İkinci dərəcəli quruluş, bir lansetin peptid qrupları və ya polipeptid lansetlərinin cəmi arasında qurulmuş su əlaqələri zavdyakanın nizamlı strukturuna polipeptid lansetinin qoyulması yoludur. İkinci dərəcəli quruluşun konfiqurasiyasına görə, onlar spiral (α-sarmal) və sferik bükülmüş hissələrə (β-struktur və çarpaz β-forma) bölünür.
α-Spiral. Bu, bir polipeptid lansetinin sərhədlərində interpeptid su əlaqələrinin bağları ilə qurulan müntəzəm bir spiral kimi görünə bilən zülalın ikincil quruluşunun fərqli bir növüdür. Peptid birləşməsinin bütün gücünü idarə edən α-spiralın mövcudluğu modeli (Şəkil 2) Pauling və Corey tərəfindən təklif edilmişdir. α-heliksin əsas xüsusiyyətləri:
· vida simmetriyasına malik olan polipeptid lansetinin spiral konfiqurasiyası;
· Dəri birinci və dördüncü amin turşusu qalıqları peptid qrupları arasında Utvorennya su əlaqələri;
spiraldakı dönüşlərin müntəzəmliyi;
· qönçələrdən və onların zəhərli radikallarından asılı olmayaraq α-spiraldakı bütün amin turşusu qalıqlarının bərabərliyi;
· Amin turşularının Bichnі radikalları müəyyən edilmiş α-sarmalda iştirak etmir.
α-spiralın səsi elektrik sobasının uzanmış spiralına bənzəyir. Birinci və dördüncü peptid qrupları arasında su əlaqələrinin qanunauyğunluğu polipeptid lancesinin növbələrinin qanunauyğunluğunu müəyyən edir. α-spiralın bir növbəsinin hündürlüyü 0,54 nm-ə qədərdir; 3,6-a qədər amin turşusu həddindən artıqdır, belə ki, dəri amin turşusunun artıqlığı oxu (bir amin turşusunun artıqlığının hündürlüyü) 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm) qədər irəliləyir, bu da bütün aminlərin bərabərliyi haqqında danışmağa imkan verir. α-sarmalda artıq olan turşular. müntəzəmlik dövrü - 5 növbəyə qədər spirallar və ya 18 amin turşusu qalıqları; Bir dövrün uzunluğu 2,7 nm olur. düyü. 3. Pauling-Kory a-spiral modeli
β-struktur. Bu, polipeptid lansetinin konfiqurasiyasını bir az bükə bilən və eyni polipeptid lansetinin təxminən üç ağacının sərhədlərində və ya polipeptid lansetlərinin cəmində interpeptid su əlaqələrinin köməyi ilə əmələ gələn ikinci dərəcəli quruluşun fərqli bir növüdür. Її həmçinin sferik bükülmüş struktur adlanır. Є β-quruluşların müxtəlifliyi. Zülalın bir polipeptid lüləsi ilə yerləşmiş cücərtilərin kürələrinin dəyişməsinə çarpaz β-forma (qısa β-struktur) deyilir. Çarpaz β-formadakı su bağları lanciug polipeptidinin döngələrinin peptid qrupları arasında birləşir. İkinci növ, ümumi β-struktur, formada əyilə bilən və ümumi paralel polipeptid lansetləri arasındakı interpeptid su əlaqələri ilə azalan bütün polipeptid lanset üçün xarakterikdir (şəkil 3). Bu quruluş akkordeon üçün çətin bir quruluşdur. Üstəlik, β-strukturların variantları mümkündür: qoxular paralel lansetlər (eyni istiqamətdə düzəldilmiş N-kintsi polipeptid lansetləri) və antiparalel (müxtəlif tərəflərdə düzəldilmiş N-kintsi) ilə edilə bilər. Bir topun zəncir radikalları digər topun zəncir radikalları arasında məsafədədir.
Zülallarda su bağlarının keçidindən sonra α-quruluşlardan β-strukturlara və geriyə keçmək mümkündür. Lancet cilovunun müntəzəm interpeptid su birləşmələrinin dəyişdirilməsi (polipeptid lansetinin fermuarı spiral şəklində bükülür) spiralləri və polipeptid lansetlərinin bükülmüş fraqmentləri arasındakı su birləşmələrinin zamikannı bükür. Keratində təzahürlərin belə bir keçidi tüklü bir sincapdır. Saç mitt olduqda, β-keratinin spiral quruluşunu qırmaq və α-keratinə keçmək üçün vin (buruq saçlar düzəldir) asan olur.
Zülalların müntəzəm ikincili strukturlarının (α-spirallar və β-strukturlar) kristalın əriməsi ilə analoji olaraq məhv edilməsi polipeptidlərin “əriməsi” adlanır. Bu su ilə bağlar qırılır və polipeptid nizələri şişərək pərdəsiz top şəklinə düşür. Həmçinin, ikinci dərəcəli strukturların dayanıqlığı interpeptid su əlaqələri ilə müəyyən edilir. Artıq sisteinin həlli sahələrində polipeptid lansetinin az miqdarda disulfid bağları üçün bu sahədən digər növ bağlar götürülə bilməz. Disulfid bağları ilə əlaqəli qısa peptidlər dövrədə titrəyir. Zəngin zülallarda bir saatda α-spiral hüceyrələr və β-strukturlar var. 100% s α-spiral olan təbii zülallar istifadə edilə bilməz (paramiozin 96-100% α-sarmal olan selikli qişa zülalıdır), lakin sintetik polipeptidlər 100%-spirallaşır.
Digər zülallar müxtəlif səviyyələrdə sıçrayışa səbəb ola bilər. Paramiozin, miyoqlobin və hemoglobində α-spiral strukturların yüksək tezliyi müşahidə olunur. Digər tərəfdən, tripsin, ribonukleazda, polipeptid lansetinin böyük bir hissəsi sferik β-strukturuna uyğun gəlir. Dəstəkləyici toxuma zülalları: keratin (saç zülalı, yun), kollagen (tendon zülalı, dəri), fibroin (təbii tikiş zülalı) polipeptid lanslarının β-konfiqurasiyasını dəyişə bilər. Ağlarda polipeptid lansetlərinin spirallaşması dünyasındakı fərq, açıq-aydın, spirallaşmanı tez-tez pozmaq və ya polipeptid lansetinin müntəzəm döşənməsini "qırmaq" gücünə malik olanlar haqqında danışır. Bunun səbəbi zülalın polipeptid lansetinin oxuma vəsvəsəsindəki, yəni tretin quruluşunda daha yığcam yerləşməsidir.
§ 8. BİR KÖD MOLEKULUNUN KOSOZ TƏŞKİLATI
İlkin quruluş
Zülalın ilkin quruluşu altında peptid bağları ilə bir-bir bağlanan amin turşusu qalıqlarının sayı və yüklənmə sırası, polipeptid lanset başa düşülür.
Bir ucundakı polipeptid lansası çox güclüdür, o, qurulmuş peptid bağında iştirak etmir, NH 2 -qrup, N-kinets. Proliferativ bocidə sərbəst şəkildə inkişaf edir, müəyyən edilmiş peptid əlaqəsində iştirak etmir, HOOS-qrup, ce - S-kinetlər. N-kinets lanceuge üçün götürülür, amin turşusu qalıqlarının nömrələnməsi özü yenisindən başlayır:
İnsulinin amin turşusu ardıcıllığı F. Senger (Kembric Universiteti) tərəfindən yaradılmışdır. Bu zülal iki polipeptid lansdan ibarətdir. Bir lanset 21 amin turşusu qalığından, digər lanset 30-dan ibarətdir. Lansetlər iki disulfid ləkəsi ilə bağlanır (şək. 6).
düyü. 6. İnsan insulininin ilkin quruluşu
On il (1944 - 1954) qiєї strukturunun deşifrə edilməsinə sərf olundu. Bu saatda, ilkin struktur zəngin ağlara təyin edildi, avtomatlaşdırma prosesi təyin edildi və əvvəlkilər üçün ciddi problem deyildi.
Dəri zülalının ilkin strukturu haqqında məlumat gendə kodlaşdırılır (DNT molekulunun dilanasiyası) və transkripsiya (mRNT haqqında məlumatın yenidən yazılması) və tərcümə (polipeptid lansetinin sintezi) zamanı həyata keçirilir. Cym ilə əlaqədə, zülalın əsas strukturu da genin digər strukturunun arxasına daxil edilə bilər.
Homoloji zülalların ilkin strukturuna əsaslanaraq növlərin taksonomik sporidliyi haqqında nəticə çıxarmaq olar. Homoloji zülallardan əvvəl müxtəlif növlərdə eyni funksiyaları yerinə yetirən zülallar var. Belə zülallar oxşar amin turşusu ardıcıllığına malik ola bilər. Məsələn, sitokrom 3 zülalı 12500-ə yaxın mövcud olan ən yüksək molekulyar çəkiyə malikdir və 100-ə yaxın amin turşusu qalıqlarını ehtiva edir. İki növün sitoxrom H-nin ilkin strukturunda olan fərqlər növlər arasındakı filogenetik fərqlərlə mütənasibdir. Beləliklə, atların və çiskinlərin 3-cü sitoxromları 48 amin turşusu qalıqlarında olur;
ikinci dərəcəli quruluş
Zülalın ikincil strukturu peptid qrupları arasında su bağlarının qurulması yolu ilə formalaşır. İkinci dərəcəli quruluşun iki növü var: α-spiral və β-struktur (və ya qatlanan top). Zülallarda ikincil quruluş yaratmayan polipeptid lansetinin hüceyrələri də ola bilər.
α-Spiral yay əmələ gətirir. α-heliksi formalaşdırarkən, dəri peptid qrupunun turşu atomu lans boyunca dördüncü NH-qrupunun su atomu ilə su əlaqəsi yaradır:
Əhəmiyyətli zehniyyət quruluşunu verən sulu bağları olan dekilkoma spiralının irəliləyən spiralindən bir spiral örtükdən ibarət dəri sarğısı. α-spiral aşağıdakı xüsusiyyətlərə malikdir: spiralın diametri 0,5 nm, spiralın uzunluğu 0,54 nm və hər dönüşdə 3,6 amin turşusu artıqlığı var (Şəkil 7).
düyü. 7. Xüsusiyyətləri əks etdirən a-spiral modeli
Amin turşularının zəncir radikalları birbaşa spiralda adlandırılır (şəkil 8).
düyü. 8. Model -bioloji radikalların yayılmasının genişliyini əks etdirən spiral
Təbii L-amin turşularından həm sağ, həm də sol-spiral induksiya edilə bilər. Təbii zülalların əksəriyyəti sağ spiral ilə xarakterizə olunur. Üç D-amin turşusu da sol və sağ sarmal adlandırıla bilər. D- və L-amin turşusu yataqlarının cəmindən əmələ gələn polipeptid lanset spiral yaratmaq iqtidarında deyil.
Deyakі amin turşusu artıqlığı α-heliks pereshkodzhayut. Məsələn, lansiugedə sprat müsbət və ya mənfi yüklü amin turşusu çöküntüləri ilə qarışdırılsa da, belə bir lövhə eyni vaxtda yüklənmiş radikalların qarşılıqlı şəkildə sərbəst buraxılması ilə α-spiral quruluşu qəbul etmir. Böyük fərqlər yarada bilən amin turşusu qalıqlarının spirallərini asanlıqla həll edin. α-sarmal birləşməsinə keçid, artıq prolin olan polipeptid lanseletində də özünü göstərir (şək. 9). Azot atomlarında prolin həddindən artıqdır ki, bu da bir atom su ilə deyil, başqa bir amin turşusu ilə peptid əlaqəsi yaradır.
düyü. 9. Artıq prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptid lansetinin anbarına daxil olan prolin artıqlığına daxili lanceolat su əlaqəsini qurmaq mümkün deyil. Bundan əlavə, prolindəki azot atomu qalın halqanın anbarına qədər daxil ola bilər ki, bu da N-C bağının ətrafına sarılmağı və spiral təşkil etməyi qeyri-mümkün edir.
Crim α-sarmalları digər spiral növlərini təsvir edir. Ancaq üfunət qoxusu nadir hallarda, daha da əhəmiyyətlisi, qısa məsafələrdə olur.
Lansajlarda intihar edən polipeptid fraqmentlərinin peptid qrupları arasında su əlaqələrinin qurulması qəliblənmədən əvvəl həyata keçirilir. β-strukturlar və ya qatlanmış top:
α-spiralın səthində bükülmüş topun ziqzaq formasına malikdir, mən akkordeona bənzəyirəm (şək. 10).
düyü. 10. β-Zülalın strukturu
Topların paralel və anti-paralel qatlama hissələrini ayırın. Polipeptid lansetinin bölmələri arasında paralel β-strukturlar qurulur, bunlardan birbaşa qaçınılır:
Polipeptid lansetinin protistal düz xətləri arasında antiparalel β-strukturlar qurulur:
β-strukturlar iki polipeptid lanset arasında az və ya çox əmələ gələ bilər:
Bəzi zülalların anbarlarında ikincil quruluş yalnız α-sarmal ilə, digərlərində - yalnız β-strukturlarla (paralel və ya antiparalel və ya digərləri), digərlərində α-spirallaşma sırası ilə təmsil oluna bilər. mövcud olmaq və β -strukturlar.
Tretinna quruluşu
Zəngin zülallarda ikinci dərəcəli təşkil olunmuş strukturlar (α-spirallar, -strukturlar) oxuma qaydasında yığcam qlobulu yandırır. Qlobular zülalların geniş təşkili üçüncü quruluşla əlaqələndirilir. Beləliklə, tretin quruluşu vəhşi təbiətdə polipeptid lansetinin zibilinin cüzi artımını xarakterizə edir. Yaranmış üçüncü strukturlar ion və su bağlarında, hidrofobik qarşılıqlı təsirlərdə, van der Waals qüvvələrində iştirak edir. Disulfid yamaqlarının üçüncü strukturunu sabitləşdirin.
Zülalların tretinna quruluşu onların amin turşusu ardıcıllığı ilə bağlıdır. Kalıplanmış zaman, link amin turşuları ilə birləşdirilə bilər, əhəmiyyətli bir məsafədə polipeptid lansetinə qarışdırılır. Pərakəndə zülallarda, amin turşularının qütb radikalları, bir qayda olaraq, zülal molekullarının səthində yerləşir və daha sonra, molekulun ortasında, hidrofobik radikallar qlobulun ortasında yığcam şəkildə yığılmış görünür və onları təşkil edir. hidrofobik hüceyrələr.
Ninі tretinna strukturu bagatioh blіlkіv daxil. Gəlin iki nümunəyə nəzər salaq.
Mioqlobin
Mioqlobin 16700 köməkçi maddədən olan turş bağlayıcı zülaldır. Onun funksiyası m'yazahda turş saxlamaqdır. Bu molekulda 153 amin turşusu qalığından ibarət bir polipeptid lansası və turşu bağlanmasında mühüm rol oynayan bir hemoqrup var.
Mioqlobinin nəhəng təşkili Con Kendrü və onun həmkarlarının robotları tərəfindən dayandırıldı (şək. 11). Bu zülalın molekulunda 8 α-spiral hüceyrə var ki, bu da çox vaxt bütün amin turşusu qalıqlarının 80%-ni təşkil edir. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Şəkil 11. Mioqlobinin tretin quruluşu
Ribonukleaza
Ribonukleaz qlobulyar zülaldır. O, RNT-nin parçalanmasını kataliz edən bir ferment olan dərialtı təbəqənin klitinləri tərəfindən ifraz olunur. Mioqlobinin səthində ribonukleaza molekulu çox az α-spiral hüceyrələrə malik ola bilər və β-konformasiyada olan çoxlu sayda seqmentləri ehtiva edə bilər. Zülalın üçüncü strukturunun minerallığı 4 disulfid bağı ilə verilir.
Dördüncü quruluş
Bir çox zülal, su və ion bağlarının, hidrofobik qarşılıqlı təsirlərin köməyi ilə eyni vaxtda birləşən ikinci və üçüncü strukturların oxunmasına səbəb olan desillərdən, iki və ya daha çox protein alt bölmələrindən və ya molekullardan ibarətdir. van der Waals qüvvələri. Zülal molekullarının belə bir təşkilatı dörddəbir strukturu, və zülalların özləri adlanır oliqomirnimi. Okrema alt bölməsi və ya zülal molekulu oliqomerik zülalın anbarında deyilir. protomir.
Oliqomerik zülallarda protomerlərin sayı geniş şəkildə dəyişə bilər. Məsələn, kreatinkinaz 2 protomerdən, hemoglobin - 4 protomerdən, E.coli RNT polimerazadan - RNT sintezinə cavabdeh olan fermentdən - 5 protomerdən, piruvat dehidrogenaz kompleksindən - 72 protomerdən ibarətdir. Bir zülal və iki protomer, biri dimer, biri tetramer, altısı isə heksamer adlanır (şəkil 12). Çox vaxt oliqomerik zülalın molekulunda 2 və ya 4 protomer olur. Oliqomerik zülalın anbarına eyni və ya fərqli protomerlər daxil ola bilər. İki eyni prototip zülal anbarına daxil olarsa, o zaman - homodimer, fərq kimi - heterodimer.
düyü. 12. Oliqomer zülallar
Hemoqlobin molekulunun təşkilinə baxaq. Hemoqlobinin əsas funksiyası turşunun ağciyərlərdən toxumalara və qan dövranından karbon dioksidi daşımaqdır. Bu molekul (şək. 13) iki müxtəlif tipli dörd polipeptid nizəsindən – iki α-lans və iki β-lans və hemdən ibarətdir. Hemoqlobin miyoqlobinlə mübahisəli bir proteindir. Mioqlobinin ikinci və üçüncü strukturları və hemoglobinin protomerləri oxşardır. Hemoqlobin, yak və miyoqlobin üçün dəri protomeri, polipeptid lanceletinin 8-spirallaşdırılmış quzuları. Bu zaman qeyd etmək lazımdır ki, mioqlobinin və hemoglobinin protomerinin ilkin strukturlarında 24-dən az amin turşusu qalıqları eynidir. Bundan sonra, ilkin quruluşa əhəmiyyətli dərəcədə baxan zülallar, geniş bir quruluşa bənzər və qalibiyyətli oxşar funksiyaları yerinə yetirə bilər.
düyü. 13. Hemoqlobinin quruluşu
Pid ikinci dərəcəli quruluş zülal polipeptid lansetinin konfiqurasiyasına təsir edə bilər, tobto. polipeptid lansetin spiral halına salınması, bükülməsi (qatlanması, qablaşdırılması) üsulu və ya fərqli bir konformasiya. Bu proses xaotik deyil, tədricən gedir zülalın ilkin strukturunda qoyulan proqram. Struktur dəyişiklikləri və eksperimental məlumatları göstərən polipeptid lanslarının iki əsas konfiqurasiyasının ətraflı təsviri:
- a-spirallar,
- β strukturları.
Qlobulyar zülalların ən vacib növü nəzərə alınır a- Spiral. Polipeptid lansetinin bükülməsi təbii zülalların L-amin turşusu anbarı tərəfindən təyin olunan ilin oxunu (sağ əlli sarmal) izləyir.
Tələsik güc vinil a-spirallarda (kimi və β-strukturlar) β zdatnіst amin turşularının su bağlarının həllinə.
A-sarmalların strukturu aydındır aşağı müntəzəmlik:
- Spiralın dəri qıvrımına (croc) 3,6 amin turşusu qalıqları düşür.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) hər növbədə 0,54 nm-ə çatır, lakin bir amin turşusunda artıqlıq 0,15 nm düşür.
- Spiralın dönüşü 26°-dir, spiralın 5 növbəsindən sonra (18 amin turşusu qalığı) polipeptid lansetinin struktur konfiqurasiyası təkrarlanır. Tse o deməkdir ki, a-sarmal quruluşun təkrarlanma müddəti (və ya eyniliyi) 2,7 nm olur.
Polipeptid mızraklarının konfiqurasiyasının ikinci növü, saç dələlərində, tikişlərdə, m'yazyv və digər fibrilyar dələlərdə təzahürlər, adının silinməsi β strukturları. Bu halda, paralel və ya daha tez-tez anti-paralel, zehni olaraq bükülmüş iki və ya daha çox xətti polipeptid lansetləri, şirəli lanceolatların -NH- və -CO-qrupları arasında illik su əlaqələri ilə bağlanır, quruluşunu təmin edir. anbar növü.
Polipeptid lanslarının β-strukturunun sxematik təsviri.
Təbiətdə zülallar, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukturları mövcuddur. Bu cür zülalların tipik bir hissəsidir kollagen- insan və canlıların bədənində sağlam toxumanın əsas kütləsinə çevrilən fibrilyar protein.
X-şüalarının difraksiya analizi üsullarından istifadə edərək, ikinci və üçüncü strukturlar arasında aralıq kimi görünən zülal molekulunun daha iki bərabər struktur təşkili haqqında nəticəyə gəldik. Tse belə adlanır ikinci dərəcəli strukturlar və struktur sahələr.
İkinci dərəcəli strukturlarözlərinin ikincil strukturunu təşkil edən və termodinamik və ya kinetik sabitliyi nəticəsində aktiv zülallarda həll olan polipeptid lanslarının aqreqatlarıdır. Beləliklə, qlobulyar zülallarda ikiqat (βхβ)-elementlər (iki paralel β-nizə ilə təmsil olunur, x seqmenti ilə bağlanır), βaβaβ-elementlər (iki α-sarmal seqmenti ilə təmsil olunur, üçlü arasında paralel β-nizələrlə daxil edilir) ) və içərisində.
Budov kürəcikli protein sahəsi (flavodoksin) (A. A. Boldirevim üçün)
Domen- Bu, polipeptid nizəsinin ortasında yerləşən yığcam qlobulyar struktur vahididir. Domenlər zülal molekulunun ortasındakı ağcaqanad kimi boşluqlarla birləşdirilmiş müstəqil kompakt qlobulyar struktur vahidlərə (zsidnya) və funksiyalarına görə dəyişə bilər.
Zülalın ikinci dərəcəli quruluşu- peptid qruplarının aralarında qurulmuş su əlaqələri ilə qarşılıqlı təsiri ilə polipeptid lansetinin kompakt bir quruluşa salınması üsulu.
Peptid qrupları arasında ən çox sayda bağ ilə uyğunlaşma qəbul etmək üçün viklikan peptidinin ikincil strukturunun formalaşması. İkinci dərəcəli quruluşun növü peptid bağının sabitliyi, mərkəzi karbon atomu ilə peptid qrupunun karbon atomu arasındakı əlaqənin kövrəkliyi, amin turşusu radikalının ölçüsü ilə müəyyən edilir. İlin amin turşusu ardıcıllığı ilə hər şey bir anda təyin edildi, zülalın sinqal konfiqurasiyasına gətirildi.
İkinci dərəcəli quruluşun iki mümkün variantını görürük: "ip" görünüşündə - α-spiral(α-struktur) və "akkordeon" kimi görünür - β-qat top(β-struktur). Bir dələdə, bir qayda olaraq, bir saatda təhqiredici strukturlar var, lakin fərqli bir payda spіvvіdnosnі. Qlobulyar zülallarda α-sarmal, fibrilyar zülallarda β-struktur üstünlük təşkil edir.
İkinci dərəcəli struktur oturur yalnız su kontaktlarının iştirakı üçün peptid qrupları arasında: bir qrupun oksigen atomu digərinin su atomu ilə reaksiyaya girir, eyni zamanda başqa bir peptid qrupunun turşusu üçüncünün suyu ilə bir-bir bağlanır.
α-Spiral
Quruluş kömək istəyən sağ əlli spiralə verilir vodnevih zv'yazkіv mizh peptid qrupları 1-ci və 4-cü, 4-cü və 7-ci, 7-ci və 10-cu və s. amin turşularının artıqlığı.
Kalıplama spirallarının dəyişdirilməsi prolin və hidroksiprolin, öz siklik quruluşu ilə lanceug, її primus vigin, məsələn, kollagenin "sınığı" deməkdir.
Sarmal dönüş hündürlüyü 0,54 nm olur və 3,6 amin turşusu artıqlığını göstərir, 5 son dönüş 18 amin turşusu əlavə edir və 2,7 nm tutur.
β-Qatlanan top
Bu şəkildə zülal molekulu "ilan" kimi yatır, məsafədə lanseletin budaqları bu və ya digərinin yaxınlığında görünür. Nəticədə, zülallı lansetin uzaq amin turşularından əvvəl peptid qrupları su bağlarının köməyi ilə qarşılıqlı əlaqədə idi.
İlkin quruluşa daha kompakt şəkildə uyğunlaşdırılmış, peptid qruplarının hər hansı bir asılılığı ilə aralarında qurulmuş su əlaqələri ilə.
Sincabın görünən ipə və akkordeona qoyulması
Belə strukturların iki növü var ipin gözü qarşısında dələni qoymaqі akkordeonun gözü qarşısında.
Peptid qrupları arasında ən çox sayda bağ ilə uyğunlaşma qəbul etmək üçün viklikan peptidinin ikincil strukturunun formalaşması. İkinci dərəcəli quruluşun növü peptid bağının sabitliyi, mərkəzi karbon atomu ilə peptid qrupunun karbon atomu arasındakı əlaqənin kövrəkliyi, amin turşusu radikalının ölçüsü ilə müəyyən edilir.
İlin amin turşusu ardıcıllığı ilə hər şey bir anda təyin edildi, zülalın sinqal konfiqurasiyasına gətirildi.
İkinci dərəcəli quruluşun iki mümkün variantını görə bilərsiniz: α-sarmal (α-struktur) və β-qatlanmış top (β-struktur). Bir zülalda, bir qayda olaraq, hücum strukturları var, lakin birləşmənin fərqli bir payında. Qlobulyar zülallarda α-sarmal, fibrilyar zülallarda β-struktur üstünlük təşkil edir.
Kalıplanmış ikinci dərəcəli strukturlarda su bağlarının taleyi.
İkinci dərəcəli quruluş yalnız peptid qrupları arasındakı su əlaqələrinin iştirakı ilə qurulur: bir qrupun turşu atomu digərinin su atomu ilə reaksiya verir, eyni zamanda başqa bir peptid qrupunun turşusu üçüncünün suyu ilə əlaqələndirilir.
α-Spiral
Görünən α-heliksdə zülalın salınması.
Quruluş, 1 və 4, 4 və 7, 7 və 10-cu peptid qrupları və s. amin turşularının artıqlığı arasında əlavə su əlaqələri üçün qurulan sağ əlli bir sarmalda verilmişdir.
Spiralın əmələ gəlməsi prolin və hidroksiprolin tərəfindən dəyişdirilir, bu da öz quruluşu ilə lansetin "sınığını", onun kəskin görünüşünü yaradır.
Sarmal dönüş hündürlüyü 0,54 nm olur və 3,6 amin turşusu artıqlığını göstərir, 5 son dönüş 18 amin turşusu əlavə edir və 2,7 nm tutur.
β-Qatlanan top
β-qatlanmış topun yanında zülalın qoyulması.
Bu üsulda zülal molekulunun döşənməsi "ilan" kimi yatır, məsafədə lanceletin budaqları bir-birinə yaxın görünür. Nəticədə, zülallı lansetin uzaq amin turşularından əvvəl peptid qrupları su bağlarının köməyi ilə qarşılıqlı əlaqədə idi.
