El papel de las proteínas en la alimentación, normas, balance de nitrógeno, coeficiente de consumo, mínimo fisiológico de proteínas. deficiencia de proteínas Proteínas y papel del yoga en el organismo. Coeficiente de calificación para Rubner. Balance de nitrógeno positivo. Contenido de nitrógeno negativo ba

balance de nitrógeno celoso nitrogenista.

Otros aminoácidos se sintetizan fácilmente en las células y se denominan sustitutos. Incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, serina, prolina, alanina.

Prote bezbelkove comer terminará con la muerte del cuerpo. Inculcar un aminoácido esencial en la dieta que conduce a la asimilación incompleta de otros aminoácidos y se acompaña del desarrollo de un balance de nitrógeno negativo, agotamiento, un pico en el crecimiento y deterioro de las funciones. sistema nervioso.

Con una dieta libre de proteínas, se ven 4g de nitrógeno en la doba, lo que hace 25g de proteína (COEF-T DE RESPONSABILIDAD).

Proteína fisiológica mínima-cantidad mínima de proteínas en los animales, la necesidad de suplementación nitrogenada es de 30-50 g/día.

DIGESTIÓN BILKIV EN SHKT. CARACTERÍSTICAS DEL OBTURADOR DE PEPTIDASA, LA ILUMINACIÓN Y EL PAPEL DEL ÁCIDO HIDRÓGENO.

V productos alimenticios contiene muy pocos aminoácidos. Es importante que ingresen al almacén de proteínas, ya que se hidrolizan en el tracto intestinal bajo la acción de las enzimas proteasas). Sustrato especificidad de estas enzimas en el hecho de que la piel es la mayor parte de la escisión del enlace peptídico, hecho con aminoácidos cantantes. Las proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos en el medio de una molécula de proteína se pueden clasificar como endopeptidasas. Las enzimas, que pertenecen al grupo de exopeptidasas, hidrolizan enlaces peptídicos, se disuelven con aminoácidos terminales. Bajo la acción de todas las proteasas de SHKT, las proteínas también descomponen los diáconos de los aminoácidos, que luego se producen en las células de los tejidos.

Se ha eliminado el papel del ácido clorhídrico.

La función principal de la esclusa de hierbas radica en el hecho de que la proteína se sobregraba de una manera nueva. El papel principal de este proceso es el ácido clorhídrico. Las proteínas, que están en los tubos, estimulan la visión. histamina ese grupo de hormonas proteicas - gastriniv, yakі, en sus propias manos, piden la secreción de HCI y la proenzima - pepsinógeno. HCI se asienta en las clitinas que recubren los listones

Dzherelom H + є H 2 CO 3, ya que se asienta en las clitinas obkladalnyh del conducto del CO 2, que se difunde desde la sangre, y H 2

Disociación de H 2 3 para producir bicarbonato hasta su disolución, lo que se ve en el plasma con la participación de proteínas especiales. Ioni C1: debe estar cerca de la luz del drenaje a través del canal de cloruro.

El pH se reduce a 10-20.

Bajo la acción de HCl, se produce la desnaturalización de las proteínas, que no reconocen el procesamiento térmico, lo que aumenta la disponibilidad de enlaces peptídicos para las proteasas. HCl puede acción bactericida y la ingestión pereskodzha de bacterias patógenas en los intestinos. Además, el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno y crea un pH óptimo para la dipepsina.

El pepsinógeno es una proteína que se compone de una lanza polipeptídica. Bajo la influencia de HCl, se convierte en pepsina activa. Durante el proceso de activación, como resultado de la proteólisis parcial de la molécula N-terminal de pepsinógeno, se agregan residuos de aminoácidos, que pueden eliminar todos los aminoácidos cargados positivamente, que están en pepsinógeno. Así, en la pepsina activa, los aminoácidos están cargados negativamente, ya que participan en los cambios conformacionales de la molécula y en la formación del centro activo. Las moléculas activas de pepsina, que se han disuelto bajo la acción del HCl, son capaces de activar otras moléculas de pepsinógeno (autocataliza). La pepsina hidroliza enlaces peptídicos en proteínas que contienen aminoácidos aromáticos (fenilalanina, triptófano, tirosina).

En los niños de mama, las heces contienen una enzima renino(quimosina), que llama la garganta de la leche. No hay renina en la babosa de personas maduras, su leche se crea bajo la influencia de HCl y pepsina.

una proteasa más gastrixina. Las 3 enzimas (pepsina, renina y gastrixina) son similares a la estructura primaria

AMINOÁCIDOS CETOGÉNICOS Y GLUCOGÉNICOS. REACCIONES ANAPLEROTICAS, SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS DE REEMPLAZO (APLICACIÓN).

El catabolismo de los aminoacidos - zvoditsya hasta osviti piruvato, acetil-CoA, α -cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato, oxaloacetato de aminoácidos glucogénicos- convertir a piruvato y productos intermedios del TCA y convertir a oxalacetato, puede vicorate en el proceso de gluconeogénesis.

cetogénico los aminoácidos en el proceso de catabolismo se convierten en acetoacetato (Lіz, Leu) o acetil-CoA (Leu) y pueden vicorarse en la síntesis de cuerpos cetónicos.

glicocetogénico aminoácidos vicorato para la síntesis de glucosa y para la síntesis de cuerpos cetónicos, de modo que en el proceso de catabolismo se producen 2 productos: el metabolito del ciclo del citrato y el acetoacetato (Tri, Phen, Tyr) o acetil-CoA ( Isla).

Reacciones anapleróticas: los excesos de aminoácidos vicarios libres de nitrógeno se utilizan para reponer una gran cantidad de metabolitos en la vía del catabolismo, ya que se utilizan para la síntesis de discursos biológicamente activos.

La enzima piruvato carboxilasa (coenzima - biotina), que cataliza la reacción, las manifestaciones en el hígado y m'yazakh.

2. Aminoácidos → Glutamato → α-cetoglutarato

bajo la acción de glutamato deshidrogenasa o aminotransferasas.

3.

El propionil-CoA, y luego el succinil-CoA, también pueden participar en la descomposición de ácidos grasos superiores con un número impar de átomos de carbono.

4. Aminoácidos → Fumarato

5. Aminoácidos → Oxalacetato

Las reacciones 2, 3 se encuentran en todos los tejidos (crema hepática y mucosa), y de novo piruvato carboxilasa.

VIII. Biosíntesis de aminoácidos

Los humanos pueden sintetizar ocho aminoácidos: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. El esqueleto carbonoso de estos aminoácidos se absorbe de la glucosa. El grupo α-amino se introduce en el α-cetoácido como resultado de reacciones de transaminación. Donante universal α -Los grupos amino sirven como glutamato.

A través de la vía de transaminación de los α-cetoácidos, que son absorbidos por la glucosa, se sintetizan los aminoácidos.

Glutamato también utvoryuєtsya con la introducción de amina α-cetoglutarato glutamato deshidrogenasa.

TRANSAMINACIÓN: ESQUEMA DEL PROCESO, ENZIMA, BIOROL. BIOROL ALAT I ASAT I SIGNIFICADO CLÍNICO DEL DESTINO DE LA SANGRE HUÉRFANA.

Transaminación: la reacción de transferir un grupo α-amino de un ak-and a un α-cetoácido, después de lo cual se establecen un nuevo cetoácido y un nuevo ak. el proceso de transaminación es fácilmente brutal

Las reacciones son catalizadas por enzimas aminotransferasas, cuya coenzima es el fosfato de piridoxal (PP)

Las aminotransferasas se detectan tanto en el citoplasma como en las mitocondrias de los eucariotas celulares. Se han encontrado más de 10 aminotransferasas en clitinas humanas, cuya especificidad de sustrato se cuestiona. Mayzhe todos los aminoácidos pueden entrar en la reacción de transaminación, por un poco de lizina, treonina y prolina.

• En la primera etapa, al fosfato de piridoxal en el centro activo de la enzima, un grupo amino del primer sustrato, ak-i, llega para ayudar al enlace de aldimina. Se disuelven el complejo enzima-piridoxum-minfosfato y el cetoácido, el primer producto de la reacción. Este proceso incluye la adopción intermedia de 2 bases de Schiff.
• En la otra etapa, el complejo enzima-piridoxamina fosfato se combina con el cetoácido y transfiere el grupo amino al cetoácido a través de la solución intermedia de 2 bases cifradas. Como resultado, la enzima vuelve a su forma original y se forma un nuevo aminoácido, otro producto de la reacción. Dado que el grupo aldehído del fosfato de piridoxal no está ocupado por el grupo amino del sustrato, establece la base de Schiff con el grupo ε-amino del radical lisina en el centro activo de la enzima.

La mayoría de las veces, en las reacciones de transaminación, toman parte los aminoácidos, en lugar de los de los tejidos, hay un aumento significativo en otros tipos: glutamato, alanina, aspartato y otros cetoácidos - α -cetoglutarato, piruvato y oxaloacetato. El principal donante del grupo amino es el glutamato.

Las enzimas más utilizadas en la mayoría de los tejidos son: ALT (AlAT) cataliza la reacción de transaminación entre alanina y α-cetoglutarato. Esta enzima se localizó en el citosol de las células de varios órganos, y el mayor número se encontró en las células del hígado y la carne del corazón. ACT (AST) cataliza la reacción de transaminación entre apartato y α-cetoglutarato. Se disuelven oxaloacetato y glutamato. El mayor número de yogo se reveló en las células de la carne del corazón y el hígado. especificidad orgánica de estas enzimas.

En sangre normal, la actividad de estas enzimas debe ser de 5-40 U/l. En caso de clitina crónica en el cuerpo, las enzimas aparecen en la sangre, donde su actividad aumenta considerablemente. Oscilki ACT y ALT son más activos en las células del hígado, el corazón y las úlceras esqueléticas, y se utilizan para el diagnóstico de enfermedades de estos órganos. En las células de la carne del corazón, la cantidad de ACT supera significativamente la cantidad de ALT y el hígado, por otro lado. Para esto, una encuesta particularmente informativa de una hora de la actividad de ambas enzimas en la sangre serosa. Spivvіdnoshennia actividades ACT/ALT nombre "Coeficiente de Ritis". El coeficiente normal es saludable 1,33±0,42. En caso de infarto de miocardio, la actividad de ACT en la sangre aumenta de 8 a 10 veces, y ALT, de 2,0 veces.

En la hepatitis, la actividad de ALT en el esputo sanguíneo aumenta ~ 8-10 veces, y ACT, de 2 a 4 veces.

Síntesis de melanina.

Ver melanina

Reacción de activación a la metionina

La forma activa de metionina es S-adenosilmetionina (SAM), la forma de sulfonato del aminoácido, que se disuelve como resultado de la adición de metionina a la molécula de adenosina. La adenosina se absorbe por hidrólisis de ATP.

Esta reacción es catalizada por la enzima metionina adenosiltransferasa, presente en todos los tipos de clitina. La estructura (-S + -CH 3) en SAM es una agrupación inestable, lo que indica una alta actividad del grupo metilo (el nombre del término "metionina activa"). Esta reacción es única para los sistemas biológicos, fragmentos, tal vez, una sola reacción, como resultado de lo cual aumentan los tres excedentes de ATP fosfato. La escisión del grupo metilo en SAM y su transferencia a la mitad aceptora cataliza la enzima metiltransferasa. SAM se convierte en S-adenosilhomocisteína (SAT) durante la reacción.

Síntesis de creatina

La creatina es necesaria para la absorción en carnes de alto contenido energético: fosfato de creatina. Síntesis de creatina en 2 etapas involucrando 3 aminoácidos: arginina, glicina y metionina. en nirkah el guanidinoacetato es metabolizado por la diglicinaamidinotransferasa. El acetato de guanidina potim se transporta En el horno tiene lugar la reacción de metilación de yogo.

Las reacciones de transmetilación también se llevan a cabo para:

• síntesis de adrenalina y norepinefrina;
• síntesis de anserina a partir de carnosina;
• metilación de bases nitrogenadas en nucleótidos y en;
• inactivación de metabolitos (hormonas, mediadores, etc.) y los efectos de factores extraños, incluidos preparaciones medicinales.

La inactivación de aminas biogénicas también está indicada:

metilación por la participación de SAM en la degeneración de metiltransferasas. De esta manera, se pueden inactivar varias aminas biogénicas y, con mayor frecuencia, se puede observar la inactivación de gastamina y adrenalina. Entonces, la inactivación de la adrenalina se debe a la metilación del grupo hidroxilo en la ortoposición.

TOXICIDAD POR AMONIACO. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

El catabolismo de los aminoácidos en los tejidos se observa constantemente con una dosis de 100 g/día. En caso de cualquier desaminación posterior de aminoácidos, se produce una gran cantidad de amoníaco. Se utilizan cantidades significativamente menores de yoga cuando se desaminan aminas y nucleótidos biogénicos. Parte del amoníaco se absorbe en los intestinos debido a la presencia de bacterias en las proteínas de los alimentos (proteínas podridas en los intestinos) y se localiza en la sangre de la vena. La concentración de amoníaco en la sangre de la vena porta es significativamente mayor, menor en el flujo sanguíneo superior. El hígado tiene una gran cantidad de amoníaco, lo que aumenta la baja cantidad en la sangre. La concentración de amoníaco en la sangre en la norma rara vez supera los 0,4-0,7 mg/l (o 25-40 µmol/l

Ammiac es tóxico. Navit un pequeño aumento en su concentración hostil para el cuerpo y hacia el sistema nervioso central. Así, el aumento de la concentración de amoníaco en el cerebro hasta 0,6 mmol provocó sudomi. Antes de los síntomas de hipermoniemia, se pueden ver temblores, movimientos indistintos, tedio, vómitos, confusión, ataques de juicio, pérdida de memoria. En estados de ánimo importantes, se desarrolla un coma con un kinets letal. El mecanismo del efecto tóxico del amoníaco sobre el cerebro y el organismo en general, obviamente, está relacionado con la dieta del yoga sobre los espadines de los sistemas funcionales.

• El amoníaco penetra fácilmente a través de las membranas en las células y en las mitocondrias provoca una reacción que es catalizada por la glutamato deshidrogenasa, en presencia de glutamato:

α-cetoglutarato + NADH + H + + NH 3 → Glutamato + NAD +.

El cambio en la concentración de α-cetoglutarato es causado por:

· inhibición del intercambio de aminoácidos (reacciones de transaminación) y, posteriormente, la síntesis de sus neurotransmisores (acetilcolina, dopamina y otros);

· Molino hipoenergético por reducción de la velocidad del TTC.

La falta de α-cetoglutarato conduce a una disminución de la concentración de metabolitos del TCA, lo que provoca una reacción acelerada de síntesis de oxaloacetato a partir de piruvato, que se acompaña de una intensa reducción de CO 2 . La fuerza de resolución y alivio del dióxido de carbono en caso de hipermonemia es especialmente característica de las células cerebrales. Un aumento en la concentración de amoníaco en la sangre aumenta el pH en el lado del charco (llamado alcalosis). Tse, en esencia, aumenta la esporididad de la hemoglobina a la acidez, lo que conduce a la hipoxia tisular, la acumulación de CO 2 y un estado hipoenergético, en cuyo caso el cerebro de la cabeza sufre de un rango de obscenidad. Altas concentraciones de amoníaco estimulan la síntesis de glutamina a partir de glutamato en el tejido nervioso (con la participación de la glutamina sintetasa):

Glutamato + NH 3 + ATP → Glutamina + ADP + H3 P0 4.

· La acumulación de glutamina en las clitinas de la neuroglía provoca un aumento de la presión osmótica en las mismas, inflamación de los astrocitos, y en altas concentraciones puede causar inflamación del cerebro. Por falta de GABA y otros mediadores, se interrumpe la conducción del impulso nervioso, se culpa a la sudomia. Ion NH 4+ prácticamente no penetra a través de las membranas citoplasmáticas y mitocondriales. Demasiado ion amonio en la sangre puede interrumpir la transferencia transmembrana de cationes monovalentes Na + y K +, compitiendo con ellos por los canales iónicos, lo que también afecta la conducción de los impulsos nerviosos.

La alta intensidad de los procesos de desaminación de aminoácidos en los tejidos e incluso el bajo nivel de amoníaco en la sangre indican que en las células participan activamente en la liberación de amoníaco por efectos de enfermedades no tóxicas que se eliminan del cuerpo a través de la sección. Estas reacciones pueden ser tenidas en cuenta por las reacciones del amoníaco. En varios tejidos y órganos, se revelaron algunos tipos de tales reacciones. La reacción principal es la unión del amoníaco, que se produce en todos los tejidos del cuerpo, є 1.) síntesis de glutamina bajo la acción de la glutamina sintetasa:

La glutamina sintetasa se localiza en las mitocondrias de la clitina, para el trabajo de la enzima, el cofactor necesario son los iones Mg 2+. La glutamina sintetasa es una de las principales enzimas reguladoras del intercambio de aminoácidos y es inhibida alostéricamente por AMP, glucosa-6-fosfato, así como por Gli, Ala e Hys.

En clitinas intestinales bajo la acción de la enzima glutaminasa, se produce un efecto hidrolítico del nitrógeno amídico en presencia de amoníaco:

El glutamato, que se ha asentado en la reacción, se transamina con piruvato. os-Aminogroup de ácido glutámico se transfiere al almacén de alanina:

La glutamina es el principal donante de nitrógeno en el cuerpo. El nitrógeno amídico de la glutamina funciona para la síntesis de nucleótidos de purina y pirimidina, asparagina, aminoazúcares y otros.

MÉTODO KIL-V DE DESIGNACIÓN DE SECHEVIN EN UN HUERFANO DE SANGRE

En las regiones biológicas, M. se utiliza para la ayuda de métodos gasométricos, métodos fotométricos directos, que se basan en la reacción de M. con diferentes discursos, con soluciones de cantidades equimoleculares de zabarvlennyh produktіv, así como métodos enzimáticos con enzima vicaria smuthen . Los métodos gasométricos se basan en M. hipobromito de sodio oxidado en el medio del charco NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. El volumen de nitrógeno gaseoso se controla con la ayuda de un dispositivo especial , más a menudo el dispositivo Borodin. Sin embargo, este método tiene baja especificidad y precisión. De los métodos fotométricos más amplios, que se basan en la reacción de M. con monooxima de diacetilo (la reacción de Feron).

Con el propósito de sechovini en sangre syrovattsі y secciones vicoristas, unifique el método, basado en la reacción de M. con monooxima de diacetilo en presencia de tiosemicarbazida y sales de saliva en el medio ácido. Іnshim unіf_kovanim por el método de designación M. є método de ureasa: NH2-CO-NH2 → ureasa NH3 + CO2. Ammia, que he visto, se disuelve con hipoclorito de sodio e indofenol fenol, que tiene un color azul. La intensidad de la infección es proporcional a la niebla de M. en la muestra final. La reacción de la ureasa es muy específica, para el seguimiento se necesitan más de 20 µl sueros sanguíneos, criados en una proporción de 1:9 con NaCl (0,154 M). El salicilato de sodio se puede usar como reemplazo del fenol indirecto; diluir el suero sanguíneo de la siguiente manera: hasta 10 µl los sirovatos de sangre dan 0,1 ml plomo o NaCl (0,154 M). La reacción enzimática en ambos vipads procede a 37 ° con un sorteo de 15 y 3-3 1/2 XV obviamente.

Pokhіdnі M., en cuyas moléculas los átomos se sustituyen por radicales ácidos, pueden llamarse ureidos. Muchos ureidives y diáconos y sustituciones de halógenos son similares en medicina a la victoria como medicamento. Antes de los ureidivos, por ejemplo, sales de ácido barbitúrico (malonil secovina), aloxano (mesoxalil secovina); ureido heterocíclico є ácido secic .

EL ESQUEMA ESQUEMÁTICO DE LA DISOLUCIÓN DE HEMU. BILIRRUBINA "DIRECTA" E "INDIRECTA", SIGNIFICADO CLÍNICO DE LA DESIGNACIÓN DE YOGO.

Hemo(hemoxigenasa)-biliverdina(biliverdina reductasa)-b_lirubin(UDP-glucuraniltransferasa)-b_lirubinmonoglucurónido(UD-glucuroniltransferasa)-b_lirubindiglucurónido

En un estado normal, la concentración de bilirrubina espontánea en plasma se convierte en 0,3-1 mg / dl (1,7-17 μmol / l), el 75% de la cantidad total de bilirrubina cambia en forma no conjugada (bilirrubina indirecta). En las clínicas, las conjugaciones de bilirrubina se llaman directas, porque el vino es resistente al agua y se puede combinar fácilmente con un diazoreactivo, reduciendo el color de la erisipela, - esta es una reacción directa de Van der Berg. La bilirrubina no conjugada es hidrófoba, por lo que se encuentra en el plasma sanguíneo en un complejo con la albúmina y no reacciona con los diazorreactivos hasta que son pirolizados, hasta que son informados por un distribuidor orgánico, por ejemplo, etanol, como la albúmina. No conjugado o rubina, que, en combinación con azobarvnik, solo después de la sedimentación de la proteína, se denomina bilirrubina indirecta.

En pacientes con patología hepática-clitina, que se acompaña de un aumento de 3 veces en la concentración de bilirrubina conjugada, la sangre muestra una tercera forma de bilirrubina plasmática, con la que la bilirrubina se une covalentemente a la albúmina, y a eso yogogo. En algunos casos, hasta el 90 % de la bilirrubina total en sangre se puede encontrar de esta forma.

MÉTODO PARA LA DESIGNACIÓN DE HEMOGLOBINA: FÍSICO (ANÁLISIS ESPECTRAL DE HEMOGLOBINA Y YOGO VIROBNIH); FÍSICA Y QUÍMICA (CRISTAL DE OTRIMANNY EN HIDRÓGENO DE HEMINA).

Análisis espectral de hemoglobina y yoga. Al examinar la diferencia de oxihemoglobina, los métodos espectrográficos más utilizados muestran en la parte amarillo-verde del espectro entre las líneas de Fraunhofer D y E dos smogs sistémicos de arcilla, en la misma parte del espectro solo hay un smog amplio. Vіdmіnostі vіdmіnnostі in vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom sirvió como base para el método vіchennіnі stanіnі sіchennya krovі sіsnіm. oximetría

La carbhemoglobina en su espectro está cerca de la oxihemoglobina, prote con la adición del habla, lo que muestra que la carbhemoglobina tiene dos smogs de arcilla. El espectro de la metahemoglobina se caracteriza por un smog estrecho en el borde de las partes roja y amarilla del espectro, otro smog estrecho en el borde de las zonas amarilla y verde, nareshti, y un tercer smog amplio cerca de la parte verde del espectro. .

Cristales de heminu o ácido clorhídrico de hematina. De la superficie de los parches, se raspa sobre el sujeto y se recorta el espadín de granos. Se les agregan 1-2 granos. sal de cocina y 2-3 gotas de krizhanoy otstovoy to-ty. El bigote está curvado con un pliegue curvo, y se calienta con cuidado, sin que hierva. La presencia de sangre está provocada por la aparición de microcristales de color marrón-amarillo a modo de placas rómbicas. Si los cristales están mal moldeados, entonces se ven como cáñamo. Posesión de cristales a gemin, locamente, trae la presencia del objeto de sangre al objeto de sangre. Resultado negativo prueba sin valor. La casa de la grasa, irzha facilita el corte de cristales en hemin.

FORMAS ACTIVAS DE OIDE: ANION SUPERÓXIDO, PERÓXIDO DE HIDRÓGENO, RADICAL HIDROXI, PEROXINITRITO. IX EXPLICACIÓN, CAUSAS DE LA TOXICIDAD. PAPEL FISIOLÓGICO DE ROS.

En CPE ingresa cerca del 90% de la clitina Pro 2. Reshta O 2 gana en otros OVR. Las enzimas que participan en la OVR con conversión de O2 se dividen en 2 grupos: oxidasas y oxigenasas.

La oxidasa vírica es solo un aceptor de electrones, lo que conduce a H 2 Pro o H 2 Pro 2 .

Las oxigenasas incluyen uno (monooxigenasa) o dos (dioxigenasa) átomos de ácido en el producto de reacción que se disuelve.

Aunque estas reacciones no van acompañadas de la síntesis de ATP, los olores son necesarios para reacciones específicas en el intercambio de aminoácidos), la síntesis de ácidos grasos y esteroides), en las reacciones de habla extranjera en el hígado

En la mayoría de las reacciones que involucran acidez molecular, la renovación se lleva a cabo paso a paso con la transferencia de un electrón a la etapa de piel. Con la transferencia de un electrón, se produce la adopción de formas de acidez intermedias altamente reactivas.

En un estado despierto, el kisen no es tóxico. La adopción de formas tóxicas de acidez está relacionada con las peculiaridades de su estructura molecular. Acerca de 2 venganza 2 electrones desapareados, como si estuvieran dispersos en diferentes orbitales. La piel de estos orbitales puede aceptar un electrón.

La renovación de Pro 2 ocurre como resultado de 4 transiciones de un electrón:

El superóxido, el peróxido y el radical hidroxilo son óxidos activos que causan serios problemas a los ricos componentes estructurales de las células.

Las formas activas de ácido pueden descomponer electrones en ricas esporas, convirtiéndolas en nuevos radicales libres, iniciando reacciones de óxido de lanceta.

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv en komponenti kіtini. 1 – enturbiamiento de claras; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - ruptura de la membrana nuclear y ADN dañado; 4 - colapso de las membranas mitocondriales; Penetración en la clitina de agua e iones.

Disolución de superóxido en el CPE. El "vitik" de electrones en CPE puede deberse a la transferencia de electrones debido a la participación de la coenzima Q. Cuando se complementa, la ubiquinona se convierte en semiquinona radical aniónica. El radical cei interactúa de forma no enzimática con el O 2 con las soluciones del radical superóxido.

La mayoría de las formas activas de ácido se establecen durante la transferencia de electrones desde el CPE, nasampered, durante el funcionamiento del complejo QH 2 -deshidrogenasa. Esto se debe al resultado de la transferencia no enzimática ("derrame") de electrones de QH 2 a kisen (

en la etapa de transferencia de electrones debido a la participación de la citocromo oxidasa (complejo IV), los "giros" de electrones no parecen ser evidentes en las enzimas de centros activos especiales, que vencen Fe y Cu y 2 sin la influencia de intermediario libre radicales

En los leucocitos fagocíticos, el proceso de fagocitosis se ve potenciado por la acidificación y eliminación de radicales activos. Las formas activas de ácido se disuelven como resultado de la activación de la NADPH-oxidasa, que se localiza de manera más importante en el lado externo de la membrana plasmática, lo que da lugar a las llamadas "vibraciones respiratorias" para las formas activas establecidas de ácido.

Protege el cuerpo en forma de formas tóxicas y activas de ácido, con manifestaciones en todos los clitinas de enzimas altamente específicas: superóxido dismutasa, catalasa, glutatión peroxidasa, así como la acción de los antioxidantes.

ZNESHKOZHNYA FORMAS ACTIVAS KISNYU. SISTEMA ANTIOXIDANTE ENZIMÁTICO (CATALASA, SUPERÓXIDO DISMUTASA, GLUTATION PEROXIDASA, GLUTATION REDUCTASA). ESQUEMAS DE PROCESOS, BIOROL, PROCESAMIENTO MISCE.

La superóxido dismutasa cataliza la reacción de dismutación de los radicales anión superóxido:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
En el curso de la reacción, el peróxido se disolvió en agua, el material de construcción inactivó SOD, superóxido dismutasa zavzhd "pratsyuє" en pares con escatalasa, como si estuviera dividiendo efectivamente el peróxido de agua en losas absolutamente neutrales.

catalasa (CF 1.11.1.6)- hemoproteína, que cataliza la reacción del peróxido de agua, que tiene lugar después de la reacción de dismutación del radical superóxido:
2H2O2 = 2H2O + O2

La glutatión peroxidasa cataliza reacciones en las que la enzima convierte el peróxido de agua en agua y también convierte los hidroperóxidos orgánicos (ROOH) en hidróxidos de hidróxido y, como resultado, pasa a la forma de disulfuro oxidado GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Peróxido de glutation zneshkodzhuє no solo H2O2, sino también varios peroxilos lipídicos orgánicos, ya que se absorben en el cuerpo en el momento de la activación de POL.

Glutatión reductasa (FC 1.8.1.7)- flavoproteína con grupo prostético flavinadenina dinucleótido, compuesta por dos subunidades idénticas. Glutatión reductasa cataliza la reacción de la adición de glutatión a la forma oxidada de GS-SG, y todas las demás enzimas de la glutatión sintetasa victoria:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Enzima citosólica clásica de eucariotas. La glutatión transferasa cataliza la reacción:
RX+GSH=HX+GS-SG

LA FASE DE CONJUGACIÓN EN EL SISTEMA DE EXCELENCIA DEL HABLA TÓXICA. VER CON'YUGATSІЇ (APLICAR REACCIONES CON FAFS, UDFGK)

La conjugación es otra fase del desarrollo del habla, en el curso de la cual es necesario unir a los grupos funcionales, que se asientan en la primera etapa, otras moléculas o grupos de movimiento endógeno, que aumentan la hidrofilia y reducen la toxicidad de los xenobióticos.

1. El papel de las transferasas en las reacciones de conjugación

UDP-glucuroniltransferasa. Localizado principalmente en el ER, la uridina difosfato (UDP)-glucuroniltransferasa agrega un exceso de ácido glucurónico a la molécula del habla, digerida durante la oxidación microsomal

Zagal: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Sulfotransferasa. Las sulfotransferasas citoplasmáticas catalizan la reacción de conjugación, cuando hay un exceso de ácido sulfúrico (-SO3H) en forma de 3”-fosfoadenosina-5”-fosfosulfato (FAPS) a fenoles, alcoholes o aminoácidos.

Reacción de quemado: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Las enzimas sulfotransferasa y UDP-glucuroniltransferasa participan en xenobióticos externos, inactivación de fármacos y enfermedades endógenas biológicamente activas.

Glutatión transferasa. Particularmente entre las enzimas que toman parte en los xenobióticos, la inactivación de los metabolitos normales, está involucrada en la glutatión transferasa (GT). La glutatión transferasa funciona en todos los tejidos y juega un papel importante en la inactivación de los metabolitos corporales: hormonas esteroides, bilirrubina y ácidos grasos.

El glutatión es un tripéptido Glu-Cis-Gli (un exceso de ácido glutámico aducido al grupo carboxilo de cisteína del radical). HT puede tener una amplia especificidad por los sustratos, cuyo número total es superior a 3000. HT tiene una rica variedad de hablas hidrofóbicas y las inactiva, pero solo se producen modificaciones químicas debido a la participación de glugation. Sustratos tobto: el habla, yakі, por un lado, puede formar un centro electrofóbico (por ejemplo, grupo OH), y por el otro lado, una zona hidrofóbica. Zneshkodzhennya, tobto. La modificación química de xenobióticos para la participación de GT se puede modificar de tres formas diferentes:

vía para la conjugación del sustrato R con glutatión (GSH): R + GSH → GSRH,

como resultado de la sustitución nucleófila: RX + GSH → GSR + HX,

conversión de peróxidos orgánicos a alcoholes: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

En la reacción: UN - grupo hidroperóxido, GSSG - oxidación del glutatión.

El sistema de reconocimiento de la participación de la HT y el glutatión juega un papel único en la formación de resistencia del organismo a diversas efusiones y es el mecanismo más importante de la respuesta inmunitaria. En el curso de la biotransformación de algunos xenobióticos bajo la acción de GT, los tioéteres (conjugados RSG) se convierten y luego se convierten en mercaptanos, entre los cuales se han revelado productos tóxicos. Ale conjuga GSH con más xenobióticos, menos reactivo y más hidrofílico, menos tóxico y, por lo tanto, menos tóxico y más fácil de excretar en el cuerpo.

GT con sus centros hidrofóbicos puede aumentar de forma no covalente el tamaño del lі-pofilnye spoluk (fluctuaciones físicas), lo que influye en su penetración en la esfera lipídica de las membranas y la interrupción de las funciones de las células. Es por eso que GT a veces se llama albúmina intracelular.

GT puede unirse covalentemente a xenobióticos, que son electrolitos fuertes. El advenimiento de tales discursos es una "autoindulgencia" para GT, pero un mecanismo adicional para el clitinio.

Acetiltransferasa, metiltransferasa

Las acetiltransferasas catalizan las reacciones de conjugación: la transferencia del exceso de acetilo del acetil-CoA al nitrógeno del grupo -SO2NH2, por ejemplo, en el almacén de sulfonamidas. Las metiltransferasas de membrana y citoplasmáticas metilan los grupos -P=O, -NH2 y SH- de xenobióticos con la participación de SAM.

El papel de las epóxido hidrolasas en los dioles disueltos

Otras enzimas toman parte en la otra fase de desarrollo (reacciones de conjugación). La epóxido hidrolasa (epóxido hidratasa) agrega agua al epóxido benceno, benzpireno y otros carbohidratos policíclicos, disueltos durante la primera fase de la enfermedad, y los transforma en dioles (fig. 12-8). Los epóxidos, que están contaminados por la oxidación microsomal, son cancerígenos. El hedor puede tener una alta actividad química y puede participar en las reacciones de alquilación no enzimática de ADN, ARN, proteínas. Las modificaciones químicas de estas moléculas pueden conducir a la transformación de una célula normal en una puhlinna.

PAPEL DE BILKIV EN KARCHUVANNI, NORMI, BALANCE DE NITRÓGENO, COEFICIENTE DE RELACIÓN, MÍNIMO FISIOLÓGICO DE BILKOVIY. INSUFICIENCIA DE BILKOVA.

AK puede tomar el 95% de todo el nitrógeno, y el mismo hedor mejorará el equilibrio de nitrógeno del cuerpo. balance de nitrógeno- La diferencia está entre la cantidad de nitrógeno, que debe estar con él, y la cantidad de nitrógeno, que se ve. Como la cantidad de nitrógeno que viene, se ve la cantidad antigua, luego viene celoso nitrogenista. Tal campamento es utilizado por una persona sana para una comida normal. El balance de nitrógeno puede ser positivo (el suministro de nitrógeno es mayor, menos excretado) en niños y pacientes. Un balance negativo de nitrógeno (el nitrógeno visual es más importante que necesario) se protege contra la vejez, el hambre y la hora de enfermedades importantes. Con una dieta libre de proteínas, el balance de nitrógeno se vuelve negativo. La cantidad mínima de claras en zhzhі, la necesidad de un líquido nitrogenado, es de 30-50 g / cyt, la cantidad óptima para la necesidad física promedio es de ~ 100-120 g / día.

aminoácidos, la síntesis de algunos de los pliegues que no son económicos para el organismo, obviamente, es mejor sacarlos. Dichos aminoácidos se denominan esenciales. Incluyen fenilalanina, metionina, treonina, triptófano, valina, lisina, leucina, isoleucina.

Dos aminoácidos, la arginina y la histidina, a menudo se denominan sustituciones. - tirosina y cisteína - sustituyendo mentalmente, oscilando para la síntesis de los aminoácidos esenciales esenciales. La tirosina se sintetiza a partir de la fenilalanina y el átomo necesario de metionina sirka se convierte en cisteína.

Otros aminoácidos se sintetizan fácilmente en las células y se denominan sustitutos. Incluyen glicina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutámico, glutamina, serie,

Proteína mínima

la cantidad más pequeña de proteína en zhzhі, necesaria para la conservación del líquido nitrogenado en el cuerpo. Un cambio en la proteína en la parte inferior de la B. m. B. m. para estar en forma de características individuales del organismo, edad, estado físico, así como la calidad y cantidad de otros componentes no proteicos del vegetal (carbohidratos, grasas, vitaminas, etc.). La cantidad de proteína, que es necesaria para humanos y criaturas, cambia en relación con el valor biológico de las proteínas alimenticias, que difiere de algunos aminoácidos diferentes (Div. Aminoácidos). Rica en proteínas y sumas proteicas, debido a la presencia de aminoácidos cantantes en ellas, ya que no pueden ser sintetizadas en el cuerpo de humanos y criaturas. Para el almacenamiento de las raciones alimenticias, se guían por el óptimo proteico, de modo que la cantidad de proteína sea la necesaria para la provisión de las necesidades del organismo; para una persona madura, es igual, en el medio, 80-100 GRAMO ardilla, con importante práctica física - 150 r Div Bilky, Bilkovy exchange, Intercambio de discursos.

GN Kassil.

Gran Enciclopedia Radianska. - M: Enciclopedia Radianska. 1969-1978 .

Maravíllate con el mismo "mínimo de proteína" en otros diccionarios:

Proteína mínima- - la cantidad mínima de proteína, zdatne para aumentar el balance de nitrógeno en el cuerpo; a calcular por 1 kg de masa viva de una criatura: el día de descanso 0,7 0,8, el día de trabajo 1,2 1,42; vaca lactante 0,6 0,7; vaca lactante 1,0; vivtsі, … Glosario de términos de la fisiología de los animales agrícolas

BILKOVIY OBMIN- BILKOVIY OBMІN, comprenda, sho plyuє llegada de los discursos de proteínas en el cuerpo, sus cambios en el organismo (div. Intercambio de discursos en el medio) y el avistamiento de los productos de la combustión de proteínas a la vista del sechovin, carbónico. ácido, agua y otros discursos. z'ednan. B. intercambio…

El campo de un organismo de criatura, en el que la cantidad de nitrógeno aportada (con sección transversal y heces) es igual a la cantidad de nitrógeno que posee el erizo. El organismo maduro en la norma está recomprando en la estación A. r. La demanda media de una persona madura en nitrógeno es de 16...

- (en forma de Іzo... y fuerza de dýnamis griega, zdatnіst) ley de izodinamії, la posibilidad de reemplazar en la dieta de algunos alimentos rechovins con otros en las cantidades equivalentes de energía. entender yo fue iniciado por el fisiólogo alemán M. Rubner. Gran Enciclopedia Radianska

Habla de proteínas, proteínas, capas orgánicas plegadas, que son la parte más importante del protoplasma de las células vivas de la piel. B. están compuestos de carbón (50-55 %), agua (6,5-7,5 %), nitrógeno (15-19 %), ácido (20,0-23,5 %), azufre (0,3-2,5 %) y otros… … Sіlskogospodarskij slovik-dovіdnik

BUDINOK VIDPOCHINKU- BUDINOK VІDPOCHINKU, habiendo establecido que puedo dar a los trabajadores y militares la capacidad de renovar su fuerza esa energía en las mentes más amigables y sanas para la hora de su libre admisión. A la vista del sanatorio D. o. no pongas... gran enciclopedia medica

OBLITERACIÓN- (lat. obliteratio omisión), un término que se usa para la designación de lo cerrado, la omisión de ese chi inshoї vacío, o iluminación para el crecimiento adicional de tejido, que va desde el lado de las paredes de esta guarida vacía. Se muestra con más frecuencia. gran enciclopedia medica

TUBERCULOSIS- Med. La tuberculosis es una enfermedad infecciosa causada por Mycobacterium tuberculosis y se caracteriza por el desarrollo de alergias clitinianas, granulomas específicos en diversos órganos y tejidos y un cuadro clínico polimórfico. Leyenda característicamente herida. Dovіdnik en dolencia

Enfermedad INFECCIOSA- Enfermedad INFECCIOSA. Entre los romanos, la palabra "infectio" se usaba en su comprensión de un grupo de malas dolencias, que iban acompañadas de fiebre, muchas veces se llenaban con amplitud total y se acostaban en medio de un deambular... gran enciclopedia medica

COMIENDO- COMIDA. Zmist: I. Comer como algo social. problema de higiene. Sobre el agujero de P. a la luz del desarrollo histórico de la sociedad humana....... . . 38 El problema de P. en la sociedad capitalista 42 La variedad de productos P. en la Rusia zarista en la SRSR ... gran enciclopedia medica

El papel de las proteínas en la alimentación, normas, balance de nitrógeno, coeficiente de consumo, mínimo fisiológico de proteínas. Deficiencia de proteínas.

balance de nitrógeno- La diferencia está entre la cantidad de nitrógeno que se debe encontrar con ella y la cantidad de nitrógeno que se ve (importante en presencia de sales de sechovina y de amonio). Como la cantidad de nitrógeno que viene, se ve la cantidad antigua, luego viene celoso nitrogenista. Tal campamento es utilizado por una persona sana para una comida normal. El balance de nitrógeno puede ser positivo (el nitrógeno debe excretarse más o menos) en niños, así como en pacientes, cuando se despiertan después de dolencias graves. Un balance negativo de nitrógeno (el nitrógeno visual es más importante que necesario) se protege contra la vejez, el hambre y la hora de enfermedades importantes. Con una dieta libre de proteínas, el balance de nitrógeno se vuelve negativo. Hasta que la cantidad de nitrógeno que se ve deja de aumentar y se estabiliza aproximadamente en un valor de 4 g/dobu. Tal cantidad de nitrógeno se puede encontrar en 25 g de proteína. Además, en el caso de la inanición de proteínas por doba, se infiltran en el cuerpo aproximadamente 25 g de tejidos proteicos. La cantidad mínima de claras en zhzhі, la necesidad de un líquido nitrogenado, es de 30-50 g / cyt, la cantidad óptima con una necesidad física promedio es de ~ 100-120 g / día.

Normas de proteína en el comedor.

Para el mantenimiento del agua nitrogenada, es suficiente plantar 30-50 g de proteína por cosecha. Proteja a tal kіlkіst no zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti y zdorov'ya people. Adopte normas de consumo de proteínas para adultos y niños para proteger el clima mental, la profesión y otros factores. El adulto con una necesidad física media es responsable de tomar 100-120 g de proteína por cosecha. Con trabajo físico pesado, la norma aumenta a 130-150 g. Al mismo tiempo, estoy al borde, así que escribo varias proteínas de la criatura y el viaje cubierto de rocío.

Deficiencia de proteína

Parece que infundir vides trivalas de la dieta de las personas con grasas o carbohidratos no conduce a cambios importantes en la salud. Sin embargo, comer sin proteínas (especialmente trivale) provoca daños graves en el intercambio e inevitablemente terminará en la muerte del cuerpo. La introducción de uno de los aminoácidos esenciales de la dieta de las larvas conduce a una asimilación incompleta de otros aminoácidos y va acompañada del desarrollo de un balance nitrogenado negativo, un aumento, un abultamiento y una interrupción en las funciones del sistema nervioso. Se revelaron manifestaciones específicas de deficiencia de uno de los aminoácidos en los ojos de los ojos, que fueron el resultado de proteínas, la adición del aminoácido cantor. Entonces, debido a la presencia de cisteína (o cistina), se culpa a la necrosis hostil del hígado, histidina - catarata; la ingesta diaria de metionina condujo a anemia, obesidad y cirrosis hepática, oblicuidad y hemorragia en nirks. La lisina en la dieta de los jóvenes bizcos se acompañaba de anemia y muerte por éxtasis (síndrome que es común en animales mayores).

La insuficiencia del consumo de proteínas conduce a la enfermedad: "kvashiorkor", que en la traducción significa "niño dorado (o rojo)". La enfermedad se desarrolla en los niños, como si se bebiera la leche de otras criaturas vivientes, y se alimentan exclusivamente con erizo de rocío, que incluye plátanos, taro, mijo y, con mayor frecuencia, maíz. El kwashiorkor se caracteriza por retraso del crecimiento, anemia, hipoproteinemia (a menudo acompañada de hinchazón) y enfermedad del hígado graso. En los negros, el cabello es de un color marrón rojizo. A menudo, la enfermedad se acompaña de atrofia de las células del folículo subescapular. Como resultado, se interrumpe la secreción de enzimas pancreáticas y no es posible obtener una pequeña cantidad de proteínas, como se ha encontrado. Se observa que hay un aumento en la excreción de aminoácidos libres de la sección. Sin júbilo, la tasa de mortalidad de los niños será del 50-90%. Deje que los niños sobrevivan, era una falta de proteína para causar daños irreversibles tanto en las funciones fisiológicas como en la vitalidad rosada. La enfermedad ocurre cuando se transfiere a una persona enferma a una dieta rica en proteínas, que incluye una gran cantidad de carne y productos lácteos. Una de las formas de resolver el problema es complementar las mismas preparaciones con lisina.

2. Sobregrabado de proteínas en SKT. Características de las peptidasas del drenaje, dilucidando el papel del ácido clorhídrico.

En los productos alimenticios, la cantidad de aminoácidos es aún menor. Es importante que ingresen al almacén de proteínas, ya que se hidrolizan en el tracto intestinal de la mucosa bajo la acción de las enzimas proteasas (péptido escrolasa). Sustrato especificidad de estas enzimas en el hecho de que la piel es la mayor parte de la escisión del enlace peptídico, hecho con aminoácidos cantantes. Las proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos en el medio de una molécula de proteína se pueden clasificar como endopeptidasas. Las enzimas, que pertenecen al grupo de exopeptidasas, hidrolizan enlaces peptídicos, se disuelven con aminoácidos terminales. Bajo la acción de todas las proteasas de SHKT, las proteínas también descomponen los diáconos de los aminoácidos, que luego se producen en las células de los tejidos.

Se ha eliminado el papel del ácido clorhídrico.

La función principal de la esclusa de hierbas radica en el hecho de que la proteína se sobregraba de una manera nueva. El papel principal de este proceso es el ácido clorhídrico. Las proteínas, que están en los tubos, estimulan la visión. histamina ese grupo de hormonas proteicas - gastriniv, yakі, en sus propias manos, piden la secreción de HCI y la proenzima - pepsinógeno. HCI se asienta en los tacos de las carcasas de los ejes shlunkovy durante una hora de reacciones.

Dzherelom H + є H 2 3, ya que se asienta en las clitinas obkladalnye de la schule z 2, que se difunde en la sangre, y H 2

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Disociación de H 2 3 para producir bicarbonato hasta su disolución que, por la participación de proteínas especiales, se ve en el plasma a cambio de C1 - , y el ion H + , que se encuentra en la luz del conducto con una vía de activación transporte, que es catalizado por la membrana H+/K+-ATP-asa. Con esto, la concentración de protones en el lumen del tubo aumenta en 106 veces. Ioni C1: debe estar cerca de la luz del drenaje a través del canal de cloruro.

La concentración de HCl en shlunkovoy soci puede alcanzar 0,16 M, cuyo pH disminuye a 1,0-2,0. La ingesta de proteínas suele ir acompañada de visiones de un charco de secreción de pescado de una gran cantidad de bicarbonato en el proceso de adopción de HCl.

Bajo la acción de HCl, se produce la desnaturalización de las proteínas, que no reconocen el procesamiento térmico, lo que aumenta la disponibilidad de enlaces peptídicos para las proteasas. HCl puede acción bactericida y la ingestión pereskodzha de bacterias patógenas en los intestinos. Además, el ácido clorhídrico activa el pepsinógeno y crea un pH óptimo para la dipepsina.

· Atado con ácido clorhídrico- HCl, ligado a proteínas y productos de su sobregrabado. El valor del HCl asociado en personas sanas es de 20-30 TU.

· Vilna HCl- Ácido clorhídrico, no asociado con los componentes del jugo de shlunkovogo. El valor del Hcl libre en la norma es 20-40 TE. El pH del jugo de cáscara es normal - 1,5-2,0.

Características de las peptidasas en la cavidad subescapular del intestino delgado. Clitina Zakhist en forma de peptidasas.

Arroz. 9-23. Caminos a la biosíntesis de aminoácidos.

Amidi glutamina y asparagina sintetizado a partir de los aminoácidos dicarboxílicos Glu y ASP (div. Esquema A).

• Canario se digiere con 3-fosfoglicerato, un producto intermedio de la glucólisis, que se oxida a 3-fosfopiruvato y luego se transamina con la serina aprobada (div. Esquema B).
• Usar 2 vías para la síntesis de la glicina:

1) de la serina debido a la participación del ácido fólico como resultado de la diserina serinoximetiltransferasa:

2) como resultado de dividir la enzima glicina sintasa en la reacción:

• prolina sintetizado a partir de glutamato en las reacciones inversas. También se observan numerosas reacciones durante el catabolismo del derrame (esquema div. en la pág. 494).

Un total de ocho aminoácidos sobreexplotados, más de 20 aminoácidos pueden sintetizarse en humanos.

Sustitución frecuente de los aminoácidos Apr y Gic sintetizado por un camino de plegado en pequeños espacios. Más de ellos se pueden encontrar detrás.

• La síntesis de arginina depende de las reacciones del ciclo de la ornitina (div. más recientemente pdrozdil IV);
• La histidina se sintetiza a partir de ATP y ribosa. Una parte del ciclo de imidazol de la histidina - N=CH-NH- se disuelve a partir del núcleo de purina de la adenina, cuyo núcleo es ATP, la molécula se forma a partir de átomos de ribosa. De esta forma, la 5-fosforribosilamina, que es esencial para la síntesis de histidina, es necesaria para la síntesis de purinas.

Para la síntesis de aminoácidos mentalmente sustituidos tirosina y cisteína consumir los aminoácidos esenciales fenilalanina y metionina, respectivamente (Div. Animales VIII y IX).

Arroz. 9-22. La inclusión de un exceso de aminoácidos libre de nitrógeno para un camino completo hacia el catabolismo.

el proceso de gluconeogénesis. Dichos aminoácidos pueden agregarse al grupo aminoácidos glucogénicos.

Los aminoácidos activos en el proceso de catabolismo se transforman en acetoacetato (Lіz, Leu) o acetil-CoA (Leu) y pueden vicorarse en la síntesis de cuerpos cetónicos. Estos aminoácidos se denominan cetogénico.

Una serie de aminoácidos vicorate para la síntesis de glucosa y para la síntesis de cuerpos cetónicos, de modo que en el proceso de catabolismo se producen 2 productos: el metabolito del ciclo del citrato y el acetoacetato (Tri, Phen, Tyr) o acetilo -CoA (Isla). Tales aminoácidos se llaman travesuras, de lo contrario glicocetogénico(Figura 9-22, Tabla 9-5).

Reacciones anapleróticas

Los excesos libres de nitrógeno de aminoácidos vicarios se utilizan para reponer el número de metabolitos en el camino principal hacia el catabolismo, ya que se utilizan para la síntesis de discursos biológicamente activos. Tales reacciones se denominan anapleróticas. Se observaron cinco reacciones anapleróticas en el bebé 9-22:

La enzima piruvato carboxilasa (coenzima - biotina), que cataliza la reacción, las manifestaciones en el hígado y m'yazakh.

2. Aminoácidos → Glutamato → α-cetoglutarato

La transformación ocurre en tejidos ricos bajo la influencia de glutamato deshidrogenasa o aminotransferasas.

3.

Propionil-CoA, y luego succinil-CoA, también pueden participar en la descomposición de ácidos grasos superiores con un número impar de átomos de carbono (div. sección 8).

4. Aminoácidos → Fumarato

5. Aminoácidos → Oxalacetato

Las reacciones 2, 3 se encuentran en todos los tejidos (crema para el hígado y m'yazyv), la pruvato carboxilasa es diaria y las reacciones 4 y 5 se encuentran principalmente en el hígado. Reacciones 1 y 3 (Fig. 9-22) - principales reacciones anapleróticas

L-aminoácido oxidasa

Una enzima fue revelada en hígados y nirkahs. oxidasa de L-aminoácidos, construcción de desaminación de L-aminoácidos (esquema div. para el lado del ejemplo).

La coenzima en esta reacción es FMN. La contribución de la L-aminoácido oxidasa a la desaminación obviamente no es significativa, pero el óptimo parece estar en el medio del charco (pH 10,0). En las clitinas, el pH del medio es casi neutro, la actividad de la enzima es incluso baja.

D-aminoácido oxidasa también revelado en nirkah y panadería. Ce FAD es una enzima en barbecho. El pH óptimo de la cієї oxidasa se encuentra en el medio neutro, por lo que la enzima es activa, oxidasa más baja de L-aminoácidos. El papel de la D-aminoácido oxidasa es pequeño, porque la cantidad de D-isómeros en el cuerpo es extremadamente pequeña, porque las proteínas y las proteínas de los tejidos humanos y las criaturas contienen solo L-aminoácidos naturales. Por cierto, la D-aminoácido oxidasa los une al mismo L-isómero (fig. 9-8).

10. Transaminación: esquema del proceso, enzimas, biorol. Biofunción de AdAT y AsAT y significado clínico de sus manifestaciones en la serosa sanguínea.

transaminación

Transaminación: la reacción de transferir un grupo α-amino de un aminoácido a un α-cetoácido, después de lo cual se establecen un nuevo cetoácido y un nuevo aminoácido. La constante de ecualización del mayor número de tales reacciones es cercana a uno (K p ~ 1,0), por lo que el proceso de transaminación se invierte fácilmente (div. Esquema A).

Las reacciones son catalizadas por enzimas aminotransferasa, cuya coenzima es el fosfato de piridoxal (PF), similar a la vitamina B 6 (piridoxina, div. sección 3) (div. esquema B).

Las aminotransferasas se detectan tanto en el citoplasma como en las mitocondrias de los eucariotas celulares. Además, las formas mitocondriales y citoplasmáticas de las enzimas se distinguen por sus poderes físicos y químicos. Se han encontrado más de 10 aminotransferasas en clitinas humanas, cuya especificidad de sustrato se cuestiona. Mayzhe todos los aminoácidos pueden entrar en la reacción de transaminación, por un poco de lizina, treonina y prolina.

Esquema A

mecanismo de reacción

Las aminotransferasas son un ejemplo clásico de enzimas que catalizan reacciones que proceden a través de un mecanismo de tipo "pong-pong" (div. sección 2). En tales reacciones, el primer producto es responsable del sitio activo de la enzima;

La forma activa de las aminotransferasas se metaboliza como resultado de la adición de fosfato de piridoxal al grupo amino de la lisina con un enlace místico de aldimina (fig. 9-6). La lisina en la posición 258 ingresa al almacén del sitio activo de la enzima. Además, entre la enzima y el fosfato de piridoxal, los enlaces iónicos se disuelven debido a la participación de átomos de carga del exceso de fosfato y nitrógeno en el anillo de piridina de la coenzima.

La secuencia de reacciones de transaminación se muestra a continuación.

• En la primera etapa, hasta el fosfato de piridoxal en el centro activo de la enzima, un grupo amino proviene del primer sustrato, los aminoácidos, para un enlace aldimina adicional. Se disuelven el complejo enzima-piridoxum-minfosfato y el cetoácido, el primer producto de la reacción. Este proceso incluye la adopción intermedia de 2 bases de Schiff.
• En otra etapa, el complejo enzima-fosfato de piridoxamina se combina con el cetoácido (otro sustrato) y nuevamente, a través de las 2 bases de Schiff intermedias, transfiere el grupo amino al cetoácido. Como resultado, la enzima vuelve a su forma original y se forma un nuevo aminoácido, otro producto de la reacción. Aunque el grupo aldehído del fosfato de piridoxal no está ocupado por el grupo amino del sustrato, establece la base de Schiff (aldimina) con el grupo ε-amino del radical lisina en el centro activo de la enzima (esquema divino en la página 471). ).

ciclo de la ornitina

Sechovin es el principal producto terminal del intercambio nitrogenado, en el depósito de cualquier organismo se produce hasta el 90% del nitrógeno total (fig. 9-15). La excreción de sechovina es normal hasta llegar a ser de 25 g/día. Con el aumento en el número de blancos, que sucumben a él, aumenta la excreción del sechovin. La sechovina es sintetizada menos por el hígado, al que se añadió más doslidah I.D. Pavlova. El daño al hígado y la interrupción de la síntesis de sechovini conducen a la promoción de amoníaco y aminoácidos (nasamped, glutamina y alanina) en la sangre y los tejidos. En los años 40 del siglo XX, los bioquímicos alemanes G. Krebs y K. Hanseleit establecieron que la síntesis de la sechovina es un proceso cíclico, que consta de una serie de etapas, cuya razón fundamental es el cierre del ciclo, la ornitina. Al proceso de síntesis de sechovini, habiendo tomado el nombre "ciclo de la ornitina", o "Ciclo de Krebs-Henseleit".

Reacciones a la síntesis de sechovin

Sechovin (carbamida) - la última amida de ácido carbónico - venganza 2 átomo a nitrógeno. Jerelom de uno de los cuales є amoníaco, que se une en el hígado con dióxido de carbono a las soluciones de carbamoil fosfato pid deiyu carbamoil fosfato sintetasa I (div. Esquema A a continuación).

En la reacción inicial, la argininosuccinato sintetasa se une a la citrulina en aspartato y convierte el argininosuccinato (ácido argininoburstynic). Esta enzima requerirá iones Mg 2+. La reacción utiliza 1 mol de ATP y se recupera la energía de dos enlaces de macroenergía. Aspartato - zherelo otro átomo al nitrógeno sechovin(Div. Esquema A en la pág. 483).

La arginina se somete a hidrólisis bajo la acción de la arginasa, con la que se disuelven la ornitina y la sechovina. Cofactores arginasa є ioni Ca2+ o Mn2+. Las altas concentraciones de ornitina y lisina, que son análogos estructurales de la arginina, perjudican la actividad de esta enzima:

Totalmente igual a la síntesis de sechovin:

CO 2 + NH 3 + Aspartato + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarato + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

El amoníaco, que es vicorado por la carbamoil fosfato sintetasa I, se suministra al hígado con la sangre de la vena. El papel de otros gerels, incluida la desaminación gnuchka del ácido glutámico en el hígado, es significativamente menor.

El aspartato, necesario para la síntesis del noccinato de arginina, se disuelve en el hígado por vía de transaminación

alanina con oxaloacetato. Alania debería ser el rango principal de m'yazіv y clitin intestinal. El oxaloacetato de Jerel, que es necesario para la reacción, se puede convertir en fumarato, que se absorbe en las reacciones del ciclo de la ornitina. Como resultado de dos reacciones del ciclo del citrato, el fumarato se convierte en oxaloacetato, de esa forma se disuelve el aspartato (fig. 9-17). En tal rango, con un ciclo de ornitina de vendajes. ciclo de regeneración de aspartato a partir de fumarato. Pirvat, que se establece en este ciclo para la alanina, vicoriza para la gluconeogénesis.

Otro uso del aspartato para el ciclo de la ornitina es la transaminación de glutamato con oxaloacetato.

Albinismo

La causa del daño metabólico es un defecto congénito en la tirosinasa. Esta enzima cataliza la conversión de tirosina en DOPA en los melanocitos. Como resultado de un defecto en la tirosinasa, se interrumpe la síntesis de pigmentos de melanina.

Clínicamente mostrando albinismo (Lat. albus- blanco) - la aparición de pigmentación de la piel y el cabello. Las personas enfermas a menudo tienen un sentido reducido de urgencia, culpando al miedo a la luz. Trivale perebuvannya tales dolencias provocaron que el sol provocara cáncer shkіri. La incidencia de la enfermedad es de 1:20000.

Fenilcetonuria

En el hígado de personas sanas, una pequeña proporción de fenilalanina (~10%) se convierte en fenillactato y fenilacetilglutamina (fig. 9-30).

Esta ruta hacia el catabolismo de la fenilalanina se convierte en la principal en caso de daño a la ruta principal: la conversión en tirosina, que es catalizada por la fenilalanina droxilasa. Este trastorno se acompaña de hiperfenilalaninemia y cambios en la sangre y el torrente sanguíneo junto con metabolitos alternativos: fenilpiruvato, fenilacetato, fenillactato y fenilacetilglutamina. Un defecto en la fenilalanina droxilasa puede provocar una infección con fenilcetonuria (PKU). Hay 2 formas de PKU:

· PKU clásica- Enfermedad de Spadkovy asociada a mutaciones en el gen de la fenilalanina droxilasa, que puede dar lugar a una disminución de la actividad de la enzima oa una nueva inactivación. A esta concentración, la fenilalanina aumenta en la sangre 20-30 veces (en la norma - 1,0-2,0 mg / dl), en la sección - 100-300 veces en la norma (30 mg / dl). La concentración de fenilpiruvato y fenilactato en la sección alcanza los 300-600 mg/dl con la ingesta diaria normal.

· Las manifestaciones más graves de la PKU - daño al desarrollo rosal y físico, síndrome de sudomanía, daño a la pigmentación. Durante la duración de la dicha, las dolencias no viven hasta 30 años. La incidencia de la enfermedad es de 1:10.000 recién nacidos. La enfermedad declina de manera autosómica recesiva.

· Manifestaciones graves de PKU asociadas con enfermedad tóxica en las células cerebrales de altas concentraciones de fenilalanina, fenilpiruvato, fenillactato. Altas concentraciones de fenilalanina bloquean el transporte de tirosina y triptófano a través de la barrera hematoencefálica y estimulan la síntesis de neurotransmisores (dopamina, norepinefrina, serotonina).

· opción FKU(hiperfenilalanemia dependiente de coenzima): mutaciones recientes en genes que controlan el metabolismo de H 4 BP. Las manifestaciones clínicas son cercanas, pero no evitan las manifestaciones de la PKU clásica. La frecuencia de la enfermedad es de 1-2 gripes por 1 millón de recién nacidos.

· H 4 BP es necesario para las reacciones de hidróxido no solo de fenilalanina, sino también de tirosina y triptófano, que, si la coenzima está inactiva, interrumpirá el metabolismo de los 3 aminoácidos, incluida la síntesis de neurotransmisores. La enfermedad se caracteriza por daño neurológico grave y muerte prematura (PKU "maliciosa").

El deterioro progresivo del desarrollo romático y físico en los niños que padecen PKU se puede evitar con una dieta incluso con una dosis baja o alta de fenilalanina. Es como esta exuberancia, una vez más, después de que la gente del niño, el pobre cerebro sea amado. Es importante que el frío en la taberna se pueda debilitar después del siglo X (finalización de los procesos de mielinización del cerebro), prote en Dinamarca a la hora de los pediatras ricos shilyayutsya en el bіk "dovіchnoї єti".

Para el diagnóstico de PKU, se utilizan vicoristas utilizando varios métodos y métodos para detectar metabolitos patológicos en la sección, determinando la concentración de fenilalanina en la sangre de esa sección. Un gen defectuoso asociado con fenilcetonuria puede detectarse en portadores heterocigotos fenotípicamente normales para una prueba adicional de tolerancia a la fenilalanina. Para este obstezhuvannoy dar natche 10 g de fenilalanina de un vistazo, luego tomar muestras de sangre a intervalos de un año, en el que se prescribe tirosina en su lugar. En la norma, la concentración de tirosina en la sangre después de la predilección por la fenilalanina es significativamente mayor, menor en los portadores heterocigotos del gen fezhilketonuria. Esta prueba triunfa en el asesoramiento genético para el diagnóstico de riesgo de las personas con un hijo enfermo. Se ha desarrollado un esquema de cribado para la detección de recién nacidos con PKU. La sensibilidad de la prueba es prácticamente del 100%.

Joya de Budova

El hemo se forma a partir del ion bivalente y la porfirina (fig. 13-1). La base de la estructura de las porfirinas es la porfina. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, atados entre ellos con methenovyh mystki (Fig. 13-1). En el barbecho, según la estructura de los sustitutos en el kiltsy piroli, se distinguen los tipos de porfirinas del espadín: protoporfirinas, etioporfirinas, mesoporfirinas y coproporfirinas. Las protoporfirinas son los precursores de los tipos de porfirinas reshti.

Hemi diferentes blancos pueden vengarse diferentes tipos porfirinas (div. división 6). Esas hemoglobinas contienen protoporfirina IX, que tiene 4 radicales metálicos, 2 vinílicos y 2 en exceso de ácido propiónico. Zalіzo en esos znahoditsya en vіdnovlemu stanі (Fe+2) que po'yazane dos covalentes y dos enlaces de coordinación con átomos de nitrógeno de anillos de pirrol. Durante la oxidación, el hemo se transforma en hematina (Fe 3+). La mayor cantidad de hemo se puede encontrar en los eritrocitos llenos de hemoglobina, células malignas, que pueden ser mioglobina y células hepáticas a través de un alto volumen de citocromo P 450 en ellas.

Regulación de la biosíntesis de hemo

La reacción reguladora de la síntesis de hemo cataliza la enzima aminolevulinato sintasa empobrecida en piridoxal. La velocidad de la reacción se regula alostéricamente y en igual traslación a la enzima.

Inhibidor alostérico y correpresor de la síntesis de aminolevulinato sintasa y hemo (fig. 13-5).

En los reticulocitos, se regula la síntesis de esta enzima en la etapa de traducción. En el inicio del ARNm que codifica la enzima, є

Arroz. 13-5. Regulación de la síntesis de hemo y hemoglobina. Gema detrás del principio de lo negativo zvorotny zv'azku al inhibir la aminolevulinato sintasa y la aminolevulinato deshidratasa y al inducir la traducción de α- y β-lanciuge en hemoglobina.

la secuencia de nucleótidos que establece el bucle en horquilla, como se denomina al elemento sensible (en inglés, elemento sensible al hierro, IRE) (fig. 13-6).

A altas concentraciones de solución salina en clitinas, forma el complejo con exceso de cisteína de la proteína salival reguladora. La interacción de la proteína aguas abajo con la proteína reguladora aguas abajo conduce a una disminución de la esporididad de esta proteína al elemento IRE del ARNm, que codifica la aminolevulinato sintasa, y la continuación de la traducción (fig. 13-6, A). A bajas concentraciones de saliva, la proteína salival se une al elemento salival, que se encuentra en el extremo 5' no traducido del ARNm, y se alucina la traducción de la aminolevulinato sintasa (fig. 13-6, B).

La aminolevulinato deshidratasa también es inhibida alostéricamente por el hemo, aunque la actividad de esta enzima puede ser 80 veces mayor que la actividad de la aminolevulinato sintasa, aunque no tiene una gran importancia fisiológica.

La deficiencia de fosfato de piridoxal y las preparaciones de fármacos, así como sus análogos estructurales, reducen la actividad de la aminolevulinato sintasa.

Síntesis de bilirrubina

En las clitinas REM, el hemo en almacenamiento de hemoglobina es oxidado por ácido molecular. En las reacciones se observa consecuentemente el desarrollo de la mancha de metino entre el 1.er y 2.o anillos hemo pirolíticos con sus adiciones, el desdoblamiento de la bahía y la parte proteica y el pigmento anaranjado de la rubina blanca.

bilirrubina- Habla tóxica y grasa, capaz de destruir el óxido de fosforilación en las clitinas. Particularmente sensibles son algunas células del tejido nervioso.

Ver el bilingüe

Z clitina del sistema reticulo-endotelial bilirrubina es consumida por la sangre. Aquí el vino se encuentra en el complejo. albúmina plasma, en cantidades mucho más pequeñas, en complejos con metales, aminoácidos, péptidos y otras moléculas pequeñas. El establecimiento de tales complejos no permite que el rubí blanco se vea desde la sección. La bilirrubina en el complejo con albúmina se llama Vilny(no conjugaciones) o indirecto bilirrubina

¿Qué es la bilirrubina directa e indirecta?

La bilirrubina del suero sanguíneo se divide en dos fracciones (varias): directa e indirecta, según el resultado de una reacción de laboratorio con un reactivo especial (diazoreactivo). La bilirrubina indirecta es una bilirrubina no tóxica, que recientemente se mezcló con la hemoglobina pero aún no ha entrado en contacto con el hígado. Bilirrubina directa - ce bilirrubina, neshkodzheniya en el hígado y preparaciones para la introducción del cuerpo.

28. Zhovtyanitsy

En nuestros estados de ánimo, en lugar de bilirrubina, la sangre se mueve. A la concentración alcanzable del canto de los vinos, los tejidos se difuminan, tornándose de color amarillo. Los tejidos de Pozhovtіnnya a través de la vіdkladennya en ellos se llaman bilirrubina. Zhovtyanitsa. Clínicamente, zhovtyanitsya puede aparecer hasta la hora hasta que la concentración de bilirrubina en el plasma sanguíneo no supere el límite superior de la norma más de 2,5 veces, tobto. no te vuelvas vichy por 50 µmol/l.

Zhovtyanitsa recién nacido

Tipos parcialmente diferentes de recién nacidos hemolíticos zhovtyanitsya: "zhovtyanitsya fisiológicos", que se protegen en los primeros días de vida de un niño. El motivo del aumento de la concentración de bilirrubina indirecta en la sangre es la aceleración de la hemólisis y la falta de función de las proteínas y enzimas hepáticas, que son las responsables de la pérdida, conjugación y secreción de la bilirrubina directa. En los recién nacidos, la actividad de la UDP-glucuroniltransferasa no se reduce menos y, tal vez, la síntesis de otro sustrato de la reacción de conjugación, el UDP-glucuronato, es insuficientemente activa.

Aparentemente, la UDP-glucuroniltransferasa es una enzima inductora (div. sección 12). Es necesario administrar el medicamento fenobarbital con zhovtyanitsa fisiológica, que induce tal bulo, como se describe en la Sección 12.

Una de las condiciones inaceptables de la "zhovtyanitsy fisiológica" es la encefalopatía por bilirrubina. Si la concentración de bilirrubina no conjugada supera los 340 µmol/l, las venas atraviesan la barrera hematoencefálica del cerebro y provocan daños.

oxidación microsomal

Las oxidasas microsomales son enzimas localizadas en las membranas lisas del RE que funcionan en un complejo con dos CPE postmitocondriales. Las enzimas que catalizan la adición de un átomo de la molécula Pro 2 con la inclusión del segundo átomo de ácido en el habla oxidada, quitaron el nombre de oxidasas microsomales en lugar de la función mixta de cualquiera de las monooxigenasas microsomales. Oxidación por la participación de monooxigenasas, preparaciones vicarias y microsomas.

Funcionamiento del citocromo P 450 Aparentemente, el ácido molecular en el molino triplete es inerte y no se acumula en interacción con materiales orgánicos. Para desarrollar la construcción de la reacción ácida, es necesario convertirla en un sistema de fermentación indirecta de un solo año. A tal pertenece el sistema monooxigenasa, que venga al citocromo P 450. Unión en el centro activo al citocromo P 450 del habla lipofílica RH y moléculas acidificantes de la actividad de óxido de la enzima.

Un átomo de ácido toma 2 e y se transforma en la forma Pro 2-. El donante de electrones es NADPH, que es oxidado por NADPH-citocromo P 450 reductasa. Acerca de 2- interacción con protones: Acerca de 2- + 2H + → H 2 O, y el agua se disuelve. Otro átomo de la molécula de ácido se incluye antes del sustrato RH, satisfaciendo el grupo hidroxilo del habla R-OH (Fig. 12-3).

Reacción totalmente igual de hidroxilación de la RH del habla por enzimas de oxidación microsomal:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

Los sustratos de P 450 pueden ser ricos en discursos hidrofóbicos, tanto exógenos (drogas, xenobióticos) como endógenos (esteroides, ácidos grasos y otros).

De esta forma, como resultado de la primera fase, la implicación del citocromo P 450 conduce a la modificación del habla con grupos funcionales establecidos, lo que favorece la diversidad de la parte hidrofóbica. Como resultado de la modificación, la molécula puede perder actividad biológica, o inducir la formación de una parte activa, el habla inferior, que parece haber desaparecido.

La liberación de n-cresol y fenol

Bajo la acción de las enzimas bacterianas del aminoácido tirosina, los microbios pueden metabolizar el fenol cresol (fig. 12-9).

Los productos que han sido humedecidos por la vena porta van al horno, descongestionantes de fenol y cresol se pueden conjugar con exceso de ácido sulfúrico (FAPS) o con ácido glucurónico en depósito de UDP-glucuronato. La reacción de conjugación de fenol y cresol con FAPS es catalizada por la enzima sulfotransferasa (fig. 12-10).

La conjugación de ácidos glucurónicos con fenol y cresol está involucrada en la enzima UDP-glucuroniltransferasa (fig. 12-11). Los productos de conjugación se dispersan bien en agua y se eliminan de la sección a través de nirks. El aumento en el número de conjugados de ácido glucurónico con fenol y cresol se muestra en la sección con un aumento en la producción de putrefacción de proteínas en los intestinos.

Arroz. 12-8. Zneshkodzhennya benzantraceno. E 1 - enzima del sistema microsomal; E 2 - hidrato de epóxido.

Utvorennya que zneshkodzhennya indolu ta skatolu

En los intestinos, los microorganismos metabolizan indol y skatol con el aminoácido triptófano. Las bacterias destruyen el triptófano, dejando una estructura de anillo con torsión insuficiente.

El indol se disuelve como resultado de la división por bacterias de la lanceta azul, se puede ver en serina o alanina (Fig. 12-12).

El skatol y el indol son consumidos por el hígado en la etapa 2. Como resultado de la oxidación microsomal del hedor, el grupo hidroxilo se acumula en la espalda. Entonces, el indol se convierte en indoxilo y luego entra en la reacción de conjugación con FAPS, lo que facilita el ácido indoxilsulfúrico, la fuerza del potasio, que quitó el nombre del animal indican (Fig. 12-13).

E. Inducción de sistemas de refrigeración

Muchas enzimas que intervienen en la primera y otras fases de la vida son proteínas inducidas. Incluso en la antigüedad, el zar Mitrídates, sabiendo que es posible tomar sistemáticamente pequeñas dosis de alcohol, puede escapar de una intoxicación grave. El "Efecto de Mitridata" se basa en la inducción de sistemas de canto (Tabla 12-3).

En las membranas EP del hígado, el citocromo P 450 tiene más (20%), menos enzimas de unión a la membrana. El fenobarbital activa la síntesis de citocromo P 450, UDP-glucuroniltransferasa y epóxido hidrolasa. Por ejemplo, en criaturas a las que se les ha inyectado el inductor fenobarbital, el área de las membranas EP aumenta, alcanzando el 90% de todas las estructuras de membrana de las células y, como resultado, un aumento en la cantidad de enzimas que participan en xenobióticos y habla endógena tóxica.

Durante la quimioterapia de los procesos malignos, la eficacia de la cara a menudo cae paso a paso. Por encima de eso, se desarrolla una multiplicidad de vigor médico, tobto. la estabilidad no depende sólo del mismo fármaco, sino de todo el bajo nivel de otros fármacos. Vale la pena considerar que las caras antitumorales inducen la síntesis de glicoproteína P, glutatión transferasa y glutatión. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut o activar la síntesis de glicoproteína P, así como la síntesis enzimática de glutatión, promoviendo la eficacia de la quimioterapia.

Los metales son inductores de la síntesis de glutatión y de una proteína de bajo peso molecular, la metalotioneína, que puede contener grupos SH, que actúan sobre ellos. Como resultado, la resistencia de las células al cuerpo es repugnantemente alta.

El aumento en el número de glutatión transferasas aumenta la salud del cuerpo al crecimiento del estado de deambulación en el medio. La inducción de la enzima explica el efecto del efecto anticancerígeno en la hora de la congestión de los discursos medicinales bajos. Además, inductores de la síntesis de glutatión transferasa - metabolismo normal - hormonas del estado, yodotironina y cortisol. Las catecolaminas fosforilan la glutatión transferasa a través del sistema de adenilil ciclasa y promueven su actividad.

Varios compuestos del habla, incluidos los (por ejemplo, metales importantes, polifenoles, S-alquilo a glutatión, herbicidas deácidos), inhiben la glutatión transferasa.

37. Conjugación: otra fase del desarrollo del habla.

Otra fase de transformación del habla es la reacción de conjugación, en el curso de la cual se agrega a los grupos funcionales, que se disuelven en la primera etapa, moléculas más pequeñas o grupos de acción endógena, que aumentan la hidrofilia y modifican la toxicidad (tabla 2).

UDP-glucuroniltransferasa

La uridina difosfato (UDP)-glucuroniltransferasa se localiza principalmente en el ER para agregar un exceso de ácido glucurónico a la molécula del habla, digerida durante la oxidación microsómica (fig. 12-4).

En un aspecto salvaje, la reacción para la participación de UDP-glucuroniltransferasa se escribe de la siguiente manera:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

sulfotransferasa

Cambiar temas "Intercambio de voz y energía. Comer. Intercambio principal.":
1. Intercambio de palabra y energía. Comiendo. anabolismo. Catabolismo.
2. Proteínas y papel yogo del organismo. Coeficiente de calificación para Rubner. Balance de nitrógeno positivo. Balance de nitrógeno negativo.
3. Rol de lípidos y yoga del organismo. Zhiri. Klitinni lipidi. Fosfolípidos. colesterol.
4. Grasa parda. Tejido graso de bórax. Lípidos plasmáticos. lipoproteínas. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. El papel del organismo en los hidratos de carbono. Glucosa. Glucógeno.


8. El papel del intercambio de palabras en la provisión de las necesidades energéticas del organismo. Coeficiente de fosforilación. El equivalente calórico de agrio.
9. Métodos para evaluar el vitrato energético del cuerpo. calorimetría directa. calorimetría indirecta.
10. Intercambio principal. Rivnyannya hasta el rozrahunka del valor del intercambio principal. La ley de la superficie del cuerpo.

Proteínas y papel del yoga en el organismo. Coeficiente de calificación para Rubner. Balance de nitrógeno positivo. Balance de nitrógeno negativo.

El papel de las proteínas, grasas, carbohidratos, minerales y vitaminas en el metabolismo

Necesario por el cuerpo en el habla plástica. Puede estar satisfecho con este nivel mínimo de su ingesta, que le permitirá gastar proteínas estructurales, lípidos y carbohidratos. El consumo de Qi es individual a caer debido a factores tales como la edad de las personas, el estado de salud, la intensidad y el tipo de trabajo.

Las personas son sacadas del almacén de productos grub y sacadas de ellos. discursos plasticos, minerales del habla y vitaminas.

Proteínas y su papel en el cuerpo.

Proteínas en el cuerpo volver a comprar en la estación sin interrupción que actualizar. Una persona sana y madura tiene una cantidad de proteína, que se descompuso para la comida, una cantidad saludable de proteína recién sintetizada. Las criaturas pueden tomar menos nitrógeno del almacén de aminoácidos que el que tiene el cuerpo con las proteínas. Diez aminoácidos de 20 (valina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptófano, treonina, fenilalanina, arginina e histidina) no se pueden sintetizar en el cuerpo en casos de deficiencia. Los aminoácidos Qi se denominan esenciales. Los otros diez aminoácidos (sustitutos) no son menos importantes para la vida, los inferiores son insustituibles y, en caso de ingesta insuficiente de otros aminoácidos, se pueden sintetizar olores en el cuerpo. Un funcionario importante del intercambio de proteínas en el cuerpo es el reciclaje repetido (reutilización) de aminoácidos, que se crearon durante la descomposición de algunas moléculas de proteínas para la síntesis de otras.

Shvidkіst razpadu que novlennya bіlkіv el cuerpo lo vale. Al comienzo de la descomposición de las hormonas de naturaleza peptídica, se vuelve leve o moderado, los blancos del plasma sanguíneo, alrededor de 10 deb, m'yaziv blanco, alrededor de 180 deb. Para una persona promedio, todas las proteínas en el cuerpo de una persona se actualizan a 80 decibelios. Acerca de la cantidad total de proteína, que, habiendo reconocido la descomposición para siempre, se juzga por la cantidad de nitrógeno, que se deriva del cuerpo de una persona. La proteína tiene cerca de un 16% de nitrógeno (tobto en 100 g de proteína-16 g de nitrógeno). De esta forma, cuando el cuerpo ve 1 g de nitrógeno, descompone 625 g de proteína. Por Dios, el cuerpo de las personas adultas se ve cerca de 3,7 g de nitrógeno. A partir de estos datos, es obvio que el peso de la proteína, que, habiendo reconocido la nueva ruina para la producción, se convierte en 3,7 x 6,25 \u003d 23 g, o 0,028-0,075 g de nitrógeno por 1 kg de aceite corporal. para la produccion ( coeficiente de Rubner).

Como la cantidad de nitrógeno que ingresa al cuerpo con un erizo, la cantidad de nitrógeno que se introduce en el cuerpo, se acostumbra a tener en cuenta que el cuerpo está en el campamento. contenido de nitrógeno. En las fluctuaciones, si hay más nitrógeno en el cuerpo, se ve que es más bajo, para hablar de balance positivo de nitrógeno(Zatrimka, retención de nitrógeno). Así que conviértete en una persona con un aumento en la masa de tejido m'yazovoi, durante el período de crecimiento del cuerpo, vaginess, vistiéndose después de una enfermedad importante que está saliendo.

El campamento, con una cierta cantidad de nitrógeno, que se introduce en el cuerpo, transfiere su ingesta al cuerpo, se llama balance de nitrógeno negativo. Puede estar fuera de lugar al comer con proteínas incompetentes, si el cuerpo no contiene ningún s aminoácidos esenciales con inanición proteica o con inanición total.

Proteínas, que son viciosos en los organismos en persa negro como el habla plástica, en el proceso de su destrucción proporcionan energía para la síntesis de ATP en clitinas y la liberación de calor.

METABOLISMO BILKIV

Las proteínas son un componente indispensable del erizo. En el video, los carbohidratos y las grasas no son componentes esenciales de la grasa. Shchodobovo sprozhivatsya cerca de 100 g de una persona sana madura. Proteínas de Kharchovі: la principal fuente de nitrógeno para el cuerpo. En sensi economic la proteína es el componente alimentario más caro. Por lo tanto, también es importante en la historia de la bioquímica y la medicina que se establecieron las normas de proteínas en la alimentación.

En los estudios de Karl Voit, las normas para la reducción de proteína de grub se establecieron en 118 g/dobu, carbohidratos - 500 g/dobu, grasa 56 g/dobu. M. Rubner fue el primero en señalar que el 75% del nitrógeno en el cuerpo está en el almacén de proteínas. En el balance de nitrógeno sklav (dependiendo de cuánto nitrógeno gasta una persona en alimentos y cuánto nitrógeno se agrega).

Una persona sana madura tiene miedo de balance de nitrógeno - "balance de nitrógeno cero"(La cantidad de nitrógeno introducida en el cuerpo confirma la cantidad de nitrógeno ingerido).

balance positivo de nitrógeno(la cantidad adicional de nitrógeno introducido en el cuerpo es menor, la cantidad menor de la adoptada). Solo en el cuerpo, durante el crecimiento o con el desarrollo de estructuras proteicas (por ejemplo, en el período de envejecimiento con enfermedades graves o con el crecimiento de m'yazovoi masi).

Balance de nitrógeno negativo(cantidad adicional del animal introducida al organismo con nitrógeno, menor cantidad de la adquirida). Cuidado con la deficiencia de proteínas en el cuerpo. Razones: número insuficiente de blancos en їzhі; enfermedad, que va acompañada del ascenso del hundimiento de los blancos.

En la historia de la bioquímica, se llevaron a cabo experimentos cuando se alimentaba a una persona con menos carbohidratos y grasas ("dieta libre de proteínas"). Las mentes vibraron con equilibrio de nitrógeno. Después de unos días de excreción, el nitrógeno en el cuerpo cambió al mismo valor, y luego se elevó tres veces en un día de ayuno: la persona consumía 53 mg de nitrógeno por kg de agua por doba (aproximadamente 4 g de nitrógeno por doba). Tsya kіlkіst nitrógeno vіdpovіdaє aprox. 23-25g de proteína para dobu. El valor de Qiu se denominó "COEFICENTE DE RESPONSABILIDAD". Luego, al día siguiente, se añadieron 10 g de proteína a la dieta y en ese momento se incrementó la introducción de nitrógeno. Ale de todos modos posterіgavsya balance negativo de nitrógeno. Todi in zhu comenzó a agregar 40-45-50 g de proteína para la producción. Con tal contenido de proteína en el erizo, un balance de nitrógeno cero (el balance de nitrógeno es igual). magnitud qiu (40-50 g de proteína por dobu) fue llamado el MÍNIMO FISIOLÓGICO DE LA LECHE.

En 1951, se propuso la proporción de proteína en la alimentación: 110-120 g de proteína por comida.

A la hora dada, se estableció que 8 aminoácidos son esenciales. El requisito final para la piel de aminoácidos esenciales es de 1 a 1,5 g, y todo el cuerpo necesita de 6 a 9 gramos de aminoácidos esenciales para su producción. Se revisa la eliminación de aminoácidos esenciales en varios productos alimenticios. Por lo tanto, el mínimo fisiológico de proteína puede ser diferente para diferentes productos.

¿Cuánto necesitas para obtener proteínas para un refuerzo de nitrógeno? 20 gramos clara de huevo, o 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi milk, o 30 gr. patatas blancas, o 67 UAH. claras de trigo boroshn. La clara de huevo tiene un nuevo conjunto de aminoácidos. Al comer proteínas espesas, se necesita más proteína para llenar el mínimo fisiológico. Consumir menos para una mujer (58 gramos por doba), menor para una persona (70 g de proteína por doba) - dado por los estándares de EE. UU.

DIGESTIÓN DE ESE BILKIV BLANCO EN EL TRACTO GI

No se permite una sobredosis antes de los procesos de metabolismo, el cuerpo tiene en cuenta los fragmentos (según la cantidad de eliminación de tejido conducto-tracto intestinalє dovkіllam). Zavdannya perezravlennya: triturar (dividir) moléculas grandes de discursos sabrosos en monómeros estándar pequeños, como empaparse en el techo. El color del habla, como resultado del sobregrabado, ya ha mejorado la especificidad de la especie. Ale reservas de energía, que se almacenan en las cavidades de fritura, y luego indirectamente por el cuerpo.

Todos los procesos a base de hierbas son hidrolíticos, por lo que no conducen a un gran desperdicio de energía: el hedor no es oxidante. El cuerpo humano absorbe aproximadamente 100 g de aminoácidos, que se encuentran en la sangre. Se deben tomar otros 400 g de aminoácidos en el torrente sanguíneo debido a la descomposición de las proteínas de su cuerpo. Todos los qi 500 g de aminoácidos con una reserva metabólica de aminoácidos. Se utilizan 400 gramos de vicor para la síntesis de proteínas en el cuerpo de una persona, y 100 g de arena se descomponen en productos finales: sechovin, CO 2. En el proceso de descomposición también se establecen los metabolitos necesarios para el organismo, como forma de mejorar las funciones de las hormonas, mediadoras en diversos procesos y otras del habla (por ejemplo: melanina, hormonas adrenalina y tiroxina).

Para las claras de hígado, el período de recaída debe ser de 10 días. Para m'azovih blancos, este período se convierte en 80 días. Para proteínas de plasma sanguíneo - 14 días, hígado - 10 días. Ale є ardillas, yakі rápidamente rozdayutsya (para un período de 2 -macroglobulina e insulina napіvrozpadu - 5 min).

Se resintetizan aproximadamente 400 g de proteínas.

La degradación de las proteínas a aminoácidos conduce a la hidrólisis: el H 2 O se produce después de la escisión de los enlaces peptídicos bajo la acción de las enzimas proteolíticas. Las enzimas proteolíticas se denominan PROTEINASAS o PROTEASAS. Іsnuє rico en varias proteinasas. Después de la estructura del centro catalítico, todas las proteinasas se dividen en 4 clases:

1. PROTEÍNAS DE SERINA - tienen los aminoácidos serina e histidina en el centro catalítico.

2. PROTEINASA DE CISTEÍNA: en el centro catalítico, cisteína e histidina.

3. CARBOXIL PROTEINASA (ASPARTY) en el centro catalítico 2 radicales de ácido aspártico. Se les trae pepsina.

4. METALOPROTEINASA. El centro catalítico de estas enzimas contiene histidina, ácido glutámico e iones metálicos (carboxipeptidasa "A", colagenasa retardada Zn 2+).

Todas las proteinasas se distinguen por el mecanismo de catálisis y por las mentes del medio, en las que funciona el hedor. La molécula de proteína de la piel tiene docenas, cientos y miles de enlaces peptídicos. La proteinasa destruye no algún tipo de enlace peptídico, sino asignaciones de suvoro.

¿Cómo reconocer la llamada "propia"? Depende de la estructura del centro de adsorción de las proteinasas. Es menos probable que los enlaces peptídicos participen en su desarrollo, como los aminoácidos.

La estructura del centro de adsorción es tal que permite el reconocimiento del radical aminoácido, el grupo COOH, que realiza el enlace. En algunos casos, para la especificidad del sustrato, puede ser importante un aminoácido, un grupo amino que forma enlaces que se hidrolizan. Y, a veces, los aminoácidos ofensivos pueden ser importantes para la asignación de especificidad de sustrato a la enzima.

Desde un punto de vista práctico, todas las proteinasas se pueden dividir en 2 grupos según su especificidad de sustrato:

1. PROTEÍNAS PEQUEÑAS ESPECÍFICAS

2. PROTEÍNAS ALTAMENTE ESPECÍFICAS

PEQUEÑAS PROTEÍNAS ESPECÍFICAS:

Tienen un centro de adsorción que se puede usar fácilmente para depositar solo algunos de estos aminoácidos, que forman enlaces peptídicos que son hidrolizados por la enzima.

Pepsina

Enzima Tse del jugo de cáscara. Se sintetiza en clitinas de la membrana mucosa del esfacelo en forma de un pilar inactivo: pepsinógeno. La conversión de pepsinógeno inactivo a pepsina activa ocurre en el tubo vacío. Tras la activación, se escinde un péptido, que cierra el centro activo de la enzima. La activación de la pepsina depende de dos factores:

a) ácido clorhídrico (HCl)

b) la pepsina activa, que ya se ha disuelto, se denomina autocatálisis.

Pepsina є carboxil proteinasa y cataliza la hidrólisis de los enlaces, con la punta de los aminoácidos fenilalanina (Phen) o tirosina (Tyr) en posición R 2 (maravíllate con el bebé de frente), así como el enlace de Ley-Glu. El pH óptimo para la pepsina es de 1,0-2,0 pH, que corresponde al pH del jugo de cáscara.

rennin

En el jugo de cáscara, la enzima RENNIN, que descompone la caseína de la proteína de la leche, no sobregraba la proteína. La renina es similar a la pepsina, y este pH óptimo refleja el pH de la mitad de la membrana mucosa (pH = 4,5). Rennіn está relacionado con la pepsina también por el mecanismo y la especificidad de la acción.

Quimotripsina.

Se sintetiza en la subbabosa en forma de un precursor inactivo: el quimotripsinógeno. La quimotripsina es activada por la tripsina activa y mediante autocatálisis. Enlaces ruinosos, fijados por el grupo carboxilo de tirosina (Tir), fenilalanina (Phen) o triptófano (Tres) - en la posición R 1 o por grandes radicales hidrofóbicos leucina (leu), isoleucina (mul) y valina (val) en el mismo posición R 1 (maravíllate con los más pequeños).

En el centro activo de la quimotripsina hay un intestino hidrofóbico, en el yaku hay aminoácidos qi.

tripsina

Se sintetiza en el subslug en forma de un pilar inactivo: tripsinógeno. Activado en los intestinos vacíos por la enzima enteropeptidasa para la participación de iones de calcio, así como para la autocatálisis. Enlaces hidrolizantes formados por aminoácidos cargados positivamente arginina (Arg) y lisina (Liz) en la posición R 1. Su centro de adsorción es similar al centro de adsorción de la quimotripsina, pero la glibina intestinal hidrofóbica tiene un grupo carboxilo cargado negativamente.

Elastasa.

Se sintetiza en la cresta subshlunkovy en un frente aparentemente inactivo: la proelastasa. Activado en el intestino vacío por la tripsina. Hidroliza los enlaces peptídicos en la posición R 1, soluble con glicina, alanina y serina.

Todas las proteinasas de baja especificidad enumeradas se clasifican como endopeptidasas, por lo que los enlaces se hidrolizan en el medio de la molécula de proteína y no en los extremos de la lanza polipeptídica. Bajo la división de las proteinasas cich, la lanza polipeptídica de la proteína se divide en fragmentos grandes. Luego, en el qi, se encuentran grandes fragmentos de exopeptidasas, cuya piel agota un aminoácido de los terminales de la lanza polipeptídica.

EXOPEPTIDASA.

Carboxipeptidasa.

Se sintetizan en la bahía subshlunkovy. Activado por la tripsina en el intestino. Є metaloproteínas. Hidrolizar enlaces peptídicos en el extremo "C" de la molécula de proteína. Hay 2 especies: carboxipeptidasa “A” y carboxipeptidasa “B”.

La carboxipeptidasa "A" divide los aminoácidos con radicales aromáticos (cíclicos), y la carboxipeptidasa "B" divide la lisina y la arginina.

Aminopeptidasa.

Sintetizado en la mucosa intestinal, activado por la tripsina en el intestino. Hidrolizar enlaces peptídicos en el extremo "N" de la molécula de proteína. Hay 2 enzimas de este tipo: alanina amino peptidasa y leucina amino peptidasa.

La alanina amino peptidasa descompone solo la alanina y la leucina aminopeptidasa descompone cualquiera de los aminoácidos "N" terminales.

DIPEPTIDASI

Dividir enlaces peptídicos menos en dipéptidos.

Todas las descripciones de enzimas se clasifican como PROTEINASAS DE BAJA ESPECIFICIDAD. El hedor es característico del tracto shlunkovo-intestinal.

Juntos, el hedor exige una proteólisis total de la molécula de proteína a diez aminoácidos, que luego se filtran en la sangre desde los intestinos.

Smoktuvannya aminoácidos en la forma de transporte activo secundario junto con Na + (similar a la glucosa).

Algunos de los aminoácidos no se mojan y están sujetos a procesos de descomposición debido a la participación de la microflora en el intestino grueso. Los productos de descomposición de los aminoácidos pueden ser absorbidos y consumidos por el hígado, reconociendo la reacción del medio ambiente. Informe sobre el precio: maravillarse con el asistente de Korovkin, p. 333-335.

Las proteinasas de baja especificidad también se agrupan en los lisosomas.

FUNCIONES DE LAS PROTEINASAS ESPECÍFICAS DE LOS LISOMAS MENORES:

1. Proteger la división de proteínas extrañas, como una clitina.

2. Protege la proteólisis total de las proteínas de tus células (especialmente cuando las células mueren).

De esta forma, la proteólisis total es uno de los procesos biológicos más importantes, necesaria no solo para el grabado intracelular, sino también para la renovación de proteínas en las células que envejecen y en el organismo en su conjunto. Todo el proceso se lleva a cabo bajo un estricto control, lo que garantiza mecanismos especiales que protegen a las proteínas de la proteasa supramundial.

MECANISMOS QUE PROTEGEN LOS SABOS DE PROTEINASA:

1. Zakhist tipo "klitini"- Prostorova El aislamiento proteinazy de los proteínas tranquilos, en ellos pueden penentrar los olores. Las proteinasas intracelulares se encuentran en el medio de los lisosomas y en el limo en las proteínas, como los hedores pueden hidrolizarse.

2. Zakhist tipo "bozal". Se cree que las proteinasas se encuentran en precursores aparentemente inactivos (proenzimas): por ejemplo, pepsinógeno (en el conducto), tripsinógeno y quimotripsinógeno (en el páncreas). Después de la hidrólisis del enlace de la canción, la lanceta se reactiva y la enzima se vuelve activa.

3. Zahist tipo "cota de malla". El respaldo de la proteína-sustrato a modo de inclusión a la primera molécula de alguna estructura química (definir los grupos que recubren los enlaces peptídicos). Trooma se filtra de maneras:

a) Glicosilación de proteínas. La inclusión a las proteínas en los componentes de los carbohidratos. Las glicoproteínas se disuelven. El qi en el componente de carbohidratos y la función de la función activa (por ejemplo, la función del receptor). En todas las glicoproteínas, con la ayuda de la parte de carbohidratos, se protege la protección contra las diproteinasas.

B) grupo amino acetyluvannya. Adición de exceso de ácido octovoico a grupos amino libres en la molécula de proteína.

Si se conoce la proteinasa sobre la naturaleza de su propia actividad debido a la presencia de un grupo amino, entonces la aparición de un exceso de acetilo transfiere proteinasa a proteinasa.

V) Amidación del grupo carboxilo. El efecto posterior es análogo.

D) Fosforilación de radicales en serina o tirosina

4. Vigilante tipo zakhist. Tse zahist bilkiv por la ayuda de los inhibidores de proteinasa endógenos.

Inhibidores endógenos de proteinasa- especialmente proteínas o péptidos, que vibran especialmente en las células y pueden interactuar con la proteinasa y bloquearla. Queriendo tomar el destino de un tipo de enlace débil, vinculando la proteinasa con un inhibidor endógeno de mycina. Los sustratos con un alto grado de sporadnіstyu a tsієї potenazy pueden interceptar la proteinasa zіgo complex z, y no comenzarán іyati. El plasma tiene muchos inhibidores de este tipo, y si hay proteinasas, entonces se pueden usar los inhibidores de ellas.

Son inhibidores de proteinasas que son específicos en términos de gradación a la primera clase de proteinasas.