتين

أقل كمية من البروتين في zhzhі ضرورية للحفاظ على السائل النيتروجين في الجسم. تغيير في البروتين في الجزء السفلي من B. m. ب.م. للإيداع من حيث الخصائص الفردية للجسم ، والعمر ، واللياقة البدنية ، وكذلك من حيث الجودة والكمية للمكونات الأخرى غير البروتينية (الكربوهيدرات ، الدهون ، الفيتامينات ، إلخ). تتغير كمية البروتين الضرورية للإنسان والمخلوقات فيما يتعلق بالقيمة البيولوجية للبروتينات الغذائية التي تختلف عن بعض الأحماض الأمينية المختلفة (Div. Amino acids). غنية بالبروتينات ومبالغ البروتين ، وذلك لوجود الأحماض الأمينية الغنائية فيها ، حيث لا يمكن تصنيعها في جسم الإنسان والمخلوقات. لتخزين الحصص الغذائية ، يتم توجيههم بالبروتين الأمثل ، بحيث تكون كمية البروتين ضرورية لتوفير احتياجات الجسم ؛ بالنسبة للشخص الناضج ، فهو يساوي 80-100 جيالسنجاب مع المهم ممارسة جسدية - 150 تم العثور على R.ديف بيلكي ، تبادل بيلكوفي ، تبادل الخطب.

ج. ن. كاسل.

موسوعة راديانسكا الكبرى. - م: موسوعة راديانسكا. 1969-1978 .

نتعجب من نفس "البروتين الأدنى" في القواميس الأخرى:

الحد الأدنى من البروتين- - الحد الأدنى من البروتين ، الزداتني لزيادة توازن النيتروجين في الجسم ؛ يحسب لكل 1 كجم من الكتلة الحية للمخلوق: يوم الراحة 0.7 0.8 ، يوم العمل 1.2 1.42 ؛ بقرة مرضعة 0.6 0.7 ؛ البقرة المرضعة 1.0 ؛ vivtsі ، ... مسرد للمصطلحات من فسيولوجيا الكائنات الزراعية

بيلكوفي أوبمين- BILKOVIY OBMІN ، افهم ، sho plyuє وصول خطابات البروتين في الجسم ، وتغيراتها في الكائن الحي (div. تبادل الكلام في المنتصف) ورؤية نواتج احتراق البروتين على مرأى من Sechovin ، الكربوني حمض والماء وغيرها من الكلام. زيدنان. ب. الصرف ...

معسكر كائن مخلوق ، حيث تكون كمية النيتروجين التي يتم إحضارها (مع المقطع العرضي والبراز) مساوية لكمية النيتروجين التي يمتلكها القنفذ. الكائن الحي الناضج في القاعدة يعيد بناءه في المحطة A. r. متوسط ​​طلب الشخص الناضج على النيتروجين هو 16 ...

- (في شكل Izo ... وقوة dýnamis اليونانية ، zdatnіst) قانون izodinamії ، إمكانية الاستعاضة في النظام الغذائي عن خطابات دقيقة بأخرى مكافئة بكميات منتجة للطاقة. افهم أنا. بدأه عالم وظائف الأعضاء الألماني م. روبنر. موسوعة راديانسكا الكبرى

بروتين الكلام ، البروتينات ، الطبقات العضوية المطوية ، وهي أهم جزء من بروتوبلازم خلايا الجلد الحية. تتكون ب من الفحم (50-55٪) ، الماء (6.5-7.5٪) ، النيتروجين (15-19٪) ، الحامض (20.0-23.5٪) ، الكبريت (0.3- 2.5٪) وغيرها ... ... Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU ، بعد أن أثبتت أنه يمكنني منح العمال والعسكريين الفرصة لتجديد قوتهم وتلك الطاقة في العقول الأكثر ودية وصحية خلال ساعة دخولهم تحت الحراسة. على مرأى من المصحة د. لا تضع ... موسوعة طبية عظيمة

الإلزام- (lat. obliteratio omission) ، وهو مصطلح يستخدم لتسمية المغلق ، أو إغفال فراغ chi іnshої ، أو التنوير من أجل نمو إضافي للنسيج ، والذي ينتقل من جانب جدران هذا العرين الفارغ. يظهر بشكل متكرر. موسوعة طبية عظيمة

مرض السل- ميد. السل ليس مرضًا معديًا يسمى المتفطرة السلية ويتميز بتطور الحساسية البظر ، والأورام الحبيبية المحددة في مختلف الأعضاء والأنسجة ، وصورة سريرية متعددة الأشكال. جرح مميز ليجين. مرض Dovіdnik іz

مرض معدي- مرض معدي. عند الرومان ، تم استخدام كلمة "عدوى" في فهمهم لمجموعة من الأمراض السيئة ، والتي كانت مصحوبة بحمى ، غالبًا ما تكون مليئة بالاتساع التام وتستلقي في خضم تجول ... موسوعة طبية عظيمة

يتناول الطعام- غذاء. الصمستية: أنا. الأكل كاجتماعي. مشكلة النظافة. حول ثقب P. في ضوء التطور التاريخي للمجتمع البشري ........ . 38 مشكلة P. في المجتمع الرأسمالي 42 تنوع منتجات P. في روسيا القيصرية في SRSR ... موسوعة طبية عظيمة

دور البروتينات في الأكل ، المعايير ، توازن النيتروجين ، معامل الاستهلاك ، البروتين الفسيولوجي الأدنى. نقص البروتين.

توازن النيتروجين- الفرق هو بين كمية النيتروجين التي يجب أن توجد بها ، وكمية النيتروجين التي تظهر (مهم في وجود أملاح السيكوفين والأمونيوم). مثل كمية النيتروجين التي تأتي ، تُرى الكمية القديمة ، ثم تأتي النيتروجين غيور.يستخدم هذا المعسكر من قبل شخص سليم لتناول وجبة عادية. يمكن أن يكون توازن النيتروجين إيجابيًا (يجب أن يكون النيتروجين أكثر ، وأقل تفرزًا) عند الأطفال ، وكذلك في المرضى ، حيث يستيقظون بعد الأمراض الشديدة. التوازن السلبي للنيتروجين (النيتروجين البصري أكثر أهمية مما هو ضروري) يتم حمايته من الشيخوخة والجوع وساعة الأمراض الهامة. مع اتباع نظام غذائي خالٍ من البروتين ، يصبح توازن النيتروجين سالبًا. حتى تتوقف كمية النيتروجين ، التي تُرى ، عن الزيادة وتستقر تقريبًا بقيمة 4 جم / دوبو. يمكن العثور على هذه الكمية من النيتروجين في 25 جم من البروتين. أيضًا ، في حالة تجويع البروتين من أجل الدوبا ، يتم اختراق حوالي 25 جرامًا من أقمشة البروتين في الجسم. الحد الأدنى لكمية البيض في zhzhі ، الحاجة إلى سائل نيتروجين ، هو 30-50 جم / cyt ، والكمية المثلى بمتوسط ​​الحاجة المادية ~ 100-120 جم / يوم.

معايير البروتين في المطعم.

للحفاظ على المياه النيتروجينية ، يكفي زرع 30-50 جم من البروتين لكل حصاد. قم ببناء مثل kіlkіst وليس zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti و zdorov'ya. اعتماد قواعد تناول البروتين للكبار والأطفال لحماية مناخ العقل والمهنة وعوامل أخرى. البالغ الذي لديه حاجة جسدية متوسطة هو المسؤول عن أخذ 100-120 جرام من البروتين لكل حصاد. مع العمل البدني الشاق ، يرتفع المعدل إلى 130-150 جم. في نفس الوقت ، أنا على وشك أن أكتب بروتينات مختلفة للمخلوق ورحلة الندى.

نقص البروتين

يبدو أن غرس الكروم الثلاثي من النظام الغذائي للأشخاص الذين يعانون من الدهون أو الكربوهيدرات لا يؤدي إلى تغييرات مهمة في الصحة. ومع ذلك ، فإن تناول الطعام الخالي من البروتين (خصوصًا التافه) يستدعي ضررًا خطيرًا للتبادل وينتهي حتماً بموت الجسم. يؤدي إدخال أحد الأحماض الأمينية الأساسية من حمية اليرقة إلى امتصاص غير كامل للأحماض الأمينية الأخرى ويرافقه تطور في توازن النيتروجين السلبي وزيادة وانتفاخ واختلال وظائف الجهاز العصبي. تم الكشف عن مظاهر محددة لنقص أحد الأحماض الأمينية في عيون العين نتيجة البروتينات إضافة الأحماض الأمينية الغنائية. لذلك ، بسبب وجود السيستين (أو السيستين) ، يتم إلقاء اللوم على نخر معاد للكبد ، الهيستيدين - إعتام عدسة العين ؛ أدى تناول الميثيونين اليومي إلى الإصابة بفقر الدم والسمنة وتليف الكبد ، وانحراف الكبد ونزيفه. كان اللايسين في غذاء الصغار مصحوبًا بفقر الدم والموت المفاجئ (وهو متلازمة شائعة في الحيوانات الأكبر سنًا).

يؤدي عدم كفاية تناول البروتين إلى المرض - "kvashiorkor" ، والتي تعني في الترجمة "الصبي الذهبي (أو الأحمر)". يتطور المرض عند الأطفال ، كما لو أن حليب تلك المخلوقات الأخرى قد تم تناولها ، ويتم إطعامهم حصريًا بالقنفذ الندي ، والذي يشمل الموز والقلقاس والدخن ، وفي أغلب الأحيان ، الذرة. يتميز كواشيوركور بتخلف النمو وفقر الدم ونقص بروتينات الدم (غالبًا مصحوبًا بالتورم) ومرض الكبد الدهني. في الأسود ، يكون لون الشعر أحمر بني. في كثير من الأحيان ، يصاحب المرض ضمور في خلايا الجريب تحت الكتف. نتيجة لذلك ، يتم تعطيل إفراز إنزيمات البنكرياس ولا يمكن الحصول على كمية قليلة من البروتينات الموجودة. ويلاحظ أن هناك زيادة في إفراز الأحماض الأمينية الحرة من القسم. بدون الابتهاج ، سيكون معدل وفيات الأطفال 50-90٪. دع الأطفال ينجون ، كان نقص البروتين يسبب ضررًا لا رجعة فيه لكل من الوظائف الفسيولوجية والحيوية الوردية. يحدث المرض عندما ينتقل الشخص المريض إلى نظام غذائي غني بالبروتين ، والذي يتضمن عددًا كبيرًا من اللحوم ومنتجات الألبان. تتمثل إحدى طرق حل المشكلة في استكمال نفس المستحضرات باللايسين.

2. الإفراط في تناول البروتينات في SKT. خصائص الببتيدات في الصرف ، توضيح دور حمض الهيدروكلوريك.

في المنتجات الغذائية ، تكون كمية الأحماض الأمينية أقل. من المهم أن تدخل إلى مستودع البروتينات ، حيث يتم تحللها في الأمعاء المخاطية تحت تأثير إنزيمات البروتياز (سكرولاز الببتيد). خصوصية الركيزة لهذه الإنزيمات في حقيقة أن الجلد هو الأكثر انقسامًا في رابطة الببتيد ، المصنوع من الأحماض الأمينية الغنائية. البروتياز الذي يمكن تصنيف روابط الببتيد المتحلل بالماء في منتصف جزيء البروتين على أنه endopeptidases. الإنزيمات ، التي تنتمي إلى مجموعة exopeptidases ، تحلل روابط الببتيد ، تذوب مع الأحماض الأمينية الطرفية. تحت تأثير جميع البروتياز في SHKT ، تقوم البروتينات أيضًا بتفكيك شمامسة الأحماض الأمينية ، والتي تحدث بعد ذلك في خلايا الأنسجة.

تم القضاء على دور حمض الهيدروكلوريك

تكمن الوظيفة الرئيسية لسد الأعشاب في حقيقة أن البروتين محفور بطريقة جديدة. الدور الأساسي لهذه العملية هو حمض الهيدروكلوريك. تحفز البروتينات الموجودة في الأنابيب الرؤية الهيستامينتلك المجموعة من الهرمونات البروتينية - جاسترينيف، الياكو ، بأيديهم ، يدعو إلى إفراز HCI و proenzyme - البيبسينوجين. يستقر HCI في مرابط قذائف مهاوي shlunkovy لمدة ساعة من ردود الفعل.

Dzherelom H + є H 2 3 ، حيث يستقر في clitins obkladalnye من schule z 2 ، الذي ينتشر في الدم ، و H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

تفكك H2 3 لإنتاج البيكربونات حتى يذوب ، والذي ، بسبب مشاركة بروتينات خاصة ، يظهر في البلازما مقابل C1 - ، وأيون H + ، الذي يقع عند تجويف القناة مع مسار نشط النقل ، الذي يتم تحفيزه بواسطة الغشاء H + / K + -ATP-ase. مع هذا ، يزيد تركيز البروتونات في تجويف الأنبوب بمقدار 10 6 مرات. Ioni C1 - يجب أن يكون بالقرب من تجويف الصرف عبر قناة الكلوريد.

يمكن أن يصل تركيز HCl في shlunkovoy soci إلى 0.16 M ، حيث ينخفض ​​الرقم الهيدروجيني إلى 1.0-2.0. غالبًا ما يكون تناول البروتين مصحوبًا برؤى لبركة من إفراز الأسماك لكمية كبيرة من البيكربونات في عملية اعتماد حمض الهيدروكلوريك.

تحت تأثير حمض الهيدروكلوريك ، يحدث تمسخ للبروتينات ، والذي لم يتعرف على المعالجة الحرارية ، مما يزيد من توافر روابط الببتيد للبروتياز. حمض الهيدروكلوريك قد عمل مبيد للجراثيم وابتلاع pereskodzha البكتيريا المسببة للأمراض في الأمعاء. بالإضافة إلى ذلك ، ينشط حمض الهيدروكلوريك مادة الببسينوجين ويخلق درجة حموضة مثالية للديبيبسين.

· مرتبطة بحمض الهيدروكلوريك- حمض الهيدروكلوريك المرتبط بالبروتينات ومنتجات التنميش المفرط. قيمة حمض الهيدروكلوريك المرتبط في الأشخاص الأصحاء هي 20-30 TU.

· فيلنا هيدروكلورايد- حمض الهيدروكلوريك ، غير مرتبط بمكونات عصير شلنكوفوجو. قيمة Hcl الحرة في القاعدة هي 20-40 TE. درجة الحموضة في عصير القشرة طبيعية - 1,5-2,0.

خصائص الببتيدات في التجويف تحت الكتف من الأمعاء الدقيقة. زاخست كليتين على شكل ببتيدات.

أرز. 9-23. طرق التخليق الحيوي للأحماض الأمينية.

الأميدي الجلوتامين والأسباراجينتم تصنيعه من الأحماض الأمينية ثنائية الكربوكسيل Glu و ASP (مخطط شعبة A).

• سيرينهضمها باستخدام 3-فوسفوجليسيرات ، وهو منتج وسيط من تحلل السكر ، والذي يتأكسد إلى 3-فوسفوبيروفات ثم يُنقل مع السيرين المعتمد (div. Scheme B).
• يستخدم مساران لتخليق الجلايسين:

1) من السيرين بسبب مشاركة حمض الفوليك نتيجة ديسيرين سيرينوكسي ميثيل ترانسفيراز:

2) نتيجة تقسيم إنزيم جلايسين سينثيز في التفاعل:

• البرولينيتم تصنيعه من الغلوتامات في التفاعلات العكسية. كما لوحظت تفاعلات عديدة أثناء تقويض الانسكاب (مخطط div ص 494).

ما مجموعه ثمانية أحماض أمينية مفرطة الاستغلال ، يمكن تصنيع أكثر من 20 من الأحماض الأمينية في البشر.

الاستبدال المتكرر للأحماض الأمينية أبريل وجيكيتم تصنيعه بواسطة مسار قابل للطي في مساحات صغيرة. يمكن العثور على المزيد منهم في الخلف.

• يعتمد تخليق الأرجينين على تفاعلات دورة الأورنيثين (div. مؤخرًا pdrozdil IV) ؛
• يتم تصنيع الهيستيدين من ATP والريبوز. يتم إذابة جزء من دورة إيميدازول للهستيدين - N = CH-NH- من نواة البيورين للأدينين ، والتي يكون جوهرها ATP ، ويتكون الجزيء من ذرات الريبوز. بهذه الطريقة ، 5-فوسفوريبوزيلامين ، وهو ضروري لتخليق الهيستيدين ، مطلوب لتخليق البيورينات.

لتركيب الأحماض الأمينية المستبدلة عقليًا التيروزين والسيستينتستهلك الأحماض الأمينية الأساسية فينيل ألانين وميثيونين ، على التوالي (Div. الحيوانات الثامن والتاسع).

أرز. 9-22. إدراج الفائض الخالي من النيتروجين من الأحماض الأمينية إلى المسار الكامل للتقويض.

عملية استحداث السكر. يمكن إضافة هذه الأحماض الأمينية إلى المجموعة الأحماض الأمينية الجليكوجينية.

يتم تحويل الأحماض الأمينية النشطة في عملية الهدم إلى أسيتو أسيتات (Lіz ، Leu) أو أسيتيل CoA (Leu) ويمكن أن تتقابل في تخليق أجسام الكيتون. تسمى هذه الأحماض الأمينية الكيتون.

يتم إنتاج عدد من الأحماض الأمينية لتخليق الجلوكوز ، وتخليق أجسام الكيتون ، بحيث يتم إنتاج منتجين في عملية الهدم - مستقلب دورة السترات وأسيتو أسيتات (ثلاثي ، فين ، صور) أو أسيتيل -CoA (إيل). تسمى هذه الأحماض الأمينية الأذى ، وإلا جليكوكيتوجينيك(الشكل 9-22 ، الجدول 9-5).

تفاعلات Anaplerotic

تستخدم فائض الأحماض الأمينية الخالية من النيتروجين لتجديد عدد المستقلبات في المسار الرئيسي للتقويض ، حيث يتم استخدامها لتركيب الخطب النشطة بيولوجيًا. تسمى ردود الفعل هذه Anaplerotic. شوهدت خمسة تفاعلات غير قابلة للتصلب عند الطفل 9-22:

إنزيم البيروفات الكربوكسيلاز (الإنزيم المساعد - البيوتين) ، الذي يحفز التفاعل ، المظاهر في الكبد والميازخ.

2. الأحماض الأمينية → الجلوتامات → ألفا كيتوجلوتارات

يحدث التحول في الأنسجة الغنية تحت تأثير نازعة هيدروجين الجلوتامات أو ناقلات الأمين.

3.

يمكن أيضًا أن يشارك Propionyl-CoA ، ثم succinyl-CoA ، في تكسير الأحماض الدهنية الأعلى مع عدد غير مزدوج من ذرات الكربون (القسم 8).

4. الأحماض الأمينية → فومارات

5. الأحماض الأمينية → Oxaloacetate

تم العثور على ردود الفعل 2 ، 3 في جميع الأنسجة (كريم الكبد وميازيف) ، بروفات الكربوكسيلاز يوميا ، والتفاعلات 4 و 5 بشكل رئيسي في الكبد. التفاعلات 1 و 3 (الشكل 9-22) - ردود الفعل anaplerotic الرئيسية

أوكسيديز الأحماض الأمينية

تم الكشف عن إنزيم في الكبد والنركس أوكسيديز الأحماض الأمينية L ،بناء نزع الأمين من الأحماض الأمينية L (مخطط تقسيم على سبيل المثال الجانب).

الإنزيم المساعد في هذا التفاعل هو FMN. من الواضح أن مساهمة L- amino acid oxidase في نزع الأمين ليست مهمة ، ولكن يبدو أن الأمثل يكمن في وسط البركة (pH 10.0). في clitins ، يكون الأس الهيدروجيني للوسط قريبًا من الحياد ، ونشاط الإنزيم منخفض أيضًا.

أوكسيديز حمض أميني دوكشفت ايضا في نيركة والمخابز. Ce FAD هو إنزيم بور. يكمن الرقم الهيدروجيني الأمثل لـ cієї oxidase في الوسط المحايد ، لذلك يكون الإنزيم نشطًا ، وأكسيداز أقل من الأحماض الأمينية L. دور أوكسيديز الحمض الأميني صغير ، لأن عدد الأيزومرات D في الجسم صغير للغاية ، لأن البروتينات والبروتينات في الأنسجة البشرية والمخلوقات تحتوي فقط على الأحماض الأمينية الطبيعية. وبالمناسبة ، فإن حمض أوكسيديز D- أمينو يربطهم بنفس L-isomer (الشكل 9-8).

10. النقل: مخطط العملية ، الإنزيمات ، بيورول. Biorole من AdAT و AsAT وأهميتها السريرية لمظاهرها في مصل الدم.

التحويل

التحويل - تفاعل نقل مجموعة α-amino من حمض أميني إلى حمض α-keto ، وبعد ذلك يتم إنشاء حمض كيتو جديد وحمض أميني جديد. ثابت المعادلة للعدد الأكبر من هذه التفاعلات قريب من واحد (Kp ~ 1.0) ، وبالتالي فإن عملية النقل يمكن عكسها بسهولة (div. Scheme A).

يتم تحفيز التفاعلات بواسطة إنزيمات ناقلة الأمين ، والتي يكون الإنزيم المساعد منها عبارة عن فوسفات بيريدوكسال (PF) - على غرار فيتامين ب 6 (البيريدوكسين ، القسم 3) (مخطط شعبة ب).

تم الكشف عن ناقلات الأمين في كل من السيتوبلازم والميتوكوندريا في حقيقيات النوى الخلوية. علاوة على ذلك ، تتميز أشكال الإنزيمات الميتوكوندريا والسيتوبلازمية بالقوى الفيزيائية والكيميائية. تم العثور على أكثر من 10 aminotransferases في كليتينات الإنسان ، والتي تم استجوابها لخصوصية الركيزة. يمكن أن تدخل جميع الأحماض الأمينية Mayzhe في تفاعل التحويل ، للحصول على القليل من الليزين والثريونين والبرولين.

مخطط أ

آلية التفاعل

Aminotransferases هي مثال كلاسيكي للإنزيمات التي تحفز التفاعلات التي تستمر من خلال آلية نوع "pong-pong" (div. section 2). في مثل هذه التفاعلات ، يكون المنتج الأول مسؤولاً عن الموقع النشط للإنزيم ؛

يتم استقلاب الشكل النشط من ناقلات الأمين نتيجة إضافة فوسفات البيريدوكسال إلى المجموعة الأمينية من اللايسين مع ارتباط ألديميني صوفي (الشكل 9-6). يدخل Lysine في الموضع 258 إلى مخزن الموقع النشط للإنزيم. بالإضافة إلى ذلك ، بين الإنزيم وفوسفات البيريدوكسال ، يتم إذابة الروابط الأيونية بسبب مشاركة ذرات شحن الفوسفات الزائد والنيتروجين في حلقة بيريدين للأنزيم.

يتم عرض تسلسل تفاعلات النقل أدناه.

• في المرحلة الأولى ، حتى الفوسفات البيريدوكسال في المركز النشط للإنزيم ، تأتي مجموعة أمينية من الركيزة الأولى ، الأحماض الأمينية ، من أجل ارتباط أديميني إضافي. يتم إذابة مركب إنزيم - بيريدوكسوم - مينفوسفات والحمض الكيتوني ، المنتج الأول للتفاعل. تتضمن هذه العملية التبني الوسيط لقاعدتي شيف.
• في مرحلة أخرى ، يتحد مركب إنزيم بيريدوكسامين فوسفات مع حمض الكيتو (ركيزة أخرى) ومرة ​​أخرى ، من خلال قاعدتي شيف الوسيطة ، ينقل المجموعة الأمينية إلى حمض الكيتو. نتيجة لذلك ، يعود الإنزيم إلى شكله الأصلي ، ويتم تكوين حمض أميني جديد ، وهو منتج آخر من التفاعل. على الرغم من أن مجموعة الألدهيد من فوسفات البيريدوكسال لا تشغلها المجموعة الأمينية من الركيزة ، إلا أنها تؤسس قاعدة شيف (الألديمين) مع المجموعة الأمينية ε لجذر ليسين في المركز النشط للإنزيم (المخطط الإلهي في ص 471) ).

دورة الأورنيثين

Sechovin هو المنتج النهائي الرئيسي للتبادل النيتروجيني ،في مستودع أي كائن حي ، يُنظر إلى إنتاج ما يصل إلى 90٪ من إجمالي النيتروجين (الشكل 9-15). من الطبيعي أن يصبح إفراز السيكوفين 25 جم / يوم. مع زيادة عدد البيض الذين يخضعون له ، يزداد إفراز السيكوفين. يتم تصنيع سيكوفين بشكل أقل بواسطة الكبد ، والذي تمت إضافته بمزيد من معرف دوسليدا. بافلوفا. يؤدي تلف الكبد وتعطل تخليق سيكوفيني إلى تعزيز الأمونيا والأحماض الأمينية (الأنزيم ، الجلوتامين والألانين) في الدم والأنسجة. في الأربعينيات من القرن العشرين ، أثبت عالما الكيمياء الحيوية الألمانيان G. لعملية تركيب sechovini ، بعد أن اتخذت الاسم "دورة أورنيثين" ،أو "دورة كريبس - هنسيليت".

ردود الفعل على تخليق سيكوفين

Sechovin (كارباميد) - أحدث أميد حمض الكربونيك - انتقم 2 ذرة من النيتروجين. يريلوم واحدمنها є الأمونيا ،الذي يرتبط في الكبد مع ثاني أكسيد الكربون بمحلول كربامويل فوسفات pid deiyu carbamoyl phosphate synthetase I (div. Scheme A أدناه).

في بداية التفاعل ، يربط إنزيم argininosuccinate synthetase سيترولين بالأسبارتات ويحول أرجينينوساكسينات (حمض أرجينينوبورستينيك). سيتطلب هذا الإنزيم أيونات Mg 2+. يستخدم التفاعل 1 مول من ATP ، ويتم استرداد طاقة اثنين من روابط الطاقة الكبيرة. الأسبارتات - zherelo ذرة أخرى إلى النيتروجين sechovin(Div. Scheme A on p.483).

يخضع الأرجينين للتحلل المائي تحت تأثير الأرجيناز الذي يذوب به الأورنيثين والسيكوفين. العوامل المساعدة أرجيناز є أيوني Ca2 + أو Mn2 +. تركيزات عالية من الأورنيثين والليسين ، وهي نظائر هيكلية للأرجينين ، تضعف نشاط هذا الإنزيم:

يساوي تماما تخليق سيكوفين:

CO 2 + NH 3 + Aspartate + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarate + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

يتم توفير الأمونيا ، التي يتم تعويضها بواسطة carbamoyl phosphate synthetase I ، إلى الكبد عن طريق دم الوريد. إن دور المواد الهلامية الأخرى ، بما في ذلك نزع أمين الغنوشكا من حمض الجلوتاميك في الكبد ، يكون أقل بشكل ملحوظ.

يتم إذابة الأسبارتات ، الضروري لتخليق نوكسينات الأرجينين ، في الكبد عن طريق مسار التحويل

ألانين مع أوكسالو أسيتات. يجب أن تكون Alania هي رتبة رئيس m'yazіv و clitin المعوي. يمكن تحويل أوكسال أسيتات Jerel oxaloacetate ، وهو أمر ضروري للتفاعل ، إلى fumarate ، والذي يتم امتصاصه في تفاعلات دورة Ornithine. نتيجة لتفاعلين لدورة السترات ، يتم تحويل الفومارات إلى أوكسالو أسيتات ، حيث يتم إذابة الأسبارتات (الشكل 9-17). في مثل هذه المرتبة ، مع دورة ضمادات متقنة دورة تجديد الأسبارتات من الفومارات. Pir vat ، الذي تم إنشاؤه في هذه الدورة للألانين ، يتعارض مع تكوين السكر.

استخدام آخر للأسبارتات لدورة الأورنيثين هو نقل الجلوتامات مع أوكسالأسيتات.

المهق

سبب الضرر الأيضي هو عيب خلقي في التيروزيناز. هذا الإنزيم يحفز تحويل التيروزين إلى DOPA على الخلايا الصباغية. نتيجة لوجود خلل في التيروزيناز ، يتم تعطيل تخليق صبغات الميلانين.

يظهر المهق سريريا (Lat. ألبوس-أبيض) - ظهور تصبغ في الجلد والشعر. غالبًا ما يكون لدى المرضى إحساس منخفض بالإلحاح ، ويلومون الخوف من الضوء. Trivale perebuvannya مثل هذه الأمراض تؤدي إلى الإصابة بسرطان شكوري. معدل الإصابة بالمرض هو 1: 20000.

بيلة فينيل كيتون

في كبد الأشخاص الأصحاء ، يتم تحويل نسبة صغيرة من فينيل ألانين (~ 10٪) إلى فينيل لاكتات وفينيل أسيتيل جلوتامين (الشكل 9-30).

يصبح هذا الطريق لتقويض فينيل ألانين هو الطريق الرئيسي في حالة تلف المسار الرئيسي - التحويل إلى التيروزين ، والذي يتم تحفيزه بواسطة فينيل ألانين دروكسيلاز. يترافق هذا الاضطراب مع فرط فينيل ألانين الدم وتغيرات في الدم ومجرى الدم جنبًا إلى جنب مع المستقلبات البديلة: فينيل بيروفات ، فينيل أسيتات ، فينيللاكتات وفينيل أسيتيل جلوتامين. يمكن أن يؤدي وجود خلل في دروكسيلاز فينيل ألانين إلى الإصابة ببول الفينيل كيتون (PKU). هناك نوعان من بيلة الفينيل كيتون:

· بيلة الفينيل كيتون الكلاسيكي- المرض المرتبط بالطفرات في جين دروكسيلاز فينيل ألانين ، والتي يمكن أن تؤدي إلى انخفاض في نشاط الإنزيم أو إعادة تثبيطه. عند هذا التركيز ، يرتفع فينيل ألانين في الدم 20-30 مرة (في المعتاد - 1.0-2.0 مجم / ديسيلتر) ، في القسم - 100-300 مرة في القاعدة (30 مجم / ديسيلتر). يصل تركيز فينيل بيروفات وفينيلاكتات في القسم إلى 300-600 مجم / ديسيلتر مع المدخول اليومي العادي.

· أخطر مظاهر بيلة الفينيل كيتون هي ضعف الوردية والنمو البدني ، متلازمة القضاء ، ضعف التصبغ. طوال فترة النعيم ، لا تعيش الأمراض حتى 30 عامًا. معدل الإصابة بالمرض هو 1: 10000 مولود جديد. المرض يتراجع بطريقة وراثية متنحية.

· المظاهر الحادة لبيلة الفينيل كيتون المصاحبة للتأثيرات السامة على خلايا المخ بتراكيز عالية من فينيل ألانين ، فينيل بيروفات ، فينيلاكتات. تركيزات عالية من فينيل ألانين تمنع نقل التيروزين والتريبتوفان عبر الحاجز الدموي الدماغي وتحفز تخليق النواقل العصبية (الدوبامين ، النوربينفرين ، السيروتونين).

· خيار FKU(فرط فينيلالان الدم المعتمد على الإنزيم) - الطفرات الحديثة في الجينات التي تتحكم في استقلاب H4 BP. المظاهر السريرية قريبة ، لكن لا تتجنب مظاهر بيلة الفينيل كيتون التقليدية. معدل تكرار المرض هو 1-2 إنفلونزا لكل مليون مولود جديد.

· H 4 BP ضروري لتفاعلات الهيدروكسيد ليس فقط مع فينيل ألانين ، ولكن أيضًا للتيروزين والتربتوفان ، والذي إذا كان الإنزيم غير نشط ، فسوف يعطل عملية التمثيل الغذائي لجميع الأحماض الأمينية الثلاثة ، بما في ذلك تخليق النواقل العصبية. يتسم المرض بضرر عصبي شديد وموت مبكر (بيلة الفينيل كيتون "الخبيثة").

يمكن تجنب التدهور التدريجي للنمو الرومانسي والبدني للأطفال الذين يعانون من بيلة الفينيل كيتون عند اتباع نظام غذائي حتى بجرعة منخفضة أو بجرعة عالية من الفينيل ألانين. إنها مثل هذه الوفرة ، مرة أخرى ، سيُحب العقل الفقير بعد البشر. من المهم أن يضعف البرد الموجود في الحانة بعد القرن العاشر (استكمال العمليات في تكتل النخاع في الدماغ) ، البروتين في الدنمارك في ساعة أطباء الأطفال الأثرياء shilyayutsya في bіk "dovіchnoї єti".

لتشخيص بيلة الفينيل كيتون ، يتم استخدام فيكورستس باستخدام طرق وطرق مختلفة للكشف عن المستقلبات المرضية في القسم ، وتحديد تركيز فينيل ألانين في دم هذا القسم. يمكن الكشف عن الجين المعيب المرتبط بيلة الفينيل كيتون في ناقلات متغايرة الزيجوت الطبيعية من أجل اختبار إضافي لتحمل الفينيل ألانين. بالنسبة لهذا الطبيب ، أعطِ ناتش 10 جم من فينيل ألانين في لمحة ، ثم أخذ عينات الدم على فترات من عام واحد ، حيث يتم وصف التيروزين بدلاً من ذلك. في القاعدة ، يكون تركيز التيروزين في الدم بعد ميل الفينيل ألانين أعلى بكثير ، وأقل في ناقلات الزيجوت غير المتجانسة من جين فاسيل كيتونوريا. يُنتصر هذا الاختبار في الاستشارة الوراثية لتشخيص خطر إصابة الأطفال بطفل مريض. تم تطوير مخطط فحص للكشف عن الأطفال حديثي الولادة المصابين ببيلة الفينيل كيتون. عمليا الحساسية للاختبار 100٪.

جوهرة بودوفا

يتكون الهيم من الأيونات ثنائية التكافؤ والبورفيرين (الشكل 13-1). أساس بنية البورفيرين هو البورفين. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya ، مرتبطة فيما بينها مع methenovyh mystki (الشكل 13-1). في البورفيرين ، وفقًا لهيكل البدائل الموجودة في البيرولي ، تتميز أنواع الإسبرط من البورفيرينات: البروتوبورفيرينات ، والإيتوبورفيرينات ، والبورفيرينات المتوسطة ، والبورفيرينات. البروتوبورفيرينات هي سلائف لأنواع reshti من البورفيرينات.

يمكن للبيض مختلفة هيمي الانتقام أنواع مختلفةالبورفيرينات (قسم 6). تحتوي هذه الهيموغلوبين على البروتوبورفيرين التاسع ، الذي يحتوي على 4 معادن ، 2 جذور فينيل و 2 حمض بروبيونيك فائض. Zalіzo في تلك znahoditsya في vіdnovlemu stanі (Fe + 2) أن po'yazane اثنين من الروابط التساهمية واثنان من الروابط التنسيقية مع ذرات النيتروجين في حلقات البيرول. أثناء الأكسدة ، يتحول الهيم إلى الهيماتين (Fe 3+). يمكن العثور على أكبر عدد من الهيم في كريات الدم الحمراء المليئة بالهيموغلوبين ، والخلايا الخبيثة ، والتي يمكن أن تكون الميوغلوبين ، وخلايا الكبد من خلال الحجم الكبير من السيتوكروم P 450 فيها.

تنظيم التخليق الحيوي للهيم

التفاعل التنظيمي لتخليق الهيم يحفز إنزيم أمينوليفولينات سينسيز المستنفد للبيريدوكسال. يتم تنظيم سرعة التفاعل بشكل استوائي وعلى أساس الترجمة المتساوية للإنزيم.

مثبط Alosteric و corepressor لتخليق aminolevulinate synthase والهيم (الشكل 13-5).

في الخلايا الشبكية ، يتم تنظيم تخليق هذا الإنزيم في مرحلة الترجمة. عند بدء mRNA الذي يشفر الإنزيم ، є

أرز. 13-5. تنظيم تخليق الهيم والهيموجلوبين.جوهرة وراء مبدأ السلبية zvorotny zv'azkuعن طريق تثبيط أمينوليفولينات سينسيز وأمينوليفولينات ديهيدراتاز وعن طريق تحفيز ترجمة ألفا وبيتا لانسيوج إلى هيموجلوبين.

تسلسل النيوكليوتيدات الذي ينشئ حلقة دبوس الشعر ، كما يطلق عليه العنصر الحساس (باللغة الإنجليزية ، عنصر مستجيب للحديد ، IRE) (الشكل 13-6).

بتركيزات عالية من المحلول الملحي في الكليتينات ، فإنه يشكل المركب مع فائض السيستين للبروتين اللعابي التنظيمي. يؤدي تفاعل الخليج مع بروتين ربط الإنزيم التنظيمي إلى انخفاض في نسبة التبخر من هذا البروتين إلى عنصر IRE في mRNA ، والذي يشفر سينسيز أمينوليفولينات ، واستمرار الترجمة (الشكل 13-6 ، أ). في التركيزات المنخفضة من اللعاب ، ينضم البروتين اللعابي إلى العنصر اللعابي ، والذي يقع على الطرف 5'-غير المترجم من الرنا المرسال ، وتكون ترجمة سينسيز أمينوليفولينات مهلوسة (الشكل 13-6 ، ب).

يتم أيضًا تثبيط aminolevulinate dehydratase بواسطة الهيم ، على الرغم من أن نشاط هذا الإنزيم قد يكون 80 مرة أكبر من نشاط aminolevulinate synthase ، على الرغم من أنه ليس له أهمية فسيولوجية كبيرة.

نقص فوسفات البيريدوكسال والمستحضرات الدوائية ، وكذلك نظائرها الهيكلية ، تقلل من نشاط سينسيز أمينوليفولينات.

تخليق البيليروبين

في كليتينات الريم ، يتأكسد الهيم في تخزين الهيموغلوبين بواسطة الحمض الجزيئي. في التفاعلات ، لوحظ تطور بقعة الميثين بين حلقات الهيم الأولى والثانية بالتحلل الحراري مع إضافاتها ، وبالتالي تمت ملاحظة انقسام الخليج وجزء البروتين والصبغة البرتقالية للروبين الأبيض.

Bіlіrubіn- الكلام الدهني السام ، القادر على تدمير أكسيد الفسفرة في الكليتينات. بعض خلايا النسيج العصبي حساسة بشكل خاص.

رؤية bіlіrubіnu

Z clitin للنظام الشبكي البطاني البيليروبين يستهلكه الدم. هنا تم العثور على النبيذ في المجمع الزلالالبلازما ، بأعداد أصغر بكثير - في مجمعات تحتوي على معادن وأحماض أمينية وببتيدات وجزيئات صغيرة أخرى. إنشاء مثل هذه المجمعات لا يسمح برؤية الياقوت الأبيض من القسم. يسمى البيليروبين في المجمع مع الألبومين حقير(غير الإقتران) أو غير مباشرالبيلروبين.

ما هو البيليروبين المباشر وغير المباشر؟

ينقسم البيليروبين في مصل الدم إلى جزأين (مختلفين): مباشر وغير مباشر ، ويعتمد ذلك على نتيجة تفاعل مختبري مع كاشف خاص (ديازوريكتيف). البيليروبين غير المباشر عبارة عن بيليروبين غير سام ، تم خلطه مؤخرًا مع الهيموجلوبين ولكنه لم يتصل بالكبد بعد. البيليروبين المباشر - البيليروبين ، neshkodzheniya في الكبد والاستعدادات للإدخال من الجسم.

28. جوفتيانيتسي

في مزاجنا ، يتحرك الدم بدلاً من البيليروبين. عند التركيز الغنائي الذي يمكن الوصول إليه من النبيذ ، تنتشر الأقمشة وتتحول إلى اللون الأصفر. أقمشة Pozhovtіnnya من خلال vіdkladennya فيها يسمى البيليروبين جوفتيانيتسا.سريريًا ، يمكن أن يظهر zhovtyanitsya حتى ساعة حتى لا يتجاوز تركيز البيليروبين في بلازما الدم الحد الأعلى للقاعدة أكثر من 2.5 مرة ، حتى. لا تصبح فيتشي مقابل 50 ميكرو مول / لتر.

Zhovtyanitsa حديث الولادة

أنواع مختلفة جزئيًا من الأطفال حديثي الولادة zhovtyanitsya الانحلالي - "zhovtyanitsya الفسيولوجي" ، الذي يتم حراسته في الأيام الأولى من حياة الطفل. يعود سبب زيادة تركيز البيليروبين غير المباشر في الدم إلى تسارع انحلال الدم وقلة وظيفة البروتينات والإنزيمات في الكبد ، وهي المسؤولة عن تدمير البيليروبين المباشر واقترانه وإفرازه. في الولدان ، لا يقل نشاط UDP-glucuronyltransferase ، وربما يكون تخليق ركيزة أخرى من تفاعل الاقتران ، UDP-glucuronate ، غير نشط بشكل كافٍ.

على ما يبدو ، UDP-glucuronyltransferase هو إنزيم محفز (القسم 12). من الضروري إعطاء عقار الفينوباربيتال مع zhovtyanitsa الفسيولوجي ، والذي يحفز مثل هذا البولو ، كما هو موضح في القسم 12.

أحد الشروط غير المقبولة لـ "zhovtyanitsy الفسيولوجي" هو اعتلال دماغ البيليروبين. إذا تجاوز تركيز البيليروبين غير المقترن 340 ميكرو مول / لتر ، فإن الأوردة تمر عبر الحاجز الدموي الدماغي في الدماغ وتسبب تلفًا.

أكسدة الميكروسومات

إن الإنزيمات المؤكسدة الميكروسومية هي إنزيمات موضعية في أغشية ER الملساء التي تعمل في مجمع مع اثنين من CPEs بعد الميتوكوندريا. إن الإنزيمات التي تحفز إضافة ذرة واحدة من جزيء Pro 2 مع تضمين ذرة الحمض الثانية في الكلام المؤكسد ، تزيل اسم الأكسيدازات الميكروسومية بدلاً من الوظيفة المختلطة لأي من أحادي أكسيد الجينات الميكروسومي. الأكسدة لمشاركة أغنيات monooxygenase والمستحضرات غير المباشرة والميكروسومات.

عمل السيتوكروم P 450على ما يبدو ، فإن الحمض الجزيئي في المطحنة الثلاثية خامل وغير متراكم في التفاعل مع المواد العضوية. من أجل تطوير بناء تفاعل الحمض ، من الضروري تحويله إلى نظام تخمير غير مباشر لمدة عام واحد. لهذا يكذب نظام أحادي الأكسجين ، الذي ينتقم من السيتوكروم P 450. الارتباط في المركز النشط بالسيتوكروم P 450 للكلام المحبة للدهون RH والجزيئات التي تزيد نشاط أكسيد الإنزيم.

تأخذ ذرة حمض واحدة 2 e وتتحول إلى شكل Pro 2. المتبرع بالإلكترون هو NADPH ، والذي يتأكسد بواسطة اختزال NADPH-cytochrome P 450. حوالي 2- التفاعل مع البروتونات: حوالي 2- + 2H + → H 2 O ، ويذوب الماء. يتم تضمين ذرة أخرى من جزيء الحمض قبل الركيزة RH ، مما يرضي مجموعة الهيدروكسيل للكلام R-OH (الشكل 12-3).

تفاعل متساوٍ تمامًا بين هيدروكسيل الكلام RH بواسطة إنزيمات الأكسدة الميكروسومية:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

يمكن أن تكون ركائز P 450 غنية بالكلام الكارهة للماء ، سواء الخارجية (العقاقير ، أو xenobiotics) والداخلية (المنشطات والأحماض الدهنية وغيرها) من المواد.

وبالتالي ، كنتيجة للمرحلة الأولى ، تؤدي مشاركة السيتوكروم P 450 إلى تعديل الكلام مع مجموعات وظيفية ثابتة ، مما يعزز تنوع الجزء الكاره للماء. نتيجة للتعديل ، يمكن للجزيء أن يفقد النشاط البيولوجي ، أو يحفز تكوين جزء نشط ، الكلام السفلي ، والذي يبدو أنه قد اختفى.

إطلاق ن-كريسول والفينول

تحت تأثير الإنزيمات في البكتيريا من الأحماض الأمينية التيروزين ، يمكن استقلاب الفينول كريسول بواسطة الميكروبات (الشكل 12-9).

المنتجات التي تم ترطيبها من خلال الوريد البابي تذهب إلى الفرن ، ويمكن أن تترافق إزالة احتقان الفينول والكريسول مع فائض حمض الكبريتيك (FAPS) أو مع حمض الجلوكورونيك في مستودع UDP-glucuronate. يتم تحفيز تفاعل اقتران الفينول والكريسول مع FAPS بواسطة إنزيم sulfotransferase (الشكل 12-10).

يرتبط اقتران أحماض الجلوكورونيك بالفينول والكريسول في إنزيم UDP-glucuronyltransferase (الشكل 12-11). يتم تشتيت منتجات الاقتران جيدًا في الماء وإزالتها من القسم من خلال المراهم. تظهر الزيادة في عدد اتحادات حمض الجلوكورونيك مع الفينول والكريسول في المقطع مع زيادة في إنتاج تعفن البروتين في الأمعاء.

أرز. 12-8. Zneshkodzhennya benzanthracene. E 1 - إنزيم الجهاز الميكروسومي ؛ ه 2 - هيدرات الايبوكسيد.

Utvorennya أن zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

في الأمعاء ، تقوم الكائنات الحية الدقيقة باستقلاب الإندول والسكاتول مع حمض التريبتوفان الأميني. تدمر البكتيريا التربتوفان ، تاركة بنية حلقة غير متقنة.

يذوب الإندول نتيجة انشقاقه بواسطة بكتيريا الوخز الأزرق ، ويمكن رؤيته في السيرين أو الألانين (الشكل 12-12).

يستهلك الكبد Skatol و indole في المرحلة الثانية. نتيجة للأكسدة الميكروسومية للرائحة الكريهة ، تتراكم مجموعة الهيدروكسيل على الظهر. لذلك ، يدخل الإندول إلى الإندوكسيل ، ثم يدخل في تفاعل الاقتران مع FAPS ، مما يسهل حمض الكبريتيك الإندوكسيل ، وقوة البوتاسيوم ، مما أدى إلى حذف اسم إنديكان الحيواني (الشكل 12-13).

هـ- تحريض أنظمة التبريد

الكثير من الإنزيمات التي تشارك في المرحلة الأولى وغيرها من مراحل الحياة عبارة عن بروتينات يتم تحفيزها. حتى في العصور القديمة ، القيصر ميثريدس ، مع العلم أنه من الممكن تناول جرعات صغيرة من الكحول بشكل منهجي ، يمكنك الهروب من التسمم الحاد. يعتمد "تأثير Mitridata" على تحريض أنظمة الغناء (الجدول 12-3).

في أغشية الكبد EP ، يحتوي السيتوكروم P 450 على أكثر (20٪) من الإنزيمات المرتبطة بالأغشية السفلية. ينشط الفينوباربيتال تخليق السيتوكروم P 450 و UDP-glucuronyltransferase و epoxide hydrolase. على سبيل المثال ، في الكائنات التي تم حقنها بالمحث الفينوباربيتال ، تزداد مساحة أغشية EP لتصل إلى 90٪ من جميع الهياكل الغشائية للخلايا ، ونتيجة لذلك ، زيادة في عدد الإنزيمات التي تشارك في xenobiotics والكلام الداخلي السام.

أثناء العلاج الكيميائي للعمليات الشريرة ، غالبًا ما تنخفض فعالية الوجه خطوة بخطوة. وفوق ذلك ، يتطور تعدد القدرة على التحمل الطبي ، إلى. لا يعود الاستقرار إلى نفس الدواء فحسب ، بل يرجع إلى المستوى المنخفض الكامل للأدوية الأخرى. يجدر النظر في أن الوجوه المضادة للأورام تحفز تخليق P-glycoprotein و glutathione transferase و glutathione. Vykoristannya speechovin ، scho ingibuyut أو تنشيط تخليق P-glycoprotein ، بالإضافة إلى تخليق إنزيم الجلوتاثيون ، مما يعزز فعالية العلاج الكيميائي.

المعادن هي محرضات لتخليق الجلوتاثيون وبروتين منخفض الوزن الجزيئي ، ميتالوثيونين ، والذي يمكن أن يحتوي على مجموعات SH ، والتي لها تأثير عليها. ونتيجة لذلك ، فإن مقاومة الخلايا للجسم عالية بشكل مثير للاشمئزاز.

إن الزيادة في عدد ناقلات الجلوتاثيون تزيد من صحة الجسم إلى نمو حالة الشرود في المنتصف. يشرح تحريض الإنزيم تأثير التأثير المضاد للسرطان على ساعة احتقان الخطابات الطبية المنخفضة. بالإضافة إلى ذلك ، محرضات تخليق الجلوتاثيون ترانسفيراز - التمثيل الغذائي الطبيعي - هرمونات الحالة ، اليودوثيرونين والكورتيزول. الكاتيكولامينات فسفوريلات الجلوتاثيون ترانسفيراز من خلال نظام محلقة الأدينيل وتعزيز نشاطه.

هناك عدد من مركبات الكلام ، بما في ذلك تلك (على سبيل المثال ، المعادن المهمة ، البوليفينول ، S- ألكيل إلى الجلوتاثيون ، مبيدات الأعشاب منزوعة الأحماض) ، تمنع الجلوتاثيون ترانسفيراز.

37. الاقتران - مرحلة أخرى من تطور الكلام

مرحلة أخرى من تحول الكلام هي تفاعل الاقتران ، حيث يتم إضافته إلى المجموعات الوظيفية ، والتي تذوب في المرحلة الأولى ، وهي جزيئات أصغر أو مجموعات من الفعل الداخلي ، مما يزيد من قابلية الماء ويغير السمية (الجدول 2).

UDP- جلوكورونيل ترانسفيراز

يتم ترجمة Uridine diphosphate (UDP) - glucuronyltransferase بشكل رئيسي في ER لإضافة حمض الجلوكورونيك الزائد إلى جزيء الكلام ، الذي يتم هضمه أثناء الأكسدة الميكروسومية (الشكل 12-4).

في نظرة جامحة ، تتم كتابة رد الفعل لمشاركة UDP-glucuronyltransferase على النحو التالي:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

سلفوترانسفيراز

تغيير المواضيع "تبادل الكلام والطاقة. الأكل. التبادل الرئيسي.":
1. تبادل الكلام والطاقة. يتناول الطعام. بناء. الهدم.
2. البروتينات ودور اليوجو للكائن الحي. معامل التصنيف لروبنر. توازن النيتروجين الإيجابي. توازن النيتروجين السلبي.
3. دور الدهون واليوغا في الكائن الحي. زهيري. كليتيني ليبيدي. الفوسفوليبيد. الكوليسترول.
4. دهن بني. الأنسجة الدهنية البورق. دهون البلازما. البروتينات الدهنية. الغاز الطبيعي المسال. LPVSH. LPDNSCH.
5. دور الكائن الحي في الكربوهيدرات. الجلوكوز. الجليكوجين.


8. دور تبادل الكلام في توفير احتياجات الجسم من الطاقة. معامل الفسفرة. ما يعادل السعرات الحرارية من حامض.
9. طرق تقدير طاقة الجسم من الزجاج. المسعرات المباشرة. المسعر غير المباشر.
10. التبادل الرئيسي. Rivnyannya تصل إلى rozrahunka من قيمة الصرف الرئيسي. قانون سطح الجسم.

البروتينات ودور اليوجا للكائن الحي. معامل التصنيف لروبنر. توازن النيتروجين الإيجابي. توازن النيتروجين السلبي.

دور البروتينات والدهون والكربوهيدرات والمعادن والفيتامينات في عملية التمثيل الغذائي

يحتاجها الجسد في الكلام البلاستيكيقد تكون راضيًا عن هذا المستوى الأدنى من تناولك ، والذي سيتيح لك إنفاق البروتينات الهيكلية والدهون والكربوهيدرات. يعتبر استهلاك Qi فرديًا في الانخفاض بسبب عوامل مثل عمر الأشخاص والحالة الصحية وكثافة ونوع العمل.

يتم أخذ الأشخاص من مستودع منتجات اليرقة ويتم أخذهم منهم خطابات بلاستيكيةوالكلام المعدنية والفيتامينات.

البروتينات ودورها في الجسم

البروتينات في الجسمتجديد الشراء في المحطة دون انقطاع ذلك التحديث. الشخص الناضج بصحة جيدة لديه كمية من البروتين ، والتي تم تفكيكها من أجل الغذاء ، وهي كمية صحية من البروتينات المصنعة حديثًا. يمكن للكائنات أن تأخذ النيتروجين من مستودعات الأحماض الأمينية أقل مما يأخذه الجسم بالبروتينات. لا يمكن تصنيع عشرة أحماض أمينية من أصل 20 (فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، ليسين ، ميثيونين ، تريبتوفان ، ثريونين ، فينيل ألانين ، أرجينين وهستيدين) في الجسم في حالة نقص التغذية. تسمى الأحماض الأمينية Qi ضرورية. الأحماض الأمينية العشرة الأخرى (البدائل) ليست أقل أهمية للحياة ، فالأحماض السفلية لا يمكن تعويضها ، وفي حالة عدم كفاية تناول الأحماض الأمينية الأخرى ، يمكن تصنيع الرائحة الكريهة في الجسم. يعد إعادة التدوير (إعادة الاستخدام) المتكرر للأحماض الأمينية أحد المسؤولين المهمين في تبادل البروتينات في الجسم ، والتي تم إنشاؤها أثناء تكسير بعض جزيئات البروتين لتخليق البعض الآخر.

Shvidkіst razpadu أن novlennya bіlkіvالجسد يستحق ذلك. في بداية انهيار هرمونات طبيعة الببتيد ، يصبح خفيفًا أو معتدلًا ، بياض بلازما الدم - حوالي 10 ديب ، أبيض معيازيف - حوالي 180 ديب. بالنسبة للفرد العادي ، تتم ترقية جميع البروتينات في جسم الشخص إلى 80 ديسيبل. حول الكمية الإجمالية للبروتين ، والتي ، بعد التعرف على تسوسها للأبد ، يتم الحكم عليها من خلال كمية النيتروجين المشتقة من جسم الإنسان. يحتوي البروتين على ما يقرب من 16٪ نيتروجين (يحتوي على 100 جرام من البروتين - 16 جم من النيتروجين). بهذه الطريقة ، عندما يرى الجسم 1 جرامًا من النيتروجين ، فإنه يتحلل 625 جرامًا من البروتين. من أجل الخير ، يُرى جسم البالغين بالقرب من 3.7 جم من النيتروجين. من هذه البيانات ، يتضح أن وزن البروتين ، بعد التعرف على الخراب الجديد للإنتاج ، يصبح 3.7 × 6.25 \ u003d 23 جم ، أو 0.028-0.075 جم من النيتروجين لكل 1 كجم من زيت الجسم للإنتاج ( معامل لروبنر).

نظرًا لأن كمية النيتروجين التي تدخل الجسم مع القنفذ ، وكمية النيتروجين التي يتم إدخالها في الجسم ، فمن المعتاد مراعاة أن الجسم في المعسكر محتوى النيتروجين. في حالة التقلبات ، إذا كان هناك المزيد من النيتروجين في الجسم ، فيُنظر إليه على أنه أقل ، للحديث عنه توازن النيتروجين الإيجابي(زاتريمكا ، احتباس النيتروجين). لذلك يصبح الشخص الذي يعاني من زيادة في كتلة أنسجة m'yazovoi ، خلال فترة نمو الجسم ، والغموض ، وارتداء الملابس بعد مرض مهم يخرج.

المعسكر ، الذي يحتوي على كمية معينة من النيتروجين ، والذي يتم إدخاله في الجسم ، وينقل مدخوله إلى الجسم ، يسمى توازن النيتروجين السلبي. يمكن أن يكون في غير محله عند تناول بروتينات غير كفؤة ، إذا كان الجسم لا يحتوي على أي من البروتينات الأحماض الأمينية الأساسيةمع تجويع البروتين أو الجوع التام.

البروتينات، والتي هي متغيرة في الكائنات الحية باللون الأسود الفارسي مثل الكلام البلاستيكي ، في عملية تدميرها ، فإنها توفر الطاقة لتخليق ATP في كليتينات وإطلاق الحرارة.

استقلاب بيلكيف

البروتينات هي عنصر لا غنى عنه في القنفذ. على vіdmіnu vіd blіkіv - الكربوهيدرات والدهون ليست مكونات أساسية للدهون. Shchodobovo sprozhivatsya ما يقرب من 100 غرام من شخص سليم ناضج. بروتينات خارتشوفي - المصدر الرئيسي للنيتروجين في الجسم. البروتين الاقتصادي هو أغلى مكون غذائي. لذلك ، من المهم أيضًا في تاريخ الكيمياء الحيوية والطب أن يتم وضع معايير البروتين في تناول الطعام.

في دراسات Karl Voit ، تم تعيين معايير الحد من بروتين اليرقة عند 118 جم / دوبو ، الكربوهيدرات - 500 جم / دوبو ، الدهون 56 جم / دوبو. كان م.روبنر أول من أشار إلى أن 75٪ من النيتروجين في الجسم موجود في مخزن البروتينات. توازن النيتروجين Vіn sklav (اعتمادًا على كمية النيتروجين التي ينفقها الشخص على الطعام ومقدار النيتروجين المضاف).

الشخص الناضج السليم يخاف منه توازن النيتروجين - "توازن نيتروجين صفري"(كمية النيتروجين التي تدخل الجسم تؤكد كمية النيتروجين المبتلع).

توازن النيتروجين الإيجابي(كمية النيتروجين الإضافية التي يتم إدخالها في الجسم أقل ، والكمية الأقل للنيتروجين المعتمد). فقط في الجسم ، أثناء النمو ، أو مع تطور الهياكل البروتينية (على سبيل المثال ، في فترة الشيخوخة مع أمراض خطيرة أو مع نمو m'yazovoi masi).

توازن النيتروجين السلبي(كمية إضافية من الحيوان تدخل الجسم بالنيتروجين ، كمية أقل من المكتسب). احذر من نقص البروتين في الجسم. الأسباب: عدم كفاية عدد البيض في їzhі ؛ المرض الذي يصاحبه صعود انهيار البيض.

في تاريخ الكيمياء الحيوية ، أجريت التجارب عندما تم تغذية الشخص بكمية أقل من الكربوهيدرات والدهون ("نظام غذائي خالٍ من البروتين"). اهتزت العقول بتوازن النيتروجين. بعد بضعة أيام من الإخراج ، تغير النيتروجين في الجسم إلى نفس القيمة ، وبعد ذلك تم رفعه ثلاث مرات في يوم صيام: تناول الشخص 53 مجم من النيتروجين لكل كيلوجرام من الماء لكل دوبا (حوالي 4 جرام من النيتروجين لكل دوبا). Tsya kіlkіst النيتروجين vіdpovіdaє تقريبًا 23-25 ​​جم بروتين للدوبو. تم استدعاء قيمة Qiu "معامل المسؤولية".ثم في اليوم التالي ، تمت إضافة 10 جرام من البروتين إلى النظام الغذائي ، وزاد إدخال النيتروجين في ذلك الوقت. كل نفس الملصق السلبي توازن النيتروجين السلبي. بدأ Todi in zhu في إضافة 40-45-50 جم من البروتين للإنتاج. مع مثل هذا المحتوى من البروتين في القنفذ ، يكون هناك توازن نيتروجين صفري (توازن النيتروجين متساوٍ). قيمة qiu (40-50 جم من البروتين لكل دوبو) كان يسمى الحد الأدنى الفسيولوجي للحرير.

في عام 1951 ، تم الترويج لنسبة البروتين في الأكل: 110-120 جم من البروتين لكل وجبة.

في الساعة المحددة ، ثبت أن 8 أحماض أمينية ضرورية. الشرط الأخير لبشرة الأحماض الأمينية الأساسية هو 1-1.5 جرام ، ويحتاج الجسم كله إلى 6-9 جرام من الأحماض الأمينية الأساسية للإنتاج. تتم مراجعة إزالة الأحماض الأمينية الأساسية في المنتجات الغذائية المختلفة. لذلك ، يمكن أن يختلف الحد الأدنى الفسيولوجي للبروتين باختلاف المنتجات.

ما المقدار الذي تحتاجه للحصول على البروتين لزيادة النيتروجين؟ 20 غرام بياض البيض ، أو 26-27 غريفنا. بلكوف ماياسا تشي حليب ، أو 30 غرام. البطاطا البيضاء ، أو 67 غريفنا. بياض بوروشن القمح. يحتوي بياض البيض على مجموعة جديدة من الأحماض الأمينية. عند تناول البروتينات السميكة ، هناك حاجة إلى مزيد من البروتين لملء الحد الأدنى الفسيولوجي. استهلك أقل للمرأة (58 جرامًا لكل دوبا) ، وأقل للشخص (70 جرامًا من البروتين لكل دوبا) - وفقًا للمعايير الأمريكية.

هضم تلك البقعة البيضاء في الجهاز الهضمي

لا يُسمح بالجرعات الزائدة قبل عمليات التمثيل الغذائي ، حيث يتم أخذ القطع في الاعتبار من قبل الجسم (وفقًا لمقدار إزالة الأنسجة القناة المعويةє دوفكللام). Zavdannya perezravlennya - سحق (تقسيم) جزيئات كبيرة من الخطابات اللذيذة إلى مونومرات قياسية صغيرة ، مثل النقع على السطح. لقد أدى لون الخطاب ، نتيجة الإفراط ، بالفعل إلى تحسين خصوصية الأنواع. احتياطيات الطاقة البيرة ، والتي يتم تخزينها في تجاويف القلي ، وبعد ذلك يتم نقلها من قبل الجسم.

جميع العمليات العشبية تحلل مائيًا ، بحيث لا تؤدي إلى إهدار كبير للطاقة - فالرائحة الكريهة لا تتأكسد. يتم امتصاص ما يقرب من 100 غرام من الأحماض الأمينية في جسم الإنسان ، والتي توجد في الدم. يجب أن تؤخذ 400 جرام أخرى من الأحماض الأمينية إلى مجرى الدم بسبب انهيار بروتينات الجسم. جميع الأحماض الأمينية qi 500 جم مع مجموعة استقلابية من الأحماض الأمينية. يستخدم 400 جرام من الفايكور لتخليق البروتينات في جسم الإنسان ، ويتم تكسير 100 جرام من الحصى إلى المنتجات النهائية: سيكوفين ، ثاني أكسيد الكربون. في عملية التسوس ، يتم أيضًا إنشاء المستقلبات الضرورية للجسم ، كطريقة لتحسين وظائف الهرمونات والوسطاء في العمليات المختلفة والكلام الآخر (على سبيل المثال: الميلانين وهرمونات الأدرينالين وهرمون الغدة الدرقية).

بالنسبة لبياض الكبد ، يجب أن تكون فترة الانتكاس 10 أيام. بالنسبة لبيض المزوفيه ، تصبح هذه الفترة 80 يومًا. لبروتينات بلازما الدم - 14 يومًا ، الكبد - 10 أيام. Ale є السناجب ، yakі بسرعة rozdayutsya (لفترة 2 -macroglobulin و іnsulіnu napіvrozpadu - 5 دقائق).

يتم إعادة تصنيع ما يقرب من 400 جرام من البروتينات.

يؤدي تحلل البروتينات إلى الأحماض الأمينية إلى التحلل المائي - يأتي H 2 O بعد انقسام روابط الببتيد تحت تأثير الإنزيمات المحللة للبروتين. تسمى الإنزيمات المحللة للبروتين بالبروتينات أو البروتينات. Іsnuє غنية بالبروتينات المختلفة. بعد هيكل المركز التحفيزي ، يتم تقسيم جميع البروتينات إلى 4 فئات:

1. بروتينات سيرين - تحتوي على أحماض أمينية سيرين وهيستيدين في المركز التحفيزي.

2. بروتين CYSTEIN - في المركز التحفيزي ، سيستين وهستيدين.

3. كربوكسيل بروتين (ASPARTY) في المركز التحفيزي 2 جذور حمض الأسبارتيك. يتم إحضار البيبسين لهم.

4. ميتالوبروتيناز. يحتوي المركز التحفيزي لهذه الإنزيمات على الهيستيدين وحمض الجلوتاميك وأيون المعدن (كاربوكسي بيبتيداز "أ" ، كولاجيناز يؤخر الزنك 2+).

تتميز جميع البروتينات بآلية التحفيز ولعقول الوسط ، حيث تعمل الرائحة الكريهة. يحتوي جزيء بروتين الجلد على عشرات ومئات وآلاف من روابط الببتيد. لا يدمر البروتين أي نوع من روابط الببتيد ، ولكن يدمر التخصيصات suvoro.

كيف تتعرف على المكالمة "الخاصة بالفرد"؟ يعتمد ذلك على هيكل مركز امتصاص البروتينات. تقل احتمالية مشاركة روابط الببتيد في تطورها ، مثل الأحماض الأمينية.

إن هيكل مركز الامتزاز يسمح بالتعرف على جذور الحمض الأميني ، مجموعة COOH ، التي تصنع الارتباط. في بعض الحالات ، لخصوصية الركيزة ، قد يكون الحمض الأميني ، وهو مجموعة أمينية تصنع الروابط المتحللة بالماء ، مهمًا. وأحيانًا قد تكون الأحماض الأمينية المخالفة مهمة لتخصيص خصوصية الركيزة للإنزيم.

من الناحية العملية ، يمكن تقسيم جميع البروتينات إلى مجموعتين وفقًا لخصوصية الركيزة:

1. بروتينات محددة قليلة

2. بروتينات محددة للغاية

بروتينات محددة قليلة:

لديهم مركز امتصاص يمكن استخدامه بسهولة لإيداع عدد قليل فقط من هذه الأحماض الأمينية ، والتي تشكل روابط ببتيدية يتم تحللها بواسطة الإنزيم.

بيبسين

إنزيم تسي لعصير القشرة. يتم تصنيعه في كليتينات الغشاء المخاطي للتسلخ في شكل دعامة غير نشطة - البيبسينوجين. يحدث تحويل الببسينوجين غير النشط إلى الببسين النشط في الأنبوب الفارغ. عند التنشيط ، يتم شق الببتيد ، والذي يغلق المركز النشط للإنزيم. تنشيط البيبسين يعتمد على عاملين:

أ) حمض الهيدروكلوريك (حمض الهيدروكلوريك)

ب) البيبسين النشط ، الذي تم حله بالفعل ، يسمى التحفيز الذاتي.

البيبسين ، بروتين الكربوكسيل و يحفز التحلل المائي للوصلات ، مع الأحماض الأمينية فينيل ألانين (فين) أو التيروزين (صور) في موضع R 2 (أعجوبة من مقدمة الطفل) ، وكذلك رابط Ley-Glu. درجة الحموضة المثلى للبيبسين هي 1.0-2.0 درجة حموضة ، والتي تتوافق مع الرقم الهيدروجيني لعصير القشرة.

رينين

في عصير القشرة ، لا يتم حفر البروتين بشكل مفرط بواسطة إنزيم RENNIN ، الذي يكسر بروتين الكازين في الحليب. رينين يشبه البيبسين ، ويعكس هذا الرقم الهيدروجيني الأمثل درجة الحموضة في منتصف الغشاء المخاطي (الرقم الهيدروجيني = 4.5). يرتبط Rennіn بالبيبسين أيضًا من خلال آلية وخصوصية العمل.

كيموتربسين.

يتم تصنيعه في القابس الفرعي في شكل سلائف غير نشطة - كيموتريبسينوجين. يتم تنشيط الكيموتريبسين عن طريق التربسين النشط وعن طريق التحفيز الذاتي. روابط مدمرة ، مثبتة بواسطة مجموعة الكربوكسيل من التيروزين (تير) ، فينيل ألانين (فين) أو التربتوفان (ثلاثة) - في الموضع R 1 أو بواسطة الجذور الكارهة للماء ليسين (ليو) ، آيسولوسين (مول) وفالين (فال) في نفس الموضع R 1 (تعجب من الصغار).

يوجد في المركز النشط للكيموتريبسين أمعاء كارهة للماء ، وفي الياكو توجد أحماض أمينية تشي.

التربسين

يتم تصنيعه في sublug في شكل دعامة غير نشطة - التربسينوجين. يتم تنشيطه في الأمعاء الفارغة بواسطة إنزيم إنتيروبيبتيداز لمشاركة أيونات الكالسيوم ، وكذلك بناء التحفيز الذاتي. روابط التحلل المائي المتكونة من الأحماض الأمينية موجبة الشحنة أرجينين (Arg) والليسين (Liz) في موضع R 1. يشبه مركز الامتزاز مركز امتصاص الكيموتريبسين ، لكن الجليبين المعوي كاره للماء يحتوي على مجموعة كربوكسيل سالبة الشحنة.

الإيلاستاس.

يتم تصنيعه في سلسلة تلال subshlunkovy في جبهة غير نشطة على ما يبدو - proelastase. ينشط في الامعاء الفارغة عن طريق التربسين. يحلل روابط الببتيد في موضع R 1 ، قابل للذوبان مع الجلايسين ، الألانين والسيرين.

يتم تصنيف جميع البروتينات منخفضة النوعية المدرجة على أنها endopeptidases ، لذلك يتم تحلل الروابط في منتصف جزيء البروتين ، وليس في نهايات أنبوب عديد الببتيد. تحت تقسيم بروتينات cich ، يتم تقسيم أنبوبة البولي ببتيد للبروتين إلى أجزاء كبيرة. بعد ذلك ، في تشي ، تم العثور على شظايا كبيرة من exopeptidases ، والتي يستنفد جلدها حمض أميني واحد من أطراف انس البولي ببتيد.

EXOPEPTIDASE.

كربوكسي ببتيداز.

يتم تصنيعها في خليج subshlunkovy. ينشط عن طريق التربسين في الأمعاء. Є البروتينات المعدنية. تحلل روابط الببتيد المائي على الطرف "C" من جزيء البروتين. هناك نوعان: carboxypeptidase "A" و carboxypeptidase "B".

يقوم الكربوكسي ببتيداز "أ" بتقسيم الأحماض الأمينية مع الجذور العطرية (الحلقية) ، بينما يقسم الكربوكسي ببتيداز "ب" اللايسين والأرجينين.

أمينوبيبتيداز.

يتم تصنيعه في الغشاء المخاطي للأمعاء ، ويتم تنشيطه عن طريق التربسين في الأمعاء. تحلل روابط الببتيد المائي على الطرف "N" من جزيء البروتين. هناك 2 من هذه الإنزيمات: ألانين amino peptidase و leucine amino peptidase.

يتحلل Alanine amino peptidase فقط الألانين ، ويتحلل leucine aminopeptidase إما "N" - الأحماض الأمينية الطرفية.

ديببتيداسي

انقسام روابط الببتيد أقل في ثنائي الببتيدات.

يتم تصنيف جميع أوصاف الإنزيمات على أنها بروتينات منخفضة النوعية. الرائحة الكريهة هي سمة من سمات القناة المعوية shlunkovo.

تستدعي الرائحة الكريهة معًا التحلل البروتيني الكامل لجزيء البروتين إلى عشرة أحماض أمينية ، والتي تتسرب بعد ذلك إلى الدم من الأمعاء.

الأحماض الأمينية Smoktuvannya في طريقة النقل الثانوي النشط مع Na + (على غرار الجلوكوز).

بعض الأحماض الأمينية لا تبلل وتخضع لعمليات التسوس بسبب مشاركة البكتيريا الدقيقة في الأمعاء الغليظة. يمكن أن يمتص الكبد نواتج تسوس الأحماض الأمينية ويستهلكها ، مع العلم برد فعل البيئة. تقرير عن السعر - تعجب من مساعد كوروفكين ، ص. 333-335.

تتجمع البروتينات منخفضة النوعية أيضًا في الجسيمات الحالة.

وظائف البروتينات النوعية البسيطة:

1. حماية تقسيم البروتينات الأجنبية ، مثل كليتين.

2. حماية التحلل البروتيني الكلي لبروتينات الخلايا (خاصة عندما تموت الخلايا).

بهذه الطريقة ، يعد التحلل الكلي للبروتين من أهم العمليات البيولوجية ، وهو أمر ضروري ليس فقط للنقش داخل الخلايا ، ولكن أيضًا لتجديد البروتينات في الخلايا التي تتقدم في العمر ، وفي الجسم ككل. تتم العملية برمتها تحت رقابة صارمة ، والتي تضمن آليات خاصة تحمي البروتينات من البروتياز فوق العالم.

الآليات التي تحمي سراير البروتين:

1. النوع الزاهي "كليتيني"- عزل البروستوروفا للبروتينات من البروتينات الهادئة ، يمكن أن تنتن تنتن فيها. توجد البروتينات داخل الخلايا في منتصف الجسيمات الحالة وفي الطمي في البروتينات ، مثل الرائحة الكريهة التي يمكن تحللها بالماء.

2. نوع الزاخست "كمامة". يُعتقد أن البروتينات توجد في السلائف غير النشطة على ما يبدو (الإنزيمات الأولية): على سبيل المثال ، البيبسينوجين (في القناة) التربسينوجين والكيموتريبسينوجين (في البنكرياس). بعد التحلل المائي لرابط الأغنية ، يعاد تنشيط الحشرة وينشط الإنزيم.

3. نوع الزاهى "سلسلة البريد". يتم تضمين حماية ركيزة البروتين بواسطة مسار في الجزيء الأول من أي هياكل كيميائية (حدد المجموعات التي تغطي روابط الببتيد). تتسرب تروما بطرق:

لكن) ارتباط البروتين بالجليكوزيل. إدراج البروتينات في مكونات الكربوهيدرات. يتم إذابة البروتينات السكرية. qi في مكون الكربوهيدرات ووظيفة الوظيفة النشطة (على سبيل المثال ، وظيفة المستقبل). في جميع البروتينات السكرية ، وبمساعدة جزء الكربوهيدرات ، فإن الحماية من البروتينات ثنائية البروتين محمية.

ب) أسيتيلوفانيا أمينوغروب. إضافة حمض الأوكتيك الزائد لتحرير المجموعات الأمينية في جزيء البروتين.

إذا كان البروتيناز معروفًا بطبيعة نشاطه بسبب وجود مجموعة أمينية ، فإن ظهور فائض من الأسيتيل ينقل البروتيناز إلى بروتيناز.

في) وسط مجموعة الكربوكسيل.التأثير اللاحق مماثل.

د) فسفرة الجذور في السيرين أو التيروزين

4. حارس من النوع الزاهي. Tse zahist البروتينات لمساعدة مثبطات البروتين الذاتية.

مثبطات بروتيناز الذاتية- خاصة البروتينات أو الببتيدات ، التي تهتز بشكل خاص في الخلايا ويمكن أن تتفاعل مع البروتينات وتعيقها. الرغبة في اتخاذ مصير نوع ضعيف من الارتباط ، ارتباط بروتيناز بمانع فطري داخلي. يمكن للركائز ذات الدرجة العالية من sporadnіstyu إلى tsієї potenazy أن تعترض іngіbіtor zіgo complex z proteinase ، ولن تبدأ іyati. تحتوي البلازما على الكثير من هذه المثبطات ، وإذا كانت هناك بروتينات ، فيمكن استخدام مثبطاتهم.

مثبطات الصوت لذلك من البروتينات التي هي محددة من حيث التصنيف إلى الدرجة الأولى من البروتينات.