حلزون متعدد الببتيد للجزيء. التركيب الثانوي للبروتينات. ملامح التركيب الثانوي للبروتينات. التحلل المائي لجزيء البروتين

يُطلق على التركيب الأساسي للبروتينات اسم عديد الببتيد الخطي من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض بواسطة روابط الببتيد. الهيكل الأساسي هو أبسط مقياس للتنظيم الهيكلي لجزيء البروتين. يتم الحصول على ثبات عالي من خلال روابط الببتيد التساهمية بين مجموعة α-amino من حمض أميني واحد ومجموعة α-carboxyl لحمض أميني آخر.

على الرغم من أن دور مجموعة البرولين أو الهيدروكسي برولين في رابطة الببتيد الراسخة يلعب دورًا ، إلا أنه أقل احتمالًا

عندما يتم إنشاء روابط الببتيد في الخلايا ، يتم تنشيط مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني واحد على قطعة خبز ، ثم تنضم إلى المجموعة الأمينية الأخرى. يتم إجراء التوليف المختبري لعديد الببتيدات تقريبًا بنفس الطريقة.

الرابط الببتيد هو جزء من مشرط البولي ببتيد ، والذي يتكرر. هناك عدد قليل من الميزات ، لذلك فهي لا تضيف فقط إلى شكل الهيكل الأساسي ، ولكن أيضًا إلى التنظيم الحقيقي لانس البولي ببتيد:

· التماثل - جميع الذرات التي تدخل مجموعة الببتيد موجودة في نفس المستوى ؛

· Zdatnіst іsnuvati في شكلين رنانين (keto-or enol formі) ؛

· تحويل موضع الشفعاء في مائة سوفنو C-N-link ؛

· الصحة قبل تكوين روابط الماء ، علاوة على ذلك ، يمكن لمجموعات الببتيدات الجلدية أن تنشئ رابطتين مائيتين مع مجموعات أصغر ، بما في ذلك مجموعات الببتيد.

Vignatok لتشكيل مجموعات الببتيد لمشاركة المجموعة الأمينية من البرولين أو هيدروكسي برولين. نتنة المبنى تشكل جرس ماء واحد فقط (رائع). Tse vplivaє على تشكيل البنية الثانوية للبروتين. يتم طي البولي ببتيد على مسافة ، حيث يوجد البرولين أو الهيدروكسي برولين ، بسهولة ، والذي لا يتلاشى ، كما كان ، بواسطة صوت مائي آخر.

مخطط الموافقة ثلاثي الببتيد:

تنظيم مساحة متساوية للبروتينات: التركيب الثانوي للبروتينات: فهم حول α-helix و-fold ball. البنية التريتينية للبروتينات: فهم تمسخ البروتين الأصلي والبروتين. التركيب الرباعي للبروتينات مع بعقب الهيموجلوبين.

التركيب الثانوي للبروتين.في ظل الهيكل الثانوي للبروتين ، يتم فهم طريقة وضع مشرط البولي ببتيد في الهيكل المرتب. وفقًا للتكوين ، تظهر العناصر التالية للهيكل الثانوي: α -لولبية ذلك β - كرة مطوية.

نموذج بودوفي α- اللوالب ، schovouє كل قوة رابطة الببتيد ، تم كسرها بواسطة L.Puling و R. Corey (1949 - 1951 pp.).

للطفل 3 أيظهر الرسم التخطيطي α - الحلزونات ، التي تعطي معلومات عن المعلمات الرئيسية α - حلزوني بطريقة تجعل المنعطفات اللولبية منتظمة ، وبالتالي فإن التكوين الحلزوني له تناظر لولبي (الشكل 3 ، ب). على حلقة جلدية α - إضافة 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية. تصبح لفائف Vіdstan mіzh أو حلزونات التمساح 0.54 نانومتر ، يرتفع قطع الملف إلى 26 درجة. تشكيل وتهيئة α - لوحظ التكوين الحلزوني لراشونوك الأربطة المائية ، والتي تنشأ بين مجموعات الببتيد في الجلد نث تا ( ص+ 3) -فائض الأحماض الأمينية. على الرغم من أن طاقة الروابط المائية صغيرة ، إلا أن عددها كبير لإنتاج تأثير كبير للطاقة ، وبعد ذلك α -التكوين الحلزوني لإنهاء الخط. جذور Bichni من بقايا الأحماض الأمينية لا تأخذ مصير pidtrimtsі α -التكوين الحلزوني ، بحيث تكون جميع بقايا الأحماض الأمينية α - اللوالب متساوية.

في البروتينات الطبيعية ، تقل احتمالية أن يكونوا يستخدمون اليد اليمنى α - اللوالب.

β- كرة قابلة للطي- عنصر آخر من عناصر البنية الثانوية. على vіdmіnu vіd α - اللوالب β - الكرة المطوية خطية وليست على شكل قص (الشكل 4). يتم تقليل الهيكل الخطي بسبب تكوين روابط مائية بين مجموعات الببتيد ، والتي تقف على قطع مختلفة من أنبوبة البولي ببتيد. Qi من المؤامرات قريبة من خط المياه بين مجموعات C = O و HN (0.272 نانومتر).

أرز. 4. صورة تخطيطية β - كرة مطوية (تشير الأسهم

حول لانسيوج البولي ببتيد مباشرة)

أرز. 3. المخطط ( أ) هذا النموذج ( ب) α - اللوالب

يعتبر التركيب الثانوي للبروتين أساسيًا. الأحماض الأمينية بقايا العالم المختلفة للمبنى حتى اعتماد روابط مائية ، م وصبها في القرار α -سبيرالي أو β -شاري. ألانين ، وحمض الجلوتاميك ، والجلوتامين ، والليوسين ، والليسين ، والميثيونين ، والهيستيدين مدرجة قبل الأحماض الأمينية الحلزونية. إذا تم تشكيل جزء بروتين بالرتبة الرئيسية من رواسب الأحماض الأمينية التي تم استغلالها بشكل مفرط ، فسوف تتشكل على هذا التقسيم α - حلزوني. فالين ، إيزولوسين ، ثريونين ، تيروزين وفينيل ألانين β - كرات من البولي ببتيد لانسيوج. يتم إلقاء اللوم على الهياكل المضطربة على رماح البولي ببتيد ، عدم تركيز بقايا الأحماض الأمينية مثل الجلايسين ، والسيرين ، وحمض الأسبارتيك ، والأسباراجين ، والبرولين.

في البروتينات الغنية ساعة واحدة є ط α سبيرالي ، ذلك β -شاري. يختلف جزء من التكوين الحلزوني في البروتينات المختلفة. لذلك ، فإن بارميوسين بروتين m'yazovy يتصاعد بنسبة 100 ٪ ؛ نسبة عالية من التكوين الحلزوني في الميوجلوبين والهيموجلوبين (75٪). Navpak ، في التربسين والريبونوكلياز ، جزء كبير من مشرط متعدد الببتيد يناسب الكروي β -الهياكل. بروتينات الأنسجة الداعمة - الكيراتين (بروتين الشعر) ، والكولاجين (بروتين الجلد والأوتار) - قد β - تكوين رماح البولي ببتيد.

هيكل التريتين للبروتين.إن التركيب الثلاثي للبروتين هو طريقة لوضع مشرط متعدد الببتيد في الفضاء المفتوح. من أجل أن تضيف البروتينات القوة إلى هذه القوة الوظيفية ، فإن مشرط البولي ببتيد مذنب بارتكاب رتبة غنائية تتجول حول الفضاء المفتوح ، وتشكل بنية نشطة وظيفيًا. يسمى هذا الهيكل محلي. بغض النظر عن حجم عدد الهياكل الفسيحة الممكنة نظريًا لمُشرط عديد الببتيد معين ، يمكن تقليل ابتلاع البروتين إلى تكوين تكوين أصلي واحد.

ثبّت البنية الثلاثية للبروتين بطريقة متعددة الوسائط ، والتي ترجع إلى الجذور المتقطعة لبقايا الأحماض الأمينية في أنواع مختلفة من عديد الببتيد lanceolate. يمكن تقسيم Qi vzaєmodії إلى قوي وضعيف.

يُنظر إلى الروابط التساهمية بين ذرات كمية كبيرة من السيستين على أنها ترابط قوي ، والذي يقف في مواقع مختلفة من الوخز متعدد الببتيد. خلاف ذلك ، تسمى هذه الروابط جسور ثاني كبريتيد ؛ يمكن تمثيل إنشاء جسر ثاني كبريتيد على النحو التالي:

كريم الروابط التساهمية هو هيكل ثلاثي لجزيء البروتين مدعوم بتفاعلات ضعيفة ، والتي ، بطريقتها الخاصة ، تنقسم إلى قطبية وأخرى غير قطبية.

قبل التفاعلات القطبية يمكن للمرء أن يرى الروابط الأيونية والمائية. تتحلل التفاعلات عند ملامسة مجموعات موجبة الشحنة من الجذور السامة إلى ليسين ، أرجينين ، هيستيدين ، ومجموعات COOH سالبة الشحنة من أحماض الأسبارتيك والجلوتاميك. روابط المياه ناتجة عن مجموعات وظيفية من الجذور السامة وبقايا الأحماض الأمينية.

التفاعلات غير القطبية أو تفاعلات فان دير فال بين الجذور الكربوهيدراتية لبقايا الأحماض الأمينية لتكوين قالب قلب مسعور (قطرات جريئة) في منتصف الكريات البروتينية ، لأن تضيع جذور الكربوهيدرات في الماء. كلما زاد عدد الأحماض الأمينية غير القطبية في مستودع البروتين ، زاد الدور في تشكيل الهيكل الثلاثي لروابط فان دير فال.

تحدد الروابط العددية بين الجذور الزائدة من الأحماض الأمينية التكوين المكاني لجزيء البروتين (الشكل 5).

أرز. 5. Tipi zv'yazkіv ، هيكل البروتين scho pіdtrimuyut tretinnuyu:
أ- ضباب ثاني كبريتيد ب -أيوني zv'azok. ج ، ز -روابط مائية
د -روابط فان دير فال

هيكل تريتينا أوكريمو المأخوذ من البروتين فريد من نوعه ، مثل هذا الهيكل الأساسي. فقط المساحة المناسبة لوضع البروتين لتنشيطه. يؤدي الضرر المختلف للبنية الثلاثية إلى تغيير في قوة البروتين وفقدان النشاط البيولوجي.

التركيب الرباعي للبروتين.تتشكل البروتينات التي يزيد وزنها الجزيئي عن 100 كيلو دالتون ، كقاعدة عامة ، من عدد من رماح عديد الببتيد من وزن جزيئي صغير. يُطلق على الهيكل ، الذي يتكون من عدد واحد من رماح البولي ببتيد ، التي تحتل موقعًا ثابتًا تمامًا ، واحدًا تلو الآخر ، نظرًا لأن البروتين له نفس النشاط ، الهيكل الربعي للبروتين. يسمى البروتين ، الذي له هيكل ربعي epimoleculeأو متعدد المرات ، ومستودعات لانسيوج يوجو متعدد الببتيد - vodpovidno الوحدات الفرعية أو بروتوميرات . القوة المميزة للبيض ذات الهيكل الربعي هي تلك التي ليس لها نشاط بيولوجي.

لوحظ استقرار البنية الرباعية للبروتين بسبب التفاعلات القطبية بين جذور bichny لبقايا الأحماض الأمينية ، المترجمة على سطح الوحدات الفرعية. هذه الطريقة المتبادلة ضرورية للوحدة الفرعية كمركب منظم. يُطلق على تجار الوحدات الفرعية ، الذين يتفاعلون فيما بينهم ، عمال الاتصال.

المكون الكلاسيكي للبروتين ، الذي يحتوي على ربع هيكل ، هو الهيموغلوبين. جزيء الهيموجلوبين ذو الكتلة الجزيئية 68000 هذا هو مجموع أربع وحدات فرعية من نوعين مختلفين. α і β / α - تتكون الوحدة الفرعية من 141 حمض أميني زائد ، أ β - iz 146. هيكل التريتين α - І β - الوحدة الفرعية تشبه وزنها الجزيئي (17000 إذن). وحدة الجلد للانتقام من المجموعة التعويضية جوهرة . ستظهر شظايا الهيم في البروتينات الأخرى (السيتوكروم ، الميوغلوبين) بعيدًا ، على الرغم من أنه يمكننا مناقشة بنية تلك البروتينات بإيجاز (الشكل 6). يتم تجميع Heme في نظام دوري متحد المستوى قابل للطي ، والذي يتكون من الذرة المركزية ، والذي ينشئ روابط تنسيق مع chotirma مع بيرول زائد تم الحصول عليه من بقع الميثان (= CH -). في الهيموغلوبين ، يتغير الصوت في محطة الأكسدة (2+).

الوحدة الفرعية Chotiri - اثنان α و اثنان β - الاندماج في هيكل واحد في مرتبة كهذه α -الاتصال بالوحدة الفرعية فقط مع β - الوحدات الفرعية أنا navpaki (الشكل 7).

أرز. 6. تركيب الهيموغلوبين الهيموغلوبين

أرز. 7. تمثيل تخطيطي للربع هيكل الهيموجلوبين:
Fe - الهيم إلى الهيموغلوبين

كما يتضح من 7 القليل ، يمكن لجزيء الهيموجلوبين الواحد أن يحمل 4 جزيئات حمضية. І الاتصال وحرية الحموضة مصحوبة بتغييرات توافقية في الهيكل α - І β - الوحدات الفرعية للهيموجلوبين وتوسعها المتبادل في الجزيئات epimolecules. هذه الحقيقة يجب ملاحظتها حول تلك التي تقول أن الهيكل الربعي للبروتين ليس صلبًا تمامًا.

معلومات مماثلة.

أجراس وصفارات مائية

متفرق الحلزون ، ب الهيكل (كلو).

بنية α- اللوالب دعا بولا بولينجі كوري

الكولاجين

ب- الهيكل

أرز. 2.3 ب- الهيكل

قد هيكل شكل مسطح موازية ب هيكل؛ yakscho على العكس - هيكل ب المضاد

سوبيلكويل. بروتوفيبريل الياف دقيقةقطرها 10 نانومتر.

بومبيكس موري فيبروين

التشكل المضطرب.

الهيكل الثانوي.

أتطلّع لذلك:

التنظيم الهيكلي بيلكيف

تم إحضار 4 قواعد للتنظيم الهيكلي لجزيء البروتين.

التركيب الأساسي للبروتين- تسلسل الأحماض الأمينية الزائدة في عديد الببتيد lanceus. ترتبط بروتينات الأحماض الأمينية في أوكريمي واحدة تلو الأخرى السندات الببتيد، والذي يرجع إلى تفاعل المجموعات الكربوكسيلية والأمينية من الأحماض الأمينية

طوال الساعة ، تم فك شفرة الهيكل الأساسي لعشرات الآلاف من البروتينات المختلفة. لتحديد الهيكل الأساسي للبروتين ، يتم تحديد مستودع الأحماض الأمينية بواسطة طرق التحلل المائي. ثم نحدد الطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية النهائية. الخطوة التالية هي تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في أنبوبة البولي ببتيد. لهذا النائب ، التحلل المائي الانتقائي (الكيميائي والإنزيمي). من الممكن دراسة تحليل حيود الأشعة السينية ، وكذلك بيانات عن تسلسل النوكليوتيدات التكميلية للحمض النووي.

التركيب الثانوي للبروتين- تكوين انسيت عديد الببتيد ، حتى. طريقة التعبئة لانسيت عديد الببتيد في شكل واحد. لا تسير العملية بشكل عشوائي ، بل تدريجيًا إلى البرامج الموضوعة في الهيكل الأساسي.

يتم ضمان استقرار الهيكل الثانوي بشكل أساسي بواسطة روابط المياه ؛

يعتبر أهم نوع من البروتينات الكروية a- دوامة. إن التواء أنسيت البولي ببتيد يتبع سهم العام. بالنسبة لبروتين الجلد ، فإن الأغنية المميزة هي الخطوة الحلزونية. على سبيل المثال ، يتصاعد الهيموجلوبين بنسبة 75٪ ، ثم البيبسين بنسبة 30٪.

نوع تكوين رماح البولي ببتيد ، التي تم الكشف عنها في بروتينات الشعر ، والخياطة ، والميازيف ، وحذف الاسم ب الهياكل.

يتم لف أجزاء إبرة الوخز الببتيدية في كرة واحدة ، لتشكيل الشكل ، على غرار ورقة مطوية في أكورديون. يمكن أن تكون الكرة اثنين أو اثنين أو عددًا كبيرًا من رماح الببتيد.

في الطبيعة ، يتم استخدام البروتينات ، التي لا تظهر تركيبات β- أو a ، على سبيل المثال ، الكولاجين هو بروتين ليفي ، والذي يصبح الكتلة الرئيسية للأنسجة السليمة في جسم الإنسان والمخلوقات.

هيكل التريتين للبروتين- التوجيه الموسع للحلزون متعدد الببتيد أو طريقة وضع مشرط البولي ببتيد في هوس الغناء. تم تحديد البروتين الأول ، والبنية الثلاثية منه عن طريق تحليل حيود الأشعة السينية - حوت العنبر الميوجلوبين (الشكل 2).

في تثبيت البنية الفضائية للبروتينات ، كريم الروابط التساهمية ، يتم لعب الدور الرئيسي من خلال الروابط غير التساهمية (الماء ، التفاعلات الكهروستاتيكية لمجموعات الشحن ، قوى فان دير فال بين الجزيئية ، التفاعلات الكارهة للماء).

وفقًا للنتائج الحديثة ، فإن البنية الثلاثية للبروتين بعد الانتهاء من تركيبه تتشكل تلقائيًا. القوة التدميرية الرئيسية هي تفاعل الجذور في الأحماض الأمينية مع جزيئات الماء. في حالة وجود الجذور غير القطبية الكارهة للماء للأحماض الأمينية متشابكة في منتصف جزيء البروتين ، ويتم توجيه الجذور القطبية في قاع الماء. تسمى عملية تشكيل بنية الفضاء الأصلية لمشارط البولي ببتيد قابلة للطي. من الكليتين ، شوهدت البروتينات واسمها المرافقون.يأخذ بونغ مصير الطي. تم وصف عدد من الأمراض المنهكة للشخص ، والتي يرتبط تطورها بالضرر الناجم عن الطفرات في عملية الطي (التصبغ ، والتليف ، وما إلى ذلك).

باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية ، تم إبراز أساس التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين ، الوسيط بين الهياكل الثانوية والثالثية. اِختِصاص- وحدة هيكلية كروية مدمجة Ce في منتصف أنبوب البولي ببتيد (الشكل 3). هناك الكثير من البروتينات (على سبيل المثال ، الغلوبولين المناعي) التي تتشكل بواسطة هياكل ووظائف مختلفة للمجالات التي يتم ترميزها بواسطة جينات مختلفة.

ترتبط جميع القوى البيولوجية للبيض بمدخرات هيكلهم الثالث ، كما يسمون محلي. لا تعد كريات البروتين بنية صلبة تمامًا: فمن الممكن عكس حركة أجزاء حصة الببتيد. لا تؤدي هذه التغييرات إلى تعطيل التكوين العام للجزيء. عند تشكيل جزيء البروتين ، أضف الأس الهيدروجيني للوسط ، والقوة الأيونية للفرق ، والتفاعل مع التجاويف الأخرى. Be-yakі dії ، scho يؤدي إلى تدمير التكوين الأصلي للجزيء ، مصحوبًا بإضافة جزئية أو جديدة لبروتين لسلطة yogo البيولوجية.

التركيب الرباعي للبروتين- طريقة لوضع عدد قليل من رماح البولي ببتيد في الفضاء ، والتي سيكون لها نفس البنية الأولية والثانوية والثالثة من السكان الأصليين ، وتشكيل تركيبة هيكلية ووظيفية واحدة من الضوء الجزيئي.

يسمى جزيء البروتين ، الذي يتكون من عدد من رماح البولي ببتيد أوليغومر، ورمح الجلد ، للدخول قبل الجديد. بروتومير. غالبًا ما تتشكل بروتينات القِلة القُليمة من عدد مزدوج من البروتومرات ، على سبيل المثال ، يتكون جزيء الهيموجلوبين من رمحتين من عديد الببتيد a واثنين من ببتيد (الشكل 4).

قد يكون التركيب الرباعي قريبًا من 5٪ من البروتينات ، بما في ذلك الهيموجلوبين والغلوبولين المناعي. قوة بودوف الوحدة الفرعية في الإنزيمات الغنية.

جزيئات البروتين ، التي تدخل مستودع البروتين بهيكل ربع ، تستقر على الريبوسومات فقط بعد اكتمال التوليف ، وتؤسس بنية فوق جزيئية كاملة. يزداد النشاط البيولوجي للبروتينات فقط عندما تدخل البروتومرات مجتمعة في المستودع الأول. في تثبيت هيكل الربع ، خذ مصير نفس أنواع التفاعلات ، كما هو الحال في استقرار المرحلة الثالثة.

يتعرف Deyakі doslidniki على أساس المستوى الخامس للتنظيم الهيكلي للبروتينات. تسي ميتابولونيمجمعات جزيئية متعددة الوظائف من الإنزيمات المختلفة التي تحفز المسار الكامل للتحول إلى الركيزة (التركيبات للأحماض الدهنية الأعلى ، مركب بيروفات ديهيدروجينيز ، ديشالني لانسيوج).

التركيب الثانوي للبروتين

الهيكل الثانوي هو طريقة لوضع مشرط عديد الببتيد في هيكل مرتب. يصبح الهيكل الثانوي الهيكل الأساسي. نظرًا لأنه يتم تحديد الهيكل الأساسي وراثيًا ، يمكن تحديد تكوين الهيكل الثانوي عن طريق خروج مشرط البولي ببتيد من الريبوسوم. الهيكل الثانوي يستقر أجراس وصفارات مائية، yakі utvoryuyutsya بين مجموعات NH و CO من رابطة الببتيد.

متفرق الحلزون ، ب الهيكلهذا التشكل المضطرب (كلو).

بنية α- اللوالب دعا بولا بولينجі كوري(1951). مجموعة متنوعة من البنية الثانوية للبروتين ، والتي قد تبدو مثل اللولب العادي (الشكل 2.2). الحلزون α عبارة عن هيكل يشبه السلسلة ، وتتشابك روابط الببتيد في منتصف الحلزون ، ويطلق على جذور سلسلة الأحماض الأمينية. يتم تثبيت اللولب بواسطة روابط مائية ، والتي تكون موازية لمحور اللولب وتثبت بين بقايا الأحماض الأمينية الأولى والخامسة. بهذه الطريقة ، في الجلود الحلزونية الطويلة ، يشارك فائض الأحماض الأمينية في تشكيل رابطتين مائيتين.

أرز. 2.2. الهيكل حلزوني.

3.6 الزيادات في الأحماض الأمينية تقع على منعطف واحد من اللولب ، 0.54 نانومتر من اللولب ، 0.15 نانومتر تقع على فائض حمض أميني واحد. الكوت لولبية 26 درجة. فترة انتظام اللولب تصل إلى 5 لفات أو 18 من مخلفات الأحماض الأمينية. أوسع اللوالب الصحيحة ، وهذا هو. لف اللولب على طول سهم السنة. تحويل البرولين الحلزوني والأحماض الأمينية من الشحن والجذور السائبة (التحول الكهروستاتيكي والميكانيكي).

شكل آخر من أشكال اللولب موجود في الكولاجين . الكولاجين في الكائنات الحية هو أهم بروتين في الجسم: فهو يشكل 25٪ من إجمالي البروتين. الكولاجين موجود في أشكال مختلفة ، مقلوبة ، في الأنسجة الناجحة. اللولب الكامل مع ملف 0.96 نانومتر وفائض 3.3 في ملف الجلد ، أكثر من مظلة مبطنة بحلزون ألفا. في vіdmіnu vіd α-spіralі ، لا يمكن إنشاء أماكن مائية هنا. يحتوي الكولاجين على مستودع صغير للأحماض الأمينية: 1/3 ليصبح جلايسين ، وحوالي 10٪ برولين ، بالإضافة إلى هيدروكسي برولين وهيدروكسيليزين. يتم امتصاص الأحماض الأمينية المتبقية بعد التخليق الحيوي للكولاجين عن طريق التعديل اللاحق للترجمة. في بنية الكولاجين ، يتكرر ثلاثي gli-X-Y باستمرار ، وغالبًا ما يشغل البرولين الموضع X ، وغالبًا ما يشغل الهيدروكسيليسين Y. اسمحوا لي أن أتخيل أن الكولاجين موجود في كل مكان في مظهر اللولب الثلاثي الأيمن ، الملتوي ثلاثة لولب يسار أولية. في اللولب الثالث للجلد ، يظهر الفائض الثالث في المركز ، حيث تقل احتمالية هروب الجليسين من الأسباب الفراغية. يبلغ طول جزيء الكولاجين حوالي 300 نانومتر.

ب- الهيكل(الكرة مطوية ب). Zustrichaetsya في البروتينات الكروية ، وكذلك في بعض البروتينات الليفية ، على سبيل المثال ، خياطة الفيبروين (الشكل 2.3).

أرز. 2.3 ب- الهيكل

قد هيكل شكل مسطح. قد تكون مشرط البولي ببتيد أكثر تجعدًا ، وليست ملتوية بإحكام ، كما هو الحال في الحلزون. يتم طي مناطق روابط الببتيد في الفضاء على غرار الطيات المتساوية لورق أركوش.

الهيكل الثانوي للببتيدات والبروتينات

استقرت بواسطة روابط الماء بين مجموعات CO و NH- من روابط الببتيد في رماح عديد الببتيد الوعائي. كيف تسير رماح البولي ببتيد ، التي تؤسس بنية ب ، في خط مستقيم واحد (لتجنب المحطات الطرفية C و N) - موازية ب هيكل؛ yakscho على العكس - هيكل ب المضاد. تتباعد جذور السلسلة في كرة واحدة بين جذور سلسلة الكرة الأخرى. إذا طوى أحد أنبوبة البولي ببتيد وذهب بالتوازي مع نفسه ، إذن هيكل ب المتقاطع المضاد. يتم دمج روابط الماء في الهيكل المتقاطع ب بين مجموعات الببتيد لحلقات مشرط البولي ببتيد.

استبدال الحلزونات في السناجب ، الملتوية لمدة ساعة كاملة ، متغيرة في المنطقة. في بعض البروتينات ، على سبيل المثال ، الميوغلوبين والهيموغلوبين ، يكمن الحلزون وراء البنية ويصبح 75٪ ، في الليزوزيم - 42٪ ، في البيبسين - أقل من 30٪. البروتينات الأخرى ، على سبيل المثال ، إنزيم كيموتربسين العشبي ، يضيف عمليا بنية حلزونية وجزء مهم من مشرط متعدد الببتيد يتناسب مع الهيكل الكروي ب. دعم بروتينات الأنسجة الكولاجين (بروتين الأوتار ، شكري) ، الفيبروين (بروتين خياطة طبيعي) يغير التكوين ب للرماح متعددة الببتيد.

لقد ثبت أنه يمكن امتصاص α-spirals بواسطة هياكل glu و ala و ley و - met ، val ، mul ؛ في مناطق wigin من polypeptide lanciug - gly ، pro ، asn. من المهم النظر إلى ست مجموعات من الفوائض ، والتي يمكن استخدامها كمركز لولبي. في منتصف المركز ، هناك زيادة في اللوالب في كلا الاتجاهين إلى المؤامرة - رباعي الببتيد ، والذي يتكون من التجاوزات ، والتي تعيد تشكيل هذه الحلزونات. عند تشكيل هيكل β ، يتم لعب دور البذور بواسطة ثلاثة بقايا من الأحماض الأمينية في خمسة ، والتي تُستخدم لتشكيل هيكل β.

تحتوي معظم البروتينات الهيكلية على أحد الهياكل الثانوية ، والتي تتميز بمستودعات الأحماض الأمينية الخاصة بها. البروتين الهيكلي ، المحرض الأهم مثل α-spirals ، є α-keratin. يتكون الشعر (الصوف) ، والبيرية ، والرؤوس ، والكوجتو ، وكتل المخلوقات من رتبة رأس الكيراتين. يعتبر الكيراتين (السيتوكيراتين) ، باعتباره أحد مكونات الخيوط الوسيطة ، أهم هيكل خلوي للتخزين. في الكيراتين ، يتم طي معظم مشرط الببتيد في اللولب ألفا الأيمن. رماحان من الببتيد يصنعان أسدًا واحدًا سوبيلكويل.تتحد ثنائيات الكيراتين فائقة الالتواء في شكل رباعي وتتجمع مع الحلول بروتوفيبريلقطرها 3 نانومتر. ناريشتي ، الموافقة على بروتوفيبريل vіsіm الياف دقيقةقطرها 10 نانومتر.

كان الشعر ناتجًا عن هذه الألياف نفسها. لذلك ، في ألياف أوكريما التي يبلغ قطرها 20 ميكرون ، تنسج ملايين الألياف. تمتاز رماح الكيراتين بالعديد من روابط ثاني كبريتيد بشكل عرضي ، مما يمنحها معادن إضافية. أثناء التجعيد الكيميائي ، يتم تنفيذ العمليات التالية: تُفرك بقع ثاني كبريتيد على قطعة خبز بالثيول ، وبعد ذلك ، لتطبيق الشعر ، يتم تعليق الشكل الضروري عند تسخينه. عندما يتأكسد الهواء مع الحموضة ، يتم إنشاء بقع ثاني كبريتيد جديدة مرة أخرى ، وتأخذ شكل شريط.

يتم أخذ شوفك من شرانق اليرقات من عثة التوت ( بومبيكس موري) والأنواع المتنازع عليها. البروتين الرئيسي للدرزة ، فيبروينعلاوة على ذلك ، فإن هيكل الكرة المطوية المضادة المتوازية ، يتم طي الكرات نفسها بالتوازي مع بعضها البعض ، مما يرضي الطبقات العددية. لذلك ، كما هو الحال في الهياكل القابلة للطي ، يتم توجيه رماح الأحماض الأمينية عموديًا صعودًا وهبوطًا ، في الفجوات بين كرات okremimi ، يمكن تجميعها بشكل أكثر إحكاما. في الواقع ، يتكون الفيبروين من 80٪ جلايسين ، ألانين وسيرين ، توبو. ثلاثة أحماض أمينية ، والتي تتميز بالحد الأدنى من حجم الرماح البرية. يحتوي جزيء الفبروين على جزء متكرر نموذجي (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n.

التشكل المضطرب.تسمى انقسامات جزيء البروتين ، والتي لا تتداخل مع بنية الطية الحلزونية ، بالاضطراب.

الهيكل الثانوي.يمكن أن تتفاعل الانقسامات Alpha-helical و beta-الإنشائية في البروتينات واحدة تلو الأخرى وفيما بينها ، مما يؤدي إلى تكوين مجموعات. الهياكل فوق الثانوية ، المضمنة في البروتينات الأصلية ، هي الأكثر أهمية من حيث الطاقة. قبلهم ، قم بإضافة حلزون ألفا فائق الالتواء ، حيث يتم لف حلزون ألفا واحدًا تلو الآخر ، مما يؤدي إلى إنشاء الملف الفائق الأيسر (بكتيريورودوبسين ، هيمريثرين) ؛ شظايا α-helical و الهيكلية من عديد الببتيد ، والتي يتم رسمها (على سبيل المثال ، βαβαβ-lank بواسطة Rossman ، الموجودة في قسم الارتباط NAD + لجزيئات إنزيم ديهيدروجينيز) ؛ يسمى هيكل trilanzug المضاد للتوازي (βββ) β-zigzag ويوجد في عدد من الإنزيمات في الكائنات الحية الدقيقة ، أبسطها والعمود الفقري.

أمام 234567891011121314151617 مقدما

أتطلّع لذلك:

التركيب الثانوي للبروتينات

رماح الببتيد بيضاء منظمة في هيكل ثانوي ، تستقر بواسطة روابط مائية. ترضي ذرة الحمض لمجموعة ببتيد الجلد نفس الارتباط المائي مع مجموعة NH ، نفس الارتباط الببتيد. مع هذا ، يتم تشكيل الهياكل التالية: a-spiral و b-structure و b-vigin. أ- لولبية.واحدة من الهياكل الأكثر قابلية للتطبيق من الناحية الديناميكية الحرارية هي الشفط الصحيح. الحلزون a ، الذي يمثل بنية مستقرة ، في مجموعة كربونيل الجلد يؤسس رابطًا مائيًا مع مجموعة NH الرابعة على طول مسار الرمح.

البروتينات: التركيب الثانوي للبروتينات

في الحلزون ، ينخفض 3.6 من الأحماض الأمينية الزائدة في دورة واحدة ، ويصبح طول اللولب حوالي 0.54 نانومتر ، والمسافة بين التجاوزات هي 0.15 نانومتر. يمكن للأحماض الأمينية L استخدام الحلزون الأيمن فقط ، علاوة على ذلك ، فإن الجذور الجانبية متداخلة على جانبي المحور ويتم عكس الأسماء. في الأسيرال ، هناك إمكانية لإنشاء روابط مائية ، لذلك لا يمكن للهيكل b إنشاء روابط مائية مع عناصر أخرى من الهيكل الثانوي. عندما يتم إنشاء الحلزون ، يمكن أن تقترب رماح الأحماض الأمينية من بعضها البعض ، مما يؤدي إلى إنشاء مواقع مدمجة كارهة للماء أو محبة للماء. تلعب السيتوزيت دورها الأصلي في التشكل الثلاثي الراسخ للجزيء الضخم للبروتين ، وتكون القطع متغيرة لتعبئة الحلزونات في الهيكل الواسع للبروتين. الكرة الحلزونية.عدد الشفط في البروتينات ليس هو نفسه والسمات الفردية للجزيء الضخم لبروتين الجلد. بالنسبة لبعض البروتينات ، على سبيل المثال بالنسبة للميوجلوبين ، فإن الحلزون هو أساس الهيكل ، وعلى سبيل المثال ، الكيموتريبسين ، لا يسبب تصاعد الخلايا. في البروتين الكروي المتوسط ، تكون مستويات الالتواء الحلزوني قريبة من 60-70٪. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya مع التشابك الفوضوي ، علاوة على ذلك ، نتيجة للتمسخ ، يزداد انتقال التشابك الحلزوني. تصاعد لولبية البولي ببتيد لانسيليت لترسب في شكل رواسب الأحماض الأمينية ، وهو أمر ضروري. وبالتالي ، فإن مجموعة حمض الغلوتاميك سالبة الشحنة ، والمشتتة في القرب المستمر من واحد إلى واحد ، تتأثر بشدة بشكل متبادل ، بحيث يكون إنشاء الوصلات المائية في الشفط أقوى. للسبب نفسه ، فإن تصاعد اللولب يكون معقدًا نتيجة الاختلاط الوثيق لمجموعات كيميائية موجبة الشحنة من الليسين أو الأرجينين. إن التنوع الكبير في جذور الأحماض الأمينية هو السبب أيضًا ، لأن spralization من polypeptide lancet أمر صعب (سيرين ، ثريونين ، ليسين). عامل التداخل الأكثر شيوعًا في وجود الحلزون هو برولين الأحماض الأمينية. بالإضافة إلى ذلك ، لا يخلق البرولين روابط مائية داخل الفانوس من خلال وجود الماء في ذرة النيتروجين. بهذه الطريقة ، في جميع الحالات ، إذا كان البرولين متشابكًا في رمح متعدد الببتيد ، يتم تدمير البنية الحلزونية ويتم إنشاء تشابك abo (b-wigin). ب- الهيكل.على سطح اللولب ، يتم تثبيت الهيكل ب خلف الراهونوك دوليروابط مائية بين الرماح الداعمة لمشارط البولي ببتيد ، وكذلك الوصلات الداخلية للمشارط الرمح. إذا تم توجيه الصفوف في اتجاه واحد ، فإن هذا الهيكل يسمى بالتوازي ، إذا كان في الاتجاه المعاكس ، فحينئذٍ مضاد مواز. إن الوخز متعدد الببتيد في الهيكل ب ملتوي بشدة وقد لا يكون حلزونيًا ، ولكنه أكثر تعرجًا. يجب أن يكون الفرق بين زيادات الأحماض الأمينية السوكيدية على طول المحور 0.35 نانومتر ، بحيث تكون الثلاثة أكبر ، وأقل في الحلزون ، يكون عدد الزيادات في كل دورة أكثر 2. تقطير بقايا الأحماض الأمينية. على سطح اللولب المشبع بالروابط المائية ، يتم وضع رقعة الجلد من مشرط البولي ببتيد في بنية ب من الهيدروكريت لتطبيق روابط مائية إضافية. يقال إنه يتم نقله إلى كل من البنية المتوازية والبنية المضادة الموازية ، يكون الارتباط في الهيكل المضاد الموازي أكثر استقرارًا. يحتوي القسم الفرعي من مشرط البولي ببتيد ، الذي يشكل البنية ب ، على ثلاثة إلى سبعة بقايا من الأحماض الأمينية ، ويتكون الهيكل ب نفسه من 2-6 مشارط ، على الرغم من أن عددها يمكن أن يكون كبيرًا. ب- قد يكون للهيكل شكل مطوي ، والذي يمكن أن يترسب في ذرات كربون مزدوجة. يمكن أن يكون سطح مسطحًا وملفوفًا بطريقة تقطع بين حدود lansyug ، لتصبح 20-25 درجة مئوية. ب - vigin.قد يكون للبروتينات الكروية شكل دائري غني ، وهذا هو السبب في أن الحلقات مميزة للمشارط متعدد الببتيد ، وظهور الحلقات ، والتعرج ، ودبابيس الشعر ، ويمكن أن يتغير إبرة الوخز مباشرة إلى 180 درجة. قد يكون لبقية اليوم بي فيجين. هذه vigin تشكل دبوس شعر للشعر وتستقر بصوت مائي واحد. يمكن أن يكون chinnik ، الذي يعبر yogo ، من جذور bichni العظيمة ، وغالبًا ما يكون هذا هو السبب في إدراج أصغر حمض أميني فائض - الجلايسين. يظهر هذا التكوين دائمًا على سطح كريات البروتين ، حيث يشارك B-wigin في التفاعل مع رماح عديد الببتيد الأخرى. الهياكل الثانوية الفائقة.في السابق ، تم افتراض هياكل البروتين فوق الثانوية ثم الكشف عنها بواسطة L.Puling و R. Corey. مثل المؤخرة ، يمكنك وضع لولب حلزوني فائق ، في لولب مزدوج ملتوي في لولب ليفا فائق. ومع ذلك ، غالبًا ما تشتمل الهياكل فائقة الالتفاف على كلٍّ من حلزونات الأوراق على شكل حرف A وطيات B للأوراق. يمكن تقديم مستودع Їx بالترتيب التالي: (aa) و (ab) و (ba) و (bXb). المتغير المتبقي عبارة عن جزأين متوازيين قابلين للطي من الأوراق ، يوجد بينهما كرة إحصائية (bСb). قد يكون Spivvіdnoshennia بين الهياكل الثانوية وفوق الثانوية ذات مستوى عالٍ من التباين وتكمن في السمات الفردية لهذا البروتين وجزيئات البروتين الأخرى. المجالات قابلة للطي تنظيم متساو للهيكل الثانوي. تتكون الرائحة الكريهة من فواصل كروية ، متصلة واحدة تلو الأخرى بالفواصل القصيرة المسماة بالفواصل المفصلية لمشارط البولي ببتيد. كان د. بيركتوفت من أوائل الذين وصفوا تنظيم مجال الكيموتريبسين ، مشيرًا إلى وجود مجالين في هذا البروتين.

التركيب الثانوي للبروتين

متفرق الحلزون ، ب الهيكلهذا التشكل المضطرب (كلو).

بنية α- اللوالب دعا بولا بولينجі كوري(1951). هذا نوع مختلف من التركيب الثانوي للبروتين ، والذي قد يبدو مثل اللولب العادي.

تشكيل بولي ببتيد كول. الهيكل الثانوي للبولي ببتيد لانسيوج

2.2). الحلزون α عبارة عن هيكل يشبه السلسلة ، وتتشابك روابط الببتيد في منتصف الحلزون ، ويطلق على جذور سلسلة الأحماض الأمينية. يتم تثبيت اللولب بواسطة روابط مائية ، والتي تكون موازية لمحور اللولب وتثبت بين بقايا الأحماض الأمينية الأولى والخامسة. بهذه الطريقة ، في الجلود الحلزونية الطويلة ، يشارك فائض الأحماض الأمينية في تشكيل رابطتين مائيتين.

أرز. 2.2. الهيكل حلزوني.

أرز. 2.3 ب- الهيكل

قد هيكل شكل مسطح. قد تكون مشرط البولي ببتيد أكثر تجعدًا ، وليست ملتوية بإحكام ، كما هو الحال في الحلزون. يتم طي مناطق روابط الببتيد في الفضاء على غرار الطيات المتساوية لورق أركوش. استقرت بواسطة روابط الماء بين مجموعات CO و NH- من روابط الببتيد في رماح عديد الببتيد الوعائي. كيف تسير رماح البولي ببتيد ، التي تؤسس بنية ب ، في خط مستقيم واحد (لتجنب المحطات الطرفية C و N) - موازية ب هيكل؛ yakscho على العكس - هيكل ب المضاد. تتباعد جذور السلسلة في كرة واحدة بين جذور سلسلة الكرة الأخرى. إذا طوى أحد أنبوبة البولي ببتيد وذهب بالتوازي مع نفسه ، إذن هيكل ب المتقاطع المضاد. يتم دمج روابط الماء في الهيكل المتقاطع ب بين مجموعات الببتيد لحلقات مشرط البولي ببتيد.

التشكل المضطرب.تسمى انقسامات جزيء البروتين ، والتي لا تتداخل مع بنية الطية الحلزونية ، بالاضطراب.

أمام 234567891011121314151617 مقدما

أتطلّع لذلك:

BILKI - الخيار 1 A1. الخط الهيكلي للبيض є: ...

5 - 9 فئة

بلكي
الخيار 1
أ 1
لكن)
اميني
في)
أحماض أمينية
ب)
الجلوكوز
ز)
نوكليوتيدي
أ 2. تتميز إضاءة اللولب بما يلي:
لكن)
التركيب الأساسي للبروتين
في)
هيكل التريتين للبروتين
ب)
التركيب الثانوي للبروتين
ز)
التركيب الرباعي للبروتين
A3. أهمية هذه العوامل تؤدي إلى تمسخ لا رجعة فيه من البروتين؟
لكن)
التفاعلات مع أملاح الرصاص والملح والزئبق
ب)
حقن البروتين بحمض النيتريك المركز
في)
تدفئة قوية
ز)
إعادة استخدام العوامل vіrnі
A4. قل لي ما يجب الانتباه إليه لمدة ساعة في حقن حمض النيتريك المركز:
لكن)
حصار Vipadannya الأبيض
في)
farbuvannya الأحمر البنفسجي
ب)
حصار Vipadannya الأسود
ز)
Zhovte farbuvannya
A5. تسمى البروتينات التي تؤدي وظيفة تحفيزية:
لكن)
الهرمونات
في)
الانزيمات
ب)
فيتامينات
ز)
البروتينات
أ 6. يقوم بروتين الهيموجلوبين بالوظيفة التالية:
لكن)
المحفز
في)
بوديفيلنا
ب)
زاهيسنو
ز)
المواصلات

الجزء ب
ب 1. Spivvidnesit:
نوع جزيء البروتين
قوة
1)
بروتينات كروية
لكن)
تجعد الجزيء في كرة
2)
بروتينات ليفية
ب)
لا تنتشر بالقرب من الماء

في)
عند الماء ينقسمون ، أو يحسمون أعمدة الخلافات

ز)
هيكل يشبه الخيط

الهيكل الثانوي

البروتينات:
لكن)
أثار من الأحماض الأمينية الزائدة
ب)
خذ في المستودع الخاص بك فقط الفحم والماء والحامض
في)
متحلل في وسط الحمضية
ز)
الصحة قبل تمسخ
د)
Є السكريات
ه)
Є بوليمرات طبيعية

الجزء ج
Z 1. اكتب ردود الفعل المتساوية ، وبمساعدة مثل هذه الخطابات الإيثانول وغير العضوية ، يمكن إزالة الجليسين.

متفرق الحلزون ، ب الهيكلهذا التشكل المضطرب (كلو).

أرز. 2.2. الهيكل حلزوني.

أرز. 2.3 ب- الهيكل

يتم أخذ شوفك من شرانق اليرقات من عثة التوت ( بومبيكس موري) والأنواع المتنازع عليها. البروتين الرئيسي للدرزة ، فيبروينعلاوة على ذلك ، فإن هيكل الكرة المطوية المضادة المتوازية ، يتم طي الكرات نفسها بالتوازي مع بعضها البعض ، مما يرضي الطبقات العددية. لذلك ، كما هو الحال في الهياكل القابلة للطي ، يتم توجيه رماح الأحماض الأمينية عموديًا صعودًا وهبوطًا ، في الفجوات بين كرات okremimi ، يمكن تجميعها بشكل أكثر إحكاما. في الواقع ، يتكون الفيبروين من 80٪ جلايسين ، ألانين وسيرين ، توبو. ثلاثة أحماض أمينية ، والتي تتميز بالحد الأدنى من حجم الرماح البرية. يجب أن يحل جزيء الفبروين محل جزء نموذجي يكرر نفسه (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n.

التشكل المضطرب.تسمى انقسامات جزيء البروتين ، والتي لا تتداخل مع بنية الطية الحلزونية ، بالاضطراب.

الهيكل الثانوي.يمكن أن تتفاعل الانقسامات Alpha-helical و beta-الإنشائية في البروتينات واحدة تلو الأخرى وفيما بينها ، مما يؤدي إلى تكوين مجموعات. الهياكل فوق الثانوية ، المضمنة في البروتينات الأصلية ، هي الأكثر أهمية من حيث الطاقة. قبلهم ، قم بإضافة حلزون ألفا فائق الالتواء ، حيث يتم لف حلزون ألفا واحدًا تلو الآخر ، مما يؤدي إلى إنشاء الملف الفائق الأيسر (بكتيريورودوبسين ، هيمريثرين) ؛ شظايا α-helical و-الإنشائية من عديد الببتيد ، والتي يتم رسمها (على سبيل المثال ، βαβαβ-lank بواسطة Rossman ، الموجودة في قسم ربط NAD + لجزيئات إنزيم نازعة الهيدروجين) ؛ يسمى هيكل trilanzug المضاد للتوازي (βββ) β-zigzag ويوجد في عدد من الإنزيمات في الكائنات الحية الدقيقة ، أبسطها والعمود الفقري.

§ 8. تنظيم فضاء جزيء من حرير

الهيكل الأساسي

تحت الهيكل الأساسي للبروتين ، يتم فهم عدد وترتيب تحميل بقايا الأحماض الأمينية المتصلة واحدة تلو الأخرى بوصلات الببتيد ، مشرط متعدد الببتيد.

إن رمح البولي ببتيد في أحد الأطراف قوي جدًا ، ولا يشارك في رابطة الببتيد الراسخة ، NH 2 -group ، N- كينيتس. على البؤر التكاثرية ، فهي حرة في النمو ، والتي لا تشارك في ارتباط الببتيد الراسخ ، مجموعة HOOS ، CE - S-kіnets. يتم أخذ N-kinets من أجل قطعة خبز lanceuge ، ويبدأ ترقيم بقايا الأحماض الأمينية نفسها من الجديد:

تم إنشاء تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين بواسطة F. Senger (جامعة كامبريدج). يتكون هذا البروتين من رمي ببتيد. يتكون أحد الوخز من 21 بقايا من الأحماض الأمينية ، أما المبضع الآخر فيتكون من 30. والمشارط مربوطة بققطتين من ثاني كبريتيد (الشكل 6).

أرز. 6. التركيب الأساسي للأنسولين البشري

تم إنفاق عشر سنوات (1944 - 1954) على فك رموز بنية qi. في هذه الساعة ، تم تعيين الهيكل الأساسي للبيض الأغنياء ، وتم تعيين عملية الأتمتة وليست مشكلة خطيرة بالنسبة للملفات السابقة.

يتم ترميز المعلومات حول التركيب الأساسي لبروتين الجلد في الجين (تمدد جزيء الحمض النووي) ويتم تحقيقه أثناء النسخ (إعادة كتابة المعلومات على mRNA) والترجمة (تخليق مشرط متعدد الببتيد). عند الارتباط بالصيم ، يمكن أيضًا إدخال الهيكل الأساسي للبروتين خلف البنية الأخرى للجين.

استنادًا إلى الهيكل الأساسي للبروتينات المتجانسة ، من الممكن استخلاص استنتاجات حول التبخر التصنيفي للأنواع. قبل البروتينات المتماثلة ، توجد تلك البروتينات ، التي لها نفس الوظائف في الأنواع المختلفة. قد تحتوي هذه البروتينات على تسلسل أحماض أمينية متشابهة. على سبيل المثال ، يحتوي بروتين السيتوكروم 3 على أعلى وزن جزيئي متاح يقارب 12500 ويحتوي على ما يقرب من 100 من بقايا الأحماض الأمينية. تتناسب الاختلافات في التركيب الأساسي للسيتوكروم H لنوعين مع الاختلافات في التطور بين الأنواع. وهكذا ، تم العثور على السيتوكرومات 3 من الخيول والرذاذ في 48 بقايا من الأحماض الأمينية.

الهيكل الثانوي

يتكون الهيكل الثانوي للبروتين من خلال إنشاء روابط مائية بين مجموعات الببتيد. هناك نوعان من الهياكل الثانوية: α- الحلزون وهيكل β (أو الكرة القابلة للطي). في البروتينات ، قد توجد أيضًا خلايا لانسيت عديد الببتيد ، والتي لا تؤسس بنية ثانوية.

تشكل α-Spiral ربيعًا. عند تشكيل اللولب ألفا ، تشكل الذرة الحمضية لمجموعة ببتيد الجلد رابطًا مائيًا مع ذرة الماء لمجموعة NH الرابعة على طول الرمح:

ملف جلدي لولبية أغطية من ملف متقدم لولبية من dekilcoma مع روابط مائية ، مما يعطي بنية عقلية مهمة. تتميز α-helix بالخصائص التالية: قطر اللولب 0.5 نانومتر ، وطول اللولب 0.54 نانومتر ، وهناك 3.6 زيادات من الأحماض الأمينية في كل دورة من اللولب (الشكل 7).

أرز. 7. نموذج لولبي الذي يعكس خصائصه

يتم تسمية الجذور المتسلسلة للأحماض الأمينية مباشرة في اللولب (الشكل 8).

أرز. 8. نموذج حلزوني ، والذي يعكس اتساع انتشار الجذور البيولوجية

من الأحماض الأمينية الطبيعية ، يمكن تحفيزها على حد سواء اليمين واليسار الحلزوني. تتميز غالبية البروتينات الطبيعية باللولب الصحيح. يمكن أيضًا تسمية ثلاثة أحماض أمينية D- الحلزون الأيسر والأيمن. لانسيت متعدد الببتيد ، الذي يتكون من مجموع رواسب الأحماض الأمينية D و L ، غير قادر على إنشاء حلزون.

فائض الأحماض الأمينية Deyakі pereshkodzhayut α-helix. على سبيل المثال ، على الرغم من أنه في lanciuge ، تم خلط sprat بشحنة موجبة أو سالبة مع رواسب الأحماض الأمينية ، فإن هذه اللوحة لا تقبل بنية حلزونية α من خلال الإطلاق المتبادل للجذور المشحونة في وقت واحد. حل اللوالب بسهولة من بقايا الأحماض الأمينية ، والتي يمكن أن تخلق اختلافات كبيرة. يتجلى أيضًا الانتقال لإدراج α-helix في لانسيليت متعدد الببتيد مع البرولين الزائد (الشكل 9). يوجد فائض من البرولين في ذرات النيتروجين ، والذي يشكل رابطًا ببتيدًا مع حمض أميني آخر ، وليس ذرة ماء واحدة.

أرز. 9. فائض البرولين pereshkodzha utvennu-spirali

بالنسبة لهذا الفائض من البرولين ، الذي يدخل إلى مستودع لانسيت البولي ببتيد ، لا يمكن إنشاء الرباط المائي الداخلي للرمح. بالإضافة إلى ذلك ، تدخل ذرة النيتروجين الموجودة في البرولين إلى مستودع الحلقة السميكة ، مما يجعل من المستحيل الالتفاف حول رابطة N-C لهذا اللولب.

يصف Crim α-helices أنواعًا أخرى من اللوالب. ومع ذلك ، نادرًا ما تكون الرائحة الكريهة ، والأهم من ذلك ، على مسافات قصيرة.

يتم إنشاء روابط مائية بين مجموعات الببتيد لشظايا عديد الببتيد الانتحاري في lanceuges قبل الصب β الهياكل ، أو الكرة المطوية:

على سطح اللولب α ، الكرة المطوية لها شكل يشبه الزجزاج ، أبدو مثل الأكورديون (الشكل 10).

أرز. 10. β- بنية البروتين

أجزاء قابلة للطي متوازية ومضادة للتوازي من الكرات. يتم إنشاء هياكل متوازية بين أقسام مشرط البولي ببتيد ، والتي يتم تجنبها بشكل مباشر:

يتم إنشاء هياكل β المضادة للتوازي بين الخطوط المستقيمة الأولية لمشارط البولي ببتيد:

β- يمكن تكوين الهياكل بشكل أو بآخر بين مشرطين من عديد الببتيد:

في مستودعات بعض البروتينات ، قد يتم تمثيل الهيكل الثانوي فقط بواسطة حلزون α ، في حالات أخرى - فقط بواسطة هياكل (متوازية ، أو مضادة للتوازي ، أو غيرها) ، وفي حالات أخرى ، قد يتم تمثيل ترتيب حلزونات α كن حاضرا و β - الهياكل.

هيكل تريتينا

في البروتينات الغنية ، تحرق الهياكل المنظمة بشكل ثانوي (α-spirals ،-Structures) كرة مضغوطة بترتيب غنائي. يرتبط التنظيم الواسع للبروتينات الكروية بالبنية الثلاثية. وبهذه الطريقة ، يميز التركيب ثلاثي الأرجل النمو الهائل لفضلات الوخز متعدد الببتيد في البرية. تشارك الهياكل الثلاثية المشكلة في الروابط الأيونية والمائية ، والتفاعلات الكارهة للماء ، وقوى فان دير فال. ثبّت البنية الثلاثية لبقع ثاني كبريتيد.

ترجع بنية البروتينات تريتينا إلى تسلسل الأحماض الأمينية. في حالة التشكيل ، يمكن دمج الوصلة مع الأحماض الأمينية ، وخلطها في أنبوبة البولي ببتيد على مسافة كبيرة. في بروتينات التجزئة ، توجد الجذور القطبية للأحماض الأمينية ، كقاعدة عامة ، على سطح جزيئات البروتين ، وبعد ذلك ، في منتصف الجزيء ، تظهر الجذور الكارهة للماء معبأة بشكل مضغوط في منتصف الكريات ، مكونة الخلايا الكارهة للماء.

يتم إدخال هيكل نينوى tretinna blіlkіv. دعنا نلقي نظرة على مثالين.

ميوغلوبين

الميوغلوبين هو بروتين مرتبط بالحامض من كتلة سواغ 16700. وتتمثل وظيفته في تخزين الحامض في الميازه. يحتوي هذا الجزيء على أنبوبة بولي ببتيد واحدة ، والتي تتكون من 153 من بقايا الأحماض الأمينية ، ومجموعة هيموغروب ، والتي تلعب دورًا مهمًا في الارتباط بالحمض.

تم تعليق التنظيم الواسع للميوجلوبين بواسطة روبوتات جون كيندرو وزملائه (الشكل 11). يحتوي جزيء هذا البروتين على 8 خلايا حلزونية ألفا ، والتي غالبًا ما تمثل 80 ٪ من جميع بقايا الأحماض الأمينية. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

الشكل 11. هيكل تريتين من ميوغلوبين

ريبونوكلياز

نوكلياز الريبونيكلياز هو بروتين كروي. يتم إفرازه بواسطة كليتينات الطبقة تحت الجلد ، وهو إنزيم يحفز انقسام الحمض النووي الريبي. على سطح الميوغلوبين ، يمكن أن يحتوي جزيء الريبونوكلياز على عدد قليل جدًا من الخلايا الحلزونية ألفا ويحتوي على عدد كبير من المقاطع الموجودة في تشكيل بيتا. يتم الحصول على معادن البنية الثلاثية للبروتين من خلال 4 روابط ثاني كبريتيد.

هيكل رباعي

يتكون الكثير من البروتينات من عشريتين أو أكثر أو وحدات بروتينية فرعية أو جزيئات تؤدي إلى غناء الهياكل الثانوية والثالثية ، والتي يتم ربطها معًا في نفس الوقت بمساعدة الماء والروابط الأيونية ، والتفاعلات الكارهة للماء ، قوات فان دير فال. مثل هذا التنظيم لجزيئات البروتين هيكل الربع، والبروتينات نفسها تسمى oligomirnimi. تسمى وحدة okrema الفرعية ، أو جزيء البروتين ، في مستودع بروتين قليل القسيمات بروتومير.

يمكن أن يختلف عدد البروتومرات في البروتينات قليلة القسيمات بشكل كبير. على سبيل المثال ، يتكون الكرياتين كيناز من 2 بروتومرات ، الهيموجلوبين - 4 بروتومرات ، E.coli RNA polymerase - إنزيم مسؤول عن تخليق الحمض النووي الريبي - 5 بروتومرات ، مركب بيروفات ديهيدروجينيز - 72 بروتومرات. بروتين واحد واثنان من البروتومرات ، أحدهما يسمى dimer ، والآخر يسمى tetramer ، وستة يسمى hexamer (الشكل 12). غالبًا ما يوجد في جزيء البروتين قليل القسيمات 2 أو 4 بروتومرات. قد يشتمل مستودع البروتين قليل القسيمات على نفس أو بروتومرات مختلفة. إذا دخل نموذجان أوليان متطابقان إلى مخزن البروتين ، إذن - homodimer، مثل الاختلاف - مغاير.

أرز. 12. البروتينات قليلة القسيمات

لنلقِ نظرة على تنظيم جزيء الهيموجلوبين. تتمثل الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين في نقل الحمض من الرئتين إلى الأنسجة وثاني أكسيد الكربون من مجرى الدم. يتكون هذا الجزيء (الشكل 13) من أربعة رماح من عديد الببتيد من نوعين مختلفين - رمحتان ألفا واثنين من رماح وهيم. الهيموغلوبين هو بروتين متنازع عليه مع الميوغلوبين. الهياكل الثانوية والثالثية من الميوغلوبين وبروتومرات الهيموغلوبين متشابهة. بروتومير جلدي للهيموجلوبين ، الياك والميوغلوبين ، الحملان الحلزونية الثمانية من لانسيليت متعدد الببتيد. في هذه الحالة ، تجدر الإشارة إلى أنه في الهياكل الأولية للميوغلوبين وبروتومير الهيموغلوبين ، أقل من 24 من بقايا الأحماض الأمينية متطابقة. من الآن فصاعدًا ، يمكن للبروتينات ، التي تعتني بشكل كبير بالبنية الأولية ، أن تكون مشابهة للتنظيم الواسع والوظائف المماثلة المنتصرة.

أرز. 13. تركيب الهيموجلوبين

Pid الهيكل الثانوي قد يتأثر البروتين بتكوين مشرط البولي ببتيد ، توبتو. طريقة طي أو لف (طي ، تغليف) مشرط متعدد الببتيد إلى لولب أو أن يكون شكلًا مختلفًا. هذه العملية لا تسير بشكل عشوائي ، ولكن بشكل تدريجي وضع البرنامج في الهيكل الأساسي للبروتين. وصف مفصل لتكوينين رئيسيين من رماح البولي ببتيد ، والتي تدل على التغيرات الهيكلية والبيانات التجريبية:

a- اللوالب
β الهياكل.

يؤخذ في الاعتبار أهم نوع من البروتينات الكروية أ- حلزوني.يتبع التواء مشرط البولي ببتيد سهم العام (الحلزون الأيمن) ، والذي يتم تحديده بواسطة مستودع الأحماض الأمينية L للبروتينات الطبيعية.

قوة الاندفاعفي فينيل أ اللوالب (مثل الهياكل وبيتا) є zdatnіst من الأحماض الأمينية إلى قابلية الذوبان في روابط الماء.

هيكل a-helices له واضح انتظام منخفض:

على لفائف الجلد (تمساح) الحلزون ، تتساقط 3.6 بقايا الأحماض الأمينية.
يصل لولب التمساح (vіdstan vzdovzh osі) إلى 0.54 نانومتر لكل دورة ، ولكن في حمض أميني واحد ينخفض الفائض 0.15 نانومتر.
دوران اللولب هو 26 درجة ، بعد 5 لفات من اللولب (18 من بقايا الأحماض الأمينية) يتكرر التكوين الهيكلي لمشرط البولي ببتيد. يعني Tse أن فترة التكرار (أو الهوية) للبنية الحلزونية تصبح 2.7 نانومتر.

النوع الثاني من تكوين الرماح متعددة الببتيد ، المظاهر في السناجب الشعر ، الخياطة ، m'yazyv والسناجب الليفية الأخرى ، حذف الاسم β الهياكل.في هذه الحالة ، يتم ربط اثنين أو أكثر من مشرط عديد الببتيد الخطي ، بشكل متوازي أو في كثير من الأحيان ، مضاد للتوازي ، عقليًا ، عن طريق روابط مائية بين مجموعات -NH- و -CO- من lanceolates النضرة ، مما يرضي بنية نوع المستودع.

التمثيل التخطيطي β- هياكل من رماح عديد الببتيد.

في الطبيعة ، هناك بروتينات ، بودوفا ياكيك ، بروتين ، فيدبوفيدا n_ β- ، n_a- هياكل. بعقب نموذجي من هذه البروتينات هو الكولاجين- البروتين الليفي ، والذي يصبح الكتلة الأساسية للنسيج الناجح في جسم الإنسان والمخلوقات.

باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية ، توصلنا إلى استنتاج منظمتين هيكليتين متساويتين لجزيء البروتين ، والتي بدت وسيطة بين الهياكل الثانوية والثالثية. تسي ما يسمى الهياكل فوق الثانوية والمجالات الهيكلية.

الهياكل الثانويةهي مجاميع من رماح البولي ببتيد ، التي تشكل هيكلها الثانوي الخاص بها وتذوب في البروتينات النشطة نتيجة لاستقرارها الديناميكي الحراري أو الحركية. وهكذا ، في البروتينات الكروية ، العناصر المزدوجة (βхβ) (ممثلة ببرمين متوازيين ، متصلين بواسطة المقطع x) ، عناصر aβaβ (ممثلة بقطعتين حلزونيتين ألفا ، مدرجتين بين الثلاثي بواسطة β-lances متوازية ) و في.

مجال بروتين بودوف الكروي (فلافودوكسين) (لـ A. A. Boldirevim)

اِختِصاص- هذه وحدة هيكلية كروية مدمجة في منتصف أنبوبة البولي ببتيد. يمكن أن تختلف المجالات في الوظائف والطي (الرمي) في وحدات هيكلية كروية مدمجة مستقلة ، متصلة فيما بينها بواسطة شرائح gnuchnye في منتصف جزيء البروتين.

حلزون متعدد الببتيد للجزيء. التركيب الثانوي للبروتينات. ملامح التركيب الثانوي للبروتينات. التحلل المائي لجزيء البروتين

أتطلّع لذلك:

التنظيم الهيكلي بيلكيف

التركيب الثانوي للبروتين

الهيكل الثانوي للببتيدات والبروتينات

أتطلّع لذلك:

التركيب الثانوي للبروتينات

البروتينات: التركيب الثانوي للبروتينات

التركيب الثانوي للبروتين

تشكيل بولي ببتيد كول. الهيكل الثانوي للبولي ببتيد لانسيوج

أتطلّع لذلك:

BILKI - الخيار 1 A1. الخط الهيكلي للبيض є: ...

الهيكل الثانوي

المزيد عن موضوع المقالات: