Uloga proteina u ishrani, norme, ravnoteža dušika, koeficijent potrošnje, fiziološki proteinski minimum. nedostatak proteina. Proteini i joga uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivan balans azota. Negativan sadržaj azota ba

balans azota nitrogenist jealous.

Ostale aminokiseline se lako sintetiziraju u stanicama i nazivaju se zamjenama. Oni uključuju glicin, asparaginsku kiselinu, asparagin, glutaminsku kiselinu, glutamin, serin, prolin, alanin.

Prote bezbelkove jelo će završiti smrću tijela. Uvođenje jedne esencijalne aminokiseline u ishranu dovodi do nepotpune asimilacije drugih aminokiselina i praćeno je razvojem negativne ravnoteže dušika, iscrpljivanjem, ubrzanim rastom i poremećenim funkcijama. nervni sistem.

Kod dijete bez proteina, 4g dušika se vidi na doba, što čini 25g proteina (COEF-T ODGOVORNOSTI).

Fiziološki protein minimalna-minimalna količina proteina kod životinja, potreba za suplementacijom azota je 30-50 g/dan.

BILKIV DIGESTIJA U ŠKT. KARAKTERISTIKE PEPTIDAZNOG ZATVORA, RASVJETA I ULOGA VODONIČNE KISELINE.

V prehrambeni proizvodi ima premalo aminokiselina u njemu. Važno je da uđu u skladište proteina, jer se hidroliziraju u crijevnom traktu pod djelovanjem enzima proteaze). Specifičnost supstrata ovih enzima je u tome što je koža najviše cepanja peptidne veze, napravljene pevajućim aminokiselinama. Proteaze koje hidroliziraju peptidne veze u sredini proteinskog molekula mogu se klasificirati kao endopeptidaze. Enzimi, koji pripadaju grupi egzopeptidaza, hidroliziraju peptidne veze, rastvaraju se sa terminalnim aminokiselinama. Pod dejstvom svih proteaza SHKT, proteini razgrađuju i đakone aminokiselina, koje se zatim javljaju u ćelijama tkiva.

Uloga hlorovodonične kiseline je eliminisana

Glavna funkcija biljnog otvora leži u činjenici da se protein prekomjerno urezuje na novi način. Primarna uloga ovog procesa je hlorovodonična kiselina. Proteini, koji se nalaze u cijevima, stimuliraju vid histamin ta grupa proteinskih hormona - gastriniv, yakí, u svojim rukama, pozivaju na lučenje HCI i proenzima - pepsinogena. HCI se taloži u klitinama koje oblažu letvice

Džerelom H + ê H 2 CO 3, jer se taloži u obkladalnim klitinama cijevi iz CO 2, koji difundira iz krvi, i H 2

Disocijacija H 2 3 da bi se proizveo bikarbonat dok se ne rastvori, što se vidi u plazmi uz učešće posebnih proteina. Ioni C1 - treba biti blizu lumena drena kroz hloridni kanal.

pH se smanjuje na 10-20.

Pod dejstvom HCl dolazi do denaturacije proteina koji ne prepoznaju termičku obradu, što povećava dostupnost peptidnih veza za proteaze. HCl može imati baktericidno djelovanje i pereskodzha gutanja patogenih bakterija u crijevima. Osim toga, hlorovodonična kiselina aktivira pepsinogen i stvara optimalni pH za dipepsin.

Pepsinogen je protein koji se sastoji od jedne polipeptidne lance. Pod uticajem HCl se pretvara u aktivni pepsin. Tokom procesa aktivacije, kao rezultat delimične proteolize N-terminalnog molekula pepsinogena, dodaju se aminokiselinski ostaci koji mogu eliminisati sve pozitivno naelektrisane aminokiseline koje se nalaze u pepsinogen. Dakle, u aktivnom pepsinu, aminokiseline su negativno nabijene, jer sudjeluju u konformacijskim promjenama molekula i formiranju aktivnog centra. Aktivni molekuli pepsina, koji su rastvoreni pod dejstvom HCl, u stanju su da aktiviraju druge molekule pepsinogena (autokatalize). Pepsin hidrolizira peptidne veze u proteinima koji sadrže aromatične aminokiseline (fenilalanin, triptofan, tirozin).

Kod djece dojke, stolica sadrži enzim rennin(himozin), koji izbacuje grlo mlijeka. U puževu zrelih ljudi nema renina, njihovo mlijeko nastaje pod utjecajem HCl i pepsina.

još jedna proteaza gastriksin. Sva 3 enzima (pepsin, renin i gastriksin) su slična primarnoj strukturi

KETOGENE I GLIKOGENE AMINOKISELINE. ANAPLEROTIČNE REAKCIJE, SINTEZA ZAMJENSKE AMINOKISELINE (Primjena).

Katabolizam aminokiselina - zvoditsya do osviti piruvat, acetil-CoA, α -ketoglutarat, sukcinil-CoA, fumarat, oksaloacetat glikogenih aminokiselina- pretvaraju se u piruvat i intermedijarne produkte TCA i pretvaraju u oksaloacetat, mogu se pretvoriti u proces glukoneogeneze.

ketogeni aminokiseline se u procesu katabolizma pretvaraju u acetoacetat (Líz, Leu) ili acetil-CoA (Leu) i mogu se uključiti u sintezu ketonskih tijela.

glikoketogeni aminokiseline koriste za sintezu glukoze, te za sintezu ketonskih tijela, tako da se u procesu katabolizma stvaraju 2 proizvoda - metabolit citratnog ciklusa i acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) ili acetil-CoA ( Ile).

Anaplerotične reakcije - viška zamjenskih aminokiselina bez dušika koriste se za nadoknadu velikog broja metabolita u putu katabolizma, jer se koriste za sintezu biološki aktivnih govora.

Enzim piruvat karboksilaza (koenzim - biotin), koji katalizira reakciju, manifestacije u jetri i m'yazakh.

2. Aminokiseline → Glutamat → α-Ketoglutarat

pod dejstvom glutamat dehidrogenaze ili aminotransferaza.

3.

Propionil-CoA, a zatim sukcinil-CoA, također mogu biti uključeni u razgradnju viših masnih kiselina s nesparenim brojem atoma ugljika

4. Aminokiseline → Fumarat

5. Aminokiseline → Oksaloacetat

Reakcije 2, 3 nalaze se u svim tkivima (krema jetre i sluznica), i de novo piruvat karboksilaza.

VII. Biosinteza aminokiselina

Ljudi mogu sintetizirati osam aminokiselina: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Ugljenični skelet ovih aminokiselina apsorbuje se iz glukoze. α-amino grupa se uvodi u α-keto kiselinu kao rezultat reakcija transaminacije. Univerzalni donator α -Amino grupe služe kao glutamat.

Putem transaminacije α-keto kiselina, koje apsorbuje glukoza, sintetišu se aminokiseline

Glutamat također utvoryuêtsya s uvođenjem amin α-ketoglutarat glutamat dehidrogenaze.

TRANSAMINIRANJE: ŠEMA PROCESA, ENZIM, BIOROLA. BIOROL ALAT I ASAT I KLINIČKI ZNAČAJ DESTINACIJE KRVI SIROČE.

Transaminacija - reakcija prijenosa α-amino grupe sa ak-i na α-keto kiselinu, nakon čega se uspostavlja nova keto kiselina i nova ak. proces transaminacije je lako brutalan

Reakcije kataliziraju enzimi aminotransferaze, čiji je koenzim piridoksal fosfat (PP)

Aminotransferaze se otkrivaju iu citoplazmi iu mitohondrijima ćelijskih eukariota. Preko 10 aminotransferaza je pronađeno u ljudskim klitinima, za koje se dovodi u pitanje specifičnost supstrata. Možda sve aminokiseline mogu ući u reakciju transaminacije, za malo lizina, treonina i prolina.

• U prvoj fazi, do piridoksal fosfata u aktivnom centru enzima, amino grupa iz prvog supstrata, ak-i, dolazi da pomogne aldiminskoj vezi. Kompleks enzim-piridoksum-minfosfat i ketokiselina, prvi proizvod reakcije, se rastvaraju. Ovaj proces uključuje prijelazno usvajanje 2 Schiffove baze.
• U drugoj fazi, kompleks enzim-piridoksamin fosfat se kombinuje sa keto kiselinom i prenosi amino grupu na keto kiselinu kroz međurastvor 2 šifrovane baze. Kao rezultat toga, enzim se vraća u svoj izvorni oblik i stvara se nova aminokiselina, još jedan produkt reakcije. Budući da aldehidnu grupu piridoksal fosfata ne zauzima amino grupa supstrata, ona uspostavlja Schiffovu bazu sa ε-amino grupom lizinskog radikala u aktivnom centru enzima

Najčešće u reakcijama transaminacije uzimaju udio aminokiselina, umjesto onih u tkivima, značajno se povećavaju druge vrste - glutamat, alanin, aspartat i druge keto kiseline - α -ketoglutarat, piruvat i oksaloacetat. Glavni donator amino grupe je glutamat.

Enzimi koji se najčešće koriste u većini tkiva su: ALT (AlAT) katalizuje reakciju transaminacije između alanina i α-ketoglutarata. Ovaj enzim je lokalizovan u citosolu ćelija različitih organa, a najveći broj pronađen je u ćelijama jetre i srčanog mesa. ACT (AST) katalizira reakciju transaminacije između apartata i α-ketoglutarata. oksaloacetat i glutamat se rastvaraju. Najveći broj joga otkriven je u ćelijama srčanog mesa i jetre. organska specifičnost ovih enzima.

U normalnoj krvi aktivnost ovih enzima bi trebala biti 5-40 U/l. U slučaju kroničnog klitina u tijelu, enzimi se pojavljuju u krvi, gdje njihova aktivnost naglo raste. Oscilki ACT i ALT su najaktivniji u ćelijama jetre, srca i ulkusa skeleta, a koriste se za dijagnostiku oboljenja ovih organa. U ćelijama srčanog mesa, broj ACT značajno premašuje broj ALT, a jetre - s druge strane. Za to je posebno informativno jednosatno istraživanje aktivnosti oba enzima u serozi krvi. Spivvídnoshennia aktivnosti ACT/ALT naziv "Coefficient de Ritis". Normalan koeficijent je zdrav 1,33±0,42. U slučaju infarkta miokarda, aktivnost ACT u krvi se povećava za 8-10 puta, a ALT - za 2,0 puta.

Kod hepatitisa se aktivnost ALT u krvnom sputumu povećava za ~8-10 puta, a ACT - za 2-4 puta.

Sinteza melanina.

Vidi melanin

Reakcija aktivacije na metionin

Aktivni oblik metionina je S-adenozilmetionin (SAM) - sulfonatni oblik aminokiseline, koji se rastvara kao rezultat dodavanja metionina u molekulu adenozina. Adenozin se apsorbira hidrolizom ATP-a.

Ovu reakciju katalizira enzim metionin adenoziltransferaza, koji je prisutan u svim vrstama klitina. Struktura (-S + -CH 3) u SAM-u je nestabilno grupisanje, što ukazuje na visoku aktivnost metil grupe (naziv termina "aktivni metionin"). Ova reakcija je jedinstvena za biološke sisteme, ali može biti jedina pojedinačna reakcija, zbog koje se povećavaju sva tri viška ATP fosfata. Cepanje metil grupe u SAM-u i njeno prenošenje na polovinu akceptora katalizira enzim metiltransferazu. SAM se pretvara u S-adenozilhomocistein (SAT) tokom reakcije.

Sinteza kreatina

Kreatin je neophodan za apsorpciju u visokoenergetskom mesu - kreatin fosfatu. Sinteza kreatina u 2 faze koje uključuju 3 aminokiseline: arginin, glicin i metionin. At nirkah gvanidinoacetat se metabolizira diglicineamidinotransferazom. Potim gvanidin acetat se transportuje u rerni odvija se reakcija yogo metilacije.

Reakcije transmetilacije se također provode za:

• sinteza adrenalina i norepinefrina;
• sinteza anserina iz karnozina;
• metilacija azotnih baza u nukleotidima i u;
• inaktivacija metabolita (hormoni, medijatori, itd.) i djelovanje stranih faktora, uključujući lekovitih preparata.

Inaktivacija biogenih amina je također indikovana:

metilacija za učešće SAM-a za degeneraciju metiltransferaza. Na taj način se mogu inaktivirati različiti biogeni amini, a najčešće se može uočiti inaktivacija gastamina i adrenalina. Dakle, inaktivacija adrenalina je zbog metilacije hidroksilne grupe u ortopoziciji

TOKSIČNOST AMONIJAKA. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Katabolizam aminokiselina u tkivima se konstantno opaža uz dozu od 100 g/dan. U slučaju bilo kakve naknadne deaminacije aminokiselina, stvara se velika količina amonijaka. Znatno manje količine joge se koriste kada se deaminiraju biogeni amini i nukleotidi. Dio amonijaka se apsorbira u crijevima zbog prisustva bakterija na proteinima hrane (truli proteini u crijevima) i nalazi se u krvi iz vene. Koncentracija amonijaka u krvi portalne vene je značajno veća, niža u gornjem krvotoku. Jetra ima veliku količinu amonijaka, što povećava nisku količinu u krvi. Koncentracija amonijaka u krvi u normi rijetko prelazi 0,4-0,7 mg/l (ili 25-40 µmol/l

Ammiac je toksičan. Navit malo povećanje njegove koncentracije nepoželjno za tijelo, i naprijed do centralnog nervnog sistema. Dakle, povećanje koncentracije amonijaka u mozgu do 0,6 mmol izazvalo je sudomi. Prije pojave simptoma hipermonijemije mogu se uočiti tremor, nejasni pokreti, umor, povraćanje, zbunjenost, napad osude, gubitak pamćenja. U važnim raspoloženjima nastaje koma sa smrtonosnim kinetima. Mehanizam toksičnog dejstva amonijaka na mozak i organizam uopšte, očigledno je povezan sa ishranom joge na papalinama funkcionalnih sistema.

• Amonijak lako prodire kroz membrane u ćelije i mitohondrije, izazivajući reakciju koju katalizira glutamat dehidrogenaza, u obliku glutamata:

α-Ketoglutarat + NADH + H + + NH 3 → Glutamat + NAD +.

Promjena koncentracije α-ketoglutarata uzrokovana je:

· inhibicija razmjene aminokiselina (reakcije transaminacije), a kasnije i sinteze njihovih neurotransmitera (acetilholin, dopamin i dr.);

· Hipoenergetski mlin zbog smanjenja brzine TTC-a.

Nedostatak α-ketoglutarata dovodi do smanjenja koncentracije metabolita TCA, što uzrokuje ubrzanu reakciju na sintezu oksaloacetata iz piruvata, što je praćeno intenzivnom redukcijom CO 2 . Jačina razlučivanja i olakšanja ugljičnog dioksida u slučaju hipermonemije posebno je karakteristična za moždane stanice. Povećanje koncentracije amonijaka u krvi povećava pH na strani lokve (tzv. alkaloza). Tse, u svojoj srži, povećava sporidnost hemoglobina do kiselosti, što dovodi do hipoksije tkiva, akumulacije CO 2 i hipoenergetskog stanja, u kom slučaju mozak glave pati od smutnog ranga. Visoke koncentracije amonijaka stimulišu sintezu glutamina iz glutamata u nervnom tkivu (uz učešće glutamin sintetaze):

Glutamat + NH 3 + ATP → Glutamin + ADP + H3 P0 4.

· Akumulacija glutamina u klitinama neuroglije dovodi do povećanja osmotskog pritiska u njima, oticanja astrocita, au visokim koncentracijama može izazvati oticanje mozga. Zbog nedostatka GABA i drugih medijatora, poremećena je provodljivost nervnog impulsa, okrivljena je sudomija. Ion NH 4+ praktički ne prodire kroz citoplazmatske i mitohondrijalne membrane. Previše amonijum jona u krvi može poremetiti transmembranski prenos monovalentnih Na+ i K+ kationa, nadmećući se s njima za jonske kanale, što takođe utiče na provođenje nervnih impulsa.

Visok intenzitet procesa deaminacije aminokiselina u tkivima, pa čak i nizak nivo amonijaka u krvi, ukazuju na one koji u ćelijama aktivno učestvuju u oslobađanju amonijaka od dejstva netoksičnih bolesti koje se eliminišu iz organizma. tijelo kroz odjeljak. Ove reakcije se mogu uzeti u obzir reakcijama amonijaka. U različitim tkivima i organima otkriveno je nekoliko vrsta ovakvih reakcija. Glavna reakcija je vezivanje amonijaka, koje se javlja u svim tkivima organizma, ê 1.) sinteza glutamina pod dejstvom glutamin sintetaze:

Glutamin sintetaza je lokalizovana u mitohondrijima klitina, a za rad enzima neophodan kofaktor su joni Mg 2+. Glutamin sintetaza je jedan od glavnih regulatornih enzima za razmjenu aminokiselina i alosterički je inhibirana AMP, glukoza-6-fosfatom, kao i Gli, Ala i Hys.

U crijevnim klitinima pod dejstvom enzima glutaminaze dolazi do hidrolitičkog dejstva amidnog azota u prisustvu amonijaka:

Glutamat, koji se taložio u reakciji, prolazi kroz transaminaciju sa piruvatom. os-Aminogrupa glutaminske kiseline se prenosi u skladište alanina:

Glutamin je glavni donator dušika u tijelu. Amidni dušik glutamina djeluje na sintezu purinskih i pirimidinskih nukleotida, asparagina, amino šećera i drugih.

KIL-V METODA ODREĐIVANJA SEČEVINA U KRVNO SIROČE

U biološkim regijama, M. se koristi uz pomoć gasometrijskih metoda, direktnih fotometrijskih metoda, koje se zasnivaju na reakciji M. sa različitim govorima, s otopinama ekvimolekularnih količina zabarvlennyh produktív, kao i enzimske metode sa zamjenskim enzimom smuthen . Gazometrijske metode se baziraju na oksidiranom M. hipobromit natrijumu u lokvičnom mediju NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Volumen gasovitog azota se kontroliše uz pomoć posebnog uređaja , najčešće Borodin uređaj. Međutim, ova metoda ima nisku specifičnost i tačnost. Od fotometrijskih najširih metoda, koje se zasnivaju na reakciji M. sa diacetil monooksimom (reakcija Ferona).

Za potrebe sechovina u krvi syrovattsí i vikorističkih sekcija, objediniti metodu, zasnovanu na reakciji M. sa diacetil monooksimom u prisustvu tiosemikarbazida i soli pljuvačke u kiseloj sredini. Ínshim uníf_kovanim metodom označavanja M. ê ureazna metoda: NH2-CO-NH2 → ureaza NH3 + CO2. Ammija, koju sam vidio, rastvara se sa natrijum hipohloritom i indofenol fenolom, koji ima plavu boju. Intenzitet infekcije je proporcionalan M. magli u finalnom uzorku. Reakcija ureaze je vrlo specifična, za praćenje potrebno je više od 20 µl krvni serumi, uzgojeni u omjeru 1:9 sa NaCI (0,154 M). Natrijum salicilat se može koristiti kao zamena za fenolne zamene; razrijediti krvni serum na sljedeći način: do 10 µl sirovaci krvi daju 0,1 ml olovo ili NaCl (0,154 M). Enzimska reakcija u oba vipada teče na 37° sa neriješenim rezultatom 15 i 3-3 1/2 xv očigledno.

Pokhídní M., u čijim molekulima su atomi supstituirani kiselim radikalima, može se nazvati ureidi. Puno ureidiva i đakona i halogenih supstitucija je u medicini slično pobjedi kao lijeku. Prije ureidiva, na primjer, soli barbiturne kiseline (malonil sehovin), aloksana (mezoksalil sehovin); heterociklični ureid je secinska kiselina .

ŠEMATSKA ŠEMA RASTUPANJA HEMU-a. "DIREKTNI" I "INDIREKTNI" BILIRUBIN, KLINIČKI ZNAČAJ YOGO ODREDBE.

Hem(hemoksigenaza)-biliverdin(biliverdin reduktaza)-b_lirubin(UDP-glukuraniltransferaza)-b_lirubinmonoglukuronid(UD-glukuroniltransferaza)-b_lirubindiglukuronid

U normalnom stanju, koncentracija spontanog bilirubina u plazmi postaje 0,3-1 mg/dl (1,7-17 μmol/l), 75% ukupne količine bilirubina mijenja se u nekonjugiranom obliku (indirektni bilirubin). U klinikama se konjugacije bilirubina nazivaju direktnim, jer je vino otporno na vodu i lako se može kombinirati s diazoreagensom, smanjujući boju erizipela, - to je direktna reakcija Van der Berga. Nekonjugirani bilirubin je hidrofoban, pa se nalazi u krvnoj plazmi u kompleksu s albuminom i ne reagira s diazoreaktivnim dok se ne pirolizira, dok ga ne obavijesti organski prodavač, na primjer, etanol, kao što je albumin. Nekonjugirani ili rubin, koji se u kombinaciji sa azobarvnikom, tek nakon taloženja proteina, naziva indirektnim bilirubinom.

Kod pacijenata sa hepatičko-klitinskom patologijom, koja je praćena trivijalnim povećanjem koncentracije konjugiranog bilirubina, u krvi se otkriva treći oblik bilirubina u plazmi, s kojim je bilirubin kovalentno pod utjecajem albumina, a osim toga, u ovom način. U nekim slučajevima, do 90% ukupnog bilirubina krvi može se naći u ovom obliku.

METODA ODREĐIVANJA HEMOGLOBINA: FIZIČKA (SPEKTRALNA ANALIZA HEMOGLOBINA I YOGO VIROBNIH); FIZIČKI I HEMIJSKI (OTRIMANNY KRISTAL U HEMINSKOM VODIKU).

Spektralna analiza hemoglobina i joga. Prilikom ispitivanja razlike oksihemoglobina, najčešće korištene spektrografske metode pokazuju u žuto-zelenom dijelu spektra između Fraunhoferovih linija D i E dva sistemska smoga gline, u istom dijelu spektra postoji samo jedna široka smuga. Vídmíností vídmínností u vídmíníní vípromínívanní hemoglobínímí oksihemogloínom poslužio je kao osnova za metodu víchenníní staníníní síchennya kroví sísním. oksimetrija.

Karbhemoglobin je po svom spektru blizak oksihemoglobinu, proteinu sa dodatkom govora, što pokazuje da karbhemoglobin ima dva smoga gline. Spektar methemoglobina karakteriše jedan uski smog na granici crvenog i žutog dela spektra, drugi uski smog na granici žute i zelene zone, narešti, i treći široki smog u blizini zelenog dela spektra .

Heminu kristali ili hematin hlorovodonična kiselina. Sa površine zakrpa se sastruže po predmetu, a papalina zrna se podrezuje. Dodaju im se 1-2 zrna kuhinjska so i 2-3 kapi krizhanoy otstovoy to-ty. Brkovi su zakrivljeni sa zakrivljenim naborom i pažljivo se zagrijavaju, ne dovodeći do ključanja. Prisustvo krvi uzrokovano je pojavom mikrokristala smeđe-žute boje poput rombičnih ploča. Ako su kristali trulo oblikovani, onda izgledaju kao konoplja. Posjedovanje kristala do gemina, sumanuto, dovodi prisustvo krvnog objekta do krvnog objekta. Negativan rezultat pokušajte bez vrijednosti. Kuća masti, irzha, olakšava rezanje kristala u heminu

AKTIVNI OBLICI OID-a: SUPEROKSID ANION, VODNIK-PEROKSID, HIDROKSI RADIKAL, PEROKSINITRIT. IX OBJAŠNJENJE, UZROCI TOKSIČNOSTI. FIZIOLOŠKA ULOGA ROS.

U CPE, blizu 90% klitina Pro 2 ulazi. Reshta O 2 pobjeđuje u drugim OVR-ima. Enzimi, koji učestvuju u OVR sa konverzijom O2, dijele se u 2 grupe: oksidaza i oksigenaza.

Vikorna oksidaza je samo akceptor elektrona, što dovodi do H 2 Pro ili H 2 Pro 2 .

Oksigenaze uključuju jedan (monooksigenaza) ili dva (dioksigenaza) atoma kiseline u produktu reakcije koji je otopljen.

Iako ove reakcije nisu praćene sintezom ATP-a, mirisi su neophodni za specifične reakcije u razmjeni aminokiselina), sintezi masnih kiselina i steroida), u reakcijama stranog govora u jetri

U većini reakcija koje uključuju molekularnu kiselost, obnavljanje se izvodi korak po korak s prijenosom jednog elektrona u fazu kože. Kod prijenosa jednog elektrona dolazi do usvajanja srednje reaktivnih oblika kiselosti.

U neprobuđenom stanju, kisen nije toksičan. Usvajanje toksičnih oblika kiselosti povezano je sa posebnostima njegove molekularne strukture. Oko 2 osvete 2 nesparena elektrona, kao da su rasuti na različitim orbitalama. Koža sa ovih orbitala može prihvatiti jedan elektron.

Obnavljanje Pro 2 nastaje kao rezultat 4 jednoelektronske tranzicije:

Superoksid, peroksid i hidroksilni radikal su aktivni oksidi koji uzrokuju ozbiljne probleme za bogate strukturne komponente ćelija.

Aktivni oblici kiseline mogu pretvoriti elektrone u bogate spore, pretvarajući ih u nove slobodne radikale, pokrećući lancet oksidne reakcije

Poshkodzhuê diyu vílnyh radikív ín komponenti kitini. 1 – pečenje belanaca; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - prekid nuklearne membrane i oštećena DNK; 4 - kolaps mitohondrijalnih membrana; prodiranje vode i jona u klitinu.

Otapanje superoksida u CPE."Vitik" elektrona u CPE može biti posljedica prijenosa elektrona zbog učešća koenzima Q. Kada se doda, ubikinon se pretvara u anjonsko-radikalni semikinon. Cei radikal neenzimski reaguje sa O 2 sa rastvorima superoksidnog radikala.

Većina aktivnih oblika kiselog nastaje tokom prenosa elektrona iz CPE, nasampereda, tokom funkcionisanja kompleksa QH 2-dehidrogenaze. To je zbog rezultata neenzimskog prijenosa ("prosipanja") elektrona iz QH 2 u kisen (

u fazi prijenosa elektrona zbog sudjelovanja citokrom oksidaze (kompleks IV), čini se da "okreti" elektrona nisu evidentni u enzimima posebnih aktivnih centara, koji osvetljavaju Fe i Cu i 2 bez utjecaja slobodnog intermedijara. radikali.

U fagocitnim leukocitima u procesu fagocitoze se pojačava acidifikacija i eliminacija aktivnih radikala. Aktivni oblici kiselog rastvaraju se kao rezultat aktivacije NADPH-oksidaze, koja je najvažnije lokalizirana na vanjskoj strani plazma membrane, stvarajući takozvane "respiratorne vibracije" za uspostavljene aktivne oblike kiselog.

Štiti organizam u vidu toksičnih i aktivnih oblika kiselog, sa ispoljavanjem u svim klitinima visoko specifičnih enzima: superoksid dismutaze, katalaze, glutation peroksidaze, kao i delovanjem antioksidansa.

ZNESHKOZHNYA AKTIVNI OBLICI KISNYU. ENZIMSKI ANTIOKSIDANTNI SISTEM (KATALAZA, SUPEROKSID DISMUTAZA, GLUTATION PEROKSIDAZA, ​​GLUTATION REDUKTAZA). ŠEME PROCESA, BIOROLE, MISCE OBRADA.

Superoksid dismutaza katalizira reakciju dismutacije superoksidnih anionskih radikala:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
U toku reakcije, peroksid je otopljen u vodi, građevinski materijal je inaktivirao SOD, superoksid dismutaza Zavzhd "pratsyuê" u paru sa skatalazom, kao da je efikasan i efikasno razgrađuje vodeni peroksid u apsolutno neutralne dijelove.

Catalase (CF 1.11.1.6)- hemoprotein, koji katalizuje reakciju vodenog peroksida, koja se odvija nakon reakcije dismutacije superoksidnog radikala:
2H2O2 = 2H2O + O2

Glutation peroksidaza katalizira reakcije u kojima enzim pretvara vodeni peroksid u vodu, a također pretvara organske hidroperokside (ROOH) u hidroksidne hidrokside, te kao rezultat prelazi u oksidirani disulfidni oblik GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Glutation peroksidaza zneshkodzhuê ne samo H2O2, već i razne organske lipidne peroksile, jer se apsorbiraju u tijelu tokom prvog sata aktivacije POL.

Glutation reduktaza (CF 1.8.1.7)- flavoprotein sa prostetičkom grupom flavin adenin dinukleotida, sastavljen od dvije identične podjedinice. Glutation reduktaza katalizira reakciju dodavanja glutationa u oksidirani oblik GS-SG i svih ostalih enzima glutation sintetaze vikorist:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Klasični citosolni enzim eukariota. Glutation transferaza katalizira reakciju:
RX+GSH=HX+GS-SG

FAZA KONJUGACIJE U SISTEMU EKSTRAGENERALNOG TOKSIČNOG GOVORA. VIDI CON'YUGATSÍÍ (PRIMJENI REAKCIJE SA FAFS, UDFGK)

Konjugacija je još jedna faza razvoja govora, u toku koje je potrebno pridružiti se funkcionalnim grupama, koje se nastanjuju u prvoj fazi, drugim molekulima ili grupama endogenog kretanja, koje povećavaju hidrofilnost i smanjuju toksičnost ksenobiotika.

1. Uloga transferaza u reakcijama konjugacije

UDP-glukuroniltransferaza. Lokaliziran uglavnom u ER uridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferazi, dodaje višak glukuronske kiseline govornom molekulu, koji se probavlja tokom mikrosomalne oksidacije

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza. Citoplazmatske sulfotransferaze kataliziraju reakciju konjugacije, kada postoji višak sumporne kiseline (-SO3H) u obliku 3 "-fosfoadenozin-5"-fosfosulfata (FAPS) u fenole, alkohole ili aminokiseline.

Reakcija sagorevanja: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Enzimi sulfotransferaza i UDP-glukuroniltransferaza učestvuju u eksternim ksenobioticima, inaktivaciji lijekova i endogenim biološki aktivnim bolestima.

Glutation transferase. Posebno među enzimima koji učestvuju u ksenobioticima, inaktivacija normalnih metabolita je uključena glutation transferaza (GT). Glutation transferaza funkcionira u svim tkivima i igra važnu ulogu u inaktivaciji tjelesnih metabolita: steroidnih hormona, bilirubina i masnih kiselina.

Glutation je tripeptid Glu-Cis-Gli (višak glutaminske kiseline aduciran na cistein karboksilnu grupu radikala). HT može imati široku specifičnost za supstrate, čiji ukupan broj prelazi 3000. HT se čini još bogatijim hidrofobnim govorima i inaktivira ih, ali kemijske modifikacije zbog sudjelovanja glugacije se samo malo zagrijavaju. Tobto podloge je govor, yakí, s jedne strane, mayyut elektrofilni centar (na primjer, OH-grupa), a s druge strane - hidrofobna zona. Zneshkodzhennya, tobto. hemijska modifikacija ksenobiotika za učešće GT može se modifikovati na tri različita načina:

put za konjugaciju supstrata R sa glutationom (GSH): R + GSH → GSRH,

kao rezultat nukleofilne supstitucije: RX + GSH → GSR + HX,

konverzija organskih peroksida u alkohole: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

U reakciji: UN - hidroperoksidna grupa, GSSG - oksidacija glutationa.

Sistem prepoznavanja učešća HT i glutationa igra jedinstvenu ulogu u formiranju otpornosti organizma na različite izlive i najvažniji je mehanizam imunološkog odgovora. U toku biotransformacije nekih ksenobiotika pod dejstvom GT, tioeteri (RSG konjugati) se pretvaraju, a zatim se pretvaraju u merkaptane među kojima su otkriveni toksični produkti. Ale konjugat GSH sa više ksenobiotika, manje reaktivan i više hidrofilan, manje toksičan, a samim tim i manje toksičan i lakše se izlučuje u organizam

HT sa svojim hidrofobnim centrima može nekovalentno povećati veličinu lí-pofilnih spoluka (fizičke fluktuacije), sprječavajući njihov prodor u lipidnu sferu membrana i narušavanje funkcija stanica. Zbog toga se GT ponekad naziva intracelularnim albuminom.

GT može kovalentno vezati ksenobiotike, koji su jaki elektroliti. Pojava ovakvih govora je za GT "samougađanje", ali dodatni mehanizam za klitinju.

Acetiltransferaza, metiltransferaza

Acetiltransferaze kataliziraju reakcije konjugacije - prijenos viška acetila sa acetil-CoA na dušik grupe -SO2NH2, na primjer, u skladištu sulfonamida. Membranske i citoplazmatske metiltransferaze metiliraju grupe -P=O, -NH2 i SH-grupe ksenobiotika uz učešće SAM.

Uloga epoksid hidrolaza u otopljenim diolima

Drugi enzimi učestvuju u drugoj fazi razvoja (reakcije konjugacije). Epoksid hidrolaza (epoksid hidrataza) dodaje vodu epoksid benzenu, benzpirenu i drugim policikličkim ugljikohidratima, otopljenim u prvoj fazi bolesti, i pretvara ih u diole (Sl. 12-8). Epoksidi, koji su oštećeni mikrozomalnom oksidacijom, su karcinogeni. Smrad može imati visoku hemijsku aktivnost i može učestvovati u reakcijama neenzimske alkilacije DNK, RNK, proteina. Hemijske modifikacije ovih molekula mogu dovesti do transformacije normalne ćelije u puhlinnu.

ULOGA BILKIVA U KARČUVANNIJU, NORMI, BILANS AZOTA, KOEFICIJENT ODNOSA, FIZIOLOŠKI BILKOVIJ MINIMUM. BILKOVA INSUFICIENCIJA.

AK može uzeti 95% ukupnog azota, a isti će smrad poboljšati ravnotežu dušika u tijelu. balans azota- Razlika je između količine azota koja treba da bude sa njim i količine azota koja se vidi. Kao i količina azota koja dolazi, stara količina se vidi, onda dolazi nitrogenist jealous. Takav kamp koristi zdrava osoba za normalan obrok. Balans dušika može biti pozitivan (opskrba dušikom je veća, manje se izlučuje) kod djece i pacijenata. Negativan balans dušika (vizualni dušik je važniji nego što je potrebno) čuva se od starosti, gladovanja i časa važnih bolesti. Uz dijetu bez proteina, ravnoteža dušika postaje negativna. Minimalna količina bjelanjaka u zhzhí, potrebno je povećati sadržaj dušika, u slučaju 30-50 g/cyt, optimalna količina za prosječnu fizičku potrebu da postane ~100-120 g/dan.

aminokiselina, sinteza nekih nabora koji nisu ekonomični za organizam, očito ih je bolje izbaciti. Takve aminokiseline se nazivaju esencijalnim. Oni uključuju fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, valin, lizin, leucin, izoleucin.

Dvije aminokiseline - arginin i histidin se često nazivaju zamjenama. - tirozin i cistein - mentalno supstituirajuća, oscilirajuća za sintezu esencijalnih aminokiselina. Tirozin se sintetiše iz fenilalanina, a neophodni atom metionin sirka otkriva se cisteinu.

Ostale aminokiseline se lako sintetiziraju u stanicama i nazivaju se zamjenama. Oni uključuju glicin, asparaginsku kiselinu, asparagin, glutaminsku kiselinu, glutamin, serije,

Proteini minimum

najmanja količina proteina u zhzhí, neophodna za očuvanje dušične tekućine u tijelu. Promjena proteina u donjem dijelu B. m. B. m. ležati u vidu individualnih karakteristika organizma, starosti, kondicije, kao i kvaliteta i količine ostalih neproteinskih komponenti povrća (ugljikohidrati, masti, vitamini itd.). Količina proteina, koja je neophodna ljudima i stvorenjima, menja se u vezi sa biološkom vrednošću proteina u hrani, koja se razlikuje među različitim aminokiselinama (Div. Amino kiseline). Bogat proteinima i proteinskim količinama, zbog prisustva pevajućih aminokiselina u njima, jer se ne mogu sintetizirati u organizmu ljudi i bića. Za skladištenje obroka hrane vođeni su proteinskim optimumom, tako da je količina proteina neophodna za zadovoljavanje potreba organizma; za zrelu osobu je jednako, u sredini, 80-100 G vjeverica, sa važnim fizička praksa - 150 R. Div Bilky, Bilkovy razmjena, Razmjena govora.

G. N. Kassil.

Velika Radijanska enciklopedija. - M: Radijanska enciklopedija. 1969-1978 .

Začudite se istom "minimumom proteina" u drugim rječnicima:

Proteini minimum- - minimalna količina proteina, zdatne za povećanje ravnoteže dušika u organizmu; obračunava se na 1 kg žive mase bića: dan odmora 0,7 0,8, dan rada 1,2 1,42; krava u laktaciji 0,6 0,7; krava u laktaciji 1,0; vivtsí, … Rječnik pojmova iz fiziologije poljoprivrednih bića

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMÍN, razumej, sho plyuê dolazak proteinskih govora u telo, njihove promene u organizmu (div. Razmena govora u sredini) i uočavanje produkata sagorevanja proteina u vidu sečovina, ugljenika kiselina, voda i drugi govor. z'ednan. B. razmjena…

Tabor stvorenja, u koji je količina unesenog dušika (sa poprečnim presjekom i izmetom) jednaka količini dušika koju posjeduje jež. Zreli organizam u normi se otkupljuje na stanici A. r. Prosječna potražnja zrele osobe za dušikom je 16 ...

- (u obliku Ízo... i grčkog dýnamis snage, zdatníst) izodinamíí̈ zakon, mogućnost zamjene u ishrani nekih rechovins-a s drugim u energetski ekvivalentnim količinama. Razumi ja. pokrenuo je njemački fiziolog M. Rubner. Velika Radijanska enciklopedija

Proteinski govor, proteini, naborani organski slojevi, koji su najvažniji dio protoplazme živih stanica kože. B. se sastoje od uglja (50-55%), vode (6,5-7,5%), azota (15-19%), kiselog (20,0-23,5%), sumpora (0,3-2,5%) i drugih… … Sílskogospodarskij slovak-dovídnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VÍDPOCHINKU, utvrdivši da mogu radnicima i serviserima dati priliku da obnove snagu i tu energiju u najprijateljskim i najzdravijim umovima za sat vremena čuvanog prijema koji imaju. Pri pogledu na sanatorijum D. o. ne stavljaj... Odlična medicinska enciklopedija

OBLITERACIJA- (lat. obliteratio izostavljanje), izraz koji se koristi za oznaku zatvorene, izostavljanja te chi ínshíe praznine, odnosno prosvjetljenja za dodatni rast tkanine, koja ide sa strane zidova ove prazne jazbine. Češće se prikazuje. Odlična medicinska enciklopedija

TUBERKULOZA- Med. Tuberkuloza nije zarazna bolest koja se naziva mycobacterium tuberculosis i karakterizira je razvoj klitinalnih alergija, specifičnih granuloma u različitim organima i tkivima, te polimorfna klinička slika. Karakteristično ranjen legen. Dovídnik íz bolest

INFEKTIVNA bolest- ZARAZNA bolest. Kod Rimljana je riječ "infectio" označavala grupu teških bolesti, koje su bile praćene groznicom, često ispunjene potpunom širinom i ležale usred lutanja... Odlična medicinska enciklopedija

EATING- HRANA. Zmist: I. Ishrana kao društvo. higijenski problem. O P.-ovoj rupi u svjetlu istorijskog razvoja ljudskog društva.......... . . 38 Problem P. u kapitalističkom društvu 42 Raznovrsnost P. proizvoda u carskoj Rusiji u SRSR ... Odlična medicinska enciklopedija

Uloga proteina u ishrani, norme, ravnoteža dušika, koeficijent potrošnje, fiziološki proteinski minimum. Nedostatak proteina.

balans azota- Razlika je između količine azota koja se sa njim treba naći i količine azota koja se vidi (važno u prisustvu soli sehovina i amonijuma). Kao i količina azota koja dolazi, stara količina se vidi, onda dolazi nitrogenist jealous. Takav kamp koristi zdrava osoba za normalan obrok. Balans dušika može biti pozitivan (azota bi trebalo biti više, a manje izlučeno) kod djece, kao i kod pacijenata, koji se bude nakon teških bolesti. Negativan balans dušika (vizualni dušik je važniji nego što je potrebno) čuva se od starosti, gladovanja i časa važnih bolesti. Uz dijetu bez proteina, ravnoteža dušika postaje negativna. Nastavite proizvoditi slične količine dušika sve dok količina dušika, koja se vidi, ne prestane rasti i stabilizira se na približno 4 g/dobu. Tolika količina dušika može se naći u 25 g proteina. Takođe, u slučaju proteinskog gladovanja za doba, u organizam se infiltrira oko 25 g proteinskih tkiva. Minimalna količina bjelanjaka u zhzhí, potreba za azotnom tekućinom, trebala bi biti 30-50 g / cyt, optimalna količina s prosječnom fizičkom potrebom da postane ~ 100-120 g / dan.

Norme proteina u restoranu.

Za održavanje azotne vode dovoljno je posaditi 30-50 g proteina po berbi. Prote takav kílkíst ne zabezpečuê zberezhennya pratsezdatnosti i zdorov'ya ljudi. Usvojite norme proteinske prehrane za odrasle i djecu kako biste zaštitili klimu uma, profesije i druge faktore. Odrasli sa prosečnom fizičkom potrebom zaslužan je za uzimanje 100-120 g proteina po berbi. S teškim fizičkim radom, norma se povećava na 130-150 g. U isto vrijeme sam na ivici, pa pišem razne proteine ​​stvorenja i rosnog putovanja.

Nedostatak proteina

Čini se da usađivanje trivalne loze iz ishrane ljudi sa mastima ili ugljikohidratima ne dovodi do bitnih promjena u zdravlju. Međutim, ishrana bez proteina (posebno trivale) zahteva ozbiljno oštećenje razmene i neizbežno će završiti smrću tela. Unošenje jedne od esencijalnih aminokiselina iz ishrane lišćara dovodi do nepotpune asimilacije drugih aminokiselina i praćeno je razvojem negativne ravnoteže dušika, povećanjem, izbočenjem i poremećajem u funkcijama nervnog sistema. U očima očiju otkrivene su specifične manifestacije nedostatka jedne od aminokiselina, koje su rezultat proteina, dodavanja pjevačke aminokiseline. Dakle, zbog prisustva cisteina (ili cistina), okrivljuje se neprijateljska nekroza jetre, histidin - katarakta; dnevni unos metionina doveo je do anemije, gojaznosti i ciroze jetre, kososti i krvarenja u nirkovima. Lizin u ishrani mladih škilja bio je praćen anemijom i uginućem (koji je sindrom čest kod starijih životinja).

Nedovoljna ishrana proteina dovodi do bolesti - "kvashiorkor", što u prevodu znači "zlatni (ili crveni) dečak". Bolest se razvija kod djece, kao da se pijucka mlijeko drugih živih bića, a hrane se isključivo rosnim ježem, koji uključuje banane, taro, proso, a najčešće i kukuruz. Kwashiorkor karakterizira usporavanje rasta, anemija, hipoproteinemija (često praćena otokom) i masna bolest jetre. Kod crnaca je kosa crveno-smeđe boje. Često je bolest praćena atrofijom ćelija subskapularnog folikula. Kao rezultat, poremećeno je lučenje enzima pankreasa i nije moguće dobiti malu količinu proteina, koliko se nalazi. Uočeno je da postoji povećanje izlučivanja slobodnih aminokiselina iz sekcije. Bez likova, smrtnost djece će biti 50-90%. Pustite djecu da prežive, nedostatak proteina je uzrokovao nepovratnu štetu i fiziološkim funkcijama i ružičastom vitalnošću. Bolest nastaje kada se bolesna osoba prebaci na ishranu bogatu proteinima, koja uključuje veliki broj mesnih i mliječnih proizvoda. Jedan od načina za rješavanje problema je dopuna istih preparata lizinom.

2. Preopterećenje proteina u SKT. Karakteristike peptidaza drena, rasvjetljavanje uloge hlorovodonične kiseline.

U prehrambenim proizvodima količina aminokiselina je još manja. Važno je da uđu u skladište proteina, jer se hidroliziraju u crijevnom traktu pod djelovanjem enzima proteaze (peptid skrolaze). Specifičnost supstrata ovih enzima je u tome što je koža najviše cepanja peptidne veze, napravljene pevajućim aminokiselinama. Proteaze koje hidroliziraju peptidne veze u sredini proteinskog molekula mogu se klasificirati kao endopeptidaze. Enzimi, koji pripadaju grupi egzopeptidaza, hidroliziraju peptidne veze, rastvaraju se sa terminalnim aminokiselinama. Pod dejstvom svih proteaza SHKT, proteini razgrađuju i đakone aminokiselina, koje se zatim javljaju u ćelijama tkiva.

Uloga hlorovodonične kiseline je eliminisana

Glavna funkcija biljnog otvora leži u činjenici da se protein prekomjerno urezuje na novi način. Primarna uloga ovog procesa je hlorovodonična kiselina. Proteini, koji se nalaze u cijevima, stimuliraju vid histamin ta grupa proteinskih hormona - gastriniv, yakí, u svojim rukama, pozivaju na lučenje HCI i proenzima - pepsinogena. HCI se taloži u spojnicama školjki šlunkovih osovina za sat vremena reakcije.

Džerelom H + ê H 2 3, jer se taloži u obkladalnim klitinama schule s 2, koji difunduje u krvi, i H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Disocijacija H 2 3 da bi se proizveo bikarbonat dok se ne rastvori, koji se zbog učešća posebnih proteina vidi u plazmi u zamenu za C1 - i ion H + koji se nalazi u lumenu kanala sa aktivnim putem. transport, koji je kataliziran membranskom H + / K + -ATP-azom. Time se koncentracija protona u lumenu cijevi povećava za 10 6 puta. Ioni C1 - treba biti blizu lumena drena kroz hloridni kanal.

Koncentracija HCl u shlunkovoy soci može doseći 0,16 M, čija se pH vrijednost smanjuje na 1,0-2,0. Unošenje proteina često je praćeno vizijama lokve ribljeg lučenja velike količine bikarbonata u procesu usvajanja HCl.

Pod dejstvom HCl dolazi do denaturacije proteina koji ne prepoznaju termičku obradu, što povećava dostupnost peptidnih veza za proteaze. HCl može imati baktericidno djelovanje i pereskodzha gutanja patogenih bakterija u crijevima. Osim toga, hlorovodonična kiselina aktivira pepsinogen i stvara optimalni pH za dipepsin.

· Vezano sa hlorovodoničnom kiselinom- HCl, vezan za proteine ​​i produkte njihovog prekomjernog nagrizanja. Vrijednost povezane HCl kod zdravih ljudi je 20-30 TU.

· Vilna HCl- Hlorovodonična kiselina, koja nije povezana sa komponentama shlunkovog soka. Vrijednost slobodnog Hcl u normi je 20-40 TE. pH soka od ljuske je normalan - 1,5-2,0.

Karakteristike peptidaza u subskapularnoj šupljini tankog crijeva. Zahistički klitin u obliku peptidaza.

Rice. 9-23. Načini biosinteze aminokiselina.

Amidi glutamin i asparagin sintetizirani iz dikarboksilnih aminokiselina Glu i ASP (div. Shema A).

• Serin digestiran sa 3-fosfogliceratom, međuproizvodom glikolize, koji se oksidira u 3-fosfopiruvat i zatim transaminira odobrenim serinom (div. Shema B).
• Koristi 2 puta za sintezu glicina:

1) iz serina zbog učešća folne kiseline kao rezultat diserin serinoksimetiltransferaze:

2) kao rezultat podjele enzima glicin sintaze u reakciji:

• Proline sintetiziran iz glutamata u obrnutim reakcijama. Brojne reakcije se takođe primećuju tokom katabolizma izlivenog (div. shema na str. 494).

Ukupno osam prekomjerno iskorištenih aminokiselina, više od 20 aminokiselina može se sintetizirati kod ljudi.

Česta zamjena aminokiselina Apr i Gic sintetizirana preklopnom stazom u malim prostorima. Više ih se može naći iza.

• Sinteza arginina zavisi od reakcija ornitinskog ciklusa (razd. novije pdrozdil IV);
• Histidin se sintetizira iz ATP-a i riboze. Dio imidazolnog ciklusa histidina - N=CH-NH- rastvara se iz purinskog jezgra adenina, čije je jezgro ATP, a molekul je formiran od atoma riboze. Na taj način, 5-fosforibosilamin, koji je neophodan za sintezu histidina, potreban je za sintezu purina.

Za sintezu mentalno supstituiranih aminokiselina tirozina i cisteina konzumiraju esencijalne aminokiseline fenilalanin i metionin, respektivno (Div. Životinje VIII i IX).

Rice. 9-22. Uključivanje viška aminokiselina bez dušika za potpuni put do katabolizma.

proces glukoneogeneze. Takve aminokiseline se mogu dodati grupi glikogene aminokiseline.

Aktivne aminokiseline u procesu katabolizma pretvaraju se u acetoacetat (Líz, Leu) ili acetil-CoA (Leu) i mogu se uključiti u sintezu ketonskih tijela. Takve aminokiseline se nazivaju ketogeni.

Brojne aminokiseline sudjeluju u sintezi glukoze, te za sintezu ketonskih tijela, tako da se u procesu katabolizma stvaraju 2 proizvoda - metabolit citratnog ciklusa i acetoacetat (Tri, Phen, Tyr) ili acetil -CoA (Ile). Takve aminokiseline se inače nazivaju nestašlucima glikoketogeni(Slika 9-22, Tabela 9-5).

Anaplerotične reakcije

Višak zamjenskih aminokiselina bez dušika koristi se za obnavljanje broja metabolita na glavnom putu katabolizma, jer se koriste za sintezu biološki aktivnih govora. Takve reakcije se nazivaju anaplerotične. Pet anaplerotičnih reakcija je viđeno na bebi 9-22:

Enzim piruvat karboksilaza (koenzim - biotin), koji katalizira reakciju, manifestacije u jetri i m'yazakh.

2. Aminokiseline → Glutamat → α-Ketoglutarat

Transformacija se dešava u bogatim tkivima pod uticajem glutamat dehidrogenaze ili aminotransferaza.

3.

Propionil-CoA, a zatim sukcinil-CoA, također mogu biti uključeni u razgradnju viših masnih kiselina sa nesparenim brojem atoma ugljika (div. odjeljak 8).

4. Aminokiseline → Fumarat

5. Aminokiseline → Oksaloacetat

Reakcije 2, 3 se nalaze u svim tkivima (krema za jetru i m'yazyv), pruvatna karboksilaza je svakodnevna, a reakcije 4 i 5 su uglavnom u jetri. Reakcije 1 i 3 (sl. 9-22) - glavne anaplerotične reakcije

L-aminokiselinska oksidaza

Enzim je otkriven u jetrima i nirkama oksidaza L-aminokiselina, zgrada deaminacija L-aminokiselina (div. shema na primjer strana).

Koenzim u ovoj reakciji je FMN. Doprinos L-aminokiselinske oksidaze deaminaciji očigledno nije značajan, ali čini se da optimum leži u medijumu lokve (pH 10,0). Kod klitina, pH podloge je blizu neutralnog, aktivnost enzima je čak niska.

D-aminokiselinska oksidaza također otkriveno u nirkahu i pekari. Ce FAD je enzim koji se nalazi u kvaru. Optimalni pH cíêí̈ oksidaze leži u neutralnom mediju, tako da je enzim aktivan, niža oksidaza L-aminokiselina. Uloga D-aminokiselinske oksidaze je mala, jer je broj D-izomera u organizmu izuzetno mali, jer proteini i proteini ljudskih tkiva i bića sadrže samo prirodne L-amino kiseline. Uzgred, D-aminokiselinska oksidaza ih vezuje za isti L-izomer (slika 9-8).

10. Transaminacija: shema procesa, enzimi, biorol. Biouloga AdAT i AsAT i klinički značaj njihovih manifestacija u krvnoj serozi.

Transaminacija

Transaminacija - reakcija prijenosa α-amino grupe sa amino kiseline na α-keto kiselinu, nakon čega se uspostavlja nova keto kiselina i nova amino kiselina. Konstanta izjednačavanja većeg broja ovakvih reakcija je blizu jedan (K p ~ 1,0), pa se proces transaminacije lako obrće (div. shema A).

Reakcije kataliziraju enzimi aminotransferaze, čiji je koenzim piridoksal fosfat (PF) - sličan vitaminu B 6 (piridoksin, odjeljak 3) (div. shema B).

Aminotransferaze se otkrivaju iu citoplazmi iu mitohondrijima ćelijskih eukariota. Štaviše, mitohondrijski i citoplazmatski oblici enzima razlikuju se po fizičkim i hemijskim snagama. Preko 10 aminotransferaza je pronađeno u ljudskim klitinima, za koje se dovodi u pitanje specifičnost supstrata. Možda sve aminokiseline mogu ući u reakciju transaminacije, za malo lizina, treonina i prolina.

Šema A

mehanizam reakcije

Aminotransferaze su klasičan primjer enzima koji katalizuju reakcije koje se odvijaju kroz mehanizam tipa "pong-pong" (div. odjeljak 2). U takvim reakcijama, prvi proizvod je odgovoran za aktivno mjesto enzima;

Aktivni oblik aminotransferaza se metaboliše kao rezultat dodavanja piridoksal fosfata amino grupi lizina sa mističnom aldiminskom vezom (slika 9-6). Lizin na poziciji 258 ulazi u skladište aktivnog mjesta enzima. Osim toga, između enzima i piridoksal-fosfata, ionske veze se rastvaraju zbog sudjelovanja nabojnih atoma viška fosfata i dušika u piridinskom prstenu koenzima.

Redoslijed reakcija transaminacije prikazan je u nastavku.

• U prvoj fazi, do piridoksal fosfata u aktivnom centru enzima, amino grupa dolazi iz prvog supstrata, aminokiselina, kako bi pomogla aldiminsku vezu. Kompleks enzim-piridoksum-minfosfat i ketokiselina, prvi proizvod reakcije, se rastvaraju. Ovaj proces uključuje prijelazno usvajanje 2 Schiffove baze.
• U drugoj fazi, kompleks enzim-piridoksamin fosfat se kombinuje sa keto kiselinom (drugim supstratom) i ponovo, posredstvom 2 Schiffove baze, prenosi amino grupu u keto kiselinu. Kao rezultat toga, enzim se vraća u svoj izvorni oblik i stvara se nova aminokiselina, još jedan produkt reakcije. Iako aldehidnu grupu piridoksal fosfata ne zauzima amino grupa supstrata, ona uspostavlja Schiffovu bazu (aldimin) sa ε-amino grupom lizinskog radikala u aktivnom centru enzima (božanska šema na str. 471 ).

Ornitinski ciklus

Sechovin je glavni terminalni produkt razmene azota, u skladištu bilo kojeg organizma, vidi se da se proizvodi do 90% ukupnog azota (sl. 9-15). Izlučivanje sehovina je normalno da bude 25 g/dan. Sa povećanjem broja belaca, koji mu podlegnu, povećava se izlučivanje sehovina. Sechovin se manje sintetizira u jetri, kojoj je dodano više doslidaha I.D. Pavlova. Oštećenje jetre i poremećaj sinteze sehovina dovode do promocije amonijaka i aminokiselina (nasamped, glutamin i alanin) u krvi i tkivima. 40-ih godina 20. vijeka njemački biohemičari G. Krebs i K. Hanseleit ustanovili su da je sinteza sehovina cikličan proces, koji se sastoji od više faza, čiji je ključni razlog zatvaranje ciklusa, ornitina. Procesu sinteze sechovina, uzimajući ime "ornitinski ciklus", ili "Krebs-Henseleit ciklus".

Reakcije na sintezu sehovina

Sechovin (karbamid) - najnoviji amid ugljične kiseline - osveta 2 atoma dušiku. Jerelom od jednog od kojih ê amonijak, koji se vezuje u jetri sa ugljendioksidom za rastvore karbamoil fosfat pid deiyu karbamoil fosfat sintetaze I (div. Shema A ispod).

U početnoj reakciji, argininosukcinat sintetaza veže citrulin na aspartat i pretvara argininosukcinat (argininoburstinsku kiselinu). Ovaj enzim će zahtijevati Mg 2+ jone. Reakcija koristi 1 mol ATP-a, a energija dvije makroenergetske veze se obnavlja. Aspartat - zherelo još jedan atom na dušik sechovin(Div. Shema A na str. 483).

Arginin se podvrgava hidrolizi pod djelovanjem arginaze, s kojom se rastvaraju ornitin i sehovin. Kofaktori arginaze su joni Ca2+ ili Mn2+. Visoke koncentracije ornitina i lizina, koji su strukturni analozi arginina, smanjuju aktivnost ovog enzima:

Potpuno jednak sintezi sechovina:

CO 2 + NH 3 + Aspartat + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarat + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Amonijak, koji je obogaćen karbamoil fosfat sintetazom I, isporučuje se u jetru krvlju iz vene. Uloga drugih gerela, uključujući gnučku deaminaciju glutaminske kiseline u jetri, znatno je manja.

Aspartat, neophodan za sintezu arginin nocinata, rastvara se u jetri putem transaminacije

alanin sa oksaloacetatom. Alanija bi trebala biti glavni rang m'yazíva i crijevnog klitina. Geralom oksaloacetat, koji je neophodan za reakciju, može se pretvoriti u fumarat, koji se apsorbira u reakcijama ornitinskog ciklusa. Kao rezultat dvije reakcije citratnog ciklusa, fumarat se pretvara u oksaloacetat, pri čemu se rastvara aspartat (sl. 9-17). U takvom rangu, sa ornitinskim ciklusom zavoja ciklus regeneracije aspartata iz fumarata. Pir vat, koji se uspostavlja u ovom ciklusu za alanin, vikorizira za glukoneogenezu.

Druga upotreba aspartata za ornitinski ciklus je transaminacija glutamata sa oksaloacetatom.

Albinizam

Uzrok metaboličkog oštećenja je urođeni defekt tirozinaze. Ovaj enzim katalizuje konverziju tirozina u DOPA na melanocitima. Kao rezultat defekta tirozinaze, poremećena je sinteza pigmenata melanina.

Klinički pokazuje albinizam (lat. albus- bijela) - pojava pigmentacije kože i kose. Bolesni ljudi često imaju smanjen osjećaj hitnosti, okrivljujući strah od svjetlosti. Trivale perebuvannya takve bolesti píd vídkritim sunce dovesti do raka shkíri. Incidencija bolesti je 1:20000.

fenilketonurija

U jetri zdravih ljudi, mali udio fenilalanina (~10%) se pretvara u fenil-laktat i fenilacetilglutamin (Slika 9-30).

Ovaj put katabolizma fenilalanina postaje glavni u slučaju oštećenja glavnog puta - konverzije u tirozin, koji je kataliziran fenil-alanin droksilazom. Ovaj poremećaj je praćen hiperfenilalaninemijom i promjenama u krvi i krvotoku zajedno sa alternativnim metabolitima: fenilpiruvat, fenilacetat, fenillaktat i fenilacetilglutamin. Defekt fenilalanin droksilaze može dovesti do infekcije fenilketonurijom (PKU). Postoje 2 oblika PKU-a:

· Classic PKU- Spadkova bolest povezana s mutacijama gena fenilalanin droksilaze, što može dovesti do smanjenja aktivnosti enzima ili nove inaktivacije. Pri ovoj koncentraciji, fenilalanin raste u krvi 20-30 puta (u normi - 1,0-2,0 mg / dl), u dijelu - 100-300 puta u normi (30 mg / dl). Koncentracija fenilpiruvata i fenillaktata u sekciji dostiže 300-600 mg/dl uz normalan dnevni unos.

· Najteže manifestacije PKU - oštećenje ružnog i fizičkog razvoja, sindrom sudomanije, oštećenje pigmentacije. Za vrijeme trajanja blaženstva, bolesti ne žive do 30 godina. Incidencija bolesti je 1:10.000 novorođenčadi. Bolest opada na autosomno recesivan način.

· Teške manifestacije PKU povezane sa toksičnom bolešću na moždanim ćelijama visoke koncentracije fenilalanina, fenilpiruvata, fenillaktata. Visoke koncentracije fenilalanina blokiraju transport tirozina i triptofana kroz krvno-moždanu barijeru i podstiču sintezu neurotransmitera (dopamin, norepinefrin, serotonin).

· FKU opcija(hiperfenilalanemija zavisna od koenzima) – nedavne mutacije u genima koji kontrolišu metabolizam H 4 BP. Kliničke manifestacije su bliske, ali ne izbjegavajte manifestacije klasične PKU. Učestalost oboljevanja je 1-2 gripa na milion novorođenčadi.

· H 4 BP je neophodan za hidroksidne reakcije ne samo na fenilalanin, već i na tirozin i triptofan, koji će, ako je koenzim neaktivan, poremetiti metabolizam sve 3 aminokiseline, uključujući i sintezu neurotransmitera. Bolest se karakteriše teškim neurološkim oštećenjem i ranom smrću ("zlonamjerni" PKU).

Progresivno pogoršanje romatičnog i fizičkog razvoja kod djece oboljele od PKU može se izbjeći dijetom čak i sa niskom ili visokom dozom fenilalanina. To je kao ova bujnost, opet, nakon ljudi djeteta, jadni mozak će biti voljen. Važno je da se hladnoća u kafani može oslabiti nakon 10. veka (završetak procesa mijelinizacije mozga), prote u Danskoj na čas bogatih pedijatara shilyayutsya na bik "dovíchnoí̈ êti".

Za dijagnozu PKU koriste se vikoristi različitim metodama i metodama za otkrivanje patoloških metabolita u sekciji, određivanje koncentracije fenilalanina u krvi tog odjeljka. Defektni gen povezan sa fenilketonurijom može se otkriti kod fenotipski normalnih heterozigotnih nosilaca za dodatni test tolerancije na fenilalanin. Za ovu obstezhuvannoy dajte natche 10 g fenilalanina na prvi pogled, a zatim uzmite uzorke krvi u intervalima od jedne godine, u kojima se umjesto toga propisuje tirozin. U normi, koncentracija tirozina u krvi nakon sklonosti fenilalaninu je značajno viša, niža kod heterozigotnih nositelja gena fezhilketonurije. Ovaj test je pobjednički u genetskom savjetovanju za dijagnozu rizika kod osoba s bolesnim djetetom. Razvijena je šema skrininga za otkrivanje novorođene djece sa PKU. Osetljivost na test je praktično 100%.

Budova gem

Hem se formira od dvovalentnog jona i porfirina (slika 13-1). Osnova strukture porfirina je porfin. Porfin ê chotiri pirrolnyh kíltsya, vezani između sebe methenovyh mystki (sl. 13-1). U ugari, prema strukturi supstituta u kiltsy piroli, razlikuju se papalinski tipovi porfirina: protoporfirini, etioporfirini, mezoporfirini i koproporfirini. Protoporfirini su prekursori reshti tipova porfirina.

Hemi različiti bijelci se mogu osvetiti različite vrste porfirini (divizija 6). Ti hemoglobini sadrže protoporfirin IX, koji ima 4 metalna, 2 vinilna radikala i 2 viška propionske kiseline. Zalízo u tim znahoditsya na vídnovlemu staní (Fe+2) koji po'yazane dvije kovalentne i dvije koordinacijske veze s atomima dušika pirolnih prstenova. Tokom oksidacije, hem se transformiše u hematin (Fe 3+). Najveći broj hema nalazi se u eritrocitima ispunjenim hemoglobinom, malignim ćelijama, koje mogu biti mioglobin, i ćelijama jetre kroz veliki volumen citokroma P 450 u njima.

Regulacija biosinteze hema

Regulatorna reakcija sinteze hema katalizira enzim aminolevulinat sintazu osiromašen piridoksalom. Brzina reakcije se reguliše alosterično i jednakom translacijom na enzim.

Alosterični inhibitor i korepresor za sintezu aminolevulinat sintaze i hema (slika 13-5).

U retikulocitima je regulirana sinteza ovog enzima u fazi translacije. Na inicijaciji mRNA koja kodira enzim, ê

Rice. 13-5. Regulacija sinteze hema i hemoglobina. Dragulj iza principa negativnog zvorotny zv'azku inhibiranjem aminolevulinat sintaze i aminolevulinat dehidrataze i induciranjem translacije α- i β-lancijuge u hemoglobin.

niz nukleotida koji uspostavlja petlju za ukosnicu, kako se naziva osjetljivi element (na engleskom, element koji reaguje na gvožđe, IRE) (Sl. 13-6).

Pri visokim koncentracijama fiziološke otopine u klitinima, čini kompleks sa viškom cisteina regulatornog proteina pljuvačke. Interakcija zaljeva sa regulatornim proteinom koji vezuje enzim dovodi do smanjenja sporidnosti ovog proteina na IRE-element mRNA, koji kodira aminolevulinat sintazu, i nastavka translacije (Sl. 13-6, A). Pri niskim koncentracijama pljuvačke, protein pljuvačke se spaja sa elementom pljuvačke, koji se nalazi na 5'-netranslatiranom terminusu mRNA, a translacija aminolevulinat sintaze je halucinirana (Sl. 13-6, B).

Aminolevulinat dehidratazu takođe alosterično inhibira hem, iako aktivnost ovog enzima može biti 80 puta veća od aktivnosti aminolevulinat sintaze, iako nema veliki fiziološki značaj.

Nedostatak piridoksal fosfata i preparata lijekova, kao i njihovih strukturnih analoga, smanjuju aktivnost aminolevulinat sintaze.

Sinteza bilirubina

U REM klitinima, hem u skladištu hemoglobina oksidira se molekularnom kiselinom. U reakcijama se posljedično uočava razvoj metinske mrlje između 1. i 2. pirolitičkih hem prstenova sa njihovim dodacima, cijepanje zaljeva i proteinskog dijela i narandžastog pigmenta bijelog rubina.

Bílírubín- toksičan, masni govor, sposoban da uništi fosforilacijski oksid u klitinima. Posebno su osjetljive neke ćelije nervnog tkiva.

Vidjevši bílírubínu

Z klitin retikulo-endotelnog sistema bilirubin se troši krvlju. Ovdje se vino nalazi u kompleksu albumin plazma, u znatno manjem broju - u kompleksima sa metalima, aminokiselinama, peptidima i drugim malim molekulima. Osnivanje ovakvih kompleksa ne dozvoljava da se bijeli rubin vidi iz presjeka. Bilirubin u kompleksu sa albuminom se naziva vilny(nekonjugacije) ili indirektno bilirubin.

Šta je direktni i indirektni bilirubin?

Bilirubin u krvnom serumu dijeli se na dvije frakcije (različite): direktnu i indirektnu, ovisno o rezultatu laboratorijske reakcije sa posebnim reagensom (dijazoreaktivni). Indirektni bilirubin je netoksični bilirubin, koji je nedavno pomiješan s hemoglobinom, ali još nije došao u kontakt s jetrom. Direktni bilirubin - ce bilirubin, neškodženija na jetri i preparati za uvođenje iz organizma.

28. Zhovtyanitsy

U našem raspoloženju, umjesto bilirubina, krv se kreće. Pri dosegljivoj koncentraciji pjevanja vina, tkanine se difundiraju, prelazeći u žutu boju. Pozhovtínnya tkanine kroz vídkladennya u njima bilirubin se zove Zhovtyanitsa. Klinički, zhovtyanitsya se može pojaviti do sat vremena dok koncentracija bilirubina u krvnoj plazmi ne prijeđe gornju granicu norme više od 2,5 puta. nemojte postati vichy za 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa novorođenče

Djelomično različite vrste hemolitičke zhovtyanitsya novorođenčadi - "fiziološka zhovtyanitsya", koja se čuva u prvim danima djetetovog života. Razlog povećanja koncentracije indirektnog bilirubina u krvi je ubrzanje hemolize i nedostatak funkcije proteina i enzima u jetri, koji su odgovorni za uništavanje, konjugaciju i izlučivanje direktnog bilirubina. Kod novorođenčadi, aktivnost UDP-glukuroniltransferaze nije manje smanjena, a možda je i sinteza drugog supstrata reakcije konjugacije, UDP-glukuronata, nedovoljno aktivna.

Očigledno, UDP-glukuroniltransferaza je enzim koji indukuje (div. odjeljak 12). Neophodno je primijeniti lijek fenobarbital s fiziološkom zhovtyanitsom, koja izaziva takav bulo, kao što je opisano u odjeljku 12.

Jedno od neprihvatljivih stanja "fiziološke zhovtyanitsy" je bilirubinska encefalopatija. Ako koncentracija nekonjugiranog bilirubina prelazi 340 µmol/l, vene prolaze kroz krvno-moždanu barijeru mozga i uzrokuju oštećenja.

Mikrosomalna oksidacija

Mikrosomalne oksidaze su enzimi lokalizirani u glatkim ER membranama koje funkcioniraju u kompleksu s dva postmitohondrijska CPE. Enzimi koji kataliziraju dodavanje jednog atoma Pro 2 molekula uz uključivanje drugog atoma kiseline u oksidirani govor, oduzeli su naziv mikrosomalnim oksidazama umjesto mješovite funkcije bilo koje mikrosomalne monooksigenaze. Oksidacija za učešće monooksigenaze peva, vikarnih preparata i mikrosoma.

Funkcionisanje citokroma P 450 Očigledno, molekularna kiselina u triplet mlinu je inertna i ne stvara se u interakciji s organskim materijalima. Da bi se razvila kiselinska reakcija, potrebno je pretvoriti je u jednogodišnji sistem zamjenske fermentacije. Za takve leži sistem monooksigenaze, koji osvetljava citokrom P 450. Vezivanje u aktivnom centru za citokrom P 450 lipofilnog govora RH i molekule zakiseljavanja oksidne aktivnosti enzima.

Jedan atom kiseline uzima 2 e i transformiše se u Pro 2- oblik. Donator elektrona je NADPH, koji se oksidira NADPH-citokrom P 450 reduktazom. Oko 2- interakcije sa protonima: Oko 2- + 2H + → H 2 O, a voda se rastvara. Još jedan atom molekule kiseline je uključen ispred supstrata RH, koji zadovoljava hidroksilnu grupu govornog R-OH (slika 12-3).

Potpuno jednaka reakcija hidroksilacije RH govora enzimima mikrosomalne oksidacije:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 supstrati mogu biti bogati hidrofobnim govorima, kako egzogenim (lijekovi, ksenobiotici), tako i endogenim (steroidi, masne kiseline i druge) tvari.

Dakle, kao rezultat prve faze, učešće citokroma P 450 dovodi do modifikacije govora sa uspostavljenim funkcionalnim grupama, što promoviše raznovrsnost hidrofobnog dela. Kao rezultat modifikacije, molekul može izgubiti biološku aktivnost, ili izazvati formiranje aktivnog dijela, donjeg govora, koji kao da je nestao.

Oslobađanje n-krezola i fenola

Pod dejstvom enzima u bakterijama iz aminokiseline tirozin, fenol krezol mogu da se metabolišu mikrobi (sl. 12-9).

Proizvodi koji su nakvašeni kroz portalnu venu idu u pećnicu, dekongestija fenola i krezola se može konjugirati sa viškom sumporne kiseline (FAPS) ili sa glukuronskom kiselinom u skladištu UDP-glukuronata. Reakciju konjugacije fenola i krezola sa FAPS katalizira enzim sulfotransferaza (sl. 12-10).

Konjugacija glukuronskih kiselina sa fenolom i krezolom je uključena u enzim UDP-glukuroniltransferazu (slika 12-11). Proizvodi konjugacije se dobro raspršuju u vodi i uklanjaju iz presjeka kroz nirks. Povećanje broja konjugata glukuronske kiseline sa fenolom i krezolom prikazano je u odjeljku sa povećanjem proizvodnje proteinskog truljenja u crijevima.

Rice. 12-8. Zneshkodzhennya benzanthracene. E 1 - enzim mikrozomalnog sistema; E 2 - epoksid hidrat.

Utvorennya that zneshkodzhennya índolu ta skatolu

U crijevima mikroorganizmi metaboliziraju indol i skatol s aminokiselinom triptofanom. Bakterije uništavaju triptofan, ostavljajući nedovoljno zategnutu prstenastu strukturu.

Indol se rastvara kao rezultat cijepanja bakterijama plave lancete, može se vidjeti u serinu ili alaninu (sl. 12-12).

Skatol i indol konzumira jetra u fazi 2. Kao rezultat mikrosomalne oksidacije smrada, na leđima se nakuplja hidroksilna grupa. Dakle, indol prelazi u indoksil, a zatim ulazi u reakciju konjugacije sa FAPS-om, olakšavajući indoksilsulfurnu kiselinu, jačinu kalija, što je oduzelo naziv životinjskom indikanu (Sl. 12-13).

E. Indukcija rashladnih sistema

Mnogi enzimi koji učestvuju u prvoj i drugim fazama života su proteini koji se induciraju. Čak iu davna vremena, car Mitridat, znajući da je moguće sistematski uzimati male doze alkohola, možete izbjeći teško trovanje. „Efekat Mitridata“ se zasniva na indukciji sistema pevanja (tabela 12-3).

U EP membranama jetre, citokrom P 450 ima više (20%), niže enzima koji vezuju membranu. Fenobarbital aktivira sintezu citokroma P 450, UDP-glukuroniltransferaze i epoksid hidrolaze. Na primjer, kod stvorenja kojima je ubrizgan induktor fenobarbital povećava se površina EP membrana, dostižući 90% svih membranskih struktura ćelija, i, kao rezultat toga, povećava se broj enzima koji učestvuju u ksenobiotici i toksični endogeni govor.

Tokom hemoterapije zlih procesa, efikasnost lica često opada korak po korak. Iznad toga, razvija se mnoštvo medicinske izdržljivosti, tobto. stabilnost nije samo do istog lijeka, već i do cijelog niskog nivoa drugih lijekova. Vrijedi uzeti u obzir da antitumorska lica induciraju sintezu P-glikoproteina, glutation transferaze i glutationa. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut ili aktiviraju sintezu P-glikoproteina, kao i enzim sintezu glutationa, promovirajući učinkovitost kemoterapije.

Metali su induktori za sintezu glutationa i proteina niske molekularne težine, metalotioneina, koji može sadržavati SH-grupe, koje na njih djeluju. Kao rezultat toga, otpor ćelija prema tijelu je odvratno visok.

Povećanje broja glutation transferaza povećava zdravlje organizma do rasta stanja lutanja u sredini. Indukcija enzima objašnjava efekat antikancerogenog efekta na čas zagušenja niskih medicinskih govora. Osim toga, induktori sinteze glutation transferaze - normalan metabolizam - stanje hormona, jodotironina i kortizola. Kateholamini fosforilišu glutation transferazu kroz sistem adenilil ciklaze i podstiču njenu aktivnost.

Brojni govorni spojevi, uključujući i one (na primjer, važni metali, polifenoli, S-alkil u glutation, dekiseli herbicidi), inhibiraju glutation transferazu.

37. Konjugacija - druga faza razvoja govora

Druga faza transformacije govora je reakcija konjugacije, u toku koje se dodaje funkcionalnim grupama, koje se u prvoj fazi rastvaraju, manjim molekulima ili grupama endogenog djelovanja, koje povećavaju hidrofilnost i mijenjaju toksičnost (tabela 2).

UDP-glukuroniltransferaza

Uridin difosfat (UDP)-glukuroniltransferaza je lokalizovana uglavnom u ER da bi dodala višak glukuronske kiseline govornom molekulu, koji se vari tokom mikrosomalne oksidacije (slika 12-4).

U divljem pogledu, reakcija za učešće UDP-glukuroniltransferaze je napisana ovako:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferaza

Promijenite teme "Razmjena govora i energija. Ishrana. Glavna razmjena.":
1. Razmjena govora i energije. Jedenje. anabolizam. Katabolizam.
2. Proteini i jogo uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivan balans azota. Negativan balans azota.
3. Lipidna i joga uloga organizma. Zhiri. Klitinni lipidi. Fosfolipidi. holesterol.
4. Smeđa mast. Masno tkivo boraksa. Lipidi plazme. Lipoproteini. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Uloga organizma u ugljikohidratima. Glukoza. Glikogen.


8. Uloga razmjene govora u obezbjeđivanju energetskih potreba tijela. Koeficijent fosforilacije. Kalorijski ekvivalent kiselom.
9. Metode za procjenu energetske vitrate tijela. Direktna kalorimetrija. Indirektna kalorimetrija.
10. Glavna centrala. Rivnyannya do rozrahunka vrijednosti glavne razmjene. Zakon površine tijela.

Proteini i joga uloga organizma. Koeficijent ocjene za Rubner. Pozitivan balans azota. Negativan balans azota.

Uloga proteina, masti, ugljikohidrata, minerala i vitamina u metabolizmu

Potreban tijelu u plastičnom govoru Možda ćete biti zadovoljni ovim minimalnim nivoom vašeg unosa, koji će vam omogućiti da potrošite strukturne proteine, lipide i ugljikohidrate. Potrošnja Qi-ja individualno pada zbog faktora kao što su starost ljudi, zdravstveno stanje, intenzitet i vrsta posla.

Ljudi se odvode iz skladišta sirovih proizvoda i uzimaju iz njih plastični govori, mineralni govor i vitamini.

Proteini i njihova uloga u tijelu

Proteini u tijelu rebuy na stanici bez prekida tog ažuriranja. Zdrava zrela osoba ima količinu proteina koji je razbijen za hranu, zdravu količinu novosintetiziranih. Stvorenja mogu uzeti manje dušika iz skladišta aminokiselina nego što ga tijelo ima s proteinima. Deset od 20 aminokiselina (valin, leucin, izoleucin, lizin, metionin, triptofan, treonin, fenilalanin, arginin i histidin) ne mogu se sintetizirati u organizmu u slučaju nedovoljne ishrane. Qi aminokiseline se nazivaju esencijalnim. Ostalih deset aminokiselina (zamjena) nisu manje važne za život, niže su nezamjenjive, a u slučaju nedovoljnog unosa drugih aminokiselina može doći do sintetiziranja smrada u tijelu. Važan zvaničnik razmjene proteina u tijelu je ponovno recikliranje (ponovno korištenje) aminokiselina, koje su nastale razgradnjom nekih proteinskih molekula za sintezu drugih.

Shvidkíst razpadu da novlennya bílkív telo je vredno toga. Na početku raspada hormona peptidne prirode postaje lako oboljeti, bela krvna plazma i jetra - oko 10 deb, beli m'yaziv - oko 180 deb. Za prosječnu osobu, svi proteini u ljudskom tijelu su poboljšani za 80 decibela. O ukupnoj količini proteina, koji se, prepoznavši propadanje zauvek, sudi po količini azota, koji se dobija iz tela čoveka. Protein ima blizu 16% azota (tobto u 100 g proteina-16 g azota). Na taj način, kada tijelo vidi 1 g dušika, razgrađuje 625 g proteina. Zaboga, odrasli ljudi vide blizu 3,7 g dušika za tijelo. Iz ovih podataka je očigledno da masa proteina, koja, prepoznavši novu ruševinu za proizvodnju, postaje 3,7 x 6,25 = 23 g, odnosno 0,028-0,075 g dušika na 1 kg mase tijela za proizvodnju ( koeficijent za Rubner).

Kako kolicina azota koja ulazi u organizam sa jezom, kolicina azota koja se unosi u organizam, uobicajeno je uzeti u obzir da se telo nalazi u logoru. sadržaj azota. U fluktuacijama, ako ima više dušika u tijelu, vidi se da je niže, da se govori o pozitivan bilans azota(Zatrimka, zadržavanje azota). Zato postanite osoba sa povećanjem mase m'yazovoi tkiva, tokom perioda rasta tijela, vagičnosti, oblačenja nakon važne bolesti koja izlazi.

Kamp sa određenom količinom azota, koji se unosi u organizam, prenosi njegov unos u organizam, tzv. negativan bilans azota. Može biti zamijenjen kada se jede s nekompetentnim proteinima, ako tijelo ne sadrži nikakve s esencijalne aminokiseline sa proteinskim gladovanjem ili sa potpunim gladovanjem.

Proteini, koji su u organizmima u perzijskoj crnoj boji poput plastičnog govora štetni, u procesu svog uništenja daju energiju za sintezu ATP-a u klitinima i oslobađanje topline.

METABOLIZAM BILKIV

Proteini su nezaobilazna komponenta ježa. Na vídmínu víd blíkív - ugljikohidrati i masti nisu bitne komponente masti. Shchodobovo sprozhivatsya blizu 100 g zrele zdrave osobe. Kharchoví proteini - glavni izvor dušika za tijelo. In sensi ekonomični proteini su najskuplja komponenta hrane. Stoga je i u istoriji biohemije i medicine važno da su uspostavljene norme proteina u ishrani.

U studijama Karla Voita, norme za smanjenje bjelančevina lisne biljke bile su postavljene na 118g/dobu, ugljikohidrati - 500g/dobu, masti 56g/dobu. M. Rubner je prvi istakao da se 75% azota u organizmu nalazi u magacinu proteina. Vín sklav balans dušika (ovisno o tome koliko dušika čovjek potroši za hranu i koliko dušika se dodaje).

Zrela zdrava osoba se boji bilans azota - "nulti balans azota"(Količina unesenog dušika u tijelo potvrđuje količinu unesenog dušika).

pozitivan bilans azota(dodatna količina azota koja se unosi u organizam je manja, manja je količina usvojenog). Samo u organizmu, tokom rasta, ili sa razvojem proteinskih struktura (na primer, u periodu starenja sa teškim oboljenjima ili sa rastom m'yazovoi masi).

Negativan balans azota(dodatna količina životinje uvedena u organizam sa dušikom, manja količina stečenog). Čuvajte se nedostatka proteina u organizmu. Razlozi: nedovoljan broj belaca u í̈zhí; bolest, koja je praćena porastom kolapsa belaca.

U istoriji biohemije eksperimenti su se izvodili kada je osoba hranjena manje ugljikohidrata i masti (“dijeta bez proteina”). Umovi su vibrirali balansom azota. Nakon nekoliko dana izlučivanja, azot u organizmu se menjao na istu vrednost, a nakon toga se povećavao tri puta na dan posta: osoba je unosila 53 mg azota po kg vode dnevno (cca 4 g azota). po doba). Tsya kílkíst dušik vídpovídaê pribl 23-25g proteina za dobu. Qiu vrijednost se zvala "KOEFICENT ODGOVORNOSTI". Zatim je sledećeg dana u ishranu dodato 10 g proteina i tada je povećano unošenje azota. Ale sve isto posterígavsya negativan balans dušika. Todi u zhu je počeo da dodaje 40-45-50 g proteina za proizvodnju. Sa takvim sadržajem proteina u ježu, nulta ravnoteža dušika (ravnoteža dušika je jednaka). qiu vrijednost (40-50 g proteina po dobu) nazvano je FIZIOLOŠKI MINIMUM BILJKE.

Godine 1951. proporcija proteina je predložena u ishrani: 110-120 g proteina po obroku.

U datom satu ustanovljeno je da je 8 aminokiselina esencijalno. Konačna potreba kože esencijalnih aminokiselina je 1-1,5 g, a cijelom tijelu za proizvodnju je potrebno 6-9 grama esencijalnih aminokiselina. Pregledano je uklanjanje esencijalnih aminokiselina u različitim prehrambenim proizvodima. Stoga, fiziološki minimum proteina može biti različit za različite proizvode.

Koliko vam je potrebno za unos proteina za povećanje količine dušika? 20 gr. bjelanjak, ili 26-27 UAH. bílkív m'yasa chi mlijeka, ili 30 gr. bijeli krumpir, ili 67 UAH. bjelanca pšenice borošn. Bjelanjak ima novi set aminokiselina. Kada jedete guste proteine, potrebno je više proteina da bi se popunio fiziološki minimum. Konzumirajte manje za ženu (58 grama po doba), manje za osobu (70 g proteina po doba) - prema američkim standardima.

VARENJE TOG BIJELOG BILKIVA U GI TRAKTU

Predoziranje nije dozvoljeno prije procesa metabolizma, tijelo uzima u obzir krhotine (prema količini klirensa tkiva duct-intestinal tractê dovkíllam). Zavdannya perezravlennya - drobljenje (cijepanje) velikih molekula ukusnih govora do malih standardnih monomera, poput upijanja na krovu. Boja govora, kao rezultat prenagrizanja, već je poboljšala specifičnost vrste. Ale energetske rezerve, koje se pohranjuju u šupljinama za prženje, a zatim ih tijelo prenosi.

Svi biljni procesi su hidrolitički, tako da ne dovode do velikog trošenja energije - smrad ne oksidira. Otprilike 100 g aminokiselina apsorbira se u ljudsko tijelo, koje se nalaze u krvi. Još 400 g aminokiselina treba unijeti u krvotok zbog razgradnje njihovih tjelesnih proteina. Svi qi 500 g aminokiselina sa metaboličkim skupom aminokiselina. 400 grama vicora koristi se za sintezu proteina u tijelu osobe, a 100 g grita se razbije do krajnjih proizvoda: sechovin, CO 2. U procesu propadanja, organizmu se uspostavljaju i neophodni metaboliti, kao način za poboljšanje funkcija hormona, medijatora u raznim procesima i drugog govora (npr.: melanin, hormoni adrenalin i tiroksin).

Za bijelu jetru, period relapsa bi trebao biti 10 dana. Za m'azovih belaca ovaj period postaje 80 dana. Za proteine ​​krvne plazme - 14 dana, jetra - 10 dana. Ale ê vjeverice, yakí brzo rozdayutsya (za 2 -makroglobulin i ínsulínu period napívrozpadu - 5 min).

Resintetizira se otprilike 400 g proteina.

Razgradnja proteina do aminokiselina dovodi do hidrolize - H 2 O dolazi nakon cijepanja peptidnih veza pod djelovanjem proteolitičkih enzima. Proteolitički enzimi se nazivaju PROTEINAZE ili PROTEAZE. Isnuê je bogat raznim proteinazama. Prema strukturi katalitičkog centra, sve proteinaze se dijele u 4 klase:

1. SERINSKI PROTEINI - imaju aminokiseline serin i histidin u katalitičkom centru.

2. CISTEIN PROTEINAZA - u katalitičkom centru, cistein i histidin.

3. KARBOKSIL PROTEINAZA (ASPARTY) u katalitičkom centru 2 radikala asparaginske kiseline. Pepsin im je doveden.

4. METALOPROTEINAZA. Katalitički centar ovih enzima sadrži histidin, glutaminsku kiselinu i ion metala (karboksipeptidaza "A", kolagenaza retard Zn 2+).

Sve proteinaze se razlikuju po mehanizmu katalize i po umovima sredine u kojima djeluje smrad. Molekul proteina kože ima desetine, stotine i hiljade peptidnih veza. Proteinaza uništava ne neku vrstu peptidne veze, već suvoro dodjele.

Kako prepoznati "svoj" poziv? Zavisi od strukture adsorpcionog centra proteinaza. Manje je vjerovatno da će peptidne veze učestvovati u njihovom razvoju, poput aminokiselina.

Struktura adsorpcionog centra je takva da omogućava prepoznavanje radikala aminokiseline, COOH grupe, koja čini vezu. U nekim slučajevima, za specifičnost supstrata, može biti važna aminokiselina, amino grupa koja stvara veze koje su hidrolizirane. A ponekad štetne aminokiseline mogu biti važne za pripisivanje specifičnosti supstrata enzimu.

S praktične tačke gledišta, sve proteinaze se mogu podijeliti u 2 grupe prema njihovoj specifičnosti supstrata:

1. MALO SPECIFIČNIH PROTEINA

2. VISOKO SPECIFIČNI PROTEINI

MALO SPECIFIČNIH PROTEINA:

Imaju centar za adsorpciju koji se lako može koristiti za deponovanje samo nekoliko ovih aminokiselina, koje formiraju peptidne veze koje enzim hidrolizira.

Pepsin

Tse enzim soka od školjke. Sintetiše se u klitinima sluzokože ljuske u obliku neaktivnog uporišta - pepsinogena. Konverzija neaktivnog pepsinogena u aktivni pepsin događa se u praznoj epruveti. Nakon aktivacije, peptid se cijepa, što zatvara aktivni centar enzima. Aktivacija pepsina zavisi od dva faktora:

a) hlorovodonična kiselina (HCl)

b) aktivni pepsin, koji je već otopljen, naziva se autokataliza.

Pepsin je karboksilna proteinaza i katalizira hidrolizu karika, prekrivenih aminokiselinama fenilalaninom (Phen) ili tirozinom (Tyr) u R 2 -poziciji (čudi se prednja beba), kao i vezom Ley-Glu. pH-optimum za pepsin je 1,0-2,0 pH, što odgovara pH soka ljuske.

Rennin

U soku od ljuske, protein nije preterano urezan enzimom RENNIN, koji razgrađuje kazein proteina mlijeka. Renin je sličan pepsinu, a ovaj pH-optimum odražava pH sredine sluzokože (pH=4,5). Rennín je povezan s pepsinom i mehanizmom i specifičnošću djelovanja.

Chymotrypsin.

Sintetizira se u subslug u obliku neaktivnog prekursora - kimotripsinogena. Himotripsin se aktivira aktivnim tripsinom i putem autokatalize. Razorne veze, koje stvara karboksilna grupa tirozina (Tir), fenilalanina (Phen) ili triptofana (Tri) - na poziciji R 1 ili velikim hidrofobnim radikalima leucinom (leu), izoleucinom (mul) i valinom (val) u istom pozicija R 1 (čudite se mališanima).

U aktivnom centru kimotripsina nalazi se hidrofobno crijevo, u jaku su qi aminokiseline.

tripsin

Sintetizira se u subslug u obliku neaktivnog upornjaka - tripsinogena. Aktivira se u praznim crijevima enzimom enteropeptidazom za sudjelovanje kalcijevih jona, kao i nadogradnju do autokatalize. Hidrolizujuće veze koje formiraju pozitivno nabijene aminokiseline arginin (Arg) i lizin (Liz) na R 1 - poziciji. Njegov adsorpcijski centar je sličan adsorpcionom centru kimotripsina, ali hidrofobni crijevni glibin ima negativno nabijenu karboksilnu grupu.

Elastase.

Sintetizira se u subshlunkovom grebenu u naizgled neaktivnom prednjem dijelu - proelastazi. Aktivira se u praznom crijevu tripsinom. Hidrolizira peptidne veze na R 1 -poziciji, rastvorljiv sa glicinom, alaninom i serinom.

Sve navedene niskospecifične proteinaze su klasifikovane kao endopeptidaze, tako da se veze hidroliziraju u sredini proteinskog molekula, a ne na krajevima polipeptidne lance. Pod podjelom cich proteinaza, polipeptidno lance proteina se dijeli na velike fragmente. Zatim se na qi-ju nalaze veliki fragmenti egzopeptidaza, čija koža iscrpljuje jednu aminokiselinu sa završetaka polipeptidne lance.

EXOPEPTIDAZA.

karboksipeptidaza.

Sintetiziraju se u subshlunkovom zaljevu. Aktivira ga tripsin u crijevima. Ê metaloproteini. Hidrolizujte peptidne veze na "C"-kraju proteinske molekule. Postoje 2 vrste: karboksipeptidaza “A” i karboksipeptidaza “B”.

Karboksipeptidaza “A” razdvaja aminokiseline sa aromatičnim (cikličkim) radikalima, a karboksipeptidaza “B” razdvaja lizin i arginin.

Aminopeptidaza.

Sintetizira se u crijevnoj sluznici, aktivira se tripsinom u crijevima. Hidrolizujte peptidne veze na “N”-kraju proteinskog molekula. Postoje 2 takva enzima: alanin amino peptidaza i leucin amino peptidaza.

Alanin amino peptidaza razgrađuje samo alanin, a leucin aminopeptidaza razgrađuje bilo “N”-terminalne aminokiseline.

DIPEPTIDASI

Razdvojene peptidne veze manje u dipeptidima.

Svi opisi enzima su klasifikovani kao PROTEINAZE NISKO SPECIFIČNE. Smrad je karakterističan za shlunkovo-intestinalni trakt.

Zajedno, smrad zahtijeva potpunu proteolizu proteinske molekule do deset aminokiselina, koje se zatim upijaju u krv iz crijeva.

Smoktuvannya aminokiseline na putu sekundarno-aktivnog transporta zajedno sa Na + (slično glukozi).

Neke od aminokiselina ne vlaže se i podložne su procesima propadanja zbog učešća mikroflore u debelom crijevu. Produkti raspadanja aminokiselina mogu se upiti i konzumirati u jetri, ne prepoznajući reakciju okoline. Izveštaj o ceni - čudite se Korovkinovom pomoćniku, str. 333-335.

Niskospecifične proteinaze su takođe grupisane u lizozomima.

FUNKCIJE LIZOMSKIH MINOR SPECIFIČNIH PROTEINAZA:

1. Zaštitite cijepanje stranih proteina, poput klitina.

2. Zaštitite ukupnu proteolizu proteina vaših ćelija (posebno kada ćelije umru).

Na taj način totalna proteoliza je jedan od najvažnijih bioloških procesa, koji je neophodan ne samo za unutarćelijsko nagrizanje, već i za obnavljanje proteina u stanicama koje stare, ali i tijelu u cjelini. Čitav proces se odvija pod strogom kontrolom, što osigurava posebne mehanizme koji štite proteine ​​od nadsvjetske proteaze.

MEHANIZMI KOJI ŠTITE PROTEINAZU BILKS:

1. zahistički tip "klitini"- Prostorova izolacija proteinaza od tihih proteina, smradovi mogu ući u njih. Intracelularne proteinaze se nalaze u sredini lizosoma iu mulju u proteinima, kao što se smrdi mogu hidrolizirati.

2. Zakhistički tip "njuška". Vjeruje se da se proteinaze nalaze u naizgled neaktivnim prekursorima (proenzimima): na primjer, pepsinogen (u kanalu), tripsinogen i kimotripsinogen (u pankreasu). Nakon hidrolize pjesmičke veze, lanceta se reaktivira i enzim postaje aktivan.

3. Zahist tipa "lančana pošta". Podloga proteina-supstrata putem uključivanja u prvi molekul bilo koje hemijske strukture (definirajte grupe koje pokrivaju peptidne veze). Trooma curi na načine:

a) Glikozilacija proteina. Uključivanje proteina u komponente ugljikohidrata. Glikoproteini se rastvaraju. Qi u komponenti ugljikohidrata i funkcija aktivne funkcije (na primjer, funkcija receptora). U svim glikoproteinima, uz pomoć ugljikohidratnog dijela, zaštićena je zaštita od diproteinaza.

b) Acetyluvannya aminogroup. Dodatak viška oktovojne kiseline slobodnim amino grupama u proteinskom molekulu.

Ako je proteinaza poznata o prirodi vlastite aktivnosti zbog prisustva amino grupe, tada pojava viška acetila prenosi proteinazu na proteinazu.

V) Amidacija karboksilne grupe. Posljedica je analogna.

D) Fosforilacija radikala u serinu ili tirozinu

4. Čuvar zahističkog tipa. Tse zahist bilkiv za pomoć endogenih inhibitora proteinaze.

Endogeni inhibitori proteinaze- posebno proteini ili peptidi, koji posebno vibriraju u ćelijama i mogu stupiti u interakciju s proteinazom i blokirati je. Želeći da preuzme sudbinu slabog tipa veze, povezujući proteinazu sa endogenim inhibitorom micina. Supstrati sa visokim stepenom sporadnistyu do tsíêí̈ potenazy mogu presresti íngíbítor zígo kompleks z proteinaze, i neće započeti íyati. Plazma ima dosta takvih inhibitora, a ako postoje proteinaze, onda se mogu koristiti njihovi inhibitori.

Tako zvuče inhibitori proteinaza koji su specifični u smislu klasiranja u prvu klasu proteinaza.