La estructura primaria de las proteínas se denomina lanza polipeptídica lineal de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. La estructura primaria es la medida más simple de la organización estructural de una molécula de proteína. La alta estabilidad la dan los enlaces peptídicos covalentes entre el grupo α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxilo de otro aminoácido.
Aunque en el enlace peptídico establecido interviene el grupo imino prolina o hidroxiprolina, es menos probable
Cuando los enlaces peptídicos se establecen en las células, el grupo carboxilo de un aminoácido se activa en la mazorca y luego se une al grupo amino del otro. Aproximadamente la síntesis de laboratorio de polipéptidos se lleva a cabo de la misma manera.
El enlace peptídico es un fragmento de la lanceta polipeptídica, que se repite. Hay pocas características, por lo que se suman no solo a la forma de la estructura primaria, sino también a la organización real de la lanza polipeptídica:
· Coplanaridad - todos los átomos que entran en el grupo peptídico están en el mismo plano;
· Zdatnіst іsnuvati en dos formas resonantes (forma ceto o enol);
· transposición de intercesores en cien-sovno C-N-link;
· Salud antes del establecimiento de enlaces de agua, además, los grupos de péptidos de la piel pueden establecer dos enlaces de agua con grupos más pequeños, incluidos los grupos de péptidos.
Vignatok para formar grupos peptídicos para la participación del grupo amino de prolina o hidroxiprolina. Los olores del edificio conforman solo una campana de agua (maravilloso). Tse vplivaє sobre el moldeado de la estructura secundaria de la proteína. La lanza polipeptídica a lo lejos, donde se encuentra la prolina o la hidroxiprolina, se pliega fácilmente, lo que no se desvanece, por así decirlo, por otro sonido acuoso.
esquema de aprobación de tripéptidos:
Organización de las proteínas en el mismo espacio: la estructura secundaria de las proteínas: comprensión de la hélice α y la bola de pliegues β. Estructura tretinosa de las proteínas: comprensión de la proteína nativa y la desnaturalización de proteínas. La estructura cuaternaria de las proteínas con el tope de la hemoglobina.
La estructura secundaria de la proteína. Bajo la estructura secundaria de la proteína, se entiende la forma de colocar la lanceta polipeptídica en la estructura ordenada. Según la configuración, se aprecian los siguientes elementos de la estructura secundaria: α -espiral que β - Pelota doblada.
modelo budovi espirales α, schovouє todo el poder del enlace peptídico, fue roto por L. Pauling y R. Corey (1949 - 1951 pp.).
para bebe 3 a diagrama mostrado α -espirales, que dan información sobre los principales parámetros α -espiral de tal manera que las vueltas de la espiral sean regulares, por lo que la configuración de la espiral tiene una simetría de tornillo (Fig. 3, b). en una bobina de cuero α -las hélices añaden 3,6 residuos de aminoácidos. Vіdstan mіzh bobinas o espirales de cocodrilo se convierten en 0,54 nm, el corte de la bobina aumenta a 26 °. Formado y cebado α -se observa una configuración en espiral para el rachunok de los ligamentos de agua, que se establecen entre los grupos peptídicos de la piel norte que ta ( PAGS+ 3)-ésimo exceso de aminoácido. Aunque la energía de los enlaces de agua es pequeña, la cantidad de ellos es grande para producir un efecto de energía significativo, después de lo cual α -Configuración en espiral para terminar la línea. Los radicales Bichni de residuos de aminoácidos no toman el destino de pidtrimtsі α -configuración helicoidal, por lo que todos los residuos de aminoácidos en α - Las espirales son iguales.
En las proteínas naturales, es menos probable que sean diestros α - Espirales.
β-Bola plegable- Otro elemento de la estructura secundaria. En el vіdmіnu vid α - espirales β - La bola plegable es lineal, no en forma de cizalla (Fig. 4). La estructura lineal se reduce debido a la formación de enlaces de agua entre los grupos de péptidos, que se encuentran en diferentes parcelas de la lanza polipeptídica. Qi de las parcelas están cerca de la línea de flotación entre C = O y HN - grupos (0,272 nm).
Arroz. 4. Imagen esquemática β
- bola plegada (las flechas indican
sobre el polipéptido lanciug directamente)
Arroz. 3. Esquema ( a) ese modelo ( b) α - espirales
La estructura secundaria de la proteína se considera primaria. Restos de aminoácidos de los diversos mundos del edificio hasta la adopción de enlaces de agua, ce y verter en la resolución. α -espiral o β -Shari. La alanina, el ácido glutámico, la glutamina, la leucina, la lisina, la metionina y la histidina se enumeran antes de los aminoácidos espirales. Si un fragmento de proteína está formado por el rango principal a partir de más depósitos de aminoácidos sobreexplotados, entonces se formará en esta división. α - Espiral. Valina, isoleucina, treonina, tirosina y fenilalanina β - Bolas del polipéptido lanciug. Las estructuras desordenadas se atribuyen a las lanzas polipeptídicas, desconcentración de residuos de aminoácidos como glicina, serina, ácido aspártico, asparagina, prolina.
En proteínas ricas una hora є i α -spirali, eso β -Shari. Una parte de la configuración espiral en diferentes proteínas es diferente. Entonces, la proteína paramiosina m'yazovy está 100% espiralizada; alta porción de la configuración helicoidal en mioglobina y hemoglobina (75%). Navpak, en tripsina y ribonucleasa, una parte significativa de la lanceta polipeptídica encaja en la esférica β -estructuras. Las proteínas de los tejidos de sostén - queratina (proteína del cabello), colágeno (proteína de la piel y los tendones) - pueden β - Configuración de lanzas polipeptídicas.
Tretina estructura de la proteína. La estructura tretinosa de la proteína es una forma de colocar la lanceta polipeptídica en el espacio abierto. Para que las proteínas agreguen poder a este poder funcional, la lanceta polipeptídica es culpable de un rango de canto de deambular por el espacio abierto, formando una estructura funcionalmente activa. Tal estructura se llama nativo. Independientemente del tamaño del número de estructuras espaciosas teóricamente posibles para una lanceta polipeptídica dada, la ingestión de proteína se puede reducir al establecimiento de una única configuración nativa.
Estabiliza la estructura tretinosa de la proteína de manera intermodal, lo que se debe a los radicales intermitentes de los residuos de aminoácidos en varias especies lanceoladas de polipéptidos. Qi vzaєmodії se puede dividir en fuerte y débil.
Los enlaces covalentes entre los átomos de una gran cantidad de cisteína se observan con una fuerte interdependencia, que se sitúan en diferentes sitios de la lanceta polipeptídica. De lo contrario, tales enlaces se denominan puentes disulfuro; El establecimiento de un puente disulfuro se puede representar de la siguiente manera:
La crema de los enlaces covalentes es la estructura tretinosa de la molécula de proteína que se sustenta en interacciones débiles que, a su manera, se subdividen en polares y no polares.
Antes de las interacciones polares, se pueden ver enlaces de iones y agua. Las interacciones se disuelven al contacto de grupos cargados positivamente de radicales tóxicos con lisina, arginina, histidina y grupos COOH cargados negativamente de ácidos aspártico y glutámico. Los enlaces de agua se deben a grupos funcionales de radicales tóxicos y residuos de aminoácidos.
Interacciones no polares o de van der Waals entre radicales de carbohidratos de residuos de aminoácidos para formar un molde núcleo hidrofóbico (gotas en negrita) en el medio del glóbulo de proteína, porque radicales de hidratos de carbono para perderse en el agua. Cuantos más aminoácidos no polares haya en el almacén de proteínas, mayor será su papel en el moldeado de la estructura terciaria de los enlaces de van der Waals.
Los enlaces numéricos entre los excesos de aminoácidos determinan la configuración espacial de la molécula de proteína (Fig. 5).
Arroz. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu estructura de la proteína:
a- niebla de disulfuro; b - ionny zv'azok; c, g- conexiones de agua;
d - Enlaces de van der Waals
La proteína tomada de okremo de la estructura de Tretinna es única, tan única como esa estructura primaria. Solo el espacio adecuado para colocar la proteína para que se active. El daño diferente a la estructura terciaria conduce a un cambio en el poder de la proteína y la pérdida de actividad biológica.
Estructura cuaternaria de la proteína. Las proteínas con un peso molecular de más de 100 kDa 1 se forman, por regla general, a partir de varias lanzas de polipéptidos de un peso molecular pequeño. La estructura, que consta de un solo número de lanzas polipeptídicas, que ocupan una posición estrictamente fija, una por una, por lo que la proteína tiene la misma actividad, se denomina estructura de cuarto de la proteína. La proteína, que tiene una estructura de cuarto, se llama epimolécula o multímero , y almacenes de yogo polipéptido lanciugs - vodpovidno subunidades o protomiros . La potencia característica de las claras con estructura de cuarto son aquellas que no tienen actividad biológica.
La estabilización de la estructura cuaternaria de la proteína se observa debido a las interacciones polares entre los radicales bichny de los residuos de aminoácidos, localizados en la superficie de las subunidades. Tal modalidad mutua es esencial para la subunidad como un complejo organizado. Los distribuidores de subunidades, entre los que interactúan, se denominan maidans de contacto.
El tope clásico de proteína, que tiene una estructura de cuarto, es la hemoglobina. Molécula de hemoglobina con masa molecular 68.000 Es la suma de cuatro subunidades de dos tipos diferentes. α і β / α - La subunidad consiste en un exceso de 141 aminoácidos, un β - iz 146. Estructura de tretina α - І β -subunidad es similar a su peso molecular (17.000 So). Subunidad de piel para vengar al grupo protésico joya . Los fragmentos de hemo en otras proteínas (citocromo, mioglobina) aparecerán más lejos, aunque podemos discutir brevemente la estructura de esas proteínas (Fig. 6). El hemo se agrupa en un sistema cíclico coplanar colapsable, que se forma a partir del átomo central, el cual establece enlaces de coordinación con la chotirma con exceso de pirol obtenido a partir de manchas de metano (= CH -). En la hemoglobina, el sonido cambia en la estación de oxidación (2+).
subunidad chotiri - dos α y dos β - fusionarse en una sola estructura en un rango tal que α -contacto de la subunidad solo con β -subunidades i navpaki (Fig. 7).
Arroz. 6. Estructura de la hemoglobina hemo
Arroz. 7. Representación esquemática de la estructura de cuartos de la hemoglobina:
Fe - hemo a hemoglobina
Como se puede ver en el pequeño 7, una molécula de hemoglobina puede transportar 4 moléculas de ácido. La conexión І y la libertad de acidez van acompañadas de cambios conformacionales en la estructura. α - І β - subunidades de hemoglobina y su expansión mutua en epimoléculas Este hecho debe señalarse en aquellos en los que la estructura de cuarto de la proteína no es absolutamente sólida.
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campanas y silbatos acuosos
Separado hélice a, estructura b (pista).
Estructura espirales α bula propuesta Paulingі corey
colágeno
b-Estructura
Arroz. 2.3. b-Estructura
Puede estructurar forma plana estructura b paralela; yakscho por el contrario - estructura b antiparalela
superenrollamiento protofibrilla microfibrillas 10 nm de diámetro.
bombyx mori fibroina
Conformación desordenada.
Estructura secundaria.
ESPERAR:
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL BILKIV
Se trajeron 4 bases de la organización estructural de la molécula de proteína.
La estructura primaria de la proteína.– secuencia de excesos de aminoácidos en el polipéptido lanceus. Las proteínas de los aminoácidos okremi se unen una a una enlaces peptídicos, que se debe a la interacción de los grupos a-carboxílico y a-amino de los aminoácidos
Durante toda la hora se ha descifrado la estructura primaria de decenas de miles de proteínas diferentes. Para la determinación de la estructura primaria de la proteína, el almacén de aminoácidos se determina por los métodos de hidrólisis. Luego determinamos la naturaleza química de los aminoácidos terminales. El siguiente paso es determinar la secuencia de aminoácidos en la lanza polipeptídica. Para esta hidrólisis vicorista, selectiva chastkovy (química y enzimática). Es posible estudiar análisis de difracción de rayos X, así como datos sobre la secuencia de nucleótidos complementaria del ADN.
La estructura secundaria de la proteína.- Configuración de la lanceta polipeptídica, tobto. método de empaquetamiento de lanceta polipeptídica en conformación única. El proceso no avanza caóticamente, sino gradualmente a los programas establecidos en la estructura primaria.
La estabilidad de la estructura secundaria está garantizada principalmente por enlaces de agua;
El tipo más importante de proteínas globulares se considera una espiral. El giro de la lanceta polipeptídica sigue la flecha del año. Para la proteína de la piel, el paso de canción característico de la espiralización. Por ejemplo, los lanceros tienen hemoglobina espiralizada en un 75%, luego pepsina en un 30%.
Tipo de configuración de lanzas polipeptídicas, reveladas en proteínas de cabello, sutura, m'yazyv, omitiendo el nombre b-estructuras.
Los segmentos de la lanceta peptídica se enrollan en una bola, formando una figura similar a una hoja doblada en un acordeón. Una bola puede ser dos o dos o un gran número de lanzas de péptidos.
En la naturaleza, se utilizan proteínas que no muestran estructuras β o a, por ejemplo, el colágeno es una proteína fibrilar, que se convierte en la principal masa de tejido sano en el cuerpo de humanos y criaturas.
Tretina estructura de la proteína- Orientación expansiva de la hélice polipeptídica o un método para colocar la lanceta polipeptídica en la obsesión por el canto. La primera proteína, cuya estructura terciaria se determinó mediante análisis de difracción de rayos X: mioglobina de cachalote (Fig. 2).
En la estabilización de la estructura espacial de las proteínas, la crema de los enlaces covalentes, el papel principal lo juegan los enlaces no covalentes (agua, interacciones electrostáticas de grupos de carga, fuerzas intermoleculares de van der Waals, interacciones hidrofóbicas).
Según hallazgos recientes, la estructura tretinosa de la proteína después de completar su síntesis se forma espontáneamente. La principal fuerza destructiva es la interacción de los radicales en los aminoácidos con las moléculas de agua. En el caso de que los radicales hidrofóbicos no polares de los aminoácidos estén enredados en el medio de la molécula de proteína, y los radicales polares estén orientados en el fondo del agua. El proceso de moldeo de la estructura espacial nativa de la lanceta polipeptídica se denomina plegable. A partir de la clitina, se observaron proteínas, denominadas acompañantes Pong toma el destino del plegado. Se han descrito una serie de enfermedades debilitantes de una persona, cuyo desarrollo está asociado con daño debido a mutaciones en el proceso de plegamiento (pigmentosis, fibrosis, etc.).
Utilizando los métodos de análisis de difracción de rayos X, se sacaron a la luz las bases de la organización estructural de la molécula de proteína, intermediaria entre las estructuras secundaria y terciaria. Dominio- Ce unidad estructural globular compacta en medio de la lanza polipeptídica (Fig. 3). Hay muchas proteínas (por ejemplo, inmunoglobulinas) que están formadas por diferentes estructuras y funciones de dominios que están codificados por diferentes genes.
Todos los poderes biológicos de los blancos están relacionados con los ahorros de su estructura terciaria, como ellos llaman nativo. El glóbulo de proteína no es una estructura absolutamente rígida: es posible invertir el movimiento de partes de la estaca peptídica. Estos cambios no alteran la conformación general de la molécula. Sobre la conformación de la molécula de proteína, agregue el pH del medio, la fuerza iónica de la diferencia y la interacción con las otras cavidades. Be-yakі dії, scho lleva a la destrucción de la conformación nativa de la molécula, se acompaña de una adición parcial o nueva de una proteína de autoridad biológica yogo.
Estructura cuaternaria de la proteína.- una forma de poner en el espacio de unas pocas lanzas polipeptídicas, que tendrán la misma estructura aborigen primaria, secundaria o terciaria, la conformación de una única combinación estructural y funcional de luz macromolecular.
La molécula de proteína, que se compone de varias lanzas polipeptídicas, se llama oligómero, y la lanza de piel, para entrar antes que la nueva. protomir. Las proteínas oligoméricas a menudo se forman a partir de un número pareado de protómeros, por ejemplo, una molécula de hemoglobina se compone de dos lanzas de polipéptido a y dos de polipéptido b (Fig. 4).
La estructura cuaternaria puede estar cerca del 5% de las proteínas, incluida la hemoglobina, las inmunoglobulinas. Subunidad budov poder en enzimas ricas.
Las moléculas de proteína, que ingresan al almacén de proteínas con una estructura de cuarto, se depositan en los ribosomas solo después de que se completa la síntesis, establecen una estructura supramolecular completa. La actividad biológica de las proteínas aumenta solo cuando se combinan protómeros, que ingresan al primer almacén. En la estabilización de la estructura del cuarto, tome el destino de los mismos tipos de interacciones, como en la estabilización del terciario.
Deyakі doslidniki reconoce la base del quinto nivel de la organización estructural de las proteínas. tse metabolitos complejos macromoleculares polifuncionales de varias enzimas que catalizan toda la ruta de transformación al sustrato (sintetasas de ácidos grasos superiores, complejo piruvato deshidrogenasa, dicalny lanciug).
La estructura secundaria de la proteína.
La estructura secundaria es una forma de depositar una lanceta polipeptídica en una estructura ordenada. La estructura secundaria se convierte en la estructura primaria. Dado que la estructura primaria está determinada genéticamente, la formación de la estructura secundaria puede determinarse por la salida de la lanceta polipeptídica del ribosoma. La estructura secundaria se está estabilizando. campanas y silbatos acuosos, yakі utvoryuyutsya entre los grupos NH y CO del enlace peptídico.
Separado hélice a, estructura b esa conformación desordenada (pista).
Estructura espirales α bula propuesta Paulingі corey(1951). Una variedad de estructura secundaria de la proteína, que puede parecerse a una hélice regular (Fig. 2.2). La hélice α es una estructura similar a una cadena, los enlaces peptídicos están entrelazados en el medio de la hélice y los radicales de la cadena de aminoácidos se llaman. La a-espiral se estabiliza mediante enlaces de agua, que son paralelos al eje de la hélice y se reivindican entre el primer y el quinto residuo de aminoácido. Así, en pieles largas en espiral, el excedente de aminoácidos participa en la formación de dos enlaces de agua.
Arroz. 2.2. La estructura es espiral.
Los excesos de 3,6 aminoácidos caen en una vuelta de la hélice, 0,54 nm de la hélice, 0,15 nm caen en un exceso de aminoácido. Kut a la espiral 26 °. El período de regularidad de la hélice a es de hasta 5 vueltas o 18 residuos de aminoácidos. Es decir, las espirales a derechas más anchas. torciendo la espiral a lo largo de la flecha del año. La conversión de prolina a-hélice, aminoácidos de carga y radicales a granel (transición electrostática y mecánica).
Otra forma de la espiral está presente en colágeno . En los organismos, el colágeno es la proteína más importante del cuerpo: constituye el 25% de la proteína total. El colágeno está presente en diferentes formas, nasampered, en tejidos exitosos. Toda la hélice con una bobina de 0,96 nm y un exceso de 3,3 en la bobina de la piel, más que un dosel revestido con una hélice α. En el vіdmіnu vіd α-spіralі, el establecimiento de lugares de agua no es posible aquí. El colágeno tiene un pequeño almacén de aminoácidos: 1/3 para convertirse en glicina, aproximadamente un 10 % en prolina, así como hidroxiprolina e hidroxilizina. Los dos aminoácidos restantes se absorben después de la biosíntesis de colágeno por medio de una modificación postraduccional. En la estructura del colágeno, el triplete gli-X-Y se repite constantemente, y la prolina suele ocupar la posición X, y la hidroxilisina suele ocupar la posición Y. Permítanme imaginar que el colágeno es ubicuo en la apariencia de la triple hélice derecha, tres hélices primarias izquierdas retorcidas. En la tercera espiral de la piel, el tercer excedente aparece en el centro, donde es menos probable que la glicina escape de las razones estéricas. La longitud de una molécula de colágeno es de unos 300 nm.
b-Estructura(b-bola doblada). Zustrichaetsya en proteínas globulares, así como en algunas proteínas fibrilares, por ejemplo, sutura de fibroína (Fig. 2.3).
Arroz. 2.3. b-Estructura
Puede estructurar forma plana. Las lancetas polipeptídicas pueden ser más rizadas y no demasiado torcidas, como en la hélice a. Las áreas de enlaces peptídicos se pliegan en el espacio de forma similar a los pliegues iguales del papel arkush.
Estructura secundaria de polipéptidos y proteínas.
Estabilizado por enlaces de agua entre los grupos CO y NH de enlaces peptídicos en lanzas polipeptídicas vasculares. Cómo las lanzas polipeptídicas, que establecen una estructura b, van en línea recta (para evitar los terminales C y N) - estructura b paralela; yakscho por el contrario - estructura b antiparalela. Los radicales de la cadena de una bola están espaciados entre los radicales de la cadena de la otra bola. Si una lanza polipeptídica se pliega y va paralela a sí misma, entonces estructura de cruz b antiparalela. Los enlaces de agua en la estructura cruzada b se fusionan entre los grupos peptídicos de los bucles de la lanceta polipeptídica.
Reemplazo de espirales a en ardillas, torcidas durante toda la hora, variable en la región. En algunas proteínas, por ejemplo, la mioglobina y la hemoglobina, la hélice a subyace en la estructura y se convierte en el 75%, en la lisozima, el 42%, en la pepsina, menos del 30%. Otras proteínas, por ejemplo, la enzima herbal quimotripsina, prácticamente agregan una estructura helicoidal a y una parte significativa de la lanceta polipeptídica encaja en la estructura b esférica. Las proteínas del tejido de apoyo, el colágeno (proteína del tendón, shkiri), la fibroína (proteína de sutura natural) alteran la configuración b de las lanzas polipeptídicas.
Se ha demostrado que las espirales α pueden ser absorbidas por las estructuras glu, ala, ley y β: met, val, mul; en las áreas de la peluca del polipéptido lanciug - gly, pro, asn. Es importante considerar que hay seis grupos de excedentes, que se pueden utilizar como centro de espiralización. En el medio del centro, hay un aumento de las espirales en ambas direcciones de la trama: un tetrapéptido, que se compone de excesos, que reorganizan el establecimiento de estas espirales. Al moldear la estructura β, el papel de las semillas lo desempeñan tres residuos de aminoácidos en cinco, que se utilizan para formar la estructura β.
La mayoría de las proteínas estructurales tienen una de las estructuras secundarias, que se caracteriza por su almacén de aminoácidos. Proteína estructural, que incita más importantemente como α-espirales, є α-queratina. El cabello (lana), pіr'ya, cabezas, kіgtі y montones de criaturas están formados por el rango principal de queratina. Como componente de los filamentos intermedios, la queratina (citoqueratina) es el citoesqueleto de almacenamiento más importante. En las queratinas, la mayor parte de la lanceta peptídica se pliega en la hélice α derecha. Dos lanzas peptídicas hacen un león superenrollamiento Los dímeros de queratina superenrollados se combinan en tetrámeros y se agregan con soluciones protofibrilla 3 nm de diámetro. Nareshti, vіsіm protofibril aprobado microfibrillas 10 nm de diámetro.
El cabello se indujo a partir de dichas fibrillas. Entonces, en una fibra de okrema con un diámetro de 20 micrones, se tejen millones de fibrillas. Las lanzas de queratina están bordeadas transversalmente con numerosos enlaces disulfuro, lo que les da una mineralidad adicional. Durante el rizado químico, se llevan a cabo los siguientes procesos: en la mazorca, las manchas de disulfuro se frotan con tioles y luego, para la aplicación del cabello, se cuelga la forma necesaria cuando se calienta. Cuando el aire se oxida con acidez, se establecen de nuevo nuevas manchas de disulfuro, que toman la forma de una tira.
Shovk se toma de capullos de orugas de la polilla de morera ( bombyx mori) y especies en disputa. La proteína principal de la costura, fibroina la estructura de una pelota plegada antiparalela, además, las propias bolas se pliegan paralelas entre sí, satisfaciendo las capas numéricas. Entonces, como en las estructuras plegables, las lanzas de aminoácidos se orientan verticalmente hacia arriba y hacia abajo, en los espacios entre las esferas de okremimi, se pueden agrupar de manera más compacta. De hecho, la fibroína está compuesta en un 80% por glicina, alanina y serina, tobto. tres aminoácidos, que se caracterizan por el tamaño mínimo de lanzas salvajes. La molécula de fibroína contiene un fragmento repetido típico (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformación desordenada. Las divisiones de una molécula de proteína, que no se superponen a una estructura de plegado helicoidal, se denominan desordenadas.
Estructura secundaria. Las divisiones alfa-helicoidales y beta-estructurales en las proteínas pueden interactuar una por una y entre ellas, formando conjuntos. Las estructuras suprasecundarias, que están incrustadas en proteínas nativas, son energéticamente las más importantes. Antes de ellos, agregue una hélice α superenrollada, en la que dos hélices α se tuercen una por una, estableciendo el superenrollamiento izquierdo (bacteriorrodopsina, hemeritrina); fragmentos α-helicoidales y β-estructurales de la lanza polipeptídica, que se extraen (por ejemplo, βαβαβ-lank de Rossman, encontrado en la división de enlace NAD+ de moléculas de enzima deshidrogenasa); La estructura β trilanzug antiparalela (βββ) se denomina β-zigzag y se encuentra en una serie de enzimas en microorganismos, la más simple y la columna vertebral.
Delantero 234567891011121314151617 Avance
ESPERAR:
Estructura secundaria de las proteínas.
Las lanzas peptídicas son de color blanco organizadas en una estructura secundaria, estabilizadas por enlaces de agua. El átomo de ácido del grupo peptídico de la piel satisface el mismo enlace de agua con el grupo NH, el mismo enlace peptídico. Con esto, se forman las siguientes estructuras: a-espiral, b-estructura y b-vigin. a-Espiral. Una de las estructuras termodinámicamente más viables es la aspiral derecha. una hélice, que representa una estructura estable, en un grupo carbonilo de la piel establece un enlace de agua con el cuarto grupo NH a lo largo del curso de la lanza.
Proteínas: estructura secundaria de las proteínas
En una hélice, el exceso de 3,6 aminoácidos cae en un giro, la longitud de la hélice es de aproximadamente 0,54 nm y la distancia entre los excesos es de 0,15 nm. Los L-aminoácidos solo pueden usar la hélice a derecha; además, los radicales laterales están escalonados a los lados del eje y los nombres están invertidos. En el aspiral existe la posibilidad de establecer enlaces de agua, por lo que no es posible que la estructura b establezca enlaces de agua con otros elementos de la estructura secundaria. Cuando se establece una hélice, las lanzas de aminoácidos pueden acercarse entre sí, estableciendo sitios compactos hidrofóbicos o hidrofílicos. Los citositos juegan su papel original en la conformación trívimera establecida de la macromolécula de proteína, los fragmentos son vicorosos para el empaquetamiento de hélices a en la estructura espaciosa de la proteína. Bola espiral. El número de aspirados en proteínas no es el mismo y las características individuales de la macromolécula de proteína de la piel. Para ciertas proteínas, por ejemplo para la mioglobina, la a-hélice es la base de la estructura y, por ejemplo, la quimotripsina, no provocan la a-espiralización de las células. En la proteína globular promedio, los niveles de espiralización están cerca del 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya con enredos caóticos, además, como resultado de la desnaturalización, aumenta la transición del enredo en espiral. Espiralización de la lanceta polipeptídica para depositar en forma de depósitos de aminoácidos, lo cual es necesario. Así, el grupo de ácido glutámico cargado negativamente, disperso en una proximidad ininterrumpida uno a uno, se afecta más fuertemente entre sí, de manera que el establecimiento de conexiones acuosas en el aspirado es más fuerte. Por la misma razón, la espiralización de la lanceta se complica como resultado de la estrecha mezcla de grupos químicos de lisina o arginina cargados positivamente. La gran diversidad de radicales de aminoácidos también es la razón, porque la espralización de la lanceta polipeptídica es difícil (serina, treonina, leucina). El factor de interferencia más común en presencia de una hélice es el aminoácido prolina. Además, la prolina no crea enlaces de agua intra-linterna a través de la presencia de agua en el átomo de nitrógeno. De esta forma, en todos los casos, si la prolina se enreda en la lanza polipeptídica, se destruye la estructura a-helicoidal y se establece la maraña de abo (b-wigin). b-Estructura. En la superficie de la espiral a, la estructura b se fija detrás del rahunok internacional enlaces de agua entre las lanzas de sustancia de la lanceta polipeptídica, así como los contactos internos de la lanceta lanceolada. Si las filas están dirigidas en una dirección, dicha estructura se llama paralela, si está en la dirección opuesta, entonces antiparalela. La lanceta polipeptídica en la estructura b está fuertemente retorcida y puede no tener forma de espiral, sino más bien de zigzag. La diferencia entre los excesos de aminoácidos súcidos a lo largo del eje debe ser de 0,35 nm, de modo que los tres sean más grandes, más bajos en la hélice a, el número de excesos por turno es mayor 2. Destilación de residuos de aminoácidos. En la superficie de la hélice a, saturada con enlaces acuosos, el parche cutáneo de la lanceta polipeptídica en la estructura b de hidrocrito para la aplicación de enlaces acuosos adicionales. Se dice que se lleva tanto a la estructura b paralela como a la antiparalela, el enlace en la estructura antiparalela es más estable. La subsección de la lanceta polipeptídica, que forma la estructura b, tiene de tres a siete residuos de aminoácidos, y la estructura b en sí consta de 2 a 6 lancetas, aunque su número puede ser grande. La estructura b puede tener una forma plegada, que puede depositarse en átomos dobles de carbono a. La superficie del її puede ser plana y levo-torcida de tal manera que se corte entre los bordes del lansyug, convirtiéndose en 20-25o. b-virgen. Las proteínas globulares pueden tener una forma ricamente redondeada, por lo que los bucles son característicos de la lanceta polipeptídica, la aparición de bucles, zigzag, horquillas es característica, y la lanceta puede cambiar directamente a 180 °. El resto del día puede tener una b-vigin. Esta virgen forma una horquilla para el cabello y se estabiliza con un sonido acuoso. Un chinnik, que cruza el yogo, puede ser un gran radical bichni, y esta es a menudo la razón de la inclusión del exceso de aminoácido más pequeño: la glicina. Esta configuración aparece siempre en la superficie del glóbulo proteico, en el que B-wigin participa en la interacción con otras lanzas polipeptídicas. Estructuras súper secundarias. Anteriormente, las estructuras de proteínas supersecundarias fueron postuladas y luego reveladas por L. Pauling y R. Corey. Como un trasero, puedes poner una superespiral a-espiral, en una doble-a-espiral torcida en una superespiral leva. Sin embargo, las estructuras superenrolladas a menudo incluyen tanto hélices a como pliegues b de hojas. El almacén Їx se puede presentar en el siguiente orden: (aa), (ab), (ba) y (bXb). La variante restante son dos partes plegables paralelas de las hojas, entre las cuales hay una bola estadística (bСb). Spivvіdnoshennia entre estructuras secundarias y supersecundarias puede tener un alto nivel de variabilidad y radicar en características individuales de esta y otras macromoléculas de proteínas. Los dominios se pliegan igual organización de la estructura secundaria. El hedor se compone de espaciadores globulares, conectados uno por uno con los llamados espaciadores cortos articulados de la lanceta polipeptídica. D. Birktoft fue uno de los primeros en describir la organización de dominios de la quimotripsina, indicando la presencia de dos dominios en esta proteína.
La estructura secundaria de la proteína.
La estructura secundaria es una forma de depositar una lanceta polipeptídica en una estructura ordenada. La estructura secundaria se convierte en la estructura primaria. Dado que la estructura primaria está determinada genéticamente, la formación de la estructura secundaria puede determinarse por la salida de la lanceta polipeptídica del ribosoma. La estructura secundaria se está estabilizando. campanas y silbatos acuosos, yakі utvoryuyutsya entre los grupos NH y CO del enlace peptídico.
Separado hélice a, estructura b esa conformación desordenada (pista).
Estructura espirales α bula propuesta Paulingі corey(1951). Este es un tipo diferente de estructura secundaria de la proteína, que puede parecerse a una hélice regular.
Conformación del polipéptido cole. Estructura secundaria del polipéptido lanciug
2.2). La hélice α es una estructura similar a una cadena, los enlaces peptídicos están entrelazados en el medio de la hélice y los radicales de la cadena de aminoácidos se llaman. La a-espiral se estabiliza mediante enlaces de agua, que son paralelos al eje de la hélice y se reivindican entre el primer y el quinto residuo de aminoácido. Así, en pieles largas en espiral, el excedente de aminoácidos participa en la formación de dos enlaces de agua.
Arroz. 2.2. La estructura es espiral.
Los excesos de 3,6 aminoácidos caen en una vuelta de la hélice, 0,54 nm de la hélice, 0,15 nm caen en un exceso de aminoácido. Kut a la espiral 26 °. El período de regularidad de la hélice a es de hasta 5 vueltas o 18 residuos de aminoácidos. Es decir, las espirales a derechas más anchas. torciendo la espiral a lo largo de la flecha del año. La conversión de prolina a-hélice, aminoácidos de carga y radicales a granel (transición electrostática y mecánica).
Otra forma de la espiral está presente en colágeno . En los organismos, el colágeno es la proteína más importante del cuerpo: constituye el 25% de la proteína total. El colágeno está presente en diferentes formas, nasampered, en tejidos exitosos. Toda la hélice con una bobina de 0,96 nm y un exceso de 3,3 en la bobina de la piel, más que un dosel revestido con una hélice α. En el vіdmіnu vіd α-spіralі, el establecimiento de lugares de agua no es posible aquí. El colágeno tiene un pequeño almacén de aminoácidos: 1/3 para convertirse en glicina, aproximadamente un 10 % en prolina, así como hidroxiprolina e hidroxilizina. Los dos aminoácidos restantes se absorben después de la biosíntesis de colágeno por medio de una modificación postraduccional. En la estructura del colágeno, el triplete gli-X-Y se repite constantemente, y la prolina suele ocupar la posición X, y la hidroxilisina suele ocupar la posición Y. Permítanme imaginar que el colágeno es ubicuo en la apariencia de la triple hélice derecha, tres hélices primarias izquierdas retorcidas. En la tercera espiral de la piel, el tercer excedente aparece en el centro, donde es menos probable que la glicina escape de las razones estéricas. La longitud de una molécula de colágeno es de unos 300 nm.
b-Estructura(b-bola doblada). Zustrichaetsya en proteínas globulares, así como en algunas proteínas fibrilares, por ejemplo, sutura de fibroína (Fig. 2.3).
Arroz. 2.3. b-Estructura
Puede estructurar forma plana. Las lancetas polipeptídicas pueden ser más rizadas y no demasiado torcidas, como en la hélice a. Las áreas de enlaces peptídicos se pliegan en el espacio de forma similar a los pliegues iguales del papel arkush. Estabilizado por enlaces de agua entre los grupos CO y NH de enlaces peptídicos en lanzas polipeptídicas vasculares. Cómo las lanzas polipeptídicas, que establecen una estructura b, van en línea recta (para evitar los terminales C y N) - estructura b paralela; yakscho por el contrario - estructura b antiparalela. Los radicales de la cadena de una bola están espaciados entre los radicales de la cadena de la otra bola. Si una lanza polipeptídica se pliega y va paralela a sí misma, entonces estructura de cruz b antiparalela. Los enlaces de agua en la estructura cruzada b se fusionan entre los grupos peptídicos de los bucles de la lanceta polipeptídica.
Reemplazo de espirales a en ardillas, torcidas durante toda la hora, variable en la región. En algunas proteínas, por ejemplo, la mioglobina y la hemoglobina, la hélice a subyace en la estructura y se convierte en el 75%, en la lisozima, el 42%, en la pepsina, menos del 30%. Otras proteínas, por ejemplo, la enzima herbal quimotripsina, prácticamente agregan una estructura helicoidal a y una parte significativa de la lanceta polipeptídica encaja en la estructura b esférica. Las proteínas del tejido de apoyo, el colágeno (proteína del tendón, shkiri), la fibroína (proteína de sutura natural) alteran la configuración b de las lanzas polipeptídicas.
Se ha demostrado que las espirales α pueden ser absorbidas por las estructuras glu, ala, ley y β: met, val, mul; en las áreas de la peluca del polipéptido lanciug - gly, pro, asn. Es importante considerar que hay seis grupos de excedentes, que se pueden utilizar como centro de espiralización. En el medio del centro, hay un aumento de las espirales en ambas direcciones de la trama: un tetrapéptido, que se compone de excesos, que reorganizan el establecimiento de estas espirales. Al moldear la estructura β, el papel de las semillas lo desempeñan tres residuos de aminoácidos en cinco, que se utilizan para formar la estructura β.
La mayoría de las proteínas estructurales tienen una de las estructuras secundarias, que se caracteriza por su almacén de aminoácidos. Proteína estructural, que incita más importantemente como α-espirales, є α-queratina. El cabello (lana), pіr'ya, cabezas, kіgtі y montones de criaturas están formados por el rango principal de queratina. Como componente de los filamentos intermedios, la queratina (citoqueratina) es el citoesqueleto de almacenamiento más importante. En las queratinas, la mayor parte de la lanceta peptídica se pliega en la hélice α derecha. Dos lanzas peptídicas hacen un león superenrollamiento Los dímeros de queratina superenrollados se combinan en tetrámeros y se agregan con soluciones protofibrilla 3 nm de diámetro. Nareshti, vіsіm protofibril aprobado microfibrillas 10 nm de diámetro.
El cabello se indujo a partir de dichas fibrillas. Entonces, en una fibra de okrema con un diámetro de 20 micrones, se tejen millones de fibrillas. Las lanzas de queratina están bordeadas transversalmente con numerosos enlaces disulfuro, lo que les da una mineralidad adicional. Durante el rizado químico, se llevan a cabo los siguientes procesos: en la mazorca, las manchas de disulfuro se frotan con tioles y luego, para la aplicación del cabello, se cuelga la forma necesaria cuando se calienta. Cuando el aire se oxida con acidez, se establecen de nuevo nuevas manchas de disulfuro, que toman la forma de una tira.
Shovk se toma de capullos de orugas de la polilla de morera ( bombyx mori) y especies en disputa. La proteína principal de la costura, fibroina la estructura de una pelota plegada antiparalela, además, las propias bolas se pliegan paralelas entre sí, satisfaciendo las capas numéricas. Entonces, como en las estructuras plegables, las lanzas de aminoácidos se orientan verticalmente hacia arriba y hacia abajo, en los espacios entre las esferas de okremimi, se pueden agrupar de manera más compacta. De hecho, la fibroína está compuesta en un 80% por glicina, alanina y serina, tobto. tres aminoácidos, que se caracterizan por el tamaño mínimo de lanzas salvajes. La molécula de fibroína contiene un fragmento repetido típico (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformación desordenada. Las divisiones de una molécula de proteína, que no se superponen a una estructura de plegado helicoidal, se denominan desordenadas.
Estructura secundaria. Las divisiones alfa-helicoidales y beta-estructurales en las proteínas pueden interactuar una por una y entre ellas, formando conjuntos. Las estructuras suprasecundarias, que están incrustadas en proteínas nativas, son energéticamente las más importantes. Antes de ellos, agregue una hélice α superenrollada, en la que dos hélices α se tuercen una por una, estableciendo el superenrollamiento izquierdo (bacteriorrodopsina, hemeritrina); fragmentos α-helicoidales y β-estructurales de la lanza polipeptídica, que se extraen (por ejemplo, βαβαβ-lank de Rossman, encontrado en la división de enlace NAD+ de moléculas de enzima deshidrogenasa); La estructura β trilanzug antiparalela (βββ) se denomina β-zigzag y se encuentra en una serie de enzimas en microorganismos, la más simple y la columna vertebral.
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ESPERAR:
BILKI Opción 1 A1. Línea estructural de blancos є: ...
5 - 9 clase
BILKI
Opción 1
A1
PERO)
aménie
A)
Aminoácidos
B)
Glucosa
GRAMO)
Nucleótidos
A2. La iluminación de la espiral se caracteriza por:
PERO)
La estructura primaria de la proteína.
A)
Tretina estructura de la proteína
B)
La estructura secundaria de la proteína.
GRAMO)
Estructura cuaternaria de la proteína.
A3. ¿La importancia de tales factores conduce a la desnaturalización irreversible de la proteína?
PERO)
Interacciones con sales de plomo, sal, mercurio
B)
Inyección en la proteína con ácido nítrico concentrado
A)
Calentamiento fuerte
GRAMO)
Usamos los factores enumerados nuevamente
A4. Dime qué tener en cuenta durante una hora en la inyección de ácido nítrico concentrado:
PERO)
Asedio blanco de Vipadannya
A)
Farbuvannya rojo-violeta
B)
Vipadannya asedio negro
GRAMO)
Zhovte farbuvannya
A5. Las proteínas que realizan una función catalítica se denominan:
PERO)
hormonas
A)
Enzimas
B)
vitaminas
GRAMO)
proteinas
A6. La proteína hemoglobina tiene la siguiente función:
PERO)
Catalítico
A)
Budivelna
B)
zahisnu
GRAMO)
transporte
Parte B
B1. Spivvidnesit:
Tipo de molécula de proteína
energía
1)
Proteinas globulares
PERO)
Molécula enroscada en una bola
2)
proteínas fibrilares
B)
No se disperse cerca del agua.
A)
En el agua, se dividen, o se asientan las columnas de diferencias
GRAMO)
Estructura similar a un hilo
estructura secundaria
Proteínas:
PERO)
Despertado por el exceso de aminoácidos.
B)
Para llevar en su almacén solo carbón, agua y agrio
A)
Hidrolizado en el medio ácido de taberna
GRAMO)
Salud antes de la desnaturalización
D)
Є polisacáridos
MI)
Є polímeros naturales
Parte C
Z 1. Escriba las reacciones iguales, con la ayuda de tales discursos de etanol e inorgánicos, se puede quitar la glicina.
La estructura secundaria es una forma de depositar una lanceta polipeptídica en una estructura ordenada. La estructura secundaria se convierte en la estructura primaria. Dado que la estructura primaria está determinada genéticamente, la formación de la estructura secundaria puede determinarse por la salida de la lanceta polipeptídica del ribosoma. La estructura secundaria se está estabilizando. campanas y silbatos acuosos, yakі utvoryuyutsya entre los grupos NH y CO del enlace peptídico.
Separado hélice a, estructura b esa conformación desordenada (pista).
Estructura espirales α bula propuesta Paulingі corey(1951). Una variedad de estructura secundaria de la proteína, que puede parecerse a una hélice regular (Fig. 2.2). La hélice α es una estructura similar a una cadena, los enlaces peptídicos están entrelazados en el medio de la hélice y los radicales de la cadena de aminoácidos se llaman. La a-espiral se estabiliza mediante enlaces de agua, que son paralelos al eje de la hélice y se reivindican entre el primer y el quinto residuo de aminoácido. Así, en pieles largas en espiral, el excedente de aminoácidos participa en la formación de dos enlaces de agua.
Arroz. 2.2. La estructura es espiral.
Los excesos de 3,6 aminoácidos caen en una vuelta de la hélice, 0,54 nm de la hélice, 0,15 nm caen en un exceso de aminoácido. Kut a la espiral 26 °. El período de regularidad de la hélice a es de hasta 5 vueltas o 18 residuos de aminoácidos. Es decir, las espirales a derechas más anchas. torciendo la espiral a lo largo de la flecha del año. La conversión de prolina a-hélice, aminoácidos de carga y radicales a granel (transición electrostática y mecánica).
Otra forma de la espiral está presente en colágeno . En los organismos, el colágeno es la proteína más importante del cuerpo: constituye el 25% de la proteína total. El colágeno está presente en diferentes formas, nasampered, en tejidos exitosos. Toda la hélice con una bobina de 0,96 nm y un exceso de 3,3 en la bobina de la piel, más que un dosel revestido con una hélice α. En el vіdmіnu vіd α-spіralі, el establecimiento de lugares de agua no es posible aquí. El colágeno tiene un pequeño almacén de aminoácidos: 1/3 para convertirse en glicina, aproximadamente un 10 % en prolina, así como hidroxiprolina e hidroxilizina. Los dos aminoácidos restantes se absorben después de la biosíntesis de colágeno por medio de una modificación postraduccional. En la estructura del colágeno, el triplete gli-X-Y se repite constantemente, y la prolina suele ocupar la posición X, y la hidroxilisina suele ocupar la posición Y. Permítanme imaginar que el colágeno es ubicuo en la apariencia de la triple hélice derecha, tres hélices primarias izquierdas retorcidas. En la tercera espiral de la piel, el tercer excedente aparece en el centro, donde es menos probable que la glicina escape de las razones estéricas. La longitud de una molécula de colágeno es de unos 300 nm.
b-Estructura(b-bola doblada). Zustrichaetsya en proteínas globulares, así como en algunas proteínas fibrilares, por ejemplo, sutura de fibroína (Fig. 2.3).
Arroz. 2.3. b-Estructura
Puede estructurar forma plana. Las lancetas polipeptídicas pueden ser más rizadas y no demasiado torcidas, como en la hélice a. Las áreas de enlaces peptídicos se pliegan en el espacio de forma similar a los pliegues iguales del papel arkush. Estabilizado por enlaces de agua entre los grupos CO y NH de enlaces peptídicos en lanzas polipeptídicas vasculares. Cómo las lanzas polipeptídicas, que establecen una estructura b, van en línea recta (para evitar los terminales C y N) - estructura b paralela; yakscho por el contrario - estructura b antiparalela. Los radicales de la cadena de una bola están espaciados entre los radicales de la cadena de la otra bola. Si una lanza polipeptídica se pliega y va paralela a sí misma, entonces estructura de cruz b antiparalela. Los enlaces de agua en la estructura cruzada b se fusionan entre los grupos peptídicos de los bucles de la lanceta polipeptídica.
Reemplazo de espirales a en ardillas, torcidas durante toda la hora, variable en la región. En algunas proteínas, por ejemplo, la mioglobina y la hemoglobina, la hélice a subyace en la estructura y se convierte en el 75%, en la lisozima, el 42%, en la pepsina, menos del 30%. Otras proteínas, por ejemplo, la enzima herbal quimotripsina, prácticamente agregan una estructura helicoidal a y una parte significativa de la lanceta polipeptídica encaja en la estructura b esférica. Las proteínas del tejido de apoyo, el colágeno (proteína del tendón, shkiri), la fibroína (proteína de sutura natural) alteran la configuración b de las lanzas polipeptídicas.
Se ha demostrado que las espirales α pueden ser absorbidas por las estructuras glu, ala, ley y β: met, val, mul; en las áreas de la peluca del polipéptido lanciug - gly, pro, asn. Es importante considerar que hay seis grupos de excedentes, que se pueden utilizar como centro de espiralización. En el medio del centro, hay un aumento de las espirales en ambas direcciones de la trama: un tetrapéptido, que se compone de excesos, que reorganizan el establecimiento de estas espirales. Al moldear la estructura β, el papel de las semillas lo desempeñan tres residuos de aminoácidos en cinco, que se utilizan para formar la estructura β.
La mayoría de las proteínas estructurales tienen una de las estructuras secundarias, que se caracteriza por su almacén de aminoácidos. Proteína estructural, que incita más importantemente como α-espirales, є α-queratina. El cabello (lana), pіr'ya, cabezas, kіgtі y montones de criaturas están formados por el rango principal de queratina. Como componente de los filamentos intermedios, la queratina (citoqueratina) es el citoesqueleto de almacenamiento más importante. En las queratinas, la mayor parte de la lanceta peptídica se pliega en la hélice α derecha. Dos lanzas peptídicas hacen un león superenrollamiento Los dímeros de queratina superenrollados se combinan en tetrámeros y se agregan con soluciones protofibrilla 3 nm de diámetro. Nareshti, vіsіm protofibril aprobado microfibrillas 10 nm de diámetro.
El cabello se indujo a partir de dichas fibrillas. Entonces, en una fibra de okrema con un diámetro de 20 micrones, se tejen millones de fibrillas. Las lanzas de queratina están bordeadas transversalmente con numerosos enlaces disulfuro, lo que les da una mineralidad adicional. Durante el rizado químico, se llevan a cabo los siguientes procesos: en la mazorca, las manchas de disulfuro se frotan con tioles y luego, para la aplicación del cabello, se cuelga la forma necesaria cuando se calienta. Cuando el aire se oxida con acidez, se establecen de nuevo nuevas manchas de disulfuro, que toman la forma de una tira.
Shovk se toma de capullos de orugas de la polilla de morera ( bombyx mori) y especies en disputa. La proteína principal de la costura, fibroina la estructura de una pelota plegada antiparalela, además, las propias bolas se pliegan paralelas entre sí, satisfaciendo las capas numéricas. Entonces, como en las estructuras plegables, las lanzas de aminoácidos se orientan verticalmente hacia arriba y hacia abajo, en los espacios entre las esferas de okremimi, se pueden agrupar de manera más compacta. De hecho, la fibroína está compuesta en un 80% por glicina, alanina y serina, tobto. tres aminoácidos, que se caracterizan por el tamaño mínimo de lanzas salvajes. La molécula de fibroína debería reemplazar un fragmento típico que se repite (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Conformación desordenada. Las divisiones de una molécula de proteína, que no se superponen a una estructura de plegado helicoidal, se denominan desordenadas.
Estructura secundaria. Las divisiones alfa-helicoidales y beta-estructurales en las proteínas pueden interactuar una por una y entre ellas, formando conjuntos. Las estructuras suprasecundarias, que están incrustadas en proteínas nativas, son energéticamente las más importantes. Antes de ellos, agregue una hélice α superenrollada, en la que dos hélices α se tuercen una por una, estableciendo el superenrollamiento izquierdo (bacteriorrodopsina, hemeritrina); fragmentos α-helicoidales y β-estructurales de la lanza polipeptídica, que se dibujan (por ejemplo, βαβαβ-lank de Rossman, que se encuentra en la división de enlace NAD+ de moléculas de enzima deshidrogenasa); La estructura β trilanzug antiparalela (βββ) se denomina β-zigzag y se encuentra en una serie de enzimas en microorganismos, la más simple y la columna vertebral.
§ 8. ORGANIZACIÓN ESPACIAL DE UNA MOLÉCULA DE BILK
Estructura primaria
Bajo la estructura primaria de la proteína se entiende el número y el orden de carga de los residuos de aminoácidos conectados uno a uno con enlaces peptídicos, la lanceta polipeptídica.
La lanza polipeptídica en un extremo es demasiado fuerte, lo que no forma parte del enlace peptídico establecido, el grupo NH 2 , N-cinéticas. En los boci proliferativos, es libre de crecer, lo que no participa en el enlace peptídico establecido, grupo HOOS, ce - S-kіnets. N-kinets se toma por la mazorca de lanceuge, la numeración de los residuos de aminoácidos en sí comienza desde la nueva:
La secuencia de aminoácidos de la insulina fue establecida por F. Senger (Universidad de Cambridge). Esta proteína está formada por dos lanzas polipeptídicas. Una lanceta se compone de 21 residuos de aminoácidos, la otra lanceta se compone de 30. Las lancetas están unidas con dos puntos de disulfuro (Fig. 6).
Arroz. 6. Estructura primaria de la insulina humana
Se gastaron diez años (1944 - 1954) en descifrar la estructura qiєї. En esta hora, la estructura primaria se asignó a los blancos ricos, el proceso de automatización se designó y no fue un problema grave para los anteriores.
La información sobre la estructura primaria de la proteína de la piel está codificada en el gen (dilatación de la molécula de ADN) y se realiza durante la transcripción (reescritura de la información en el ARNm) y la traducción (síntesis de la lanceta polipeptídica). En el enlace con cym, la estructura primaria de la proteína también se puede insertar detrás de la otra estructura del gen.
Con base en la estructura primaria de las proteínas homólogas, es posible sacar conclusiones sobre la esporididad taxonómica de las especies. Antes de las proteínas homólogas, existen aquellas proteínas que tienen las mismas funciones en diferentes especies. Tales proteínas pueden tener secuencias de aminoácidos similares. Por ejemplo, la proteína citocromo 3 tiene el peso molecular más alto disponible de cerca de 12500 y contiene cerca de 100 residuos de aminoácidos. Las diferencias en la estructura primaria del citocromo H de dos especies son proporcionales a las diferencias filogenéticas entre especies. Así, los citocromos 3 de caballos y lloviznas se encuentran en 48 residuos de aminoácidos;
estructura secundaria
La estructura secundaria de la proteína se forma mediante el establecimiento de enlaces de agua entre grupos peptídicos. Hay dos tipos de estructura secundaria: α-hélice y la estructura β (o la bola plegable). En las proteínas, también pueden existir células de la lanceta polipeptídica, que no establecen una estructura secundaria.
La espiral α forma un resorte. Al dar forma a la hélice α, el átomo de ácido del grupo peptídico de la piel forma un enlace de agua con el átomo de agua del cuarto grupo NH a lo largo de la lanza:
Una bobina de piel de una espiral de revestimientos de una bobina de avance de una espiral de dekilcoma con enlaces acuosos, lo que da la estructura de la mentalidad significativa. La hélice α tiene las siguientes características: el diámetro de la hélice es de 0,5 nm, la longitud de la hélice es de 0,54 nm y hay excesos de 3,6 aminoácidos por vuelta de la hélice (Fig. 7).
Arroz. 7. Modelo de espiral a, que refleja las características
Los radicales de cadena de aminoácidos se nombran directamente en la hélice (Fig. 8).
Arroz. 8. Modelo -espiral, que refleja la extensión de la dispersión de los radicales biológicos
A partir de L-aminoácidos naturales, se puede inducir tanto en espiral derecha como izquierda. La mayoría de las proteínas naturales se caracterizan por la espiral derecha. Tres D-aminoácidos también se pueden llamar hélice izquierda y derecha. La lanceta polipeptídica, que se forma a partir de la suma de depósitos de D- y L-aminoácidos, no es capaz de establecer una hélice.
Deyakі aminoácido excedente pereshkodzhayut α-helix. Por ejemplo, aunque en el lanciuge el espadín se mezcló cargado positiva o negativamente con depósitos de aminoácidos, tal placa no acepta una estructura α-helicoidal a través de la liberación mutua de radicales cargados simultáneamente. Disuelva fácilmente espirales de residuos de aminoácidos, que pueden crear grandes diferencias. La transición para la incorporación de la hélice α también se manifiesta en la lanceta polipeptídica con exceso de prolina (Fig. 9). Hay un exceso de prolina en los átomos de nitrógeno, que forma un enlace peptídico con otro aminoácido, no con un solo átomo de agua.
Arroz. 9. Prolina sobrante pereshkodzha utvennu-spirali
A ese excedente de prolina, que ingresa al almacén de la lanceta polipeptídica, no es posible establecer el ligamento de agua interno de la lanceta. Además, el átomo de nitrógeno de la prolina entra al almacén del anillo grueso, lo que imposibilita el enrollamiento del enlace N-C de esa espiral.
Las hélices α de Crim describen otros tipos de hélices. Sin embargo, el hedor rara vez es, lo que es más importante, en distancias cortas.
El establecimiento de enlaces de agua entre grupos peptídicos de fragmentos polipeptídicos suicidas en lancetas se lleva a cabo antes del moldeo. Estructuras β, o una bola plegada:
En la superficie de la espiral α, la bola plegada tiene una forma de zigzag, parezco un acordeón (Fig. 10).
Arroz. 10. Estructura β de la proteína
Separe las partes plegables paralelas y antiparalelas de las bolas. Se establecen estructuras β paralelas entre las divisiones de la lanceta polipeptídica, que se evitan directamente:
Las estructuras β antiparalelas se establecen entre líneas protistamente rectas de la lanceta polipeptídica:
Las estructuras β se pueden formar más o menos entre dos lancetas polipeptídicas:
En los almacenes de algunas proteínas, la estructura secundaria puede estar representada solo por una hélice α, en otros, solo por estructuras β (paralelas o antiparalelas, o bien, esas otras), en otros, el orden de las espiralizaciones α puede estar presente y estructuras β.
estructura de tretinna
En proteínas ricas, las estructuras organizadas secundariamente (espirales α, estructuras -) queman un glóbulo compacto en un orden de canto. La organización espaciosa de las proteínas globulares está asociada con la estructura terciaria. De esta forma, la estructura tretinosa caracteriza el crecimiento trívimero de la hojarasca de la lanceta polipeptídica en estado salvaje. Las estructuras terciarias formadas participan en enlaces de iones y agua, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals. Estabilizar la estructura terciaria de los parches de disulfuro.
La estructura de Tretinna de las proteínas se debe a su secuencia de aminoácidos. En caso de moldeo, el enlace se puede combinar con aminoácidos, mezclados en la lanza polipeptídica a una distancia significativa. En las proteínas minoristas, los radicales polares de los aminoácidos, por regla general, se ubican en la superficie de las moléculas de proteína y, luego, en el medio de la molécula, los radicales hidrófobos aparecen compactados en el medio del glóbulo, formando las células hidrófobas.
Ninі tretinna estructura bagatioh blіlkіv insertada. Echemos un vistazo a dos ejemplos.
mioglobina
La mioglobina es una proteína de unión a la acidez de una masa excipiente 16700. Su función es almacenar la acidez en m'yazah. Esta molécula tiene una lanza polipeptídica, que consta de 153 residuos de aminoácidos, y un hemogrupo, que juega un papel importante en la unión de ácidos.
La vasta organización de la mioglobina fue suspendida por los robots de John Kendrew y sus colegas (Fig. 11). La molécula de esta proteína tiene 8 células α-helicoidales, que a menudo representan el 80% de todos los residuos de aminoácidos. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Figura 11. Estructura de tretina de la mioglobina
Ribonucleasa
La ribonucleasa es una proteína globular. Es secretada por las clitinas de la capa subcutánea, una enzima que cataliza la escisión del ARN. En la superficie de la mioglobina, la molécula de ribonucleasa puede tener muy pocas células helicoidales α y contener una gran cantidad de segmentos que están en la conformación β. La mineralidad de la estructura terciaria de la proteína está dada por 4 enlaces disulfuro.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas están formadas por deciles, dos o más, subunidades de proteínas o moléculas, que conducen a las estructuras secundarias y terciarias de canto, que se unen al mismo tiempo con la ayuda de agua y enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas, las fuerzas de van der Waals. Tal organización de moléculas de proteína cuarto de estructura, y las proteínas mismas se llaman oligomirnimi. Una subunidad de okrema, o una molécula de proteína, se llama en el almacén de una proteína oligomérica protomir.
El número de protómeros en proteínas oligoméricas puede variar ampliamente. Por ejemplo, la creatina quinasa consta de 2 protómeros, hemoglobina - 4 protómeros, E.coli ARN polimerasa - una enzima que es responsable de la síntesis de ARN - 5 protómeros, complejo de piruvato deshidrogenasa - 72 protómeros. Una proteína y dos protómeros, uno se llama dímero, uno se llama tetrámero y seis se llaman hexámero (Fig. 12). Muy a menudo, en la molécula de la proteína oligomérica hay 2 o 4 protómeros. El almacén de la proteína oligomérica puede incluir protómeros iguales o diferentes. Si dos prototipos idénticos entran en el almacén de la proteína, entonces... homodímero, como una diferencia - heterodímero.
Arroz. 12. Proteínas oligoméricas
Veamos la organización de la molécula de hemoglobina. La función principal de la hemoglobina es transportar ácido desde los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono desde el torrente sanguíneo. Esta molécula (Fig. 13) está compuesta por cuatro lanzas polipeptídicas de dos tipos diferentes: dos lanzas α y dos lanzas β y hemo. La hemoglobina es una proteína, en disputa con la mioglobina. Las estructuras secundaria y terciaria de la mioglobina y los protómeros de la hemoglobina son similares. Protómero de piel para hemoglobina, yak y mioglobina, corderos de 8 espirales de la lanceta polipeptídica. En este caso, cabe señalar que en las estructuras primarias de la mioglobina y el protómero de la hemoglobina, menos de 24 residuos de aminoácidos son idénticos. En lo sucesivo, las proteínas, que se ocupan en gran medida de la estructura primaria, pueden engendrar una estructura similar a la espaciosa y funciones similares exitosas.
Arroz. 13. Estructura de la hemoglobina
Pid estructura secundaria la proteína puede verse afectada por la configuración de la lanceta polipeptídica, tobto. método de plegar, torcer (doblar, empaquetar) una lanceta polipeptídica en espiral o tener una conformación diferente. Este proceso no avanza caóticamente, sino gradualmente. el programa establecido en la estructura primaria de la proteína. Descripción detallada de dos configuraciones principales de lanzas polipeptídicas, que son indicativas de cambios estructurales y datos experimentales:
- a-espirales,
- estructuras β.
Se tiene en cuenta el tipo más importante de proteínas globulares a- Espiral. La torsión de la lanceta polipeptídica sigue la flecha del año (hélice dextrógira), que está determinada por el almacén de L-aminoácidos de las proteínas naturales.
poder de acometida en espirales de vinilo a (estructuras similares y β) є zdatnіst de aminoácidos a la solubilidad de los enlaces de agua.
La estructura de las a-hélices tiene una clara baja regularidad:
- En la bobina de piel (cocodrilo) de la hélice, caen 3,6 residuos de aminoácidos.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) alcanza 0,54 nm por vuelta, pero en un exceso de aminoácido cae 0,15 nm.
- El giro de la hélice es de 26°, después de 5 giros de la hélice (18 residuos de aminoácidos) se repite la configuración estructural de la lanceta polipeptídica. Tse significa que el período de repetición (o identidad) de la estructura a-helicoidal se convierte en 2,7 nm.
El segundo tipo de configuración de lanzas polipeptídicas, manifestaciones en ardillas de pelo, sutura, m'yazyv y otras ardillas fibrilares, eliminando el nombre. estructuras β. En este caso, dos o más lancetas polipeptídicas lineales, onduladas en paralelo o, más a menudo, antiparalelas, mentalmente, están conectadas por enlaces de agua interanuales entre los grupos -NH- y -CO- de lanceolados suculentos, satisfaciendo la estructura de el tipo de almacén.
Representación esquemática de estructuras β de lanzas polipeptídicas.
En la naturaleza, hay proteínas, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-estructuras. Un tope típico de tales proteínas es colágeno- proteína fibrilar, que se convierte en la masa principal de tejido exitoso en el cuerpo de humanos y criaturas.
Usando los métodos de análisis de difracción de rayos X, hemos llegado a la conclusión de dos organizaciones estructurales más iguales de la molécula de proteína, que parecían ser intermedias entre las estructuras secundaria y terciaria. Tse así llamado estructuras suprasecundarias y dominios estructurales.
Estructuras secundarias son agregados de lanzas polipeptídicas, que forman su propia estructura secundaria y se disuelven en proteínas activas como resultado de su estabilidad termodinámica o cinética. Así, en las proteínas globulares, los elementos dobles (βхβ) (representados por dos lanzas β paralelas, conectadas por el segmento x), los elementos βaβaβ (representados por dos segmentos de hélice α, insertados entre el triplete por lanzas β paralelas ) y en.
Dominio de la proteína globular de Budov (flavodoxina) (para A. A. Boldirevim)
Dominio- Esta es una unidad estructural globular compacta en el medio de la lanza polipeptídica. Los dominios pueden variar en funciones y plegamiento (lanzamiento) en unidades estructurales globulares compactas independientes, conectadas entre sí por listones gnuchnye en el medio de la molécula de proteína.
