Rola białek w odżywianiu, normy, bilans azotowy, współczynnik spożycia, fizjologiczne minimum białka. niedobór białka. Białka a rola jogi organizmu. Współczynnik oceny dla Rubnera. Dodatni bilans azotowy. Ujemna zawartość azotu ba

bilans azotowy zazdrosny o azot.

Inne aminokwasy są łatwo syntetyzowane w komórkach i nazywane są substytutami. Należą do nich glicyna, kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, seryna, prolina, alanina.

Jedzenie Prote bezbelkove zakończy się śmiercią ciała. Zaszczepienie w diecie jednego niezbędnego aminokwasu, co prowadzi do niepełnej asymilacji innych aminokwasów i towarzyszy mu rozwój ujemnego bilansu azotowego, wyczerpywanie się, gwałtowny wzrost i upośledzenie funkcji system nerwowy.

Przy diecie bezbiałkowej, 4g azotu jest widoczne na doba, co daje 25g białka (WSPÓŁCZYNNIK T STAWKI).

Fizjologiczna ilość białka minimum-minimalna ilość białka u zwierząt, potrzeba suplementacji azotem wynosi 30-50 g/dobę.

TRAWIENIE BILKIV W SZKT. CHARAKTERYSTYKA PRZESUNIĘCIA PEPTYDAZY, OŚWIETLENIA I ROLA KWASU WODORU.

W produkty żywieniowe jest w nim za mało aminokwasów. Ważne jest, aby przedostały się do magazynu białek, ponieważ ulegają hydrolizie w przewodzie pokarmowym pod wpływem enzymów proteazowych). Specyfika substratowa tych enzymów polega na tym, że skóra jest najbardziej rozszczepionym wiązaniem peptydowym, wykonanym ze śpiewających aminokwasów. Proteazy hydrolizujące wiązania peptydowe w środku cząsteczki białka można sklasyfikować jako endopeptydazy. Enzymy należące do grupy egzopeptydaz hydrolizują wiązania peptydowe, rozpuszczają się z terminalnymi aminokwasami. Pod wpływem wszystkich proteaz SHKT białka rozkładają również diakony aminokwasów, które następnie występują w komórkach tkanek.

Wyeliminowano rolę kwasu solnego

Główna funkcja śluzy ziołowej polega na tym, że białko jest nadmiernie trawione w nowy sposób. Podstawową rolą tego procesu jest kwas solny. Białka znajdujące się w probówkach stymulują widzenie histamina ta grupa hormonów białkowych - gastryniwa, yakі, we własnych rękach, wzywają do wydzielania HCI i proenzymu - pepsynogenu. HCI osiada w clitins wyściełających listwy

Dzherelom H + є H 2 CO 3, ponieważ osadza się w obkladalnyh clitins przewodu z CO 2, który dyfunduje z krwi i H 2

Dysocjacja H 2 3 w celu wytworzenia wodorowęglanu aż do rozpuszczenia, co obserwuje się w osoczu przy udziale specjalnych białek. Ioni C1 - powinien znajdować się w pobliżu światła odpływu przez kanał chlorkowy.

pH obniża się do 10-20.

Pod działaniem HCl następuje denaturacja białek, które nie rozpoznały obróbki termicznej, co zwiększa dostępność wiązań peptydowych dla proteaz. HCl może działać bakteriobójczo i pereskodzha spożycia bakterii chorobotwórczych w jelitach. Ponadto kwas solny aktywuje pepsynogen i tworzy optymalne pH dla dipepsyny.

Pepsinogen to białko, które składa się z jednej lancy polipeptydowej. Pod wpływem HCl ulega przemianie do aktywnej pepsyny. Podczas procesu aktywacji, w wyniku częściowej proteolizy N-końcowej cząsteczki pepsynogenu, dodawane są reszty aminokwasowe, które mogą wyeliminować wszystkie dodatnio naładowane aminokwasy, które znajdują się w pepsynogen. Zatem w aktywnej pepsynie aminokwasy są naładowane ujemnie, ponieważ biorą udział w zmianach konformacyjnych cząsteczki i tworzeniu centrum aktywnego. Aktywne cząsteczki pepsyny, które zostały rozpuszczone pod wpływem HCl, są w stanie aktywować inne cząsteczki pepsynogenu (autokatalizy). Pepsyna hydrolizuje wiązania peptydowe w białkach zawierających aminokwasy aromatyczne (fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna).

U dzieci piersi stolec zawiera enzym rennin(chymozyna), która wywołuje mleko w gardle. W ślimaku dojrzałych osób nie ma podpuszczki, ich mleko powstaje pod wpływem HCl i pepsyny.

jeszcze jedna proteaza gastrycyna. Wszystkie 3 enzymy (pepsyna, renina i gastrycyna) są podobne do struktury pierwotnej

AMINOKWASY KETOGENNE I GLIKOGENNE. REAKCJE ANAPLEROTYCZNE, SYNTEZA ZAMIENNYCH AMINOKWASÓW (ZASTOSOWANIE).

Katabolizm aminokwasów - zvoditsya do osviti pirogronian, acetylo-CoA, α -ketoglutaran, sukcynylo-CoA, fumaran, szczawiooctan aminokwasów glikogenowych- konwertować do pirogronianu i produktów pośrednich TCA i konwertować do szczawiooctanu, mogą zwyciężać w procesie glukoneogenezy.

ketogenna aminokwasy w procesie katabolizmu przekształcane są w acetooctan (Lz, Leu) lub acetylo-CoA (Leu) i mogą zwyciężać w syntezie ciał ketonowych.

glikoketogenne aminokwasy walczą do syntezy glukozy oraz do syntezy ciał ketonowych, dzięki czemu w procesie katabolizmu powstają 2 produkty - metabolit cyklu cytrynianowego oraz acetooctan (Tri, Phen, Tyr) lub acetylo-CoA ( Ile).

Reakcje anaplerotyczne - bezazotowe nadmiary aminokwasów zastępczych są wykorzystywane do uzupełnienia dużej liczby metabolitów na szlaku katabolizmu, ponieważ są wykorzystywane do syntezy mowy biologicznie czynnej.

Enzym karboksylazy pirogronianowej (koenzym - biotyna), który katalizuje reakcję, objawy w wątrobie i m'yazakh.

2. Aminokwasy → Glutaminian → α-Ketoglutaran

pod działaniem dehydrogenazy glutaminianowej lub aminotransferaz.

3.

Propionyl-CoA, a następnie sukcynylo-CoA, mogą również brać udział w rozpadzie wyższych kwasów tłuszczowych o niesparowanej liczbie atomów węgla

4. Aminokwasy → Fumaran

5. Aminokwasy → Szczawiooctan

Reakcje 2, 3 występują we wszystkich tkankach (krem wątrobowy i błona śluzowa) oraz karboksylaza pirogronianowa de novo.

VII. Biosynteza aminokwasów

Ludzie mogą syntetyzować osiem aminokwasów: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Szkielet węglowy tych aminokwasów jest wchłaniany z glukozy. Grupa α-aminowa jest wprowadzana do α-ketokwasu w wyniku reakcji transaminacji. Powszechny darczyńca α -Grupy aminowe służą jako glutaminian.

Poprzez szlak transaminacji α-ketokwasów, które są wchłaniane przez glukozę, syntetyzowane są aminokwasy

Glutaminian również utvoryuєtsya z wprowadzeniem dehydrogenazy glutaminianowej α-ketoglutaranu aminowego.

TRANSAMINACJA: SCHEMAT PROCESU, ENZYM, BIOROLA. BIOROL ALAT I ASAT I ZNACZENIE KLINICZNE PRZEZNACZENIA DO SIEROTY KRWI.

Transaminacja - reakcja przeniesienia grupy α-aminowej z ak-i na α-ketokwas, po której powstaje nowy ketokwas i nowy ak. proces transaminacji jest łatwo brutalny

Reakcje katalizowane są przez enzymy aminotransferaz, których koenzymem jest fosforan pirydoksalu (PP)

Aminotransferazy są wykrywane zarówno w cytoplazmie, jak iw mitochondriach komórkowych eukariontów. W ludzkich klitynach znaleziono ponad 10 aminotransferaz, które są kwestionowane pod kątem specyficzności substratowej. Mayzhe wszystkie aminokwasy mogą wejść w reakcję transaminacji, za odrobinę lizyny, treoniny i proliny.

• W pierwszym etapie, do fosforanu pirydoksalu w centrum aktywnym enzymu, grupa aminowa z pierwszego substratu, ak-i, pomaga w połączeniu aldiminowym. Kompleks enzym-pirydoksum-minfosforan i kwas ketonowy, pierwszy produkt reakcji, ulegają rozpuszczeniu. Proces ten obejmuje pośrednie przyjęcie 2 zasad Schiffa.
• Na drugim etapie kompleks enzym-fosforan pirydoksaminy łączy się z ketokwasem i przenosi grupę aminową do ketokwasu poprzez pośredni roztwór 2 zasad szyfrujących. W rezultacie enzym powraca do swojej natywnej formy i powstaje nowy aminokwas, kolejny produkt reakcji. Ponieważ grupa aldehydowa fosforanu pirydoksalu nie jest zajęta przez grupę aminową substratu, tworzy zasadę Schiffa z grupą ε-aminową rodnika lizyny w centrum aktywnym enzymu

Najczęściej w reakcjach transaminacyjnych biorą udział aminokwasy, zamiast tych w tkankach następuje znaczny wzrost innych typów - glutaminian, alanina, asparaginian i inne ketokwasy - α -ketoglutaran, pirogronian i szczawiooctan. Głównym donorem grupy aminowej jest glutaminian.

Najszerzej stosowane enzymy w większości tkanek to: ALT (AlAT) katalizuje reakcję transaminacji między alaniną a α-ketoglutaranem. Enzym ten zlokalizowany był w cytozolu komórek różnych narządów, a najwięcej w komórkach wątroby i mięsa sercowego. ACT (AST) katalizuje reakcję transaminacji pomiędzy apartatem a α-ketoglutaranem. szczawiooctan i glutaminian rozpuszczają się. Najwięcej yogo wykryto w komórkach mięśnia sercowego i wątroby. specyficzność narządowa tych enzymów.

W normalnej krwi aktywność tych enzymów powinna wynosić 5-40 U/l. W przypadku przewlekłej klityny w organizmie enzymy pojawiają się we krwi, gdzie ich aktywność gwałtownie wzrasta. Oscilki ACT i ALT są najbardziej aktywne w komórkach wątroby, wrzodach serca i kośćca i służą do diagnozowania chorób tych narządów. W komórkach mięsa sercowego liczba ACT znacznie przewyższa liczbę ALT, a wątroby - z drugiej strony. W tym celu szczególnie pouczający jednogodzinny przegląd aktywności obu enzymów w surowicy krwi. Działalność Spivvіdnoshennia Nazwa ACT/ALT „Współczynnik de Ritisa”. Normalny współczynnik to zdrowy 1,33±0,42. W przypadku zawału mięśnia sercowego aktywność ACT we krwi wzrasta 8-10 razy, a ALT - 2,0 razy.

W zapaleniu wątroby aktywność ALT w plwocinie wzrasta ~8-10-krotnie, a ACT - 2-4-krotnie.

Synteza melaniny.

Zobacz melaninę

Reakcja aktywacyjna na metioninę

Aktywną formą metioniny jest S-adenozylometionina (SAM) – sulfonianowa forma aminokwasu, która ulega rozpuszczeniu w wyniku dodania metioniny do cząsteczki adenozyny. Adenozyna jest wchłaniana przez hydrolizę ATP.

Reakcja ta jest katalizowana przez enzym adenozylotransferazę metioninową, który jest obecny we wszystkich typach clitin. Struktura (-S + -CH 3) w SAM jest niestabilnym ugrupowaniem, co wskazuje na wysoką aktywność grupy metylowej (nazwa terminu „aktywna metionina”). Ta reakcja jest unikalna dla układów biologicznych, ale może być jedyną reakcją pojedynczą, w wyniku której wzrastają wszystkie trzy nadwyżki fosforanów ATP. Rozszczepienie grupy metylowej w SAM i jej przeniesienie do połówki akceptorowej katalizuje enzym metylotransferazę. SAM jest przekształcany w S-adenozylohomocysteinę (SAT) podczas reakcji.

Synteza kreatyny

Kreatyna jest niezbędna do przyswajania w mięsie wysokoenergetycznym - fosforan kreatyny. Synteza kreatyny w 2 etapach z udziałem 3 aminokwasów: argininy, glicyny i metioniny. w nirkah guanidynooctan jest metabolizowany przez diglicynoamidynotransferazę. Potim octan guanidyny jest transportowany w piecu zachodzi reakcja metylacji jogi.

Reakcje transmetylacji prowadzone są również dla:

• synteza adrenaliny i noradrenaliny;
• synteza anseryny z karnozyny;
• metylacja zasad azotowych w nukleotydach iw;
• inaktywacja metabolitów (hormonów, mediatorów itp.) oraz wpływ czynników obcych, w tym: preparaty lecznicze.

Wskazana jest również inaktywacja amin biogennych:

metylacja za udział SAM w degeneracji metylotransferaz. W ten sposób można inaktywować różne aminy biogenne, a najczęściej można zaobserwować inaktywację gastaminy i adrenaliny. Tak więc inaktywacja adrenaliny wynika z metylacji grupy hydroksylowej w ortopozycji

TOKSYCZNOŚĆ AMONIAKU. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Katabolizm aminokwasów w tkankach obserwuje się stale przy dawce 100 g/dobę. W przypadku późniejszej deaminacji aminokwasów powstaje duża ilość amoniaku. Znacznie mniejsze ilości jogi stosuje się, gdy aminy biogenne i nukleotydy są dezaminowane. Część amoniaku jest wchłaniana w jelitach dzięki obecności bakterii na białkach pokarmowych (zgniłe białka w jelitach) i znajduje się w krwi żylnej. Stężenie amoniaku we krwi żyły wrotnej jest znacznie wyższe, niższe w górnym przepływie krwi. Wątroba zawiera dużą ilość amoniaku, co zwiększa jego małą ilość we krwi. Stężenie amoniaku we krwi w normie rzadko przekracza 0,4-0,7 mg/l (lub 25-40 µmol/l

Ammiac jest toksyczny. Navit to niewielki wzrost jego stężenia nieprzyjazny dla organizmu i dalej do ośrodkowego układu nerwowego. Tak więc wzrost stężenia amoniaku w mózgu do 0,6 mmola wywołał sudomi. Przed objawami hipermonemii, drżenia, niewyraźnego ruchu, nudy, wymiotów, splątania, napadu osądzania, utraty pamięci. W ważnych nastrojach rozwija się śpiączka ze śmiertelnymi kinetami. Mechanizm toksycznego działania amoniaku na mózg i ogólnie na organizm jest oczywiście związany z dietą jogi na szprotki o układach funkcjonalnych.

• Amoniak z łatwością przenika przez błony komórkowe i mitochondria, powodując reakcję katalizowaną przez dehydrogenazę glutaminianową w postaci glutaminianu:

α-Ketoglutaran + NADH + H + + NH 3 → Glutaminian + NAD +.

Zmiana stężenia α-ketoglutaranu spowodowana jest:

· hamowanie wymiany aminokwasów (reakcji transaminacji), a później syntezy ich neuroprzekaźników (acetylocholiny, dopaminy i in.);

· Młyn hipoenergetyczny ze względu na zmniejszenie prędkości TTC.

Brak α-ketoglutaranu prowadzi do obniżenia stężenia metabolitów TCA, co powoduje przyspieszoną reakcję syntezy szczawiooctanu z pirogronianu, czemu towarzyszy intensywna redukcja CO 2 . Siła rozdzielczości i łagodzenia dwutlenku węgla w przypadku hipermonemii jest szczególnie charakterystyczna dla komórek mózgowych. Wzrost stężenia amoniaku we krwi powoduje wzrost pH po stronie kałuży (tzw. zasadowica). Tse, w swej istocie, zwiększa sporyczność hemoglobiny do kwaśności, co prowadzi do niedotlenienia tkanek, akumulacji CO 2 i stanu hipoenergetycznego, w którym to przypadku mózg głowy cierpi na stopień smutku. Wysokie stężenia amoniaku stymulują syntezę glutaminy z glutaminianu w tkance nerwowej (przy udziale syntetazy glutaminy):

Glutaminian + NH 3 + ATP → Glutamina + ADP + H3 P0 4.

· Nagromadzenie glutaminy w klitynach neurogleju prowadzi do wzrostu w nich ciśnienia osmotycznego, obrzęku astrocytów, aw wysokich stężeniach może powodować obrzęk mózgu. Z powodu braku GABA i innych mediatorów przewodzenie impulsu nerwowego jest zaburzone, obwinia się sudomię. Jon NH 4+ praktycznie nie przenika przez błony cytoplazmatyczne i mitochondrialne. Zbyt duża ilość jonów amonowych we krwi może zakłócić transbłonowy transfer jednowartościowych kationów Na+ i K+, konkurując z nimi o kanały jonowe, co również wpływa na przewodzenie impulsów nerwowych.

Wysoka intensywność procesów deaminacji aminokwasów w tkankach, a nawet niski poziom amoniaku we krwi wskazują na te, które w komórkach aktywnie uczestniczą w uwalnianiu amoniaku ze skutków nietoksycznych chorób, które są eliminowane z organizmu. ciało przez sekcję. Reakcje te można uwzględnić w reakcjach amoniaku. W różnych tkankach i narządach ujawniono kilka rodzajów takich reakcji. Główną reakcją jest wiązanie amoniaku, który występuje we wszystkich tkankach organizmu – 1.) synteza glutaminy pod wpływem syntetazy glutaminy:

Syntetaza glutaminy zlokalizowana jest w mitochondriach klityny, do pracy enzymu niezbędnym kofaktorem są jony Mg 2+. Syntetaza glutaminowa jest jednym z głównych enzymów regulatorowych wymiany aminokwasów i jest hamowana allosterycznie przez AMP, glukozo-6-fosforan, a także przez Gli, Ala i Hys.

W jelitach klityn pod działaniem enzymu glutaminazy występuje hydrolityczne działanie azotu amidowego w obecności amoniaku:

Glutaminian, który osiadł w reakcji, ulega transaminacji pirogronianem. os-Aminogrupa kwasu glutaminowego zostaje przeniesiona do magazynu alaniny:

Glutamina jest głównym dawcą azotu w organizmie. Azot amidowy glutaminy działa na syntezę nukleotydów purynowych i pirymidynowych, asparaginy, aminocukrów i innych.

KIL-V METODA WYZNACZANIA SIECEWINA NA SIEROTKĘ KRWIĄ

W regionach biologicznych M. stosuje się za pomocą metod gazometrycznych, bezpośrednich metod fotometrycznych, które opierają się na reakcji M. z różnymi przemówieniami, z roztworami równocząsteczkowych ilości produktu zabarvlennyh, a także metodami enzymatycznymi z zastępczym enzymem smuthen . Metody gazometryczne opierają się na utlenionym M. podbrominie sodu w środowisku kałużowym NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Objętość gazowego azotu jest kontrolowana za pomocą specjalnego urządzenia , najczęściej urządzenie Borodin. Jednak ta metoda ma niską specyficzność i dokładność. Z najszerszych metod fotometrycznych, które opierają się na reakcji M. z monooksymem diacetylu (reakcja Feronu).

W celu sekhovini w sekcjach krwi syrovattsі i vicorist, ujednolicić metodę, opartą na reakcji M. z monooksymem diacetylu w obecności tiosemikarbazydu i soli śliny w środowisku kwaśnym. Іnshim unіf_kovanim metodą oznaczenia M. є metoda ureazy: NH2-CO-NH2 → ureaza NH3 + CO2. Ammia, którą widziałem, rozpuszcza się podchlorynem sodu i fenolem indofenolowym, który ma kolor niebieski. Intensywność infekcji jest proporcjonalna do mgły M. w końcowej próbce. Reakcja ureazy jest bardzo specyficzna, a kontynuacja trwa dłużej niż 20 µl surowice krwi, hodowane w stosunku 1:9 z NaCl (0,154 M). Salicylan sodu może być stosowany jako zamiennik fenolu w zastępstwie; rozcieńczyć surowicę w następujący sposób: do 10 µl sirovaty krwi dają 0,1 ml ołów lub NaCl (0,154 M). Reakcja enzymatyczna w obu vipadach przebiega w 37 ° z remisem 15 i 3-3 1/2 xv oczywiście.

Pokhіdnі M., w cząsteczkach, których atomy są podstawione przez rodniki kwasowe, można nazwać ureidami. Wiele ureidów i diakonów oraz substytucji halogenowych jest podobnych w medycynie do wiktoria jako produktu leczniczego. Przed ureidami, na przykład sole kwasu barbiturowego (malonylosechovin), alloksan (mesoxalyl sechovin); heterocykliczny ureid є kwas sekowy .

SCHEMAT ROZPUSZCZANIA HEMU. BILIRUBINA BEZPOŚREDNIA I POŚREDNIA, ZNACZENIE KLINICZNE OZNACZENIA YOGO.

Heme(hemoksygenaza)-bіlіverdin(bіlіverdin reduktaza)-bіlіrubіn(UDP-glukuranylotransferaza)-bіlіrubіnmonoglukuronid(UD-glucuronіltransferase)-bіlіrubіndiglucuronіd

W stanie normalnym stężenie bilirubiny spontanicznej w osoczu wynosi 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% całkowitej ilości bilirubiny zmienia się w postaci niezwiązanej (bilirubina pośrednia). W klinikach koniugacje bilirubiny nazywane są bezpośrednimi, ponieważ wino jest wodoodporne i można je łatwo łączyć z diazoregentem, redukującym kolor róży, - jest to bezpośrednia reakcja Van der Berga. Bilirubina niesprzężona jest hydrofobowa, więc znajduje się w osoczu krwi w kompleksie z albuminą i nie reaguje z diazoreaktywną, dopóki nie zostanie poddana pirolizie, dopóki nie zostanie poinformowana przez sprzedawcę produktów organicznych, na przykład etanolu, takiego jak albumina. Niesprzężona lub rubina, która w połączeniu z azobarvnikiem dopiero po sedymentacji białka nazywana jest bilirubiną pośrednią.

U pacjentów z patologią wątrobowo-klitynową, której towarzyszy niewielki wzrost stężenia bilirubiny sprzężonej, we krwi ujawnia się trzecia postać bilirubiny osocza, z którą bilirubina jest kowalencyjnie wpływa na albuminę, a ponadto w tym sposób. W niektórych przypadkach w tej postaci można znaleźć do 90% całkowitej bilirubiny we krwi.

METODA OZNACZANIA HEMOGLOBINY: FIZYCZNA (ANALIZA spektralna HEMOGLOBINY I YOGO WIROBNIH); FIZYCZNE I CHEMICZNE (OTRIMANNY CRYSTAL W HEMINE HYDROGEN).

Analiza spektralna hemoglobiny i jogi. Patrząc na różnicę oksyhemoglobiny, różnorodność metod spektrograficznych pokazuje w żółto-zielonej części widma między liniami Fraunhofera D i E dwóch układowych rozmazów gliny, w tej samej części widma jest tylko jeden szeroka smuga w tej samej części spektrum. Vіdmіnostі vіdmіnnostі w vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom służył jako podstawa metody vіchennіnі stananіnіnі sіchennya krovі sіsnіm. oksymetria.

Karbhemoglobina w swoim spektrum jest zbliżona do oksyhemoglobiny, prote z dodatkiem mowy, co pokazuje, że karhemoglobina ma dwa smogi glinki. Widmo methemoglobiny charakteryzuje się jednym wąskim smogiem na granicy czerwonej i żółtej części widma, drugim wąskim smogiem na granicy żółtej i zielonej strefy, nareshti oraz trzecim szerokim smogiem w pobliżu zielonej części widma .

Kryształy heminu lub kwas chlorowodorowy hematyny. Z powierzchni łat zeskrobuje się go na obiekcie, a szprot ziaren przycina. Dodaje się do nich 1-2 ziarna sól kuchenna i 2-3 krople krizhanoy otstovoy to-ty. Wąsy są zakrzywione z zakrzywioną fałdą i są ostrożnie, nie prowadzące do wrzenia, podgrzane. Obecność krwi jest spowodowana pojawieniem się mikrokryształów o brązowo-żółtej barwie przypominających rombowe płytki. Jeśli kryształy są zgniłe, wyglądają jak konopie. Posiadanie kryształów geminowi, obłędnie, sprowadza obecność przedmiotu krwi do przedmiotu krwi. Wynik negatywny nie próbuj żadnej wartości. Dom tłuszczu, irzha ułatwia cięcie kryształów w heminie

AKTYWNE FORMY OIDÓW: ANION NADTLENKOWY, NADTLENEK WODORU, RODNIK WODOROWY, NADTLENEK. IX WYJAŚNIENIE, PRZYCZYNY TOKSYCZNOŚCI. FIZJOLOGICZNA ROLA ROS.

W CPE wchodzi blisko 90% Clitin Pro 2. Reshta O 2 wygrywa w innym OVR. Enzymy biorące udział w OVR z konwersją O2 dzielą się na 2 grupy: oksydazę i oksydazę.

Oksydaza Vicorative jest tylko akceptorem elektronów, prowadząc do H 2 Pro lub H 2 Pro 2 .

Oksygenazy obejmują jeden (monooksygenaza) lub dwa (dioksygenaza) atomy kwasu w produkcie reakcji, który jest rozpuszczony.

Chociaż reakcjom tym nie towarzyszy synteza ATP, zapachy są niezbędne do specyficznych reakcji w wymianie aminokwasów), syntezie kwasów tłuszczowych i sterydów), w reakcjach mowy obcej w wątrobie

W większości reakcji związanych z kwasowością molekularną odnowa odbywa się krok po kroku z przeniesieniem jednego elektronu na etap skóry. Przy transferze jednoelektronowym następuje przyjęcie pośrednich, wysoce reaktywnych form kwaśności.

W stanie nieprzebudzonym kisen jest nietoksyczny. Przyjmowanie toksycznych form kwaśności wiąże się z osobliwościami jego struktury molekularnej. Około 2 zemsty 2 niesparowane elektrony, jakby były rozproszone na różnych orbitalach. Skóra z tych orbitali może przyjąć jeden elektron.

Odnowienie Pro 2 następuje w wyniku 4 przejść jednoelektronowych:

Nadtlenek, nadtlenek i rodnik hydroksylowy to aktywne tlenki, które powodują poważne problemy dla bogatych składników strukturalnych komórek.

Aktywne formy kwasu mogą przekształcać elektrony w bogate zarodniki, przekształcając je w nowe wolne rodniki, inicjując reakcje tlenku lancetu

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv w komponenti kіtini. 1 – rolowanie białek; 2 - PE poshkodzhennya; 3 - przerwanie błony jądrowej i uszkodzenie DNA; 4 - zapadnięcie się błon mitochondrialnych; przenikanie do clitina wody i jonów.

Rozpuszczanie ponadtlenku w CPE.„Vitik” elektronów w CPE może wynikać z przeniesienia elektronu z powodu udziału koenzymu Q. Po suplementacji ubichinon jest przekształcany w semichinon anionowo-rodnikowy. Rodnik cei oddziałuje nieenzymatycznie z O2 z roztworami rodnika ponadtlenkowego.

Większość aktywnych form kwasu powstaje podczas przenoszenia elektronów z CPE, nasamperowanych, podczas funkcjonowania kompleksu QH 2 -dehydrogenazy. Wynika to z nieenzymatycznego przeniesienia („wycieku”) elektronów z QH 2 do kisenu (

na etapie przenoszenia elektronów ze względu na udział oksydazy cytochromowej (kompleks IV) „zwroty” elektronów nie wydają się być widoczne w enzymach specjalnych centrów aktywnych, które mszczą Fe i Cu i 2 bez wpływu pośredniego wolnego radykałowie.

W fagocytujących leukocytach proces fagocytozy jest wzmocniony przez zakwaszenie i eliminację aktywnych rodników. Aktywne formy kwasu rozpuszczają się w wyniku aktywacji oksydazy NADPH, która jest przede wszystkim zlokalizowana po zewnętrznej stronie błony plazmatycznej, powodując tak zwane „wibracje oddechowe” dla ustalonych aktywnych form kwasu

Chroni organizm w postaci toksycznych i aktywnych form kwaśnych, objawiających się we wszystkich klitynach wysoce specyficznych enzymów: dysmutazy ponadtlenkowej, katalazy, peroksydazy glutationowej, a także działaniu przeciwutleniaczy.

ZNESHKOZHNYA AKTYWNE FORMY KISNYU. ENZYMATYCZNY SYSTEM ANTYOKSYDACYJNY (KATALAZA, DYSMUTAZA NADTLENKU, PEROKSYDAZA GLUTATIONOWA, REDUKTAZA GLUTATIONOWA). SCHEMATY PROCESÓW, BIOROLA, PRZETWARZANIE MISCE.

Dysmutaza ponadtlenkowa katalizuje reakcję dysmutacji anionorodników ponadtlenkowych:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H2O2
W trakcie reakcji nadtlenek został rozpuszczony w wodzie, budulec unieczynnił SOD, dysmutaza ponadtlenkowa zavzhd „pratsyuє” w parach ze skatalazą, jakby skutecznie rozdzielał nadtlenek wody na całkowicie neutralne płyty.

katalaza (PN 1.11.1.6)- hemoproteina, która katalizuje reakcję nadtlenku wody zachodzącą po reakcji dysmutacji rodnika ponadtlenkowego:
2H2O2 = 2H2O + O2

Peroksydaza glutationowa katalizuje reakcje, w których enzym przekształca nadtlenek wody w wodę, a także wodoronadtlenki organiczne (ROOH) w wodorotlenki, a w rezultacie przechodzi w utlenioną postać dwusiarczkową GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Peroksydaza glutationowa zneshkodzhuє nie tylko H2O2, ale także różne organiczne peroksyle lipidowe, ponieważ są one wchłaniane w organizmie w momencie aktywacji POL.

Reduktaza glutationowa (PN 1.8.1.7)- flawoproteina z dinukleotydem flawinadeninowym z grupy prostej, złożona z dwóch identycznych podjednostek. Reduktaza glutationowa katalizuje reakcję addycji glutationu do utlenionej formy GS-SG oraz wszystkich innych enzymów wiktory syntetazy glutationowej:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Klasyczny enzym cytozolowy eukariontów. Transferaza glutationowa katalizuje reakcję:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA KONIUGACJI W SYSTEMIE DOSKONAŁOŚCI MOWY TOKSYCZNEJ. ZOBACZ CON'YUGATSІЇ (ZASTOSUJ REAKCJE Z FAFS, UDFGK)

Koniugacja to kolejna faza rozwoju mowy, w trakcie której konieczne jest łączenie się do grup funkcyjnych, osadzanych w pierwszym etapie, innych cząsteczek lub grup ruchu endogennego, które zwiększają hydrofilność i zmniejszają toksyczność ksenobiotyków.

1. Rola transferaz w reakcjach koniugacji

UDP-glukuronylotransferaza. Zlokalizowane głównie w ER urydynodifosforan (UDP)-glukuronylotransferaza dodają nadmiar kwasu glukuronowego do cząsteczki mowy, trawionej podczas utleniania mikrosomalnego

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza. Sulfotransferazy cytoplazmatyczne katalizują reakcję sprzęgania, w której występuje nadmiar kwasu siarkowego (-SO3H) w postaci 3”-fosfoadenozyno-5”-fosfosiarczanu (FAPS) do fenoli, alkoholi lub aminokwasów.

Reakcja spalania: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzymy sulfotransferaza i UDP-glukuronylotransferaza biorą udział w zewnętrznych ksenobiotykach, inaktywacji leków i endogennych chorobach biologicznie czynnych.

Transferaza glutationowa. Szczególnie wśród enzymów, które biorą udział w ksenobiotykach, zaangażowana jest inaktywacja normalnych metabolitów, transferaza glutationowa (GT). Transferaza glutationowa działa we wszystkich tkankach i odgrywa ważną rolę w inaktywacji metabolitów organizmu: hormonów steroidowych, bilirubiny i kwasów tłuszczowych.

Glutation to tripeptyd Glu-Cis-Gli (nadmiar kwasu glutaminowego przyłączony do grupy karboksylowej cysteiny rodnika). HT może mieć szeroką specyfikę podłoży, których łączna liczba przekracza 3000. HT wydaje się jeszcze bogatsza w wypowiedzi hydrofobowe i unieczynnia je, ale modyfikacje chemiczne spowodowane udziałem glugacji są tylko nieznacznie podgrzewane. Podłoża Tobto - mowa, yakі, z jednej strony, mogą tworzyć centrum elektrofobowe (na przykład grupa OH), a z drugiej strony - strefę hydrofobową. Zneshkodzhennya, tobto. chemiczną modyfikację ksenobiotyków pod kątem udziału GT można modyfikować na trzy różne sposoby:

droga koniugacji substratu R z glutationem (GSH): R + GSH → GSRH,

w wyniku podstawienia nukleofilowego: RX + GSH → GSR + HX,

konwersja nadtlenków organicznych do alkoholi: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

W reakcji: UN - grupa wodoronadtlenkowa, GSSG - utlenianie glutationu.

System rozpoznawania udziału HT i glutationu odgrywa wyjątkową rolę w tworzeniu odporności organizmu na różne wysięki i jest najważniejszym mechanizmem odpowiedzi immunologicznej. W trakcie biotransformacji niektórych ksenobiotyków pod wpływem GT tioetery (koniugaty RSG) są przekształcane, a następnie w merkaptany, wśród których wykryto produkty toksyczne. Ale skoniuguj GSH z większą ilością ksenobiotyków, mniej reaktywnych i bardziej hydrofilowych, mniej toksycznych, a zatem mniej toksycznych i łatwiejszych do wydalenia do organizmu

HT ze swoimi centrami hydrofobowymi może niekowalencyjnie zwiększać wielkość lі-pofilnye spoluk (fluktuacje fizyczne), zapobiegając ich przenikaniu do sfery lipidowej błon i zakłóceniom funkcji komórek. Dlatego GT jest czasami nazywana albuminą wewnątrzkomórkową.

GT może kowalencyjnie wiązać ksenobiotyki, które są silnymi elektrolitami. Pojawienie się takich przemówień jest „dogadzaniem sobie” dla GT, ale dodatkowym mechanizmem dla clitiny.

Acetylotransferaza, metylotransferaza

Acetylotransferazy katalizują reakcje sprzęgania - przeniesienie nadmiaru acetylu z acetylo-CoA do azotu grupy -SO2NH2, na przykład w magazynie sulfonamidów. Metylotransferazy błonowe i cytoplazmatyczne metylują grupy -P=O, -NH2 i SH ksenobiotyków z udziałem SAM.

Rola hydrolaz epoksydowych w rozpuszczonych diolach

Inne enzymy biorą udział w drugiej fazie rozwoju (reakcje koniugacji). Hydrolaza epoksydowa (hydrataza epoksydowa) dodaje wodę do epoksydu benzenu, benzpirenu i innych węglowodanów wielopierścieniowych, rozpuszczonych w pierwszej fazie choroby i przekształca je w diole (ryc. 12-8). Epoksydy, które są skażone utlenianiem mikrosomalnym, są czynnikami rakotwórczymi. Smród może mieć dużą aktywność chemiczną i może brać udział w reakcjach nieenzymatycznej alkilacji DNA, RNA, białek. Modyfikacje chemiczne tych cząsteczek mogą prowadzić do przekształcenia normalnej komórki w puhlinnę.

ROLA BILKIWA W KARCZUWANNIU, NORMI, BILANSIE AZOTU, WSPÓŁCZYNNIKI RELACJI, MINIMUM FIZJOLOGICZNEGO BILKOVIY. NIEWYSTARCZAJĄCA BILKOVA.

AK może zabrać 95% całego azotu, tym samym smród poprawi bilans azotowy organizmu. bilans azotowy- Różnica jest między ilością azotu, która powinna się z nim znajdować, a ilością azotu, którą widać. Podobnie jak ilość azotu, która nadchodzi, widać starą ilość, a potem nadchodzi zazdrosny o azot. Z takiego obozu zdrowa osoba korzysta na normalny posiłek. Bilans azotu może być dodatni (podaż azotu jest większa, mniej wydalana) u dzieci i pacjentów. Ujemny bilans azotu (wzrokowy azot jest ważniejszy niż konieczny) chroni przed starością, głodem i godziną poważnych chorób. Przy diecie bezbiałkowej bilans azotowy staje się ujemny. Minimalna ilość białek w zhzhі, zapotrzebowanie na płyn azotowy, wynosi 30-50 g / cyt, optymalna ilość dla przeciętnego zapotrzebowania fizycznego wynosi ~ 100-120 g / dzień.

aminokwasy, synteza niektórych nieekonomicznych dla organizmu fałd, oczywiście lepiej je usunąć. Takie aminokwasy nazywane są niezbędnymi. Należą do nich fenyloalanina, metionina, treonina, tryptofan, walina, lizyna, leucyna, izoleucyna.

Dwa aminokwasy - arginina i histydyna są często nazywane substytucjami. - tyrozyna i cysteina - substytucja psychiczna, oscylująca do syntezy niezbędnych aminokwasów egzogennych. Tyrozyna jest syntetyzowana z fenyloalaniny, a niezbędny atom metioninowej sirki zostaje ujawniony w postaci cysteiny.

Inne aminokwasy są łatwo syntetyzowane w komórkach i nazywane są substytutami. Należą do nich glicyna, kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, serie,

Minimum białka

najmniejsza ilość białka w zhzhі, niezbędna do zachowania płynu azotowego w ciele. Zmiana białka w dolnej części B.m. B. m. odkładać pod względem indywidualnych cech organizmu, wieku, sprawności, a także pod względem jakości i ilości innych składników niebiałkowych (węglowodany, tłuszcze, witaminy itp.). Ilość białka, która jest niezbędna dla ludzi i stworzeń, zmienia się w związku z wartością biologiczną białek pokarmowych, która różni się od niektórych aminokwasów (Div. Aminokwasy). Bogaty w białka i sumy białkowe, ze względu na obecność w nich śpiewających aminokwasów, ponieważ nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i stworzeń. W celu przechowywania racji żywnościowych kierują się optimum białka, tak aby ilość białka była niezbędna do zaspokojenia potrzeb organizmu; dla osoby dojrzałej jest równy, w środku 80-100 g wiewiórka, z ważnymi ćwiczenia fizyczne - 150 R. Div Bilky, Wymiana Bilkovy, Wymiana przemówień.

G. N. Kassila.

Wielka Encyklopedia Radiańska. - M: Encyklopedia Radiańska. 1969-1978 .

Zachwyć się tym samym „minimum białka” w innych słownikach:

Minimum białka- - minimalna ilość białka, zdatne do zwiększenia bilansu azotowego w organizmie; do przeliczenia na 1 kg żywej masy stworzenia: dzień odpoczynku 0,7 0,8, dzień pracy 1,2 1,42; krowa w okresie laktacji 0,6 0,7; krowa w okresie laktacji 1,0; vivtsі, … Słowniczek terminów z fizjologii stworzeń rolniczych

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMІN, zrozum, sho plyuє przybycie mów białkowych do organizmu, ich zmiany w organizmie (dyw. Wymiana mowy w środku) i widzenie produktów spalania białka na oczach sechowiny, węgla kwas, woda i inna mowa. zednan. B. wymiana…

Obóz organizmów stworzonych, w którym ilość przywiezionego azotu (z przekrojem i kałem) jest równa ilości azotu posiadanego przez jeża. Dojrzały organizm w normie skupuje się na stacji A.r. Średnie zapotrzebowanie osoby dojrzałej na azot to 16...

- (w postaci Izo... i greckiej siły dýnamis, zdatnіst) prawo izodinami, możliwość zastąpienia w diecie jednego posiłku przemówień innymi w ekwiwalencie w ilościach energetycznych. Zrozum ja. został zainicjowany przez niemieckiego fizjologa M. Rubnera. Wielka Encyklopedia Radiańska

Mowa białkowa, białka, pofałdowane warstwy organiczne, które są najważniejszą częścią protoplazmy żywych komórek skóry. B. składają się z węgla (50-55%), wody (6,5-7,5%), azotu (15-19%), kwaśnego (20,0-23,5%), siarki (0,3-2,5%) i innych… … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, ustaliwszy, że mogę dać pracownikom i żołnierzom możliwość odnowienia ich sił i energii w najbardziej przyjaznych i zdrowych umysłach na godzinę ich strzeżonego przyjęcia. Na widok sanatorium D.o. nie wkładaj... Świetna encyklopedia medyczna

OBLITERACJA- (łac. obliteratio pominięcie), termin, który służy do określenia zamkniętego, pominięcia tej pustki chi lub oświecenia dla dodatkowego wzrostu tkaniny, która wychodzi z boku ścian tego pustego legowiska. Wyświetlane częściej. Świetna encyklopedia medyczna

GRUŹLICA- Med. Gruźlica nie jest chorobą zakaźną zwaną prątkiem gruźlicy i charakteryzuje się rozwojem alergii łechtaczki, specyficznymi ziarniniakami w różnych narządach i tkankach oraz polimorficznym obrazem klinicznym. Charakterystycznie ranna legenda. Dovіdnik to dolegliwość

Choroba zakaźna- Choroba zakaźna. Wśród Rzymian słowo „infectio” było używane w ich rozumieniu grupy złych dolegliwości, którym towarzyszyła gorączka, często przepełniona totalną szerokością i leżąca pośród tułaczki… Świetna encyklopedia medyczna

JEDZENIE- JEDZENIE. Zmist: I. Jedzenie jako towarzystwo. problem higieny. O dziurze P. w świetle historycznego rozwoju społeczeństwa ludzkiego....... . . 38 Problem P. w społeczeństwie kapitalistycznym 42 Różnorodność produktów P. w carskiej Rosji w SRR... Świetna encyklopedia medyczna

Rola białek w odżywianiu, normy, bilans azotowy, współczynnik spożycia, fizjologiczne minimum białka. Niedobór białka.

bilans azotowy- Różnica jest między ilością azotu, która powinna się z nim znaleźć, a ilością azotu, którą widać (ważne w przypadku obecności soli sechowiny i amonu). Podobnie jak ilość azotu, która nadchodzi, widać starą ilość, a potem nadchodzi zazdrosny o azot. Z takiego obozu zdrowa osoba korzysta na normalny posiłek. Bilans azotowy może być dodatni (azot powinien być więcej, mniej wydalany) zarówno u dzieci, jak i u pacjentów, którzy budzą się po ciężkich dolegliwościach. Ujemny bilans azotu (wzrokowy azot jest ważniejszy niż konieczny) chroni przed starością, głodem i godziną poważnych chorób. Przy diecie bezbiałkowej bilans azotowy staje się ujemny. Do momentu, gdy obserwowana ilość azotu przestanie rosnąć i ustabilizuje się na poziomie około 4 g/dobu. Taka ilość azotu znajduje się w 25 g białka. Również w przypadku głodu białkowego dla doby, około 25 g tkanek białkowych jest infiltrowanych do organizmu. Minimalna ilość białek w zhzhі, zapotrzebowanie na płyn azotowy, wynosi 30-50 g / cyt, optymalna ilość przy średniej potrzebie fizycznej wynosi ~ 100-120 g / dzień.

Normy białka w jadłodajni.

Do utrzymania wody azotowej wystarczy posadzić 30-50 g białka na zbiór. Prote takich kіlkіst nie zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti i zdorov'ya ludzi. Przyjmij normy jedzenia białka dla dorosłych i dzieci, aby chronić klimat umysłu, zawód i inne czynniki. Osoba dorosła o przeciętnej potrzebie fizycznej jest odpowiedzialna za przyjmowanie 100-120 g białka na zbiór. Przy ciężkiej pracy fizycznej norma wzrasta do 130-150 g. Jednocześnie jestem na krawędzi, więc piszę różne białka stwora i zroszonego tripu.

Niedobór białka

Wydaje się, że zaszczepienie trywialnych winorośli z diety osób z tłuszczem lub węglowodanami nie prowadzi do istotnych zmian zdrowotnych. Jednak jedzenie bez białka (zwłaszcza trywialne) wymaga poważnego uszkodzenia wymiany i nieuchronnie zakończy się śmiercią organizmu. Wprowadzenie jednego z aminokwasów egzogennych z diety larw prowadzi do niepełnej asymilacji innych aminokwasów i towarzyszy mu rozwój ujemnego bilansu azotowego, wzrost, wybrzuszenie i zaburzenie funkcji układu nerwowego. Specyficzne objawy niedoboru jednego z aminokwasów ujawniły się w oczach oczu, które były wynikiem dodatku białka śpiewającego. Tak więc, z powodu obecności cysteiny (lub cystyny), obwinia się wrogą martwicę wątroby, histydynę - zaćmę; dzienne spożycie metioniny prowadziło do anemii, otyłości i marskości wątroby, skośności i krwotoku u nirków. Lizynie w diecie młodych zezów towarzyszyła anemia i gwałtowna śmierć (syndrom częsty u starszych zwierząt).

Niedobór białka w jedzeniu prowadzi do choroby – „kvashiorkor”, co w tłumaczeniu oznacza „złoty (lub czerwony) chłopiec”. Choroba rozwija się u dzieci, tak jakby zjadano mleko tych innych stworzeń, a karmione są wyłącznie zroszonym jeżowcem, do którego należą banany, taro, proso i najczęściej kukurydza. Kwashiorkor charakteryzuje się opóźnieniem wzrostu, niedokrwistością, hipoproteinemią (często z towarzyszącym obrzękiem) i stłuszczeniem wątroby. U czerni włosy mają kolor czerwono-brązowy. Często chorobie towarzyszy zanik komórek pęcherzyka podłopatkowego. W efekcie dochodzi do zakłócenia wydzielania enzymów trzustkowych i nie jest możliwe uzyskanie niewielkiej ilości białek, jak można by było znaleźć. Obserwuje się wzrost wydalania wolnych aminokwasów z wycinka. Bez radości śmiertelność dzieci wyniesie 50-90%. Niech dzieci przeżyją, brak białka spowodował nieodwracalne uszkodzenia zarówno funkcji fizjologicznych, jak i różowej witalności. Do choroby dochodzi, gdy chory przechodzi na dietę bogatobiałkową, która obejmuje dużą ilość produktów mięsnych i mlecznych. Jednym ze sposobów rozwiązania problemu jest uzupełnianie tych samych preparatów lizyną.

2. Nadtrawienie białek w SKT. Charakterystyka peptydaz drenu, wyjaśnienie roli kwasu solnego.

W produktach spożywczych ilość aminokwasów jest jeszcze mniejsza. Ważne jest, aby przedostały się one do magazynu białek, gdyż ulegają hydrolizie w śluzówce przewodu pokarmowego pod wpływem enzymów proteazowych (skrolazy peptydowej). Specyfika substratowa tych enzymów polega na tym, że skóra jest najbardziej rozszczepionym wiązaniem peptydowym, wykonanym ze śpiewających aminokwasów. Proteazy hydrolizujące wiązania peptydowe w środku cząsteczki białka można sklasyfikować jako endopeptydazy. Enzymy należące do grupy egzopeptydaz hydrolizują wiązania peptydowe, rozpuszczają się z terminalnymi aminokwasami. Pod wpływem wszystkich proteaz SHKT białka rozkładają również diakony aminokwasów, które następnie występują w komórkach tkanek.

Wyeliminowano rolę kwasu solnego

Główna funkcja śluzy ziołowej polega na tym, że białko jest nadmiernie trawione w nowy sposób. Podstawową rolą tego procesu jest kwas solny. Białka znajdujące się w probówkach stymulują widzenie histamina ta grupa hormonów białkowych - gastryniwa, yakі, we własnych rękach, wzywają do wydzielania HCI i proenzymu - pepsynogenu. HCI osiada w korkach muszli szybów szlunkovy na godzinę reakcji.

Dzherelom H + є H 2 3, ponieważ osadza się w obkladalnych klitynach schule z 2, która dyfunduje we krwi i H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Dysocjacja H 2 3 w celu wytworzenia wodorowęglanu aż do rozpuszczenia, co dzięki udziale specjalnych białek jest widoczne w osoczu w zamian za C1 - , oraz jon H + , który znajduje się w świetle przewodu ze szlakiem aktywnym transport, który jest katalizowany przez błonową H+/K+-ATP-azę. Dzięki temu stężenie protonów w świetle rurki wzrasta 106 razy. Ioni C1 - powinien znajdować się w pobliżu światła odpływu przez kanał chlorkowy.

Stężenie HCl w shlunkovoy soci może osiągnąć 0,16 M, którego pH spada do 1,0-2,0. Spożyciu białka często towarzyszą wizje rybiej kałuży wydzielania dużej ilości wodorowęglanów w procesie adopcji HCl.

Pod działaniem HCl następuje denaturacja białek, które nie rozpoznały obróbki termicznej, co zwiększa dostępność wiązań peptydowych dla proteaz. HCl może działać bakteriobójczo i pereskodzha spożycia bakterii chorobotwórczych w jelitach. Ponadto kwas solny aktywuje pepsynogen i tworzy optymalne pH dla dipepsyny.

· Związany kwasem solnym- HCl, związany z białkami i produktami ich nadmiernego trawienia. Wartość związanego HCl u osób zdrowych wynosi 20-30 TU.

· Wilno HCl- Kwas solny, niezwiązany ze składnikami soku shlunkovogo. Wartość wolnego Hcl w normie wynosi 20-40 TE. pH soku z muszli jest normalne - 1,5-2,0.

Charakterystyka peptydaz w jamie podłopatkowej jelita cienkiego. Clitin Zakhist w postaci peptydaz.

Ryż. 9-23. Sposoby biosyntezy aminokwasów.

Amidi glutamina i asparagina zsyntetyzowany z aminokwasów dikarboksylowych Glu i ASP (dyw. Schemat A).

• Serin trawiony 3-fosfoglicerynianem, produktem pośrednim glikolizy, który jest utleniany do 3-fosfopirogronianu, a następnie transaminowany zatwierdzoną seryną (dyw. Schemat B).
• Stosowanie 2 ścieżki syntezy glicyny:

1) z seryny ze względu na udział kwasu foliowego w wyniku serynoksymetylotransferazy diseryny:

2) w wyniku podziału enzymu syntazy glicyny w reakcji:

• Prolina syntetyzowany z glutaminianu w reakcjach odwrotnych. Liczne reakcje obserwuje się również podczas katabolizmu wycieków (schemat dyw. na s. 494).

W sumie u ludzi można zsyntetyzować osiem nadmiernie eksploatowanych aminokwasów, ponad 20 aminokwasów.

Częsta substytucja aminokwasów Apr i Gic zsyntetyzowany przez składaną ścieżkę w małych przestrzeniach. Więcej z nich znajdziesz z tyłu.

• Synteza argininy jest zależna od reakcji cyklu ornityny (div. ostatnio pdrozdil IV);
• Histydyna jest syntetyzowana z ATP i rybozy. Część cyklu imidazolowego histydyny - N=CH-NH- jest rozpuszczana z jądra purynowego adeniny, którego rdzeniem jest ATP, cząsteczka zbudowana jest z atomów rybozy. W ten sposób 5-fosforybozyloamina, która jest niezbędna do syntezy histydyny, jest niezbędna do syntezy puryn.

Do syntezy mentalnie podstawionych aminokwasów tyrozyny i cysteiny spożywać niezbędne aminokwasy, odpowiednio, fenyloalaninę i metioninę (Div. Animals VIII i IX).

Ryż. 9-22. Włączenie bezazotowego nadmiaru aminokwasów na pełną drogę do katabolizmu.

proces glukoneogenezy. Takie aminokwasy można dodać do grupy aminokwasy glikogenowe.

Aktywne aminokwasy w procesie katabolizmu przekształcane są w acetooctan (Lz, Leu) lub acetylo-CoA (Leu) i mogą zwyciężać w syntezie ciał ketonowych. Takie aminokwasy nazywają się ketogenny.

Szereg aminokwasów bierze udział w syntezie glukozy, a także w syntezie ciał ketonowych, dzięki czemu w procesie katabolizmu powstają 2 produkty - metabolit cyklu cytrynianowego oraz acetooctan (Tri, Phen, Tyr) lub acetyl -CoA (Ile). Takie aminokwasy nazywane są psotami, inaczej glikoketogenne(Rysunek 9-22, Tabela 9-5).

Reakcje anaplerotyczne

Bezazotowe nadmiary aminokwasów zastępczych są wykorzystywane do uzupełnienia liczby metabolitów w głównej ścieżce katabolizmu, ponieważ są wykorzystywane do syntezy mowy biologicznie czynnej. Takie reakcje nazywane są anaplerotycznymi. U dzieci w wieku 9-22 lat zaobserwowano pięć reakcji anaplerotycznych:

Enzym karboksylazy pirogronianowej (koenzym - biotyna), który katalizuje reakcję, objawy w wątrobie i m'yazakh.

2. Aminokwasy → Glutaminian → α-Ketoglutaran

Przemiana zachodzi w bogatych tkankach pod wpływem dehydrogenazy glutaminianowej lub aminotransferaz.

3.

Propionyl-CoA, a następnie sukcynylo-CoA, mogą również brać udział w rozpadzie wyższych kwasów tłuszczowych o niesparowanej liczbie atomów węgla (rozdział 8).

4. Aminokwasy → Fumaran

5. Aminokwasy → Szczawiooctan

Reakcje 2, 3 znajdują się we wszystkich tkankach (krem wątrobowy i m'yazyv), karboksylaza pruvate występuje codziennie, a reakcje 4 i 5 występują głównie w wątrobie. Reakcje 1 i 3 (ryc. 9-22) - główne reakcje anaplerotyczne

Oksydaza L-aminokwasowa

Enzym wykryto w wątrobie i nirkah oksydaza L-aminokwasów, budowa deaminacji L-aminokwasów (schemat dyw. np. po stronie).

Koenzymem w tej reakcji jest FMN. Wkład oksydazy L-aminokwasowej w deaminację jest oczywiście nieznaczny, ale wydaje się, że optimum leży w pożywce kałużowej (pH 10,0). W clitins pH podłoża jest zbliżone do neutralnego, aktywność enzymu jest nawet niska.

Oksydaza D-aminokwasowa ujawniono również w nirkah i piekarni. Ce FAD to enzym odłogowany. Optymalne pH oksydazy znajduje się w środowisku obojętnym, więc enzym jest aktywny, niższa oksydaza L-aminokwasów. Rola oksydazy D-aminokwasowej jest niewielka, ponieważ liczba izomerów D w organizmie jest niezwykle mała, ponieważ białka i białka tkanek i stworzeń ludzkich zawierają wyłącznie naturalne L-aminokwasy. Nawiasem mówiąc, oksydaza D-aminokwasowa wiąże je z tym samym izomerem L (ryc. 9-8).

10. Transaminacja: schemat procesu, enzymy, biorol. Biorola AdAT i AsAT i kliniczne znaczenie ich manifestacji w surowicy krwi.

Transaminacja

Transaminacja - reakcja przeniesienia grupy α-aminowej z aminokwasu na α-ketokwas, po której powstaje nowy ketokwas i nowy aminokwas. Stała wyrównania większej liczby takich reakcji jest bliska jedności (K p ~1,0), więc proces transaminacji można łatwo odwrócić (dyw. Schemat A).

Reakcje katalizowane są przez enzymy aminotransferaz, których koenzymem jest fosforan pirydoksalu (PF) – podobny do witaminy B6 (pirydoksyna, podrozdział 3) (schemat podgrupy B).

Aminotransferazy są wykrywane zarówno w cytoplazmie, jak iw mitochondriach komórkowych eukariontów. Ponadto mitochondrialne i cytoplazmatyczne formy enzymów wyróżniają moc fizyczna i chemiczna. W ludzkich klitynach znaleziono ponad 10 aminotransferaz, które są kwestionowane pod kątem specyficzności substratowej. Mayzhe wszystkie aminokwasy mogą wejść w reakcję transaminacji, za odrobinę lizyny, treoniny i proliny.

Schemat A

mechanizm reakcji

Aminotransferazy są klasycznym przykładem enzymów katalizujących reakcje zachodzące w mechanizmie typu „pong-pong” (rozdział 2). W takich reakcjach pierwszy produkt odpowiada za centrum aktywne enzymu, do tego pierwszego można dodać kolejny substrat.

Aktywna forma aminotransferaz jest metabolizowana w wyniku dodania fosforanu pirydoksalu do grupy aminowej lizyny z silnym wiązaniem aldiminowym (ryc. 9-6). Lizyna w pozycji 258 wchodzi do magazynu miejsca aktywnego enzymu. Ponadto pomiędzy enzymem a fosforanem pirydoksalu wiązania jonowe ulegają rozpuszczeniu dzięki udziałowi ładujących atomów nadmiaru fosforanu i azotu w pierścieniu pirydynowym koenzymu.

Poniżej przedstawiono sekwencję reakcji transaminacji.

• W pierwszym etapie, aż do fosforanu pirydoksalu w centrum aktywnym enzymu, grupa aminowa pochodzi z pierwszego substratu, aminokwasów, dla dodatkowego wiązania aldiminowego. Kompleks enzym-pirydoksum-minfosforan i kwas ketonowy, pierwszy produkt reakcji, ulegają rozpuszczeniu. Proces ten obejmuje pośrednie przyjęcie 2 zasad Schiffa.
• Na kolejnym etapie kompleks enzym-fosforan pirydoksaminy łączy się z ketokwasem (innym substratem) i ponownie, poprzez pośrednie 2 zasady Schiffa, przenosi grupę aminową do ketokwasu. W rezultacie enzym powraca do swojej natywnej formy i powstaje nowy aminokwas, kolejny produkt reakcji. Chociaż grupa aldehydowa fosforanu pirydoksalu nie jest zajęta przez grupę aminową substratu, ustanawia ona zasadę Schiffa (aldiminę) z grupą ε-aminową rodnika lizyny w centrum aktywnym enzymu (schemat boski na str. 471). ).

Cykl ornityny

Sechovin jest głównym końcowym produktem wymiany azotowej, w magazynie dowolnego organizmu widać, że wytwarza się do 90% całkowitego azotu (ryc. 9-15). Wydalanie sechowiny jest normalne i wynosi 25 g / dzień. Wraz ze wzrostem liczby białych, które ulegają, zwiększa się wydalanie sechowiny. Sechovin jest mniej syntetyzowany przez wątrobę, do której dodano więcej doslidah I.D. Pawłowa. Uszkodzenie wątroby i zakłócenie syntezy sechowini prowadzą do promocji amoniaku i aminokwasów (nasamped, glutamina i alanina) we krwi i tkankach. W latach 40. XX wieku niemieccy biochemicy G. Krebs i K. Hanseleit ustalili, że synteza sechowiny jest procesem cyklicznym, składającym się z kilku etapów, których kluczowym powodem jest zamknięcie cyklu, ornityna. Do procesu syntezy sechowini, po przyjęciu nazwy "cykl ornityny", lub „Cykl Krebsa-Henseleita”.

Reakcje na syntezę sechovin

Sechovin (karbamid) - najnowszy amid kwasu węglowego - zemsta 2 atomów na azot. Jerelom z jednego? z czego amoniak, który wiąże się w wątrobie z dwutlenkiem węgla do roztworów syntetazy I fosforanu karbamoilu pid deiyu (schemat A poniżej).

W początkowej reakcji syntetaza argininobursztynianowa wiąże cytrulinę do asparaginianu i przekształca argininobursztynian (kwas argininoburstynowy). Enzym ten będzie wymagał jonów Mg 2+. W reakcji wykorzystuje się 1 mol ATP i odzyskuje się energię dwóch wiązań makroenergetycznych. Asparaginian - zherelo inny atom do sechovina azotu(Div. Schemat A na s. 483).

Arginina poddawana jest hydrolizie pod wpływem arginazy, z którą rozpuszcza się ornityna i sechowina. Kofaktory arginaza є jony Ca2+ lub Mn2+. Wysokie stężenia ornityny i lizyny, które są strukturalnymi analogami argininy, zaburzają aktywność tego enzymu:

Całkowicie równy syntezie sechovin:

CO 2 + NH 3 + Asparaginian + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumaran + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Amoniak, który jest pokonywany przez syntetazę fosforanu karbamoilu I, dostarczany jest do wątroby z krwią żylną. Znacznie mniejsza jest rola innych gereli, w tym deaminacji kwasu glutaminowego gnuchka w wątrobie.

Asparaginian, niezbędny do syntezy nocycynianu argininy, jest rozpuszczany w wątrobie na drodze transaminacji

alanina ze szczawiooctanem. Alania powinna być główną rangą m'yazіv i klityny jelitowej. Niezbędny do reakcji szczawiooctan Jerela można przekształcić w fumaran, który jest wchłaniany w reakcjach cyklu ornityny. W wyniku dwóch reakcji cyklu cytrynianowego fumaran przekształca się w szczawiooctan, w wyniku czego rozpuszcza się asparaginian (ryc. 9-17). W takiej randze, z ornitynowym cyklem bandaży cykl regeneracji asparaginianu z fumaranu. Pir vat, który jest ustalony w tym cyklu dla alaniny, wygrywa z glukoneogenezą.

Innym zastosowaniem asparaginianu w cyklu ornityny jest transaminacja glutaminianu szczawiooctanem.

Bielactwo

Przyczyną uszkodzeń metabolicznych jest wrodzony defekt tyrozynazy. Enzym ten katalizuje konwersję tyrozyny do DOPA na melanocytach. W wyniku defektu tyrozynazy synteza pigmentów melaninowych zostaje zakłócona.

Klinicznie wykazujący bielactwo (łac. albus- biały) - pojawienie się pigmentacji skóry i włosów. Chorzy często mają zmniejszone poczucie pilności, obwiniając strach przed światłem. Trivale perebuvannya takie dolegliwości po słońcu prowadzą do raka shkіri. Częstość występowania choroby wynosi 1:20000.

Fenyloketonuria

W wątrobie zdrowych ludzi niewielka część fenyloalaniny (~10%) jest przekształcana w mleczan fenylu i fenyloacetyloglutaminę (ryc. 9-30).

Ta droga do katabolizmu fenyloalaniny staje się główną drogą w przypadku uszkodzenia głównej drogi - konwersji do tyrozyny, która jest katalizowana przez droksylazę fenyloalaniny. Zaburzeniu temu towarzyszy hiperfenilalanineemia oraz zmiany we krwi i krwiobiegu wraz z alternatywnymi metabolitami: fenylopirogronianem, fenylooctanem, fenylomleczanem i fenyloacetyloglutaminą. Defekt droksylazy fenyloalaniny może prowadzić do zakażenia fenyloketonurią (PKU). Istnieją 2 formy PKU:

· Klasyczna PKU- choroba Spadkovy'ego związana z mutacjami w genie droksylazy fenyloalaniny, która może prowadzić do zmniejszenia aktywności enzymu lub nowej inaktywacji. W tym stężeniu fenyloalanina wzrasta we krwi 20-30 razy (w normie - 1,0-2,0 mg/dl), na odcinku - 100-300 razy w normie (30 mg/dl). Stężenie fenylopirogronianu i fenylomleczanu na odcinku sięga 300-600 mg/dl przy normalnym dziennym spożyciu.

· Najcięższe objawy PKU - uszkodzenie rosal i rozwój fizyczny, zespół sudomania, uszkodzenie pigmentacji. Na czas trwania błogości dolegliwości nie żyją do 30 lat. Częstość występowania choroby wynosi 1:10 000 noworodków. Choroba zmniejsza się w sposób autosomalny recesywny.

· Ciężkie objawy PKU związane z chorobą toksyczną komórek mózgowych przy wysokich stężeniach fenyloalaniny, fenylopirogronianu, fenylomleczanu. Wysokie stężenia fenyloalaniny blokują transport tyrozyny i tryptofanu przez barierę krew-mózg oraz galwanizują syntezę neuroprzekaźników (dopamina, norepinefryna, serotonina).

· Opcja FKU(hiperfenilanemia zależna od koenzymu) – ostatnie mutacje w genach kontrolujących metabolizm H 4 BP. Objawy kliniczne są bliskie, ale nie unikają objawów klasycznej PKU. Częstość zachorowań wynosi 1-2 grypy na 1 milion noworodków.

· H 4 BP jest niezbędny do reakcji wodorotlenków nie tylko na fenyloalaninę, ale także na tyrozynę i tryptofan, które, jeśli koenzym jest nieaktywny, zaburzają metabolizm wszystkich 3 aminokwasów, w tym syntezę neuroprzekaźników. Choroba charakteryzuje się ciężkim uszkodzeniem neurologicznym i wczesną śmiercią ("złośliwa" PKU).

Postępującego pogorszenia rozwoju romatycznego i fizycznego u dzieci z PKU można uniknąć stosując dietę nawet z niską lub wysoką dawką fenyloalaniny. To jak ten wylew, po raz kolejny po ludziach dziecka biedny mózg będzie kochany. Ważne jest, aby zimno w tawernie mogło zostać osłabione po X wieku (zakończenie procesów mielinizacji mózgu), prote w Danii w godzinie bogatych pediatrów shilyayutsya w bіk „dovіchnoї єti”.

Do diagnozy PKU stosuje się wikorysty przy użyciu różnych metod i metod wykrywania patologicznych metabolitów w odcinku, określając stężenie fenyloalaniny we krwi tego odcinka. Wadliwy gen związany z fenyloketonurią można wykryć u fenotypowo normalnych heterozygotycznych nosicieli w celu dodatkowego testu tolerancji na fenyloalaninę. W tym celu na pierwszy rzut oka podaj natche 10 g fenyloalaniny, a następnie pobieraj próbki krwi w odstępach jednego roku, w których zamiast tego przepisuje się tyrozynę. W normie stężenie tyrozyny we krwi po predylekcji fenyloalaniny jest znacznie wyższe, niższe u heterozygotycznych nosicieli genu fezhilketonurii. Test ten zwycięża w poradnictwie genetycznym w diagnostyce ryzyka osób z chorym dzieckiem. Opracowano schemat badań przesiewowych w kierunku wykrywania noworodków z PKU. Czułość testu wynosi praktycznie 100%.

Klejnot Budova

Hem powstaje z dwuwartościowego jonu i porfiryny (ryc. 13-1). Podstawą budowy porfiryn jest porfina. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, związany między sobą z methenovyh mystki (ryc. 13-1). W ugorze, zgodnie ze strukturą substytutów w kiltsy piroli, wyróżnia się porfiryny typu szprota: protoporfiryny, etioporfiryny, mezoporfiryny i koproporfiryny. Protoporfiryny są prekursorami porfiryn typu reszti.

Hemi różni biali mogą się zemścić różne rodzaje porfiryny (dział 6). Hemoglobiny te zawierają protoporfirynę IX, która ma 4 metale, 2 rodniki winylowe i 2 nadmiar kwasu propionowego. Zalіzo w tych znahoditsya w vіdnovlemu stanі (Fe+2), że po'yazane dwa kowalencyjne i dwa wiązania koordynacyjne z atomami azotu pierścieni pirolu. Podczas utleniania hem przekształca się w hematynę (Fe 3+). Najwięcej hemu można znaleźć w erytrocytach wypełnionych hemoglobiną, komórkach nowotworowych, którymi może być mioglobina, oraz komórkach wątroby dzięki dużej objętości cytochromu P450 w nich.

Regulacja biosyntezy hemu

Reakcja regulatorowa syntezy hemu katalizuje zubożony w pirydoksalu enzym syntazę aminolewulinianową. Szybkość reakcji jest regulowana alosterycznie i z równomierną translacją do enzymu.

Inhibitor alosterynowy i korepresor do syntezy syntazy aminolewulinianowej i hemu (ryc. 13-5).

W retikulocytach synteza tego enzymu na etapie translacji jest regulowana. Na inicjacji mRNA, które koduje enzym, є

Ryż. 13-5. Regulacja syntezy hemu i hemoglobiny. Klejnot za zasadą negatywu zvorotny zv'azku poprzez hamowanie syntazy aminolewulinianowej i dehydratazy aminolewulinianowej oraz indukowanie translacji α- i β-lanciuge do hemoglobiny.

sekwencja nukleotydów, która tworzy pętlę spinki do włosów, jak to się nazywa element wrażliwy (w języku angielskim, element reagujący na żelazo, IRE) (rys. 13-6).

Przy wysokich stężeniach soli fizjologicznej w clitynach tworzy kompleks z nadmiarem cysteiny regulatorowego białka śliny. Współdziałanie zatoki z białkiem wiążącym enzym regulatorowy prowadzi do zmniejszenia sporyczności tego białka na element IRE mRNA, który koduje syntazę aminolewulinową i kontynuacji translacji (ryc. 13-6, A). Przy niskich stężeniach śliny białko śliny łączy się z elementem śliny, który znajduje się na nieulegającym translacji końcu 5' mRNA i translacja syntazy aminolewulinianu jest halucynowana (ryc. 13-6, B).

Dehydrataza aminolewulinianowa jest również alosterycznie hamowana przez hem, chociaż aktywność tego enzymu może być 80 razy większa niż aktywność syntazy aminolewulinowej, choć nie ma to dużego znaczenia fizjologicznego.

Niedobór fosforanu pirydoksalu i preparatów leków oraz ich strukturalnych analogów zmniejsza aktywność syntazy aminolewulinianu.

Synteza bilirubiny

W klitynach REM hem w przechowywaniu hemoglobiny jest utleniany przez kwas cząsteczkowy. W reakcjach obserwuje się konsekwentnie rozwój plamki metinowej między pierwszym i drugim pirolitycznym pierścieniem hemu z ich dodatkami, rozszczepienie zatoki i części białkowej oraz pomarańczowy pigment białego rubinu.

Bіlіrubіn- toksyczna, tłusta mowa, zdolna do niszczenia tlenku fosforylacji w klitynach. Szczególnie wrażliwe są niektóre komórki tkanki nerwowej.

Widząc bіlіrubіnu

Z klityna układu siateczkowo-śródbłonkowego bilirubina jest zużywana przez krew. Tutaj wino znajduje się w kompleksie albumina plazma, w bogato mniejszych ilościach - w kompleksach z metalami, aminokwasami, peptydami i innymi małymi cząsteczkami. Powstanie takich kompleksów nie pozwala na zobaczenie białego rubinu z odcinka. Bilirubina w kompleksie z albuminą nazywa się wilny(niekoniugacje) lub pośredni bilirubina.

Co to jest bilirubina bezpośrednia i pośrednia?

Bilirubina w surowicy krwi dzieli się na dwie frakcje (różne): bezpośrednią i pośrednią, uzależnioną od wyniku reakcji laboratoryjnej ze specjalnym odczynnikiem (diazoreaktywnym). Bilirubina pośrednia jest nietoksyczną bilirubiną, która została ostatnio zmieszana z hemoglobiną, ale jeszcze nie skontaktowała się z wątrobą. Bilirubina bezpośrednia - bilirubina ce, neshkodzheniya w wątrobie i preparaty do wprowadzenia z organizmu.

28. Zhovtianitsy

W naszych nastrojach zamiast bilirubiny porusza się krew. Przy osiągalnym, śpiewnym stężeniu win tkaniny rozpraszają się, przybierając żółty kolor. Tkaniny Pozhovtіnnya przez vіdkladennya w nich nazywa się bilirubina Zhovtianitsa. Klinicznie zhovtyanitsya może pojawić się do godziny, aż stężenie bilirubiny w osoczu krwi nie przekroczy górnej granicy normy więcej niż 2,5 razy, tobto. nie stają się vichy dla 50 µmol/l.

Noworodek Zhovtianitsa

Częściowo różne typy hemolitycznych noworodków zhovtyanitsya - „fizjologiczna zhovtyanitsya”, która jest strzeżona w pierwszych dniach życia dziecka. Przyczyną wzrostu stężenia bilirubiny pośredniej we krwi jest przyspieszenie hemolizy oraz brak funkcji białek i enzymów wątrobowych, które odpowiadają za utratę, sprzężenie i wydzielanie bilirubiny bezpośredniej. U noworodków aktywność UDP-glukuronylotransferazy jest nie mniej zmniejszona i być może synteza innego substratu reakcji sprzęgania, UDP-glukuronianu, jest niewystarczająco aktywna.

Najwyraźniej UDP-glukuronylotransferaza jest enzymem indukującym (rozdział 12). Konieczne jest podawanie leku fenobarbital z fizjologicznym zhovtyanitsa, który wywołuje taki bulo, jak opisano w rozdziale 12.

Jednym z niedopuszczalnych warunków „fizjologicznych zhovtyanitsy” jest encefalopatia bilirubiny. Jeśli stężenie nieskoniugowanej bilirubiny przekracza 340 µmol/l, żyły przechodzą przez barierę krew-mózg mózgu i powodują uszkodzenia.

Utlenianie mikrosomalne

Oksydazy mikrosomalne to enzymy zlokalizowane w gładkich błonach ER, które działają w kompleksie z dwoma postmitochondrialnymi CPE. Enzymy, które katalizują dodanie jednego atomu cząsteczki Pro 2 z włączeniem drugiego atomu kwasu w mowie utlenionej, usunęły nazwę oksydaz mikrosomalnych zamiast mieszanej funkcji którejkolwiek z monooksygenaz mikrosomalnych. Utlenianie na udział pierwiastków monooksygenazowych, preparatów zastępczych i mikrosomów.

Funkcjonowanie cytochromu P 450 Najwyraźniej kwas cząsteczkowy w młynku tripletowym jest obojętny i nie nawarstwia się w interakcji z materiałami organicznymi. W celu rozwinięcia budowy odczynu kwasowego konieczne jest przekształcenie go w jednoroczny, zastępczy system fermentacji. Na tym polega system monooksygenazy, który mści cytochrom P 450. Wiązanie w centrum aktywnym z cytochromem P 450 mowy lipofilowej RH i cząsteczkami zakwaszającymi aktywność tlenkową enzymu.

Jeden atom kwasu zajmuje 2 e i przekształca się w formę Pro 2 . Donorem elektronów jest NADPH, który jest utleniany przez reduktazę NADPH-cytochromu P450. Około 2- interakcji z protonami: Około 2- + 2H + → H 2 O, a woda jest rozpuszczana. Kolejny atom cząsteczki kwasu znajduje się przed substratem RH, spełniając grupę hydroksylową mowy R-OH (ryc. 12-3).

Całkowicie równa reakcja hydroksylacji RH mowy przez mikrosomalne enzymy utleniające:

RH + O2 + NADPH + H + → ROH + H2O + NADP +.

Substraty P 450 mogą być bogate w przemówienia hydrofobowe, zarówno egzogenne (leki, ksenobiotyki), jak i endogenne (steroidy, kwasy tłuszczowe i inne).

Zatem w wyniku pierwszej fazy udział cytochromu P 450 prowadzi do modyfikacji mowy o ustalonych grupach funkcyjnych, co sprzyja zróżnicowaniu części hydrofobowej. W wyniku modyfikacji cząsteczka może utracić aktywność biologiczną lub wywołać powstanie części aktywnej, niższej mowy, która wydaje się zanikać.

Uwalnianie n-krezolu i fenolu

Pod wpływem enzymów w bakteriach z aminokwasów tyrozyny, krezol fenolowy może być metabolizowany przez drobnoustroje (ryc. 12-9).

Produkty zwilżone przez żyłę wrotną trafiają do pieca, udrożnienie fenolu i krezolu może być sprzężone z nadmiarem kwasu siarkowego (FAPS) lub z kwasem glukuronowym w magazynie UDP-glukuronianu. Reakcja sprzęgania fenolu i krezolu z FAPS jest katalizowana przez enzym sulfotransferazę (ryc. 12-10).

Koniugacja kwasów glukuronowych z fenolem i krezolem jest zaangażowana w enzym UDP-glukuronylotransferazę (ryc. 12-11). Produkty koniugacji są dobrze zdyspergowane w wodzie i usuwane z przekroju przez nirks. Wzrost liczby koniugatów kwasu glukuronowego z fenolem i krezolem pokazano w części ze wzrostem produkcji gnicia białka w jelitach.

Ryż. 12-8. Zneshkodzhennya benzantracen. E 1 - enzym układu mikrosomalnego; E 2 - hydrat epoksydu.

Utvorennya że zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

W jelitach mikroorganizmy metabolizują indol i skatol z aminokwasem tryptofanem. Bakterie niszczą tryptofan, pozostawiając niedostatecznie skręconą strukturę pierścieniową.

Indol rozpuszcza się w wyniku rozszczepiania przez bakterie niebieskiego lancetu, można go zaobserwować w serynie lub alaninie (ryc. 12-12).

Skatol i indol są zużywane przez wątrobę na etapie 2. W wyniku mikrosomalnego utleniania smrodu na plecach gromadzi się grupa hydroksylowa. Tak więc indol przechodzi w indoksyl, a następnie wchodzi w reakcję sprzęgania z FAPS, ułatwiając działanie kwasu indoksylosiarkowego, mocy potasu, co odebrało nazwę zwierzęcemu indicanowi (ryc. 12-13).

E. Indukcja systemów chłodzenia

Wiele enzymów biorących udział w pierwszej i kolejnych fazach życia to białka indukowane. Nawet w czasach starożytnych car Mitrydates wiedząc, że można systematycznie przyjmować niewielkie dawki alkoholu, można uniknąć ciężkiego zatrucia. „Efekt Mitridata” opiera się na indukcji systemów śpiewu (tabela 12-3).

W błonach EP wątroby cytochrom P 450 ma więcej (20%), mniej enzymów wiążących błonę. Fenobarbital aktywuje syntezę cytochromu P 450, UDP-glukuronylotransferazy i hydrolazy epoksydowej. Na przykład u stworzeń, którym wstrzyknięto induktor fenobarbital, powierzchnia błon EP zwiększa się, tak że osiąga 90% wszystkich struktur błonowych komórek, a w rezultacie zwiększa się liczba enzymów biorących udział w ksenobiotykach i toksycznych wypowiedziach.

Podczas chemioterapii procesów zła skuteczność twarzy często spada krok po kroku. Ponad nimi rozwija się wielość wytrzymałości medycznej, tobto. stabilność zależy nie tylko od tego samego leku, ale od całego niskiego poziomu innych leków. Warto wziąć pod uwagę, że twarze przeciwnowotworowe indukują syntezę glikoproteiny P, transferazy glutationowej i glutationu. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut lub aktywuj syntezę glikoproteiny P, a także syntezę enzymu glutationu, promując skuteczność chemioterapii.

Metale są induktorami syntezy glutationu i białka o niskiej masie cząsteczkowej, metalotioneiny, które mogą zawierać działające na nie grupy SH. W rezultacie odporność komórek na organizm jest obrzydliwie wysoka.

Wzrost liczby transferaz glutationowych zwiększa zdrowie organizmu do wzrostu stanu starego środowiska. Indukcja enzymu wyjaśnia wpływ działania przeciwrakowego na godzinę przeciążenia niskich przemówień medycznych. Ponadto induktory syntezy transferazy glutationowej – prawidłowy metabolizm – stan hormonów, jodotyroniny i kortyzolu. Katecholaminy fosforylują transferazę glutationową poprzez układ cyklazy adenylowej i promują jej aktywność.

Szereg związków mowy, w tym te (na przykład ważne metale, polifenole, S-alkil do glutationu, herbicydy kwaśne), hamują transferazę glutationową.

37. Koniugacja - kolejna faza rozwoju mowy

Kolejną fazą transformacji mowy jest reakcja koniugacji, w trakcie której do grup funkcyjnych, które zostają osadzone w pierwszym etapie, dołączane są inne cząsteczki endogennej grupy ruchowej, które zwiększają hydrofilowość i zmieniają toksyczność.

UDP-glukuronylotransferaza

Glukuronylotransferaza difosforanu urydyny (UDP) jest zlokalizowana głównie w ER, aby dodać nadmiar kwasu glukuronowego do cząsteczki mowy, trawionej podczas utleniania mikrosomalnego (ryc. 12-4).

W dzikim spojrzeniu reakcja na udział UDP-glukuronylotransferazy jest napisana w następujący sposób:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza

Zmień tematy "Wymiana mowy a energia. Jedzenie. Wymiana główna.":
1. Wymiana mowy i energii. Jedzenie. anabolizm. Katabolizm.
2. Białka a rola jogi organizmu. Współczynnik oceny dla Rubnera. Dodatni bilans azotowy. Ujemny bilans azotowy.
3. Rola lipidowa i jogowa organizmu. Zhiri. Klitinni lipidi. Fosfolipidy. cholesterol.
4. Brązowy tłuszcz. Tkanka tłuszczowa z boraksu. Lipidy osocza. Lipoproteiny. LPG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Rola organizmu w węglowodanach. Glukoza. Glikogen.


8. Rola wymiany mowy w zaspokajaniu potrzeb energetycznych organizmu. Współczynnik fosforylacji. Kaloryczny odpowiednik kwaśnego.
9. Metody oceny witratu energetycznego organizmu. Kalorymetria bezpośrednia. Kalorymetria pośrednia.
10. Główna giełda. Rivnyannya do rozrahunki wartości głównej wymiany. Prawo powierzchni ciała.

Białka a rola jogi organizmu. Współczynnik oceny dla Rubnera. Dodatni bilans azotowy. Ujemny bilans azotowy.

Rola białek, tłuszczów, węglowodanów, minerałów i witamin w metabolizmie

Potrzebny organizmowi w plastikowej mowie Możesz być zadowolony z tego minimalnego poziomu spożycia, który pozwoli Ci wydać białka strukturalne, lipidy i węglowodany. Zużycie Qi spada indywidualnie ze względu na takie czynniki jak wiek ludzi, stan zdrowia, intensywność i rodzaj pracy.

Ludzie są zabierani z magazynu produktów grub i odbierani od nich plastikowe przemówienia, mowa mineralna i witaminy.

Białka i ich rola w organizmie

Białka w organizmie dokupić na stacji bez przerywania tej aktualizacji. Zdrowa dojrzała osoba ma pewną ilość białka, które zostało rozłożone na żywność, zdrową ilość nowo zsyntetyzowanego białka. Stworzenia mogą pobierać azot z magazynu aminokwasów w mniejszym stopniu niż organizm z białkami. Dziesięć aminokwasów z 20 (walina, leucyna, izoleucyna, lizyna, metionina, tryptofan, treonina, fenyloalanina, arginina i histydyna) nie może zostać zsyntetyzowanych w organizmie w przypadku niedożywienia. Aminokwasy Qi nazywane są niezbędnymi. Pozostałe dziesięć aminokwasów (substytutów) jest nie mniej ważnych dla życia, te niższe są niezastąpione, aw przypadku niedostatecznej podaży innych aminokwasów w organizmie może powstać smród. Ważnym urzędnikiem wymiany białek w organizmie jest wielokrotny recykling (ponowne wykorzystanie) aminokwasów, które powstały podczas rozpadu niektórych cząsteczek białka w celu syntezy innych.

Shvidkіst razpadu, że novlennya bіlkіv ciało jest tego warte. Na początku rozpadu hormonów o charakterze peptydowym łatwo zachorować, białe osocze krwi i wątroba - około 10 deb, biały m'yaziv - około 180 deb. Dla przeciętnej osoby wszystkie białka w ciele człowieka są ulepszane do 80 decybeli. O całkowitej ilości białka, które po rozpoznaniu rozpadu na dobre, ocenia się na podstawie ilości azotu, który pochodzi z organizmu człowieka. Białko zawiera blisko 16% azotu (tobto w 100 g białka-16 g azotu). W ten sposób, gdy organizm widzi 1 g azotu, rozkłada 625 g białka. Na szczęście, ciało dorosłych ludzi widzi blisko 3,7 g azotu. Z tych danych jest oczywiste, że masa białka, która po rozpoznaniu nowej ruiny do produkcji, wynosi 3,7 x 6,25 \u003d 23 g lub 0,028-0,075 g azotu na 1 kg masy ciała do produkcji ( współczynnik dla Rubnera).

Jako ilość azotu, która dostaje się do organizmu z jeżem, ilość azotu, która jest wprowadzana do organizmu, zwykle bierze się pod uwagę, że ciało jest w obozie zawartość azotu. W wahaniach, jeśli w organizmie jest więcej azotu, wydaje się, że jest niższy, o czym można mówić dodatni bilans azotowy(Zatrimka, retencja azotu). Więc stań się osobą ze wzrostem masy tkanki m'yazovoi, w okresie wzrostu ciała, wagi, ubierania się po ważnej chorobie, która się pojawia.

Obóz, z pewną ilością azotu, który jest wprowadzany do organizmu, przenosi jego spożycie do organizmu, nazywa się ujemny bilans azotowy. Może być źle umieszczony podczas jedzenia z niekompetentnymi białkami, jeśli organizm nie zawiera żadnych s aminokwasy z głodem białkowym lub z całkowitym głodem.

Białka, które zastępują organizmy w perskiej czerni jak plastikowa mowa, w procesie ich niszczenia dostarczają energii do syntezy ATP w klitynach i uwalniania ciepła.

METABOLIZM BILKÓW

Białka są nieodzownym składnikiem jeża. Na vіdmіnu vіd blіkіv - węglowodany i tłuszcze nie są niezbędnymi składnikami tłuszczu. Shchodobovo sprozhivatsya blisko 100 g dojrzałej zdrowej osoby. Białka Charchovі - główne źródło azotu dla organizmu. W sensi ekonomicznym białko jest najdroższym składnikiem żywności. Dlatego ważne jest również w historii biochemii i medycyny ustalenie norm białka w jedzeniu.

W badaniach Karla Voita normy redukcji białka pędra ustalono na 118g/dobu, węglowodanów – 500g/dobu, tłuszczu 56g/dobu. M. Rubner jako pierwszy zwrócił uwagę, że 75% azotu w organizmie znajduje się w magazynie białek. W bilansie azotu sklav (w zależności od tego, ile azotu osoba wydaje na jedzenie i ile dodaje się azotu).

Dojrzała zdrowa osoba się boi bilans azotowy – „zerowy bilans azotowy”(Ilość azotu wprowadzonego do organizmu potwierdza ilość przyjmowanego azotu).

dodatni bilans azotowy(dodatkowa ilość azotu wprowadzonego do organizmu jest mniejsza, tym mniejsza ilość przyjętego). Tylko w ciele, podczas wzrostu lub wraz z rozwojem struktur białkowych (na przykład w okresie starzenia z ciężkimi chorobami lub wzrostem m'yazovoi masi).

Ujemny bilans azotowy(dodatkowa ilość zwierzęcia wprowadzona do organizmu z azotem, mniejsza ilość pozyskanego). Uważaj na niedobór białka w organizmie. Powody: niewystarczająca liczba białych w їzhі; choroba, której towarzyszy wzrost upadku białych.

W historii biochemii eksperymenty przeprowadzano, gdy dana osoba była karmiona mniejszą ilością węglowodanów i tłuszczów („dieta bezbiałkowa”). Umysły wibrowały bilansem azotowym. Po kilku dniach wydalania azot w organizmie zmienił się na tę samą wartość, a następnie został podniesiony trzykrotnie w dzień postu: osoba spożyła 53 mg azotu na kg wody na dobę (około 4 g azotu za dobę). Tsya kіlkіst azot vіdpovіdaє około 23-25g białka dla dobu. Wartość Qiu została nazwana „WSPÓŁCZYNNIKIEM ODPOWIEDZIALNOŚCI”. Następnie następnego dnia do diety dodano 10 g białka i w tym czasie zwiększono wprowadzanie azotu. Ale wszystko to samo posterіgavsya ujemne saldo azotu. Todi w zhu zaczął dodawać 40-45-50 g białka do produkcji. Przy takiej zawartości białka u jeża bilans azotowy jest zerowy (bilans azotowy jest równy). wartość qiu (40-50 g białka na dobu) nazwano FIZJOLOGICZNYM MINIMUM BILKU.

W 1951 roku proponowano proporcję białka w jedzeniu: 110-120 g białka na posiłek.

O tej godzinie ustalono, że 8 aminokwasów jest niezbędnych. Ostateczne zapotrzebowanie skóry na aminokwasy egzogenne wynosi 1-1,5 g, a całe ciało potrzebuje do produkcji 6-9 gram aminokwasów egzogennych. Omówiono usuwanie niezbędnych aminokwasów w różnych produktach spożywczych. Dlatego fizjologiczne minimum białka może być różne dla różnych produktów.

Ile potrzebujesz białka, aby zastrzyk azotu? 20 gr. białko jaja lub 26-27 UAH. mleko bіlkіv m'yasa chi lub 30 gr. białe ziemniaki lub 67 UAH. białka borosnu pszennego. Białko jaja ma nowy zestaw aminokwasów. Jedząc gęste białka, potrzeba więcej białka, aby wypełnić fizjologiczne minimum. Spożywaj mniej dla kobiety (58 gramów na doba), mniej dla osoby (70 g białka na doba) - podają normy amerykańskie.

TRAWIENIE BIAŁEGO BILKIVU W PRZEWODZIE GI

Przedawkowanie nie jest dozwolone przed procesami metabolizmu, odłamki są brane pod uwagę przez organizm (w zależności od ilości klirensu tkankowego przewód pokarmowy dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - miażdżenie (rozszczepianie) dużych cząsteczek pikantnych przemówień na małe standardowe monomery, jak wchłanianie na dachu. Kolor mowy, w wyniku przetrawienia, poprawił już specyfikę gatunkową. Ale zapasy energii, które są gromadzone we wnękach do smażenia, a następnie zastępowane przez organizm.

Wszystkie procesy zielarskie są hydrolityczne, dzięki czemu nie prowadzą do wielkiego marnowania energii – smród nie utlenia się. Do organizmu człowieka wchłania się około 100 g aminokwasów, które znajdują się we krwi. Kolejne 400 g aminokwasów należy wprowadzić do krwiobiegu z powodu rozpadu białek organizmu. Całe qi 500 g aminokwasów z metaboliczną pulą aminokwasów. 400 gramów vicoru wykorzystuje się do syntezy białek w ciele człowieka, a 100 g żwiru jest rozbijanych na produkty końcowe: sechovin, CO 2. W procesie rozpadu powstają również niezbędne dla organizmu metabolity, jako sposób na poprawę funkcji hormonów, mediatorów w różnych procesach i innej mowy (np.: melaniny, hormonów adrenaliny i tyroksyny).

W przypadku białek wątroby okres nawrotu powinien wynosić 10 dni. Dla białych m'azovih ten okres wynosi 80 dni. W przypadku białek osocza krwi - 14 dni, wątroby - 10 dni. Ale є wiewiórki, yakі szybko rozdayutsya (dla okresu 2-makroglobulinowego i іnsulіnu napіvrozpadu - 5 min).

Resyntetyzuje się około 400 g białek.

Degradacja białek do aminokwasów prowadzi do hydrolizy - H 2 O następuje po rozerwaniu wiązań peptydowych pod wpływem enzymów proteolitycznych. Enzymy proteolityczne nazywane są PROTEINAZAMI lub PROTEZAMI. Іsnuє bogaty w różne proteinazy. Po budowie centrum katalitycznego wszystkie proteinazy dzielą się na 4 klasy:

1. BIAŁKA SERYNY - zawierają aminokwasy serynę i histydynę w centrum katalitycznym.

2. BIAŁKO CYSTEINOWE – w ośrodku katalitycznym cysteina i histydyna.

3. PROTEINAZA KARBOXYLOWA (ASPARTY) w centrum katalitycznym 2 rodniki kwasu asparaginowego. Wychowuje się im pepsynę.

4. METALOPROTEINAZA. Centrum katalityczne tych enzymów zawiera histydynę, kwas glutaminowy i jon metalu (karboksypeptydaza „A”, opóźniacz kolagenazy Zn 2+).

Wszystkie proteinazy wyróżnia mechanizm katalizy oraz umysły środka, w którym działa smród. Cząsteczka białka skóry ma dziesiątki, setki i tysiące wiązań peptydowych. Proteinaza niszczy nie jakiś rodzaj wiązania peptydowego, ale przypisania suvoro.

Jak rozpoznać „własne” wezwanie? Zależy to od struktury centrum adsorpcji proteinaz. Wiązania peptydowe rzadziej biorą udział w ich rozwoju, podobnie jak aminokwasy.

Struktura centrum adsorpcji jest taka, że ​​umożliwia rozpoznanie rodnika aminokwasowego, grupy COOH, która tworzy wiązanie. W niektórych przypadkach, dla specyficzności substratowej, ważny może być aminokwas, grupa aminowa, która tworzy wiązania, które ulegają hydrolizie. A czasami obraźliwe aminokwasy mogą być ważne dla przypisania enzymowi specyficzności substratowej.

Z praktycznego punktu widzenia wszystkie proteinazy można podzielić na 2 grupy ze względu na ich specyficzność substratową:

1. MAŁO SPECYFICZNE BIAŁKA

2. WYSOCE SPECYFICZNE BIAŁKA

MAŁO SPECYFICZNE BIAŁKA:

Posiadają centrum adsorpcji, które można łatwo wykorzystać do osadzania tylko kilku z tych aminokwasów, które tworzą wiązania peptydowe hydrolizowane przez enzym.

Pepsyna

Enzym Tse z soku z muszli. Jest syntetyzowany w klitynach błony śluzowej łuski w postaci nieaktywnego zaczepu - pepsynogenu. Konwersja nieaktywnego pepsynogenu do aktywnej pepsyny zachodzi w pustej probówce. Po aktywacji następuje rozszczepienie peptydu, który zamyka aktywne centrum enzymu. Aktywacja pepsyny zależy od dwóch czynników:

a) kwas solny (HCl)

b) aktywna pepsyna, która została już rozpuszczona, nazywana jest autokatalizą.

Pepsyna є proteinaza karboksylowa i katalizuje hydrolizę linków zakończonych aminokwasami fenyloalaniną (Phen) lub tyrozyną (Tyr) w pozycji R 2 (cud z przodu baby), a także link Ley-Glu. Optymalne pH dla pepsyny wynosi 1,0-2,0 pH, co odpowiada pH soku z muszli.

Rennin

W soku z muszli białko nie jest nadmiernie trawione przez enzym RENNIN, który rozkłada kazeinę białka mleka. Renina jest podobna do pepsyny, a to optymalne pH odzwierciedla pH środkowej części błony śluzowej (pH=4,5). Rennіn jest związany z pepsyną również przez mechanizm i specyfikę działania.

Chymotrypsyna.

Jest syntetyzowany w podślimaku w postaci nieaktywnego prekursora - chymotrypsynogenu. Chymotrypsyna jest aktywowana przez aktywną trypsynę i na drodze autokatalizy. Niszczące wiązania, utrwalone przez grupę karboksylową tyrozyny (Tir), fenyloalaniny (Phen) lub tryptofanu (Trzy) - w pozycji R 1 lub przez wielkie hydrofobowe rodniki leucynę (leu), izoleucynę (mul) i walinę (val) w tym samym pozycja R 1 (podziwiaj najmłodszych).

W centrum aktywnym chymotrypsyny znajduje się hydrofobowe jelito, w yaku znajdują się aminokwasy qi.

trypsyna

Jest syntetyzowany w podślimsku w postaci nieaktywnego łącznika - trypsynogenu. Aktywowany w pustych jelitach przez enzym enteropeptydazę do udziału jonów wapniowych, a także budujący do autokatalizy. Hydrolizujące wiązania utworzone przez dodatnio naładowane aminokwasy argininę (Arg) i lizynę (Liz) w pozycji R1. Jej centrum adsorpcji jest podobne do centrum adsorpcji chymotrypsyny, ale hydrofobowa glibina jelitowa ma ujemnie naładowaną grupę karboksylową.

Elastase.

Jest syntetyzowany w grzbiecie subshlunkovy w pozornie nieaktywnym froncie - proelastazie. Aktywowany w pustym jelicie przez trypsynę. Hydrolizuje wiązania peptydowe w pozycji R1, rozpuszczalne w glicynie, alaninie i serynie.

Wszystkie wymienione niskospecyficzne proteinazy są klasyfikowane jako endopeptydazy, więc wiązania są hydrolizowane w środku cząsteczki białka, a nie na końcach lancy polipeptydowej. W wyniku podziału proteinaz cich lanca polipeptydowa białka dzieli się na duże fragmenty. Następnie na qi znajdują się duże fragmenty egzopeptydaz, których skóra wyczerpuje jeden aminokwas z końców lancy polipeptydowej.

EKSOPEPTYDAZA.

Karboksypeptydaza.

Są syntetyzowane w zatoce subshlunkovy. Aktywowany trypsyną w jelicie. Є metaloproteiny. Hydrolizuj wiązania peptydowe na „C”-końcu cząsteczki białka. Istnieją 2 gatunki: karboksypeptydaza „A” i karboksypeptydaza „B”.

Karboksypeptydaza „A” dzieli aminokwasy na aromatyczne (cykliczne) rodniki, a karboksypeptydaza „B” dzieli lizynę i argininę.

Aminopeptydaza.

Syntetyzowany w błonie śluzowej jelit, aktywowany przez trypsynę w jelicie. Hydrolizuj wiązania peptydowe na „N”-końcu cząsteczki białka. Istnieją 2 takie enzymy: aminopeptydaza alaninowa i aminopeptydaza leucynowa.

Aminopeptydaza alaninowa rozkłada tylko alaninę, a aminopeptydaza leucynowa rozkłada aminokwasy z końca „N”.

DIPEPTIDASI

Rozdziel wiązania peptydowe mniej w dipeptydach.

Wszystkie opisy enzymów są zaklasyfikowane jako BIAŁKA NISKIEGO SPECYFICZNE. Smród jest charakterystyczny dla przewodu pokarmowego.

Razem smród wzywa do całkowitej proteolizy cząsteczki białka do dziesięciu aminokwasów, które następnie wsiąkają w krew z jelit.

Aminokwasy Smoktuvannya na drodze transportu drugorzędowo-aktywnego wraz z Na + (podobnie jak glukoza).

Część aminokwasów nie ulega zamoczeniu i ulega procesom rozpadu w wyniku udziału mikroflory w jelicie grubym. Produkty rozpadu aminokwasów mogą zostać wchłonięte i zużyte przez wątrobę, rozpoznając reakcję otoczenia. Raport o cenie - podziwiaj asystenta Korovkina, s. 333-335.

Niskospecyficzne proteinazy są również skupione w lizosomach.

FUNKCJE LISOMALNYCH DROBNYCH BIAŁEK SPECYFICZNYCH:

1. Chroń rozszczepianie obcych białek, jak clitin.

2. Chroń całkowitą proteolizę białek komórek (zwłaszcza gdy komórki obumierają).

W ten sposób całkowita proteoliza jest jednym z najważniejszych procesów biologicznych, niezbędnym nie tylko do trawienia wewnątrzkomórkowego, ale także do odnowy białek w starzejących się komórkach i całym ciele. Cały proces przebiega pod ścisłą kontrolą, co zapewnia specjalne mechanizmy chroniące białka przed ponadświatową proteazą.

MECHANIZMY CHRONIĄCE BILKS BIAŁKOWE:

1. „klitini” w typie Zachistowskim- Prostorova izolacja proteinaz z cichych białek, mogą się do nich dostać smród. Proteinazy wewnątrzkomórkowe znajdują się w środku lizosomów iw mule białek, podobnie jak smród może być hydrolizowany.

2. „Pysk” typu Zakhist. Uważa się, że proteinazy znajdują się w pozornie nieaktywnych prekursorach (proenzymach): na przykład pepsynogen (w przewodzie) trypsynogen i chymotrypsynogen (w trzustce). Po hydrolizie połączenia śpiewającego lancet zostaje ponownie aktywowany, a enzym staje się aktywny.

3. „kolczuga” typu Zahist. Podparcie substratu białkowego poprzez włączenie do pierwszej cząsteczki dowolnej struktury chemicznej (określenie grup pokrywających wiązania peptydowe). Trooma wycieka na różne sposoby:

ale) Glikozylacja białka. Włączenie do białek w składnikach węglowodanowych. Glikoproteiny są rozpuszczone. Qi w składniku węglowodanowym i funkcja aktywnej funkcji (na przykład funkcja receptora). We wszystkich glikoproteinach, za pomocą części węglowodanowej, chroniona jest ochrona przed diproteinazami.

b) Grupa aminowa Acetyluvannya. Dodanie nadmiaru kwasu oktowowego do wolnych grup aminowych w cząsteczce białka.

Jeżeli proteinaza jest znana o naturze jej własnej aktywności ze względu na obecność grupy aminowej, to pojawienie się nadmiaru acetylu przenosi proteinazę na proteinazę.

W) Amidacja grupy karboksylowej. Skutek jest analogiczny.

D) Fosforylacja rodników w serynie lub tyrozynie

4. Strażnik typu Zachist. Tse zahist bilkiv za pomoc endogennych inhibitorów proteinazy.

Endogenne inhibitory proteinazy- zwłaszcza białka lub peptydy, które są specjalnie wibrowane w komórkach i mogą wchodzić w interakcje z proteinazą i ją blokować. Chcąc wziąć los słabego typu połączenia, łączącego proteinazę z endogennym inhibitorem mycyny. Substraty o wysokim stopniu sporadnistyu do tsієї potenazy mogą przechwytywać kompleks proteinazy z proteinazy i nie rozpoczynają іyati. Osocze ma wiele takich inhibitorów, a jeśli istnieją proteinazy, to można zastosować ich inhibitory.

Tak brzmią inhibitory proteinaz, które są specyficzne pod względem zaszeregowania do pierwszej klasy proteinaz.