Rôle des protéines dans l'alimentation, normes, bilan azoté, coefficient de consommation, minimum physiologique de protéines. carence en protéines. Protéines et rôle yogique de l'organisme. Coefficient d'évaluation pour Rubner. Bilan azoté positif. Teneur en azote négative ba

bilan azoté azoté jaloux.

D'autres acides aminés sont facilement synthétisés dans les cellules et sont appelés substituts. Ils comprennent la glycine, l'acide aspartique, l'asparagine, l'acide glutamique, la glutamine, la sérine, la proline, l'alanine.

Prote bezbelkove manger se terminera par la mort du corps. Instiller un acide aminé essentiel dans l'alimentation entraînant une assimilation incomplète des autres acides aminés et s'accompagnant d'un développement d'un bilan azoté négatif, d'une déplétion, d'un pic de croissance et de fonctions altérées système nerveux.

Avec un régime sans protéines, on voit 4g d'azote sur le doba, ce qui fait 25g de protéines (COEF-T DE RESPONSABILITÉ).

Quantité minimale de protéines physiologiques minimale de protéines chez les animaux, le besoin de supplémentation en azote est de 30 à 50 g / jour.

DIGESTION DE BILKIV DANS SHKT. CARACTERISTIQUES DE L'OBTURATEUR PEPTIDASE, L'ECLAIRAGE ET LE ROLE DE L'ACIDE HYDROGENE.

V produits alimentaires il contient trop peu d'acides aminés. Il est important qu'ils entrent dans l'entrepôt de protéines, car ils sont hydrolysés dans le tractus intestinal sous l'action des enzymes protéases). Spécificité du substrat de ces enzymes dans le fait que la peau est la plus clivée de la liaison peptidique, constituée d'acides aminés chantants. Les protéases qui hydrolysent les liaisons peptidiques au milieu d'une molécule protéique peuvent être classées comme endopeptidases. Les enzymes, qui appartiennent au groupe des exopeptidases, hydrolysent les liaisons peptidiques, se dissolvent avec les acides aminés terminaux. Sous l'action de toutes les protéases du SHKT, les protéines décomposent également les diacres d'acides aminés, qui se produisent alors dans les cellules des tissus.

Le rôle de l'acide chlorhydrique a été éliminé

La fonction principale de l'écluse à base de plantes réside dans le fait que la protéine est sur-gravée d'une nouvelle manière. Le rôle principal de ce processus est l'acide chlorhydrique. Les protéines, qui sont dans les tubes, stimulent la vision histamine ce groupe d'hormones protéiques - gastriniv, yakі, entre leurs propres mains, appellent à la sécrétion de HCI et de la proenzyme - pepsinogène. HCI s'installe dans les clitins tapissant les lattes

Dzherelom H + є H 2 CO 3, tel qu'il se dépose dans les clitines obkladalnyh du conduit à partir de CO 2, qui diffuse à partir du sang, et H 2

Dissociation de H 2 3 pour produire du bicarbonate jusqu'à sa dissolution, ce qui se voit dans le plasma avec la participation de protéines spéciales. Ioni C1 - doit être près de la lumière du drain à travers le canal de chlorure.

Le pH est réduit à 10-20.

Sous l'action de HCl, il se produit une dénaturation des protéines, qui n'a pas reconnu le traitement thermique, ce qui augmente la disponibilité des liaisons peptidiques pour les protéases. HCl peut action bactéricide et ingestion pereskodzha de bactéries pathogènes dans les intestins. De plus, l'acide chlorhydrique active le pepsinogène et crée un pH optimal pour la dipepsine.

Le pepsinogène est une protéine constituée d'une seule lance polypeptidique. Sous l'influence de HCl, il est converti en pepsine active Au cours du processus d'activation, à la suite de la protéolyse partielle de la molécule N-terminale du pepsinogène, des résidus d'acides aminés sont ajoutés, ce qui peut éliminer tous les acides aminés chargés positivement, qui sont en pepsinogène. Ainsi, dans la pepsine active, les acides aminés sont chargés négativement, car ils participent aux changements conformationnels de la molécule et à la formation du centre actif. Les molécules actives de pepsine, qui ont été dissoutes sous l'action de HCl, sont capables d'activer d'autres molécules de pepsinogène (autocatalyse). La pepsine hydrolyse les liaisons peptidiques des protéines contenant des acides aminés aromatiques (phénylalanine, tryptophane, tyrosine).

Chez les enfants du sein, les selles contiennent une enzyme présure(chymosine), qui appelle la gorge de lait. Il n'y a pas de présure dans la limace des personnes matures, leur lait est créé sous l'influence de HCl et de pepsine.

encore une protéase gastrixine. Les 3 enzymes (pepsine, rénine et gastrixine) sont similaires à la structure primaire

ACIDES AMINÉS CÉTOGÈNES ET GLYCOGÈNES. RÉACTIONS ANAPLÉROTIQUES, SYNTHÈSE D'ACIDES AMINÉS DE REMPLACEMENT (APPLICATION).

Catabolisme des acides aminés - zvoditsya à osviti pyruvate, acétyl-CoA, α -cétoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacétate d'acides aminés glycogéniques- convertir en pyruvate et produits intermédiaires du TCA et convertir en oxaloacétate, peut vicoriser dans le processus de gluconéogenèse.

cétogène les acides aminés en cours de catabolisme sont transformés en acétoacétate (Lіz, Leu) ou en acétyl-CoA (Leu) et peuvent vicoriser dans la synthèse des corps cétoniques.

glycocétogène vicorate d'acides aminés pour la synthèse du glucose et pour la synthèse des corps cétoniques, de sorte que dans le processus de catabolisme, 2 produits sont produits - le métabolite du cycle du citrate et l'acétoacétate (Tri, Phen, Tyr) ou l'acétyl-CoA ( Ile).

Réactions anaplérotiques - des excès sans azote d'acides aminés vicariants sont utilisés pour reconstituer un grand nombre de métabolites dans la voie du catabolisme, car ils sont utilisés pour la synthèse de discours biologiquement actifs.

L'enzyme pyruvate carboxylase (coenzyme - biotine), qui catalyse la réaction, se manifeste dans le foie et le m'yazakh.

2. Acides aminés → Glutamate → α-cétoglutarate

sous l'action de la glutamate déshydrogénase ou des aminotransférases.

Le propionyl-CoA, puis le succinyl-CoA, peuvent également être impliqués dans la dégradation des acides gras supérieurs avec un nombre non apparié d'atomes de carbone

4. Acides aminés → Fumarate

5. Acides aminés → Oxaloacétate

Les réactions 2, 3 se retrouvent dans tous les tissus (crème hépatique et muqueuse), et de novo la pyruvate carboxylase.

VII. Biosynthèse des acides aminés

Les humains peuvent synthétiser huit acides aminés : Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Le squelette carboné de ces acides aminés est absorbé à partir du glucose. Le groupe α-amino est introduit au niveau de l'acide α-céto à la suite de réactions de transamination. Donateur universel α -Les groupes amino servent de glutamate.

Par la voie de la transamination des acides α-céto, qui sont absorbés par le glucose, les acides aminés sont synthétisés

Glutamateégalement utvoryuєtsya avec l'introduction de l'amine α-cétoglutarate glutamate déshydrogénase.

TRANSAMINATION : SCHÉMA DU PROCÉDÉ, ENZYME, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I SIGNIFICATION CLINIQUE DE LA DESTINATION DES ORPHELINS DE SANG.

Transamination - la réaction de transfert d'un groupe α-amino d'un ak-et à un acide α-céto, après quoi un nouvel acide céto et un nouveau ak sont établis. le processus de transamination est facilement brutal

Les réactions sont catalysées par des enzymes aminotransférases, dont la coenzyme est le phosphate de pyridoxal (PP)

Les aminotransférases sont détectées à la fois dans le cytoplasme et dans les mitochondries des eucaryotes cellulaires. Plus de 10 aminotransférases ont été trouvées dans les clitines humaines, qui sont interrogées pour la spécificité du substrat. Mayzhe tous les acides aminés peuvent entrer dans la réaction de transamination, pour un peu de lyzine, de thréonine et de proline.

Au premier stade, jusqu'au phosphate de pyridoxal dans le centre actif de l'enzyme, un groupement aminé, comme le premier substrat, ak-i, vient aider la liaison aldimine. Le complexe enzyme-pyridoxum-minphosphate et le cétoacide, premier produit de la réaction, sont dissous. Ce processus comprend l'adoption intermédiaire de 2 bases de Schiff.
À l'autre étape, le complexe enzyme-pyridoxamine phosphate se combine avec le cétoacide et transfère le groupe amino au cétoacide par la solution intermédiaire de 2 bases chiffrées. En conséquence, l'enzyme revient à sa forme native et un nouvel acide aminé, un autre produit de la réaction, est formé. Puisque le groupe aldéhyde du phosphate de pyridoxal n'est pas occupé par le groupe amino du substrat, il établit la base de Schiff avec le groupe ε-amino du radical lysine dans le centre actif de l'enzyme

Le plus souvent, dans les réactions de transamination, prennent le rôle des acides aminés, au lieu de ceux des tissus, il y a une augmentation significative des autres types - glutamate, alanine, aspartate et autres acides céto - α -cétoglutarate, pyruvate et oxaloacétate. Le principal donneur du groupe amino est le glutamate.

Les enzymes les plus utilisées dans la plupart des tissus sont : ALT (AlAT) catalyse la réaction de transamination entre l'alanine et l'α-cétoglutarate. Cette enzyme était localisée dans le cytosol des cellules de divers organes, et le plus grand nombre a été trouvé dans les cellules du foie et de la viande cardiaque. L'ACT (AST) catalyse la réaction de transamination entre l'apartate et l'α-cétoglutarate. l'oxaloacétate et le glutamate sont dissous. Le plus grand nombre de yogo a été révélé dans les cellules de la viande du cœur et du foie. spécificité d'organe de ces enzymes.

Dans le sang normal, l'activité de ces enzymes devrait être de 5 à 40 U/l. En cas de clitine chronique dans le corps, des enzymes apparaissent dans le sang, où leur activité augmente fortement. Oscilki ACT et ALT sont les plus actifs dans les cellules du foie, du cœur et des ulcères squelettiques, et ils sont utilisés pour le diagnostic des maladies de ces organes. Dans les cellules de la viande cardiaque, le nombre d'ACT dépasse de manière significative le nombre d'ALT, et le foie - d'autre part. Pour cela, une enquête d'une heure particulièrement instructive sur l'activité des deux enzymes dans la séreuse sanguine. Activités Spivvіdnoshennia Nom ACT / ALT "Coefficient de Ritis". Le coefficient normal est sain 1,33±0,42. En cas d'infarctus du myocarde, l'activité ACT dans le sang augmente de 8 à 10 fois et l'ALT de 2,0 fois.

Dans l'hépatite, l'activité de l'ALT dans les expectorations sanguines augmente d'environ 8 à 10 fois et celle de l'ACT de 2 à 4 fois.

Synthèse de la mélanine.

Voir la mélanine

Réaction d'activation à la méthionine

La forme active de la méthionine est la S-adénosylméthionine (SAM) - la forme sulfonate de l'acide aminé, qui est dissoute à la suite de l'ajout de méthionine à la molécule d'adénosine. L'adénosine est absorbée par hydrolyse de l'ATP.

Cette réaction est catalysée par l'enzyme méthionine adénosyltransférase, présente dans tous les types de clitine. La structure (-S + -CH 3) dans SAM est un groupement instable, ce qui indique une activité élevée du groupe méthyle (le nom du terme "méthionine active"). Cette réaction est unique pour les systèmes biologiques, les fragments, peut-être, une seule réaction, à la suite de laquelle les trois excédents de phosphate d'ATP augmentent. Le clivage du groupe méthyle dans SAM et son transfert vers la moitié accepteur catalyse l'enzyme méthyltransférase. La SAM est convertie en S-adénosylhomocystéine (SAT) au cours de la réaction.

Synthèse de créatine

La créatine est nécessaire pour l'absorption dans les viandes à haute énergie - phosphate de créatine. Synthèse de la créatine en 2 étapes impliquant 3 acides aminés : arginine, glycine et méthionine. Au nirkah le guanidinoacétate est métabolisé par la diglycineamidinotransférase. L'acétate de guanidine Potim est transporté dans le four la réaction de yogo méthylation a lieu.

Des réactions de transméthylation sont également réalisées pour :

synthèse d'adrénaline et de noradrénaline;
synthèse d'ansérine à partir de carnosine ;
méthylation des bases azotées dans les nucléotides et dans ;
l'inactivation des métabolites (hormones, médiateurs, etc.) et les effets de facteurs étrangers, y compris préparations médicinales.

L'inactivation des amines biogènes est également indiquée :

méthylation pour la participation de SAM pour la dégénérescence des méthyltransférases. De cette manière, diverses amines biogènes peuvent être inactivées, et le plus souvent, une inactivation de la gastamine et de l'adrénaline peut être observée. Ainsi, l'inactivation de l'adrénaline est due à la méthylation du groupe hydroxyle dans l'orthoposition

TOXICITÉ DE L'AMMONIAC. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Le catabolisme des acides aminés dans les tissus est observé en permanence à la dose de 100 g/jour. En cas de désamination ultérieure des acides aminés, une grande quantité d'ammoniac est générée. Des quantités significativement moindres de yoga sont utilisées lorsque les amines et les nucléotides biogènes sont désaminés. Une partie de l'ammoniaque est absorbée dans les intestins en raison de la présence de bactéries sur les protéines alimentaires (protéines pourries dans les intestins) et elle se situe au niveau du sang de la veine. La concentration d'ammoniac dans le sang de la veine porte est significativement plus élevée, plus faible dans le flux sanguin supérieur. Le foie contient une grande quantité d'ammoniac, ce qui augmente la faible quantité dans le sang. La concentration d'ammoniac dans le sang dans la norme dépasse rarement 0,4-0,7 mg/l (ou 25-40 µmol/l

L'ammiac est toxique. Navit une petite augmentation de sa concentration hostile à l'organisme, et transmet au système nerveux central. Ainsi, l'augmentation de la concentration d'ammoniac dans le cerveau jusqu'à 0,6 mmol évoquait sudomi. Avant les symptômes d'hypermoniémie, tremblements, mouvements indistincts, ennui, vomissements, confusion, attaque de jugement, perte de mémoire peuvent être observés. Dans les humeurs importantes, un coma se développe avec un kinets mortel. Le mécanisme de l'effet toxique de l'ammoniac sur le cerveau et l'organisme en général, évidemment, est lié au régime de yoga sur les sprats des systèmes fonctionnels.

L'ammoniac pénètre facilement à travers les membranes des cellules et des mitochondries, provoquant une réaction catalysée par la glutamate déshydrogénase, sous forme de glutamate :

α-cétoglutarate + NADH + H + + NH 3 → Glutamate + NAD +.

La modification de la concentration d'α-cétoglutarate est causée par :

· inhibition de l'échange d'acides aminés (réactions de transamination) et, plus tard, de la synthèse de leurs neurotransmetteurs (acétylcholine, dopamine et autres.) ;

· Broyeur hypoénergétique dû à la réduction de la vitesse du TTC.

Le manque d'α-cétoglutarate entraîne une diminution de la concentration en métabolites du TCA, ce qui provoque une réaction accélérée à la synthèse d'oxaloacétate à partir du pyruvate, qui s'accompagne d'une réduction intense du CO 2 . La force de la résolution et du soulagement du dioxyde de carbone en cas d'hypermonémie est particulièrement caractéristique des cellules cérébrales. Une augmentation de la concentration d'ammoniac dans le sang augmente le pH côté flaque (appelée alcalose). Tse, à la base, augmente la sporidité de l'hémoglobine jusqu'à l'acidité, ce qui entraîne une hypoxie tissulaire, une accumulation de CO 2 et un état hypoénergétique, auquel cas le cerveau de la tête souffre d'un rang de charbon. Des concentrations élevées d'ammoniac stimulent la synthèse de glutamine à partir de glutamate dans le tissu nerveux (avec la participation de la glutamine synthétase):

Glutamate + NH 3 + ATP → Glutamine + ADP + H3 P0 4.

· L'accumulation de glutamine dans les clitines de la névroglie entraîne une augmentation de la pression osmotique dans celles-ci, un gonflement des astrocytes et, à des concentrations élevées, elle peut provoquer un gonflement du cerveau. Faute de GABA et d'autres médiateurs, la conduction de l'influx nerveux est perturbée, la sudomy est mise en cause. L'ion NH 4+ ne pénètre pratiquement pas à travers les membranes cytoplasmiques et mitochondriales. Une trop grande quantité d'ions ammonium dans le sang peut perturber le transfert transmembranaire des cations monovalents Na + et K + , en concurrence avec eux pour les canaux ioniques, ce qui affecte également la conduction de l'influx nerveux.

La haute intensité des processus de désamination des acides aminés dans les tissus et même le faible niveau d'ammoniac dans le sang indiquent ceux qui, dans les cellules, sont activement impliqués dans la libération d'ammoniac à partir des effets de maladies non toxiques qui sont éliminées de la corps à travers la section. Ces réactions peuvent être prises en compte par les réactions de l'ammoniac. Dans divers tissus et organes, quelques types de telles réactions ont été révélés. La principale réaction est la liaison de l'ammoniac, qui se produit dans tous les tissus du corps, є 1.) synthèse de glutamine sous l'action de la glutamine synthétase:

La glutamine synthétase est localisée dans les mitochondries de la clitine, pour le travail de l'enzyme, le cofacteur nécessaire est les ions Mg 2+. La glutamine synthétase est l'une des principales enzymes régulatrices de l'échange d'acides aminés et est inhibée allostériquement par l'AMP, le glucose-6-phosphate, ainsi que par Gli, Ala et Hys.

Dans les clitines intestinales sous l'action de l'enzyme glutaminase, il se produit un effet hydrolytique de l'azote amidique en présence d'ammoniac :

Le glutamate, qui s'est déposé dans la réaction, subit une transamination avec du pyruvate. os-Aminogroup d'acide glutamique est transféré à l'entrepôt d'alanine :

La glutamine est le principal donneur d'azote dans le corps. L'azote amidique de la glutamine fonctionne pour la synthèse des nucléotides puriques et pyrimidiques, de l'asparagine, des sucres aminés et autres.

MÉTHODE KIL-V DE DÉSIGNATION DE SECHEVIN DANS UN ORPHELIN DE SANG

Dans les régions biologiques, M. est utilisé à l'aide de méthodes gazométriques, de méthodes photométriques directes, basées sur la réaction de M. avec différents discours, avec des solutions de quantités équimoléculaires de zabarvlennyh produktіv, ainsi que de méthodes enzymatiques avec une enzyme vicariante smuthen . Les méthodes gazométriques sont basées sur l'hypobromite de sodium M. oxydé dans le milieu de flaque NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Le volume d'azote gazeux est contrôlé à l'aide d'un dispositif spécial , le plus souvent l'appareil Borodine. Cependant, cette méthode a une spécificité et une précision faibles. Des méthodes photométriques les plus larges, qui sont basées sur la réaction de M. avec le diacétyl monooxime (la réaction de Feron).

Aux fins de sechovini dans les sections sanguines syrovattsі et vicoristes, unifiez la méthode, basée sur la réaction de M. avec le diacétyl monooxime en présence de thiosemicarbazide et de sels de salive dans le milieu acide. Іnshim unіf_kovanim par la méthode de désignation M. є méthode de l'uréase : NH2-CO-NH2 → uréase NH3 + CO2. L'ammia, que j'ai vu, se dissout avec l'hypochlorite de sodium et l'indophénol phénol, qui a une couleur bleue. L'intensité de l'infection est proportionnelle au brouillard de M. dans l'échantillon final. La réaction à l'uréase est très spécifique, pour le suivi, prendre plus de 20 µl des sérums sanguins, multipliés dans un rapport de 1:9 avec du NaCl (0,154 M). Le salicylate de sodium peut être utilisé en remplacement du phénol par procuration; diluer le sérum sanguin comme suit : jusqu'à 10 µl les sirovats sanguins donnent 0,1 ml plomb ou NaCl (0,154 M). La réaction enzymatique dans les deux vipads se déroule à 37 ° avec un tirage de 15 et 3-3 1/2 xv de toute évidence.

Pokhіdnі M., dans les molécules dont les atomes sont remplacés par des radicaux acides, peut être appelé uréide. De nombreux uréidifs, diacres et substitutions d'halogènes sont similaires en médecine à la victoire en tant que médicament. Avant les uréidives, par exemple, les sels d'acide barbiturique (malonyl séchovine), d'alloxane (mésoxalyl séchovine) ; uréide hétérocyclique є acide sécique .

LE SCHÉMA DE LA DISSOLUTION DE L'HEMU. BILIRUBINE « DIRECTE » ET « INDIRECTE », SIGNIFICATION CLINIQUE DE LA DÉSIGNATION YOGO.

Hème(hémooxygénase)-biliverdine(biliverdine réductase)-b_lirubine(UDP-glucuranyltransférase)-b_lirubinemonoglucuronide(UD-glucuronyltransférase)-b_lirubindiglucuronide

Dans un état normal, la concentration de bilirubine spontanée dans le plasma devient 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% de la quantité totale de bilirubine change sous forme non conjuguée (bilirubine indirecte). Dans les cliniques, les conjugaisons de la bilirubine sont dites directes, car le vin est résistant à l'eau et peut être facilement combiné avec un diazoréactif, réduisant la couleur de l'érysipèle, - c'est une réaction directe de Van der Berg. La bilirubine non conjuguée est hydrophobe, elle se trouve donc dans le plasma sanguin dans un complexe avec l'albumine et ne réagit pas avec les diazoréactifs jusqu'à ce qu'ils soient pyrolysés, jusqu'à ce qu'ils soient informés par un détaillant bio, par exemple, l'éthanol, comme l'albumine. Non conjugué ou rubine, qui, en combinaison avec l'azobarvnik, seulement après la sédimentation de la protéine, est appelée bilirubine indirecte.

Chez les patients atteints de pathologie hépatique-clitine, qui s'accompagne d'une multiplication par 3 de la concentration de bilirubine conjuguée, le sang montre une troisième forme de bilirubine plasmatique, avec laquelle la bilirubine est liée de manière covalente à l'albumine, et à ce yogogo Dans certains cas, jusqu'à 90 % de la bilirubine totale dans le sang peuvent être trouvées sous cette forme.

MÉTHODE DE DÉSIGNATION DE L'HÉMOGLOBINE : PHYSIQUE (ANALYSE SPECTRALE DE L'HÉMOGLOBINE ET DU YOGO VIROBNIH) ; PHYSIQUE ET CHIMIQUE (CRISTAL D'OTRIMANNY DANS L'HYDROGÈNE D'HÉMINE).

Analyse spectrale de l'hémoglobine et du yoga. Lors de l'examen de la différence d'oxyhémoglobine, les méthodes spectrographiques les plus largement utilisées montrent dans la partie jaune-vert du spectre entre les lignes Fraunhofer D et E deux smogs systémiques d'argile, dans la même partie du spectre, il n'y a qu'un seul smuga large. Vіdmіnostі vіdmіnnostі in vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom a servi de base à la méthode vіchennіnі stanіinіnі sіchennya krovі sіsnіm. oxymétrie.

La carbhémoglobine dans son spectre est proche de l'oxyhémoglobine, protée avec l'ajout de la parole, ce qui montre que la carbhémoglobine a deux smogs d'argile. Le spectre de la méthémoglobine est caractérisé par un smog étroit à la frontière des parties rouge et jaune du spectre, un autre smog étroit à la frontière des zones jaune et verte, nareshti, et un troisième smog large près de la partie verte du spectre .

Cristaux d'héminu ou acide chlorhydrique d'hématine. De la surface des patchs, il est gratté sur le sujet et le sprat de grains est coupé. 1-2 grains leur sont ajoutés sel de cuisine et 2-3 gouttes de krizhanoy otstovoy to-ty. La moustache est incurvée avec un pli incurvé, et elle est chauffée avec précaution, sans faire bouillir. La présence de sang est provoquée par l'apparition de microcristaux de couleur brun-jaune comme des plaques rhombiques. Si les cristaux sont moulés pourri, ils ressemblent alors à du chanvre. La possession de cristaux à gemin, follement, apporte la présence de l'objet de sang à l'objet de sang. Résultat négatif essayez aucune valeur. La maison de la graisse, irzha facilite la taille des cristaux d'hémine

FORMES ACTIVES DE L'OIDE : ANION SUPEROXYDE, PEROXYDE D'HYDROGÈNE, RADICAL HYDROXY, PEROXYNITRITE. IX EXPLICATION, CAUSES DE TOXICITÉ. RÔLE PHYSIOLOGIQUE DES ROS.

En CPE, près de 90% du clitin Pro 2 entre. Reshta O 2 gagne dans d'autres OVR. Les enzymes, qui participent à l'OVR avec conversion d'O2, sont divisées en 2 groupes : oxydase et oxygénase.

L'oxydase vicoreuse n'est qu'un accepteur d'électrons, conduisant à H 2 Pro ou H 2 Pro 2 .

Les oxygénases comprennent un (monooxygénase) ou deux (dioxygénase) atomes d'acide dans le produit de réaction qui est dissous.

Bien que ces réactions ne s'accompagnent pas de la synthèse d'ATP, les odeurs sont nécessaires pour des réactions spécifiques dans l'échange d'acides aminés), la synthèse d'acides gras et de stéroïdes), dans les réactions de parole étrangère dans le foie

Dans la plupart des réactions impliquant l'acidité moléculaire, le renouvellement s'effectue pas à pas avec le transfert d'un électron vers l'étage cutané. Avec le transfert d'un électron, l'adoption de formes d'acidité hautement réactives intermédiaires se produit.

Dans un état non éveillé, le kisen est non toxique. L'adoption de formes toxiques d'acidité est liée aux particularités de sa structure moléculaire. Environ 2 revenge 2 électrons non appariés, comme s'ils étaient dispersés sur différentes orbitales. La peau de ces orbitales peut accepter un électron.

Le renouvellement de Pro 2 se produit à la suite de 4 transitions à un électron :

Le superoxyde, le peroxyde et le radical hydroxyle sont des oxydes actifs qui causent de sérieux problèmes aux composants structuraux riches des cellules.

Les formes actives d'acide peuvent décomposer les électrons en spores riches, les convertissant en nouveaux radicaux libres, initiant des réactions d'oxyde de lancette

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv in komponenti kіtini. 1 - agitation des blancs ; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - perturbation de la membrane nucléaire et ADN endommagé; 4 - effondrement des membranes mitochondriales; pénétration dans la clitine de l'eau et des ions.

Dissolution du superoxyde dans le CPE."Vitik" des électrons dans le CPE peut être dû au transfert d'électrons dû à la participation de la coenzyme Q. Lorsqu'elle est complétée, l'ubiquinone est convertie en semiquinone anion-radical. Le radical cei interagit de manière non enzymatique avec O 2 avec les solutions du radical superoxyde.

La plupart des formes actives d'acide s'établissent lors du transfert d'électrons du CPE, nasampé, lors du fonctionnement du complexe QH 2 -déshydrogénase. Cela est dû au résultat du transfert non enzymatique ("déversement") d'électrons de QH 2 à kisen (

au stade du transfert d'électrons en raison de la participation de la cytochrome oxydase (complexe IV), les "tours" d'électrons ne semblent pas évidents dans les enzymes de centres actifs spéciaux, qui vengent Fe et Cu et 2 sans l'influence des intermédiaires libres radicaux.

Dans les leucocytes phagocytaires, le processus de phagocytose est renforcé par l'acidification et l'élimination des radicaux actifs. Les formes actives d'aigreur sont dissoutes à la suite de l'activation de la NADPH-oxydase, qui est surtout localisée sur la face externe de la membrane plasmique, donnant lieu à ce que l'on appelle les « vibrations respiratoires » pour les formes actives établies d'aigreur.

Protège le corps sous la forme de formes toxiques et actives d'acide, avec des manifestations dans tous les clitines d'enzymes hautement spécifiques: superoxyde dismutase, catalase, glutathion peroxydase, ainsi que l'action d'antioxydants.

ZNESHKOZHNYA FORMES ACTIVES KISNYU. SYSTÈME ANTIOXYDANT ENZYMATIQUE (CATALASE, SUPEROXYDE DISMUTHASE, GLUTATHION PEROXYDASE, GLUTATHIONE REDUCTASE). SCHÉMAS DE PROCÉDÉS, BIOROLE, MISCE TRAITEMENT.

La superoxyde dismutase catalyse la réaction de dismutation des radicaux anion superoxyde :
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Au cours de la réaction, le peroxyde a été dissous dans l'eau, le matériau de construction a inactivé la SOD, superoxyde dismutase zavzhd "pratsyuє" par paires avec scatalase, comme s'il divisait efficacement le peroxyde d'eau en dalles absolument neutres.

Catalase (CF 1.11.1.6)- l'hémoprotéine, qui catalyse la réaction du peroxyde d'eau, qui a lieu après la réaction de dismutation du radical superoxyde :
2H2O2 = 2H2O + O2

La glutathion peroxydase catalyse les réactions, dans lesquelles l'enzyme convertit le peroxyde d'eau en eau, et convertit également les hydroperoxydes organiques (ROOH) en hydroxydes hydroxydes, et par conséquent, passe dans la forme disulfure oxydée GS-SG :
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutathion peroxydase zneshkodzhuє non seulement H2O2, mais également divers peroxyles lipidiques organiques, car ils sont absorbés par le corps au cours de la première heure d'activation du POL.

Glutathion réductase (CF 1.8.1.7)- flavoprotéine à groupement prosthétique flavinadénine dinucléotide, composée de deux sous-unités identiques. Glutathion réductase catalyse la réaction de l'addition du glutathion à la forme oxydée du GS-SG, et de toutes les autres enzymes de la glutathion synthétase vicory :
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Enzyme cytosolique classique des eucaryotes. La glutathion transférase catalyse la réaction :
RX+GSH=HX+GS-SG

LA PHASE DE CONJUGAISON DANS LE SYSTÈME D'EXCELLENCE DE LA PAROLE TOXIQUE. VOIR CON'YUGATSІЇ (APPLIQUER LES RÉACTIONS AVEC FAFS, UDFGK)

La conjugaison est une autre phase du développement de la parole, au cours de laquelle il est nécessaire de joindre à des groupes fonctionnels, qui sont installés au premier stade, d'autres molécules ou groupes de mouvement endogène, qui augmentent l'hydrophilie et réduisent la toxicité des xénobiotiques.

1. Le rôle des transférases dans les réactions de conjugaison

UDP-glucuronyltransférase. Localisé principalement dans le RE, l'uridine diphosphate (UDP)-glucuronyltransférase ajoute un excès d'acide glucuronique à la molécule de la parole, digérée lors de l'oxydation microsomale

Zagal : ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransférase. Les sulfotransférases cytoplasmiques catalysent la réaction de conjugaison, lorsqu'il y a un excès d'acide sulfurique (-SO3H) sous forme de 3"-phosphoadénosine-5"-phosphosulfate (FAPS) aux phénols, alcools ou acides aminés.

Réaction de combustion : ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Les enzymes sulfotransférase et UDP-glucuronyltransférase participent aux xénobiotiques externes, à l'inactivation des médicaments et aux maladies endogènes biologiquement actives.

Glutathion transférase. Particulièrement parmi les enzymes qui participent aux xénobiotiques, l'inactivation des métabolites normaux, la glutathion transférase (GT) est impliquée. La glutathion transférase fonctionne dans tous les tissus et joue un rôle important dans l'inactivation des métabolites corporels : hormones stéroïdes, bilirubine et acides gras.

Le glutathion est un tripeptide Glu-Cis-Gli (un excès d'acide glutamique ajouté au groupe cystéine carboxyle du radical). HT peut avoir une large spécificité vis-à-vis des substrats, dont le nombre total est supérieur à 3000. HT a une riche variété de discours hydrophobes et les inactive, mais seules des modifications chimiques se produisent en raison de la participation de la glugation. Les substrats de Tobto - la parole, yakі, d'un côté, peuvent créer un centre électrophobe (par exemple, le groupe OH) et de l'autre côté - une zone hydrophobe. Zneshkodzhennya, tobto. la modification chimique des xénobiotiques pour la participation de GT peut être modifiée de trois manières différentes :

voie de conjugaison du substrat R avec le glutathion (GSH) : R + GSH → GSRH,

par substitution nucléophile : RX + GSH → GSR + HX,

conversion des peroxydes organiques en alcools : R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Dans la réaction: UN - groupe hydroperoxyde, GSSG - oxydation du glutathion.

Le système de reconnaissance de l'implication de HT et de glutathion joue un rôle unique dans la formation de la résistance de l'organisme à divers épanchements et constitue le mécanisme le plus important de la réponse immunitaire. Au cours de la biotransformation de certains xénobiotiques sous l'action des GT, des thioéthers (conjugués RSG) sont transformés, puis ils se transforment en mercaptans, parmi lesquels des produits toxiques ont été mis en évidence. Ale conjugué GSH avec plus de xénobiotiques, moins réactif et plus hydrophile, moins toxique, et donc moins toxique et plus facile à excréter dans le corps

HT avec ses centres hydrophobes peut augmenter de manière non covalente l'ampleur de la lі-pofilnye spoluk (fluctuations physiques), empêchant leur pénétration dans la sphère lipidique des membranes et la perturbation des fonctions des cellules. C'est pourquoi la GT est parfois appelée albumine intracellulaire.

La GT peut lier de manière covalente des xénobiotiques, qui sont des électrolytes puissants. L'avènement de tels discours est une "auto-indulgence" pour GT, mais un mécanisme supplémentaire pour le clitiny.

Acétyltransférase, méthyltransférase

Les acétyltransférases catalysent les réactions de conjugaison - le transfert de l'excès d'acétyle de l'acétyl-CoA à l'azote du groupe -SO2NH2, par exemple, à l'entrepôt des sulfamides. Les méthyltransférases membranaires et cytoplasmiques méthylent les groupes -P=O, -NH2 et SH des xénobiotiques avec la participation de SAM.

Le rôle des époxydes hydrolases dans les diols dissous

D'autres enzymes participent à l'autre phase de développement (réactions de conjugaison). L'époxyde hydrolase (époxyde hydratase) ajoute de l'eau au benzène époxyde, au benzpyrène et à d'autres glucides polycycliques, dissous au cours de la première phase de la maladie, et les transforme en diols (Fig. 12-8). Les époxydes, qui sont contaminés par l'oxydation microsomale, sont cancérigènes. La puanteur peut avoir une activité chimique élevée et peut participer aux réactions d'alkylation non enzymatique de l'ADN, de l'ARN, des protéines. Des modifications chimiques de ces molécules peuvent conduire à la transformation d'une cellule normale en puhlinna.

RÔLE DE BILKIV DANS KARCHUVANNI, NORMI, ÉQUILIBRE D'AZOTE, COEFFICIENT DE RELATION, MINIMUM DE BILKOVIY PHYSIOLOGIQUE. INSUFFISANCE DE BILKOVA.

AK peut prendre 95% de tout l'azote, à la même puanteur améliorera l'équilibre azoté du corps. bilan azoté- La différence est entre la quantité d'azote qui doit être avec lui et la quantité d'azote qui se voit. Comme la quantité d'azote qui vient, l'ancienne quantité est vue, puis elle vient azoté jaloux. Un tel camp est utilisé par une personne en bonne santé pour un repas normal. Le bilan azoté peut être positif (apport d'azote plus important, moins excrété) chez les enfants et les patients. Un bilan négatif d'azote (l'azote visuel est plus important qu'il n'est nécessaire) est prémuni contre la vieillesse, la famine et l'heure des maladies importantes. Avec un régime sans protéines, le bilan azoté devient négatif. La quantité minimale de blancs en zhzhі, il est nécessaire d'augmenter la teneur en azote, dans le cas de 30-50 g / cyt, la quantité optimale pour que le besoin physique moyen devienne ~ 100-120 g / jour.

acides aminés, la synthèse de certains des plis qui ne sont pas économiques pour le corps, évidemment, il vaut mieux les retirer. Ces acides aminés sont appelés essentiels. Ils comprennent la phénylalanine, la méthionine, la thréonine, le tryptophane, la valine, la lysine, la leucine, l'isoleucine.

Deux acides aminés - l'arginine et l'histidine sont souvent appelés substitutions. - tyrosine et cystéine - substituant mentalement, oscillant pour la synthèse des acides aminés essentiels essentiels. La tyrosine est synthétisée à partir de la phénylalanine et l'atome nécessaire de méthionine sirka est révélé à la cystéine.

Minimum de protéines

la plus petite quantité de protéines dans zhzhі, nécessaire à la conservation du liquide azoté dans le corps. Une modification de la protéine dans la partie inférieure du B. m. B. m. se présenter sous la forme de caractéristiques individuelles de l'organisme, de l'âge, de la condition physique, ainsi que de la qualité et de la quantité d'autres composants non protéiques du légume (glucides, lipides, vitamines, etc.). La quantité de protéines, qui est nécessaire pour les humains et les créatures, change en relation avec la valeur biologique des protéines alimentaires, qui diffère parmi certains acides aminés différents (Div. Acides aminés). Riche en protéines et en sommes protéiques, en raison de la présence d'acides aminés chantants en eux, car ils ne peuvent pas être synthétisés dans le corps des humains et des créatures. Pour le stockage des rations alimentaires, elles sont guidées par l'optimum protéique, de sorte que la quantité de protéines est nécessaire à la fourniture des besoins de l'organisme ; pour une personne mature, c'est égal, au milieu, 80-100 gécureuil, avec d'importants pratique physique - 150 R Div Bilky, échange Bilkovy, échange de discours.

G.N. Kassil.

Grande Encyclopédie Radianska. - M : Encyclopédie Radianska. 1969-1978 .

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Minimum de protéines- - la quantité minimale de protéines, zdatne pour augmenter l'équilibre azoté dans le corps ; à calculer pour 1 kg de masse vivante d'une créature : le jour de repos 0,7 0,8, le jour de travail 1,2 1,42 ; vache en lactation 0,6 0,7; vache en lactation 1,0 ; vivre, … Glossaire des termes de la physiologie des créatures agricoles

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Le camp d'un organisme créé, dans lequel la quantité d'azote apportée (avec coupe transversale et matières fécales) est égale à la quantité d'azote possédée par le hérisson. L'organisme mature à la norme rachète à la station A. r. La demande moyenne d'une personne mature en azote est de 16 ...

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OBLITÉRATION- (lat. obliteratio omission), un terme qui est utilisé pour la désignation du fermé, l'omission de ce vide chi inshої, ou l'illumination pour une croissance supplémentaire du tissu, qui va du côté des murs de cette tanière vide. Montré plus fréquemment. Grande encyclopédie médicale

TUBERCULOSE- Méd. La tuberculose n'est pas une maladie infectieuse appelée mycobacterium tuberculosis et se caractérise par le développement d'allergies clitoridiennes, de granulomes spécifiques dans divers organes et tissus et d'un tableau clinique polymorphe. Legen typiquement blessé. Dovіdnik est une maladie

Maladie INFECTIEUSE- Maladie INFECTIEUSE. Chez les Romains, le mot "infectio" était utilisé dans leur compréhension d'un groupe de maux graves, qui s'accompagnaient d'une fièvre, souvent remplie d'une ampleur totale et se couchaient au milieu d'une errance... Grande encyclopédie médicale

EN MANGEANT- ALIMENTS. Zmist : I. Manger en tant que social. problème d'hygiène. A propos du trou de P. à la lumière de l'évolution historique de la société humaine...... . . 38 Le problème de P. dans la société capitaliste 42 La variété des produits P. dans la Russie tsariste dans la SRSR ... Grande encyclopédie médicale

Rôle des protéines dans l'alimentation, normes, bilan azoté, coefficient de consommation, minimum physiologique de protéines. Carence en protéines.

bilan azoté- La différence est entre la quantité d'azote qu'on doit trouver avec elle et la quantité d'azote qu'on voit (importante en présence de sechovine et de sels d'ammonium). Comme la quantité d'azote qui vient, l'ancienne quantité est vue, puis elle vient azoté jaloux. Un tel camp est utilisé par une personne en bonne santé pour un repas normal. Le bilan azoté peut être positif (l'azote devrait être plus, moins excrété) chez les enfants, ainsi que chez les patients, lorsqu'ils se réveillent après des affections graves. Un bilan négatif d'azote (l'azote visuel est plus important qu'il n'est nécessaire) est prémuni contre la vieillesse, la famine et l'heure des maladies importantes. Avec un régime sans protéines, le bilan azoté devient négatif. Continuer à produire des quantités similaires d'azote jusqu'à ce que la quantité d'azote observée cesse d'augmenter et se stabilise à environ 4 g/dobu. Une telle quantité d'azote se retrouve dans 25 g de protéines. De plus, en cas de carence en protéines pour le doba, environ 25 g de tissus protéiques sont infiltrés dans le corps. La quantité minimale de blancs dans zhzhі, le besoin d'un liquide azoté, devrait être de 30 à 50 g / cyt, la quantité optimale avec un besoin physique moyen devant devenir ~ 100 à 120 g / jour.

Normes de protéines au restaurant.

Pour le maintien de l'eau azotée, il suffit de planter 30 à 50 g de protéines par récolte. Prote un tel kіlkіst pas zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti et les gens zdorov'ya. Adoptez des normes de consommation de protéines pour les adultes et les enfants afin de protéger le climat de l'esprit, de la profession et d'autres facteurs. L'adulte avec un besoin physique moyen est responsable de la prise de 100-120 g de protéines par récolte. Avec un travail physique intense, la norme passe à 130-150 g. En même temps, je suis sur le point, alors j'écris diverses protéines de la créature et du voyage dewy.

Carence en protéines

Il semble qu'instiller trivalement de la vigne dans l'alimentation des personnes riches en graisses ou en glucides n'entraîne pas de changements importants au niveau de la santé. Cependant, une alimentation sans protéines (en particulier trivale) entraîne de graves dommages à l'échange et se terminera inévitablement par la mort du corps. L'introduction d'un des acides aminés essentiels de l'alimentation des larves conduit à une assimilation incomplète des autres acides aminés et s'accompagne d'un développement d'un bilan azoté négatif, d'une augmentation, d'un renflement et d'une perturbation des fonctions du système nerveux. Des manifestations spécifiques de carence de l'un des acides aminés ont été révélées dans les yeux des yeux, qui étaient le résultat de protéines, l'ajout de l'acide aminé chantant. Ainsi, en raison de la présence de cystéine (ou cystine), une nécrose hostile du foie est mise en cause, histidine - cataracte; l'apport quotidien de méthionine a conduit à l'anémie, l'obésité et la cirrhose du foie, l'obliquité et l'hémorragie dans les nirks. La lysine dans l'alimentation des jeunes fouines s'accompagnait d'anémie et de mort subite (syndrome courant chez les animaux plus âgés).

L'insuffisance de la consommation de protéines conduit à la maladie - "kvashiorkor", qui signifie en traduction "garçon doré (ou rouge)". La maladie se développe chez les enfants, comme si le lait d'autres créatures vivantes était bu, et ils sont nourris exclusivement avec de l'oursin rosé, qui comprend des bananes, du taro, du millet et, le plus souvent, du maïs. Le kwashiorkor se caractérise par un retard de croissance, une anémie, une hypoprotéinémie (souvent accompagnée d'un gonflement) et une stéatose hépatique. Chez les noirs, les cheveux sont d'une couleur rouge-brun. Souvent, la maladie s'accompagne d'une atrophie des cellules du follicule sous-scapulaire. En conséquence, la sécrétion d'enzymes pancréatiques est perturbée et il n'est pas possible d'obtenir une petite quantité de protéines, comme on en trouve. On observe qu'il y a une augmentation de l'excrétion des acides aminés libres de la section. Sans jubilation, le taux de mortalité des enfants sera de 50 à 90 %. Laissons les enfants survivre, c'était un manque de protéines qui causait des dommages irréversibles à la fois aux fonctions physiologiques et à la vitalité rose. La maladie survient lorsqu'une personne malade est transférée à un régime riche en protéines, qui comprend un grand nombre de viandes et de produits laitiers. L'un des moyens de résoudre le problème consiste à compléter les mêmes préparations avec de la lysine.

2. Surgravure des protéines en SKT. Caractéristiques des peptidases du drain, élucidant le rôle de l'acide chlorhydrique.

Dans les produits alimentaires, la quantité d'acides aminés est encore plus petite. Il est important qu'ils pénètrent dans l'entrepôt de protéines, car ils sont hydrolysés dans le tractus intestinal muqueux sous l'action d'enzymes protéases (peptide scrolase). Spécificité du substrat de ces enzymes dans le fait que la peau est la plus clivée de la liaison peptidique, constituée d'acides aminés chantants. Les protéases qui hydrolysent les liaisons peptidiques au milieu d'une molécule protéique peuvent être classées comme endopeptidases. Les enzymes, qui appartiennent au groupe des exopeptidases, hydrolysent les liaisons peptidiques, se dissolvent avec les acides aminés terminaux. Sous l'action de toutes les protéases du SHKT, les protéines décomposent également les diacres d'acides aminés, qui se produisent alors dans les cellules des tissus.

Le rôle de l'acide chlorhydrique a été éliminé

Dzherelom H + є H 2 3, tel qu'il s'installe dans les clitines obkladalnye de la schule s 2, qui se diffuse dans le sang, et H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Dissociation de H 2 3 pour produire du bicarbonate jusqu'à sa dissolution, qui, en raison de la participation de protéines spéciales, est observée dans le plasma en échange de C1 - , et de l'ion H + , qui est situé à la lumière du conduit avec une voie de transport, qui est catalysé par la membrane H + / K + -ATP-ase. Avec cela, la concentration de protons dans la lumière du tube augmente de 10 6 fois. Ioni C1 - doit être près de la lumière du drain à travers le canal de chlorure.

La concentration de HCl dans shlunkovoy soci peut atteindre 0,16 M, dont le pH diminue à 1,0-2,0. L'apport de protéines s'accompagne souvent de visions d'une flaque de poisson sécrétant une grande quantité de bicarbonate lors du processus d'adoption de HCl.

· Lié avec de l'acide chlorhydrique- HCl, lié aux protéines et produits de leur sur-attaque. La valeur du HCl associé chez les personnes en bonne santé est de 20 à 30 TU.

· HCl de Vilna- Acide chlorhydrique, non associé aux composants du jus de shlunkovogo. La valeur du Hcl libre à la norme est de 20-40 TE. Le pH du jus de coquille est normal - 1,5-2,0.

Caractéristiques des peptidases dans la cavité sous-scapulaire de l'intestin grêle. Clitine zakhiste sous forme de peptidases.

Riz. 9-23. Les voies de la biosynthèse des acides aminés.

Amidi glutamine et asparagine synthétisé à partir des acides aminés dicarboxyliques Glu et ASP (div. Schéma A).

Sérin digéré avec du 3-phosphoglycérate, un produit intermédiaire de la glycolyse, qui est oxydé en 3-phosphopyruvate puis transaminé avec la sérine approuvée (div. Schéma B).
Utiliser 2 voies de synthèse de la glycine :

1) de la sérine due à la participation de l'acide folique à la suite de la disérine sérinoxyméthyltransférase :

2) à la suite de la division de l'enzyme glycine synthase dans la réaction :

Proline synthétisé à partir du glutamate dans les réactions inverses. De nombreuses réactions sont également observées lors du catabolisme des déversements (schéma div. p. 494).

Sur un total de huit acides aminés surexploités, plus de 20 acides aminés peuvent être synthétisés chez l'homme.

Substitution fréquente des acides aminés Apr et Gic synthétisé par un chemin pliant dans de petits espaces. Plus d'entre eux peuvent être trouvés derrière.

La synthèse de l'arginine est dépendante des réactions du cycle de l'ornithine (div. plus récemment pdrozdil IV) ;
L'histidine est synthétisée à partir d'ATP et de ribose. Une partie du cycle imidazole de l'histidine - N=CH-NH- est dissoute à partir du noyau purine de l'adénine, dont le noyau est l'ATP, la molécule est formée d'atomes du ribose. Ainsi, la 5-phosphoribosylamine, indispensable à la synthèse de l'histidine, est nécessaire à la synthèse des purines.

Pour la synthèse des acides aminés mentalement substitués tyrosine et cystéine consomment respectivement les acides aminés essentiels phénylalanine et méthionine (Div. Animaux VIII et IX).

Riz. 9-22. L'inclusion d'un excès d'acides aminés sans azote pour un chemin complet vers le catabolisme.

le processus de gluconéogenèse. De tels acides aminés peuvent être ajoutés au groupe acides aminés glycogéniques.

Les acides aminés actifs dans le processus de catabolisme sont transformés en acétoacétate (Lіz, Leu) ou en acétyl-CoA (Leu) et peuvent vicoriser dans la synthèse des corps cétoniques. Ces acides aminés sont appelés cétogène.

Un certain nombre d'acides aminés vicorate pour la synthèse du glucose et pour la synthèse des corps cétoniques, de sorte que dans le processus de catabolisme, 2 produits sont produits - le métabolite du cycle du citrate et l'acétoacétate (Tri, Phen, Tyr) ou l'acétyle -CoA (Île). Ces acides aminés sont appelés méfaits, sinon glycocétogène(Figure 9-22, Tableau 9-5).

Réactions anaplérotiques

Des excès sans azote d'acides aminés par procuration sont utilisés pour reconstituer le nombre de métabolites dans la voie principale du catabolisme, car ils sont utilisés pour la synthèse de discours biologiquement actifs. De telles réactions sont appelées anaplérotique. Cinq réactions anaplérotiques ont été observées chez le bébé 9-22 :

L'enzyme pyruvate carboxylase (coenzyme - biotine), qui catalyse la réaction, se manifeste dans le foie et le m'yazakh.

2. Acides aminés → Glutamate → α-cétoglutarate

La transformation se produit dans les tissus riches sous l'influence de la glutamate déshydrogénase ou des aminotransférases.

Le propionyl-CoA, puis le succinyl-CoA, peuvent également être impliqués dans la dégradation des acides gras supérieurs avec un nombre non apparié d'atomes de carbone (div. section 8).

4. Acides aminés → Fumarate

5. Acides aminés → Oxaloacétate

Les réactions 2, 3 se retrouvent dans tous les tissus (crème hépatique et m'yazyv), la pyruvate carboxylase est quotidienne, et les réactions 4 et 5 se situent principalement dans le foie. Réactions 1 et 3 (Fig. 9-22) - principales réactions anaplérotiques

L-acide aminé oxydase

Une enzyme a été révélée dans les foies et les nirkahs oxydase des acides L-aminés, construction désamination des acides L-aminés (schéma div. par exemple côté).

Le coenzyme dans cette réaction est le FMN. La contribution de la L-aminoacide oxydase à la désamination n'est évidemment pas significative, mais l'optimum semble se situer dans le milieu de flaque (pH 10,0). Dans les clitines, le pH du milieu est proche de la neutralité, l'activité de l'enzyme est même faible.

D-acide aminé oxydaseégalement révélé dans la nirkah et la boulangerie. Ce FAD est une enzyme en jachère. Le pH optimal de la cієї oxydase se situe dans le milieu neutre, de sorte que l'enzyme est une oxydase active et inférieure des acides L-aminés. Le rôle de la D-aminoacide oxydase est faible, car le nombre d'isomères D dans le corps est extrêmement faible, car les protéines et les protéines des tissus humains et des créatures ne contiennent que des acides aminés L naturels. Incidemment, la D-aminoacide oxydase les lie au même isomère L (Fig. 9-8).

10. Transamination: schéma du processus, enzymes, biorol. Biorôle de l'AdAT et de l'ASAT et signification clinique de leurs manifestations dans la séreuse sanguine.

Transamination

Transamination - la réaction de transfert d'un groupe α-aminé d'un acide aminé à un acide α-céto, après quoi un nouvel acide céto et un nouvel acide aminé sont établis. La constante d'égalisation du plus grand nombre de ces réactions est proche de un (Kp ~ 1,0), de sorte que le processus de transamination est facilement inversé (div. Schéma A).

Les réactions sont catalysées par des enzymes aminotransférases, dont la coenzyme est le phosphate de pyridoxal (PF) - similaire à la vitamine B 6 (pyridoxine, section div. 3) (schéma div. B).

Les aminotransférases sont détectées à la fois dans le cytoplasme et dans les mitochondries des eucaryotes cellulaires. De plus, les formes mitochondriales et cytoplasmiques des enzymes se distinguent par des pouvoirs physiques et chimiques. Plus de 10 aminotransférases ont été trouvées dans les clitines humaines, qui sont interrogées pour la spécificité du substrat. Mayzhe tous les acides aminés peuvent entrer dans la réaction de transamination, pour un peu de lyzine, de thréonine et de proline.

Schéma A

mécanisme de réaction

Les aminotransférases sont un exemple classique d'enzymes qui catalysent des réactions qui se déroulent selon un mécanisme de type "pong-pong" (div. section 2). Dans de telles réactions, le premier produit est responsable du site actif de l'enzyme ;

La forme active des aminotransférases est métabolisée à la suite de l'ajout de phosphate de pyridoxal au groupe amino de la lysine avec une liaison aldimine mystique (Fig. 9-6). La lysine en position 258 entre dans l'entrepôt du site actif de l'enzyme. De plus, entre l'enzyme et le phosphate de pyridoxal, des liaisons ioniques sont dissoutes en raison de la participation d'atomes de charge de l'excès de phosphate et d'azote dans le cycle pyridine du coenzyme.

La séquence des réactions de transamination est présentée ci-dessous.

Au premier stade, jusqu'au phosphate de pyridoxal dans le centre actif de l'enzyme, un groupe amino provient du premier substrat, les acides aminés, pour une liaison aldimine supplémentaire. Le complexe enzyme-pyridoxum-minphosphate et le cétoacide, premier produit de la réaction, sont dissous. Ce processus comprend l'adoption intermédiaire de 2 bases de Schiff.
À l'autre étape, le complexe enzyme-pyridoxamine phosphate se combine avec l'acide céto (un autre substrat) et à nouveau, par l'intermédiaire de 2 bases de Schiff, transfère le groupe amino à l'acide céto. En conséquence, l'enzyme revient à sa forme native et un nouvel acide aminé, un autre produit de la réaction, est formé. Bien que le groupe aldéhyde du phosphate de pyridoxal ne soit pas occupé par le groupe amino du substrat, il établit la base de Schiff (aldimine) avec le groupe ε-amino du radical lysine au centre actif de l'enzyme (schéma divin p. 471 ).

Cycle de l'ornithine

Sechovin est le principal produit terminal des échanges azotés, dans l'entrepôt de tout organisme, jusqu'à 90% de l'azote total est produit (Fig. 9-15). L'excrétion de la sechovine est normale pour devenir 25 g/jour. Avec l'augmentation du nombre de blancs qui y succombent, l'excrétion de la séchovine est augmentée. La sechovine est moins synthétisée par le foie, auquel on a ajouté plus de doslidah I.D. Pavlova. Les dommages au foie et la perturbation de la synthèse de sechovini entraînent la promotion de l'ammoniac et des acides aminés (nasamped, glutamine et alanine) dans le sang et les tissus. Dans les années 40 du 20e siècle, les biochimistes allemands G. Krebs et K. Hanseleit ont établi que la synthèse de la sechovine est un processus cyclique composé de plusieurs étapes, dont la principale raison est la fermeture du cycle, l'ornithine. Au processus de synthèse de sechovini, ayant pris le nom "cycle de l'ornithine", ou "Cycle de Krebs-Henseleit".

Réactions à la synthèse de sechovin

Sechovin (carbamide) - le dernier amide de l'acide carbonique - revanche 2 atome d'azote. Jerelom d'un dont є ammoniac, qui se lie dans le foie avec du dioxyde de carbone aux solutions de carbamoyl phosphate pid deiyu carbamoyl phosphate synthétase I (div. Schéma A ci-dessous).

Au début de la réaction, l'argininosuccinate synthétase lie la citrulline à l'aspartate et convertit l'argininosuccinate (acide argininoburstynique). Cette enzyme nécessitera des ions Mg 2+. La réaction utilise 1 mol d'ATP, et l'énergie de deux liaisons macro-énergétiques est récupérée. Aspartate - zherelo un autre atome à l'azote sechovin(Div. Schéma A à la p. 483).

L'arginine est soumise à une hydrolyse sous l'action de l'arginase, avec laquelle l'ornithine et la sechovine sont dissoutes. Cofacteurs arginase є ioni Ca2+ ou Mn2+. Des concentrations élevées d'ornithine et de lysine, qui sont des analogues structuraux de l'arginine, altèrent l'activité de cette enzyme :

Totalement égal à la synthèse de sechovin:

CO 2 + NH 3 + Aspartate + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarate + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

L'ammoniac, qui est vicorisé par la carbamoyl phosphate synthétase I, est fourni au foie avec le sang de la veine. Le rôle d'autres gérels, y compris la désamination gnuchka de l'acide glutamique dans le foie, est significativement moindre.

L'aspartate, nécessaire à la synthèse du noccinate d'arginine, est dissous dans le foie par voie de transamination

alanine avec oxaloacétate. Alania devrait être le chef de file de m'yazіv et de la clitine intestinale. L'oxaloacétate de Jerel, nécessaire à la réaction, peut être converti en fumarate, qui est absorbé dans les réactions du cycle de l'ornithine. À la suite de deux réactions du cycle du citrate, le fumarate est converti en oxaloacétate, de sorte que l'aspartate est dissous (Fig. 9-17). Dans un tel rang, avec un cycle ornithine de pansements cycle de régénération de l'aspartate à partir du fumarate. Pir vat, qui est établi dans ce cycle pour l'alanine, vicorise pour la gluconéogenèse.

Une autre utilisation de l'aspartate pour le cycle de l'ornithine est la transamination du glutamate avec l'oxaloacétate.

Albinisme

La cause des dommages métaboliques est un défaut congénital de la tyrosinase. Cette enzyme catalyse la conversion de la tyrosine en DOPA sur les mélanocytes. À la suite d'un défaut de la tyrosinase, la synthèse des pigments de mélanine est perturbée.

Présentant cliniquement un albinisme (Lat. albus- blanc) - l'apparition de la pigmentation de la peau et des cheveux. Les personnes malades ont souvent un sentiment d'urgence réduit, blâmant la peur de la lumière. Trivale perebuvannya de telles affections pіd vіdkritim sun conduisent au cancer shkіri. L'incidence de la maladie est de 1:20000.

Phénylcétonurie

Dans le foie des personnes en bonne santé, une petite proportion de phénylalanine (~ 10 %) est convertie en phényllactate et en phénylacétylglutamine (Fig. 9-30).

Cette voie de catabolisme de la phénylalanine devient la principale en cas d'endommagement de la voie principale - la conversion en tyrosine, qui est catalysée par la phényl-alanine droxylase. Ce trouble s'accompagne d'une hyperphénilalaninémie et de modifications du sang et de la circulation sanguine ainsi que de métabolites alternatifs : phénylpyruvate, phénylacétate, phényllactate et phénylacétylglutamine. Un défaut de la phénylalanine droxylase peut entraîner une infection par la phénylcétonurie (PCU). Il existe 2 formes de PCU :

· PCU classique- Maladie de Spadkovy associée à des mutations du gène de la phénylalanine droxylase, pouvant entraîner une diminution de l'activité de l'enzyme ou une nouvelle inactivation. À cette concentration, la phénylalanine augmente dans le sang 20 à 30 fois (dans la norme - 1,0 à 2,0 mg / dl), dans la section - 100 à 300 fois dans la norme (30 mg / dl). La concentration de phénylpyruvate et de phényllactate dans la section atteint 300 à 600 mg / dl avec un apport quotidien normal.

· Les manifestations les plus graves de la PCU - dommages au développement rose et physique, syndrome de sudomanie, dommages à la pigmentation. Pendant la durée du bonheur, les maux ne vivent pas jusqu'à 30 ans. L'incidence de la maladie est de 1 pour 10 000 nouveau-nés. La maladie décline de manière autosomique récessive.

· Manifestations sévères de PCU associées à une maladie toxique sur les cellules cérébrales de fortes concentrations de phénylalanine, phénylpyruvate, phényllactate. Des concentrations élevées de phénylalanine bloquent le transport de la tyrosine et du tryptophane à travers la barrière hémato-encéphalique et galvanisent la synthèse des neurotransmetteurs (dopamine, noradrénaline, sérotonine).

· Option FKU(hyperphénilalanémie coenzyme-dépendante) – mutations récentes dans les gènes qui contrôlent le métabolisme de H 4 BP. Les manifestations cliniques sont proches, mais n'évitent pas les manifestations de la PCU classique. La fréquence de la maladie est de 1 à 2 grippes pour 1 million de nouveau-nés.

· H 4 BP est nécessaire pour les réactions d'hydroxyde non seulement à la phénylalanine, mais aussi à la tyrosine et au tryptophane, qui, si la coenzyme est inactive, perturberont le métabolisme des 3 acides aminés, y compris la synthèse des neurotransmetteurs. La maladie se caractérise par des dommages neurologiques graves et une mort précoce (PCU « malveillante »).

La détérioration progressive du développement romantique et physique chez les enfants souffrant de PCU peut être évitée avec un régime avec même une faible dose ou une forte dose de phénylalanine. C'est comme cette exubérance, encore une fois, après les gens de l'enfant, le pauvre cerveau va être aimé. Il est important que le froid dans la taverne puisse être affaibli après le 10ème siècle (achèvement des processus de myélinisation du cerveau), prote au Danemark à l'heure des riches pédiatres shilyayutsya au bіk "dovіchnoї єti".

Pour le diagnostic de la PCU, les vicorystes sont utilisés en utilisant diverses méthodes et méthodes pour détecter les métabolites pathologiques dans la section, en déterminant la concentration de phénylalanine dans le sang de cette section. Un gène défectueux associé à la phénylcétonurie peut être détecté chez les porteurs hétérozygotes phénotypiquement normaux pour un test complémentaire de tolérance à la phénylalanine. Pour cet obstezhuvannoy, donnez natche 10 g de phénylalanine en un coup d'œil, puis prélevez des échantillons de sang à des intervalles d'un an, dans lesquels la tyrosine est prescrite à la place. Dans la norme, la concentration de tyrosine dans le sang après la prédilection de la phénylalanine est significativement plus élevée, plus faible chez les porteurs hétérozygotes du gène de la fezhilketonurie. Ce test est victorieux en conseil génétique pour le diagnostic du risque des personnes ayant un enfant malade. Un schéma de dépistage pour la détection des nouveau-nés atteints de PCU a été développé. La sensibilité au test est pratiquement de 100 %.

Joyau de Budova

L'hème est formé à partir de l'ion bivalent et de la porphyrine (Fig. 13-1). La base de la structure des porphyrines est la porphine. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, attachés entre eux avec methenovyh mystki (Fig. 13-1). Dans la jachère, selon la structure des substituts dans le kiltsy piroli, on distingue les types sprat de porphyrines : protoporphyrines, étioporphyrines, méso-porphyrines et coproporphyrines. Les protoporphyrines sont les précurseurs des types reshti de porphyrines.

Hemi différents blancs peuvent se venger différents types porphyrines (div. division 6). Ces hémoglobines contiennent de la protoporphyrine IX, qui contient 4 radicaux métalliques, 2 radicaux vinyle et 2 excès d'acide propionique. Zalіzo dans ces znahoditsya à vіdnovlemu stanі (Fe + 2) que po'yazane deux liaisons covalentes et deux liaisons de coordination avec les atomes d'azote des anneaux de pyrrole. Lors de l'oxydation, l'hème se transforme en hématine (Fe 3+). Le plus grand nombre d'hèmes se trouve dans les érythrocytes remplis d'hémoglobine, les cellules malignes, qui peuvent être de la myoglobine, et les cellules hépatiques grâce à un volume élevé de cytochrome P 450.

Régulation de la biosynthèse de l'hème

La réaction régulatrice de la synthèse de l'hème catalyse l'enzyme aminolévulinate synthase appauvrie en pyridoxal. La vitesse de la réaction est régulée de manière alostérique et sur une traduction égale à l'enzyme.

Inhibiteur alostérique et corépresseur de la synthèse de l'aminolévulinate synthase et de l'hème (Fig. 13-5).

Dans les réticulocytes, la synthèse de cette enzyme au stade de la traduction est régulée. Lors de l'initiation de l'ARNm qui code pour l'enzyme, є

Riz. 13-5. Régulation de la synthèse de l'hème et de l'hémoglobine. Gemme derrière le principe du négatif zvorotny zv'azku en inhibant l'aminolévulinate synthase et l'aminolévulinate déshydratase et en induisant la traduction de l'α- et β-lanciuge en hémoglobine.

la séquence de nucléotides qui établit la boucle en épingle à cheveux, comme on l'appelle l'élément sensible (en anglais, élément sensible au fer, IRE) (Fig. 13-6).

À fortes concentrations de solution saline dans les clitines, il constitue le complexe avec l'excès de cystéine de la protéine salivaire régulatrice. L'interaction de la baie avec la protéine de liaison à l'enzyme régulatrice entraîne une diminution de la sporidité de cette protéine vis-à-vis de l'élément IRE de l'ARNm, qui code pour l'aminolévulinate synthase, et la poursuite de la traduction (Fig. 13-6, A). À de faibles concentrations de salive, la protéine salivaire se joint à l'élément salivaire, qui est situé sur l'extrémité 5'-non traduite de l'ARNm, et la traduction de l'aminolévulinate synthase est hallucinée (Fig. 13-6, B).

L'aminolévulinate déshydratase est également inhibée alostériquement par l'hème, bien que l'activité de cette enzyme puisse être 80 fois supérieure à l'activité de l'aminolévulinate synthase, bien qu'elle n'ait pas une grande signification physiologique.

La carence en phosphate de pyridoxal et les préparations médicamenteuses, ainsi que leurs analogues structuraux, réduisent l'activité de l'aminolévulinate synthase.

Synthèse de la bilirubine

Dans les clitines REM, l'hème dans le stockage de l'hémoglobine est oxydé par l'acide moléculaire. Dans les réactions, on observe par conséquent le développement de la tache de méthine entre les 1er et 2ème anneaux d'hèmes pyrolytiques avec leurs ajouts, le clivage de la partie laurier et protéique et le pigment orange du rubin blanc.

Bіlіrubіn- parole toxique et grasse, capable de détruire l'oxyde de phosphorylation dans les clitines. Certaines cellules du tissu nerveux sont particulièrement sensibles.

Voir le bіlіrubіnu

La clitine Z de la bilirubine du système réticulo-endothélial est consommée par le sang. Ici le vin se trouve dans le complexe albumine plasma, en nombre beaucoup plus petit - dans des complexes avec des métaux, des acides aminés, des peptides et d'autres petites molécules. La mise en place de tels complexes ne permet pas de voir le rubis blanc de la coupe. La bilirubine dans le complexe avec l'albumine est appelée vilny(non-conjugaisons) ou indirect bilirubine.

Qu'est-ce que la bilirubine directe et indirecte ?

La bilirubine sérique sanguine est divisée en deux fractions (diverses): directe et indirecte, en fonction du résultat d'une réaction de laboratoire avec un réactif spécial (diazoréactif). La bilirubine indirecte est une bilirubine non toxique, qui a récemment été mélangée à de l'hémoglobine mais n'a pas encore contacté le foie. Bilirubine directe - ce bilirubine, neshkodzheniya au foie et préparations pour l'introduction du corps.

28. Jovtyanitsy

Dans nos humeurs, au lieu de la bilirubine, le sang bouge. A la concentration chantante atteignable des vins, les tissus se diffusent, virant au jaune. Les tissus de Pozhovtіnnya à travers la vіdkladennya en eux, la bilirubine est appelée Jovtyanitsa. Cliniquement, zhovtyanitsya peut apparaître jusqu'à l'heure jusqu'à ce que la concentration de bilirubine dans le plasma sanguin ne dépasse pas la limite supérieure de la norme plus de 2,5 fois, tobto. ne devienne pas vichy pour 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa nouveau-né

Types partiellement différents de nouveau-nés hémolytiques zhovtyanitsya - "zhovtyanitsya physiologique", qui est gardé dans les premiers jours de la vie d'un enfant. La raison de l'augmentation de la concentration de bilirubine indirecte dans le sang est l'accélération de l'hémolyse et le manque de fonction des protéines et des enzymes hépatiques, qui sont responsables de la perte, de la conjugaison et de la sécrétion de bilirubine directe. Chez les nouveau-nés, l'activité de l'UDP-glucuronyltransférase n'est pas moins réduite et, peut-être, la synthèse d'un autre substrat de la réaction de conjugaison, l'UDP-glucuronate, est insuffisamment active.

Apparemment, l'UDP-glucuronyltransférase est une enzyme inductrice (div. section 12). Il est nécessaire d'administrer le médicament phénobarbital avec zhovtyanitsa physiologique, qui induit un tel bulo, comme décrit à la section 12.

L'encéphalopathie bilirubinique est l'une des conditions inacceptables du "zhovtyanitsy physiologique". Si la concentration de bilirubine non conjuguée dépasse 340 µmol/l, les veines traversent la barrière hémato-encéphalique du cerveau et causent des lésions.

Oxydation microsomale

Les oxydases microsomales sont des enzymes localisées dans les membranes lisses du RE qui fonctionnent dans un complexe avec deux CPE post-mitochondriaux. Les enzymes qui catalysent l'addition d'un atome de la molécule Pro 2 avec l'inclusion du deuxième atome d'acide dans la parole oxydée, ont enlevé le nom d'oxydases microsomales au lieu de la fonction mixte de l'une ou l'autre des monooxygénases microsomales. Oxydation pour la participation de la monooxygénase chante, des préparations vicariantes et des microsomes.

Fonctionnement du cytochrome P 450 Apparemment, l'acide moléculaire dans le broyeur triplet est inerte et ne s'accumule pas en interaction avec des matières organiques. Afin de développer la construction de la réaction acide, il est nécessaire de la convertir en un système de fermentation par procuration d'une seule année. C'est à cela que se trouve le système monooxygénase, qui venge le cytochrome P 450. Liaison au centre actif au cytochrome P 450 de la parole lipophile RH et aux molécules acidifiant l'activité oxyde de l'enzyme.

Un atome d'acide prend 2 e et se transforme en la forme Pro 2-. Le donneur d'électrons est le NADPH, qui est oxydé par la NADPH-cytochrome P 450 réductase. Environ 2- interaction avec les protons : Environ 2- + 2H + → H 2 O, et l'eau est dissoute. Un autre atome de la molécule d'acide est inclus avant le substrat RH, satisfaisant le groupe hydroxyle de la parole R-OH (Fig. 12-3).

Réaction totalement égale d'hydroxylation de la parole RH par les enzymes d'oxydation microsomales :

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

Les substrats de P 450 peuvent être riches en discours hydrophobes, à la fois exogènes (médicaments, xénobiotiques) et endogènes (stéroïdes, acides gras et autres).

Ainsi, à la suite de la première phase, l'implication du cytochrome P 450 conduit à la modification de la parole avec des groupements fonctionnels établis, ce qui favorise la diversité de la partie hydrophobe. Du fait de la modification, la molécule peut perdre son activité biologique, ou induire la formation d'une partie active, la parole inférieure, qui semble avoir disparu.

La libération de n-crésol et de phénol

Sous l'action d'enzymes bactériennes à partir des acides aminés tyrosine, le phénol crésol peut être métabolisé par des microbes (Fig. 12-9).

Les produits qui ont été mouillés par la veine porte vont au four, la décongestion du phénol et du crésol peut être conjuguée avec un excès d'acide sulfurique (FAPS) ou avec de l'acide glucuronique dans l'entrepôt d'UDP-glucuronate. La réaction de conjugaison du phénol et du crésol avec le FAPS est catalysée par l'enzyme sulfotransférase (Fig. 12-10).

La conjugaison des acides glucuroniques avec le phénol et le crésol est impliquée dans l'enzyme UDP-glucuronyltransférase (Fig. 12-11). Les produits de conjugaison sont bien dispersés dans l'eau et retirés de la section par des nirks. L'augmentation du nombre de conjugués d'acide glucuronique avec du phénol et du crésol est montrée dans la section avec une augmentation de la production de putréfaction protéique dans les intestins.

Riz. 12-8. Zneshkodzhennya benzanthracène. E 1 - enzyme du système microsomal; E 2 - époxyde hydraté.

Utvorennya que zneshkodzhennya indolu ta skatolu

Dans les intestins, les micro-organismes métabolisent l'indole et le scatol avec l'acide aminé tryptophane. Les bactéries détruisent le tryptophane, laissant une structure annulaire sous-torquée.

L'indole est dissous à la suite d'une division par des bactéries de la lancette bleue, on peut le voir dans la sérine ou l'alanine (Fig. 12-12).

Le skatol et l'indole sont consommés par le foie au stade 2. À la suite de l'oxydation microsomique de la puanteur, le groupe hydroxyle s'accumule sur le dos. Ainsi, l'indole passe dans l'indoxyle, puis entre dans la réaction de conjugaison avec le FAPS, facilitant l'acide indoxylsulfurique, force potassique, qui a emporté le nom de l'indican animal (Fig. 12-13).

E. Induction des systèmes de refroidissement

Beaucoup d'enzymes qui participent à la première et aux autres phases de la vie sont des protéines induites. Même dans les temps anciens, le tsar Mithridate, sachant qu'il est possible de prendre systématiquement de petites doses d'alcool, peut échapper à une grave intoxication. "L'effet de Mitridata" est basé sur l'induction des systèmes de chant (tableau 12-3).

Dans les membranes EP hépatiques, le cytochrome P 450 a plus (20 %) d'enzymes de liaison membranaire inférieures. Le phénobarbital active la synthèse du cytochrome P 450, de l'UDP-glucuronyltransférase et de l'époxyde hydrolase. Par exemple, chez les créatures qui ont été injectées avec l'inducteur phénobarbital, la surface des membranes EP augmente, atteignant 90% de toutes les structures membranaires des cellules et, par conséquent, une augmentation du nombre d'enzymes qui participent à xénobiotiques et discours endogène toxique.

Au cours de la chimiothérapie des processus maléfiques, l'efficacité du visage diminue souvent progressivement. Au-dessus de ceux-ci, une multiplicité d'endurance médicale se développe, tobto. la stabilité ne dépend pas seulement du même médicament, mais de l'ensemble du faible niveau d'autres médicaments. Il convient de considérer que les faces antitumorales induisent la synthèse de glycoprotéine P, de glutathion transférase et de glutathion. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut ou activer la synthèse de la glycoprotéine P, ainsi que la synthèse enzymatique du glutathion, favorisant l'efficacité de la chimiothérapie.

Les métaux sont des inducteurs de la synthèse du glutathion et d'une protéine de faible poids moléculaire, la métalothionéine, qui peut contenir des groupes SH, qui ont un effet sur eux. En conséquence, la résistance des cellules au corps est dégoûtante.

L'augmentation du nombre de glutathion transférases augmente la santé du corps à la croissance de l'état d'errance dans le milieu. L'induction de l'enzyme explique l'effet de l'effet anti-cancérigène sur l'heure d'encombrement des discours médicinaux faibles. De plus, les inducteurs de la synthèse de la glutathion transférase - métabolisme normal - hormones d'état, iodothyronine et cortisol. Les catécholamines phosphorylent la glutathion transférase via le système adenylyl cyclase et favorisent son activité.

Un certain nombre de composés de la parole, y compris ceux (par exemple, les métaux importants, les polyphénols, le S-alkyl en glutathion, les herbicides désacides), inhibent la glutathion transférase.

37. Conjugaison - une autre phase du développement de la parole

Une autre phase de transformation de la parole est la réaction de conjugaison, au cours de laquelle il est ajouté à des groupes fonctionnels, qui sont dissous au premier stade, des molécules plus petites ou des groupes d'action endogène, qui augmentent l'hydrophilie et modifient la toxicité (tableau 2).

UDP-glucuronyltransférase

L'uridine diphosphate (UDP)-glucuronyltransférase est principalement localisée dans le RE pour ajouter un excès d'acide glucuronique à la molécule de la parole, digérée lors de l'oxydation microsomale (Fig. 12-4).

Dans un look sauvage, la réaction pour la participation de l'UDP-glucuronyltransférase s'écrit comme suit :

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransférase

Changer de sujet "Échange de parole et énergie. Manger. Échange principal." :
1. Échange de parole et d'énergie. En mangeant. anabolisme. Catabolisme.
2. Protéines et rôle yogo de l'organisme. Coefficient d'évaluation pour Rubner. Bilan azoté positif. Bilan azoté négatif.
3. Rôle lipidique et yoga de l'organisme. Zhiri. Klitinni lipidi. Phospholipides. cholestérol.
4. Graisse brune. Tissu adipeux de borax. Lipides plasmatiques. Lipoprotéines. GPL. LPVSH. LPDNSCH.
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8. Le rôle de l'échange de parole dans la fourniture des besoins énergétiques du corps. Coefficient de phosphorylation. L'équivalent calorique de l'acide.
9. Méthodes d'évaluation de la vitalité énergétique du corps. Calorimétrie directe. Calorimétrie indirecte.
10. Bourse principale. Rivnyannya jusqu'à la rozrahunka de la valeur de l'échange principal. La loi de la surface du corps.

Protéines et rôle yogique de l'organisme. Coefficient d'évaluation pour Rubner. Bilan azoté positif. Bilan azoté négatif.

Le rôle des protéines, des lipides, des glucides, des minéraux et des vitamines dans le métabolisme

Nécessaire au corps dans la parole plastique Vous pouvez être satisfait de ce niveau minimal de votre apport, qui vous permettra de dépenser des protéines structurelles, des lipides et des glucides. La consommation de Qi est individuelle à tomber en raison de facteurs tels que l'âge des personnes, l'état de santé, l'intensité et le type de travail.

Les gens sont emmenés de l'entrepôt de produits grub et emmenés d'eux discours en plastique, discours minéral et vitaminé.

Les protéines et leur rôle dans l'organisme

Protéines dans le corps racheter à la gare sans interruption cette mise à jour. Une personne adulte en bonne santé a une quantité de protéines, qui a été décomposée pour la nourriture, une quantité saine de nouvelles synthétisées. Les créatures peuvent prendre moins d'azote de l'entrepôt d'acides aminés que le corps n'en a avec les protéines. Dix acides aminés sur 20 (valine, leucine, isoleucine, lysine, méthionine, tryptophane, thréonine, phénylalanine, arginine et histidine) ne peuvent être synthétisés dans l'organisme en cas de carence nutritionnelle. Les acides aminés Qi sont dits essentiels. Les dix autres acides aminés (substituts) ne sont pas moins importants pour la vie, les inférieurs sont irremplaçables et, en cas d'apport insuffisant d'autres acides aminés, une puanteur peut être synthétisée dans le corps. Un responsable important de l'échange de protéines dans le corps est le recyclage répété (réutilisation) des acides aminés, qui ont été créés lors de la décomposition de certaines molécules protéiques pour la synthèse d'autres.

Shvidkіst razpadu que novlennya bіlkіv le corps en vaut la peine. Au début de la dégradation des hormones de nature peptidique, il devient facile de tomber malade, plasma sanguin blanc et foie - environ 10 deb, m'yaziv blanc - environ 180 deb. Pour une personne moyenne, toutes les protéines du corps d'une personne sont mises à niveau pour 80 décibels. A propos de la quantité totale de protéines, qui, ayant reconnu la décomposition pour de bon, est jugée par la quantité d'azote, qui provient du corps d'une personne. La protéine contient près de 16 % d'azote (tobto dans 100 g de protéine-16 g d'azote). Ainsi, lorsque le corps perçoit 1 g d'azote, il décompose 625 g de protéines. Pour la bonté, le corps des adultes est vu près de 3,7 g d'azote. D'après ces données, il est évident que la masse de protéines, qui, après avoir reconnu la nouvelle ruine pour la production, devient 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, soit 0,028-0,075 g d'azote pour 1 kg de masse du corps pour la production ( coefficient de Rubner).

Comme la quantité d'azote qui pénètre dans le corps avec un hérisson, la quantité d'azote qui est introduite dans le corps, il est d'usage de tenir compte du fait que le corps est dans le camp teneur en azote. Dans les fluctuations, s'il y a plus d'azote dans le corps, on voit qu'il est plus bas, pour parler de bilan azoté positif(Zatrimka, rétention d'azote). Alors devenez une personne avec une augmentation de la masse de tissu m'yazovoi, pendant la période de croissance du corps, du vagin, s'habille après une maladie importante qui sort.

Le camp, avec une certaine quantité d'azote, qui est introduit dans le corps, transfère son apport dans le corps, s'appelle bilan azoté négatif. Il peut être égaré en mangeant avec des protéines incompétentes, si le corps ne contient pas de s acides aminés essentiels avec une carence en protéines ou avec une carence totale.

Protéines, qui sont par procuration dans les organismes en noir persan comme la parole plastique, au cours de leur destruction, ils fournissent de l'énergie pour la synthèse de l'ATP dans les clitines et la libération de chaleur.

MÉTABOLISME BILKIV

Les protéines sont un composant indispensable du hérisson. Sur le vіdmіnu vіd blіkіv - les glucides et les graisses ne sont pas des composants essentiels de la graisse. Shchodobovo sprozhivatsya près de 100 g d'une personne mature en bonne santé. Protéines de Kharchovі - la principale source d'azote pour le corps. Au sens économique, la protéine est le composant alimentaire le plus cher. Par conséquent, il est également important dans l'histoire de la biochimie et de la médecine que les normes de protéines dans l'alimentation aient été établies.

Dans les études de Karl Foyt, les normes de réduction des protéines de larves - 118 g/dobu, glucides - 500 g/dobu, lipides - 56 g/dobu. M. Rubner a été le premier à souligner que 75% de l'azote dans le corps se trouve dans l'entrepôt des protéines. Bilan azoté Vіn sklav (en fonction de la quantité d'azote qu'une personne dépense pour se nourrir et de la quantité d'azote ajoutée).

Une personne mûre et en bonne santé a peur de bilan azoté - "bilan azoté nul"(La quantité d'azote introduite dans l'organisme confirme la quantité d'azote ingérée).

bilan azoté positif(la quantité supplémentaire d'azote introduite dans le corps est moindre, la quantité inférieure à celle adoptée). Uniquement dans le corps, pendant la croissance ou avec le développement de structures protéiques (par exemple, pendant la période de vieillissement avec des maladies graves ou avec la croissance de m'yazovoi masi).

Bilan azoté négatif(quantité supplémentaire de l'animal introduite dans le corps avec de l'azote, quantité inférieure de l'acquis). Méfiez-vous de la carence en protéines dans le corps. Raisons : nombre insuffisant de blancs en їzhі ; maladie, qui s'accompagne de la montée de l'effondrement des blancs.

Dans l'histoire de la biochimie, des expériences ont été menées lorsqu'une personne était nourrie avec moins de glucides et de graisses ("régime sans protéines"). Les esprits vibraient avec l'équilibre de l'azote. Après quelques jours d'excrétion, l'azote dans le corps est passé à la même valeur, puis il a été augmenté trois fois un jour de jeûne : la personne a ingéré 53 mg d'azote par kg d'eau par doba (environ 4 g d'azote par doba). Tsya kіlkіst azote vіdpovіdaє environ 23-25g de protéines pour dobu. La valeur Qiu était appelée "COEFICENT DE RESPONSABILITÉ". Puis le lendemain, 10 g de protéines ont été ajoutés au régime et l'introduction d'azote a été augmentée à ce moment-là. Ale tout de même balance négative de l'azote posterіgavsya. Todi in zhu a commencé à ajouter 40-45-50 g de protéines pour la production. Avec une telle teneur en protéines chez le hérisson, un bilan azoté nul (le bilan azoté est égal). grandeur qiu (40-50 g de protéines par dobu) s'appelait le MINIMUM PHYSIOLOGIQUE DE LA LAIT.

En 1951, la proportion de protéines était propagée dans l'alimentation : 110-120 g de protéines par repas.

A l'heure donnée, il a été établi que 8 acides aminés sont indispensables. L'exigence finale pour la peau d'acides aminés essentiels est de 1 à 1,5 g, et le corps entier a besoin de 6 à 9 grammes d'acides aminés essentiels pour la production. L'élimination des acides aminés essentiels dans divers produits alimentaires est passée en revue. Par conséquent, le minimum physiologique de protéines peut être différent pour différents produits.

De combien avez-vous besoin pour obtenir des protéines pour un boost d'azote ? 20 gr. blanc d'oeuf, ou 26-27 UAH. lait bіlkіv m'yasa chi, ou 30 gr. pommes de terre blanches, ou 67 UAH. blancs de boroshn de blé. Le blanc d'œuf a un nouvel ensemble d'acides aminés. Lorsque vous mangez des protéines épaisses, il faut plus de protéines pour combler le minimum physiologique. Consommez moins pour une femme (58 grammes par doba), moins pour une personne (70 g de protéines par doba) - donné par les normes américaines.

DIGESTION DE CE BILKIV BLANC DANS LE tractus gastro-intestinal

Le surdosage n'est pas autorisé avant les processus de métabolisme, les éclats sont pris en compte par l'organisme (en fonction de la quantité de clairance tissulaire conduit-tractus intestinalє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - écraser (diviser) de grosses molécules de discours savoureux en petits monomères standard, comme s'imprégner sur le toit. La couleur du discours, à la suite d'une surgravure, a déjà amélioré la spécificité d'espèce. Les réserves d'énergie de la bière, qui sont stockées dans les cavités de friture, puis transmises par le corps.

Tous les processus à base de plantes sont hydrolytiques, de sorte qu'ils ne conduisent pas à un grand gaspillage d'énergie - la puanteur n'est pas oxydante. Environ 100 g d'acides aminés sont absorbés par le corps humain, qui se trouvent dans le sang. 400 g supplémentaires d'acides aminés devraient être introduits dans la circulation sanguine en raison de la dégradation de leurs protéines corporelles. Tous qi 500 g d'acides aminés avec un pool métabolique d'acides aminés. 400 grammes de vicor sont utilisés pour la synthèse des protéines dans le corps d'une personne et 100 g de grit sont décomposés en produits finaux: sechovin, CO 2. Au cours du processus de décomposition, les métabolites nécessaires sont également établis pour le corps, afin d'améliorer les fonctions des hormones, médiateurs dans divers processus et autres discours (par exemple: mélanine, hormones adrénaline et thyroxine).

Pour les blancs du foie, la période de rechute doit être de 10 jours. Pour les blancs m'azovih, cette période passe à 80 jours. Pour les protéines du plasma sanguin - 14 jours, foie - 10 jours. Ale є écureuils, yakі rapidement rozdayutsya (pour une période 2 -macroglobuline et insulіnu napіvrozpadu - 5 min).

Environ 400 g de protéines sont resynthétisées.

La dégradation des protéines en acides aminés conduit à l'hydrolyse - H 2 O vient après le clivage des liaisons peptidiques sous l'action d'enzymes protéolytiques. Les enzymes protéolytiques sont appelées PROTEINASES ou PROTEASES. Іsnuє riche en diverses protéinases. Après la structure du centre catalytique, toutes les protéinases sont divisées en 4 classes :

1. PROTÉINES DE SÉRINE - elles ont des acides aminés sérine et histidine au centre catalytique.

2. CYSTEIN PROTEINASE - au centre catalytique, la cystéine et l'histidine.

3. CARBOXYL PROTEINASE (ASPARTY) au centre catalytique 2 radicaux d'acide aspartique. La pepsine leur est apportée.

4. MÉTALOPROTÉINASE. Le centre catalytique de ces enzymes contient de l'histidine, de l'acide glutamique et des ions métalliques (carboxypeptidase "A", collagénase retard Zn 2+).

Toutes les protéinases se distinguent pour le mécanisme de catalyse et pour l'esprit du milieu, dans lequel la puanteur fonctionne. La molécule de protéine de la peau a des dizaines, des centaines et des milliers de liaisons peptidiques. La protéinase ne détruit pas une sorte de liaison peptidique, mais les affectations suvoro.

Comment reconnaître « son propre appel » ? Cela dépend de la structure du centre d'adsorption des protéinases. Les liaisons peptidiques sont privées de temps, car les acides aminés participent à leur développement.

La structure du centre d'adsorption est telle qu'elle permet la reconnaissance du radical de l'acide aminé, le groupement COOH, qui fait les liaisons. Dans certains cas, pour la spécificité du substrat, un acide aminé, un groupe amino qui crée des liaisons hydrolysées, peut être important. Et parfois, les acides aminés offensants peuvent être importants pour l'attribution de la spécificité du substrat à l'enzyme.

D'un point de vue pratique, toutes les protéinases peuvent être divisées en 2 groupes selon leur spécificité de substrat :

1. DES PROTÉINES PEU SPÉCIFIQUES

2. DES PROTÉINES HAUTEMENT SPÉCIFIQUES

DES PROTÉINES PEU SPÉCIFIQUES:

Ils possèdent un centre d'adsorption qui permet facilement de déposer seulement quelques-uns de ces acides aminés, qui forment des liaisons peptidiques hydrolysées par l'enzyme.

Pepsine

Enzyme tse du jus de coquille. Il est synthétisé dans les clitines de la membrane muqueuse de la bourbe sous la forme d'un pilier inactif - le pepsinogène. La conversion du pepsinogène inactif en pepsine active se produit au niveau du tube vide. Lors de l'activation, un peptide est clivé, ce qui ferme le centre actif de l'enzyme. L'activation de la pepsine dépend de deux facteurs :

a) acide chlorhydrique (HCl)

b) la pepsine active, qui a déjà été dissoute, est appelée autocatalyse.

Pepsine є carboxyl protéinase et catalyse l'hydrolyse des liens, munis d'acides aminés phénylalanine (Phen) ou tyrosine (Tyr) en position R 2 (émerveillez-vous devant le bébé), ainsi que le lien de Ley-Glu. Le pH optimal pour la pepsine est de 1,0 à 2,0 pH, ce qui correspond au pH du jus de coquille.

Rénine

Dans le jus de coque, la protéine n'est pas trop gravée par l'enzyme RENNIN, qui décompose la caséine protéique du lait. La rennine est similaire à la pepsine et ce pH optimal reflète le pH du milieu de la membrane muqueuse (pH = 4,5). Rennin est lié à la pepsine également par le mécanisme et la spécificité d'action.

Chymotrypsine.

Il est synthétisé dans la sous-limace sous la forme d'un précurseur inactif - le chymotrypsinogène. La chymotrypsine est activée par la trypsine active et par autocatalyse. Liaisons ruineuses, fixées par le groupe carboxyle de la tyrosine (Tir), de la phénylalanine (Phen) ou du tryptophane (Three) - en position R 1 ou par de grands radicaux hydrophobes leucine (leu), isoleucine (mul) et valine (val) dans le même position R 1 (émerveiller les petits).

Dans le centre actif de la chymotrypsine, il y a un intestin hydrophobe, dans le yaku, il y a des acides aminés qi.

trypsine

Il est synthétisé dans la sous-limace sous la forme d'un pilier inactif - le trypsinogène. Activé dans les intestins vides par l'enzyme entéropeptidase pour la participation des ions calcium, ainsi que pour l'autocatalyse. Liaisons hydrolysantes formées par les acides aminés chargés positivement arginine (Arg) et lysine (Liz) en position R 1. Son centre d'adsorption est similaire au centre d'adsorption de la chymotrypsine, mais la glybine intestinale hydrophobe a un groupe carboxyle chargé négativement.

Élastase.

Il est synthétisé dans la crête subshlunkovy dans un front apparemment inactif - proélastase. Activé dans l'intestin vide par la trypsine. Hydrolyse les liaisons peptidiques en position R 1 , soluble avec la glycine, l'alanine et la sérine.

Toutes les protéinases peu spécifiques répertoriées sont classées comme endopeptidases, de sorte que les liaisons sont hydrolysées au milieu de la molécule protéique et non aux extrémités de la lance polypeptidique. Sous la division des cich protéinases, la lance polypeptidique de la protéine est divisée en gros fragments. Ensuite, sur le qi, on trouve de gros fragments d'exopeptidases, dont la peau épuise un acide aminé des extrémités de la lance polypeptidique.

EXOPEPTIDASE.

Carboxypeptidase.

Ils sont synthétisés dans la baie subshlunkovy. Activé par la trypsine dans l'intestin. Є métalloprotéines. Hydrolyser les liaisons peptidiques sur l'extrémité "C" de la molécule de protéine. Il existe 2 espèces : la carboxypeptidase « A » et la carboxypeptidase « B ».

La carboxypeptidase « A » divise les acides aminés avec des radicaux aromatiques (cycliques) et la carboxypeptidase « B » divise la lysine et l'arginine.

Aminopeptidase.

Synthétisé dans la muqueuse intestinale, activé par la trypsine dans l'intestin. Hydrolyser les liaisons peptidiques sur l'extrémité "N" de la molécule de protéine. Il existe 2 de ces enzymes : l'alanine amino peptidase et la leucine amino peptidase.

L'alanine aminopeptidase décompose uniquement l'alanine, et la leucine aminopeptidase décompose les acides aminés "N"-terminaux.

DIPEPTIDES

Diminue les liaisons peptidiques dans les dipeptides.

Toutes les descriptions d'enzymes sont classées comme PROTÉINASES À FAIBLE SPÉCIFICATION. La puanteur est caractéristique du tractus shlunkovo-intestinal.

Ensemble, la puanteur appelle une protéolyse totale de la molécule de protéine en dix acides aminés, qui s'imprègnent ensuite dans le sang des intestins.

Acides aminés Smoktuvannya dans la voie du transport secondaire-actif avec Na + (similaire au glucose).

Certains des acides aminés ne se mouillent pas et sont sujets aux processus de décomposition dus à la participation de la microflore dans le gros intestin. Les produits de désintégration des acides aminés peuvent être absorbés et consommés par le foie, ignorant la réaction de l'environnement. Rapport sur le prix - émerveillez-vous devant l'assistant de Korovkin, p. 333-335.

Les protéinases à faible spécificité sont également regroupées dans les lysosomes.

FONCTIONS DES PROTÉINASES SPÉCIFIQUES MINEURES LYSOMALES :

1. Protégez le fractionnement des protéines étrangères, comme la clitine.

2. Protégez la protéolyse totale des protéines de vos cellules (surtout lorsque les cellules meurent).

Ainsi, la protéolyse totale est l'un des processus biologiques les plus importants, nécessaire non seulement à la gravure intracellulaire, mais également au renouvellement des protéines dans les cellules qui vieillissent et dans l'organisme dans son ensemble. L'ensemble du processus est effectué sous un contrôle strict, ce qui garantit des mécanismes spéciaux qui protègent les protéines de la protéase supra-mondiale.

MÉCANISMES QUI PROTÈGENT LES BILKS DE PROTÉINASE :

1. Type zakhiste "klitini"- Prostorova isolement des protéinases à partir de protéines silencieuses, les puanteurs peuvent y pénétrer. Les protéinases intracellulaires sont situées au milieu des lysosomes et dans le limon des protéines, comme les puants peuvent être hydrolysés.

2. "Museau" de type zakhiste. On pense que les protéinases se trouvent dans des précurseurs apparemment inactifs (proenzymes): par exemple, le pepsinogène (dans le conduit), le trypsinogène et le chymotrypsinogène (dans le pancréas). Après l'hydrolyse de la liaison song, la lancette est réactivée et l'enzyme devient active.

3. Type zahiste "cotte de mailles". Le support du substrat protéique par inclusion à la première molécule de toute structure chimique (définir les groupes qui recouvrent les liaisons peptidiques). Trooma fuit de différentes manières :

une) Glycosylation des protéines. L'inclusion aux protéines dans les composants glucidiques. Les glycoprotéines sont dissoutes. Le qi dans le composant glucidique et la fonction de la fonction active (par exemple, la fonction de récepteur). Dans toutes les glycoprotéines, à l'aide de la partie glucidique, la protection contre les diprotéinases est assurée.

b) Groupe amino Acetyluvannya. Ajout d'un excès d'acide octovoïque pour libérer les groupes amino dans la molécule de protéine.

Si la protéinase est connue sur la nature de sa propre activité due à la présence d'un groupe amino, alors l'apparition d'un excès d'acétyle transfère la protéinase à la protéinase.

V) Amidation du groupe carboxyle. La séquelle est analogue.

D) Phosphorylation de radicaux dans la sérine ou la tyrosine

4. Gardien de type zakhiste. Tse zahist bilkiv pour l'aide des inhibiteurs endogènes de la protéinase.

Inhibiteurs endogènes de la protéinase- notamment les protéines ou peptides, qui vibrent spécialement dans les cellules et peuvent interagir avec la protéinase et la bloquer. Vouloir prendre le sort d'un type de liaison faible, liant la protéinase à un inhibiteur de mycine endogène. Les substrats avec un degré élevé de sporadnіstyu à tsієї potenazy peuvent intercepter la protéinase z du complexe ingіbіtor zіgo, et ne démarreront pas іyati. Le plasma contient de nombreux inhibiteurs de ce type, et s'il existe des protéinases, leurs inhibiteurs peuvent être utilisés.

Sonnent donc les inhibiteurs des protéinases qui sont spécifiques par rapport à la première classe des protéinases.

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