สมดุลไนโตรเจน นักไนโตรเจนอิจฉา
กรดอะมิโนอื่น ๆ สามารถสังเคราะห์ได้ง่ายในเซลล์และเรียกว่าสารทดแทน ได้แก่ ไกลซีน, กรดแอสปาร์ติก, แอสปาราจีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ซีรีน, โพรลีน, อะลานีน
การกิน Prote bezbelkove จะจบลงด้วยความตายของร่างกาย เพื่อปลูกฝังกรดอะมิโนที่จำเป็นอย่างหนึ่งในอาหารที่นำไปสู่การดูดซึมที่ไม่สมบูรณ์ของกรดอะมิโนอื่น ๆ และมาพร้อมกับการพัฒนาสมดุลไนโตรเจนเชิงลบ, การพร่อง, การเจริญเติบโตอย่างรวดเร็วและการทำงานที่บกพร่อง ระบบประสาท.
ด้วยการรับประทานอาหารที่ปราศจากโปรตีน โดบาจะมองเห็นไนโตรเจน 4 กรัม ซึ่งทำให้เกิดโปรตีน 25 กรัม (COEF-T ของความรับผิดชอบ)
โปรตีนทางสรีรวิทยา ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำในสัตว์ ความต้องการไนโตรเจนเสริมคือ 30-50 กรัมต่อวัน
การย่อย BILKIV ใน SHKT ลักษณะของเปปไทเดส ชัตเตอร์ การให้แสง และบทบาทของกรดไฮโดรเจนิก
วี ผลิตภัณฑ์อาหารมีกรดอะมิโนอยู่น้อยเกินไป มันเป็นสิ่งสำคัญที่พวกเขาเข้าไปในโกดังของโปรตีนเนื่องจากพวกมันถูกไฮโดรไลซ์ในลำไส้ภายใต้การกระทำของเอนไซม์โปรตีเอส) ความจำเพาะของสารตั้งต้นของเอนไซม์เหล่านี้ในความจริงที่ว่าผิวหนังเป็นส่วนที่แตกแยกที่สุดของพันธะเปปไทด์ซึ่งสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่ขับร้อง โปรตีเอสที่ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ที่อยู่ตรงกลางของโมเลกุลโปรตีนสามารถจำแนกได้เป็นเอนโดเปปไทเดส เอนไซม์ที่อยู่ในกลุ่มของ exopeptidases ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ละลายด้วยกรดอะมิโนปลายทาง ภายใต้การกระทำของโปรตีเอสทั้งหมดของ SHKT โปรตีนยังทำลายมัคนายกของกรดอะมิโนซึ่งเกิดขึ้นในเซลล์ของเนื้อเยื่อ
บทบาทของกรดไฮโดรคลอริกถูกขจัดออกไป
หน้าที่หลักของท่อน้ำสมุนไพรอยู่ที่การที่โปรตีนถูกกัดเซาะด้วยวิธีใหม่ บทบาทหลักของกระบวนการนี้คือกรดไฮโดรคลอริก โปรตีนที่อยู่ในหลอดกระตุ้นการมองเห็น ฮีสตามีนฮอร์โมนโปรตีนกลุ่มนั้น - กระเพาะอาหาร, yakі, เรียกร้องให้หลั่ง HCI และ proenzyme - pepsinogen ในมือของพวกเขาเอง HCI ตั้งรกรากอยู่ในคลิตินส์ที่ปูระแนง
Dzherelom H + є H 2 CO 3 ขณะที่มันตกตะกอนใน obkladalnye clitins ของหลอดจาก CO 2 ซึ่งแพร่กระจายจากเลือดและ H 2
การแยกตัวของ H 2 3 เพื่อผลิตไบคาร์บอเนตจนละลายซึ่งเห็นได้ในพลาสมาโดยมีส่วนร่วมของโปรตีนพิเศษ Ioni C1 - ควรอยู่ใกล้รูของท่อระบายน้ำผ่านช่องคลอไรด์
pH ลดลงเหลือ 10-20
ภายใต้การกระทำของ HCl ทำให้เกิดการเสียสภาพของโปรตีนซึ่งไม่รู้จักการประมวลผลทางความร้อนซึ่งเพิ่มความพร้อมใช้งานของพันธะเปปไทด์สำหรับโปรตีเอส HCl อาจออกฤทธิ์ฆ่าเชื้อแบคทีเรียและการกลืนกินแบคทีเรียก่อโรคในลำไส้ นอกจากนี้ กรดไฮโดรคลอริกยังกระตุ้นเปปซิโนเจนและสร้างค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับไดเปปซิน
Pepsinogen เป็นโปรตีนที่ประกอบด้วยโพลีเปปไทด์แลนซ์หนึ่งอัน ภายใต้อิทธิพลของ HCl จะถูกแปลงเป็น active pepsin ในระหว่างกระบวนการกระตุ้นอันเป็นผลมาจากการสลายโปรตีนบางส่วนของโมเลกุลของ pepsinogen ที่ปลาย N จะมีการเติมกรดอะมิโนตกค้างซึ่งอาจกำจัดกรดอะมิโนที่มีประจุบวกทั้งหมดที่อยู่ใน เปปซิโนเจน ดังนั้นในเปปซินที่ใช้งานอยู่ กรดอะมิโนจึงมีประจุลบ เนื่องจากพวกมันมีส่วนร่วมในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโมเลกุลและการก่อตัวของศูนย์แอคทีฟ โมเลกุลที่ใช้งานของเปปซินซึ่งถูกละลายภายใต้การกระทำของ HCl สามารถกระตุ้นโมเลกุลอื่นของเปปซิโนเจน (ตัวเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติ) Pepsin ไฮโดรไลซิสพันธะเปปไทด์ในโปรตีนที่มีกรดอะมิโนอะโรมาติก (ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน, ไทโรซีน)
ในเด็กของเต้านม อุจจาระมีเอนไซม์ เรนนิน(ไคโมซิน) ซึ่งเรียกลำคอของน้ำนม ไม่มีสารเรนนินในทากของผู้ใหญ่ นมของพวกเขาถูกสร้างขึ้นภายใต้อิทธิพลของ HCl และเปปซิน
โปรตีเอสอีกตัวหนึ่ง กระเพาะเอ็นไซม์ทั้ง 3 ชนิด (เปปซิน เรนิน และแกสทริกซิน) มีความคล้ายคลึงกับโครงสร้างหลัก
กรดอะมิโนคีโตเจนิกและไกลโคเจนิก ปฏิกิริยา ANAPLEROTIC การสังเคราะห์กรดอะมิโนทดแทน (แอปพลิเคชัน)
แคแทบอลิซึมของกรดอะมิโน - zvoditsya ถึง osviti ไพรูเวท, อะเซทิล-CoA, α -ketoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacetate ของกรดอะมิโนไกลโคเจน- แปลงเป็นไพรูเวตและผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของ TCA และแปลงเป็นออกซาโลอะซิเตต สามารถสั่นสะเทือนในกระบวนการของกลูโคนีเจเนซิส
คีโตเจนิคกรดอะมิโนในกระบวนการ catabolism จะถูกแปลงเป็น acetoacetate (Lіz, Leu) หรือ acetyl-CoA (Leu) และสามารถสั่นสะเทือนในการสังเคราะห์ร่างกายของคีโตน
ไกลโคเคโทเจนิคกรดอะมิโนสั่นสะเทือนสำหรับการสังเคราะห์กลูโคสและการสังเคราะห์ของร่างกายคีโตนเพื่อให้ในกระบวนการ catabolism มีการผลิต 2 ผลิตภัณฑ์ - เมตาบอไลต์ของวัฏจักรซิเตรตและ acetoacetate (Tri, Phen, Tyr) หรือ acetyl-CoA ( อิล).
ปฏิกิริยา Anaplerotic - กรดอะมิโนตัวแทนส่วนเกินที่ปราศจากไนโตรเจนถูกใช้เพื่อเติมเต็มเมแทบอไลต์จำนวนมากในเส้นทาง catabolism เนื่องจากใช้สำหรับการสังเคราะห์สุนทรพจน์ที่ใช้งานทางชีวภาพ
เอนไซม์ไพรูเวตคาร์บอกซิเลส (โคเอ็นไซม์ - ไบโอติน) ซึ่งกระตุ้นปฏิกิริยา อาการในตับและยาซัค
2. กรดอะมิโน → กลูตาเมต → α-Ketoglutarate
ภายใต้การกระทำของกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสหรืออะมิโนทรานสเฟอเรส
3. 
Propionyl-CoA และ succinyl-CoA สามารถมีส่วนร่วมในการสลายกรดไขมันที่สูงขึ้นด้วยจำนวนอะตอมของคาร์บอนที่ไม่เท่ากัน
4. กรดอะมิโน → ฟูมาเรต
5. กรดอะมิโน → Oxaloacetate
ปฏิกิริยาที่ 2, 3 พบได้ในเนื้อเยื่อทั้งหมด (ครีมตับและเยื่อเมือก) และ de novo pyruvate carboxylase
ปกเกล้าเจ้าอยู่หัว การสังเคราะห์กรดอะมิโน
มนุษย์สามารถสังเคราะห์กรดอะมิโนได้แปดชนิด: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro โครงกระดูกคาร์บอนของกรดอะมิโนเหล่านี้ถูกดูดซึมจากกลูโคส แนะนำกลุ่ม α-amino ที่กรด α-keto อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยา transamination ผู้บริจาคสากล α - หมู่อะมิโนทำหน้าที่เป็นกลูตาเมต
ผ่านวิถีการเปลี่ยนผ่านของกรด α-keto ซึ่งถูกดูดซึมโดยกลูโคส กรดอะมิโนจะถูกสังเคราะห์
กลูตาเมตยังutvoryuєtsyaด้วยการแนะนำ amine α-ketoglutarate glutamate dehydrogenase
TRANSAMINATION: แผนผังของกระบวนการ, เอ็นไซม์, ไบโอโรล BIOROL ALAT I ASAT I ความสำคัญทางคลินิกของปลายทางเลือดเด็กกำพร้า
Transamination - ปฏิกิริยาของการถ่ายโอนกลุ่ม α-amino จาก ak- และไปยังกรด α-keto หลังจากนั้นจะสร้างกรด keto ใหม่และ ak ใหม่ กระบวนการแปลงเพศนั้นโหดร้ายง่าย
ปฏิกิริยาถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์อะมิโนทรานสเฟอเรส โคเอ็นไซม์คือ ไพริดอกซอล ฟอสเฟต (PP)
ตรวจพบอะมิโนทรานส์เฟอเรสทั้งในไซโตพลาสซึมและในไมโตคอนเดรียของยูคาริโอตเซลล์ พบอะมิโนทรานส์เฟอเรสมากกว่า 10 ชนิดในคลิตินของมนุษย์ ซึ่งถูกตั้งคำถามถึงความจำเพาะของซับสเตรต Mayzhe กรดอะมิโนทั้งหมดสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยา transamination, สำหรับไลซีน ทรีโอนีน และโพรลีนเล็กน้อย
- ในระยะแรก มากถึงไพริดอกซัลฟอสเฟตในศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่ หมู่อะมิโนก็เหมือนกับสารตั้งต้นแรก ak-i ที่ช่วยเชื่อมโยงอัลไดมีน เอ็นไซม์-ไพริดอกซัม-มินฟอสเฟตเชิงซ้อนและคีโตกรด ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์แรกของปฏิกิริยาจะถูกละลาย กระบวนการนี้รวมถึงการนำฐานชิฟฟ์ 2 ฐานมาใช้ในระดับกลาง
- ในอีกขั้นหนึ่ง เอ็นไซม์-ไพริดอกซามีนฟอสเฟตเชิงซ้อนจะรวมกับกรดคีโตและถ่ายโอนหมู่อะมิโนไปยังกรดคีโตผ่านสารละลายกลางของฐานตัวเลข 2 ตัว เป็นผลให้เอ็นไซม์เปลี่ยนกลับเป็นรูปแบบดั้งเดิมและเกิดกรดอะมิโนใหม่ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์อื่นของปฏิกิริยา เนื่องจากกลุ่มอัลดีไฮด์ของไพริดอกซอลฟอสเฟตไม่ได้ถูกครอบครองโดยกลุ่มอะมิโนของสารตั้งต้น มันจึงสร้างฐานชิฟฟ์ด้วยกลุ่มε-อะมิโนของไลซีนเรดิคัลในศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่
ส่วนใหญ่แล้วในปฏิกิริยา transamination จะใช้กรดอะมิโนแทนในเนื้อเยื่อมีการเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญในประเภทอื่น ๆ - กลูตาเมต, อะลานีน, แอสปาเทตและกรดคีโตอื่นๆ - α -คีโตกลูตาเรต ไพรูเวต และออกซาโลอะซีเตตผู้บริจาคหลักของกลุ่มอะมิโนคือกลูตาเมต
เอ็นไซม์ที่ใช้กันอย่างแพร่หลายมากที่สุดในเนื้อเยื่อส่วนใหญ่ ได้แก่ ALT (AlAT) เร่งปฏิกิริยา transamination ระหว่างอะลานีนและ α-ketoglutarate เอ็นไซม์นี้ถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นในไซโตซอลของเซลล์ของอวัยวะต่างๆ และพบจำนวนมากที่สุดในเซลล์ของตับและเนื้อหัวใจ ACT (AST) กระตุ้นปฏิกิริยา transamination ระหว่าง apartate และ α-ketoglutarate ออกซาโลอะซิเตตและกลูตาเมตจะละลาย โยโกจำนวนมากที่สุดถูกเปิดเผยในเซลล์ของเนื้อหัวใจและตับ ความจำเพาะของอวัยวะของเอนไซม์เหล่านี้
ในเลือดปกติ กิจกรรมของเอนไซม์เหล่านี้ควรอยู่ที่ 5-40 U/l ในกรณีของคลิตินเรื้อรังในร่างกาย เอ็นไซม์ปรากฏในเลือดซึ่งกิจกรรมของพวกเขาเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว Oscilki ACT และ ALT มีบทบาทมากที่สุดในเซลล์ของแผลในตับ หัวใจ และโครงกระดูก และใช้สำหรับการวินิจฉัยโรคของอวัยวะเหล่านี้ ในเซลล์ของเนื้อหัวใจ จำนวนของ ACT นั้นมากกว่าจำนวน ALT อย่างมีนัยสำคัญ และในอีกด้านหนึ่งของตับ สำหรับสิ่งนี้ การสำรวจหนึ่งชั่วโมงที่ให้ข้อมูลโดยเฉพาะเกี่ยวกับกิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองในเลือด serosa กิจกรรม Spivvіdnoshennia ACT/ALT ชื่อ "ค่าสัมประสิทธิ์เดริติส".ค่าสัมประสิทธิ์ปกติคือ 1.33±0.42 ที่ดีต่อสุขภาพ ในกรณีของกล้ามเนื้อหัวใจตาย กิจกรรม ACT ในเลือดจะเพิ่มขึ้น 8-10 เท่าและ ALT - ใน 2.0 เท่า
ในโรคตับอักเสบ กิจกรรมของ ALT ในเสมหะในเลือดเพิ่มขึ้น ~8-10 เท่าและ ACT - 2-4 เท่า
การสังเคราะห์เมลานิน
ดูเมลานิน
ปฏิกิริยากระตุ้นเมทไธโอนีน
รูปแบบที่ใช้งานของเมไทโอนีนคือ S-adenosylmethionine (SAM) ซึ่งเป็นรูปแบบซัลโฟเนตของกรดอะมิโนซึ่งละลายเนื่องจากการเติมเมไทโอนีนในโมเลกุลอะดีโนซีน อะดีโนซีนถูกดูดซับโดยเอทีพีไฮโดรไลซิส
ปฏิกิริยานี้กระตุ้นโดยเอนไซม์ methionine adenosyltransferase ซึ่งมีอยู่ในคลิตินทุกประเภท โครงสร้าง (-S + -CH 3) ใน SAM คือการจัดกลุ่มที่ไม่เสถียร ซึ่งบ่งชี้ว่ามีกิจกรรมสูงของกลุ่มเมทิล (ชื่อของคำว่า "active methionine") ปฏิกิริยานี้มีลักษณะเฉพาะสำหรับระบบทางชีววิทยา แต่อาจเป็นปฏิกิริยาเดียว อันเป็นผลมาจากการที่ส่วนเกินของ ATP ฟอสเฟตทั้งสามเพิ่มขึ้น ความแตกแยกของกลุ่มเมทิลใน SAM และการถ่ายโอนไปยังตัวรับครึ่งหนึ่งกระตุ้นเอนไซม์เมทิลทรานสเฟอเรส SAM จะถูกแปลงเป็น S-adenosylhomocysteine (SAT) ระหว่างปฏิกิริยา
การสังเคราะห์ครีเอทีน
Creatine จำเป็นสำหรับการดูดซึมในเนื้อสัตว์ที่ให้พลังงานสูง - creatine phosphate การสังเคราะห์ครีเอทีนใน 2 ขั้นตอนที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโน 3 ตัว ได้แก่ อาร์จินีน ไกลซีน และเมไทโอนีน ที่นิรคา guanidinoacetate ถูกเผาผลาญโดย diglycineamidinotransferase Potim guanidine acetate ถูกขนส่ง ในเตาอบปฏิกิริยาของ yogo methylation เกิดขึ้น
ปฏิกิริยาทรานส์เมทิเลชั่นยังดำเนินการสำหรับ:
- การสังเคราะห์อะดรีนาลีนและนอร์เอพิเนฟริน
- การสังเคราะห์แอนเซอรีนจากไอโอดีน
- เมทิเลชันของเบสไนโตรเจนในนิวคลีโอไทด์และใน;
- การหยุดการทำงานของเมตาโบไลต์ (ฮอร์โมน ตัวกลาง ฯลฯ) และผลกระทบของปัจจัยภายนอก ซึ่งรวมถึง ยาเตรียม.
มีการบ่งชี้ถึงการปิดใช้งานเอมีนชีวภาพ:
methylation สำหรับการมีส่วนร่วมของ SAM สำหรับการเสื่อมสภาพของ methyltransferases ด้วยวิธีนี้ เอมีนชีวภาพหลายชนิดสามารถถูกปิดใช้งานได้ และส่วนใหญ่มักจะสังเกตการหยุดการทำงานของแกสตามีนและอะดรีนาลีนได้ ดังนั้นการหยุดทำงานของอะดรีนาลีนจึงเกิดจากเมทิลเลชันของกลุ่มไฮดรอกซิลในออร์โทโพซิชั่น
ความเป็นพิษของแอมโมเนีย YOGO HOSVITA ฉัน ZNESHKOZENNYA
การเผาผลาญของกรดอะมิโนในเนื้อเยื่อจะสังเกตได้อย่างต่อเนื่องด้วยขนาด 100 กรัม/วัน ในกรณีที่มีการปนเปื้อนของกรดอะมิโนในภายหลัง จะทำให้เกิดแอมโมเนียจำนวนมาก โยคะในปริมาณที่น้อยลงอย่างมีนัยสำคัญจะถูกใช้เมื่อเอมีนและนิวคลีโอไทด์ชีวภาพถูกกำจัดออก ส่วนหนึ่งของแอมโมเนียถูกดูดซึมในลำไส้เนื่องจากมีแบคทีเรียอยู่ในโปรตีนในอาหาร (โปรตีนที่เน่าเสียในลำไส้) และอยู่ที่เลือดของหลอดเลือดดำ ความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดของหลอดเลือดดำพอร์ทัลนั้นสูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญและลดลงในการไหลเวียนของเลือดส่วนบน ตับมีแอมโมเนียจำนวนมากซึ่งเพิ่มปริมาณในเลือดต่ำ ความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดในเกณฑ์ปกติไม่ค่อยเกิน 0.4-0.7 มก./ล. (หรือ 25-40 ไมโครโมล/ลิตร
Ammiac เป็นพิษ เพิ่มความเข้มข้นเล็กน้อยที่ไม่เป็นมิตรกับร่างกายและส่งต่อไปยังระบบประสาทส่วนกลาง ดังนั้นการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของแอมโมเนียในสมองถึง 0.6 มิลลิโมลทำให้เกิดซูโดมิ ก่อนที่อาการของภาวะ hypermoniemia, แรงสั่นสะเทือน, การเคลื่อนไหวไม่ชัดเจน, เบื่อหน่าย, อาเจียน, สับสน, การโจมตีด้วยวิจารณญาณ, การสูญเสียความทรงจำสามารถมองเห็นได้ ในอารมณ์ที่สำคัญ อาการโคม่าจะเกิดขึ้นพร้อมกับจลนพิษร้ายแรง กลไกของพิษของแอมโมเนียต่อสมองและสิ่งมีชีวิตโดยทั่วไป เห็นได้ชัดว่าเกี่ยวข้องกับอาหารของโยคะกับ sprats ของระบบการทำงาน
- แอมโมเนียแทรกซึมผ่านเยื่อหุ้มเซลล์และในไมโตคอนเดรียได้ง่าย ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสในรูปของกลูตาเมต:
α-Ketoglutarate + NADH + H + + NH 3 → กลูตาเมต + NAD +
การเปลี่ยนแปลงความเข้มข้นของ α-ketoglutarate เกิดจาก:
· การยับยั้งการแลกเปลี่ยนกรดอะมิโน (ปฏิกิริยา transamination) และต่อมาการสังเคราะห์สารสื่อประสาท (acetylcholine, dopamine และอื่น ๆ );
·โรงสี Hypoenergetic เนื่องจากการลดความเร็วของ TTC
การขาด α-ketoglutarate ทำให้ความเข้มข้นของสารเมตาบอไลต์ของ TCA ลดลง ซึ่งทำให้เกิดปฏิกิริยาเร่งต่อการสังเคราะห์ออกซาโลอะซิเตตจากไพรูเวต ซึ่งมาพร้อมกับการลด CO 2 อย่างรุนแรง ความแรงของความละเอียดและการบรรเทาของคาร์บอนไดออกไซด์ในกรณีของภาวะไขมันในเลือดสูงเป็นลักษณะเฉพาะของเซลล์สมอง การเพิ่มความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดจะเพิ่มค่า pH ของแอ่งน้ำ (เรียกว่าอัลคาโลซิส) Tse ที่แกนกลางของมัน เพิ่มความประปรายของเฮโมโกลบินไปสู่ความเปรี้ยว ซึ่งนำไปสู่ภาวะขาดออกซิเจนในเนื้อเยื่อ การสะสมของ CO 2 และสภาวะขาดพลังงาน ซึ่งในกรณีนี้ สมองของศีรษะจะทนทุกข์ทรมานจากระดับของเขม่า แอมโมเนียที่มีความเข้มข้นสูงกระตุ้นการสังเคราะห์กลูตามีนจากกลูตาเมตในเนื้อเยื่อประสาท (ด้วยการมีส่วนร่วมของกลูตามีนสังเคราะห์):
กลูตาเมต + NH 3 + ATP → กลูตามีน + ADP + H3 P0 4.
· การสะสมของกลูตามีนในคลิตินของนิวโรเกลียทำให้ความดันออสโมติกเพิ่มขึ้น การบวมของแอสโตรไซต์ และความเข้มข้นสูงอาจทำให้สมองบวมได้ สำหรับการขาด GABA และผู้ไกล่เกลี่ยอื่น ๆ การนำกระแสประสาทจะหยุดชะงัก sudomy ถูกตำหนิ Ion NH 4+ แทบไม่สามารถทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ไซโตพลาสซึมและไมโตคอนเดรีย แอมโมเนียมไอออนในเลือดมากเกินไปสามารถขัดขวางการถ่ายโอนเมมเบรนของไอออนบวก Na + และ K + โมโนวาเลนต์ แข่งขันกับช่องไอออนซึ่งส่งผลต่อการนำกระแสประสาทด้วย
ความเข้มข้นสูงของกระบวนการสลายกรดอะมิโนในเนื้อเยื่อและแม้แต่แอมโมเนียในเลือดในระดับต่ำบ่งชี้ว่าในเซลล์มีส่วนร่วมอย่างแข็งขันในการปล่อยแอมโมเนียจากผลกระทบของโรคที่ไม่เป็นพิษซึ่งถูกกำจัดออกจาก ร่างกายผ่านส่วน ปฏิกิริยาเหล่านี้สามารถนำมาพิจารณาด้วยปฏิกิริยาของแอมโมเนีย ในเนื้อเยื่อและอวัยวะต่าง ๆ มีการเปิดเผยปฏิกิริยาดังกล่าวสองสามประเภท ปฏิกิริยาหลักคือการผูกมัดของแอมโมเนียซึ่งเกิดขึ้นในเนื้อเยื่อทั้งหมดของร่างกาย є 1.) การสังเคราะห์กลูตามีนภายใต้การกระทำของกลูตามีนซินธิเตส:
กลูตามีนซินธิเทสมีการแปลในไมโตคอนเดรียของคลิติน สำหรับการทำงานของเอ็นไซม์ ปัจจัยร่วมที่จำเป็นคือ Mg 2+ ไอออน กลูตามีนซินธิเตสเป็นหนึ่งในเอ็นไซม์ควบคุมหลักสำหรับการแลกเปลี่ยนกรดอะมิโนและถูกยับยั้งโดย AMP, กลูโคส-6-ฟอสเฟต เช่นเดียวกับ Gli, Ala และ Hys
ในคลิตินลำไส้ภายใต้การกระทำของเอนไซม์กลูตามิเนสมีผลไฮโดรไลติกของไนโตรเจนเอไมด์เมื่อมีแอมโมเนีย:
กลูตาเมตซึ่งตกตะกอนในปฏิกิริยาแล้วผ่านการทรานส์อะมิเนตด้วยไพรูเวต os-Aminogroup ของกรดกลูตามิกถูกถ่ายโอนไปยังคลังสินค้าของอะลานีน:
กลูตามีนเป็นผู้บริจาคไนโตรเจนหลักในร่างกายไนโตรเจนเอไมด์ของกลูตามีนทำงานสำหรับการสังเคราะห์นิวคลีโอไทด์ของพิวรีนและไพริมิดีน แอสปาราจีน น้ำตาลอะมิโน และอื่นๆ
วิธีการออกแบบ KIL-V ของ SECHEVIN เป็นเลือดกำพร้า
ในภูมิภาคทางชีววิทยา M. ใช้สำหรับความช่วยเหลือของวิธี gasometric วิธีการ photometric โดยตรงซึ่งขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาของ M. กับคำพูดที่แตกต่างกันด้วยการแก้ปัญหาของปริมาณเท่ากันของ zabarvlennyh produktіvเช่นเดียวกับวิธีการของเอนไซม์ด้วย smuthen ตัวแทน . วิธีการวัดค่าแก๊สจะขึ้นอยู่กับโซเดียมไฮโปโบรไมต์ที่ออกซิไดซ์ในตัวกลางแอ่งน้ำ NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O ปริมาตรของไนโตรเจนในก๊าซถูกควบคุมโดยอุปกรณ์พิเศษ ส่วนใหญ่มักจะใช้เครื่องบโรดิน อย่างไรก็ตาม วิธีการนี้มีความจำเพาะและความแม่นยำต่ำ จากวิธีโฟโตเมตริกที่กว้างที่สุดซึ่งอิงตามปฏิกิริยาของเอ็มกับไดอะซิติลโมโนออกซิม (ปฏิกิริยาของเฟรอน)
เพื่อจุดประสงค์ของ sechovini ในเลือดsyrovattsіและส่วนผู้ชนะ ให้รวมวิธีการนี้โดยอิงจากปฏิกิริยาของ M. กับ diacetyl monooxime ต่อหน้า thiosemicarbazide และเกลือของน้ำลายในตัวกลางที่เป็นกรด Іnshim unіf_kovanim โดยวิธีการกำหนด M. єวิธี urease: NH2-CO-NH2 → urease NH3 + CO2 แอมเมียที่ฉันเคยเห็นละลายด้วยโซเดียมไฮโปคลอไรท์และอินโดฟีนอลฟีนอลซึ่งมีสีฟ้า ความรุนแรงของการติดเชื้อเป็นสัดส่วนกับหมอกของเอ็มในตัวอย่างสุดท้าย ปฏิกิริยายูรีเอสมีความเฉพาะเจาะจงมาก สำหรับการติดตามผลใช้เวลามากกว่า 20 ไมโครซีรั่มเลือด ผสมพันธุ์ในอัตราส่วน 1:9 กับ NaCI (0.154 M) โซเดียมซาลิไซเลตสามารถใช้แทนฟีนอลแทนได้ เจือจางซีรั่มในเลือดดังนี้: มากถึง10 ไมโครเลือด sirovats ให้ 0.1 มลตะกั่วหรือ NaCl (0.154 M) ปฏิกิริยาของเอนไซม์ในวิแพดทั้งสองเกิดขึ้นที่ 37 °ด้วยการดึง 15 และ 3-3 1/2 xvอย่างชัดเจน.
Pokhіdnі M. ในโมเลกุลที่อะตอมถูกแทนที่ด้วยอนุมูลของกรดอาจเรียกว่ายูไรด์ ยาขับปัสสาวะและมัคนายกและสารทดแทนฮาโลเจนจำนวนมากมีความคล้ายคลึงกันในยากับชัยชนะในฐานะผลิตภัณฑ์ยา ก่อน ureidives ตัวอย่างเช่นเกลือของกรด barbituric (malonyl sechovin), alloxan (mesoxalyl sechovin); เฮเทอโรไซคลิก ยูไรด์ є กรดเซซิก .
แผนผังของการสลายตัวของ HEMU บิลิรูบิน "ทางตรง" และ "ทางอ้อม" ความสำคัญทางคลินิกของการออกแบบ YOGO
Heme(hemoxygenase)-biliverdin(biliverdin reductase)-b_lirubin(UDP-glucuranyltransferase)-b_lirubinmonoglucuronide(UD-glucuronyltransferase)-b_lirubindiglucuronide
ในสภาวะปกติความเข้มข้นของบิลิรูบินที่เกิดขึ้นเองในพลาสมาจะกลายเป็น 0.3-1 มก. / ดล. (1.7-17 ไมโครโมล / ลิตร) 75% ของปริมาณบิลิรูบินทั้งหมดเปลี่ยนแปลงในรูปแบบที่ไม่คอนจูเกต (บิลิรูบินทางอ้อม) ในคลินิกเรียกว่าการผันคำกริยาของบิลิรูบินโดยตรงเพราะไวน์สามารถทนต่อน้ำและสามารถใช้ร่วมกับไดอะโซรีเอเจนต์ได้ง่ายช่วยลดสีของไฟลามทุ่งซึ่งเป็นปฏิกิริยาโดยตรงของแวนเดอร์เบิร์ก บิลิรูบินที่ไม่เป็นคอนจูเกตเป็นสารไม่ชอบน้ำ ดังนั้นจึงพบได้ในเลือดในคอมเพล็กซ์ที่มีอัลบูมิน และไม่ทำปฏิกิริยากับไดอะโซรีแอกทีฟจนกว่าจะถูกไพโรไลซ์ จนกว่าจะได้รับแจ้งจากผู้ค้าปลีกออร์แกนิก เช่น เอทานอล เช่น อัลบูมิน ไม่คอนจูเกตหรือรูบินซึ่งเมื่อรวมกับอะโซบาร์ฟนิกหลังจากการตกตะกอนของโปรตีนเท่านั้นเรียกว่าบิลิรูบินทางอ้อม
ในผู้ป่วยที่มีพยาธิสภาพของตับ - คลิตินซึ่งมาพร้อมกับความเข้มข้นของบิลิรูบินคอนจูเกตที่เพิ่มขึ้นเล็กน้อยรูปแบบที่สามของบิลิรูบินในพลาสมาจะถูกเปิดเผยในเลือดซึ่งบิลิรูบินได้รับผลกระทบจากอัลบูมินและนอกจากนี้ในเรื่องนี้ ทาง. ในบางกรณี สามารถพบเลือดบิลิรูบินทั้งหมดได้ถึง 90% ในรูปแบบนี้
วิธีการออกแบบเฮโมโกลบิน: ทางกายภาพ (การวิเคราะห์สเปกตรัมของเฮโมโกลบินและโยโกวีโรบนิห์); ทางกายภาพและเคมี (OTRIMANNY CRYSTAL ใน HEMINE HYDROGEN)
การวิเคราะห์สเปกตรัมของฮีโมโกลบินและโยคะ เมื่อตรวจสอบความแตกต่างของออกซีเฮโมโกลบิน วิธีการทางสเปกโตรกราฟีที่ใช้กันอย่างแพร่หลายที่สุดจะแสดงในส่วนสีเหลือง-เขียวของสเปกตรัมระหว่างเส้น Fraunhofer D และ E หมอกควันที่เป็นระบบสองเส้น ในส่วนเดียวกันของสเปกตรัมมีหมอกควันกว้างเพียงอันเดียว Vіdmіnostіvіdmіnnostіในvіdmіnіvіpromіnіvannі hemoglobіnіmіoksihemogloіnomทำหน้าที่เป็นพื้นฐานสำหรับวิธีการvіchennіnіstаnіnіsіchennya krovіsіsnіm ออกซิเจน
คาร์บฮีโมโกลบินในสเปกตรัมนั้นอยู่ใกล้กับออกซีเฮโมโกลบิน ซึ่งแสดงให้เห็นว่าคาร์บีโมโกลบินมีหมอกควันจากดินเหนียวสองก้อน สเปกตรัมของเมทฮีโมโกลบินมีลักษณะเป็นหมอกควันแคบ ๆ หนึ่งหมอกควันที่เส้นขอบของส่วนสีแดงและสีเหลืองของสเปกตรัม หมอกควันแคบอีกอันหนึ่งที่เส้นขอบของโซนสีเหลืองและสีเขียว นเรชตี และหมอกควันกว้างที่สามใกล้กับส่วนสีเขียวของสเปกตรัม .
ผลึกเฮมินูหรือกรดเฮมาตินไฮโดรคลอริก จากพื้นผิวของแพทช์ มันถูกขูดออกบนวัตถุ และตัดแต่งเมล็ดพืช ใส่ธัญพืช 1-2 เม็ดลงไป เกลือในครัวและ krizhanoy otstovoy to-ty 2-3 หยด หนวดมีลักษณะโค้งมนและโค้งงออย่างระมัดระวังไม่ทำให้เกิดความร้อน การปรากฏตัวของเลือดเกิดจากการปรากฏตัวของไมโครคริสตัลที่มีสีน้ำตาลเหลืองเหมือนจานขนมเปียกปูน หากคริสตัลถูกหล่อขึ้นอย่างเน่าเสีย พวกมันจะดูเหมือนป่าน การครอบครองคริสตัลของเจมินอย่างบ้าคลั่งทำให้วัตถุแห่งเลือดมาถึงเป้าหมายของเลือด ผลลัพธ์เชิงลบลองไม่มีค่า บ้านของไขมัน irzha ทำให้ง่ายต่อการตัดคริสตัลใน hemin
รูปแบบที่ออกฤทธิ์ของ OID: SUPEROXIDE ANION, HYDROGEN PEROXIDE, HYDROXY RADICAL, PEROXYNITRITE ทรงเครื่องคำอธิบายสาเหตุของความเป็นพิษ บทบาททางสรีรวิทยาของโรส
ใน CPE เกือบ 90% ของ clitin Pro 2 เข้ามา Reshta O 2 ชนะใน OVR อื่น เอนไซม์ที่มีส่วนร่วมใน OVR ด้วยการแปลง O2 แบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม: ออกซิเดสและออกซิเจน
Vicorous oxidase เป็นเพียงตัวรับอิเล็กตรอน ซึ่งนำไปสู่ H 2 Pro หรือ H 2 Pro 2
Oxygenases ประกอบด้วยอะตอมของกรดหนึ่ง (monooxygenase) หรือสอง (dioxygenase) ในผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่ละลาย
แม้ว่าปฏิกิริยาเหล่านี้ไม่ได้มาพร้อมกับการสังเคราะห์ ATP แต่กลิ่นก็จำเป็นสำหรับปฏิกิริยาเฉพาะในการแลกเปลี่ยนกรดอะมิโน) การสังเคราะห์กรดไขมันและสเตียรอยด์) ในปฏิกิริยาของคำพูดแปลก ๆ ในตับ
ในปฏิกิริยาส่วนใหญ่ที่เกี่ยวข้องกับความเป็นกรดของโมเลกุล การต่ออายุจะดำเนินการทีละขั้นตอนด้วยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัวไปยังขั้นตอนของผิวหนัง ด้วยการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัว การนำรูปแบบเปรี้ยวที่มีปฏิกิริยาสูงระดับกลางมาใช้จะเกิดขึ้น
ในสภาวะที่ยังไม่ตื่น kisen นั้นไม่เป็นพิษ การใช้ความเปรี้ยวในรูปแบบที่เป็นพิษนั้นสัมพันธ์กับลักษณะเฉพาะของโครงสร้างโมเลกุล แก้แค้น 2 อิเล็กตรอนที่ไม่ได้จับคู่ประมาณ 2 ตัวราวกับว่าพวกมันกระจัดกระจายอยู่บนออร์บิทัลที่ต่างกัน ผิวหนังจากออร์บิทัลเหล่านี้สามารถรับอิเล็กตรอนได้หนึ่งอิเล็กตรอน
การต่ออายุ Pro 2 เกิดขึ้นจากการเปลี่ยนอิเล็กตรอน 1 ตัว 4 ครั้ง:
ซูเปอร์ออกไซด์ เปอร์ออกไซด์ และไฮดรอกซิลเรดิคัลเป็นออกไซด์ที่ใช้งานซึ่งก่อให้เกิดปัญหาร้ายแรงสำหรับส่วนประกอบโครงสร้างที่อุดมไปด้วยเซลล์
กรดในรูปแบบแอคทีฟสามารถแปลงอิเล็กตรอนเป็นสปอร์ที่อุดมไปด้วย เปลี่ยนเป็นอนุมูลอิสระใหม่ ทำให้เกิดปฏิกิริยาของมีดหมอออกไซด์
Poshkodzhuє diyu vіlnyhradkіvใน komponenti kіtini 1 – การโรยด้วยผ้าขาว; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - การหยุดชะงักของเยื่อหุ้มนิวเคลียสและ DNA ที่เสียหาย 4 - การล่มสลายของเยื่อหุ้มยล; เจาะเข้าไปในคลิตินาของน้ำและไอออน
การละลายของซูเปอร์ออกไซด์ใน CPE"Vitik" ของอิเล็กตรอนใน CPE อาจเกิดจากการถ่ายโอนอิเล็กตรอนเนื่องจากการมีส่วนร่วมของ coenzyme Q เมื่อเสริม ubiquinone จะกลายเป็น semiquinone ที่มีประจุลบ cei เรดิคัลที่ไม่ใช่เอนไซม์ทำปฏิกิริยากับ O 2 กับสารละลายของซูเปอร์ออกไซด์เรดิคัล 
กรดรูปแบบแอกทีฟส่วนใหญ่เกิดขึ้นระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนจาก CPE แบบ Nasampered ระหว่างการทำงานของ QH 2 -dehydrogenase complex นี่เป็นเพราะผลของการถ่ายโอนที่ไม่ใช่เอนไซม์ ("การรั่วไหล") ของอิเล็กตรอนจาก QH 2 ไปยัง kisen (
ในขั้นตอนของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนเนื่องจากการมีส่วนร่วมของ cytochrome oxidase (complex IV) "การหมุน" ของอิเล็กตรอนจะไม่ปรากฏชัดในเอ็นไซม์ของศูนย์แอคทีฟพิเศษซึ่งล้างแค้น Fe และ Cu และ 2 โดยปราศจากอิทธิพลของสารกลางฟรี อนุมูล
ในเซลล์เม็ดเลือดขาว phagocytic กระบวนการของ phagocytosis จะเพิ่มขึ้นโดยการทำให้เป็นกรดและกำจัดอนุมูลอิสระ รูปแบบที่ออกฤทธิ์ของรสเปรี้ยวจะถูกละลายอันเป็นผลมาจากการกระตุ้นของ NADPH-oxidase ซึ่งสำคัญที่สุดอยู่ที่ด้านนอกของเมมเบรนในพลาสมา ทำให้เกิดสิ่งที่เรียกว่า
ปกป้องร่างกายในรูปของเปรี้ยวที่เป็นพิษและออกฤทธิ์โดยมีอาการในเอนไซม์ทั้งหมดที่มีความจำเพาะสูง: superoxide dismutase, catalase, กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสเช่นเดียวกับการกระทำของสารต้านอนุมูลอิสระ
ZNESHKOZHNYA แบบฟอร์มที่ใช้งาน KISNYU ระบบเอนไซม์ต้านอนุมูลอิสระ (CATALASE, SUPEROXIDE DISMUTHASE, GLUTATHIONE PEROXIDASE, GLUTATHIONE REDUCTASE) แบบแผนของกระบวนการ ไบโอโรล การประมวลผลเบ็ดเตล็ด
Superoxide dismutase เร่งปฏิกิริยา dismutation ของ superoxide anion radicals:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
ในระหว่างการทำปฏิกิริยา เปอร์ออกไซด์ถูกละลายในน้ำ วัสดุก่อสร้างปิดใช้งาน SOD ซูเปอร์ออกไซด์ dismutase zavzhd "pratsyuє" จับคู่กับ scatalase ราวกับว่ามันแยกน้ำเปอร์ออกไซด์ออกเป็นแผ่นที่เป็นกลางอย่างแท้จริง
คาตาเลส (CF 1.11.1.6)- เฮโมโปรตีนซึ่งกระตุ้นปฏิกิริยาของน้ำเปอร์ออกไซด์ซึ่งเกิดขึ้นหลังจากปฏิกิริยาการแตกตัวของอนุมูลซูเปอร์ออกไซด์:
2H2O2 = 2H2O + O2
กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสกระตุ้นปฏิกิริยา ซึ่งเอนไซม์จะเปลี่ยนน้ำเปอร์ออกไซด์เป็นน้ำ และยังเปลี่ยนสารอินทรีย์ไฮโดรเปอร์ออกไซด์ (ROOH) เป็นไฮดรอกไซด์ไฮดรอกไซด์ และเป็นผลให้ผ่านเข้าสู่รูปแบบไดซัลไฟด์ที่ถูกออกซิไดซ์ GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส zneshkodzhuєไม่เพียง แต่ H2O2 เท่านั้น แต่ยังรวมถึงลิพิดเพอร์ออกซิลอินทรีย์หลายชนิดเนื่องจากถูกดูดซึมเข้าสู่ร่างกายในขณะที่เปิดใช้งาน POL
กลูตาไธโอนรีดักเตส (CF 1.8.1.7)- ฟลาโวโปรตีนกับกลุ่มอวัยวะเทียม ฟลาวินาดีนีน ไดนิวคลีโอไทด์ ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันสองหน่วย กลูตาไธโอนรีดักเตสเร่งปฏิกิริยาของการเติมกลูตาไธโอนในรูปแบบออกซิไดซ์ของ GS-SG และเอนไซม์อื่น ๆ ทั้งหมดของกลูตาไธโอน synthetase vicory:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
เอนไซม์ไซโตซอลคลาสสิกของยูคาริโอต Glutathione transferase เร่งปฏิกิริยา:
RX+GSH=HX+GS-SG
ระยะการเชื่อมต่อในระบบความเป็นเลิศของคำพูดที่เป็นพิษ ดู CON'YUGATSІЇ (ใช้ปฏิกิริยากับ FAFS, UDFGK)
การผันคำกริยาเป็นอีกระยะหนึ่งของการพัฒนาคำพูดซึ่งจำเป็นต้องเข้าร่วมกลุ่มการทำงานซึ่งถูกตัดสินในขั้นตอนแรกโมเลกุลอื่นหรือกลุ่มของการเคลื่อนไหวภายในซึ่งเพิ่มความชอบน้ำและลดความเป็นพิษของซีโนไบโอติก
1. บทบาทของทรานสเฟอร์เรสในปฏิกิริยาคอนจูเกต
UDP-กลูคูโรนิลทรานสเฟอเรสแปลเป็นภาษาท้องถิ่นเป็นหลักใน ER uridine diphosphate (UDP) -glucuronyltransferase เพิ่มกรด glucuronic ส่วนเกินลงในโมเลกุลของคำพูดซึ่งถูกย่อยในระหว่างการออกซิเดชันของ microsomal
Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP
ซัลโฟทรานสเฟอเรส Cytoplasmic sulfotransferases กระตุ้นปฏิกิริยาของการผันคำกริยาเมื่อมีกรดซัลฟิวริกมากเกินไป (-SO3H) ในรูปของ 3 "-phosphoadenosine-5" -phosphosulfate (FAPS) เป็นฟีนอลแอลกอฮอล์หรือกรดอะมิโน
ปฏิกิริยาการเผาไหม้: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF
เอนไซม์ซัลโฟทรานสเฟอเรสและ UDP-กลูคูโรนิลทรานสเฟอเรสมีส่วนร่วมในซีโนไบโอติกภายนอก การเลิกใช้ยาและโรคที่ออกฤทธิ์ทางชีวภาพภายในร่างกาย
กลูตาไธโอนทรานสเฟอร์เรส โดยเฉพาะอย่างยิ่งในเอ็นไซม์ที่มีส่วนร่วมในซีโนไบโอติก การยับยั้งการทำงานของสารเมตาบอลิซึมตามปกติ กลูตาไธโอนทรานสเฟอร์เรส (GT) มีส่วนเกี่ยวข้อง กลูตาไธโอนทรานสเฟอร์เรสทำหน้าที่ในเนื้อเยื่อทั้งหมดและมีบทบาทสำคัญในการหยุดการทำงานของสารในร่างกาย ได้แก่ ฮอร์โมนสเตียรอยด์ บิลิรูบิน และกรดไขมัน
กลูตาไธโอนเป็นไตรเปปไทด์ Glu-Cis-Gli (กรดกลูตามิกส่วนเกินที่ยึดติดกับกลุ่มซิสเทอีนคาร์บอกซิลของอนุมูล) HT อาจมีความจำเพาะเจาะจงกว้างสำหรับพื้นผิว ซึ่งมีจำนวนรวมเกิน 3000 HT ปรากฏว่าสมบูรณ์ยิ่งขึ้นในสุนทรพจน์ที่ไม่ชอบน้ำและหยุดทำงาน แต่การดัดแปลงทางเคมีเนื่องจากการมีส่วนร่วมของกลูเตนนั้นได้รับความร้อนเพียงเล็กน้อยเท่านั้น พื้นผิว Tobto - คำพูด, yakі, จากด้านหนึ่ง, สามารถสร้างศูนย์อิเล็กโทรโฟบิก (เช่น, กลุ่ม OH) และจากอีกด้านหนึ่ง - เขตไม่ชอบน้ำ Zneshkodzhennya, tobto การดัดแปลงทางเคมีของซีโนไบโอติกสำหรับการมีส่วนร่วมของ GT สามารถแก้ไขได้สามวิธี:
ทางเดินสำหรับการคอนจูเกตของซับสเตรต R กับกลูตาไธโอน (GSH): R + GSH → GSRH,
อันเป็นผลมาจากการแทนที่นิวคลีโอฟิลิก: RX + GSH → GSR + HX
การแปลงอินทรีย์เปอร์ออกไซด์เป็นแอลกอฮอล์: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
ในปฏิกิริยา: UN - กลุ่มไฮโดรเปอร์ออกไซด์, GSSG - ออกซิเดชันของกลูตาไธโอน
ระบบการรับรู้การมีส่วนร่วมของ HT และกลูตาไธโอนมีบทบาทพิเศษในการสร้างความต้านทานต่อร่างกายต่อการไหลออกต่างๆ และเป็นกลไกที่สำคัญที่สุดของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน ในระหว่างการเปลี่ยนรูปทางชีวภาพของซีโนไบโอติกบางชนิดภายใต้การกระทำของ GT ไทโออีเทอร์ (คอนจูเกต RSG) จะถูกแปลง จากนั้นพวกมันจะถูกแปลงเป็นเมอร์แคปแทน ซึ่งมีการเปิดเผยผลิตภัณฑ์ที่เป็นพิษ Ale conjugate GSH กับ xenobiotics มากขึ้น, ปฏิกิริยาน้อยลงและชอบน้ำมากขึ้น, เป็นพิษน้อยลง, ดังนั้นจึงเป็นพิษน้อยลงและง่ายต่อการขับถ่ายเข้าสู่ร่างกาย
HT ที่มีจุดศูนย์กลางที่ไม่ชอบน้ำสามารถเพิ่มขนาดของ lі-pofilnye spoluk แบบไม่มีโควาเลนต์ (ความผันผวนทางกายภาพ) ป้องกันการแทรกซึมเข้าไปในทรงกลมไขมันของเยื่อหุ้มเซลล์และการหยุดชะงักของการทำงานของเซลล์ นั่นคือเหตุผลที่บางครั้ง GT ถูกเรียกว่าอัลบูมินภายในเซลล์
GT สามารถจับกับซีโนไบโอติกส์ ซึ่งเป็นอิเล็กโทรไลต์ที่แรงอย่างโควาเลนต์ การปรากฎตัวของสุนทรพจน์ดังกล่าวคือ "การตามใจตัวเอง" สำหรับ GT แต่เป็นกลไกเพิ่มเติมสำหรับความสวยงาม
อะซิติลทรานสเฟอเรส, เมทิลทรานสเฟอเรส
Acetyltransferases เร่งปฏิกิริยาการผันคำกริยา - การถ่ายโอน acetyl ส่วนเกินจาก acetyl-CoA ไปยังไนโตรเจนของกลุ่ม -SO2NH2 ตัวอย่างเช่นที่คลังสินค้าของ sulfonamides กลุ่มเมมเบรนและไซโทพลาสซึมเมทิลทรานส์เฟอเรสเมทิลเลต -P=O, -NH2 และ SH ของซีโนไบโอติกส์โดยมีส่วนร่วมของ SAM
บทบาทของอีพอกไซด์ไฮโดรเลสในไดออลที่ละลายน้ำ
เอนไซม์อื่น ๆ มีส่วนร่วมในระยะอื่นของการพัฒนา (ปฏิกิริยาของการผันคำกริยา) Epoxide hydrolase (epoxide hydratase) เติมน้ำให้กับอีพอกไซด์เบนซีน benzpyrene และคาร์โบไฮเดรตโพลีไซคลิกอื่น ๆ ละลายในช่วงแรกของโรคและเปลี่ยนเป็นไดออล (รูปที่ 12-8) อีพอกไซด์ซึ่งเสียด้วยไมโครโซมอลออกซิเดชันเป็นสารก่อมะเร็ง กลิ่นเหม็นอาจมีกิจกรรมทางเคมีสูงและอาจมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาของอัลคิเลชันที่ไม่ใช่เอนไซม์ของ DNA, RNA, โปรตีน การดัดแปลงทางเคมีของโมเลกุลเหล่านี้สามารถนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงของเซลล์ปกติเป็นพูลินนา
บทบาทของ BILKIV ใน KARCHUVANNI, NORMI, สมดุลไนโตรเจน, สัมประสิทธิ์ความสัมพันธ์, ขั้นต่ำ BILKOVIY ทางสรีรวิทยา ความไม่เพียงพอของบิลโควา
AK อาจใช้ไนโตรเจนทั้งหมด 95% กลิ่นเดียวกันจะทำให้สมดุลไนโตรเจนในร่างกายดีขึ้น สมดุลไนโตรเจน- ความแตกต่างระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่ควรมีกับปริมาณไนโตรเจนที่เห็นคือ อย่างปริมาณไนโตรเจนที่มา เห็นปริมาณเก่า แล้วก็มา นักไนโตรเจนอิจฉาบุคคลที่มีสุขภาพดีใช้ค่ายดังกล่าวในมื้ออาหารปกติ ความสมดุลของไนโตรเจนสามารถเป็นบวกได้ (ปริมาณไนโตรเจนมากขึ้น ขับออกน้อยลง) ในเด็กและผู้ป่วย ความสมดุลของไนโตรเจนในเชิงลบ (การมองเห็นของไนโตรเจนมีความสำคัญมากกว่าที่จำเป็น) จะช่วยป้องกันความชรา ความอดอยาก และชั่วโมงของการเจ็บป่วยที่สำคัญ ด้วยอาหารที่ปราศจากโปรตีน ความสมดุลของไนโตรเจนจะกลายเป็นลบ ปริมาณผ้าขาวขั้นต่ำในzhzhіความต้องการของเหลวไนโตรเจนคือ 30-50 g / cyt ปริมาณที่เหมาะสมที่สุดสำหรับความต้องการทางกายภาพโดยเฉลี่ยคือ ~ 100-120 g / วัน
กรดอะมิโนการสังเคราะห์บางส่วนของพับที่ไม่ประหยัดสำหรับร่างกายจะดีกว่าที่จะเอาออก กรดอะมิโนดังกล่าวเรียกว่าจำเป็น ได้แก่ ฟีนิลอะลานีน เมไทโอนีน ทรีโอนีน ทริปโตเฟน วาลีน ไลซีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน
กรดอะมิโนสองชนิด - อาร์จินีนและฮิสติดีนมักเรียกว่าการทดแทน - ไทโรซีนและซิสเทอีน - แทนที่ทางจิตใจ, สั่นสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนที่จำเป็น ไทโรซีนถูกสังเคราะห์จากฟีนิลอะลานีน และอะตอมที่จำเป็นของเมไทโอนีนเซอร์กาจะถูกเปิดเผยต่อซิสเทอีน
กรดอะมิโนอื่น ๆ สามารถสังเคราะห์ได้ง่ายในเซลล์และเรียกว่าสารทดแทน ได้แก่ ไกลซีน, กรดแอสปาร์ติก, แอสปาราจีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ซีรีส์,
โปรตีนขั้นต่ำ ปริมาณโปรตีนที่น้อยที่สุดในzhzhіจำเป็นสำหรับการอนุรักษ์ของเหลวไนโตรเจนในร่างกาย การเปลี่ยนแปลงของโปรตีนในส่วนล่างของบีเอ็ม ข. เพื่อฝากในแง่ของลักษณะเฉพาะของร่างกาย อายุ ความสมบูรณ์ ตลอดจนคุณภาพและปริมาณของส่วนประกอบอื่น ๆ ที่ไม่ใช่โปรตีน (คาร์โบไฮเดรต ไขมัน วิตามิน ฯลฯ) ปริมาณโปรตีนที่จำเป็นสำหรับมนุษย์และสิ่งมีชีวิตเปลี่ยนแปลงไปตามคุณค่าทางชีววิทยาของโปรตีนในอาหาร ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนบางชนิด (Div. กรดอะมิโน) อุดมไปด้วยโปรตีนและผลรวมของโปรตีน เนื่องจากมีกรดอะมิโนที่ขับร้องอยู่ในตัว เนื่องจากไม่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายของมนุษย์และสิ่งมีชีวิตได้ สำหรับการจัดเก็บอาหารปันส่วนพวกเขาจะแนะนำโดยโปรตีนที่เหมาะสมเพื่อให้ปริมาณโปรตีนมีความจำเป็นสำหรับการจัดหาความต้องการของร่างกาย สำหรับผู้ใหญ่ก็เท่ากับอยู่ตรงกลาง80-100 จีกระรอก สำคัญ ฝึกกายภาพ - 150 ร. Div Bilky, การแลกเปลี่ยน Bilkovy, การแลกเปลี่ยนสุนทรพจน์ จี.เอ็น.คาสซิล.
สารานุกรม Great Radianska - ม: สารานุกรมเรเดียนสกา. 1969-1978 .
ประหลาดใจที่ "โปรตีนขั้นต่ำ" เดียวกันในพจนานุกรมอื่น ๆ :
โปรตีนขั้นต่ำ- - ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำ zdatne เพื่อเพิ่มสมดุลไนโตรเจนในร่างกาย; คำนวณต่อมวลชีวิต 1 กิโลกรัมของสิ่งมีชีวิต: วันพัก 0.7 0.8 วันทำงาน 1.2 1.42; วัวให้นม 0.6 0.7; วัวให้นม 1.0; vivtsі, … อภิธานศัพท์จากสรีรวิทยาของสัตว์เกษตร
บิลโควี ออบมิน- BILKOVIY OBMІN, เข้าใจ, sho plyuєมาถึงของสุนทรพจน์ของโปรตีนในร่างกาย, การเปลี่ยนแปลงในสิ่งมีชีวิต (div. การแลกเปลี่ยนคำพูดตรงกลาง) และการมองเห็นผลิตภัณฑ์ของการเผาไหม้ของโปรตีนในสายตาของ sechovin, carbonic กรด น้ำ และคำพูดอื่นๆ z'ednan ข. แลกเปลี่ยน…
ค่ายของสิ่งมีชีวิตซึ่งปริมาณไนโตรเจนที่นำมา (มีหน้าตัดและอุจจาระ) เท่ากับปริมาณไนโตรเจนที่เม่นมีอยู่ สิ่งมีชีวิตที่โตเต็มที่ตามปกติกำลังซื้อซ้ำที่สถานี A. r. ความต้องการเฉลี่ยของผู้ใหญ่ในไนโตรเจนคือ 16 ...
- (ในรูปแบบของ Izo... และความแข็งแกร่งของกรีก dýnamis, zdatnіst) กฎหมาย izodinamії, ความเป็นไปได้ของการเปลี่ยนในอาหารของสุนทรพจน์มื้ออาหารหนึ่งมื้อกับคนอื่น ๆ ในปริมาณที่เท่ากันในปริมาณที่ให้พลังงาน เข้าใจฉัน ริเริ่มโดย M. Rubner นักสรีรวิทยาชาวเยอรมัน สารานุกรม Great Radianska
โปรตีนคำพูด โปรตีน ชั้นอินทรีย์พับ ซึ่งเป็นส่วนที่สำคัญที่สุดของโปรโตปลาสซึมของเซลล์ผิวหนังที่มีชีวิต ข. ประกอบด้วยถ่านหิน (50-55%) น้ำ (6.5-7.5%) ไนโตรเจน (15-19%) เปรี้ยว (20.0-23.5%) กำมะถัน (0.3- 2.5%) และอื่นๆ… … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik
บูดิน็อก วิดโภชินกู- BUDINOK VІDPOCHINKU กำหนดว่าสามารถให้คนงานและทหารสามารถฟื้นพลังที่มีพลังในจิตใจที่เป็นมิตรและมีสุขภาพดีที่สุดสำหรับชั่วโมงที่เข้าเรียนฟรี เมื่อเห็นโรงพยาบาล D. o. อย่าใส่... สารานุกรมทางการแพทย์ที่ดี
OLITERATION- (lat. ละเว้นการละเว้น) คำที่ใช้สำหรับการกำหนดของปิด, การละเว้นของความว่างเปล่าของ chi іnshоїหรือการตรัสรู้สำหรับการเจริญเติบโตเพิ่มเติมของผ้าซึ่งไปจากด้านข้างของผนังของถ้ำที่ว่างเปล่านี้ แสดงบ่อยขึ้น สารานุกรมทางการแพทย์ที่ดี
วัณโรค- ม. วัณโรคเป็นโรคติดเชื้อที่เกิดจากเชื้อมัยโคแบคทีเรียม ทูเบอร์คูโลซิส และมีลักษณะเฉพาะโดยการพัฒนาของอาการแพ้ทางคลิตินา, แกรนูโลมาจำเพาะในอวัยวะและเนื้อเยื่อต่างๆ และภาพทางคลินิกที่หลากหลาย เลเจนที่ได้รับบาดเจ็บโดยเฉพาะ Dovіdnik іz ailment
เจ็บป่วยจากการติดเชื้อ- เจ็บป่วยจากการติดเชื้อ ในบรรดาชาวโรมัน คำว่า "infectio" ถูกนำมาใช้ในการทำความเข้าใจกลุ่มอาการป่วยไข้ ซึ่งมักเต็มไปด้วยความกว้างทั้งหมดและนอนลงท่ามกลางการพเนจร ... สารานุกรมทางการแพทย์ที่ดี
การกิน- อาหาร. Zmist: I. การกินเพื่อสังคม ปัญหาสุขอนามัย เกี่ยวกับ หลุมของ ป. ในแง่ของการพัฒนาทางประวัติศาสตร์ของสังคมมนุษย์....... . . 38 ปัญหาของ P. ในสังคมทุนนิยม 42 ความหลากหลายของผลิตภัณฑ์ P. ในซาร์รัสเซียใน SRSR ... สารานุกรมทางการแพทย์ที่ดี
บทบาทของโปรตีนในการกิน บรรทัดฐาน ความสมดุลของไนโตรเจน สัมประสิทธิ์การบริโภค โปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยา การขาดโปรตีน
สมดุลไนโตรเจน- ความแตกต่างระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่ควรมีกับไนโตรเจนคือปริมาณไนโตรเจนที่เห็น (สำคัญเมื่อมีเกลือเซโควินและแอมโมเนียม) อย่างปริมาณไนโตรเจนที่มา เห็นปริมาณเก่า แล้วก็มา นักไนโตรเจนอิจฉาบุคคลที่มีสุขภาพดีใช้ค่ายดังกล่าวในมื้ออาหารปกติ ความสมดุลของไนโตรเจนอาจเป็นไปในทางบวก (ควรให้ไนโตรเจนมากขึ้น ขับออกน้อยลง) ในเด็กและในผู้ป่วย เนื่องจากอาการป่วยรุนแรงจะตื่นขึ้น ความสมดุลของไนโตรเจนในเชิงลบ (การมองเห็นของไนโตรเจนมีความสำคัญมากกว่าที่จำเป็น) จะช่วยป้องกันความชรา ความอดอยาก และชั่วโมงของการเจ็บป่วยที่สำคัญ ด้วยอาหารที่ปราศจากโปรตีน ความสมดุลของไนโตรเจนจะกลายเป็นลบ ดำเนินการผลิตไนโตรเจนในปริมาณที่ใกล้เคียงกันต่อไปจนกว่าปริมาณไนโตรเจนที่เห็นได้จะหยุดเพิ่มและคงตัวที่ประมาณ 4 กรัม/โดบุ ปริมาณไนโตรเจนดังกล่าวสามารถพบได้ในโปรตีน 25 กรัม นอกจากนี้ ในกรณีของการขาดโปรตีนสำหรับโดบา ผ้าโปรตีนประมาณ 25 กรัมจะถูกแทรกซึมเข้าไปในร่างกาย ปริมาณสีขาวขั้นต่ำในzhzhіความต้องการของเหลวไนโตรเจนควรเป็น 30-50 g / cyt ปริมาณที่เหมาะสมกับความต้องการทางกายภาพโดยเฉลี่ยที่จะเป็น ~ 100-120 g / วัน
บรรทัดฐานของโปรตีนที่ร้านอาหาร
สำหรับการบำรุงรักษาน้ำไนโตรเจน ก็เพียงพอแล้วที่จะปลูกโปรตีน 30-50 กรัมต่อการเก็บเกี่ยว ปกป้องคนเช่นนี้ไม่ใช่zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti และ zdorov'ya ใช้บรรทัดฐานของการรับประทานโปรตีนสำหรับผู้ใหญ่และเด็ก เพื่อปกป้องสภาพจิตใจ อาชีพ และปัจจัยอื่นๆ ผู้ใหญ่ที่มีความต้องการทางกายภาพโดยเฉลี่ยมีหน้าที่รับโปรตีน 100-120 กรัมต่อการเก็บเกี่ยว ด้วยการทำงานหนักบรรทัดฐานจะเพิ่มขึ้นเป็น 130-150 กรัม ในเวลาเดียวกัน ฉันใกล้จะถึงแล้ว ดังนั้นฉันจึงเขียนโปรตีนต่างๆ ของสิ่งมีชีวิตนี้และการเดินทางอันสดชื่น
การขาดโปรตีน
ดูเหมือนว่าการปลูกฝังเถาองุ่นเล็กน้อยจากอาหารของผู้ที่มีไขมันหรือคาร์โบไฮเดรตจะไม่นำไปสู่ความผิดปกติด้านสุขภาพที่สำคัญ อย่างไรก็ตาม การกินโปรตีนที่ปราศจากโปรตีน (โดยเฉพาะอย่างยิ่ง trivale) เรียกร้องให้เกิดความเสียหายอย่างร้ายแรงต่อการแลกเปลี่ยน และมันจะจบลงด้วยความตายของร่างกายอย่างหลีกเลี่ยงไม่ได้ การแนะนำกรดอะมิโนที่จำเป็นตัวหนึ่งจากอาหารด้วงทำให้เกิดการดูดซึมกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่ไม่สมบูรณ์และมาพร้อมกับการพัฒนาสมดุลไนโตรเจนเชิงลบการเพิ่มขึ้นการนูนและการหยุดชะงักในการทำงานของระบบประสาท อาการเฉพาะของการขาดกรดอะมิโนตัวใดตัวหนึ่งถูกเปิดเผยในดวงตาของดวงตาซึ่งเป็นผลมาจากโปรตีน การเพิ่มกรดอะมิโนร้องเพลง ดังนั้นเนื่องจากการมีอยู่ของ cysteine (หรือ cystine) เนื้อร้ายที่เป็นศัตรูของตับจึงถูกตำหนิ histidine - ต้อกระจก; การบริโภคเมไทโอนีนในแต่ละวันทำให้เกิดภาวะโลหิตจาง โรคอ้วนและโรคตับแข็งในตับ ความเอียงและการตกเลือดในสภาพที่ไม่เอื้ออำนวย Vynyatka lysin จากอาหารของเด็กเหล่นั้นมาพร้อมกับโรคโลหิตจางและการเสียชีวิตอย่างกะทันหัน (ซึ่งซินโดรมพบได้บ่อยในสิ่งมีชีวิตที่มีอายุมากกว่า)
การกินโปรตีนไม่เพียงพอทำให้เกิดความเจ็บป่วย - "kvashiorkor" ซึ่งแปลว่า "เด็กสีทอง (หรือสีแดง)" ความเจ็บป่วยเกิดขึ้นในเด็กราวกับว่ากำลังจิบนมของสิ่งมีชีวิตอื่น ๆ และพวกมันถูกเลี้ยงด้วยหอยเม่นเท่านั้นซึ่งรวมถึงกล้วยเผือกข้าวฟ่างและข้าวโพดบ่อยที่สุด Kwashiorkor มีลักษณะการชะลอการเจริญเติบโต, โรคโลหิตจาง, ภาวะโปรตีนในเลือดต่ำ (มักมาพร้อมกับอาการบวม) และโรคตับไขมัน คนผิวดำมีผมสีน้ำตาลแดง บ่อยครั้งที่โรคนี้มาพร้อมกับการฝ่อของเซลล์ของรูขุมขนใต้ผิวหนัง เป็นผลให้การหลั่งของเอนไซม์ตับอ่อนถูกรบกวนและไม่สามารถรับคนผิวขาวจำนวนเล็กน้อยตามที่ควรจะเป็น สังเกตได้ว่ามีการขับกรดอะมิโนอิสระออกจากส่วนเพิ่มขึ้น หากไม่มีความปีติยินดีอัตราการเสียชีวิตของเด็กจะอยู่ที่ 50-90% ปล่อยให้เด็กๆ อยู่รอด การขาดโปรตีนก็ทำให้เกิดความเสียหายอย่างถาวรต่อทั้งหน้าที่ทางสรีรวิทยาและความมีชีวิตชีวาเป็นสีดอกกุหลาบ ความเจ็บป่วยเกิดขึ้นเมื่อผู้ป่วยถูกถ่ายโอนไปยังอาหารที่มีโปรตีนสูง ซึ่งรวมถึงเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์จากนมจำนวนมาก วิธีหนึ่งในการแก้ปัญหาคือการเสริมการเตรียมการเดียวกันกับไลซีน
2. การกัดกินโปรตีนมากเกินไปใน SKT ลักษณะของเปปไทเดสของท่อระบายน้ำ อธิบายบทบาทของกรดไฮโดรคลอริก
ในผลิตภัณฑ์อาหาร ปริมาณกรดอะมิโนยังน้อยกว่าอีกด้วย มันเป็นสิ่งสำคัญที่พวกเขาเข้าไปในโกดังของโปรตีนเนื่องจากพวกมันถูกไฮโดรไลซ์ในทางเดินลำไส้ของเยื่อเมือกภายใต้การกระทำของเอนไซม์โปรตีเอส (เปปไทด์สโครเลส) ความจำเพาะของสารตั้งต้นของเอนไซม์เหล่านี้ในความจริงที่ว่าผิวหนังเป็นส่วนที่แตกแยกที่สุดของพันธะเปปไทด์ซึ่งสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนที่ขับร้อง โปรตีเอสที่ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ที่อยู่ตรงกลางของโมเลกุลโปรตีนสามารถจำแนกได้เป็นเอนโดเปปไทเดส เอนไซม์ที่อยู่ในกลุ่มของ exopeptidases ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ละลายด้วยกรดอะมิโนปลายทาง ภายใต้การกระทำของโปรตีเอสทั้งหมดของ SHKT โปรตีนยังทำลายมัคนายกของกรดอะมิโนซึ่งเกิดขึ้นในเซลล์ของเนื้อเยื่อ
บทบาทของกรดไฮโดรคลอริกถูกขจัดออกไป
หน้าที่หลักของท่อน้ำสมุนไพรอยู่ที่การที่โปรตีนถูกกัดเซาะด้วยวิธีใหม่ บทบาทหลักของกระบวนการนี้คือกรดไฮโดรคลอริก โปรตีนที่อยู่ในหลอดกระตุ้นการมองเห็น ฮีสตามีนฮอร์โมนโปรตีนกลุ่มนั้น - กระเพาะอาหาร, yakі, เรียกร้องให้หลั่ง HCI และ proenzyme - pepsinogen ในมือของพวกเขาเอง HCI ตกตะกอนในปลอกหุ้มของเพลา shlunkovy เป็นเวลาหนึ่งชั่วโมงของปฏิกิริยา
Dzherelom H + є H 2 3 ในขณะที่มันตกตะกอนใน obkladalnye clitins ของ schule z 2 ซึ่งกระจายในเลือดและ H 2
H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +
การแยกตัวของ H 2 3 เพื่อผลิตไบคาร์บอเนตจนละลายซึ่งเห็นได้จากการมีส่วนร่วมของโปรตีนพิเศษในพลาสมาเพื่อแลกกับ C1 - และไอออน H + ซึ่งตั้งอยู่ที่ลูเมนของท่อที่มีทางเดินของแอคทีฟ การขนส่งซึ่งถูกเร่งด้วยเมมเบรน H + / K + -ATP-ase ด้วยเหตุนี้ความเข้มข้นของโปรตอนในลูเมนของหลอดจะเพิ่มขึ้นเป็น 10 6 เท่า Ioni C1 - ควรอยู่ใกล้รูของท่อระบายน้ำผ่านช่องคลอไรด์
ความเข้มข้นของ HCl ใน shlunkovoy soci สามารถเข้าถึง 0.16 M ซึ่ง pH ลดลงเป็น 1.0-2.0 การบริโภคโปรตีนมักจะมาพร้อมกับการมองเห็นของการหลั่งของปลาไบคาร์บอเนตจำนวนมากในกระบวนการของการนำ HCl มาใช้
ภายใต้การกระทำของ HCl ทำให้เกิดการเสียสภาพของโปรตีนซึ่งไม่รู้จักการประมวลผลทางความร้อนซึ่งเพิ่มความพร้อมใช้งานของพันธะเปปไทด์สำหรับโปรตีเอส HCl อาจออกฤทธิ์ฆ่าเชื้อแบคทีเรียและการกลืนกินแบคทีเรียก่อโรคในลำไส้ นอกจากนี้ กรดไฮโดรคลอริกยังกระตุ้นเปปซิโนเจนและสร้างค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับไดเปปซิน
· มัดด้วยกรดไฮโดรคลอริก- HCl ที่จับกับโปรตีนและผลิตภัณฑ์จากการกัดเซาะมากเกินไป ค่าของ HCl ที่เกี่ยวข้องในคนที่มีสุขภาพดีคือ 20-30 TU
· Vilna HCl- กรดไฮโดรคลอริกไม่เกี่ยวข้องกับส่วนประกอบของน้ำ shlunkovogo ค่าของ Hcl ฟรีที่บรรทัดฐานคือ 20-40 TE ค่า pH ของน้ำเปลือกเป็นปกติ - 1,5-2,0.
ลักษณะของเปปไทเดสในช่องใต้สะบักของลำไส้เล็ก Zakhist clitin ในรูปแบบของเปปไทเดส
ข้าว. 9-23. วิธีในการสังเคราะห์กรดอะมิโน
อามิดีกลูตามีนและแอสปาราจีนสังเคราะห์จากกรดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก Glu และ ASP (แบบแผน A)
- เซรินย่อยด้วย 3-phosphoglycerate ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของ glycolysis ซึ่งถูกออกซิไดซ์เป็น 3-phosphopyruvate จากนั้น transaminated ด้วยซีรีนที่ได้รับการอนุมัติ (div. Scheme B)
- ใช้ 2 เส้นทางสำหรับการสังเคราะห์ไกลซีน:
1) จากซีรีนเนื่องจากการมีส่วนร่วมของกรดโฟลิกอันเป็นผลมาจาก diserine serinoxymethyltransferase:
2) จากการแบ่งเอนไซม์ไกลซีนซินเทสในปฏิกิริยา:
- โพรลีนสังเคราะห์จากกลูตาเมตในปฏิกิริยาย้อนกลับ นอกจากนี้ยังพบปฏิกิริยามากมายในระหว่างการแคแทบอลิซึมของการรั่วไหล (แผน div บนหน้า 494)
กรดอะมิโนที่ถูกใช้ประโยชน์มากเกินไปทั้งหมดแปดชนิด กรดอะมิโนมากกว่า 20 ชนิดสามารถสังเคราะห์ได้ในมนุษย์
การแทนที่กรดอะมิโนบ่อยครั้ง Apr และ Gicสังเคราะห์โดยทางพับในพื้นที่ขนาดเล็ก สามารถพบพวกเขาเพิ่มเติมอยู่เบื้องหลัง
- การสังเคราะห์อาร์จินีนขึ้นอยู่กับปฏิกิริยาของวัฏจักรออร์นิทีน (div. เมื่อเร็ว ๆ นี้ pdrozdil IV);
- ฮิสติดีนถูกสังเคราะห์จากเอทีพีและไรโบส ส่วนหนึ่งของวัฏจักรอิมิดาโซลของฮิสทิดีน - N=CH-NH- ถูกละลายจากนิวเคลียส purine ของอะดีนีน ซึ่งแกนกลางของมันคือเอทีพี โมเลกุลจะเกิดขึ้นจากอะตอมของไรโบส ด้วยวิธีนี้ 5-phosphoribosylamine ซึ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ฮิสทิดีน จึงจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์พิวรีน
สำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโนไทโรซีนและซิสเทอีนทดแทนทางจิตใจกินกรดอะมิโนที่จำเป็นฟีนิลอะลานีนและเมไทโอนีนตามลำดับ (Div. สัตว์ VIII และ IX)
ข้าว. 9-22. การรวมกรดอะมิโนส่วนเกินที่ปราศจากไนโตรเจนในเส้นทางไปสู่กระบวนการแคแทบอลิซึม
กระบวนการของกลูโคนีเจเนซิส กรดอะมิโนดังกล่าวสามารถถูกเพิ่มเข้าในกลุ่ม กรดอะมิโนไกลโคเจน
กรดอะมิโนที่ทำงานอยู่ในกระบวนการ catabolism จะถูกเปลี่ยนเป็น acetoacetate (Lіz, Leu) หรือ acetyl-CoA (Leu) และสามารถสั่นสะเทือนในการสังเคราะห์ร่างกายของคีโตน กรดอะมิโนดังกล่าวเรียกว่า คีโตเจนิค
กรดอะมิโนจำนวนหนึ่งสั่นคลอนสำหรับการสังเคราะห์กลูโคสและสำหรับการสังเคราะห์ร่างกายของคีโตนเพื่อให้ในกระบวนการแคแทบอลิซึมมีการผลิตผลิตภัณฑ์ 2 รายการ - เมแทบอไลต์ของวัฏจักรซิเตรตและอะซิโตอะซิเตต (Tri, Phen, Tyr) หรือ acetyl -CoA (อิล) กรดอะมิโนดังกล่าวจะเรียกว่าการก่อกวน มิฉะนั้น ไกลโคเคโทเจนิค(รูปที่ 9-22, ตารางที่ 9-5).
ปฏิกิริยา Anaplerotic
กรดอะมิโนที่มากเกินไปที่ปราศจากไนโตรเจนถูกนำมาใช้เพื่อเติมเต็มจำนวนของเมตาโบไลต์ในเส้นทางหลักไปสู่กระบวนการ catabolism เนื่องจากใช้สำหรับการสังเคราะห์สุนทรพจน์ทางชีวภาพ ปฏิกิริยาดังกล่าวเรียกว่า anaplerotic พบปฏิกิริยา anaplerotic ห้าครั้งในทารก 9-22:
เอนไซม์ไพรูเวตคาร์บอกซิเลส (โคเอ็นไซม์ - ไบโอติน) ซึ่งกระตุ้นปฏิกิริยา อาการในตับและยาซัค
2. กรดอะมิโน → กลูตาเมต → α-Ketoglutarate
การเปลี่ยนแปลงเกิดขึ้นในเนื้อเยื่อที่อุดมสมบูรณ์ภายใต้อิทธิพลของกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสหรืออะมิโนทรานสเฟอเรส
3. 
Propionyl-CoA และจากนั้น succinyl-CoA สามารถมีส่วนร่วมในการสลายกรดไขมันที่สูงขึ้นด้วยจำนวนอะตอมของคาร์บอนที่ไม่ตรงกัน (หมวด 8)
4. กรดอะมิโน → ฟูมาเรต
5. กรดอะมิโน → Oxaloacetate
ปฏิกิริยาที่ 2, 3 พบได้ในเนื้อเยื่อทั้งหมด (ครีมตับและยาซีฟ), คาร์บอกซิเลส pruvate ทุกวัน และปฏิกิริยาที่ 4 และ 5 ส่วนใหญ่อยู่ในตับ ปฏิกิริยาที่ 1 และ 3 (รูปที่ 9-22) - ปฏิกิริยา Anaplerotic หลัก
แอล-อะมิโนแอซิดออกซิเดส
เอ็นไซม์ถูกเปิดเผยในตับและนิรคะห์ ออกซิเดสของกรดแอล-อะมิโนการสร้างการแยกตัวของกรดแอล-อะมิโน (รูปแบบ div ด้านตัวอย่าง)
โคเอ็นไซม์ในปฏิกิริยานี้คือ FMN เห็นได้ชัดว่าการมีส่วนร่วมของแอล-อะมิโนแอซิดออกซิเดสในการดีอะมิเนชันนั้นไม่มีนัยสำคัญ แต่ดูเหมือนว่าสิ่งที่เหมาะสมที่สุดจะอยู่ในสื่อที่เป็นแอ่งน้ำ (pH 10.0) ใน clitins ค่า pH ของตัวกลางจะใกล้เคียงกับค่ากลาง กิจกรรมของเอนไซม์ยังต่ำอีกด้วย
ดี-อะมิโนแอซิดออกซิเดสเปิดเผยในนิรกะฮ์และเบเกอรี่ด้วย Ce FAD เป็นเอนไซม์ที่รกร้าง pH ที่เหมาะสมของ cієї oxidase อยู่ในตัวกลางที่เป็นกลาง ดังนั้นเอนไซม์จึงทำงาน ออกซิเดสที่ต่ำกว่าของกรด L-amino บทบาทของ D-amino acid oxidase นั้นน้อย เนื่องจาก D-isomers ในร่างกายมีน้อยมาก เนื่องจากโปรตีนและโปรตีนของเนื้อเยื่อและสิ่งมีชีวิตของมนุษย์มีเฉพาะกรด L-amino ตามธรรมชาติเท่านั้น อนึ่ง ดี-อะมิโนแอซิดออกซิเดสจับพวกมันเข้ากับแอล-ไอโซเมอร์ตัวเดียวกัน (รูปที่ 9-8)
10. Transamination: โครงร่างของกระบวนการ, เอนไซม์, ไบโอรอล Biorole ของ AdAT และ ASAT และความสำคัญทางคลินิกของอาการในซีโรซาในเลือด
Transamination
Transamination - ปฏิกิริยาของการถ่ายโอนกลุ่ม α-amino จากกรดอะมิโนไปยังกรด α-keto หลังจากนั้นจะสร้างกรด keto ใหม่และกรดอะมิโนใหม่ ค่าคงที่การทำให้เท่าเทียมกันของจำนวนปฏิกิริยาที่มากกว่านั้นใกล้เคียงกับหนึ่ง (K p ~ 1.0) ดังนั้นกระบวนการของการแปลงสภาพจะย้อนกลับได้ง่าย (div. Scheme A)
ปฏิกิริยาดังกล่าวกระตุ้นโดยเอ็นไซม์ aminotransferase ซึ่งเป็นโคเอ็นไซม์ที่เป็น pyridoxal phosphate (PF) ซึ่งคล้ายกับวิตามินบี 6 (pyridoxine, div. section 3) (div. Scheme B)
ตรวจพบอะมิโนทรานส์เฟอเรสทั้งในไซโตพลาสซึมและในไมโตคอนเดรียของยูคาริโอตเซลล์ นอกจากนี้ เอ็นไซม์รูปแบบไมโตคอนเดรียและไซโตพลาสซึมยังโดดเด่นด้วยพลังทางกายภาพและเคมี พบอะมิโนทรานส์เฟอเรสมากกว่า 10 ชนิดในคลิตินของมนุษย์ ซึ่งถูกตั้งคำถามถึงความจำเพาะของซับสเตรต Mayzhe กรดอะมิโนทั้งหมดสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยา transamination, สำหรับไลซีน ทรีโอนีน และโพรลีนเล็กน้อย
โครงการA
กลไกการเกิดปฏิกิริยา
อะมิโนทรานส์เฟอเรสเป็นตัวอย่างคลาสสิกของเอนไซม์ที่กระตุ้นปฏิกิริยาที่ดำเนินการผ่านกลไกประเภท "พงษ์พงษ์" (div. ส่วนที่ 2) ในปฏิกิริยาดังกล่าว ผลิตภัณฑ์แรกมีหน้าที่รับผิดชอบในการทำงานของเอนไซม์
รูปแบบแอคทีฟของอะมิโนทรานส์เฟอเรสถูกเผาผลาญอันเป็นผลมาจากการเพิ่มไพริดอกซัลฟอสเฟตไปยังกลุ่มอะมิโนของไลซีนด้วยการเชื่อมโยงอัลไดมีนลึกลับ (รูปที่ 9-6) ไลซีนที่ตำแหน่ง 258 เข้าสู่คลังสินค้าของแอคทีฟไซต์ของเอนไซม์ นอกจากนี้ ระหว่างเอนไซม์และไพริดอกซอลฟอสเฟต พันธะไอออนิกจะละลายเนื่องจากการมีส่วนร่วมของการชาร์จอะตอมของฟอสเฟตส่วนเกินและไนโตรเจนในวงแหวนไพริดีนของโคเอ็นไซม์
ลำดับของปฏิกิริยา transamination แสดงไว้ด้านล่าง
- ในระยะแรก หมู่อะมิโนมาจากสารตั้งต้นแรก กรดอะมิโน สำหรับการเชื่อมโยงอัลไดมีนเพิ่มเติม เอ็นไซม์-ไพริดอกซัม-มินฟอสเฟตเชิงซ้อนและคีโตกรด ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์แรกของปฏิกิริยาจะถูกละลาย กระบวนการนี้รวมถึงการนำฐานชิฟฟ์ 2 ฐานมาใช้ในระดับกลาง
- ในอีกขั้นหนึ่ง เอ็นไซม์-ไพริดอกซามีน ฟอสเฟตเชิงซ้อนรวมกับกรดคีโต (สารตั้งต้นอื่น) และอีกครั้ง ผ่านเบสกลาง 2 ชิฟฟ์ ถ่ายโอนหมู่อะมิโนไปเป็นกรดคีโต เป็นผลให้เอ็นไซม์เปลี่ยนกลับเป็นรูปแบบดั้งเดิมและเกิดกรดอะมิโนใหม่ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์อื่นของปฏิกิริยา แม้ว่ากลุ่มอัลดีไฮด์ของไพริดอกซัลฟอสเฟตจะไม่ถูกครอบครองโดยกลุ่มอะมิโนของสารตั้งต้น แต่ก็สร้างฐานชิฟฟ์ (อัลดิมิน) กับกลุ่มε-อะมิโนของไลซีนเรดิคัลในศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่ (โครงการของพระเจ้าบนหน้า 471 ).
วงจรออร์นิทีน
Sechovin เป็นผลิตภัณฑ์ปลายทางหลักของการแลกเปลี่ยนไนโตรเจนในโกดังของสิ่งมีชีวิตใด ๆ จะเห็นได้ถึง 90% ของไนโตรเจนทั้งหมดที่ผลิต (รูปที่ 9-15) การขับถ่ายของเซโควินเป็นเรื่องปกติที่จะกลายเป็น 25 กรัมต่อวัน ด้วยการเพิ่มจำนวนคนผิวขาวซึ่งยอมจำนนต่อการขับถ่ายของเซโควินเพิ่มขึ้น เซโควินถูกสังเคราะห์โดยตับน้อยลง ซึ่งเพิ่ม doslidah I.D. Pavlova. ความเสียหายต่อตับและการหยุดชะงักของการสังเคราะห์ sechovini นำไปสู่การส่งเสริมแอมโมเนียและกรดอะมิโน (nasamped, glutamine และ alanine) ในเลือดและเนื้อเยื่อ ในยุค 40 ของศตวรรษที่ 20 นักชีวเคมีชาวเยอรมัน G. Krebs และ K. Hanzeleit ได้พิสูจน์แล้วว่าการสังเคราะห์เซโควินเป็นกระบวนการที่เป็นวัฏจักรซึ่งประกอบด้วยหลายขั้นตอน สาเหตุหลักที่ทำให้วัฏจักรปิดลง . สู่กระบวนการสังเคราะห์เซโชวินี โดยใช้ชื่อ "วัฏจักรออร์นิทีน",หรือ "วงจรเครบส์-เฮนเซลีต์".
ปฏิกิริยาต่อการสังเคราะห์เซโควิน
Sechovin (carbamide) - อะไมด์ล่าสุดของกรดคาร์บอนิก - แก้แค้น 2 อะตอมต่อไนโตรเจน เจเรโลมหนึ่งซึ่งє แอมโมเนียซึ่งจับกับตับด้วยคาร์บอนไดออกไซด์ในสารละลายของ carbamoyl phosphate pid deiyu carbamoyl phosphate synthetase I (div. Scheme A ด้านล่าง)
ในปฏิกิริยาที่เริ่มมีอาการ argininosuccinate synthetase จะจับ citrulline กับ aspartate และเปลี่ยน argininosuccinate (argininoburstynic acid) เอนไซม์นี้ต้องการ Mg 2+ ไอออน ปฏิกิริยานี้ใช้ ATP 1 โมล และพลังงานของพันธะพลังงานมหภาคสองพันธะจะกลับคืนมา Aspartate - zherelo อะตอมอื่นไปยังไนโตรเจน sechovin(Div. Scheme A บนหน้า 483)
อาร์จินีนอยู่ภายใต้การไฮโดรไลซิสภายใต้การกระทำของอาร์จิเนสโดยที่ออร์นิทีนและเซโควินถูกละลาย ปัจจัยร่วม arginase є ioni Ca2+ หรือ Mn2+ ออร์นิทีนและไลซีนที่มีความเข้มข้นสูง ซึ่งเป็นอะนาลอกของอาร์จินีนที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกัน บั่นทอนการทำงานของเอนไซม์นี้:
เท่ากับการสังเคราะห์เซโควินโดยสิ้นเชิง:
CO 2 + NH 3 + Aspartate + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarate + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7
แอมโมเนียซึ่งถูกกระตุ้นโดย carbamoyl phosphate synthetase I นั้นถูกส่งไปยังตับด้วยเลือดจากหลอดเลือดดำ บทบาทของเจอเรลอื่น ๆ รวมถึงการปนเปื้อนกรดกลูตามิกในตับ gnuchka นั้นน้อยกว่ามาก
แอสพาเทตซึ่งจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์อาร์จินีนนอคซิเนตถูกละลายในตับโดยวิถีการทรานส์อะมิเนชั่น
อะลานีนกับออกซาโลอะซิเตต Alania ควรเป็นหัวหน้าของm'yazіvและลำไส้ clitin Jerel oxaloacetate ซึ่งจำเป็นสำหรับปฏิกิริยาสามารถเปลี่ยนเป็น fumarate ซึ่งถูกดูดซับในปฏิกิริยาของวัฏจักรออร์นิทีน จากปฏิกิริยาสองปฏิกิริยาของวัฏจักรซิเตรต fumarate จะถูกแปลงเป็น oxaloacetate ซึ่งวิธีการละลายแอสพาเทต (รูปที่ 9-17) อยู่ในยศเช่นนั้นด้วยวงออร์นิทีนของผ้าพันแผล วงจรการงอกใหม่ของแอสพาเทตจากฟูมาเรต Pir vat ซึ่งจัดตั้งขึ้นในวัฏจักรนี้ของอะลานีน ส่งเสริมการสร้างกลูโคเนซิส
การใช้แอสพาเทตในวัฏจักรออร์นิทีนอีกประการหนึ่งคือการทรานส์อะมิเนชันของกลูตาเมตกับออกซาโลอะซิเตต
เผือก
สาเหตุของความเสียหายจากการเผาผลาญคือข้อบกพร่องที่มีมา แต่กำเนิดในไทโรซิเนส เอนไซม์นี้กระตุ้นการเปลี่ยนไทโรซีนเป็น DOPA บนเมลาโนไซต์ อันเป็นผลมาจากข้อบกพร่องในไทโรซิเนส การสังเคราะห์เม็ดสีเมลานินจะหยุดชะงัก
ทางคลินิกแสดงภาวะผิวเผือก (Lat. อัลบัส-สีขาว) - การปรากฏตัวของผิวคล้ำและเส้นผม คนที่ป่วยมักมีความรู้สึกเร่งด่วนน้อยลง และโทษว่ากลัวแสง Trivale perebuvannya โรคดังกล่าว pіdvіdkritimดวงอาทิตย์นำไปสู่มะเร็งshkіri อุบัติการณ์ของการเจ็บป่วยคือ 1: 20000
ฟีนิลคีโตนูเรีย
ในตับของคนที่มีสุขภาพดี ฟีนิลอะลานีนในสัดส่วนเล็กน้อย (~10%) จะถูกแปลงเป็นฟีนิลแลคเตทและฟีนิลอะเซทิลกลูตามีน (รูปที่ 9-30)
เส้นทางนี้ไปสู่การเผาผลาญของฟีนิลอะลานีนกลายเป็นเส้นทางหลักในกรณีที่เกิดความเสียหายต่อเส้นทางหลัก - เปลี่ยนเป็นไทโรซีนซึ่งถูกเร่งด้วยฟีนิลอะลานีนดรอกซิเลส ความผิดปกตินี้มาพร้อมกับภาวะ hyperphenilalanineemia และการเปลี่ยนแปลงในเลือดและกระแสเลือดพร้อมกับสารทางเลือก: phenylpyruvate, phenylacetate, phenyllactate และ phenylacetylglutamine ข้อบกพร่องในฟีนิลอะลานีนดรอกซิเลสสามารถนำไปสู่การติดเชื้อฟีนิลคีโตนูเรีย (PKU) PKU มี 2 รูปแบบ:
· คลาสสิก PKU- โรค Spadkovy ที่เกี่ยวข้องกับการกลายพันธุ์ในยีน phenylalanine droxylase ซึ่งอาจนำไปสู่การลดลงของกิจกรรมของเอนไซม์หรือ inactivation ใหม่ ที่ความเข้มข้นนี้ phenylalanine จะเพิ่มขึ้นในเลือด 20-30 เท่า (ในเกณฑ์ปกติ - 1.0-2.0 มก. / ดล.) ในส่วน - 100-300 เท่าในบรรทัดฐาน (30 มก. / ดล.) ความเข้มข้นของ phenylpyruvate และ phenyllactate ในส่วนนี้สูงถึง 300-600 มก. / ดล. เมื่อรับประทานตามปกติทุกวัน
· อาการที่รุนแรงที่สุดของ PKU - ความเสียหายต่อการพัฒนาของดอกกุหลาบและทางกายภาพ, โรค sudomania, ความเสียหายต่อผิวคล้ำ ในช่วงเวลาแห่งความสุขความเจ็บป่วยจะอยู่ได้ไม่เกิน 30 ปี อุบัติการณ์ของการเจ็บป่วยคือ 1:10,000 ทารกแรกเกิด ความเจ็บป่วยลดลงในลักษณะถอยอัตโนมัติ
· อาการรุนแรงของ PKU ที่เกี่ยวข้องกับโรคที่เป็นพิษในเซลล์สมองที่มีความเข้มข้นสูงของ phenylalanine, phenylpyruvate, phenyllactate ความเข้มข้นสูงของฟีนิลอะลานีนขัดขวางการขนส่งไทโรซีนและทริปโตเฟนผ่านสิ่งกีดขวางเลือดและสมองและกระตุ้นการสังเคราะห์สารสื่อประสาท (โดปามีน, นอร์เอพิเนฟริน, เซโรโทนิน)
· ตัวเลือก FKU(hyperphenilalanemia ที่ขึ้นกับโคเอ็นไซม์) – การกลายพันธุ์ล่าสุดในยีนที่ควบคุมการเผาผลาญของ H 4 BP อาการทางคลินิกอยู่ใกล้ แต่อย่าหลีกเลี่ยงอาการของ PKU แบบคลาสสิก ความถี่ของการเจ็บป่วยคือ 1-2 ไข้หวัดใหญ่ต่อทารกแรกเกิด 1 ล้านคน
· H 4 BP จำเป็นสำหรับปฏิกิริยาไฮดรอกไซด์ ไม่เพียงแต่กับฟีนิลอะลานีนเท่านั้น แต่ยังรวมถึงไทโรซีนและทริปโตเฟนด้วย ซึ่งหากโคเอ็นไซม์ไม่ทำงาน จะขัดขวางการเผาผลาญของกรดอะมิโนทั้ง 3 ตัว รวมถึงการสังเคราะห์สารสื่อประสาทด้วย การเจ็บป่วยมีลักษณะโดยความเสียหายทางระบบประสาทอย่างรุนแรงและการเสียชีวิตก่อนวัยอันควร ("อันตราย" PKU)
การเสื่อมถอยของพัฒนาการทางโรมาติกและทางกายภาพในเด็กที่เป็นโรค PKU สามารถหลีกเลี่ยงได้ด้วยการรับประทานอาหารที่มีฟีนิลอะลาลานีนในขนาดต่ำหรือในปริมาณสูง เหมือนความเจริญงอกงามนี้ อีกครั้ง ภายหลังคนของเด็ก สมองที่ยากจนจะถูกรัก เป็นสิ่งสำคัญที่ความหนาวเย็นในโรงเตี๊ยมจะลดลงหลังจากศตวรรษที่ 10 (เสร็จสิ้นกระบวนการในการสร้างเยื่อไมอีลิไนเซชันของสมอง) ในเดนมาร์กในช่วงเวลาของกุมารแพทย์ที่ร่ำรวย shilyayutsya ที่bіk "dovіchnoї єti"
สำหรับการวินิจฉัย PKU นั้น vicorysts จะใช้วิธีการและวิธีการที่หลากหลายในการตรวจหาสารเมตาโบไลต์ทางพยาธิวิทยาในส่วนนี้ เพื่อกำหนดความเข้มข้นของฟีนิลอะลานีนในเลือดของส่วนนั้น ยีนที่มีข้อบกพร่องที่เกี่ยวข้องกับฟีนิลคีโตนูเรียอาจถูกตรวจพบในพาหะเฮเทอโรไซกัสปกติที่มีฟีโนไทป์สำหรับการทดสอบความทนทานต่อฟีนิลอะลานีนเพิ่มเติม สำหรับ obstezhuvannoy นี้ ให้ natche 10 g ของ phenylalanine อย่างรวดเร็ว จากนั้นจึงเก็บตัวอย่างเลือดเป็นระยะๆ หนึ่งปี ซึ่งกำหนด tyrosine แทน ในบรรทัดฐาน ความเข้มข้นของไทโรซีนในเลือดหลังความชอบใจของฟีนิลอะลานีนจะสูงขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ ลดลงในพาหะของยีน fezhilketonuria ที่แตกต่างกัน การทดสอบนี้ได้รับชัยชนะในการให้คำปรึกษาทางพันธุกรรมเพื่อวินิจฉัยความเสี่ยงของผู้ที่มีเด็กป่วย ได้มีการพัฒนารูปแบบการตรวจคัดกรองเด็กแรกเกิดที่มี PKU ความไวต่อการทดสอบในทางปฏิบัติ 100%
อัญมณีบูโดวา
Heme เกิดจากไบวาเลนต์ไอออนและพอร์ไฟริน (รูปที่ 13-1) พื้นฐานของโครงสร้างของพอร์ไฟรินคือพอร์ฟิน Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsyaผูกระหว่างพวกเขากับ methenovyh mystki (รูปที่ 13-1) ในที่รกร้าง ตามโครงสร้างของสารทดแทนใน kiltsy piroli ชนิด sprat ของ porphyrins มีความโดดเด่น: protoporphyrins, etioporphyrins, meso-porphyrins และ coproporphyrins Protoporphyrins เป็นสารตั้งต้นของ porphyrins ประเภท reshti
Hemi ต่างคนผิวขาวสามารถแก้แค้นได้ ประเภทต่างๆ porphyrins (ดิวิชั่น 6) เฮโมโกลบินเหล่านั้นประกอบด้วยโปรโตพอร์ไฟริน IX ซึ่งมีโลหะ 4 ตัว ไวนิลแรดิคัล 2 ตัว และกรดโพรพิโอนิกมากเกินไป 2 ตัว Zalіzoใน znahoditsya เหล่านั้นที่vіdnovlemu stanі (Fe+2) ที่ po'yazane สองโควาเลนต์และการประสานงานสองตัวเชื่อมโยงกับอะตอมไนโตรเจนของวงแหวนไพร์โรล ในระหว่างการออกซิเดชัน ฮีมจะเปลี่ยนเป็นเฮมาติน (Fe 3+) จำนวนฮีมที่ใหญ่ที่สุดสามารถพบได้ในเม็ดเลือดแดงที่เต็มไปด้วยเฮโมโกลบิน เซลล์มะเร็ง ซึ่งสามารถเป็น myoglobin และเซลล์ตับผ่านไซโตโครม P 450 ในปริมาณสูง
ระเบียบของการสังเคราะห์ heme
ปฏิกิริยาควบคุมของการสังเคราะห์ heme กระตุ้นเอนไซม์ aminolevulinate synthase ที่ pyridoxal-depleted ความเร็วของปฏิกิริยาถูกควบคุมอย่างไม่เป็นระเบียบและแปลเท่ากับเอนไซม์
Alosteric inhibitor และ corepressor สำหรับการสังเคราะห์ aminolevulinate synthase และ heme (รูปที่ 13-5)
ใน reticulocytes การสังเคราะห์เอนไซม์นี้ในขั้นตอนการแปลจะถูกควบคุม ในการเริ่มต้นของ mRNA ที่เข้ารหัสเอ็นไซม์ є
ข้าว. 13-5. ระเบียบการสังเคราะห์ฮีมและเฮโมโกลบินอัญมณีที่อยู่เบื้องหลังหลักการเชิงลบ zvorotny zv'azkuโดยการยับยั้งการสังเคราะห์ aminolevulinate และ aminolevulinate dehydratase และโดยการกระตุ้นการแปลของ α- และ β-lanciuge เป็นเฮโมโกลบิน
ลำดับของนิวคลีโอไทด์ที่สร้างห่วงของกิ๊บตามที่เรียกว่าองค์ประกอบที่ละเอียดอ่อน (ในภาษาอังกฤษ องค์ประกอบที่ตอบสนองต่อธาตุเหล็ก, IRE) (รูปที่ 13-6)
ที่ความเข้มข้นสูงของน้ำเกลือในคลิตินส์ มันประกอบขึ้นเป็นคอมเพล็กซ์ด้วยซิสเทอีนที่มากเกินไปของโปรตีนน้ำลายควบคุม การทำงานร่วมกันของอ่าวกับโปรตีนที่จับกับเอนไซม์ควบคุมทำให้ความพรุนของโปรตีนนี้ลดลงไปยังองค์ประกอบ IRE ของ mRNA ซึ่งเข้ารหัสการสังเคราะห์อะมิโนเลโวลิเนตและความต่อเนื่องของการแปล (รูปที่ 13-6, A) ที่ความเข้มข้นต่ำของน้ำลาย โปรตีนน้ำลายจะรวมเข้ากับองค์ประกอบของน้ำลาย ซึ่งตั้งอยู่บนปลาย mRNA ที่ไม่ได้แปล 5' และการแปลของ aminolevulinate synthase จะเกิดอาการประสาทหลอน (รูปที่ 13-6, B)
อะมิโนเลวูลิเนต ดีไฮดราเตสยังถูกยับยั้งโดยฮีมด้วย แม้ว่ากิจกรรมของเอนไซม์นี้อาจมากกว่ากิจกรรมของอะมิโนเลวูลิเนตซินเทส 80 เท่า แม้ว่าจะไม่ได้มีความสำคัญทางสรีรวิทยามากนักก็ตาม
การขาดไพริดอกซัลฟอสเฟตและการเตรียมยาเช่นเดียวกับโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันลดกิจกรรมของ aminolevulinate synthase
การสังเคราะห์บิลิรูบิน
ใน REM clitins heme ในการจัดเก็บเฮโมโกลบินจะถูกออกซิไดซ์โดยกรดโมเลกุล ในปฏิกิริยาดังกล่าว จึงสังเกตเห็นการพัฒนาจุดมีไทน์ระหว่างวงแหวนไพโรไลติกที่ 1 และ 2 ที่มีการเพิ่มเติมเข้าไป การแยกส่วนอ่าวและส่วนโปรตีน และเม็ดสีส้มของรูบินสีขาว
บิลิรูบิน- เป็นพิษ คำพูดอ้วน สามารถทำลายฟอสโฟรีเลชั่นออกไซด์ในคลิติน เซลล์ของเนื้อเยื่อประสาทบางเซลล์มีความอ่อนไหวเป็นพิเศษ
การเห็นบิลิรูบินู
Z clitin ของระบบ reticulo-endothelial บิลิรูบินถูกบริโภคโดยเลือด ที่นี่มีไวน์อยู่ในคอมเพล็กซ์ อัลบูมินพลาสมาในปริมาณที่น้อยกว่ามาก - ในสารเชิงซ้อนที่มีโลหะ กรดอะมิโน เปปไทด์ และโมเลกุลขนาดเล็กอื่นๆ การจัดตั้งคอมเพล็กซ์ดังกล่าวไม่อนุญาตให้มองเห็นทับทิมสีขาวจากส่วน บิลิรูบินในคอมเพล็กซ์ที่มีอัลบูมินเรียกว่า vilny(การไม่ผันคำกริยา) หรือ ทางอ้อมบิลิรูบิน
บิลิรูบินทางตรงและทางอ้อมคืออะไร?
บิลิรูบินในเลือดแบ่งออกเป็นสองส่วน (ต่างๆ): ทางตรงและทางอ้อม ขึ้นอยู่กับผลของปฏิกิริยาในห้องปฏิบัติการด้วยรีเอเจนต์พิเศษ (diazoreactive) บิลิรูบินทางอ้อมเป็นบิลิรูบินที่ไม่เป็นพิษ ซึ่งเพิ่งผสมกับเฮโมโกลบิน แต่ยังไม่ได้สัมผัสกับตับ บิลิรูบินโดยตรง - ce bilirubin, neshkodzheniya ที่ตับและการเตรียมการแนะนำจากร่างกาย
28. Zhovtyanitsy
ในอารมณ์ของเรา แทนที่จะเป็นบิลิรูบิน เลือดจะเคลื่อนไหว เมื่อความเข้มข้นในการร้องเพลงของไวน์ที่เข้าถึงได้ ผ้าจะกระจายตัวกลายเป็นสีเหลือง ผ้าPozhovtіnnyaผ่านvіdkladennyaในนั้นเรียกว่าบิลิรูบิน โซฟเตียนิตซ่า.ในทางคลินิก zhovtyanitsya สามารถปรากฏได้จนถึงชั่วโมงจนกว่าความเข้มข้นของบิลิรูบินในเลือดจะไม่เกินขีด จำกัด บนของบรรทัดฐานมากกว่า 2.5 เท่า tobto ไม่ให้กลายเป็นวิชีสำหรับ 50 ไมโครโมล/ลิตร
Zhovtyanitsa แรกเกิด
ทารกแรกเกิด hemolytic zhovtyanitsya ชนิดต่าง ๆ บางส่วน - "สรีรวิทยา zhovtyanitsya" ซึ่งได้รับการปกป้องในวันแรกของชีวิตเด็ก สาเหตุของการเพิ่มขึ้นของความเข้มข้นของบิลิรูบินทางอ้อมในเลือดคือการเร่งการแตกของเม็ดเลือดและการขาดการทำงานของโปรตีนและเอนไซม์ตับซึ่งมีหน้าที่ในการสูญเสียการผันและการหลั่งของบิลิรูบินโดยตรง ในทารกแรกเกิด กิจกรรมของ UDP-glucuronyltransferase ไม่ได้ลดลงน้อยลง และบางทีการสังเคราะห์สารตั้งต้นอื่นของปฏิกิริยาคอนจูเกต UDP-glucuronate ก็ทำงานได้ไม่เพียงพอ
เห็นได้ชัดว่า UDP-glucuronyltransferase เป็นเอนไซม์ที่เหนี่ยวนำ (div. ส่วนที่ 12) จำเป็นต้องให้ยา phenobarbital กับ zhovtyanitsa ทางสรีรวิทยาซึ่งกระตุ้นให้เกิด bulo ตามที่อธิบายไว้ในมาตรา 12
หนึ่งในเงื่อนไขที่ยอมรับไม่ได้ของ "zhovtyanitsy ทางสรีรวิทยา" คือโรคไข้สมองอักเสบบิลิรูบิน ถ้าความเข้มข้นของบิลิรูบินที่ไม่ได้คอนจูเกตเกิน 340 ไมโครโมล/ลิตร เส้นเลือดจะทะลุผ่านกำแพงกั้นเลือดและสมองของสมองและทำให้เกิดความเสียหายได้
การเกิดออกซิเดชันของไมโครโซมอล
ไมโครโซมอลออกซิเดสคือเอ็นไซม์ที่แปลเป็นภาษาท้องถิ่นในเยื่อหุ้ม ER แบบเรียบ ซึ่งทำงานในเชิงซ้อนที่มี CPE หลังไมโตคอนเดรีย 2 ตัว เอ็นไซม์ที่กระตุ้นการเพิ่มอะตอมของโมเลกุล Pro 2 หนึ่งอะตอมด้วยการรวมอะตอมที่สองของกรดในคำพูดที่ออกซิไดซ์ ได้กำจัดชื่อของไมโครโซมอลออกซิเดสแทนฟังก์ชันผสมของไมโครโมโนออกซีเจเนสทั้งสองชนิด ออกซิเดชันสำหรับการมีส่วนร่วมของ monooxygenase การเตรียมการแทนและไมโครโซม
การทำงานของไซโตโครม P 450เห็นได้ชัดว่ากรดโมเลกุลในโรงงาน Triplet นั้นเฉื่อยและไม่ได้สร้างขึ้นในอันตรกิริยากับวัสดุอินทรีย์ เพื่อพัฒนาการสร้างปฏิกิริยากรด จำเป็นต้องแปลงเป็นระบบการหมักแบบตัวแทนเป็นเวลาหนึ่งปี ระบบโมโนออกซีเจเนสซึ่งล้างแค้นให้ไซโตโครม P 450 อยู่ในระบบดังกล่าว การผูกมัดในศูนย์แอคทีฟกับไซโตโครม P 450 ของ RH คำพูดที่ชอบน้ำและโมเลกุลที่ทำให้กิจกรรมออกไซด์ของเอนไซม์เป็นกรด
อะตอมของกรดหนึ่งตัวใช้ 2 e และเปลี่ยนเป็นรูปแบบ Pro 2- ผู้ให้อิเล็กตรอนคือ NADPH ซึ่งถูกออกซิไดซ์โดย NADPH-cytochrome P 450 reductase ประมาณ 2- อันตรกิริยากับโปรตอน: ประมาณ 2- + 2H + → H 2 O และน้ำจะละลาย อีกอะตอมของโมเลกุลกรดรวมอยู่ก่อนสารตั้งต้น RH ซึ่งเป็นไปตามกลุ่มไฮดรอกซิลของคำพูด R-OH (รูปที่ 12-3)
ปฏิกิริยาที่เท่ากันโดยสิ้นเชิงของไฮดรอกซิเลชันของ RH ของคำพูดโดยเอนไซม์ไมโครโซมอลออกซิเดชัน:
RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +
พื้นผิว P 450 สามารถอุดมไปด้วยคำพูดที่ไม่ชอบน้ำ ทั้งจากภายนอก (ยา ไบโอไบโอติกส์) และสารภายนอก (สเตียรอยด์ กรดไขมัน และอื่นๆ)
ด้วยวิธีนี้ การมีส่วนร่วมของ cytochrome P 450 เป็นผลมาจากระยะแรกทำให้เกิดการปรับเปลี่ยนคำพูดด้วยกลุ่มการทำงานที่จัดตั้งขึ้น ซึ่งส่งเสริมความหลากหลายของส่วนที่ไม่ชอบน้ำ อันเป็นผลมาจากการปรับเปลี่ยนโมเลกุลอาจสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพหรือทำให้เกิดการก่อตัวของส่วนที่ใช้งาน, คำพูดที่ต่ำกว่าซึ่งดูเหมือนจะหายไป
การปล่อย n-cresol และ phenol
ภายใต้การกระทำของเอ็นไซม์ในแบคทีเรียจากกรดอะมิโนไทโรซีน ฟีนอลครีซอลสามารถเผาผลาญได้ด้วยจุลินทรีย์ (รูปที่ 12-9)
ผลิตภัณฑ์ที่ถูกทำให้เปียกผ่านหลอดเลือดดำพอร์ทัลไปที่เตาอบ การแยกตัวของฟีนอลและครีซอลสามารถควบรวมกับกรดซัลฟิวริกส่วนเกิน (FAPS) หรือกรดกลูโคโรนิกในคลังสินค้าของ UDP-glucuronate ปฏิกิริยาการผันของฟีนอลและครีซอลกับ FAPS ถูกกระตุ้นโดยเอนไซม์ซัลโฟทรานสเฟอเรส (รูปที่ 12-10)
การผันของกรดกลูโคโรนิกกับฟีนอลและครีซอลเกี่ยวข้องกับเอ็นไซม์ UDP-glucuronyltransferase (รูปที่ 12-11) ผลิตภัณฑ์ของการคอนจูเกตจะกระจายตัวได้ดีในน้ำและนำออกจากส่วนผ่านรอยแยก การเพิ่มจำนวนของคอนจูเกตของกรดกลูโคโรนิกกับฟีนอลและครีซอลจะแสดงในส่วนที่มีการเพิ่มขึ้นของการผลิตโปรตีนเน่าเปื่อยในลำไส้
ข้าว. 12-8. Zneshkodzhennya เบนแซนทราซีน E 1 - เอนไซม์ของระบบไมโครโซมอล E 2 - อีพอกไซด์ไฮเดรต
Utvorennya ที่ zneshkodzhennya іndolu ta skatolu
ในลำไส้ จุลินทรีย์จะเผาผลาญอินโดลและสกาทอลด้วยกรดอะมิโนทริปโตเฟน แบคทีเรียทำลายทริปโตเฟน ปล่อยให้โครงสร้างวงแหวนบิดเบี้ยว
อินโดลถูกละลายอันเป็นผลมาจากการแยกตัวโดยแบคทีเรียของมีดหมอสีน้ำเงิน สามารถมองเห็นได้ในซีรีนหรืออะลานีน (รูปที่ 12-12)
Skatol และ indole ถูกกินโดยตับในระยะที่ 2 อันเป็นผลมาจากการเกิดออกซิเดชันของ microsomal ของกลิ่นเหม็น กลุ่มไฮดรอกซิลสะสมที่ด้านหลัง ดังนั้นอินโดลจึงเข้าสู่อินด็อกซิลและจากนั้นเข้าสู่ปฏิกิริยาของการผันคำกริยากับ FAPS ซึ่งอำนวยความสะดวกกรดอินด็อกซิลซัลฟิวริกความแรงของโพแทสเซียมซึ่งทำให้ชื่อของสัตว์นั้นหายไป (รูปที่ 12-13)
E. การเหนี่ยวนำของระบบทำความเย็น
เอนไซม์จำนวนมากที่มีส่วนร่วมในช่วงแรกและช่วงอื่นๆ ของชีวิตคือโปรตีนที่ถูกเหนี่ยวนำ แม้แต่ในสมัยโบราณ ซาร์ มิทริเดต เนื่องจากรู้ว่าการดื่มเครื่องดื่มแอลกอฮอล์ในปริมาณเล็กน้อยอย่างเป็นระบบ คุณก็สามารถหลีกหนีจากพิษร้ายแรงได้ "ผลของมิตรีดาต้า" อาศัยการเหนี่ยวนำระบบการร้องเพลง (ตารางที่ 12-3)
ในเยื่อหุ้มตับ EP นั้น cytochrome P 450 มีมากกว่า (20%) เอนไซม์จับเยื่อที่ต่ำกว่า Phenobarbital กระตุ้นการสังเคราะห์ cytochrome P 450, UDP-glucuronyltransferase และ epoxide hydrolase ตัวอย่างเช่นในสิ่งมีชีวิตที่ได้รับการฉีดด้วยตัวเหนี่ยวนำ phenobarbital พื้นที่ของเยื่อหุ้ม EP เพิ่มขึ้นถึง 90% ของโครงสร้างเมมเบรนทั้งหมดของเซลล์และเป็นผลให้จำนวนเอนไซม์ที่มีส่วนร่วมเพิ่มขึ้น xenobiotics และคำพูดภายนอกที่เป็นพิษ
ในระหว่างการทำเคมีบำบัดของกระบวนการชั่วร้าย ประสิทธิภาพของใบหน้ามักจะลดลงทีละขั้น เหนือสิ่งอื่นใด ความแข็งแกร่งทางการแพทย์เพิ่มขึ้นมากมาย ความคงตัวไม่ได้ขึ้นอยู่กับยาตัวเดียวกันเท่านั้น แต่ยังรวมถึงยาอื่นๆ ในระดับต่ำทั้งหมดด้วย ควรพิจารณาว่าสารต้านมะเร็งจะกระตุ้นให้เกิดการสังเคราะห์ P-glycoprotein, glutathione transferase และ glutathione Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut หรือกระตุ้นการสังเคราะห์ P-glycoprotein รวมถึงการสังเคราะห์เอนไซม์ของกลูตาไธโอนเพื่อส่งเสริมประสิทธิภาพของเคมีบำบัด
โลหะเป็นตัวกระตุ้นการสังเคราะห์กลูตาไธโอนและโปรตีนน้ำหนักโมเลกุลต่ำคือเมโลไทโอนีน ซึ่งสามารถมีกลุ่ม SH ซึ่งมีผลกระทบต่อพวกมัน ส่งผลให้มีภูมิต้านทานต่อร่างกายสูงอย่างน่าขยะแขยง
การเพิ่มจำนวนของกลูตาไธโอนทรานสเฟอร์เรสจะเพิ่มสุขภาพร่างกายให้เจริญเติบโตในสภาพที่หลงทางอยู่ตรงกลาง การเหนี่ยวนำของเอนไซม์จะอธิบายถึงผลของฤทธิ์ต้านสารก่อมะเร็งในช่วงเวลาแห่งความแออัดของสุนทรพจน์ทางการแพทย์ในระดับต่ำ นอกจากนี้ตัวกระตุ้นการสังเคราะห์กลูตาไธโอนทรานสเฟอร์เรส - การเผาผลาญปกติ - ฮอร์โมนของรัฐ, ไอโอโดไทโรนีนและคอร์ติซอล Catecholamines phosphorylate glutathione transferase ผ่านระบบ adenylyl cyclase และส่งเสริมการทำงานของมัน
สารประกอบคำพูดจำนวนหนึ่ง รวมทั้งสารประกอบ (เช่น โลหะสำคัญ โพลีฟีนอล เอส-อัลคิลถึงกลูตาไธโอน สารกำจัดวัชพืชที่ปราศจากกรด) ยับยั้งการถ่ายโอนกลูตาไธโอน
37. Conjugation - อีกช่วงหนึ่งของการพัฒนาคำพูด
อีกขั้นของการแปลงคำพูดคือปฏิกิริยาของการผันคำกริยา ซึ่งจะถูกเพิ่มไปยังกลุ่มหน้าที่ซึ่งถูกตัดสินที่ระยะแรก และโมเลกุลอื่นๆ ของทั้งสองภายนอก
UDP-กลูคูโรนิลทรานสเฟอเรส
Uridine diphosphate (UDP)-glucuronyltransferase เป็นภาษาท้องถิ่นส่วนใหญ่ใน ER เพื่อเพิ่มกรด glucuronic ส่วนเกินให้กับโมเลกุลของคำพูดซึ่งถูกย่อยในระหว่างการออกซิเดชันของ microsomal (รูปที่ 12-4)
ปฏิกิริยาสำหรับการมีส่วนร่วมของ UDP-glucuronyltransferase เขียนไว้ดังนี้:
ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP
ซัลโฟทรานสเฟอเรส
เปลี่ยนหัวข้อ "การแลกเปลี่ยนคำพูดและพลังงาน การกิน การแลกเปลี่ยนหลัก":1. การแลกเปลี่ยนคำพูดและพลังงาน การกิน. แอแนบอลิซึม แคแทบอลิซึม
2. โปรตีนและบทบาทของโยโกในร่างกาย ค่าสัมประสิทธิ์การจัดอันดับสำหรับ Rubner สมดุลไนโตรเจนที่เป็นบวก สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ
3. บทบาทของไขมันและโยคะของสิ่งมีชีวิต จิริ. คลิตินนี ลิพิดิ. ฟอสโฟลิปิด คอเลสเตอรอล.
4. ไขมันสีน้ำตาล เนื้อเยื่อไขมันบอแรกซ์ ไขมันในพลาสมา ไลโปโปรตีน. แอล.พี.พี. ป.ป.ช. ป.ป.ช.
5. บทบาทของสิ่งมีชีวิตในคาร์โบไฮเดรต กลูโคส. ไกลโคเจน.
8. บทบาทของการแลกเปลี่ยนคำพูดในการจัดหาพลังงานที่ร่างกายต้องการ ค่าสัมประสิทธิ์ฟอสฟอรัส แคลอรี่เทียบเท่ากับเปรี้ยว
9. วิธีการประเมินพลังงานวิเตรตของร่างกาย การวัดปริมาณความร้อนโดยตรง การวัดปริมาณความร้อนทางอ้อม
10. การแลกเปลี่ยนหลัก Rivnyannya สูงถึง rozrahunka ของมูลค่าการแลกเปลี่ยนหลัก กฎแห่งพื้นผิวของร่างกาย
โปรตีนและบทบาทของโยคะของร่างกาย ค่าสัมประสิทธิ์การจัดอันดับสำหรับ Rubner สมดุลไนโตรเจนที่เป็นบวก สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ
บทบาทของโปรตีน ไขมัน คาร์โบไฮเดรต แร่ธาตุ และวิตามินในการเผาผลาญ
ร่างกายต้องการในคำพูดพลาสติกคุณอาจพอใจกับการบริโภคในระดับที่น้อยที่สุด ซึ่งจะทำให้คุณสามารถใช้โปรตีนที่มีโครงสร้าง ไขมัน และคาร์โบไฮเดรตได้ การบริโภค Qi นั้นลดลงเนื่องจากปัจจัยต่างๆ เช่น อายุ สถานะสุขภาพ ความรุนแรง และประเภทของงาน
ผู้คนถูกพรากไปจากโกดังของผลิตภัณฑ์ด้วงและถูกพรากไปจากพวกเขา สุนทรพจน์พลาสติกแร่ธาตุและวิตามิน
โปรตีนและบทบาทในร่างกาย
โปรตีนในร่างกายซื้อซ้ำที่สถานีโดยไม่หยุดชะงักการอัพเดทนั้น ผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพดีจะมีโปรตีนจำนวนหนึ่งซึ่งถูกย่อยเป็นอาหาร ซึ่งเป็นปริมาณที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ในปริมาณที่ดีต่อสุขภาพ สิ่งมีชีวิตสามารถรับไนโตรเจนจากคลังของกรดอะมิโนได้น้อยกว่าที่ร่างกายมีกับโปรตีน กรดอะมิโน 10 ชนิดจากทั้งหมด 20 ชนิด (วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ไลซีน เมไทโอนีน ทริปโตเฟน ทรีโอนีน ฟีนิลอะลานีน อาร์จินีน และฮิสทิดีน) ไม่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ในกรณีที่ขาดสารอาหาร กรดอะมิโน Qi เรียกว่าจำเป็น กรดอะมิโนอีก 10 ชนิด (สารทดแทน) มีความสำคัญไม่น้อยต่อชีวิต กรดอะมิโนที่ต่ำกว่านั้นไม่สามารถถูกแทนที่ได้ และในกรณีที่ร่างกายได้รับกรดอะมิโนอื่นๆ ไม่เพียงพอ กลิ่นเหม็นสามารถสังเคราะห์ขึ้นในร่างกายได้ การแลกเปลี่ยนโปรตีนในร่างกายที่สำคัญอย่างเป็นทางการคือการนำกรดอะมิโนกลับมาใช้ใหม่ (การนำกลับมาใช้ใหม่) ซ้ำๆ ซึ่งเกิดขึ้นระหว่างการสลายตัวของโมเลกุลโปรตีนบางชนิดเพื่อการสังเคราะห์สารอื่นๆ
Shvidkіst razpadu ที่ novlennya bіlkіvร่างกายก็คุ้มค่า ในช่วงเริ่มต้นของการสลายตัวของฮอร์โมนตามธรรมชาติของเปปไทด์จะกลายเป็นระดับเล็กน้อยหรือปานกลาง พลาสมาเลือดขาว - ประมาณ 10 เดลบ์, ไมอาซิฟสีขาว - ประมาณ 180 เดลบ สำหรับคนทั่วไป โปรตีนทั้งหมดในร่างกายของคนจะได้รับการอัพเกรดเป็น 80 เดซิเบล เกี่ยวกับปริมาณโปรตีนทั้งหมดซึ่งเมื่อรับรู้การสลายตัวให้ดีจะถูกตัดสินโดยปริมาณของไนโตรเจนซึ่งได้มาจากร่างกายของบุคคล โปรตีนมีไนโตรเจนเกือบ 16% (ใน 100 กรัมของโปรตีน -16 กรัมของไนโตรเจน) ด้วยวิธีนี้ เมื่อร่างกายเห็นไนโตรเจน 1 กรัม จะสลายโปรตีน 625 กรัม ในทางที่ดี ร่างกายของผู้ใหญ่มีไนโตรเจนอยู่เกือบ 3.7 กรัม จากข้อมูลเหล่านี้ เห็นได้ชัดว่าน้ำหนักของโปรตีนซึ่งเมื่อรับรู้ถึงความพินาศครั้งใหม่สำหรับการผลิตแล้ว จะกลายเป็น 3.7 x 6.25 \u003d 23 g หรือ 0.028-0.075 g ของไนโตรเจนต่อน้ำมันในร่างกาย 1 กิโลกรัม สำหรับการผลิต ( สัมประสิทธิ์สำหรับ Rubner).
เนื่องจากปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายกับเม่น ปริมาณไนโตรเจนที่นำเข้าสู่ร่างกาย ถือเป็นธรรมเนียมที่จะต้องคำนึงว่าร่างกายอยู่ในแคมป์ ปริมาณไนโตรเจน. ในความผันผวนถ้าไนโตรเจนในร่างกายมีมากขึ้นก็จะเห็นได้ต่ำที่จะพูดถึง สมดุลไนโตรเจนในเชิงบวก(Zatrimka การกักเก็บไนโตรเจน) ดังนั้นให้กลายเป็นคนที่มีมวลของเนื้อเยื่อ m'yazvoi เพิ่มขึ้นในช่วงเวลาของการเจริญเติบโตของร่างกายความหย่อนคล้อยการแต่งตัวหลังจากเจ็บป่วยที่สำคัญที่ออกมา
ค่ายที่มีไนโตรเจนจำนวนหนึ่งซึ่งเข้าสู่ร่างกายแล้วถ่ายเข้าสู่ร่างกายเรียกว่า สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ. อาจถูกใส่ผิดที่เมื่อกินกับโปรตีนที่ไร้ความสามารถถ้าร่างกายไม่มี s . ใด ๆ กรดอะมิโนที่จำเป็นด้วยความอดอยากโปรตีนหรือด้วยความอดอยากทั้งหมด
โปรตีนซึ่งมีชีวิตชีวาในสิ่งมีชีวิตในเปอร์เซียสีดำเหมือนคำพูดพลาสติก ในกระบวนการทำลายล้าง พวกมันให้พลังงานสำหรับการสังเคราะห์ ATP ในคลิตินและการปล่อยความร้อน
เมแทบอลิซึม BILKIV
โปรตีนเป็นส่วนประกอบสำคัญของเม่น บนvіdmіnuvіdblіkіv - คาร์โบไฮเดรตและไขมันไม่ใช่ส่วนประกอบสำคัญของไขมัน Shchodobovo sprozhivatsya ใกล้ 100 กรัมของคนที่มีสุขภาพแข็งแรง โปรตีนKarchovі - แหล่งไนโตรเจนหลักสำหรับร่างกาย ในแง่ความรู้สึก โปรตีนที่ประหยัดเป็นส่วนประกอบอาหารที่แพงที่สุด ดังนั้นจึงเป็นเรื่องสำคัญในประวัติศาสตร์ของชีวเคมีและการแพทย์ที่สร้างบรรทัดฐานของโปรตีนในการกิน
ในการศึกษาของ Karl Voit บรรทัดฐานสำหรับการลดโปรตีนของด้วงถูกกำหนดไว้ที่ 118g/dobu, คาร์โบไฮเดรต - 500g/dobu, ไขมัน 56g/dobu M. Rubner เป็นคนแรกที่ชี้ให้เห็นว่า 75% ของไนโตรเจนในร่างกายอยู่ในโกดังของโปรตีน ความสมดุลของไนโตรเจนในสคลาฟ (ขึ้นอยู่กับปริมาณไนโตรเจนที่คนใช้เป็นอาหารและปริมาณไนโตรเจนที่เติมเข้าไป)
คนที่มีสุขภาพดีเป็นผู้ใหญ่ก็กลัว สมดุลไนโตรเจน - "สมดุลไนโตรเจนเป็นศูนย์"(ปริมาณไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายยืนยันปริมาณไนโตรเจนที่กินเข้าไป)
สมดุลไนโตรเจนในเชิงบวก(ปริมาณไนโตรเจนที่เพิ่มเข้ามาในร่างกายจะน้อยกว่าปริมาณที่ต่ำกว่าของไนโตรเจน) เฉพาะในร่างกาย ระหว่างการเจริญเติบโต หรือด้วยการพัฒนาโครงสร้างโปรตีน (เช่น ในช่วงวัยชราที่มีอาการเจ็บป่วยรุนแรง หรือเมื่อมีการเจริญเติบโตของ m'yazovoi masi)
สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ(ปริมาณเพิ่มเติมของสัตว์ที่นำเข้าสู่ร่างกายด้วยไนโตรเจน, ปริมาณที่ได้มาต่ำกว่า). ระวังการขาดโปรตีนในร่างกาย เหตุผล: จำนวนคนผิวขาวไม่เพียงพอในїzhі; ความเจ็บป่วยที่มาพร้อมกับการเพิ่มขึ้นของการล่มสลายของคนผิวขาว
ในประวัติศาสตร์ของชีวเคมี มีการทดลองเมื่อบุคคลได้รับคาร์โบไฮเดรตและไขมันน้อยลง (“อาหารที่ปราศจากโปรตีน”) จิตใจก็สั่นสะเทือนด้วยความสมดุลของไนโตรเจน หลังจากการขับออกสองสามวัน ไนโตรเจนในร่างกายเปลี่ยนเป็นค่าเดิม และหลังจากนั้นก็เพิ่มขึ้นสามครั้งในวันที่อดอาหาร: บุคคลนั้นได้รับไนโตรเจน 53 มก. ต่อน้ำ 1 กิโลกรัมต่อโดบา (ไนโตรเจนประมาณ 4 กรัม ต่อโดบา) Tsya kіlkіstไนโตรเจนvіdpovіdaєประมาณ โปรตีน 23-25g สำหรับโดบุ ค่า Qiu เรียกว่า "COEFICENT OF RESPONSIBILITY"ในวันถัดไป โปรตีน 10 กรัมถูกเพิ่มเข้าไปในอาหาร และการเพิ่มไนโตรเจนในขณะนั้น เอลโปสเตอร์เดียวกันทั้งหมดสมดุลเชิงลบของไนโตรเจน Todi ใน zhu เริ่มเพิ่มโปรตีน 40-45-50 กรัมเพื่อการผลิต ด้วยเนื้อหาของโปรตีนในเม่นทำให้สมดุลไนโตรเจนเป็นศูนย์ (ความสมดุลของไนโตรเจนเท่ากัน) ขนาดชิว (โปรตีน 40-50 กรัมต่อโดบุ) เรียกว่า ค่าต่ำสุดทางสรีรวิทยาของลำตัว
ในปี พ.ศ. 2494 สัดส่วนของโปรตีนได้รับการส่งเสริมในการรับประทาน: โปรตีน 110-120 กรัมต่อมื้อ
ในช่วงเวลาที่กำหนด พบว่ากรดอะมิโน 8 ชนิดมีความจำเป็น ความต้องการขั้นสุดท้ายสำหรับผิวของกรดอะมิโนที่จำเป็นคือ 1-1.5 กรัม และร่างกายต้องการกรดอะมิโนที่จำเป็น 6-9 กรัมสำหรับการผลิต มีการทบทวนการกำจัดกรดอะมิโนที่จำเป็นในผลิตภัณฑ์อาหารต่างๆ ดังนั้นโปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยาอาจแตกต่างกันสำหรับผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกัน
คุณต้องการโปรตีนเพื่อเพิ่มไนโตรเจนมากแค่ไหน? 20 กรัม ไข่ขาวหรือ 26-27 UAH bіlkіv m'yasa chi นมหรือ 30 กรัม มันฝรั่งขาวหรือ 67 UAH ขาวของข้าวสาลี boroshn ไข่ขาวมีกรดอะมิโนชุดใหม่ เมื่อกินโปรตีนหนา ๆ จำเป็นต้องมีโปรตีนมากขึ้นเพื่อเติมเต็มขั้นต่ำทางสรีรวิทยา บริโภคให้น้อยลงสำหรับผู้หญิง (58 กรัมต่อโดบา) ต่ำกว่าสำหรับบุคคล (โปรตีน 70 กรัมต่อโดบา) - กำหนดโดยมาตรฐานของสหรัฐอเมริกา
การย่อยของบิลกิฟสีขาวนั้นในทางเดินอาหาร
ไม่อนุญาตให้ใช้ยาเกินขนาดก่อนกระบวนการเผาผลาญร่างกายจะพิจารณาเศษชิ้นส่วน (ตามปริมาณการกวาดล้างเนื้อเยื่อ ท่อ-ลำไส้єdovkіllam) Zavdannya perezravlennya - บดขยี้ (แยก) โมเลกุลขนาดใหญ่ของสุนทรพจน์เผ็ดเป็นโมโนเมอร์มาตรฐานขนาดเล็กเช่นการแช่ตัวที่หลังคา สีของคำพูดอันเป็นผลมาจากการกัดเซาะได้ปรับปรุงความจำเพาะของสายพันธุ์แล้ว พลังงานสำรองของเบียร์ซึ่งถูกเก็บไว้ในช่องการทอดและจากนั้นร่างกายจะทำหน้าที่แทน
กระบวนการทางสมุนไพรทั้งหมดเป็นแบบไฮโดรไลติกเพื่อไม่ให้สิ้นเปลืองพลังงานอย่างมาก - กลิ่นเหม็นไม่เกิดปฏิกิริยาออกซิไดซ์ กรดอะมิโนประมาณ 100 กรัมถูกดูดซึมเข้าสู่ร่างกายมนุษย์ ซึ่งพบในเลือด ควรนำกรดอะมิโนอีก 400 กรัมเข้าสู่กระแสเลือดเนื่องจากการสลายโปรตีนในร่างกาย กรดอะมิโน Qi 500 กรัมทั้งหมดที่มีกลุ่มเมแทบอลิซึมของกรดอะมิโน vicor 400 กรัมใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนในร่างกายของบุคคลและกรวด 100 กรัมถูกแยกออกเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย: sechovin, CO 2 ในกระบวนการสลายตัว สารเมตาโบไลต์ที่จำเป็นก็ถูกสร้างขึ้นสำหรับร่างกายเช่นกัน เพื่อปรับปรุงการทำงานของฮอร์โมน ผู้ไกล่เกลี่ยในกระบวนการต่าง ๆ และคำพูดอื่น ๆ (เช่น: เมลานิน ฮอร์โมนอะดรีนาลีน และไทรอกซิน)
สำหรับตับขาวระยะเวลาของการกำเริบควรเป็น 10 วัน สำหรับคนผิวขาว m'azovih ช่วงเวลานี้จะกลายเป็น 80 วัน สำหรับโปรตีนในเลือด - 14 วัน, ตับ - 10 วัน Ale єกระรอก, yakі rozdayutsya อย่างรวดเร็ว (สำหรับ 2 -macroglobulin และіnsulіnuระยะเวลาnapіvrozpadu - 5 นาที)
มีการสังเคราะห์โปรตีนประมาณ 400 กรัม
การเสื่อมสลายของโปรตีนไปเป็นกรดอะมิโนเป็นไปตามเส้นทางสู่การไฮโดรไลซิส - H 2 O เกิดขึ้นหลังจากการแตกแยกของพันธะเปปไทด์ภายใต้การกระทำของเอนไซม์สลายโปรตีน เอนไซม์โปรตีโอไลติกเรียกว่าโปรตีนหรือโปรตีเอส Іsnuєอุดมไปด้วยโปรตีเอสต่างๆ หลังจากโครงสร้างของตัวเร่งปฏิกิริยา โปรตีเอสทั้งหมดจะถูกแบ่งออกเป็น 4 คลาส:
1. SERINE PROTEINS - มีกรดอะมิโนซีรีนและฮิสติดีนอยู่ที่ศูนย์เร่งปฏิกิริยา
2. CYSTEIN PROTEINASE - ที่ศูนย์เร่งปฏิกิริยา cysteine และ histidine
3. CARBOXYL PROTEINASE (ASPARTY) ที่ตัวเร่งปฏิกิริยา 2 ตัวเร่งปฏิกิริยากรดแอสปาร์ติก เปปซินถูกเลี้ยงดูมา
4. เมตาโลโปรตีน ศูนย์กลางการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เหล่านี้ประกอบด้วยฮิสทิดีน กรดกลูตามิก และไอออนของโลหะ
โปรตีนทั้งหมดมีความโดดเด่นสำหรับกลไกการเร่งปฏิกิริยาและสำหรับจิตใจของคนตรงกลางซึ่งกลิ่นเหม็นทำงาน โมเลกุลของโปรตีนในผิวหนังมีพันธะเปปไทด์หลายสิบ ร้อยและหลายพัน โปรตีเนสไม่ได้ทำลายพันธะเปปไทด์บางชนิด แต่เป็นการกำหนดซูโวโร
วิธีการรับรู้การโทร "ของตัวเอง"? ขึ้นอยู่กับโครงสร้างของศูนย์กลางการดูดซับของโปรตีเอส พันธะเปปไทด์มีโอกาสน้อยที่จะมีส่วนร่วมในการพัฒนาเช่นกรดอะมิโน
โครงสร้างของศูนย์ดูดซับนั้นทำให้สามารถรับรู้ถึงอนุมูลอิสระของกรดอะมิโนกลุ่ม COOH ซึ่งทำให้เกิดการเชื่อมโยง ในบางกรณี สำหรับความจำเพาะของซับสเตรต กรดอะมิโน หมู่อะมิโนที่สร้างพันธะที่ถูกไฮโดรไลซ์ อาจมีความสำคัญ และบางครั้งกรดอะมิโนที่กระทำผิดอาจมีความสำคัญสำหรับการกำหนดความจำเพาะของซับสเตรตให้กับเอ็นไซม์
จากมุมมองเชิงปฏิบัติ โปรตีเอสทั้งหมดสามารถแบ่งออกเป็น 2 กลุ่มตามความจำเพาะของซับสเตรต:
1. โปรตีนจำเพาะเล็กน้อย
2. โปรตีนที่จำเพาะสูง
โปรตีนจำเพาะเล็กน้อย:
พวกเขามีศูนย์ดูดซับที่สามารถใช้ได้อย่างง่ายดายเพื่อฝากกรดอะมิโนเหล่านี้เพียงไม่กี่ตัวซึ่งก่อให้เกิดพันธะเปปไทด์ที่ถูกไฮโดรไลซ์โดยเอนไซม์
เปปซิน
เอนไซม์ Tse ของน้ำเปลือก มันถูกสังเคราะห์ในคลิตินของเยื่อเมือกของตะกอนในรูปแบบของตัวค้ำยันที่ไม่ใช้งาน - เปปซิโนเจน การเปลี่ยนเปปซิโนเจนที่ไม่ใช้งานไปเป็นเพปซินที่ใช้งานเกิดขึ้นที่หลอดเปล่า เมื่อมีการกระตุ้น เปปไทด์จะถูกตัดออก ซึ่งจะปิดจุดศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ทำงานอยู่ การเปิดใช้งาน Pepsin ขึ้นอยู่กับปัจจัยสองประการ:
ก) กรดไฮโดรคลอริก (HCl)
b) เปปซินที่ใช้งานซึ่งละลายไปแล้วเรียกว่าการเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติ
Pepsin єคาร์บอกซิลโปรตีเอสและ เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของข้อต่อปลายด้วยกรดอะมิโนฟีนิลอะลานีน (เพ็ญ) หรือไทโรซีน (ไทร์) ในตำแหน่ง R 2 (อัศจรรย์ที่เบบี๋ด้านหน้า) เช่นเดียวกับข้อต่อของเลย์-กลู. pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับเปปซินคือ 1.0-2.0 pH ซึ่งสอดคล้องกับ pH ของน้ำจากเปลือก
เรนนิน
ในน้ำคั้นจากเปลือก โปรตีนจะไม่ถูกกัดโดยเอ็นไซม์ RENNIN ซึ่งทำหน้าที่สลายเคซีนโปรตีนนม Rennin นั้นคล้ายกับเปปซิน และค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดนี้จะสะท้อนค่า pH ของตรงกลางของเยื่อเมือก (pH=4.5) Rennіnเกี่ยวข้องกับเปปซินด้วยกลไกและความจำเพาะของการกระทำ
ไคโมทริปซิน.
มันถูกสังเคราะห์ใน subslug ในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งาน - chymotrypsinogen Chymotrypsin ถูกกระตุ้นโดย trypsin ที่ใช้งานอยู่และโดยวิธี autocatalysis การเชื่อมโยงที่พังทลายโดยกลุ่มคาร์บอกซิลของไทโรซีน (Tir), ฟีนิลอะลานีน (เพ็ญ) หรือทริปโตเฟน (สาม) - ที่ตำแหน่ง R 1 หรือโดยอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำมาก ลิวซีน (ลิว) ไอโซลิวซีน (มูล) และวาลิน (วาลิน) ในตัวเดียวกัน ตำแหน่ง R 1 (ประหลาดใจที่เจ้าตัวน้อย).
ในศูนย์กลางที่ใช้งานของ chymotrypsin มีลำไส้ที่ไม่ชอบน้ำในยากุมีกรดอะมิโน Qi
ทริปซิน
มันถูกสังเคราะห์ในซับย่อยในรูปแบบของตัวค้ำยันที่ไม่ใช้งาน - ทริปซิโนเจน เปิดใช้งานในลำไส้เปล่าโดยเอ็นไซม์ enteropeptidase สำหรับการมีส่วนร่วมของแคลเซียมไอออนรวมถึงการสร้างปฏิกิริยาอัตโนมัติ ตัวเชื่อมแบบไฮโดรไลซ์ที่เกิดขึ้นจากกรดอะมิโนที่มีประจุบวก อาร์จินีน (Arg) และไลซีน (ลิซ) ที่ตำแหน่ง R 1. ศูนย์ดูดซับของมันคล้ายกับศูนย์กลางการดูดซับของไคโมทริปซิน แต่ไกลบินในลำไส้ที่ไม่ชอบน้ำมีหมู่คาร์บอกซิลที่มีประจุลบ
อีลาสเทส
มันถูกสังเคราะห์ขึ้นในสันเขา subshlunkovy ในด้านหน้าที่ดูเหมือนไม่ทำงาน - proelastase เปิดใช้งานในลำไส้เปล่าโดยทริปซิน ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ที่ตำแหน่ง R 1 ละลายได้ด้วยไกลซีน อะลานีนและซีรีน.
โปรตีเอสจำเพาะต่ำที่ระบุไว้ทั้งหมดจัดอยู่ในประเภทเอนโดเปปไทเดส ดังนั้นการเชื่อมโยงจึงถูกไฮโดรไลซ์อยู่ตรงกลางของโมเลกุลโปรตีน ไม่ใช่ที่ปลายท่อโพลีเปปไทด์ ภายใต้การแบ่งตัวของ cich proteinase แลนซ์โพลีเปปไทด์ของโปรตีนจะถูกแบ่งออกเป็นชิ้นใหญ่ จากนั้นใน Qi จะพบชิ้นส่วนขนาดใหญ่ของ exopeptidases ซึ่งผิวหนังทำให้กรดอะมิโนหนึ่งตัวหมดไปจากขั้วของโพลีเปปไทด์แลนซ์
เอ็กโซเปปทิดาส
คาร์บอกซีเปปติเดส
พวกมันถูกสังเคราะห์ในอ่าว subshlunkovy กระตุ้นโดยทริปซินในลำไส้ Є เมทัลโลโปรตีน พันธะไฮโดรไลซ์เปปไทด์บนปลาย "C" ของโมเลกุลโปรตีน. มี 2 สายพันธุ์: carboxypeptidase "A" และ carboxypeptidase "B"
Carboxypeptidase "A" แยกกรดอะมิโนด้วยอนุมูลอะโรมาติก (ไซคลิก) และคาร์บอกซีเปปติเดส "B" แยกไลซีนและอาร์จินีน
อะมิโนเปปติเดส
สังเคราะห์ในเยื่อบุลำไส้ กระตุ้นโดยทริปซินในลำไส้ พันธะไฮโดรไลซ์เปปไทด์บนปลาย "N" ของโมเลกุลโปรตีน. มีเอนไซม์ 2 ชนิด ได้แก่ alanine amino peptidase และ leucine amino peptidase
อะลานีน อะมิโนเปปติเดสจะสลายตัวเพียงอะลานีน และลิวซีน อะมิโนเปปติเดสจะสลายกรดอะมิโนที่ปลาย “N” อย่างใดอย่างหนึ่ง
ดิปปัตตาสี
แยกพันธะเปปไทด์ในไดเปปไทด์น้อยลง
คำอธิบายทั้งหมดของเอนไซม์จัดอยู่ในประเภทโปรตีนจำเพาะต่ำ กลิ่นเหม็นเป็นลักษณะเฉพาะของทางเดิน shlunkovo-intestinal
เมื่อรวมกันแล้ว กลิ่นเหม็นจะเรียกร้องให้มีการสลายโปรตีนของโมเลกุลโปรตีนเป็นกรดอะมิโน 10 ตัว จากนั้นจะซึมเข้าสู่กระแสเลือดจากลำไส้
กรดอะมิโน Smoktuvannya ในทางของการขนส่งที่ใช้งานทุติยภูมิร่วมกับ Na + (คล้ายกับกลูโคส)
กรดอะมิโนบางชนิดไม่เปียกและอยู่ภายใต้กระบวนการสลายตัวเนื่องจากการมีส่วนร่วมของจุลินทรีย์ในลำไส้ใหญ่ ผลิตภัณฑ์ที่เน่าเปื่อยของกรดอะมิโนสามารถดูดซึมและบริโภคโดยตับ โดยไม่รับรู้ปฏิกิริยาของสิ่งแวดล้อม รายงานราคา - ประหลาดใจที่ผู้ช่วยของ Korovkin, p. 333-335.
โปรตีเอสจำเพาะต่ำยังถูกรวมกลุ่มในไลโซโซมอีกด้วย
หน้าที่ของโปรตีนเฉพาะรายย่อย LYSOMAL:
1. ป้องกันการแตกตัวของโปรตีนแปลกปลอม เช่น คลิติน
2. ปกป้องการสลายโปรตีนทั้งหมดในเซลล์ของคุณ (โดยเฉพาะเมื่อเซลล์ตาย)
ด้วยวิธีนี้ การสลายโปรตีนทั้งหมดเป็นกระบวนการทางชีววิทยาที่สำคัญที่สุดอย่างหนึ่ง ซึ่งจำเป็นไม่เพียงแต่สำหรับการแกะสลักภายในเซลล์เท่านั้น แต่ยังรวมถึงการต่ออายุโปรตีนในเซลล์ที่แก่ชราและร่างกายโดยรวมด้วย กระบวนการทั้งหมดดำเนินการภายใต้การควบคุมอย่างเข้มงวด ซึ่งรับประกันกลไกพิเศษที่ปกป้องโปรตีนจากโปรตีเอสเหนือโลก
กลไกที่ปกป้องโปรตีนในท้อง:
1. Zakhist ประเภท "klitini"- การแยกโปรตีน Prostorova ออกจากโปรตีนที่เงียบสงบ กลิ่นเหม็นสามารถเข้าไปได้ โปรตีเอสภายในเซลล์ตั้งอยู่ตรงกลางไลโซโซมและในตะกอนในโปรตีน เช่นเดียวกับกลิ่นเหม็นที่สามารถไฮโดรไลซ์ได้
2. Zakhist ประเภท "ตะกร้อ". เชื่อกันว่าโปรตีเอสพบได้ในสารตั้งต้นที่เห็นได้ชัดว่าไม่ได้ใช้งาน (โพรเอ็นไซม์): ตัวอย่างเช่น เพปซิโนเจน (ในท่อ) ทริปซิโนเจนและไคโมทริปซิโนเจน (ในตับอ่อน) หลังจากการไฮโดรไลซิสของการเชื่อมโยงเพลง แลนซ์เล็ตจะถูกกระตุ้นอีกครั้งและเอ็นไซม์จะทำงาน
3. Zahist พิมพ์ "จดหมายลูกโซ่". การสนับสนุนของโปรตีน-สารตั้งต้นโดยการรวมเข้ากับโมเลกุลแรกของโครงสร้างทางเคมีใดๆ (กำหนดกลุ่มที่ครอบคลุมพันธะเปปไทด์) Trooma รั่วด้วยวิธีต่างๆ:
ก) ไกลโคซิเลชันของโปรตีน. รวมโปรตีนในส่วนประกอบคาร์โบไฮเดรต ไกลโคโปรตีนจะละลาย ฉีในองค์ประกอบคาร์โบไฮเดรตและหน้าที่ของฟังก์ชันแอคทีฟ (เช่น ฟังก์ชันรีเซพเตอร์) ในไกลโคโปรตีนทั้งหมด สำหรับความช่วยเหลือของส่วนคาร์โบไฮเดรต การป้องกันจากไดโปรตีเนสได้รับการปกป้อง
ข) อะเซทิลูวันยา อะมิโนกรุ๊ป. การเติมกรดออกโทโวอิกส่วนเกินไปยังหมู่อะมิโนอิสระในโมเลกุลโปรตีน
หากโพรทีเนสเป็นที่รู้จักเกี่ยวกับธรรมชาติของกิจกรรมของตัวเองเนื่องจากการมีอยู่ของกลุ่มอะมิโน การปรากฏตัวของอะซิติลส่วนเกินจะถ่ายโอนโปรตีเอสไปยังโปรตีเอส
วี) หมู่คาร์บอกซิลผลที่ตามมาจะคล้ายคลึงกัน
ง) ฟอสฟอรีเลชันของอนุมูลในซีรีนหรือไทโรซีน
4. ยามประเภท Zakhist Tse zahist bilkiv สำหรับความช่วยเหลือของตัวยับยั้งโปรตีนภายใน
สารยับยั้งโปรตีเอสภายในร่างกาย- โดยเฉพาะโปรตีนหรือเปปไทด์ซึ่งถูกสั่นสะเทือนเป็นพิเศษในเซลล์ และสามารถโต้ตอบกับโปรตีเอสและปิดกั้นมันได้ ต้องการรับชะตากรรมของการเชื่อมโยงที่อ่อนแอ โดยเชื่อมโยงโปรตีเอสกับตัวยับยั้งไมซีนภายในร่างกาย สารตั้งต้นที่มี sporadnistyu ถึง tsієї potenazy ในระดับสูงสามารถสกัดกั้นіngіbіtorzіgo complex z โปรตีเอสและจะไม่เริ่มіyati พลาสมามีสารยับยั้งดังกล่าวจำนวนมาก และหากมีโปรตีเอส ก็สามารถใช้สารยับยั้งของพวกมันได้
ฟังดูแล้วเป็นตัวยับยั้งโปรตีเอสที่จำเพาะในแง่ของการจัดระดับเป็นโปรตีเอสชั้นหนึ่ง
