La estructura secundaria es la forma de colocar la lanceta polipeptídica en la estructura ordenada de los enlaces de agua establecidos zavdyaka entre los grupos peptídicos de una lanceta o la suma de las lancetas polipeptídicas. De acuerdo con la configuración de la estructura secundaria, se dividen en partes helicoidales (α-hélice) y plegadas esféricas (estructura β y forma β cruzada).
α-espiral. Este es un tipo diferente de la estructura secundaria de la proteína, que puede parecerse a una hélice regular, que está establecida por los ligamentos de los enlaces de agua interpeptídicos en los límites de una lanceta polipeptídica. El modelo de la existencia de una hélice α (Fig. 2), que controla todo el poder del enlace peptídico, fue propuesto por Pauling y Corey. Características principales de la hélice α:
· configuración en espiral de la lanceta polipeptídica, que tiene una simetría de tornillo;
· enlaces de agua Utvorennya entre grupos peptídicos de la piel primeros y cuartos residuos de aminoácidos;
regularidad de vueltas en la espiral;
· la igualdad de todos los residuos de aminoácidos en la hélice α independientemente de los brotes y sus radicales tóxicos;
· Los radicales Bichnі de los aminoácidos no participan en la hélice α establecida.
El sonido de la espiral α es similar a la espiral estirada de una estufa eléctrica. La regularidad de los enlaces de agua entre el primer y el cuarto grupo peptídico determina la regularidad de las vueltas de la lanza polipeptídica. La altura de una vuelta de una espiral α es de hasta 0,54 nm; hasta 3,6 excesos de aminoácidos, de modo que el exceso de aminoácidos de la piel se mueve hacia arriba en el eje (altura del exceso de un aminoácido) en 0,15 nm (0,54: 3,6 \u003d 0,15 nm), lo que le permite hablar sobre la igualdad de todos los aminoácidos ácidos redundantes en la hélice α. Período de regularidad: espirales de hasta 5 vueltas o 18 residuos de aminoácidos; La longitud de un período se convierte en 2,7 nm. Arroz. 3. Modelo en espiral de Pauling-Kory
Estructura β. Este es un tipo diferente de estructura secundaria, que puede doblar ligeramente la configuración de la lanceta polipeptídica y se forma con la ayuda de enlaces de agua interpeptídicos en los bordes de aproximadamente tres árboles de la misma lanceta polipeptídica o la suma de las lancetas polipeptídicas. Її también llamada estructura plegada esférica. Є variedad de estructuras β. Los intercambios de esférulas de las plántulas, que se asientan por una lanza polipeptídica de la proteína, se denominan forma β cruzada (estructura β corta). Los enlaces de agua en la forma β cruzada se fusionan entre los grupos peptídicos de los bucles del polipéptido lanciug. El segundo tipo, la estructura β total, es característico de toda la lanceta polipeptídica, que puede doblarse en forma y se reduce por enlaces interpeptídicos de agua entre las lancetas polipeptídicas paralelas summum (Fig. 3). Esta estructura es complicada para el acordeón. Además, son posibles variantes de estructuras β: los hedores se pueden hacer con lancetas paralelas (lancetas de polipéptido N-kintsi enderezadas en la misma dirección) y antiparalelas (N-kintsi enderezada en diferentes lados). Los radicales de la cadena de una bola están espaciados entre los radicales de la cadena de la otra bola.
En las proteínas, es posible cambiar de estructuras α a estructuras β y viceversa después de la transición de los enlaces de agua. El reemplazo de los enlaces de agua interpeptídicos regulares de la brida de la lanceta (la cremallera de la lanceta polipeptídica gira en espiral) retuerce las espirales y el zamikanny de los enlaces de agua entre los fragmentos retorcidos de las lancetas polipeptídicas. Tal transición de manifestaciones en la queratina es una ardilla peluda. Cuando el cabello es guante, es fácil romper la estructura en espiral de β-queratina y vin para pasar a α-queratina (el cabello rizado se alisa).
La destrucción de estructuras secundarias regulares de proteínas (α-hélices y estructuras β) por analogía con la fusión de un cristal se denomina "fusión" de polipéptidos. Con esta agua, los eslabones se rompen y las lanzas polipeptídicas se hinchan en forma de bola sin trastes. Además, la estabilidad de las estructuras secundarias está determinada por los enlaces agua interpeptídicos. Es posible que no se tomen otros tipos de enlaces de este sitio, por una pequeña cantidad de enlaces disulfuro de la lanceta polipeptídica en las áreas de disolución del exceso de cisteína. Los péptidos cortos unidos a enlaces disulfuro parpadean en el ciclo. En proteínas ricas, una hora hay células α-helicoidales y estructuras β. No se pueden usar proteínas naturales, que son 100 % hélice α (la paramiosina es una proteína de la mucosa, que es 96-100 % hélice α), pero los polipéptidos sintéticos están 100 % espiralizados.
Otras proteínas pueden causar diferentes niveles de aumento. Se observa una alta frecuencia de estructuras α-helicoidales en paramiosina, mioglobina y hemoglobina. Por otro lado, en la tripsina, ribonucleasa, una gran parte de la lanceta polipeptídica encaja en la estructura β esférica. Proteínas de tejido de soporte: queratina (proteína del cabello, lana), colágeno (proteína del tendón, piel), fibroína (proteína de costura natural) pueden cambiar la configuración β de las lanzas polipeptídicas. La diferencia en el mundo de la espiralización de lancetas polipeptídicas en blancos habla de aquellos que, obviamente, tienen el poder de interrumpir a menudo la espiralización o "romper" la colocación regular de la lanza polipeptídica. La razón de esto es una disposición más compacta de la lanceta polipeptídica de la proteína en la obsesión por el canto, es decir, en la estructura tretinosa.
§ 8. ORGANIZACIÓN ESPACIAL DE UNA MOLÉCULA DE BILK
Estructura primaria
Bajo la estructura primaria de la proteína se entiende el número y el orden de carga de los residuos de aminoácidos conectados uno a uno con enlaces peptídicos, la lanceta polipeptídica.
La lanza polipeptídica en un extremo es demasiado fuerte, lo que no forma parte del enlace peptídico establecido, el grupo NH 2 , N-cinéticas. En los boci proliferativos, es libre de crecer, lo que no participa en el enlace peptídico establecido, grupo HOOS, ce - S-kіnets. N-kinets se toma por la mazorca de lanceuge, la numeración de los residuos de aminoácidos en sí comienza desde la nueva:
La secuencia de aminoácidos de la insulina fue establecida por F. Senger (Universidad de Cambridge). Esta proteína está formada por dos lanzas polipeptídicas. Una lanceta se compone de 21 residuos de aminoácidos, la otra lanceta se compone de 30. Las lancetas están unidas con dos puntos de disulfuro (Fig. 6).
Arroz. 6. Estructura primaria de la insulina humana
Se gastaron diez años (1944 - 1954) en descifrar la estructura qiєї. En esta hora, la estructura primaria se asignó a los blancos ricos, el proceso de automatización se designó y no fue un problema grave para los anteriores.
La información sobre la estructura primaria de la proteína de la piel está codificada en el gen (dilatación de la molécula de ADN) y se realiza durante la transcripción (reescritura de la información en el ARNm) y la traducción (síntesis de la lanceta polipeptídica). En el enlace con cym, la estructura primaria de la proteína también se puede insertar detrás de la otra estructura del gen.
Con base en la estructura primaria de las proteínas homólogas, es posible sacar conclusiones sobre la esporididad taxonómica de las especies. Antes de las proteínas homólogas, existen aquellas proteínas que tienen las mismas funciones en diferentes especies. Tales proteínas pueden tener secuencias de aminoácidos similares. Por ejemplo, la proteína citocromo 3 tiene el peso molecular más alto disponible de cerca de 12500 y contiene cerca de 100 residuos de aminoácidos. Las diferencias en la estructura primaria del citocromo H de dos especies son proporcionales a las diferencias filogenéticas entre especies. Así, los citocromos 3 de caballos y lloviznas se encuentran en 48 residuos de aminoácidos;
estructura secundaria
La estructura secundaria de la proteína se forma mediante el establecimiento de enlaces de agua entre grupos peptídicos. Hay dos tipos de estructura secundaria: α-hélice y la estructura β (o la bola plegable). En las proteínas, también pueden existir células de la lanceta polipeptídica, que no establecen una estructura secundaria.
La espiral α forma un resorte. Al dar forma a la hélice α, el átomo de ácido del grupo peptídico de la piel forma un enlace de agua con el átomo de agua del cuarto grupo NH a lo largo de la lanza:
Una bobina de piel de una espiral de revestimientos de una bobina de avance de una espiral de dekilcoma con enlaces acuosos, lo que da la estructura de la mentalidad significativa. La hélice α tiene las siguientes características: el diámetro de la hélice es de 0,5 nm, la longitud de la hélice es de 0,54 nm y hay excesos de 3,6 aminoácidos por vuelta de la hélice (Fig. 7).
Arroz. 7. Modelo de espiral a, que refleja las características
Los radicales de cadena de aminoácidos se nombran directamente en la hélice (Fig. 8).
Arroz. 8. Modelo -espiral, que refleja la extensión de la dispersión de los radicales biológicos
A partir de L-aminoácidos naturales, se puede inducir tanto en espiral derecha como izquierda. La mayoría de las proteínas naturales se caracterizan por la espiral derecha. Tres D-aminoácidos también se pueden llamar hélice izquierda y derecha. La lanceta polipeptídica, que se forma a partir de la suma de depósitos de D- y L-aminoácidos, no es capaz de establecer una hélice.
Deyakі aminoácido excedente pereshkodzhayut α-helix. Por ejemplo, aunque en el lanciuge el espadín se mezcló cargado positiva o negativamente con depósitos de aminoácidos, tal placa no acepta una estructura α-helicoidal a través de la liberación mutua de radicales cargados simultáneamente. Disuelva fácilmente espirales de residuos de aminoácidos, que pueden crear grandes diferencias. La transición para la incorporación de la hélice α también se manifiesta en la lanceta polipeptídica con exceso de prolina (Fig. 9). Hay un exceso de prolina en los átomos de nitrógeno, que forma un enlace peptídico con otro aminoácido, no con un solo átomo de agua.
Arroz. 9. Prolina sobrante pereshkodzha utvennu-spirali
A ese excedente de prolina, que ingresa al depósito de la lanceta polipeptídica, no es posible establecer el enlace hídrico lanceolado interno. Además, el átomo de nitrógeno de la prolina puede entrar hasta el almacén del anillo grueso, lo que imposibilita enrollar el enlace N-C y formar la hélice.
Las hélices α de Crim describen otros tipos de hélices. Sin embargo, el hedor rara vez es, lo que es más importante, en distancias cortas.
El establecimiento de enlaces de agua entre grupos peptídicos de fragmentos polipeptídicos suicidas en lancetas se lleva a cabo antes del moldeo. Estructuras β, o una bola plegada:
En la superficie de la espiral α, la bola plegada tiene una forma de zigzag, parezco un acordeón (Fig. 10).
Arroz. 10. Estructura β de la proteína
Separe las partes plegables paralelas y antiparalelas de las bolas. Se establecen estructuras β paralelas entre las divisiones de la lanceta polipeptídica, que se evitan directamente:
Las estructuras β antiparalelas se establecen entre líneas protistamente rectas de la lanceta polipeptídica:
Las estructuras β se pueden formar más o menos entre dos lancetas polipeptídicas:
En los almacenes de algunas proteínas, la estructura secundaria puede estar representada solo por una hélice α, en otros, solo por estructuras β (paralelas o antiparalelas, o bien, esas otras), en otros, el orden de las espiralizaciones α puede estar presente y estructuras β.
estructura de tretinna
En proteínas ricas, las estructuras organizadas secundariamente (espirales α, estructuras -) queman un glóbulo compacto en un orden de canto. La organización espaciosa de las proteínas globulares está asociada con la estructura terciaria. De esta forma, la estructura tretinosa caracteriza el crecimiento trívimero de la hojarasca de la lanceta polipeptídica en estado salvaje. Las estructuras terciarias formadas participan en enlaces de iones y agua, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der Waals. Estabilizar la estructura terciaria de los parches de disulfuro.
La estructura de Tretinna de las proteínas se debe a su secuencia de aminoácidos. Cuando se moldea, el enlace se puede combinar con aminoácidos, mezclados en la lanceta polipeptídica a una distancia significativa. En las proteínas minoristas, los radicales polares de los aminoácidos, por regla general, se ubican en la superficie de las moléculas de proteína y, luego, en el medio de la molécula, los radicales hidrófobos aparecen compactados en el medio del glóbulo, formando las células hidrófobas.
Ninі tretinna estructura bagatioh blіlkіv insertada. Echemos un vistazo a dos ejemplos.
mioglobina
La mioglobina es una proteína de unión a la acidez de una masa excipiente 16700. Su función es almacenar la acidez en m'yazah. Esta molécula tiene una lanza polipeptídica, que consta de 153 residuos de aminoácidos, y un hemogrupo, que juega un papel importante en la unión de ácidos.
La vasta organización de la mioglobina fue suspendida por los robots de John Kendrew y sus colegas (Fig. 11). La molécula de esta proteína tiene 8 células α-helicoidales, que a menudo representan el 80% de todos los residuos de aminoácidos. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Figura 11. Estructura de tretina de la mioglobina
Ribonucleasa
La ribonucleasa es una proteína globular. Es secretada por las clitinas de la capa subcutánea, una enzima que cataliza la escisión del ARN. En la superficie de la mioglobina, la molécula de ribonucleasa puede tener muy pocas células helicoidales α y contener una gran cantidad de segmentos que están en la conformación β. La mineralidad de la estructura terciaria de la proteína está dada por 4 enlaces disulfuro.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas están formadas por deciles, dos o más, subunidades de proteínas o moléculas, que conducen a las estructuras secundarias y terciarias de canto, que se unen al mismo tiempo con la ayuda de agua y enlaces iónicos, interacciones hidrofóbicas, las fuerzas de van der Waals. Tal organización de moléculas de proteína cuarto de estructura, y las proteínas mismas se llaman oligomirnimi. Una subunidad de okrema, o una molécula de proteína, se llama en el almacén de una proteína oligomérica protomir.
El número de protómeros en proteínas oligoméricas puede variar ampliamente. Por ejemplo, la creatina quinasa consta de 2 protómeros, hemoglobina - 4 protómeros, E.coli ARN polimerasa - una enzima que es responsable de la síntesis de ARN - 5 protómeros, complejo de piruvato deshidrogenasa - 72 protómeros. Una proteína y dos protómeros, uno se llama dímero, uno se llama tetrámero y seis se llaman hexámero (Fig. 12). Muy a menudo, en la molécula de la proteína oligomérica hay 2 o 4 protómeros. El almacén de la proteína oligomérica puede incluir protómeros iguales o diferentes. Si dos prototipos idénticos entran en el almacén de la proteína, entonces... homodímero, como una diferencia - heterodímero.
Arroz. 12. Proteínas oligoméricas
Veamos la organización de la molécula de hemoglobina. La función principal de la hemoglobina es transportar ácido desde los pulmones a los tejidos y dióxido de carbono desde el torrente sanguíneo. Esta molécula (Fig. 13) está compuesta por cuatro lanzas polipeptídicas de dos tipos diferentes: dos lanzas α y dos lanzas β y hemo. La hemoglobina es una proteína, en disputa con la mioglobina. Las estructuras secundaria y terciaria de la mioglobina y los protómeros de la hemoglobina son similares. Protómero de piel para hemoglobina, yak y mioglobina, corderos de 8 espirales de la lanceta polipeptídica. En este caso, cabe señalar que en las estructuras primarias de la mioglobina y el protómero de la hemoglobina, menos de 24 residuos de aminoácidos son idénticos. En lo sucesivo, las proteínas, que se ocupan en gran medida de la estructura primaria, pueden engendrar una estructura similar a la espaciosa y funciones similares exitosas.
Arroz. 13. Estructura de la hemoglobina
Pid estructura secundaria la proteína puede verse afectada por la configuración de la lanceta polipeptídica, tobto. método de plegar, torcer (doblar, empaquetar) una lanceta polipeptídica en espiral o tener una conformación diferente. Este proceso no avanza caóticamente, sino gradualmente. el programa establecido en la estructura primaria de la proteína. Descripción detallada de dos configuraciones principales de lanzas polipeptídicas, que son indicativas de cambios estructurales y datos experimentales:
- a-espirales,
- estructuras β.
Se tiene en cuenta el tipo más importante de proteínas globulares a- Espiral. La torsión de la lanceta polipeptídica sigue la flecha del año (hélice dextrógira), que está determinada por el almacén de L-aminoácidos de las proteínas naturales.
poder de acometida en espirales de vinilo a (estructuras similares y β) є zdatnіst de aminoácidos a la solubilidad de los enlaces de agua.
La estructura de las a-hélices tiene una clara baja regularidad:
- En la bobina de piel (cocodrilo) de la hélice, caen 3,6 residuos de aminoácidos.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) alcanza 0,54 nm por vuelta, pero en un exceso de aminoácido cae 0,15 nm.
- El giro de la hélice es de 26°, después de 5 giros de la hélice (18 residuos de aminoácidos) se repite la configuración estructural de la lanceta polipeptídica. Tse significa que el período de repetición (o identidad) de la estructura a-helicoidal se convierte en 2,7 nm.
El segundo tipo de configuración de lanzas polipeptídicas, manifestaciones en ardillas de pelo, sutura, m'yazyv y otras ardillas fibrilares, eliminando el nombre. estructuras β. En este caso, dos o más lancetas polipeptídicas lineales, onduladas en paralelo o, más a menudo, antiparalelas, mentalmente, están conectadas por enlaces de agua interanuales entre los grupos -NH- y -CO- de lanceolados suculentos, satisfaciendo la estructura de el tipo de almacén.
Representación esquemática de la estructura β de las lanzas polipeptídicas.
En la naturaleza, hay proteínas, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-estructuras. Un tope típico de tales proteínas es colágeno- proteína fibrilar, que se convierte en la masa principal de tejido sano en el cuerpo de humanos y criaturas.
Usando los métodos de análisis de difracción de rayos X, hemos llegado a la conclusión de dos organizaciones estructurales más iguales de la molécula de proteína, que parecían ser intermedias entre las estructuras secundaria y terciaria. Tse así llamado estructuras suprasecundarias y dominios estructurales.
Estructuras secundarias son agregados de lanzas polipeptídicas, que forman su propia estructura secundaria y se disuelven en proteínas activas como resultado de su estabilidad termodinámica o cinética. Así, en las proteínas globulares, los elementos dobles (βхβ) (representados por dos lanzas β paralelas, conectadas por el segmento x), los elementos βaβaβ (representados por dos segmentos de hélice α, insertados entre el triplete por lanzas β paralelas ) y en.
Dominio de la proteína globular de Budov (flavodoxina) (para A. A. Boldirevim)
Dominio- Esta es una unidad estructural globular compacta en el medio de la lanza polipeptídica. Los dominios pueden variar en funciones y plegamiento (zsidnya) en unidades estructurales globulares compactas independientes, unidas entre sí por espaciadores similares a mosquitos en el medio de la molécula de proteína.
La estructura secundaria de la proteína.- el método de colocar la lanceta polipeptídica en una estructura compacta, con la interacción de los grupos peptídicos con los enlaces de agua establecidos entre ellos.
Formación de la estructura secundaria del péptido viklicano para adoptar una conformación con el mayor número de enlaces entre grupos de péptidos. El tipo de estructura secundaria está determinado por la estabilidad del enlace peptídico, la fragilidad del enlace entre el átomo de carbono central y el átomo de carbono del grupo peptídico, el tamaño del radical aminoácido. Todo fue designado a la vez con la secuencia de aminoácidos del año, llevado a la configuración singular de la proteína.
Vemos dos posibles variantes de la estructura secundaria: en el aspecto de la "cuerda" - α-hélice(estructura α), y parecen "acordeones" - bola plegada en β(estructura β). En una ardilla, por regla general, una hora hay estructuras ofensivas, pero en una parte diferente se mueve. En las proteínas globulares prevalece la hélice α, en las proteínas fibrilares la estructura β.
La estructura secundaria se establece solo para la participación de contactos de agua entre grupos peptídicos: el átomo de oxígeno de un grupo reacciona con el átomo de agua de otro, al mismo tiempo el ácido de otro grupo peptídico se une con el agua del tercero a la vez.
α-espiral
La estructura se da a una espiral diestra que busca ayuda vodnevih zv'yazkіv mizh grupos peptídicos 1º y 4º, 4º y 7º, 7º y 10º y así sucesivamente excedentes de aminoácidos.
Reorganización de las espirales de moldeo prolina e hidroxiprolina, que, a través de su estructura cíclica, significa la "fractura" de la lanceug, її primus vigin, como, por ejemplo, en el colágeno.
La altura de giro de la hélice pasa a ser de 0,54 nm y muestra excesos de 3,6 aminoácidos, 5 últimos giros añaden 18 aminoácidos y ocupan 2,7 nm.
β-Bola plegable
De esta manera, la molécula de proteína yace como una "serpiente", en la distancia las ramas de la lanceta aparecen cerca de una u otra. Como resultado, los grupos peptídicos anteriores a los aminoácidos distantes de la lanceta proteica tenían una relación mutua a través de enlaces de agua.
Más compactamente alineado con la estructura primaria, con cualquier interdependencia de los grupos peptídicos con los enlaces de agua establecidos entre ellos.
Acostando la ardilla en la cuerda y el acordeón que miran
Hay dos tipos de tales estructuras. poniendo la ardilla a la vista de la cuerdaі a la vista de un acordeón.
Formación de la estructura secundaria del péptido viklicano para adoptar una conformación con el mayor número de enlaces entre grupos de péptidos. El tipo de estructura secundaria está determinado por la estabilidad del enlace peptídico, la fragilidad del enlace entre el átomo de carbono central y el átomo de carbono del grupo peptídico, el tamaño del radical aminoácido.
Todo fue designado a la vez con la secuencia de aminoácidos del año, llevado a la configuración singular de la proteína.
Puede ver dos variantes posibles de la estructura secundaria: hélice α (estructura α) y bola plegada en β (estructura β). En una proteína, por regla general, hay estructuras ofensivas, pero en una parte diferente de la articulación. En las proteínas globulares prevalece la hélice α, en las proteínas fibrilares la estructura β.
El destino de los enlaces de agua en estructuras secundarias moldeadas.
La estructura secundaria se establece solo con la participación de enlaces de agua entre grupos peptídicos: el átomo de ácido de un grupo reacciona con el átomo de agua de otro, al mismo tiempo que el ácido de otro grupo peptídico se une con el agua del tercero.
α-espiral
La colocación de la proteína en la hélice α que mira.
La estructura se da en una hélice dextrógira, que se establece para enlaces de agua adicionales entre los grupos peptídicos 1 y 4, 4 y 7, 7 y 10 y así sucesivamente con los excesos de aminoácidos.
La formación de la hélice se ve alterada por la prolina y la hidroxiprolina, que, a través de su estructura, crean una “fractura” de la lanceta, su puntiagudo vigin.
La altura de giro de la hélice pasa a ser de 0,54 nm y muestra excesos de 3,6 aminoácidos, 5 últimos giros añaden 18 aminoácidos y ocupan 2,7 nm.
β-Bola plegable
Colocando la proteína cerca de la bola plegada en β.
En este método, la colocación de la molécula de proteína se encuentra como una "serpiente", en la distancia las ramas de la lanceta aparecen cerca unas de otras. Como resultado, los grupos peptídicos anteriores a los aminoácidos distantes de la lanceta proteica tenían una relación mutua a través de enlaces de agua.
