Rolul proteinelor in alimentatie, norme, bilant de azot, coeficient de consum, minim fiziologic de proteine. deficit de proteine. Proteinele și rolul yoga al organismului. Coeficient de evaluare pentru Rubner. Bilanț pozitiv de azot. Conținut negativ de azot ba

bilantul de azot azotist gelos.

Alți aminoacizi sunt ușor de sintetizat în celule și sunt numiți înlocuitori. Acestea includ glicină, acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamina, serină, prolină, alanină.

Mâncarea Prote bezbelkove se va încheia cu moartea corpului. Insuflarea unui aminoacid esențial în dietă care duce la asimilarea incompletă a altor aminoacizi și este însoțită de dezvoltarea unui echilibru negativ de azot, epuizare, o creștere a creșterii și funcții afectate. sistem nervos.

Cu o dietă fără proteine, pe doba se observă 4 g de azot, ceea ce face 25 g de proteine ​​(COEF-T DE RESPONSABILITATE).

Proteine ​​fiziologice cantitate minimă-minimă de proteine ​​la animale, necesarul de suplimentare cu azot este de 30-50 g/zi.

BILKIV DIGESTIA ÎN SHKT. CARACTERISTICILE OBTURATORULUI PEPTIDAZEI, ILUMINAREA SI ROLUL ACIDULUI HIDROGEN.

V Produse alimentare sunt prea puțini aminoacizi în el. Este important ca acestea să intre în depozitul de proteine, deoarece sunt hidrolizate în tractul intestinal sub acțiunea enzimelor proteaze). Substratul specific al acestor enzime în faptul că pielea este cea mai clivată a legăturii peptidice, realizată cu aminoacizi cântătoare. Proteazele care hidrolizează legăturile peptidice în mijlocul unei molecule de proteine ​​pot fi clasificate ca endopeptidaze. Enzimele, care aparțin grupului de exopeptidaze, hidrolizează legăturile peptidice, se dizolvă cu aminoacizi terminali. Sub acțiunea tuturor proteazelor SHKT, proteinele descompun și diaconii de aminoacizi, care apar apoi în celulele țesuturilor.

Rolul acidului clorhidric a fost eliminat

Funcția principală a ecluzei pe bază de plante constă în faptul că proteina este supragravată într-un mod nou. Rolul principal al acestui proces este acidul clorhidric. Proteinele, care se află în tuburi, stimulează vederea histamina acel grup de hormoni proteici - gastriniv, yakі, în propriile mâini, solicită secreția de HCI și proenzima - pepsinogen. HCI se instalează în clitinele care căptușesc șipcile

Dzherelom H + є H 2 CO 3, deoarece se stabilește în clitinele obkladalnye ale tubului din CO 2, care difuzează din sânge și H 2

Disocierea H 2 3 pentru a produce bicarbonat până la dizolvare, care se vede în plasmă cu participarea proteinelor speciale. Ioni C1 - ar trebui să fie aproape de lumenul drenului prin canalul de clorură.

pH-ul este redus la 10-20.

Sub acțiunea HCl are loc denaturarea proteinelor, care nu au recunoscut procesarea termică, ceea ce crește disponibilitatea legăturilor peptidice pentru proteaze. HCI poate acțiune bactericidă și ingestia pereskodzha de bacterii patogene în intestine. În plus, acidul clorhidric activează pepsinogenul și creează un pH optim pentru dipepsină.

Pepsinogenul este o proteină care este alcătuită dintr-o lance polipeptidică. Sub influența HCl, acesta este transformat în pepsină activă În timpul procesului de activare, ca urmare a proteolizei parțiale a moleculei N-terminale de pepsinogen, se adaugă reziduuri de aminoacizi, care pot elimina toți aminoacizii încărcați pozitiv, care sunt în pepsinogen. Astfel, în pepsina activă, aminoacizii sunt încărcați negativ, deoarece participă la modificările conformaționale ale moleculei și la formarea centrului activ. Moleculele active de pepsină, care au fost dizolvate sub acțiunea HCl, sunt capabile să activeze alte molecule de pepsinogen (autocatalizare). Pepsina hidrolizează legăturile peptidice din proteinele care conțin aminoacizi aromatici (fenilalanină, triptofan, tirozină).

La copiii de sân, scaunul conține o enzimă rennin(chimozina), care strigă gâtul laptelui. Nu există renina în melcul oamenilor maturi, laptele lor este creat sub influența HCl și a pepsinei.

încă o protează gastrixină. Toate cele 3 enzime (pepsină, renină și gastrixină) sunt similare cu structura primară

Aminoacizi cetogeni și glicogeni. REACȚII ANAPLEROTICE, SINTEZA AMINOACIZILOR DE ÎNLOCUIT (APLICAȚIE).

Catabolismul aminoacizilor - zvoditsya to osviti piruvat, acetil-CoA, α -cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat, oxalacetat de aminoacizi glicogeni- se transformă în piruvat și produși intermediari ai TCA și se transformă în oxalacetat, poate vicora în procesul de gluconeogeneză.

cetogenic aminoacizii în procesul de catabolism sunt transformați în acetoacetat (Lіz, Leu) sau acetil-CoA (Leu) și pot vicora în sinteza corpurilor cetonici.

glicocetogenic aminoacizii vicorează pentru sinteza glucozei și pentru sinteza corpilor cetonici, astfel încât în ​​procesul de catabolism se produc 2 produse - metabolitul ciclului citratului și acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) sau acetil-CoA ( Ile).

Reacții anaplerotice - excesele fără azot de aminoacizi indirecti sunt utilizate pentru a completa un număr mare de metaboliți în calea catabolismului, deoarece sunt utilizați pentru sinteza discursurilor active biologic.

Enzima piruvat carboxilază (coenzimă - biotina), care catalizează reacția, manifestările în ficat și m'yazakh.

2. Aminoacizi → Glutamat → α-cetoglutarat

sub acţiunea glutamat dehidrogenazei sau aminotransferazelor.

3.

Propionil-CoA, și apoi succinil-CoA, pot fi, de asemenea, implicați în descompunerea acizilor grași superiori cu un număr nepereche de atomi de carbon

4. Aminoacizi → Fumarat

5. Aminoacizi → Oxaloacetat

Reacțiile 2, 3 se găsesc în toate țesuturile (cremă hepatică și mucoasă) și piruvat carboxilază de novo.

VII. Biosinteza aminoacizilor

Oamenii pot sintetiza opt aminoacizi: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Scheletul carbonic al acestor aminoacizi este absorbit din glucoză. Gruparea α-amino este introdusă la α-cetoacid ca rezultat al reacțiilor de transaminare. Donator universal α -Grupurile amino servesc ca glutamat.

Prin calea de transaminare a α-cetoacizilor, care sunt absorbiți de glucoză, aminoacizii sunt sintetizați

Glutamat de asemenea, utvoryuєtsya cu introducerea de amină α-cetoglutarat glutamat dehidrogenază.

TRANSAMINARE: SCHEMA PROCESULUI, ENZIME, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I SEMNIFICAȚIA CLINICĂ A DESTINAȚIEI ORFANI DE SÂNGE.

Transaminare - reacția de transfer a unei grupări α-amino de la un ak-și la un α-cetoacid, după care se stabilesc un nou cetoacid și un nou ak. procesul de transaminare este ușor brutal

Reacțiile sunt catalizate de enzime aminotransferaze, a căror coenzimă este piridoxal fosfat (PP)

Aminotransferazele sunt detectate atât în ​​citoplasmă, cât și în mitocondriile eucariotelor celulare. Peste 10 aminotransferaze au fost găsite în clitinele umane, care sunt puse sub semnul întrebării pentru specificitatea substratului. Mayzhe toți aminoacizii pot intra în reacția de transaminare, pentru puțină lizină, treonină și prolină.

• În prima etapă, până la fosfatul de piridoxal din centrul activ al enzimei, o grupare amino, ca primul substrat, ak-i, vine să ajute legătura aldiminei. Complexul enzimă-piridoxum-minfosfat și cetoacidul, primul produs al reacției, sunt dizolvate. Acest proces include adoptarea intermediară a 2 baze Schiff.
• În cealaltă etapă, complexul enzimă-piridoxamină fosfat se combină cu cetoacidul și transferă gruparea amino la cetoacid prin soluția intermediară a 2 baze cifrate. Ca rezultat, enzima revine la forma sa nativă și se formează un nou aminoacid, un alt produs al reacției. Deoarece gruparea aldehidă a fosfatului de piridoxal nu este ocupată de gruparea amino a substratului, stabilește baza Schiff cu gruparea ε-amino a radicalului lizină în centrul activ al enzimei

Cel mai adesea, în reacțiile de transaminare, iau partea aminoacizilor, în loc de cei din țesuturi, există o creștere semnificativă la alte tipuri - glutamat, alanină, aspartatși alți cetoacizi - α -cetoglutarat, piruvat si oxalacetat. Donatorul principal al grupei amino este glutamatul.

Cele mai utilizate enzime în majoritatea țesuturilor sunt: ​​ALT (AlAT) catalizează reacția de transaminare dintre alanină și α-cetoglutarat. Această enzimă a fost localizată în citosolul celulelor diferitelor organe, iar cel mai mare număr a fost găsit în celulele ficatului și ai cărnii inimii. ACT (AST) catalizează reacția de transaminare dintre apartat și α-cetoglutarat. se dizolvă oxalacetatul și glutamatul. Cel mai mare număr de yogo a fost dezvăluit în celulele carnii și ficatului inimii. specificitatea de organ a acestor enzime.

În sângele normal, activitatea acestor enzime ar trebui să fie de 5-40 U/l. În cazul clitinei cronice în organism, enzimele apar în sânge, unde activitatea lor crește brusc. Oscilki ACT și ALT sunt cele mai active în celulele ficatului, inimii și ulcerelor osoase și sunt utilizate pentru diagnosticarea bolilor acestor organe. În celulele carnii inimii, numărul de ACT depășește semnificativ numărul de ALT, iar ficatul - pe de altă parte. Pentru aceasta, un studiu deosebit de informativ de o oră a activității ambelor enzime în seroza sanguină. Activități Spivvіdnoshennia ACT/ALT nume „Coeficient de Ritis”. Coeficientul normal este sănătos 1,33±0,42. În cazul infarctului miocardic, activitatea ACT în sânge crește de 8-10 ori, iar ALT - de 2,0 ori.

În hepatită, activitatea ALT în sputa de sânge crește de ~8-10 ori, iar ACT - de 2-4 ori.

Sinteza melaninei.

Vezi melanina

Reacție de activare la metionină

Forma activă a metioninei este S-adenosilmetionina (SAM) - forma sulfonată a aminoacidului, care este dizolvată ca urmare a adăugării metioninei la molecula de adenozină. Adenozina este absorbită prin hidroliza ATP.

Această reacție este catalizată de enzima metionin adenoziltransferaza, care este prezentă în toate tipurile de clitină. Structura (-S + -CH3) în SAM este o grupare instabilă, ceea ce indică o activitate ridicată a grupării metil (denumirea termenului „metionină activă”). Această reacție este unică pentru sistemele biologice, cioburi, poate, o singură reacție, în urma căreia toate cele trei surplusuri de fosfat ATP cresc. Scindarea grupării metil din SAM și transferul acesteia la jumătatea acceptor catalizează enzima metiltransferaza. SAM este transformat în S-adenosilhomocisteină (SAT) în timpul reacției.

Sinteza creatinei

Creatina este necesară pentru absorbția în cărnurile bogate în energie - fosfat de creatină. Sinteza creatinei in 2 etape implicand 3 aminoacizi: arginina, glicina si metionina. La nirkah guanidinoacetatul este metabolizat de diglicineamidinotransferaza. Se transportă potim guanidină acetat in cuptor are loc reacția de metilare yogo.

Reacțiile de transmetilare sunt efectuate și pentru:

• sinteza adrenalinei și norepinefrinei;
• sinteza anserinei din carnozină;
• metilarea bazelor azotate în nucleotide și în;
• inactivarea metaboliților (hormoni, mediatori etc.) și efectele factorilor străini, inclusiv preparate medicinale.

De asemenea, este indicată inactivarea aminelor biogene:

metilare pentru participarea SAM pentru degenerarea metiltransferazelor. În acest fel, pot fi inactivate diverse amine biogene și, cel mai adesea, se poate observa inactivarea gastamină și adrenalină. Deci, inactivarea adrenalinei se datorează metilării grupării hidroxil din ortopoziție

TOXICITATEA AMONIACULUI. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Catabolismul aminoacizilor în țesuturi se observă constant cu o doză de 100 g/zi. În cazul oricărei dezaminări ulterioare a aminoacizilor, se generează o cantitate mare de amoniac. Cantități semnificativ mai mici de yoga sunt utilizate atunci când aminele și nucleotidele biogene sunt dezaminate. O parte din amoniac este absorbită în intestine datorită prezenței bacteriilor pe proteinele grub (proteine ​​putrezite în intestine) și este localizată în sângele venei. Concentrația de amoniac în sângele venei porte este semnificativ mai mare, mai mică în fluxul sanguin superior. Ficatul are o cantitate mare de amoniac, care crește cantitatea scăzută din sânge. Concentrația de amoniac în sânge în normă depășește rar 0,4-0,7 mg/l (sau 25-40 µmol/l

Ammiac este toxic. Navit o mică creștere a concentrației sale neprietenoase pentru organism, și înainte către sistemul nervos central. Astfel, creșterea concentrației de amoniac în creier până la 0,6 mmol a evocat sudomi. Înainte de a se observa simptomele de hipermoniemie, tremor, mișcare neclară, plictiseală, vărsături, confuzie, atac de judecată, pierderea memoriei. În stările importante, o comă se dezvoltă cu un kinet letal. Mecanismul efectului toxic al amoniacului asupra creierului și organismului în general, în mod evident, este legat de dieta de yoga pe șprot ale sistemelor funcționale.

• Amoniacul pătrunde cu ușurință prin membranele celulelor și în mitocondrii provoacă o reacție care este catalizată de glutamat dehidrogenază, în prezența glutamatului:

α-cetoglutarat + NADH + H + + NH3 → Glutamat + NAD +.

Modificarea concentrației de α-cetoglutarat este cauzată de:

· inhibarea schimbului de aminoacizi (reacții de transaminare) și, ulterior, sinteza neurotransmițătorilor acestora (acetilcolină, dopamină și altele.);

· Moara hipoenergetica datorita reducerii vitezei TTC.

Lipsa α-cetoglutaratului duce la o scădere a concentrației metaboliților TCA, ceea ce determină o reacție accelerată la sinteza oxalacetatului din piruvat, care este însoțită de o reducere intensă a CO 2 . Puterea rezoluției și a reducerii dioxidului de carbon în caz de hipermonemie este caracteristică în special celulelor creierului. O creștere a concentrației de amoniac din sânge crește pH-ul din partea băltoacii (numită alcaloză). Tse, în esență, crește sporiditatea hemoglobinei până la acru, ceea ce duce la hipoxie tisulară, acumulare de CO 2 și o stare hipoenergetică, caz în care creierul capului suferă de un grad de smut. Concentrațiile mari de amoniac stimulează sinteza glutaminei din glutamat în țesutul nervos (cu participarea glutamin sintetazei):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamina + ADP + H3 P0 4.

· Acumularea de glutamină în clitinele neurogliei duce la creșterea presiunii osmotice în acestea, umflarea astrocitelor, iar în concentrații mari poate provoca umflarea creierului. Din lipsa GABA și a altor mediatori, conducerea impulsului nervos este perturbată, sudomia este acuzată. Ionul NH 4+ practic nu pătrunde prin membranele citoplasmatice și mitocondriale. Prea mult ioni de amoniu în sânge poate perturba transferul transmembranar al cationilor monovalenți Na + și K +, concurând cu aceștia pentru canalele ionice, ceea ce afectează și conducerea impulsurilor nervoase.

Intensitatea ridicată a proceselor de dezaminare a aminoacizilor din țesuturi și chiar nivelul scăzut de amoniac din sânge indică faptul că în clitine, amoniacul este implicat activ în eliminarea bolilor netoxice care sunt excretate din organism prin intermediul secțiune transversală. Aceste reacții pot fi luate în considerare de reacțiile amoniacului. În diferite țesuturi și organe, au fost dezvăluite câteva tipuri de astfel de reacții. Reacția principală este legarea amoniacului, care are loc în toate țesuturile corpului, є 1.) sinteza glutaminei sub acțiunea glutamin sintetazei:

Glutamina sintetaza este localizată în mitocondriile clitinei, pentru funcționarea enzimei, cofactorul necesar este ionii de Mg 2+. Glutamina sintetaza este una dintre principalele enzime reglatoare pentru schimbul de aminoacizi și este inhibată alosteric de AMP, glucoză-6-fosfat, precum și de Gli, Ala și Hys.

În clitinele intestinale sub acțiunea enzimei glutaminază, există un efect hidrolitic al azotului amidic în prezența amoniacului:

Glutamatul, care s-a depus în reacție, suferă transaminare cu piruvat. Os-Aminogrupul acidului glutamic este transferat în depozitul de alanină:

Glutamina este principalul donor de azot din organism. Azotul amidic al glutaminei funcționează pentru sinteza nucleotidelor de purină și pirimidină, asparagină, amino zaharuri și altele.

METODA KIL-V DE DENUMIRE A LUI SECHEVIN ÎNTR-UN ORFAN DE SÂNGE

În regiunile biologice, M. este utilizat pentru ajutorul metodelor gazometrice, metode fotometrice directe, care se bazează pe reacția lui M. cu diferite discursuri, cu soluții de cantități echimoleculare de zabarvlennyh produktіv, precum și metode enzimatice cu enzimă indirectă smuthen . Metodele gazometrice se bazează pe M. hipobromit de sodiu oxidat în mediul de baltă NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Volumul de azot gazos este controlat cu ajutorul unui dispozitiv special , cel mai adesea dispozitivul Borodin. Cu toate acestea, această metodă are specificitate și acuratețe scăzute. Din cele mai largi metode fotometrice, care se bazează pe reacția lui M. cu diacetil monooximă (reacția Feronului).

În scopul sechovini în secțiunile de sânge sirovattsі și vicorist, unificați metoda, bazată pe reacția M. cu diacetil monooximă în prezența tiosemicarbazidei și a sărurilor salivei în mediu acid. Іnshim unіf_kovanim prin metoda desemnării M. є metoda ureazei: NH2-CO-NH2 → ureaza NH3 + CO2. Ammia, pe care am văzut-o, se dizolvă cu hipoclorit de sodiu și indofenol fenol, care are o culoare albastră. Intensitatea infecției este proporțională cu ceața lui M. din proba finală. Reacția ureazei este foarte specifică, pentru urmărire trebuie să fie mai mult de 20 µl seruri de sânge, crescute într-un raport de 1:9 cu NaCI (0,154 M). Salicilatul de sodiu poate fi folosit ca înlocuitor pentru fenolul indirect; diluați serul sanguin după cum urmează: până la 10 µl sirovatele sanguine dau 0,1 ml plumb sau NaCl (0,154 M). Reacția enzimatică în ambele vipad-uri are loc la 37 ° cu un egal de 15 și 3-3 1/2 xv evident.

Pokhіdnі M., în moleculele cărora atomii sunt substituiți cu radicali acizi, pot fi numite ureide. O mulțime de ureidive și diaconi și substituții cu halogen sunt similare în medicină cu vicory ca produs medicinal. Înainte de ureidive, de exemplu, sărurile acidului barbituric (malonil sechovin), aloxan (mezoxalil sechovin); ureid heterociclic є acid secic .

SCHEMA SCHEMATICĂ A DISOLUȚIUNII HEMU. BILIRUBINA "DIRECTĂ" ȘI "INDIRECTĂ", SEMNIFICAȚIA CLINICĂ A DENUMIREI YOGO.

Hem(hemoxigenază)-biliverdin(biliverdin reductază)-b_lirubin(UDP-glucuraniltransferaza)-b_lirubinmonoglucuronid(UD-glucuroniltransferaza)-b_lirubindiglucuronid

În stare normală, concentrația de bilirubină spontană în plasmă devine 0,3-1 mg/dl (1,7-17 μmol/l), 75% din cantitatea totală de bilirubină se modifică în forma neconjugată (bilirubină indirectă). În clinici, conjugările bilirubinei sunt numite directe, deoarece vinul este rezistent la apă și poate fi ușor combinat cu un diazoreactiv, reducând culoarea erizipelului, - aceasta este o reacție directă a lui Van der Berg. Bilirubina neconjugata este hidrofoba, deci se gaseste in plasma sanguina intr-un complex cu albumina si nu reactioneaza cu diazoreactive pana cand sunt pirolizate, pana cand sunt informate de un comerciant cu amanuntul organic, de exemplu, etanol, precum albumina. Neconjugat sau rubin, care, în combinație cu azobarvnik, numai după sedimentarea proteinei, se numește bilirubină indirectă.

La pacienții cu patologie hepatică-clitină, care este însoțită de o creștere trivială a concentrației de bilirubină conjugată, în sânge este dezvăluită cea de-a treia formă de bilirubină plasmatică, cu care bilirubina este afectată covalent de albumină și, în plus, în aceasta. cale. În unele cazuri, până la 90% din sângele bilirubinei total poate fi găsit în această formă.

METODA DE DENUMIRE A HEMOGLOBINEI: FIZIC (ANALIZA SPECTRALĂ A HEMOGLOBINEI ȘI A YOGO VIROBNIH); FIZIC ȘI CHIMIC (CRISTAL DE OTRIMANY ÎN HIDROGEN HEMIN).

Analiza spectrală a hemoglobinei și yoga. Când ne uităm la diferența de oxihemoglobină, varietatea metodelor spectrografice arată în partea galben-verzuie a spectrului dintre liniile Fraunhofer D și E a celor două frotiuri sistemice de argilă, în aceeași parte a spectrului, există doar o singură parte a spectrului. smuga largă în aceeași parte a spectrului. Vіdmіnostі vіdmіnnostі în vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom a servit drept bază pentru metoda vіchennіnі stаnіnіnі sіchennya krovі sіsnіm. oximetrie.

Carbhemoglobina în spectrul său este aproape de oxihemoglobina, protejându-se cu adăugarea de vorbire, ceea ce arată că carbhemoglobina are două smog de argilă. Spectrul de methemoglobină este caracterizat de un smog îngust la granița părților roșii și galbene ale spectrului, un alt smog îngust la limita zonelor galbene și verzi, nareshti și un al treilea smog larg în apropierea părții verzi a spectrului. .

Cristale Heminu sau acid clorhidric hematin. De pe suprafața peticelor, este răzuit pe subiect, iar șprotul de boabe este tăiat. La ele se adaugă 1-2 boabe sare de bucătărieși 2-3 picături de krizhanoy otstovoy to-ty. Mustața este curbată cu un pliu curbat și se încălzește cu grijă, nu duce la fierbere. Prezența sângelui este determinată de apariția microcristalelor de culoare maro-gălbuie ca plăci rombice. Dacă cristalele sunt turnate putred, atunci arată ca cânepa. Posesia de cristale la gemina, în mod nebunesc, aduce prezența obiectului de sânge la obiectul de sânge. Rezultat negativîncercați nicio valoare. Casa grăsimilor, irzha, face mai ușoară tăierea cristalelor în hemin

FORME ACTIVE DE OID: ANION SUPEROXID, PEROXID DE HIDROGEN, RADICAL HIDROXI, PEROXINITRIT. IX EXPLICAȚIE, CAUZE DE TOXICITATE. ROLUL FIZIOLOGIC AL ROS.

În CPE, intră aproape 90% din clitina Pro 2. Reshta O 2 câștigă în alte OVR. Enzimele, care participă la OVR cu conversie O2, sunt împărțite în 2 grupe: oxidază și oxigenază.

Oxidaza vicoroasă este doar un acceptor de electroni, ceea ce duce la H 2 Pro sau H 2 Pro 2 .

Oxigenazele includ unul (monooxigenază) sau doi atomi de acid (dioxigenază) în produsul de reacție care este dizolvat.

Deși aceste reacții nu sunt însoțite de sinteza ATP, mirosurile sunt necesare pentru reacții specifice în schimbul de aminoacizi), sinteza acizilor grași și steroizilor), în reacțiile vorbirii străine în ficat.

În majoritatea reacțiilor care implică aciditate moleculară, reînnoirea se realizează pas cu pas cu transferul unui electron în stadiul pielii. Cu transferul unui electron, are loc adoptarea unor forme intermediare foarte reactive de aciditate.

Într-o stare netrezită, kisenul este netoxic. Adoptarea formelor toxice de aciditate este legată de particularitățile structurii sale moleculare. Aproximativ 2 răzbunare 2 electroni nepereche, ca și cum ar fi împrăștiați pe orbiti diferiți. Pielea de la acești orbitali poate accepta un electron.

Reînnoirea lui Pro 2 are loc ca urmare a 4 tranziții cu un electron:

Superoxidul, peroxidul și radicalul hidroxil sunt oxizi activi care cauzează probleme serioase componentelor structurale bogate ale celulelor.

Formele active de acid pot descompune electronii în spori bogați, transformându-i în noi radicali liberi, inițiind reacții de oxid lancet.

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kіtini. 1 – răsturnarea albușurilor; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - perturbarea membranei nucleare și ADN-ul deteriorat; 4 - colapsul membranelor mitocondriale; patrunderea in clitina a apei si a ionilor.

Dizolvarea superoxidului în CPE.„Vitik” de electroni în CPE se poate datora transferului de electroni datorită participării coenzimei Q. Când este suplimentată, ubichinona este transformată în semichinonă anion-radical. Radicalul cei interacționează neenzimatic cu O 2 cu soluțiile radicalului superoxid.

Majoritatea formelor active de acid sunt stabilite în timpul transferului de electroni din CPE, nasampered, în timpul funcționării complexului QH 2 -dehidrogenază. Acest lucru se datorează rezultatului transferului neenzimatic („vărsare”) de electroni de la QH 2 la kisen (

în stadiul transferului de electroni, datorită participării citocrom oxidazei (complexul IV), „întorsele” electronilor nu par să fie evidente în enzimele centrilor activi speciali, care răzbune Fe și Cu și 2 fără influența intermediarilor liberi. radicali.

În leucocitele fagocitare, procesul de fagocitoză este intensificat prin acidificarea și eliminarea radicalilor activi. Formele active de acru sunt dizolvate ca urmare a activării NADPH-oxidazei, care este cel mai important localizată pe partea exterioară a membranei plasmatice, dând naștere așa-numitelor „vibrații respiratorii” pentru formele active stabilite de acru.

Protejează organismul sub formă de forme toxice și active de acru, cu manifestări în toate clitinele enzimelor foarte specifice: superoxid dismutază, catalază, glutation peroxidază, precum și acțiunea antioxidanților.

ZNESHKOZHNYA FORME ACTIVE KISNYU. SISTEM ANTIOXIDANT ENZIMATIC (CATALAZĂ, SUPEROXID DISMUTAZA, GLUTION PEROXIDAZĂ, GLUTION REDUCTAZĂ). SCHEME DE PROCESE, BIOROLE, PRELUCRARE MISE.

Superoxid dismutaza catalizează reacția de dismutare a radicalilor anioni superoxid:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
În cursul reacției, peroxidul a fost dizolvat în apă, materialul de construcție a inactivat SOD, superoxid dismutaza zavzhd "pratsyuє" în perechi cu scatalaza, ca și cum ar fi împărțit efectiv peroxidul de apă în plăci absolut neutre.

catalaza (CF 1.11.1.6)- hemoproteina, care catalizează reacția peroxidului de apă, care are loc după reacția de dismutare a radicalului superoxid:
2H2O2 = 2H2O + O2

Glutation peroxidaza catalizează reacții, în care enzima transformă peroxidul de apă în apă și, de asemenea, transformă hidroperoxizii organici (ROOH) în hidroxizi și, ca rezultat, trece în forma disulfură oxidată GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutation peroxidază zneshkodzhuє nu numai H2O2, ci și diverse peroxili lipide organice, deoarece acestea sunt absorbite în organism în momentul activării POL.

Glutation reductază (CF 1.8.1.7)- flavoproteină cu grupa protetică dinucleotidă flavinadenină, compusă din două subunităţi identice. Glutation reductază catalizează reacția de adăugare a glutationului la forma oxidată a GS-SG și a tuturor celorlalte enzime ale glutation sintetazei vicory:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Enzima citosolică clasică a eucariotelor. Glutation transferaza catalizează reacția:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA DE CONJUGARE ÎN SISTEMUL DE EXCELENȚĂ AL VORBIRII TOXICE. VEZI CON'YUGATSІЇ (APLICAȚI REACȚII CU FAFS, UDFGK)

Conjugarea este o altă fază a dezvoltării vorbirii, în cursul căreia este necesară alăturarea grupurilor funcționale, care se stabilesc în prima etapă, a altor molecule sau grupuri de mișcare endogene, care cresc hidrofilitatea și reduc toxicitatea xenobioticelor.

1. Rolul transferazelor în reacțiile de conjugare

UDP-glucuroniltransferaza. Localizat în principal în ER uridin difosfat (UDP)-glucuroniltransferaza adaugă acid glucuronic în exces la molecula vorbirii, digerat în timpul oxidării microzomale

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza. Sulfotransferazele citoplasmatice catalizează reacția de conjugare, când există un exces de acid sulfuric (-SO3H) sub formă de 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfat (FAPS) la fenoli, alcooli sau aminoacizi.

Reacția de ardere: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimele sulfotransferaza și UDP-glucuroniltransferaza participă la xenobioticele externe, la inactivarea medicamentelor și la boli endogene active biologic.

Glutation transferaza. În special printre enzimele care participă la xenobiotice, este implicată inactivarea metaboliților normali, glutation transferaza (GT). Glutation transferaza funcționează în toate țesuturile și joacă un rol important în inactivarea metaboliților din organism: hormoni steroizi, bilirubină și acizi grași.

Glutationul este o tripeptidă Glu-Cis-Gli (un exces de acid glutamic adus la gruparea cisteină carboxil a radicalului). HT poate avea o specificitate largă pentru substraturi, al căror număr total depășește 3000. HT pare și mai bogat în discursuri hidrofobe și le inactivează, dar modificările chimice datorate participării glugației sunt doar ușor încălzite. Substraturile Tobto - vorbirea, yakі, dintr-o parte, pot face un centru electrofob (de exemplu, grupul OH), iar din cealaltă parte - o zonă hidrofobă. Zneshkodzhennya, tobto. modificarea chimică a xenobioticelor pentru participarea GT poate fi modificată în trei moduri diferite:

calea de conjugare a substratului R cu glutation (GSH): R + GSH → GSRH,

ca rezultat al substituției nucleofile: RX + GSH → GSR + HX,

conversia peroxizilor organici în alcooli: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

În reacție: UN - grupa hidroperoxid, GSSG - oxidarea glutationului.

Sistemul de recunoaștere pentru implicarea HT și a glutationului joacă un rol unic în formarea rezistenței organismului la diferite efuzii și este cel mai important mecanism al răspunsului imun. În cursul biotransformării unor xenobiotice sub acțiunea GT, tioeteri (conjugații RSG) sunt transformați, iar apoi sunt transformați în mercaptani, printre care s-au dezvăluit produse toxice. Ale conjugă GSH cu mai multe xenobiotice, mai puțin reactive și mai hidrofile, mai puțin toxice și, prin urmare, mai puțin toxice și mai ușor de excretat în organism

HT cu centrii săi hidrofobi poate crește în mod necovalent amploarea lі-pofilnye spoluk (fluctuații fizice), împiedicând pătrunderea lor în sfera lipidică a membranelor și perturbarea funcțiilor celulelor. De aceea GT este uneori numit albumină intracelulară.

GT poate lega covalent xenobioticele, care sunt electroliți puternici. Apariția unor astfel de discursuri este „auto-indulgență” pentru GT, dar un mecanism suplimentar pentru clitinie.

Acetiltransferaza, metiltransferaza

Acetiltransferazele catalizează reacțiile de conjugare - transferul excesului de acetil din acetil-CoA la azotul din grupa -SO2NH2, de exemplu, la depozitul de sulfonamide. Metiltransferazele membranare și citoplasmatice metilează grupele -P=O, -NH2 și SH ale xenobioticelor cu participarea SAM.

Rolul epoxid hidrolazelor în diolii dizolvați

Alte enzime iau parte la cealaltă fază de dezvoltare (reacții de conjugare). Epoxid hidrolaza (epoxid hidraza) adaugă apă la epoxid benzen, benzpiren și alți carbohidrați policiclici, dizolvați în prima fază a bolii, și le transformă în dioli (Fig. 12-8). Epoxizii, care sunt contaminați de oxidarea microzomală, sunt cancerigeni. Duhoarea poate avea o activitate chimică ridicată și poate lua parte la reacțiile de alchilare neenzimatică a ADN-ului, ARN-ului, proteinelor. Modificările chimice ale acestor molecule pot duce la transformarea unei celule normale într-o puhlinna.

ROLUL BILKIV ÎN KARCHUVANNI, NORMI, ECHANTUL DE AZOTO, COEFICIENTUL DE RELATIE, MINIMUL BILKOVIY FIZIOLOGIC. INSUFICIENTA BILKOVA.

AK poate lua 95% din tot azotul, la aceeași duhoare va îmbunătăți echilibrul de azot al organismului. bilantul de azot- Diferența este între cantitatea de azot, care ar trebui să fie cu ea, și cantitatea de azot, care se vede. Ca și cantitatea de azot care vine, se vede cantitatea veche, apoi vine azotist gelos. O astfel de tabără este folosită de o persoană sănătoasă pentru o masă normală. Bilanțul de azot poate fi pozitiv (aportul de azot este mai mare, mai puțin excretat) la copii și pacienți. Un echilibru negativ de azot (azotul vizual este mai important decât este necesar) este păzit împotriva bătrâneții, a foametei și a orei bolilor importante. Cu o dietă fără proteine, bilanţul de azot devine negativ. Cantitatea minimă de alb în zhzhі, necesarul de lichid azotat, este de 30-50 g / cyt, cantitatea optimă pentru necesarul fizic mediu este de ~ 100-120 g / zi.

aminoacizi, sinteza unora dintre pliurile care nu sunt economice pentru organism, evident, este mai bine sa le scoatem. Astfel de aminoacizi sunt numiți esențiali. Acestea includ fenilalanina, metionina, treonina, triptofanul, valina, lizina, leucina, izoleucina.

Doi aminoacizi - arginina și histidina sunt adesea numiți substituții. - tirozina si cisteina - substituind mental, oscilant pentru sinteza aminoacizilor esentiali esentiali. Tirozina este sintetizată din fenilalanină, iar atomul necesar de metionină sirka este dezvăluit cisteinei.

Alți aminoacizi sunt ușor de sintetizat în celule și sunt numiți înlocuitori. Acestea includ glicină, acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamina, serie,

Minim de proteine

cea mai mică cantitate de proteine ​​​​în zhzhі, necesară pentru conservarea fluidului azotat în organism. O modificare a proteinei în partea inferioară a B. m. B. m. să depună din punct de vedere al caracteristicilor individuale ale organismului, vârstă, condiție fizică, precum și din punct de vedere al calității și cantității altor componente neproteice (glucide, grăsimi, vitamine etc.). Cantitatea de proteine, care este necesară pentru oameni și creaturi, se modifică în legătură cu valoarea biologică a proteinelor alimentare, care diferă de unii aminoacizi diferiți (Div. Aminoacizi). Bogate în proteine ​​și sume de proteine, datorită prezenței aminoacizilor cântătoare în ele, deoarece aceștia nu pot fi sintetizați în corpul oamenilor și al creaturilor. Pentru depozitarea rațiilor alimentare, acestea sunt ghidate de optimul proteic, astfel încât cantitatea de proteine ​​este necesară pentru asigurarea nevoilor organismului; pentru o persoană matură, este egal, la mijloc, 80-100 G veverita, cu important practica fizica - 150 R. Div Bilky, Bilkovy schimb, Schimb de discursuri.

G. N. Kassil.

Marea Enciclopedie Radianska. - M: Enciclopedia Radianska. 1969-1978 .

Minunați-vă de același „minimum de proteine” în alte dicționare:

Minim de proteine- - cantitatea minimă de proteine, zdatne pentru a crește echilibrul de azot din organism; se calculează la 1 kg de masă vie a unei creaturi: ziua de odihnă 0,7 0,8, ziua de muncă 1,2 1,42; vacă care alăptează 0,6 0,7; vacă care alăptează 1,0; vivtsі,… Glosar de termeni din fiziologia creaturilor agricole

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMІN, înțelegeți, sho plyuє sosirea discursurilor proteice în organism, modificările acestora în organism (div. Schimbul de vorbire în mijloc) și observarea produselor de ardere a proteinelor în vederea sechovinei, carbonice acid, apă și alte cuvinte. z'ednan. B. schimb...

Tabăra unui organism de creatură, în care cantitatea de azot adusă (cu secțiune transversală și fecale) este egală cu cantitatea de azot deținută de arici. Organismul matur la normă recumpără la staţia A. r. Cererea medie de azot a unei persoane mature este de 16...

- (sub formă de Izo... și puterea grecească dýnamis, zdatnіst) lege izodinamії, posibilitatea înlocuirii în alimentație a unui discurs făinoase cu altele în echivalent în cantități producătoare de energie. Intelege eu. a fost iniţiat de fiziologul german M. Rubner. Marea Enciclopedie Radianska

Proteine ​​de vorbire, proteine, straturi organice pliate, care sunt cea mai importantă parte a protoplasmei celulelor vii ale pielii. B. sunt compuse din cărbune (50-55%), apă (6,5-7,5%), azot (15-19%), acru (20,0-23,5%), sulf (0,3-2,5%) și altele... … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, după ce am stabilit că pot oferi muncitorilor și militarilor posibilitatea de a-și reînnoi forțele și acea energie în mințile cele mai prietenoase și sănătoase pentru ora de admitere păzită pe care o au. La vederea sanatoriului D. o. nu pune... Enciclopedie medicală grozavă

OBLITERARE- (lat. obliteratio omission), un termen care este folosit pentru desemnarea închisului, omisiunea acelui chi іnshої gol, sau iluminare pentru creșterea suplimentară a țesăturii, care merge de pe partea laterală a pereților acestei bârloguri goale. Afișat mai des. Enciclopedie medicală grozavă

TUBERCULOZĂ- Med. Tuberculoza nu este o boală infecțioasă care se numește mycobacterium tuberculosis și se caracterizează prin dezvoltarea alergiilor clitinale, granuloame specifice în diferite organe și țesuturi și un tablou clinic polimorf. Legen rănit caracteristic. Dovіdnik este boala

Boala INFECTIOASA- Boala INFECTIOASA. La romani, cuvântul „infectio” a fost folosit în înțelegerea lor asupra unui grup de afecțiuni rele, care erau însoțite de o febră, adesea plină de lățime totală și se culca în mijlocul unei rătăciri... Enciclopedie medicală grozavă

MÂNCÂND- ALIMENTE. Zmist: I. Mâncarea ca un social. problema de igiena. Despre gaura lui P. în lumina dezvoltării istorice a societăţii umane....... . . 38 Problema lui P. în societatea capitalistă 42 Varietatea produselor P. în Rusia țaristă în SRSR ... Enciclopedie medicală grozavă

Rolul proteinelor in alimentatie, norme, bilant de azot, coeficient de consum, minim fiziologic de proteine. Deficit de proteine.

bilantul de azot- Diferența este între cantitatea de azot, care ar trebui găsită cu acesta, și cantitatea de azot, care se vede (important în prezența sechovinei și a sărurilor de amoniu). Ca și cantitatea de azot care vine, se vede cantitatea veche, apoi vine azotist gelos. O astfel de tabără este folosită de o persoană sănătoasă pentru o masă normală. Bilanțul de azot poate fi pozitiv (azotul ar trebui să fie mai mult, mai puțin excretat) la copii, precum și la pacienți, pe măsură ce se trezesc după afecțiuni severe. Un echilibru negativ de azot (azotul vizual este mai important decât este necesar) este păzit împotriva bătrâneții, a foametei și a orei bolilor importante. Cu o dietă fără proteine, bilanţul de azot devine negativ. Până când cantitatea de azot, care se vede, încetează să crească și se stabilizează aproximativ la o valoare de 4 g/dobu. O astfel de cantitate de azot poate fi găsită în 25 g de proteine. De asemenea, în cazul înfometării de proteine ​​pentru doba, aproximativ 25 g de țesături proteice sunt infiltrate în organism. Cantitatea minimă de alb în zhzhі, necesarul de lichid azotat, este de 30-50 g / cyt, cantitatea optimă cu o nevoie fizică medie este de ~ 100-120 g / zi.

Norme de proteine ​​la restaurant.

Pentru întreținerea apei azotate este suficient să plantezi 30-50 g de proteine ​​pe recoltă. Protejează un astfel de kіlkіst nu zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti și zdorov'ya oameni. Adoptă norme de consum de proteine ​​pentru adulți și copii pentru a proteja climatul mental, profesia și alți factori. Adultul cu o nevoie fizică medie este responsabil pentru consumul a 100-120 g de proteine ​​pe recoltă. Cu munca fizică grea, norma crește la 130-150 g. În același timp, sunt la un pas, așa că scriu diverse proteine ​​ale creaturii și călătoria plină de rouă.

Deficit de proteine

Se pare că a insufla viță-de-vie trivală din alimentația persoanelor cu grăsimi sau carbohidrați nu duce la schimbări importante ale sănătății. Cu toate acestea, alimentația fără proteine ​​(în special trivale) necesită o deteriorare serioasă a schimbului și se va termina inevitabil cu moartea organismului. Introducerea unuia dintre aminoacizii esențiali din dieta grub duce la asimilarea incompletă a altor aminoacizi și este însoțită de dezvoltarea unui echilibru negativ de azot, o creștere, o umflătură și o perturbare a funcțiilor sistemului nervos. Manifestările specifice ale deficienței unuia dintre aminoacizi au fost dezvăluite în ochii ochilor, care au fost rezultatul proteinelor, adaosului de aminoacid cântător. Deci, din cauza prezenței cisteinei (sau cistinei), este acuzată necroza ostilă a ficatului, histidină - cataractă; aportul zilnic de metionină a dus la anemie, obezitate și ciroză hepatică, oblicitate și hemoragie în nirks. Lizina din dieta tinerilor strabii era însoțită de anemie și moartea răpită (sindrom este frecvent la animalele mai în vârstă).

Insuficiența consumului de proteine ​​duce la boală - „kvashiorkor”, care în traducere înseamnă „băiat de aur (sau roșu)”. Boala se dezvoltă la copii, de parcă s-ar fi mâncat laptele celorlalte creaturi și sunt hrăniți exclusiv cu arici de rouă, care include banane, taro, mei și, cel mai adesea, porumb. Kwashiorkor se caracterizează prin întârziere de creștere, anemie, hipoproteinemie (adesea însoțită de umflături) și boala ficatului gras. La negru, părul este de culoare roșu-brun. Adesea, boala este însoțită de atrofia celulelor foliculului subscapular. Ca urmare, secreția enzimelor pancreatice este perturbată și nu este posibilă obținerea unei cantități mici de proteine, așa cum se găsește. Se observă că există o creștere a excreției de aminoacizi liberi din secțiune. Fără jubilare, rata mortalității copiilor va fi de 50-90%. Lăsați copiii să supraviețuiască, a fost o lipsă de proteine ​​pentru a provoca daune ireversibile atât funcțiilor fiziologice, cât și vitalității roz. Boala apare atunci când o persoană bolnavă este transferată la o dietă bogată în proteine, care include un număr mare de carne și produse lactate. Una dintre modalitățile de a rezolva problema este completarea acelorași preparate cu lizină.

2. Supragravarea proteinelor în SKT. Caracteristicile peptidazelor drenului, elucidând rolul acidului clorhidric.

În produsele alimentare, cantitatea de aminoacizi este și mai mică. Este important ca acestea să intre în depozitul de proteine, deoarece sunt hidrolizate în tractul intestinal mucoasei sub acțiunea enzimelor proteaze (peptidă scrolază). Substratul specific al acestor enzime în faptul că pielea este cea mai clivată a legăturii peptidice, realizată cu aminoacizi cântătoare. Proteazele care hidrolizează legăturile peptidice în mijlocul unei molecule de proteine ​​pot fi clasificate ca endopeptidaze. Enzimele, care aparțin grupului de exopeptidaze, hidrolizează legăturile peptidice, se dizolvă cu aminoacizi terminali. Sub acțiunea tuturor proteazelor SHKT, proteinele descompun și diaconii de aminoacizi, care apar apoi în celulele țesuturilor.

Rolul acidului clorhidric a fost eliminat

Funcția principală a ecluzei pe bază de plante constă în faptul că proteina este supragravată într-un mod nou. Rolul principal al acestui proces este acidul clorhidric. Proteinele, care se află în tuburi, stimulează vederea histamina acel grup de hormoni proteici - gastriniv, yakі, în propriile mâini, solicită secreția de HCI și proenzima - pepsinogen. HCI se instalează în clemele cochiliilor arborilor shlunkovy pentru o oră de reacții.

Dzherelom H + є H 2 3, deoarece se instalează în clitinele obkladalnye ale schule z 2, care difuzează în sânge și H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Disocierea H 2 3 pentru a produce bicarbonat până la dizolvare, care, datorită participării unor proteine ​​speciale, se observă în plasmă în schimbul C1 - și ion H + , care este situat la lumenul ductului cu o cale activă. transport, care este catalizat de membrana H + / K + -ATP-aza. Cu aceasta, concentrația de protoni în lumenul tubului crește de 10 6 ori. Ioni C1 - ar trebui să fie aproape de lumenul drenului prin canalul de clorură.

Concentrația de HCl în shlunkovoy soci poate ajunge la 0,16 M, al cărui pH scade la 1,0-2,0. Aportul de proteine ​​este adesea însoțit de viziuni ale unei bălți cu secreție de pește a unei cantități mari de bicarbonat în procesul de adoptare a HCl.

Sub acțiunea HCl are loc denaturarea proteinelor, care nu au recunoscut procesarea termică, ceea ce crește disponibilitatea legăturilor peptidice pentru proteaze. HCI poate acțiune bactericidă și ingestia pereskodzha de bacterii patogene în intestine. În plus, acidul clorhidric activează pepsinogenul și creează un pH optim pentru dipepsină.

· Legat cu acid clorhidric- HCl, legat cu proteine ​​și produse ale supragravării acestora. Valoarea HCl asociat la persoanele sănătoase este de 20-30 TU.

· Vilna HCI- Acid clorhidric, care nu este asociat cu componentele sucului shlunkovogo. Valoarea Hcl-ului liber la normă este de 20-40 TE. pH-ul sucului de coajă este normal - 1,5-2,0.

Caracteristicile peptidazelor din cavitatea subscapulară a intestinului subțire. Clitina zakhistă sub formă de peptidaze.

Orez. 9-23. Modalități de biosinteză a aminoacizilor.

Amidi glutamină și asparagină sintetizat din aminoacizii dicarboxilici Glu si ASP (div. Schema A).

• Serin digerat cu 3-fosfoglicerat, un produs intermediar al glicolizei, care este oxidat la 3-fosfopiruvat și apoi transaminat cu serină aprobată (div. Schema B).
• Utilizare 2 căi pentru sinteza glicinei:

1) din serină datorită participării acidului folic ca urmare a dizerin-serinoximetiltransferazei:

2) ca urmare a împărțirii enzimei glicin sintetazei în reacție:

• Proline sintetizat din glutamat în reacții inverse. Numeroase reacții se observă și în timpul catabolismului scurgerii (schema div. la p. 494).

Un total de opt aminoacizi supraexploatați, mai mult de 20 de aminoacizi pot fi sintetizați la om.

Înlocuirea frecventă a aminoacizilor Apr și Gic sintetizat printr-o cale pliabilă în spații mici. Mai multe dintre ele pot fi găsite în spate.

• Sinteza argininei este dependentă de reacțiile ciclului ornitinei (div. mai recent pdrozdil IV);
• Histidina este sintetizată din ATP și riboză. O parte a ciclului imidazol al histidinei - N=CH-NH- este dizolvată din nucleul purinic al adeninei, al cărui miez este ATP, molecula este formată din atomi de riboză. În acest fel, 5-fosforibosilamina, care este esențială pentru sinteza histidinei, este necesară pentru sinteza purinelor.

Pentru sinteza aminoacizilor substituiți mental tirozină și cisteină consuma aminoacizii esentiali fenilalanina si respectiv metionina (Div. Animale VIII si IX).

Orez. 9-22. Includerea unui exces de aminoacizi fără azot la o cale completă către catabolism.

procesul de gluconeogeneză. Astfel de aminoacizi pot fi adăugați la grup aminoacizi glicogeni.

Aminoacizii activi în procesul de catabolism sunt transformați în acetoacetat (Lіz, Leu) sau acetil-CoA (Leu) și pot vicora în sinteza corpurilor cetonici. Astfel de aminoacizi se numesc cetogenic.

O serie de aminoacizi vicorează pentru sinteza glucozei și pentru sinteza corpilor cetonici, astfel încât în ​​procesul de catabolism se produc 2 produse - metabolitul ciclului citratului și acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) sau acetil. -CoA (Ile). Astfel de aminoacizi se numesc răutăți, altfel glicocetogenic(Figura 9-22, Tabelul 9-5).

Reacții anaplerotice

Excesele de aminoacizi indirecte fără azot sunt folosite pentru a completa numărul de metaboliți din calea principală către catabolism, deoarece sunt utilizați pentru sinteza discursurilor active biologic. Astfel de reacții sunt numite anaplerotice. La copilul 9-22 au fost observate cinci reacții anaplerotice:

Enzima piruvat carboxilază (coenzimă - biotina), care catalizează reacția, manifestările în ficat și m'yazakh.

2. Aminoacizi → Glutamat → α-cetoglutarat

Transformarea are loc în țesuturile bogate sub influența glutamat dehidrogenazei sau aminotransferazelor.

3.

Propionil-CoA, și apoi succinil-CoA, pot fi, de asemenea, implicați în descompunerea acizilor grași superiori cu un număr nepereche de atomi de carbon (div. secțiunea 8).

4. Aminoacizi → Fumarat

5. Aminoacizi → Oxaloacetat

Reacțiile 2, 3 se găsesc în toate țesuturile (crema hepatică și m'yazyv), carboxilaza este zilnică, iar reacțiile 4 și 5 sunt în principal în ficat. Reacțiile 1 și 3 (Fig. 9-22) - principalele reacții anaplerotice

L-aminoacid oxidaza

O enzimă a fost dezvăluită în ficat și nirkah oxidaza L-aminoacizilor, construirea dezaminarii L-aminoacizilor (schema div. spre exemplu lateral).

Coenzima din această reacție este FMN. Contribuția L-aminoacidului oxidazei la dezaminare nu este în mod evident semnificativă, dar optimul pare să se afle în mediul baltă (pH 10,0). În clitine, pH-ul mediului este aproape de neutru, activitatea enzimei este chiar scăzută.

D-aminoacid oxidaza dezvăluite și în nirkah și brutărie. Ce FAD este o enzimă nedorită. pH-ul optim al oxidazei cієї se află în mediul neutru, astfel încât enzima este activă, oxidază mai scăzută a L-aminoacizilor. Rolul D-aminoacid oxidazei este mic, deoarece numărul de izomeri D din organism este extrem de mic, deoarece proteinele și proteinele țesuturilor și creaturilor umane conțin doar L-aminoacizi naturali. De altfel, D-aminoacid oxidaza le leagă de același L-izomer (Fig. 9-8).

10. Transaminarea: schema procesului, enzime, biorol. Biorolul AdAT și ASAT și semnificația clinică a manifestărilor lor în seroza sanguină.

Transaminarea

Transaminare - reacția de transfer a unei grupări α-amino de la un aminoacid la un α-cetoacid, după care se formează un nou cetoacid și un nou aminoacid. Constanta de egalizare a celui mai mare număr de astfel de reacții este aproape de unu (K p ~ 1,0), astfel încât procesul de transaminare este ușor inversat (div. Schema A).

Reacțiile sunt catalizate de enzime aminotransferaze, a căror coenzimă este piridoxal fosfat (PF) - similar vitaminei B 6 (piridoxina, div. secțiunea 3) (div. schema B).

Aminotransferazele sunt detectate atât în ​​citoplasmă, cât și în mitocondriile eucariotelor celulare. Mai mult, formele mitocondriale și citoplasmatice ale enzimelor se disting prin puteri fizice și chimice. Peste 10 aminotransferaze au fost găsite în clitinele umane, care sunt puse sub semnul întrebării pentru specificitatea substratului. Mayzhe toți aminoacizii pot intra în reacția de transaminare, pentru puțină lizină, treonină și prolină.

Schema A

mecanism de reacție

Aminotransferazele sunt un exemplu clasic de enzime care catalizează reacții care au loc printr-un mecanism de tip „pong-pong” (div. secțiunea 2). În astfel de reacții, primul produs este responsabil pentru locul activ al enzimei;

Forma activă a aminotransferazelor este metabolizată ca urmare a adăugării de fosfat de piridoxal la gruparea amino a lizinei cu o legătură aldimină mistică (Fig. 9-6). Lizina la poziţia 258 intră în depozitul situsului activ al enzimei. În plus, între enzimă și fosfatul de piridoxal, legăturile ionice sunt dizolvate datorită participării atomilor de încărcare ai excesului de fosfat și a azotului în inelul de piridină al coenzimei.

Secvența reacțiilor de transaminare este prezentată mai jos.

• În prima etapă, până la fosfatul de piridoxal în centrul activ al enzimei, o grupare amino provine din primul substrat, aminoacizii, pentru o legătură aldimină suplimentară. Complexul enzimă-piridoxum-minfosfat și cetoacidul, primul produs al reacției, sunt dizolvate. Acest proces include adoptarea intermediară a 2 baze Schiff.
• Într-o altă etapă, complexul enzimă-piridoxamină fosfat se combină cu cetoacidul (un alt substrat) și din nou, prin intermediarul 2 baze Schiff, transferă gruparea amino la cetoacid. Ca rezultat, enzima revine la forma sa nativă și se formează un nou aminoacid, un alt produs al reacției. Deși gruparea aldehidă a fosfatului de piridoxal nu este ocupată de gruparea amino a substratului, ea stabilește baza Schiff (aldimină) cu gruparea ε-amino a radicalului lizină în centrul activ al enzimei (schema divină la p. 471). ).

Ciclul ornitinei

Sechovin este principalul produs terminal al schimbului de azot,în depozitul oricărui organism se vede a fi produs până la 90% din azotul total (Fig. 9-15). Excreția sechovinei este normal să devină 25 g/zi. Odată cu creșterea numărului de albi, care cedează, excreția sechovinei crește. Sechovina este sintetizată mai puțin de ficat, căruia i s-a adăugat mai mult doslidah I.D. Pavlova. Deteriorarea ficatului și perturbarea sintezei sechovini conduc la promovarea amoniacului și a aminoacizilor (nasamped, glutamină și alanină) în sânge și țesuturi. În anii 40 ai secolului XX, biochimiștii germani G. Krebs și K. Hanseleit au stabilit că sinteza sechovinei este un proces ciclic, care constă dintr-un număr de etape, motivul principal pentru care este închiderea ciclului, ornitina. La procesul de sinteză a sechovini, luând numele „ciclul ornitin”, sau „Ciclul Krebs-Henseleit”.

Reacții la sinteza sechovinei

Sechovin (carbamidă) - cea mai recentă amidă a acidului carbonic - răzbunare cu 2 atomi de azot. Jerelom de unul din care є amoniac, care se leagă în ficat cu dioxid de carbon de soluțiile de carbamoil fosfat pid deiyu carbamoil fosfat sintetaza I (div. Schema A de mai jos).

În reacția de debut, argininosuccinat sintetaza leagă citrulina de aspartat și transformă argininosuccinatul (acid argininoburstinic). Această enzimă va necesita ioni de Mg 2+. Reacția folosește 1 mol de ATP, iar energia a două legături macroenergetice este recuperată. Aspartat - zherelo un alt atom la sechovin de azot(Div. Schema A la p. 483).

Arginina este supusă hidrolizei sub acțiunea arginazei, cu care se dizolvă ornitina și sechovina. Cofactorii arginază є ionii Ca2+ sau Mn2+. Concentrațiile mari de ornitină și lizină, care sunt analogi structurali ai argininei, afectează activitatea acestei enzime:

Total egal cu sinteza sechovinei:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Amoniacul, care este vicorat de carbamoil fosfat sintetaza I, este furnizat ficatului cu sângele venei. Rolul altor gerele, inclusiv dezaminarea gnuchka a acidului glutamic din ficat, este semnificativ mai mic.

Aspartatul, necesar pentru sinteza noccinatului de arginină, este dizolvat în ficat prin calea de transaminare.

alanină cu oxalacetat. Alania ar trebui să fie rangul principal al m'yazіv și al clitinei intestinale. Oxaloacetatul de Jerel, care este necesar pentru reacție, poate fi transformat în fumarat, care este absorbit în reacțiile ciclului ornitinei. Ca urmare a două reacții ale ciclului citratului, fumaratul este transformat în oxalacetat, în care aspartatul este dizolvat (Fig. 9-17). Într-un asemenea rang, cu un ciclu ornitic de bandaje ciclul de regenerare a aspartatului din fumarat. Pir vat, care este stabilit în acest ciclu pentru alanină, vicorizează pentru gluconeogeneză.

O altă utilizare a aspartatului pentru ciclul ornitinei este transaminarea glutamatului cu oxalacetat.

Albinism

Cauza leziunilor metabolice este un defect congenital al tirozinazei. Această enzimă catalizează conversia tirozinei în DOPA pe melanocite. Ca urmare a unui defect al tirozinazei, sinteza pigmenților de melanină este perturbată.

Evidențiază clinic albinism (lat. albus- alb) - aspectul pigmentării pielii și părului. Persoanele bolnave au adesea un sentiment de urgență redus, dând vina pe frica de lumină. Trivale perebuvannya astfel de afecțiuni pіd vіdkritim soarele duc la cancer shkіri. Incidența bolii este de 1:20000.

fenilcetonurie

În ficatul oamenilor sănătoși, o proporție mică de fenilalanină (~10%) este transformată în fenil-lactat și fenilacetilglutamina (Fig. 9-30).

Această cale de catabolizare a fenilalaninei devine cea principală în cazul deteriorării căii principale - conversia în tirozină, care este catalizată de fenil-alanindroxilaza. Această tulburare este însoțită de hiperfenilalaninemie și modificări ale sângelui și fluxului sanguin împreună cu metaboliți alternativi: fenilpiruvat, fenilacetat, fenilactat și fenilacetilglutamina. Un defect al fenilalaninei droxilazei poate duce la infecție cu fenilcetonurie (PKU). Există 2 forme de PKU:

· PKU clasic- Boala Spadkovy asociată cu mutații ale genei fenilalaninei droxilazei, care poate duce la o scădere a activității enzimei sau la o nouă inactivare. La această concentrație, fenilalanina crește în sânge de 20-30 de ori (în normă - 1,0-2,0 mg / dl), în secțiune - de 100-300 de ori în normă (30 mg / dl). Concentrația de fenilpiruvat și fenilactat în secțiune ajunge la 300-600 mg/dl cu doza zilnică normală.

· Cele mai severe manifestări ale PKU - afectarea rozalului și a dezvoltării fizice, sindromul sudomania, afectarea pigmentării. Pe durata beatitudinii, afecțiunile nu trăiesc până la 30 de ani. Incidența bolii este de 1:10.000 de nou-născuți. Boala scade într-un mod autosomal recesiv.

· Manifestări severe ale PKU asociate cu boli toxice asupra celulelor creierului cu concentrații mari de fenilalanină, fenilpiruvat, fenilactat. Concentrațiile mari de fenilalanină blochează transportul tirozinei și triptofanului prin bariera hematoencefalică și galvanizează sinteza neurotransmițătorilor (dopamină, norepinefrină, serotonina).

· Opțiunea FKU(hiperfenilalanemia dependentă de coenzima) – mutații recente ale genelor care controlează metabolismul H 4 BP. Manifestările clinice sunt apropiate, dar nu evită manifestările PKU clasice. Frecvența îmbolnăvirilor este de 1-2 gripe la 1 milion de nou-născuți.

· H 4 BP este necesar pentru reacțiile de hidroxid nu numai la fenilalanină, ci și la tirozină și triptofan, care, dacă coenzima este inactivă, vor perturba metabolismul tuturor celor 3 aminoacizi, inclusiv sinteza neurotransmițătorilor. Boala se caracterizează prin leziuni neurologice severe și moarte precoce (PKU „răușitoare”).

Deteriorarea progresivă a dezvoltării romantice și fizice la copiii care suferă de PKU poate fi evitată cu o dietă chiar și cu o doză mică sau o doză mare de fenilalanină. Este ca această exuberanță, încă o dată, după ce oamenii copilului, bietul creier va fi iubit. Este important ca frigul din tavernă să poată fi slăbit după secolul al X-lea (finalizarea proceselor de mielinizare a creierului), protejează în Danemarca la ora de bogați pediatri shilyayutsya la bіk "dovіchnoї єti".

Pentru diagnosticul PKU, vicorisții sunt utilizați folosind diferite metode și metode pentru detectarea metaboliților patologici în secțiune, determinând concentrația de fenilalanină în sângele acelei secțiuni. O genă defectuoasă asociată cu fenilcetonurie poate fi detectată la purtătorii heterozigoți fenotipic normali pentru un test suplimentar de toleranță la fenilalanină. Pentru acest obstezhuvannoy da natche 10 g de fenilalanină dintr-o privire, apoi ia probe de sânge la intervale de un an, în care tirozina este prescris în schimb. În normă, concentrația de tirozină în sânge după predilecția fenilalaninei este semnificativ mai mare, mai mică la purtătorii heterozigoți ai genei fezhilcetonuriei. Acest test este victorios în consilierea genetică pentru diagnosticarea riscului persoanelor cu un copil bolnav. A fost elaborată o schemă de screening pentru detectarea nou-născuților cu PKU. Sensibilitatea la test este practic de 100%.

Bijuteria Budova

Hemul se formează din ionul bivalent și porfirina (Fig. 13-1). Baza structurii porfirinelor este porfina. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, legat între ei cu methenovyh mystki (Fig. 13-1). În pârghie, după structura înlocuitorilor din piroli kilt, se disting tipurile de porfirine de șprot: protoporfirine, etioporfirine, mezo-porfirine și coproporfirine. Protoporfirinele sunt precursorii tipurilor reshti de porfirine.

Hemi diferiți albi se pot răzbuna tipuri diferite porfirine (div. diviziunea 6). Acele hemoglobine conțin protoporfirina IX, care are 4 metale, 2 radicali vinilici și 2 acid propionic în exces. Zalіzo în acele znahoditsya la vіdnovlemu stanі (Fe + 2) că po'yazane două covalente și două legături de coordonare cu atomi de azot de inele pirol. În timpul oxidării, hemul este transformat în hematină (Fe 3+). Cel mai mare număr de hem poate fi găsit în eritrocitele pline cu hemoglobină, celulele maligne, care pot fi mioglobină, și celulele hepatice printr-un volum mare de citocrom P 450 în ele.

Reglarea biosintezei hemului

Reacția de reglare a sintezei hemului catalizează aminolevulinat sintaza enzimei sărăcite în piridoxal. Viteza reacției este reglată alosteric și pe translație egală la enzimă.

Inhibitor alosteric și corepresor pentru sinteza aminolevulinat sintazei și a hemului (Fig. 13-5).

În reticulocite, sinteza acestei enzime în stadiul de translație este reglată. La inițierea ARNm care codifică enzima, є

Orez. 13-5. Reglarea sintezei hemului și hemoglobinei. Bijuterie din spatele principiului negativului zvorotny zv'azku prin inhibarea aminolevulinat sintazei și aminolevulinat dehidratază și prin inducerea translației α- și β-lanciuge în hemoglobină.

secvența de nucleotide care stabilește bucla ac de păr, așa cum se numește elementul sensibil (în engleză, element sensibil la fier, IRE) (Fig. 13-6).

La concentrații mari de soluție salină în clitine, acesta alcătuiește complexul cu exces de cisteină al proteinei salivare reglatoare. Interacțiunea din aval cu proteina reglatoare din aval duce la o scădere a sporidității acestei proteine ​​la elementul IRE al ARNm, care codifică aminolevulinat sintetaza și la continuarea translației (Fig. 13-6, A). La concentrații scăzute de salivă, proteina salivară se unește cu elementul salivar, care este situat la capătul 5’-netradus al ARNm, iar translația aminolevulinat sintazei este halucinată (Fig. 13-6, B).

Aminolevulinat dehidrataza este, de asemenea, inhibată alosteric de hem, deși activitatea acestei enzime poate fi de 80 de ori mai mare decât activitatea aminolevulinat sintazei, deși nu are o mare semnificație fiziologică.

Deficiența fosfatului de piridoxal și a preparatelor medicamentoase, precum și analogii lor structurali, reduc activitatea aminolevulinat sintetazei.

Sinteza bilirubinei

În clitinele REM, hemul din depozitul de hemoglobină este oxidat de acidul molecular. În reacții se observă, în consecință, dezvoltarea petei de metină între inelele de hem pirolitice 1 și 2 cu adaosurile lor, despicarea golfului și a părții proteice și pigmentul portocaliu al rubinei albe.

Bіlіrubіn- vorbire toxică, grasă, capabilă să distrugă oxidul de fosforilare din clitine. Deosebit de sensibile sunt unele celule ale țesutului nervos.

Văzând bіlіrubіnu

Clitina Z a sistemului reticulo-endotelial bilirubina este consumată de sânge. Aici vinul se găsește în complex albumină plasma, în număr mult mai mic - în complexe cu metale, aminoacizi, peptide și alte molecule mici. Înființarea unor astfel de complexe nu permite ca rubinul alb să fie văzut din secțiune. Bilirubina în complexul cu albumină se numește vilny(non-conjugări) sau indirect bilirubina.

Ce este bilirubina directă și indirectă?

Bilirubina serică din sânge este împărțită în două fracții (diverse): directă și indirectă, în funcție de rezultatul unei reacții de laborator cu un reactiv special (diazoreactiv). Bilirubina indirectă este o bilirubină netoxică, care a fost recent amestecată cu hemoglobina, dar nu a contactat încă ficatul. Bilirubină directă - ce bilirubină, neshkodzheniya la ficat și preparate pentru introducerea din organism.

28. Zhovtyanitsy

În stările noastre, în loc de bilirubină, sângele se mișcă. La concentrația cântătoare accesibilă a vinurilor, țesăturile difuzează, transformându-se într-o culoare galbenă. Țesăturile Pozhovtіnnya prin vіdkladennya în ele se numește bilirubina Zhovtyanitsa. Clinic, zhovtyanitsya poate apărea până la ora până când concentrația de bilirubină în plasma sanguină nu depășește limita superioară a normei de mai mult de 2,5 ori, tobto. nu deveniți vichy pentru 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa nou-născut

Parțial diferite tipuri de nou-născuți hemolitic zhovtyanitsya - „zhovtyanitsya fiziologic”, care este păzit în primele zile ale vieții unui copil. Motivul creșterii concentrației de bilirubină indirectă în sânge este accelerarea hemolizei și lipsa funcției proteinelor și enzimelor din ficat, care sunt responsabile pentru distrugerea, conjugarea și secreția bilirubinei directe. La nou-născuți, activitatea UDP-glucuroniltransferazei nu este mai puțin redusă și, poate, sinteza unui alt substrat al reacției de conjugare, UDP-glucuronat, este insuficient activă.

Aparent, UDP-glucuroniltransferaza este o enzimă inductoare (div. secțiunea 12). Este necesar să se administreze medicamentul fenobarbital cu zhovtyanitsa fiziologic, care induce un astfel de bulo, așa cum este descris în secțiunea 12.

Una dintre condițiile inacceptabile ale „zhovtyanitsy fiziologice” este encefalopatia bilirubinei. Dacă concentrația de bilirubină neconjugată depășește 340 µmol/l, venele trec prin bariera hematoencefalică a creierului și provoacă leziuni.

Oxidarea microzomală

Oxidazele microzomale sunt enzime localizate în membrane ER netede care funcționează într-un complex cu două CPE post-mitocondriale. Enzimele care catalizează adăugarea unui atom al moleculei Pro 2 cu includerea celui de-al doilea atom de acid în vorbirea oxidată, au luat denumirea de oxidaze microzomale în loc de funcția mixtă a fiecărei monooxigenaze microzomale. Oxidarea pentru participarea monooxigenazei cântă, preparate indirecte și microzomi.

Funcționarea citocromului P 450 Aparent, acidul molecular din moara tripletă este inert și nu se formează în interacțiunea cu materialele organice. Pentru a dezvolta formarea reacției acide, este necesar să o transformăm într-un sistem de fermentație indirect, de un singur an. În acest sens se află sistemul monooxigenazei, care răzbune citocromul P 450. Legarea în centrul activ de citocromul P 450 al vorbirii lipofile RH și molecule care acidifică activitatea oxidică a enzimei.

Un atom de acid ia 2 e și se transformă în forma Pro 2-. Donorul de electroni este NADPH, care este oxidat de NADPH-citocrom P 450 reductază. Aproximativ 2- interacțiunea cu protonii: Aproximativ 2- + 2H + → H 2 O, iar apa este dizolvată. Un alt atom al moleculei de acid este inclus înaintea substratului RH, satisfăcând gruparea hidroxil a vorbirii R-OH (Fig. 12-3).

Reacție total egală de hidroxilare a RH vorbirii de către enzimele de oxidare microzomală:

RH + O2 + NADPH + H + → ROH + H2O + NADP +.

Substraturile P 450 pot fi bogate în vorbiri hidrofobe, atât substanțe exogene (medicamente, xenobiotice), cât și endogene (steroizi, acizi grași și altele).

În acest fel, ca urmare a primei faze, implicarea citocromului P 450 duce la modificarea vorbirii cu grupuri funcționale stabilite, ceea ce favorizează diversitatea părții hidrofobe. Ca urmare a modificării, molecula poate pierde activitatea biologică, sau poate induce formarea unei părți active, vorbirea inferioară, care pare să fi dispărut.

Eliberarea de n-crezol și fenol

Sub acțiunea enzimelor din bacterii din aminoacizii tirozină, fenol-crezolul poate fi metabolizat de către microbi (Fig. 12-9).

Produsele care au fost umezite prin vena portă merg la cuptor, descongestionarea fenolului și crezolului se poate conjuga cu exces de acid sulfuric (FAPS) sau cu acid glucuronic în depozitul de UDP-glucuronat. Reacția de conjugare a fenolului și crezolului cu FAPS este catalizată de enzima sulfotransferaza (Fig. 12-10).

Conjugarea acizilor glucuronici cu fenolul si crezolul este implicata in enzima UDP-glucuroniltransferaza (Fig. 12-11). Produsele de conjugare sunt bine dispersate în apă și îndepărtate din secțiune prin nirks. Creșterea numărului de conjugați de acid glucuronic cu fenol și crezol este prezentată în secțiunea cu o creștere a producției de putrefacție a proteinelor în intestine.

Orez. 12-8. Zneshkodzhennya benzantracen. E 1 - enzima sistemului microzomal; E 2 - epoxid hidrat.

Utvorennya că zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

În intestine, microorganismele metabolizează indolul și skatolul cu aminoacidul triptofan. Bacteriile distrug triptofanul, lăsând o structură inelală sub cuplu.

Indolul este dizolvat ca urmare a divizării de către bacterii a lancetei albastre, poate fi văzut în serină sau alanină (Fig. 12-12).

Skatol și indolul sunt consumate de ficat în stadiul 2. Ca urmare a oxidării microzomale a mirosului, gruparea hidroxil se acumulează pe spate. Deci, indolul intră în indoxil, apoi intră în reacția de conjugare cu FAPS, facilitând acidul indoxilsulfuric, puterea potasiului, care a luat denumirea de indicanul animalului (Fig. 12-13).

E. Inductia sistemelor de racire

O mulțime de enzime care participă la prima și la celelalte faze ale vieții sunt proteine ​​care sunt induse. Chiar și în cele mai vechi timpuri, țarul Mithridates, știind că este posibil să luați în mod sistematic doze mici de alcool, puteți scăpa de otrăvirea severă. „Efectul Mitridata” se bazează pe inducerea sistemelor de cânt (Tabelul 12-3).

În membranele hepatice EP, citocromul P 450 are mai multe (20%) enzime de legare la membrană inferioară. Fenobarbitalul activează sinteza citocromului P 450, UDP-glucuroniltransferazei și epoxid hidrolazei. De exemplu, la creaturile cărora li s-a injectat inductorul fenobarbital, aria membranelor EP crește, astfel încât ajunge la 90% din toate structurile membranelor celulelor și, ca urmare, o creștere a numărul de enzime, care participă la xenobiotice și discursuri toxice.

În timpul chimioterapiei proceselor malefice, eficacitatea feței scade adesea pas cu pas. Deasupra acestora, se dezvoltă o multitudine de rezistență medicală, tobto. stabilitatea nu depinde doar de același medicament, ci și de nivelul întreg scăzut al altor medicamente. Merită luat în considerare faptul că fețele antitumorale induc sinteza glicoproteinei P, glutation transferazei și glutationului. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut sau activează sinteza glicoproteinei P, precum și sinteza enzimatică a glutationului, promovând eficacitatea chimioterapiei.

Metalele sunt inductori pentru sinteza glutationului și a unei proteine ​​cu greutate moleculară mică, metalotioneina, care poate conține grupe SH, care au efect asupra lor. Ca urmare, rezistența celulelor față de organism este dezgustător de mare.

Creșterea numărului de glutation transferaze crește sănătatea organismului până la creșterea stării de rătăcire la mijloc. Inducerea enzimei explică efectul efectului anticancerigen asupra orei de congestie a discursurilor joase medicinale. În plus, inductori ai sintezei glutation transferazei - metabolismul normal - starea hormonilor, iodotironina și cortizolul. Catecolaminele fosforilează glutation transferaza prin sistemul adenilil ciclază și îi promovează activitatea.

O serie de compuși ai vorbirii, inclusiv cei (de exemplu, metale importante, polifenoli, S-alchil la glutation, erbicide deacide), inhibă glutation transferaza.

37. Conjugarea – o altă fază a dezvoltării vorbirii

O altă fază a transformării vorbirii este reacția de conjugare, în cursul căreia se adaugă grupărilor funcționale, care se dizolvă în prima etapă, molecule mai mici sau grupuri de acțiune endogenă, care cresc hidrofilitatea și modifică toxicitatea (tabelul 2).

UDP-glucuroniltransferaza

Uridin difosfat (UDP)-glucuroniltransferaza este localizată în principal în RE pentru a adăuga un exces de acid glucuronic la molecula de vorbire, digerat în timpul oxidării microzomale (Fig. 12-4).

Într-un aspect sălbatic, reacția pentru participarea UDP-glucuroniltransferazei este scrisă după cum urmează:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza

Schimbați subiectele „Schimb de vorbire și energie. Mâncare. Schimb principal.”:
1. Schimb de vorbire și energie. Mâncând. anabolism. Catabolism.
2. Proteinele și rolul yogo al organismului. Coeficient de evaluare pentru Rubner. Bilanț pozitiv de azot. Bilanț negativ de azot.
3. Rolul lipidic și yoga al organismului. Zhiri. Klitinni lipidi. Fosfolipide. colesterolul.
4. Grăsime brună. Țesut gras borax. Lipidele plasmatice. Lipoproteine. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Rolul organismului în carbohidrați. Glucoză. Glicogen.


8. Rolul schimbului de vorbire în asigurarea nevoilor energetice ale organismului. Coeficientul de fosforilare. Echivalentul caloric al acru.
9. Metode de evaluare a vitratului energetic al organismului. Calorimetrie directă. Calorimetrie indirectă.
10. Schimb principal. Rivnyannya până la rozrahunka a valorii schimbului principal. Legea suprafeței corpului.

Proteinele și rolul yoga al organismului. Coeficient de evaluare pentru Rubner. Bilanț pozitiv de azot. Bilanț negativ de azot.

Rolul proteinelor, grăsimilor, carbohidraților, mineralelor și vitaminelor în metabolism

Nevoia corpului în vorbirea plastică S-ar putea să fii mulțumit de acest nivel minim al aportului tău, care îți va permite să cheltuiești proteine ​​structurale, lipide și carbohidrați. Consumul de Qi scade din cauza unor factori precum vârsta oamenilor, starea de sănătate, intensitatea și tipul de muncă.

Oamenii sunt luați din depozitul de produse grop și luați de la ei discursuri plastice, vorbire minerală și vitamine.

Proteinele și rolul lor în organism

Proteinele din organism recumpărați la stație fără întrerupere acea actualizare. O persoană matură sănătoasă are o cantitate de proteine, care a fost divizată pentru hrană, o cantitate sănătoasă de nou sintetizate. Creaturile pot lua mai puțin azot din depozitul de aminoacizi decât are corpul cu proteine. Zece aminoacizi din 20 (valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, triptofanul, treonina, fenilalanina, arginina si histidina) nu pot fi sintetizati in organism in cazul unei alimentatii deficitare. Aminoacizii Qi sunt numiți esențiali. Ceilalți zece aminoacizi (înlocuitori) nu sunt mai puțin importanți pentru viață, cei inferiori sunt de neînlocuit, iar în cazul unui aport insuficient de alți aminoacizi, mirosul poate fi sintetizat în organism. Un oficial important al schimbului de proteine ​​în organism este reciclarea (reutilizarea) repetată a aminoacizilor, care au fost creați în timpul descompunerii unor molecule de proteine ​​pentru sinteza altora.

Shvidkіst razpadu că novlennya bіlkіv corpul merită. La începutul defalcării hormonilor de natură peptidică, devine ușoară sau moderată, albii din plasmă sanguină - aproximativ 10 deb, m'yaziv alb - aproximativ 180 deb. Pentru o persoană obișnuită, toate proteinele din corpul unei persoane sunt îmbunătățite pentru 80 de decibeli. Despre cantitatea totală de proteine, care, recunoscând definitiv degradarea, este judecată după cantitatea de azot, care provine din corpul unei persoane. Proteina are aproape 16% azot (tobto în 100 g de proteină-16 g de azot). În acest fel, atunci când organismul vede 1 g de azot, descompune 625 g de proteine. Pentru bunătate, corpul oamenilor adulți este văzut aproape de 3,7 g de azot. Din aceste date, este evident că greutatea proteinei, care, după ce a recunoscut noua ruină pentru producție, devine 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, sau 0,028-0,075 g de azot la 1 kg de ulei al corpului. pentru productie ( coeficient pentru Rubner).

Deoarece cantitatea de azot care intră în corp cu un arici, cantitatea de azot care este introdusă în corp, se obișnuiește să se ia în considerare faptul că corpul se află în tabără continutul de azot. In fluctuatii, daca este mai mult azot in organism, se vede ca este mai mic, ca sa vorbim bilanț pozitiv de azot(Zatrimka, retenție de azot). Deci, deveniți o persoană cu o creștere a masei țesutului m'yazovoi, în perioada de creștere a corpului, vaginitate, îmbrăcare după o boală importantă care iese.

Tabăra, cu o anumită cantitate de azot, care este introdusă în organism, își transferă aportul în organism, se numește bilanț negativ de azot. Poate fi deplasat atunci când mănânci cu proteine ​​incompetente, dacă organismul nu conține niciun s aminoacizi esentiali cu foamete de proteine ​​sau cu foamete totală.

Proteinele, care sunt vicoase în organismele în negru persan precum vorbirea plastică, în procesul de distrugere a acestora furnizează energie pentru sinteza ATP în clitine și eliberarea de căldură.

METABOLISM BILKIV

Proteinele sunt o componentă indispensabilă a ariciului. Pe vіdmіnu vіd blіkіv - carbohidrații și grăsimile nu sunt componente esențiale ale grăsimii. Shchodobovo sprozhivatsya aproape de 100 g de o persoană sănătoasă matură. Proteinele Kharchovі - principala sursă de azot pentru organism. În sensi economic, proteina este cea mai scumpă componentă alimentară. Prin urmare, este, de asemenea, important în istoria biochimiei și a medicinei că au fost stabilite normele de proteine ​​în alimentație.

În studiile lui Karl Voit, normele pentru reducerea proteinei grub au fost stabilite la 118g/dobu, carbohidrați - 500g/dobu, grăsime 56g/dobu. M. Rubner a fost primul care a subliniat că 75% din azotul din organism se află în depozitul de proteine. Bilanțul de azot în sklav (în funcție de cât de mult azot cheltuiește o persoană pentru mâncare și de cât azot este adăugat).

O persoană sănătoasă matură îi este frică bilanțul de azot - „bilanțul de azot zero”(Cantitatea de azot introdusă în organism confirmă cantitatea de azot ingerată).

bilanț pozitiv de azot(cantitatea suplimentară de azot introdusă în organism este mai mică, cantitatea mai mică de cea adoptată). Numai în organism, în timpul creșterii sau cu dezvoltarea structurilor proteice (de exemplu, în perioada de îmbătrânire cu boli severe sau cu creșterea m'yazovoi masi).

Bilanț negativ de azot(cantitate suplimentară de animal introdusă în organism cu azot, cantitate mai mică din dobândit). Atenție la deficitul de proteine ​​din organism. Motive: număr insuficient de albi în їzhі; boală, care este însoțită de creșterea prăbușirii albilor.

În istoria biochimiei, experimentele au fost efectuate atunci când o persoană a fost hrănită cu mai puțini carbohidrați și grăsimi („dietă fără proteine”). Mințile erau vibrate de echilibrul de azot. După câteva zile de excreție, azotul din organism s-a schimbat la aceeași valoare, iar după aceea a fost crescut de trei ori într-o zi de post: persoana a ingerat 53 mg de azot per kg de apă per doba (aproximativ 4 g de azot). per doba). Tsya kіlkіst azot vіdpovіdaє aprox 23-25 ​​g proteine ​​pentru doba. Valoarea Qiu a fost numită „COEFICENT DE RESPONSABILITATE”. Apoi, a doua zi, s-au adăugat 10 g de proteine ​​în dietă, iar introducerea de azot a fost crescută în acel moment. Ale toate la fel posterіgavsya balanța negativă de azot. Todi în zhu a început să adauge 40-45-50 g de proteine ​​pentru producție. Cu un astfel de conținut de proteine ​​​​în arici, un echilibru de azot zero (bilanțul de azot este egal). qiu magnitudine (40-50 g de proteine ​​per dobu) a fost numit MINIMUL FIZIOLOGIC AL BILKULUI.

În 1951, proporția de proteine ​​a fost proponată în alimentație: 110-120 g de proteine ​​pe masă.

La ora dată, s-a stabilit că 8 aminoacizi sunt esențiali. Cerința finală pentru piele de aminoacizi esențiali este de 1-1,5 g, iar întregul organism are nevoie de 6-9 grame de aminoacizi esențiali pentru producere. Este revizuită eliminarea aminoacizilor esențiali din diferite produse alimentare. Prin urmare, minimul fiziologic de proteine ​​poate fi diferit pentru diferite produse.

Cât de mult aveți nevoie pentru a obține proteine ​​pentru un aport de azot? 20 gr. albuș de ou, sau 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi lapte, sau 30 gr. cartofi albi sau 67 UAH. alb de grâu boroshn. Albusul de ou are un nou set de aminoacizi. Când mănânci proteine ​​groase, este nevoie de mai multe proteine ​​pentru a umple minimul fiziologic. Consumați mai puțin pentru o femeie (58 de grame per doba), mai puțin pentru o persoană (70 g de proteine ​​​​per doba) - date de standardele SUA.

DIGESTIA ACEI BILKIV ALB ÎN tractul gastrointestinal

Supradozajul nu este permis înainte de procesele de metabolism, cioburile sunt luate în considerare de organism (în funcție de cantitatea de clearance-ul țesuturilor duct-intestinalє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - zdrobirea (diviziunea) moleculelor mari de discursuri savuroase la monomeri standard mici, cum ar fi absorbirea la acoperiș. Culoarea vorbirii, ca urmare a supragravării, a îmbunătățit deja specificitatea speciei. Rezervele de energie ale ale, care sunt stocate în cavitățile de prăjire, și apoi indirecte de organism.

Toate procesele pe bază de plante sunt hidrolitice, astfel încât să nu conducă la o mare risipă de energie - duhoarea nu este oxidantă. Aproximativ 100 g de aminoacizi sunt absorbiți în corpul uman, care se găsesc în sânge. Alte 400 g de aminoacizi ar trebui luate în fluxul sanguin din cauza defalcării proteinelor din organism. Toate qi 500 g de aminoacizi cu un pool metabolic de aminoacizi. 400 de grame de vicor sunt folosite pentru sinteza proteinelor în corpul unei persoane, iar 100 g de nisip sunt descompuse în produse finale: sechovin, CO 2. În procesul de degradare, metaboliții necesari sunt stabiliți și pentru organism, ca o modalitate de a îmbunătăți funcțiile hormonilor, mediatori în diferite procese și alte cuvinte (de exemplu: melanina, hormonii adrenalină și tiroxina).

Pentru albul hepatic, perioada de recidivă ar trebui să fie de 10 zile. Pentru albii m'azovih, această perioadă devine 80 de zile. Pentru proteinele plasmatice din sânge - 14 zile, ficat - 10 zile. Ale є veverițe, yakі rapid rozdayutsya (pentru o perioadă de 2 -macroglobulină și іnsulіnu napіvrozpadu - 5 min).

Aproximativ 400 g de proteine ​​sunt resintetizate.

Degradarea proteinelor în aminoacizi duce la hidroliză - H 2 O vine după scindarea legăturilor peptidice sub acţiunea enzimelor proteolitice. Enzimele proteolitice se numesc PROTEINAZE sau PROTEAZE. Іsnuє bogat în diverse proteinaze. După structura centrului catalitic, toate proteinazele sunt împărțite în 4 clase:

1. PROTEINE SERINA - au aminoacizi serină și histidină la centrul catalitic.

2. PROTEINAZA CISTEINĂ - la centrul catalitic, cisteină și histidină.

3. CARBOXIL PROTEINAZA (ASPARTY) la centrul catalitic 2 radicali acid aspartic. Pepsina este adusă la ei.

4. METALOPROTEINAZA. Centrul catalitic al acestor enzime conține histidină, acid glutamic și ion metalic (carboxipeptidaza „A”, colagenază retard Zn 2+).

Toate proteinazele se disting prin mecanismul de cataliză și pentru mintea mijlocului, în care funcționează duhoarea. Molecula proteică a pielii are zeci, sute și mii de legături peptidice. Proteinaza nu distruge un fel de legătură peptidică, ci sarcinile suvoro.

Cum să recunoști apelul „propriu”? Depinde de structura centrului de adsorbție al proteinazelor. Legăturile peptidice sunt mai puțin probabil să ia parte la dezvoltarea lor, precum aminoacizii.

Structura centrului de adsorbție este de așa natură încât permite recunoașterea radicalului aminoacid, grupa COOH, care face legătura. În unele cazuri, pentru specificitatea substratului, un aminoacid, o grupare amino care face legături care sunt hidrolizate, poate fi important. Și uneori aminoacizii ofensatori pot fi importanți pentru atribuirea specificității substratului enzimei.

Din punct de vedere practic, toate proteinazele pot fi împărțite în 2 grupe în funcție de specificul lor de substrat:

1. MINUTE PROTEINE SPECIFICE

2. PROTEINE FOARTE SPECIFICE

MINUTE PROTEINE SPECIFICE:

Au un centru de adsorbție care poate fi folosit cu ușurință pentru a depune doar câțiva dintre acești aminoacizi, care formează legături peptidice care sunt hidrolizate de enzimă.

Pepsină

Tse enzima sucului de coajă. Se sintetizează în clitinele membranei mucoase a sloughului sub forma unui bont inactiv - pepsinogen. Conversia pepsinogenului inactiv în pepsină activă are loc la tubul gol. La activare, o peptidă este scindată, care închide centrul activ al enzimei. Activarea pepsinei depinde de doi factori:

a) acid clorhidric (HCl)

b) pepsina activă, care a fost deja dizolvată, se numește autocataliză.

Pepsina є carboxil proteinază și catalizează hidroliza legăturilor, cu vârf de aminoacizi fenilalanină (Phen) sau tirozină (Tyr) în poziţia R 2 (mirare la copilul din faţă), precum şi legătura Ley-Glu. pH-ul optim pentru pepsină este de 1,0-2,0 pH, care corespunde cu pH-ul sucului de coajă.

Rennin

În sucul de coajă, proteina nu este supragravată de enzima RENNIN, care descompune cazeina proteică din lapte. Renina este similară cu pepsina, iar acest pH-optim reflectă pH-ul mijlocului membranei mucoase (pH=4,5). Rennіn este legată de pepsină și prin mecanismul și specificitatea acțiunii.

Chimotripsină.

Este sintetizat în subslug sub forma unui precursor inactiv - chimotripsinogen. Chimotripsina este activată de tripsina activă și prin autocataliză. Legături ruinoase, realizate de grupa carboxil a tirozinei (Tir), fenilalaninei (Phen) sau triptofanului (Trei) - în poziţia R 1 sau de mari radicali hidrofobi leucină (leu), izoleucină (mul) şi valin (val) în acelaşi pozitia R 1 (mirati-va pe cei mici).

În centrul activ al chimotripsinei există un intestin hidrofob, în ​​yaku există aminoacizi qi.

tripsină

Se sintetizează în subslug sub forma unui bont inactiv - tripsinogen. Activat în intestinele goale de către enzima enteropeptidază pentru participarea ionilor de calciu, precum și pentru a construi autocataliză. Legături de hidrolizare formate din aminoacizii încărcați pozitiv arginină (Arg) și lizină (Liz) la poziția R1. Centrul său de adsorbție este similar cu centrul de adsorbție al chimotripsinei, dar glibina hidrofobă a intestinului are o grupare carboxil încărcată negativ.

Elastază.

Este sintetizat în creasta subshlunkovy într-un front aparent inactiv - proelastaza. Activat în intestinul gol de tripsină. Hidrolizează legăturile peptidice în poziţia R 1, solubilă cu glicină, alanină şi serină.

Toate proteinazele cu specificitate scăzută enumerate sunt clasificate ca endopeptidaze, astfel încât legăturile sunt hidrolizate în mijlocul moleculei de proteină, și nu la capetele lancei polipeptidice. Sub divizarea cich proteinazelor, lancea polipeptidică a proteinei este împărțită în fragmente mari. Apoi, pe qi, se găsesc fragmente mari de exopeptidaze, a căror piele epuizează un aminoacid de la terminalele lancei polipeptidice.

EXOPEPTIDAZA.

Carboxipeptidaza.

Ele sunt sintetizate în golful subshlunkovy. Activat de tripsină în intestin. Є metaloproteine. Hidroliza legăturile peptidice la capătul „C”-terminal al moleculei de proteină. Există 2 specii: carboxipeptidaza „A” și carboxipeptidaza „B”.

Carboxipeptidaza „A” desparte aminoacizii cu radicali aromatici (ciclici), iar carboxipeptidaza „B” desparte lizina și arginina.

Aminopeptidaza.

Sintetizată în mucoasa intestinală, activată de tripsină în intestin. Hidrolizează legăturile peptidice la capătul „N”-terminal al moleculei de proteină. Există 2 astfel de enzime: alanina amino peptidază și leucină amino peptidază.

Alanina aminopeptidaza descompune numai alanina, iar leucina aminopeptidaza descompune fie aminoacizii „N”-terminali.

DIPEPTIDASI

Legăturile peptidice împărțite se leagă mai puțin în dipeptide.

Toate descrierile enzimelor sunt clasificate ca PROTEINAZE SPECIFICE SĂCITE. Duhoarea este caracteristică tractului shlunkovo-intestinal.

Împreună, duhoarea necesită proteoliza totală a moleculei proteice la zece aminoacizi, care apoi se înmoaie în sângele din intestine.

Smoktuvannya aminoacizi în calea transportului secundar activ împreună cu Na + (similar cu glucoza).

Unii dintre aminoacizi nu se umezesc și sunt supuși proceselor de degradare datorită participării microflorei în intestinul gros. Produșii de descompunere ai aminoacizilor pot fi absorbiți și consumați de ficat, cunoscând reacția mediului. Raport despre preț - minuneți-vă de asistentul lui Korovkin, p. 333-335.

Proteinazele cu specificitate scăzută sunt, de asemenea, grupate în lizozomi.

FUNCȚIILE PROTEINAZELOR SPECIFICE MINORE LISOMALE:

1. Protejați divizarea proteinelor străine, cum ar fi clitina.

2. Protejează proteoliza totală a proteinelor celulelor tale (mai ales când celulele mor).

În acest fel, proteoliza totală este unul dintre cele mai importante procese biologice, care este necesar nu numai pentru gravarea intracelulară, ci și pentru reînnoirea proteinelor în celulele care îmbătrânesc și organismul în ansamblu. Întregul proces se desfășoară sub control strict, ceea ce asigură mecanisme speciale care protejează proteinele de proteaza supra-mondială.

MECANISME CARE PROTEJAȚI BILKSUL DE PROTEINAZĂ:

1. tip zakhist „klitini”- Prostorova izolarea proteinazelor din proteinele liniștite, mirosurile pot intra în ele. Proteinazele intracelulare sunt situate în mijlocul lizozomilor și în nămolul din proteine, așa cum mirosurile pot fi hidrolizate.

2. „bot” de tip zakhist. Se crede că proteinazele se găsesc în precursori aparent inactivi (proenzime): de exemplu, pepsinogen (în conductă), tripsinogen și chimotripsinogen (în pancreas). După hidroliza legăturii cântecului, lanceta este reactivată și enzima devine activă.

3. Zahist tip „lant de poștă”. Susținerea substratului proteic prin includerea la prima moleculă a oricăror structuri chimice (definiți grupurile care acoperă legăturile peptidice). Scurgeri de Trooma în moduri:

A) Glicozilarea proteinelor. Includerea în proteine ​​în componentele carbohidraților. Glicoproteinele sunt dizolvate. Qi-ul din componenta carbohidrată și funcția funcției active (de exemplu, funcția receptorului). În toate glicoproteinele, pentru ajutorul părții carbohidrate, protecția împotriva diproteinazelor este protejată.

b) Aminogrup acetyluvannya. Adăugarea de acid octovoic în exces la grupările amino libere din molecula proteică.

Dacă proteinaza este cunoscută despre natura propriei sale activități datorită prezenței unei grupări amino, atunci apariția unui exces de acetil transferă proteinază la proteinază.

V) Amidarea grupării carboxil. Efectul secundar este analog.

D) Fosforilarea radicalilor în serină sau tirozină

4. paznic de tip zakhist. Tse zahist bilkiv pentru ajutorul inhibitorilor endogeni de proteinază.

Inhibitori endogeni ai proteinazei- în special proteine ​​sau peptidide, care sunt special vibrate în celule și pot interacționa cu proteinaza și o blochează. Dorind să ia soarta unui tip slab de legătură, care leagă proteinaza cu un inhibitor endogen al micinei. Substraturile cu un grad ridicat de sporadnistyu la tsієї potenazy pot intercepta іngіbіtor zіgo complex z proteinaza și nu vor începe іyati. Plasma are o mulțime de astfel de inhibitori, iar dacă există proteinaze, atunci inhibitorii acestora pot fi utilizați.

Sună deci inhibitori de proteinaze care sunt specifici în ceea ce privește clasificarea la prima clasă de proteinaze.