Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu zavdjake uspostavljene vodene veze između peptidnih grupa jedne lancete ili zbira polipeptidnih lanceta. Prema konfiguraciji sekundarne strukture, dijele se na spiralne (α-heliks) i sferno-savijene dijelove (β-struktura i križni-β-forma).
α-Spirala. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala, koju uspostavljaju ligamenti interpeptidnih vodenih veza na granicama jedne polipeptidne lancete. Model postojanja α-heliksa (slika 2), koji kontroliše svu snagu peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:
· spiralna konfiguracija polipeptidne lancete, koja ima zavojnu simetriju;
· Utvorennya vodene veze između peptidnih grupa kože prve i četvrte aminokiselinske ostatke;
pravilnost zavoja u spirali;
· jednakost svih aminokiselinskih ostataka u α-helixu nezavisno od pupoljaka i njihovih toksičnih radikala;
· Bichní radikali aminokiselina ne učestvuju u uspostavljenoj α-helix.
Zvuk α-spirale sličan je ispruženoj spirali električne peći. Pravilnost veza vode između prve i četvrte peptidne grupe određuje pravilnost zavoja polipeptidnog koplja. Visina jednog okreta α-spirale je do 0,54 nm; do 3,6 viška aminokiselina, tako da se višak aminokiselina kože pomiče nagore po osi (visina viška jedne aminokiseline) za 0,15 nm (0,54:3,6 = 0,15 nm), što vam omogućava da govorite o jednakosti svih aminokiselina kiseline suvišne u α-heliksu. Period pravilnosti - spirale do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; Dužina jednog perioda postaje 2,7 nm. Rice. 3. Pauling-Kory a-spiralni model
β-struktura. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture, koja može blago savijati konfiguraciju polipeptidne lancete i formira se uz pomoć interpeptidnih vodenih veza na granicama oko tri stabla iste polipeptidne lancete ili sume polipeptidnih lanceta. Ona se također naziva sferično-naborana struktura. Ê raznovrsnost β-struktura. Razmjene kuglica klijanaca, koje su postavljene jednim polipeptidnim lancem proteina, nazivaju se unakrsna β-forma (kratka β-struktura). Vodene veze u unakrsnom β-oblici su spojene između peptidnih grupa petlji polipeptidnog lanciug. Drugi tip, ukupna β-struktura, karakteristična je za cijelu polipeptidnu lancetu, koja se može savijati u obliku i reducirana je interpeptidnim vodenim vezama između zbirnih paralelnih polipeptidnih lanceta (slika 3). Ova struktura je nezgodna za harmoniku. Štaviše, moguće su varijante β-struktura: smrad se može napraviti sa paralelnim lancetama (N-kintsi polipeptidne lancete ispravljene u istom pravcu) i antiparalelnim (N-kintsi ispravljene na različitim stranama). Lančani radikali jedne lopte raspoređeni su između lančanih radikala druge lopte.
U proteinima je moguć prelazak sa α-struktura na β-strukture i nazad nakon tranzicije vodenih veza. Zamjena pravilnih interpeptidnih vodenih veza lancetaste uzde (rajsferšlus polipeptidne lancete se uvija u spiralu) uvija spirale i zamikanny vodenih veza između upletenih fragmenata polipeptidnih lanceta. Takav prijelaz manifestacija u keratinu je dlakava vjeverica. Kada je kosa u rukavu, lako je razbiti spiralnu strukturu β-keratina i vin da pređe u α-keratin (kovrčava kosa se ispravlja).
Uništavanje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-heliksa i β-struktura) po analogiji sa topljenjem kristala naziva se „topljenjem“ polipeptida. Sa ovom vodom, karike se kidaju, a polipeptidna koplje nabubre u obliku kugle bez pragova. Takođe, stabilnost sekundarnih struktura je određena interpeptidnim vezama vode. Druge vrste veza ne mogu se uzimati sa ovog mesta, za malu količinu disulfidnih veza polipeptidnog lanceta u oblastima rastvaranja viška cisteina. Kratki peptidi povezani sa disulfidnim vezama trepere u ciklusu. U bogatim proteinima, jedan sat postoje α-helike ćelije i β-strukture. Prirodni proteini, koji su 100% s α-heliks, se ne mogu koristiti (paramiozin je protein sluzokože, koji je 96-100% α-heliks), ali sintetički polipeptidi su 100% spiralizirani.
Drugi proteini mogu uzrokovati različite nivoe šiljanja. Visoka učestalost α-helikalnih struktura uočena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. S druge strane, u tripsinu, ribonukleazi, veliki dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu β-strukturu. Potporni proteini tkiva: keratin (protein kose, vuna), kolagen (protein tetiva, koža), fibroin (prirodni protein šavova) mogu promijeniti β-konfiguraciju polipeptidnih lanceta. Razlika u svetu spiralizacije polipeptidnih lanceta kod belaca govori o onima koji, očigledno, imaju moć da često poremete spiralizaciju ili „razbiju“ redovno polaganje polipeptidne lancete. Razlog tome je kompaktniji raspored polipeptidne lancete proteina u opsesiji pjevanja, odnosno u tretinoznoj strukturi.
§ 8. PROSTORSKA ORGANIZACIJA MOLEKULA BILKE
Primarna struktura
Pod primarnom strukturom proteina podrazumeva se broj i redosled punjenja aminokiselinskih ostataka povezanih jedan po jedan sa peptidnim vezama, polipeptidnim lancetom.
Polipeptidna lanceta na jednom kraju je prejaka, koja ne učestvuje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, NH 2 -grupa, N-kineti. Na proliferativnim bokusima slobodno raste, koji ne učestvuje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, HOOS-grupa, ce - S-kínets. N-kineti se uzimaju za klip lanceuge, samo numerisanje aminokiselinskih ostataka počinje od novog:
Aminokiselinsku sekvencu insulina ustanovio je F. Senger (Univerzitet Kembridž). Ovaj protein se sastoji od dvije polipeptidne lance. Jedna lanceta je sastavljena od 21 aminokiselinskog ostatka, druga lanceta je sastavljena od 30. Lancete su vezane sa dve disulfidne tačke (slika 6).
Rice. 6. Primarna struktura humanog insulina
Deset godina (1944 - 1954) potrošeno je na dešifrovanje strukture qiêí̈. U ovom satu primarna struktura je dodeljena bogatim belcima, proces automatizacije je određen i nije ozbiljan problem za prethodne.
Informacija o primarnoj strukturi proteina kože je kodirana u genu (dilanzija molekula DNK) i ostvaruje se tokom transkripcije (prepisivanje informacija o mRNA) i translacije (sinteza polipeptidnog lanceta). U vezi sa cym, primarna struktura proteina takođe može biti umetnuta iza druge strukture gena.
Na osnovu primarne strukture homolognih proteina moguće je izvesti zaključke o taksonomskoj sporidnosti vrsta. Prije homolognih proteina, postoje oni proteini koji imaju iste funkcije u različitim vrstama. Takvi proteini mogu imati slične sekvence aminokiselina. Na primjer, protein citokroma 3 ima najveću dostupnu molekularnu težinu od blizu 12500 i sadrži blizu 100 aminokiselinskih ostataka. Razlike u primarnoj strukturi citokroma H dvije vrste proporcionalne su filogenetskim razlikama između vrsta. Tako se citokromi 3 konja i kiše nalaze u 48 aminokiselinskih ostataka;
sekundarna struktura
Sekundarna struktura proteina nastaje uspostavljanjem vodenih veza između peptidnih grupa. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: α-heliks i β-struktura (ili preklopna lopta). U proteinima mogu postojati i ćelije polipeptidne lancete, koje ne uspostavljaju sekundarnu strukturu.
α-Spirala formira oprugu. Prilikom oblikovanja α-heliksa, atom kiseline peptidne grupe kože formira vodenu vezu sa atomom vode četvrte NH-grupe duž koplja:
Kožni kolut spirale omotača iz naprednog namotaja spirale dekilkoma sa vodenim karikama, što daje strukturu značajnog mentaliteta. α-heliks ima sljedeće karakteristike: promjer spirale je 0,5 nm, dužina spirale je 0,54 nm, a po okretu spirale ima 3,6 viška aminokiselina (slika 7).
Rice. 7. Model a-spirale, koji odražava karakteristike
Lančani radikali aminokiselina su direktno imenovani u heliksu (slika 8).
Rice. 8. Model -spirala, koji odražava prostranstvo disperzije bioloških radikala
Od prirodnih L-amino kiselina, može se inducirati i desna i lijeva spirala. Većinu prirodnih proteina karakteriše desna spirala. Tri D-aminokiseline se također mogu nazvati lijevom i desnom spiralom. Polipeptidna lanceta, koja se formira od zbira depozita D- i L-amino kiselina, nije u stanju da uspostavi spiralu.
Deyakí višak aminokiselina pereshkodzhayut α-helix. Na primjer, iako je u lanciugeu papalina pomiješana pozitivno ili negativno nabijena sa naslagama aminokiselina, takva ploča ne prihvata α-heličnu strukturu kroz međusobno oslobađanje istovremeno nabijenih radikala. Lako otopite spirale aminokiselinskih ostataka, što može stvoriti velike razlike. Tranzicija za inkorporaciju α-heliksa se takođe manifestuje u polipeptidnoj lanceti sa viškom prolina (slika 9). Postoji višak prolina na atomima dušika, koji formira peptidnu vezu s drugom amino kiselinom, a ne s jednim atomom vode.
Rice. 9. Višak prolina pereškodža utvennu-spirali
Na taj višak prolina, koji ulazi u skladište polipeptidne lancete, nije moguće uspostaviti unutrašnju lancetastu vodenu vezu. Osim toga, atom dušika u prolinu može ući u skladište debelog prstena, što onemogućuje omotavanje oko N-C veze i stvaranje spirale.
Crim α-heliksa opisuju druge vrste spirala. Međutim, smrad je rijetko, što je još važnije, na kratkim udaljenostima.
Uspostavljanje vodenih veza između peptidnih grupa suicidnih polipeptidnih fragmenata u lančama provodi se prije oblikovanja β-strukture, ili presavijena lopta:
Na površini α-spirale, presavijena lopta ima oblik cik-cak, ja izgledam kao harmonika (Sl. 10).
Rice. 10. β-struktura proteina
Odvojite paralelne i antiparalelne sklopive dijelove loptica. Između podjela polipeptidne lancete uspostavljaju se paralelne β-strukture, koje se direktno izbjegavaju:
Antiparalelne β-strukture su uspostavljene između protistalno ravnih linija polipeptidne lancete:
β-strukture se mogu formirati manje ili više između dva polipeptidna lanceta:
U skladištima nekih proteina, sekundarna struktura može biti predstavljena samo α-heliksom, u drugima - samo β-strukturama (paralelnim, ili antiparalelnim, ili pak, onim drugim), u trećima redoslijed α-spiralizacija može biti prisutne i β -strukture.
Tretinna struktura
U bogatim proteinima, sekundarno organizovane strukture (α-spirale, -strukture) sagorevaju kompaktnu globulu u pevajućem redosledu. Prostrana organizacija globularnih proteina povezana je s tercijarnom strukturom. Na taj način, tretinozna struktura karakteriše trivimerni rast legla polipeptidne lancete u divljini. Formirane tercijarne strukture učestvuju u vezama jona i vode, hidrofobnim interakcijama, van der Waalsovim silama. Stabilizirajte tercijarnu strukturu disulfidnih mrlja.
Tretinna struktura proteina je zbog njihove aminokiselinske sekvence. Kada se oblikuje, veza se može kombinovati sa aminokiselinama, pomešati u polipeptidnu lancetu na značajnoj udaljenosti. U maloprodajnim proteinima polarni radikali aminokiselina se po pravilu nalaze na površini proteinskih molekula, a zatim, u sredini molekule, hidrofobni radikali izgledaju kompaktno spakovani u sredini globule, čineći hidrofobne ćelije.
Niní tretinna struktura bagatioh blílkív instaliran. Pogledajmo dva primjera.
Mioglobin
Mioglobin je protein koji vezuje kiselinu iz mase ekscipijenta 16700. Njegova funkcija je skladištenje kiselog u m'yazah. Ovaj molekul ima jedno polipeptidno lance, koje se sastoji od 153 aminokiselinskih ostatka, i hemogrupu, koja igra važnu ulogu u vezivanju kiselina.
Ogromnu organizaciju mioglobina stavili su na čekanje roboti Johna Kendrewa i njegovih kolega (slika 11). Molekul ovog proteina ima 8 α-helikalnih ćelija, koje često čine 80% svih aminokiselinskih ostataka. Molekula mioglobina je veoma kompaktna, sadrži sadržaj svih četiri molekula koje vode, uglavnom sve polarne radikalne amin-okside koji se nalaze na spoljnoj površini molekula, više deo gidrofobnih radikala koji su smešteni unutar molekula, u blizini se nalazi gem – neaktivna grupa, odgovorna za zvanje kisne.
Fig.11. Tretinska struktura mioglobina
Ribonukleaza
Ribonukleaza je globularni protein. Izlučuju ga klitini potkožnog sloja, enzim koji katalizira cijepanje RNK. Na površini mioglobina, molekul ribonukleaze može imati vrlo malo α-helikalnih ćelija i sadržavati veliki broj segmenata koji su u β-konformaciji. Mineralnost tercijarne strukture proteina daju 4 disulfidne veze.
Kvartarna struktura
Mnogo proteina se sastoji od decila, dvije ili više, proteinskih podjedinica ili molekula, koji dovode do pjevajućih sekundarnih i tercijarnih struktura, koje su nanizane u isto vrijeme uz pomoć vode i jonskih veza, hidrofobnih interakcija, van der Waalsove snage. Takva organizacija proteinskih molekula kvartalna struktura, a sami proteini se nazivaju oligomirnimi. Okrema podjedinica, ili proteinska molekula, naziva se u skladištu oligomernog proteina protomir.
Broj protomera u oligomernim proteinima može značajno varirati. Na primjer, kreatin kinaza se sastoji od 2 protomera, hemoglobina - 4 protomera, E.coli RNA polimeraze - enzima koji je odgovoran za sintezu RNK - 5 protomera, kompleksa piruvat dehidrogenaze - 72 protomera. Jedan protein i dva protomera, jedan se zove dimer, jedan tetramer, a šest se naziva heksamer (slika 12). Najčešće u molekuli oligomernog proteina postoje 2 ili 4 protomera. Skladište oligomernog proteina može uključivati iste ili različite protomere. Ako dva identična prototipa uđu u skladište proteina, onda - homodimer, kao razlika - heterodimer.
Rice. 12. Oligomerni proteini
Pogledajmo organizaciju molekula hemoglobina. Glavna funkcija hemoglobina je transport kiseline iz pluća u tkiva i ugljičnog dioksida iz krvotoka. Ovaj molekul (slika 13) se sastoji od četiri polipeptidna lanceta dva različita tipa – dva α-lanceta i dva β-koplja i hema. Hemoglobin je protein, sporan sa mioglobinom. Sekundarne i tercijarne strukture mioglobina i protomera hemoglobina su slične. Protomer kože za hemoglobin, jak i mioglobin, 8-spiralizirana jagnjad od polipeptidne lancete. U ovom slučaju, treba napomenuti da je u primarnim strukturama mioglobina i protomera hemoglobina manje od 24 aminokiselinska ostatka identična. Od sada, proteini, koji značajno brinu o primarnoj strukturi, mogu imati sličnu prostranu organizaciju i pobjedničke slične funkcije.
Rice. 13. Struktura hemoglobina
Pid sekundarna struktura na protein može uticati konfiguracija polipeptidnog lanceta, tobto. metodom savijanja, uvijanja (savijanja, pakovanja) polipeptidne lancete u spiralu ili biti druge konformacije. Ovaj proces se ne odvija haotično, već postepeno program postavljen u primarnoj strukturi proteina. Detaljan opis dvije glavne konfiguracije polipeptidnih koplja, koje ukazuju na strukturne promjene i eksperimentalne podatke:
- a-spirale,
- β strukture.
Uzima se u obzir najvažniji tip globularnih proteina a- Spirala. Uvrtanje polipeptidne lancete prati godišnju strelicu (desnoruki heliks), što je određeno skladištem L-aminokiselina prirodnih proteina.
Rush power u vinilnim a-spiralama (kao i β-strukture) ê zdatníst aminokiselina na topljivost vodenih veza.
Struktura a-heliksa je jasna niska regularnost:
- Na kožni zavoj (krok) heliksa pada 3,6 aminokiselinskih ostataka.
- Croc helix (vídstan vzdovzh osí) dostiže 0,54 nm po okretu, ali višak jedne aminokiseline pada za 0,15 nm.
- Zavoj heliksa je 26°, nakon 5 okreta heliksa (18 aminokiselinskih ostataka) ponavlja se strukturna konfiguracija polipeptidne lancete. Tse znači da period ponavljanja (ili identiteta) a-helikalne strukture postaje 2,7 nm.
Druga vrsta konfiguracije polipeptidnih koplja, manifestacije kod vjeverica dlake, šavova, m'yazyv i drugih fibrilarnih vjeverica, brisanjem imena β strukture. U ovom slučaju, dvije ili više linearnih polipeptidnih lanceta, naboranih paralelno ili, češće, antiparalelno, mentalno su povezane međugodišnjim vezama vode između -NH- i -CO-grupa sukulentnih lanceta, zadovoljavajući strukturu tip skladišta.
Šematski prikaz β-strukture polipeptidnih lanceta.
U prirodi postoje proteini, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukture. Tipična guza takvih proteina je kolagen- fibrilarni protein, koji postaje glavna masa zdravog tkiva u tijelu ljudi i bića.
Koristeći metode rendgenske difrakcijske analize, došli smo do zaključka o dvije ravnopravnije strukturne organizacije proteinskog molekula, koje su se pokazale kao posredne između sekundarne i tercijarne strukture. Tse tzv suprasekundarne strukture i strukturni domeni.
Sekundarne strukture su agregati polipeptidnih koplja, koji formiraju sopstvenu sekundarnu strukturu i rastvaraju se u aktivnim proteinima kao rezultat njihove termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima, dvostruki (βhβ)-elementi (predstavljeni sa dva paralelna β-koplja, povezana x segmentom), βaβaβ-elementi (predstavljeni sa dva segmenta α-heliksa, umetnuti između tripleta paralelnim β-kopljima ) i u.
Domen Budov globularnog proteina (flavodoksina) (za A. A. Boldirevim)
Domain- Ovo je kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja. Domeni mogu varirati u funkcijama i savijanju (zsidnya) u nezavisne kompaktne globularne strukturne jedinice, povezane zajedno pomoću razmaknica nalik na komar u sredini proteinske molekule.
Sekundarna struktura proteina- metoda polaganja polipeptidne lancete u kompaktnu strukturu, uz interakciju peptidnih grupa sa uspostavljenim vodenim vezama između njih.
Formiranje sekundarne strukture viklican peptida za usvajanje konformacije sa najvećim brojem veza između grupa peptida. Vrsta sekundarne strukture određena je stabilnošću peptidne veze, krhkošću veze između centralnog atoma ugljika i atoma ugljika peptidne grupe, veličinom aminokiselinskog radikala. Sve je odjednom određeno sa sekvencom aminokiselina godine, dovedenom u jedinstvenu konfiguraciju proteina.
Vidimo dvije moguće varijante sekundarne strukture: u izgledu "konopca" - α-heliks(α-struktura), a izgledaju kao "harmonike" - β-fold lopta(β-struktura). U jednoj vjeverici, u pravilu, jedan sat postoje ofanzivne strukture, ali u drugom udjelu spívvídnosní. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.
Sekundarna struktura se slaže samo za učešće vodenih kontakata između peptidnih grupa: atom kiseonika jedne grupe reaguje sa atomom vode druge, istovremeno se kiselina druge peptidne grupe povezuje sa vodom treće.
α-Spirala
Struktura je data desnorukoj spirali koja traži pomoć vodenih zv'yazkív mizh peptidne grupe 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje viškovi aminokiselina.
Spirale za oblikovanje se mijenjaju proline i hidroksiprolin, koji kroz svoju cikličnu strukturu znači "lom" lanceuga, ímus vigin, kao, na primjer, u kolagenu.
Visina zavoja heliksa postaje 0,54 nm i pokazuje 3,6 viška aminokiselina, 5 zadnjih zavoja dodaje 18 aminokiselina i zauzima 2,7 nm.
β-Sklopiva lopta
Na ovaj način polaganja proteinska molekula leži kao "zmija", u daljini se pojavljuju grane lancete u blizini jedne ili druge. Kao rezultat toga, peptidne grupe ranije od udaljenih aminokiselina proteinske lancete imale su međusobni odnos uz pomoć vodenih veza.
Kompaktnije usklađen sa primarnom strukturom, sa bilo kakvom međuzavisnošću peptidnih grupa sa uspostavljenim vodenim vezama između njih.
Polaganje vjeverice na konopac i harmoniku
Postoje dvije vrste takvih struktura polažući vevericu na užetuі pri pogledu na harmoniku.
Formiranje sekundarne strukture viklican peptida za usvajanje konformacije sa najvećim brojem veza između grupa peptida. Vrsta sekundarne strukture određena je stabilnošću peptidne veze, krhkošću veze između centralnog atoma ugljika i atoma ugljika peptidne grupe, veličinom aminokiselinskog radikala.
Sve je odjednom određeno sa redoslijedom aminokiselina godine, dovedeno u jedinstvenu konfiguraciju proteina.
Možete vidjeti dvije moguće varijante sekundarne strukture: α-helix (α-struktura) i β-savijena lopta (β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, postoje napadne strukture, ali u drugom dijelu zgloba. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.
Sudbina vodenih veza u oblikovanim sekundarnim strukturama.
Sekundarna struktura se uspostavlja samo uz učešće vodenih veza između peptidnih grupa: atom kiseline jedne grupe reaguje sa atomom vode druge, istovremeno se kiselina druge peptidne grupe povezuje sa vodom treće.
α-Spirala
Polaganje proteina u α-helix koji izgleda.
Struktura je data u desnoj spirali, koja je uspostavljena za dodatne vodene veze između peptidnih grupa 1 i 4, 4 i 7, 7 i 10 i tako dalje viška aminokiselina.
Formiranje spirale mijenjaju prolin i hidroksiprolin, koji svojom strukturom stvaraju „lom“ lancete, njenog oštrog vigina.
Visina zavoja heliksa postaje 0,54 nm i pokazuje 3,6 viška aminokiselina, 5 zadnjih zavoja dodaje 18 aminokiselina i zauzima 2,7 nm.
β-Sklopiva lopta
Polaganje proteina u blizini β-savijene lopte.
U ovoj metodi, polaganje proteinske molekule leži kao "zmija", u daljini se grane lancete pojavljuju blizu jedna drugoj. Kao rezultat toga, peptidne grupe ranije od udaljenih aminokiselina proteinske lancete imale su međusobni odnos uz pomoć vodenih veza.
