Ролята на протеините в храненето, норми, азотен баланс, разходен коефициент, физиологичен протеинов минимум. протеинов дефицит. Протеини и йога роля на организма. Коефициент на рейтинг за Rubner. Положителен азотен баланс. Отрицателно съдържание на азот ba

азотен баланс азотен ревнив.

Други аминокиселини лесно се синтезират в клетките и се наричат ​​заместители. Те включват глицин, аспарагинова киселина, аспарагин, глутаминова киселина, глутамин, серин, пролин, аланин.

Проте безбелкове ядене ще приключи със смъртта на тялото. Да се ​​внедри една есенциална аминокиселина в диетата, което води до непълно усвояване на други аминокиселини и е придружено от развитие на отрицателен азотен баланс, изчерпване, скок в растежа и нарушени функции нервна система.

При диета без протеини, 4 g азот се виждат на добата, което прави 25 g протеин (COEF-T OF RESPONSIBILITY).

Физиологичен протеин минимално-минимално количество протеини при животните, необходимостта от добавяне на азот е 30-50 g/ден.

БИЛКИВ ХРАНЕ В ШКТ. ХАРАКТЕРИСТИКИ НА ПЕПТИДАЗАТА, ОСВЕТЛЕНИЕ И РОЛЯТА НА ВОДОРОДНАТА КИСЕЛИНА.

V хранителни продуктив него има твърде малко аминокиселини. Важно е те да постъпват в склада на протеини, тъй като се хидролизират в чревния тракт под действието на протеазни ензими). Субстратната специфичност на тези ензими във факта, че кожата е най-разцепването на пептидната връзка, направена с пеещи аминокиселини. Протеазите, които хидролизират пептидните връзки в средата на протеиновата молекула, могат да бъдат класифицирани като ендопептидази. Ензимите, които принадлежат към групата на екзопептидазите, хидролизират пептидните връзки, разтварят се с крайни аминокиселини. Под действието на всички протеази на SHKT, протеините също разграждат деконите на аминокиселините, които след това се появяват в клетките на тъканите.

Елиминирана е ролята на солната киселина

Основната функция на билковия шлюз се крие във факта, че протеинът се ецва по нов начин. Основната роля на този процес е солната киселина. Протеините, които се намират в тръбите, стимулират зрението хистаминтази група протеинови хормони - gastriniv, yakі, в собствените си ръце, призовават за секрецията на HCI и проензима - пепсиноген. HCI се утаява в клинините, облицоващи ламелите

Джерелом H + є H 2 CO 3, тъй като се утаява в обкладалните клитини на тръбата от CO 2, който дифундира от кръвта, и H 2

Дисоциация на H 2 3 до получаване на бикарбонат до разтваряне, което се наблюдава в плазмата с участието на специални протеини. Ioni C1 - трябва да бъде близо до лумена на дренажа през хлоридния канал.

pH се намалява до 10-20.

Под действието на HCl настъпва денатурация на протеини, които не разпознават термична обработка, което увеличава наличието на пептидни връзки за протеазите. HCl може да има бактерицидно действие и pereskodzha поглъщане на патогенни бактерии в червата. В допълнение, солната киселина активира пепсиногена и създава оптимално рН за дипепсин.

Пепсиногенът е протеин, който се състои от едно полипептидно копие. Под въздействието на HCl той се превръща в активен пепсин. По време на процеса на активиране, в резултат на частична протеолиза на N-терминалната молекула на пепсиногена, се добавят аминокиселинни остатъци, които могат да елиминират всички положително заредени аминокиселини, които се намират в пепсиноген. Така в активния пепсин аминокиселините са отрицателно заредени, тъй като участват в конформационните промени на молекулата и образуването на активния център. Активните молекули на пепсин, които са били разтворени под действието на HCl, са в състояние да активират други молекули на пепсиноген (автокатализа). Пепсинът хидролизира пептидните връзки в протеини, съдържащи ароматни аминокиселини (фенилаланин, триптофан, тирозин).

При деца на гърдата изпражненията съдържат ензим ренин(химозин), който извиква гърлото на млякото. В охлюва на зрели хора няма ренин, тяхното мляко се създава под въздействието на HCl и пепсин.

още една протеаза гастриксин.Всичките 3 ензима (пепсин, ренин и гастриксин) са подобни на първичната структура

КЕТогенни и гликогенни аминокиселини. АНАПЛЕРОТИЧНИ РЕАКЦИИ, СИНТЕЗ НА ЗАМЕСТВАЩИ АМИНОКИСЕЛИНИ (ПРИЛОЖЕНИЕ).

Катаболизъм на аминокиселини - zvoditsya към osviti пируват, ацетил-КоА, α -кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат на гликогенни аминокиселини- превръщат се в пируват и междинните продукти на TCA и се превръщат в оксалоацетат, могат да викорират в процеса на глюконеогенеза.

кетогененаминокиселините в процеса на катаболизъм се превръщат в ацетоацетат (Lіz, Leu) или ацетил-КоА (Leu) и могат да участват в синтеза на кетонни тела.

гликокетогененаминокиселините викорират за синтеза на глюкоза и за синтеза на кетонни тела, така че в процеса на катаболизъм се произвеждат 2 продукта - метаболитът на цитратния цикъл и ацетоацетат (Tri, Phen, Tyr) или ацетил-CoA ( Иле).

Анаплеротични реакции - безазотните излишъци от заместни аминокиселини се използват за попълване на голям брой метаболити в пътя на катаболизма, тъй като те се използват за синтеза на биологично активни речи.

Ензимът пируват карбоксилаза (коензим - биотин), който катализира реакцията, прояви в черния дроб и m'yazakh.

2. Аминокиселини → Глутамат → α-Кетоглутарат

под действието на глутамат дехидрогеназа или аминотрансферази.

3.

Пропионил-КоА, а след това и сукцинил-КоА, също могат да участват в разграждането на висши мастни киселини с несдвоен брой въглеродни атоми

4. Аминокиселини → Фумарат

5. Аминокиселини → Оксалоацетат

Реакции 2, 3 се откриват във всички тъкани (крем на черния дроб и лигавица) и de novo пируват карбоксилаза.

VII. Биосинтеза на аминокиселини

Хората могат да синтезират осем аминокиселини: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Въглеродният скелет на тези аминокиселини се абсорбира от глюкозата. α-аминогрупата се въвежда в α-кето киселината в резултат на реакции на трансаминиране. Универсален донор α -Аминогрупите служат като глутамат.

По пътя на трансаминиране на α-кето киселини, които се абсорбират от глюкозата, се синтезират аминокиселини

глутаматсъщо utvoryuєtsya с въвеждането на амин α-кетоглутарат глутамат дехидрогеназа.

ТРАНСАМИНИРАНЕ: СХЕМА НА ПРОЦЕСА, ЕНЗИМ, БИОРОЛ. BIOROL ALAT I ASAT I КЛИНИЧНО ЗНАЧЕНИЕ НА ДЕСТИНАЦИЯТА НА КРЪВНО СИРАКО.

Трансаминиране - реакцията на прехвърляне на α-амино група от ak-и към α-кето киселина, след което се установяват нова кето киселина и нова ak. процесът на трансаминиране е лесно брутален

Реакциите се катализират от ензими аминотрансфераза, чийто коензим е пиридоксал фосфат (РР)

Аминотрансферазите се откриват както в цитоплазмата, така и в митохондриите на клетъчните еукариоти. Над 10 аминотрансферази са открити в човешки клитини, които са поставени под въпрос за специфичност на субстрата. Mayzhe всички аминокиселини могат да влязат в реакцията на трансаминиране, за малко лизин, треонин и пролин.

• На първия етап, до пиридоксал фосфат в активния център на ензима, аминогрупа от първия субстрат, ak-i, идва да помогне на алдиминовата връзка. Ензим-пиридоксум-минфосфатен комплекс и кетокиселината, първият продукт на реакцията, се разтварят. Този процес включва междинно приемане на 2 бази на Шиф.
• На другия етап комплексът ензим-пиридоксамин фосфат се комбинира с кето киселината и прехвърля аминогрупата към кето киселината чрез междинния разтвор на 2 шифровани бази. В резултат на това ензимът се връща в естествената си форма и се образува нова аминокиселина, друг продукт от реакцията. Тъй като алдехидната група на пиридоксал фосфат не е заета от аминогрупата на субстрата, тя установява основата на Шиф с ε-амино групата на лизиновия радикал в активния център на ензима

Най-често в реакциите на трансаминиране участват аминокиселини, вместо тези в тъканите се наблюдава значително увеличение на други видове - глутамат, аланин, аспартати други кето киселини - α -кетоглутарат, пируват и оксалоацетат.Основният донор на аминогрупата е глутаматът.

Най-широко използваните ензими в повечето тъкани са: ALT (AlAT) катализира реакцията на трансаминиране между аланин и α-кетоглутарат. Този ензим е локализиран в цитозола на клетките на различни органи, като най-голям брой е открит в клетките на черния дроб и месото на сърцето. ACT (AST) катализира реакцията на трансаминиране между апартат и α-кетоглутарат. оксалоацетатът и глутаматът се разтварят. Най-голям брой йога е разкрит в клетките на сърдечното месо и черния дроб. органна специфичност на тези ензими.

В нормалната кръв активността на тези ензими трябва да бъде 5-40 U/l. При хроничен клитин в тялото се появяват ензими в кръвта, където активността им рязко се повишава. Oscilki ACT и ALT са най-активни в клетките на черния дроб, сърцето и скелетните язви и се използват за диагностика на заболявания на тези органи. В клетките на сърдечното месо броят на ACT значително надвишава броя на ALT, а на черния дроб - от друга страна. За това е особено информативно едночасово изследване на активността на двата ензима в кръвната сероза. Spivvіdnoshennia дейности ACT/ALT име "Коефициент на Ритис".Нормалният коефициент е здрав 1,33±0,42. При инфаркт на миокарда активността на ACT в кръвта се увеличава 8-10 пъти, а ALT - 2,0 пъти.

При хепатит активността на ALT в кръвните храчки се увеличава с ~8-10 пъти, а ACT - с 2-4 пъти.

Синтез на меланин.

Вижте меланин

Активираща реакция към метионин

Активната форма на метионина е S-аденозилметионин (SAM) - сулфонатната форма на аминокиселината, която се разтваря в резултат на добавянето на метионин към молекулата на аденозин. Аденозинът се абсорбира чрез хидролиза на АТФ.

Тази реакция се катализира от ензима метионин аденозилтрансфераза, който присъства във всички видове клитин. Структурата (-S + -CH3) в SAM е нестабилно групиране, което показва висока активност на метиловата група (наименованието на термина "активен метионин"). Тази реакция е уникална за биологичните системи, но може да е единствената единична реакция, в резултат на която и трите АТФ фосфатни излишъци се увеличават. Разцепването на метиловата група в SAM и нейното прехвърляне към акцепторната половина катализира ензима метилтрансфераза. SAM се превръща в S-аденозилхомоцистеин (SAT) по време на реакцията.

Синтез на креатин

Креатинът е необходим за усвояване от високоенергийни меса - креатин фосфат. Синтез на креатин в 2 етапа с участието на 3 аминокиселини: аргинин, глицин и метионин. При ниркахгуанидиноацетатът се метаболизира от диглицинамидинотрансфераза. Потим гуанидин ацетат се транспортира във фурнатапротича реакцията на його метилиране.

Реакциите на трансметилиране се провеждат и за:

• синтез на адреналин и норепинефрин;
• синтез на ансерин от карнозин;
• метилиране на азотни бази в нуклеотиди и в;
• инактивиране на метаболити (хормони, медиатори и др.) и въздействието на чужди фактори, в т.ч. лекарствени препарати.

Инактивирането на биогенни амини също е показано:

метилиране за участие на SAM за дегенерация на метилтрансферазите. По този начин могат да се инактивират различни биогенни амини, като най-често може да се наблюдава инактивиране на гастамин и адреналин. Така че инактивирането на адреналина се дължи на метилиране на хидроксилната група в ортопозицията

АМОНИЯЧНА ТОКСИЧНОСТ. ЙОГО ХОСВИТА И ЗНЕШКОЗЕННЯ.

Катаболизмът на аминокиселините в тъканите се наблюдава постоянно с доза от 100 g/ден. В случай на последващо дезаминиране на аминокиселини се генерира голямо количество амоняк. При дезаминиране на биогенни амини и нуклеотиди се използват значително по-малки количества йога. Част от амоняка се абсорбира в червата поради наличието на бактерии върху хранителните протеини (гнили протеини в червата) и се намира в кръвта на вената. Концентрацията на амоняк в кръвта на порталната вена е значително по-висока, по-ниска в горния кръвен поток. Черният дроб има голямо количество амоняк, което увеличава ниското количество в кръвта. Концентрацията на амоняк в кръвта в норма рядко надвишава 0,4-0,7 mg/l (или 25-40 µmol/l

Ammiac е токсичен. Navit малко увеличение на концентрацията му неблагоприятно за тялото, и напред към централната нервна система. По този начин повишаването на концентрацията на амоняк в мозъка до 0,6 mmol предизвика судоми. Преди симптомите на хипермониемия могат да се видят тремор, неясно движение, досада, повръщане, объркване, осъдителна атака, загуба на паметта. При важни настроения се развива кома със смъртоносни кинети. Механизмът на токсичния ефект на амоняка върху мозъка и организма като цяло, очевидно е свързан с диетата на йога върху цаца на функционалните системи.

• Амонякът лесно прониква през мембраните в клетките и в митохондриите, причинявайки реакция, която се катализира от глутамат дехидрогеназа, под формата на глутамат:

α-Кетоглутарат + NADH + H + + NH 3 → Глутамат + NAD +.

Промяната в концентрацията на α-кетоглутарат се причинява от:

· инхибиране на обмяната на аминокиселини (реакции на трансаминиране), а по-късно и на синтеза на техните невротрансмитери (ацетилхолин, допамин и др.);

· Хипоенергийна мелница поради намаляване на скоростта на TTC.

Липсата на α-кетоглутарат води до намаляване на концентрацията на метаболитите на TCA, което предизвиква ускорена реакция на синтеза на оксалоацетат от пируват, което е придружено от интензивно намаляване на CO 2 . Силата на разделянето и облекчаването на въглеродния диоксид в случай на хипермонемия е особено характерна за мозъчните клетки. Увеличаването на концентрацията на амоняк в кръвта повишава pH от страната на локвата (наречена алкалоза). Tse, в основата си, повишава споридността на хемоглобина до киселинност, което води до тъканна хипоксия, натрупване на CO 2 и хипоенергийно състояние, в който случай главният мозък страда от смутиран ранг. Високите концентрации на амоняк стимулират синтеза на глутамин от глутамат в нервната тъкан (с участието на глутамин синтетаза):

Глутамат + NH 3 + ATP → Глутамин + ADP + H3 P0 4.

· Натрупването на глутамин в клитините на невроглията води до повишаване на осмотичното налягане в тях, подуване на астроцитите, а при високи концентрации може да предизвика оток на мозъка. При липса на GABA и други медиатори, проводимостта на нервния импулс е нарушена, обвинява се судомия. Йон NH 4+ практически не прониква през цитоплазмените и митохондриалните мембрани. Твърде много амониев йон в кръвта може да наруши трансмембранния трансфер на едновалентни Na ​​+ и K + катиони, конкуриращи се с тях за йонни канали, което също се отразява на провеждането на нервните импулси.

Високата интензивност на процесите на дезаминиране на аминокиселини в тъканите и дори ниското ниво на амоняк в кръвта показват тези, които в клетките активно участват в освобождаването на амоняк от ефектите на нетоксични заболявания, които се елиминират от тялото през секцията. Тези реакции могат да бъдат взети предвид чрез реакциите на амоняка. В различни тъкани и органи бяха разкрити няколко вида такива реакции. Основната реакция е свързването на амоняка, което се случва във всички тъкани на тялото, є 1.) синтез на глутамин под действието на глутамин синтетаза:

Глутамин синтетазата е локализирана в митохондриите на клитина, за работата на ензима необходимият кофактор е Mg 2+ йони. Глутамин синтетазата е един от основните регулаторни ензими за обмяната на аминокиселини и се инхибира алостерично от AMP, глюкоза-6-фосфат, както и от Gli, Ala и Hys.

При чревни клитинипод действието на ензима глутаминаза има хидролитичен ефект на амидния азот в присъствието на амоняк:

Глутаматът, който се е утаил в реакцията, претърпява трансаминиране с пируват. os-аминогрупата на глутаминова киселина се прехвърля в склада на аланин:

Глутаминът е основният донор на азот в организма.Амидният азот на глутамина работи за синтеза на пуринови и пиримидинови нуклеотиди, аспарагин, аминозахари и др.

KIL-V МЕТОД ЗА ОПРЕДЕЛЯНЕ НА СЕЧЕВИН В КРЪВНО СИРАКО

В биологичните региони М. се използва с помощта на газометрични методи, директни фотометрични методи, които се основават на реакцията на М. с различни речи, с разтвори на еквимолекулни количества забарвленни продукти, както и ензимни методи с заместващ ензим smuthen . Газометричните методи се основават на окисления M. hypobromite натрий в локвата среда NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Обемът на газообразния азот се контролира с помощта на специално устройство , най-често устройството Бородин. Този метод обаче има ниска специфичност и точност. От фотометричните най-широките методи, които се основават на реакцията на М. с диацетил монооксим (реакцията на Ферон).

За целите на sechovini в кръвни syrovattsі и використични секции, унифицирайте метода, базиран на реакцията на M. с диацетил монооксим в присъствието на тиосемикарбазид и соли на слюнката в киселата среда. Іnshim unіf_kovanim по метода на обозначение M. є уреазен метод: NH2-CO-NH2 → уреаза NH3 + CO2. Амията, която съм виждал, се разтваря с натриев хипохлорит и индофенол фенол, който има син цвят. Интензитетът на инфекцията е пропорционален на мъглата на М. в крайната проба. Уреазната реакция е силно специфична, за проследяване се вземат повече от 20 µlкръвни серуми, отгледани в съотношение 1:9 с NaCl (0.154 М). Натриевият салицилат може да се използва като заместител на фенол заместник; разредете кръвния серум, както следва: до 10 µlкръвни сировати дават 0,1 млолово или NaCl (0,154 М). Ензимната реакция и в двата випада протича при 37° с равенство 15 и 3-3 1/2 xvочевидно.

Pokhіdnі M., в чиито молекули атомите са заместени с киселинни радикали, може да се нарече уреиди. Много уреидиви и дякони и халогенни заместители са подобни в медицината на победата като лекарствен продукт. Преди уреидивите, например, соли на барбитуровата киселина (малонил сеховин), алоксан (мезоксалил сеховин); хетероцикличен уреид е сецикова киселина .

СХЕМАТИЧНАТА СХЕМА НА РАЗТВОРЯВАНЕТО НА ХЕМУ. "ПРЯК" И "НЕПРЯК" БИЛИРУБИН, КЛИНИЧНО ЗНАЧЕНИЕ НА ЙОГО ОБОЗНАЧЕНИЕ.

Хем(хемоксигеназа)-биливердин(биливердин редуктаза)-b_лирубин(UDP-глюкуранилтрансфераза)-b_лирубинмоноглюкуронид(UD-глюкуронилтрансфераза)-b_лирубиндиглюкуронид

В нормално състояние концентрацията на спонтанен билирубин в плазмата става 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% от общото количество билирубин се променя в неконюгирана форма (индиректен билирубин). В клиниките конюгациите на билирубина се наричат ​​директни, тъй като виното е водоустойчиво и може лесно да се комбинира с диазореактив, намалявайки цвета на еризипела, - това е директна реакция на Ван дер Берг. Неконюгираният билирубин е хидрофобен, така че се намира в кръвната плазма в комплекс с албумин и не реагира с диазореактивен, докато не се пиролизира, докато не бъде информиран от органичен търговец на дребно, например, етанол, като албумин. Неконюгиран или рубин, който в комбинация с азобарвника, само след утаяване на протеина, се нарича индиректен билирубин.

При пациенти с чернодробно-клитинова патология, която е придружена от незначително повишаване на концентрацията на конюгиран билирубин, в кръвта се открива третата форма на плазмения билирубин, с който билирубинът е ковалентно повлиян от албумин, а освен това в този начин. В някои случаи до 90% от общия билирубин в кръвта може да се намери в тази форма.

МЕТОДИКА ЗА ОПРЕДЕЛЯНЕ НА ХЕМОГЛОБИН: ФИЗИЧЕСКИ (СПЕКТРАЛЕН АНАЛИЗ НА ХЕМОГЛОБИН И ЙОГО ВИРОБНИ); ФИЗИЧЕСКИ И ХИМИЧЕСКИ (ОТРИМАНИ КРИСТАЛ В ХЕМИНОВ ВОДОРОД).

Спектрален анализ на хемоглобина и йога. Когато се разглежда разликата в оксихемоглобина, разнообразието от спектрографски методи показва, че в жълто-зелената част на спектъра между линиите на Фраунхофер D и E на двете системни намазки от глина, в една и съща част от спектъра има само една широка smuga в същата част от спектъра. Vіdmіnostі vіdmіnnostі v polinannі vipromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom служи като основа за метода vіchennіnі stаlіnіnі krovі sіchennі sіsnemі krovi. оксиметрия.

Карбхемоглобинът в своя спектър е близък до оксихемоглобина, протет с добавяне на реч, което показва, че карбхемоглобинът има два смога от глина. Спектърът на метхемоглобина се характеризира с един тесен смог на границата на червената и жълтата част на спектъра, друг тесен смог на границата на жълтата и зелената зони, нареши, и трети широк смог близо до зелената част на спектъра .

Хемину кристали или хематин солна киселина. От повърхността на петната се изстъргва върху обекта и се подрязва цацата от зърна. Към тях се добавят 1-2 зърна кухненска соли 2-3 капки krizhanoy otstovoy to-ty. Мустаците са извити с извита гънка и се нагряват внимателно, без да водят до кипене. Наличието на кръв се причинява от появата на микрокристали с кафяво-жълт цвят като ромбични плочи. Ако кристалите са гнило формовани, тогава изглеждат като коноп. Притежанието на кристали до gemin, безумно, довежда присъствието на обекта на кръвта на обекта на кръвта. Отрицателен резултатопитайте без стойност. Къщата на мазнините, иржа, улеснява рязането на кристали в хемин

АКТИВНИ ФОРМИ НА ОИД: СУПЕРОКСИД АНИЙОН, ВОДОРОДЕН ПЕРОКСИД, ХИДРОКСИ РАДИКАЛ, ПЕРОКСИНИТРИТ. IX ОБЯСНЕНИЕ, ПРИЧИНИ ЗА ТОКСИЧНОСТ. ФИЗИОЛОГИЧНА РОЛЯ НА ROS.

В CPE влиза близо 90% от клитин Pro 2. Reshta O 2 печели в други OVR. Ензимите, които участват в OVR с преобразуване на O2, се разделят на 2 групи: оксидаза и оксигеназа.

Викорната оксидаза е само акцептор на електрони, което води до H 2 Pro или H 2 Pro 2 .

Оксигеназите включват един (монооксигеназа) или два (диоксигеназа) киселинни атома в реакционния продукт, който се разтваря.

Въпреки че тези реакции не са придружени от синтеза на АТФ, миризмите са необходими за специфични реакции при обмена на аминокиселини), синтеза на мастни киселини и стероиди), в реакциите на чужда реч в черния дроб

При повечето реакции, включващи молекулярна киселинност, обновяването се извършва стъпка по стъпка с прехвърлянето на един електрон към етапа на кожата. При едноелектронен трансфер се получава приемането на междинни силно реактивни форми на киселинност.

В несъбудено състояние кисенът е нетоксичен. Приемането на токсични форми на киселинност е свързано с особеностите на нейната молекулярна структура. Около 2 отмъщават 2 несдвоени електрона, сякаш са разпръснати на различни орбитали. Кожата от тези орбитали може да приеме един електрон.

Подновяването на Pro 2 става в резултат на 4 едноелектронни прехода:

Супероксидът, пероксидът и хидроксилният радикал са активни оксиди, които причиняват сериозни проблеми за богатите структурни компоненти на клетките.

Активните форми на киселина могат да разлагат електроните в богати спори, превръщайки ги в нови свободни радикали, инициирайки реакции на ланцетни оксиди

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kitini. 1 – навиване на белтъците; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - разрушаване на ядрената мембрана и увредена ДНК; 4 - колапс на митохондриалните мембрани; проникване в клитина на вода и йони.

Разтваряне на супероксид в CPE."Витик" на електроните в CPE може да се дължи на електронен трансфер поради участието на коензим Q. Когато се добавя, убихинонът се превръща в анион-радикален семихинон. Радикалът cei неензимно взаимодейства с O 2 с разтворите на супероксидния радикал.

Повечето от активните форми на киселината се установяват по време на прехвърлянето на електрони от CPE, назампериран, по време на функционирането на QH 2-дехидрогеназния комплекс. Това се дължи на резултата от неензимен трансфер ("разливане") на електрони от QH 2 към kisen (

на етапа на електронен трансфер поради участието на цитохром оксидаза (комплекс IV), "завъртанията" на електроните не изглеждат очевидни в ензимите на специални активни центрове, които отмъщават за Fe и Cu и 2 без влиянието на междинно свободно радикали.

При фагоцитните левкоцити процесът на фагоцитоза се засилва от подкиселяването и елиминирането на активните радикали. Активните форми на киселото се разтварят в резултат на активирането на NADPH-оксидазата, която е най-важно локализирана от външната страна на плазмената мембрана, пораждайки така наречените "дихателни вибрации" за установените активни форми на кисело

Предпазва организма под формата на токсични и активни форми на кисело, с прояви във всички клитини на високоспецифични ензими: супероксид дисмутаза, каталаза, глутатион пероксидаза, както и действието на антиоксиданти.

ZNESHKOZHNYA АКТИВНИ ФОРМИ KISNYU. ЕНЗИМНА АНТИОКСИДАНТНА СИСТЕМА (КАТАЛАЗА, СУПЕРОКСИД ДИСМУТАЗА, ГЛУТАТИОН ПЕРОКСИДАЗА, ГЛУТАТИОН РЕДУКТАЗА). СХЕМИ НА ПРОЦЕСИ, BIOROLE, MISCE ОБРАБОТКА.

Супероксид дисмутазата катализира реакцията на дисмутация на супероксидните анионни радикали:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
В хода на реакцията пероксидът се разтваря във вода, строителният материал инактивира SOD, супероксид дисмутаза zavzhd "pratsyuє" в двойки със scatalase, сякаш ефективно разделя водния пероксид на абсолютно неутрални плочи.

Каталаза (CF 1.11.1.6)- хемопротеин, който катализира реакцията на воден пероксид, която протича след реакцията на дисмутация на супероксидния радикал:
2H2O2 = 2H2O + O2

Глутатион пероксидазата катализира реакции, при които ензимът превръща водния пероксид във вода, а също така превръща органичните хидропероксиди (ROOH) в хидроксидни хидроксиди и в резултат на това преминава в окислена дисулфидна форма GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Глутатион пероксидаза zneshkodzhuє не само H2O2, но и различни органични липидни пероксили, тъй като те се абсорбират в тялото по време на активиране на POL.

Глутатион редуктаза (CF 1.8.1.7)- флавопротеин с протетична група флавинаденинов динуклеотид, съставен от две идентични субединици. Глутатион редуктазакатализира реакцията на добавяне на глутатион към окислената форма на GS-SG и всички други ензими на глутатион синтетазата победи:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Класически цитозолен ензим на еукариоти. Глутатион трансферазата катализира реакцията:
RX+GSH=HX+GS-SG

ФАЗАТА НА СПРЯГАНЕ В СИСТЕМАТА НА ИЗПЪЛНИТЕЛНОСТ НА ТОКСИЧНАТА РЕЧ. ВИЖТЕ CON'YUGATSІЇ (ПРИЛАГАНЕ НА РЕАКЦИИ С FAFS, UDFGK)

Конюгирането е друга фаза от развитието на речта, в хода на която е необходимо да се присъединят към функционални групи, които се установяват на първия етап, други молекули или групи на ендогенно движение, които повишават хидрофилността и намаляват токсичността на ксенобиотиците.

1. Ролята на трансферазите в реакциите на конюгиране

UDP-глюкуронилтрансфераза.Локализиран главно в ER уридин дифосфат (UDP)-глюкуронилтрансфераза, добавя излишък от глюкуронова киселина към говорната молекула, усвоена по време на микрозомално окисление

Загал: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Сулфотрансфераза.Цитоплазмените сулфотрансферази катализират реакцията на конюгиране, когато има излишък от сярна киселина (-SO3H) под формата на 3 "-фосфоаденозин-5"-фосфосулфат (FAPS) към феноли, алкохоли или аминокиселини.

Реакция на изгаряне: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Ензимите сулфотрансфераза и UDP-глюкуронилтрансфераза участват във външни ксенобиотици, инактивиране на лекарства и ендогенни биологично активни заболявания.

Глутатион трансфераза. Особено сред ензимите, които участват в ксенобиотиците, инактивирането на нормалните метаболити участва глутатион трансфераза (GT). Глутатион трансферазата функционира във всички тъкани и играе важна роля в инактивирането на телесните метаболити: стероидни хормони, билирубин и мастни киселини.

Глутатионът е трипептид Glu-Cis-Gli (излишък от глутаминова киселина, адуцирана към цистеиновата карбоксилна група на радикала). HT може да има широка специфичност към субстрати, чийто общ брой надвишава 3000. HT изглежда дори по-богат на хидрофобни речи и ги инактивира, но химичните модификации, дължащи се на участието на глугиране, се нагряват само леко. Tobto субстрати - реч, yakі, от едната страна, могат да направят електрофобен център (например OH-група), а от другата страна - хидрофобна зона. Знешкождение, тобто. химическата модификация на ксенобиотиците за участие на GT може да бъде модифицирана по три различни начина:

път за конюгиране на субстрат R с глутатион (GSH): R + GSH → GSRH,

в резултат на нуклеофилно заместване: RX + GSH → GSR + HX,

превръщане на органични пероксиди в алкохоли: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

В реакцията: UN - хидропероксидна група, GSSG - окисление на глутатион.

Системата за разпознаване на участието на HT и глутатиона играе уникална роля във формирането на резистентност на организма към различни изливи и е най-важният механизъм на имунния отговор. В хода на биотрансформацията на някои ксенобиотици под действието на GT тиоетери (RSG конюгати) се превръщат и след това се превръщат в меркаптани, сред които са открити токсични продукти. Ел конюгат GSH с повече ксенобиотици, по-малко реактивен и по-хидрофилен, по-малко токсичен и следователно по-малко токсичен и по-лесно отделящ се в тялото

HT със своите хидрофобни центрове може нековалентно да увеличи величината на lі-pofilnye spoluk (физически флуктуации), предотвратявайки тяхното проникване в липидната сфера на мембраните и нарушаване на функциите на клетките. Ето защо GT понякога се нарича вътреклетъчен албумин.

GT може ковалентно да свързва ксенобиотиците, които са силни електролити. Появата на подобни речи е "самоугаждане" за GT, но допълнителен механизъм за clitiny.

Ацетилтрансфераза, метилтрансфераза

Ацетилтрансферазите катализират реакциите на конюгиране - прехвърлянето на излишък от ацетил от ацетил-КоА към азота от групата -SO2NH2, например в склада на сулфонамиди. Мембранните и цитоплазмените метилтрансферази метилират -P=O, -NH2 и SH-групите на ксенобиотиците с участието на SAM.

Ролята на епоксидните хидролази в разтворените диоли

Други ензими участват в другата фаза на развитие (реакции на конюгиране). Епоксидната хидролаза (епоксид хидратаза) добавя вода към епоксид бензен, бензпирен и други полициклични въглехидрати, разтворени през първата фаза на заболяването, и ги трансформира в диоли (фиг. 12-8). Епоксидите, които са опетнени от микрозомално окисление, са канцерогени. Вонята може да има висока химическа активност и да участва в реакциите на неензимно алкилиране на ДНК, РНК, протеини. Химичните модификации на тези молекули могат да доведат до трансформация на нормална клетка в пухлина.

РОЛЯТА НА БИЛКИВ В КАРЧУВАНИ, НОРМИ, АЗОТЕН БАЛАНС, КОЕФИЦИЕНТ НА ​​ВЗАИМООТНОШЕНИЕ, МИНИМУМ ФИЗИОЛОГИЧЕН БИЛКОВИЙ. БИЛКОВА НЕДОСТАТОЧНОСТ.

AK може да поеме 95% от целия азот, като същата воня ще подобри азотния баланс на тялото. азотен баланс- Разликата е между количеството азот, което трябва да бъде с него, и количеството азот, което се вижда. Подобно на количеството азот, което идва, старото количество се вижда, след това идва азотен ревнив.Такъв лагер се използва от здрав човек за нормално хранене. Азотният баланс може да бъде положителен (доставянето на азот е по-голямо, отделя се по-малко) при деца и пациенти. Отрицателният баланс на азота (визуалният азот е по-важен, отколкото е необходим) се пази от старост, глад и час на тежки болести. При диета без протеини азотният баланс става отрицателен. Минималното количество бели в zhzhі, необходимостта от азотна течност, е 30-50 g / cyt, оптималното количество за средната физическа нужда е ~ 100-120 g / ден.

аминокиселини, синтеза на някои от гънките, които не са икономични за организма, явно е по-добре да ги извадите. Такива аминокиселини се наричат ​​есенциални. Те включват фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, левцин, изолевцин.

Две аминокиселини - аргинин и хистидин често се наричат ​​замествания. - тирозин и цистеин - ментално заместващи, осцилиращи за синтеза на незаменимите аминокиселини. Тирозинът се синтезира от фенилаланин, а необходимият атом на метионин сирка се разкрива в цистеина.

Други аминокиселини лесно се синтезират в клетките и се наричат ​​заместители. Те включват глицин, аспарагинова киселина, аспарагин, глутаминова киселина, глутамин, серия,

Протеин минимум

най-малкото количество протеин в zhzhі, необходимо за запазването на азотната течност в тялото. Промяна в протеина в долната част на B. m. Б. м. да се депозират по отношение на индивидуалните особености на тялото, възрастта, кондицията, както и по отношение на качеството и количеството на други небелтъчни компоненти (въглехидрати, мазнини, витамини и др.). Количеството протеин, което е необходимо за хората и съществата, се променя във връзка с биологичната стойност на хранителните протеини, която се различава от някои различни аминокиселини (Div. Amino acids). Богати на протеини и протеинови количества, поради наличието на пеещи аминокиселини в тях, тъй като те не могат да се синтезират в тялото на хората и съществата. За съхранението на хранителните дажби те се ръководят от протеиновия оптимум, така че количеството протеин е необходимо за осигуряване на нуждите на организма; за зрял човек е равно, в средата, 80-100 гкатерица, с важно физическа практика - 150 Р. Div Bilky, Билков обмен, Размяна на речи.

Г. Н. Касил.

Голяма Радианска енциклопедия. - М: Радианска енциклопедия. 1969-1978 .

Удивете се на същия "протеинов минимум" в други речници:

Протеин минимум- - минималното количество протеин, zdatne за увеличаване на азотния баланс в организма; се изчислява за 1 kg жива маса на същество: денят на почивка 0,7 0,8, денят на работа 1,2 1,42; лактираща крава 0,6 0,7; кърмеща крава 1,0; vivtsі, … Речник на термини от физиологията на селскостопанските същества

БИЛКОВИЙ ОБМИН- BILKOVIY OBMІN, разбирай, шо плює пристигане на белтъчни речи в тялото, промените им в организма (раздел. Обмяна на речта в средата) и виждане на продуктите от изгарянето на протеина в очите на сечовин, въглероден киселина, вода и друга реч. z'ednan. Б. обмен...

Лагерът на създателен организъм, в който количеството внесен азот (с напречно сечение и изпражнения) е равно на количеството азот, притежавано от таралежа. Зрелият организъм в норма се докупува на станция A. r. Средната потребност на зрял човек от азот е 16 ...

- (под формата на Изо... и гръцки dýnamis сила, zdatnіst) izodinamії закон, възможността за замяна в диетата на едни брашнени речи с други в еквивалентни по енергийни количества. Разбери аз. е иницииран от немския физиолог М. Рубнер. Голяма Радианска енциклопедия

Белтъчна реч, протеини, нагънати органични слоеве, които са най-важната част от протоплазмата на живите кожни клетки. Б. се състоят от въглища (50-55%), вода (6,5-7,5%), азот (15-19%), кисели (20,0-23,5%), сяра (0,3-2,5%) и други… … Sіlskogospodarskij slovak-dovіdnik

БУДИНОК ВИДПОЧИНКУ- БУДИНОК ВИДПОЧИНКУ, като установих, че мога да дам на работниците и военнослужещите възможност да възобновят силите си и тази енергия в най-дружелюбните и здрави умове за часа на охранявания прием, който имат. При вида на санаториума Д. о. не слагай... Страхотна медицинска енциклопедия

ОБЛИТЕРАЦИЯ- (лат. obliteratio пропуск), термин, който се използва за обозначаване на затворената, пропускането на тази chi іnshої празнота, или просветление за допълнителен растеж на тъканта, която минава отстрани на стените на тази празна бърлога. Показва се по-често. Страхотна медицинска енциклопедия

ТУБЕРКУЛОЗА- Мед. Туберкулозата не е инфекциозно заболяване, което се нарича mycobacterium tuberculosis и се характеризира с развитие на клитинални алергии, специфични грануломи в различни органи и тъкани и полиморфна клинична картина. Характерно ранен леген. Dovіdnik іz заболяване

ИНФЕКЦИОННО заболяване- ИНФЕКЦИОННО заболяване. Сред римляните думата "infectio" е била използвана в тяхното разбиране за група лоши заболявания, които са били придружени от треска, често изпълнена с пълна широчина и лежаща в разгара на скитане ... Страхотна медицинска енциклопедия

ХРАНЯ СЕ- ХРАНА. Zmist: I. Храненето като социална. хигиенен проблем. За дупката на П. в светлината на историческото развитие на човешкото общество....... . . 38 Проблемът за П. в капиталистическото общество 42 Разнообразието от продукти на П. в Царска Русия в ССР... Страхотна медицинска енциклопедия

Ролята на протеините в храненето, норми, азотен баланс, разходен коефициент, физиологичен протеинов минимум. Дефицит на протеин.

азотен баланс- Разликата е между количеството азот, което трябва да се намери с него, и количеството азот, което се вижда (важно при наличие на сеховин и амониеви соли). Подобно на количеството азот, което идва, старото количество се вижда, след това идва азотен ревнив.Такъв лагер се използва от здрав човек за нормално хранене. Азотният баланс може да бъде положителен (азотът трябва да бъде повече, по-малко отделен) при деца, както и при пациенти, тъй като те се събуждат след тежки заболявания. Отрицателният баланс на азота (визуалният азот е по-важен, отколкото е необходим) се пази от старост, глад и час на тежки болести. При диета без протеини азотният баланс става отрицателен. Докато количеството азот, което се вижда, престане да се увеличава и се стабилизира приблизително при стойност от 4 g/dobu. Такова количество азот може да се намери в 25 g протеин. Също така, в случай на протеинов глад за doba, около 25 g протеинови тъкани се инфилтрират в тялото. Минималното количество бели в zhzhі, необходимостта от азотна течност, е 30-50 g / cyt, оптималното количество при средна физическа нужда е ~ 100-120 g / ден.

Норми за протеин в заведението.

За поддържане на азотна вода е достатъчно да засадите 30-50 g протеин на реколта. Prote такъв kіlkіst не zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti и zdorov'ya хора. Приемете норми за протеиново хранене за възрастни и деца, за да защитите климата на ума, професията и други фактори. Възрастният със средна физическа нужда е отговорен за приемането на 100-120 g протеин на реколта. При тежка физическа работа нормата се увеличава до 130-150 g. В същото време съм на ръба, така че пиша различни протеини на съществото и росното пътуване.

Дефицит на протеин

Изглежда, че насаждането на тривални лози от диетата на хора с мазнини или въглехидрати не води до важни промени в здравето. Яденето без протеини (особено тривале) обаче изисква сериозно увреждане на обмена и неизбежно ще завърши със смъртта на тялото. Въвеждането на една от незаменимите аминокиселини от диетата на личинки води до непълно усвояване на други аминокиселини и е придружено от развитие на отрицателен азотен баланс, повишаване, изпъкване и нарушаване на функциите на нервната система. В очите на очите се откриват специфични прояви на дефицит на една от аминокиселините, които са резултат от протеини, добавяне на пеещата аминокиселина. Така че, поради наличието на цистеин (или цистин), се обвинява враждебна некроза на черния дроб, хистидин - катаракта; ежедневният прием на метионин доведе до анемия, затлъстяване и цироза на черния дроб, наклон и кръвоизлив в нирките. Лизинът в диетата на младите кривогледи беше придружен от анемия и ентусиазирана смърт (който синдром е често срещан при по-възрастните животни).

Недостатъчното хранене с протеини води до заболяване - "квашиоркор", което в превод означава "златно (или червено) момче". Болестта се развива при децата, сякаш се яде млякото на тези други същества и те се хранят изключително с росен таралеж, който включва банани, таро, просо и най-често царевица. Kwashiorkor се характеризира със забавяне на растежа, анемия, хипопротеинемия (често придружена от подуване) и мастна болест на черния дроб. При чернокожите косата е с червено-кафяв цвят. Често заболяването е придружено от атрофия на клетките на субскапуларния фоликул. В резултат на това се нарушава секрецията на панкреатичните ензими и не е възможно да се получи малко количество протеини, както се намира. Наблюдава се повишаване на екскрецията на свободни аминокиселини от секцията. Без ликуване смъртността на децата ще бъде 50-90%. Оставете децата да оцелеят, това беше липсата на протеин, за да причини необратими увреждания както на физиологичните функции, така и на розовата жизненост. Заболяването възниква, когато болен човек бъде прехвърлен на богата на протеини диета, която включва голям брой месни и млечни продукти. Един от начините за решаване на проблема е допълването на същите препарати с лизин.

2. Претоварване на протеини в SKT. Характеристики на пептидазите на дренажа, изясняващи ролята на солната киселина.

В хранителните продукти количеството на аминокиселините е още по-малко. Важно е те да постъпват в склада на протеини, тъй като се хидролизират в лигавиците на чревния тракт под действието на протеазни ензими (пептид скролаза). Субстратната специфичност на тези ензими във факта, че кожата е най-разцепването на пептидната връзка, направена с пеещи аминокиселини. Протеазите, които хидролизират пептидните връзки в средата на протеиновата молекула, могат да бъдат класифицирани като ендопептидази. Ензимите, които принадлежат към групата на екзопептидазите, хидролизират пептидните връзки, разтварят се с крайни аминокиселини. Под действието на всички протеази на SHKT, протеините също разграждат деконите на аминокиселините, които след това се появяват в клетките на тъканите.

Елиминирана е ролята на солната киселина

Основната функция на билковия шлюз се крие във факта, че протеинът се ецва по нов начин. Основната роля на този процес е солната киселина. Протеините, които се намират в тръбите, стимулират зрението хистаминтази група протеинови хормони - gastriniv, yakі, в собствените си ръце, призовават за секрецията на HCI и проензима - пепсиноген. HCI се утаява в зацепките на черупките на шлунковите валове за един час реакции.

Джерелом H + є H 2 3, тъй като се установява в обкладалните клитини на schule z 2, който дифундира в кръвта, и H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Дисоциация на H 2 3 до получаване на бикарбонат до разтваряне, който поради участието на специални протеини се наблюдава в плазмата в замяна на C1 - и йон H + , който се намира в лумена на канала с път на активен транспорт, който се катализира от мембранна Н + / К + -АТФ-аза. При това концентрацията на протони в лумена на тръбата се увеличава 10 6 пъти. Ioni C1 - трябва да бъде близо до лумена на дренажа през хлоридния канал.

Концентрацията на HCl в shlunkovoy общество може да достигне 0,16 М, рН на което намалява до 1,0-2,0. Приемът на протеин често е придружен от видения на локва от рибена секреция на голямо количество бикарбонат в процеса на усвояване на HCl.

Под действието на HCl настъпва денатурация на протеини, които не разпознават термична обработка, което увеличава наличието на пептидни връзки за протеазите. HCl може да има бактерицидно действие и pereskodzha поглъщане на патогенни бактерии в червата. В допълнение, солната киселина активира пепсиногена и създава оптимално рН за дипепсин.

· Обвързано със солна киселина- HCl, свързана с протеини и продукти от тяхното свръх ецване. Стойността на свързаната HCl при здрави хора е 20-30 TU.

· Vilna Hcl- Солна киселина, която не е свързана с компонентите на шлунковия сок. Стойността на свободния Hcl в нормата е 20-40 TE. pH на сока от черупки е нормално - 1,5-2,0.

Характеристики на пептидазите в подскапуларната кухина на тънките черва. Захист клитин под формата на пептидази.

Ориз. 9-23. Начини за биосинтеза на аминокиселини.

Амиди глутамин и аспарагинсинтезирани от дикарбоксилни аминокиселини Glu и ASP (раздел. Схема А).

• Серинсмила се с 3-фосфоглицерат, междинен продукт на гликолизата, който се окислява до 3-фосфопируват и след това се трансаминира с одобрения серин (раздел схема B).
• Използвайте 2 пътя за синтеза на глицин:

1) от серин поради участието на фолиева киселина в резултат на дисерин сериноксиметилтрансфераза:

2) в резултат на разделяне на ензима глицин синтаза в реакцията:

• пролинсинтезиран от глутамат в обратните реакции. Многобройни реакции се наблюдават и по време на катаболизъм на разлива (разделна схема на стр. 494).

Общо осем свръхексплоатирани аминокиселини, повече от 20 аминокиселини могат да бъдат синтезирани при хора.

Често заместване на аминокиселини Apr и Gicсинтезиран чрез сгъваем път в малки пространства. Повече от тях могат да бъдат намерени отзад.

• Синтезът на аргинин зависи от реакциите на орнитиновия цикъл (раздел. по-скоро пдроздил IV);
• Хистидинът се синтезира от АТФ и рибоза. Част от имидазоловия цикъл на хистидин - N=CH-NH- се разтваря от пуриновото ядро ​​на аденина, чието ядро ​​е АТФ, молекулата се образува от атоми на рибозата. По този начин 5-фосфорибозиламинът, който е от съществено значение за синтеза на хистидин, е необходим за синтеза на пурини.

За синтеза на ментално заместени аминокиселини тирозин и цистеинконсумират есенциалните аминокиселини фенилаланин и метионин, съответно (Div. Animals VIII и IX).

Ориз. 9-22. Включването на излишък от аминокиселини без азот за пълен път към катаболизъм.

процесът на глюконеогенеза. Такива аминокиселини могат да бъдат добавени към групата гликогенни аминокиселини.

Активните аминокиселини в процеса на катаболизъм се трансформират в ацетоацетат (Lіz, Leu) или ацетил-КоА (Leu) и могат да участват в синтеза на кетонни тела. Такива аминокиселини се наричат кетогенен.

Редица аминокиселини участват в синтеза на глюкоза и за синтеза на кетонни тела, така че в процеса на катаболизъм се получават 2 продукта - метаболитът на цитратния цикъл и ацетоацетат (Tri, Phen, Tyr) или ацетил -CoA (Ile). Такива аминокиселини иначе се наричат ​​пакост гликокетогенен(Фигура 9-22, Таблица 9-5).

Анаплеротични реакции

Безазотните излишъци от заместващи аминокиселини се използват за попълване на броя на метаболитите по основния път към катаболизма, тъй като се използват за синтеза на биологично активни речи. Такива реакции се наричат ​​анаплеротични. Пет анаплеротични реакции са наблюдавани при бебе 9-22:

Ензимът пируват карбоксилаза (коензим - биотин), който катализира реакцията, прояви в черния дроб и m'yazakh.

2. Аминокиселини → Глутамат → α-Кетоглутарат

Трансформацията настъпва в богати тъкани под въздействието на глутамат дехидрогеназа или аминотрансферази.

3.

Пропионил-КоА, а след това и сукцинил-КоА, също могат да участват в разграждането на висши мастни киселини с несдвоен брой въглеродни атоми (раздел 8).

4. Аминокиселини → Фумарат

5. Аминокиселини → Оксалоацетат

Реакции 2, 3 се срещат във всички тъкани (чернодробен крем и m'yazyv), пруват карбоксилаза е ежедневна, а реакции 4 и 5 са ​​предимно в черния дроб. Реакции 1 и 3 (фиг. 9-22) - Основни анаплеротични реакции

L-аминокиселинна оксидаза

В черния дроб и нирките е открит ензим оксидаза на L-аминокиселини,изграждане на дезаминиране на L-аминокиселини (раздел схема например страна).

Коензимът в тази реакция е FMN. Приносът на L-аминокиселинната оксидаза за дезаминирането очевидно не е значителен, но оптимумът изглежда е в средата на локвата (рН 10,0). При клитините рН на средата е близко до неутралното, активността на ензима е дори ниска.

D-аминокиселинна оксидазасъщо се разкрива в nirkah и хлебни изделия. Ce FAD е угарен ензим. Оптималното рН на циєї оксидазата се намира в неутралната среда, така че ензимът е активен, по-ниска оксидаза на L-аминокиселините. Ролята на D-аминокиселинната оксидаза е малка, тъй като броят на D-изомерите в тялото е изключително малък, тъй като протеините и протеините на човешките тъкани и същества съдържат само естествени L-аминокиселини. Между другото, D-аминокиселинната оксидаза ги свързва със същия L-изомер (фиг. 9-8).

10. Трансаминиране: схема на процеса, ензими, биорол. Биороля на AdAT и ASAT и клинично значение на техните прояви в кръвната сероза.

Трансаминиране

Трансаминиране - реакцията на прехвърляне на α-амино група от аминокиселина към α-кето киселина, след което се установяват нова кето киселина и нова аминокиселина. Константата на изравняване на по-големия брой такива реакции е близка до единица (K p ~ 1.0), така че процесът на трансаминиране лесно се обръща (раздел. Схема А).

Реакциите се катализират от ензими аминотрансфераза, чийто коензим е пиридоксал фосфат (PF) – подобен на витамин B 6 (пиридоксин, раздел. раздел 3) (div. Схема B).

Аминотрансферазите се откриват както в цитоплазмата, така и в митохондриите на клетъчните еукариоти. Освен това митохондриалните и цитоплазмените форми на ензими се отличават с физични и химични сили. Над 10 аминотрансферази са открити в човешки клитини, които са поставени под въпрос за специфичност на субстрата. Mayzhe всички аминокиселини могат да влязат в реакцията на трансаминиране, за малко лизин, треонин и пролин.

Схема А

механизъм на реакция

Аминотрансферазите са класически пример за ензими, които катализират реакции, които протичат чрез механизъм тип "понг-понг" (раздел 2). При такива реакции първият продукт е отговорен за активния център на ензима;

Активната форма на аминотрансферазите се метаболизира в резултат на добавянето на пиридоксал фосфат към аминогрупата на лизин с мистична алдиминова връзка (фиг. 9-6). Лизинът на позиция 258 влиза в склада на активния център на ензима. В допълнение, между ензима и пиридоксал фосфат, йонните връзки се разтварят поради участието на зареждащите атоми на излишъка от фосфат и азота в пиридиновия пръстен на коензима.

Последователността на реакциите на трансаминиране е показана по-долу.

• На първия етап, до пиридоксал фосфат в активния център на ензима, аминогрупа идва от първия субстрат, аминокиселини, за допълнителна алдиминова връзка. Ензим-пиридоксум-минфосфатен комплекс и кетокиселината, първият продукт на реакцията, се разтварят. Този процес включва междинно приемане на 2 бази на Шиф.
• На друг етап, комплексът ензим-пиридоксамин фосфат се комбинира с кето киселина (друг субстрат) и отново, чрез междинните 2 бази на Шиф, прехвърля аминогрупата към кето киселината. В резултат на това ензимът се връща в естествената си форма и се образува нова аминокиселина, друг продукт от реакцията. Въпреки че алдехидната група на пиридоксал фосфат не е заета от аминогрупата на субстрата, тя установява основата на Шиф (алдимин) с ε-амино групата на лизиновия радикал в активния център на ензима (божествена схема на стр. 471 ).

Орнитин цикъл

Сечовин е основният краен продукт на азотния обмен,в склада на всеки организъм се вижда, че се произвежда до 90% от общия азот (фиг. 9-15). Екскрецията на сеховин е нормално да стане 25 g / ден. С увеличаване на броя на белите, които му се поддават, се увеличава отделянето на сеховин. Сеховинът се синтезира по-малко от черния дроб, който е добавен повече doslidah I.D. Павлова. Увреждането на черния дроб и нарушаването на синтеза на сеховини водят до насърчаване на амоняк и аминокиселини (насампед, глутамин и аланин) в кръвта и тъканите. През 40-те години на 20 век немските биохимици Г. Кребс и К. Ханселейт установяват, че синтезът на сеховин е цикличен процес, който се състои от редица етапи, основната причина за които е затварянето на цикъла, орнитин. Към процеса на синтез на сечовини, като взе името "орнитин цикъл",или "Цикълът на Кребс-Хензелайт".

Реакции на синтеза на сеховин

Sechovin (карбамид) - най-новият амид на въглеродната киселина - отмъщение 2 атома на азот. Джерелом от единот които є амоняк,който се свързва в черния дроб с въглероден диоксид към разтворите на карбамоил фосфат pid deiyu карбамоил фосфат синтетаза I (раздел. Схема А по-долу).

В началото на реакцията аргининосукцинат синтетазата свързва цитрулин с аспартат и превръща аргининосукцинат (аргининобурстинова киселина). Този ензим ще изисква Mg 2+ йони. Реакцията използва 1 mol ATP и енергията на две макроенергийни връзки се възстановява. Аспартат - zherelo друг атом към азотния sechovin(Раздел. Схема А на стр. 483).

Аргининът се подлага на хидролиза под действието на аргиназа, с която се разтварят орнитин и сеховин. Кофактори аргиназа е йони Ca2+ или Mn2+. Високите концентрации на орнитин и лизин, които са структурни аналози на аргинина, нарушават активността на този ензим:

Напълно равен на синтеза на сеховин:

CO 2 + NH 3 + Аспартат + 3 ATP + 2 H 2 O → Сеховин + фумарат + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Амонякът, който е викориран от карбамоил фосфат синтетаза I, се доставя в черния дроб с кръвта от вената. Ролята на други gerels, включително gnuchka дезаминиране на глутаминова киселина в черния дроб, е значително по-малка.

Аспартатът, необходим за синтеза на аргинин ноцинат, се разтваря в черния дроб по пътя на трансаминиране

аланин с оксалоацетат. Алания трябва да бъде главен ранг на m'yazіv и чревния клитин. Джерел оксалоацетат, който е необходим за реакцията, може да се превърне във фумарат, който се абсорбира в реакциите на орнитиновия цикъл. В резултат на две реакции на цитратния цикъл фумаратът се превръща в оксалоацетат, по който аспартатът се разтваря (фиг. 9-17). В такъв ранг, с орнитин цикъл на бинтове цикъл на регенерация на аспартат от фумарат. Pir vat, който се установява в този цикъл за аланин, викоризира за глюконеогенезата.

Друга употреба на аспартат за орнитиновия цикъл е трансаминирането на глутамат с оксалоацетат.

албинизъм

Причината за метаболитно увреждане е вроден дефект на тирозиназата. Този ензим катализира превръщането на тирозин в DOPA върху меланоцитите. В резултат на дефект в тирозиназата се нарушава синтеза на меланинови пигменти.

Клинично показва албинизъм (лат. Албус-бяло) - появата на пигментация на кожата и косата. Болните хора често имат намалено чувство за неотложност, обвинявайки страха от светлината. Trivale perebuvannya такива заболявания pіd vіdkritim слънце водят до рак shkіri. Честотата на заболяването е 1:20 000.

Фенилкетонурия

В черния дроб на здрави хора малка част от фенилаланин (~10%) се превръща във фенил-лактат и фенилацетилглутамин (фиг. 9-30).

Този път на катаболизъм на фенилаланин става основен в случай на увреждане на основния път – превръщане в тирозин, който се катализира от фенилаланин дроксилаза. Това разстройство е придружено от хиперфенилаланинемия и промени в кръвта и кръвния поток заедно с алтернативни метаболити: фенилпируват, фенилацетат, фениллактат и фенилацетилглутамин. Дефект на фенилаланин дроксилазата може да доведе до инфекция с фенилкетонурия (PKU). Има 2 форми на PKU:

· Класически PKU- Спадкова болест, свързана с мутации в гена на фенилаланин дроксилазата, което може да доведе до намаляване на активността на ензима или нова инактивация. При тази концентрация фенилаланинът се повишава в кръвта 20-30 пъти (в нормата - 1,0-2,0 mg / dl), в секцията - 100-300 пъти в нормата (30 mg / dl). Концентрацията на фенилпируват и фениллактат в секцията достига 300-600 mg/dl при нормален дневен прием.

· Най-тежките прояви на PKU - увреждане на розовото и физическото развитие, синдром на судомания, увреждане на пигментацията. За времето на блаженството болестите не живеят до 30 години. Честотата на заболяването е 1:10 000 новородени. Болестта намалява по автозомно рецесивен начин.

· Тежки прояви на PKU, свързани с токсично заболяване върху мозъчните клетки с високи концентрации на фенилаланин, фенилпируват, фениллактат. Високите концентрации на фенилаланин блокират транспорта на тирозин и триптофан през кръвно-мозъчната бариера и стимулират синтеза на невротрансмитери (допамин, норепинефрин, серотонин).

· Опция FKU(коензимно-зависима хиперфенилаланемия) – скорошни мутации в гени, които контролират метаболизма на H 4 BP. Клиничните прояви са близки, но не избягвайте проявите на класическата PKU. Честотата на заболяването е 1-2 грипа на 1 милион новородени.

· H 4 BP е необходим за хидроксидни реакции не само към фенилаланин, но и към тирозин и триптофан, които, ако коензимът е неактивен, ще наруши метаболизма на всичките 3 аминокиселини, включително и синтеза на невротрансмитери. Заболяването се характеризира с тежки неврологични увреждания и ранна смърт ("злонамерена" PKU).

Прогресивното влошаване на романтичното и физическото развитие при деца, страдащи от ФКУ, може да бъде избегнато с диета дори с ниска доза или висока доза фенилаланин. Това е като това изобилие, отново, след хората на детето, горкият мозък ще бъде обичан. Важно е, че студът в механата може да бъде отслабен след 10-ти век (завършване на процесите на миелинизация на мозъка), протекайте в Дания в часа на богатите педиатри shilyayutsya на bіk "dovіchnoї єti".

За диагностицирането на PKU се използват використи, като се използват различни и множество методи за откриване на патологични метаболити в секцията, като се определя концентрацията на фенилаланин в кръвта на този участък. Дефектен ген, свързан с фенилкетонурия, може да бъде открит във фенотипно нормални хетерозиготни носители за допълнителен тест за толерантност към фенилаланин. За тази obstezhuvannoy дайте натче 10 g фенилаланин с един поглед, след което вземайте кръвни проби на интервали от една година, в които вместо това се предписва тирозин. В норма концентрацията на тирозин в кръвта след склонност към фенилаланин е значително по-висока, по-ниска при хетерозиготни носители на гена на фежилкетонурия. Този тест е победител в генетичното консултиране за диагностициране на риска при хора с болно дете. Разработена е скринингова схема за откриване на новородени деца с ФКУ. Чувствителността към теста е практически 100%.

Будова скъпоценен камък

Хемът се образува от двувалентния йон и порфирина (фиг. 13-1). Основата на структурата на порфирините е порфин. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, вързани помежду си с methenovyh mystki (фиг. 13-1). В угара, според структурата на заместителите в килци пироли, се разграничават типовете цаца порфирини: протопорфирини, етиопорфирини, мезопорфирини и копропорфирини. Протопорфирините са предшествениците на порфирините от типа reshti.

Хеми различни бели могат да си отмъстят различни видовепорфирини (раздел 6). Тези хемоглобини съдържат протопорфирин IX, който има 4 метални, 2 винилови радикала и 2 излишъка от пропионова киселина. Zalіzo в тези znahoditsya при vіdnovlemu stanі (Fe+2), че po'yazane две ковалентни и две координационни връзки с азотни атоми на пиролни пръстени. По време на окисляването хемът се трансформира в хематин (Fe 3+). Най-голям брой хем могат да бъдат еритроцити, пълни с хемоглобин, злокачествени клетки, които могат да бъдат миоглобин, и чернодробни клетки чрез голям обем цитохром Р 450 в тях.

Регулиране на биосинтеза на хем

Регулаторната реакция на синтеза на хем катализира ензима аминолевулинат синтаза, обеднен на пиридоксал. Скоростта на реакцията се регулира алостерично и при равен превод към ензима.

Алостеричен инхибитор и корепресор за синтеза на аминолевулинат синтаза и хем (фиг. 13-5).

В ретикулоцитите синтезът на този ензим на етапа на транслация се регулира. При инициирането на иРНК, която кодира ензима, є

Ориз. 13-5. Регулиране на синтеза на хем и хемоглобин.Скъпоценност зад принципа на отрицанието zvorotny zv'azkuчрез инхибиране на аминолевулинат синтазата и аминолевулинат дехидратаза и чрез индуциране на транслация на α- и β-ланциуг в хемоглобин.

последователността от нуклеотиди, която установява бримката на фиби, както се нарича чувствителният елемент (на английски, чувствителен към желязо елемент, IRE) (фиг. 13-6).

При високи концентрации на физиологичен разтвор в клитините, той изгражда комплекса с излишък от цистеин на регулаторния протеин на слюнката. Взаимодействието на залива с регулаторния ензим свързващ протеин води до намаляване на споридитета на този протеин към IRE-елемента на иРНК, който кодира аминолевулинат синтаза, и продължаване на транслацията (фиг. 13-6, А). При ниски концентрации на слюнка белтъкът на слюнката се присъединява към слюнчения елемент, който се намира на 5'-нетранслирания край на иРНК и транслацията на аминолевулинат синтазата се халюцинира (фиг. 13-6, Б).

Аминолевулинат дехидратазата също се инхибира алостерично от хема, въпреки че активността на този ензим може да бъде 80 пъти по-голяма от активността на аминолевулинат синтазата, въпреки че няма голямо физиологично значение.

Дефицитът на пиридоксал фосфат и лекарствени препарати, както и техните структурни аналози, намаляват активността на аминолевулинат синтазата.

Синтез на билирубин

В REM клитините, хемът в съхранението на хемоглобина се окислява от молекулна киселина. В реакциите следователно се наблюдава развитие на метиново петно ​​между 1-ви и 2-ри пиролитичен хем пръстен с техните добавки, разцепване на залива и протеиновата част и оранжевия пигмент на белия рубин.

Bіlіrubіn- токсичен, мастен говор, способен да унищожи фосфорилиращия оксид в клитините. Особено чувствителни са някои клетки на нервната тъкан.

Виждайки bіlіrubіnu

Z клитин на ретикуло-ендотелната система билирубинът се консумира от кръвта. Тук вино се намира в комплекса албуминплазма, в много по-малки количества - в комплекси с метали, аминокиселини, пептиди и други малки молекули. Създаването на такива комплекси не позволява белият рубин да се види от разреза. Билирубин в комплекса с албумин се нарича vilny(неконюгации) или непрякбилирубин.

Какво е директен и индиректен билирубин?

Билирубинът в кръвния серум е разделен на две фракции (различни): директна и индиректна, в зависимост от резултата от лабораторна реакция със специален реагент (диазореактивен). Индиректният билирубин е нетоксичен билирубин, който наскоро е бил смесен с хемоглобин, но все още не е в контакт с черния дроб. Директен билирубин - це билирубин, нешкождение на черния дроб и препарати за внасяне от организма.

28. Жовтяници

В нашето настроение вместо билирубин се движи кръвта. При достижимата пееща концентрация на вина, тъканите се дифундират, превръщайки се в жълт цвят. Pozhovtіnnya тъкани чрез vіdkladennya в тях билирубин се нарича Жовтяница.Клинично, zhovtyanitsya може да се появи до часа, докато концентрацията на билирубин в кръвната плазма не надвишава горната граница на нормата повече от 2,5 пъти, tobto. не ставайте vichy за 50 µmol/l.

Жовтяница новородено

Частично различни видове хемолитична zhovtyanitsya новородени - "физиологична zhovtyanitsya", която се пази в първите дни от живота на детето. Причината за повишаване на концентрацията на индиректен билирубин в кръвта е ускоряването на хемолизата и липсата на функция на белтъчините и ензими в черния дроб, които са отговорни за разрушаването, конюгирането и секрецията на директния билирубин. При новородени активността на UDP-глюкуронилтрансферазата не е по-малко намалена и, може би, синтезът на друг субстрат на реакцията на конюгиране, UDP-глюкуронат, е недостатъчно активен.

Очевидно UDP-глюкуронилтрансфераза е индуциращ ензим (раздел 12). Необходимо е да се приложи лекарството фенобарбитал с физиологична жовтяница, която предизвиква такова було, както е описано в раздел 12.

Едно от неприемливите състояния на "физиологичните zhovtyanitsy" е билирубиновата енцефалопатия. Ако концентрацията на неконюгиран билирубин надвишава 340 µmol/l, вените преминават през кръвно-мозъчната бариера на мозъка и причиняват увреждане.

Микрозомно окисление

Микрозомалните оксидази са ензими, локализирани в гладки ER мембрани, които функционират в комплекс с два постмитохондриални CPE. Ензимите, които катализират добавянето на един атом от молекулата Pro 2 с включването на втория атом киселина в окисления говор, отнеха името на микрозомалните оксидази вместо смесената функция на двете микрозомални монооксигенази. Окисление за участие на монооксигеназа, заместни препарати и микрозоми.

Функциониране на цитохром Р 450Очевидно молекулярната киселина в триплетната мелница е инертна и не се изгражда при взаимодействие с органични материали. За да се развие изграждането на киселинна реакция, е необходимо тя да се превърне в едногодишна, заместителна ферментационна система. За такива лежи монооксигеназната система, която отмъщава за цитохром Р 450. Свързване в активния център с цитохром Р 450 на липофилната реч RH и молекули, подкисляващи ензимната оксидна активност.

Един киселинен атом взема 2 e и се трансформира в Pro 2- форма. Донорът на електрони е NADPH, който се окислява от NADPH-цитохром P 450 редуктаза. Около 2- взаимодействие с протони: Около 2- + 2H + → H 2 O и водата се разтваря. Друг атом от киселинната молекула е включен преди субстрата RH, удовлетворяващ хидроксилната група на говорния R-OH (фиг. 12-3).

Напълно еднаква реакция на хидроксилиране на говор RH от микрозомални окислителни ензими:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 субстратите могат да бъдат богати на хидрофобни речи, както екзогенни (лекарства, ксенобиотици), така и ендогенни (стероиди, мастни киселини и други) вещества.

Така в резултат на първата фаза участието на цитохром Р 450 води до модификация на речта с установени функционални групи, което насърчава разнообразието на хидрофобната част. В резултат на модификацията молекулата може да загуби биологична активност или да предизвика образуването на активна част, долна реч, която изглежда е изчезнала.

Освобождаването на n-крезол и фенол

Под действието на ензими в бактериите от аминокиселините тирозин, фенол крезолът може да се метаболизира от микроби (фиг. 12-9).

Продуктите, които са били намокрени през порталната вена, отиват във фурната, деконгестия на фенол и крезол може да се конюгира с излишък от сярна киселина (FAPS) или с глюкуронова киселина в склада на UDP-глюкуронат. Реакцията на конюгиране на фенол и крезол с FAPS се катализира от ензима сулфотрансфераза (фиг. 12-10).

Конюгирането на глюкуроновите киселини с фенол и крезол участва в ензима UDP-глюкуронилтрансфераза (фиг. 12-11). Продуктите на конюгирането са добре диспергирани във вода и се отстраняват от секцията чрез ниркове. Увеличаването на броя на конюгатите на глюкуроновата киселина с фенол и крезол е показано в раздела с увеличаване на производството на протеиново гниене в червата.

Ориз. 12-8. Zneshkodzhennya бензантрацен. E 1 - ензим на микрозомалната система; E 2 - епоксиден хидрат.

Utvorennya, че zneshkodzhennya іndolu та skatolu

В червата микроорганизмите метаболизират индол и скатол с аминокиселината триптофан. Бактериите унищожават триптофана, оставяйки недостатъчно усукана пръстеновидна структура.

Индолът се разтваря в резултат на разцепване от бактерии на синия ланцет, може да се види в серин или аланин (фиг. 12-12).

Скатол и индол се консумират от черния дроб на етап 2. В резултат на микрозомното окисление на вонята, на гърба се натрупва хидроксилна група. И така, индолът преминава в индоксил и след това влиза в реакцията на конюгиране с FAPS, улеснявайки индоксилсярната киселина, силата на калия, което отнема името на животното индикан (фиг. 12-13).

E. Индукция на охладителни системи

Много ензими, които участват в първата и другите фази на живота, са протеини, които се индуцират. Дори в древни времена, цар Митридат, знаейки, че е възможно систематично да се приемат малки дози алкохол, можете да избегнете тежко отравяне. "Ефектът на Mitridata" се основава на индукцията на пеещите системи (Таблица 12-3).

В чернодробните ЕР мембрани цитохром Р 450 има повече (20%), по-ниски мембранно свързващи ензими. Фенобарбиталът активира синтеза на цитохром Р 450, UDP-глюкуронилтрансфераза и епоксид хидролаза. Например, при същества, които са били инжектирани с индуктор фенобарбитал, площта на ЕР мембраните се увеличава, достигайки 90% от всички мембранни структури на клетките и в резултат на това се увеличава броят на ензимите, които участват в ксенобиотици и токсична ендогенна реч.

По време на химиотерапията на лоши процеси ефективността на лицето често пада стъпка по стъпка. Над тях се развива множество медицински издръжливост, tobto. стабилността е не само до едно и също лекарство, но и до цялото ниско ниво на други лекарства. Струва си да се има предвид, че противотуморните лица индуцират синтеза на P-гликопротеин, глутатион трансфераза и глутатион. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut или активира синтеза на P-гликопротеин, както и ензимния синтез на глутатион, насърчаване на ефективността на химиотерапията.

Металите са индуктори за синтеза на глутатион и протеин с ниско молекулно тегло, металотионеин, който може да съдържа SH-групи, които оказват влияние върху тях. В резултат на това устойчивостта на клетките към тялото е отвратително висока.

Увеличаването на броя на глутатион трансферазите повишава здравето на тялото до нарастване на състоянието на лутане в средата. Индукцията на ензима обяснява ефекта на антиканцерогенния ефект върху часа на претоварване на ниски медицински речи. В допълнение, индуктори на синтеза на глутатион трансфераза - нормален метаболизъм - състояние хормони, йодтиронин и кортизол. Катехоламините фосфорилират глутатион трансфераза чрез аденилциклазната система и насърчават нейната активност.

Редица говорни съединения, включително тези (например важни метали, полифеноли, S-алкил до глутатион, декиселинни хербициди), инхибират глутатион трансферазата.

37. Спиране – друга фаза от развитието на речта

Друга фаза на говорната трансформация е реакцията на конюгиране, в хода на която се добавя към функционални групи, които се разтварят на първия етап, по-малки молекули или групи с ендогенно действие, които повишават хидрофилността и променят токсичността (табл. 2).

UDP-глюкуронилтрансфераза

Уридин дифосфат (UDP)-глюкуронилтрансфераза се локализира главно в ER за добавяне на излишък от глюкуронова киселина към говорната молекула, усвоена по време на микрозомно окисление (фиг. 12-4).

В див вид реакцията за участието на UDP-глюкуронилтрансфераза е написана по следния начин:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Сулфотрансфераза

Промяна на темите "Обмен на реч и енергия. Хранене. Основен обмен.":
1. Обмен на реч и енергия. Храня се. анаболизъм. Катаболизъм.
2. Протеини и йога роля на организма. Коефициент на рейтинг за Rubner. Положителен азотен баланс. Отрицателен азотен баланс.
3. Липидна и йога роля на организма. Жири. Клитинни липиди. Фосфолипиди. холестерол.
4. Кафява мазнина. Боракс мастна тъкан. Плазмените липиди. липопротеини. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Ролята на организма във въглехидратите. глюкоза. гликоген.


8. Ролята на обмена на реч за осигуряване на енергийните нужди на организма. Коефициент на фосфорилиране. Калоричният еквивалент на кисело.
9. Методи за оценка на енергийния витрат на тялото. Директна калориметрия. Индиректна калориметрия.
10. Основен обмен. Rivnyannya до rozrahunka на стойността на основната борса. Законът за повърхността на тялото.

Протеини и йога роля на организма. Коефициент на рейтинг за Rubner. Положителен азотен баланс. Отрицателен азотен баланс.

Ролята на протеините, мазнините, въглехидратите, минералите и витамините в метаболизма

Необходим на тялото в пластична речМоже да сте доволни от това минимално ниво на вашия прием, което ще ви позволи да изразходвате структурни протеини, липиди и въглехидрати. Потреблението на Qi е индивидуално и намалява поради такива фактори като възраст на хората, здравословно състояние, интензивност и вид работа.

Хората се отвеждат от склада на продуктите на личинките и се отнемат от тях пластични речи, минерална реч и витамини.

Протеините и тяхната роля в организма

Протеини в тялотокупувайте отново на гарата без прекъсване на тази актуализация. Здравият зрял човек има количество протеин, който е бил разбит за храна, здравословно количество новосинтезиран. Съществата могат да приемат по-малко азот от склада на аминокиселини, отколкото тялото има с протеините. Десет от 20 аминокиселини (валин, левцин, изолевцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин и хистидин) не могат да се синтезират в организма в случай на дефицитно хранене. Ци аминокиселините се наричат ​​есенциални. Останалите десет аминокиселини (заместители) са не по-малко важни за живота, по-ниските са незаменими, а при недостатъчен прием на други аминокиселини в организма може да се синтезира смрад. Важна функция за обмена на протеини в организма е многократното рециклиране (повторно използване) на аминокиселини, които са били създадени при разграждането на едни протеинови молекули за синтеза на други.

Shvidkіst razpadu, че novlennya bіlkіvтялото си заслужава. В началото на разпадането на хормоните от пептидна природа, той става лек или умерен, белите на кръвната плазма - около 10 deb, белите m'yaziv - около 180 deb. За обикновен човек всички протеини в тялото на човек са подобрени с 80 децибела. За общото количество протеин, което, след като е признало разпадането за добро, се съди по количеството азот, който се извлича от тялото на човек. Протеинът има близо 16% азот (тобто в 100 g протеин-16 g азот). По този начин, когато тялото види 1 g азот, то разгражда 625 g протеин. За бога, тялото на възрастните хора се вижда близо до 3,7 g азот. От тези данни е очевидно, че теглото на протеина, който, след като е разпознал новата руина за производството, става 3,7 x 6,25 = 23 g, или 0,028-0,075 g азот на 1 kg масло от тялото за производството ( коефициент за Рубнер).

Тъй като количеството азот, което влиза в тялото с таралеж, количеството азот, което се въвежда в тялото, е обичайно да се вземе предвид, че тялото е в лагера съдържание на азот. При флуктуации, ако има повече азот в тялото, се вижда, че е по-нисък, да се говори за положителен азотен баланс(Затримка, задържане на азот). Така че станете човек с увеличаване на масата на m'yazovoi тъкан, през периода на растеж на тялото, вагиналност, обличане след важно заболяване, което излиза.

Лагерът, с определено количество азот, който се внася в тялото, пренася приема му в тялото, се нарича отрицателен азотен баланс. Тя може да бъде заменена при хранене с некомпетентни протеини, ако тялото не съдържа никакви s незаменими аминокиселинис белтъчен глад или с тотален глад.

Протеини, които са виворни в организмите в персийски черен като пластмасова реч, в процеса на тяхното унищожаване те осигуряват енергия за синтеза на АТФ в клитините и отделянето на топлина.

МЕТАБОЛИЗЪМ БИЛКИВ

Протеините са незаменим компонент на таралеж. На vіdmіnu vіd blіkіv - въглехидратите и мазнините не са основни компоненти на мазнините. Shchodobovo sprozhivatsya близо до 100 g от зрял здрав човек. Kharchovі протеини - основният източник на азот за тялото. В сенси икономичният протеин е най-скъпият хранителен компонент. Ето защо в историята на биохимията и медицината също е важно, че са установени нормите на протеин в храненето.

В проучванията на Карл Войт нормите за намаляване на белтъчините на червеите са определени на 118g/dobu, въглехидрати - 500g/dobu, мазнини 56g/dobu. М. Рубнер пръв посочи, че 75% от азота в организма се намира в склада на протеини. Vіn sklav азотен баланс (в зависимост от това колко азот изразходва човек за храна и колко азот се добавя).

Зрял здрав човек се страхува от азотен баланс - "нулев азотен баланс"(Количеството азот, въведен в тялото, потвърждава количеството погълнат азот).

положителен азотен баланс(допълнителното количество азот, въведен в тялото е по-малко, по-ниско е количеството на приетото). Само в тялото, по време на растеж или с развитието на протеинови структури (например в периода на стареене при тежки заболявания или с растежа на m'yazovoi masi).

Отрицателен азотен баланс(допълнително количество на животното, въведено в организма с азот, по-ниско количество от усвоения). Пазете се от дефицит на протеини в организма. Причини: недостатъчен брой бели в їжі; болест, която е придружена от нарастване на колапса на белите.

В историята на биохимията са провеждани експерименти, когато човек е хранен с по-малко въглехидрати и мазнини („диета без протеин“). Умовете вибрираха с азотен баланс. След няколко дни на екскреция, азотът в тялото се променя до същата стойност и след това се повишава три пъти на гладен ден: човекът приема 53 mg азот на kg вода на ден (приблизително 4 g азот за доба). Tsya kіlkіst азот vіdpovіdaє прибл 23-25 ​​g протеин за добавка. Стойността на Qiu беше наречена "КОЕФИЦИЕНТ НА ​​ОТГОВОРНОСТ".След това на следващия ден към диетата се добавят 10 g протеин, като по това време се увеличава въвеждането на азот. Ale все едно posterіgavsya отрицателен баланс на азот. Тоди в жу започна да добавя 40-45-50 г протеин за производство. С такова съдържание на протеин в таралеж, нулев азотен баланс (азотният баланс е равен). величина qiu (40-50 g протеин на dobu) се наричаше ФИЗИОЛОГИЧЕН МИНИМУМ НА ВЪРУЧКАТА.

През 1951 г. съотношението на протеина се предлага в храненето: 110-120 г протеин на хранене.

В дадения час се установи, че 8 аминокиселини са незаменими. Крайното изискване за кожата от незаменими аминокиселини е 1-1,5 g, а цялото тяло се нуждае от 6-9 грама незаменими аминокиселини за производство. Разглежда се отстраняването на незаменими аминокиселини в различни хранителни продукти. Следователно физиологичният минимум на протеин може да бъде различен за различните продукти.

Колко ви трябва, за да получите протеин за повишаване на азота? 20 гр. яйчен белтък, или 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa чи мляко, или 30 gr. бели картофи, или 67 UAH. житни бели борошн. Яйчният белтък има нов набор от аминокиселини. Когато се консумират дебели протеини, са необходими повече протеини, за да се запълни физиологичният минимум. Консумирайте по-малко за жена (58 грама за една година), по-ниско за човек (70 g протеин за една доза) - дадено от стандартите на САЩ.

СМИРАНЕ НА ТОЗИ БЯЛ БИЛКИВ В ГИ тракт

Не се допуска предозиране преди процесите на метаболизъм, парчетата се вземат предвид от тялото (според количеството на тъканния клирънс канал-чревен трактє довкиллам). Zavdannya perezravlennya - смачкване (разцепване) на големи молекули пикантни речи до малки стандартни мономери, като попиване на покрива. Цветът на речта, в резултат на прекомерно натрупване, вече е подобрил видовата специфичност. Ел енергийни резерви, които се съхраняват в кухините за пържене и след това се доставят от тялото.

Всички билкови процеси са хидролитични, така че да не водят до голяма загуба на енергия - вонята не се окислява. В човешкото тяло се абсорбират приблизително 100 g аминокиселини, които се намират в кръвта. Други 400 g аминокиселини трябва да бъдат взети в кръвта поради разграждането на протеините в тялото им. Всички qi 500 g аминокиселини с метаболитен пул от аминокиселини. 400 грама викор се използва за синтеза на протеини в тялото на човек, а 100 g песъчинки се разбиват до крайни продукти: сеховин, CO 2. В процеса на разпад се установяват и необходимите за организма метаболити, като начин за подобряване на функциите на хормоните, медиаторите в различни процеси и друга реч (например: меланин, хормони адреналин и тироксин).

За чернодробните бели периодът на рецидив трябва да бъде 10 дни. За m'azovih белите този период става 80 дни. За протеини в кръвната плазма - 14 дни, черния дроб - 10 дни. Ale є катерици, yakі бързо rozdayutsya (за 2 -макроглобулин и іnsulіnu период napіvrozpadu - 5 min).

Ресинтезират се приблизително 400 g протеини.

Разграждането на протеините до аминокиселини води до хидролиза – H 2 O идва след разцепването на пептидните връзки под действието на протеолитични ензими. Протеолитичните ензими се наричат ​​ПРОТЕИНАЗИ или ПРОТЕАЗИ. Іsnuє богат на различни протеинази. След структурата на каталитичния център всички протеинази са разделени на 4 класа:

1. СЕРИНОВИ ПРОТЕИНИ - имат аминокиселини серин и хистидин в каталитичния център.

2. ЦИСТЕИН ПРОТЕИНАЗА - в каталитичния център, цистеин и хистидин.

3. КАРБОКСИЛ ПРОТЕИНАЗА (ASPARTY) в каталитичния център 2 радикала на аспарагинова киселина. Пепсин им е възпитан.

4. МЕТАЛОПРОТЕИНАЗА. Каталитичният център на тези ензими съдържа хистидин, глутаминова киселина и метален йон (карбоксипептидаза "А", колагеназа ретард Zn 2+).

Всички протеинази се отличават за механизма на катализа и за умовете на средата, в която действа вонята. Протеиновата молекула на кожата има десетки, стотици и хиляди пептидни връзки. Протеиназата разрушава не някаква пептидна връзка, а суворо назначения.

Как да разпознаем "собственото" обаждане? Зависи от структурата на адсорбционния център на протеиназите. Пептидните връзки е по-малко вероятно да участват в тяхното развитие, подобно на аминокиселините.

Структурата на адсорбционния център е такава, че позволява разпознаването на аминокиселинния радикал, COOH групата, която прави връзката. В някои случаи за специфичността на субстрата може да е важна аминокиселина, аминогрупа, която създава връзки, които са хидролизирани. И понякога вредните аминокиселини могат да бъдат важни за определянето на субстратната специфичност на ензима.

От практическа гледна точка всички протеинази могат да бъдат разделени на 2 групи според тяхната субстратна специфичност:

1. МАЛКО СПЕЦИФИЧНИ ПРОТЕИНИ

2. ВИСОКО СПЕЦИФИЧНИ ПРОТЕИНИ

МАЛКО СПЕЦИФИЧНИ ПРОТЕИНИ:

Те имат адсорбционен център, който може лесно да се използва за отлагане само на няколко от тези аминокиселини, които образуват пептидни връзки, които се хидролизират от ензима.

Пепсин

Це ензим от сок от черупки. Синтезира се в клитини на лигавицата на калта под формата на неактивна опора - пепсиноген. Превръщането на неактивния пепсиноген в активен пепсин се извършва в празната епруветка. При активиране се разцепва пептид, който затваря активния център на ензима. Активирането на пепсин зависи от два фактора:

а) солна киселина (HCl)

б) активният пепсин, който вече е разтворен, се нарича автокатализа.

Пепсинът е карбоксилна протеиназа и катализира хидролизата на връзките, снабдени с аминокиселини фенилаланин (Phen) или тирозин (Tyr) в R 2 -позиция (чуди се на предното бебе), както и връзката на Ley-Glu. pH-оптимумът за пепсина е 1,0-2,0 pH, което съответства на pH на сока от черупки.

Ренин

В сока от черупки протеинът не се ецва прекалено от ензима RENNIN, който разгражда млечния протеин казеин. Ренинът е подобен на пепсина и този рН-оптимум отразява рН на средата на лигавицата (рН=4,5). Rennіn е свързан с пепсина също по механизма и спецификата на действие.

химотрипсин.

Синтезира се в subslug под формата на неактивен предшественик - химотрипсиноген. Химотрипсинът се активира чрез активен трипсин и чрез автокатализа. Разрушителни връзки, изградени от карбоксилната група на тирозин (Tir), фенилаланин (Phen) или триптофан (Три) - на позиция R 1 или от големи хидрофобни радикали левцин (leu), изолевцин (mul) и валин (val) в същото позиция R 1 (чуди се на малките).

В активния център на химотрипсина има хидрофобно черво, в яку има аминокиселини чи.

трипсин

Синтезира се в subslug под формата на неактивен абатмент - трипсиноген. Активира се в празните черва от ензима ентеропептидаза за участие на калциеви йони, както и за изграждане до автокатализа. Хидролизиращи връзки, образувани от положително заредени аминокиселини аргинин (Arg) и лизин (Liz) на R 1 -позиция. Неговият адсорбционен център е подобен на адсорбционния център на химотрипсин, но хидрофобният чревен глибин има отрицателно заредена карбоксилна група.

Еластаза.

Той се синтезира в субшлунковия хребет в привидно неактивен фронт - проеластаза. Активира се в празното черво от трипсин. Хидролизира пептидните връзки на R 1 -позиция, разтворим с глицин, аланин и серин.

Всички изброени нискоспецифични протеинази се класифицират като ендопептидази, така че връзките се хидролизират в средата на протеиновата молекула, а не в краищата на полипептидната копие. При разделянето на cich протеиназите, полипептидното копие на протеина се разделя на големи фрагменти. След това върху qi се откриват големи фрагменти от екзопептидази, чиято кожа изчерпва една аминокиселина от терминалите на полипептидното копие.

ЕКЗОПЕПТИДАЗА.

карбоксипептидаза.

Те се синтезират в subshlunkovy залив. Активира се от трипсин в червата. Є металопротеини. Хидролизирайте пептидните връзки на "С"-края на протеиновата молекула. Има 2 вида: карбоксипептидаза "А" и карбоксипептидаза "В".

Карбоксипептидаза "А" разделя аминокиселините с ароматни (циклични) радикали, а карбоксипептидаза "В" разделя лизин и аргинин.

Аминопептидаза.

Синтезиран в чревната лигавица, активиран от трипсин в червата. Хидролизирайте пептидните връзки на “N”-края на протеиновата молекула. Има 2 такива ензима: аланин аминопептидаза и левцин аминопептидаза.

Аланин аминопептидазата разгражда само аланин, а левцин аминопептидазата разгражда или "N"-терминалните аминокиселини.

ДИПЕПТИДАСИ

Разделянето на пептидни връзки по-малко в дипептидите.

Всички описания на ензимите се класифицират като ПРОТЕИНАЗИ С НИСКА СПЕЦИФИЧНОСТ. Вонята е характерна за шлунково-чревния тракт.

Заедно зловонието изисква пълна протеолиза на протеиновата молекула до десет аминокиселини, които след това се накисват в кръвта от червата.

Smoktuvannya аминокиселини по пътя на вторично-активен транспорт заедно с Na + (подобно на глюкозата).

Някои от аминокиселините не се овлажняват и са подложени на процесите на гниене поради участието на микрофлората в дебелото черво. Продуктите на разпадане на аминокиселините могат да бъдат погълнати и консумирани от черния дроб, като не разпознават реакцията на околната среда. Доклад за цената - чуди се на помощника на Коровкин, стр. 333-335.

Нискоспецифичните протеинази също са групирани в лизозоми.

ФУНКЦИИ НА СПЕЦИФИЧНИТЕ ПРОТЕИНАЗИ НА ЛИЗОМНИТЕ МИНОРИ:

1. Защитете разделянето на чужди протеини, като клитин.

2. Защитете пълната протеолиза на протеините на вашите клетки (особено когато клетките умират).

По този начин тоталната протеолиза е един от най-важните биологични процеси, който е необходим не само за вътреклетъчното ецване, но и за обновяването на протеините в клетките, които стареят, и тялото като цяло. Целият процес се извършва под строг контрол, който осигурява специални механизми, които защитават протеините от надсветската протеаза.

МЕХАНИЗМИ, КОИТО ЗАЩИТАВАТ ПРОТЕИНАЗАТА БИЛК:

1. захистки тип "клитини"- Просторова изолация на протеинази от тихи протеини, в тях могат да попаднат смърди. Вътреклетъчните протеинази са разположени в средата на лизозомите и в тинята в протеините, като смрадите могат да бъдат хидролизирани.

2. Закхист тип "муцуна". Смята се, че протеиназите се намират в очевидно неактивни прекурсори (проензими): например пепсиноген (в канала), трипсиноген и химотрипсиноген (в панкреаса). След хидролизата на песенната връзка, ланцетът се активира отново и ензимът става активен.

3. Zahist тип "верижна поща". Поддържането на протеин-субстрат чрез включване към първата молекула на всякакви химични структури (определете групите, които покриват пептидните връзки). Trooma изтича по начини:

а) Гликозилиране на протеин. Включване на протеини във въглехидратните компоненти. Гликопротеините се разтварят. Чи във въглехидратния компонент и функцията на активната функция (например рецепторната функция). Във всички гликопротеини, с помощта на въглехидратната част, е защитена защитата от дипротеинази.

б) Ацетилуване на аминогрупа. Добавяне на излишък от октоова киселина към свободните аминогрупи в протеиновата молекула.

Ако протеиназата е известна за естеството на собствената си активност поради наличието на аминогрупа, тогава появата на излишък от ацетил прехвърля протеиназата към протеиназа.

V) Амидиране на карбоксилната група.Последствието е аналогично.

Г) Фосфорилиране на радикали в серин или тирозин

4. Пазач тип захист. Tse zahist bilkiv за помощта на ендогенни протеиназни инхибитори.

Ендогенни инхибитори на протеиназа- особено протеини или пептиди, които са специално вибрирани в клетките и могат да взаимодействат с протеиназата и да я блокират. Искайки да поеме съдбата на слаб тип връзка, свързваща протеиназата с ендогенен мицин инхибитор. Субстратите с висока степен на спорадност към тази потеназа могат да прихванат іngіbіtor zіgo комплекс z протеиназа и няма да започнат іyati. Плазмата има много такива инхибитори и ако има протеинази, тогава инхибиторите от тях могат да се използват.

Звучат толкова инхибитори на протеиназите, които са специфични по отношение на класирането до първия клас протеинази.