窒素バランス 嫉妬深い窒素主義者。
他のアミノ酸は細胞内で容易に合成され、代替物と呼ばれます。 それらには、グリシン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、セリン、プロリン、アラニンが含まれます。
Prote bezbelkoveの食事は、体の死で終わります。 食事に1つの必須アミノ酸を注入すると、他のアミノ酸の同化が不完全になり、負の窒素バランス、枯渇、成長の急増、機能障害の発生を伴います 神経系.
たんぱく質を含まない食事では、ドーバに4gの窒素が見られ、25gのたんぱく質になります（COEF-T OFRESPONSIBILITY）。
生理学的タンパク質の最小-動物のタンパク質の最小量、窒素補給の必要性は30-50 g /日です。
SHKTのビルキブ消化。 ペプチダーゼシャッター、照明、および水素酸の役割の特徴。
V 食品アミノ酸が少なすぎます。 それらはプロテアーゼ酵素の作用下で腸管内で加水分解されるため、タンパク質の倉庫に入ることが重要です。 皮膚が歌うアミノ酸で作られたペプチド結合の最も切断であるという事実におけるこれらの酵素の基質特異性。 タンパク質分子の途中でペプチド結合を加水分解するプロテアーゼは、エンドペプチダーゼとして分類できます。 エキソペプチダーゼのグループに属する酵素は、ペプチド結合を加水分解し、末端アミノ酸で溶解します。 SHKTのすべてのプロテアーゼの作用下で、タンパク質はアミノ酸の執事も分解し、それが組織の細胞で発生します。
塩酸の役割は排除されました
ハーブ水門の主な機能は、タンパク質が新しい方法でオーバーエッチングされているという事実にあります。 このプロセスの主な役割は塩酸です。 チューブ内にあるタンパク質は視力を刺激します ヒスタミンそのタンパク質ホルモンのグループ- ガストリニフ、yakіは、彼ら自身の手で、HCIとプロ酵素-ペプシノーゲンの分泌を要求します。 HCIはスラットを裏打ちするクリチンに落ち着きます
Dzherelom H +єH2CO3は、血液から拡散するCO 2からのチューブのobkladalnyeクリチンに定着し、H 2
H 2 3の解離により、溶解するまで重炭酸塩が生成されます。これは、血漿中に特殊なタンパク質が関与して見られます。 IoniC1-塩化物チャネルを通る排水管の内腔の近くにある必要があります。
pHは10〜20に低下します。
HClの作用下で、タンパク質の変性が起こりますが、これは熱処理を認識せず、プロテアーゼのペプチド結合の利用可能性を高めます。 HClは、腸内の病原菌の殺菌作用とpereskodzha摂取の可能性があります。 さらに、塩酸はペプシノーゲンを活性化し、ジペプシンに最適なpHを作り出します。
ペプシノーゲンは、1つのポリペプチドランスで構成されるタンパク質です。 HClの影響下で、活性ペプシンに変換されます。活性化プロセス中に、ペプシノーゲンのN末端分子の部分的なタンパク質分解の結果として、アミノ酸残基が追加されます。ペプシノーゲン。 したがって、活性ペプシンでは、アミノ酸は分子のコンフォメーション変化と活性中心の形成に関与するため、負に帯電しています。 HClの影響下で溶解したペプシンの活性分子は、他のペプシノーゲン分子を活性化することができます（自己触媒作用）。 ペプシンは、芳香族アミノ酸（フェニルアラニン、トリプトファン、チロシン）を含むタンパク質のペプチド結合を加水分解します。
乳房の子供では、便に酵素が含まれています レンニン（キモシン）、ミルクの喉を呼びます。 成熟した人々のナメクジにはレンニンはなく、彼らのミルクはHClとペプシンの影響下で作られています。
もう1つのプロテアーゼ ガストリキシン。 3つの酵素（ペプシン、レニン、ガストリキシン）はすべて一次構造に類似しています
ケトゲンおよびグリコーゲンアミノ酸。 アナプレロティック反応、置換アミノ酸の合成（アプリケーション）。
アミノ酸の異化作用-zvoditsyaからosviti ピルビン酸、アセチルCoA、 α -糖生成アミノ酸のケトグルタル酸、スクシニル-CoA、フマル酸、オキサロ酢酸-ピルビン酸およびTCAの中間生成物に変換し、オキサロ酢酸に変換し、糖新生の過程で振動する可能性があります。
ケトジェニック異化作用の過程にあるアミノ酸は、アセト酢酸（Lіz、Leu）またはアセチルCoA（Leu）に変換され、ケトン体の合成で振動する可能性があります。
グリコケトジェニックアミノ酸はグルコースの合成とケトン体の合成のために振動するため、異化作用の過程で、クエン酸回路の代謝物とアセト酢酸（Tri、Phen、Tyr）またはアセチルCoA（Tri、Phen、Tyr）の2つの生成物が生成されます。イル）。
アナプレロティック反応-窒素を含まない過剰な代用アミノ酸は、生物学的に活性なスピーチの合成に使用されるため、異化経路の多数の代謝物を補充するために使用されます。
反応、肝臓およびマヤザフでの発現を触媒する酵素ピルビン酸カルボキシラーゼ（補酵素-ビオチン）。
2.アミノ酸→グルタミン酸→α-ケトグルタル酸
グルタミン酸デヒドロゲナーゼまたはアミノトランスフェラーゼの作用下。
3. 
プロピオニルCoA、次にスクシニルCoAも、対になっていない数の炭素原子を持つ高級脂肪酸の分解に関与する可能性があります
4.アミノ酸→フマル酸塩
5.アミノ酸→オキサロ酢酸
反応2、3は、すべての組織（レバークリームと粘膜）、およびdenovoピルビン酸カルボキシラーゼに見られます。
VII。 アミノ酸の生合成
人間は8つのアミノ酸を合成することができます：Ala、Asp、Asn、Ser、Gli、Glu、Gln、Pro。 これらのアミノ酸の炭素質骨格はブドウ糖から吸収されます。 α-アミノ基は、アミノ基転移反応の結果としてα-ケト酸に導入されます。 ユニバーサルドナー α -アミノ基はグルタミン酸として機能します。
ブドウ糖に吸収されるα-ケト酸のアミノ基転移経路を介してアミノ酸が合成されます
グルタミン酸また、アミンα-ケトグルタル酸グルタミン酸デヒドロゲナーゼの導入によるutvoryuєtsya。
アミノ基転移：プロセスのスキーム、酵素、バイオロール。 BIOROL ALAT I ASAT I BLOOD ORPHANDESTINATIONの臨床的意義。
アミノ基転移-α-アミノ基をak-からα-ケト酸に転移する反応。その後、新しいケト酸と新しいakが確立されます。 アミノ基転移プロセスは簡単に残忍です
反応はアミノトランスフェラーゼ酵素によって触媒され、その補酵素はピリドキサールリン酸（PP）です
アミノトランスフェラーゼは、細胞質と細胞真核生物のミトコンドリアの両方で検出されます。 10を超えるアミノトランスフェラーゼがヒトクリチンで発見されており、基質特異性が疑問視されています。 Mayzheすべてのアミノ酸はアミノ基転移反応に入ることができます、 少量のリジン、スレオニン、プロリン。
- 最初の段階では、酵素の活性中心にあるピリドキサールリン酸まで、最初の基質であるak-iのようなアミノ基がアルジミンの結合を助けます。 酵素-ピリドキサム-ミンホスフェート錯体と反応の最初の生成物であるケト酸が溶解します。 このプロセスには、2つのシッフ塩基の中間採用が含まれます。
- もう一方の段階では、酵素-ピリドキサミンリン酸複合体がケト酸と結合し、2つの暗号塩基の中間溶液を介してアミノ基をケト酸に転移します。 その結果、酵素は元の形に戻り、反応の別の生成物である新しいアミノ酸が形成されます。 ピリドキサールリン酸のアルデヒド基は基質のアミノ基で占められていないため、酵素の活性中心にあるリジンラジカルのε-アミノ基でシッフ塩基を確立します
ほとんどの場合、アミノ基転移反応では、組織のアミノ酸ではなくアミノ酸の一部を取りますが、他のタイプのアミノ酸が大幅に増加しています- グルタミン酸、アラニン、アスパラギン酸およびその他のケト酸-α -ケトグルタル酸、ピルビン酸、オキサロ酢酸。アミノ基の主なドナーはグルタミン酸です。
ほとんどの組織で最も広く使用されている酵素は次のとおりです。ALT（AlAT）は、アラニンとα-ケトグルタル酸の間のアミノ基転移反応を触媒します。 この酵素は様々な臓器の細胞の細胞質ゾルに局在しており、肝臓や心臓の肉の細胞に最も多く見られました。 ACT（AST）は、アスパラギン酸とα-ケトグルタル酸の間のアミノ基転移反応を触媒します。 オキサロ酢酸とグルタミン酸が溶解します。 ヨーゴの最大数は、心臓の肉と肝臓の細胞で明らかになりました。 これらの酵素の器官特異性。
正常な血液では、これらの酵素の活性は5〜40 U / lである必要があります。 体内の慢性クリチンの場合、酵素が血液中に現れ、そこでその活性が急激に上昇します。 Oscilki ACTとALTは、肝臓、心臓、骨格の潰瘍の細胞で最も活性が高く、これらの臓器の病気の診断に使用されます。 一方、心臓の肉の細胞では、ACTの数がALTの数を大幅に上回り、肝臓も同様です。 このために、血中漿膜における両方の酵素の活性の特に有益な1時間の調査。 Spivvіdnoshenniaの活動ACT / ALT名 「係数デリティス」。通常の係数は健全な1.33±0.42です。 心筋梗塞の場合、血中のACT活性は8〜10倍に増加し、ALTは2.0倍に増加します。
肝炎では、喀血中のALTの活性は約8〜10倍に増加し、ACTは2〜4倍に増加します。
メラニンの合成。
メラニンを見る
メチオニンへの活性化反応
メチオニンの活性型はS-アデノシルメチオニン（SAM）であり、これはアミノ酸のスルホン酸型であり、アデノシン分子へのメチオニンの添加の結果として溶解します。 アデノシンはATP加水分解によって吸収されます。
この反応は、すべてのタイプのクリチンに存在する酵素メチオニンアデノシルトランスフェラーゼによって触媒されます。 SAMの構造（-S + -CH 3）は不安定なグループ化であり、メチル基（「活性メチオニン」という用語の名前）の高い活性を示しています。 この反応は、生物学的システム、破片、おそらく単一の反応に特有のものであり、その結果、3つすべてのATPリン酸の余剰が増加します。 SAMのメチル基の切断とアクセプターへのその移動は、酵素メチルトランスフェラーゼを触媒します。 SAMは反応中にS-アデノシルホモシステイン（SAT）に変換されます。
クレアチン合成
クレアチンは、高エネルギーの肉（クレアチンリン酸）に吸収されるために必要です。 アルギニン、グリシン、メチオニンの3つのアミノ酸を含む2段階のクレアチンの合成。 ニルカーでグアニジノ酢酸は、ジグリシンアミジノトランスフェラーゼによって代謝されます。 ポチムグアニジンアセテートが輸送されます オーブンでヨーゴのメチル化の反応が起こります。
トランスメチル化反応は、次の場合にも実行されます。
- アドレナリンとノルエピネフリンの合成;
- カルノシンからのアンセリンの合成;
- ヌクレオチドおよび中の窒素塩基のメチル化;
- 代謝物（ホルモン、メディエーターなど）の不活性化と、以下を含む外来因子の影響 薬の準備.
生体アミンの不活化も示されています：
メチルトランスフェラーゼの変性のためのSAMの関与のためのメチル化。 このようにして、さまざまな生体アミンを不活化することができ、ほとんどの場合、ガスタミンとアドレナリンの不活化を観察することができます。 したがって、アドレナリンの不活性化は、オルト位のヒドロキシル基のメチル化によるものです
アンモニア毒性。 YOGO HOSVITA IZNESHKOZENNYA。
組織内のアミノ酸の異化作用は、100g /日の用量で常に観察されます。 その後のアミノ酸の脱アミノ化の場合、大量のアンモニアが生成されます。 生体アミンとヌクレオチドが脱アミノ化されている場合、使用されるヨガの量は大幅に少なくなります。 アンモニアの一部は、食物タンパク質（腸内の腐ったタンパク質）にバクテリアが存在するために腸に吸収され、静脈の血液に存在します。 門脈の血液中のアンモニア濃度は著しく高く、上部血流では低くなります。 肝臓には大量のアンモニアが含まれているため、血液中の少量が増加します。 標準の血中アンモニア濃度が0.4〜0.7 mg / l（または25〜40 µmol / l）を超えることはめったにありません。
アンモニアは有毒です。 Navitは、体にやさしい濃度のわずかな増加を、中枢神経系に転送します。 したがって、脳内のアンモニア濃度が0.6ミリモルまで増加すると、ソドミーが誘発されました。 高濃度血症、振戦、不明瞭な動き、退屈、嘔吐、錯乱、判断力のある発作の症状が現れる前に、記憶喪失が見られます。 重要な気分では、昏睡状態は致命的なキネットで発症します。 脳と有機体に対するアンモニアの毒性作用のメカニズムは、明らかに、機能系のスプラットに対するヨガの食事に関連しています。
- アンモニアは細胞の膜を容易に貫通し、ミトコンドリアでは、グルタミン酸の存在下で、グルタミン酸デヒドロゲナーゼによって触媒される反応を引き起こします。
α-ケトグルタル酸+ NADH + H + + NH3→グルタミン酸+ NAD +。
α-ケトグルタル酸の濃度の変化は、次の原因で発生します。
・アミノ酸の交換（アミノ基転移反応）の阻害、およびその後のそれらの神経伝達物質（アセチルコリン、ドーパミンなど）の合成の阻害。
・TTCの速度低下による低エネルギーミル。
α-ケトグルタル酸が不足すると、TCAの代謝物の濃度が低下し、ピルビン酸からのオキサロ酢酸の合成に対する反応が加速し、CO2が大幅に減少します。 高分子血症の場合の二酸化炭素の分解と軽減の強さは、特に脳血管障害の特徴です。 血中のアンモニア濃度が上昇すると、水たまり側のpHが上昇します（アルカローシスと呼ばれます）。 Tseは、その核となる部分で、ヘモグロビンの胞子形成性を酸味にまで高め、組織の低酸素症、CO 2の蓄積、および低エネルギー状態を引き起こします。この場合、頭の脳はスマットランクに苦しんでいます。 高濃度のアンモニアは、神経組織におけるグルタミン酸からのグルタミンの合成を刺激します（グルタミンシンテターゼの関与により）：
グルタミン酸+ NH 3 + ATP→グルタミン+ ADP + H3 P04。
・神経膠細胞のクリチンにグルタミンが蓄積すると、それらの浸透圧が上昇し、星状細胞が腫れ、高濃度では脳の腫れを引き起こす可能性があります。 GABAや他のメディエーターが不足しているため、神経インパルスの伝導が妨げられ、sudomyが非難されます。 イオンNH4 +は、実際には細胞質およびミトコンドリア膜を透過しません。 血液中のアンモニウムイオンが多すぎると、一価のNa +およびK +カチオンの膜貫通移動が妨げられ、イオンチャネルをめぐって競合し、神経インパルスの伝導にも影響を及ぼします。
組織中のアミノ酸の脱アミノ化プロセスの強度が高く、血中のアンモニアのレベルが低い場合でも、細胞内で、非毒性疾患の影響からのアンモニアの放出に積極的に関与していることを示しています。セクションを介してボディ。 これらの反応は、アンモニアの反応によって考慮に入れることができます。 さまざまな組織や臓器で、そのような反応のいくつかのタイプが明らかになりました。 主な反応は、体のすべての組織で発生するアンモニアの結合です。є1。）グルタミンシンテターゼの作用下でのグルタミンの合成：
グルタミンシンテターゼはクリチンのミトコンドリアに局在しており、酵素の働きに必要な補因子はMg2 +イオンです。 グルタミンシンテターゼは、アミノ酸交換の主要な調節酵素の1つであり、AMP、グルコース-6-リン酸、およびGli、Ala、Hysによってアロステリックに阻害されます。
腸のクリチンでグルタミナーゼ酵素の作用下で、アンモニアの存在下でアミド窒素の加水分解効果があります：
反応に定着したグルタミン酸は、ピルビン酸でアミノ基転移します。 os-グルタミン酸のアミノ基はアラニンの倉庫に移されます：
グルタミンは体内の主要な窒素供与体です。グルタミンのアミド窒素は、プリンおよびピリミジンヌクレオチド、アスパラギン、アミノ糖などの合成に使用されます。
血の孤児へのセケビンの指定のKIL-V法
生物学的領域では、M。は、ガス測定法、直接測光法の助けを借りて使用されます。これは、M。とさまざまな発話との反応に基づいており、等分子量のzabarvlennyhproduktіvの溶液、および代用酵素smuthenを使用した酵素法です。 。 ガス測定法は、水たまり媒体中の酸化されたM.次亜臭素酸塩ナトリウムNH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO→N2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2Oに基づいています。ガス状窒素の量は特別な装置の助けを借りて制御されます、ほとんどの場合、ボロディンデバイス。 ただし、この方法は特異性と精度が低くなります。 M.とジアセチルモノオキシムの反応（フェロンの反応）に基づく測光の最も広い方法から。
血液syrovattsіおよびvicoristセクションでのsechoviniの目的のために、酸性媒体中のチオセミカルバジドおよび唾液の塩の存在下でのM.とジアセチルモノオキシムとの反応に基づいて、方法を統一します。 Іnshimunіf_kovanim指定の方法M.єウレアーゼ法：NH2-CO-NH2→ウレアーゼNH3 + CO2。 私が見たAmmiaは、次亜塩素酸ナトリウムと青色のインドフェノールフェノールで溶解します。 感染の強さは、最終サンプルのM.のミストに比例します。 ウレアーゼ反応は非常に特異的であり、フォローアップには20以上かかります µl NaCl（0.154 M）と1：9の比率で繁殖させた血清。 サリチル酸ナトリウムは、代用フェノールの代わりに使用できます。 次のように血清を希釈します：10まで µl血のsirovatsは0.1を与えます ml鉛またはNaCl（0.154M）。 両方のvipadの酵素反応は、37°で15と3-31 / 2の引き分けで進行します。 xv明らかに。
原子が酸ラジカルで置換されている分子のPokhіdnіM。は、ウレイドと呼ばれることがあります。 多くのureidivesとdeaconsとハロゲン置換は、医薬品としての勝利と医学において類似しています。 ureidivesの前に、例えば、バルビツール酸（マロニルセコビン）、アロキサン（メソキサリルセコビン）の塩。 複素環式ウレイドє二酸 .
ヘーム溶解の概略スキーム。 「直接」および「間接」ビリルビン、YOGO指定の臨床的意義。
ヘム（ヘムオキシゲナーゼ）-ビリベルジン（ビリベルジンレダクターゼ）-b_lirubin（UDP-グルクロニルトランスフェラーゼ）-b_lirubinmonoglucuronide（UD-グルクロニルトランスフェラーゼ）-b_lirubindiglucuronide
通常の状態では、血漿中の自発的ビリルビンの濃度は0.3-1 mg / dl（1.7-17μmol/ l）になり、ビリルビンの総量の75％が非抱合型（間接ビリルビン）に変化します。 クリニックでは、ビリルビンの活用は直接と呼ばれます。これは、ワインが耐水性であり、ジアゾ試薬と簡単に組み合わせることができ、丹毒の色を減らすことができるためです。これは、ヴァンデルベルクの直接反応です。 非抱合型ビリルビンは疎水性であるため、血漿中にアルブミンとの複合体として見られ、熱分解されるまで、有機小売業者、たとえばアルブミンなどのエタノールから通知されるまで、ジアゾ反応性と反応しません。 非結合またはルビンは、タンパク質の沈降後にのみ、アゾバルブニクと組み合わせて、間接ビリルビンと呼ばれます。
抱合型ビリルビンの濃度のわずかな増加を伴う肝クリチン病態の患者では、血漿ビリルビンの第3の形態が血中に現れ、これによりビリルビンはアルブミンによって共有的に影響を受けます。仕方。 場合によっては、総ビリルビン血液の最大90％がこの形で見つかることがあります。
ヘモグロビンの指定方法：物理的（ヘモグロビンとYOGO VIROBNIHのスペクトル分析）; 物理的および化学的（ヘミン水素中のオトリマニー結晶）。
ヘモグロビンとヨガのスペクトル分析。 オキシヘモグロビンの違いを調べると、最も広く使用されている分光法は、フラウンホーファー線DとEの間のスペクトルの黄緑色の部分に2つの粘土の全身スモッグを示し、スペクトルの同じ部分には1つの広いスモッグしかありません。 Vіdmіnostіvіdmіnnostіvpolinannіvipromіnіvannіhemoglobіnіmіoksihemogloіnomは、vіchennіnіstаlіnіnіkrovіsіchennіsіsnemіkroviメソッドの基礎として機能しました。 オキシメトリ。
そのスペクトルのカルベモグロビンはオキシヘモグロビンに近く、スピーチが追加されて保護されています。これは、カルベモグロビンに2つの粘土のスモッグがあることを示しています。 メトヘモグロビンのスペクトルは、スペクトルの赤と黄色の部分の境界にある1つの狭いスモッグ、黄色と緑のゾーンの境界にある別の狭いスモッグ、nareshti、およびスペクトルの緑の部分の近くにある3番目の広いスモッグによって特徴付けられます。 。
ヘミヌ結晶またはヘマチン塩酸。 パッチの表面から、被写体を削り取り、粒子のスプラットをトリミングします。 それらに1-2粒が追加されます キッチンソルト krizhanoy otstovoy to-tyを2〜3滴。 口ひげは湾曲した折り目で湾曲しており、沸騰しないように注意深く加熱されています。 血液の存在は、菱形のプレートのような茶色がかった黄色の微結晶の出現によってもたらされます。 結晶が腐って成形されている場合、それらは麻のように見えます。 ジェミンへの結晶の所持は、めちゃくちゃ、血の対象の存在を血の対象にもたらします。 否定的な結果値を試さないでください。 脂肪の家、irzhaはヘミンの結晶を切るのを簡単にします
OIDのアクティブな形式：スーパーオキシドアニオン、過酸化水素、ヒドロキシルラジカル、ペルオキシナイトライト。 IX説明、毒性の原因。 ROSの生理学的役割。
CPEでは、clitin Pro 2の90％近くが入ります。 Reshta O2は他のOVRで勝ちます。 O2変換を伴うOVRに関与する酵素は、オキシダーゼとオキシゲナーゼの2つのグループに分けられます。
悪臭を放つオキシダーゼは電子受容体にすぎず、H 2ProまたはH2 Pro2につながります。
オキシゲナーゼは、溶解する反応生成物中に1つ（モノオキシゲナーゼ）または2つ（ジオキシゲナーゼ）の酸原子を含みます。
これらの反応はATPの合成を伴わないが、肝臓での外国語の反応におけるアミノ酸の交換）、脂肪酸とステロイドの合成）の特定の反応には匂いが必要である
分子の酸性度を伴うほとんどの反応では、更新は段階的に行われ、1つの電子が皮膚の段階に移動します。 一電子移動では、中間の反応性の高い形態の酸味が採用されます。
覚醒していない状態では、kisenは無毒です。 酸味の有毒な形態の採用は、その分子構造の特性に関連しています。 約2つの不対電子が異なる軌道に散らばっているように2つの不対電子を復讐します。 これらの軌道からの皮膚は1つの電子を受け入れることができます。
Pro 2の更新は、4つの1電子遷移の結果として発生します。
スーパーオキシド、ペルオキシド、ヒドロキシルラジカルは活性酸化物であり、細胞の豊富な構造成分に深刻な問題を引き起こします。
酸の活性型は、電子を豊富な胞子に分解し、それらを新しいフリーラジカルに変換して、ランセットオキシド反応を開始することができます
Poshkodzhuєdiyuvіlnyhradikіvіnkomponentikіtini。 1 –白人のローリング; 2-EP poshkodzhennya; 3-核膜の破壊と損傷したDNA; 4-ミトコンドリア膜の崩壊; 水とイオンのクリチナへの浸透。
CPEにおけるスーパーオキシドの溶解。 CPEでの電子の「ビティック」は、コエンザイムQの関与による電子移動が原因である可能性があります。補充すると、ユビキノンはアニオンラジカルセミキノンに変換されます。 ceiラジカルは、スーパーオキシドラジカルの溶液と非酵素的にO2と相互作用します。 
酸の活性型のほとんどは、QH 2-デヒドロゲナーゼ複合体の機能中に、ナサンパーされたCPEからの電子の移動中に確立されます。 これは、QH 2からkisen（
シトクロムオキシダーゼ（複合体IV）の関与による電子伝達の段階では、電子の「ターン」は、中間フリーの影響を受けずにFeとCuおよび2を復讐する特別な活性中心の酵素では明らかではないようです。ラジカル。
食作用性白血球では、食作用のプロセスは、活性ラジカルの酸性化と除去によって強化されます。 活性型のサワーは、NADPHオキシダーゼの活性化の結果として溶解します。NADPHオキシダーゼは、最も重要なことに原形質膜の外側に局在し、確立された活性型のサワーのいわゆる「呼吸バイブ」を引き起こします。
スーパーオキシドジスムターゼ、カタラーゼ、グルタチオンペルオキシダーゼ、および抗酸化剤の作用など、非常に特異的な酵素のすべてのクリチンに発現する、毒性のある活性型の酸味の形で体を保護します。
ZNESHKOZHNYAアクティブフォームKISNYU。 酵素的抗酸化システム（カタラーゼ、スーパーオキシドジスムターゼ、グルタチオンペルオキシダーゼ、グルタチオンレダクターゼ）。 プロセスのスキーム、バイオロール、その他の処理。
スーパーオキシドジスムターゼは、スーパーオキシドアニオンラジカルの不均化反応を触媒します。
O2.- + O2.- \ u003d O2 + H 2O2
反応の過程で、過酸化物は水に溶解し、建築材料はSODを不活性化しました。 スーパーオキシドジスムターゼ zavzhd "pratsyuє"は、過酸化物を完全に中性のスラブに効果的に分割しているかのように、スカタラーゼとペアになっています。
カタラーゼ （CF 1.11.1.6）-スーパーオキシドラジカルの不均化の反応後に起こる過酸化物の反応を触媒するヘモプロテイン：
2H2O2 = 2H2O + O2
グルタチオンペルオキシダーゼは、酵素が水過酸化物を水に変換し、有機ヒドロペルオキシド（ROOH）を水酸化物水酸化物に変換する反応を触媒し、その結果、酸化ジスルフィド形態GS-SGに移行します。
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
グルタチオンペルオキシダーゼ zneshkodzhuєは、H2O2だけでなく、POLの活性化時に体内に吸収されるさまざまな有機脂質ペルオキシルも含みます。
グルタチオンレダクターゼ （CF 1.8.1.7）-補欠分子族フラビナデニンジヌクレオチドを持つフラボタンパク質。2つの同一のサブユニットで構成されています。 グルタチオンレダクターゼ GS-SGの酸化型へのグルタチオンの付加の反応、およびグルタチオンシンテターゼ勝利の他のすべての酵素を触媒します：
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
真核生物の古典的な細胞質ゾル酵素。 グルタチオントランスフェラーゼは反応を触媒します：
RX + GSH = HX + GS-SG
有毒なスピーチの卓越性のシステムにおける活用段階。 CON'YUGATSІЇを参照してください（FAFS、UDFGKで反応を適用してください）
共役は発話の発達の別の段階であり、その過程で、最初の段階で定着する官能基、親水性を高め、生体異物の毒性を減らす他の分子または内因性運動のグループに結合する必要があります。
1.接合反応におけるトランスフェラーゼの役割
UDP-グルクロニルトランスフェラーゼ。主にERウリジン二リン酸（UDP）に局在-グルクロニルトランスフェラーゼは、ミクロソームの酸化中に消化された過剰なグルクロン酸を音声分子に追加します
Zagal：ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP。
硫酸転移酵素。細胞質硫酸転移酵素は、フェノール、アルコール、またはアミノ酸に対して3 "-ホスホアデノシン-5"-ホスホ硫酸（FAPS）の形で硫酸（-SO3H）が過剰に存在する場合、抱合反応を触媒します。
燃焼反応：ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF。
酵素のスルホトランスフェラーゼとUDP-グルクロニルトランスフェラーゼは、外部の生体異物、薬物の不活化、および内因性の生物学的に活性な疾患に関与します。
グルタチオントランスフェラーゼ。 特に生体異物に関与する酵素の中で、正常な代謝物の不活性化、グルタチオントランスフェラーゼ（GT）が関与しています。 グルタチオントランスフェラーゼはすべての組織で機能し、ステロイドホルモン、ビリルビン、脂肪酸などの体の代謝物の不活化に重要な役割を果たします。
グルタチオンはトリペプチドGlu-Cis-Gli（ラジカルのシステインカルボキシル基に付加された過剰なグルタミン酸）です。 HTは基質に対して広い特異性を持っている可能性があり、その総数は3000を超えます。HTは疎水性のスピーチがさらに豊富に見え、それらを不活性化しますが、グルゲーションの関与による化学修飾はわずかに加熱されます。 トブト基質-スピーチ、ヤキは、一方の側からは疎水性の中心（たとえば、OH基）を作ることができ、もう一方の側からは疎水性のゾーンを作ることができます。 Zneshkodzhennya、tobto。 GTの参加のための生体異物の化学修飾は、3つの異なる方法で修飾することができます。
基質Rとグルタチオン（GSH）の結合経路：R + GSH→GSRH、
求核置換の結果として：RX + GSH→GSR + HX、
有機過酸化物のアルコールへの変換：R-HC-O-OH + 2GSH→R-HC-OH + GSSG + H2O
反応中：UN-ヒドロペルオキシド基、GSSG-グルタチオンの酸化。
HTとグルタチオンの関与を認識するシステムは、さまざまな浸出液に対する体への抵抗の形成に独特の役割を果たし、免疫応答の最も重要なメカニズムです。 GTの作用下でのいくつかの生体異物の生体内変化の過程で、チオエーテル（RSGコンジュゲート）が変換され、次にそれらはメルカプタンに変換され、その中で有毒な生成物が明らかにされています。 エールコンジュゲートGSHは、より多くの生体異物、より反応性が低く、親水性が高く、毒性が低いため、毒性が低く、体内への排泄が容易です。
疎水性の中心を持つHTは、非共有結合でlі-pofilnyespolukの大きさ（物理的変動）を増加させ、膜の脂質球への浸透と細胞の機能の破壊に影響を与える可能性があります。 そのため、GTは細胞内アルブミンと呼ばれることもあります。
GTは、強電解質である生体異物を共有結合させることができます。 そのようなスピーチの出現は、GTにとっては「自己満足」ですが、クライミネーションのための追加のメカニズムです。
アセチルトランスフェラーゼ、メチルトランスフェラーゼ
アセチルトランスフェラーゼは、共役反応を触媒します。たとえば、スルホンアミドの倉庫で、アセチルCoAから-SO2NH2グループの窒素への過剰なアセチルの移動です。 膜および細胞質メチルトランスフェラーゼは、SAMの関与により生体異物のグループ-P = O、-NH2およびSHグループをメチル化します。
溶解したジオールにおけるエポキシド加水分解酵素の役割
他の酵素は、発達の他の段階（接合の反応）に参加します。 エポキシド加水分解酵素（エポキシドヒドラターゼ）は、エポキシドベンゼン、ベンゾピレン、およびその他の多環式炭水化物に水を加え、病気の最初の段階で溶解し、それらをジオールに変換します（図12-8）。 ミクロソームの酸化によって汚染されるエポキシドは発がん性物質です。 悪臭は高い化学的活性を持っている可能性があり、DNA、RNA、タンパク質の非酵素的アルキル化の反応に関与している可能性があります。 これらの分子の化学修飾は、正常な細胞のプーリンナへの変換につながる可能性があります。
KARCHUVANNI、NORMI、窒素バランス、血縁係数、生理学的BILKOVIYMINIMUMにおけるBILKIVの役割。 ビルコバの不十分さ。
AKはすべての窒素の95％を摂取する可能性があり、まったく同じ悪臭が体の窒素バランスを改善します。 窒素バランス-違いは、一緒にあるはずの窒素の量と、見られる窒素の量の違いです。 来る窒素の量のように、古い量が見られて、それから来る 嫉妬深い窒素主義者。このようなキャンプは、健康な人が通常の食事に使用します。 窒素バランスは、子供と患者でプラスになる可能性があります（窒素供給が多く、排泄が少ない）。 窒素の負のバランス（視覚的な窒素は必要以上に重要です）は、老年期、飢餓、および重要な病気の時間帯の下で保護されます。 たんぱく質を含まない食事では、窒素バランスがマイナスになります。 zhzhіの白の最小量は、窒素含有量を増やす必要があります。30〜50 g / cytの場合、平均的な物理的必要量の最適な量は、〜100〜120 g /日になります。
アミノ酸、体にとって経済的ではないいくつかの折り目の合成、明らかに、それらを取り除く方が良いです。 そのようなアミノ酸は必須と呼ばれます。 それらには、フェニルアラニン、メチオニン、スレオニン、トリプトファン、バリン、リジン、ロイシン、イソロイシンが含まれます。
アルギニンとヒスチジンの2つのアミノ酸は、しばしば置換と呼ばれます。 -チロシンとシステイン-必須必須アミノ酸の合成を精神的に置換し、振動させます。 チロシンはフェニルアラニンから合成され、メチオニンシルカの必要な原子がシステインに明らかになります。
他のアミノ酸は細胞内で容易に合成され、代替物と呼ばれます。 それらには、グリシン、アスパラギン酸、アスパラギン、グルタミン酸、グルタミン、シリーズ、
最小タンパク質 体内の窒素流体の保存に必要な、zhzhіのタンパク質の最小量。 B.mの下部のタンパク質の変化。 B. m。生物の個々の特徴、年齢、健康状態、および野菜の他の非タンパク質成分（炭水化物、脂肪、ビタミンなど）の質と量の形で嘘をつくこと。 人間や生き物に必要なたんぱく質の量は、食品たんぱく質の生物学的価値に応じて変化します。これは、いくつかの異なるアミノ酸（アミノ酸）によって異なります。 人間や生き物の体内で合成することができないため、それらの中に歌うアミノ酸が存在するため、タンパク質とタンパク質の合計が豊富です。 食料の貯蔵のために、それらは最適なタンパク質によって導かれるので、体の必要性の安全のためにタンパク質の量が必要です。 成熟した人の場合、それは等しい、真ん中、80-100 Gリス、重要な 物理的な練習 - 150 R。 Div Bilky、Bilkovy交換、スピーチの交換。 G. N. Kassil
グレートラディアンスカ百科事典。 -M：ラディアンスカ百科事典. 1969-1978 .
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最小タンパク質---体内の窒素バランスを高めるためのタンパク質の最小量zdatne。 生物の生きている質量1kgあたりに計算されます：休息の日0.7 0.8、仕事の日1.2 1.42; 泌乳牛0.60.7; 泌乳牛1.0; vivtsі、… 農業生物の生理学からの用語集
BILKOVIY OBMIN--BILKOVIYOBMІN、理解してください、体内でのタンパク質のスピーチの到着、有機体でのそれらの変化（中央でのスピーチの交換）、およびセコビン、炭酸の光景でのタンパク質の燃焼生成物の目撃酸、水、その他のスピーチ。 z'ednan。 B.交換…
持ち込まれた窒素の量（断面積と糞便を含む）がハリネズミが所有する窒素の量に等しい、生き物のキャンプ。 標準の成熟した生物は、ステーションAで再購入しています。 窒素中の成熟した人の平均需要は16です...
-（Izo ...およびギリシャ語のdýnamisの強さ、zdatnіstの形で）izodinamії法、エネルギーを生み出す量で同等の他のものと1つの食事のスピーチの食事療法を置き換える可能性。 私を理解してください。 ドイツの生理学者M.Rubnerによって始められました。 グレートラディアンスカ百科事典
生きている皮膚細胞の原形質の最も重要な部分であるタンパク質のスピーチ、タンパク質、折りたたまれた有機層。 B.石炭（50-55％）、水（6.5-7.5％）、窒素（15-19％）、酸っぱい（20.0-23.5％）、硫黄（0.3-2.5％）などで構成されています…… Sіlskogospodarskijslovik-dovіdnik
BUDINOK VIDPOCHINKU--BUDINOKVІDPOCHINKUは、私が労働者と軍人に彼らの力とそのエネルギーを彼らが持っている警戒された入院の時間の間最も友好的で健康な心で更新する機会を与えることができることを確立しました。 療養所D.oを見て。 入れないで... 偉大な医学典範
忘却-（lat。obliteratio省略）、閉じた、そのchiіnshої空の省略、またはこの空の洞穴の壁の側面から行く布の追加の成長のための啓蒙の指定に使用される用語。 より頻繁に表示されます。 偉大な医学典範
結核-メッド。 結核は、結核菌と呼ばれる感染症ではなく、臨床的アレルギーの発症、さまざまな臓器や組織の特定の肉芽腫、および多形性の臨床像を特徴としています。 特徴的に負傷したレジェン。 Dovіdnikіzの病気
感染性の病気-感染性の病気。 ローマ人の間では、「感染症」という言葉は、熱を伴い、しばしば全幅で満たされ、さまよう真っ只中に横たわる、一群の悪い病気の理解に使用されました... 偉大な医学典範
食べる- 食物。 Zmist：I。社会的団体として食べる。 衛生上の問題。 人間社会の歴史的発展に照らしたP.の穴について.......。 。 38資本主義社会におけるP.の問題42SRSRにおけるツァーリストロシアのP.製品の多様性..。 偉大な医学典範
食事、基準、窒素バランス、消費係数、生理的タンパク質の最小値におけるタンパク質の役割。 タンパク質欠乏症。
窒素バランス-違いは、それとともに見つかるはずの窒素の量と、見られる窒素の量の間にあります（セコビンおよびアンモニウム塩の存在下で重要です）。 来る窒素の量のように、古い量が見られて、それから来る 嫉妬深い窒素主義者。このようなキャンプは、健康な人が通常の食事に使用します。 窒素バランスは、重度の病気の後に目覚めるので、子供だけでなく患者でも正になる可能性があります（窒素はより多く、より少なく排泄されるはずです）。 窒素の負のバランス（視覚的な窒素は必要以上に重要です）は、老化、飢餓、重要な病気の時間から守られています。 たんぱく質を含まない食事では、窒素バランスがマイナスになります。 見られる窒素の量が増加しなくなり、およそ4 g / dobuの値で安定するまで。 このような量の窒素は、25gのタンパク質に含まれています。 また、ドーバのたんぱく質欠乏症の場合、約25gのたんぱく質生地が体内に浸透します。 窒素流体の必要性であるzhzhіの白の最小量は30-50g / cytであり、平均的な物理的必要量での最適な量は〜100-120g /日です。
飲食店でのタンパク質の規範。
窒素含有水の維持には、収穫ごとに30〜50gのタンパク質を植えるだけで十分です。 zabezpečuєzberezhennyapratsezdatnostiとzdorov'yaの人々ではなく、そのようなkіlkіstを保護します。 心の気候、職業、およびその他の要因を保護するために、大人や子供のためのタンパク質食の規範を採用します。 平均的な身体的必要性を持つ大人は、収穫ごとに100〜120gのタンパク質を摂取する責任があります。 重い物理的作業では、標準は130〜150gに増加します。 同時に、私は危機に瀕しているので、生き物のさまざまなタンパク質と涙にぬれた旅を書きます。
タンパク質欠乏症
脂肪や炭水化物を含む人々の食事から些細なブドウの木を植え付けることは、健康に重要な変化をもたらさないようです。 しかし、たんぱく質を含まない食事（特にトリベール）は、交換に深刻なダメージを与え、必然的に体の死に終わります。 グラブダイエットからの必須アミノ酸の1つを導入すると、他のアミノ酸の同化が不完全になり、負の窒素バランスの発達、増加、膨らみ、神経系の機能の崩壊を伴います。 アミノ酸の1つの欠乏の特定の症状は、タンパク質、歌うアミノ酸の追加の結果である目の目に明らかになりました。 したがって、システイン（またはシスチン）の存在により、肝臓の敵対的な壊死が非難され、ヒスチジン-白内障; メチオニンの毎日の摂取は、貧血、肝臓の肥満と肝硬変、ニクの傾斜と出血を引き起こしました。 若いスクイントの食事に含まれるリジンは、貧血と猛烈な死を伴いました（この症候群は年長の動物によく見られます）。
たんぱく質を食べることが不足すると、病気になります。「クワシオルコル」は、翻訳では「黄金（または赤）の少年」を意味します。 病気は、あたかも他の生き物のミルクが食べられたかのように子供たちに発症し、バナナ、サトイモ、キビ、そしてほとんどの場合トウモロコシを含む結露したウニだけが食べられます。 クワシオルコルは、発育遅延、貧血、低タンパク血症（しばしば腫れを伴う）、および脂肪肝疾患を特徴としています。 黒では、髪は赤茶色です。 多くの場合、この病気は肩甲下筋濾胞の細胞の萎縮を伴います。 その結果、膵臓の酵素の分泌が妨げられ、少量のタンパク質を得ることができなくなります。 切片からの遊離アミノ酸の排出が増加していることが観察されます。 歓喜がなければ、子供の死亡率は50〜90％になります。 子供たちを生き残らせてください、それは生理学的機能とバラ色の活力の両方に不可逆的な損傷を引き起こすのはタンパク質の不足でした。 病気の人が大量の肉や乳製品を含む高タンパク食に移行すると、病気が発生します。 この問題を解決する方法の1つは、同じ製剤にリジンを補給することです。
2.SKTのタンパク質のオーバーエッチング。 塩酸の役割を解明する、排水管のペプチダーゼの特徴。
食品では、アミノ酸の量はさらに少なくなります。 それらはプロテアーゼ酵素（ペプチドスクロラーゼ）の作用下で粘膜腸管で加水分解されるので、それらがタンパク質の倉庫に入ることが重要です。 皮膚が歌うアミノ酸で作られたペプチド結合の最も切断であるという事実におけるこれらの酵素の基質特異性。 タンパク質分子の途中でペプチド結合を加水分解するプロテアーゼは、エンドペプチダーゼとして分類できます。 エキソペプチダーゼのグループに属する酵素は、ペプチド結合を加水分解し、末端アミノ酸で溶解します。 SHKTのすべてのプロテアーゼの作用下で、タンパク質はアミノ酸の執事も分解し、それが組織の細胞で発生します。
塩酸の役割は排除されました
ハーブ水門の主な機能は、タンパク質が新しい方法でオーバーエッチングされているという事実にあります。 このプロセスの主な役割は塩酸です。 チューブ内にあるタンパク質は視力を刺激します ヒスタミンそのタンパク質ホルモンのグループ- ガストリニフ、yakіは、彼ら自身の手で、HCIとプロ酵素-ペプシノーゲンの分泌を要求します。 HCIは、1時間の反応で、シュルンコビシャフトのシェルのクリートに落ち着きます。
Dzherelom H +єH23は、血中に拡散するschule z 2のobkladalnyeクリチンに定着し、H 2
H 2 Pro + CO2→H2 CO3→HCO3- + H +
溶解するまで重炭酸塩を生成するためのH23の解離。これは、特殊なタンパク質の関与により、C1-と引き換えに血漿中で見られ、イオンH +は、能動経路を持つ管の内腔に位置します。膜H + / K + -ATP-aseによって触媒される輸送。 これにより、管の内腔内の陽子の濃度は106倍に増加します。 IoniC1-塩化物チャネルを通る排水管の内腔の近くにある必要があります。
shlunkovoysociのHCl濃度は0.16Mに達する可能性があり、そのpHは1.0〜2.0に低下します。 タンパク質の摂取は、HClの採用の過程で大量の重炭酸塩の魚の分泌物の水たまりのビジョンを伴うことがよくあります。
HClの作用下で、タンパク質の変性が起こりますが、これは熱処理を認識せず、プロテアーゼのペプチド結合の利用可能性を高めます。 HClは、腸内の病原菌の殺菌作用とpereskodzha摂取の可能性があります。 さらに、塩酸はペプシノーゲンを活性化し、ジペプシンに最適なpHを作り出します。
· 塩酸で結んだ-HCl、タンパク質およびそれらのオーバーエッチングの生成物と結合。 健康な人の関連するHClの値は20-30TUです。
· ビルナHCl-shlunkovogoジュースの成分とは関係のない塩酸。 標準での遊離Hclの値は20〜40TEです。 シェルジュースのpHは正常です- 1,5-2,0.
小腸の肩甲下筋腔におけるペプチダーゼの特徴。 ペプチダーゼの形のザキストクリチン。
米。 9-23。 アミノ酸の生合成への道。
アミドグルタミンとアスパラギンジカルボン酸アミノ酸GluおよびASPから合成されます（div。スキームA）。
- セリン解糖の中間生成物である3-ホスホグリセリン酸で消化され、3-ホスホピルビン酸に酸化された後、承認されたセリンでアミノ基転移されます（スキームB）。
- つかいます グリシン合成のための2つの経路：
1）ジセリンセリノキシメチルトランスフェラーゼの結果としての葉酸の関与によるセリンから：
2）反応で酵素グリシンシンターゼを分割した結果：
- プロリン逆反応でグルタミン酸から合成されます。 流出の異化作用の間にも多くの反応が観察されます（p.494のdiv。スキーム）。
人間では、合計8つの乱獲されたアミノ酸、20を超えるアミノ酸を合成することができます。
アミノ酸AprとGicの頻繁な置換小さなスペースでの折りたたみパスによって合成されます。 それらの多くは後ろにあります。
- アルギニンの合成は、オルニチン回路の反応に依存しています（最近ではpdrozdil IV）。
- ヒスチジンはATPとリボースから合成されます。 ヒスチジンのイミダゾールサイクルの一部-N = CH-NH-は、コアがATPであるアデニンのプリン核から溶解し、分子はリボースの原子から形成されます。 このように、プリンの合成にはヒスチジンの合成に不可欠な5-ホスホリボシルアミンが必要です。
精神的に置換されたアミノ酸であるチロシンとシステインの合成に必須アミノ酸であるフェニルアラニンとメチオニンをそれぞれ消費します（Div。AnimalsVIIIとIX）。
米。 9-22。 異化作用への完全な経路への窒素を含まない過剰なアミノ酸の包含。
糖新生のプロセス。 そのようなアミノ酸はグループに加えることができます 糖質アミノ酸。
異化作用の過程にある活性アミノ酸は、アセト酢酸（Lіz、Leu）またはアセチルCoA（Leu）に変換され、ケトン体の合成で振動する可能性があります。 そのようなアミノ酸は呼ばれます ケトジェニック。
グルコースの合成とケトン体の合成のために多くのアミノ酸が振動するため、異化作用の過程で、クエン酸回路の代謝物とアセト酢酸（Tri、Phen、Tyr）またはアセチルの2つの生成物が生成されます-CoA（イル）。 そのようなアミノ酸はいたずらと呼ばれ、そうでなければ グリコケトジェニック（図9-22、表9-5）。
アナプレロティック反応
窒素を含まない過剰なアミノ酸は、生物学的に活性なスピーチの合成に使用されるため、異化作用への主な経路にある代謝物の数を補充するために使用されます。 このような反応はアナプレロティックと呼ばれます。 5つのアナプレロティック反応が赤ちゃん9-22で見られました：
反応、肝臓およびマヤザフでの発現を触媒する酵素ピルビン酸カルボキシラーゼ（補酵素-ビオチン）。
2.アミノ酸→グルタミン酸→α-ケトグルタル酸
形質転換は、グルタミン酸デヒドロゲナーゼまたはアミノトランスフェラーゼの影響下で豊富な組織で起こります。
3. 
プロピオニルCoA、次にスクシニルCoAも、対になっていない数の炭素原子を持つ高級脂肪酸の分解に関与する可能性があります（セクション8）。
4.アミノ酸→フマル酸塩
5.アミノ酸→オキサロ酢酸
反応2、3はすべての組織（肝臓クリームとm'yazyv）に見られ、ピルビン酸カルボキシラーゼは毎日、反応4と5は主に肝臓に見られます。 反応1および3（図9-22）- 主なアナプレロティック反応
L-アミノ酸オキシダーゼ
肝臓とニルカーで酵素が明らかになった L-アミノ酸のオキシダーゼ、 L-アミノ酸の脱アミノ化を構築する（例えばサイドの分割スキーム）。
この反応の補酵素はFMNです。 脱アミノ化へのL-アミノ酸オキシダーゼの寄与は明らかに重要ではありませんが、最適なものは水たまり培地（pH 10.0）にあるようです。 クリチンでは、培地のpHは中性に近く、酵素の活性はさらに低くなります。
D-アミノ酸オキシダーゼニルカーやパン屋でも明らかになりました。 CeFADは休耕酵素です。 cієїオキシダーゼの最適pHは中性培地にあるため、酵素は活性があり、L-アミノ酸のオキシダーゼが低くなります。 人間の組織や生き物のたんぱく質やたんぱく質には天然のL-アミノ酸しか含まれていないため、体内のD-異性体の数が非常に少ないため、D-アミノ酸オキシダーゼの役割は小さいです。 ちなみに、D-アミノ酸オキシダーゼは同じL-異性体に結合します（図9-8）。
10.アミノ基転移：プロセスのスキーム、酵素、バイオロール。 AdATおよびAsATのバイオロールおよび血中漿膜におけるそれらの症状の臨床的重要性。
アミノ基転移
アミノ基転移-α-アミノ基をアミノ酸からα-ケト酸に転移させた後、新しいケト酸と新しいアミノ酸が確立される反応。 このような反応の数が多い場合の等化定数は1に近いため（K p〜1.0）、アミノ基転移のプロセスは簡単に逆転します（div。スキームA）。
反応はアミノトランスフェラーゼ酵素によって触媒され、その補酵素はピリドキサールリン酸（PF）であり、ビタミンB 6（ピリドキシン、ディビジョンセクション3）と同様です（ディビジョンスキームB）。
アミノトランスフェラーゼは、細胞質と細胞真核生物のミトコンドリアの両方で検出されます。 さらに、ミトコンドリア型と細胞質型の酵素は、物理的および化学的力によって区別されます。 10を超えるアミノトランスフェラーゼがヒトクリチンで発見されており、基質特異性が疑問視されています。 Mayzheすべてのアミノ酸はアミノ基転移反応に入ることができます、 少量のリジン、スレオニン、プロリン。
スキームA
反応機構
アミノトランスフェラーゼは、「ポンポン」タイプのメカニズムを介して進行する反応を触媒する酵素の典型的な例です（セクション2）。 このような反応では、最初の生成物が酵素の活性部位に関与します。
アミノトランスフェラーゼの活性型は、ピリドキサールリン酸が神秘的なアルジミン結合を持つリジンのアミノ基に付加された結果として代謝されます（図9-6）。 位置258のリジンは酵素の活性部位の倉庫に入ります。 さらに、酵素とピリドキサールリン酸の間では、補酵素のピリジン環に過剰なリン酸の荷電原子と窒素が関与しているため、イオン結合が溶解します。
アミノ基転移反応のシーケンスを以下に示します。
- 最初の段階では、酵素の活性中心にあるピリドキサールリン酸まで、アミノ基が最初の基質であるアミノ酸に由来し、追加のアルジミン結合を形成します。 酵素-ピリドキサム-ミンホスフェート錯体と反応の最初の生成物であるケト酸が溶解します。 このプロセスには、2つのシッフ塩基の中間採用が含まれます。
- 別の段階で、酵素-ピリドキサミンリン酸複合体はケト酸（別の基質）と結合し、再び中間体の2つのシッフ塩基を介してアミノ基をケト酸に転移します。 その結果、酵素は元の形に戻り、反応の別の生成物である新しいアミノ酸が形成されます。 ピリドキサールリン酸のアルデヒド基は基質のアミノ基で占められていませんが、酵素の活性中心にあるリジンラジカルのε-アミノ基でシッフ塩基（アルジミン）を確立します（471ページの神のスキーム） ）。
Ornithineサイクル
Sechovinは、窒素交換の主要な最終生成物であり、あらゆる生物の倉庫では、全窒素の最大90％が生成されているように見えます（図9-15）。 セコビンの排泄は通常25g /日となります。 それに屈する白人の数の増加に伴い、セコビンの排泄が増加します。 セコビンは肝臓で合成されることが少なく、ドスリダIDが追加されました。 パブロワ。 肝臓への損傷とセコビニの合成の混乱は、血液と組織内のアンモニアとアミノ酸（ナサンプ、グルタミン、アラニン）の促進につながります。 20世紀の40年代に、ドイツの生化学者G.クレブスとK.ハンセライトは、セコビンの合成は循環プロセスであり、その主な理由はサイクルの終了であるオルニチンであると確立しました。 セコビニの合成過程に、名前をとって 「ornithineサイクル」、また 「Krebs-Henseleitサイクル」。
セコビンの合成に対する反応
Sechovin（カルバミド）-炭酸の最新のアミド-窒素に2原子を復讐します。 1つのジェレロムそのうちє アンモニア、これは、肝臓で二酸化炭素と結合して、カルバモイルリン酸pid deiyuカルバモイルリン酸シンテターゼIの溶液に結合します（以下のスキームAを参照）。
開始反応では、アルギニノコハク酸シンテターゼはシトルリンをアスパラギン酸に結合し、アルギニノコハク酸（アルギニノブルスチン酸）に変換します。 この酵素はMg2 +イオンを必要とします。 反応は1molのATPを使用し、2つのマクロエネルギー結合のエネルギーが回収されます。 アスパラギン酸-窒素セコビンへの別の原子（483ページのスキームAを分割）。
アルギニンはアルギナーゼの作用下で加水分解され、オルニチンとセコビンが溶解します。 補因子アルギナーゼєioniCa2+またはMn2 +。 アルギニンの構造類似体である高濃度のオルニチンとリジンは、この酵素の活性を損ないます。
セコビンの合成に完全に等しい：
CO 2 + NH 3+アスパラギン酸+3 ATP + 2 H 2O→セコビン+フマル酸+2（ADP + H 3 P0 4）+ AMP + H 4 P 2 O7。
カルバモイルリン酸シンテターゼIによって振動するアンモニアは、静脈の血液とともに肝臓に供給されます。 肝臓でのグルタミン酸のグヌチカ脱アミノ化を含む他のジェレルの役割は大幅に少ないです。
アルギニンノクシネートの合成に必要なアスパラギン酸は、アミノ基転移経路によって肝臓に溶解します
オキサロ酢酸を含むアラニン。 アラニアはm'yazіvと腸のクリチンのトップランクでなければなりません。 反応に必要なオキサロ酢酸ゲラロムはフマル酸に変換され、オルニチン回路の反応に吸収されます。 クエン酸回路の2つの反応の結果として、フマル酸はオキサロ酢酸に変換され、その方法でアスパラギン酸が溶解します（図9-17）。 そのようなランクでは、包帯のornithineサイクルで フマル酸塩からのアスパラギン酸塩の再生サイクル。アラニンのためにこのサイクルで確立されるピルバットは、糖新生のためにバイコライズします。
オルニチンサイクルのためのアスパラギン酸の別の用途は、オキサロ酢酸によるグルタミン酸のアミノ基転移です。
アルビノ
代謝障害の原因は、チロシナーゼの先天性欠損症です。 この酵素は、メラノサイト上でチロシンからDOPAへの変換を触媒します。 チロシナーゼの欠陥の結果として、メラニン色素の合成が中断されます。
臨床的に白皮症を示す（Lat。 アルバス-白）-皮膚と髪の色素沈着の外観。 病んでいる人々はしばしば切迫感が減り、光への恐れを非難します。 Trivale perebuvannyaそのような病気はvіdkritim太陽が癌shkіriにつながります。 病気の発生率は1：20000です。
フェニルケトン尿症
健康な人の肝臓では、フェニルアラニンのごく一部（〜10％）がフェニル乳酸とフェニルアセチルグルタミンに変換されます（図9-30）。
フェニルアラニンの異化作用へのこの経路は、主な経路、つまりフェニルアラニンドロキシラーゼによって触媒されるチロシンへの変換が損傷した場合に主な経路になります。 この障害は、高フェニララニン血症と、代替代謝物であるフェニルピルビン酸、フェニル酢酸、フェニル乳酸、フェニルアセチルグルタミンとともに血流と血流の変化を伴います。 フェニルアラニンドロキシラーゼの欠陥は、フェニルケトン尿症（PKU）の感染につながる可能性があります。 PKUには2つの形式があります。
· クラシックPKU-フェニルアラニンドロキシラーゼ遺伝子の変異に関連するスパドコビ病。これは、酵素の活性の低下または新たな不活化につながる可能性があります。 この濃度では、フェニルアラニンは血中で20〜30倍（標準では1.0〜2.0 mg / dl）、セクションでは100〜300倍（標準では30 mg / dl）上昇します。 セクション内のフェニルピルビン酸とフェニル乳酸の濃度は、通常の1日摂取量で300〜600 mg / dlに達します。
・PKUの最も重篤な症状-ロザルおよび身体の発達への損傷、スドマニア症候群、色素沈着への損傷。 至福の期間中、病気は30年まで生きません。 病気の発生率は1：10,000の新生児です。 病気は常染色体劣性の方法で減少します。
・高濃度のフェニルアラニン、フェニルピルビン酸、フェニルラクテートの脳細胞に対する毒性作用に関連するPKUの重篤な症状。 高濃度のフェニルアラニンは、血液脳関門を通過するチロシンとトリプトファンの輸送をブロックし、神経伝達物質（ドーパミン、ノルエピネフリン、セロトニン）の合成を活性化します。
· FKUオプション（補酵素依存性高フェニララン血症）– H 4BPの代謝を制御する遺伝子の最近の変異。 臨床症状は近いですが、古典的なPKUの症状を避けないでください。 病気の頻度は、100万人の新生児あたり1〜2インフルエンザです。
・H 4 BPは、フェニルアラニンだけでなく、チロシンとトリプトファンに対する水酸化物反応に必要です。これらは、補酵素が不活性である場合、神経伝達物質の合成を含む3つのアミノ酸すべての代謝を妨害します。 病気は、重度の神経学的損傷と早期死亡（「悪意のある」PKU）を特徴としています。
PKUに苦しむ子供たちの体の発達と身体の発達の進行性の悪化は、フェニルアラニンの低用量または高用量でさえ食事療法で避けることができます。 それはこの活気のようです、もう一度、子供の人々の後、貧しい脳は愛されるでしょう。 居酒屋の寒さは10世紀（脳の髄鞘形成のプロセスの完了）の後に弱められることが重要です、bіk「dovіchnoїєti」で金持ちの小児科医shilyayutsyaの時間にデンマークでprote。
PKUの診断には、セクション内の病理学的代謝物を検出し、そのセクションの血中のフェニルアラニン濃度を測定するためのさまざまな方法と方法を使用して、ビコリストが使用されます。 フェニルケトン尿症に関連する欠陥遺伝子は、フェニルアラニンに対する耐性の追加テストのために、表現型が正常なヘテロ接合性保因者で検出される可能性があります。 このobstezhuvannoyのために、一目で10 gのフェニルアラニンをnatcheに与え、次に1年の間隔で血液サンプルを採取します。その代わりにチロシンが処方されます。 通常、フェニルアラニン誘導後の血中のチロシン濃度は有意に高く、フェジルケトヌリア遺伝子のヘテロ接合性保因者では低くなります。 この検査は、病気の子供を持つ人々のリスクを診断するための遺伝カウンセリングで勝利を収めています。 PKUの新生児を検出するためのスクリーニングスキームが開発されました。 テストに対する感度は実質的に100％です。
ブドバの宝石
ヘムは二価イオンとポルフィリンから形成されます（図13-1）。 ポルフィリンの構造の基本はポルフィリンです。 ポルフィンєchotiripirrolnyhkіltsya、methenovyh mystkiで結ばれています（図13-1）。 休耕地では、キルトシーピロリの代替物の構造に応じて、スプラットタイプのポルフィリンが区別されます。プロトポルフィリン、エチオポルフィリン、メソポルフィリン、コプロポルフィリンです。 プロトポルフィリンは、reshtiタイプのポルフィリンの前駆体です。
ヘミの異なる白人は復讐することができます 他の種類ポルフィリン（ディビジョン6）。 これらのヘモグロビンには、4つの金属、2つのビニルラジカル、および2つの過剰なプロピオン酸を含むプロトポルフィリンIXが含まれています。 vіdnovlenuustіnі（Fe + 2）のznahoditsyaのZalіzoとpo'yazaneは、ピロール環の窒素原子との2つの共有結合と2つの配位結合です。 酸化中に、ヘムはヘマチン（Fe 3+）に変換されます。 ヘムの最大数は、ヘモグロビンで満たされた赤血球、ミオグロビンである可能性のある悪性細胞、および大量のシトクロムP450を介した肝細胞に見られます。
ヘム生合成の調節
ヘム合成の調節反応は、ピリドキサール枯渇酵素アミノレブリン酸シンターゼを触媒します。 反応の速度は、アロステリックに、そして酵素への同等の翻訳で調節されます。
アミノレブリン酸シンターゼおよびヘムの合成のためのアロステリック阻害剤およびコリプレッサー（図13-5）。
網状赤血球では、翻訳段階でのこの酵素の合成が調節されています。 酵素をコードするmRNAの開始について、є
米。 13-5。 ヘムとヘモグロビンの合成の調節。ネガティブの原理の背後にある宝石 zvorotny zv'azkuアミノレブリン酸シンターゼおよびアミノレブリン酸デヒドラターゼを阻害し、α-およびβ-ランシウジのヘモグロビンへの翻訳を誘導することによって。
敏感な要素と呼ばれる、ヘアピンループを確立するヌクレオチドの配列（英語では、 鉄応答配列、 IRE）（図13-6）。
クリチン中の高濃度の生理食塩水では、それは調節唾液タンパク質の過剰なシステインとの複合体を構成します。 ベイと調節酵素結合タンパク質との相互作用により、アミノレブリン酸シンターゼをコードするmRNAのIRE要素に対するこのタンパク質の胞子形成性が低下し、翻訳が継続されます（図13-6、A）。 低濃度の唾液では、唾液タンパク質は、mRNAの5 '非翻訳末端に位置する唾液要素に結合し、アミノレブリン酸シンターゼの翻訳は幻覚を起こします（図13-6、B）。
アミノレブリン酸デヒドラターゼもヘムによってアロステリックに阻害されますが、この酵素の活性はアミノレブリン酸シンターゼの活性の80倍である可能性がありますが、生理学的に大きな意味はありません。
ピリドキサールリン酸と薬物製剤、およびそれらの構造類似体の欠乏は、アミノレブリン酸シンターゼの活性を低下させます。
ビリルビンの合成
REMクリチンでは、ヘモグロビン貯蔵中のヘムは分子酸によって酸化されます。 反応では、1番目と2番目の熱分解ヘムリングの間にメチンスポットが発生し、それらが追加され、ベイとタンパク質部分が分割され、ホワイトルービンのオレンジ色の色素が観察されます。
Bіlіrubіn-有毒で脂肪の多いスピーチで、クリチンのリン酸化酸化物を破壊することができます。 特に敏感なのは神経組織のいくつかの細胞です。
bіlіrubіnuを見る
細網内皮系ビリルビンのZクリチンは血液によって消費されます。 ここでワインは複合施設で見つかります アルブミンプラズマ、非常に少ない数-金属、アミノ酸、ペプチドおよび他の小分子との複合体。 そのような複合体の確立は、白いルビーがセクションから見えることを可能にしません。 アルブミンとの複合体のビリルビンは呼ばれます vilny(非活用） また 間接ビリルビン。
直接的および間接的なビリルビンとは何ですか？
血清ビリルビンは2つの画分（さまざまな）に分けられます：直接および間接、特別な試薬（ジアゾ反応性）との実験室反応の結果に依存します。 間接ビリルビンは非毒性のビリルビンであり、最近ヘモグロビンと混合されましたが、まだ肝臓に接触していません。 直接ビリルビン-肝臓でのceビリルビン、neshkodzheniyaおよび体からの導入のための準備。
28. Zhovtyanitsy
私たちの気分では、ビリルビンの代わりに、血液が動きます。 ワインの到達可能な歌唱濃度で、生地は拡散し、黄色に変わります。 それらのvіdkladennyaを介したPozhovtіnnyaファブリックビリルビンは呼ばれます Zhovtyanitsa。臨床的には、血漿中のビリルビン濃度が基準の上限を2.5倍以上超えなくなるまで、zhovtyanitsyaが現れる可能性があります。 50 µmol / lの間はビシーにならないでください。
Zhovtyanitsa新生児
部分的に異なるタイプの溶血性zhovtyanitsya新生児-子供の人生の最初の日に守られている「生理学的zhovtyanitsya」。 血中の間接ビリルビン濃度が上昇する理由は、溶血の促進と、直接ビリルビンの喪失、抱合、分泌の原因となるタンパク質や肝酵素の機能の欠如です。 新生児では、UDP-グルクロニルトランスフェラーゼの活性はそれほど低下せず、おそらく、接合反応の別の基質であるUDP-グルクロン酸の合成は十分に活性がありません。
どうやら、UDP-グルクロニルトランスフェラーゼは誘導酵素です（div。セクション12）。 セクション12で説明されているように、そのようなブルーを誘発する生理学的zhovtyanitsaと一緒に薬物フェノバルビタールを投与する必要があります。
「生理的核黄疸」の容認できない状態の1つは、ビリルビン脳症です。 非抱合型ビリルビンの濃度が340µmol / lを超えると、静脈が脳の血液脳関門を通過して損傷を引き起こします。
ミクロソームの酸化
ミクロソームオキシダーゼは、2つのミトコンドリア後CPEとの複合体で機能する滑らかなER膜に局在する酵素です。 酸化されたスピーチに酸の2番目の原子を含めることでPro2分子の1つの原子の追加を触媒する酵素は、いずれかのミクロソームモノオキシゲナーゼの混合機能の代わりにミクロソームオキシダーゼの名前を取り除いた。 モノオキシゲナーゼの歌、代用製剤およびミクロソームの関与のための酸化。
シトクロムP450の機能明らかに、トリプレットミルの分子酸は不活性であり、有機材料との相互作用で蓄積されません。 酸反応構築を開発するために、それを単一年の代用発酵システムに変換する必要があります。 そのようなものには、シトクロムP450を復讐するモノオキシゲナーゼシステムがあります。 親油性スピーチRHのチトクロームP450および酵素の酸化物活性を酸性化する分子への活性中心での結合。
1つの酸原子は2eを取り、Pro2-形式に変換されます。 電子供与体はNADPHであり、NADPH-シトクロムP450レダクターゼによって酸化されます。 約2-プロトンとの相互作用：約2- + 2H +→H2 Oであり、水が溶解します。 酸分子の別の原子が基質RHの前に含まれ、音声R-OHのヒドロキシル基を満たします（図12-3）。
ミクロソーム酸化酵素による音声RHのヒドロキシル化の完全に等しい反応：
RH + O 2 + NADPH + H +→ROH + H 2 O + NADP +。
P 450基質は、外因性（薬物、生体異物）および内因性（ステロイド、脂肪酸、その他）の両方の物質の疎水性スピーチに富む可能性があります。
このように、最初のフェーズの結果として、シトクロムP 450の関与は、疎水性部分の多様性を促進する確立された官能基による音声の変更につながります。 修飾の結果として、分子は生物学的活性を失うか、または消失したように見える活性部分、より低い発話の形成を誘発する可能性があります。
n-クレゾールとフェノールの放出
バクテリアのアミノ酸であるチロシンからの酵素の作用下で、フェノールクレゾールは微生物によって代謝される可能性があります（図12-9）。
門脈で湿らせた製品はオーブンに送られ、フェノールとクレゾールの混雑解消は、UDP-グルクロン酸の倉庫で硫酸過剰（FAPS）またはグルクロン酸と結合させることができます。 フェノールとクレゾールの結合とFAPSとの反応は、酵素スルホトランスフェラーゼによって触媒されます（図12-10）。
グルクロン酸とフェノールおよびクレゾールとの結合は、酵素UDP-グルクロニルトランスフェラーゼに関与しています（図12-11）。 コンジュゲーションの生成物は水によく分散し、ニクルを介してセクションから除去されます。 グルクロン酸とフェノールおよびクレゾールとの抱合体の数の増加は、腸内でのタンパク質の細胞分解の生成の増加とともにセクションに示されています。
米。 12-8。 Zneshkodzhennyaベンズアントラセン。 E1-ミクロソーム系の酵素; E2-エポキシド水和物。
Utvorennyathatzneshkodzhennyaіndolutaskatolu
腸内では、微生物がアミノ酸トリプトファンでインドールとスカトールを代謝します。 バクテリアはトリプトファンを破壊し、トルク不足のリング構造を残します。
インドールは青いランセットのバクテリアによる分裂の結果として溶解し、セリンまたはアラニンに見られます（図12-12）。
スカトールとインドールは、ステージ2で肝臓によって消費されます。 悪臭のミクロソーム酸化の結果として、ヒドロキシル基が背中に蓄積します。 したがって、インドールはインドキシルに入り、次にFAPSとの結合反応に入り、インドキシル硫酸、カリウム強度を促進し、動物のインディカンの名前を奪いました（図12-13）。
E.冷却システムの導入
生命の最初の段階や他の段階に関与する酵素の多くは、誘導されるタンパク質です。 古代においてさえ、皇帝ミトリダテスは、体系的に少量のアルコールを摂取することが可能であることを知っていて、あなたは深刻な中毒から逃れることができます。 「Mitridataの効果」は、歌唱システムの誘導に基づいています（表12-3）。
肝臓のEP膜では、シトクロムP 450はより多く（20％）、より低い膜結合酵素を持っています。 フェノバルビタールは、シトクロムP 450、UDP-グルクロニルトランスフェラーゼおよびエポキシド加水分解酵素の合成を活性化します。 たとえば、インダクターフェノバルビタールが注入された生物では、EP膜の面積が増加し、細胞のすべての膜構造の90％に達し、その結果、異種生物および有毒な内因性のスピーチ。
邪悪なプロセスの化学療法の間、顔の有効性はしばしば段階的に低下します。 それらの上に、多数の医療スタミナが発生します、tobto。 安定性は、同じ薬だけでなく、他の薬の全体的な低レベルにもなります。 抗腫瘍面がP糖タンパク質、グルタチオントランスフェラーゼおよびグルタチオンの合成を誘導することを考慮する価値があります。 Vykoristannya Speechovin、scho ingibuyut、またはP糖タンパク質の合成、およびグルタチオンの酵素合成を活性化して、化学療法の有効性を促進します。
金属は、グルタチオンと低分子量タンパク質であるメタロチオネインの合成の誘導物質であり、SH基を含むことができ、それらに影響を及ぼします。 その結果、体に対する細胞の抵抗は嫌なほど高くなります。
グルタチオントランスフェラーゼの数が増えると、体の健康が増し、真ん中をさまよう状態になります。 酵素の誘導は、低薬用スピーチの混雑時間に対する抗発癌効果の効果を説明します。 さらに、グルタチオントランスフェラーゼの合成の誘導物質-正常な代謝-状態ホルモン、ヨードチロニンおよびコルチゾール。 カテコールアミンは、アデニル酸シクラーゼシステムを介してグルタチオントランスフェラーゼをリン酸化し、その活性を促進します。
それらを含む多くの発話化合物（例えば、重要な金属、ポリフェノール、S-アルキルからグルタチオン、脱酸除草剤）は、グルタチオントランスフェラーゼを阻害します。
37.活用-音声発達の別の段階
音声変換の別のフェーズは、共役の反応です。その過程で、最初の段階で溶解する官能基、親水性を高めて毒性を変化させる内因性作用の小さな分子またはグループに追加されます（表2）。
UDP-グルクロニルトランスフェラーゼ
ウリジン二リン酸（UDP）-グルクロニルトランスフェラーゼは主に小胞体に局在し、ミクロソームの酸化中に消化された過剰なグルクロン酸を音声分子に付加します（図12-4）。
ワイルドな見た目では、UDP-グルクロニルトランスフェラーゼの関与に対する反応は次のように書かれています。
ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP。
硫酸転移酵素
トピック「スピーチ交換とエネルギー。食べる。メイン交換。」を変更します。1.スピーチとエネルギーの交換。 食べる。 同化作用。 異化。
2.タンパク質と生物のヨーゴの役割。 Rubnerの評価係数。 正の窒素バランス。 負の窒素バランス。
3.生物の脂質とヨガの役割。 ジリ。 Klitinni脂質。 リン脂質。 コレステロール。
4.褐色脂肪。 ホウ砂脂肪組織。 血漿脂質。 リポタンパク質。 LPNG。 LPVSH。 LPDNSCH。
5.炭水化物における生物の役割。 グルコース。 グリコーゲン。
8.体のエネルギー需要の提供におけるスピーチの交換の役割。 リン酸化係数。 酸味に相当するカロリー。
9.体のエネルギー硝子体を評価するための方法。 直接熱量測定。 間接熱量測定。
10.主な交換。 主な交換の価値のrozrahunkaまでのRivnyannya。 体の表面の法則。
タンパク質と生物のヨガの役割。 Rubnerの評価係数。 正の窒素バランス。 負の窒素バランス。
代謝におけるタンパク質、脂肪、炭水化物、ミネラル、ビタミンの役割
プラスチックのスピーチで体が必要あなたはあなたの摂取量のこの最小レベルに満足するかもしれません、それはあなたが構造タンパク質、脂質と炭水化物を使うことを可能にするでしょう。 気の消費量は、年齢、健康状態、強度、仕事の種類などの要因により、個人的に減少します。
人々は幼虫製品の倉庫から連れ去られ、彼らから連れ去られます プラスチックスピーチ、ミネラルスピーチとビタミン。
タンパク質と体内でのそれらの役割
体内のタンパク質その更新を中断することなく、ステーションで再購入します。 健康な成熟した人は、食物のために分解されたタンパク質の量を持っています。これは、新しく合成された健康な量です。 生き物は、体がタンパク質を持っているよりも、アミノ酸の倉庫から窒素をより少なく取ることができます。 20個中10個のアミノ酸（バリン、ロイシン、イソロイシン、リジン、メチオニン、トリプトファン、スレオニン、フェニルアラニン、アルギニン、ヒスチジン）は、欠乏症の場合、体内で合成できません。 チーアミノ酸は必須と呼ばれています。 他の10個のアミノ酸（代替物）は生命にとってそれほど重要ではなく、低いものはかけがえのないものであり、他のアミノ酸の摂取が不十分な場合、悪臭が体内で合成される可能性があります。 体内のタンパク質交換の重要な役人は、他のタンパク質の合成のためにいくつかのタンパク質分子の分解中に作成されたアミノ酸の繰り返しのリサイクル（再利用）です。
Shvidkіstrazpaduそのnovlennyabіlkіv体はそれだけの価値があります。 ペプチド性のホルモンの分解の開始時に、それは軽度または中等度になり、血漿白（約10デブ、白マヤジブ）は約180デブになります。 平均的な人の場合、人の体内のすべてのタンパク質は80デシベルにアップグレードされます。 腐敗を永久に認識しているタンパク質の総量については、人の体に由来する窒素の量によって判断されます。 タンパク質には16％近くの窒素が含まれています（100gのタンパク質にトブト-16gの窒素）。 このように、体が1 gの窒素を見ると、625gのタンパク質を分解します。 善のために、大人の人の体は3.7gの窒素の近くに見られます。 これらのデータから、生産のための新しい破滅を認識したタンパク質の重量は、3.7 x 6.25 \ u003d 23 g、つまり体の油1 kgあたり0.028〜0.075gの窒素になることが明らかです。生産のために（ Rubnerの係数).
ハリネズミで体内に入る窒素の量、体内に導入される窒素の量として、体がキャンプにいることを考慮に入れるのが通例です 窒素含有量。 変動の中で、体内に窒素が多いと、それは低く見える、と言えば 正の窒素バランス（Zatrimka、窒素保持）。 だから、体の成長、迷走、重要な病気が出てきた後のドレスアップの期間中に、m'yazovoi組織の質量が増加している人になります。
体内に導入された一定量の窒素を含むキャンプは、その摂取量を体内に移します。 負の窒素バランス。 体にsが含まれていない場合、無能なタンパク質と一緒に食べると置き忘れられる可能性があります 必須アミノ酸タンパク質飢餓または完全飢餓を伴う。
タンパク質は、プラスチックのスピーチのようにペルシャの黒の生物で活発であり、それらの破壊の過程で、クリチンでのATPの合成と熱の放出のためのエネルギーを提供します。
代謝ビルキフ
タンパク質はハリネズミの不可欠な成分です。 vіdmіnuvіdblіkіvについて-炭水化物と脂肪は脂肪の必須成分ではありません。 成熟した健康な人の100gに近いShchodobovosprozhivatsya。 Kharchovіタンパク質-体の主な窒素源。 センシでは、経済的なタンパク質が最も高価な食品成分です。 したがって、生化学と医学の歴史において、食事におけるタンパク質の規範が確立されたことも重要です。
Karl Foytの研究では、幼虫のタンパク質の減少の基準-118g / dobu、炭水化物-500g / dobu、脂肪-56g / dobu。 M. Rubnerは、体内の窒素の75％がタンパク質の倉庫にあることを最初に指摘しました。 Vіnsklav窒素バランス（人が食物に費やす窒素の量と追加される窒素の量に依存します）。
成熟した健康な人は恐れています 窒素バランス-「ゼロ窒素バランス」（体内に導入された窒素の量は、摂取された窒素の量を確認します）。
正の窒素バランス（体内に導入される窒素の追加量は少なく、採用された窒素の量は少なくなります）。 体内でのみ、成長中、またはタンパク質構造の発達を伴う（例えば、重度の病気を伴う老化の期間、またはm'yazovoimasiの成長を伴う）。
負の窒素バランス（窒素で体に導入された動物の追加量、獲得された動物の量は少ない）。 体内のタンパク質欠乏症に注意してください。 理由：їzhіの白人の数が不十分です。 白人の崩壊の上昇を伴う病気。
生化学の歴史では、人がより少ない炭水化物と脂肪を与えられたときに実験が行われました（「タンパク質を含まない食事」）。 心は窒素バランスで振動しました。 数日間の排泄後、体内の窒素は同じ値に変化し、その後、断食日に3回上昇しました。人はドーバあたり水1kgあたり53mgの窒素（約4gの窒素）を摂取しました。ドーバあたり）。 Tsyakіlkіst窒素vіdpovіdaє約 ドーブ用タンパク質23〜25g。 Qiu値は「責任の係数」と呼ばれていました。そして翌日、たんぱく質10gを食事に加え、その際に窒素の導入を増やしました。 エールはすべて同じposterіgavsya窒素の負のバランス。 朱のトーディは生産のために40-45-50gのタンパク質を追加し始めました。 ハリネズミにこのようなタンパク質が含まれていると、窒素バランスがゼロになります（窒素バランスは等しくなります）。 qiu値 （dobuあたり40-50 gのタンパク質）は、BILKの生理学的最小値と呼ばれていました。
1951年に、タンパク質の割合は食事で支持されました：食事あたり110-120gのタンパク質。
与えられた時間に、8つのアミノ酸が必須であることが確立されました。 必須アミノ酸の皮膚の最終的な必要量は1〜1.5 gであり、全身は生産のために6〜9グラムの必須アミノ酸を必要とします。 さまざまな食品中の必須アミノ酸の除去について概説します。 したがって、タンパク質の生理学的最小値は、製品ごとに異なる可能性があります。
窒素ブーストのためにタンパク質をどれくらい得る必要がありますか？ 20グラム 卵白、または26-27UAH。 bіlkіvm'yasachiミルク、または30グラム。 白じゃがいも、または67UAH。 小麦ボロシュンの白。 卵白には新しいアミノ酸のセットがあります。 厚いタンパク質を食べる場合、生理学的最小値を満たすためにより多くのタンパク質が必要です。 女性の場合は消費量が少なく（ドーバあたり58グラム）、人の場合は消費量が少なくなります（ドーバあたり70グラムのタンパク質）-米国の基準で与えられています。
消化管でのその白いビルキブの消化
代謝のプロセスの前に過剰摂取は許可されていません、破片は体によって考慮されます（組織クリアランスの量に応じて ダクト-腸管єdovkіllam）。 Zavdannya perezravlennya-おいしいスピーチの大きな分子を、屋根に浸るような小さな標準的なモノマーに粉砕（分割）します。 オーバーエッチングの結果としてのスピーチの色は、すでに種の特異性を改善しています。 エールのエネルギーの蓄えは、揚げる空洞に蓄えられ、体によって代用されます。
すべてのハーブプロセスは加水分解性であるため、エネルギーの大きな浪費につながることはありません-悪臭は酸化していません。 血液中に含まれる約100gのアミノ酸が人体に吸収されます。 体のタンパク質が分解されるため、さらに400gのアミノ酸を血流に取り込む必要があります。 アミノ酸の代謝プールを備えたすべての気500gのアミノ酸。 400グラムのバイコールは人の体内でタンパク質を合成するために使用され、100グラムのグリットは最終製品であるセコビン、CO2に分解されます。 崩壊の過程で、ホルモン、さまざまな過程でのメディエーター、および他の発話（例えば、メラニン、ホルモンアドレナリンおよびチロキシン）の機能を改善する方法として、必要な代謝物も体に確立されます。
肝臓の白人の場合、再発期間は10日である必要があります。 m'azovih白人の場合、この期間は80日になります。 血漿タンパク質の場合-14日、肝臓-10日。 エールєリス、yakіはすぐにrozdayutsya（2-マクログロブリンとіnsulіnu期間napіvrozpadu-5分）。
約400gのタンパク質が再合成されます。
タンパク質のアミノ酸への分解は加水分解につながります-H2 Oは、タンパク質分解酵素の作用下でペプチド結合が切断された後に発生します。 タンパク質分解酵素は、PROTEINASESまたはPROTEASESと呼ばれます。 さまざまなプロテイナーゼが豊富なІsnuє。 触媒中心の構造の後、すべてのプロテイナーゼは4つのクラスに分けられます。
1.セリンタンパク質-それらは触媒中心にアミノ酸セリンとヒスチジンを持っています。
2.システインプロテアーゼ-触媒中心、システインおよびヒスチジン。
3.触媒中心2のアスパラギン酸ラジカルのカルボン酸プロテアーゼ（アスパラギン酸）。 ペプシンが彼らにもたらされます。
4.メタロプロテアーゼ。 これらの酵素の触媒中心には、ヒスチジン、グルタミン酸、および金属イオン（カルボキシペプチダーゼ「A」、コラゲナーゼ遅延Zn 2+）が含まれています。
すべてのプロテイナーゼは、触媒作用のメカニズムと悪臭が働く真ん中の心で区別されます。 皮膚タンパク質分子には、数十、数百、数千のペプチド結合があります。 プロテイナーゼは、ある種のペプチド結合ではなく、スボロの割り当てを破壊します。
「自分の」呼び出しを認識する方法は？ それはプロテイナーゼの吸着中心の構造に依存します。 ペプチド結合は、アミノ酸のように、それらの発達に関与する可能性が低くなります。
吸着中心の構造は、結合を形成するアミノ酸ラジカルであるCOOH基を認識できるようになっています。 場合によっては、基質の特異性のために、加水分解される結合を作るアミノ酸であるアミノ酸が重要になることがあります。 また、酵素への基質特異性の割り当てには、不快なアミノ酸が重要な場合があります。
実用的な観点から、すべてのプロテイナーゼは、基質特異性に応じて2つのグループに分けることができます。
1.小さな特定のタンパク質
2.非常に特異的なタンパク質
小さな特定のタンパク質:
それらは、酵素によって加水分解されるペプチド結合を形成するこれらのアミノ酸のほんの一部を沈着させるために簡単に使用できる吸着センターを持っています。
ペプシン
シェルジュースのツェ酵素。 それは、不活性なアバットメント-ペプシノーゲンの形で、スラフの粘膜のクリチンで合成されます。 不活性ペプシノーゲンから活性ペプシンへの変換は、空のチューブで行われます。 活性化されると、ペプチドが切断され、酵素の活性中心が閉じます。 ペプシンの活性化は2つの要因に依存します：
a）塩酸（HCl）
b）すでに溶解している活性ペプシンは、自己触媒作用と呼ばれます。
ペプシンєカルボキシルプロテイナーゼおよび リンクの加水分解を触媒し、R 2位（前の赤ちゃんに驚異的）のアミノ酸フェニルアラニン（Phen）またはチロシン（Tyr）、およびLey-Gluのリンクを先端に付けます。 ペプシンの最適pHは1.0〜2.0 pHで、これはシェルジュースのpHに対応します。
レンニン
シェルジュースでは、タンパク質は、ミルクタンパク質のカゼインを分解する酵素RENNINによって過剰にエッチングされません。 レンニンはペプシンに似ており、この最適なpHは粘膜の中央のpHを反映しています（pH = 4.5）。 Rennіnは、作用のメカニズムと特異性によってもペプシンに関連しています。
キモトリプシン。
それは、不活性な前駆体であるキモトリプシノーゲンの形でサブスラグで合成されます。 キモトリプシンは、活性トリプシンおよび自己触媒作用によって活性化されます。 チロシン（Tir）、フェニルアラニン（Phen）、またはトリプトファン（Three）のカルボキシル基によって固定された破滅的な結合-位置R 1で、または同じ中の大きな疎水性ラジカルであるロイシン（leu）、イソロイシン（mul）、およびバリン（val）位置R1（小さなものに驚嘆）.
キモトリプシンの活性中心には疎水性の腸があり、ヤクには気のあるアミノ酸があります。
トリプシン
それは、不活性なアバットメントの形でサブスラッグで合成されます-トリプシノーゲン。 カルシウムイオンの関与のために酵素エンテロペプチダーゼによって空の腸で活性化されるだけでなく、自己触媒作用を構築します。 R 1位の正に帯電したアミノ酸アルギニン（Arg）とリジン（Liz）によって形成される加水分解結合。 その吸着中心はキモトリプシンの吸着中心に似ていますが、疎水性の腸グリビンは負に帯電したカルボキシル基を持っています。
エラスターゼ。
それは、一見不活性な前線のサブシュルンコビ尾根で合成されます-プロエラスターゼ。 トリプシンによって空の腸で活性化されます。 グリシン、アラニン、セリンに可溶なR1位のペプチド結合を加水分解します.
リストされているすべての低特異性プロテイナーゼはエンドペプチダーゼとして分類されているため、リンクはタンパク質分子の中央で加水分解され、ポリペプチドランスの末端では加水分解されません。 cichプロテイナーゼの分割の下で、タンパク質のポリペプチドランスは大きな断片に分割されます。 次に、気に、エキソペプチダーゼの大きな断片が見つかり、その皮膚はポリペプチドランスの末端から1つのアミノ酸を枯渇させます。
エキソペプチダーゼ。
カルボキシペプチダーゼ。
それらはsubshlunkovyベイで合成されます。 腸内のトリプシンによって活性化されます。 Є金属タンパク質。 タンパク質分子の「C」末端のペプチド結合を加水分解する。 カルボキシペプチダーゼ「A」とカルボキシペプチダーゼ「B」の2種類があります。
カルボキシペプチダーゼ「A」はアミノ酸を芳香族（環状）ラジカルで分解し、カルボキシペプチダーゼ「B」はリジンとアルギニンを分解します。
アミノペプチダーゼ。
腸粘膜で合成され、腸内のトリプシンによって活性化されます。 タンパク質分子の「N」末端のペプチド結合を加水分解します。 そのような酵素には、アラニンアミノペプチダーゼとロイシンアミノペプチダーゼの2つがあります。
アラニンアミノペプチダーゼはアラニンのみを分解し、ロイシンアミノペプチダーゼはいずれかの「N」末端アミノ酸を分解します。
DIPEPTIDASI
ジペプチドではペプチド結合が少なくなります。
酵素のすべての説明は、低特異的プロテアーゼとして分類されます。 悪臭はshlunkovo-腸管の特徴です。
一緒に、悪臭はタンパク質分子の10アミノ酸への完全なタンパク質分解を要求します、そしてそれはそれから腸から血液に浸ります。
Na +（ブドウ糖と同様）と一緒に二次能動輸送の方法でSmoktuvannyaアミノ酸。
一部のアミノ酸は濡れず、大腸に微生物叢が関与するために腐敗の過程にさらされます。 アミノ酸の崩壊生成物は肝臓に吸収されて消費され、環境の反応を認識します。 価格についての報告-コロフキンの助手、p。 333-335。
低特異性プロテイナーゼもリソソームにクラスター化されています。
溶血性マイナー特異的プロテアーゼの機能：
1.クリチンのような外来タンパク質の分裂を保護します。
2.細胞のタンパク質の完全なタンパク質分解を保護します（特に細胞が死んだとき）。
このように、全タンパク質分解は最も重要な生物学的プロセスの1つであり、細胞内エッチングだけでなく、老化した細胞や体全体のタンパク質の再生にも必要です。 プロセス全体は厳格な管理の下で実行され、超世界のプロテアーゼからタンパク質を保護する特別なメカニズムを保証します。
プロテアーゼビルクを保護するメカニズム：
1. ザキストタイプ「クリティーニ」-静かなタンパク質からプロテイナーゼをProstorovaで分離すると、悪臭がそれらに侵入する可能性があります。 細胞内プロテイナーゼはリソソームの中央に位置し、臭いが加水分解されるようにタンパク質の沈泥にあります。
2. ザキスト型「銃口」。 プロテイナーゼは明らかに不活性な前駆体（プロ酵素）に見られると考えられています：例えば、ペプシノーゲン（管内）トリプシノーゲンおよびキモトリプシノーゲン（膵臓内）。 歌の連鎖が加水分解された後、ナメクジウオは再活性化され、酵素が活性化されます。
3. Zahistタイプ「チェーンメール」。 任意の化学構造の最初の分子への包含によるタンパク質基質のバッキング（ペプチド結合をカバーするグループを定義します）。 Troomaは次のように漏れます。
a） タンパク質のグリコシル化。 炭水化物成分中のタンパク質への含有。 糖タンパク質が溶解します。 炭水化物成分の気と活性機能の機能（例えば、受容体機能）。 すべての糖タンパク質において、炭水化物部分の助けを借りて、ジプロテイナーゼからの保護が保護されています。
b） Acetyluvannyaアミノ基。 タンパク質分子の遊離アミノ基への過剰なオクトボイン酸の付加。
プロテイナーゼがアミノ基の存在に起因するそれ自体の活性の性質について知られている場合、アセチル過剰の出現はプロテイナーゼをプロテイナーゼに移す。
V） カルボキシル基のアミド化。後遺症も同様です。
D）セリンまたはチロシンのラジカルのリン酸化
4. ザキスト型警備員。内因性プロテイナーゼ阻害剤の助けを借りて、ツァヒストビルキブ。
内因性プロテイナーゼ阻害剤-特にタンパク質またはペプチドは、細胞内で特別に振動し、プロテイナーゼと相互作用してそれをブロックすることができます。 弱いタイプの結合の運命をたどり、プロテイナーゼを内因性のマイシン阻害剤と結合させたい。 tsієїpotenazyへの高度のsporadnistyuを備えた基質は、ingіbіtorzіgocomplexzプロテイナーゼをインターセプトすることができ、yatiを開始しません。 血漿にはそのような阻害剤がたくさんあり、プロテイナーゼがあれば、それらの阻害剤を使用することができます。
プロテイナーゼの最初のクラスへの等級付けに関して特異的であるプロテイナーゼの阻害剤に聞こえる。
