La structure primaire des protéines est appelée une lance polypeptidique linéaire d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. La structure primaire est la mesure la plus simple de l'organisation structurelle d'une molécule de protéine. Une stabilité élevée est donnée par des liaisons peptidiques covalentes entre le groupe α-amino d'un acide aminé et le groupe α-carboxyle d'un autre acide aminé.
Bien que dans la liaison peptidique établie, le rôle du groupe imino proline ou hydroxyproline participe, il est moins probable
Lorsque les liaisons peptidiques sont établies dans les cellules, le groupe carboxyle d'un acide aminé est activé sur l'épi, puis il se joint au groupe amino de l'autre. Approximativement, la synthèse en laboratoire des polypeptides est réalisée de la même manière.
La liaison peptidique est un fragment de la lancette polypeptidique, qui se répète. Il y a peu de caractéristiques, elles ajoutent donc non seulement à la forme de la structure primaire, mais également à l'organisation réelle de la lance polypeptidique :
· Coplanarité - tous les atomes qui entrent dans le groupe peptidique sont dans le même plan ;
· Zdatnіst іsnuvati sous deux formes résonnantes (forme céto ou énol);
· transposition des intercesseurs dans cent-sovno C-N-link ;
· Santé avant l'établissement de liaisons hydriques, de plus, les groupes de peptides cutanés peuvent établir deux liaisons hydriques avec des groupes plus petits, y compris des groupes peptidiques.
Vignatok pour former des groupes peptidiques pour la participation du groupe amino de la proline ou de l'hydroxyproline. Les odeurs du bâtiment ne constituent qu'une seule cloche d'eau (merveilleuse). Tse vplivaє sur le moulage de la structure secondaire de la protéine. La lance polypeptidique à distance, où se trouvent la proline ou l'hydroxyproline, se plie facilement, ce qui ne disparaît pas, pour ainsi dire, par un autre son aqueux.
schéma d'approbation des tripeptides :
Organisation spatiale égale des protéines: la structure secondaire des protéines: compréhension de l'hélice α et de la boule de repliement β. Structure trétineuse des protéines : compréhension de la protéine native et de la dénaturation des protéines. La structure quaternaire des protéines avec le mégot d'hémoglobine.
La structure secondaire de la protéine. Sous la structure secondaire de la protéine, la manière de déposer la lancette polypeptidique dans la structure ordonnée est comprise. Selon la configuration, les éléments suivants de la structure secondaire sont vus : α -spirale qui β - Ballon plié.
modèle budovi spirales α, schovouє toute la puissance de la liaison peptidique, a été rompue par L. Pauling et R. Corey (1949 - 1951 pp.).
Pour bébé 3 un schéma montré α -les spirales, qui renseignent sur les principaux paramètres α -spirale de manière à ce que les spires de la spirale soient régulières, de sorte que la configuration en spirale présente une symétrie en vis (Fig. 3, b). sur une bobine de cuir α -les hélices ajoutent 3,6 résidus d'acides aminés. Les bobines Vіdstan mіzh ou les spirales de crocodile deviennent 0,54 nm, la coupe de la bobine monte à 26 °. Formage et amorçage α -la configuration en spirale est observée pour le rachunok des ligaments de l'eau, qui sont établis entre les groupes peptidiques de la peau n e ta ( P+ 3)-ème excès d'acide aminé. Bien que l'énergie des liaisons hydrauliques soit faible, leur nombre est important pour produire un effet énergétique significatif, après quoi α -Configuration en spirale pour terminer la ligne. Les radicaux Bichni des résidus d'acides aminés ne prennent pas le sort de pidtrimtsі α -configuration hélicoïdale, donc tous les résidus d'acides aminés dans α - Les spirales sont égales.
Dans les protéines naturelles, ils sont moins susceptibles d'être droitiers α - Spirales.
Boule pliante β- Un autre élément de la structure secondaire. Sur le vіdmіnu vіd α - spirales β - La boule de pliage est linéaire et non cisaillée (Fig. 4). La structure linéaire est réduite en raison de la formation de liaisons aqueuses entre les groupes peptidiques, qui se trouvent sur différentes parcelles de la lance polypeptidique. Les Qi des parcelles sont proches de la ligne de flottaison entre les groupes C = O et HN - (0,272 nm).
Riz. 4. Image schématique β
- boule pliée (les flèches indiquent
sur le polypeptide lanciug directement)
Riz. 3. Régime ( un) ce modèle ( b) α - spirales
La structure secondaire de la protéine est considérée comme primaire. Les restes d'acides aminés des différents mondes du bâtiment jusqu'à l'adoption des liaisons eau, ce et versant dans la résolution α -spirale ou β -Shari. L'alanine, l'acide glutamique, la glutamine, la leucine, la lysine, la méthionine et l'histidine sont énumérés avant les acides aminés en spirale. Si un fragment de protéine est formé par le rang principal à partir de gisements d'acides aminés plus surexploités, il se formera sur cette division α - Spirale. Valine, isoleucine, thréonine, tyrosine et phénylalanine β - Billes du polypeptide lanciug. Les structures désordonnées sont imputées aux lances polypeptidiques, à la déconcentration des résidus d'acides aminés tels que la glycine, la sérine, l'acide aspartique, l'asparagine, la proline.
Aux protéines riches une heure є i α -spirali, ça β -Shari. Une partie de la configuration en spirale dans différentes protéines est différente. Ainsi, la paramyosine protéique m'yazovy est spiralée à 100 % ; partie élevée de la configuration hélicoïdale dans la myoglobine et l'hémoglobine (75%). Navpak, dans la trypsine et la ribonucléase, une partie importante de la lancette polypeptidique s'insère dans la sphère β -structures. Les protéines des tissus de soutien - kératine (protéine du cheveu), collagène (protéine de la peau et du tendon) - peuvent β - Configuration de lances à polypeptides.
Structure trétine de la protéine. La structure trétineuse de la protéine est un moyen de déposer la lancette polypeptidique dans l'espace ouvert. Pour que les protéines ajoutent de la puissance à cette puissance fonctionnelle, la lancette polypeptidique est coupable d'un rang chantant d'errance dans l'espace ouvert, formant une structure fonctionnellement active. Une telle structure est appelée originaire de. Quelle que soit la taille du nombre de structures spacieuses théoriquement possibles pour une lancette polypeptidique donnée, l'ingestion de protéine peut être réduite à l'établissement d'une seule configuration native.
Stabiliser la structure trétineuse de la protéine de manière intermodale, ce qui est dû aux radicaux intermittents des résidus d'acides aminés dans diverses espèces de polypeptides lancéolés. Qi vzaєmodії peut être divisé en fort et faible.
Les liaisons covalentes entre les atomes d'une grande quantité de cystéine sont caractérisées par une forte interdépendance, qui se situent à différents sites de la lancette polypeptidique. Sinon, ces liaisons sont appelées ponts disulfures ; L'établissement d'un pont disulfure peut être représenté comme suit :
La crème des liaisons covalentes est la structure trétineuse de la molécule protéique est soutenue par des interactions faibles, qui, à leur manière, sont subdivisées en polarités et non polaires.
Avant les interactions polaires, on peut voir des liens ion et eau. Les interactions sont dissoutes au contact de groupes chargés positivement de radicaux toxiques avec la lysine, l'arginine, l'histidine et les groupes COOH chargés négativement d'acides aspartique et glutamique. Les liaisons eau sont dues à des groupes fonctionnels de radicaux toxiques et de résidus d'acides aminés.
Interactions non polaires ou de van der Waals entre les radicaux glucidiques des résidus d'acides aminés pour former une moisissure noyau hydrophobe (gouttes en gras) au milieu du globule protéique, car radicaux glucidiques à se perdre dans l'eau. Plus il y a d'acides aminés non polaires dans l'entrepôt de protéines, plus le rôle dans le moulage de la structure tertiaire des liens de van der Waals est important.
Les liens numériques entre les excès d'acides aminés déterminent la configuration spatiale de la molécule de protéine (Fig. 5).
Riz. 5. Tipi zv'yazkіv, structure scho pіdtrimuyut tretinnuyu de la protéine:
un- brouillard de disulfure ; b- ionny zv'azok; c, g - liens d'eau;
ré - Liens van der Waals
La structure de Tretinna okremo est une protéine unique, aussi unique que cette structure primaire. Seul le bon espace pour déposer la protéine pour la rendre active. Différents dommages à la structure tertiaire entraînent une modification de la puissance de la protéine et une perte d'activité biologique.
Structure quaternaire de la protéine. Les protéines d'un poids moléculaire supérieur à 100 kDa 1 sont formées, en règle générale, à partir d'un certain nombre de lances polypeptidiques d'un faible poids moléculaire. La structure, qui consiste en un seul nombre de lances polypeptidiques, qui occupent une position strictement fixe, une par une, grâce à laquelle la protéine a la même activité, est appelée la structure en quart de la protéine. La protéine, qui a une structure en quart, est appelée épimolécule ou multimère , et entrepôts de lanciugs de polypeptide yogo - vodpovidno sous-unités ou protomirs . Le pouvoir caractéristique des blancs à structure en quart est celui qui n'a pas d'activité biologique.
La stabilisation de la structure quaternaire de la protéine est observée en raison des interactions polaires entre les radicaux bichny des résidus d'acides aminés, localisés à la surface des sous-unités. Une telle modalité mutuelle est essentielle à la sous-unité en tant que complexe organisé. Les concessionnaires des sous-unités, parmi lesquelles ils interagissent, sont appelés contact maidans.
Le mégot classique de protéine, qui a une structure en quart, est l'hémoglobine. Molécule d'hémoglobine de masse moléculaire 68 000 C'est la somme de quatre sous-unités de deux types différents. α і β / α - Sous-unité constituée de 141 acides aminés en excès, un β - iz 146. Structure trétine α - І β -sous-unité est similaire à son poids moléculaire (17 000 So). Sous-unité cutanée pour se venger du groupe prothétique gemme . Des éclats d'hème dans d'autres protéines (cytochrome, myoglobine) apparaîtront plus loin, bien que nous puissions brièvement discuter de la structure de ces protéines (Fig. 6). L'hème est regroupé dans un système cyclique coplanaire pliable, qui est formé à partir de l'atome central, qui établit des liens de coordination avec le chotirma avec un excès de pyrol obtenu à partir de taches de méthane (= CH -). Dans l'hémoglobine, le son change à la station d'oxydation (2+).
Sous-unité Chotiri - deux α et deux β - fusionner en une structure unique dans un rang tel que α -contact de sous-unité uniquement avec β -sous-unités i navpaki (Fig. 7).
Riz. 6. Structure de l'hémoglobine hémique
Riz. 7. Représentation schématique de la structure en quart de l'hémoglobine :
Fe - hème en hémoglobine
Comme on peut le voir sur le petit 7, une molécule d'hémoglobine peut transporter 4 molécules d'acide. La connexion І et la liberté d'acidité s'accompagnent de changements conformationnels dans la structure α - І β - les sous-unités de l'hémoglobine et leur expansion mutuelle en épimolécules Ce fait est à noter à propos de celles-ci que la structure en quart de la protéine n'est pas absolument solide.
Informations similaires.
cloches et sifflets aqueux
Séparé hélice a, structure b (indice).
Structure spirales α bula propagé Paulingі Corey
collagène
b-Structure
Riz. 2.3. b-Structure
Peut structurer Forme plate b-structure parallèle; yakscho à l'opposé - structure b antiparallèle
superbobine. protofibrille microfibrilles 10 nm de diamètre.
bombyx mori fibroïne
Conformité désordonnée.
Ouvrage secondaire.
AVOIR HÂTE:
ORGANISATION STRUCTURELLE BILKIV
4 bases de l'organisation structurale de la molécule protéique ont été apportées.
La structure primaire de la protéine– séquence d'excès d'acides aminés dans le polypeptide lanceus. Les protéines des acides aminés okremi sont liées une par une liaisons peptidiques, qui est due à l'interaction des groupes a-carboxyliques et a-aminés des acides aminés
Pendant toute une heure, la structure primaire de dizaines de milliers de protéines différentes a été déchiffrée. Pour la détermination de la structure primaire de la protéine, l'entrepôt d'acides aminés est déterminé par les méthodes d'hydrolyse. Ensuite, nous déterminons la nature chimique des acides aminés terminaux. L'étape suivante consiste à déterminer la séquence d'acides aminés dans la lance polypeptidique. Pour ce vicoriste, hydrolyse chastkovy sélective (chimique et enzymatique). Il est possible d'étudier l'analyse par diffraction des rayons X, ainsi que des données sur la séquence nucléotidique complémentaire de l'ADN.
La structure secondaire de la protéine- Configuration de la lancette polypeptidique, tobto. méthode d'emballage de la lancette polypeptidique en conformation simple. Le processus ne se déroule pas de manière chaotique, mais progressivement selon les programmes définis dans la structure primaire.
La stabilité de la structure secondaire est principalement assurée par des liaisons hydriques ;
Le type le plus important de protéines globulaires est considéré a-spirale. La torsion de la lancette polypeptidique suit la flèche de l'année. Pour les protéines de la peau, l'étape de chant caractéristique de la spiralisation. Par exemple, les lanciers sont de l'hémoglobine spiralisée à 75 %, puis de la pepsine à 30 %.
Type de configuration des lances polypeptidiques, révélées dans les protéines des cheveux, suture, m'yazyv, en omettant le nom structures b.
Les segments de la lancette peptidique sont roulés en une seule boule, constituant la figure, semblable à une feuille pliée en accordéon. Une balle peut être constituée de deux ou deux ou d'un grand nombre de lances de peptides.
Dans la nature, on utilise des protéines qui ne présentent pas de structures β ou a, par exemple, le collagène est une protéine fibrillaire, qui devient la masse principale des tissus sains dans le corps des humains et des créatures.
Structure trétine de la protéine- Orientation expansive de l'hélice polypeptidique ou méthode de pose de la lancette polypeptidique dans l'obsession du chant. La première protéine, dont la structure tertiaire a été déterminée par analyse par diffraction des rayons X - la myoglobine de cachalot (Fig. 2).
Dans la stabilisation de la structure spatiale des protéines, la crème des liaisons covalentes, le rôle principal est joué par les liaisons non covalentes (eau, interactions électrostatiques des groupes de charge, forces de van der Waals intermoléculaires, interactions hydrophobes).
Selon des découvertes récentes, la structure trétineuse de la protéine après l'achèvement de sa synthèse se forme spontanément. La principale force destructrice est l'interaction des radicaux dans les acides aminés avec les molécules d'eau. Dans ce cas, les radicaux hydrophobes non polaires des acides aminés sont enchevêtrés au milieu de la molécule de protéine et les radicaux polaires sont orientés au fond de l'eau. Le processus de moulage de la structure spatiale native de la lancette polypeptidique est appelé pliant. De la clitine, des protéines ont été observées, nommées chaperons. Pong prend le sort du pliage. Un certain nombre de maladies débilitantes d'une personne ont été décrites, dont le développement est associé à des dommages dus à des mutations du processus de pliage (pigmentose, fibrose, etc.).
Grâce aux méthodes d'analyse par diffraction des rayons X, les bases de l'organisation structurale de la molécule protéique, intermédiaire entre les structures secondaires et tertiaires, ont été mises en lumière. Domaine- Ce motif structurel globulaire compact au milieu de la lance polypeptidique (Fig. 3). De nombreuses protéines (par exemple, les immunoglobulines) sont formées par différentes structures et fonctions de domaines codés par différents gènes.
Toutes les puissances biologiques des blancs sont liées aux économies de leur structure tertiaire, comme ils appellent originaire de. Le globule protéique n'est pas une structure absolument rigide : il est possible d'inverser le mouvement des parties de l'enjeu peptidique. Ces changements ne perturbent pas la conformation globale de la molécule. Sur la conformation de la molécule protéique, ajouter le pH du milieu, la force ionique de la différence, et l'interaction avec les autres cavités. Be-yakі dії, scho conduire à la destruction de la conformation native de la molécule, s'accompagne d'un ajout partiel ou nouveau d'une protéine d'autorité biologique yogo.
Structure quaternaire de la protéine- une manière de pondre dans l'espace de quelques lances polypeptidiques, qui auront la même structure primaire, secondaire ou tertiaire aborigène, le moulage d'une seule combinaison structurale et fonctionnelle de lumière macromoléculaire.
La molécule de protéine, qui est composée d'un certain nombre de lances polypeptidiques, est appelée oligomère, et la lance à peau, pour entrer avant la nouvelle. protomir. Les protéines oligomères sont souvent formées à partir d'un nombre apparié de protomères, par exemple, une molécule d'hémoglobine est composée de deux lances de polypeptides a et deux (Fig. 4).
La structure quaternaire peut être proche de 5% de protéines, dont l'hémoglobine, les immunoglobulines. Sous-unité budov puissance en enzymes riches.
Les molécules de protéines, qui pénètrent dans l'entrepôt de protéines avec une structure en quart, ne se déposent sur les ribosomes qu'une fois la synthèse terminée, établissent une structure supramoléculaire complète. L'activité biologique des protéines n'augmente que lorsque les protomères combinés entrent dans le premier entrepôt. Dans la stabilisation de la structure du quartier, prenons le sort des mêmes types d'interactions, que dans la stabilisation du tertiaire.
Deyakі doslidniki reconnaît la base du cinquième niveau de l'organisation structurelle des protéines. Tsé métaboloni complexes macromoléculaires polyfonctionnels de diverses enzymes qui catalysent l'ensemble de la voie de transformation vers le substrat (synthétases d'acides gras supérieurs, complexe pyruvate déshydrogénase, dichalny lanciug).
La structure secondaire de la protéine
La structure secondaire est une manière de déposer une lancette polypeptidique dans une structure ordonnée. La structure secondaire devient la structure primaire. Puisque la structure primaire est génétiquement déterminée, la formation de la structure secondaire peut être déterminée par la sortie de la lancette polypeptidique du ribosome. La structure secondaire se stabilise cloches et sifflets aqueux, yakі utvoryuyutsya entre les groupes NH et CO de la liaison peptidique.
Séparé hélice a, structure b cette conformation désordonnée (indice).
Structure spirales α bula propagé Paulingі Corey(1951). Une variété de structure secondaire de la protéine, qui peut ressembler à une hélice régulière (Fig. 2.2). L'hélice α est une structure en forme de chaîne, les liaisons peptidiques sont entrelacées au milieu de l'hélice et les radicaux de la chaîne d'acides aminés sont appelés. a-Spiral est stabilisé par des liens d'eau, qui sont parallèles à l'axe de l'hélice et se justifient entre les premier et cinquième résidus d'acides aminés. Ainsi, dans les longues peaux spiralées, le surplus d'acides aminés participe au moulage de deux maillons d'eau.
Riz. 2.2. La structure est en spirale.
3,6 excès d'acides aminés tombent sur un tour de l'hélice, 0,54 nm de l'hélice, 0,15 nm tombent sur un excès d'acide aminé. Kut à la spirale 26°. La période de régularité de l'hélice a va jusqu'à 5 tours ou 18 résidus d'acides aminés. Les spirales droites les plus larges, c'est-à-dire. tordant la spirale le long de la flèche de l'année. La conversion de la proline en hélice a, des acides aminés de la charge et des radicaux de masse (transition électrostatique et mécanique).
Une autre forme de spirale est présente dans collagène . Dans les organismes, le collagène est la protéine la plus importante de l'organisme : il représente 25 % des protéines totales. Le collagène est présent sous différentes formes, nasampered, dans les tissus performants. L'hélice entière avec une bobine de 0,96 nm et un excès de 3,3 dans la bobine de peau, plus qu'une canopée bordée d'une hélice α. Sur le vіdmіnu vіd α-spіralі, l'établissement de points d'eau n'est pas possible ici. Le collagène possède un petit entrepôt d'acides aminés : 1/3 pour devenir de la glycine, environ 10% de proline, ainsi que de l'hydroxyproline et de l'hydroxylizine. Les deux acides aminés restants sont absorbés après la biosynthèse du collagène par le biais d'une modification post-traductionnelle. Dans la structure du collagène, le triplet gli-X-Y est constamment répété, et la position X est souvent occupée par la proline, et Y est souvent occupée par l'hydroxylysine. Laissez-moi imaginer que le collagène est omniprésent dans l'apparence de la triple hélice droite, tordue trois hélices primaires gauches. Dans la troisième spirale de la peau, le troisième surplus apparaît au centre, là où la glycine a moins de chances de s'échapper des motifs stériques. La longueur d'une molécule de collagène est d'environ 300 nm.
b-Structure(boule pliée en b). Zustrchaetsya dans les protéines globulaires, ainsi que dans certaines protéines fibrillaires, par exemple la suture de fibroïne (Fig. 2.3).
Riz. 2.3. b-Structure
Peut structurer Forme plate. Les lancettes polypeptidiques peuvent être plus bouclées et non étroitement torsadées, comme dans l'hélice a. Les zones de liaisons peptidiques sont pliées dans l'espace similaire aux plis égaux du papier arkush.
Structure secondaire des polypeptides et des protéines
Stabilisé par des liaisons eau entre les groupes CO et NH des liaisons peptidiques dans les lances polypeptidiques vasculaires. Comment les lances polypeptidiques, qui établissent une structure b, vont en une ligne droite (pour éviter les terminaux C et N) - b-structure parallèle; yakscho à l'opposé - structure b antiparallèle. Les radicaux de chaîne d'une boule sont espacés entre les radicaux de chaîne de l'autre boule. Si une lance polypeptidique se replie et va parallèlement à elle-même, alors structure b-cross antiparallèle. Les liaisons eau dans la structure croisée b sont fusionnées entre les groupes peptidiques des boucles de la lancette polypeptidique.
Remplacement des a-spirales chez les écureuils, tordus pendant toute l'heure, variable dans la région. Dans certaines protéines, par exemple la myoglobine et l'hémoglobine, l'hélice a sous-tend la structure et devient 75%, dans le lysozyme - 42%, dans la pepsine - moins de 30%. D'autres protéines, par exemple l'enzyme végétale chymotrypsine, ajoutent pratiquement une structure a-hélicoïdale et une partie importante de la lancette polypeptidique s'insère dans la structure b sphérique. Les protéines tissulaires de soutien, le collagène (protéine tendineuse, shkiri), la fibroïne (protéine de suture naturelle) modifient la configuration b des lances polypeptidiques.
Il a été démontré que les spirales α peuvent être absorbées par les structures glu, ala, ley et β - met, val, mul; dans les régions de la perruque du polypeptide lanciug - gly, pro, asn. Il est important de considérer que six groupes d'excédents, qui peuvent être utilisés comme centre de spiralisation. Au milieu du centre, on observe une augmentation des spirales dans les deux sens de l'intrigue - un tétrapeptide, qui est constitué d'excès, qui remanie la mise en place de ces spirales. Lors du moulage de la structure β, le rôle des germes est joué par trois résidus d'acides aminés sur cinq, qui sont utilisés pour former la structure β.
La plupart des protéines structurelles ont l'une des structures secondaires, caractérisée par leur entrepôt d'acides aminés. Protéine structurelle, incitant plus important comme les spirales α, є α-kératine. Les cheveux (laine), le pіr'ya, les têtes, les kіgtі et les hordes de créatures sont formés par le rang de tête de la kératine. En tant que composant des filaments intermédiaires, la kératine (cytokératine) est le cytosquelette de stockage le plus important. Dans les kératines, la majorité de la lancette peptidique est repliée dans l'hélice α droite. Deux lances à peptides font un lion superbobine. Les dimères de kératine superenroulés se combinent en tétramères et s'agrègent avec des solutions protofibrille 3 nm de diamètre. Nareshti, approuvé par le protofibrille microfibrilles 10 nm de diamètre.
Les cheveux ont été induits à partir de ces fibrilles elles-mêmes. Ainsi, dans une fibre d'okrema d'un diamètre de 20 microns, tisse des millions de fibrilles. Les lances de kératine sont bordées de nombreux ponts disulfure transversalement, ce qui leur confère une minéralité supplémentaire. Lors du curling chimique, les processus suivants sont effectués: sur l'épi, des taches de disulfure sont frottées avec des thiols, puis, pour l'application des cheveux, la forme nécessaire est suspendue lorsqu'elle est chauffée. Lorsque l'air est oxydé avec de l'acidité, de nouvelles taches de disulfure se forment à nouveau et prennent la forme d'une bande.
Shovk est extrait de cocons de chenilles de la teigne du mûrier ( bombyx mori) et espèces contestées. La protéine principale de la couture, fibroïne la structure d'une boule pliée anti-parallèle, de plus, les boules elles-mêmes sont pliées parallèlement les unes aux autres, satisfaisant les couches numériques. Ainsi, comme dans les structures de pliage, les lances bіchnі de mou d'acides aminés sont orientées verticalement vers le haut et vers le bas, dans les espaces entre les sphères okremimi, elles peuvent être regroupées de manière plus compacte. En effet, la fibroïne est composée à 80% de glycine, d'alanine et de sérine, tobto. trois acides aminés, qui se caractérisent par la taille minimale des lances sauvages. La molécule de fibroïne contient un fragment de répétition typique (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformité désordonnée. Les divisions d'une molécule de protéine, qui ne chevauchent pas une structure de pli hélicoïdal, sont dites désordonnées.
Ouvrage secondaire. Les divisions alpha-hélicoïdales et bêta-structurales des protéines peuvent interagir une par une et entre elles, formant des ensembles. Les structures suprasecondaires, qui sont intégrées dans les protéines natives, sont énergétiquement les plus importantes. Avant eux, ajoutez une hélice α superenroulée, dans laquelle deux hélices α sont tordues une par une, établissant la superbobine gauche (bactériorhodopsine, hémérythrine); des fragments α-hélicoïdaux et β-structuraux de la lance polypeptidique, qui sont dessinés (par exemple, βαβαβ-lank de Rossman, trouvé dans la division de liaison NAD + des molécules d'enzyme déshydrogénase); La structure β trilanzug antiparallèle (βββ) est appelée β-zigzag et se trouve dans un certain nombre d'enzymes de micro-organismes, les plus simples et le squelette.
Avant 234567891011121314151617 Avance
AVOIR HÂTE:
Structure secondaire des protéines
Les lances peptidiques sont blanches organisées en une structure secondaire, stabilisée par des liaisons eau. L'atome d'acide du groupe peptidique de la peau satisfait à la même liaison eau avec le groupe NH, la même liaison peptidique. Avec cela, les structures suivantes sont formées: a-spirale, b-structure et b-vigin. a-Spirale. L'une des structures les plus viables sur le plan thermodynamique est l'aspiration droite. L'hélice a, qui représente une structure stable, dans un groupe carbonyle de peau établit une liaison eau avec le quatrième groupe NH le long du parcours de la lance.
Protéines : Structure secondaire des protéines
Dans l'hélice a, un excès de 3,6 acides aminés tombe sur un tour її, la longueur de l'hélice devient d'environ 0,54 nm et la distance entre les excès est de 0,15 nm. Les acides L-aminés ne peuvent utiliser que l'hélice a droite, de plus, les radicaux latéraux sont décalés sur les côtés de l'axe et les noms sont inversés. Dans l'aspirale, il y a possibilité d'établir des liaisons d'eau, il n'est donc pas possible pour la structure b d'établir des liaisons d'eau avec d'autres éléments de la structure secondaire. Lorsqu'une hélice est établie, les lances d'acides aminés peuvent se rapprocher, établissant des sites compacts hydrophobes ou hydrophiles. Les cytosites jouent leur rôle original dans la conformation trivimère établie de la macromolécule protéique, les éclats sont vicorieux pour l'emballage des hélices a à la structure spacieuse de la protéine. Boule en spirale. Le nombre d'aspirations dans les protéines n'est pas le même et les caractéristiques individuelles de la macromolécule de protéine de peau. Pour certaines protéines, par exemple pour la myoglobine, l'hélice a est la base de la structure, et par exemple, la chymotrypsine, ne provoque pas l'a-spiralisation des cellules. Dans la protéine globulaire moyenne, les niveaux de spiralisation sont proches de 60 à 70 %. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya avec des enchevêtrements chaotiques, de plus, à la suite de la dénaturation, la transition de l'enchevêtrement en spirale augmente. Spiralisation de la lancette polypeptidique pour se déposer sous forme de dépôts d'acides aminés, ce qui est nécessaire. Ainsi, le groupe acide glutamique chargé négativement, dispersé à proximité ininterrompue un à un, est plus fortement mutuellement affecté, de sorte que l'établissement de connexions aqueuses dans l'aspirat est plus fort. Pour la même raison, la spiralisation de la lancette est compliquée en raison du mélange étroit de groupes chimiques chargés positivement de la lysine ou de l'arginine. La grande diversité des radicaux d'acides aminés en est aussi la cause, car la spralisation de la lancette polypeptidique est difficile (sérine, thréonine, leucine). Le facteur interférant le plus courant en présence d'hélice a est l'acide aminé proline. De plus, la proline ne crée pas de liaisons eau intra-lanterne grâce à la présence d'eau au niveau de l'atome d'azote. Ainsi, dans tous les cas, si la proline est intriquée dans la lance polypeptidique, la structure a-hélicoïdale est détruite et l'enchevêtrement d'abo (b-wigine) s'établit. b-Structure. Sur la surface de la spirale a, la structure b est fixée derrière le rahunok international des liaisons d'eau entre les lancettes sustantes de la lancette polypeptidique, ainsi que les contacts internes de la lancette lancéolée. Si les rangées sont dirigées dans une direction, une telle structure est appelée parallèle, si elle est dans la direction opposée, puis anti-parallèle. La lancette polypeptidique dans la structure b est fortement tordue et peut ne pas être en spirale, mais plutôt en forme de zigzag. La différence entre les excès d'acides aminés sucidiques le long de l'axe doit être de 0,35 nm, de sorte que les trois soient plus grands, plus bas dans l'hélice a, le nombre d'excès par tour est plus 2. distillation des résidus d'acides aminés. À la surface de l'hélice a, saturée de liaisons aqueuses, le patch cutané du polypeptide lancette dans la structure b de l'hydrocrite pour l'application de liaisons aqueuses supplémentaires. On dit qu'il est porté à la fois vers la structure b parallèle et anti-parallèle, le lien dans la structure anti-parallèle est plus stable. La sous-section de la lancette polypeptidique, qui forme la structure b, a trois à sept résidus d'acides aminés, et la structure b elle-même se compose de 2 à 6 lancettes, bien que leur nombre puisse être important. La structure b peut avoir une forme pliée, qui peut être déposée en doubles atomes de carbone a. La surface du її peut être plate et légèrement tordue de manière à être coupée entre les bords du lansyug, devenant 20-25o. b-vigin. Les protéines globulaires peuvent avoir une forme richement arrondie, c'est pourquoi les boucles sont caractéristiques de la lancette polypeptidique, l'apparition de boucles, de zigzag, d'épingles à cheveux est caractéristique et la lancette peut passer directement à 180 °. Le reste de la journée peut avoir un b-vigin. Cette vigin forme une épingle à cheveux pour les cheveux et se stabilise avec un son aqueux. Un chinnik, qui traverse le yogo, peut être de grands radicaux bichni, et c'est souvent la raison de l'inclusion du plus petit excès d'acides aminés - la glycine. Cette configuration apparaît toujours à la surface du globule protéique, dans lequel la B-wigine participe à l'interaction avec d'autres lances polypeptidiques. Structures super secondaires. Auparavant, les structures protéiques supersecondaires ont été postulées puis révélées par L. Pauling et R. Corey. Comme un mégot, vous pouvez mettre une superspirale a-spirale, dans une double-a-spirale tordue en une superspirale leva. Cependant, les structures superenroulées comprennent souvent à la fois des hélices a et des plis b de feuilles. L'entrepôt Їx peut être présenté dans l'ordre suivant : (aa), (ab), (ba) et (bXb). La variante restante est constituée de deux parties pliantes parallèles des feuilles, entre lesquelles se trouve une boule statistique (bСb). Spivvіdnoshennia entre les structures secondaires et supersecondaires peut avoir un niveau élevé de variabilité et résider dans les caractéristiques individuelles de cette macromolécule protéique et d'autres. Les domaines se replient à égalité d'organisation de la structure secondaire. La puanteur est constituée d'espaceurs globulaires, reliés un à un aux courts espaceurs dits articulés de la lancette polypeptidique. D. Birktoft a été l'un des premiers à décrire l'organisation des domaines de la chymotrypsine, indiquant la présence de deux domaines dans cette protéine.
La structure secondaire de la protéine
La structure secondaire est une manière de déposer une lancette polypeptidique dans une structure ordonnée. La structure secondaire devient la structure primaire. Puisque la structure primaire est génétiquement déterminée, la formation de la structure secondaire peut être déterminée par la sortie de la lancette polypeptidique du ribosome. La structure secondaire se stabilise cloches et sifflets aqueux, yakі utvoryuyutsya entre les groupes NH et CO de la liaison peptidique.
Séparé hélice a, structure b cette conformation désordonnée (indice).
Structure spirales α bula propagé Paulingі Corey(1951). Il s'agit d'un type différent de structure secondaire de la protéine, qui peut ressembler à une hélice régulière.
Conformation du cole polypeptidique. Structure secondaire du polypeptide lanciug
2.2). L'hélice α est une structure en forme de chaîne, les liaisons peptidiques sont entrelacées au milieu de l'hélice et les radicaux de la chaîne d'acides aminés sont appelés. a-Spiral est stabilisé par des liens d'eau, qui sont parallèles à l'axe de l'hélice et se justifient entre les premier et cinquième résidus d'acides aminés. Ainsi, dans les longues peaux spiralées, le surplus d'acides aminés participe au moulage de deux maillons d'eau.
Riz. 2.2. La structure est en spirale.
3,6 excès d'acides aminés tombent sur un tour de l'hélice, 0,54 nm de l'hélice, 0,15 nm tombent sur un excès d'acide aminé. Kut à la spirale 26°. La période de régularité de l'hélice a va jusqu'à 5 tours ou 18 résidus d'acides aminés. Les spirales droites les plus larges, c'est-à-dire. tordant la spirale le long de la flèche de l'année. La conversion de la proline en hélice a, des acides aminés de la charge et des radicaux de masse (transition électrostatique et mécanique).
Une autre forme de spirale est présente dans collagène . Dans les organismes, le collagène est la protéine la plus importante de l'organisme : il représente 25 % des protéines totales. Le collagène est présent sous différentes formes, nasampered, dans les tissus performants. L'hélice entière avec une bobine de 0,96 nm et un excès de 3,3 dans la bobine de peau, plus qu'une canopée bordée d'une hélice α. Sur le vіdmіnu vіd α-spіralі, l'établissement de points d'eau n'est pas possible ici. Le collagène possède un petit entrepôt d'acides aminés : 1/3 pour devenir de la glycine, environ 10% de proline, ainsi que de l'hydroxyproline et de l'hydroxylizine. Les deux acides aminés restants sont absorbés après la biosynthèse du collagène par le biais d'une modification post-traductionnelle. Dans la structure du collagène, le triplet gli-X-Y est constamment répété, et la position X est souvent occupée par la proline, et Y est souvent occupée par l'hydroxylysine. Laissez-moi imaginer que le collagène est omniprésent dans l'apparence de la triple hélice droite, tordue trois hélices primaires gauches. Dans la troisième spirale de la peau, le troisième surplus apparaît au centre, là où la glycine a moins de chances de s'échapper des motifs stériques. La longueur d'une molécule de collagène est d'environ 300 nm.
b-Structure(boule pliée en b). Zustrchaetsya dans les protéines globulaires, ainsi que dans certaines protéines fibrillaires, par exemple la suture de fibroïne (Fig. 2.3).
Riz. 2.3. b-Structure
Peut structurer Forme plate. Les lancettes polypeptidiques peuvent être plus bouclées et non étroitement torsadées, comme dans l'hélice a. Les zones de liaisons peptidiques sont pliées dans l'espace similaire aux plis égaux du papier arkush. Stabilisé par des liaisons eau entre les groupes CO et NH des liaisons peptidiques dans les lances polypeptidiques vasculaires. Comment les lances polypeptidiques, qui établissent une structure b, vont en une ligne droite (pour éviter les terminaux C et N) - b-structure parallèle; yakscho à l'opposé - structure b antiparallèle. Les radicaux de chaîne d'une boule sont espacés entre les radicaux de chaîne de l'autre boule. Si une lance polypeptidique se replie et va parallèlement à elle-même, alors structure b-cross antiparallèle. Les liaisons eau dans la structure croisée b sont fusionnées entre les groupes peptidiques des boucles de la lancette polypeptidique.
Remplacement des a-spirales chez les écureuils, tordus pendant toute l'heure, variable dans la région. Dans certaines protéines, par exemple la myoglobine et l'hémoglobine, l'hélice a sous-tend la structure et devient 75%, dans le lysozyme - 42%, dans la pepsine - moins de 30%. D'autres protéines, par exemple l'enzyme végétale chymotrypsine, ajoutent pratiquement une structure a-hélicoïdale et une partie importante de la lancette polypeptidique s'insère dans la structure b sphérique. Les protéines tissulaires de soutien, le collagène (protéine tendineuse, shkiri), la fibroïne (protéine de suture naturelle) modifient la configuration b des lances polypeptidiques.
Il a été démontré que les spirales α peuvent être absorbées par les structures glu, ala, ley et β - met, val, mul; dans les régions de la perruque du polypeptide lanciug - gly, pro, asn. Il est important de considérer que six groupes d'excédents, qui peuvent être utilisés comme centre de spiralisation. Au milieu du centre, on observe une augmentation des spirales dans les deux sens de l'intrigue - un tétrapeptide, qui est constitué d'excès, qui remanie la mise en place de ces spirales. Lors du moulage de la structure β, le rôle des germes est joué par trois résidus d'acides aminés sur cinq, qui sont utilisés pour former la structure β.
La plupart des protéines structurelles ont l'une des structures secondaires, caractérisée par leur entrepôt d'acides aminés. Protéine structurelle, incitant plus important comme les spirales α, є α-kératine. Les cheveux (laine), le pіr'ya, les têtes, les kіgtі et les hordes de créatures sont formés par le rang de tête de la kératine. En tant que composant des filaments intermédiaires, la kératine (cytokératine) est le cytosquelette de stockage le plus important. Dans les kératines, la majorité de la lancette peptidique est repliée dans l'hélice α droite. Deux lances à peptides font un lion superbobine. Les dimères de kératine superenroulés se combinent en tétramères et s'agrègent avec des solutions protofibrille 3 nm de diamètre. Nareshti, approuvé par le protofibrille microfibrilles 10 nm de diamètre.
Les cheveux ont été induits à partir de ces fibrilles elles-mêmes. Ainsi, dans une fibre d'okrema d'un diamètre de 20 microns, tisse des millions de fibrilles. Les lances de kératine sont bordées de nombreux ponts disulfure transversalement, ce qui leur confère une minéralité supplémentaire. Lors du curling chimique, les processus suivants sont effectués: sur l'épi, des taches de disulfure sont frottées avec des thiols, puis, pour l'application des cheveux, la forme nécessaire est suspendue lorsqu'elle est chauffée. Lorsque l'air est oxydé avec de l'acidité, de nouvelles taches de disulfure se forment à nouveau et prennent la forme d'une bande.
Shovk est extrait de cocons de chenilles de la teigne du mûrier ( bombyx mori) et espèces contestées. La protéine principale de la couture, fibroïne la structure d'une boule pliée anti-parallèle, de plus, les boules elles-mêmes sont pliées parallèlement les unes aux autres, satisfaisant les couches numériques. Ainsi, comme dans les structures de pliage, les lances bіchnі de mou d'acides aminés sont orientées verticalement vers le haut et vers le bas, dans les espaces entre les sphères okremimi, elles peuvent être regroupées de manière plus compacte. En effet, la fibroïne est composée à 80% de glycine, d'alanine et de sérine, tobto. trois acides aminés, qui se caractérisent par la taille minimale des lances sauvages. La molécule de fibroïne contient un fragment de répétition typique (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformité désordonnée. Les divisions d'une molécule de protéine, qui ne chevauchent pas une structure de pli hélicoïdal, sont dites désordonnées.
Ouvrage secondaire. Les divisions alpha-hélicoïdales et bêta-structurales des protéines peuvent interagir une par une et entre elles, formant des ensembles. Les structures suprasecondaires, qui sont intégrées dans les protéines natives, sont énergétiquement les plus importantes. Avant eux, ajoutez une hélice α superenroulée, dans laquelle deux hélices α sont tordues une par une, établissant la superbobine gauche (bactériorhodopsine, hémérythrine); des fragments α-hélicoïdaux et β-structuraux de la lance polypeptidique, qui sont dessinés (par exemple, βαβαβ-lank de Rossman, trouvé dans la division de liaison NAD + des molécules d'enzyme déshydrogénase); La structure β trilanzug antiparallèle (βββ) est appelée β-zigzag et se trouve dans un certain nombre d'enzymes de micro-organismes, les plus simples et le squelette.
Avant 234567891011121314151617 Avance
AVOIR HÂTE:
BILKI Option 1 A1. Ligne structurelle des blancs є: ...
5 - 9 classe
BILKI
Option 1
A1
MAIS)
Aménie
À)
Acides aminés
B)
Glucose
G)
Nucléotide
A2. L'illumination de la spirale est caractérisée par :
MAIS)
La structure primaire de la protéine
À)
Structure trétine de la protéine
B)
La structure secondaire de la protéine
G)
Structure quaternaire de la protéine
A3. L'importance de tels facteurs conduit à la dénaturation irréversible de la protéine ?
MAIS)
Interactions avec les sels de plomb, sel, mercure
B)
Injection dans la protéine avec de l'acide nitrique concentré
À)
Fort chauffage
G)
Usі facteurs remis en vente vіrnі
A4. Dites-moi à quoi faire attention pendant une heure dans l'injection d'acide nitrique concentré:
MAIS)
Siège blanc de Vipadannya
À)
Farbuvannya rouge-violet
B)
Siège noir de Vipadannya
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Les protéines qui remplissent une fonction catalytique sont appelées :
MAIS)
Les hormones
À)
Enzymes
B)
Vitamines
G)
protéines
A6. La protéine d'hémoglobine a la fonction suivante :
MAIS)
Catalytique
À)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
le transport
Partie B
B1. Spivvidnesit :
Type de molécule de protéine
Puissance
1)
Protéines globulaires
MAIS)
Molécule enroulée en boule
2)
protéines fibrillaires
B)
Ne pas disperser près de l'eau
À)
A l'eau, ils se divisent, ou ils règlent les colonnes de différences
G)
Structure filiforme
structure secondaire
Protéines :
MAIS)
Suscité par un excès d'acides aminés
B)
N'emportez à votre entrepôt que du charbon de bois, de l'eau et de l'acide
À)
Hydrolysé en milieu taverne acide
G)
La santé avant la dénaturation
RÉ)
Є polysaccharides
E)
Є polymères naturels
Partie C
Z 1. Notez les réactions égales, à l'aide de tels discours d'éthanol et inorganiques, la glycine peut être enlevée.
La structure secondaire est une manière de déposer une lancette polypeptidique dans une structure ordonnée. La structure secondaire devient la structure primaire. Puisque la structure primaire est génétiquement déterminée, la formation de la structure secondaire peut être déterminée par la sortie de la lancette polypeptidique du ribosome. La structure secondaire se stabilise cloches et sifflets aqueux, yakі utvoryuyutsya entre les groupes NH et CO de la liaison peptidique.
Séparé hélice a, structure b cette conformation désordonnée (indice).
Structure spirales α bula propagé Paulingі Corey(1951). Une variété de structure secondaire de la protéine, qui peut ressembler à une hélice régulière (Fig. 2.2). L'hélice α est une structure en forme de chaîne, les liaisons peptidiques sont entrelacées au milieu de l'hélice et les radicaux de la chaîne d'acides aminés sont appelés. a-Spiral est stabilisé par des liens d'eau, qui sont parallèles à l'axe de l'hélice et se justifient entre les premier et cinquième résidus d'acides aminés. Ainsi, dans les longues peaux spiralées, le surplus d'acides aminés participe au moulage de deux maillons d'eau.
Riz. 2.2. La structure est en spirale.
3,6 excès d'acides aminés tombent sur un tour de l'hélice, 0,54 nm de l'hélice, 0,15 nm tombent sur un excès d'acide aminé. Kut à la spirale 26°. La période de régularité de l'hélice a va jusqu'à 5 tours ou 18 résidus d'acides aminés. Les spirales droites les plus larges, c'est-à-dire. tordant la spirale le long de la flèche de l'année. La conversion de la proline en hélice a, des acides aminés de la charge et des radicaux de masse (transition électrostatique et mécanique).
Une autre forme de spirale est présente dans collagène . Dans les organismes, le collagène est la protéine la plus importante de l'organisme : il représente 25 % des protéines totales. Le collagène est présent sous différentes formes, nasampered, dans les tissus performants. L'hélice entière avec une bobine de 0,96 nm et un excès de 3,3 dans la bobine de peau, plus qu'une canopée bordée d'une hélice α. Sur le vіdmіnu vіd α-spіralі, l'établissement de points d'eau n'est pas possible ici. Le collagène possède un petit entrepôt d'acides aminés : 1/3 pour devenir de la glycine, environ 10% de proline, ainsi que de l'hydroxyproline et de l'hydroxylizine. Les deux acides aminés restants sont absorbés après la biosynthèse du collagène par le biais d'une modification post-traductionnelle. Dans la structure du collagène, le triplet gli-X-Y est constamment répété, et la position X est souvent occupée par la proline, et Y est souvent occupée par l'hydroxylysine. Laissez-moi imaginer que le collagène est omniprésent dans l'apparence de la triple hélice droite, tordue trois hélices primaires gauches. Dans la troisième spirale de la peau, le troisième surplus apparaît au centre, là où la glycine a moins de chances de s'échapper des motifs stériques. La longueur d'une molécule de collagène est d'environ 300 nm.
b-Structure(boule pliée en b). Zustrchaetsya dans les protéines globulaires, ainsi que dans certaines protéines fibrillaires, par exemple la suture de fibroïne (Fig. 2.3).
Riz. 2.3. b-Structure
Peut structurer Forme plate. Les lancettes polypeptidiques peuvent être plus bouclées et non étroitement torsadées, comme dans l'hélice a. Les zones de liaisons peptidiques sont pliées dans l'espace similaire aux plis égaux du papier arkush. Stabilisé par des liaisons eau entre les groupes CO et NH des liaisons peptidiques dans les lances polypeptidiques vasculaires. Comment les lances polypeptidiques, qui établissent une structure b, vont en une ligne droite (pour éviter les terminaux C et N) - b-structure parallèle; yakscho à l'opposé - structure b antiparallèle. Les radicaux de chaîne d'une boule sont espacés entre les radicaux de chaîne de l'autre boule. Si une lance polypeptidique se replie et va parallèlement à elle-même, alors structure b-cross antiparallèle. Les liaisons eau dans la structure croisée b sont fusionnées entre les groupes peptidiques des boucles de la lancette polypeptidique.
Remplacement des a-spirales chez les écureuils, tordus pendant toute l'heure, variable dans la région. Dans certaines protéines, par exemple la myoglobine et l'hémoglobine, l'hélice a sous-tend la structure et devient 75%, dans le lysozyme - 42%, dans la pepsine - moins de 30%. D'autres protéines, par exemple l'enzyme végétale chymotrypsine, ajoutent pratiquement une structure a-hélicoïdale et une partie importante de la lancette polypeptidique s'insère dans la structure b sphérique. Les protéines tissulaires de soutien, le collagène (protéine tendineuse, shkiri), la fibroïne (protéine de suture naturelle) modifient la configuration b des lances polypeptidiques.
Il a été démontré que les spirales α peuvent être absorbées par les structures glu, ala, ley et β - met, val, mul; dans les régions de la perruque du polypeptide lanciug - gly, pro, asn. Il est important de considérer que six groupes d'excédents, qui peuvent être utilisés comme centre de spiralisation. Au milieu du centre, on observe une augmentation des spirales dans les deux sens de l'intrigue - un tétrapeptide, qui est constitué d'excès, qui remanie la mise en place de ces spirales. Lors du moulage de la structure β, le rôle des germes est joué par trois résidus d'acides aminés sur cinq, qui sont utilisés pour former la structure β.
La plupart des protéines structurelles ont l'une des structures secondaires, caractérisée par leur entrepôt d'acides aminés. Protéine structurelle, incitant plus important comme les spirales α, є α-kératine. Les cheveux (laine), le pіr'ya, les têtes, les kіgtі et les hordes de créatures sont formés par le rang de tête de la kératine. En tant que composant des filaments intermédiaires, la kératine (cytokératine) est le cytosquelette de stockage le plus important. Dans les kératines, la majorité de la lancette peptidique est repliée dans l'hélice α droite. Deux lances à peptides font un lion superbobine. Les dimères de kératine superenroulés se combinent en tétramères et s'agrègent avec des solutions protofibrille 3 nm de diamètre. Nareshti, approuvé par le protofibrille microfibrilles 10 nm de diamètre.
Les cheveux ont été induits à partir de ces fibrilles elles-mêmes. Ainsi, dans une fibre d'okrema d'un diamètre de 20 microns, tisse des millions de fibrilles. Les lances de kératine sont bordées de nombreux ponts disulfure transversalement, ce qui leur confère une minéralité supplémentaire. Lors du curling chimique, les processus suivants sont effectués: sur l'épi, des taches de disulfure sont frottées avec des thiols, puis, pour l'application des cheveux, la forme nécessaire est suspendue lorsqu'elle est chauffée. Lorsque l'air est oxydé avec de l'acidité, de nouvelles taches de disulfure se forment à nouveau et prennent la forme d'une bande.
Shovk est extrait de cocons de chenilles de la teigne du mûrier ( bombyx mori) et espèces contestées. La protéine principale de la couture, fibroïne la structure d'une boule pliée anti-parallèle, de plus, les boules elles-mêmes sont pliées parallèlement les unes aux autres, satisfaisant les couches numériques. Ainsi, comme dans les structures de pliage, les lances bіchnі de mou d'acides aminés sont orientées verticalement vers le haut et vers le bas, dans les espaces entre les sphères okremimi, elles peuvent être regroupées de manière plus compacte. En effet, la fibroïne est composée à 80% de glycine, d'alanine et de sérine, tobto. trois acides aminés, qui se caractérisent par la taille minimale des lances sauvages. La molécule de fibroïne devrait remplacer un fragment typique qui se répète (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Conformité désordonnée. Les divisions d'une molécule de protéine, qui ne chevauchent pas une structure de pli hélicoïdal, sont dites désordonnées.
Ouvrage secondaire. Les divisions alpha-hélicoïdales et bêta-structurales des protéines peuvent interagir une par une et entre elles, formant des ensembles. Les structures suprasecondaires, qui sont intégrées dans les protéines natives, sont énergétiquement les plus importantes. Avant eux, ajoutez une hélice α superenroulée, dans laquelle deux hélices α sont tordues une par une, établissant la superbobine gauche (bactériorhodopsine, hémérythrine); des fragments α-hélicoïdaux et β-structuraux de la lance polypeptidique, qui sont dessinés (par exemple, βαβαβ-lank de Rossman, trouvé dans NAD + -linking division of dehydrogenase enzyme molecules); La structure β trilanzug antiparallèle (βββ) est appelée β-zigzag et se trouve dans un certain nombre d'enzymes de micro-organismes, les plus simples et le squelette.
§ 8. ORGANISATION DE L'ESPACE D'UNE MOLÉCULE DE BILK
Structure primaire
Sous la structure primaire de la protéine, le nombre et l'ordre de chargement des résidus d'acides aminés connectés un par un avec des liaisons peptidiques, la lancette polypeptidique, sont compris.
La lance polypeptidique à une extrémité est trop forte, ce qui ne participe pas à la liaison peptidique établie, groupe NH 2 , N-kinets. Sur les boci prolifératifs, il est libre de se développer, ce qui ne participe pas à la liaison peptidique établie, groupe HOOS, ce - S-kinets. N-kinets est pris pour l'épi de lanceuge, la numérotation des résidus d'acides aminés elle-même part du nouveau :
La séquence d'acides aminés de l'insuline a été établie par F. Senger (Cambridge University). Cette protéine est constituée de deux lances polypeptidiques. Une lancette est composée de 21 résidus d'acides aminés, l'autre lancette est composée de 30. Les lancettes sont liées avec deux points de disulfure (Fig. 6).
Riz. 6. Structure primaire de l'insuline humaine
Dix ans (1944 - 1954) ont été consacrés à déchiffrer la structure qiєї. À cette heure, la structure primaire était attribuée aux blancs riches, le processus d'automatisation était désigné et n'était pas un problème sérieux pour les précédents.
L'information sur la structure primaire de la protéine cutanée est codée dans le gène (dilansion de la molécule d'ADN) et est réalisée lors de la transcription (réécriture de l'information sur l'ARNm) et de la traduction (synthèse du polypeptide lancet). Au niveau de la liaison avec cym, la structure primaire de la protéine peut également être insérée derrière l'autre structure du gène.
Sur la base de la structure primaire des protéines homologues, il est possible de tirer des conclusions sur la sporidité taxonomique des espèces. Avant les protéines homologues, il y a les protéines qui ont les mêmes fonctions dans différentes espèces. De telles protéines peuvent avoir des séquences d'acides aminés similaires. Par exemple, la protéine du cytochrome 3 a le poids moléculaire disponible le plus élevé de près de 12 500 et contient près de 100 résidus d'acides aminés. Les différences dans la structure primaire du cytochrome H de deux espèces sont proportionnelles aux différences phylogénétiques entre les espèces. Ainsi, les cytochromes 3 des chevaux et des bruines se retrouvent dans 48 résidus d'acides aminés ;
structure secondaire
La structure secondaire de la protéine est formée par l'établissement de liaisons hydriques entre les groupes peptidiques. Il existe deux types de structure secondaire : hélice α et la structure β (ou la boule pliante). Dans les protéines, il peut également y avoir des cellules de la lancette polypeptidique, qui n'établissent pas de structure secondaire.
La spirale α forme un ressort. Lors de la mise en forme de l'hélice α, l'atome d'acide du groupe peptidique de la peau forme une liaison aqueuse avec l'atome d'eau du quatrième groupe NH le long de la lance :
Un enroulement cutané d'une spirale de couvertures d'un enroulement progressant d'une spirale de dekilcoma avec des liens aqueux, qui donne la structure d'une mentalité significative. L'hélice α présente les caractéristiques suivantes: le diamètre de l'hélice est de 0,5 nm, la longueur de l'hélice est de 0,54 nm et il y a 3,6 excès d'acides aminés par tour d'hélice (Fig. 7).
Riz. 7. Modèle d'a-spirale, qui reflète les caractéristiques
Les radicaux de la chaîne des acides aminés sont nommés directement dans l'hélice (Fig. 8).
Riz. 8. Modèle -spirale, qui reflète l'étendue de la dispersion des radicaux biologiques
À partir d'acides aminés L naturels, il peut être induit à la fois en spirale droite et gauche. La majorité des protéines naturelles est caractérisée par la spirale droite. Trois acides aminés D peuvent également être appelés hélice gauche et droite. La lancette polypeptidique, qui est formée de la somme des dépôts d'acides aminés D et L, n'est pas capable d'établir une hélice.
Deyakі surplus d'acides aminés pereshkodzhayut α-helix. Par exemple, même si dans la lanciuge le sprat était mélangé positivement ou négativement chargé de dépôts d'acides aminés, une telle plaque n'accepte pas une structure en hélice α par libération mutuelle de radicaux simultanément chargés. Dissolvez facilement les spirales de résidus d'acides aminés, ce qui peut créer de grandes différences. La transition pour l'incorporation de l'hélice a est également manifeste dans la lancette polypeptidique avec un excès de proline (Fig. 9). Il y a un excès de proline au niveau des atomes d'azote, qui forme une liaison peptidique avec un autre acide aminé, pas un seul atome d'eau.
Riz. 9. Surplus de proline pereshkodzha utvennu-spirali
Pour ce surplus de proline, qui entre dans l'entrepôt de la lancette polypeptidique, il n'est pas possible d'établir le ligament hydrique interne de la lance. De plus, l'atome d'azote de la proline pénètre dans l'entrepôt de l'anneau épais, ce qui rend impossible l'enroulement autour de la liaison N-C de cette spirale.
Les hélices a Crim décrivent d'autres types d'hélices. Cependant, la puanteur est rarement, et surtout, sur de courtes distances.
L'établissement de liaisons hydriques entre les groupements peptidiques des fragments polypeptidiques suicidaires dans les lanceuges est réalisé avant moulage Structures β, ou boule pliée :
À la surface de la spirale α, la boule pliée a une forme en zigzag, je ressemble à un accordéon (Fig. 10).
Riz. 10. Structure β de la protéine
Séparez les parties repliables parallèles et anti-parallèles des boules. Des structures β parallèles sont établies entre les divisions de la lancette polypeptidique, qui sont directement évitées :
Des structures β antiparallèles sont établies entre les lignes droites protistes de la lancette polypeptidique :
Les structures β peuvent se former plus ou moins entre deux lancettes polypeptidiques :
Dans les entrepôts de certaines protéines, la structure secondaire peut être représentée uniquement par une hélice α, dans d'autres - uniquement par des structures β (parallèles, ou antiparallèles, ou bien ces autres), dans d'autres, l'ordre des spirales α peut être présents et β -structures.
Structure Tretinna
Dans les protéines riches, les structures organisées secondairement (spirales α, structures -) brûlent un globule compact dans un ordre chantant. L'organisation spacieuse des protéines globulaires est associée à une structure tertiaire. Ainsi, la structure trétineuse caractérise la croissance trivimère de la portée de la lancette polypeptidique dans la nature. Les structures tertiaires formées participent aux liaisons ioniques et hydriques, aux interactions hydrophobes, aux forces de van der Waals. Stabiliser la structure tertiaire des patchs disulfure.
La structure de Tretinna des protéines est due à leur séquence d'acides aminés. En cas de moulage, la liaison peut être combinée avec des acides aminés, mélangés dans la lance polypeptidique à une distance significative. Dans les protéines vendues au détail, les radicaux polaires des acides aminés sont généralement situés à la surface des molécules de protéines et, ensuite, au milieu de la molécule, les radicaux hydrophobes apparaissent de manière compacte au milieu du globule, constituant les cellules hydrophobes.
Ninі tretinna structure bagatioh blіlkіv installé. Prenons deux exemples.
Myoglobine
La myoglobine est une protéine de liaison aigre provenant d'un excipient de masse 16700. Sa fonction est de stocker l'acide dans la m'yazah. Cette molécule a une lance polypeptidique, qui se compose de 153 résidus d'acides aminés, et un hémogroupe, qui joue un rôle important dans la liaison acide.
La vaste organisation de la myoglobine a été mise en veilleuse par les robots de John Kendrew et ses collègues (Fig. 11). La molécule de cette protéine a 8 cellules α-hélicoïdales, qui représentent souvent 80% de tous les résidus d'acides aminés. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Fig.11. Structure trétine de la myoglobine
Ribonucléase
La ribonucléase est une protéine globulaire. Il est sécrété par les clitines de la couche sous-cutanée, une enzyme qui catalyse le clivage de l'ARN. À la surface de la myoglobine, la molécule de ribonucléase peut avoir très peu de cellules α-hélicoïdales et contenir un grand nombre de segments en conformation β. La minéralité de la structure tertiaire de la protéine est donnée par 4 liaisons disulfures.
Structure quaternaire
De nombreuses protéines sont constituées de déciles, de deux ou plus, de sous-unités protéiques ou de molécules, qui conduisent aux structures secondaires et tertiaires chantantes, qui s'enchaînent en même temps à l'aide de liaisons hydriques et ioniques, d'interactions hydrophobes, forces de van der Waals. Une telle organisation des molécules protéiques structure de quartier, et les protéines elles-mêmes sont appelées oligomirnimi. Une sous-unité d'okrema, ou une molécule de protéine, est appelée dans l'entrepôt d'une protéine oligomérique protomir.
Le nombre de protomères dans les protéines oligomères peut varier considérablement. Par exemple, la créatine kinase est constituée de 2 protomères, l'hémoglobine - 4 protomères, l'ARN polymérase E. coli - une enzyme responsable de la synthèse de l'ARN - 5 protomères, le complexe pyruvate déshydrogénase - 72 protomères. Une protéine et deux protomères, l'un s'appelle un dimère, l'un s'appelle un tétramère et six s'appelle un hexamère (Fig. 12). Le plus souvent, dans la molécule de la protéine oligomère, il y a 2 ou 4 protomères. L'entrepôt de la protéine oligomère peut comprendre des protomères identiques ou différents. Si deux prototypes identiques entrent dans l'entrepôt de la protéine, alors - homodimère, comme une différence - hétérodimère.
Riz. 12. Protéines oligomères
Regardons l'organisation de la molécule d'hémoglobine. La fonction principale de l'hémoglobine est de transporter l'acide des poumons vers les tissus et le dioxyde de carbone de la circulation sanguine. Cette molécule (Fig. 13) est composée de quatre lances polypeptidiques de deux types différents - deux lances α et deux lances β et hème. L'hémoglobine est une protéine, contestée avec la myoglobine. Les structures secondaires et tertiaires de la myoglobine et des protomères de l'hémoglobine sont similaires. Protomère cutané pour l'hémoglobine, le yack et la myoglobine, agneaux 8-spiralisés de la lancette polypeptidique. Dans ce cas, il convient de noter que dans les structures primaires de la myoglobine et du protomère de l'hémoglobine, moins de 24 résidus d'acides aminés sont identiques. Désormais, les protéines, qui s'occupent de manière significative de la structure primaire, peuvent engendrer de la même manière une organisation spacieuse et des fonctions similaires victorieuses.
Riz. 13. Structure de l'hémoglobine
Pid structure secondaire la protéine peut être affectée par la configuration de la lancette polypeptidique, tobto. méthode de pliage, torsion (pliage, emballage) d'une lancette polypeptidique en spirale ou être d'une conformation différente. Ce processus ne se déroule pas de manière chaotique, mais progressivement le programme défini dans la structure primaire de la protéine. Description détaillée de deux configurations principales de lances polypeptidiques, qui indiquent des changements structurels et des données expérimentales :
- a-spirales,
- structures ß.
Le type le plus important de protéines globulaires est pris en compte un- Spirale. La torsion de la lancette polypeptidique suit la flèche de l'année (hélice droite), qui est déterminée par l'entrepôt d'acides aminés L des protéines naturelles.
Puissance de pointe dans les spirales a de vinyle (structures similaires et β) є zdatnіst des acides aminés à la solubilité des liaisons hydriques.
La structure des hélices a a une nette faible régularité:
- Sur la bobine cutanée (croc) de l'hélice, 3,6 résidus d'acides aminés tombent.
- L'hélice croco (vіdstan vzdovzh osі) atteint 0,54 nm par tour, mais dans un excès d'acide aminé tombe 0,15 nm.
- Le tour de l'hélice est de 26°, après 5 tours de l'hélice (18 résidus d'acides aminés) la configuration structurelle de la lancette polypeptidique se répète. Tse signifie que la période de répétition (ou d'identité) de la structure a-hélicoïdale devient 2,7 nm.
Le deuxième type de configuration de lances polypeptidiques, manifestations chez les écureuils à cheveux, suture, m'yazyv et autres écureuils fibrillaires, supprimant le nom structures ß. Dans ce cas, deux ou plusieurs lancettes polypeptidiques linéaires, froissées en parallèle ou, plus souvent, anti-parallèles, mentalement, sont reliées par des liaisons hydriques interannuelles entre les groupes -NH- et -CO- de succulentes lancéolées, satisfaisant la structure de le type d'entrepôt.
Représentation schématique des structures β des lances polypeptidiques.
Dans la nature, il existe des protéines, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structures. Un mégot typique de ces protéines est collagène- protéine fibrillaire, qui devient la masse principale du tissu réussi dans le corps des humains et des créatures.
En utilisant les méthodes d'analyse par diffraction des rayons X, nous avons apporté la conclusion de deux organisations structurelles plus égales de la molécule de protéine, qui semblaient être intermédiaires entre les structures secondaires et tertiaires. Tsé soi-disant structures suprasecondaires et domaines structuraux.
Ouvrages secondaires sont des agrégats de lances polypeptidiques, qui forment leur propre structure secondaire et se dissolvent dans les protéines actives en raison de leur stabilité thermodynamique ou cinétique. Ainsi, dans les protéines globulaires, les éléments doubles (βхβ) (représentés par deux lances β parallèles, reliées par le segment x), les éléments βaβaβ (représentés par deux segments d'hélice α, insérés entre le triplet par des lances β parallèles ) et en.
Domaine de la protéine globulaire de Budov (flavodoxine) (pour A. A. Boldirevim)
Domaine- Il s'agit d'une unité structurale globulaire compacte au milieu de la lance polypeptidique. Les domaines peuvent varier dans les fonctions et le pliage (lancer) dans des unités structurelles globulaires compactes indépendantes, reliées entre elles par des lattes gnuchnye au milieu de la molécule de protéine.
