الهيكل الثانوي هو طريقة وضع مشرط البولي ببتيد في الهيكل المنظم للروابط المائية الثابتة zavdyaka بين مجموعات الببتيد في مشرط واحد أو مجموع مشرط البولي ببتيد. وفقًا لتكوين الهيكل الثانوي ، يتم تقسيمها إلى أجزاء حلزونية (α-helix) وأجزاء مطوية كروية (هيكل وشكل متقاطع).
α- حلزوني. هذا نوع مختلف من التركيب الثانوي للبروتين ، والذي قد يبدو مثل اللولب المنتظم ، والذي يتم إنشاؤه بواسطة أربطة روابط الماء البيبتيد عند حدود مشرط عديد الببتيد. تم اقتراح نموذج وجود α-helix (الشكل 2) ، الذي يتحكم في كل قوة ارتباط الببتيد ، من قبل Pauling و Corey. الميزات الرئيسية لـ α-helix:
· التكوين الحلزوني لمشارط البولي ببتيد ، والذي له تناظر لولبي ؛
· روابط مياه Utvorennya بين مجموعات الببتيدات من الجلد الأول والرابع من بقايا الأحماض الأمينية ؛
انتظام المنعطفات في اللولب ؛
· تساوي جميع بقايا الأحماض الأمينية في الحلزون α بشكل مستقل عن البراعم وجذورها السامة ؛
لا تشارك جذور Bichn من الأحماض الأمينية في α-helix.
يشبه صوت α-spiral صوت اللولب الممتد للموقد الكهربائي. إن انتظام روابط الماء بين مجموعتي الببتيد الأول والرابع يدل على انتظام المنعطفات في أنبوبة البولي ببتيد. يصل ارتفاع دورة واحدة لولبية α إلى 0.54 نانومتر ؛ الأحماض الأمينية 3.6 من العمود الفقري ، توبو ، تعبئة الأحماض الأمينية ، علامات OSI (عزل خليج حمض أميني واحد) بمقدار 0.15 نيوتن متر (0.54 = 0.15 نانومتر) ، وأنا أسمح لنا بالقول عن نيويورك الفوائض في α-helix. فترة الانتظام - حلزونات تصل إلى 5 لفات أو 18 بقايا من الأحماض الأمينية ؛ طول الفترة الواحدة يصبح 2.7 نانومتر. أرز. 3. نموذج بولينج كوري أ الحلزوني
β- الهيكل. هذا نوع مختلف من الهيكل الثانوي ، والذي قد ينحني قليلاً تكوين مشرط البولي ببتيد ويتشكل لمساعدة روابط المياه الببتيدية على حدود حوالي ثلاث أشجار من نفس أنبوبة البولي ببتيد أو مجموع رماح البولي ببتيد. Її يسمى أيضًا هيكل مطوي كروي. Є متنوعة من الهياكل. تسمى تقاطعات الكرات من الشتلات ، والتي يتم تسويتها بواسطة أنبوب بولي ببتيد واحد من البروتين ، بالشكل المتقاطع β (هيكل قصير). يتم دمج روابط الماء في الشكل المتقاطع بين مجموعات الببتيد من حلقات لانسيوج متعدد الببتيد. النوع الثاني ، إجمالي هيكل β ، هو سمة لانسيت متعدد الببتيد بأكمله ، والذي يمكن أن ينحني في الشكل ويتم تقليله بواسطة روابط المياه البينتيدية بين مشرط متعدد البيبتيد المتوازي (الشكل 3). هذا الهيكل صعب بالنسبة للأكورديون. علاوة على ذلك ، فإن المتغيرات من الهياكل β ممكنة: يمكن صنع الرائحة الكريهة باستخدام مشابك متوازية (مشرط N-kintsi polypeptide مستقيمة في نفس الاتجاه) ومضادة للتوازي (N-kintsi مستقيمة في جوانب مختلفة). تتباعد جذور السلسلة في كرة واحدة بين جذور سلسلة الكرة الأخرى.
في البروتينات ، من الممكن التبديل من هياكل α إلى هياكل والعودة بعد انتقال روابط الماء. استبدال الوصلات المائية المنتظمة للرباط المشبك (البطون والتواءات مشرط البولي ببتيد في لولب) هناك فك لفائف ودوامة من روابط الماء بين الأجزاء الملتوية من رماح البولي ببتيد yuzhiv. مثل هذا الانتقال من المظاهر في الكيراتين هو سنجاب مشعر. عندما يكون الشعر قفازًا ، يكون من السهل كسر البنية الحلزونية لـ β-keratin و vin لتمريرها إلى α-keratin (تمليس الشعر المجعد).
إن تدمير الهياكل الثانوية المنتظمة للبروتينات (α-helices و-Structures) عن طريق القياس مع ذوبان البلورة يسمى "ذوبان" polypeptides. مع هذا الماء ، تنكسر الروابط ، وتنتفخ رماح البولي ببتيد على شكل كرة بلا فريتس. أيضًا ، يتم تحديد استقرار الهياكل الثانوية من خلال روابط المياه الببتيدية. لا يجوز أخذ أنواع أخرى من الروابط من هذا الموقع ، بالنسبة لكمية صغيرة من روابط ثاني كبريتيد لانسيت متعدد الببتيد في مناطق انحلال السيستين الزائد. تومض الببتيدات القصيرة المرتبطة بسندات ثاني كبريتيد في الدورة. في البروتينات الغنية ، توجد خلايا حلزونية وهياكل في ساعة واحدة. لا يجوز استخدام البروتينات الطبيعية ، وهي 100٪ s α-helix (الباراميوسين هو بروتين مخاطي ، وهو 96-100٪ α-helix) ، ولكن البولي ببتيدات الاصطناعية 100٪ حلزونية.
قد تسبب البروتينات الأخرى مستويات مختلفة من الارتفاع المفاجئ. لوحظ ارتفاع تواتر الهياكل الحلزونية ألفا في الباراميوزين والميوغلوبين والهيموغلوبين. من ناحية أخرى ، في التربسين ، الريبونوكلياز ، جزء كبير من مشرط متعدد الببتيد يتناسب مع هيكل β الكروي. بروتينات الأنسجة الداعمة: الكيراتين (بروتين الشعر ، الصوف) ، الكولاجين (بروتين الأوتار ، الجلد) ، الفيبروين (بروتين التماس الطبيعي) قد يغير تكوين β من رماح البولي ببتيد. إن الاختلاف في عالم التصاعد الحلزوني لمشارط البولي ببتيد في البيض يتحدث عن أولئك الذين لديهم ، بشكل واضح ، القدرة على تعطيل التصاعد اللولبي أو "كسر" الوضع المنتظم لانس عديد الببتيد. والسبب في ذلك هو ترتيب أكثر إحكاما لمشارط البولي ببتيد للبروتين في هوس الغناء ، أي في هيكل ثلاثي.
§ 8. تنظيم فضاء جزيء من حرير
الهيكل الأساسي
تحت الهيكل الأساسي للبروتين ، يتم فهم عدد وترتيب تحميل بقايا الأحماض الأمينية المتصلة واحدة تلو الأخرى بوصلات الببتيد ، مشرط متعدد الببتيد.
إن رمح البولي ببتيد في أحد الأطراف قوي جدًا ، ولا يشارك في رابطة الببتيد الراسخة ، NH 2 -group ، N- كينيتس. على البؤر التكاثرية ، فهي حرة في النمو ، والتي لا تشارك في ارتباط الببتيد الراسخ ، مجموعة HOOS ، CE - S-kіnets. يتم أخذ N-kinets من أجل قطعة خبز lanceuge ، ويبدأ ترقيم بقايا الأحماض الأمينية نفسها من الجديد:
تم إنشاء تسلسل الأحماض الأمينية للأنسولين بواسطة F. Senger (جامعة كامبريدج). يتكون هذا البروتين من رمي ببتيد. يتكون أحد الوخز من 21 بقايا من الأحماض الأمينية ، أما المبضع الآخر فيتكون من 30. والمشارط مربوطة بققطتين من ثاني كبريتيد (الشكل 6).
أرز. 6. التركيب الأساسي للأنسولين البشري
تم إنفاق عشر سنوات (1944 - 1954) على فك رموز بنية qi. في هذه الساعة ، تم تعيين الهيكل الأساسي للبيض الأغنياء ، وتم تعيين عملية الأتمتة وليست مشكلة خطيرة بالنسبة للملفات السابقة.
يتم ترميز المعلومات حول التركيب الأساسي لبروتين الجلد في الجين (تمدد جزيء الحمض النووي) ويتم تحقيقه أثناء النسخ (إعادة كتابة المعلومات على mRNA) والترجمة (تخليق مشرط متعدد الببتيد). عند الارتباط بالصيم ، يمكن أيضًا إدخال الهيكل الأساسي للبروتين خلف البنية الأخرى للجين.
استنادًا إلى الهيكل الأساسي للبروتينات المتجانسة ، من الممكن استخلاص استنتاجات حول التبخر التصنيفي للأنواع. قبل البروتينات المتماثلة ، توجد تلك البروتينات ، التي لها نفس الوظائف في الأنواع المختلفة. قد تحتوي هذه البروتينات على تسلسل أحماض أمينية متشابهة. على سبيل المثال ، يحتوي بروتين السيتوكروم 3 على أعلى وزن جزيئي متاح يقارب 12500 ويحتوي على ما يقرب من 100 من بقايا الأحماض الأمينية. تتناسب الاختلافات في التركيب الأساسي للسيتوكروم H لنوعين مع الاختلافات في التطور بين الأنواع. وهكذا ، تم العثور على السيتوكرومات 3 من الخيول والرذاذ في 48 بقايا من الأحماض الأمينية.
الهيكل الثانوي
يتكون الهيكل الثانوي للبروتين من خلال إنشاء روابط مائية بين مجموعات الببتيد. هناك نوعان من الهياكل الثانوية: α- الحلزون وهيكل β (أو الكرة القابلة للطي). في البروتينات ، قد توجد أيضًا خلايا لانسيت عديد الببتيد ، والتي لا تؤسس بنية ثانوية.
تشكل α-Spiral ربيعًا. عند تشكيل اللولب ألفا ، تشكل الذرة الحمضية لمجموعة ببتيد الجلد رابطًا مائيًا مع ذرة الماء لمجموعة NH الرابعة على طول الرمح:
ملف جلدي لولبية أغطية من ملف متقدم لولبية من dekilcoma مع روابط مائية ، مما يعطي بنية عقلية مهمة. تتميز α-helix بالخصائص التالية: قطر اللولب 0.5 نانومتر ، وطول اللولب 0.54 نانومتر ، وهناك 3.6 زيادات من الأحماض الأمينية في كل دورة من اللولب (الشكل 7).
أرز. 7. نموذج لولبي الذي يعكس خصائصه
يتم تسمية الجذور المتسلسلة للأحماض الأمينية مباشرة في اللولب (الشكل 8).
أرز. 8. نموذج حلزوني ، والذي يعكس اتساع انتشار الجذور البيولوجية
من الأحماض الأمينية الطبيعية ، يمكن تحفيزها على حد سواء اليمين واليسار الحلزوني. تتميز غالبية البروتينات الطبيعية باللولب الصحيح. يمكن أيضًا تسمية ثلاثة أحماض أمينية D- الحلزون الأيسر والأيمن. لانسيت متعدد الببتيد ، الذي يتكون من مجموع رواسب الأحماض الأمينية D و L ، غير قادر على إنشاء حلزون.
فائض الأحماض الأمينية Deyakі pereshkodzhayut α-helix. على سبيل المثال ، على الرغم من أنه في lanciuge ، تم خلط sprat بشحنة موجبة أو سالبة مع رواسب الأحماض الأمينية ، فإن هذه اللوحة لا تقبل بنية حلزونية α من خلال الإطلاق المتبادل للجذور المشحونة في وقت واحد. حل اللوالب بسهولة من بقايا الأحماض الأمينية ، والتي يمكن أن تخلق اختلافات كبيرة. يتجلى أيضًا الانتقال لإدراج α-helix في لانسيليت متعدد الببتيد مع البرولين الزائد (الشكل 9). يوجد فائض من البرولين في ذرات النيتروجين ، والذي يشكل رابطًا ببتيدًا مع حمض أميني آخر ، وليس ذرة ماء واحدة.
أرز. 9. فائض البرولين pereshkodzha utvennu-spirali
إلى هذا الفائض من البرولين ، الذي يدخل إلى مستودع لانسيت البولي ببتيد ، لا يمكن إنشاء وصلة المياه الداخلية. بالإضافة إلى ذلك ، يمكن أن تدخل ذرة النيتروجين في البرولين إلى مستودع الحلقة السميكة ، مما يجعل من المستحيل الالتفاف حول رابطة N-C وتشكيل اللولب.
يصف Crim α-helices أنواعًا أخرى من اللوالب. ومع ذلك ، نادرًا ما تكون الرائحة الكريهة ، والأهم من ذلك ، على مسافات قصيرة.
يتم إنشاء روابط مائية بين مجموعات الببتيد لشظايا عديد الببتيد الانتحاري في lanceuges قبل الصب β الهياكل ، أو الكرة المطوية:
على سطح اللولب α ، الكرة المطوية لها شكل يشبه الزجزاج ، أبدو مثل الأكورديون (الشكل 10).
أرز. 10. β- بنية البروتين
أجزاء قابلة للطي متوازية ومضادة للتوازي من الكرات. يتم إنشاء هياكل متوازية بين أقسام مشرط البولي ببتيد ، والتي يتم تجنبها بشكل مباشر:
يتم إنشاء هياكل β المضادة للتوازي بين الخطوط المستقيمة الأولية لمشارط البولي ببتيد:
β- يمكن تكوين الهياكل بشكل أو بآخر بين مشرطين من عديد الببتيد:
في مستودعات بعض البروتينات ، قد يتم تمثيل الهيكل الثانوي فقط بواسطة حلزون α ، في حالات أخرى - فقط بواسطة هياكل (متوازية ، أو مضادة للتوازي ، أو غيرها) ، وفي حالات أخرى ، قد يتم تمثيل ترتيب حلزونات α كن حاضرا و β - الهياكل.
هيكل تريتينا
في البروتينات الغنية ، تحرق الهياكل المنظمة بشكل ثانوي (α-spirals ،-Structures) كرة مضغوطة بترتيب غنائي. يرتبط التنظيم الواسع للبروتينات الكروية بالبنية الثلاثية. وبهذه الطريقة ، يميز التركيب ثلاثي الأرجل النمو الهائل لفضلات الوخز متعدد الببتيد في البرية. تشارك الهياكل الثلاثية المشكلة في الروابط الأيونية والمائية ، والتفاعلات الكارهة للماء ، وقوى فان دير فال. ثبّت البنية الثلاثية لبقع ثاني كبريتيد.
ترجع بنية البروتينات تريتينا إلى تسلسل الأحماض الأمينية. عند التشكيل ، يمكن دمج الرابط مع الأحماض الأمينية ، وخلطها في مبضع البولي ببتيد على مسافة كبيرة. في بروتينات التجزئة ، توجد الجذور القطبية للأحماض الأمينية ، كقاعدة عامة ، على سطح جزيئات البروتين ، وبعد ذلك ، في منتصف الجزيء ، تظهر الجذور الكارهة للماء معبأة بشكل مضغوط في منتصف الكريات ، مكونة الخلايا الكارهة للماء.
يتم إدخال هيكل نينوى tretinna blіlkіv. دعنا نلقي نظرة على مثالين.
ميوغلوبين
الميوغلوبين هو بروتين مرتبط بالحامض من كتلة سواغ 16700. وتتمثل وظيفته في تخزين الحامض في الميازه. يحتوي هذا الجزيء على أنبوبة بولي ببتيد واحدة ، والتي تتكون من 153 من بقايا الأحماض الأمينية ، ومجموعة هيموغروب ، والتي تلعب دورًا مهمًا في الارتباط بالحمض.
تم تعليق التنظيم الواسع للميوجلوبين بواسطة روبوتات جون كيندرو وزملائه (الشكل 11). يحتوي جزيء هذا البروتين على 8 خلايا حلزونية ألفا ، والتي غالبًا ما تمثل 80 ٪ من جميع بقايا الأحماض الأمينية. جزيء الميوغلوبين مضغوط بالفعل ، في الوسط لا يمكن أن يتناسب مع جزيء الماء بالكامل ، ربما تنتشر جميع الجذور القطبية للأحماض الأمينية على السطح الخارجي للجزيء ، وتنتشر معظم الجذور الكارهة للماء في منتصف جزيء ، بالقرب من السطح هناك الهيم - مجموعة غير بيضاء ، vidpovіdalna لـ zv'yazuvannya حامض.
الشكل 11. هيكل تريتين من ميوغلوبين
ريبونوكلياز
نوكلياز الريبونيكلياز هو بروتين كروي. يتم إفرازه بواسطة كليتينات الطبقة تحت الجلد ، وهو إنزيم يحفز انقسام الحمض النووي الريبي. على سطح الميوغلوبين ، يمكن أن يحتوي جزيء الريبونوكلياز على عدد قليل جدًا من الخلايا الحلزونية ألفا ويحتوي على عدد كبير من المقاطع الموجودة في تشكيل بيتا. يتم الحصول على معادن البنية الثلاثية للبروتين من خلال 4 روابط ثاني كبريتيد.
هيكل رباعي
يتكون الكثير من البروتينات من عشريتين أو أكثر من وحدات بروتينية فرعية أو جزيئات تؤدي إلى غناء الهياكل الثانوية والثالثية ، والتي يتم تقليلها دفعة واحدة لمساعدة الروابط المائية والأيونية ، والتفاعلات الكارهة للماء ، وفاندير فالس. القوات. مثل هذا التنظيم لجزيئات البروتين هيكل الربع، والبروتينات نفسها تسمى oligomirnimi. تسمى وحدة okrema الفرعية ، أو جزيء البروتين ، في مستودع بروتين قليل القسيمات بروتومير.
يمكن أن يختلف عدد البروتومرات في البروتينات قليلة القسيمات بشكل كبير. على سبيل المثال ، يتكون الكرياتين كيناز من 2 بروتومرات ، الهيموجلوبين - 4 بروتومرات ، E.coli RNA polymerase - إنزيم مسؤول عن تخليق الحمض النووي الريبي - 5 بروتومرات ، مركب بيروفات ديهيدروجينيز - 72 بروتومرات. بروتين واحد واثنان من البروتومرات ، أحدهما يسمى dimer ، والآخر يسمى tetramer ، وستة يسمى hexamer (الشكل 12). غالبًا ما يوجد في جزيء البروتين قليل القسيمات 2 أو 4 بروتومرات. قد يشتمل مستودع البروتين قليل القسيمات على نفس أو بروتومرات مختلفة. إذا دخل نموذجان أوليان متطابقان إلى مخزن البروتين ، إذن - homodimer، مثل الاختلاف - مغاير.
أرز. 12. البروتينات قليلة القسيمات
لنلقِ نظرة على تنظيم جزيء الهيموجلوبين. تتمثل الوظيفة الرئيسية للهيموجلوبين في نقل الحمض من الرئتين إلى الأنسجة وثاني أكسيد الكربون من مجرى الدم. يتكون هذا الجزيء (الشكل 13) من أربعة رماح من عديد الببتيد من نوعين مختلفين - رمحتان ألفا واثنين من رماح وهيم. الهيموغلوبين هو بروتين متنازع عليه مع الميوغلوبين. الهياكل الثانوية والثالثية من الميوغلوبين وبروتومرات الهيموغلوبين متشابهة. بروتومير جلدي للهيموجلوبين ، الياك والميوغلوبين ، الحملان الحلزونية الثمانية من لانسيليت متعدد الببتيد. في هذه الحالة ، تجدر الإشارة إلى أنه في الهياكل الأولية للميوغلوبين وبروتومير الهيموغلوبين ، أقل من 24 من بقايا الأحماض الأمينية متطابقة. من الآن فصاعدًا ، يمكن للبروتينات ، التي تعتني بشكل كبير بالبنية الأولية ، أن تكون مشابهة للتنظيم الواسع والوظائف المماثلة المنتصرة.
أرز. 13. تركيب الهيموجلوبين
Pid الهيكل الثانوي قد يتأثر البروتين بتكوين مشرط البولي ببتيد ، توبتو. طريقة طي أو لف (طي ، تغليف) مشرط متعدد الببتيد إلى لولب أو أن يكون شكلًا مختلفًا. هذه العملية لا تسير بشكل عشوائي ، ولكن بشكل تدريجي وضع البرنامج في الهيكل الأساسي للبروتين. وصف مفصل لتكوينين رئيسيين من رماح البولي ببتيد ، والتي تدل على التغيرات الهيكلية والبيانات التجريبية:
- a- اللوالب
- β الهياكل.
يؤخذ في الاعتبار أهم نوع من البروتينات الكروية أ- حلزوني.يتبع التواء مشرط البولي ببتيد سهم العام (الحلزون الأيمن) ، والذي يتم تحديده بواسطة مستودع الأحماض الأمينية L للبروتينات الطبيعية.
قوة الاندفاعفي فينيل أ اللوالب (مثل الهياكل وبيتا) є zdatnіst من الأحماض الأمينية إلى قابلية الذوبان في روابط الماء.
هيكل a-helices له واضح انتظام منخفض:
- على لفائف الجلد (تمساح) الحلزون ، تتساقط 3.6 بقايا الأحماض الأمينية.
- يصل لولب التمساح (vіdstan vzdovzh osі) إلى 0.54 نانومتر لكل دورة ، ولكن في حمض أميني واحد ينخفض الفائض 0.15 نانومتر.
- دوران اللولب هو 26 درجة ، بعد 5 لفات من اللولب (18 من بقايا الأحماض الأمينية) يتكرر التكوين الهيكلي لمشرط البولي ببتيد. يعني Tse أن فترة التكرار (أو الهوية) للبنية الحلزونية تصبح 2.7 نانومتر.
النوع الثاني من تكوين الرماح متعددة الببتيد ، المظاهر في السناجب الشعر ، الخياطة ، m'yazyv والسناجب الليفية الأخرى ، حذف الاسم β الهياكل.في هذه الحالة ، يتم ربط اثنين أو أكثر من مشارط البولي ببتيد الخطية ، المنتفخة بشكل متوازي أو في كثير من الأحيان ، عكسيًا ، عقليًا ، بواسطة أربطة مائية بين مجموعات -NH- و -CO- من lanceolates الجافة ، هيكل yuyuchi مثل مطوي كرة.
تمثيل تخطيطي للهيكل β لرماح البولي ببتيد.
في الطبيعة ، يتم استخدام البروتينات ، والبروتينات ، والبروتين ، و vidpovida n_ β- ، n_ a-Structures. بعقب نموذجي من هذه البروتينات هو الكولاجين- البروتين الليفي ، والذي يصبح الكتلة الأساسية للأنسجة السليمة في جسم الإنسان والمخلوقات.
باستخدام طرق تحليل حيود الأشعة السينية ، توصلنا إلى استنتاج منظمتين هيكليتين متساويتين لجزيء البروتين ، والتي بدت وسيطة بين الهياكل الثانوية والثالثية. تسي ما يسمى الهياكل فوق الثانوية والمجالات الهيكلية.
الهياكل الثانويةهي مجاميع من رماح البولي ببتيد ، التي تشكل هيكلها الثانوي الخاص بها وتذوب في البروتينات النشطة نتيجة لاستقرارها الديناميكي الحراري أو الحركية. وهكذا ، في البروتينات الكروية ، العناصر المزدوجة (βхβ) (ممثلة ببرمين متوازيين ، متصلين بواسطة المقطع x) ، عناصر aβaβ (ممثلة بقطعتين حلزونيتين ألفا ، مدرجتين بين الثلاثي بواسطة β-lances متوازية ) و في.
مجال بروتين بودوف الكروي (فلافودوكسين) (لـ A. A. Boldirevim)
اِختِصاص- هذه وحدة هيكلية كروية مدمجة في منتصف أنبوبة البولي ببتيد. يمكن أن تختلف المجالات في الوظائف والطي (zsidnya) إلى وحدات هيكلية كروية مدمجة مستقلة ، مرتبطة ببعضها البعض بواسطة فواصل شبيهة بالنباتات في منتصف جزيء البروتين.
التركيب الثانوي للبروتين- طريقة وضع مبضع البولي ببتيد في هيكل مضغوط ، مع تفاعل مجموعات الببتيد مع الروابط المائية القائمة فيما بينها.
تكوين البنية الثانوية لببتيد الفيكليكان لاعتماد التشكل مع أكبر عدد من الروابط بين مجموعات الببتيدات. يتم تحديد نوع الهيكل الثانوي من خلال استقرار رابطة الببتيد ، وهشاشة الرابطة بين ذرة الكربون المركزية وذرة الكربون لمجموعة الببتيد ، وحجم جذري الحمض الأميني. تم تعيين كل شيء مرة واحدة مع تسلسل الأحماض الأمينية للعام ، والذي تم إحضاره إلى التكوين الفردي للبروتين.
نرى متغيرين محتملين للهيكل الثانوي: في مظهر "الحبل" - α- الحلزون(بنية α) ، وتبدو مثل "أكورديونات" - β أضعاف الكرة(β- هيكل). في سنجاب واحد ، كقاعدة عامة ، هناك هياكل هجومية ساعة واحدة ، ولكن في حصة مختلفة spіvvіdnosnі. في البروتينات الكروية ، تسود α-helix ، في البروتينات الليفية ، هيكل β.
يستقر الهيكل الثانوي فقط لمشاركة اتصالات المياهبين مجموعات الببتيد: تتفاعل ذرة الأكسجين لمجموعة واحدة مع ذرة الماء لمجموعة أخرى ، وفي نفس الوقت يرتبط حمض مجموعة الببتيد الأخرى بماء المجموعة الثالثة في وقت واحد.
α- حلزوني
يتم إعطاء الهيكل لولب يمنى يطلب المساعدة فودنيفيه zv'yazkіv ميزه مجموعات الببتيدالأول والرابع والرابع والسابع والسابع والعاشر وهكذا فائض الأحماض الأمينية.
التشكيل اللولبي التعديل برولينو hydroxyproline ، والذي ، من خلال هيكله الدوري ، يعني "كسر" lanceug ، її primus vigin ، مثل ، على سبيل المثال ، في الكولاجين.
يصبح ارتفاع الدوران الحلزوني 0.54 نانومتر ويظهر 3.6 زيادات في الأحماض الأمينية ، و 5 دورات أخيرة تضيف 18 حمضًا أمينيًا وتحتل 2.7 نانومتر.
β- كرة قابلة للطي
بهذه الطريقة في وضع جزيء البروتين يكمن مثل "الأفعى" ، تظهر فروع الصفيحة على مسافة قريبة من أحدهما أو الآخر. نتيجة لذلك ، كان لمجموعات الببتيد في وقت سابق من الأحماض الأمينية البعيدة للمشارط البروتيني علاقة متبادلة بمساعدة روابط الماء.
تتماشى بشكل أكثر إحكاما مع الهيكل الأساسي ، مع أي ترابط لمجموعات الببتيد مع الروابط المائية القائمة بينها.
وضع السنجاب على حبل النظر والأكورديون
هناك نوعان من هذه الهياكل يضع السنجاب على مرأى من الحبلі على مرأى من الأكورديون.
تكوين البنية الثانوية لببتيد الفيكليكان لاعتماد التشكل مع أكبر عدد من الروابط بين مجموعات الببتيدات. يتم تحديد نوع الهيكل الثانوي من خلال استقرار رابطة الببتيد ، وهشاشة الرابطة بين ذرة الكربون المركزية وذرة الكربون لمجموعة الببتيد ، وحجم جذري الحمض الأميني.
تم تعيين كل شيء مرة واحدة مع تسلسل الأحماض الأمينية للعام ، والذي تم إحضاره إلى التكوين الفردي للبروتين.
يمكنك أن ترى متغيرين محتملين للهيكل الثانوي: حلزون α (هيكل α) وكرة مطوية β (هيكل). في بروتين واحد ، كقاعدة عامة ، توجد هياكل هجومية ، ولكن في حصة مختلفة من المفصل. في البروتينات الكروية ، تسود α-helix ، في البروتينات الليفية ، هيكل β.
مصير روابط الماء في الهياكل الثانوية المقولبة.
يتم إنشاء البنية الثانوية فقط بمشاركة روابط الماء بين مجموعات الببتيد: تتفاعل ذرة الحمض لمجموعة واحدة مع ذرة الماء لمجموعة أخرى ، وفي نفس الوقت يرتبط حمض مجموعة الببتيد الأخرى بمياه المجموعة الثالثة.
α- حلزوني
وضع البروتين في شكل α-helix.
يتم إعطاء الهيكل في لولب أيمن ، والذي تم إنشاؤه لوصلات مائية إضافية بين مجموعات الببتيد 1 و 4 و 4 و 7 و 7 و 10 وما إلى ذلك على فائض الأحماض الأمينية.
يتم تغيير تشكيل اللولب بواسطة البرولين والهيدروكسي برولين ، اللذين يخلقان ، من خلال بنيتهما ، "كسرًا" في إبرة الوخز ، نباتها الحاد.
يصبح ارتفاع الدوران الحلزوني 0.54 نانومتر ويظهر 3.6 زيادات في الأحماض الأمينية ، و 5 دورات أخيرة تضيف 18 حمضًا أمينيًا وتحتل 2.7 نانومتر.
β- كرة قابلة للطي
وضع البروتين بالقرب من الكرة المطوية β.
في هذه الطريقة ، يكون وضع جزيء البروتين مثل "الثعبان" ، حيث تظهر فروع الصفيحة على مسافة قريبة من بعضها البعض. نتيجة لذلك ، كان لمجموعات الببتيد في وقت سابق من الأحماض الأمينية البعيدة للمشارط البروتيني علاقة متبادلة بمساعدة روابط الماء.
