Uloga proteina u prehrani, norme, ravnoteža dušika, koeficijent potrošnje, fiziološki proteinski minimum. nedostatak proteina. Proteini i joga uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivna ravnoteža dušika. Negativan sadržaj dušika ba

ravnoteža dušika dušik ljubomoran.

Ostale aminokiseline se lako sintetiziraju u stanicama i nazivaju se zamjenama. Oni uključuju glicin, asparaginsku kiselinu, asparagin, glutaminsku kiselinu, glutamin, serin, prolin, alanin.

Prote bezbelkove jelo će završiti smrću tijela. Uvođenje jedne esencijalne aminokiseline u prehranu dovodi do nepotpune asimilacije drugih aminokiselina i popraćeno je razvojem negativne ravnoteže dušika, iscrpljivanjem, ubrzanim rastom i poremećenim funkcijama živčani sustav.

Kod dijete bez proteina na doba se vidi 4g dušika, što čini 25g proteina (COEF-T ODGOVORNOSTI).

Fiziološki protein minimalna-minimalna količina bjelančevina u životinja, potreba za suplementacijom dušika je 30-50 g/dan.

BILKIV PROBAVANJE U SHKT. KARAKTERISTIKE PEPTIDAZNOG ZAKLOPCA, RASVJETE I ULOGE VODIČNE KISELINE.

V prehrambeni proizvodi u njemu ima premalo aminokiselina. Važno je da ulaze u skladište proteina, jer se hidroliziraju u crijevnom traktu pod djelovanjem enzima proteaze). Specifičnost supstrata ovih enzima u činjenici da je koža najviše cijepanje peptidne veze, napravljene s pjevanjem aminokiselina. Proteaze koje hidroliziraju peptidne veze u sredini proteinske molekule mogu se klasificirati kao endopeptidaze. Enzimi, koji pripadaju skupini egzopeptidaza, hidroliziraju peptidne veze, otapaju se s terminalnim aminokiselinama. Pod djelovanjem svih proteaza SHKT-a, proteini također razgrađuju đakone aminokiselina, koje se zatim javljaju u stanicama tkiva.

Uloga klorovodične kiseline je eliminirana

Glavna funkcija biljnog otvora leži u činjenici da se protein prekomjerno urezuje na novi način. Primarna uloga ovog procesa je klorovodična kiselina. Proteini, koji se nalaze u cjevčicama, potiču vid histamin ta skupina proteinskih hormona - gastriniv, yakí, u svojim rukama, pozivaju na lučenje HCI i proenzima - pepsinogena. HCI se taloži u klitinima koji oblažu letvice

Džerelom H + ê H 2 CO 3, jer se taloži u obkladalnim klitinama kanala iz CO 2, koji difundira iz krvi, i H 2

Disocijacija H 2 3 za proizvodnju bikarbonata dok se ne otopi, što se vidi u plazmi uz sudjelovanje posebnih proteina. Ioni C1 - trebao bi biti blizu lumena drenaže kroz kloridni kanal.

pH se smanjuje na 10-20.

Pod djelovanjem HCl dolazi do denaturacije proteina koji nisu prepoznali termičku obradu, što povećava dostupnost peptidnih veza za proteaze. HCl može baktericidno djelovanje i pereskodzha gutanje patogenih bakterija u crijevima. Osim toga, klorovodična kiselina aktivira pepsinogen i stvara optimalni pH za dipepsin.

Pepsinogen je protein koji se sastoji od jedne polipeptidne lance. Pod utjecajem HCl se pretvara u aktivni pepsin. Tijekom procesa aktivacije, kao rezultat djelomične proteolize N-terminalne molekule pepsinogena, dodaju se aminokiselinski ostaci koji mogu eliminirati sve pozitivno nabijene aminokiseline koje se nalaze u pepsinogen. Dakle, u aktivnom pepsinu aminokiseline su negativno nabijene, jer sudjeluju u konformacijskim promjenama molekule i formiranju aktivnog centra. Aktivne molekule pepsina, koje su otopljene pod djelovanjem HCl, mogu aktivirati druge molekule pepsinogena (autokatalize). Pepsin hidrolizira peptidne veze u proteinima koji sadrže aromatske aminokiseline (fenilalanin, triptofan, tirozin).

U djece dojke, stolica sadrži enzim rennin(kimozin), koji doziva grlo mlijeka. U pužu zrelih ljudi nema renina, njihovo mlijeko nastaje pod utjecajem HCl i pepsina.

još jedna proteaza gastriksin. Sva 3 enzima (pepsin, renin i gastriksin) slična su primarnoj strukturi

KETOGENE I GLIKOGENE AMINOKISELINE. ANAPLEROTIČNE REAKCIJE, SINTEZA ZAMJENSKIH AMINOKISELINA (Primjena).

Katabolizam aminokiselina - zvoditsya do osviti piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat, oksaloacetat glikogenih aminokiselina- pretvaraju se u piruvat i intermedijarne produkte TCA i pretvaraju u oksaloacetat, mogu vikirati u procesu glukoneogeneze.

ketogeni aminokiseline se u procesu katabolizma pretvaraju u acetoacetat (Líz, Leu) ili acetil-CoA (Leu) i mogu sudjelovati u sintezi ketonskih tijela.

glikoketogeni aminokiseline sudjeluju u sintezi glukoze, te za sintezu ketonskih tijela, tako da u procesu katabolizma nastaju 2 produkta - metabolit citratnog ciklusa i acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) ili acetil-CoA ( Ile).

Anaplerotične reakcije - višak zamjenskih aminokiselina bez dušika koristi se za nadopunu velikog broja metabolita u putu katabolizma, jer se koriste za sintezu biološki aktivnih govora.

Enzim piruvat karboksilaza (koenzim - biotin), koji katalizira reakciju, manifestacije u jetri i m'yazakh.

2. Aminokiseline → Glutamat → α-Ketoglutarat

pod djelovanjem glutamat dehidrogenaze ili aminotransferaza.

3.

Propionil-CoA, a zatim sukcinil-CoA, također mogu biti uključeni u razgradnju viših masnih kiselina s nesparenim brojem ugljikovih atoma

4. Aminokiseline → Fumarat

5. Aminokiseline → Oksaloacetat

Reakcije 2, 3 nalaze se u svim tkivima (krema jetre i sluznica), te de novo piruvat karboksilaza.

VII. Biosinteza aminokiselina

Ljudi mogu sintetizirati osam aminokiselina: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Ugljični kostur ovih aminokiselina apsorbira se iz glukoze. α-amino skupina se uvodi u α-keto kiselinu kao rezultat reakcija transaminacije. Univerzalni donator α -Amino skupine služe kao glutamat.

Putem transaminacije α-keto kiselina, koje apsorbira glukoza, sintetiziraju se aminokiseline

Glutamat također utvoryuêtsya s uvođenjem amin α-ketoglutarat glutamat dehidrogenaze.

TRANSAMINIRANJE: ŠEMA PROCESA, ENZIM, BIOROLA. BIOROL ALAT I ASAT I KLINIČKI ZNAČAJ DESTINACIJE KRVNOG SIROČA.

Transaminacija - reakcija prijenosa α-amino skupine s ak-i na α-keto kiselinu, nakon čega se uspostavlja nova keto kiselina i novi ak. proces transaminacije je lako brutalan

Reakcije kataliziraju enzimi aminotransferaze, čiji je koenzim piridoksal fosfat (PP)

Aminotransferaze se otkrivaju i u citoplazmi i u mitohondrijima staničnih eukariota. Više od 10 aminotransferaza pronađeno je u ljudskim klitinima, za koje se ispituje specifičnost supstrata. Možda sve aminokiseline mogu ući u reakciju transaminacije, za malo lizina, treonina i prolina.

• U prvoj fazi, do piridoksal fosfata u aktivnom centru enzima, amino skupina iz prvog supstrata, ak-i, dolazi u pomoć aldiminskoj vezi. Kompleks enzim-piridoksum-minfosfat i ketokiselina, prvi produkt reakcije, su otopljeni. Ovaj proces uključuje prijelazno usvajanje 2 Schiffove baze.
• U drugoj fazi, kompleks enzim-piridoksamin fosfat spaja se s keto kiselinom i prenosi amino skupinu na keto kiselinu kroz međuotopinu 2 šifrirane baze. Kao rezultat toga, enzim se vraća u svoj izvorni oblik i stvara se nova aminokiselina, još jedan produkt reakcije. Budući da aldehidnu skupinu piridoksal fosfata ne zauzima amino skupina supstrata, ona uspostavlja Schiffovu bazu s ε-amino grupom lizinskog radikala u aktivnom središtu enzima

Najčešće u reakcijama transaminacije uzimaju udio aminokiselina, umjesto onih u tkivima, značajno se povećavaju druge vrste - glutamat, alanin, aspartat i druge keto kiseline – α -ketoglutarat, piruvat i oksaloacetat. Glavni donator amino skupine je glutamat.

Najšire korišteni enzimi u većini tkiva su: ALT (AlAT) katalizira reakciju transaminacije između alanina i α-ketoglutarata. Taj je enzim bio lokaliziran u citosolu stanica raznih organa, a najveći broj pronađen je u stanicama jetre i srčanog mesa. ACT (AST) katalizira reakciju transaminacije između apartata i α-ketoglutarata. oksaloacetat i glutamat se otapaju. Najveći broj yoga otkriven je u stanicama srčanog mesa i jetre. organska specifičnost ovih enzima.

U normalnoj krvi aktivnost ovih enzima treba biti 5-40 U/l. U slučaju kroničnog klitina u tijelu, enzimi se pojavljuju u krvi, gdje njihova aktivnost naglo raste. Oscilki ACT i ALT su najaktivniji u stanicama jetre, srca i skeleta, a koriste se za dijagnostiku bolesti ovih organa. U stanicama srčanog mesa, broj ACT značajno premašuje broj ALT, a jetra - s druge strane. Za to je posebno informativno jednosatno istraživanje aktivnosti oba enzima u krvnoj serozi. Spivvídnoshennia aktivnosti ACT/ALT naziv "Coefficient de Ritis". Normalni koeficijent je zdrav 1,33±0,42. U slučaju infarkta miokarda, aktivnost ACT u krvi raste 8-10 puta, a ALT - 2,0 puta.

Kod hepatitisa se aktivnost ALT u krvnom sputumu povećava za ~8-10 puta, a ACT - za 2-4 puta.

Sinteza melanina.

Vidi melanin

Reakcija aktivacije na metionin

Aktivni oblik metionina je S-adenozilmetionin (SAM) - sulfonatni oblik aminokiseline, koji se otapa kao rezultat dodavanja metionina u molekulu adenozina. Adenozin se apsorbira hidrolizom ATP-a.

Ovu reakciju katalizira enzim metionin adenoziltransferaza, koji je prisutan u svim vrstama klitina. Struktura (-S + -CH 3) u SAM-u je nestabilno grupiranje, što ukazuje na visoku aktivnost metilne skupine (naziv pojma "aktivni metionin"). Ova reakcija je jedinstvena za biološke sustave, krhotine, možda jedna reakcija, uslijed koje se povećavaju sva tri viška ATP fosfata. Cijepanje metilne skupine u SAM-u i njezin prijenos na akceptorsku polovicu katalizira enzim metiltransferazu. SAM se tijekom reakcije pretvara u S-adenozilhomocistein (SAT).

Sinteza kreatina

Kreatin je neophodan za apsorpciju u visokoenergetskom mesu – kreatin fosfatu. Sinteza kreatina u 2 faze koje uključuju 3 aminokiseline: arginin, glicin i metionin. Na nirkahu gvanidinoacetat se metabolizira diglicinamidinotransferazom. Potim gvanidin acetat se transportuje u pećnici odvija se reakcija yogo metilacije.

Reakcije transmetilacije također se provode za:

• sinteza adrenalina i norepinefrina;
• sinteza anserina iz karnozina;
• metilacija dušičnih baza u nukleotidima i u;
• inaktivacija metabolita (hormoni, medijatori, itd.) i djelovanje stranih čimbenika, uključujući ljekoviti pripravci.

Inaktivacija biogenih amina također je indicirana:

metilacija za sudjelovanje SAM-a za degeneraciju metiltransferaza. Na taj način se mogu inaktivirati različiti biogeni amini, a najčešće se može uočiti inaktivacija gastamina i adrenalina. Dakle, inaktivacija adrenalina je posljedica metilacije hidroksilne skupine u ortopoziciji

TOKSIČNOST AMONIJAKA. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Katabolizam aminokiselina u tkivima se stalno promatra uz dozu od 100 g/dan. U slučaju naknadne deaminacije aminokiselina nastaje velika količina amonijaka. Znatno manje količine joge se koriste kada se biogeni amini i nukleotidi deaminiraju. Dio amonijaka se apsorbira u crijevima zbog prisutnosti bakterija na proteinima hrane (truli proteini u crijevima) i nalazi se u krvi vene. Koncentracija amonijaka u krvi portalne vene znatno je viša, niža u gornjem krvotoku. Jetra ima veliku količinu amonijaka, što povećava nisku količinu u krvi. Koncentracija amonijaka u krvi u normi rijetko prelazi 0,4-0,7 mg/l (ili 25-40 µmol/l

Ammiac je otrovan. Navit malo povećanje njegove koncentracije nepoželjno za tijelo, i naprijed do središnjeg živčanog sustava. Dakle, povećanje koncentracije amonijaka u mozgu do 0,6 mmol izazvalo je sudomi. Prije pojave simptoma hipermonijemije mogu se uočiti tremor, nejasno kretanje, umor, povraćanje, zbunjenost, napad osude, gubitak pamćenja. U važnim raspoloženjima razvija se koma sa smrtonosnim kinetima. Mehanizam toksičnog djelovanja amonijaka na mozak i organizam općenito, očito je povezan s prehranom joge na papalinama funkcionalnih sustava.

• Amonijak lako prodire kroz membrane u stanicama iu mitohondrijima izaziva reakciju koju katalizira glutamat dehidrogenaza, u prisutnosti glutamata:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamat + NAD +.

Promjena koncentracije α-ketoglutarata uzrokovana je:

· inhibicija izmjene aminokiselina (reakcije transaminacije), a kasnije i sinteze njihovih neurotransmitera (acetilkolin, dopamin i dr.);

· Hipoenergetski mlin zbog smanjenja brzine TTC-a.

Nedostatak α-ketoglutarata dovodi do smanjenja koncentracije metabolita TCA, što uzrokuje ubrzanu reakciju na sintezu oksaloacetata iz piruvata, što je popraćeno intenzivnom redukcijom CO 2 . Jačina razlučivanja i olakšanja ugljičnog dioksida u slučaju hipermonemije posebno je karakteristična za moždane stanice. Povećanje koncentracije amonijaka u krvi povećava pH na strani lokve (tzv. alkaloza). Tse, u svojoj srži, povećava sporidnost hemoglobina do kiselosti, što dovodi do hipoksije tkiva, nakupljanja CO 2 i hipoenergetskog stanja, u kojem slučaju mozak glave pati od smutnog ranga. Visoke koncentracije amonijaka stimuliraju sintezu glutamina iz glutamata u živčanom tkivu (uz sudjelovanje glutamin sintetaze):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamin + ADP + H3 P0 4.

· Nakupljanje glutamina u klitinama neuroglije dovodi do povećanja osmotskog tlaka u njima, oticanja astrocita, au visokim koncentracijama može uzrokovati oticanje mozga. U nedostatku GABA i drugih medijatora, poremećena je provodljivost živčanog impulsa, okrivljena je sudomija. Ion NH 4+ praktički ne prodire kroz citoplazmatske i mitohondrijalne membrane. Previše amonijevog iona u krvi može poremetiti transmembranski prijenos monovalentnih Na + i K + kationa, natječući se s njima za ionske kanale, što također utječe na provođenje živčanih impulsa.

Visok intenzitet procesa deaminacije aminokiselina u tkivima, pa čak i niska razina amonijaka u krvi, ukazuju na one koji u stanicama aktivno sudjeluju u oslobađanju amonijaka od posljedica netoksičnih bolesti koje se eliminiraju iz tijelo kroz odjeljak. Te se reakcije mogu uzeti u obzir reakcijama amonijaka. U različitim tkivima i organima otkriveno je nekoliko vrsta takvih reakcija. Glavna reakcija je vezanje amonijaka, koje se javlja u svim tkivima tijela, ê 1.) sinteza glutamina pod djelovanjem glutamin sintetaze:

Glutamin sintetaza je lokalizirana u mitohondrijima klitina, a za rad enzima neophodan kofaktor su ioni Mg 2+. Glutamin sintetaza je jedan od glavnih regulatornih enzima za izmjenu aminokiselina i alosterički je inhibirana AMP, glukoza-6-fosfatom, kao i Gli, Ala i Hys.

U crijevnim klitinima pod djelovanjem enzima glutaminaze javlja se hidrolitički učinak amidnog dušika u prisutnosti amonijaka:

Glutamat, koji se taložio u reakciji, prolazi kroz transaminaciju s piruvatom. os-Aminogrupa glutaminske kiseline prenosi se u skladište alanina:

Glutamin je glavni donator dušika u tijelu. Amidni dušik glutamina djeluje na sintezu purinskih i pirimidinskih nukleotida, asparagina, amino šećera i drugih.

KIL-V METODA ODREĐIVANJA SEČEVINA U KRVNO SIROČE

U biološkim regijama, M. se koristi uz pomoć gasometrijskih metoda, izravnih fotometrijskih metoda, koje se temelje na reakciji M. s različitim govorima, s otopinama ekvimolekularnih količina zabarvlennyh produktív, kao i enzimske metode s zamjenskim enzimom smuthen . Gazometrijske metode temelje se na oksidiranom M. hipobromit natriju u lokvičnom mediju NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Volumen plinovitog dušika kontrolira se uz pomoć posebnog uređaja , najčešće Borodin uređaj. Međutim, ova metoda ima nisku specifičnost i točnost. Od fotometrijskih najširih metoda, koje se temelje na reakciji M. s diacetil monooksimom (reakcija Ferona).

Za potrebe sechovini u syrovattsí krvi i vikorističkim odjeljcima, objediniti metodu, baziranu na reakciji M. s diacetil monooksimom u prisutnosti tiosemikarbazida i soli sline u kiselom mediju. Ínshim uníf_kovanim metodom oznake M. ê ureazna metoda: NH2-CO-NH2 → ureaza NH3 + CO2. Ammija, koju sam vidio, otapa se s natrijevim hipokloritom i indofenol fenolom, koji ima plavu boju. Intenzitet infekcije proporcionalan je M.-ovoj magli u konačnom uzorku. Reakcija ureaze je vrlo specifična, za praćenje potrebno je više od 20 µl krvni serumi, uzgojeni u omjeru 1:9 s NaCl (0,154 M). Natrijev salicilat se može koristiti kao zamjena za fenol zamjenski; razrijediti krvni serum na sljedeći način: do 10 µl sirovaci krvi daju 0,1 ml olovo ili NaCl (0,154 M). Enzimska reakcija u oba vipada nastavlja se na 37° s izvlačenjem od 15 i 3-3 1/2 xv očito.

Pokhídní M., u čijim su molekulama atomi supstituirani kiselim radikalima, može se nazvati ureidi. Puno ureidiva i đakona i halogenih supstitucija slični su u medicini pobjedi kao lijeku. Prije ureidiva, na primjer, soli barbiturne kiseline (malonil sehovin), aloksan (mezoksalil sehovin); heterociklički ureid ê secinska kiselina .

SHEMATSKA SHEMA RASTAVLJANJA HEMU-a. "IZRAVNI" I "INDIREKTNI" BILIRUBIN, KLINIČKI ZNAČAJ YOGO ODREDBE.

Hem(hemoksigenaza)-biliverdin(biliverdin reduktaza)-b_lirubin(UDP-glukuraniltransferaza)-b_lirubinmonoglukuronid(UD-glukuroniltransferaza)-b_lirubindiglukuronid

U normalnom stanju, koncentracija spontanog bilirubina u plazmi postaje 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% ukupne količine bilirubina mijenja se u nekonjugiranom obliku (indirektni bilirubin). U klinikama se konjugacije bilirubina nazivaju izravnim, jer je vino otporno na vodu i lako se može kombinirati s diazoreagensom, smanjujući boju erizipela, - to je izravna reakcija Van der Berga. Nekonjugirani bilirubin je hidrofoban, pa se nalazi u krvnoj plazmi u kompleksu s albuminom i ne reagira s diazoreaktivnim dok se ne pirolizira, dok ga ne obavijesti organski prodavač, na primjer, etanol, kao što je albumin. Nekonjugirani ili rubin, koji se u kombinaciji s azobarvnikom, tek nakon sedimentacije proteina, naziva neizravni bilirubin.

U bolesnika s hepatičko-klitinskom patologijom, koju prati trostruko povećanje koncentracije konjugiranog bilirubina, u krvi se pojavljuje treći oblik bilirubina u plazmi, s kojim je bilirubin kovalentno vezan za albumin, a na taj yogogo U nekim slučajevima, do 90% ukupne krvi bilirubina može se naći u ovom obliku.

METODA ODREĐIVANJA HEMOGLOBINA: FIZIKALNA (SPEKTRALNA ANALIZA HEMOGLOBINA I YOGO VIROBNIH); FIZIČKI I KEMIJSKI (OTRIMANNY KRISTAL U HEMINSKOM VODIKU).

Spektralna analiza hemoglobina i joga. Prilikom ispitivanja razlike oksihemoglobina, najčešće korištene spektrografske metode pokazuju u žuto-zelenom dijelu spektra između Fraunhoferovih linija D i E dva sistemska smoga gline, u istom dijelu spektra postoji samo jedna široka smuga. Vídmíností vídmínností u vídmíníní vípromínívanní hemoglobínímí oksihemogloínom poslužio je kao osnova za metodu víchenníní staníníní síchennya kroví sísním. oksimetrija.

Karbhemoglobin je po svom spektru blizak oksihemoglobinu, prote uz dodatak govora, što pokazuje da karbhemoglobin ima dva smoga gline. Spektar methemoglobina karakterizira jedan uski smog na granici crvenog i žutog dijela spektra, drugi uski smog na granici žute i zelene zone, narešti, i treći široki smog u blizini zelenog dijela spektra .

Heminu kristali ili hematin klorovodična kiselina. S površine zakrpa se sastruže po predmetu, a papalina zrna se podrezuje. Dodaju im se 1-2 zrna kuhinjska sol i 2-3 kapi krizhanoy otstovoy to-ty. Brkovi su zakrivljeni sa zakrivljenim naborom i pažljivo se, ne dovodeći do vrenja, zagrijavaju. Prisutnost krvi uzrokovana je pojavom mikrokristala smeđe-žute boje poput rombičnih ploča. Ako su kristali trulo oblikovani, onda izgledaju kao konoplja. Posjedovanje kristala do gemina, suludo, dovodi prisutnost predmeta krvi u objekt krvi. Negativan rezultat pokušajte bez vrijednosti. Kuća masti, irzha, olakšava rezanje kristala u heminu

AKTIVNI OBLICI OID-a: SUPEROKSID ANION, VODIKOV PEROKSID, HIDROKSI RADIKAL, PEROKSINITRIT. IX OBJAŠNJENJE, UZROCI TOKSIČNOSTI. FIZIOLOŠKA ULOGA ROS.

U CPE ulazi blizu 90% klitina Pro 2. Reshta O 2 pobjeđuje u drugom OVR-u. Enzimi koji sudjeluju u OVR s pretvorbom O2 dijele se u 2 skupine: oksidaza i oksigenaza.

Vikorna oksidaza je samo akceptor elektrona, što dovodi do H 2 Pro ili H 2 Pro 2 .

Oksigenaze uključuju jedan (monooksigenaza) ili dva (dioksigenaza) atoma kiseline u reakcijskom produktu koji je otopljen.

Iako ove reakcije nisu praćene sintezom ATP-a, mirisi su nužni za specifične reakcije u razmjeni aminokiselina), sintezi masnih kiselina i steroida), u reakcijama stranog govora u jetri

U većini reakcija koje uključuju molekularnu kiselost, obnova se provodi korak po korak s prijenosom jednog elektrona u fazu kože. S prijenosom jednog elektrona dolazi do usvajanja srednje reaktivnih oblika kiselosti.

U neprobuđenom stanju, kisen nije otrovan. Usvajanje toksičnih oblika kiselosti povezano je s osobitostima njegove molekularne strukture. Oko 2 osvete 2 nesparena elektrona, kao da su raspršeni na različitim orbitalama. Koža s ovih orbitala može prihvatiti jedan elektron.

Obnova Pro 2 događa se kao rezultat 4 prijelaza s jednim elektronom:

Superoksid, peroksid i hidroksilni radikal aktivni su oksidi koji uzrokuju ozbiljne probleme za bogate strukturne komponente stanica.

Aktivni oblici kiseline mogu razgraditi elektrone u bogate spore, pretvarajući ih u nove slobodne radikale, pokrećući lancet oksidne reakcije

Poshkodzhuê diyu vílnyh radikív ín komponenti kitini. 1 – pečenje bjelanjaka; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - prekid nuklearne membrane i oštećena DNK; 4 - kolaps mitohondrijske membrane; prodiranje u klitinu vode i iona.

Otapanje superoksida u CPE."Vitik" elektrona u CPE može biti posljedica prijenosa elektrona zbog sudjelovanja koenzima Q. Kada se doda, ubikinon se pretvara u anion-radikalni semikinon. Cei radikal neenzimski stupa u interakciju s O 2 s otopinama superoksidnog radikala.

Većina aktivnih oblika kiseline uspostavlja se tijekom prijenosa elektrona iz CPE, nasampereda, tijekom funkcioniranja kompleksa QH 2 -dehidrogenaze. To je posljedica neenzimskog prijenosa ("prosipanja") elektrona iz QH 2 u kisen (

u fazi prijenosa elektrona zbog sudjelovanja citokrom oksidaze (kompleks IV), čini se da se "okreti" elektrona ne očituju u enzimima posebnih aktivnih centara, koji osvećuju Fe i Cu i 2 bez utjecaja slobodnog međuprodukta. radikali.

U fagocitnim leukocitima proces fagocitoze je pojačan zakiseljavanjem i eliminacijom aktivnih radikala. Aktivni oblici kiselog otapaju se kao rezultat aktivacije NADPH-oksidaze, koja je najvažnije lokalizirana na vanjskoj strani plazma membrane, stvarajući takozvane "respiratorne vibracije" za uspostavljene aktivne oblike kiselog.

Štiti organizam u obliku toksičnih i aktivnih oblika kiselog, s manifestacijama u svim klitinima visoko specifičnih enzima: superoksid dismutaze, katalaze, glutation peroksidaze, kao i djelovanjem antioksidansa.

ZNESHKOZHNYA AKTIVNI OBLICI KISNYU. ENZIMSKI ANTIOKSIDANTNI SUSTAV (KATALAZA, SUPEROKSID DISMUTAZA, GLUTATION PEROKSIDAZA, ​​GLUTATION REDUKTAZA). SHEME PROCESA, BIOROLE, MISCE OBRADA.

Superoksid dismutaza katalizira reakciju dismutacije superoksidnih anionskih radikala:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Tijekom reakcije, peroksid je otopljen u vodi, građevinski materijal je inaktivirao SOD, superoksid dismutaza zavzhd "pratsyuê" u paru sa skatalazom, kao da učinkovito cijepa vodeni peroksid u apsolutno neutralne ploče.

katalaze (CF 1.11.1.6)- hemoprotein, koji katalizira reakciju vodenog peroksida, koja se odvija nakon reakcije dismutacije superoksidnog radikala:
2H2O2 = 2H2O + O2

Glutation peroksidaza katalizira reakcije u kojima enzim pretvara vodeni peroksid u vodu, a također pretvara organske hidroperokside (ROOH) u hidroksidne hidrokside, te kao rezultat prelazi u oksidirani disulfidni oblik GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutation peroksidaza zneshkodzhuê ne samo H2O2, nego i razne organske lipidne peroksile, jer se apsorbiraju u tijelu u vrijeme aktivacije POL.

Glutation reduktaza (CF 1.8.1.7)- flavoprotein s protetičkom skupinom flavinadenin dinukleotida, sastavljen od dvije identične podjedinice. Glutation reduktaza katalizira reakciju dodavanja glutationa u oksidirani oblik GS-SG, a svi ostali enzimi glutation sintetaze pobjeđuju:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Klasični citosolni enzim eukariota. Glutation transferaza katalizira reakciju:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA KONJUGACIJE U SUSTAVU IZVRSNOSTI TOKSIČNOG GOVORA. VIDI CON'YUGATSÍÍ (PRIMJENI REAKCIJE S FAFS, UDFGK)

Konjugacija je još jedna faza razvoja govora, tijekom koje je potrebno pridružiti se funkcionalnim skupinama, koje se nastanjuju u prvoj fazi, drugim molekulama ili skupinama endogenog kretanja, koje povećavaju hidrofilnost i smanjuju toksičnost ksenobiotika.

1. Uloga transferaza u reakcijama konjugacije

UDP-glukuroniltransferaza. Lokaliziran uglavnom u ER uridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferazi, dodaje višak glukuronske kiseline u govornu molekulu, koja se probavlja tijekom mikrosomalne oksidacije

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

sulfotransferaza. Citoplazmatske sulfotransferaze kataliziraju reakciju konjugacije, kada postoji višak sumporne kiseline (-SO3H) u obliku 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfata (FAPS) u fenole, alkohole ili aminokiseline.

Reakcija izgaranja: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimi sulfotransferaza i UDP-glukuroniltransferaza sudjeluju u vanjskim ksenobioticima, inaktivaciji lijekova i endogenim biološki aktivnim bolestima.

Glutation transferaza. Osobito među enzimima koji sudjeluju u ksenobioticima, inaktivacija normalnih metabolita je uključena glutation transferaza (GT). Glutation transferaza djeluje u svim tkivima i ima važnu ulogu u inaktivaciji tjelesnih metabolita: steroidnih hormona, bilirubina i masnih kiselina.

Glutation je tripeptid Glu-Cis-Gli (višak glutaminske kiseline aduciran na cistein karboksilnu skupinu radikala). HT može imati široku specifičnost za supstrate, čiji je ukupan broj veći od 3000. HT ima bogatu paletu hidrofobnih govora i inaktivira ih, ali dolazi do samo kemijskih modifikacija zbog sudjelovanja glugacije. Tobto supstrati - govor, yakí, s jedne strane, mogu napraviti elektrofobni centar (na primjer, OH-skupina), a s druge strane - hidrofobnu zonu. Zneshkodzhennya, tobto. kemijska modifikacija ksenobiotika za sudjelovanje GT može se modificirati na tri različita načina:

put za konjugaciju supstrata R s glutationom (GSH): R + GSH → GSRH,

kao rezultat nukleofilne supstitucije: RX + GSH → GSR + HX,

pretvorba organskih peroksida u alkohole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

U reakciji: UN - hidroperoksidna skupina, GSSG - oksidacija glutationa.

Sustav prepoznavanja za uključenost HT i glutationa ima jedinstvenu ulogu u formiranju otpornosti organizma na različite izljeve i najvažniji je mehanizam imunološkog odgovora. Tijekom biotransformacije nekih ksenobiotika pod djelovanjem GT, tioeteri (RSG konjugati) se pretvaraju, a zatim se pretvaraju u merkaptane među kojima su otkriveni toksični produkti. Ale konjugat GSH s više ksenobiotika, manje reaktivan i više hidrofilan, manje toksičan, a samim tim i manje toksičan i lakše se izlučuje u tijelo

GT sa svojim hidrofobnim centrima može nekovalentno povećati veličinu lí-pofilnih spoluka (fizičke fluktuacije), utječući na njihovo prodiranje u lipidnu sferu membrana i narušavanje funkcija stanica. Zato se GT ponekad naziva intracelularnim albuminom.

GT može kovalentno vezati ksenobiotike, koji su jaki elektroliti. Pojava ovakvih govora je za GT "samougađanje", ali dodatni mehanizam za klitinju.

Acetiltransferaza, metiltransferaza

Acetiltransferaze kataliziraju reakcije konjugacije - prijenos viška acetila s acetil-CoA na dušik skupine -SO2NH2, na primjer, u skladištu sulfonamida. Membranske i citoplazmatske metiltransferaze metiliraju -P=O, -NH2 i SH-skupine ksenobiotika uz sudjelovanje SAM-a.

Uloga epoksid hidrolaza u otopljenim diolima

Ostali enzimi sudjeluju u drugoj fazi razvoja (reakcije konjugacije). Epoksid hidrolaza (epoksid hidrataza) dodaje vodu epoksid benzenu, benzpirenu i drugim policikličkim ugljikohidratima, otopljenim tijekom prve faze bolesti, te ih pretvara u diole (slika 12-8). Epoksidi, koji su oštećeni mikrosomskom oksidacijom, su karcinogeni. Smrad može imati visoku kemijsku aktivnost i može sudjelovati u reakcijama neenzimske alkilacije DNA, RNA, proteina. Kemijske modifikacije ovih molekula mogu dovesti do transformacije normalne stanice u puhlinnu.

ULOGA BILKIVA U KARCHUVANNI, NORMI, RAVNOTEŽA DUŠIKA, KOEFICIJENT ODNOSA, FIZIOLOŠKI BILKOVIY MINIMUM. BILKOVA NEDOSTATNOST.

AK može uzeti 95% svega dušika, a isti će smrad poboljšati ravnotežu dušika u tijelu. ravnoteža dušika- Razlika je između količine dušika koja bi trebala biti s njim i količine dušika koja se vidi. Kao i količina dušika koja dolazi, stara se količina vidi, onda dolazi dušik ljubomoran. Takav kamp koristi zdrava osoba za normalan obrok. Ravnoteža dušika može biti pozitivna (opskrba dušikom je veća, manje se izlučuje) u djece i bolesnika. Negativna ravnoteža dušika (vizualni dušik je važniji nego što je potrebno) čuva se od starosti, gladovanja i časa važnih bolesti. Uz prehranu bez proteina, ravnoteža dušika postaje negativna. Minimalna količina bjelanjaka u zhzhí, potreba za dušičnom tekućinom, je 30-50 g / cyt, optimalna količina za prosječne fizičke potrebe je ~ 100-120 g / dan.

aminokiselina, sinteza nekih nabora koji nisu ekonomični za tijelo, očito, bolje ih je izvaditi. Takve aminokiseline nazivamo esencijalnim. Oni uključuju fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, valin, lizin, leucin, izoleucin.

Dvije aminokiseline - arginin i histidin često se nazivaju zamjenama. - tirozin i cistein - mentalno zamjenjuju, osciliraju za sintezu esencijalnih esencijalnih aminokiselina. Tirozin se sintetizira iz fenilalanina, a potrebni atom metionin sirka otkriva se cisteinu.

Ostale aminokiseline se lako sintetiziraju u stanicama i nazivaju se zamjenama. Oni uključuju glicin, asparaginsku kiselinu, asparagin, glutaminsku kiselinu, glutamin, serije,

Proteini minimum

najmanja količina proteina u zhzhí, neophodna za očuvanje dušične tekućine u tijelu. Promjena proteina u donjem dijelu B. m. B. m. ležati u vidu individualnih karakteristika organizma, starosti, kondicije, kao i kvalitete i količine ostalih neproteinskih komponenti povrća (ugljikohidrati, masti, vitamini itd.). Količina bjelančevina, koja je neophodna ljudima i stvorenjima, mijenja se u vezi s biološkom vrijednošću proteina hrane, koja se razlikuje od nekih različitih aminokiselina (razd. aminokiselina). Bogata bjelančevinama i količinama bjelančevina, zbog prisutnosti pjevajućih aminokiselina u njima, jer se ne mogu sintetizirati u tijelu ljudi i bića. Za pohranu obroka hrane vođeni su proteinskim optimumom, tako da je količina bjelančevina neophodna za opskrbu tjelesnih potreba; za zrelu osobu je jednako, u sredini, 80-100 G vjeverica, s važnim tjelesna praksa - 150 R. Div Bilky, Bilkovy razmjena, Razmjena govora.

G. N. Kassil.

Velika Radijanska enciklopedija. - M: Radianska enciklopedija. 1969-1978 .

Začudite se istom "minimumom proteina" u drugim rječnicima:

Proteini minimum- - minimalna količina proteina, zdatne za povećanje ravnoteže dušika u tijelu; obračunava se na 1 kg žive mase bića: dan odmora 0,7 0,8, dan rada 1,2 1,42; krava u laktaciji 0,6 0,7; krava u laktaciji 1,0; vivtsí, … Rječnik pojmova iz fiziologije poljoprivrednih bića

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMÍN, razumjeti, sho plyuê dolazak proteinskih govora u tijelo, njihove promjene u organizmu (razd. Razmjena govora u sredini) i uočavanje produkata izgaranja bjelančevina u vidu sečovina, ugljičnog kiselina, voda i drugi govor. z'ednan. B. razmjena…

Tabor stvorenja, u kojem je količina dušika unesenog (s presjekom i izmetom) jednaka količini dušika koju posjeduje jež. Zreli organizam u normi se ponovno kupuje na stanici A. r. Prosječna potražnja zrele osobe za dušikom je 16 ...

- (u obliku Ízo... i grč. dýnamis snaga, zdatníst) zakon izodinamíí̈, mogućnost zamjene u prehrani jednih rechovins-a s drugima u energetski ekvivalentnim količinama. Razumi ja. pokrenuo je njemački fiziolog M. Rubner. Velika Radijanska enciklopedija

Proteinski govor, proteini, naborani organski slojevi, koji su najvažniji dio protoplazme živih stanica kože. B. se sastoje od ugljena (50-55%), vode (6,5-7,5%), dušika (15-19%), kiselog (20,0-23,5%), sumpora (0,3-2,5%) i drugih… … Sílskogospodarskij slovak-dovídnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VÍDPOCHINKU, utvrdivši da mogu radnicima i serviserima dati mogućnost da obnove svoju snagu tu energiju u najprijateljskim i najzdravijim umovima za sat njihovog besplatnog prijema. Pri pogledu na sanatorij D. o. ne stavljaj... Velika medicinska enciklopedija

UNIŠTENJE- (lat. obliteratio izostavljanje), izraz koji se koristi za označavanje zatvorene, izostavljanja te chi ínshíe praznine, odnosno prosvjetljenja za dodatni rast tkanine, koja ide sa strane zidova ove prazne jazbine. Češće se prikazuje. Velika medicinska enciklopedija

TUBERKULOZA- Med. Tuberkuloza je zarazna bolest koju uzrokuje mikobakterija tuberculosis, a karakterizira je razvoj klitinalnih alergija, specifičnih granuloma u različitim organima i tkivima te polimorfna klinička slika. Karakteristično ranjen legen. Dovídnik íz bolest

ZARAZNA bolest- ZARAZNA bolest. Među Rimljanima se riječ "infectio" koristila u njihovom razumijevanju skupine loših bolesti, koje su bile praćene groznicom, često ispunjene potpunom širinom i ležale usred lutanja... Velika medicinska enciklopedija

JELO- HRANA. Zmist: I. Prehrana kao društvena. higijenski problem. O P.-ovoj rupi u svjetlu povijesnog razvoja ljudskog društva....... . . 38 Problem P. u kapitalističkom društvu 42 Raznolikost P. proizvoda u carskoj Rusiji u SRSR ... Velika medicinska enciklopedija

Uloga proteina u prehrani, norme, ravnoteža dušika, koeficijent potrošnje, fiziološki proteinski minimum. Nedostatak proteina.

ravnoteža dušika- Razlika je između količine dušika koju treba naći kod njega i količine dušika koja se vidi (važno u prisutnosti sehovina i amonijevih soli). Kao i količina dušika koja dolazi, stara se količina vidi, onda dolazi dušik ljubomoran. Takav kamp koristi zdrava osoba za normalan obrok. Ravnoteža dušika može biti pozitivna (dušika bi se trebalo više, a manje izlučivati) u djece, kao i u bolesnika, koji se bude nakon teških bolesti. Negativna ravnoteža dušika (vizualni dušik je važniji nego što je potrebno) čuva se od starosti, gladovanja i časa važnih bolesti. Uz prehranu bez proteina, ravnoteža dušika postaje negativna. Sve dok količina dušika, koja se vidi, ne prestane rasti i stabilizira se otprilike na vrijednosti od 4 g/dobu. Tolika količina dušika nalazi se u 25 g proteina. Također, u slučaju proteinskog gladovanja za doba, u organizam se infiltrira oko 25 g proteinskih tkanina. Minimalna količina bjelanjaka u zhzhí, potreba za dušičnom tekućinom, je 30-50 g / cyt, optimalna količina s prosječnom fizičkom potrebom je ~ 100-120 g / dan.

Norme proteina u restoranu.

Za održavanje dušične vode dovoljno je posaditi 30-50 g proteina po berbi. Prote takav kílkíst ne zabezpečuê zberezhennya pratsezdatnosti i zdorov'ya ljudi. Usvojite norme proteinske prehrane za odrasle i djecu kako biste zaštitili klimu uma, profesiju i druge čimbenike. Odrasli s prosječnom tjelesnom potrebom zaslužan je za unos 100-120 g proteina po berbi. S teškim fizičkim radom, norma se povećava na 130-150 g. U isto vrijeme sam na rubu, pa pišem razne proteine ​​stvorenja i rosnog putovanja.

Nedostatak proteina

Čini se da usađivanje trivalne loze iz prehrane ljudi s masnoćom ili ugljikohidratima ne dovodi do važnih promjena u zdravlju. Međutim, ishrana bez proteina (osobito trivale) zahtijeva ozbiljnu štetu u razmjeni i neizbježno će završiti smrću tijela. Unošenje jedne od esencijalnih aminokiselina iz prehrane ljuskavaca dovodi do nepotpune asimilacije ostalih aminokiselina te je praćeno razvojem negativne ravnoteže dušika, povećanjem, izbočenjem i poremećajem u funkcijama živčanog sustava. Specifične manifestacije nedostatka jedne od aminokiselina otkrivene su u očima očiju, koje su rezultat proteina, dodavanja pjevačke aminokiseline. Dakle, zbog prisutnosti cisteina (ili cistina), okrivljuje se neprijateljska nekroza jetre, histidin - katarakta; dnevni unos metionina doveo je do anemije, pretilosti i ciroze jetre, kososti i krvarenja u nirkovima. Lizin u prehrani mladih škilja bio je popraćen anemijom i uginućem (što je sindrom čest kod starijih životinja).

Nedovoljna konzumacija proteina dovodi do bolesti - "kvashiorkor", što u prijevodu znači "zlatni (ili crveni) dječak". Kod djece se bolest razvija, kao da se pijucka mlijeko drugih živih bića, a hrane se isključivo rosnim ježem, što uključuje banane, taro, proso, a najčešće i kukuruz. Kwashiorkor karakterizira usporavanje rasta, anemija, hipoproteinemija (često popraćena oticanjem) i masna bolest jetre. Kod crnaca je kosa crveno-smeđe boje. Često je bolest popraćena atrofijom stanica subskapularnog folikula. Kao rezultat toga, poremećeno je lučenje enzima gušterače i nije moguće dobiti malu količinu proteina, kao što se može naći. Uočeno je da postoji povećanje izlučivanja slobodnih aminokiselina iz sekcije. Bez veselja, smrtnost djece bit će 50-90%. Pustite djecu da prežive, nedostatak proteina je uzrokovao nepovratnu štetu i fiziološkim funkcijama i ružičastom vitalnošću. Bolest nastaje kada se bolesna osoba prebaci na prehranu bogatu proteinima, koja uključuje veliki broj mesnih i mliječnih proizvoda. Jedan od načina rješavanja problema je dopuna istih preparata lizinom.

2. Preopterećenje proteina u SKT. Karakteristike peptidaza drena, rasvjetljavanje uloge klorovodične kiseline.

U prehrambenim proizvodima količina aminokiselina je još manja. Važno je da ulaze u skladište proteina, jer se hidroliziraju u sluznici crijevnog trakta pod djelovanjem enzima proteaze (peptid skrolaze). Specifičnost supstrata ovih enzima u činjenici da je koža najviše cijepanje peptidne veze, napravljene s pjevanjem aminokiselina. Proteaze koje hidroliziraju peptidne veze u sredini proteinske molekule mogu se klasificirati kao endopeptidaze. Enzimi, koji pripadaju skupini egzopeptidaza, hidroliziraju peptidne veze, otapaju se s terminalnim aminokiselinama. Pod djelovanjem svih proteaza SHKT-a, proteini također razgrađuju đakone aminokiselina, koje se zatim javljaju u stanicama tkiva.

Uloga klorovodične kiseline je eliminirana

Glavna funkcija biljnog otvora leži u činjenici da se protein prekomjerno urezuje na novi način. Primarna uloga ovog procesa je klorovodična kiselina. Proteini, koji se nalaze u cjevčicama, potiču vid histamin ta skupina proteinskih hormona - gastriniv, yakí, u svojim rukama, pozivaju na lučenje HCI i proenzima - pepsinogena. HCI se smjesti u spojnice školjki shlunkovih osovina za sat vremena reakcija.

Džerelom H + ê H 2 3, jer se taloži u obkladalnim klitinama schule z 2, koji difundira u krvi, i H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Disocijacija H 2 3 da bi se proizveo bikarbonat dok se ne otopi, koji se zbog sudjelovanja posebnih proteina vidi u plazmi u zamjenu za C1 - i ion H + koji se nalazi u lumenu kanala s aktivnim putem. transport, koji je kataliziran membranskom H + / K + -ATP-azom. Time se koncentracija protona u lumenu cijevi povećava za 10 6 puta. Ioni C1 - trebao bi biti blizu lumena drenaže kroz kloridni kanal.

Koncentracija HCl u shlunkovoy soci može doseći 0,16 M, pH koji se smanjuje na 1,0-2,0. Unos proteina često je popraćen vizijama lokve ribljeg izlučivanja velike količine bikarbonata u procesu usvajanja HCl.

Pod djelovanjem HCl dolazi do denaturacije proteina koji nisu prepoznali termičku obradu, što povećava dostupnost peptidnih veza za proteaze. HCl može baktericidno djelovanje i pereskodzha gutanje patogenih bakterija u crijevima. Osim toga, klorovodična kiselina aktivira pepsinogen i stvara optimalni pH za dipepsin.

· Vezano klorovodičnom kiselinom- HCl, vezan s proteinima i produktima njihovog prekomjernog jetkanja. Vrijednost pridružene HCl u zdravih ljudi je 20-30 TU.

· Vilna HCl- Klorovodonična kiselina, nije povezana s komponentama shlunkovogo soka. Vrijednost slobodnog Hcl u normi je 20-40 TE. pH soka od ljuske je normalan - 1,5-2,0.

Karakteristike peptidaza u subskapularnoj šupljini tankog crijeva. Zakhistički klitin u obliku peptidaza.

Riža. 9-23 (prikaz, stručni). Načini biosinteze aminokiselina.

Amidi glutamin i asparagin sintetizirani iz dikarboksilnih aminokiselina Glu i ASP (div. Shema A).

• Serin digestiran s 3-fosfogliceratom, međuproduktom glikolize, koji se oksidira u 3-fosfopiruvat i zatim transaminira odobrenim serinom (div. Shema B).
• Koristiti 2 puta za sintezu glicina:

1) iz serina zbog sudjelovanja folne kiseline kao rezultat diserin serinoksimetiltransferaze:

2) kao rezultat dijeljenja enzima glicin sintaze u reakciji:

• Prolin sintetiziran iz glutamata u obrnutim reakcijama. Uočene su i brojne reakcije tijekom katabolizma izlijevanja (div. shema na str. 494).

Ukupno osam prekomjerno iskorištenih aminokiselina, više od 20 aminokiselina može se sintetizirati u ljudima.

Česta zamjena aminokiselina Apr i Gic sintetizirana preklopnom stazom u malim prostorima. Više ih se može naći iza.

• Sinteza arginina ovisi o reakcijama ornitinskog ciklusa (razd. novije pdrozdil IV);
• Histidin se sintetizira iz ATP-a i riboze. Dio imidazolnog ciklusa histidina - N=CH-NH- otopljen je iz purinske jezgre adenina, čija je jezgra ATP, a molekula je nastala od atoma riboze. Na taj je način za sintezu purina potreban 5-fosforibosilamin, koji je neophodan za sintezu histidina.

Za sintezu mentalno supstituiranih aminokiselina tirozina i cisteina konzumiraju esencijalne aminokiseline fenilalanin i metionin, redom (Div. Životinje VIII i IX).

Riža. 9-22 (prikaz, stručni). Uključivanje viška aminokiselina bez dušika za potpuni put do katabolizma.

proces glukoneogeneze. Takve aminokiseline se mogu dodati skupini glikogene aminokiseline.

Aktivne aminokiseline u procesu katabolizma pretvaraju se u acetoacetat (Líz, Leu) ili acetil-CoA (Leu) i mogu sudjelovati u sintezi ketonskih tijela. Takve aminokiseline nazivaju se ketogeni.

Brojne aminokiseline sudjeluju u sintezi glukoze, te za sintezu ketonskih tijela, tako da se u procesu katabolizma stvaraju 2 produkta - metabolit citratnog ciklusa i acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) ili acetil -CoA (Ile). Takve aminokiseline inače se nazivaju nestašlucima glikoketogeni(Slika 9-22, Tablica 9-5).

Anaplerotične reakcije

Višak zamjenskih aminokiselina bez dušika koristi se za nadopunu broja metabolita na glavnom putu katabolizma, jer se koriste za sintezu biološki aktivnih govora. Takve se reakcije nazivaju anaplerotskim. Pet anaplerotičnih reakcija uočeno je na bebi 9-22:

Enzim piruvat karboksilaza (koenzim - biotin), koji katalizira reakciju, manifestacije u jetri i m'yazakh.

2. Aminokiseline → Glutamat → α-Ketoglutarat

Transformacija se događa u bogatim tkivima pod utjecajem glutamat dehidrogenaze ili aminotransferaza.

3.

Propionil-CoA, a zatim sukcinil-CoA, također mogu biti uključeni u razgradnju viših masnih kiselina s nesparenim brojem ugljikovih atoma (razd. odjeljak 8).

4. Aminokiseline → Fumarat

5. Aminokiseline → Oksaloacetat

Reakcije 2, 3 nalaze se u svim tkivima (krema za jetru i m'yazyv), pruvatna karboksilaza je svakodnevna, a reakcije 4 i 5 uglavnom su u jetri. Reakcije 1 i 3 (slika 9-22) - glavne anaplerotične reakcije

L-aminokiselinska oksidaza

Enzim je otkriven u jetrima i nirkama oksidaza L-aminokiselina, građevna deaminacija L-aminokiselina (div. shema na primjer strana).

Koenzim u ovoj reakciji je FMN. Doprinos L-aminokiselinske oksidaze deaminaciji očito nije značajan, ali čini se da optimum leži u mediju lokve (pH 10,0). U klitinima je pH medija blizu neutralnog, aktivnost enzima je čak niska.

D-aminokiselinska oksidaza također otkriveno u nirkahu i pekari. Ce FAD je enzim uzavreli. Optimalni pH cíêí̈ oksidaze leži u neutralnom mediju, tako da je enzim aktivan, niža oksidaza L-aminokiselina. Uloga D-aminokiselinske oksidaze je mala, jer je broj D-izomera u tijelu izuzetno mali, jer proteini i proteini ljudskih tkiva i bića sadrže samo prirodne L-aminokiseline. Usput, D-aminokiselinska oksidaza ih veže na isti L-izomer (slika 9-8).

10. Transaminacija: shema procesa, enzimi, biorol. Biouloga AdAT i AsAT i klinički značaj njihovih manifestacija u krvnoj serozi.

Transaminacija

Transaminacija - reakcija prijenosa α-amino skupine s aminokiseline na α-keto kiselinu, nakon čega se uspostavlja nova keto kiselina i nova aminokiselina. Konstanta izjednačavanja većeg broja takvih reakcija je blizu jedan (K p ~ 1,0), pa se proces transaminacije lako obrće (div. Shema A).

Reakcije kataliziraju enzimi aminotransferaze, čiji je koenzim piridoksal fosfat (PF) – sličan vitaminu B 6 (piridoksin, odjeljak 3) (div. shema B).

Aminotransferaze se otkrivaju i u citoplazmi i u mitohondrijima staničnih eukariota. Štoviše, mitohondrijski i citoplazmatski oblici enzima razlikuju se po fizikalnim i kemijskim snagama. Više od 10 aminotransferaza pronađeno je u ljudskim klitinima, za koje se ispituje specifičnost supstrata. Možda sve aminokiseline mogu ući u reakciju transaminacije, za malo lizina, treonina i prolina.

Shema A

mehanizam reakcije

Aminotransferaze su klasičan primjer enzima koji kataliziraju reakcije koje se odvijaju kroz mehanizam tipa "pong-pong" (div. odjeljak 2). U takvim reakcijama, prvi produkt je odgovoran za aktivno mjesto enzima;

Aktivni oblik aminotransferaza metabolizira se kao rezultat dodavanja piridoksal fosfata amino skupini lizina s mističnom aldiminskom vezom (slika 9-6). Lizin na poziciji 258 ulazi u skladište aktivnog mjesta enzima. Osim toga, između enzima i piridoksal fosfata otapaju se ionske veze zbog sudjelovanja nabojnih atoma viška fosfata i dušika u piridinskom prstenu koenzima.

Slijed reakcija transaminacije prikazan je u nastavku.

• U prvoj fazi, sve do piridoksal fosfata u aktivnom centru enzima, amino skupina dolazi iz prvog supstrata, aminokiselina, za dodatnu aldiminsku vezu. Kompleks enzim-piridoksum-minfosfat i ketokiselina, prvi produkt reakcije, su otopljeni. Ovaj proces uključuje prijelazno usvajanje 2 Schiffove baze.
• U drugom stupnju, kompleks enzim-piridoksamin fosfat se kombinira s keto kiselinom (drugim supstratom) i ponovno, preko međuprodukta 2 Schiffove baze, prenosi amino skupinu u keto kiselinu. Kao rezultat toga, enzim se vraća u svoj izvorni oblik i stvara se nova aminokiselina, još jedan produkt reakcije. Iako aldehidnu skupinu piridoksal fosfata ne zauzima amino skupina supstrata, ona uspostavlja Schiffovu bazu (aldimin) s ε-amino skupinom lizinskog radikala u aktivnom središtu enzima (božanska shema na str. 471 ).

Ornitinski ciklus

Sechovin je glavni terminalni produkt izmjene dušika, u skladištu bilo kojeg organizma, vidi se da se proizvodi do 90% ukupnog dušika (slika 9-15). Izlučivanje sehovina je normalno da postane 25 g / dan. S povećanjem broja bjelanjaka, koji mu podliježu, povećava se izlučivanje sehovina. Sechovin se manje sintetizira u jetri, kojoj je dodano više doslidaha I.D. Pavlova. Oštećenje jetre i poremećaj sinteze sehovina dovode do promicanja amonijaka i aminokiselina (nasamped, glutamin i alanin) u krvi i tkivima. 40-ih godina 20. stoljeća njemački biokemičari G. Krebs i K. Hanseleit ustanovili su da je sinteza sehovina ciklički proces, koji se sastoji od niza faza, čiji je ključni razlog zatvaranje ciklusa, ornitin. Na proces sinteze sechovina, nakon što je preuzeo ime "ornitinski ciklus", ili "Krebs-Henseleitov ciklus".

Reakcije na sintezu sehovina

Sechovin (karbamid) - najnoviji amid ugljične kiseline - osveta 2 atoma dušiku. Jerelom od jednog od kojih ê amonijak, koji se veže u jetri s ugljičnim dioksidom na otopine karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sintetaze I (div. Shema A ispod).

U početnoj reakciji, argininosukcinat sintetaza veže citrulin na aspartat i pretvara argininosukcinat (argininoburstinsku kiselinu). Ovaj enzim zahtijeva Mg 2+ ione. Reakcija koristi 1 mol ATP-a, a energija dvije makroenergetske veze se obnavlja. Aspartat - zherelo još jedan atom na dušik sechovin(Div. Shema A na str. 483).

Arginin je pod djelovanjem arginaze podvrgnut hidrolizi s kojom se otapaju ornitin i sehovin. Kofaktori arginaze ê joni Ca2+ ili Mn2+. Visoke koncentracije ornitina i lizina, koji su strukturni analozi arginina, smanjuju aktivnost ovog enzima:

Potpuno jednak sintezi sechovina:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Amonijak, koji je obogaćen karbamoil fosfat sintetazom I, opskrbljuje se jetrom krvlju iz vene. Uloga drugih gerela, uključujući gnučku deaminaciju glutaminske kiseline u jetri, znatno je manja.

Aspartat, neophodan za sintezu arginin nocinata, otapa se u jetri putem transaminacije

alanin s oksaloacetatom. Alania bi trebala biti glavni rang m'yazíva i crijevnog klitina. Jerel oksaloacetat, koji je neophodan za reakciju, može se pretvoriti u fumarat, koji se apsorbira u reakcijama ornitinskog ciklusa. Kao rezultat dviju reakcija citratnog ciklusa, fumarat se pretvara u oksaloacetat, pri čemu se aspartat otapa (sl. 9-17). U takvom rangu, s ornitinskim ciklusom zavoja ciklus regeneracije aspartata iz fumarata. Pir vat, koji se u ovom ciklusu uspostavlja za alanin, vikorizira za glukoneogenezu.

Druga upotreba aspartata za ornitinski ciklus je transaminacija glutamata oksaloacetatom.

albinizam

Uzrok metaboličkog oštećenja je urođeni defekt tirozinaze. Ovaj enzim katalizira pretvorbu tirozina u DOPA na melanocitima. Kao posljedica defekta tirozinaze, poremećena je sinteza pigmenata melanina.

Klinički pokazuje albinizam (lat. albus- bijela) - pojava pigmentacije kože i kose. Bolesni ljudi često imaju smanjen osjećaj hitnosti, okrivljujući strah od svjetla. Trivale perebuvannya takve bolesti píd vídkritim sunce dovesti do raka shkíri. Incidencija bolesti je 1:20000.

Fenilketonurija

U jetri zdravih ljudi mali udio fenilalanina (~10%) se pretvara u fenil-laktat i fenilacetilglutamin (slika 9-30).

Ovaj put katabolizma fenilalanina postaje glavni u slučaju oštećenja glavnog puta - pretvorbe u tirozin, koji katalizira fenil-alanin-droksilaza. Ovaj poremećaj je praćen hiperfenilalaninemijom i promjenama u krvi i krvotoku zajedno s alternativnim metabolitima: fenilpiruvat, fenilacetat, fenillaktat i fenilacetilglutamin. Defekt fenilalanin droksilaze može dovesti do infekcije fenilketonurijom (PKU). Postoje 2 oblika PKU-a:

· Klasični PKU- Spadkova bolest povezana s mutacijama gena fenilalanin droksilaze, što može dovesti do smanjenja aktivnosti enzima ili nove inaktivacije. U ovoj koncentraciji, fenilalanin raste u krvi 20-30 puta (u normi - 1,0-2,0 mg / dl), u odjeljku - 100-300 puta u normi (30 mg / dl). Koncentracija fenilpiruvata i fenillaktata u sekciji doseže 300-600 mg/dl uz normalan dnevni unos.

· Najteže manifestacije PKU - oštećenje ružnog i tjelesnog razvoja, sindrom sudomanije, oštećenje pigmentacije. Za vrijeme trajanja blaženstva, bolesti ne žive do 30 godina. Incidencija bolesti je 1:10 000 novorođenčadi. Bolest opada autosomno recesivno.

· Teške manifestacije PKU povezane s toksičnom bolešću na moždanim stanicama visoke koncentracije fenilalanina, fenilpiruvata, fenillaktata. Visoke koncentracije fenilalanina blokiraju transport tirozina i triptofana kroz krvno-moždanu barijeru i pospješuju sintezu neurotransmitera (dopamin, norepinefrin, serotonin).

· FKU opcija(hiperfenilalanemija ovisna o koenzimu) – nedavne mutacije u genima koji kontroliraju metabolizam H 4 BP. Kliničke manifestacije su bliske, ali ne izbjegavajte manifestacije klasične PKU. Učestalost bolesti je 1-2 gripe na milijun novorođenčadi.

· H 4 BP je neophodan za hidroksidne reakcije ne samo na fenilalanin, već i na tirozin i triptofan, koji će, ako je koenzim neaktivan, poremetiti metabolizam sve 3 aminokiseline, uključujući i sintezu neurotransmitera. Bolest je karakterizirana teškim neurološkim oštećenjem i ranom smrću ("zlonamjerni" PKU).

Progresivno pogoršanje romatičnog i tjelesnog razvoja djece oboljele od PKU može se izbjeći dijetom čak i s niskom dozom ili visokom dozom fenilalanina. To je kao ova bujnost, opet, nakon ljudi djeteta, jadni mozak će se voljeti. Važno je da se hladnoća u konobi može oslabiti nakon 10. stoljeća (završetak procesa u mijelinizaciji mozga), prote u Danskoj na sat bogatih pedijatara shilyayutsya na bik "dovíchnoí̈ êti".

Za dijagnozu PKU koriste se vikoristi različitim metodama i metodama za otkrivanje patoloških metabolita u sekciji, određivanje koncentracije fenilalanina u krvi tog odjeljka. Defektan gen povezan s fenilketonurijom može se otkriti kod fenotipski normalnih heterozigotnih nositelja za dodatni test tolerancije na fenilalanin. Za ovu obstezhuvannoy dajte natche 10 g fenilalanina na prvi pogled, a zatim uzmite uzorke krvi u razmacima od jedne godine, u kojima se umjesto toga propisuje tirozin. U normi, koncentracija tirozina u krvi nakon sklonosti fenilalaninu je značajno viša, niža u heterozigotnih nositelja gena fezhilketonurije. Ovaj test je pobjednički u genetskom savjetovanju za dijagnozu rizika osoba s bolesnim djetetom. Razvijena je shema probira za otkrivanje novorođene djece s PKU. Osjetljivost na test je praktički 100%.

Budova dragulj

Hem nastaje od dvovalentnog iona i porfirina (slika 13-1). Osnova strukture porfirina je porfin. Porfin ê chotiri pirrolnyh kíltsya, vezani između sebe s methenovyh mystki (slika 13-1). U ugaru, prema građi nadomjestaka u kiltsy pirolima, razlikuju se papalinski tipovi porfirina: protoporfirini, etioporfirini, mezoporfirini i koproporfirini. Protoporfirini su prekursori reshti tipova porfirina.

Hemi različiti bijelci mogu se osvetiti različiti tipovi porfirini (razd. 6. odjel). Ti hemoglobini sadrže protoporfirin IX, koji ima 4 metalna, 2 vinilna radikala i 2 viška propionske kiseline. Zalízo u tim znahoditsya na vídnovlemu staní (Fe+2) da po'yazane dvije kovalentne i dvije koordinacione veze s atomima dušika pirolnih prstenova. Tijekom oksidacije hem se pretvara u hematin (Fe 3+). Najveći broj hema nalazi se u eritrocitima ispunjenim hemoglobinom, malignim stanicama, koje mogu biti mioglobin, te stanicama jetre kroz veliki volumen citokroma P 450 u njima.

Regulacija biosinteze hema

Regulatorna reakcija sinteze hema katalizira enzim aminolevulinat sintazu osiromašen piridoksalom. Brzina reakcije regulirana je alosterično i jednakom translacijom na enzim.

Alosterični inhibitor i korepresor za sintezu aminolevulinat sintaze i hema (slika 13-5).

U retikulocitima je regulirana sinteza ovog enzima u fazi translacije. Na inicijaciji mRNA koja kodira enzim, ê

Riža. 13-5 (prikaz, stručni). Regulacija sinteze hema i hemoglobina. Dragulj iza principa negativnog zvorotny zv'azku inhibiranjem aminolevulinat sintaze i aminolevulinat dehidrataze i poticanjem translacije α- i β-lanciuge u hemoglobin.

slijed nukleotida koji uspostavlja petlju za ukosnicu, kako se naziva osjetljivim elementom (na engleskom, element koji reagira na željezo, IRE) (slika 13-6).

Pri visokim koncentracijama fiziološke otopine u klitinima, čini kompleks s viškom cisteina regulatornog proteina sline. Međudjelovanje nizvodnog s regulatornim nizvodnim proteinom dovodi do smanjenja sporidnosti ovog proteina na IRE-element mRNA, koji kodira aminolevulinat sintazu, i nastavka translacije (slika 13-6, A). Pri niskim koncentracijama sline, protein sline spaja se s elementom sline, koji se nalazi na 5'-netranslatiranom terminusu mRNA, a prijevod aminolevulinat sintaze je haluciniran (slika 13-6, B).

Aminolevulinat dehidratazu također alosterički inhibira hem, iako aktivnost ovog enzima može biti 80 puta veća od aktivnosti aminolevulinat sintaze, iako nema veliki fiziološki značaj.

Nedostatak piridoksalfosfata i pripravaka lijekova, kao i njihovih strukturnih analoga, smanjuju aktivnost aminolevulinat sintaze.

Sinteza bilirubina

U REM klitinima, hem u skladištu hemoglobina oksidira se molekularnom kiselinom. U reakcijama se posljedično uočava razvoj metinske mrlje između 1. i 2. pirolitičkih hemskih prstena s njihovim dodacima, cijepanje zaljeva i proteinskog dijela te narančasti pigment bijelog rubina.

Bílírubin- toksičan, masni govor, sposoban uništiti fosforilacijski oksid u klitinima. Posebno su osjetljive neke stanice živčanog tkiva.

Vidjevši bílírubínu

Z klitin retikulo-endotelnog sustava bilirubin se troši krvlju. Ovdje se vino nalazi u kompleksu albumin plazma, u bogato manjem broju - u kompleksima s metalima, aminokiselinama, peptidima i drugim malim molekulama. Osnivanje takvih kompleksa ne dopušta da se bijeli rubin vidi iz presjeka. Bilirubin u kompleksu s albuminom naziva se vilny(nekonjugacije) ili neizravno bilirubin.

Što je izravni i neizravni bilirubin?

Bilirubin u krvnom serumu dijeli se na dvije frakcije (različite): izravnu i neizravnu, ovisno o rezultatu laboratorijske reakcije s posebnim reagensom (diazoreaktivan). Indirektni bilirubin je netoksični bilirubin, koji je nedavno pomiješan s hemoglobinom, ali još nije došao u jetru. Izravni bilirubin - ce bilirubin, neshkodzheniya u jetri i pripravci za uvođenje iz tijela.

28. Zhovtyanitsy

U našem raspoloženju, umjesto bilirubina, krv se kreće. Pri dosegljivoj raspjevanoj koncentraciji vina, tkanine se difundiraju, prelazeći u žutu boju. Pozhovtínnya tkanine kroz vídkladennya u njima bilirubin se zove Zhovtyanitsa. Klinički, zhovtyanitsya se može pojaviti do sata dok koncentracija bilirubina u krvnoj plazmi ne prijeđe gornju granicu norme više od 2,5 puta, tobto. nemojte postati vichy za 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa novorođenče

Djelomično različite vrste hemolitičke zhovtyanitsya novorođenčadi - „fiziološki zhovtyanitsya”, koji se čuva u prvim danima djetetova života. Razlog povećanja koncentracije neizravnog bilirubina u krvi je ubrzanje hemolize i nedostatak funkcije proteina i jetrenih enzima, koji su odgovorni za gubitak, konjugaciju i izlučivanje izravnog bilirubina. U novorođenčadi, aktivnost UDP-glukuroniltransferaze nije manje smanjena, a možda je i sinteza drugog supstrata reakcije konjugacije, UDP-glukuronata, nedovoljno aktivna.

Navodno je UDP-glukuroniltransferaza enzim koji inducira (razd. odjeljak 12). Potrebno je primijeniti lijek fenobarbital s fiziološkom zhovtyanitsom, koja izaziva takav bulo, kao što je opisano u odjeljku 12.

Jedan od neprihvatljivih uvjeta "fiziološke zhovtyanitsy" je bilirubinska encefalopatija. Ako koncentracija nekonjugiranog bilirubina prelazi 340 µmol/l, vene prolaze kroz krvno-moždanu barijeru mozga i uzrokuju oštećenja.

Mikrosomalna oksidacija

Mikrosomalne oksidaze su enzimi lokalizirani u glatkim ER membranama koji djeluju u kompleksu s dva postmitohondrijska CPE-a. Enzimi koji kataliziraju dodavanje jednog atoma Pro 2 molekule uz uključivanje drugog atoma kiseline u oksidirani govor, oduzeli su naziv mikrosomalnim oksidazama umjesto mješovite funkcije bilo koje mikrosomalne monooksigenaze. Oksidacija za sudjelovanje monooksigenaze pjeva, zamjenskih pripravaka i mikrosoma.

Djelovanje citokroma P 450 Očito je molekularna kiselina u tripletnom mlinu inertna i ne stvara se u interakciji s organskim materijalima. Da bi se razvila kiselinska reakcija, potrebno ju je pretvoriti u jednogodišnji sustav zamjenske fermentacije. Za takve leži sustav monooksigenaze, koji osvetljava citokrom P 450. Vezanje u aktivnom centru na citokrom P 450 lipofilnog govora RH i molekule zakiseljavanja oksidne aktivnosti enzima.

Jedan atom kiseline uzima 2 e i transformira se u Pro 2- oblik. Donor elektrona je NADPH, koji se oksidira NADPH-citokrom P 450 reduktazom. Oko 2- interakcije s protonima: Oko 2- + 2H + → H 2 O, a voda je otopljena. Još jedan atom molekule kiseline uključen je prije supstrata RH, koji zadovoljava hidroksilnu skupinu govornog R-OH (slika 12-3).

Potpuno jednaka reakcija hidroksilacije govornog RH enzimima mikrosomalne oksidacije:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 supstrati mogu biti bogati hidrofobnim govorima, kako egzogenim (lijekovi, ksenobiotici), tako i endogenim (steroidi, masne kiseline i druge) tvari.

Na taj način, kao rezultat prve faze, uključenost citokroma P 450 dovodi do modifikacije govora s uspostavljenim funkcionalnim skupinama, što potiče raznolikost hidrofobnog dijela. Kao rezultat modifikacije, molekula može izgubiti biološku aktivnost, ili potaknuti stvaranje aktivnog dijela, donjeg govora, koji kao da je nestao.

Oslobađanje n-krezola i fenola

Pod djelovanjem enzima u bakterijama iz aminokiseline tirozin, fenol krezol mogu metabolizirati mikrobi (sl. 12-9).

Proizvodi koji su navlaženi kroz portalnu venu idu u pećnicu, dekongestija fenola i krezola može se konjugirati s viškom sumporne kiseline (FAPS) ili s glukuronskom kiselinom u skladištu UDP-glukuronata. Reakciju konjugacije fenola i krezola s FAPS katalizira enzim sulfotransferaza (sl. 12-10).

Konjugacija glukuronskih kiselina s fenolom i krezolom uključena je u enzim UDP-glukuroniltransferazu (slika 12-11). Produkti konjugacije se dobro raspršuju u vodi i uklanjaju iz presjeka kroz nirks. Povećanje broja konjugata glukuronske kiseline s fenolom i krezolom prikazano je u odjeljku s povećanjem proizvodnje proteinskog truljenja u crijevima.

Riža. 12-8 (prikaz, stručni). Zneshkodzhennya benzantracen. E 1 - enzim mikrosomskog sustava; E 2 - epoksid hidrat.

Utvorennya da zneshkodzhennya índolu ta skatolu

U crijevima mikroorganizmi metaboliziraju indol i skatol s aminokiselinom triptofanom. Bakterije uništavaju triptofan, ostavljajući nedovoljno zategnutu prstenastu strukturu.

Indol se otapa kao rezultat cijepanja bakterijama plave lancete, može se vidjeti u serinu ili alaninu (sl. 12-12).

Skatol i indol konzumira jetra u fazi 2. Kao rezultat mikrosomalne oksidacije smrada, na leđima se nakuplja hidroksilna skupina. Dakle, indol prelazi u indoksil, a zatim ulazi u reakciju konjugacije s FAPS-om, olakšavajući indoksilsulfurnu kiselinu, jačinu kalija, što je oduzelo naziv životinjskom indikanu (Sl. 12-13).

E. Indukcija rashladnih sustava

Puno enzima koji sudjeluju u prvoj i drugim fazama života su proteini koji se induciraju. Čak iu davna vremena, car Mitridat, znajući da je moguće sustavno uzimati male doze alkohola, možete pobjeći od teškog trovanja. "Učinak Mitridata" temelji se na indukciji pjevačkih sustava (tablica 12-3).

U EP membranama jetre, citokrom P 450 ima više (20%), niže enzima koji vežu membranu. Fenobarbital aktivira sintezu citokroma P 450, UDP-glukuroniltransferaze i epoksid hidrolaze. Na primjer, kod stvorenja kojima je ubrizgan induktor fenobarbital povećava se površina EP membrana, dostižući 90% svih membranskih struktura stanica, i kao rezultat toga povećava se broj enzima koji sudjeluju u ksenobiotici i toksični endogeni govor.

Tijekom kemoterapije zlih procesa, učinkovitost lica često pada korak po korak. Iznad toga, razvija se mnoštvo medicinske izdržljivosti, tobto. stabilnost nije samo do istog lijeka, već do cijele niske razine drugih lijekova. Vrijedno je uzeti u obzir da antitumorska lica induciraju sintezu P-glikoproteina, glutation transferaze i glutationa. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut ili aktivirati sintezu P-glikoproteina, kao i enzim sintezu glutationa, promicanje učinkovitosti kemoterapije.

Metali su induktori sinteze glutationa i proteina niske molekularne mase, metalotioneina, koji može sadržavati SH-skupine koje na njih djeluju. Kao rezultat toga, otpor stanica na tijelo je odvratno visok.

Povećanje broja glutation transferaza povećava zdravlje tijela do rasta stanja lutanja u sredini. Indukcija enzima objašnjava učinak antikancerogenog učinka na sat zagušenja niskih ljekovitih govora. Osim toga, induktori sinteze glutation transferaze - normalan metabolizam - stanje hormona, jodotironina i kortizola. Kateholamini fosforiliraju glutation transferazu kroz sustav adenilil ciklaze i potiču njezino djelovanje.

Brojni govorni spojevi, uključujući i one (na primjer, važni metali, polifenoli, S-alkil u glutation, dekiseli herbicidi), inhibiraju glutation transferazu.

37. Konjugacija – druga faza razvoja govora

Druga faza govorne transformacije je reakcija konjugacije, pri čemu se dodaje funkcionalne skupine, koje se u prvoj fazi otapaju, manje molekule ili skupine endogenog djelovanja koje povećavaju hidrofilnost i mijenjaju toksičnost (tablica 2.).

UDP-glukuroniltransferaza

Uridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferaza lokalizirana je uglavnom u ER kako bi dodala višak glukuronske kiseline u govornu molekulu, koja se probavlja tijekom mikrosomalne oksidacije (slika 12-4).

U divljem izgledu, reakcija za sudjelovanje UDP-glukuroniltransferaze je napisana kako slijedi:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

sulfotransferaza

Promijenite teme "Razmjena govora i energija. Prehrana. Glavna razmjena.":
1. Razmjena govora i energije. Jelo. anabolizam. Katabolizam.
2. Proteini i jogo uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivna ravnoteža dušika. Negativna ravnoteža dušika.
3. Lipidna i joga uloga organizma. Zhiri. Klitinski lipidi. Fosfolipidi. kolesterol.
4. Smeđa mast. Masno tkivo boraksa. Lipidi plazme. Lipoproteini. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Uloga organizma u ugljikohidratima. Glukoza. Glikogen.


8. Uloga razmjene govora u osiguravanju energetskih potreba tijela. Koeficijent fosforilacije. Kalorijski ekvivalent kiselom.
9. Metode za procjenu energetskog vitrata tijela. Izravna kalorimetrija. Indirektna kalorimetrija.
10. Glavna razmjena. Rivnyannya do rozrahunka vrijednosti glavne razmjene. Zakon površine tijela.

Proteini i joga uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivna ravnoteža dušika. Negativna ravnoteža dušika.

Uloga proteina, masti, ugljikohidrata, minerala i vitamina u metabolizmu

Potreban tijelu u plastičnom govoru Možda ćete biti zadovoljni ovom minimalnom razinom vašeg unosa, što će vam omogućiti da potrošite strukturne proteine, lipide i ugljikohidrate. Potrošnja Qi-ja individualno pada zbog čimbenika kao što su dob ljudi, zdravstveno stanje, intenzitet i vrsta posla.

Ljudi se odvode iz skladišta grubih proizvoda i uzimaju iz njih plastični govori, mineralni govor i vitamini.

Proteini i njihova uloga u tijelu

Proteini u tijelu rebuy na stanici bez prekida to ažuriranje. Zdrava zrela osoba ima količinu proteina koji je razbijen za hranu, zdravu količinu novosintetiziranih. Stvorenja mogu uzeti manje dušika iz skladišta aminokiselina nego što ga tijelo ima s proteinima. Deset od 20 aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, lizin, metionin, triptofan, treonin, fenilalanin, arginin i histidin) ne mogu se sintetizirati u tijelu u slučaju nedostatka. Qi aminokiseline nazivaju se esencijalnim. Ostalih deset aminokiselina (zamjena) nisu manje važne za život, one niže su nezamjenjive, a u slučaju nedovoljnog unosa ostalih aminokiselina mogu se sintetizirati smrada u tijelu. Važan službenik razmjene proteina u tijelu je ponovno recikliranje (ponovno korištenje) aminokiselina, koje su nastale tijekom razgradnje nekih proteinskih molekula za sintezu drugih.

Shvidkíst razpadu da novlennya bílkív tijelo vrijedi. Na početku razgradnje hormona peptidne prirode, postaje blag ili umjeren, bjelanjci krvne plazme - oko 10 deb, bijeli m'yaziv - oko 180 deb. Za prosječnu osobu, svi proteini u ljudskom tijelu su nadograđeni za 80 decibela. O ukupnoj količini bjelančevina, koja se, prepoznavši propadanje zauvek, prosuđuje po količini dušika koji se dobiva iz tijela osobe. Protein ima blizu 16% dušika (tobto u 100 g proteina-16 g dušika). Na taj način, kada tijelo vidi 1 g dušika, razgrađuje 625 g proteina. Zaboga, tijelo odraslih ljudi vidi blizu 3,7 g dušika. Iz ovih podataka je očito da težina proteina, koji prepoznaje novu ruševinu za proizvodnju, postaje 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, odnosno 0,028-0,075 g dušika na 1 kg tjelesnog ulja za proizvodnju ( koeficijent za Rubner).

Kako količina dušika koja ulazi u tijelo s ježem, količina dušika koja se unosi u organizam, uobičajeno je uzeti u obzir da je tijelo u logoru. sadržaj dušika. U fluktuacijama, ako ima više dušika u tijelu, vidi se da je niže, da se govori o pozitivna ravnoteža dušika(Zatrimka, zadržavanje dušika). Stoga postanite osoba s povećanjem mase m'yazovoi tkiva, tijekom razdoblja rasta tijela, vagičnosti, oblačenja nakon važne bolesti koja izlazi.

Kamp s određenom količinom dušika, koji se unosi u organizam, prenosi njegov unos u organizam, tzv. negativna ravnoteža dušika. Može biti zamijenjen kada se jede s nesposobnim proteinima, ako tijelo ne sadrži nikakve s esencijalne aminokiseline s proteinskim gladovanjem ili s totalnim gladovanjem.

Proteini, koji su u organizmima u perzijskoj crnoj boji poput plastičnog govora štetni, u procesu svog uništenja daju energiju za sintezu ATP-a u klitinima i oslobađanje topline.

METABOLIZAM BILKIV

Proteini su neizostavan sastojak ježa. Na vídmínu víd blíkív - ugljikohidrati i masti nisu bitne komponente masti. Shchodobovo sprozhivatsya blizu 100 g zrele zdrave osobe. Kharchoví proteini - glavni izvor dušika za tijelo. In sensi ekonomičan protein je najskuplja komponenta hrane. Stoga je također važno u povijesti biokemije i medicine da su se uspostavile norme proteina u prehrani.

U studijama Karla Voita, norme za smanjenje bjelančevina grube hrane postavljene su na 118 g/dobu, ugljikohidrata - 500 g/dobu, masti 56 g/dobu. M. Rubner je prvi istaknuo da se 75% dušika u tijelu nalazi u skladištu proteina. Vín sklav ravnotežu dušika (ovisno o tome koliko dušika osoba potroši za hranu i koliko se dušika doda).

Zrela zdrava osoba se boji dušikova ravnoteža - "nula dušika balans"(Količina unesenog dušika u tijelo potvrđuje količinu unesenog dušika).

pozitivna ravnoteža dušika(dodatna količina unesenog dušika u organizam je manja, manja je količina usvojene). Samo u tijelu, tijekom rasta, ili s razvojem proteinskih struktura (na primjer, u razdoblju starenja s teškim bolestima ili s rastom m'yazovoi masi).

Negativna ravnoteža dušika(dodatna količina životinje uvedena u organizam s dušikom, manja količina dobivenog). Čuvajte se nedostatka proteina u tijelu. Razlozi: nedovoljan broj bijelaca u í̈zhí; bolest, koja je popraćena porastom kolapsa bijelaca.

U povijesti biokemije, eksperimenti su se provodili kada je osoba hranjena manje ugljikohidrata i masti ("dijeta bez proteina"). Umovi su vibrirali ravnotežom dušika. Nakon nekoliko dana izlučivanja, dušik u tijelu mijenja se na istu vrijednost, a nakon toga se povećava tri puta na dan posta: osoba je konzumirala 53 mg dušika po kg vode po doba (cca 4 g dušika). po doba). Tsya kílkíst dušik vídpovídaê pribl 23-25g proteina za dobu. Qiu vrijednost se zvala "KOEFICENT ODGOVORNOSTI". Zatim je sljedeći dan u prehranu dodano 10 g bjelančevina, a unošenje dušika je tada povećano. Ale sve isto posterígavsya negativnu ravnotežu dušika. Todi u zhu je počeo dodavati 40-45-50 g proteina za proizvodnju. S takvim sadržajem proteina u ježu, nulta ravnoteža dušika (ravnoteža dušika je jednaka). qiu veličina (40-50 g proteina po dobu) nazvana je FIZIOLOŠKI MINIMUM BILJKE.

Godine 1951. proponiran je udio proteina u prehrani: 110-120 g proteina po obroku.

U zadanom satu utvrđeno je da je 8 aminokiselina esencijalno. Konačna potreba kože esencijalnih aminokiselina je 1-1,5 g, a cijelom tijelu za proizvodnju je potrebno 6-9 grama esencijalnih aminokiselina. Pregledano je uklanjanje esencijalnih aminokiselina u raznim prehrambenim proizvodima. Stoga fiziološki minimum proteina može biti različit za različite proizvode.

Koliko vam je potrebno za unos proteina za povećanje količine dušika? 20 gr. bjelanjak, ili 26-27 UAH. bílkív m'yasa chi mlijeka, ili 30 gr. bijeli krumpir, ili 67 UAH. bjelanjci pšenice borošn. Bjelanjak ima novi set aminokiselina. Kada jedete guste proteine, potrebno je više proteina kako bi se popunio fiziološki minimum. Konzumirajte manje za ženu (58 grama po doba), manje za osobu (70 g proteina po doba) - prema američkim standardima.

PROBAVANJE TOGA BIJELOG BILKIVA U GI traktu

Predoziranje nije dopušteno prije procesa metabolizma, tijelo uzima u obzir krhotine (prema količini klirensa tkiva duct-intestinal tractê dovkíllam). Zavdannya perezravlennya - drobljenje (cijepanje) velikih molekula slanih govora do malih standardnih monomera, poput upijanja na krovu. Boja govora, kao rezultat prenagrizanja, već je poboljšala specifičnost vrste. Ale energetske rezerve, koje se pohranjuju u šupljinama za prženje, a zatim ih tijelo zamjenjuje.

Svi biljni procesi su hidrolitički, tako da ne dovode do velikog trošenja energije – smrad ne oksidira. Otprilike 100 g aminokiselina apsorbira se u ljudsko tijelo, koje se nalaze u krvi. Još 400 g aminokiselina treba unijeti u krvotok zbog razgradnje njihovih tjelesnih proteina. Svi qi 500 g aminokiselina s metaboličkim skupom aminokiselina. 400 grama vicora koristi se za sintezu proteina u tijelu osobe, a 100 g grita se razgrađuje do krajnjih proizvoda: sechovin, CO 2. U procesu propadanja također se uspostavljaju potrebni metaboliti za tijelo, kao način poboljšanja funkcija hormona, medijatora u raznim procesima i drugog govora (npr.: melanin, hormoni adrenalin i tiroksin).

Za bijelce jetre, razdoblje recidiva treba biti 10 dana. Za m'azovih bijelaca taj rok postaje 80 dana. Za proteine ​​krvne plazme - 14 dana, jetra - 10 dana. Ale ê vjeverice, yakí brzo rozdayutsya (za 2 -makroglobulin i ínsulínu razdoblje napívrozpadu - 5 min).

Resintetizira se otprilike 400 g proteina.

Razgradnja proteina do aminokiselina dovodi do hidrolize – H 2 O dolazi nakon cijepanja peptidnih veza pod djelovanjem proteolitičkih enzima. Proteolitički enzimi nazivaju se PROTEINAZE ili PROTEAZE. Isnuê bogat raznim proteinazama. Prema strukturi katalitičkog centra, sve proteinaze se dijele u 4 klase:

1. SERINSKI PROTEINI - imaju aminokiseline serin i histidin u katalitičkom centru.

2. CISTEINSKA PROTEINAZA - u katalitičkom centru, cistein i histidin.

3. KARBOKSIL PROTEINAZA (ASPARTY) u katalitičkom centru 2 radikala asparaginske kiseline. Pepsin im je doveden.

4. METALOPROTEINAZA. Katalitičko središte ovih enzima sadrži histidin, glutaminsku kiselinu i metalni ion (karboksipeptidaza "A", kolagenaza retard Zn 2+).

Sve se proteinaze razlikuju po mehanizmu katalize i po umovima sredine, u kojima djeluje smrad. Molekula proteina kože ima desetke, stotine i tisuće peptidnih veza. Proteinaza uništava ne neku vrstu peptidne veze, već suvoro dodjele.

Kako prepoznati "vlastiti" poziv? Ovisi o strukturi adsorpcijskog centra proteinaza. Manje je vjerojatno da će peptidne veze sudjelovati u njihovom razvoju, poput aminokiselina.

Struktura adsorpcijskog centra je takva da omogućuje prepoznavanje radikala aminokiseline, COOH skupine, koja čini vezu. U nekim slučajevima, za specifičnost supstrata, može biti važna aminokiselina, amino skupina koja stvara veze koje su hidrolizirane. A ponekad štetne aminokiseline mogu biti važne za dodjelu specifičnosti supstrata enzimu.

S praktične točke gledišta, sve proteinaze se mogu podijeliti u 2 skupine prema njihovoj specifičnosti supstrata:

1. MALO SPECIFIČNIH PROTEINA

2. VISOKO SPECIFIČNI PROTEINI

MALO SPECIFIČNIH PROTEINA:

Imaju adsorpcijski centar koji se lako može koristiti za taloženje samo nekoliko od ovih aminokiselina, koje tvore peptidne veze koje enzim hidrolizira.

Pepsin

Tse enzim soka ljuske. Sintetizira se u klitinima sluznice blata u obliku neaktivnog uporišta - pepsinogena. Pretvorba neaktivnog pepsinogena u aktivni pepsin događa se u praznoj epruveti. Nakon aktivacije dolazi do cijepanja peptida koji zatvara aktivni centar enzima. Aktivacija pepsina ovisi o dva čimbenika:

a) klorovodična kiselina (HCl)

b) aktivni pepsin, koji je već otopljen, naziva se autokataliza.

Pepsin je karboksilna proteinaza i katalizira hidrolizu veza, prekrivenih aminokiselinama fenilalaninom (Phen) ili tirozinom (Tyr) u R 2 -poziciji (čudite se prednjem djetetu), kao i vezom Ley-Glu. pH-optimum za pepsin je 1,0-2,0 pH, što odgovara pH soka ljuske.

Rennin

U soku od ljuske, bjelančevina nije pretjerano nagrizena enzimom RENNIN, koji razgrađuje kazein proteina mlijeka. Renin je sličan pepsinu, a ovaj pH-optimum odražava pH sredine sluznice (pH=4,5). Rennín je povezan s pepsinom također po mehanizmu i specifičnosti djelovanja.

Kimotripsin.

Sintetizira se u subslug u obliku neaktivnog prekursora - kimotripsinogena. Kimotripsin se aktivira aktivnim tripsinom i autokatalizom. Razorne veze, fiksirane karboksilnom skupinom tirozina (Tir), fenilalanina (Phen) ili triptofana (Tri) - na poziciji R 1 ili velikim hidrofobnim radikalima leucinom (leu), izoleucinom (mul) i valinom (val) u istom pozicija R 1 (čudite se mališanima).

U aktivnom središtu kimotripsina nalazi se hidrofobno crijevo, u yakuu su qi aminokiseline.

tripsin

Sintetizira se u subslug u obliku neaktivnog uporišta - tripsinogena. Aktivira se u praznim crijevima enzimom enteropeptidazom za sudjelovanje kalcijevih iona, kao i stvaranje do autokatalize. Hidrolizirajuće veze koje formiraju pozitivno nabijene aminokiseline arginin (Arg) i lizin (Liz) na položaju R1. Njegovo adsorpcijsko središte slično je adsorpcijskom centru kimotripsina, ali hidrofobni crijevni glibin ima negativno nabijenu karboksilnu skupinu.

Elastase.

Sintetizira se u subshlunkovom grebenu u naizgled neaktivnom prednjem dijelu - proelastazi. Aktivira se u praznom crijevu tripsinom. Hidrolizira peptidne veze na položaju R1, topiv u glicinu, alaninu i serinu.

Sve navedene niskospecifične proteinaze klasificiraju se kao endopeptidaze, pa se veze hidroliziraju u sredini proteinske molekule, a ne na krajevima polipeptidne lance. Pod podjelom cich proteinaza, polipeptidno lance proteina se dijeli na velike fragmente. Zatim se na qi-ju nalaze veliki fragmenti egzopeptidaza čija koža iscrpljuje jednu aminokiselinu s završetaka polipeptidne lance.

EKSOPEPTIDAZA.

karboksipeptidaza.

Sintetiziraju se u zaljevu subshlunkovy. Aktivira tripsin u crijevima. Ê metaloproteini. Hidrolizirajte peptidne veze na "C" kraju proteinske molekule. Postoje 2 vrste: karboksipeptidaza "A" i karboksipeptidaza "B".

Karboksipeptidaza “A” dijeli aminokiseline s aromatičnim (cikličkim) radikalima, a karboksipeptidaza “B” dijeli lizin i arginin.

aminopeptidaza.

Sintetizira se u crijevnoj sluznici, aktivira se tripsinom u crijevu. Hidrolizirajte peptidne veze na “N”-kraju proteinske molekule. Postoje 2 takva enzima: alanin amino peptidaza i leucin amino peptidaza.

Alanin amino peptidaza razgrađuje samo alanin, a leucin aminopeptidaza razgrađuje bilo “N”-terminalne aminokiseline.

DIPEPTIDASI

Razdvojene peptidne veze manje u dipeptidima.

Svi opisi enzima klasificirani su kao PROTEINAZE NISKO SPECIFIČNE. Smrad je karakterističan za shlunkovo-intestinalni trakt.

Zajedno, smrad zahtijeva potpunu proteolizu proteinske molekule do deset aminokiselina, koje se zatim upijaju u krv iz crijeva.

Smoktuvannya aminokiseline na putu sekundarno-aktivnog transporta zajedno s Na + (slično glukozi).

Neke od aminokiselina ne vlaže se i podliježu procesima propadanja zbog sudjelovanja mikroflore u debelom crijevu. Produkti raspadanja aminokiselina mogu se upiti i konzumirati u jetri, ne prepoznajući reakciju okoline. Izvještaj o cijeni - čudi se Korovkinovu pomoćniku, str. 333-335 (prikaz, stručni).

Niskospecifične proteinaze također su grupirane u lizosomima.

FUNKCIJE SPECIFIČNIH LIZOMSKIH MINOR PROTEINAZA:

1. Zaštitite cijepanje stranih proteina, poput klitina.

2. Zaštitite ukupnu proteolizu proteina vaših stanica (osobito kada stanice umru).

Na taj je način totalna proteoliza jedan od najvažnijih bioloških procesa koji je neophodan ne samo za unutarstanično jetkanje, već i za obnovu proteina u stanicama koje stare, ali i tijelu u cjelini. Cijeli proces se provodi pod strogom kontrolom, što osigurava posebne mehanizme koji štite proteine ​​od nadsvjetske proteaze.

MEHANIZMI KOJI ŠTITI PROTEINAZNE BILKS:

1. zahistički tip "klitini"- Prostorova izolacija proteinaza od tihih proteina, u njih mogu ući smrada. Unutarstanične proteinaze se nalaze u sredini lizosoma iu mulju u proteinima, kao što se smrdi mogu hidrolizirati.

2. Zakhistički tip "njuška". Vjeruje se da se proteinaze nalaze u naizgled neaktivnim prekursorima (proenzimima): na primjer, pepsinogen (u kanalu), tripsinogen i kimotripsinogen (u pankreasu). Nakon hidrolize pjesmičke veze, lanceta se ponovno aktivira i enzim postaje aktivan.

3. Zahist tipa "lančana pošta". Podloga protein-supstrata putem uključivanja u prvu molekulu bilo koje kemijske strukture (definirajte skupine koje pokrivaju peptidne veze). Trooma curi na načine:

a) Glikozilacija proteina. Uključivanje proteina u komponente ugljikohidrata. Glikoproteini se otapaju. Qi u komponenti ugljikohidrata i funkcija aktivne funkcije (na primjer, funkcija receptora). U svim glikoproteinima, uz pomoć ugljikohidratnog dijela, zaštićena je zaštita od diproteinaza.

b) Acetiluvanska aminoskupina. Dodatak viška oktovojne kiseline slobodnim amino skupinama u proteinskoj molekuli.

Ako je proteinaza poznata o prirodi vlastite aktivnosti zbog prisutnosti amino skupine, tada pojava viška acetila prenosi proteinazu na proteinazu.

V) Amidacija karboksilne skupine. Posljedica je analogna.

D) Fosforilacija radikala u serinu ili tirozinu

4. Čuvar zahističkog tipa. Tse zahist bilkiv za pomoć endogenih inhibitora proteinaze.

Endogeni inhibitori proteinaze- osobito proteini ili peptidi, koji su posebno vibrirani u stanicama i mogu stupiti u interakciju s proteinazom i blokirati je. Želeći preuzeti sudbinu slabe vrste veze, povezujući proteinazu s endogenim inhibitorom micina. Supstrati s visokim stupnjem sporadnístyu do tsíêí̈ potenazy mogu presresti íngíbítor zígo kompleks z proteinaze, i neće započeti íyati. Plazma ima puno takvih inhibitora, a ako postoje proteinaze, onda se mogu koristiti njihovi inhibitori.

Zvuče tako inhibitori proteinaza koji su specifični u smislu razvrstavanja u prvu klasu proteinaza.