Zülalların ilkin quruluşu peptid bağları ilə birləşdirilmiş amin turşularının xətti polipeptid lansası adlanır. İlkin quruluş zülal molekulunun struktur təşkilinin ən sadə ölçüsüdür. Yüksək sabitlik bir amin turşusunun α-amin qrupu ilə digər amin turşusunun α-karboksil qrupu arasında kovalent peptid bağları ilə təmin edilir.
Müəyyən edilmiş peptid əlaqəsində imino qrupu prolin və ya hidroksiprolinin rolu iştirak etsə də, daha az ehtimal olunur.
Hüceyrələrdə peptid bağları qurulduqda, bir amin turşusunun karboksil qrupu kobda aktivləşir, sonra digərinin amin qrupu ilə birləşir. Polipeptidlərin təxminən laboratoriya sintezi eyni şəkildə həyata keçirilir.
Peptid əlaqəsi təkrarlanan polipeptid lansetinin bir parçasıdır. Xüsusiyyətlər azdır, buna görə də onlar yalnız ilkin quruluşun formasına deyil, həm də polipeptid lansesinin həqiqi təşkilinə əlavə olunur:
· Müqayisəlilik - peptid qrupuna daxil olan bütün atomlar eyni müstəvidədir;
· Zdatnіst іsnuvati iki rezonans formada (keto-və ya enol forması);
· yüz-sovno C-N-linkində şəfaətçilərin trans-mövqeyi;
· Su bağlarının qurulmasından əvvəl sağlamlıq, üstəlik, dəri peptid qrupları peptid qrupları da daxil olmaqla daha kiçik qruplarla iki su bağı qura bilər.
Prolin və ya hidroksiprolinin amin qrupunun iştirakı üçün peptid qrupları yaratmaq üçün Vignatok. Binanın iyləri yalnız bir su zəngi təşkil edir (gözəl). Tse vplivaє zülalın ikincil strukturunun qəliblənməsi haqqında. Prolin və ya hidroksiprolinin tapıldığı məsafədəki polipeptid nizəsi asanlıqla bükülür, sanki başqa bir sulu səslə yox olmur.
tripeptidin təsdiq sxemi:
Zülalların bərabər məkan təşkili: zülalların ikincil quruluşu: α-sarmal və β-qat top haqqında anlayış. Zülalların tretinous quruluşu: yerli zülal və protein denatürasiyası haqqında anlayış. Hemoqlobinin qabığı olan zülalların dördüncü quruluşu.
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu. Zülalın ikincil quruluşu altında, polipeptid lansetinin sifarişli quruluşda qoyulması yolu başa düşülür. Konfiqurasiyaya görə, ikinci dərəcəli quruluşun aşağıdakı elementləri görünür: α - spiral β - Qatlanmış top.
budovi modeli α-spirallar, schovouє peptid bağının bütün gücü, L. Pauling və R. Corey (1949 - 1951 s.) tərəfindən pozuldu.
Körpə üçün 3 A diaqram göstərilmişdir α -əsas parametrlər haqqında məlumat verən spirallər α -spiral elə düzəldin ki, spiralın növbələri nizamlıdır, ona görə də spiral konfiqurasiyası vida simmetriyasına malikdir (şək. 3, b). dəri ilmə üzərində α -sarmallara 3,6 amin turşusu qalıqları əlavə olunur. Vіdstan mіzh rulonları və ya timsah spiralləri 0,54 nm olur, rulonun kəsilməsi 26 ° -ə qədər yüksəlir. Formalaşdırma və astarlama α -dərinin peptid qrupları arasında qurulan su bağlarının rachunokları üçün spiral konfiqurasiya müşahidə olunur. n ci ta ( P+ 3)-ci amin turşusu artıqlığı. Su əlaqələrinin enerjisi kiçik olsa da, onların sayı əhəmiyyətli enerji effekti yaratmaq üçün böyükdür, bundan sonra α -Xətti bitirmək üçün spiral konfiqurasiya. Amin turşusu qalıqlarının Bichni radikalları pidtrimtsі taleyini almır α -spiral konfiqurasiya, buna görə də bütün amin turşusu qalıqları α - Spirallar bərabərdir.
Təbii zülallarda onların sağ əlli olma ehtimalı azdır α - Spirallar.
β-Qatlanan top- İkinci dərəcəli strukturun başqa bir elementi. Vіdmіnu vіd haqqında α - spirallər β - Qatlanan top xətti kəsişmə şəklində deyil (şək. 4). Xətti quruluş, polipeptid lansesinin müxtəlif sahələri üzərində dayanan peptid qrupları arasında su əlaqələrinin meydana gəlməsi səbəbindən azalır. Sahələrin Qi C = O və HN - qrupları (0,272 nm) arasındakı su xəttinə yaxındır.
düyü. 4. Sxematik şəkil β
- qatlanmış top (oxlar göstərir
birbaşa polipeptid lanciug haqqında)
düyü. 3. Sxem ( A) həmin model ( b) α - spirallər
Zülalın ikincil strukturu birincil hesab olunur. Amin turşularının qalıqları binanın müxtəlif dünyasına qədər su bağlarının qəbulu, ce və həllinə tökülür. α -spiral və ya β -Şəri. Alanin, glutamik turşu, qlutamin, lösin, lizin, metionin və histidin spiral amin turşularından əvvəl verilmişdir. Əgər zülal fraqmenti əsas rütbə ilə həddindən artıq istifadə edilmiş daha çox amin turşusu yataqlarından əmələ gəlirsə, o zaman bu bölmədə əmələ gələcək. α - Spiral. Valin, izolösin, treonin, tirozin və fenilalanin β - Lanciug polipeptidinin topları. Qlisin, serin, aspartik turşu, asparagin, prolin kimi amin turşusu qalıqlarının dekonsentrasiyası polipeptid lansları, pozulmuş strukturları günahlandırır.
Zəngin zülallarda bir saat є i α -spiral, o β -Şəri. Müxtəlif zülallarda spiral konfiqurasiyanın bir hissəsi fərqlidir. Belə ki, m'yazovy protein paramyosin 100% spirallaşdırılmışdır; miyoqlobində və hemoglobində spiral konfiqurasiyanın yüksək hissəsi (75%). Navpak, tripsin və ribonukleazda, polipeptid lansetinin əhəmiyyətli bir hissəsi sferik hissəyə uyğunlaşır. β -strukturlar. Dəstəkləyici toxumaların zülalları - keratin (saç proteini), kollagen (dəri və tendon zülalı) - ola bilər. β - Polipeptid lansların konfiqurasiyası.
Proteinin tretin quruluşu. Zülalın tretin quruluşu polipeptid lansetinin açıq yerə qoyulması üsuludur. Zülalların bu funksional gücə güc əlavə etməsi üçün, polipeptid lanset funksional olaraq aktiv bir quruluş meydana gətirərək, açıq məkanda dolaşmaqda günahkardır. Belə bir quruluş adlanır doğma. Müəyyən bir polipeptid lanset üçün nəzəri cəhətdən mümkün olan geniş strukturların sayının ölçüsündən asılı olmayaraq, zülalın qəbulu vahid yerli konfiqurasiyanın qurulmasına qədər azaldıla bilər.
Müxtəlif polipeptid lanceolat növlərində amin turşusu qalıqlarının aralıq radikalları ilə əlaqədar olan zülalın tretin quruluşunu intermodal şəkildə sabitləşdirin. Qi vzaєmodії güclü və zəif bölünə bilər.
Böyük miqdarda sisteinin atomları arasında kovalent bağlar, polipeptid lansetinin müxtəlif yerlərində dayanan güclü qarşılıqlı asılılıqda görünür. Əks halda, belə əlaqələrə disulfid körpülər deyilir; Disulfid körpüsünün qurulması aşağıdakı kimi təqdim edilə bilər:
Kovalent bağların kremi zülal molekulunun tretin quruluşudur, zəif qarşılıqlı təsirlərlə dəstəklənir, bu da öz növbəsində qütblü və qütb olmayanlara bölünür.
Qütb qarşılıqlı təsirindən əvvəl ion və su əlaqələrini görmək olar. Zəhərli radikalların müsbət yüklü qruplarının lizin, arginin, histidin və aspartik və qlutamik turşuların mənfi yüklü COOH qrupları ilə təması zamanı qarşılıqlı təsirlər həll olunur. Su əlaqələri toksik radikalların və amin turşusu qalıqlarının funksional qruplarına bağlıdır.
Kif əmələ gətirmək üçün amin turşusu qalıqlarının karbohidrat radikalları arasında qeyri-qütblü və ya van der Waals qarşılıqlı təsiri hidrofobik nüvə (qalın damcılar) zülal kürəsinin ortasında, çünki suda itmək üçün karbohidrat radikalları. Zülal anbarında qütb olmayan amin turşuları nə qədər çox olarsa, van der Waals bağlarının üçüncü strukturunun formalaşmasında bir o qədər çox rol oynayır.
Amin turşularının artıqlığı arasındakı ədədi əlaqələr zülal molekulunun məkan konfiqurasiyasını müəyyən edir (şək. 5).
düyü. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu zülal strukturu:
A- disulfid dumanı; b - ionny zv'azok; c, g - su əlaqələri;
d - van der Waals bağlantıları
Tretinna strukturu okremo qəbul zülal unikaldır, o її ilkin strukturu kimi unikaldır. Zülalın aktiv olması üçün yalnız düzgün yer. Üçüncü strukturun müxtəlif zədələnməsi zülalın gücünün dəyişməsinə və bioloji aktivliyin itirilməsinə səbəb olur.
Zülalın dördüncü quruluşu. Molekulyar çəkisi 100 kDa 1-dən çox olan zülallar, bir qayda olaraq, kiçik molekulyar çəkidən olan bir sıra polipeptid lanslarından əmələ gəlir. Zülalın eyni aktivliyə malik olması səbəbindən bir-bir ciddi sabit mövqe tutan, tək sayda polipeptid lanslarından ibarət olan quruluşa zülalın dörddəbir quruluşu deyilir. Dörddə bir quruluşa malik olan zülal deyilir epimolekul və ya multimer , və yogo polipeptid lanciugs anbarları - vodpovidno alt bölmələr və ya protomirlər . Dörddəbir quruluşa malik ağların xarakterik gücü bioloji aktivliyi olmayanlardır.
Zülalın dördüncü strukturunun sabitləşməsi, alt bölmələrin səthində lokallaşdırılmış amin turşusu qalıqlarının bichny radikalları arasında qütb qarşılıqlı təsirləri səbəbindən müşahidə olunur. Bu cür qarşılıqlı modallıq mütəşəkkil kompleks kimi alt bölmə üçün vacibdir. Aralarında qarşılıqlı əlaqədə olduqları alt bölmələrin dilerlərinə əlaqə maydanları deyilir.
Dörddə bir quruluşa malik olan zülalın klassik forması hemoglobindir. Molekulyar kütləsi 68.000 olan hemoglobinin molekulu Bu, iki müxtəlif növdən olan dörd alt bölmənin cəmidir. α і β / α - Alt bölmə 141 amin turşusunun artıqlığından ibarətdir, a β - iz 146. Tretin quruluşu α - І β -alt vahid onun molekulyar çəkisinə bənzəyir (17000 So). Protez qrupundan qisas almaq üçün dəri alt bölməsi daş . Digər zülallarda (sitoxrom, miyoqlobin) olan heme parçaları daha uzaqda görünəcək, baxmayaraq ki, biz bu zülalların strukturunu qısaca müzakirə edə bilərik (şək. 6). Heme, metan ləkələrindən (= CH -) əldə edilən artıq pirol ilə xotirma ilə koordinasiya əlaqələri quran mərkəzi atomdan əmələ gələn, çökə bilən koplanar siklik sistemdə qruplaşdırılır. Hemoqlobində səs oksidləşmə stansiyasında (2+) dəyişir.
Chotiri alt bölməsi - iki α və iki β - elə bir rütbədə vahid strukturda birləşmək α -alt bölmə ilə əlaqə yalnız β -alt vahidlər və navpaki (şək. 7).
düyü. 6. Hemoqlobinin strukturu
düyü. 7. Hemoqlobinin dörddəbir strukturunun sxematik təsviri:
Fe - hemoglobinə
Kiçik 7-dən göründüyü kimi, bir hemoglobin molekulu 4 turşu molekulunu daşıya bilər. І əlaqə və turşluq azadlığı quruluşda konformasiya dəyişiklikləri ilə müşayiət olunur α - І β - hemoglobinin alt bölmələri və onların epimolekullarda qarşılıqlı genişlənməsi Bu faktı qeyd etmək lazımdır ki, zülalın dörddəbir strukturu tamamilə möhkəm deyildir.
Oxşar məlumat.
sulu zənglər və fitlər
Ayrı a-sarmal, b-struktur (yaxmaq).
Struktur α-spirallar bula irəli sürülür Paulingі Corey
kollagen
b-struktur
düyü. 2.3. b-struktur
May quruluşu düz forma paralel b-struktur; yakscho əksinə - antiparalel b-struktur
supercoil. protofibril mikrofibrillər 10 nm diametrdə.
bombyx mori fibroin
Nizamsız konformasiya.
İkinci dərəcəli quruluş.
GÖZLƏYİN:
STRUKTUR TƏŞKİLAT BİLKIV
Zülal molekulunun struktur təşkilinin 4 əsası gətirildi.
Zülalın ilkin quruluşu- polipeptid lanceusunda amin turşularının artıqlığının ardıcıllığı. Okremi amin turşularının zülalları bir-bir bağlanır peptid bağları amin turşularının a-karboksilik və a-amin qruplarının qarşılıqlı təsiri ilə əlaqədardır.
Bütün saat ərzində onlarla minlərlə müxtəlif zülalın ilkin quruluşu deşifrə edilib. Zülalın ilkin strukturunu təyin etmək üçün amin turşusu anbarı hidroliz üsulları ilə təyin edilir. Sonra terminal amin turşularının kimyəvi təbiətini təyin edirik. Növbəti addım polipeptid lansindəki amin turşularının ardıcıllığını təyin etməkdir. Bu vicorist üçün, seçmə chastkovy (kimyəvi və fermentativ) hidroliz. X-şüalarının difraksiya analizini, həmçinin DNT-nin tamamlayıcı nukleotid ardıcıllığına dair məlumatları öyrənmək mümkündür.
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu- Polipeptid lansetinin konfiqurasiyası, tobto. tək konformasiyada polipeptid lansetin qablaşdırma üsulu. Proses xaotik şəkildə deyil, tədricən ilkin strukturda qoyulmuş proqramlara doğru gedir.
İkinci dərəcəli strukturun dayanıqlığı əsasən su bağları ilə təmin edilir;
Qlobulyar zülalların ən vacib növü hesab olunur a-spiral. Polipeptid lansetinin bükülməsi ilin oxunu izləyir. Dəri zülalı üçün spirallaşmanın xarakterik mahnı mərhələsidir. Məsələn, lancers 75% spiralləşmiş hemoglobin, sonra isə 30% pepsindir.
Saç, tikiş, m'yazyv zülallarında aşkar edilən polipeptid lansların konfiqurasiya növü, adını buraxmadan b-strukturlar.
Peptid lansetinin seqmentləri akkordeona qatlanmış vərəqə bənzər bir fiqur meydana gətirərək bir topa yuvarlanır. Bir top iki və ya iki və ya çox sayda peptid lansası ola bilər.
Təbiətdə β- və ya a-strukturlarını göstərməyən zülallardan istifadə olunur, məsələn, kollagen insan və canlıların bədənində sağlam toxumanın əsas kütləsinə çevrilən fibrilyar zülaldır.
Proteinin tretin quruluşu- Polipeptid sarmalının geniş oriyentasiyası və ya oxuma vəsvəsəsinə polipeptid lansetinin qoyulması üsulu. X-ray difraksiya təhlili ilə müəyyən edilmişdir üçüncü strukturu olan ilk protein - sperma balina myoglobin (Şəkil 2).
Kovalent bağların kremi olan zülalların kosmik strukturunun sabitləşməsində əsas rolu qeyri-kovalent rabitələr (su, yükləyici qrupların elektrostatik qarşılıqlı təsiri, molekullararası Van der Vaals qüvvələri, hidrofobik qarşılıqlı təsirlər) oynayır.
Son tapıntılara görə, zülalın sintezi tamamlandıqdan sonra onun tretin quruluşu kortəbii şəkildə əmələ gəlir. Əsas dağıdıcı qüvvə amin turşularının tərkibindəki radikalların su molekulları ilə qarşılıqlı təsiridir. Bu halda, amin turşularının qeyri-qütblü hidrofobik radikalları zülal molekulunun ortasına, qütb radikalları isə suyun dibinə yönəldilmişdir. Polipeptid lansetinin yerli məkan quruluşunun qəlibləmə prosesi adlanır qatlama. Klitindən zülallar göründü, adlandırıldı şaperonlar. Pong qatlanan taleyini alacaq. İnsanın bir sıra zəiflədici xəstəlikləri təsvir edilmişdir ki, onların inkişafı qatlama prosesindəki mutasiyalar (piqmentoz, fibroz və s.) nəticəsində zədələnmə ilə bağlıdır.
X-şüalarının difraksiya analizi üsullarından istifadə etməklə ikinci və üçüncü strukturlar arasında vasitəçi olan zülal molekulunun struktur təşkilinin əsasları üzə çıxarılmışdır. Domen- Ce kompakt globular struktur vahidi ortasında polipeptid lance (Şəkil 3). Müxtəlif genlər tərəfindən kodlanan domenlərin müxtəlif strukturları və funksiyaları ilə əmələ gələn bir çox zülal (məsələn, immunoqlobulinlər) var.
Ağların bütün bioloji gücləri, onların dediyi kimi, üçüncü quruluşunun qənaəti ilə bağlıdır doğma. Zülal globulu tamamilə sərt bir quruluş deyil: peptid payının hissələrinin hərəkətini tərsinə çevirmək mümkündür. Bu dəyişikliklər molekulun ümumi konformasiyasını pozmur. Zülal molekulunun uyğunluğuna, mühitin pH-ını, fərqin ion gücünü və digər boşluqlarla qarşılıqlı əlaqəni əlavə edin. Be-yakі dії, molekulun doğma konformasiya məhv scho aparıcı, yogo bioloji səlahiyyəti bir protein qismən və ya yeni əlavə ilə müşayiət olunur.
Zülalın dördüncü quruluşu- eyni aborigen ilkin, ikincil və ya üçüncü quruluşa malik olacaq bir neçə polipeptid lansası məkanında yerləşdirmə üsulu, makromolekulyar işığın vahid struktur və funksional birləşməsinin qəliblənməsi.
Bir sıra polipeptid lanslarından ibarət olan zülal molekulu adlanır oliqomer, və dəri mızrak, yeni bir əvvəl daxil etmək. protomir. Oliqomerik zülallar tez-tez qoşalaşmış sayda protomerlərdən əmələ gəlir, məsələn, hemoglobin molekulu iki a- və iki b-polipeptid lanslarından ibarətdir (şəkil 4).
Dördüncü quruluş, hemoglobin, immunoqlobulinlər də daxil olmaqla zülalların 5% -ə yaxın ola bilər. Zəngin fermentlərdə subunit budov gücü.
Dörddəbir quruluşlu zülal anbarına daxil olan zülal molekulları yalnız sintez tamamlandıqdan sonra ribosomların üzərinə yerləşərək tam molekul supramolekulyar quruluş qurur. Zülalların bioloji aktivliyi yalnız birinci anbara daxil olan birləşmiş protomerlər olduqda artır. Dörddəbir strukturun sabitləşməsində, üçüncü səviyyənin sabitləşməsində olduğu kimi, eyni növ qarşılıqlı əlaqənin taleyini götürün.
Deyakі doslidniki zülalların struktur təşkilatının beşinci səviyyəsinin əsasını tanıyır. Tse metabolonlar substrata çevrilmənin bütün yolunu kataliz edən müxtəlif fermentlərin çoxfunksiyalı makromolekulyar kompleksləri (daha yüksək yağ turşularının sintetazaları, piruvat dehidrogenaz kompleksi, dikalnıy lanciug).
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu
İkinci dərəcəli quruluş, nizamlı bir quruluşda bir polipeptid lansetinin qoyulması üsuludur. İkinci dərəcəli struktur ilkin quruluşa çevrilir. Birincili quruluş genetik olaraq təyin olunduğundan, ikincili quruluşun formalaşması ribosomun polipeptid lansetinin çıxışı ilə müəyyən edilə bilər. İkinci dərəcəli struktur sabitləşir sulu zənglər və fitlər, yakі peptid bağının NH- və CO-qrupları arasında utvoryuyutsya.
Ayrı a-sarmal, b-struktur bu nizamsız konformasiya (yaxmaq).
Struktur α-spirallar bula irəli sürülür Paulingі Corey(1951). Müntəzəm bir sarmal kimi görünə bilən zülalın müxtəlif ikincili strukturu (Şəkil 2.2). α-spiral zəncirvari bir quruluşdur, peptid bağları sarmalın ortasında bir-birinə bağlıdır və amin turşusu zəncirinin radikalları adlanır. a-Spiral, spiral oxuna paralel olan və birinci və beşinci amin turşusu qalıqları arasında doğru olan su əlaqələri ilə sabitləşir. Beləliklə, uzun spiral dərilərdə amin turşusu artıqlığı iki su bağının formalaşmasında iştirak edir.
düyü. 2.2. Quruluş spiraldir.
Spiralın bir döngəsinə 3,6 amin turşusu, spiralın 0,54 nm, bir amin turşusu artıqlığına 0,15 nm düşür. Spiral 26 ° üçün Kut. A-heliksin nizamlılıq müddəti 5 dövrə və ya 18 amin turşusu qalıqlarına qədərdir. Ən geniş sağ a-spirallar, yəni. ilin oxu boyunca spiral bükmək. A-heliks prolinin, amin turşularının yüklənmədən və kütləvi radikallardan çevrilməsi (elektrostatik və mexaniki keçid).
Spiralın başqa bir forması mövcuddur kollagen . Orqanizmlərdə kollagen orqanizmdə ən vacib zülaldır: ümumi proteinin 25%-ni təşkil edir. Kollagen müxtəlif formalarda, nasampered, uğurlu toxumalarda mövcuddur. Bütün spiral 0,96 nm sarmal və α-sarmal ilə örtülmüş bir örtükdən daha çox dəri sarğısında 3,3 artıqdır. Vіdmіnu vіd α-spіralі-də burada su yerlərinin yaradılması mümkün deyil. Kollagen kiçik bir amin turşusu anbarına malikdir: 1/3 qlisin, təxminən 10% prolin, həmçinin hidroksiprolin və hidroksilizinə çevrilir. Qalan iki amin turşusu kollagen biosintezindən sonra post-translational modifikasiya yolu ilə sorulur. Kollagenin strukturunda gli-X-Y üçlüyü daim təkrarlanır və X mövqeyini tez-tez prolin, Y-ni isə hidroksilizin tutur. Təsəvvür edim ki, kollagen sağ üçlü spiralın, bükülmüş üç əsas sol spiralın görünüşündə hər yerdə mövcuddur. Dərinin üçüncü spiralində, üçüncü artıqlıq mərkəzdə görünür, burada qlisinin sterik səbəblərdən qaçma ehtimalı azdır. Kollagen molekulunun uzunluğu təxminən 300 nm-dir.
b-struktur(b-qatlanmış top). Zustrichaetsya globular zülallarda, eləcə də bəzi fibrilyar zülallarda, məsələn, fibroin tikişində (Şəkil 2.3).
düyü. 2.3. b-struktur
May quruluşu düz forma. Polipeptid lansetləri a-spiralda olduğu kimi daha qıvrımlı və möhkəm bükülməmiş ola bilər. Peptid bağlarının sahələri arkuş kağızının bərabər qatlarına bənzər boşluqda qatlanır.
Polipeptidlərin və zülalların ikincil quruluşu
Damar polipeptid lanslarındakı peptid bağlarının CO və NH qrupları arasında su bağları ilə sabitləşdi. B-strukturunu yaradan polipeptid lansları necə bir düz xəttlə gedir (C- və N-terminallarından qaçmaq üçün) - paralel b-struktur; yakscho əksinə - antiparalel b-struktur. Bir topun zəncir radikalları digər topun zəncir radikalları arasında məsafədədir. Bir polipeptid nizə bükülürsə və özünə paralel gedirsə, o zaman antiparalel b-çarpaz quruluş. b-çarpaz quruluşundakı su əlaqələri polipeptid lansetinin ilmələrinin peptid qrupları arasında birləşir.
Dələlərdə a-spiralların dəyişdirilməsi, bütün saat ərzində bükülmüş, bölgədə dəyişən. Bəzi zülallarda, məsələn, miyoqlobin və hemoglobində, a-spiral strukturun əsasını təşkil edir və 75%, lizozimdə - 42%, pepsində - 30% -dən az olur. Digər zülallar, məsələn, bitki mənşəli ferment ximotripsin, praktiki olaraq a-spiral quruluşa malikdir və polipeptid lansetinin əhəmiyyətli bir hissəsi sferik b-strukturuna uyğun gəlir. Dəstəkləyici toxuma zülalları kollagen (tendon zülalı, şkiri), fibroin (təbii tikiş zülalı) polipeptid lanslarının b-konfiqurasiyasını dəyişdirir.
Göstərilmişdir ki, α-spirallar glu, ala, ley və β- strukturları tərəfindən udula bilər - met, val, mul; lanciug polipeptidinin parik bölgələrində - gly, pro, asn. Spiralizasiya mərkəzi kimi istifadə edilə bilən altı qrup artıqlığın olduğunu nəzərə almaq vacibdir. Mərkəzin ortasında, süjetə hər iki istiqamətdə spirallarda artım var - bu spiralların qurulmasını dəyişdirən həddindən artıqlardan ibarət olan tetrapeptid. β-quruluşu formalaşdırarkən, toxumların rolunu beşdə üç amin turşusu qalığı oynayır, bunlardan β-strukturunu yaratmaq üçün istifadə olunur.
Struktur zülalların əksəriyyəti amin turşuları anbarı ilə xarakterizə olunan ikinci dərəcəli strukturlardan birinə malikdir. Struktur zülal, α-spiral, є α-keratin kimi daha da əhəmiyyətli şəkildə təhrik edir. Saç (yun), pіr'ya, başlar, kіgtі və canlıların dəfinələri keratinin baş rütbəsi ilə formalaşır. Aralıq filamentlərin tərkib hissəsi kimi keratin (sitokeratin) ən vacib saxlama sitoskeletidir. Keratinlərdə peptid lansetinin əksəriyyəti sağ α-spiralda bükülür. İki peptid lansası bir şir yaradır supercoil. Supercoiled keratin dimerləri tetramerlərə birləşir və məhlullarla birləşdirilir protofibril 3 nm diametrdə. Nareshti, vіsіm protofibril təsdiq edir mikrofibrillər 10 nm diametrdə.
Saçlar belə fibrillərin özlərindən əmələ gəlmişdir. Beləliklə, diametri 20 mikron olan bir okrema lifində milyonlarla fibril toxunur. Keratin mızrakları eninə çoxsaylı disulfid bağları ilə haşiyələnmişdir ki, bu da onlara əlavə minerallıq verir. Kimyəvi qıvrım zamanı aşağıdakı proseslər həyata keçirilir: kobda disulfid ləkələri tiollarla sürtülür və sonra saçın tətbiqi üçün qızdırılan zaman lazımi forma asılır. Hava turşluqla oksidləşdikdə yenidən yeni disulfid ləkələri əmələ gəlir və onlar zolaq şəklini alır.
Şövk tut güvəsinin tırtıllarının baramalarından götürülür ( bombyx mori) və mübahisəli növlər. Dikişin əsas proteini, fibroin anti-paralel qatlanmış topun quruluşu, üstəlik, topların özləri ədədi təbəqələri təmin edərək, bir-birinə paralel olaraq qatlanır. Beləliklə, qatlama strukturlarında olduğu kimi, amin turşusu şalvarlarının bіchnі nizələri şaquli olaraq yuxarıya və aşağıya yönəldilir, okremimi sferaları arasındakı boşluqlarda onları daha yığcam şəkildə qruplaşdırmaq olar. Əslində, fibroin 80% qlisin, alanin və serin, tobtodan ibarətdir. vəhşi mızrakların minimum ölçüsü ilə xarakterizə olunan üç amin turşusu. Fibroin molekulunda tipik təkrar fraqment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n var.
Nizamsız konformasiya. Zülal molekulunun spiral bükülmə strukturu ilə üst-üstə düşməyən bölmələri nizamsız adlanır.
İkinci dərəcəli quruluş. Zülallardakı alfa-spiral və beta-struktur bölmələr tək-tək və öz aralarında qarşılıqlı təsir göstərərək ansambllar yarada bilər. Doğma zülallara daxil olan suprasecondary strukturlar enerji baxımından ən vacibdir. Onlardan əvvəl iki α-heliksin bir-bir büküldüyü, sol supercoilin (bakteriorhodopsin, hemeritrin) qurulduğu supercoiled α-sarmal əlavə edin; çəkilmiş polipeptid nizəsinin α-spiral və β-struktur fraqmentləri (məsələn, dehidrogenaz ferment molekullarının NAD+ əlaqə bölməsində tapılmış Rossman tərəfindən βαβαβ-lank); Antiparalel trilanzuq β-struktur (βββ) β-ziqzaq adlanır və mikroorqanizmlərin bir sıra fermentlərində, ən sadə və onurğa sütununda olur.
Qabaq 234567891011121314151617 Qabaqca
GÖZLƏYİN:
Zülalların ikincil quruluşu
Peptid mızrakları su bağları ilə sabitləşən ikinci dərəcəli quruluşda ağ rəngdədir. Dəri peptid qrupunun turşu atomu NH qrupu ilə eyni su əlaqəsini, eyni peptid əlaqəsini təmin edir. Bununla aşağıdakı strukturlar əmələ gəlir: a-spiral, b-struktur və b-vigin. a-Spiral. Termodinamik cəhətdən ən etibarlı strukturlardan biri sağ aspiraldır. Stabil strukturu təmsil edən a-heliks, bir dəri karbonil qrupunda nizə boyunca dördüncü NH-qrupu ilə su əlaqəsi qurur.
Zülallar: Zülalların ikincil quruluşu
A-heliksdə 3,6 amin turşusunun artıqlığı bir döngəyə düşür, spiralın uzunluğu təxminən 0,54 nm olur və artıqlıqlar arasındakı məsafə 0,15 nm-dir. L-amin turşuları yalnız sağ a-sarmaldan istifadə edə bilər, üstəlik, yan radikallar oxun yan tərəflərində səndələlənir və adlar tərsinə çevrilir. Aspiralda su əlaqələrinin qurulması ehtimalı var, ona görə də b-quruluşunun ikinci dərəcəli quruluşun digər elementləri ilə su əlaqələri qurması mümkün deyil. A-heliks qurulduqda, amin turşularının nizələri bir-birinə yaxınlaşaraq hidrofobik və ya hidrofilik kompakt yerlər yarada bilər. Sitozitlər zülalın makromolekulunun qurulmuş trivimer konformasiyasında ilkin rolunu oynayır, qırıqlar zülalın geniş strukturunda a-spiralların qablaşdırılması üçün qalib gəlir. Spiral top. Zülallarda aspiratların sayı eyni deyil və dəri zülalının makromolekulunun fərdi xüsusiyyətləri. Müəyyən zülallar üçün, məsələn, mioqlobin üçün a-heliks strukturun əsasını təşkil edir və məsələn, kimotripsin hüceyrələrin a-spirallaşmasına səbəb olmur. Orta globulyar zülalda spirallaşma səviyyələri 60-70%-ə yaxındır. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya xaotik dolaşıqlarla, üstəlik, denaturasiya nəticəsində spiral-dolaşımın keçidi artır. Polipeptid lanseletinin spirallaşması amin turşusu çöküntüləri şəklində çökmə üçün zəruridir. Beləliklə, bir-birinin fasiləsiz yaxınlığına səpələnmiş mənfi yüklü qlutamik turşu qrupu bir-birinə daha güclü təsir göstərir ki, aspiratda sulu birləşmələrin qurulması daha güclü olur. Eyni səbəbdən, lizin və ya arginin müsbət yüklü kimyəvi qrupların sıx qarışması nəticəsində lansetin spirallaşması çətinləşir. Amin turşusu radikallarının böyük müxtəlifliyi də səbəbdir, çünki polipeptid lansetinin spralləşməsi çətin olur (serin, treonin, leysin). A-heliksin mövcudluğunda ən çox yayılmış müdaxilə faktoru amin turşusu prolindir. Bundan əlavə, prolin azot atomunda suyun olması ilə fənərdaxili su bağları yaratmır. Bu üsulla bütün hallarda prolin polipeptid nizə dolaşıbsa, a-spiral quruluşu pozulur və abo (b-wigin) dolaşıqlığı qurulur. b-struktur. a-spiralın səthində b-struktur rahunokun arxasında sabitlənmişdir beynəlxalq polipeptid lansetinin dayanıqlı lansetləri, həmçinin lanset lansetinin daxili təmasları arasında su əlaqələri. Satırlar bir istiqamətə yönəldilmişdirsə, belə bir quruluşa paralel, əks istiqamətdə olarsa, antiparalel deyilir. b-strukturundakı polipeptid lanset güclü şəkildə bükülür və spiral deyil, daha çox ziqzaq şəklində ola bilər. ox boyunca sucidic amin-turşu artıqlıqları arasında fərq 0,35 nm olmalıdır, belə ki, üç daha böyük, a-heliksdə aşağı, hər növbədə artıqlıqların sayı daha çox 2. amin turşusu qalıqlarının distilləsi. a-spiral səthində, sulu bağlarla doymuş, əlavə sulu bağların tətbiqi üçün hidrokritin b-strukturunda polipeptid lansetinin dəri yaması. Həm paralelə, həm də antiparalel b quruluşuna daşındığı deyilir, antiparalel quruluşdakı əlaqə daha sabitdir. Polipeptid lansetinin b-strukturunu təşkil edən alt bölməsində üç-yeddi amin turşusu qalığı, b-strukturunun özü isə 2-6 lansetdən ibarətdir, baxmayaraq ki, onların sayı çox ola bilər. b- Struktur ikiqat a-karbon atomlarında çökə bilən qatlanmış formaya malik ola bilər. її səthi düz və levo-bükülmüş ola bilər ki, lansyugun sərhədləri arasında kəsilir, 20-25o olur. b-vigin. Qlobular zülallar zəngin yuvarlaq bir forma malik ola bilər, buna görə də döngələr polipeptid lanset üçün xarakterikdir, döngələrin, ziqzaqların, saç sancaqlarının görünüşü xarakterikdir və lanset birbaşa 180 ° -ə qədər dəyişə bilər. Günün qalan hissəsində b-vigin ola bilər. Bu vigin saç üçün bir saç sancağı təşkil edir və bir sulu səslə sabitləşir. Yoqonu keçən bir chinnik, böyük bichni radikalları ola bilər və bu, tez-tez ən kiçik amin turşusu artıqlığının - glisinin daxil edilməsinin səbəbidir. Bu konfiqurasiya həmişə B-wigin-in digər polipeptid lansları ilə qarşılıqlı əlaqədə iştirak etdiyi zülal globulunun səthində görünür. Super ikinci dərəcəli strukturlar.Əvvəllər supersecondary protein strukturları irəli sürülmüş və sonra L. Pauling və R. Corey tərəfindən aşkar edilmişdir. Bir butt kimi, bir superspiral a-spiral qoya bilərsiniz, ikiqat spiralə bükülmüş bir leva superspiral. Bununla belə, super qıvrımlı strukturlara tez-tez həm a-spiral, həm də yarpaqların b qıvrımları daxildir. Їx anbarı gələn ardıcıllıqla təqdim edilə bilər: (aa), (ab), (ba) və (bXb). Qalan variant yarpaqların iki paralel qatlanan hissəsidir, onların arasında statistik bir top (bСb) var. Orta və supersecondary strukturları arasında Spivvіdnoshennia dəyişkənlik yüksək səviyyədə ola bilər və bu və digər protein makromolekulların fərdi xüsusiyyətləri yalan. Domenlər ikinci dərəcəli strukturun bərabər təşkili qatlanır. Qoxu, polipeptid lansetinin qısa, artikulyar aralayıcıları ilə bir-bir bağlanan kürəvari boşluqlardan ibarətdir. D.Birktoft, bu zülalda iki domenin olduğunu bildirərək, ximotripsinin domen təşkilini təsvir edən ilklərdən biri olmuşdur.
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu
İkinci dərəcəli quruluş, nizamlı bir quruluşda bir polipeptid lansetinin qoyulması üsuludur. İkinci dərəcəli struktur ilkin quruluşa çevrilir. Birincili quruluş genetik olaraq təyin olunduğundan, ikincili quruluşun formalaşması ribosomun polipeptid lansetinin çıxışı ilə müəyyən edilə bilər. İkinci dərəcəli struktur sabitləşir sulu zənglər və fitlər, yakі peptid bağının NH- və CO-qrupları arasında utvoryuyutsya.
Ayrı a-sarmal, b-struktur bu nizamsız konformasiya (yaxmaq).
Struktur α-spirallar bula irəli sürülür Paulingі Corey(1951). Bu, adi bir spiral kimi görünə bilən zülalın ikinci dərəcəli quruluşunun fərqli bir növüdür.
Polipeptid kolunun uyğunlaşması. Lanciug polipeptidinin ikincil quruluşu
2.2). α-spiral zəncirvari bir quruluşdur, peptid bağları sarmalın ortasında bir-birinə bağlıdır və amin turşusu zəncirinin radikalları adlanır. a-Spiral, spiral oxuna paralel olan və birinci və beşinci amin turşusu qalıqları arasında doğru olan su əlaqələri ilə sabitləşir. Beləliklə, uzun spiral dərilərdə amin turşusu artıqlığı iki su bağının formalaşmasında iştirak edir.
düyü. 2.2. Quruluş spiraldir.
Spiralın bir döngəsinə 3,6 amin turşusu, spiralın 0,54 nm, bir amin turşusu artıqlığına 0,15 nm düşür. Spiral 26 ° üçün Kut. A-heliksin nizamlılıq müddəti 5 dövrə və ya 18 amin turşusu qalıqlarına qədərdir. Ən geniş sağ a-spirallar, yəni. ilin oxu boyunca spiral bükmək. A-heliks prolinin, amin turşularının yüklənmədən və kütləvi radikallardan çevrilməsi (elektrostatik və mexaniki keçid).
Spiralın başqa bir forması mövcuddur kollagen . Orqanizmlərdə kollagen orqanizmdə ən vacib zülaldır: ümumi proteinin 25%-ni təşkil edir. Kollagen müxtəlif formalarda, nasampered, uğurlu toxumalarda mövcuddur. Bütün spiral 0,96 nm sarmal və α-sarmal ilə örtülmüş bir örtükdən daha çox dəri sarğısında 3,3 artıqdır. Vіdmіnu vіd α-spіralі-də burada su yerlərinin yaradılması mümkün deyil. Kollagen kiçik bir amin turşusu anbarına malikdir: 1/3 qlisin, təxminən 10% prolin, həmçinin hidroksiprolin və hidroksilizinə çevrilir. Qalan iki amin turşusu kollagen biosintezindən sonra post-translational modifikasiya yolu ilə sorulur. Kollagenin strukturunda gli-X-Y üçlüyü daim təkrarlanır və X mövqeyini tez-tez prolin, Y-ni isə hidroksilizin tutur. Təsəvvür edim ki, kollagen sağ üçlü spiralın, bükülmüş üç əsas sol spiralın görünüşündə hər yerdə mövcuddur. Dərinin üçüncü spiralində, üçüncü artıqlıq mərkəzdə görünür, burada qlisinin sterik səbəblərdən qaçma ehtimalı azdır. Kollagen molekulunun uzunluğu təxminən 300 nm-dir.
b-struktur(b-qatlanmış top). Zustrichaetsya globular zülallarda, eləcə də bəzi fibrilyar zülallarda, məsələn, fibroin tikişində (Şəkil 2.3).
düyü. 2.3. b-struktur
May quruluşu düz forma. Polipeptid lansetləri a-spiralda olduğu kimi daha qıvrımlı və möhkəm bükülməmiş ola bilər. Peptid bağlarının sahələri arkuş kağızının bərabər qatlarına bənzər boşluqda qatlanır. Damar polipeptid lanslarındakı peptid bağlarının CO və NH qrupları arasında su bağları ilə sabitləşdi. B-strukturunu yaradan polipeptid lansları necə bir düz xəttlə gedir (C- və N-terminallarından qaçmaq üçün) - paralel b-struktur; yakscho əksinə - antiparalel b-struktur. Bir topun zəncir radikalları digər topun zəncir radikalları arasında məsafədədir. Bir polipeptid nizə bükülürsə və özünə paralel gedirsə, o zaman antiparalel b-çarpaz quruluş. b-çarpaz quruluşundakı su əlaqələri polipeptid lansetinin ilmələrinin peptid qrupları arasında birləşir.
Dələlərdə a-spiralların dəyişdirilməsi, bütün saat ərzində bükülmüş, bölgədə dəyişən. Bəzi zülallarda, məsələn, miyoqlobin və hemoglobində, a-spiral strukturun əsasını təşkil edir və 75%, lizozimdə - 42%, pepsində - 30% -dən az olur. Digər zülallar, məsələn, bitki mənşəli ferment ximotripsin, praktiki olaraq a-spiral quruluşa malikdir və polipeptid lansetinin əhəmiyyətli bir hissəsi sferik b-strukturuna uyğun gəlir. Dəstəkləyici toxuma zülalları kollagen (tendon zülalı, şkiri), fibroin (təbii tikiş zülalı) polipeptid lanslarının b-konfiqurasiyasını dəyişdirir.
Göstərilmişdir ki, α-spirallar glu, ala, ley və β- strukturları tərəfindən udula bilər - met, val, mul; lanciug polipeptidinin parik bölgələrində - gly, pro, asn. Spiralizasiya mərkəzi kimi istifadə edilə bilən altı qrup artıqlığın olduğunu nəzərə almaq vacibdir. Mərkəzin ortasında, süjetə hər iki istiqamətdə spirallarda artım var - bu spiralların qurulmasını dəyişdirən həddindən artıqlardan ibarət olan tetrapeptid. β-quruluşu formalaşdırarkən, toxumların rolunu beşdə üç amin turşusu qalığı oynayır, bunlardan β-strukturunu yaratmaq üçün istifadə olunur.
Struktur zülalların əksəriyyəti amin turşuları anbarı ilə xarakterizə olunan ikinci dərəcəli strukturlardan birinə malikdir. Struktur zülal, α-spiral, є α-keratin kimi daha da əhəmiyyətli şəkildə təhrik edir. Saç (yun), pіr'ya, başlar, kіgtі və canlıların dəfinələri keratinin baş rütbəsi ilə formalaşır. Aralıq filamentlərin tərkib hissəsi kimi keratin (sitokeratin) ən vacib saxlama sitoskeletidir. Keratinlərdə peptid lansetinin əksəriyyəti sağ α-spiralda bükülür. İki peptid lansası bir şir yaradır supercoil. Supercoiled keratin dimerləri tetramerlərə birləşir və məhlullarla birləşdirilir protofibril 3 nm diametrdə. Nareshti, vіsіm protofibril təsdiq edir mikrofibrillər 10 nm diametrdə.
Saçlar belə fibrillərin özlərindən əmələ gəlmişdir. Beləliklə, diametri 20 mikron olan bir okrema lifində milyonlarla fibril toxunur. Keratin mızrakları eninə çoxsaylı disulfid bağları ilə haşiyələnmişdir ki, bu da onlara əlavə minerallıq verir. Kimyəvi qıvrım zamanı aşağıdakı proseslər həyata keçirilir: kobda disulfid ləkələri tiollarla sürtülür və sonra saçın tətbiqi üçün qızdırılan zaman lazımi forma asılır. Hava turşluqla oksidləşdikdə yenidən yeni disulfid ləkələri əmələ gəlir və onlar zolaq şəklini alır.
Şövk tut güvəsinin tırtıllarının baramalarından götürülür ( bombyx mori) və mübahisəli növlər. Dikişin əsas proteini, fibroin anti-paralel qatlanmış topun quruluşu, üstəlik, topların özləri ədədi təbəqələri təmin edərək, bir-birinə paralel olaraq qatlanır. Beləliklə, qatlama strukturlarında olduğu kimi, amin turşusu şalvarlarının bіchnі nizələri şaquli olaraq yuxarıya və aşağıya yönəldilir, okremimi sferaları arasındakı boşluqlarda onları daha yığcam şəkildə qruplaşdırmaq olar. Əslində, fibroin 80% qlisin, alanin və serin, tobtodan ibarətdir. vəhşi mızrakların minimum ölçüsü ilə xarakterizə olunan üç amin turşusu. Fibroin molekulunda tipik təkrar fraqment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n var.
Nizamsız konformasiya. Zülal molekulunun spiral bükülmə strukturu ilə üst-üstə düşməyən bölmələri nizamsız adlanır.
İkinci dərəcəli quruluş. Zülallardakı alfa-spiral və beta-struktur bölmələr tək-tək və öz aralarında qarşılıqlı təsir göstərərək ansambllar yarada bilər. Doğma zülallara daxil olan suprasecondary strukturlar enerji baxımından ən vacibdir. Onlardan əvvəl iki α-heliksin bir-bir büküldüyü, sol supercoilin (bakteriorhodopsin, hemeritrin) qurulduğu supercoiled α-sarmal əlavə edin; çəkilmiş polipeptid nizəsinin α-spiral və β-struktur fraqmentləri (məsələn, dehidrogenaz ferment molekullarının NAD+ əlaqə bölməsində tapılmış Rossman tərəfindən βαβαβ-lank); Antiparalel trilanzuq β-struktur (βββ) β-ziqzaq adlanır və mikroorqanizmlərin bir sıra fermentlərində, ən sadə və onurğa sütununda olur.
Qabaq 234567891011121314151617 Qabaqca
GÖZLƏYİN:
BILKI Variant 1 A1. Ağların struktur xətti є: ...
5-9 sinif
BİLKİ
Seçim 1
A1
A)
Amenie
IN)
Amin turşuları
B)
qlükoza
G)
Nukleotidlər
A2. Spiralın işıqlandırılması aşağıdakılarla xarakterizə olunur:
A)
Zülalın ilkin quruluşu
IN)
Proteinin tretin quruluşu
B)
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu
G)
Zülalın dördüncü quruluşu
A3. Belə amillərin əhəmiyyəti zülalın geri dönməz denatürasiyasına gətirib çıxarır?
A)
Qurğuşun, duz, civə duzları ilə qarşılıqlı əlaqə
B)
Konsentratlaşdırılmış nitrat turşusu ilə zülala enjeksiyon
IN)
Güclü isitmə
G)
Usі təkrar sadalanan amillər vіrnі
A4. Konsentratlı nitrat turşusunun yeridilməsi zamanı bir saat ərzində nələrə diqqət etməli olduğunu deyin:
A)
Vipadannya ağ mühasirə
IN)
Qırmızı-bənövşəyi farbuvannya
B)
Vipadannya qara mühasirə
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Katalitik funksiyanı yerinə yetirən zülallar adlanır:
A)
Hormonlar
IN)
Fermentlər
B)
Vitaminlər
G)
zülallar
A6. Hemoqlobin zülalı aşağıdakı funksiyaları yerinə yetirir:
A)
Katalitik
IN)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
nəqliyyat
B hissəsi
B1. Spivvidnesit:
Zülal molekulunun növü
güc
1)
Qlobulyar zülallar
A)
Molekul bir topa çevrildi
2)
fibrilyar zülallar
B)
Suya yaxın yerə səpələməyin
IN)
Suda onlar bölünür, ya da fərqlərin sütunlarını həll edirlər
G)
İp kimi quruluş
ikinci dərəcəli quruluş
Zülallar:
A)
Həddindən artıq amin turşularından oyanır
B)
Anbarınızdan yalnız kömür, su və turş götürün
IN)
Turşu taverna mühitində hidroliz edilir
G)
Denatürasiyadan əvvəl sağlamlıq
D)
Є polisaxaridlər
E)
Є təbii polimerlər
C hissəsi
Z 1. Bərabər reaksiyaları yazın, belə etanol və qeyri-üzvi çıxışların köməyi üçün qlisin götürülə bilər.
İkinci dərəcəli quruluş, nizamlı bir quruluşda bir polipeptid lansetinin qoyulması üsuludur. İkinci dərəcəli struktur ilkin quruluşa çevrilir. Birincili quruluş genetik olaraq təyin olunduğundan, ikincili quruluşun formalaşması ribosomun polipeptid lansetinin çıxışı ilə müəyyən edilə bilər. İkinci dərəcəli struktur sabitləşir sulu zənglər və fitlər, yakі peptid bağının NH- və CO-qrupları arasında utvoryuyutsya.
Ayrı a-sarmal, b-struktur bu nizamsız konformasiya (yaxmaq).
Struktur α-spirallar bula irəli sürülür Paulingі Corey(1951). Müntəzəm bir sarmal kimi görünə bilən zülalın müxtəlif ikincili strukturu (Şəkil 2.2). α-spiral zəncirvari bir quruluşdur, peptid bağları sarmalın ortasında bir-birinə bağlıdır və amin turşusu zəncirinin radikalları adlanır. a-Spiral, spiral oxuna paralel olan və birinci və beşinci amin turşusu qalıqları arasında doğru olan su əlaqələri ilə sabitləşir. Beləliklə, uzun spiral dərilərdə amin turşusu artıqlığı iki su bağının formalaşmasında iştirak edir.
düyü. 2.2. Quruluş spiraldir.
Spiralın bir döngəsinə 3,6 amin turşusu, spiralın 0,54 nm, bir amin turşusu artıqlığına 0,15 nm düşür. Spiral 26 ° üçün Kut. A-heliksin nizamlılıq müddəti 5 dövrə və ya 18 amin turşusu qalıqlarına qədərdir. Ən geniş sağ a-spirallar, yəni. ilin oxu boyunca spiral bükmək. A-heliks prolinin, amin turşularının yüklənmədən və kütləvi radikallardan çevrilməsi (elektrostatik və mexaniki keçid).
Spiralın başqa bir forması mövcuddur kollagen . Orqanizmlərdə kollagen orqanizmdə ən vacib zülaldır: ümumi proteinin 25%-ni təşkil edir. Kollagen müxtəlif formalarda, nasampered, uğurlu toxumalarda mövcuddur. Bütün spiral 0,96 nm sarmal və α-sarmal ilə örtülmüş bir örtükdən daha çox dəri sarğısında 3,3 artıqdır. Vіdmіnu vіd α-spіralі-də burada su yerlərinin yaradılması mümkün deyil. Kollagen kiçik bir amin turşusu anbarına malikdir: 1/3 qlisin, təxminən 10% prolin, həmçinin hidroksiprolin və hidroksilizinə çevrilir. Qalan iki amin turşusu kollagen biosintezindən sonra post-translational modifikasiya yolu ilə sorulur. Kollagenin strukturunda gli-X-Y üçlüyü daim təkrarlanır və X mövqeyini tez-tez prolin, Y-ni isə hidroksilizin tutur. Təsəvvür edim ki, kollagen sağ üçlü spiralın, bükülmüş üç əsas sol spiralın görünüşündə hər yerdə mövcuddur. Dərinin üçüncü spiralində, üçüncü artıqlıq mərkəzdə görünür, burada qlisinin sterik səbəblərdən qaçma ehtimalı azdır. Kollagen molekulunun uzunluğu təxminən 300 nm-dir.
b-struktur(b-qatlanmış top). Zustrichaetsya globular zülallarda, eləcə də bəzi fibrilyar zülallarda, məsələn, fibroin tikişində (Şəkil 2.3).
düyü. 2.3. b-struktur
May quruluşu düz forma. Polipeptid lansetləri a-spiralda olduğu kimi daha qıvrımlı və möhkəm bükülməmiş ola bilər. Peptid bağlarının sahələri arkuş kağızının bərabər qatlarına bənzər boşluqda qatlanır. Damar polipeptid lanslarındakı peptid bağlarının CO və NH qrupları arasında su bağları ilə sabitləşdi. B-strukturunu yaradan polipeptid lansları necə bir düz xəttlə gedir (C- və N-terminallarından qaçmaq üçün) - paralel b-struktur; yakscho əksinə - antiparalel b-struktur. Bir topun zəncir radikalları digər topun zəncir radikalları arasında məsafədədir. Bir polipeptid nizə bükülürsə və özünə paralel gedirsə, o zaman antiparalel b-çarpaz quruluş. b-çarpaz quruluşundakı su əlaqələri polipeptid lansetinin ilmələrinin peptid qrupları arasında birləşir.
Dələlərdə a-spiralların dəyişdirilməsi, bütün saat ərzində bükülmüş, bölgədə dəyişən. Bəzi zülallarda, məsələn, miyoqlobin və hemoglobində, a-spiral strukturun əsasını təşkil edir və 75%, lizozimdə - 42%, pepsində - 30% -dən az olur. Digər zülallar, məsələn, bitki mənşəli ferment ximotripsin, praktiki olaraq a-spiral quruluşa malikdir və polipeptid lansetinin əhəmiyyətli bir hissəsi sferik b-strukturuna uyğun gəlir. Dəstəkləyici toxuma zülalları kollagen (tendon zülalı, şkiri), fibroin (təbii tikiş zülalı) polipeptid lanslarının b-konfiqurasiyasını dəyişdirir.
Göstərilmişdir ki, α-spirallar glu, ala, ley və β- strukturları tərəfindən udula bilər - met, val, mul; lanciug polipeptidinin parik bölgələrində - gly, pro, asn. Spiralizasiya mərkəzi kimi istifadə edilə bilən altı qrup artıqlığın olduğunu nəzərə almaq vacibdir. Mərkəzin ortasında, süjetə hər iki istiqamətdə spirallarda artım var - bu spiralların qurulmasını dəyişdirən həddindən artıqlardan ibarət olan tetrapeptid. β-quruluşu formalaşdırarkən, toxumların rolunu beşdə üç amin turşusu qalığı oynayır, bunlardan β-strukturunu yaratmaq üçün istifadə olunur.
Struktur zülalların əksəriyyəti amin turşuları anbarı ilə xarakterizə olunan ikinci dərəcəli strukturlardan birinə malikdir. Struktur zülal, α-spiral, є α-keratin kimi daha da əhəmiyyətli şəkildə təhrik edir. Saç (yun), pіr'ya, başlar, kіgtі və canlıların dəfinələri keratinin baş rütbəsi ilə formalaşır. Aralıq filamentlərin tərkib hissəsi kimi keratin (sitokeratin) ən vacib saxlama sitoskeletidir. Keratinlərdə peptid lansetinin əksəriyyəti sağ α-spiralda bükülür. İki peptid lansası bir şir yaradır supercoil. Supercoiled keratin dimerləri tetramerlərə birləşir və məhlullarla birləşdirilir protofibril 3 nm diametrdə. Nareshti, vіsіm protofibril təsdiq edir mikrofibrillər 10 nm diametrdə.
Saçlar belə fibrillərin özlərindən əmələ gəlmişdir. Beləliklə, diametri 20 mikron olan bir okrema lifində milyonlarla fibril toxunur. Keratin mızrakları eninə çoxsaylı disulfid bağları ilə haşiyələnmişdir ki, bu da onlara əlavə minerallıq verir. Kimyəvi qıvrım zamanı aşağıdakı proseslər həyata keçirilir: kobda disulfid ləkələri tiollarla sürtülür və sonra saçın tətbiqi üçün qızdırılan zaman lazımi forma asılır. Hava turşluqla oksidləşdikdə yenidən yeni disulfid ləkələri əmələ gəlir və onlar zolaq şəklini alır.
Şövk tut güvəsinin tırtıllarının baramalarından götürülür ( bombyx mori) və mübahisəli növlər. Dikişin əsas proteini, fibroin anti-paralel qatlanmış topun quruluşu, üstəlik, topların özləri ədədi təbəqələri təmin edərək, bir-birinə paralel olaraq qatlanır. Beləliklə, qatlama strukturlarında olduğu kimi, amin turşusu şalvarlarının bіchnі nizələri şaquli olaraq yuxarıya və aşağıya yönəldilir, okremimi sferaları arasındakı boşluqlarda onları daha yığcam şəkildə qruplaşdırmaq olar. Əslində, fibroin 80% qlisin, alanin və serin, tobtodan ibarətdir. vəhşi mızrakların minimum ölçüsü ilə xarakterizə olunan üç amin turşusu. Fibroin molekulu özünü təkrarlayan tipik bir fraqmenti əvəz etməlidir (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Nizamsız konformasiya. Zülal molekulunun spiral bükülmə strukturu ilə üst-üstə düşməyən bölmələri nizamsız adlanır.
İkinci dərəcəli quruluş. Zülallardakı alfa-spiral və beta-struktur bölmələr tək-tək və öz aralarında qarşılıqlı təsir göstərərək ansambllar yarada bilər. Doğma zülallara daxil olan suprasecondary strukturlar enerji baxımından ən vacibdir. Onlardan əvvəl iki α-heliksin bir-bir büküldüyü, sol supercoilin (bakteriorhodopsin, hemeritrin) qurulduğu supercoiled α-sarmal əlavə edin; çəkilmiş polipeptid nizəsinin α-spiral və β-struktur fraqmentləri (məsələn, Rossman tərəfindən βαβαβ-lank, dehidrogenaz ferment molekullarının NAD+-bağlayıcı bölməsində tapılmış); Antiparalel trilanzuq β-struktur (βββ) β-ziqzaq adlanır və mikroorqanizmlərin bir sıra fermentlərində, ən sadə və onurğa sütununda olur.
§ 8. BİR KÖD MOLEKULUNUN KOSOZ TƏŞKİLATI
İlkin quruluş
Zülalın ilkin quruluşu altında peptid bağları ilə bir-bir bağlanan amin turşusu qalıqlarının sayı və yüklənmə sırası, polipeptid lanset başa düşülür.
Bir ucundakı polipeptid lansası çox güclüdür, o, qurulmuş peptid bağında iştirak etmir, NH 2 -qrup, N-kinets. Proliferativ bocidə sərbəst şəkildə inkişaf edir, müəyyən edilmiş peptid əlaqəsində iştirak etmir, HOOS-qrup, ce - S-kinetlər. N-kinets lanceuge üçün götürülür, amin turşusu qalıqlarının nömrələnməsi özü yenisindən başlayır:
İnsulinin amin turşusu ardıcıllığı F. Senger (Kembric Universiteti) tərəfindən yaradılmışdır. Bu zülal iki polipeptid lansdan ibarətdir. Bir lanset 21 amin turşusu qalığından, digər lanset 30-dan ibarətdir. Lansetlər iki disulfid ləkəsi ilə bağlanır (şək. 6).
düyü. 6. İnsan insulininin ilkin quruluşu
On il (1944 - 1954) qiєї strukturunun deşifrə edilməsinə sərf olundu. Bu saatda, ilkin struktur zəngin ağlara təyin edildi, avtomatlaşdırma prosesi təyin edildi və əvvəlkilər üçün ciddi problem deyildi.
Dəri zülalının ilkin strukturu haqqında məlumat gendə kodlaşdırılır (DNT molekulunun dilanasiyası) və transkripsiya (mRNT haqqında məlumatın yenidən yazılması) və tərcümə (polipeptid lansetinin sintezi) zamanı həyata keçirilir. Cym ilə əlaqədə, zülalın əsas strukturu da genin digər strukturunun arxasına daxil edilə bilər.
Homoloji zülalların ilkin strukturuna əsaslanaraq növlərin taksonomik sporidliyi haqqında nəticə çıxarmaq olar. Homoloji zülallardan əvvəl müxtəlif növlərdə eyni funksiyaları yerinə yetirən zülallar var. Belə zülallar oxşar amin turşusu ardıcıllığına malik ola bilər. Məsələn, sitokrom 3 zülalı 12500-ə yaxın mövcud olan ən yüksək molekulyar çəkiyə malikdir və 100-ə yaxın amin turşusu qalıqlarını ehtiva edir. İki növün sitoxrom H-nin ilkin strukturunda olan fərqlər növlər arasındakı filogenetik fərqlərlə mütənasibdir. Beləliklə, atların və çiskinlərin 3-cü sitoxromları 48 amin turşusu qalıqlarında olur;
ikinci dərəcəli quruluş
Zülalın ikincil strukturu peptid qrupları arasında su bağlarının qurulması yolu ilə formalaşır. İkinci dərəcəli quruluşun iki növü var: α-spiral və β-struktur (və ya qatlanan top). Zülallarda ikincil quruluş yaratmayan polipeptid lansetinin hüceyrələri də ola bilər.
α-Spiral yay əmələ gətirir. α-heliksi formalaşdırarkən, dəri peptid qrupunun turşu atomu lans boyunca dördüncü NH-qrupunun su atomu ilə su əlaqəsi yaradır:
Əhəmiyyətli zehniyyət quruluşunu verən sulu bağları olan dekilkoma spiralının irəliləyən spiralindən bir spiral örtükdən ibarət dəri sarğısı. α-spiral aşağıdakı xüsusiyyətlərə malikdir: spiralın diametri 0,5 nm, spiralın uzunluğu 0,54 nm və hər dönüşdə 3,6 amin turşusu artıqlığı var (Şəkil 7).
düyü. 7. Xüsusiyyətləri əks etdirən a-spiral modeli
Amin turşularının zəncir radikalları birbaşa spiralda adlandırılır (şəkil 8).
düyü. 8. Model -bioloji radikalların yayılmasının genişliyini əks etdirən spiral
Təbii L-amin turşularından həm sağ, həm də sol-spiral induksiya edilə bilər. Təbii zülalların əksəriyyəti sağ spiral ilə xarakterizə olunur. Üç D-amin turşusu da sol və sağ sarmal adlandırıla bilər. D- və L-amin turşusu yataqlarının cəmindən əmələ gələn polipeptid lanset spiral yaratmaq iqtidarında deyil.
Deyakі amin turşusu artıqlığı α-heliks pereshkodzhayut. Məsələn, lanciuge-də sprat müsbət və ya mənfi yüklü amin turşusu yataqları ilə qarışdırılsa da, belə bir lövhə eyni vaxtda yüklənmiş radikalların qarşılıqlı şəkildə sərbəst buraxılması ilə α-spiral quruluşu qəbul etmir. Böyük fərqlər yarada bilən amin turşusu qalıqlarının spirallərini asanlıqla həll edin. α-sarmal birləşməsinə keçid, artıq prolin olan polipeptid lanseletində də özünü göstərir (şək. 9). Azot atomlarında prolin həddindən artıqdır ki, bu da bir atom su ilə deyil, başqa bir amin turşusu ilə peptid əlaqəsi yaradır.
düyü. 9. Artıq prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptid lansetinin anbarına daxil olan prolinin artıqlığına nizənin daxili su bağını qurmaq mümkün deyil. Bundan əlavə, prolindəki azot atomu qalın halqanın anbarına daxil olur və bu, həmin spiralın N-C bağının ətrafına sarılmağı qeyri-mümkün edir.
Crim α-sarmalları digər spiral növlərini təsvir edir. Ancaq üfunət qoxusu nadir hallarda, daha da əhəmiyyətlisi, qısa məsafələrdə olur.
Lansajlarda intihar edən polipeptid fraqmentlərinin peptid qrupları arasında su əlaqələrinin qurulması qəliblənmədən əvvəl həyata keçirilir. β-strukturlar və ya qatlanmış top:
α-spiralın səthində bükülmüş topun ziqzaq forması var, mən akkordeona bənzəyirəm (şək. 10).
düyü. 10. β-Zülalın strukturu
Topların paralel və anti-paralel qatlama hissələrini ayırın. Polipeptid lansetinin bölmələri arasında paralel β-strukturlar qurulur, bunlardan birbaşa qaçınılır:
Polipeptid lansetinin protistal düz xətləri arasında antiparalel β-strukturlar qurulur:
β-strukturlar iki polipeptid lanset arasında az və ya çox əmələ gələ bilər:
Bəzi zülalların anbarlarında ikincil quruluş yalnız α-sarmal ilə, digərlərində - yalnız β-strukturlarla (paralel və ya antiparalel və ya digərləri), digərlərində α-spirallaşma sırası ilə təmsil oluna bilər. mövcud olmaq və β -strukturlar.
Tretinna quruluşu
Zəngin zülallarda ikinci dərəcəli təşkil olunmuş strukturlar (α-spirallar, -strukturlar) oxuma qaydasında yığcam qlobulu yandırır. Qlobular zülalların geniş təşkili üçüncü quruluşla əlaqələndirilir. Bu şəkildə, tretinous quruluş vəhşi təbiətdə polipeptid lansetinin zibilinin cüzi artımını xarakterizə edir. Yaranmış üçüncü strukturlar ion və su bağlarında, hidrofobik qarşılıqlı təsirlərdə, van der Waals qüvvələrində iştirak edir. Disulfid yamaqlarının üçüncü strukturunu sabitləşdirin.
Zülalların tretinna quruluşu onların amin turşusu ardıcıllığı ilə bağlıdır. Kalıplama vəziyyətində, əlaqə amin turşuları ilə birləşdirilə bilər, əhəmiyyətli məsafədə polipeptid lansesinə qarışdırılır. Pərakəndə zülallarda, amin turşularının qütb radikalları, bir qayda olaraq, zülal molekullarının səthində yerləşir və daha sonra, molekulun ortasında, hidrofobik radikallar qlobulun ortasında yığcam şəkildə yığılmış görünür və onları təşkil edir. hidrofobik hüceyrələr.
Ninі tretinna strukturu bagatioh blіlkіv quraşdırılmışdır. Gəlin iki nümunəyə nəzər salaq.
Mioqlobin
Mioqlobin 16700 köməkçi maddədən olan turş bağlayıcı zülaldır. Onun funksiyası m'yazahda turş saxlamaqdır. Bu molekulda 153 amin turşusu qalığından ibarət bir polipeptid lansası və turşu bağlanmasında mühüm rol oynayan bir hemoqrup var.
Mioqlobinin nəhəng təşkili Con Kendrü və onun həmkarlarının robotları tərəfindən dayandırıldı (şək. 11). Bu zülalın molekulunda 8 α-spiral hüceyrə var ki, bu da çox vaxt bütün amin turşusu qalıqlarının 80%-ni təşkil edir. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Şəkil 11. Mioqlobinin tretin quruluşu
Ribonukleaza
Ribonukleaz qlobulyar zülaldır. O, RNT-nin parçalanmasını kataliz edən bir ferment olan dərialtı təbəqənin klitinləri tərəfindən ifraz olunur. Mioqlobinin səthində ribonukleaza molekulu çox az α-spiral hüceyrələrə malik ola bilər və β-konformasiyada olan çoxlu sayda seqmentləri ehtiva edə bilər. Zülalın üçüncü strukturunun minerallığı 4 disulfid bağı ilə verilir.
Dördüncü quruluş
Bir çox zülal, su və ion bağlarının, hidrofobik qarşılıqlı təsirlərin köməyi ilə eyni vaxtda birləşən ikinci və üçüncü strukturların oxunmasına səbəb olan desillərdən, iki və ya daha çox protein alt bölmələrindən və ya molekullardan ibarətdir. van der Waals qüvvələri. Zülal molekullarının belə bir təşkilatı dörddəbir strukturu, və zülalların özləri adlanır oliqomirnimi. Okrema alt bölməsi və ya zülal molekulu oliqomerik zülalın anbarında deyilir. protomir.
Oliqomerik zülallarda protomerlərin sayı geniş şəkildə dəyişə bilər. Məsələn, kreatinkinaz 2 protomerdən, hemoglobin - 4 protomerdən, E.coli RNT polimerazadan - RNT sintezinə cavabdeh olan fermentdən - 5 protomerdən, piruvat dehidrogenaz kompleksindən - 72 protomerdən ibarətdir. Bir zülal və iki protomer, biri dimer, biri tetramer, altısı isə heksamer adlanır (şəkil 12). Çox vaxt oliqomerik zülalın molekulunda 2 və ya 4 protomer olur. Oliqomerik zülalın anbarına eyni və ya fərqli protomerlər daxil ola bilər. İki eyni prototip zülal anbarına daxil olarsa, o zaman - homodimer, fərq kimi - heterodimer.
düyü. 12. Oliqomer zülallar
Hemoqlobin molekulunun təşkilinə baxaq. Hemoqlobinin əsas funksiyası turşunun ağciyərlərdən toxumalara və qan dövranından karbon dioksidi daşımaqdır. Bu molekul (şək. 13) iki müxtəlif tipli dörd polipeptid nizəsindən – iki α-lans və iki β-lans və hemdən ibarətdir. Hemoqlobin miyoqlobinlə mübahisəli bir proteindir. Mioqlobinin ikinci və üçüncü strukturları və hemoglobinin protomerləri oxşardır. Hemoqlobin, yak və miyoqlobin üçün dəri protomeri, polipeptid lanceletinin 8-spirallaşdırılmış quzuları. Bu zaman qeyd etmək lazımdır ki, mioqlobinin və hemoglobinin protomerinin ilkin strukturlarında 24-dən az amin turşusu qalıqları eynidir. Bundan sonra, ilkin quruluşa əhəmiyyətli dərəcədə baxan zülallar, geniş bir quruluşa bənzər və qalibiyyətli oxşar funksiyaları yerinə yetirə bilər.
düyü. 13. Hemoqlobinin quruluşu
Pid ikinci dərəcəli quruluş zülal polipeptid lansetinin konfiqurasiyasına təsir edə bilər, tobto. polipeptid lansetin spiral halına salınması, bükülməsi (qatlanması, qablaşdırılması) üsulu və ya fərqli bir konformasiya. Bu proses xaotik deyil, tədricən gedir zülalın ilkin strukturunda qoyulan proqram. Struktur dəyişiklikləri və eksperimental məlumatları göstərən polipeptid lanslarının iki əsas konfiqurasiyasının ətraflı təsviri:
- a-spirallar,
- β strukturları.
Qlobulyar zülalların ən vacib növü nəzərə alınır a- Spiral. Polipeptid lansetinin bükülməsi təbii zülalların L-amin turşusu anbarı tərəfindən təyin olunan ilin oxunu (sağ əlli sarmal) izləyir.
Tələsik güc vinil a-spirallarda (kimi və β-strukturlar) β zdatnіst amin turşularının su bağlarının həllinə.
A-sarmalların strukturu aydındır aşağı müntəzəmlik:
- Spiralın dəri qıvrımına (croc) 3,6 amin turşusu qalıqları düşür.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) hər növbədə 0,54 nm-ə çatır, lakin bir amin turşusunda artıqlıq 0,15 nm düşür.
- Spiralın dönüşü 26°-dir, spiralın 5 növbəsindən sonra (18 amin turşusu qalığı) polipeptid lansetinin struktur konfiqurasiyası təkrarlanır. Tse o deməkdir ki, a-sarmal quruluşun təkrarlanma müddəti (və ya eyniliyi) 2,7 nm olur.
Polipeptid mızraklarının konfiqurasiyasının ikinci növü, saç dələlərində, tikişlərdə, m'yazyv və digər fibrilyar dələlərdə təzahürlər, adının silinməsi β strukturları. Bu halda, paralel və ya daha tez-tez anti-paralel, zehni olaraq bükülmüş iki və ya daha çox xətti polipeptid lansetləri, şirəli lanceolatların -NH- və -CO-qrupları arasında illik su əlaqələri ilə bağlanır, quruluşunu təmin edir. anbar növü.
Polipeptid lansların β-strukturlarının sxematik təsviri.
Təbiətdə zülallar, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukturları mövcuddur. Bu cür zülalların tipik bir hissəsidir kollagen- insan və canlıların bədənində uğurlu toxumanın əsas kütləsinə çevrilən fibrilyar protein.
X-şüalarının difraksiya analizi üsullarından istifadə edərək, ikinci və üçüncü strukturlar arasında aralıq kimi görünən zülal molekulunun daha iki bərabər struktur təşkili haqqında nəticəyə gəldik. Tse belə adlanır ikinci dərəcəli strukturlar və struktur sahələr.
İkinci dərəcəli strukturlarözlərinin ikincil strukturunu təşkil edən və termodinamik və ya kinetik sabitliyi nəticəsində aktiv zülallarda həll olan polipeptid lanslarının aqreqatlarıdır. Beləliklə, qlobulyar zülallarda ikiqat (βхβ)-elementlər (iki paralel β-nizə ilə təmsil olunur, x seqmenti ilə bağlanır), βaβaβ-elementlər (iki α-sarmal seqmenti ilə təmsil olunur, üçlü arasında paralel β-nizələrlə daxil edilir) ) və içərisində.
Budov kürəcikli protein sahəsi (flavodoksin) (A. A. Boldirevim üçün)
Domen- Bu, polipeptid nizəsinin ortasında yerləşən yığcam qlobulyar struktur vahididir. Domains funksiyaları və zülal molekulunun ortasında gnuchnye slats ilə öz aralarında bağlı müstəqil kompakt qlobular struktur vahidlərində qatlama (atma) dəyişə bilər.
