Вторичната структура е начинът на полагане на полипептидния ланцет в подредената структура на завдяка, установени водни връзки между пептидните групи на един ланцет или сумата от полипептидните ланцети. Според конфигурацията на вторичната структура те се разделят на спирални (α-спирала) и сферично-нагънати части (β-структура и кръстосана β-форма).
α-спирала. Това е различен тип вторична структура на протеина, която може да изглежда като правилна спирала, която се установява от лигаментите на междупептидните водни връзки в границите на един полипептиден ланцет. Моделът на съществуването на α-спирала (фиг. 2), която контролира цялата мощност на пептидната връзка, е предложен от Pauling и Corey. Основни характеристики на α-спирала:
· спирална конфигурация на полипептидния ланцет, който има винтова симетрия;
· Utvorennya водни връзки между пептидните групи на кожните първи и четвърти аминокиселинни остатъци;
редовност на завоите в спиралата;
· равенството на всички аминокиселинни остатъци в α-спиралата независимо от пъпките и техните токсични радикали;
· Бичните радикали на аминокиселините не участват в установената α-спирала.
Звукът на α-спиралата е подобен на разтегнатата спирала на електрическа печка. Редовността на водните връзки между първата и четвъртата пептидна група определя редовността на завоите на полипептидното копие. Височината на един оборот на α-спирала е до 0,54 nm; до 3,6 аминокиселинни излишъка, така че излишъкът от аминокиселини в кожата да се движи нагоре по оста (височината на един излишък от аминокиселини) с 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), което ви позволява да говорите за равенството на всички аминокиселини киселини, излишни в α-спиралата. Период на редовност - спирали до 5 навивки или 18 аминокиселинни остатъка; Дължината на един период става 2,7 nm. Ориз. 3. А-спирален модел на Полинг-Кори
β-Структура. Това е различен тип вторична структура, която може леко да огъне конфигурацията на полипептидния ланцет и се формира с помощта на междупептидни водни връзки на границите на около три дървета от едно и също полипептидно копие или сумата от полипептидните ланцети. Нарича се още сферично-нагъната структура. Є разнообразие от β-структури. Обмените на сферулите на разсада, които се утаяват от едно полипептидно копие на протеина, се наричат кръстосана β-форма (къса β-структура). Водните връзки в кръстосана β-форма са слети между пептидните групи от бримки на полипептида lanciug. Вторият тип, общата β-структура, е характерна за целия полипептиден ланцет, който може да се огъва във форма и се редуцира от междупептидни водни връзки между сумарните паралелни полипептидни ланцети (фиг. 3). Тази структура е трудна за акордеона. Освен това са възможни варианти на β-структури: смрадите могат да бъдат направени с паралелни ланцети (N-кинци полипептидни ланцети, изправени в една и съща посока) и антипаралелни (N-кинци, изправени в различни страни). Верижните радикали на една топка са разположени между верижните радикали на другата топка.
В протеините е възможно да се премине от α-структури към β-структури и обратно след прехода на водните връзки. Замяната на редовните интерпептидни водни връзки на ланцетната юзда (ципата на полипептидния ланцет се усуква в спирала) усуква спиралите и замикането на водните връзки между усуканите фрагменти на полипептидните ланцети. Такъв преход на прояви в кератина е космат катерица. Когато косата е без ръкави, е лесно да се наруши спиралната структура на β-кератин и вин, за да премине в α-кератин (къдравата коса се изправя).
Разрушаването на правилните вторични структури на протеини (α-спирали и β-структури) по аналогия с топенето на кристал се нарича "топене" на полипептиди. С тази вода връзките се разкъсват и полипептидните копия се издуват във формата на топка без праг. Също така, стабилността на вторичните структури се определя от междупептидните водни връзки. Други видове връзки не могат да бъдат взети от това място, за малко количество дисулфидни връзки на полипептидния ланцет в зоните на разтваряне на излишния цистеин. Късите пептиди, свързани с дисулфидни връзки, трептят в цикъла. В богатите протеини един час има α-спирални клетки и β-структури. Естествените протеини, които са 100% α-спирала, не могат да се използват (парамиозинът е мукозен протеин, който е 96-100% α-спирала), но синтетичните полипептиди са 100% спирализирани.
Други протеини могат да причинят различни нива на пикове. Висока честота на α-спирални структури се наблюдава в парамиозина, миоглобина и хемоглобина. От друга страна, в трипсина, рибонуклеазата, голяма част от полипептидния ланцет се вписва в сферичната β-структура. Поддържащи тъканни протеини: кератин (протеин на косата, вълна), колаген (протеин на сухожилията, кожа), фиброин (естествен протеин на шевовете) може да промени β-конфигурацията на полипептидните копия. Разликата в света на спирализацията на полипептидните ланцети при белите говори за тези, които очевидно имат силата често да нарушават спирализацията или да "нарушат" редовното полагане на полипептидното копие. Причината за това е по-компактното разположение на полипептидния ланцет на протеина в манията за пеене, т.е. в третиновата структура.
§ 8. ПРОСТРАНСТВО ОРГАНИЗАЦИЯ НА МОЛЕКУЛАТА НА ЖЕЛТАТА
Първична структура
Под първичната структура на протеина се разбира броят и редът на зареждане на аминокиселинни остатъци, свързани един по един с пептидни връзки, полипептиден ланцет.
Полипептидното копие в единия край е твърде силно, което не участва в установената пептидна връзка, NH 2 -група, N-кинети. Върху пролиферативните боци той е свободен да расте, което не участва в установената пептидна връзка, HOOS-група, ce - S-киници. N-кинетите се приемат за кочана на lanceuge, самото номериране на аминокиселинните остатъци започва от новия:
Аминокиселинната последователност на инсулина е установена от F. Senger (Cambridge University). Този протеин е изграден от две полипептидни копия. Единият ланцет е изграден от 21 аминокиселинни остатъка, другият ланцет е изграден от 30. Ланцетите са свързани с две дисулфидни петна (фиг. 6).
Ориз. 6. Първична структура на човешки инсулин
Десет години (1944 - 1954) бяха изразходвани за дешифриране на структурата на qiєї. В този час основната структура беше присвоена на богати бели, процесът на автоматизация беше определен и не представляваше сериозен проблем за предишните.
Информацията за първичната структура на кожния протеин е кодирана в гена (разширение на ДНК молекулата) и се реализира по време на транскрипция (пренаписване на информация върху иРНК) и транслация (синтез на полипептидния ланцет). При свързването с cym, първичната структура на протеина може също да бъде вмъкната зад другата структура на гена.
Въз основа на първичната структура на хомоложните протеини е възможно да се направят изводи за таксономичната спорност на видовете. Преди хомоложните протеини има тези протеини, които имат еднакви функции при различни видове. Такива протеини могат да имат подобни аминокиселинни последователности. Например протеинът цитохром 3 има най-високото налично молекулно тегло от близо 12500 и съдържа близо 100 аминокиселинни остатъка. Разликите в първичната структура на цитохром Н на два вида са пропорционални на филогенетичните различия между видовете. По този начин цитохромите 3 на коне и ръмжи се намират в 48 аминокиселинни остатъка;
вторична структура
Вторичната структура на протеина се формира чрез установяване на водни връзки между пептидни групи. Има два вида вторична структура: α-спирала и β-структурата (или сгъваемата топка). В протеините може да има и клетки от полипептидния ланцет, които не установяват вторична структура.
α-спиралата образува пружина. При оформянето на α-спиралата киселинният атом на кожната пептидна група образува водна връзка с водния атом на четвъртата NH-група по дължината на копието:
Кожна намотка на спирала от покрития от напредваща намотка на спирала от декилкома с воднисти връзки, което придава на структурата значителна психика. α-спиралата има следните характеристики: диаметърът на спиралата е 0,5 nm, дължината на спиралата е 0,54 nm и има 3,6 аминокиселинни излишъка на завъртане на спиралата (фиг. 7).
Ориз. 7. Модел на а-спирала, който отразява характеристиките
Верижните радикали на аминокиселините са наименувани директно в спиралата (фиг. 8).
Ориз. 8. Модел -спирала, която отразява обхвата на разпръскване на биологичните радикали
От естествени L-аминокиселини може да се индуцира както дясна, така и лява спирала. Повечето естествени протеини се характеризират с правилна спирала. Три D-аминокиселини също могат да бъдат наречени лява и дясна спирала. Полипептидният ланцет, който се образува от сумата от отлагания на D- и L-аминокиселини, не е в състояние да установи спирала.
Излишъкът от аминокиселини Deyakí pereshkodzhayut α-спирала. Например, въпреки че в lanciuge цацата е била смесена положително или отрицателно заредена с аминокиселинни отлагания, такава плоча не приема α-спирална структура чрез взаимното освобождаване на едновременно заредени радикали. Лесно разтваряне на спирали от аминокиселинни остатъци, които могат да създадат големи разлики. Преходът за включване на α-спирала също се проявява в полипептидния ланцет с излишък на пролин (фиг. 9). Има излишък от пролин при азотните атоми, което образува пептидна връзка с друга аминокиселина, а не с един атом вода.
Ориз. 9. Излишък от пролин pereshkodzha utvennu-spirali
Към този излишък от пролин, който влиза в склада на полипептидния ланцет, не е възможно да се установи вътрешната ланцетна водна връзка. В допълнение, азотният атом в пролина може да влезе до склада на дебелия пръстен, което прави невъзможно увиването около N-C връзката и образуването на спиралата.
Crim α-спиралите описват други видове спирали. Въпреки това, вонята е рядко, което е по-важно, на къси разстояния.
Установяването на водни връзки между пептидни групи на суицидни полипептидни фрагменти в ланцеуги се извършва преди формоването β-структури или сгъната топка:
На повърхността на α-спиралата сгънатата топка има зигзагообразна форма, прилича на акордеон (фиг. 10).
Ориз. 10. β-Структура на белтъка
Отделни успоредни и антиуспоредни сгъваеми части на топките. Между отделите на полипептидния ланцет се установяват паралелни β-структури, които директно се избягват:
Между протисталните прави линии на полипептидния ланцет се установяват антипаралелни β-структури:
β-структурите могат да се образуват повече или по-малко между два полипептидни ланцета:
В складовете на някои протеини вторичната структура може да бъде представена само от α-спирала, в други - само от β-структури (паралелни, или антипаралелни, или други), в трети редът на α-спирализациите може да бъде различен присъстват и β -структури.
Третинна структура
В богатите протеини, вторично организираните структури (α-спирали, -структури) изгарят компактна глобула в пеещ ред. Просторната организация на глобуларните протеини е свързана с третичната структура. По този начин третиновата структура характеризира тривимерния растеж на постелята на полипептидния ланцет в дивата природа. Образуваните третични структури участват в йонни и водни връзки, хидрофобни взаимодействия, сили на Ван дер Ваалс. Стабилизира третичната структура на дисулфидните пластири.
Tretinna структура на протеини се дължи на тяхната аминокиселинна последователност. Когато се формова, връзката може да се комбинира с аминокиселини, смесени в полипептидния ланцет на значително разстояние. В протеините на дребно полярните радикали на аминокиселините, като правило, са разположени на повърхността на протеиновите молекули и след това, в средата на молекулата, хидрофобните радикали изглеждат компактно опаковани в средата на глобулата, съставлявайки хидрофобните клетки.
Niní tretinna структура bagatioh blіlkіv инсталиран. Нека да разгледаме два примера.
Миоглобин
Миоглобинът е кисело-свързващ протеин от ексципиент с маса 16700. Неговата функция е да съхранява киселото в m'yazah. Тази молекула има едно полипептидно копие, което се състои от 153 аминокиселинни остатъка и хемогрупа, която играе важна роля в киселинното свързване.
Огромната организация на миоглобина беше спряна от роботите на Джон Кендрю и неговите колеги (фиг. 11). Молекулата на този протеин има 8 α-спирални клетки, които често представляват 80% от всички аминокиселинни остатъци. Молекулата на миоглобината е много компактна, в нея може да се съдържат четири всички молекулни води, почти всички полярни радикали, аминокислоти, разположени на външната повърхност на молекулите, по-голямата част от хидрофобните радикали, разположени в междинните молекули, на повърхността се намира гем – небелкова група, съответстваща на връзката с кисню.
Фиг.11. Третинова структура на миоглобина
Рибонуклеаза
Рибонуклеазата е глобуларен протеин. Секретира се от клитините на подкожния слой, ензим, който катализира разцепването на РНК. На повърхността на миоглобина рибонуклеазната молекула може да има много малко α-спирални клетки и да съдържа голям брой сегменти, които са в β-конформация. Минералността на третичната структура на протеина се придава от 4 дисулфидни връзки.
Кватернерна структура
Много протеини са изградени от децили, две или повече, протеинови субединици или молекули, които водят до пеещите вторични и третични структури, които са нанизани заедно по едно и също време с помощта на вода и йонни връзки, хидрофобни взаимодействия, сили на Ван дер Ваалс. Такава организация на протеиновите молекули квартална структура, а самите протеини се наричат олигомирними. Окрема субединица или протеинова молекула се нарича в склада на олигомерен протеин протомир.
Броят на протомерите в олигомерните протеини може да варира в широки граници. Например, креатинкиназата се състои от 2 протомера, хемоглобинът - 4 протомера, E.coli РНК полимераза - ензим, който е отговорен за синтеза на РНК - 5 протомера, пируват дехидрогеназен комплекс - 72 протомера. Един протеин и два протомера, единият се нарича димер, един се нарича тетрамер, а шест се наричат хексамер (фиг. 12). Най-често в молекулата на олигомерния протеин има 2 или 4 протомера. Складът на олигомерния протеин може да включва еднакви или различни протомери. Ако два идентични прототипа влязат в склада на протеина, тогава - хомодимер, като разлика - хетеродимер.
Ориз. 12. Олигомерни протеини
Нека да разгледаме организацията на молекулата на хемоглобина. Основната функция на хемоглобина е да транспортира киселина от белите дробове до тъканите и въглероден диоксид от кръвния поток. Тази молекула (фиг. 13) е съставена от четири полипептидни ланцета от два различни типа – две α-ланцети и две β-ланцети и хем. Хемоглобинът е протеин, спорен с миоглобина. Вторичните и третичните структури на миоглобина и протомерите на хемоглобина са сходни. Кожен протомер за хемоглобин, як и миоглобин, 8-спирализирани агнета на полипептидния ланцет. В този случай трябва да се отбележи, че в първичните структури на миоглобина и протомера на хемоглобина по-малко от 24 аминокиселинни остатъка са идентични. Оттук нататък протеините, които значително се грижат за първичната структура, могат да поддържат подобна на просторна организация и победоносно подобни функции.
Ориз. 13. Структура на хемоглобина
Пид вторична структура протеин може да бъде повлиян от конфигурацията на полипептидния ланцет, tobto. метод на сгъване, усукване (сгъване, опаковане) на полипептиден ланцет в спирала или да бъде с различна конформация. Този процес не протича хаотично, а постепенно програмата, заложена в първичната структура на протеина. Подробно описание на две основни конфигурации на полипептидни копия, които са показателни за структурни промени и експериментални данни:
- а-спирали,
- β структури.
Взема се предвид най-важният тип глобуларни протеини а- Спирала.Усукването на полипептидния ланцет следва годишната стрелка (дясна спирала), която се определя от L-аминокиселинния склад на естествените протеини.
Стремителна мощноствъв винилови а-спирали (като и β-структури) е zdatnіst на аминокиселини към разтворимостта на водните връзки.
Структурата на а-спиралите има ясна ниска редовност:
- Върху кожната спирала (croc) на спиралата попадат 3,6 аминокиселинни остатъка.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) достига 0,54 nm на завой, но в една аминокиселина излишъкът пада 0,15 nm.
- Завъртането на спиралата е 26 °, след 5 завъртания на спиралата (18 аминокиселинни остатъка) структурната конфигурация на полипептидния ланцет се повтаря. Tse означава, че периодът на повторение (или идентичност) на а-спиралната структура става 2,7 nm.
Вторият тип конфигурация на полипептидни копия, прояви в космени катерици, конци, m'yazyv и други фибрилни катерици, изтриване на името β структури.В този случай две или повече линейни полипептидни ланцети, разрошени паралелно или по-често антипаралелно, мислено, са свързани чрез междугодишни водни връзки между -NH- и -CO-групи на сукулентни ланцетници, удовлетворяващи структурата на тип склад.
Схематично представяне на β-структурата на полипептидните копия.
В природата има протеини, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-структури. Типичен задник на такива протеини е колаген- фибриларен протеин, който се превръща в основната маса на здравата тъкан в тялото на хората и съществата.
Използвайки методите на рентгеновия дифракционен анализ, ние направихме извода за още две еднакви структурни организации на протеиновата молекула, които се оказаха междинни между вторичните и третичните структури. Tse т.нар надвторични структури и структурни домейни.
Вторични структуриса агрегати от полипептидни копия, които образуват собствена вторична структура и се разтварят в активни протеини в резултат на тяхната термодинамична или кинетична стабилност. По този начин, в глобуларните протеини, двойните (βхβ)-елементи (представени от две успоредни β-копия, свързани с х сегмента), βaβaβ-елементи (представени от два α-спирални сегмента, вмъкнати между триплета чрез успоредни β-копия ) и в.
Домен на глобуларен протеин Budov (флаводоксин) (за A. A. Boldirevim)
Домейн- Това е компактна глобуларна структурна единица в средата на полипептидното копие. Домейните могат да варират по функции и сгъване (zsidnya) в независими компактни глобуларни структурни единици, свързани заедно с подобни на комари дистанционери в средата на протеиновата молекула.
Вторичната структура на протеина- методът за поставяне на полипептидния ланцет в компактна структура, с взаимодействието на пептидните групи с установените водни връзки между тях.
Образуване на вторичната структура на викликан пептида за приемане на конформация с най-голям брой връзки между групи от пептиди. Видът на вторичната структура се определя от стабилността на пептидната връзка, крехкостта на връзката между централния въглероден атом и въглеродния атом на пептидната група, размера на аминокиселинния радикал. Всичко беше назначено наведнъж с аминокиселинната последователност на годината, доведена до единичната конфигурация на протеина.
Виждаме два възможни варианта на вторичната структура: във вида на "въжето" - α-спирала(α-структура) и изглеждат като "акордеони" - β-сгъната топка(β-структура). В една катерица, като правило, един час има обидни структури, но в различен дял spіvvіdnosnі. В глобуларните протеини преобладава α-спиралата, във фибриларните протеини - β-структурата.
Вторичната структура се установява само за участието на водни контактимежду пептидни групи: кислородният атом на една група реагира с водния атом на друга, в същото време киселината на друга пептидна група се свързва с водата на третата наведнъж.
α-спирала
Структурата се дава на дясна спирала, която търси помощ водневихзв'язкив междуж пептидни групи 1-ва и 4-та, 4-та и 7-ма, 7-ма и 10-та и така нататък аминокиселинни излишъци.
Разместване на формовъчни спирали пролини хидроксипролин, който чрез своята циклична структура означава "счупването" на lanceug, нейния primus vigin, като например в колагена.
Височината на завоя на спиралата става 0,54 nm и показва излишък от 3,6 аминокиселини, 5 последни завъртания добавят 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.
β-Сгъваема топка
При този начин на полагане протеиновата молекула лежи като "змия", в далечината клоните на ланцета се появяват близо до един или друг. В резултат на това пептидните групи по-рано от отдалечените аминокиселини на протеиновия ланцет са имали взаимна връзка с помощта на водни връзки.
По-компактно подравнени с първичната структура, с всяка взаимозависимост на пептидните групи с установените водни връзки между тях.
Поставяне на катеричката върху изглеждащото въже и акордеон
Има два вида такива структури поставяйки катерицата при вида на въжетоі при вида на акордеон.
Образуване на вторичната структура на викликан пептида за приемане на конформация с най-голям брой връзки между групи от пептиди. Видът на вторичната структура се определя от стабилността на пептидната връзка, крехкостта на връзката между централния въглероден атом и въглеродния атом на пептидната група, размера на аминокиселинния радикал.
Всичко беше назначено наведнъж с аминокиселинната последователност на годината, доведена до единичната конфигурация на протеина.
Можете да видите два възможни варианта на вторичната структура: α-спирала (α-структура) и β-нагъната топка (β-структура). В един протеин, като правило, има обидни структури, но в различен дял на ставата. В глобуларните протеини преобладава α-спиралата, във фибриларните протеини - β-структурата.
Съдбата на водните връзки в формовани вторични структури.
Вторичната структура се установява само с участието на водни връзки между пептидни групи: киселинният атом на една група реагира с водния атом на друга, в същото време киселината на друга пептидна група се свързва с водата на третата.
α-спирала
Полагането на протеина в изглеждащата α-спирала.
Структурата е дадена в дясна спирала, която е установена за допълнителни водни връзки между пептидни групи 1 и 4, 4 и 7, 7 и 10 и така нататък аминокиселинни излишъци.
Образуването на спиралата се променя от пролин и хидроксипролин, които чрез своята структура създават "счупване" на ланцета, неговата остра вигина.
Височината на завоя на спиралата става 0,54 nm и показва излишък от 3,6 аминокиселини, 5 последни завъртания добавят 18 аминокиселини и заемат 2,7 nm.
β-Сгъваема топка
Поставяне на протеина близо до β-сгъната топка.
При този метод полагането на протеиновата молекула лежи като „змия“, в далечината клоните на ланцета изглеждат близо един до друг. В резултат на това пептидните групи по-рано от отдалечените аминокиселини на протеиновия ланцет са имали взаимна връзка с помощта на водни връзки.
