dusíková bilancia dusičkár žiarlivý.
Ostatné aminokyseliny sa v bunkách ľahko syntetizujú a nazývajú sa náhrady. Zahŕňajú glycín, kyselinu asparágovú, asparagín, kyselinu glutámovú, glutamín, serín, prolín, alanín.
Prote bezbelkove jedenie skonci smrtou tela. Vštepovanie jednej esenciálnej aminokyseliny do stravy, čo vedie k neúplnej asimilácii ostatných aminokyselín a je sprevádzané rozvojom negatívnej dusíkovej bilancie, vyčerpaním, prudkým rastom a zhoršenými funkciami nervový systém.
Pri bezbielkovinovej diéte je na dobe vidieť 4g dusíka, čo tvorí 25g bielkovín (COEF-T ZODPOVEDNOSTI).
Fyziologické minimum bielkovín-minimálne množstvo bielkovín u zvierat, potreba suplementácie dusíkom je 30-50g/deň.
BILKIVOVÉ TRÁVENIE V SHKT. CHARAKTERISTIKA PEPTIDÁZOVEJ UZÁVERY, OSVETLENIE A ÚLOHA KYSELINY VODÍKOVEJ.
V produkty na jedenie je v ňom príliš málo aminokyselín. Je dôležité, aby sa dostali do skladu bielkovín, pretože sa v črevnom trakte pôsobením proteázových enzýmov hydrolyzujú). Špecifickosť substrátu týchto enzýmov spočíva v tom, že v koži dochádza k najväčšiemu štiepeniu peptidovej väzby, vyrobenej zo spievajúcich aminokyselín. Proteázy, ktoré hydrolyzujú peptidové väzby v strede proteínovej molekuly, možno klasifikovať ako endopeptidázy. Enzýmy, ktoré patria do skupiny exopeptidáz, hydrolyzujú peptidové väzby, rozpúšťajú sa s koncovými aminokyselinami. Pôsobením všetkých proteáz SHKT proteíny rozkladajú aj diakony aminokyselín, ktoré sa potom vyskytujú v bunkách tkanív.
Úloha kyseliny chlorovodíkovej bola eliminovaná
Hlavná funkcia bylinkovej sluky spočíva v tom, že proteín je preleptaný novým spôsobom. Hlavnou úlohou tohto procesu je kyselina chlorovodíková. Proteíny, ktoré sú v skúmavkách, stimulujú videnie histamín skupina proteínových hormónov gastriniv, yakі, vo vlastných rukách, vyžadujú sekréciu HCI a proenzýmu - pepsinogénu. HCI sa usadzuje v klitínoch lemujúcich lamely
Dzherelom H + є H 2 CO 3, pretože sa usadzuje v obkladalnye klitín trubice z CO 2, ktorý difunduje z krvi, a H 2
Disociácia H 2 3 za vzniku bikarbonátu až do rozpustenia, čo sa pozoruje v plazme za účasti špeciálnych proteínov. Ioni C1 - by mali byť blízko lúmenu odtoku cez chloridový kanál.
pH sa zníži na 10-20.
Pôsobením HCl dochádza k denaturácii proteínov, ktoré nerozpoznali tepelné spracovanie, čím sa zvyšuje dostupnosť peptidových väzieb pre proteázy. HCl môže baktericídne pôsobenie a pereskodzha požitie patogénnych baktérií v črevách. Okrem toho kyselina chlorovodíková aktivuje pepsinogén a vytvára optimálne pH pre dipepsín.
Pepsinogén je proteín, ktorý sa skladá z jednej polypeptidovej dýzy. Vplyvom HCl sa mení na aktívny pepsín Počas procesu aktivácie sa v dôsledku čiastočnej proteolýzy N-koncovej molekuly pepsinogénu pridávajú aminokyselinové zvyšky, ktoré môžu eliminovať všetky kladne nabité aminokyseliny, ktoré sú v pepsinogén. V aktívnom pepsíne sú teda aminokyseliny negatívne nabité, pretože sa podieľajú na konformačných zmenách molekuly a tvorbe aktívneho centra. Aktívne molekuly pepsínu, ktoré boli rozpustené pôsobením HCl, sú schopné aktivovať ďalšie molekuly pepsinogénu (autokatalýzy). Pepsín hydrolyzuje peptidové väzby v proteínoch obsahujúcich aromatické aminokyseliny (fenylalanín, tryptofán, tyrozín).
U detí prsníka obsahuje stolica enzým rennin(chymozín), ktorý vyvoláva hrdlo mlieka. V slimákovi zrelých ľudí nie je renín, ich mlieko vzniká vplyvom HCl a pepsínu.
ešte jednu proteázu gastrixín. Všetky 3 enzýmy (pepsín, renín a gastrixín) sú podobné primárnej štruktúre
KETOGÉNNE A GLYKOGÉNNE AMINOKYSELINY. ANALEROTICKÉ REAKCIE, SYNTÉZA NÁHRADNÝCH AMINOKYSELÍN (APLIKÁCIA).
Katabolizmus aminokyselín - zvoditsya do osviti pyruvát, acetyl-CoA, α - ketoglutarát, sukcinyl-CoA, fumarát, oxalacetát glykogénnych aminokyselín- konvertovať na pyruvát a medziprodukty TCA a konvertovať na oxalacetát, môže vikorovať v procese glukoneogenézy.
ketogénne aminokyseliny sa v procese katabolizmu premieňajú na acetoacetát (Lіz, Leu) alebo acetyl-CoA (Leu) a môžu sa podieľať na syntéze ketolátok.
glykoketogénne aminokyseliny vicorate pre syntézu glukózy a pre syntézu ketolátok, takže v procese katabolizmu vznikajú 2 produkty - metabolit citrátového cyklu a acetoacetát (Tri, Phen, Tyr) alebo acetyl-CoA ( Ile).
Anaplerotické reakcie – bezdusíkové prebytky zástupných aminokyselín sa využívajú na doplnenie veľkého množstva metabolitov v dráhe katabolizmu, pretože sa používajú na syntézu biologicky aktívnych rečí.
Enzým pyruvátkarboxyláza (koenzým - biotín), ktorý katalyzuje reakciu, prejavy v pečeni a m'yazakh.
2. Aminokyseliny → Glutamát → α-ketoglutarát
pôsobením glutamátdehydrogenázy alebo aminotransferáz.
3. 
Propionyl-CoA a potom sukcinyl-CoA sa môžu tiež podieľať na rozklade vyšších mastných kyselín s nepárovým počtom atómov uhlíka
4. Aminokyseliny → Fumarát
5. Aminokyseliny → Oxalacetát
Reakcie 2, 3 sa nachádzajú vo všetkých tkanivách (pečeňový krém a sliznica) a de novo pyruvátkarboxyláza.
VII. Biosyntéza aminokyselín
Ľudia môžu syntetizovať osem aminokyselín: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Uhlíkový skelet týchto aminokyselín sa absorbuje z glukózy. α-aminoskupina je zavedená do α-ketokyseliny ako výsledok transaminačných reakcií. Univerzálny darca α -Aminoskupiny slúžia ako glutamát.
Prostredníctvom dráhy transaminácie α-ketokyselín, ktoré sú absorbované glukózou, sa syntetizujú aminokyseliny
Glutamát tiež utvoryuєtsya so zavedením amínu α-ketoglutarát glutamátdehydrogenázy.
TRANSAMINÁCIA: SCHÉMA PROCESU, ENZÝM, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I KLINICKÝ VÝZNAM URČENIA KREVNÝCH SIROTY.
Transaminácia - reakcia prenosu α-aminoskupiny z ak-a na α-ketokyselinu, po ktorej sa vytvorí nová ketokyselina a nová ak. proces transaminácie je ľahko brutálny
Reakcie sú katalyzované enzýmami aminotransferázami, ktorých koenzýmom je pyridoxalfosfát (PP)
Aminotransferázy sa detegujú v cytoplazme aj v mitochondriách bunkových eukaryotov. V ľudských klitínoch sa našlo viac ako 10 aminotransferáz, ktorých substrátová špecifickosť je sporná. Mayzhe všetky aminokyseliny môžu vstúpiť do transaminačnej reakcie, pre trochu lyzínu, treonínu a prolínu.
- V prvom štádiu k pyridoxalfosfátu v aktívnom centre enzýmu prichádza aminoskupina z prvého substrátu, ak-i, aby pomohla aldimínovej väzbe. Komplex enzým-pyridoxum-minfosfát a ketokyselina, prvý produkt reakcie, sa rozpustia. Tento proces zahŕňa prechodné prijatie 2 Schiffových báz.
- V ďalšom štádiu sa komplex enzým-pyridoxamín fosfát spojí s ketokyselinou a prenesie aminoskupinu na ketokyselinu cez medziproduktový roztok 2 šifrovacích báz. V dôsledku toho sa enzým vráti späť do svojej natívnej formy a vytvorí sa nová aminokyselina, ďalší produkt reakcie. Pretože aldehydová skupina pyridoxalfosfátu nie je obsadená aminoskupinou substrátu, vytvára Schiffovu bázu s ε-aminoskupinou lyzínového radikálu v aktívnom centre enzýmu.
Najčastejšie v transaminačných reakciách berú časť aminokyselín, namiesto tých v tkanivách, dochádza k výraznému nárastu iných typov - glutamát, alanín, aspartát a ďalšie ketokyseliny - α -ketoglutarát, pyruvát a oxalacetát. Hlavným donorom aminoskupiny je glutamát.
Najpoužívanejšie enzýmy vo väčšine tkanív sú: ALT (AlAT) katalyzuje transaminačnú reakciu medzi alanínom a α-ketoglutarátom. Tento enzým bol lokalizovaný v cytosóle buniek rôznych orgánov a najväčšie množstvo sa našlo v bunkách pečene a srdca. ACT (AST) katalyzuje transaminačnú reakciu medzi apartátom a α-ketoglutarátom. oxalacetát a glutamát sa rozpustia. Najväčšie množstvo joga bolo odhalené v bunkách srdcového mäsa a pečene. orgánovú špecifickosť týchto enzýmov.
V normálnej krvi by aktivita týchto enzýmov mala byť 5-40 U/l. Pri chronickom klitíne v tele sa enzýmy objavujú v krvi, kde ich aktivita prudko stúpa. Oscilki ACT a ALT sú najaktívnejšie v bunkách pečene, srdca a vredov skeletu a používajú sa na diagnostiku ochorení týchto orgánov. V bunkách srdcového mäsa počet ACT výrazne prevyšuje počet ALT a na druhej strane pečeň. Na to je zvlášť informatívny hodinový prieskum aktivity oboch enzýmov v krvnej seróze. Spivvіdnoshennia činnosti ACT/ALT názov "Koeficient de Ritis". Normálny koeficient je zdravý 1,33±0,42. V prípade infarktu myokardu sa aktivita ACT v krvi zvyšuje 8-10 krát a ALT - 2,0 krát.
Pri hepatitíde sa aktivita ALT v krvnom spúte zvyšuje ~8-10 krát a ACT - 2-4 krát.
Syntéza melanínu.
Pozri melanín
Aktivačná reakcia na metionín
Aktívnou formou metionínu je S-adenosylmetionín (SAM) - sulfonátová forma aminokyseliny, ktorá sa rozpúšťa v dôsledku pridania metionínu do molekuly adenozínu. Adenozín sa absorbuje hydrolýzou ATP.
Táto reakcia je katalyzovaná enzýmom metionín adenozyltransferáza, ktorý je prítomný vo všetkých typoch klitínu. Štruktúra (-S + -CH 3) v SAM je nestabilné zoskupenie, čo naznačuje vysokú aktivitu metylovej skupiny (názov termínu "aktívny metionín"). Táto reakcia je jedinečná pre biologické systémy, ale môže ísť o jedinú reakciu, v dôsledku ktorej sa zvyšujú prebytky všetkých troch ATP fosfátov. Odštiepenie metylovej skupiny v SAM a jej prenos na akceptorovú polovicu katalyzuje enzým metyltransferázu. SAM sa počas reakcie premieňa na S-adenosylhomocysteín (SAT).
Syntéza kreatínu
Kreatín je potrebný na vstrebávanie vo vysokoenergetickom mäse – kreatínfosfát. Syntéza kreatínu v 2 stupňoch zahŕňajúcich 3 aminokyseliny: arginín, glycín a metionín. Na nirkah guanidinoacetát sa metabolizuje diglycínamidinotransferázou. Potim guanidínacetát sa transportuje v rúre prebieha reakcia jogo metylácie.
Transmetylačné reakcie sa tiež vykonávajú pre:
- syntéza adrenalínu a norepinefrínu;
- syntéza anserínu z karnozínu;
- metylácia dusíkatých zásad v nukleotidoch a v;
- inaktivácia metabolitov (hormónov, mediátorov a pod.) a vplyvy cudzích faktorov, vrátane liečivé prípravky.
Inaktivácia biogénnych amínov je tiež indikovaná:
metylácia na účasť SAM na degenerácii metyltransferáz. Týmto spôsobom možno inaktivovať rôzne biogénne amíny a najčastejšie možno pozorovať inaktiváciu gastamínu a adrenalínu. Takže inaktivácia adrenalínu je spôsobená metyláciou hydroxylovej skupiny v ortopozícii
TOXICITA AMONIAKU. JOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.
Katabolizmus aminokyselín v tkanivách sa pozoruje neustále pri dávke 100 g/deň. V prípade akejkoľvek následnej deaminácie aminokyselín vzniká veľké množstvo amoniaku. Pri deaminácii biogénnych amínov a nukleotidov sa používa výrazne menšie množstvo jogy. Časť amoniaku sa absorbuje v črevách v dôsledku prítomnosti baktérií na potravinových bielkovinách (zhnité bielkoviny v črevách) a nachádza sa v krvi žily. Koncentrácia amoniaku v krvi portálnej žily je výrazne vyššia, v hornom prietoku krvi nižšia. Pečeň má veľké množstvo amoniaku, čo zvyšuje nízke množstvo v krvi. Koncentrácia amoniaku v krvi v norme zriedka prekračuje 0,4-0,7 mg/l (alebo 25-40 µmol/l
Ammiac je toxický. Navit malé zvýšenie jeho koncentrácie nepriateľské k telu, a vpred k centrálnemu nervovému systému. Zvýšenie koncentrácie amoniaku v mozgu až na 0,6 mmol teda vyvolalo sudomi. Pred príznakmi hypermonémie, triašky, nevýrazných pohybov, únavy, zvracania, zmätenosti, úsudkového záchvatu, straty pamäti. V dôležitých náladách sa rozvinie kóma so smrteľnými kinets. Mechanizmus toxického účinku amoniaku na mozog a organizmus vo všeobecnosti samozrejme súvisí s jogovou stravou na šprotoch funkčných systémov.
- Amoniak ľahko preniká cez membrány v bunkách a v mitochondriách a spôsobuje reakciu, ktorá je katalyzovaná glutamátdehydrogenázou vo forme glutamátu:
α-ketoglutarát + NADH + H + + NH 3 → glutamát + NAD +.
Zmena koncentrácie α-ketoglutarátu je spôsobená:
· inhibícia výmeny aminokyselín (transaminačné reakcie) a neskôr syntézy ich neurotransmiterov (acetylcholín, dopamín a iné);
· Hypoenergetický mlyn v dôsledku zníženia rýchlosti TTC.
Nedostatok α-ketoglutarátu vedie k zníženiu koncentrácie metabolitov TCA, čo spôsobuje zrýchlenú reakciu na syntézu oxaloacetátu z pyruvátu, ktorá je sprevádzaná intenzívnou redukciou CO 2 . Sila rozlíšenia a reliéfu oxidu uhličitého v prípade hypermonémie je charakteristická najmä pre mozgové bunky. Zvýšenie koncentrácie amoniaku v krvi zvyšuje pH na strane kaluže (tzv. alkalóza). Tse vo svojej podstate zvyšuje sporiditu hemoglobínu až kysnutie, čo vedie k hypoxii tkaniva, hromadeniu CO 2 a hypoenergetickému stavu, v takom prípade mozog hlavy trpí hnilobou. Vysoké koncentrácie amoniaku stimulujú syntézu glutamínu z glutamátu v nervovom tkanive (za účasti glutamínsyntetázy):
Glutamát + NH 3 + ATP → Glutamín + ADP + H3 P0 4.
· Akumulácia glutamínu v klitínoch neuroglií vedie k zvýšeniu osmotického tlaku v nich, opuchu astrocytov a vo vysokých koncentráciách môže spôsobiť opuch mozgu. Pre nedostatok GABA a iných mediátorov je narušené vedenie nervového vzruchu, obviňuje sa sudomia. Ión NH 4+ prakticky nepreniká cez cytoplazmatické a mitochondriálne membrány. Príliš veľa amónneho iónu v krvi môže narušiť transmembránový prenos jednomocných katiónov Na + a K +, súťažiť s nimi o iónové kanály, čo tiež ovplyvňuje vedenie nervových impulzov.
Vysoká intenzita procesov deaminácie aminokyselín v tkanivách a dokonca aj nízka hladina amoniaku v krvi naznačujú tie, ktoré sa v bunkách aktívne podieľajú na uvoľňovaní amoniaku z účinkov netoxických chorôb, ktoré sú eliminované z telo cez sekciu. Tieto reakcie je možné zohľadniť pri reakciách amoniaku. V rôznych tkanivách a orgánoch bolo odhalených niekoľko typov takýchto reakcií. Hlavnou reakciou je väzba amoniaku, ktorá sa vyskytuje vo všetkých tkanivách tela, є 1.) syntéza glutamínu pôsobením glutamínsyntetázy:
Glutamínsyntetáza je lokalizovaná v mitochondriách klinínu, pre prácu enzýmu sú nevyhnutným kofaktorom Mg 2+ ióny. Glutamínsyntetáza je jedným z hlavných regulačných enzýmov na výmenu aminokyselín a je alostericky inhibovaná AMP, glukóza-6-fosfátom, ako aj Gli, Ala a Hys.
Pri črevných klitínoch pôsobením enzýmu glutaminázy dochádza v prítomnosti amoniaku k hydrolytickému účinku amidového dusíka:
Glutamát, ktorý sa usadil v reakcii, podlieha transaminácii pyruvátom. os-aminoskupina kyseliny glutámovej sa presunie do skladu alanínu:
Glutamín je hlavným donorom dusíka v tele. Amidový dusík glutamínu funguje pri syntéze purínových a pyrimidínových nukleotidov, asparagínu, aminocukrov a iných.
KIL-V METÓDA URČENIA SECHEVINU NA KRRVNÉHO SIROTA
V biologických oblastiach sa M. používa pomocou gazometrických metód, priamych fotometrických metód, ktoré sú založené na reakcii M. s rôznymi rečami, s roztokmi ekvimolekulových množstiev zabarvlennyh produktіv, ako aj enzymatické metódy so zástupným enzýmom smuthen. . Gazometrické metódy sú založené na oxidovanom M. bromitnatom sodnom v kalužovom prostredí NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Objem plynného dusíka je riadený pomocou špeciálneho zariadenia , najčastejšie prístroj Borodin. Táto metóda má však nízku špecifickosť a presnosť. Z fotometrických najširších metód, ktoré sú založené na reakcii M. s diacetylmonooxímom (reakcia Ferona).
Za účelom sechovini v krvi syrovattsі a vicorist sekcií, zjednotiť metódu, základ na reakciu M. s diacetylmonooxím v prítomnosti tiosemikarbazidu a solí slín v kyslom prostredí. Іnshim unіf_kovanim metódou označenia M. є ureázová metóda: NH2-CO-NH2 → ureáza NH3 + CO2. Ammia, ktorú som videl, sa rozpúšťa s chlórnanom sodným a indofenolfenolom, ktorý má modrú farbu. Intenzita infekcie je úmerná M. hmle v konečnej vzorke. Ureázová reakcia je vysoko špecifická, sledovanie trvá viac ako 20 ul krvné séra, množené v pomere 1:9 s NaCI (0,154 M). Salicylát sodný sa môže použiť ako náhrada fenolu; zrieďte krvné sérum nasledovne: do 10 ul krvné sirováty dávajú 0,1 ml olovo alebo NaCl (0,154 M). Enzymatická reakcia v oboch vipadoch prebieha pri 37 ° s ťahom 15 a 3-3 1/2 xv samozrejme.
Pokhіdnі M., v molekulách ktorých sú atómy nahradené kyselinovými radikálmi, sa môžu nazývať ureidy. Veľa ureidivov a diakonov a halogénových substitúcií je v medicíne podobných ako liek victory. Pred ureidívami napríklad soli kyseliny barbiturovej (malonyl sechovin), alloxán (mezoxalyl sechovin); heterocyklický ureid є kyselina seková .
SCHÉMA SCHÉMA ROZPUSTENIA HEMU. „PRIAME“ A „NEPRIAME“ BILIRUBÍN, KLINICKÝ VÝZNAM OZNAČENIA JOGO.
hem(hemoxygenáza)-biliverdin(biliverdinreduktáza)-b_lirubín(UDP-glukuranyltransferáza)-b_lirubínmonoglukuronid(UD-glukuronyltransferáza)-b_lirubindiglukuronid
V normálnom stave sa koncentrácia spontánneho bilirubínu v plazme stáva 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), 75% z celkového množstva bilirubínu sa mení v nekonjugovanej forme (nepriamy bilirubín). Na klinikách sa konjugácie bilirubínu nazývajú priame, pretože víno je odolné voči vode a možno ho ľahko kombinovať s diazoreagentom, čím sa znižuje farba erysipelu, - to je priama reakcia Van der Berga. Nekonjugovaný bilirubín je hydrofóbny, takže sa nachádza v krvnej plazme v komplexe s albumínom a nereaguje s diazoreaktívnymi látkami, kým nie sú pyrolyzované, kým nie sú informovaní organickým predajcom, napríklad etanolom, ako je albumín. Nekonjugovaný alebo rubín, ktorý sa v kombinácii s azobarvnikom až po sedimentácii proteínu nazýva nepriamy bilirubín.
U pacientov s pečeňovo-klitínovou patológiou, ktorá je sprevádzaná triviálnym zvýšením koncentrácie konjugovaného bilirubínu, sa v krvi odhalí tretia forma plazmatického bilirubínu, s ktorou je bilirubín kovalentne ovplyvnený albumínom, a navyše v tomto spôsobom. V niektorých prípadoch možno v tejto forme nájsť až 90 % celkového bilirubínu v krvi.
METÓDA URČENIA HEMOGLOBÍNU: FYZIKÁLNA (SPEKTRÁLNA ANALÝZA HEMOGLOBÍNU A YOGO VIROBNIH); FYZIKÁLNE A CHEMICKÉ (OTRIMANNY KRYŠTÁL V HEMÍNOM VODÍKU).
Spektrálna analýza hemoglobínu a jogy. Keď sa pozrieme na rozdiel oxyhemoglobínu, množstvo spektrografických metód ukazuje v žltozelenej časti spektra medzi Fraunhoferovými čiarami D a E dvoch systémových náterov ílu, v rovnakej časti spektra je len jeden široký smuga v rovnakej časti spektra. Vіdmіnostі vіdmіnnostі vo vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom slúžil ako základ pre metódu vіchennіnі stanі sіnіnіm sііnіnіn oxymetria.
Karbhemoglobín je vo svojom spektre blízky oxyhemoglobínu, prote s prídavkom reči, čo ukazuje, že karbhemoglobín má dva smogy ílu. Spektrum methemoglobínu je charakterizované jedným úzkym smogom na hranici červenej a žltej časti spektra, ďalším úzkym smogom na hranici žltej a zelenej zóny, nareshti, a tretím širokým smogom v blízkosti zelenej časti spektra. .
Heminové kryštály alebo hematín kyselina chlorovodíková. Z povrchu náplastí sa zoškrabe na predmete a šproty zŕn sa odrežú. Pridávajú sa k nim 1-2 zrná kuchynská soľ a 2-3 kvapky krizhanoy otstovoy to-ty. Fúzy sú zakrivené zakriveným záhybom a opatrne sa zahrievajú, nevedú k varu. Prítomnosť krvi je spôsobená objavením sa mikrokryštálov hnedo-žltej farby, ako sú kosoštvorcové platničky. Ak sú kryštály zhnité, vyzerajú ako konope. Držanie kryštálov pre gemin, šialene, priviesť prítomnosť predmetu krvi k predmetu krvi. Negatívny výsledok skúste žiadnu hodnotu. Dom tuku, irzha, uľahčuje rezanie kryštálov v hemíne
AKTÍVNE FORMY OID: SUPEROXIDOVÝ ANIÓN, PEROXID VODÍKA, HYDROXYRADIKÁL, PEROXYNITRIT. IX. VYSVETLENIE, PRÍČINY TOXICITY. FYZIOLOGICKÁ ÚLOHA ROS.
Do CPE vstupuje takmer 90 % klitínu Pro 2. Reshta O 2 vyhráva v ostatných OVR. Enzýmy, ktoré sa podieľajú na OVR s konverziou O2, sa delia do 2 skupín: oxidáza a oxygenáza.
Vikorózna oxidáza je iba akceptorom elektrónov, čo vedie k H2Pro alebo H2Pro2.
Oxygenázy zahŕňajú jeden (monooxygenáza) alebo dva (dioxygenáza) atómy kyseliny v reakčnom produkte, ktorý je rozpustený.
Hoci tieto reakcie nie sú sprevádzané syntézou ATP, pachy sú nevyhnutné pre špecifické reakcie pri výmene aminokyselín, pri syntéze mastných kyselín a steroidov), pri reakciách cudzej reči v pečeni
Vo väčšine reakcií zahŕňajúcich molekulárnu kyslosť sa obnova uskutočňuje krok za krokom s prenosom jedného elektrónu do štádia kože. Pri prenose jedného elektrónu dochádza k prijatiu stredne vysoko reaktívnych foriem kyslosti.
V neprebudenom stave je kisen netoxický. Prijatie toxických foriem kyslosti súvisí so zvláštnosťami jeho molekulárnej štruktúry. Asi 2 pomstia 2 nepárové elektróny, ako keby boli rozptýlené na rôznych orbitáloch. Koža z týchto orbitálov môže prijať jeden elektrón.
Obnova Pro 2 nastáva v dôsledku 4 jednoelektrónových prechodov:
Superoxid, peroxid a hydroxylový radikál sú aktívne oxidy, ktoré spôsobujú vážne problémy bohatým štrukturálnym zložkám buniek.
Aktívne formy kyseliny môžu premieňať elektróny na bohaté spóry, premieňať ich na nové voľné radikály a spúšťať reakcie oxidu lancetového
Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kіtini. 1 – vyvaľkanie bielkov; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - narušenie jadrovej membrány a poškodená DNA; 4 - kolaps mitochondriálnych membrán; prienik vody a iónov do klitiny.
Rozpustenie superoxidu v CPE."Vitik" elektrónov v CPE môže byť spôsobený prenosom elektrónov v dôsledku účasti koenzýmu Q. Po doplnení sa ubichinón transformuje na anión-radikálový semichinón. Cei radikál neenzymaticky interaguje s O 2 s roztokmi superoxidového radikálu. 
Väčšina aktívnych foriem kyseliny vzniká pri prenose elektrónov z CPE, nasamper, počas fungovania komplexu QH2-dehydrogenázy. Je to spôsobené výsledkom neenzymatického prenosu („rozliatia“) elektrónov z QH 2 na kisen (
v štádiu prenosu elektrónov v dôsledku účasti cytochrómoxidázy (komplex IV) sa „obraty“ elektrónov nejavia ako evidentné v enzýmoch špeciálnych aktívnych centier, ktoré pomstia Fe a Cu a 2 bez vplyvu medziproduktov radikálov.
Vo fagocytujúcich leukocytoch je proces fagocytózy posilnený okyslením a elimináciou aktívnych radikálov. Aktívne formy kyslého sa rozpúšťajú v dôsledku aktivácie NADPH-oxidázy, ktorá je predovšetkým lokalizovaná na vonkajšej strane plazmatickej membrány, čím vznikajú takzvané „respiračné vibrácie“ pre zavedené aktívne formy kyslých látok.
Chráni organizmus vo forme toxických a aktívnych foriem kyslých, pričom vo všetkých klitínoch sa prejavujú vysoko špecifické enzýmy: superoxiddismutáza, kataláza, glutatiónperoxidáza, ako aj pôsobenie antioxidantov.
ZNESHKOZHNYA AKTÍVNE FORMY KISNYU. ENZYMATICKÝ ANTIOXIDAČNÝ SYSTÉM (KATALÁZA, SUPEROXID DISMUTHÁZA, GLUTATION PEROXIDÁZA, GLUTATHION REDUKTÁZA). SCHÉMY PROCESOV, BIOROLE, RÔZNE SPRACOVANIE.
Superoxiddismutáza katalyzuje dismutačnú reakciu superoxidových aniónových radikálov:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H2O2
V priebehu reakcie bol peroxid rozpustený vo vode, stavebný materiál inaktivoval SOD, superoxiddismutáza zavzhd "pratsyuє" v pároch so scatalase, ako keby to bolo efektívne rozdelenie peroxidu vody na absolútne neutrálne dosky.
kataláza (CF 1.11.1.6)- hemoproteín, ktorý katalyzuje reakciu peroxidu vody, ktorá prebieha po reakcii dismutácie superoxidového radikálu:
2H202 = 2H20 + 02
Glutatiónperoxidáza katalyzuje reakcie, pri ktorých enzým premieňa peroxid vody na vodu a tiež premieňa organické hydroperoxidy (ROOH) na hydroxid hydroxidy a v dôsledku toho prechádza na oxidovanú disulfidovú formu GS-SG:
2GSH + H202 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
Glutatión peroxidáza zneshkodzhuє nielen H2O2, ale aj rôzne organické lipidové peroxyly, pretože sú absorbované v tele v čase aktivácie POL.
Glutatiónreduktáza (CF 1.8.1.7)- flavoproteín s prostetickou skupinou flavinadeníndinukleotid, zložený z dvoch rovnakých podjednotiek. Glutatiónreduktáza katalyzuje reakciu adície glutatiónu na oxidovanú formu GS-SG a všetkých ostatných enzýmov víťazstva glutatiónsyntetázy:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
Klasický cytosolický enzým eukaryotov. Glutatión transferáza katalyzuje reakciu:
RX+GSH=HX+GS-SG
FÁZA KONJUGÁCIE V SYSTÉME EXCELENTNOSTI TOXICKEJ REČI. POZRITE SI CON'YUGATSІЇ (APLIKUJTE REAKCIE S FAFS, UDFGK)
Konjugácia je ďalšou fázou vývoja reči, v priebehu ktorej je potrebné pripájať k funkčným skupinám, ktoré sa usídľujú v prvom štádiu, ďalšie molekuly alebo skupiny endogénneho pohybu, ktoré zvyšujú hydrofilitu a znižujú toxicitu xenobiotík.
1. Úloha transferáz v konjugačných reakciách
UDP-glukuronyltransferáza. Uridíndifosfát (UDP)-glukuronyltransferáza lokalizovaný hlavne v ER pridáva nadbytočnú kyselinu glukurónovú do molekuly reči, trávenú počas mikrozomálnej oxidácie
Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferáza. Cytoplazmatické sulfotransferázy katalyzujú reakciu konjugácie, kedy je nadbytok kyseliny sírovej (-SO3H) vo forme 3"-fosfoadenozín-5"-fosfosulfátu (FAPS) na fenoly, alkoholy alebo aminokyseliny.
Horiaca reakcia: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
Enzýmy sulfotransferáza a UDP-glukuronyltransferáza sa podieľajú na vonkajších xenobiotikách, inaktivácii liečiv a endogénnych biologicky aktívnych ochoreniach.
Glutatión transferáza. Najmä medzi enzýmami, ktoré sa podieľajú na xenobiotikách, sa podieľa inaktivácia normálnych metabolitov, glutatión transferáza (GT). Glutatión transferáza funguje vo všetkých tkanivách a hrá dôležitú úlohu pri inaktivácii telesných metabolitov: steroidných hormónov, bilirubínu a mastných kyselín.
Glutatión je tripeptid Glu-Cis-Gli (nadbytok kyseliny glutámovej pridaný k cysteínkarboxylovej skupine radikálu). HT môže mať širokú špecifickosť pre substráty, ktorých celkový počet presahuje 3000. HT sa javí ešte bohatšie na hydrofóbne prejavy a inaktivuje ich, ale chemické modifikácie v dôsledku účasti glugácie sú len mierne zahrievané. Substráty Tobto - reč, yakі, z jednej strany môžu vytvoriť elektrofóbne centrum (napríklad skupina OH) a na druhej strane hydrofóbnu zónu. Zneshkodzhennya, tobto. chemická modifikácia xenobiotík na účasť GT môže byť modifikovaná tromi rôznymi spôsobmi:
dráha konjugácie substrátu R s glutatiónom (GSH): R + GSH → GSRH,
ako výsledok nukleofilnej substitúcie: RX + GSH → GSR + HX,
konverzia organických peroxidov na alkoholy: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
V reakcii: UN - hydroperoxidová skupina, GSSG - oxidácia glutatiónu.
Systém rozpoznávania účasti HT a glutatiónu zohráva jedinečnú úlohu pri vytváraní odolnosti organizmu voči rôznym výronom a je najdôležitejším mechanizmom imunitnej odpovede. V priebehu biotransformácie niektorých xenobiotík pôsobením GT dochádza k premene tioéterov (RSG konjugátov) a následne k ich premene na merkaptány, medzi ktorými boli odhalené toxické produkty. Ale konjuguje GSH s väčším množstvom xenobiotík, menej reaktívny a hydrofilnejší, menej toxický, a preto menej toxický a ľahšie sa vylučuje do tela
HT so svojimi hydrofóbnymi centrami môže nekovalentne zvýšiť veľkosť lі-pofilnye spolok (fyzické výkyvy), čím sa zabráni ich prenikaniu do lipidovej sféry membrán a narušeniu funkcií buniek. Preto sa GT niekedy nazýva intracelulárny albumín.
GT môže kovalentne viazať xenobiotiká, čo sú silné elektrolyty. Príchod takýchto prejavov je pre GT „sebauživením“, ale dodatočným mechanizmom pre klitín.
Acetyltransferáza, metyltransferáza
Acetyltransferázy katalyzujú konjugačné reakcie - prenos prebytku acetylu z acetyl-CoA na dusík skupiny -SO2NH2, napríklad v sklade sulfónamidov. Membránové a cytoplazmatické metyltransferázy metylujú -P=O, -NH2 a SH-skupiny xenobiotík za účasti SAM.
Úloha epoxidových hydroláz v rozpustených dioloch
Ostatné enzýmy sa zúčastňujú ďalšej fázy vývoja (reakcie konjugácie). Epoxidhydroláza (epoxidhydratáza) pridáva k epoxidovému benzénu, benzpyrénu a iným polycyklickým sacharidom rozpusteným v prvej fáze ochorenia vodu a premieňa ich na dioly (obr. 12-8). Epoxidy, ktoré sú znečistené mikrozomálnou oxidáciou, sú karcinogény. Smrad môže mať vysokú chemickú aktivitu a môže sa podieľať na reakciách neenzymatickej alkylácie DNA, RNA, proteínov. Chemické modifikácie týchto molekúl môžu viesť k transformácii normálnej bunky na puhlinnu.
ÚLOHA BILKIVA V KARCHUVANNI, NORMI, ROVNOVÁHA DUSÍKA, VZŤAHOVÝ KOEFICIENT, FYZIOLOGICKÉ BILKOVIY MINIMUM. BILKOVÁ NEDOSTATOK.
AK môže prijať 95% všetkého dusíka, rovnaký zápach zlepší dusíkovú rovnováhu tela. dusíková bilancia- Rozdiel je medzi množstvom dusíka, ktoré by malo byť s ním, a množstvom dusíka, ktoré je vidieť. Rovnako ako množstvo dusíka, ktoré prichádza, staré množstvo je vidieť, potom príde dusičkár žiarlivý. Takýto kemp využíva zdravý človek na bežné jedlo. Dusíková bilancia môže byť pozitívna (prísun dusíka je väčší, menej sa vylučuje) u detí a pacientov. Zápornú bilanciu dusíka (vizuálny dusík je dôležitejší ako nutný) chráni pred starobou, hladom a hodinou závažných chorôb. Pri bezbielkovinovej diéte sa dusíková bilancia stáva negatívnou. Minimálne množstvo bielkov v zhzhі, potreba dusíkatej tekutiny, je 30-50 g / cyt, optimálne množstvo pre priemernú fyzickú potrebu ~ 100-120 g / deň.
aminokyseliny, syntéza niektorých záhybov, ktoré nie sú pre telo ekonomické, samozrejme, je lepšie ich odobrať. Takéto aminokyseliny sa nazývajú esenciálne. Zahŕňajú fenylalanín, metionín, treonín, tryptofán, valín, lyzín, leucín, izoleucín.
Dve aminokyseliny – arginín a histidín sa často nazývajú substitúcie. - tyrozín a cysteín - mentálne substitučné, oscilujúce pre syntézu esenciálnych esenciálnych aminokyselín. Tyrozín sa syntetizuje z fenylalanínu a nevyhnutný atóm metionínu sirka sa odhalí cysteínu.
Ostatné aminokyseliny sa v bunkách ľahko syntetizujú a nazývajú sa náhrady. Patria sem glycín, kyselina asparágová, asparagín, kyselina glutámová, glutamín, séria,
Minimum bielkovín najmenšie množstvo bielkovín v zhzhі, nevyhnutné pre zachovanie dusíkatej tekutiny v tele. Zmena proteínu v spodnej časti B. m. B. m. ukladať z hľadiska individuálnych charakteristík tela, veku, kondície, ako aj z hľadiska kvality a množstva ostatných nebielkovinových zložiek (sacharidy, tuky, vitamíny a pod.). Množstvo bielkovín, ktoré sú pre človeka a tvory potrebné, sa mení v súvislosti s biologickou hodnotou potravinových bielkovín, ktorá sa líši od niektorých rôznych aminokyselín (odd. Aminokyseliny). Bohaté na bielkoviny a proteínové sumy vďaka prítomnosti spievajúcich aminokyselín v nich, pretože ich telo ľudí a tvorov nedokáže syntetizovať. Na skladovanie potravinových dávok sa riadia bielkovinovým optimom, takže množstvo bielkovín je nevyhnutné na zabezpečenie potrieb organizmu; pre zrelého človeka sa rovná, v strede, 80-100 G veverička, s dôležitým fyzická prax - 150 R. Div Bilky, Bílkovy burza, Výmena prejavov. G. N. Kassil.
Veľká Radianska encyklopédia. - M: Radianska encyklopédia. 1969-1978 .
Obdivujte rovnaké „proteínové minimum“ v iných slovníkoch:
Minimum bielkovín- minimálne množstvo bielkovín, zdatný na zvýšenie dusíkovej bilancie v organizme; v prepočte na 1 kg živej hmotnosti tvora: deň odpočinku 0,7 0,8, deň práce 1,2 1,42; laktujúca krava 0,6 0,7; laktujúca krava 1,0; vivtsі,… Slovník pojmov z fyziológie poľnohospodárskych tvorov
BILKOVIJ OBMIN- BILKOVIY OBMІN, rozumej, sho plyuє príchod bielkovinových rečí v tele, ich zmeny v organizme (div. Výmena reči v strede) a videnie produktov spaľovania bielkovín v pohľade sechovín, uhličitý kyselina, voda a iná reč. z'ednan. B. výmena…
Tábor tvorového organizmu, v ktorom sa množstvo prineseného dusíka (s prierezom a výkalmi) rovná množstvu dusíka, ktoré má ježko. Zrelý organizmus pri norme sa prekupuje na stanici A. r. Priemerná potreba zrelého človeka na dusík je 16 ...
- (vo forme Izo... a gréckych dynamis sila, zdatnіst) izodinamії zákon, možnosť nahradiť v strave jedných múčnych prejavov inými v ekvivalentných energeticky výdatných množstvách. Pochop ja. inicioval nemecký fyziológ M. Rubner. Veľká Radianska encyklopédia
Proteínová reč, bielkoviny, zložené organické vrstvy, ktoré sú najdôležitejšou súčasťou protoplazmy živých kožných buniek. B. sú zložené z uhlia (50-55%), vody (6,5-7,5%), dusíka (15-19%), kyslého (20,0-23,5%), síry (0,3-2,5%) a iných… … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik
BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, utvrdiac, že môžem dať robotníkom a vojakom príležitosť obnoviť svoje sily a energiu v tých najpriateľskejších a najzdravších mysliach na hodinu stráženého vstupu, ktorý majú. Pri pohľade na sanatórium D. o. nedávajte... Veľká lekárska encyklopédia
OBLITERATION- (lat. obliteratio vynechanie), výraz, ktorý sa používa na označenie uzavretého, vynechania tej prázdnoty chi іnshої alebo osvietenia pre dodatočný rast látky, ktorá ide zo strany stien tohto prázdneho brlohu. Zobrazuje sa častejšie. Veľká lekárska encyklopédia
TUBERKULÓZA- Med. Tuberkulóza nie je infekčné ochorenie, ktoré sa nazýva mycobacterium tuberculosis a je charakterizované rozvojom klitinálnych alergií, špecifickými granulómami v rôznych orgánoch a tkanivách a polymorfným klinickým obrazom. Charakteristicky zranený legen. Dovіdnik іz choroba
INFEKČNÁ choroba- INFEKČNÁ choroba. Medzi Rimanmi sa slovo "infectio" používalo v ich chápaní skupiny zlých chorôb, ktoré boli sprevádzané horúčkou, často naplnenou totálnou šírkou a ležali uprostred putovania ... Veľká lekárska encyklopédia
STRAVOVANIE- JEDLO. Zmist: I. Stravovanie ako sociálne. hygienický problém. O P. diere vo svetle historického vývoja ľudskej spoločnosti....... . . 38 Problém P. v kapitalistickej spoločnosti 42 Rozmanitosť produktov P. v cárskom Rusku v SRSR ... Veľká lekárska encyklopédia
Úloha bielkovín v stravovaní, normy, dusíková bilancia, koeficient spotreby, fyziologické minimum bielkovín. Nedostatok bielkovín.
dusíková bilancia- Rozdiel je medzi množstvom dusíka, ktoré by sa v ňom malo nachádzať, a množstvom dusíka, ktoré je vidieť (dôležité v prítomnosti sechovínu a amónnych solí). Rovnako ako množstvo dusíka, ktoré prichádza, staré množstvo je vidieť, potom príde dusičkár žiarlivý. Takýto kemp využíva zdravý človek na bežné jedlo. Dusíková bilancia môže byť pozitívna (dusíka by sa malo vylučovať viac, menej) u detí, ale aj u pacientov, ktorí sa prebúdzajú po ťažkých ochoreniach. Zápornú bilanciu dusíka (vizuálny dusík je dôležitejší ako nutný) chráni pred starobou, hladom a hodinou závažných chorôb. Pri bezbielkovinovej diéte sa dusíková bilancia stáva negatívnou. Kým množstvo dusíka, ktoré je vidieť, neprestane narastať a ustáli sa približne na hodnote 4 g/dobu. Takéto množstvo dusíka sa nachádza v 25 g bielkovín. Taktiež v prípade proteínového hladovania na dobu sa do tela infiltruje asi 25 g proteínových tkanín. Minimálne množstvo bielka v zhzhі, potreba dusíkatej tekutiny, je 30-50 g / cyt, optimálne množstvo s priemernou fyzickou potrebou je ~ 100-120 g / deň.
Normy bielkovín v jedálni.
Na udržanie dusíkatej vody stačí na jeden zber vysadiť 30 – 50 g bielkovín. Prote taký kіlkіst nie zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti a zdorov'ya ľudí. Prijmite normy príjmu bielkovín pre dospelých a deti, aby ste ochránili klímu mysle, profesiu a ďalšie faktory. Dospelý s priemernou fyzickou potrebou je zodpovedný za príjem 100-120 g bielkovín na zber. Pri ťažkej fyzickej práci sa norma zvyšuje na 130-150 g. Zároveň som na pokraji, tak píšem rôzne bielkoviny stvorenia a oroseného výletu.
Nedostatok bielkovín
Zdá sa, že vštepovať trivaly viniča z jedálnička ľuďom s tukom alebo uhľohydrátmi nevedie k dôležitým zmenám v zdravotnom stave. Bezproteínové jedenie (najmä trivale) si však vyžaduje vážne poškodenie výmeny a nevyhnutne skončí smrťou tela. Zavedenie jednej z esenciálnych aminokyselín zo stravy grubov vedie k neúplnej asimilácii iných aminokyselín a je sprevádzané rozvojom negatívnej dusíkovej bilancie, nárastom, vydutím a narušením funkcií nervového systému. V očiach sa odhalili špecifické prejavy nedostatku jednej z aminokyselín, ktoré boli výsledkom bielkovín, pridania spievajúcej aminokyseliny. Takže v dôsledku prítomnosti cysteínu (alebo cystínu) je obviňovaná nepriateľská nekróza pečene, histidín - katarakta; denný príjem metionínu viedol k anémii, obezite a cirhóze pečene, šikmosti a krvácaniu u nirk. Lyzín v potrave mladých škúliacich bol sprevádzaný anémiou a náhlou smrťou (čo je syndróm bežný u starších zvierat).
Nedostatok príjmu bielkovín vedie k chorobe - "kvashiorkor", čo v preklade znamená "zlatý (alebo červený) chlapec". Choroba sa vyvíja u detí, ako keby sa zjedlo mlieko tých iných stvorení, ktoré sú kŕmené výlučne oroseným ježkom, kam patria banány, taro, proso a najčastejšie kukurica. Kwashiorkor je charakterizovaný spomalením rastu, anémiou, hypoproteinémiou (často sprevádzanou opuchom) a stukovatením pečene. U černochov sú vlasy červeno-hnedej farby. Často je choroba sprevádzaná atrofiou buniek subskapulárneho folikulu. V dôsledku toho je narušená sekrécia pankreatických enzýmov a nie je možné získať malé množstvo bielkovín, aké sa nachádzajú. Pozoruje sa, že dochádza k zvýšeniu vylučovania voľných aminokyselín z rezu. Bez radosti bude úmrtnosť detí 50-90%. Nechajte deti prežiť, bol to nedostatok bielkovín na nenávratné poškodenie fyziologických funkcií a ružovej vitality. K ochoreniu dochádza, keď je chorý človek preložený na bohatú bielkovinovú stravu, ktorá obsahuje veľké množstvo mäsa a mliečnych výrobkov. Jedným zo spôsobov riešenia problému je doplnenie rovnakých prípravkov o lyzín.
2. Preleptanie proteínov v SKT. Charakteristika peptidáz drénu, objasňujúca úlohu kyseliny chlorovodíkovej.
V potravinách je množstvo aminokyselín ešte menšie. Je dôležité, aby sa dostali do skladu bielkovín, pretože sa hydrolyzujú v sliznicovom črevnom trakte pôsobením proteázových enzýmov (peptidová skroláza). Špecifickosť substrátu týchto enzýmov spočíva v tom, že v koži dochádza k najväčšiemu štiepeniu peptidovej väzby, vyrobenej zo spievajúcich aminokyselín. Proteázy, ktoré hydrolyzujú peptidové väzby v strede proteínovej molekuly, možno klasifikovať ako endopeptidázy. Enzýmy, ktoré patria do skupiny exopeptidáz, hydrolyzujú peptidové väzby, rozpúšťajú sa s koncovými aminokyselinami. Pôsobením všetkých proteáz SHKT proteíny rozkladajú aj diakony aminokyselín, ktoré sa potom vyskytujú v bunkách tkanív.
Úloha kyseliny chlorovodíkovej bola eliminovaná
Hlavná funkcia bylinkovej sluky spočíva v tom, že proteín je preleptaný novým spôsobom. Hlavnou úlohou tohto procesu je kyselina chlorovodíková. Proteíny, ktoré sú v skúmavkách, stimulujú videnie histamín skupina proteínových hormónov gastriniv, yakі, vo vlastných rukách, vyžadujú sekréciu HCI a proenzýmu - pepsinogénu. HCI sa na hodinu reakcií usadzuje v čeľustiach plášťov šlunkových šachiet.
Dzherelom H + є H 2 3, pretože sa usadzuje v obkladalnye klitín schule z 2, ktorý difunduje v krvi, a H 2
H2Pro + CO2 → H2C03 → HCO3 - + H+
Disociácia H 2 3 za vzniku hydrogénuhličitanu až do rozpustenia, ktorý sa vďaka účasti špeciálnych proteínov pozoruje v plazme výmenou za C1- a ión H+, ktorý sa nachádza v lúmene duktu s dráhou aktívnej transport, ktorý je katalyzovaný membránovou H + / K + -ATP-ázou. V dôsledku toho sa koncentrácia protónov v lúmene trubice zvyšuje 10 6-krát. Ioni C1 - by mali byť blízko lúmenu odtoku cez chloridový kanál.
Koncentrácia HCl v shlunkovoy soci môže dosiahnuť 0,16 M, pH ktorého klesá na 1,0-2,0. Príjem bielkovín je často sprevádzaný vidinou kaluže rybieho sekrétu veľkého množstva bikarbonátu v procese prijímania HCl.
Pôsobením HCl dochádza k denaturácii proteínov, ktoré nerozpoznali tepelné spracovanie, čím sa zvyšuje dostupnosť peptidových väzieb pre proteázy. HCl môže baktericídne pôsobenie a pereskodzha požitie patogénnych baktérií v črevách. Okrem toho kyselina chlorovodíková aktivuje pepsinogén a vytvára optimálne pH pre dipepsín.
· Zviazané s kyselinou chlorovodíkovou- HCl, viazaná na bielkoviny a produkty ich preleptania. Hodnota pridruženej HCl u zdravých ľudí je 20-30 TU.
· Vilna HCl- Kyselina chlorovodíková, ktorá nie je spojená so zložkami šťavy shlunkovogo. Hodnota voľnej Hcl v norme je 20-40 TE. pH šťavy z lastúr je normálne - 1,5-2,0.
Charakteristika peptidáz v podlopatkovej dutine tenkého čreva. Zakhistický klitín vo forme peptidáz.
Ryža. 9-23. Spôsoby biosyntézy aminokyselín.
Amidi glutamín a asparagín syntetizované z dikarboxylových aminokyselín Glu a ASP (oddelenie schémy A).
- Serinštiepený 3-fosfoglycerátom, medziproduktom glykolýzy, ktorý sa oxiduje na 3-fosfopyruvát a potom transaminuje schváleným serínom (oddiel schéma B).
- Použite 2 cesty syntézy glycínu:
1) zo serínu v dôsledku účasti kyseliny listovej v dôsledku diserín serinoxymetyltransferázy:
2) v dôsledku rozdelenia enzýmu glycínsyntázy v reakcii:
- Prolín syntetizovaný z glutamátu v reverzných reakciách. Početné reakcie sa pozorujú aj počas katabolizmu rozliatia (rozdiel. schéma na str. 494).
Celkovo osem nadmerne využívaných aminokyselín, viac ako 20 aminokyselín môže byť syntetizovaných u ľudí.
Častá substitúcia aminokyselín Apr a Gic syntetizované skladacou dráhou v malých priestoroch. Viac ich nájdete za sebou.
- Syntéza arginínu je závislá od reakcií ornitínového cyklu (div. novšie pdrozdil IV);
- Histidín sa syntetizuje z ATP a ribózy. Časť imidazolového cyklu histidínu - N=CH-NH- sa rozpúšťa z purínového jadra adenínu, ktorého jadrom je ATP, molekula vzniká z atómov ribózy. Týmto spôsobom je na syntézu purínov potrebný 5-fosforibozylamín, ktorý je nevyhnutný pre syntézu histidínu.
Na syntézu mentálne substituovaných aminokyselín tyrozínu a cysteínu konzumovať esenciálne aminokyseliny fenylalanín a metionín (oddiel Zvieratá VIII a IX).
Ryža. 9-22. Zahrnutie nadbytku aminokyselín bez dusíka na úplnú cestu ku katabolizmu.
proces glukoneogenézy. Takéto aminokyseliny môžu byť pridané do skupiny glykogénne aminokyseliny.
Aktívne aminokyseliny sa v procese katabolizmu premieňajú na acetoacetát (Lіz, Leu) alebo acetyl-CoA (Leu) a môžu sa podieľať na syntéze ketolátok. Takéto aminokyseliny sú tzv ketogénne.
Množstvo aminokyselín vikoruje pre syntézu glukózy a pre syntézu ketolátok, takže v procese katabolizmu vznikajú 2 produkty - metabolit citrátového cyklu a acetoacetát (Tri, Phen, Tyr) alebo acetyl. -CoA (Ile). Takéto aminokyseliny sa inak nazývajú neplechu glykoketogénne(Obrázok 9-22, Tabuľka 9-5).
Anaplerotické reakcie
Bezdusíkové prebytky aminokyselín zástupných sa používajú na doplnenie počtu metabolitov v hlavnej ceste ku katabolizmu, pretože sa používajú na syntézu biologicky aktívnych rečí. Takéto reakcie sa nazývajú anaplerotické. U dieťaťa 9-22 bolo pozorovaných päť anaplerotických reakcií:
Enzým pyruvátkarboxyláza (koenzým - biotín), ktorý katalyzuje reakciu, prejavy v pečeni a m'yazakh.
2. Aminokyseliny → Glutamát → α-ketoglutarát
Transformácia prebieha v bohatých tkanivách pod vplyvom glutamátdehydrogenázy alebo aminotransferáz.
3. 
Propionyl-CoA a potom sukcinyl-CoA sa môžu tiež podieľať na rozklade vyšších mastných kyselín s nepárovým počtom atómov uhlíka (oddiel 8).
4. Aminokyseliny → Fumarát
5. Aminokyseliny → Oxalacetát
Reakcie 2, 3 sa nachádzajú vo všetkých tkanivách (pečeňový krém a m'yazyv), pruvátová karboxyláza je denne a reakcie 4 a 5 sú hlavne v pečeni. Reakcie 1 a 3 (obr. 9-22) - hlavné anaplerotické reakcie
Oxidáza L-aminokyselín
Enzým bol odhalený v pečeni a nirkach oxidáza L-aminokyselín, budovanie deaminácie L-aminokyselín (div. schéma napr. strana).
Koenzým v tejto reakcii je FMN. Príspevok oxidázy L-aminokyseliny k deaminácii nie je očividne významný, ale zdá sa, že optimum leží v prostredí kaluže (pH 10,0). V klitínoch je pH média blízke neutrálnemu, aktivita enzýmu je dokonca nízka.
D-aminokyselinová oxidáza odhalené aj v nirkah a pekárstve. Ce FAD je úhorový enzým. Optimálne pH cієї oxidázy leží v neutrálnom prostredí, takže enzým je aktívny, nižšia oxidáza L-aminokyselín. Úloha oxidázy D-aminokyselín je malá, pretože počet D-izomérov v tele je extrémne malý, pretože proteíny a proteíny ľudských tkanív a tvorov obsahujú iba prirodzené L-aminokyseliny. Mimochodom, oxidáza D-aminokyselín ich viaže na rovnaký L-izomér (obr. 9-8).
10. Transaminácia: schéma procesu, enzýmy, biorol. Biorola AdAT a AST a klinický význam ich prejavov v krvnej seróze.
Transaminácia
Transaminácia - reakcia prenosu α-aminoskupiny z aminokyseliny na α-ketokyselinu, po ktorej sa vytvorí nová ketokyselina a nová aminokyselina. Vyrovnávacia konštanta väčšieho počtu takýchto reakcií je blízka jednej (K p ~ 1,0), takže proces transaminácie je ľahko obrátený (oddiel. Schéma A).
Reakcie sú katalyzované enzýmami aminotransferázami, ktorých koenzýmom je pyridoxalfosfát (PF) – podobne ako vitamín B 6 (pyridoxín, div. sekcia 3) (div. schéma B).
Aminotransferázy sa detegujú v cytoplazme aj v mitochondriách bunkových eukaryotov. Okrem toho sa mitochondriálne a cytoplazmatické formy enzýmov vyznačujú fyzikálnymi a chemickými vlastnosťami. V ľudských klitínoch sa našlo viac ako 10 aminotransferáz, ktorých substrátová špecifickosť je sporná. Mayzhe všetky aminokyseliny môžu vstúpiť do transaminačnej reakcie, pre trochu lyzínu, treonínu a prolínu.
Schéma A
reakčný mechanizmus
Aminotransferázy sú klasickým príkladom enzýmov, ktoré katalyzujú reakcie prebiehajúce mechanizmom typu „pong-pong“ (oddiel 2). Pri takýchto reakciách je prvý produkt zodpovedný za aktívne miesto enzýmu;
Aktívna forma aminotransferáz sa metabolizuje v dôsledku adície pyridoxalfosfátu na aminoskupinu lyzínu s mystickou aldimínovou väzbou (obr. 9-6). Lyzín na pozícii 258 vstupuje do skladu aktívneho miesta enzýmu. Okrem toho sa medzi enzýmom a pyridoxalfosfátom rozpúšťajú iónové väzby v dôsledku účasti nabíjacích atómov prebytku fosfátu a dusíka v pyridínovom kruhu koenzýmu.
Postupnosť transaminačných reakcií je uvedená nižšie.
- V prvom štádiu, až po pyridoxalfosfát v aktívnom centre enzýmu, aminoskupina pochádza z prvého substrátu, aminokyselín, pre ďalšiu aldimínovú väzbu. Komplex enzým-pyridoxum-minfosfát a ketokyselina, prvý produkt reakcie, sa rozpustia. Tento proces zahŕňa prechodné prijatie 2 Schiffových báz.
- V ďalšom štádiu sa komplex enzým-pyridoxamín fosfát spojí s ketokyselinou (ďalší substrát) a opäť prostredníctvom 2 Schiffových zásad prenesie aminoskupinu na ketokyselinu. V dôsledku toho sa enzým vráti späť do svojej natívnej formy a vytvorí sa nová aminokyselina, ďalší produkt reakcie. Hoci aldehydová skupina pyridoxalfosfátu nie je obsadená aminoskupinou substrátu, zakladá Schiffovu bázu (aldimín) s ε-aminoskupinou lyzínového radikálu v aktívnom centre enzýmu (božská schéma na str. 471 ).
Ornitínový cyklus
Sechovin je hlavným terminálnym produktom výmeny dusíka, v sklade akéhokoľvek organizmu je vidieť, že sa vyprodukuje až 90 % celkového dusíka (obr. 9-15). Vylučovanie sechovínu je normálne na 25 g / deň. S nárastom počtu bielych, ktorí mu podľahnú, sa zvyšuje vylučovanie sechovínu. Sechovín je syntetizovaný menej v pečeni, čo bolo pridané viac doslidah I.D. Pavlova. Poškodenie pečene a narušenie syntézy sechoviní vedie k podpore amoniaku a aminokyselín (nasamped, glutamín a alanín) v krvi a tkanivách. V 40. rokoch 20. storočia nemeckí biochemici G. Krebs a K. Hanseleit zistili, že syntéza sechovínu je cyklický proces, ktorý pozostáva z niekoľkých etáp, ktorých kľúčovým dôvodom je uzavretie cyklu, ornitín. K procesu syntézy sechoviní, ktorý prijal meno "ornitínový cyklus", alebo „Krebsov-Henseleitov cyklus“.
Reakcie na syntézu sechovínu
Sechovin (karbamid) - najnovší amid kyseliny uhličitej - pomsta 2 atóm dusíka. Jerelom jedného z toho є amoniak, ktorý sa viaže v pečeni oxidom uhličitým na roztoky karbamoylfosfátu pid deiyu karbamoylfosfátsyntetázy I (oddiel. Schéma A nižšie).
V počiatočnej reakcii argininosukcinátsyntetáza viaže citrulín na aspartát a premieňa argininosukcinát (kyselina argininoburstynová). Tento enzým bude vyžadovať ióny Mg 2+. Reakcia využíva 1 mol ATP a obnoví sa energia dvoch makroenergetických väzieb. Aspartát - zherelo ďalší atóm k dusíku sechovin(Div. Schéma A na str. 483).
Arginín podlieha hydrolýze pôsobením arginázy, s ktorou sa rozpúšťajú ornitín a sechovín. Kofaktory argináza є ióny Ca2+ alebo Mn2+. Vysoké koncentrácie ornitínu a lyzínu, ktoré sú štrukturálnymi analógmi arginínu, zhoršujú aktivitu tohto enzýmu:
Úplne sa rovná syntéze sechovanu:
CO 2 + NH 3 + aspartát + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarát + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.
Amoniak, ktorý je podporovaný karbamoylfosfátsyntetázou I, sa dodáva do pečene spolu s krvou žily. Úloha iných gerel, vrátane gnuchka deaminácie kyseliny glutámovej v pečeni, je podstatne menšia.
Aspartát, potrebný na syntézu arginínnocinátu, sa rozpúšťa v pečeni transamináciou
alanín s oxalacetátom. Alania by mala byť hlavná hodnosť m'yazіv a črevný klitín. Jerel oxalacetát, ktorý je potrebný pre reakciu, sa môže premeniť na fumarát, ktorý sa absorbuje v reakciách ornitínového cyklu. V dôsledku dvoch reakcií citrátového cyklu dochádza k premene fumarátu na oxalacetát, pričom dochádza k rozpusteniu aspartátu (obr. 9-17). V takom rangu s ornitinovým cyklom obväzov regeneračný cyklus aspartátu z fumarátu. Pir káď, ktorá je v tomto cykle stanovená pre alanín, vikorizuje pre glukoneogenézu.
Ďalším využitím aspartátu pre ornitínový cyklus je transaminácia glutamátu oxaloacetátom.
albinizmus
Príčinou metabolického poškodenia je vrodená chyba tyrozinázy. Tento enzým katalyzuje premenu tyrozínu na DOPA na melanocytoch. V dôsledku defektu tyrozinázy je narušená syntéza melanínových pigmentov.
Klinicky preukazujúci albinizmus (lat. album- biela) - vzhľad pigmentácie kože a vlasov. Chorí ľudia majú často znížený pocit naliehavosti a obviňujú strach zo svetla. Trivale perebuvannya také neduhy pіd vіdkritim slnko viesť k rakovine shkіri. Výskyt ochorení je 1:20 000.
fenylketonúria
V pečeni zdravých ľudí sa malá časť fenylalanínu (~10 %) premieňa na fenyl-laktát a fenylacetylglutamín (obr. 9-30).
Táto cesta katabolizmu fenylalanínu sa stáva hlavnou v prípade poškodenia hlavnej cesty - konverzie na tyrozín, ktorá je katalyzovaná fenylalanín droxylázou. Táto porucha je sprevádzaná hyperfenilalaninémiou a zmenami v krvi a krvnom obehu spolu s alternatívnymi metabolitmi: fenylpyruvát, fenylacetát, fenyllaktát a fenylacetylglutamín. Defekt fenylalanín droxylázy môže viesť k infekcii fenylketonúriou (PKU). Existujú 2 formy PKU:
· Klasická PKU- Spadkovy choroba spojená s mutáciami v géne fenylalanín droxylázy, ktorá môže viesť k zníženiu aktivity enzýmu alebo k novej inaktivácii. Pri tejto koncentrácii fenylalanín stúpa v krvi 20-30-krát (v norme - 1,0-2,0 mg / dl), v sekcii - 100-300-krát v norme (30 mg / dl). Koncentrácia fenylpyruvátu a fenyllaktátu v sekcii dosahuje pri bežnom dennom príjme 300-600 mg/dl.
· Najzávažnejšie prejavy PKU - poškodenie ružového a telesného vývinu, syndróm sudománie, poškodenie pigmentácie. Počas trvania blaženosti sa neduhy nedožívajú až 30 rokov. Výskyt ochorení je 1:10 000 novorodencov. Choroba klesá autozomálne recesívnym spôsobom.
· Ťažké prejavy PKU spojené s toxickým ochorením na mozgových bunkách s vysokou koncentráciou fenylalanínu, fenylpyruvátu, fenyllaktátu. Vysoké koncentrácie fenylalanínu blokujú transport tyrozínu a tryptofánu cez hematoencefalickú bariéru a stimulujú syntézu neurotransmiterov (dopamín, norepinefrín, serotonín).
· Možnosť FKU(koenzým-dependentná hyperfenilalanémia) – nedávne mutácie v génoch, ktoré riadia metabolizmus H 4 BP. Klinické prejavy sú blízke, ale nevyhýbajú sa prejavom klasickej PKU. Frekvencia ochorenia je 1-2 chrípky na 1 milión novorodencov.
· H 4 BP je nevyhnutný pre hydroxidové reakcie nielen na fenylalanín, ale aj na tyrozín a tryptofán, ktoré pri nečinnosti koenzýmu narušia metabolizmus všetkých 3 aminokyselín, vrátane syntézy neurotransmiterov. Choroba je charakterizovaná ťažkým neurologickým poškodením a predčasnou smrťou ("zlomyseľná" PKU).
Progresívnemu zhoršovaniu romantického a fyzického vývoja u detí trpiacich FKU sa dá vyhnúť diétou aj nízkou dávkou alebo vysokou dávkou fenylalanínu. Je to ako táto bujarosť, opäť po ľuďoch dieťaťa bude milovaný úbohý mozog. Je dôležité, že chlad v krčme môže byť oslabený po 10. storočí (dokončenie procesov pri myelinizácii mozgu), prote v Dánsku v hodine bohatých pediatrov shilyayutsya na bіk "dovіchnoї єti".
Na diagnostiku PKU sa vikorysty používajú rôznymi metódami a metódami na detekciu patologických metabolitov v sekcii, pričom sa určuje koncentrácia fenylalanínu v krvi tejto sekcie. Defektný gén spojený s fenylketonúriou môže byť detegovaný u fenotypicky normálnych heterozygotných nosičov pre dodatočný test tolerancie na fenylalanín. Pre tento obstezhuvannoy dať natche 10 g fenylalanínu na prvý pohľad, potom odobrať vzorky krvi v intervaloch jedného roka, v ktorom je namiesto toho predpísaný tyrozín. V norme je koncentrácia tyrozínu v krvi po predilekcii fenylalanínu výrazne vyššia, nižšia u heterozygotných nosičov génu fezhilketonúrie. Tento test je víťazný v genetickom poradenstve pre diagnostiku rizika ľudí s chorým dieťaťom. Bola vyvinutá skríningová schéma na detekciu novorodencov s PKU. Citlivosť na test je prakticky 100%.
Budova klenot
Hém sa tvorí z dvojmocného iónu a porfyrínu (obr. 13-1). Základom štruktúry porfyrínov je porfín. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, zviazané medzi sebou s methenovyh mystki (obr. 13-1). Na úhoroch sa podľa štruktúry náhrad v kiltsy piroli rozlišujú šprotové typy porfyrínov: protoporfyríny, etioporfyríny, mezoporfyríny a koproporfyríny. Protoporfyríny sú prekurzormi porfyrínov typu reshti.
Hemi rôzne biele sa môžu vypomstiť odlišné typy porfyríny (oddiel 6). Tieto hemoglobíny obsahujú protoporfyrín IX, ktorý má 4 kovové, 2 vinylové radikály a 2 prebytok kyseliny propiónovej. Zalіzo v tých znahoditsya pri vіdnovlemu stanі (Fe+2), že po'yazane dve kovalentné a dve koordinačné väzby s atómami dusíka pyrolových kruhov. Počas oxidácie sa hem premieňa na hematín (Fe 3+). Najväčší počet hemu možno nájsť v erytrocytoch naplnených hemoglobínom, malígnych bunkách, ktorými môže byť myoglobín, a pečeňových bunkách prostredníctvom vysokého objemu cytochrómu P 450 v nich.
Regulácia biosyntézy hemu
Regulačná reakcia syntézy hemu katalyzuje enzým aminolevulinátsyntázu ochudobnený o pyridoxal. Rýchlosť reakcie je regulovaná alostericky a rovnakou transláciou k enzýmu.
Alosterický inhibítor a korepresor na syntézu aminolevulinátsyntázy a hemu (obr. 13-5).
V retikulocytoch je syntéza tohto enzýmu v štádiu translácie regulovaná. Pri iniciácii mRNA, ktorá kóduje enzým, є
Ryža. 13-5. Regulácia syntézy hemu a hemoglobínu. Klenot za princípom negatívu zvorotny zv'azku inhibíciou aminolevulinátsyntázy a aminolevulinátdehydratázy a indukciou translácie α- a β-lanciuge na hemoglobín.
sekvencia nukleotidov, ktorá vytvára vlásenkovú slučku, ako sa nazýva citlivý prvok (v angličtine, prvok reagujúci na železo, IRE) (obr. 13-6).
Pri vysokých koncentráciách fyziologického roztoku v klitínoch tvorí komplex s prebytkom cysteínu regulačného slinného proteínu. Súhra bay s regulačným enzýmom viažucim proteínom vedie k zníženiu sporidity tohto proteínu k IRE-prvku mRNA, ktorý kóduje aminolevulinátsyntázu, ak pokračovaniu translácie (obr. 13-6, A). Pri nízkych koncentráciách slín sa slinný proteín spája so slinným elementom, ktorý sa nachádza na 5'-netranslatovanom konci mRNA a translácia aminolevulinátsyntázy je halucinovaná (obr. 13-6, B).
Aminolevulinátdehydratáza je tiež alostericky inhibovaná hemom, hoci aktivita tohto enzýmu môže byť 80-krát väčšia ako aktivita aminolevulinátsyntázy, aj keď to nemá veľký fyziologický význam.
Nedostatok pyridoxalfosfátu a liekových prípravkov, ako aj ich štruktúrnych analógov, znižuje aktivitu aminolevulinátsyntázy.
Syntéza bilirubínu
V REM klitínoch je hém v zásobe hemoglobínu oxidovaný molekulárnou kyselinou. V reakciách sa následne pozoruje vznik metínovej škvrny medzi 1. a 2. pyrolytickým hemovým kruhom s ich adíciami, štiepenie zálivky a proteínovej časti a oranžový pigment bieleho rubínu.
Bіlіrubіn- toxická, tučná reč, schopná ničiť fosforylačný oxid v klitínoch. Obzvlášť citlivé sú niektoré bunky nervového tkaniva.
Vidieť bіlіrubіnu
Z klitín retikulo-endotelového systému bilirubín je spotrebovaný krvou. Tu sa v komplexe nachádza víno albumín plazma, v bohato menšom počte - v komplexoch s kovmi, aminokyselinami, peptidmi a inými malými molekulami. Zriadenie takýchto komplexov neumožňuje vidieť biely rubín z časti. Bilirubín v komplexe s albumínom je tzv vilny(nekonjugácie) alebo nepriamy bilirubínu.
Čo je priamy a nepriamy bilirubín?
Krvný sérový bilirubín sa delí na dve frakcie (rôzne): priamu a nepriamu, v závislosti od výsledku laboratórnej reakcie so špeciálnym činidlom (diazoreaktívne). Nepriamy bilirubín je netoxický bilirubín, ktorý bol nedávno zmiešaný s hemoglobínom, ale ešte sa nedostal do kontaktu s pečeňou. Priamy bilirubín - ce bilirubín, neshkodzheniya v pečeni a prípravky na zavedenie z tela.
28. Zhovtyanitsy
V našich náladách sa namiesto bilirubínu hýbe krv. Pri dosiahnuteľnej spevnej koncentrácii vín látky difundujú a prechádzajú do žltej farby. Pozhovtіnnya tkaniny cez vіdkladennya v nich bilirubín je tzv. Zhovtyanitsa. Klinicky sa zhovtyanitsya môže objaviť až do hodiny, kým koncentrácia bilirubínu v krvnej plazme neprekročí hornú hranicu normy viac ako 2,5-krát, tobto. nestaňte sa vichy pri 50 µmol/l.
Novorodenec Zhovtyanitsa
Čiastočne odlišné typy hemolytických zhovtyanitsya novorodencov - "fyziologické zhovtyanitsya", ktorý je strážený v prvých dňoch života dieťaťa. Dôvodom zvýšenia koncentrácie nepriameho bilirubínu v krvi je zrýchlenie hemolýzy a nefunkčnosť proteínov a enzýmov v pečeni, ktoré sú zodpovedné za deštrukciu, konjugáciu a sekréciu priameho bilirubínu. U novorodencov nie je aktivita UDP-glukuronyltransferázy menej znížená a syntéza ďalšieho substrátu konjugačnej reakcie, UDP-glukuronátu, je nedostatočne aktívna.
UDP-glukuronyltransferáza je zjavne indukujúci enzým (oddiel 12). Je potrebné podávať liek fenobarbital s fyziologickým zhovtyanitsa, ktorý vyvoláva takéto bulo, ako je opísané v časti 12.
Jednou z neprijateľných podmienok "fyziologického zhovtyanitsy" je bilirubínová encefalopatia. Ak koncentrácia nekonjugovaného bilirubínu presiahne 340 µmol/l, žily prechádzajú cez hematoencefalickú bariéru mozgu a spôsobujú poškodenie.
Mikrozomálna oxidácia
Mikrozomálne oxidázy sú enzýmy lokalizované v hladkých membránach ER, ktoré fungujú v komplexe s dvoma postmitochondriálnymi CPE. Enzýmy, ktoré katalyzujú adíciu jedného atómu molekuly Pro 2 so zahrnutím druhého atómu do oxidovanej reči, odobrali názov mikrozomálne oxidázy namiesto zmiešanej funkcie oboch mikrozomálnych monooxygenáz. Oxidácia za účasti monooxygenázových spevov, zástupných prípravkov a mikrozómov.
Fungovanie cytochrómu P 450 Molekulárna kyselina v tripletovom mlyne je zjavne inertná a nie je vytvorená v interakcii s organickými materiálmi. Aby sa rozvinula budovanie kyslej reakcie, je potrebné ju premeniť na jednoročný systém námestnej fermentácie. K tomu patrí monooxygenázový systém, ktorý pomstí cytochróm P 450. Väzba v aktívnom centre na cytochróm P 450 lipofilnej reči RH a molekuly okysľujúce oxidovú aktivitu enzýmu.
Jeden atóm kyseliny má 2 e a transformuje sa na Pro2-formu. Donorom elektrónov je NADPH, ktorý je oxidovaný NADPH-cytochróm P 450 reduktázou. Asi 2- interakcia s protónmi: Asi 2- + 2H + → H 2 O, a voda sa rozpustí. Ďalší atóm molekuly kyseliny je zahrnutý pred substrátom RH, ktorý spĺňa hydroxylovú skupinu reči R-OH (obr. 12-3).
Úplne rovnaká reakcia hydroxylácie reči RH mikrozomálnymi oxidačnými enzýmami:
RH + O2 + NADPH + H + → ROH + H20 + NADP +.
Substráty P 450 môžu byť bohaté na hydrofóbne prejavy, a to ako exogénne (lieky, xenobiotiká), tak aj endogénne (steroidy, mastné kyseliny a iné) látky.
Zapojenie cytochrómu P 450 tak v dôsledku prvej fázy vedie k modifikácii reči etablovanými funkčnými skupinami, čo podporuje diverzitu hydrofóbnej časti. V dôsledku modifikácie môže molekula stratiť biologickú aktivitu, prípadne vyvolať tvorbu aktívnej časti, spodnej reči, ktorá akoby vymizla.
Uvoľňovanie n-krezolu a fenolu
Pôsobením enzýmov v baktériách z aminokyselín tyrozínu môže byť fenolkrezol metabolizovaný mikróbmi (obr. 12-9).
Produkty, ktoré boli namočené cez portálnu žilu, idú do pece, dekongescia fenolu a krezolu sa môže konjugovať s prebytkom kyseliny sírovej (FAPS) alebo s kyselinou glukurónovou v sklade UDP-glukuronátu. Reakciu konjugácie fenolu a krezolu s FAPS katalyzuje enzým sulfotransferáza (obr. 12-10).
Konjugácia glukurónových kyselín s fenolom a krezolom sa podieľa na enzýme UDP-glukuronyltransferáza (obr. 12-11). Produkty konjugácie sú dobre dispergované vo vode a odstránené z rezu cez nirky. Nárast počtu konjugátov kyseliny glukurónovej s fenolom a krezolom je znázornený v časti so zvýšením produkcie hniloby bielkovín v črevách.
Ryža. 12-8. Zneshkodzhennya benzantracén. E 1 - enzým mikrozomálneho systému; E2 - hydrát epoxidu.
Utvorennya, že zneshkodzhennya іndolu ta skatolu
V črevách mikroorganizmy metabolizujú indol a skatol s aminokyselinou tryptofán. Baktérie ničia tryptofán a zanechávajú nedostatočne nakrútenú kruhovú štruktúru.
Indol sa rozpúšťa v dôsledku štiepenia baktériami modrej lancety, možno ho vidieť v seríne alebo alaníne (obr. 12-12).
Skatol a indol sú spotrebované pečeňou v štádiu 2. V dôsledku mikrozomálnej oxidácie smradu sa na chrbte hromadí hydroxylová skupina. Indol teda prechádza do indoxylu a potom vstupuje do reakcie konjugácie s FAPS, čo uľahčuje kyselinu indoxylsírovú, silu draslíka, čo odobralo názov zvieracieho indikánu (obr. 12-13).
E. Indukcia chladiacich systémov
Mnohé enzýmy, ktoré sa zúčastňujú prvej a ďalších fáz života, sú proteíny, ktoré sú indukované. Dokonca aj v dávnych dobách, cár Mithridates, vediac, že je možné systematicky užívať malé dávky alkoholu, môžete uniknúť ťažkej otrave. „Efekt Mitridata“ je založený na indukcii speváckych systémov (tabuľka 12-3).
V pečeňových EP membránach má cytochróm P 450 viac (20 %), nižšie membránové väzbové enzýmy. Fenobarbital aktivuje syntézu cytochrómu P 450, UDP-glukuronyltransferázy a epoxidhydrolázy. Napríklad u tvorov, ktorým bol injikovaný induktor fenobarbitalu, sa plocha membrány EP zväčšuje, takže dosahuje 90 % všetkých membránových štruktúr buniek a v dôsledku toho sa zvyšuje počet enzýmov, ktoré sa podieľajú na xenobiotikách a toxických prejavoch.
Počas chemoterapie zlých procesov účinnosť tváre často klesá krok za krokom. Nad nimi sa rozvíja mnohorakosť lekárskej vytrvalosti, tobto. stabilita nie je len na rovnakom lieku, ale na celkovo nízkej hladine iných liekov. Je dôležité, aby protinádorové pery indukovali syntézu P-glykoproteínu, glutatión transferázy a glutatiónu. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut alebo aktivovať syntézu P-glykoproteínu, ako aj enzýmovú syntézu glutatiónu, čo podporuje účinnosť chemoterapie.
Kovy sú induktory syntézy glutatiónu a nízkomolekulárneho proteínu metalotioneínu, ktorý môže obsahovať SH-skupiny, ktoré na ne pôsobia. Výsledkom je, že odolnosť buniek voči telu je nechutne vysoká.
Nárast počtu glutatióntransferáz zvyšuje zdravie organizmu k rastu stavu starého prostredia. Indukcia enzýmu vysvetľuje účinok antikarcinogénneho účinku na hodinu preťaženia nízkych lekárskych rečí. Okrem toho induktory syntézy glutatión transferázy - normálny metabolizmus - štátne hormóny, jódtyronín a kortizol. Katecholamíny fosforylujú glutatióntransferázu cez systém adenylylcyklázy a podporujú jej aktivitu.
Množstvo rečových zlúčenín, vrátane tých (napríklad dôležité kovy, polyfenoly, S-alkyl až glutatión, dekyselinové herbicídy), inhibuje glutatión transferázu.
37. Konjugácia – ďalšia fáza vývinu reči
Ďalšou fázou premeny reči je reakcia konjugácie, pri ktorej sa pridáva k funkčným skupinám, ktoré sa v prvom štádiu rozpúšťajú, menším molekulám alebo skupinám endogénneho účinku, ktoré zvyšujú hydrofilitu a menia toxicitu (tabuľka 2).
UDP-glukuronyltransferáza
Uridíndifosfát (UDP)-glukuronyltransferáza je lokalizovaná hlavne v ER, aby pridala prebytočnú kyselinu glukurónovú do rečovej molekuly, štiepenú počas mikrozomálnej oxidácie (obr. 12-4).
V divokom pohľade je reakcia na účasť UDP-glukuronyltransferázy napísaná takto:
ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
Sulfotransferáza
Zmeňte témy "Výmena reči a energia. Stravovanie. Hlavná výmena.":1. Výmena reči a energie. Stravovanie. anabolizmus. Katabolizmus.
2. Proteíny a jogová úloha organizmu. Koeficient hodnotenia pre Rubnera. Pozitívna dusíková bilancia. Negatívna dusíková bilancia.
3. Lipidová a jogová úloha organizmu. Zhiri. Klitinné lipidy. Fosfolipidy. cholesterolu.
4. Hnedý tuk. Tukové tkanivo bóraxu. Plazmatické lipidy. Lipoproteíny. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Úloha organizmu v sacharidoch. Glukóza. Glykogén.
8. Úloha výmeny reči pri zabezpečovaní energetických potrieb organizmu. Fosforylačný koeficient. Kalorický ekvivalent kyslého.
9. Metódy hodnotenia energetického vitrátu tela. Priama kalorimetria. Nepriama kalorimetria.
10. Hlavná burza. Rivnyannya až do rozrahunka hodnoty hlavnej výmeny. Zákon povrchu tela.
Proteíny a jogová úloha organizmu. Koeficient hodnotenia pre Rubnera. Pozitívna dusíková bilancia. Negatívna dusíková bilancia.
Úloha bielkovín, tukov, sacharidov, minerálov a vitamínov v metabolizme
Potrebné telom v plastickej reči Môžete byť spokojní s touto minimálnou úrovňou vášho príjmu, ktorá vám umožní minúť štrukturálne bielkoviny, lipidy a sacharidy. Spotreba Qi jednotlivého vkladu v dôsledku faktorov, ako je osoba, zdravotný stav, intenzita a druh práce.
Ľudia sú odoberaní zo skladu produktov grub a odoberaní z nich plastické prejavy, minerálna reč a vitamíny.
Proteíny a ich úloha v tele
Proteíny v tele dokúpiť na stanici bez prerušenia túto aktualizáciu. Zdravý zrelý človek má množstvo bielkovín, ktoré boli rozdelené na jedlo, zdravé množstvo novo syntetizovaných. Tvory si dokážu zo skladu aminokyselín odobrať dusíka menej ako telo s bielkovinami. Desať aminokyselín z 20 (valín, leucín, izoleucín, lyzín, metionín, tryptofán, treonín, fenylalanín, arginín a histidín) si telo nedokáže v prípade nedostatku syntetizovať. Aminokyseliny Qi sa nazývajú esenciálne. Ostatných desať aminokyselín (náhradiek) nie je pre život menej dôležitých, tie nižšie sú nenahraditeľné a pri nedostatočnom príjme iných aminokyselín sa môžu v tele syntetizovať smrady. Významným činiteľom výmeny bielkovín v organizme je opakovaná recyklácia (reutilizácia) aminokyselín, ktoré vznikli pri rozklade niektorých molekúl bielkovín na syntézu iných.
Shvidkіst razpadu, že novlennya bіlkіv telo za to stojí. Na začiatku rozpadu hormónov peptidovej povahy sa stáva miernym alebo stredným, krvná plazma biela - asi 10 deb, biela m'yaziv - asi 180 deb. Pre priemerného človeka sú všetky bielkoviny v tele človeka upravené na 80 decibelov. O celkovom množstve bielkovín, ktoré sa po uznaní rozpadu nadobro posudzuje podľa množstva dusíka, ktorý pochádza z tela človeka. Proteín má takmer 16% dusíka (tobto v 100 g bielkovín - 16 g dusíka). Týmto spôsobom, keď telo vidí 1 g dusíka, rozloží 625 g bielkovín. Pre dobrotu, telo dospelých ľudí je vidieť takmer 3,7 g dusíka. Z týchto údajov je zrejmé, že hmotnosť proteínu, ktorý sa po rozpoznaní novej skazy pre výrobu stáva 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, alebo 0,028 - 0,075 g dusíka na 1 kg telesného tuku. na výrobu ( koeficient pre Rubnera).
Ako množstvo dusíka, ktoré sa dostane do tela s ježkom, množstvo dusíka, ktoré sa dostane do tela, je zvykom brať do úvahy, že telo je v tábore obsah dusíka. Pri výkyvoch, ak je v tele viac dusíka, je vidno, že je nižší, aby sa o tom hovorilo pozitívna dusíková bilancia(Zatrimka, zadržiavanie dusíka). Tak sa staňte osobou s nárastom hmoty m'yazovoi tkaniva, počas obdobia rastu tela, vagíny, obliekania po dôležitej chorobe, ktorá vychádza.
Tábor s určitým množstvom dusíka, ktorý sa do tela dostáva, odovzdáva jeho príjem do tela, je tzv negatívna dusíková bilancia. Môže sa nesprávne umiestniť pri jedení s neschopnými bielkovinami, ak telo neobsahuje žiadne s esenciálnych aminokyselín s hladovaním bielkovín alebo s úplným hladovaním.
Proteíny, ktoré sú zástupné v organizmoch v perzskej čiernej ako plastická reč, v procese ich ničenia poskytujú energiu na syntézu ATP v klitínoch a uvoľňovanie tepla.
METABOLIZMUS BILKIV
Proteíny sú nenahraditeľnou zložkou ježka. Na vіdmіnu vіd blіkіv - sacharidy a tuky nie sú základnými zložkami tuku. Shchodobovo sprozhivatsya takmer 100 g zrelého zdravého človeka. Kharchovі proteíny - hlavný zdroj dusíka pre telo. In sensi ekonomický proteín je najdrahšou zložkou potravy. Preto je dôležité aj v histórii biochémie a medicíny, že boli stanovené normy bielkovín v stravovaní.
V štúdiách Karla Voita boli normy pre redukciu grub proteínu stanovené na 118g/dobu, sacharidy - 500g/dobu, tuk 56g/dobu. M. Rubner ako prvý upozornil, že 75 % dusíka v tele je v sklade bielkovín. Vіn slav dusíková bilancia (v závislosti od toho, koľko dusíka človek minie na jedlo a koľko dusíka sa pridáva).
Zrelý zdravý človek sa bojí dusíková bilancia - "nulová dusíková bilancia"(Množstvo dusíka zavedeného do tela potvrdzuje množstvo prijatého dusíka).
pozitívna dusíková bilancia(dodatočné množstvo dusíka zavedené do tela je menšie, tým je menšie množstvo prijatého). Iba v tele, počas rastu alebo s vývojom proteínových štruktúr (napríklad v období starnutia s ťažkými chorobami alebo s rastom m'yazovoi masi).
Negatívna dusíková bilancia(dodatočné množstvo zvieraťa privedené do tela dusíkom, nižšie množstvo získaného). Pozor na nedostatok bielkovín v tele. Dôvody: nedostatočný počet bielych v їzhі; choroba, ktorá je sprevádzaná vzostupom kolapsu belochov.
V histórii biochémie sa experimenty uskutočňovali, keď človek dostával menej sacharidov a tukov („bezproteínová diéta“). Myseľ vibrovala dusíkovou rovnováhou. Po niekoľkých dňoch vylučovania sa dusík v tele zmenil na rovnakú hodnotu a potom sa v deň pôstu zvýšil trikrát: osoba prijala 53 mg dusíka na kg vody za dobu (približne 4 g dusíka za dobu). Tsya kіlkіst dusík vіdpovіdaє cca 23-25g bielkovín na dobu. Hodnota Qiu sa nazývala „KOEFICIENT ZODPOVEDNOSTI“. Na druhý deň sa do stravy pridalo 10 g bielkovín a v tom čase sa zvýšil prísun dusíka. Ale všetky rovnaké posterіgavsya negatívna bilancia dusíka. Todi v zhu začal pridávať 40-45-50 g bielkovín na výrobu. Pri takomto obsahu bielkovín v ježkovi nulová dusíková bilancia (dusíková bilancia sa rovná). hodnotu qiu (40-50 g bielkovín za dobu) sa nazývalo FYZIOLOGICKÉ MINIMUM BILK.
V roku 1951 bol proponovaný podiel bielkovín v stravovaní: 110-120 g bielkovín na jedlo.
V danú hodinu sa zistilo, že 8 aminokyselín je esenciálnych. Konečná potreba esenciálnych aminokyselín pre pokožku je 1-1,5 g a celé telo potrebuje na tvorbu 6-9 gramov esenciálnych aminokyselín. Je preskúmané odstránenie esenciálnych aminokyselín z rôznych potravinových produktov. Preto môže byť fyziologické minimum bielkovín pre rôzne produkty rôzne.
Koľko bielkovín potrebujete na zvýšenie dusíka? 20 gr. vaječný bielok alebo 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi mlieko, alebo 30 gr. biele zemiaky alebo 67 UAH. bielka pšeničného borošnu. Vaječný bielok má novú sadu aminokyselín. Pri konzumácii hustých bielkovín je potrebné viac bielkovín na naplnenie fyziologického minima. Skonzumujte menej pre ženu (58 gramov na dobu), menej pre osobu (70 g bielkovín na dobu) - dané americkými normami.
TRÁVENIE TOHO BIELEHO BILKIVU V GI trakte
Predávkovanie nie je povolené pred procesmi metabolizmu, úlomky telo berie do úvahy (podľa množstva klírensu tkaniva duct-intestinal traktє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - drvenie (štiepenie) veľkých molekúl pikantných prejavov na malé štandardné monoméry, ako je nasávanie na streche. Farba reči v dôsledku preleptania už zlepšila druhovú špecifickosť. Ale energetické zásoby, ktoré sa ukladajú v dutinách na vyprážanie a potom ich telo zastupuje.
Všetky bylinné procesy sú hydrolytické, takže nevedú k veľkému plytvaniu energiou – smrad neoxiduje. Do ľudského tela sa vstrebe približne 100 g aminokyselín, ktoré sa nachádzajú v krvi. Ďalších 400 g aminokyselín by sa malo dostať do krvného obehu kvôli rozkladu ich telesných bielkovín. All qi 500 g aminokyselín s metabolickým poolom aminokyselín. 400 gramov vikoru sa používa na syntézu bielkovín v tele človeka a 100 g krupice sa rozdrví na konečné produkty: sechovín, CO 2. V procese rozkladu sa pre telo vytvárajú aj potrebné metabolity, ako cesta k zlepšeniu funkcií hormónov, mediátorov v rôznych procesoch a inej reči (napr.: melanín, hormóny adrenalín a tyroxín).
V prípade pečeňových bielkov by obdobie relapsu malo byť 10 dní. Pre m'azovih bielych sa toto obdobie stáva 80 dní. Pre bielkoviny krvnej plazmy - 14 dní, pečeň - 10 dní. Ale є veveričky, yakі rýchlo rozdayutsya (pre 2 -makroglobulín a іnsulіnu obdobie napіvrozpadu - 5 min).
Resyntetizuje sa približne 400 g bielkovín.
Degradácia bielkovín na aminokyseliny sleduje cestu k hydrolýze - H 2 O prichádza po štiepení peptidových väzieb pôsobením proteolytických enzýmov. Proteolytické enzýmy sa nazývajú PROTEINÁZY alebo PROTEÁZY. Іsnuє bohaté na rôzne proteinázy. Po štruktúre katalytického centra sú všetky proteinázy rozdelené do 4 tried:
1. SERÍNOVÉ PROTEÍNY - v katalytickom centre majú aminokyseliny serín a histidín.
2. CYSTEÍNOVÁ PROTEINÁZA - v katalytickom centre cysteín a histidín.
3. KARBOXYL PROTEINÁZA (ASPARTY) na katalytickom centre 2 radikály kyseliny asparágovej. Pepsín je k nim vychovaný.
4. METALOPROTEINÁZA. Katalytické centrum týchto enzýmov obsahuje histidín, kyselinu glutámovú a kovový ión (karboxypeptidáza „A“, kolagenáza retardovaná Zn 2+).
Všetky proteinázy sa odlišujú pre mechanizmus katalýzy a pre mysle stredu, v ktorom pôsobí smrad. Molekula kožného proteínu má desiatky, stovky a tisíce peptidových väzieb. Proteináza neničí nejaký druh peptidovej väzby, ale suvoro priradenia.
Ako rozpoznať „svoje“ volanie? Závisí to od štruktúry adsorpčného centra proteináz. Peptidové väzby sa menej pravdepodobne zúčastňujú na ich vývoji, ako napríklad aminokyseliny.
Štruktúra adsorpčného centra je taká, že umožňuje rozpoznanie radikálu aminokyseliny, skupiny COOH, ktorá vytvára spojenie. V niektorých prípadoch môže byť pre substrátovú špecifickosť dôležitá aminokyselina, aminoskupina, ktorá vytvára väzby, ktoré sú hydrolyzované. A niekedy môžu byť škodlivé aminokyseliny dôležité pre priradenie substrátovej špecifickosti enzýmu.
Z praktického hľadiska možno všetky proteinázy rozdeliť do 2 skupín podľa ich substrátovej špecifickosti:
1. MÁLO ŠPECIFICKÝCH PROTEÍNOV
2. VYSOKO ŠPECIFICKÉ BIELKOVINY
MÁLO ŠPECIFICKÝCH PROTEÍNOV:
Majú adsorpčné centrum, ktoré sa dá ľahko použiť na uloženie len niekoľkých z týchto aminokyselín, ktoré tvoria peptidové väzby, ktoré sú hydrolyzované enzýmom.
pepsín
Tse enzým šťavy z lastúr. Syntetizuje sa v klitínoch sliznice slough vo forme neaktívneho piliera - pepsinogénu. Premena neaktívneho pepsinogénu na aktívny pepsín nastáva v prázdnej skúmavke. Pri aktivácii sa odštiepi peptid, ktorý uzavrie aktívne centrum enzýmu. Aktivácia pepsínu závisí od dvoch faktorov:
a) kyselina chlorovodíková (HCl)
b) aktívny pepsín, ktorý už bol rozpustený, sa nazýva autokatalýza.
Pepsín є karboxyl proteináza a katalyzuje hydrolýzu väzieb zakončených aminokyselinami fenylalanínom (Phen) alebo tyrozínom (Tyr) v polohe R 2 (čuduj sa vpredu baby), ako aj väzbou Ley-Glu. pH-optimum pre pepsín je 1,0-2,0 pH, čo zodpovedá pH šťavy z lastúr.
Rennin
V šťave zo škrupín nie je proteín nadmerne leptaný enzýmom RENNIN, ktorý rozkladá mliečnu bielkovinu kazeín. Renín je podobný pepsínu a toto pH-optimum odráža pH v strede sliznice (pH=4,5). Rennіn súvisí s pepsínom aj mechanizmom a špecifickosťou účinku.
Chymotrypsín.
Syntetizuje sa v subslizme vo forme neaktívneho prekurzora - chymotrypsinogénu. Chymotrypsín sa aktivuje aktívnym trypsínom a autokatalýzou. Ruinózne väzby, vytvorené karboxylovou skupinou tyrozínu (Tir), fenylalanínu (Phen) alebo tryptofánu (Tri) - v polohe R1 alebo veľkými hydrofóbnymi radikálmi leucínu (leu), izoleucínu (mul) a valínu (val) v tom istom pozícia R 1 (čuduj sa malým).
V aktívnom centre chymotrypsínu je hydrofóbne črevo, v yaku sú aminokyseliny čchi.
trypsín
Syntetizuje sa v subslizme vo forme neaktívneho abutmentu - trypsinogénu. Aktivovaný v prázdnych črevách enzýmom enteropeptidáza za účasti iónov vápnika, ako aj budovanie autokatalýzy. Hydrolyzujúce väzby tvorené kladne nabitými aminokyselinami arginínom (Arg) a lyzínom (Liz) v polohe R1. Jeho adsorpčné centrum je podobné adsorpčnému centru chymotrypsínu, ale hydrofóbny črevný glybín má negatívne nabitú karboxylovú skupinu.
Elastase.
Syntetizuje sa v subshlunkovom hrebeni v zdanlivo neaktívnej fronte – proelastáze. Aktivuje sa v prázdnom čreve trypsínom. Hydrolyzuje peptidové väzby v polohe R1, rozpustný s glycínom, alanínom a serínom.
Všetky uvedené proteinázy s nízkou špecifickosťou sú klasifikované ako endopeptidázy, takže väzby sú hydrolyzované v strede molekuly proteínu a nie na koncoch polypeptidovej dýzy. Pri delení cich proteináz sa polypeptidová dýza proteínu rozdelí na veľké fragmenty. Potom sa na qi nachádzajú veľké fragmenty exopeptidáz, ktorých koža vyčerpáva jednu aminokyselinu z koncov polypeptidovej dýzy.
EXOPEPTIDASE.
Karboxypeptidáza.
Sú syntetizované v subshlunkovom zálive. Aktivovaný trypsínom v čreve. Є metaloproteíny. Hydrolyzujte peptidové väzby na "C"-konci molekuly proteínu. Existujú 2 druhy: karboxypeptidáza „A“ a karboxypeptidáza „B“.
Karboxypeptidáza „A“ štiepi aminokyseliny aromatickými (cyklickými) radikálmi a karboxypeptidáza „B“ štiepi lyzín a arginín.
aminopeptidáza.
Syntetizovaný v črevnej sliznici, aktivovaný trypsínom v čreve. Hydrolyzujte peptidové väzby na "N"-konci molekuly proteínu. Existujú 2 takéto enzýmy: alanínaminopeptidáza a leucínaminopeptidáza.
Alanínaminopeptidáza rozkladá iba alanín a leucínaminopeptidáza rozkladá buď „N“-koncové aminokyseliny.
DIPEPTIDASI
V dipeptidoch štiepia peptidové väzby menej.
Všetky popisy enzýmov sú klasifikované ako NÍZKOŠPECIFICKÉ PROTEINÁZY. Zápach je charakteristický pre šlunkovo-črevný trakt.
Spoločne si smrad vyžiada totálnu proteolýzu bielkovinovej molekuly na desať aminokyselín, ktoré sa potom z čriev vsiaknu do krvi.
Smoktuvannya aminokyseliny v spôsobe sekundárneho-aktívneho transportu spolu s Na + (podobne ako glukóza).
Niektoré z aminokyselín nezmáčajú a podliehajú procesom rozkladu v dôsledku účasti mikroflóry v hrubom čreve. Produkty rozpadu aminokyselín môžu byť absorbované a spotrebované pečeňou, čo pozná reakciu prostredia. Správa o cene - čuduj sa Korovkinovej asistentke p. 333-335.
Nízkošpecifické proteinázy sú tiež zoskupené v lyzozómoch.
FUNKCIE LYZOMÁLNYCH MINOR ŠPECIFICKÝCH PROTEINÁZ:
1. Chráňte štiepenie cudzích proteínov, ako je klitín.
2. Chráňte celkovú proteolýzu proteínov vašich buniek (najmä keď bunky odumierajú).
Totálna proteolýza je tak jedným z najdôležitejších biologických procesov, ktorý je nevyhnutný nielen pre vnútrobunkové leptanie, ale aj pre obnovu bielkovín v starnúcich bunkách a celkovo v tele. Celý proces prebieha pod prísnou kontrolou, ktorá zabezpečuje špeciálne mechanizmy, ktoré chránia proteíny pred svetovou proteázou.
MECHANIZMY, KTORÉ OCHRANUJÚ PROTEINÁZOVÉ BILKS:
1. zakhistický typ "klitini"- Prostorova izolácia proteináz z tichých bielkovín, môžu sa do nich dostať smrady. Intracelulárne proteinázy sa nachádzajú v strede lyzozómov a v bahne v proteínoch, podobne ako zápachy môžu byť hydrolyzované.
2. Zakhistický typ "náhubku". Predpokladá sa, že proteinázy sa nachádzajú v zdanlivo neaktívnych prekurzoroch (proenzýmoch): napríklad pepsinogén (v kanáliku), trypsinogén a chymotrypsinogén (v pankrease). Po hydrolýze spevňovej väzby sa lancelet reaktivuje a enzým sa stáva aktívnym.
3. Zahist typu „reťazová pošta“. Podklad proteínového substrátu prostredníctvom zahrnutia akýchkoľvek chemických štruktúr do prvej molekuly (definujte skupiny, ktoré pokrývajú peptidové väzby). Trooma uniká spôsobmi:
a) Glykozylácia bielkovín. Zahrnutie do bielkovín v sacharidových zložkách. Glykoproteíny sú rozpustené. Čchi v sacharidovej zložke a funkcia aktívnej funkcie (napríklad funkcia receptora). Vo všetkých glykoproteínoch je pomocou sacharidovej časti chránená ochrana pred diproteinázami.
b) Acetyluvannya aminoskupina. Pridanie nadbytočnej kyseliny octovej k voľným aminoskupinám v molekule proteínu.
Ak je proteináza známa o povahe jej vlastnej aktivity v dôsledku prítomnosti aminoskupiny, potom výskyt prebytku acetylu prenáša proteinázu na proteinázu.
V) Amidácia karboxylovej skupiny. Následný efekt je analogický.
D) Fosforylácia radikálov v seríne alebo tyrozíne
4. Strážca zakhistického typu. Tse zahist bilkiv za pomoc endogénnych inhibítorov proteináz.
Endogénne inhibítory proteinázy- najmä proteíny alebo peptididy, ktoré sú špeciálne rozvibrované v bunkách a môžu interagovať s proteinázou a blokovať ju. Chcú vziať osud slabého typu väzby, spájajúcej proteinázu s endogénnym inhibítorom mycínu. Substráty s vysokým stupňom sporadnistyu na tsієї potenazy môžu zachytiť іngіbіtor zіgo komplex z proteinázy, a nezačne іyati. Plazma má veľa takýchto inhibítorov, a ak existujú proteinázy, môžu sa použiť ich inhibítory.
Znie to ako inhibítory proteináz, ktoré sú špecifické z hľadiska zaradenia do prvej triedy proteináz.
