Primarna struktura proteina naziva se linearno polipeptidno lance aminokiselina povezanih peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija mjera strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju kovalentne peptidne veze između α-amino grupe jedne amino kiseline i α-karboksilne grupe druge amino kiseline.
Iako u uspostavljenoj peptidnoj vezi učestvuje uloga imino grupe prolina ili hidroksiprolina, manje je vjerovatno
Kada se u ćelijama uspostave peptidne veze, na klipu se aktivira karboksilna grupa jedne aminokiseline, a zatim se spaja sa amino grupom druge. Približno na isti način se izvodi laboratorijska sinteza polipeptida.
Peptidna veza je fragment polipeptidnog lanceta, koji se ponavlja. Ima nekoliko karakteristika, tako da one doprinose ne samo obliku primarne strukture, već i pravoj organizaciji polipeptidnog koplja:
· Koplanarnost - svi atomi koji ulaze u peptidnu grupu nalaze se u istoj ravni;
· Zdatníst ísnuvati u dva rezonantna oblika (keto-ili enol formí);
· transpozicija posrednika u sto-sovno C-N-link;
· Zdravlje prije uspostavljanja vodenih veza, štaviše, peptidne grupe kože mogu uspostaviti dvije vodene veze sa manjim grupama, uključujući i peptidne grupe.
Vignatok za formiranje peptidnih grupa za učešće amino grupe prolina ili hidroksiprolina. Smrad zgrade čini samo jedno vodeno zvono (prekrasno). Tse utičeê na oblikovanje sekundarne strukture proteina. Polipeptidno koplje na udaljenosti, gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, lako se savija, koje ne nestaje, takoreći, drugim vodenim zvukom.
šema odobrenja tripeptida:
Jednakoprostorna organizacija proteina: sekundarna struktura proteina: razumijevanje α-heliksa i β-fold lopte. Tretinska struktura proteina: razumijevanje prirodnog proteina i denaturacije proteina. Kvaternarna struktura proteina sa hemoglobinom.
Sekundarna struktura proteina. Pod sekundarnom strukturom proteina podrazumeva se način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Prema konfiguraciji, vide se sljedeći elementi sekundarne strukture: α - spiralno to β - Preklopljena lopta.
budovi model α-spirale, schovouê svu moć peptidne veze, prekinuli su L. Pauling i R. Corey (1949. - 1951. str.).
Za bebu 3 A prikazan dijagram α -spirale, koje daju informacije o glavnim parametrima α -spirala na način da su zavoji spirale pravilni, pa spiralna konfiguracija ima simetriju zavrtnja (sl. 3, b). na kožnoj omči α -helike dodaju 3,6 aminokiselinskih ostataka. Vídstan mízh zavojnice ili krokodilske spirale postaju 0,54 nm, rez zavojnice se podiže na 26 °. Formiranje i grundiranje α - uočena je spiralna konfiguracija za rachunok vodenih ligamenata, koji se uspostavljaju između peptidnih grupa kože n th ta ( P+ 3)-ti višak aminokiselina. Iako je energija vodenih veza mala, broj njih je velik da proizvedu značajan energetski efekat, nakon čega α -Spiralna konfiguracija za završetak linije. Bichni radikali aminokiselinskih ostataka ne preuzimaju sudbinu pidtrimtsí α - spiralna konfiguracija, tako da su svi ostaci aminokiselina unutra α - Spirale su jednake.
U prirodnim proteinima, manje je vjerovatno da će biti dešnjaci α - Spirale.
β-Sklopiva lopta- Još jedan element sekundarne strukture. Na vídmínu víd α - spirale β - Lopta za preklapanje je linearna, nije u obliku smicanja (slika 4). Linearna struktura je smanjena zbog formiranja vodenih veza između peptidnih grupa, koje se nalaze na različitim parcelama polipeptidne lance. Qi parcela je blizu vodene linije između C = O i HN - grupa (0,272 nm).
Rice. 4. Šematska slika β
- presavijena lopta (strelice pokazuju
o polipeptidu lanciug direktno)
Rice. 3. Šema ( A) taj model ( b) α - spirale
Sekundarna struktura proteina se smatra primarnom. Ostaci aminokiselina iz raznih svetskih zgrada do usvajanja vodenih veza, ce i prelivanja u rezoluciju α -spirali ili β -Shari. Alanin, glutaminska kiselina, glutamin, leucin, lizin, metionin i histidin navedeni su ispred spiralnih aminokiselina. Ako je proteinski fragment formiran od strane glavnog ranga od prekomjerno iskorištenih depozita više aminokiselina, tada će se formirati na ovoj podjeli α - Spirala. Valin, izoleucin, treonin, tirozin i fenilalanin β - Kuglice od polipeptida lanciug. Za poremećene strukture krive su polipeptidne lance, dekoncentracija aminokiselinskih ostataka kao što su glicin, serin, asparaginska kiselina, asparagin, prolin.
Na bogatim proteinima jedan sat ê i α -spirali, to β -Shari. Dio spiralne konfiguracije u različitim proteinima je različit. Dakle, m'yazov protein paramiozin je 100% spiraliziran; visok udio spiralne konfiguracije u mioglobinu i hemoglobinu (75%). Navpak, u tripsinu i ribonukleazi, značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferni β -strukture. Proteini potpornog tkiva - keratin (protein kose), kolagen (protein kože i tetiva) - mogu β - Konfiguracija polipeptidnih lanceta.
Tretinska struktura proteina. Tretinozna struktura proteina je način polaganja polipeptidne lancete na otvorenom prostoru. Da bi proteini dodali snagu ovoj funkcionalnoj moći, polipeptidna lanceta je kriva za pjevanje lutanja po otvorenom prostoru, formirajući funkcionalno aktivnu strukturu. Takva struktura se zove native. Bez obzira na veličinu broja teoretski mogućih prostranih struktura za dati polipeptidni lancet, unos proteina se može svesti na uspostavljanje jedne nativne konfiguracije.
Stabiliziraju tretinoznu strukturu proteina na intermodalni način, što je posljedica povremenih radikala aminokiselinskih ostataka u različitim polipeptidnim lanceolatnim vrstama. Qi vzaêmodíí̈ se može podijeliti na jake i slabe.
Kovalentne veze između atoma velike količine cisteina se vide do jake međuzavisnosti, koje stoje na različitim mjestima polipeptidne lancete. Inače, takve veze se nazivaju disulfidni mostovi; Uspostavljanje disulfidnog mosta može se predstaviti na sljedeći način:
Krema od kovalentnih veza je tretinozna struktura proteinske molekule podržana slabim interakcijama, koje se na svoj način dijele na polaritete i nepolarne.
Prije polarnih interakcija mogu se vidjeti veze jona i vode. Interakcije se rastvaraju u kontaktu pozitivno nabijenih grupa toksičnih radikala sa lizinom, argininom, histidinom i negativno nabijenim COOH grupama asparaginske i glutaminske kiseline. Veze vode nastaju zbog funkcionalnih grupa toksičnih radikala i ostataka aminokiselina.
Nepolarne ili van der Waalsove interakcije između ugljikohidratnih radikala ostataka aminokiselina za formiranje kalupa hidrofobno jezgro (podebljane kapi) u sredini proteinske globule, jer radikali ugljikohidrata da se izgube u vodi. Što je više nepolarnih aminokiselina u skladištu proteina, to je veća uloga u oblikovanju tercijarne strukture van der Waalsovih veza.
Numeričke veze između viška aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinskog molekula (slika 5).
Rice. 5. Tipi zv'yazkív, scho pídtrimuyut tretinnuyu strukturu proteina:
A- disulfidna magla; b - ionny zv'azok; c, g - vodene veze;
d - van der Waalsove veze
Tretinna struktura okremo uzeti protein je jedinstvena, jedinstvena kao i njena primarna struktura. Samo pravi prostor za polaganje proteina kako bi bio aktivan. Različita oštećenja tercijarne strukture dovode do promjene snage proteina i gubitka biološke aktivnosti.
Kvartarna struktura proteina. Proteini molekulske težine preko 100 kDa 1 nastaju, po pravilu, iz većeg broja polipeptidnih lanceta male molekulske težine. Struktura, koja se sastoji od jednog broja polipeptidnih lanceta, koji zauzimaju strogo fiksiran položaj, jedan po jedan, zbog čega protein ima istu aktivnost, naziva se četvrt struktura proteina. Protein, koji ima četvrtastu strukturu, naziva se epimolekula ili multimer , i skladišta yogo polipeptida lanciugs - vodpovidno podjedinice ili protomiri . Karakteristična snaga bijelaca sa četvrtastom strukturom je onih koji nemaju biološku aktivnost.
Uočena je stabilizacija kvaternarne strukture proteina zbog polarnih interakcija između bičnih radikala aminokiselinskih ostataka, lokaliziranih na površini podjedinica. Takav međusobni modalitet je od suštinskog značaja za podjedinicu kao organizovani kompleks. Dileri podjedinica, među kojima su u interakciji, nazivaju se kontakt maidanima.
Klasična guza proteina, koja ima četvrtinu strukture, je hemoglobin. Molekul hemoglobina molekulske mase 68.000 Ovo je zbir četiri podjedinice dva različita tipa. α і β / α - Podjedinica se sastoji od viška 141 aminokiseline, a β - iz 146. Tretinska struktura α - І β -podjedinica je slična svojoj molekularnoj težini (17.000 So). Podjedinica kože za osvetu protetičkoj grupi dragulj . Krhotine hema u drugim proteinima (citokrom, mioglobin) će se pojaviti dalje, iako možemo ukratko raspravljati o strukturi tih proteina (slika 6). Hem je grupisan u sklopivi komplanarni ciklični sistem, koji se formira od centralnog atoma, koji uspostavlja koordinacionu vezu sa chotirmom sa viškom pirola dobijenog iz metanskih mrlja (= CH -). U hemoglobinu se zvuk mijenja na oksidacijskoj stanici (2+).
Chotiri podjedinica - dva α i dva β - spojiti u jedinstvenu strukturu u takvom rangu da α - kontakt samo sa podjedinicom β -podjedinice i navpaki (slika 7).
Rice. 6. Struktura hem hemoglobina
Rice. 7. Šematski prikaz četvrtine strukture hemoglobina:
Fe - hem u hemoglobin
Kao što se može vidjeti iz male 7, jedan molekul hemoglobina može nositi 4 molekula kiseline. Í vezu i slobodu kiselosti prate konformacijske promjene u strukturi α - І β - podjedinice hemoglobina i njihovo međusobno širenje u epimolekulama Ovu činjenicu treba napomenuti kod onih da četvrtina struktura proteina nije apsolutno čvrsta.
Slične informacije.
vodena zvona i zviždaljke
Odvojeni a-heliks, b-struktura (klap).
Struktura α-spirale bula predložena Paulingі Corey
kolagen
b-struktura
Rice. 2.3. b-struktura
Struktura maja ravnog oblika paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura
supercoil. protofibril mikrofibrili 10 nm u prečniku.
bombyx mori fibroin
Poremećena konformacija.
Sekundarna struktura.
GLEDAJ NAPRIJED:
STRUKTURNA ORGANIZACIJA BILKIV
Donesene su 4 osnove strukturne organizacije proteinskog molekula.
Primarna struktura proteina– sekvenca viška aminokiselina u polipeptidnom lanceusu. Proteini okremi aminokiselina su vezani jedan po jedan peptidne veze, što je posljedica interakcije a-karboksilnih i a-amino grupa aminokiselina
Za cijeli sat dešifrovana je primarna struktura desetina hiljada različitih proteina. Za određivanje primarne strukture proteina, metodom hidrolize određuje se skladište aminokiselina. Zatim utvrđujemo hemijsku prirodu terminalnih aminokiselina. Sljedeći korak je određivanje redoslijeda aminokiselina u polipeptidnoj koplji. Za ovaj vicorist, selektivna chastkovy (hemijska i enzimska) hidroliza. Moguće je proučavati analizu rendgenske difrakcije, kao i podatke o komplementarnoj nukleotidnoj sekvenci DNK.
Sekundarna struktura proteina- Konfiguracija polipeptidne lancete, tobto. metoda pakovanja polipeptidne lancete u jednoj konformaciji. Proces se ne odvija haotično, već postepeno do programa koji su postavljeni u primarnoj strukturi.
Stabilnost sekundarne strukture uglavnom se osigurava vodnim vezama;
Razmatra se najvažniji tip globularnih proteina a-spirala. Uvrtanje polipeptidne lancete prati strelicu godine. Za proteine kože, karakterističan korak spiralizacije. Na primjer, lanceri su spiralizirani hemoglobinom za 75%, zatim pepsinom za 30%.
Vrsta konfiguracije polipeptidnih lanceta, otkrivena u proteinima kose, šava, m'yazyv, izostavljajući naziv b-strukture.
Segmenti peptidne lancete smotani su u jednu loptu, čineći figuru, sličnu listu presavijenoj u harmoniku. Lopta može biti dva ili dva ili veliki broj peptidnih koplja.
U prirodi se koriste proteini koji ne pokazuju β- ili a-strukture, na primjer, kolagen je fibrilarni protein, koji postaje glavna masa zdravog tkiva u tijelu ljudi i bića.
Tretinska struktura proteina- Ekspanzivna orijentacija polipeptidnog heliksa ili metoda polaganja polipeptidne lancete u opsesiju pjevanja. Prvi protein čija je tercijarna struktura utvrđena rendgenskom difrakcijskom analizom - mioglobin kita spermatozoida (slika 2).
U stabilizaciji prostorne strukture proteina, krema kovalentnih veza, glavnu ulogu imaju nekovalentne veze (voda, elektrostatičke interakcije naelektrisanih grupa, intermolekularne van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije).
Prema novijim nalazima, tretinozna struktura proteina nakon završetka njegove sinteze nastaje spontano. Glavna destruktivna sila je interakcija radikala u aminokiselinama s molekulima vode. Kod kojih su nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina upleteni u sredinu proteinske molekule, a polarni radikali su orijentisani na dnu vode. Proces oblikovanja prirodne strukture prostora polipeptidne lancete naziva se preklapanje. Iz klitina su viđeni proteini, imenovani chaperones. Pong preuzima sudbinu preklapanja. Opisano je više iscrpljujućih bolesti osobe čiji je razvoj povezan s oštećenjima uslijed mutacija u procesu savijanja (pigmentoza, fibroza itd.).
Metodama rendgenske difrakcijske analize otkrivena je osnova strukturne organizacije proteinske molekule, koja je posrednik između sekundarnih i tercijalnih struktura. Domain- Ce kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja (slika 3). Postoji mnogo proteina (na primjer, imunoglobulina) koji su formirani različitim strukturama i funkcijama domena koje su kodirane različitim genima.
Sve biološke moći bijelaca povezane su sa štednjom njihove tercijarne strukture, kako ih oni nazivaju native. Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: moguće je obrnuti kretanje dijelova peptidnog udjela. Ove promjene ne remete cjelokupnu konformaciju molekula. Na konformaciju proteinske molekule dodajte pH medija, ionsku snagu razlike i interakciju sa ostalim šupljinama. Be-yakí díí̈, scho dovode do uništenja prirodne konformacije molekula, praćeni su djelimičnim ili novim dodatkom proteina yogo biološkog autoriteta.
Kvartarna struktura proteina- način polaganja u prostor nekoliko polipeptidnih lanceta, koji će imati istu prvobitnu primarnu, sekundarnu ili tercijarnu strukturu, oblikovanje jedne strukturne i funkcionalne kombinacije makromolekularne svjetlosti.
Molekul proteina, koji se sastoji od niza polipeptidnih lanceta, naziva se oligomer, i kožno koplje, za ulazak prije novog. protomir. Oligomerni proteini se često formiraju iz uparenog broja protomera, na primjer, molekul hemoglobina se sastoji od dva a- i dva b-polipeptidna lanceta (slika 4).
Kvartarna struktura može biti blizu 5% proteina, uključujući hemoglobin, imunoglobuline. Podjedinica budov snaga u bogatim enzimima.
Proteinski molekuli, koji ulaze u skladište proteina sa četvrtastom strukturom, talože se na ribozomima tek nakon završene sinteze, uspostavljaju potpunu supramolekularnu strukturu. Biološka aktivnost proteina se povećava samo kada se kombinuju protomeri, koji ulaze u prvo skladište. U stabilizaciji kvartarne strukture zahvatite sudbinu istih tipova interakcija kao i kod stabilizacije tercijarnog.
Deyakí doslidniki prepoznaju osnovu petog nivoa strukturne organizacije proteina. Tse metaboloni polifunkcionalni makromolekularni kompleksi različitih enzima koji katalizuju cijeli put transformacije do supstrata (sintetaze viših masnih kiselina, kompleks piruvat dehidrogenaze, dihalni lanciug).
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Pošto je primarna struktura genetski određena, formiranje sekundarne strukture može se odrediti izlaskom polipeptidnog lanceta ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizuje vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-grupa peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu neuređenu konformaciju (klap).
Struktura α-spirale bula predložena Paulingі Corey(1951). Raznovrsna sekundarna struktura proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala (slika 2.2). α-heliks je struktura nalik na lanac, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a aminokiselinski radikali se nazivaju. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i potvrđuju između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim koricama, višak aminokiselina učestvuje u oblikovanju dvije vodene veze.
Rice. 2.2. Struktura je spiralna.
Višak od 3,6 aminokiselina pada na jedan okret spirale, 0,54 nm spirale, 0,15 nm otpada na jedan višak aminokiseline. Rez na spiralu 26°. Period pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijanje spirale duž strelice godine. Konverzija a-heliksa prolina, aminokiselina iz punjenja i masnih radikala (elektrostatička i mehanička tranzicija).
Drugi oblik spirale je prisutan u kolagen . U organizmima, kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnog proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasampered, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u kožnoj zavojnici, više od nadstrešnice obložene α-heliksom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostavljanje vodenih mjesta ovdje nije moguće. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, otprilike 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline se apsorbiraju nakon biosinteze kolagena putem post-translacijske modifikacije. U strukturi kolagena gli-X-Y triplet se stalno ponavlja, a X poziciju često zauzima prolin, a Y često zauzima hidroksilizin. Dozvolite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, uvrnute tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći višak se pojavljuje u centru, gdje je manje vjerovatno da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Dužina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroinski šav (slika 2.3).
Rice. 2.3. b-struktura
Struktura maja ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrdžavije, a ne čvrsto uvijene, kao kod a-heliksa. Područja peptidnih veza su presavijena u prostoru slično jednakim naborima arkush papira.
Sekundarna struktura polipeptida i proteina
Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-grupa peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj pravoj liniji (da bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne lopte raspoređeni su između lančanih radikala druge lopte. Ako se jedno polipeptidno koplje savija i ide paralelno sa sobom, onda antiparalelna b-krista struktura. Vodene veze u b-unakrsnoj strukturi su spojene između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanceta.
Zamjena a-spirala u vjevericama, uvrnute cijeli sat, promjenjive u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobin i hemoglobin, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim himotripsin, praktično dodaju a-heličnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetiva, shkiri), fibroin (prirodni protein šava) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih lanceta.
Pokazalo se da α-spirale mogu biti apsorbirane glu, ala, ley i β-strukturama - met, val, mul; u oblastima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest grupa viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U sredini centra dolazi do povećanja spirala u oba smjera do plohe - tetrapeptida, koji je sastavljen od ekscesa, koji premještaju uspostavljanje ovih spirala. Prilikom oblikovanja β-strukture, ulogu sjemenki imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za formiranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i ostave stvorenja formiraju se od strane glave keratina. Kao komponenta intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. Kod keratina, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-helix. Dva peptidna koplja čine jednog lava supercoil. Supercoiled keratin dimeri kombinuju se u tetramere i agregiraju sa rastvorima protofibril 3 nm u prečniku. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrili 10 nm u prečniku.
Dlake su inducirane od samih takvih fibrila. Dakle, u okrema vlaknu prečnika 20 mikrona, tkaju se milioni fibrila. Keratinska koplja su obrubljena poprečno brojnim disulfidnim vezama, što im daje dodatnu mineralnost. Prilikom hemijskog uvijanja provode se sljedeći procesi: na klipu se disulfidne mrlje utrljaju tiolima, a zatim se za nanošenje dlake zagrije potrebna forma. Kada se zrak oksidira kiselinom, ponovo se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štaviše, same kuglice su presavijene paralelno jedna na drugu, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao iu sklopivim strukturama, bíchní lance aminokiselina su orijentirani okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekul fibroina sadrži tipičan ponovljeni fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju sa spiralnom strukturom nabora, nazivaju se neuređenim.
Sekundarna struktura. Alfa-helikalne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući ansamble. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte supernamotanu α-zavojnicu, u kojoj su dvije α-heliksa jedna po jedna uvrnuta, stvarajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-helikalni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog lanceta, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD+ vezivnoj diobi molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u brojnim enzimima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i glavnim.
Prednji 234567891011121314151617 Advance
GLEDAJ NAPRIJED:
Sekundarna struktura proteina
Peptidna koplja su bijele boje organizirane u sekundarnu strukturu, stabilizirane vodenim vezama. Atom kiseline peptidne grupe kože zadovoljava na istoj vodnoj vezi sa NH-grupom, istu peptidnu vezu. Time se formiraju sljedeće strukture: a-spirala, b-struktura i b-vigin. a-Spirala. Jedna od termodinamički najizdrživijih struktura je desna aspirala. a-heliks, koji predstavlja stabilnu strukturu, u karbonilnoj grupi kože uspostavlja vodenu vezu sa četvrtom NH-grupom duž toka koplja.
Proteini: Sekundarna struktura proteina
U a-helixu, višak 3,6 aminokiselina pada na jedan njen okret, dužina heliksa postaje približno 0,54 nm, a razmak između viška je 0,15 nm. L-amino kiseline mogu koristiti samo desnu a-helix, štoviše, bočni radikali su poređani na stranama ose i imena su obrnuta. U aspirali postoji mogućnost uspostavljanja vodnih veza, pa nije moguće da b-struktura uspostavi vodne veze sa ostalim elementima sekundarne strukture. Kada se uspostavi a-heliks, lance aminokiselina se mogu približiti jedna drugoj, stvarajući hidrofobna ili hidrofilna kompaktna mjesta. Citoziti igraju svoju originalnu ulogu u uspostavljenoj trivimernoj konformaciji proteinske makromolekule, krhotine su posredne za pakovanje a-heliksa u prostranoj strukturi proteina. Spiralna lopta. Broj aspirata u proteinima nije isti i individualne karakteristike makromolekula proteina kože. Za određene proteine, na primjer za mioglobin, a-heliks je osnova strukture, a na primjer, kimotripsin, ne uzrokuje a-spiralizaciju stanica. U prosječnom globularnom proteinu, nivoi spiralizacije su blizu 60-70%. Spiralízovaní dílyanki cherguyutsya s haotičnim zapetljanjima, štoviše, kao rezultat denaturacije, povećava se prijelaz spiralnog zapleta. Spiralizacija polipeptidne lancete za taloženje u obliku depozita aminokiselina, što je neophodno. Tako je negativno nabijena grupa glutaminske kiseline, raspršena u neprekidnoj blizini jedan prema jedan, jače obostrano pogođena, tako da je uspostavljanje vodenih veza u aspiratu jače. Iz istog razloga, spiralizacija lancete je komplikovana kao rezultat bliskog miješanja pozitivno nabijenih kemijskih grupa lizina ili arginina. Razlog je i velika raznolikost radikala aminokiselina, jer je spralizacija polipeptidnog lanceta otežana (serin, treonin, leucin). Najčešći interferirajući faktor u prisustvu a-heliksa je aminokiselina prolin. Osim toga, prolin ne stvara vodene veze unutar lampiona kroz prisustvo vode na atomu dušika. Na ovaj način, u svim slučajevima, ako se prolin uplete u polipeptidno lance, uništava se a-helikalna struktura i uspostavlja se splet abo (b-wigin). b-struktura. Na površini a-spirale, b-struktura je fiksirana iza rahunoka međunarodni vodene veze između postojanih lanceta polipeptidne lancete, kao i unutrašnjih kontakata lancetaste lancete. Ako su redovi usmjereni u jednom smjeru, tada se takva struktura naziva paralelna, ako u suprotnom smjeru, onda antiparalelna. Polipeptidna lanceta u b-strukturi je jako uvijena i možda nije spiralna, već više u obliku cik-cak. Razlika između sucidnih viškova aminokiselina duž ose treba da bude 0,35 nm, tako da su tri veća, niže u a-heliksu, broj ekscesa po zavoju je veći 2. destilacija aminokiselinskih ostataka. Na površini a-heliksa, zasićene vodenim vezama, kožni dio polipeptidne lancete u b-strukturi hidrokrita za primjenu dodatnih vodenih veza. Kaže se da se prenosi i na paralelnu i na antiparalelnu b-strukturu, veza u antiparalelnoj strukturi je stabilnija. Pododjeljak polipeptidne lancete, koji formira b-strukturu, ima tri do sedam aminokiselinskih ostataka, a sama b-struktura se sastoji od 2-6 lanceta, iako njihov broj može biti velik. b-struktura može imati presavijeni oblik, koji se može deponovati u dvostrukim atomima a-ugljika. Površina íí̈ može biti ravna i lijevo uvijena na takav način da se preseče između ivica lansyuga, postajući 20-25o. b-vigin. Globularni proteini mogu imati bogato zaobljen oblik, zbog čega su petlje karakteristične za polipeptidnu lancetu, karakterističan je izgled petlji, cik-cak, ukosnica, a lanceta se može direktno mijenjati na 180°. Ostatak dana može imati b-djevicu. Ova vigina formira ukosnicu za kosu i stabilizuje se jednim vodenim zvukom. Činik, koji prelazi jogo, može biti veliki bični radikal, a to je često razlog za uključivanje najmanjeg viška aminokiseline - glicina. Ova konfiguracija se uvijek pojavljuje na površini proteinske globule, u kojoj B-wigin učestvuje u interakciji sa drugim polipeptidnim lancem. Super sekundarne strukture. Prethodno su L. Pauling i R. Corey pretpostavili, a zatim otkrili supersekundarne strukture proteina. Kao kundak, možete staviti superspiralnu a-spiralu, u duplu spiralu uvijenu u levu superspiralu. Međutim, supernamotane strukture često uključuju i a-helike i b-nabore listova. Í̈x skladište se može prikazati sledećim redosledom: (aa), (ab), (ba) i (bXb). Preostala varijanta su dva paralelna sklopiva dijela listova, između kojih se nalazi statistička lopta (bSb). Spivvídnoshennia između sekundarnih i supersekundarnih struktura može imati visok nivo varijabilnosti i leži u individualnim karakteristikama ovog i drugih proteinskih makromolekula. Domeni se sklapaju ravnopravnom organizacijom sekundarne strukture. Smrad se sastoji od globularnih odstojnika, povezanih jedan po jedan kratkim takozvanim zglobnim odstojnicima polipeptidne lancete. D. Birktoft je bio jedan od prvih koji je opisao organizaciju domena kimotripsina, navodeći prisustvo dva domena u ovom proteinu.
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Pošto je primarna struktura genetski određena, formiranje sekundarne strukture može se odrediti izlaskom polipeptidnog lanceta ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizuje vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-grupa peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu neuređenu konformaciju (klap).
Struktura α-spirale bula predložena Paulingі Corey(1951). Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala.
Konformacija polipeptidnog kolona. Sekundarna struktura polipeptida lanciug
2.2). α-heliks je struktura nalik na lanac, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a aminokiselinski radikali se nazivaju. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i potvrđuju između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim koricama, višak aminokiselina učestvuje u oblikovanju dvije vodene veze.
Rice. 2.2. Struktura je spiralna.
Višak od 3,6 aminokiselina pada na jedan okret spirale, 0,54 nm spirale, 0,15 nm otpada na jedan višak aminokiseline. Rez na spiralu 26°. Period pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijanje spirale duž strelice godine. Konverzija a-heliksa prolina, aminokiselina iz punjenja i masnih radikala (elektrostatička i mehanička tranzicija).
Drugi oblik spirale je prisutan u kolagen . U organizmima, kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnog proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasampered, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u kožnoj zavojnici, više od nadstrešnice obložene α-heliksom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostavljanje vodenih mjesta ovdje nije moguće. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, otprilike 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline se apsorbiraju nakon biosinteze kolagena putem post-translacijske modifikacije. U strukturi kolagena gli-X-Y triplet se stalno ponavlja, a X poziciju često zauzima prolin, a Y često zauzima hidroksilizin. Dozvolite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, uvrnute tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći višak se pojavljuje u centru, gdje je manje vjerovatno da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Dužina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroinski šav (slika 2.3).
Rice. 2.3. b-struktura
Struktura maja ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrdžavije, a ne čvrsto uvijene, kao kod a-heliksa. Područja peptidnih veza su presavijena u prostoru slično jednakim naborima arkush papira. Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-grupa peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj pravoj liniji (da bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne lopte raspoređeni su između lančanih radikala druge lopte. Ako se jedno polipeptidno koplje savija i ide paralelno sa sobom, onda antiparalelna b-krista struktura. Vodene veze u b-unakrsnoj strukturi su spojene između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanceta.
Zamjena a-spirala u vjevericama, uvrnute cijeli sat, promjenjive u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobin i hemoglobin, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim himotripsin, praktično dodaju a-heličnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetiva, shkiri), fibroin (prirodni protein šava) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih lanceta.
Pokazalo se da α-spirale mogu biti apsorbirane glu, ala, ley i β-strukturama - met, val, mul; u oblastima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest grupa viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U sredini centra dolazi do povećanja spirala u oba smjera do plohe - tetrapeptida, koji je sastavljen od ekscesa, koji premještaju uspostavljanje ovih spirala. Prilikom oblikovanja β-strukture, ulogu sjemenki imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za formiranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i ostave stvorenja formiraju se od strane glave keratina. Kao komponenta intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. Kod keratina, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-helix. Dva peptidna koplja čine jednog lava supercoil. Supercoiled keratin dimeri kombinuju se u tetramere i agregiraju sa rastvorima protofibril 3 nm u prečniku. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrili 10 nm u prečniku.
Dlake su inducirane od samih takvih fibrila. Dakle, u okrema vlaknu prečnika 20 mikrona, tkaju se milioni fibrila. Keratinska koplja su obrubljena poprečno brojnim disulfidnim vezama, što im daje dodatnu mineralnost. Prilikom hemijskog uvijanja provode se sljedeći procesi: na klipu se disulfidne mrlje utrljaju tiolima, a zatim se za nanošenje dlake zagrije potrebna forma. Kada se zrak oksidira kiselinom, ponovo se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štaviše, same kuglice su presavijene paralelno jedna na drugu, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao iu sklopivim strukturama, bíchní lance aminokiselina su orijentirani okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekul fibroina sadrži tipičan ponovljeni fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju sa spiralnom strukturom nabora, nazivaju se neuređenim.
Sekundarna struktura. Alfa-helikalne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući ansamble. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte supernamotanu α-zavojnicu, u kojoj su dvije α-heliksa jedna po jedna uvrnuta, stvarajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-helikalni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog lanceta, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD+ vezivnoj diobi molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u brojnim enzimima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i glavnim.
Prednji 234567891011121314151617 Advance
GLEDAJ NAPRIJED:
BILKI Opcija 1 A1. Strukturna linija bijelih je: ...
5 - 9 razred
BILKI
Opcija 1
A1
A)
Amenie
IN)
Amino kiseline
B)
Glukoza
G)
Nukleotidi
A2. Osvetljenje spirale karakteriše:
A)
Primarna struktura proteina
IN)
Tretinska struktura proteina
B)
Sekundarna struktura proteina
G)
Kvartarna struktura proteina
A3. Značaj takvih faktora dovodi do nepovratne denaturacije proteina?
A)
Interakcije sa solima olova, soli, žive
B)
Injekcija u protein koncentriranom dušičnom kiselinom
IN)
Jako grijanje
G)
Usí relisted faktore vírní
A4. Recite mi na što trebam paziti sat vremena u injekciji koncentrovane dušične kiseline:
A)
Vipadannya bijela opsada
IN)
Crveno-ljubičasta farbuvannya
B)
Vipadannya crna opsada
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Proteini koji vrše katalitičku funkciju nazivaju se:
A)
Hormoni
IN)
Enzimi
B)
Vitamini
G)
proteini
A6. Protein hemoglobina ima sljedeću funkciju:
A)
Katalitički
IN)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
transport
Dio B
B1. Spivvidnesit:
Vrsta proteinske molekule
moć
1)
Globularni proteini
A)
Molekul se sklupčao u loptu
2)
fibrilarnih proteina
B)
Ne rasipajte u blizini vode
IN)
Kod vode se dijele, ili podmiruju kolone razlika
G)
Struktura nalik na niti
sekundarna struktura
proteini:
A)
Pobuđen od viška aminokiselina
B)
Odnosite u svoje skladište samo ćumur, vodu i kiselo
IN)
Hidrolizovano u kiseloj kafanskoj sredini
G)
Zdravlje prije denaturacije
D)
Ê polisaharidi
E)
Ê prirodni polimeri
Dio C
Z 1. Zapišite jednake reakcije, uz pomoć takvih etanola i neorganskih govora, glicin se može oduzeti.
Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Pošto je primarna struktura genetski određena, formiranje sekundarne strukture može se odrediti izlaskom polipeptidnog lanceta ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizuje vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-grupa peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu neuređenu konformaciju (klap).
Struktura α-spirale bula predložena Paulingі Corey(1951). Raznovrsna sekundarna struktura proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala (slika 2.2). α-heliks je struktura nalik na lanac, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a aminokiselinski radikali se nazivaju. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i potvrđuju između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim koricama, višak aminokiselina učestvuje u oblikovanju dvije vodene veze.
Rice. 2.2. Struktura je spiralna.
Višak od 3,6 aminokiselina pada na jedan okret spirale, 0,54 nm spirale, 0,15 nm otpada na jedan višak aminokiseline. Rez na spiralu 26°. Period pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijanje spirale duž strelice godine. Konverzija a-heliksa prolina, aminokiselina iz punjenja i masnih radikala (elektrostatička i mehanička tranzicija).
Drugi oblik spirale je prisutan u kolagen . U organizmima, kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnog proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasampered, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u kožnoj zavojnici, više od nadstrešnice obložene α-heliksom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostavljanje vodenih mjesta ovdje nije moguće. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, otprilike 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline se apsorbiraju nakon biosinteze kolagena putem post-translacijske modifikacije. U strukturi kolagena gli-X-Y triplet se stalno ponavlja, a X poziciju često zauzima prolin, a Y često zauzima hidroksilizin. Dozvolite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, uvrnute tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći višak se pojavljuje u centru, gdje je manje vjerovatno da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Dužina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroinski šav (slika 2.3).
Rice. 2.3. b-struktura
Struktura maja ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrdžavije, a ne čvrsto uvijene, kao kod a-heliksa. Područja peptidnih veza su presavijena u prostoru slično jednakim naborima arkush papira. Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-grupa peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj pravoj liniji (da bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne lopte raspoređeni su između lančanih radikala druge lopte. Ako se jedno polipeptidno koplje savija i ide paralelno sa sobom, onda antiparalelna b-krista struktura. Vodene veze u b-unakrsnoj strukturi su spojene između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanceta.
Zamjena a-spirala u vjevericama, uvrnute cijeli sat, promjenjive u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobin i hemoglobin, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim himotripsin, praktično dodaju a-heličnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetiva, shkiri), fibroin (prirodni protein šava) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih lanceta.
Pokazalo se da α-spirale mogu biti apsorbirane glu, ala, ley i β-strukturama - met, val, mul; u oblastima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest grupa viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U sredini centra dolazi do povećanja spirala u oba smjera do plohe - tetrapeptida, koji je sastavljen od ekscesa, koji premještaju uspostavljanje ovih spirala. Prilikom oblikovanja β-strukture, ulogu sjemenki imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za formiranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i ostave stvorenja formiraju se od strane glave keratina. Kao komponenta intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. Kod keratina, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-helix. Dva peptidna koplja čine jednog lava supercoil. Supercoiled keratin dimeri kombinuju se u tetramere i agregiraju sa rastvorima protofibril 3 nm u prečniku. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrili 10 nm u prečniku.
Dlake su inducirane od samih takvih fibrila. Dakle, u okrema vlaknu prečnika 20 mikrona, tkaju se milioni fibrila. Keratinska koplja su obrubljena poprečno brojnim disulfidnim vezama, što im daje dodatnu mineralnost. Prilikom hemijskog uvijanja provode se sljedeći procesi: na klipu se disulfidne mrlje utrljaju tiolima, a zatim se za nanošenje dlake zagrije potrebna forma. Kada se zrak oksidira kiselinom, ponovo se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štaviše, same kuglice su presavijene paralelno jedna na drugu, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao iu sklopivim strukturama, bíchní lance aminokiselina su orijentirani okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekul fibroina bi trebao zamijeniti tipičan fragment koji se ponavlja (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju sa spiralnom strukturom nabora, nazivaju se neuređenim.
Sekundarna struktura. Alfa-helikalne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući ansamble. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte supernamotanu α-zavojnicu, u kojoj su dvije α-heliksa jedna po jedna uvrnuta, stvarajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-helikalni i β-strukturni fragmenti polipeptidne lance, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD + -vezujućoj diobi molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u brojnim enzimima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i glavnim.
§ 8. PROSTORSKA ORGANIZACIJA MOLEKULA BILKE
Primarna struktura
Pod primarnom strukturom proteina podrazumeva se broj i redosled punjenja aminokiselinskih ostataka povezanih jedan po jedan sa peptidnim vezama, polipeptidnim lancetom.
Polipeptidna lanceta na jednom kraju je prejaka, koja ne učestvuje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, NH 2 -grupa, N-kineti. Na proliferativnim bokusima slobodno raste, koji ne učestvuje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, HOOS-grupa, ce - S-kínets. N-kineti se uzimaju za klip lanceuge, samo numerisanje aminokiselinskih ostataka počinje od novog:
Aminokiselinsku sekvencu insulina ustanovio je F. Senger (Univerzitet Kembridž). Ovaj protein se sastoji od dvije polipeptidne lance. Jedna lanceta je sastavljena od 21 aminokiselinskog ostatka, druga lanceta je sastavljena od 30. Lancete su vezane sa dve disulfidne tačke (slika 6).
Rice. 6. Primarna struktura humanog insulina
Deset godina (1944 - 1954) potrošeno je na dešifrovanje strukture qiêí̈. U ovom satu primarna struktura je dodeljena bogatim belcima, proces automatizacije je određen i nije ozbiljan problem za prethodne.
Informacija o primarnoj strukturi proteina kože je kodirana u genu (dilanzija molekula DNK) i ostvaruje se tokom transkripcije (prepisivanje informacija o mRNA) i translacije (sinteza polipeptidnog lanceta). U vezi sa cym, primarna struktura proteina takođe može biti umetnuta iza druge strukture gena.
Na osnovu primarne strukture homolognih proteina moguće je izvesti zaključke o taksonomskoj sporidnosti vrsta. Prije homolognih proteina, postoje oni proteini koji imaju iste funkcije u različitim vrstama. Takvi proteini mogu imati slične sekvence aminokiselina. Na primjer, protein citokroma 3 ima najveću dostupnu molekularnu težinu od blizu 12500 i sadrži blizu 100 aminokiselinskih ostataka. Razlike u primarnoj strukturi citokroma H dvije vrste proporcionalne su filogenetskim razlikama između vrsta. Tako se citokromi 3 konja i kiše nalaze u 48 aminokiselinskih ostataka;
sekundarna struktura
Sekundarna struktura proteina nastaje uspostavljanjem vodenih veza između peptidnih grupa. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: α-heliks i β-struktura (ili preklopna lopta). U proteinima mogu postojati i ćelije polipeptidne lancete, koje ne uspostavljaju sekundarnu strukturu.
α-Spirala formira oprugu. Prilikom oblikovanja α-heliksa, atom kiseline peptidne grupe kože formira vodenu vezu sa atomom vode četvrte NH-grupe duž koplja:
Kožni kolut spirale omotača iz naprednog namotaja spirale dekilkoma sa vodenim karikama, što daje strukturu značajnog mentaliteta. α-heliks ima sljedeće karakteristike: promjer spirale je 0,5 nm, dužina spirale je 0,54 nm, a po okretu spirale ima 3,6 viška aminokiselina (slika 7).
Rice. 7. Model a-spirale, koji odražava karakteristike
Lančani radikali aminokiselina su direktno imenovani u heliksu (slika 8).
Rice. 8. Model -spirala, koji odražava prostranstvo disperzije bioloških radikala
Od prirodnih L-amino kiselina, može se inducirati i desna i lijeva spirala. Većinu prirodnih proteina karakteriše desna spirala. Tri D-aminokiseline se također mogu nazvati lijevom i desnom spiralom. Polipeptidna lanceta, koja se formira od zbira depozita D- i L-amino kiselina, nije u stanju da uspostavi spiralu.
Deyakí višak aminokiselina pereshkodzhayut α-helix. Na primjer, iako je u lanciuge papalina bila pomiješana pozitivno ili negativno nabijena sa naslagama aminokiselina, takva ploča ne prihvata α-heličnu strukturu kroz međusobno oslobađanje istovremeno nabijenih radikala. Lako otopite spirale aminokiselinskih ostataka, što može stvoriti velike razlike. Tranzicija za inkorporaciju α-heliksa se takođe manifestuje u polipeptidnoj lanceti sa viškom prolina (slika 9). Postoji višak prolina na atomima dušika, koji formira peptidnu vezu s drugom amino kiselinom, a ne s jednim atomom vode.
Rice. 9. Višak prolina pereškodža utvennu-spirali
Na taj višak prolina, koji ulazi u skladište polipeptidne lancete, nije moguće uspostaviti unutrašnji vodeni ligament lancete. Osim toga, atom dušika u prolinu ulazi u skladište debelog prstena, što onemogućuje omotavanje oko N-C veze te spirale.
Crim α-heliksa opisuju druge vrste spirala. Međutim, smrad je rijetko, što je još važnije, na kratkim udaljenostima.
Uspostavljanje vodenih veza između peptidnih grupa suicidnih polipeptidnih fragmenata u lančama provodi se prije oblikovanja β-strukture, ili presavijena lopta:
Na površini α-spirale, presavijena lopta ima oblik cik-cak, ja izgledam kao harmonika (Sl. 10).
Rice. 10. β-struktura proteina
Odvojite paralelne i antiparalelne sklopive dijelove loptica. Između podjela polipeptidne lancete uspostavljaju se paralelne β-strukture, koje se direktno izbjegavaju:
Antiparalelne β-strukture su uspostavljene između protistalno ravnih linija polipeptidne lancete:
β-strukture se mogu formirati manje ili više između dva polipeptidna lanceta:
U skladištima nekih proteina, sekundarna struktura može biti predstavljena samo α-heliksom, u drugim - samo β-strukturama (paralelnim, ili antiparalelnim, ili pak, onim drugim), u trećima redoslijed α-spiralizacija može biti prisutne i β -strukture.
Tretinna struktura
U bogatim proteinima, sekundarno organizovane strukture (α-spirale, -strukture) sagorevaju kompaktnu globulu u pevajućem redosledu. Prostrana organizacija globularnih proteina povezana je s tercijarnom strukturom. Na taj način, tretinozna struktura karakteriše trivimerni rast legla polipeptidne lancete u divljini. Formirane tercijarne strukture učestvuju u vezama jona i vode, hidrofobnim interakcijama, van der Waalsovim silama. Stabilizirajte tercijarnu strukturu disulfidnih mrlja.
Tretinna struktura proteina je zbog njihove aminokiselinske sekvence. U slučaju oblikovanja, veza se može kombinovati sa aminokiselinama, pomešati u polipeptidnu koplju na značajnoj udaljenosti. U maloprodajnim proteinima polarni radikali aminokiselina se po pravilu nalaze na površini proteinskih molekula, a zatim, u sredini molekule, hidrofobni radikali izgledaju kompaktno spakovani u sredini globule, čineći hidrofobne ćelije.
Niní tretinna struktura bagatioh blílkív umetnuta. Pogledajmo dva primjera.
Mioglobin
Mioglobin je protein koji vezuje kiselinu iz mase ekscipijenta 16700. Njegova funkcija je skladištenje kiselog u m'yazah. Ovaj molekul ima jedno polipeptidno lance, koje se sastoji od 153 aminokiselinska ostatka, i hemogrupu, koja igra važnu ulogu u vezivanju kiselina.
Ogromnu organizaciju mioglobina stavili su na čekanje roboti Johna Kendrewa i njegovih kolega (slika 11). Molekul ovog proteina ima 8 α-helikalnih ćelija, koje često čine 80% svih aminokiselinskih ostataka. Molekula mioglobina je veoma kompaktna, sadrži sadržaj svih četiri molekula koje vodi, uglavnom sve polarne radikale amin-oksidovane na spoljnoj površini molekula, više delova gidrofobnih radikala koji su smešteni u unutrašnjosti molekula, u blizini se nalazi gem – nepovezana grupa, odgovorna za zvanje kisne.
Fig.11. Tretinska struktura mioglobina
Ribonukleaza
Ribonukleaza je globularni protein. Izlučuju ga klitini potkožnog sloja, enzim koji katalizira cijepanje RNK. Na površini mioglobina, molekul ribonukleaze može imati vrlo malo α-helikalnih ćelija i sadržavati veliki broj segmenata koji su u β-konformaciji. Mineralnost tercijarne strukture proteina daju 4 disulfidne veze.
Kvartarna struktura
Puno proteina se sastoji od decila, dvije ili više, proteinskih podjedinica ili molekula, koji dovode do pjevajućih sekundarnih i tercijalnih struktura, koje su nanizane u isto vrijeme uz pomoć vode i jonskih veza, hidrofobnih interakcija, van der Waalsove snage. Takva organizacija proteinskih molekula kvartalna struktura, a sami proteini se nazivaju oligomirnimi. Okrema podjedinica, ili proteinska molekula, naziva se u skladištu oligomernog proteina protomir.
Broj protomera u oligomernim proteinima može značajno varirati. Na primjer, kreatin kinaza se sastoji od 2 protomera, hemoglobina - 4 protomera, E.coli RNA polimeraze - enzima koji je odgovoran za sintezu RNK - 5 protomera, kompleksa piruvat dehidrogenaze - 72 protomera. Jedan protein i dva protomera, jedan se zove dimer, jedan tetramer, a šest se naziva heksamer (slika 12). Najčešće u molekuli oligomernog proteina postoje 2 ili 4 protomera. Skladište oligomernog proteina može uključivati iste ili različite protomere. Ako dva identična prototipa uđu u skladište proteina, onda - homodimer, kao razlika - heterodimer.
Rice. 12. Oligomerni proteini
Pogledajmo organizaciju molekula hemoglobina. Glavna funkcija hemoglobina je transport kiseline iz pluća u tkiva i ugljičnog dioksida iz krvotoka. Ovaj molekul (slika 13) se sastoji od četiri polipeptidna lanceta dva različita tipa – dva α-lanceta i dva β-koplja i hema. Hemoglobin je protein, sporan sa mioglobinom. Sekundarne i tercijarne strukture mioglobina i protomera hemoglobina su slične. Protomer kože za hemoglobin, jak i mioglobin, 8-spiralizirana jagnjad od polipeptidne lancete. U ovom slučaju treba napomenuti da je u primarnim strukturama mioglobina i protomera hemoglobina manje od 24 aminokiselinska ostatka identična. Od sada, proteini, koji značajno brinu o primarnoj strukturi, mogu imati sličnu prostranu organizaciju i pobjedničke slične funkcije.
Rice. 13. Struktura hemoglobina
Pid sekundarna struktura na protein može uticati konfiguracija polipeptidnog lanceta, tobto. metodom savijanja, uvijanja (savijanja, pakovanja) polipeptidne lancete u spiralu ili biti druge konformacije. Ovaj proces se ne odvija haotično, već postepeno program postavljen u primarnoj strukturi proteina. Detaljan opis dvije glavne konfiguracije polipeptidnih lanceta, koje ukazuju na strukturne promjene i eksperimentalne podatke:
- a-spirale,
- β strukture.
Uzima se u obzir najvažniji tip globularnih proteina a- Spirala. Uvrtanje polipeptidne lancete prati godišnju strelicu (desnoruki heliks), što je određeno skladištem L-aminokiselina prirodnih proteina.
Rush power u vinilnim a-spiralama (kao i β-strukture) ê zdatníst aminokiselina na topljivost vodenih veza.
Struktura a-heliksa je jasna niska regularnost:
- Na kožni kalem (krok) heliksa pada 3,6 aminokiselinskih ostataka.
- Croc helix (vídstan vzdovzh osí) dostiže 0,54 nm po okretu, ali višak jedne aminokiseline pada za 0,15 nm.
- Zavoj heliksa je 26°, nakon 5 okreta heliksa (18 aminokiselinskih ostataka) ponavlja se strukturna konfiguracija polipeptidne lancete. Tse znači da period ponavljanja (ili identiteta) a-helikalne strukture postaje 2,7 nm.
Druga vrsta konfiguracije polipeptidnih koplja, manifestacije kod vjeverica dlake, šavova, m'yazyv i drugih fibrilarnih vjeverica, brisanjem imena β strukture. U ovom slučaju, dvije ili više linearnih polipeptidnih lanceta, naboranih paralelno ili, češće, antiparalelno, mentalno su povezane međugodišnjim vezama vode između -NH- i -CO-grupa sukulentnih lanceta, zadovoljavajući strukturu tip skladišta.
Šematski prikaz β-struktura polipeptidnih lanceta.
U prirodi postoje proteini, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukture. Tipična guza takvih proteina je kolagen- fibrilarni protein, koji postaje glavna masa uspješnog tkiva u tijelu ljudi i bića.
Koristeći metode rendgenske difrakcijske analize, došli smo do zaključka o dvije ravnopravnije strukturne organizacije proteinskog molekula, koje su se pokazale kao posredne između sekundarne i tercijarne strukture. Tse tzv suprasekundarne strukture i strukturni domeni.
Sekundarne strukture su agregati polipeptidnih koplja, koji formiraju sopstvenu sekundarnu strukturu i rastvaraju se u aktivnim proteinima kao rezultat njihove termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima, dvostruki (βhβ)-elementi (predstavljeni sa dva paralelna β-koplja, povezana x segmentom), βaβaβ-elementi (predstavljeni sa dva segmenta α-heliksa, umetnuti između tripleta paralelnim β-kopljima ) i u.
Domen Budov globularnog proteina (flavodoksina) (za A. A. Boldirevim)
Domain- Ovo je kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja. Domeni mogu varirati u funkcijama i savijanju (ubacivanju) u nezavisne kompaktne globularne strukturne jedinice, međusobno povezane gnučnim letvicama u sredini proteinske molekule.
