La structure secondaire est la manière de poser la lancette polypeptidique dans la structure ordonnée des liaisons aqueuses établies par zavdyaka entre les groupes peptidiques d'une lancette ou la somme des lancettes polypeptidiques. Selon la configuration de la structure secondaire, elles sont divisées en parties hélicoïdales (hélice α) et sphériques (structure β et forme β croisée).
α-Spirale. Il s'agit d'un type différent de la structure secondaire de la protéine, qui peut ressembler à une hélice régulière, qui est établie par les ligaments des liaisons interpeptidiques de l'eau aux limites d'une lancette polypeptidique. Le modèle de l'existence d'une hélice α (Fig. 2), qui contrôle toute la puissance de la liaison peptidique, a été proposé par Pauling et Corey. Principales caractéristiques de l'hélice α :
· configuration en spirale de la lancette polypeptidique, qui a une symétrie en vis ;
· Liens d'eau Utvorennya entre les groupes peptidiques des premier et quatrième résidus d'acides aminés de la peau;
régularité des virages dans la spirale;
· l'égalité de tous les résidus d'acides aminés dans l'hélice α indépendamment des bourgeons et de leurs radicaux toxiques ;
· Les radicaux Bichnі d'acides aminés ne participent pas à l'hélice α établie.
Le son de la spirale α est similaire à la spirale étirée d'une cuisinière électrique. La régularité des liaisons aqueuses entre les premier et quatrième groupes peptidiques détermine la régularité des spires de la lance polypeptidique. La hauteur d'un tour d'une spirale α peut atteindre 0,54 nm; jusqu'à 3,6 excès d'acides aminés, de sorte que l'excès d'acides aminés de la peau remonte l'axe (hauteur d'un excès d'acides aminés) de 0,15 nm (0,54: 3,6 \u003d 0,15 nm), ce qui vous permet de parler de l'égalité de tous les acides aminés acides redondants dans l'hélice α. Période de régularité - spirales jusqu'à 5 tours ou 18 résidus d'acides aminés ; La longueur d'une période devient 2,7 nm. Riz. 3. Modèle en spirale de Pauling-Kory
Structure β. Il s'agit d'un type différent de structure secondaire, qui peut légèrement plier la configuration de la lancette polypeptidique et est formé à l'aide de liaisons d'eau interpeptidiques aux frontières d'environ trois arbres de la même lance polypeptidique ou de la somme des lancettes polypeptidiques. Її également appelé une structure à plis sphériques. Є variété de structures β. Les échanges de sphérules des semis, qui sont réglés par une lance polypeptidique de la protéine, sont appelés la forme β croisée (structure β courte). Les liaisons eau sous la forme croisée β sont fusionnées entre les groupes peptidiques des boucles du polypeptide lanciug. Le deuxième type, la structure β totale, est caractéristique de la lancette polypeptidique entière, qui peut se courber et est réduite par des liaisons interpeptidiques d'eau entre les lancettes polypeptidiques parallèles summum (Fig. 3). Cette structure est délicate pour l'accordéon. De plus, des variantes de structures β sont possibles : les stinks peuvent être réalisés avec des lancettes parallèles (lancettes polypeptidiques N-kintsi redressées dans le même sens) et antiparallèles (N-kintsi redressés de différents côtés). Les radicaux de chaîne d'une boule sont espacés entre les radicaux de chaîne de l'autre boule.
Dans les protéines, il est possible de passer des structures α aux structures β et inversement après la transition des liaisons eau. Le remplacement des liens d'eau interpeptidiques réguliers de la bride de la lancette (la fermeture à glissière de la lancette polypeptidique se tord en spirale) tord les spirales et le zamikanny des liens d'eau entre les fragments torsadés des lanceuges polypeptidiques. Une telle transition de manifestations dans la kératine est un écureuil poilu. Lorsque les cheveux sont mitains, il est facile de casser la structure en spirale de la β-kératine et du vin pour passer en α-kératine (les cheveux bouclés se lissent).
La destruction des structures secondaires régulières des protéines (hélices α et structures β) par analogie avec la fusion d'un cristal est appelée « fusion » des polypeptides. Avec cette eau, les liens se rompent et les lances polypeptidiques gonflent en forme de boule sans frette. De plus, la stabilité des structures secondaires est déterminée par les liaisons eau interpeptidiques. D'autres types de liaisons peuvent ne pas être prélevées à partir de ce site, pour une petite quantité de liaisons disulfure du polypeptide lancette dans les zones de dissolution de la cystéine en excès. Des peptides courts liés à des liaisons disulfure scintillent au cycle. Dans les protéines riches, il y a une heure des cellules α-hélicoïdales et des structures β. Les protéines naturelles, qui sont à 100 % en hélice α, ne peuvent pas être utilisées (la paramyosine est une protéine muqueuse, qui est à 96-100 % en hélice α), mais les polypeptides synthétiques sont à 100 % spiralés.
D'autres protéines peuvent provoquer différents niveaux de dopage. Une fréquence élevée de structures α-hélicoïdales est observée dans la paramyosine, la myoglobine et l'hémoglobine. D'autre part, dans la trypsine, la ribonucléase, une grande partie de la lancette polypeptidique s'insère dans la structure β sphérique. Protéines tissulaires de soutien : la kératine (protéine capillaire, laine), le collagène (protéine tendineuse, peau), la fibroïne (protéine naturelle de la couture) peuvent modifier la configuration β des lances polypeptidiques. La différence dans le monde de la spiralisation des lancettes polypeptidiques chez les blancs parle de ceux qui, évidemment, ont le pouvoir de perturber souvent la spiralisation ou de "casser" la pose régulière de la lance polypeptidique. La raison en est une disposition plus compacte de la lancette polypeptidique de la protéine dans l'obsession du chant, c'est-à-dire dans la structure trétineuse.
§ 8. ORGANISATION DE L'ESPACE D'UNE MOLÉCULE DE BILK
Structure primaire
Sous la structure primaire de la protéine, le nombre et l'ordre de chargement des résidus d'acides aminés connectés un par un avec des liaisons peptidiques, la lancette polypeptidique, sont compris.
La lance polypeptidique à une extrémité est trop forte, ce qui ne participe pas à la liaison peptidique établie, groupe NH 2 , N-kinets. Sur les boci prolifératifs, il est libre de se développer, ce qui ne participe pas à la liaison peptidique établie, groupe HOOS, ce - S-kinets. N-kinets est pris pour l'épi de lanceuge, la numérotation des résidus d'acides aminés elle-même part du nouveau :
La séquence d'acides aminés de l'insuline a été établie par F. Senger (Cambridge University). Cette protéine est constituée de deux lances polypeptidiques. Une lancette est composée de 21 résidus d'acides aminés, l'autre lancette est composée de 30. Les lancettes sont liées avec deux points de disulfure (Fig. 6).
Riz. 6. Structure primaire de l'insuline humaine
Dix ans (1944 - 1954) ont été consacrés à déchiffrer la structure qiєї. À cette heure, la structure primaire était attribuée aux blancs riches, le processus d'automatisation était désigné et n'était pas un problème sérieux pour les précédents.
L'information sur la structure primaire de la protéine cutanée est codée dans le gène (dilansion de la molécule d'ADN) et est réalisée lors de la transcription (réécriture de l'information sur l'ARNm) et de la traduction (synthèse du polypeptide lancet). Au niveau de la liaison avec cym, la structure primaire de la protéine peut également être insérée derrière l'autre structure du gène.
Sur la base de la structure primaire des protéines homologues, il est possible de tirer des conclusions sur la sporidité taxonomique des espèces. Avant les protéines homologues, il y a les protéines qui ont les mêmes fonctions dans différentes espèces. De telles protéines peuvent avoir des séquences d'acides aminés similaires. Par exemple, la protéine du cytochrome 3 a le poids moléculaire disponible le plus élevé de près de 12 500 et contient près de 100 résidus d'acides aminés. Les différences dans la structure primaire du cytochrome H de deux espèces sont proportionnelles aux différences phylogénétiques entre les espèces. Ainsi, les cytochromes 3 des chevaux et des bruines se retrouvent dans 48 résidus d'acides aminés ;
structure secondaire
La structure secondaire de la protéine est formée par l'établissement de liaisons hydriques entre les groupes peptidiques. Il existe deux types de structure secondaire : hélice α et la structure β (ou la boule pliante). Dans les protéines, il peut également y avoir des cellules de la lancette polypeptidique, qui n'établissent pas de structure secondaire.
La spirale α forme un ressort. Lors de la mise en forme de l'hélice α, l'atome d'acide du groupe peptidique de la peau forme une liaison aqueuse avec l'atome d'eau du quatrième groupe NH le long de la lance :
Un enroulement cutané d'une spirale de couvertures d'un enroulement progressant d'une spirale de dekilcoma avec des liens aqueux, qui donne la structure d'une mentalité significative. L'hélice α présente les caractéristiques suivantes: le diamètre de l'hélice est de 0,5 nm, la longueur de l'hélice est de 0,54 nm et il y a 3,6 excès d'acides aminés par tour d'hélice (Fig. 7).
Riz. 7. Modèle d'a-spirale, qui reflète les caractéristiques
Les radicaux de la chaîne des acides aminés sont nommés directement dans l'hélice (Fig. 8).
Riz. 8. Modèle -spirale, qui reflète l'étendue de la dispersion des radicaux biologiques
À partir d'acides aminés L naturels, il peut être induit à la fois en spirale droite et gauche. La majorité des protéines naturelles est caractérisée par la spirale droite. Trois acides aminés D peuvent également être appelés hélice gauche et droite. La lancette polypeptidique, qui est formée de la somme des dépôts d'acides aminés D et L, n'est pas capable d'établir une hélice.
Deyakі surplus d'acides aminés pereshkodzhayut α-helix. Par exemple, même si dans la lanciuge le sprat était mélangé positivement ou négativement chargé de dépôts d'acides aminés, une telle plaque n'accepte pas une structure en hélice α par libération mutuelle de radicaux simultanément chargés. Dissolvez facilement les spirales de résidus d'acides aminés, ce qui peut créer de grandes différences. La transition pour l'incorporation de l'hélice a est également manifeste dans la lancette polypeptidique avec un excès de proline (Fig. 9). Il y a un excès de proline au niveau des atomes d'azote, qui forme une liaison peptidique avec un autre acide aminé, pas un seul atome d'eau.
Riz. 9. Surplus de proline pereshkodzha utvennu-spirali
À ce surplus de proline, qui entre dans l'entrepôt de la lancette polypeptidique, il n'est pas possible d'établir le lien hydrique lancéolé interne. De plus, l'atome d'azote dans la proline peut pénétrer jusqu'à l'entrepôt de l'anneau épais, ce qui rend impossible l'enroulement autour de la liaison N-C et la constitution de l'hélice.
Les hélices a Crim décrivent d'autres types d'hélices. Cependant, la puanteur est rarement, et surtout, sur de courtes distances.
L'établissement de liaisons hydriques entre les groupements peptidiques des fragments polypeptidiques suicidaires dans les lanceuges est réalisé avant moulage Structures β, ou boule pliée :
À la surface de la spirale α, la boule pliée a une forme en zigzag, je ressemble à un accordéon (Fig. 10).
Riz. 10. Structure β de la protéine
Séparez les parties repliables parallèles et anti-parallèles des boules. Des structures β parallèles sont établies entre les divisions de la lancette polypeptidique, qui sont directement évitées :
Des structures β antiparallèles sont établies entre les lignes droites protistes de la lancette polypeptidique :
Les structures β peuvent se former plus ou moins entre deux lancettes polypeptidiques :
Dans les entrepôts de certaines protéines, la structure secondaire peut être représentée uniquement par une hélice α, dans d'autres - uniquement par des structures β (parallèles, ou antiparallèles, ou bien ces autres), dans d'autres, l'ordre des spirales α peut être présents et β -structures.
Structure Tretinna
Dans les protéines riches, les structures organisées secondairement (spirales α, structures -) brûlent un globule compact dans un ordre chantant. L'organisation spacieuse des protéines globulaires est associée à une structure tertiaire. Ainsi, la structure trétineuse caractérise la croissance trivimère de la portée de la lancette polypeptidique dans la nature. Les structures tertiaires formées participent aux liaisons ioniques et hydriques, aux interactions hydrophobes, aux forces de van der Waals. Stabiliser la structure tertiaire des patchs disulfure.
La structure de Tretinna des protéines est due à leur séquence d'acides aminés. Une fois moulé, le lien peut être combiné avec des acides aminés, mélangés dans la lancette polypeptidique à une distance significative. Dans les protéines vendues au détail, les radicaux polaires des acides aminés sont généralement situés à la surface des molécules de protéines et, ensuite, au milieu de la molécule, les radicaux hydrophobes apparaissent de manière compacte au milieu du globule, constituant les cellules hydrophobes.
Ninі tretinna structure bagatioh blіlkіv installé. Prenons deux exemples.
Myoglobine
La myoglobine est une protéine de liaison aigre provenant d'un excipient de masse 16700. Sa fonction est de stocker l'acide dans la m'yazah. Cette molécule a une lance polypeptidique, qui se compose de 153 résidus d'acides aminés, et un hémogroupe, qui joue un rôle important dans la liaison acide.
La vaste organisation de la myoglobine a été mise en veilleuse par les robots de John Kendrew et ses collègues (Fig. 11). La molécule de cette protéine a 8 cellules α-hélicoïdales, qui représentent souvent 80% de tous les résidus d'acides aminés. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Fig.11. Structure trétine de la myoglobine
Ribonucléase
La ribonucléase est une protéine globulaire. Il est sécrété par les clitines de la couche sous-cutanée, une enzyme qui catalyse le clivage de l'ARN. À la surface de la myoglobine, la molécule de ribonucléase peut avoir très peu de cellules α-hélicoïdales et contenir un grand nombre de segments en conformation β. La minéralité de la structure tertiaire de la protéine est donnée par 4 liaisons disulfures.
Structure quaternaire
De nombreuses protéines sont constituées de déciles, de deux ou plus, de sous-unités protéiques ou de molécules, qui conduisent aux structures secondaires et tertiaires chantantes, qui s'enchaînent en même temps à l'aide de liaisons hydriques et ioniques, d'interactions hydrophobes, forces de van der Waals. Une telle organisation des molécules protéiques structure de quartier, et les protéines elles-mêmes sont appelées oligomirnimi. Une sous-unité d'okrema, ou une molécule de protéine, est appelée dans l'entrepôt d'une protéine oligomérique protomir.
Le nombre de protomères dans les protéines oligomères peut varier considérablement. Par exemple, la créatine kinase est constituée de 2 protomères, l'hémoglobine - 4 protomères, l'ARN polymérase E. coli - une enzyme responsable de la synthèse de l'ARN - 5 protomères, le complexe pyruvate déshydrogénase - 72 protomères. Une protéine et deux protomères, l'un s'appelle un dimère, l'un s'appelle un tétramère et six s'appelle un hexamère (Fig. 12). Le plus souvent, dans la molécule de la protéine oligomère, il y a 2 ou 4 protomères. L'entrepôt de la protéine oligomère peut comprendre des protomères identiques ou différents. Si deux prototypes identiques entrent dans l'entrepôt de la protéine, alors - homodimère, comme une différence - hétérodimère.
Riz. 12. Protéines oligomères
Regardons l'organisation de la molécule d'hémoglobine. La fonction principale de l'hémoglobine est de transporter l'acide des poumons vers les tissus et le dioxyde de carbone de la circulation sanguine. Cette molécule (Fig. 13) est composée de quatre lances polypeptidiques de deux types différents - deux lances α et deux lances β et hème. L'hémoglobine est une protéine, contestée avec la myoglobine. Les structures secondaires et tertiaires de la myoglobine et des protomères de l'hémoglobine sont similaires. Protomère cutané pour l'hémoglobine, le yack et la myoglobine, agneaux 8-spiralisés de la lancette polypeptidique. Dans ce cas, il convient de noter que dans les structures primaires de la myoglobine et du protomère de l'hémoglobine, moins de 24 résidus d'acides aminés sont identiques. Désormais, les protéines, qui s'occupent de manière significative de la structure primaire, peuvent engendrer de la même manière une organisation spacieuse et des fonctions similaires victorieuses.
Riz. 13. Structure de l'hémoglobine
Pid structure secondaire la protéine peut être affectée par la configuration de la lancette polypeptidique, tobto. méthode de pliage, torsion (pliage, emballage) d'une lancette polypeptidique en spirale ou être d'une conformation différente. Ce processus ne se déroule pas de manière chaotique, mais progressivement le programme défini dans la structure primaire de la protéine. Description détaillée de deux configurations principales de lances polypeptidiques, qui indiquent des changements structurels et des données expérimentales :
- a-spirales,
- structures ß.
Le type le plus important de protéines globulaires est pris en compte un- Spirale. La torsion de la lancette polypeptidique suit la flèche de l'année (hélice droite), qui est déterminée par l'entrepôt d'acides aminés L des protéines naturelles.
Puissance de pointe dans les spirales a de vinyle (structures similaires et β) є zdatnіst des acides aminés à la solubilité des liaisons hydriques.
La structure des hélices a a une nette faible régularité:
- Sur la bobine cutanée (croc) de l'hélice, 3,6 résidus d'acides aminés tombent.
- L'hélice croco (vіdstan vzdovzh osі) atteint 0,54 nm par tour, mais dans un excès d'acide aminé tombe 0,15 nm.
- Le tour de l'hélice est de 26°, après 5 tours de l'hélice (18 résidus d'acides aminés) la configuration structurelle de la lancette polypeptidique se répète. Tse signifie que la période de répétition (ou d'identité) de la structure a-hélicoïdale devient 2,7 nm.
Le deuxième type de configuration de lances polypeptidiques, manifestations chez les écureuils à cheveux, suture, m'yazyv et autres écureuils fibrillaires, supprimant le nom structures ß. Dans ce cas, deux ou plusieurs lancettes polypeptidiques linéaires, froissées en parallèle ou, plus souvent, anti-parallèles, mentalement, sont reliées par des liaisons hydriques interannuelles entre les groupes -NH- et -CO- de succulentes lancéolées, satisfaisant la structure de le type d'entrepôt.
Représentation schématique de la structure β des lances polypeptidiques.
Dans la nature, il existe des protéines, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structures. Un mégot typique de ces protéines est collagène- la protéine fibrillaire, qui devient la masse principale des tissus sains dans le corps des humains et des créatures.
En utilisant les méthodes d'analyse par diffraction des rayons X, nous avons apporté la conclusion de deux organisations structurelles plus égales de la molécule de protéine, qui semblaient être intermédiaires entre les structures secondaires et tertiaires. Tsé soi-disant structures suprasecondaires et domaines structuraux.
Ouvrages secondaires sont des agrégats de lances polypeptidiques, qui forment leur propre structure secondaire et se dissolvent dans les protéines actives en raison de leur stabilité thermodynamique ou cinétique. Ainsi, dans les protéines globulaires, les éléments doubles (βхβ) (représentés par deux lances β parallèles, reliées par le segment x), les éléments βaβaβ (représentés par deux segments d'hélice α, insérés entre le triplet par des lances β parallèles ) et en.
Domaine de la protéine globulaire de Budov (flavodoxine) (pour A. A. Boldirevim)
Domaine- Il s'agit d'une unité structurale globulaire compacte au milieu de la lance polypeptidique. Les domaines peuvent varier en fonctions et se replier (zsidnya) en unités structurelles globulaires compactes indépendantes, reliées entre elles par des espaceurs en forme de moucherons au milieu de la molécule de protéine.
La structure secondaire de la protéine- la méthode de pose de la lancette polypeptidique dans une structure compacte, avec l'interaction de groupes peptidiques avec les liaisons aqueuses établies entre eux.
Formation de la structure secondaire du peptide viklican pour adopter une conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre groupes de peptides. Le type de structure secondaire est déterminé par la stabilité de la liaison peptidique, la fragilité de la liaison entre l'atome de carbone central et l'atome de carbone du groupe peptidique, la taille du radical acide aminé. Tout a été nommé d'un coup avec la séquence d'acides aminés de l'année, ramenée à la configuration singulière de la protéine.
On voit deux variantes possibles de la structure secondaire : dans l'aspect de la "corde" - hélice α(structure α), et ressemblent à des "accordéons" - boule de pliage β(structure β). Dans un écureuil, en règle générale, il y a des structures offensives pendant une heure, mais dans une autre part spіvvіdnosnі. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prévaut, dans les protéines fibrillaires, la structure β.
La structure secondaire s'installe uniquement pour la participation des contacts d'eau entre groupes peptidiques : l'atome d'oxygène d'un groupe réagit avec l'atome d'eau d'un autre, en même temps l'acide d'un autre groupe peptidique se lie à l'eau du troisième à la fois.
α-Spirale
La structure est donnée à une spirale de droite qui cherche de l'aide vodnevih zv'yazkіv mizh groupes peptidiques 1er et 4e, 4e et 7e, 7e et 10e et ainsi de suite les excédents d'acides aminés.
Remaniement des spirales de moulage proline et l'hydroxyproline, qui, par sa structure cyclique, signifie la "fracture" du lanceug, її primus vigin, comme, par exemple, dans le collagène.
La hauteur du tour d'hélice devient 0,54 nm et montre des excès de 3,6 acides aminés, les 5 derniers tours ajoutent 18 acides aminés et occupent 2,7 nm.
Boule pliante β
Dans cette façon de poser la molécule de protéine se trouve comme un "serpent", au loin les branches de la lancette apparaissent près de l'une ou de l'autre. En conséquence, les groupes peptidiques antérieurs aux acides aminés distants de la lancette protéique avaient une relation mutuelle à l'aide de liaisons eau.
Alignement plus compact avec la structure primaire, avec toute interdépendance des groupes peptidiques avec les liens d'eau établis entre eux.
Pose de l'écureuil à la recherche de la corde et de l'accordéon
Il existe deux types de telles structures pose l'écureuil à la vue de la cordeі à la vue d'un accordéon.
Formation de la structure secondaire du peptide viklican pour adopter une conformation avec le plus grand nombre de liaisons entre groupes de peptides. Le type de structure secondaire est déterminé par la stabilité de la liaison peptidique, la fragilité de la liaison entre l'atome de carbone central et l'atome de carbone du groupe peptidique, la taille du radical acide aminé.
Tout a été nommé d'un coup avec la séquence d'acides aminés de l'année, ramenée à la configuration singulière de la protéine.
Vous pouvez voir deux variantes possibles de la structure secondaire : α-helix (α-structure) et β-folded ball (β-structure). Dans une protéine, en règle générale, il existe des structures offensives, mais dans une part différente de l'articulation. Dans les protéines globulaires, l'hélice α prévaut, dans les protéines fibrillaires, la structure β.
Le devenir des liaisons hydriques dans les structures secondaires moulées.
La structure secondaire n'est établie qu'avec la participation de liaisons eau entre les groupes peptidiques : l'atome d'acide d'un groupe réagit avec l'atome d'eau d'un autre, en même temps l'acide d'un autre groupe peptidique se lie avec l'eau du troisième.
α-Spirale
La pose de la protéine dans l'hélice α regardante.
La structure est donnée dans une hélice droite, qui est établie pour des liaisons d'eau supplémentaires entre les groupes peptidiques 1 et 4, 4 et 7, 7 et 10 et ainsi de suite les excès d'acides aminés.
La formation de l'hélice est modifiée par la proline et l'hydroxyproline, qui, par sa structure, créent une "fracture" de la lancette, sa vigin pointue.
La hauteur du tour d'hélice devient 0,54 nm et montre des excès de 3,6 acides aminés, les 5 derniers tours ajoutent 18 acides aminés et occupent 2,7 nm.
Boule pliante β
Pose de la protéine près de la boule pliée en β.
Dans cette méthode, la pose de la molécule de protéine se situe comme un "serpent", au loin les branches de la lancette apparaissent proches les unes des autres. En conséquence, les groupes peptidiques antérieurs aux acides aminés distants de la lancette protéique avaient une relation mutuelle à l'aide de liaisons eau.
