Primarna struktura proteina naziva se linearno polipeptidno koplje aminokiselina koje su međusobno povezane peptidnim vezama. Primarna struktura je najjednostavnija mjera strukturne organizacije proteinske molekule. Visoku stabilnost daju kovalentne peptidne veze između α-amino skupine jedne aminokiseline i α-karboksilne skupine druge aminokiseline.
Iako u utvrđenoj peptidnoj vezi sudjeluje uloga imino skupine prolina ili hidroksiprolina, manje je vjerojatno
Kada se u stanicama uspostave peptidne veze, karboksilna skupina jedne aminokiseline se aktivira na klipu, zatim se spaja s amino skupinom druge. Približno se na isti način provodi laboratorijska sinteza polipeptida.
Peptidna veza je fragment polipeptidne lancete, koji se ponavlja. Postoji nekoliko značajki, pa one pridonose ne samo obliku primarne strukture, već i stvarnoj organizaciji polipeptidnog koplja:
· Koplanarnost – svi atomi koji ulaze u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini;
· Zdatníst ísnuvati u dva rezonantna oblika (keto-ili enol formí);
· trans-pozicija posrednika u sto-sovno C-N-vezi;
· Zdravlje prije uspostavljanja vodenih veza, štoviše, peptidne skupine kože mogu uspostaviti dvije vodene veze s manjim skupinama, uključujući peptidne skupine.
Vignatok za stvaranje peptidnih skupina za sudjelovanje amino skupine prolina ili hidroksiprolina. Smradovi zgrade čine samo jedno vodeno zvono (prekrasno). To utječe na oblikovanje sekundarne strukture proteina. Polipeptidno koplje na udaljenosti, gdje se nalaze prolin ili hidroksiprolin, lako se savija, što ne nestaje, takoreći, drugim vodenim zvukom.
shema odobrenja tripeptida:
Jednaka prostorna organizacija proteina: sekundarna struktura proteina: razumijevanje α-heliksa i β-naborane lopte. Tretinska struktura proteina: razumijevanje nativnog proteina i denaturacije proteina. Kvartarna struktura proteina sa stražnjicom hemoglobina.
Sekundarna struktura proteina. Pod sekundarnom strukturom proteina podrazumijeva se način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Prema konfiguraciji vidljivi su sljedeći elementi sekundarne strukture: α -spirala koja β - Preklopljena lopta.
budovi model α-spirale, schovouê svu snagu peptidne veze, prekinuli su L. Pauling i R. Corey (1949 - 1951 pp.).
Za bebu 3 A prikazan dijagram α -spirale, koje daju informacije o glavnim parametrima α -spirala na način da su zavoji spirale pravilni, pa konfiguracija spirale ima vijčanu simetriju (sl. 3, b). na kožnom kolutu α -helikesi dodaju 3,6 aminokiselinskih ostataka. Vídstan mízh zavojnice ili krokodilske spirale postaju 0,54 nm, rez zavojnice raste do 26 °. Formiranje i grundiranje α - spiralna konfiguracija se promatra za rachunok vodenih ligamenata, koji su uspostavljeni između peptidnih skupina kože n th ta ( P+ 3)-ti višak aminokiseline. Iako je energija vodenih veza mala, njihov broj je velik da proizvede značajan energetski učinak, nakon čega α -Spiralna konfiguracija za završetak linije. Bichni radikali aminokiselinskih ostataka ne preuzimaju sudbinu pidtrimtsí α -spiralna konfiguracija, tako da su svi aminokiselinski ostaci u α - Spirale su jednake.
U prirodnim proteinima, manje je vjerojatno da će biti desnoruki α - Spirale.
β-Sklopiva lopta- Još jedan element sekundarne strukture. Na vídmínu víd α - spirale β - Sklopiva lopta je linearna, a ne smicana (slika 4). Linearna struktura je smanjena zbog stvaranja vodenih veza između peptidnih skupina, koje stoje na različitim dijelovima polipeptidnog koplja. Qi dijagrama su blizu vodene linije između C = O i HN - skupina (0,272 nm).
Riža. 4. Shematska slika β
- presavijena lopta (strelice pokazuju
izravno o polipeptidu lanciug)
Riža. 3. Shema ( A) taj model ( b) α - spirale
Sekundarna struktura proteina smatra se primarnom. Ostaci aminokiselina različitog svijeta zgrade do usvajanja vodenih veza, ce i ulijevanja u rezoluciju α -spirali ili β -Shari. Alanin, glutaminska kiselina, glutamin, leucin, lizin, metionin i histidin navedeni su prije spiralnih aminokiselina. Ako je proteinski fragment formiran glavnim redom od prekomjerno iskorištenih naslaga aminokiselina, tada će se formirati na ovoj podjeli α - Spirala. Valin, izoleucin, treonin, tirozin i fenilalanin β - Kuglice polipeptida lanciuga. Za poremećene strukture krive su polipeptidna koplja, dekoncentracija aminokiselinskih ostataka kao što su glicin, serin, asparaginska kiselina, asparagin, prolin.
Kod bogatih proteina jedan sat ê i α -spirali, to β -Shari. Dio spiralne konfiguracije u različitim proteinima je različit. Dakle, m'yazovyj protein paramiozin je 100% spiraliziran; visok udio spiralne konfiguracije u mioglobinu i hemoglobinu (75%). Navpak, kod tripsina i ribonukleaze, značajan dio polipeptidne lancete stane u sferni β -strukture. Proteini potpornih tkiva - keratin (protein kose), kolagen (protein kože i tetiva) - mogu β - Konfiguracija polipeptidnih koplja.
Tretinska struktura proteina. Tretinska struktura proteina je način polaganja polipeptidne lancete u otvorenom prostoru. Kako bi proteini dodali snagu ovoj funkcionalnoj moći, polipeptidna lanceta je kriva za pjevajući čin lutanja otvorenim prostorom, formirajući funkcionalno aktivnu strukturu. Takva se struktura naziva domaći. Bez obzira na veličinu broja teoretski mogućih prostranih struktura za danu polipeptidnu lancetu, uzimanje proteina može se svesti na uspostavljanje jedne nativne konfiguracije.
Stabiliziraju tretinsku strukturu proteina na intermodalni način, što je posljedica isprekidanih radikala aminokiselinskih ostataka u raznim polipeptidnim kopljastim vrstama. Qi vzaêmodíí se može podijeliti na jak i slab.
Vidi se da su kovalentne veze između atoma velike količine cisteina jake međuovisnosti, koje stoje na različitim mjestima polipeptidne lancete. Inače se takve veze nazivaju disulfidnim mostovima; Uspostavljanje disulfidnog mosta može se prikazati na sljedeći način:
Krema kovalentnih veza je tretinozna struktura proteinske molekule podržana slabim interakcijama, koje se, na svoj način, dijele na polaritete i nepolariste.
Prije polarnih interakcija mogu se vidjeti veze iona i vode. Interakcije se otapaju u kontaktu pozitivno nabijenih skupina toksičnih radikala s lizinom, argininom, histidinom i negativno nabijenim COOH skupinama asparaginske i glutaminske kiseline. Veze s vodom nastaju zbog funkcionalnih skupina toksičnih radikala i aminokiselinskih ostataka.
Nepolarne ili van der Waalsove interakcije između ugljikohidratnih radikala aminokiselinskih ostataka da bi se stvorio kalup hidrofobna jezgra (podebljane kapi) u sredini proteinske globule, jer ugljikohidratni radikali da se izgube u vodi. Što je više nepolarnih aminokiselina u skladištu proteina, to je veća uloga u oblikovanju tercijarne strukture van der Waalsovih veza.
Brojčane veze između viška aminokiselina određuju prostornu konfiguraciju proteinske molekule (slika 5).
Riža. 5. Tipi zv'yazkív, scho pídtrimuyut tretinnuyu strukturu proteina:
A- disulfidna magla; b - ionny zv'azok; c, g - vodene veze;
d - van der Waalsove veze
Tretinska struktura okrećenog proteina je jedinstvena, jedinstvena kao i njena primarna struktura. Samo pravi prostor za polaganje proteina kako bi bio aktivan. Različita oštećenja tercijarne strukture dovode do promjene snage proteina i gubitka biološke aktivnosti.
Kvartarna struktura proteina. Proteini s molekularnom težinom većom od 100 kDa 1 formiraju se, u pravilu, iz niza polipeptidnih koplja male molekulske mase. Struktura koja se sastoji od jednog broja polipeptidnih koplja, koji zauzimaju strogo fiksan položaj, jedan po jedan, zbog čega protein ima istu aktivnost, naziva se četvrtinska struktura proteina. Protein, koji ima četvrtinsku strukturu, naziva se epimolekula ili multimer , i skladišta yogo polipeptidnih lanciugova - vodpovidno podjedinice ili protomire . Karakteristična snaga bijelih s četvrtastom strukturom su oni koji nemaju biološku aktivnost.
Stabilizacija kvaternarne strukture proteina opaža se zbog polarnih interakcija između bičnih radikala aminokiselinskih ostataka, lokaliziranih na površini podjedinica. Takav međusobni modalitet bitan je za podjedinicu kao organizirani kompleks. Dileri podjedinica, među kojima su u interakciji, nazivaju se kontakt maidani.
Klasični dio proteina, koji ima četvrtinsku strukturu, je hemoglobin. Molekula hemoglobina s molekularnom masom 68 000 Ovo je zbroj četiri podjedinice dva različita tipa. α і β / α - Podjedinica se sastoji od 141 aminokiseline u višku, a β - iz 146. Tretinska struktura α - І β -podjedinica je slična svojoj molekularnoj težini (17 000 So). Podjedinica kože za osvetu protetičkoj skupini dragulj . Krhotine hema u drugim proteinima (citokrom, mioglobin) pojavit će se dalje, iako možemo ukratko razgovarati o strukturi tih proteina (slika 6). Hem je grupiran u sklopivi koplanarni ciklički sustav, koji se formira iz središnjeg atoma, koji uspostavlja koordinacijske veze s chotirma s viškom pirola dobivenog iz metanskih mrlja (= CH -). U hemoglobinu se zvuk mijenja na oksidacijskoj stanici (2+).
Podjedinica Chotiri - dva α i dva β - spojiti u jedinstvenu strukturu u takvom rangu da α -podjedinica kontakt samo sa β -podjedinice i navpaki (slika 7).
Riža. 6. Građa hem hemoglobina
Riža. 7. Shematski prikaz četvrtinske strukture hemoglobina:
Fe - hem u hemoglobin
Kao što se može vidjeti iz male 7, jedna molekula hemoglobina može nositi 4 molekule kiseline. Í veza i sloboda kiselosti praćeni su konformacijskim promjenama u strukturi α - І β - podjedinice hemoglobina i njihova međusobna ekspanzija u epimolekulama Ovu činjenicu valja napomenuti kod onih da četvrtinska struktura proteina nije apsolutno čvrsta.
Slične informacije.
vodena zvona i zviždaljke
Odvojeni a-heliks, b-struktura (klupko).
Struktura α-spirale bula proponirana Paulingі Corey
kolagena
b-Struktura
Riža. 2.3. b-Struktura
Svibanjska struktura ravnog oblika paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura
superzavojnica. protofibril mikrofibrila 10 nm u promjeru.
bombyx mori fibroin
Poremećena konformacija.
Sekundarna struktura.
VESELITI SE:
STRUKTURNA ORGANIZACIJA BILKIV
Donesene su 4 osnove strukturne organizacije proteinske molekule.
Primarna struktura proteina– slijed viška aminokiselina u polipeptidu lanceusu. Proteini okremi aminokiselina vezani su jedan po jedan peptidne veze, što je posljedica interakcije a-karboksilnih i a-amino skupina aminokiselina
Cijeli sat je dešifrirana primarna struktura desetaka tisuća različitih proteina. Za određivanje primarne strukture proteina, skladište aminokiselina se određuje metodama hidrolize. Zatim određujemo kemijsku prirodu terminalnih aminokiselina. Sljedeći korak je određivanje slijeda aminokiselina u polipeptidnom koplju. Za ovaj vicorist, selektivna chastkovy (kemijska i enzimska) hidroliza. Moguće je proučavati rentgensku difrakcijsku analizu, kao i podatke o komplementarnom nukleotidnom slijedu DNA.
Sekundarna struktura proteina- Konfiguracija polipeptidne lancete, tobto. način pakiranja polipeptidne lancete u jednoj konformaciji. Proces se ne odvija kaotično, već postupno prema programima koji su postavljeni u primarnoj strukturi.
Stabilnost sekundarne strukture uglavnom je osigurana vodenim vezama;
Razmatra se najvažnija vrsta globularnih proteina a-spirala. Uvijanje polipeptidne lancete prati strelicu godine. Za kožni protein, karakterističan je korak spiralizacije. Na primjer, kopljanici su hemoglobin spiraliziran za 75%, a zatim pepsin za 30%.
Vrsta konfiguracije polipeptidnih koplja, otkrivena u proteinima kose, šavova, m'yazyv, izostavljajući naziv b-strukture.
Segmenti peptidne lancete smotani su u jednu kuglu, čineći figuru, sličnu listu presavijenom u harmoniku. Lopta može biti dva ili dva ili veliki broj peptidnih koplja.
U prirodi se koriste proteini koji ne pokazuju β- ili a-strukture, na primjer, kolagen je fibrilarni protein, koji postaje glavna masa zdravog tkiva u tijelu ljudi i bića.
Tretinska struktura proteina- Ekspanzivna orijentacija polipeptidne spirale ili metoda polaganja polipeptidne lancete u opsjednutosti pjevanjem. Prvi protein čija je tercijarna struktura određena rendgenskom difrakcijskom analizom - mioglobin kita ulješure (slika 2).
U stabilizaciji prostorne strukture proteina, krema kovalentnih veza, glavnu ulogu imaju nekovalentne veze (voda, elektrostatske interakcije nabojnih skupina, intermolekularne van der Waalsove sile, hidrofobne interakcije).
Prema novijim saznanjima, tretinska struktura proteina nakon završetka njegove sinteze nastaje spontano. Glavna destruktivna sila je interakcija radikala u aminokiselinama s molekulama vode. Pri čemu su nepolarni hidrofobni radikali aminokiselina upleteni u sredinu proteinske molekule, a polarni radikali su orijentirani na dno vode. Proces oblikovanja izvorne svemirske strukture polipeptidne lancete naziva se preklapanje. Iz klitina su se vidjeli proteini, imenovani pratioci. Pong prihvatiti sudbinu presavijanja. Opisano je niz iscrpljujućih bolesti osobe, čiji je razvoj povezan s oštećenjima uslijed mutacija u procesu savijanja (pigmentoza, fibroza, itd.).
Metodama rendgenske difrakcijske analize rasvijetljena je osnova strukturne organizacije proteinske molekule, posrednika između sekundarne i tercijarne strukture. Domena- Ce kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja (slika 3). Postoji mnogo proteina (na primjer, imunoglobulina) koji su formirani različitim strukturama i funkcijama domena koje su kodirane različitim genima.
Sve biološke moći bijelaca vezane su uz štednju njihove tercijarne strukture, kako ih nazivaju domaći. Proteinska globula nije apsolutno kruta struktura: moguće je obrnuti kretanje dijelova peptidnog udjela. Ove promjene ne remete cjelokupnu konformaciju molekule. Na konformaciju proteinske molekule dodajte pH medija, ionsku jakost razlike i interakciju s drugim šupljinama. Be-yakí díí, scho dovode do uništenja izvorne konformacije molekule, popraćeni su djelomičnim ili novim dodatkom proteina yogo biološkog autoriteta.
Kvartarna struktura proteina- način polaganja u prostoru nekoliko polipeptidnih koplja, koji će imati istu izvornu primarnu, sekundarnu ili tercijarnu strukturu, oblikovanje jedinstvene strukturne i funkcionalne kombinacije makromolekularne svjetlosti.
Molekula proteina, koja se sastoji od niza polipeptidnih koplja, naziva se oligomer, i kožno koplje, ući prije novog. protomir. Oligomerni proteini često se formiraju iz parova protomera, na primjer, molekula hemoglobina sastoji se od dva a- i dva b-polipeptidna koplja (slika 4).
Kvartarna struktura može biti blizu 5% proteina, uključujući hemoglobin, imunoglobuline. Podjedinica budov snaga u bogatim enzimima.
Proteinske molekule, koje ulaze u skladište proteina s četvrtastom strukturom, talože se na ribosome tek nakon završene sinteze, uspostavljaju potpunu supramolekularnu strukturu. Biološka aktivnost proteina povećava se samo kada se kombiniraju protomeri, koji ulaze u prvo skladište. U stabilizaciji kvartalne strukture, uzmite sudbinu istih vrsta interakcija, kao iu stabilizaciji tercijara.
Deyakí doslidniki prepoznaju osnovu pete razine strukturne organizacije proteina. Tse metaboloni polifunkcionalni makromolekularni kompleksi raznih enzima koji kataliziraju cijeli put transformacije do supstrata (sintetaze viših masnih kiselina, kompleks piruvat dehidrogenaze, dichalny lanciug).
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura je način postavljanja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Budući da je primarna struktura genetski određena, nastanak sekundarne strukture može se odrediti izlazom polipeptidne lancete ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizira vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-skupina peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu nesređenu konformaciju (klupko).
Struktura α-spirale bula proponirana Paulingі Corey(1951). Razne sekundarne strukture proteina, koje mogu izgledati kao pravilna spirala (slika 2.2). α-heliks je lančana struktura, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a radikali lanca aminokiselina nazivaju se. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i nalaze se između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim opnama, višak aminokiselina sudjeluje u oblikovanju dviju vodenih veza.
Riža. 2.2. Struktura je spiralna.
Na jedan zavoj spirale otpada 3,6 viška aminokiselina, 0,54 nm spirale, na jedan višak aminokiseline otpada 0,15 nm. Izrežite na spiralu 26 °. Razdoblje pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijajući spiralu duž strelice godine. Pretvorba a-heliksa prolina, aminokiselina iz naelektriziranih i skupnih radikala (elektrostatski i mehanički prijelaz).
Drugi oblik spirale prisutan je u kolagena . U organizmu kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnih proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasamperiran, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u zavojnici kože, više od nadstrešnice obložene α-zavojnicom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostava vodenih mjesta ovdje nije moguća. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, približno 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline apsorbiraju se nakon biosinteze kolagena putem posttranslacijske modifikacije. U strukturi kolagena stalno se ponavlja triplet gli-X-Y, a mjesto X često zauzima prolin, a Y mjesto često zauzima hidroksilizin. Dopustite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, upletene tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći se višak pojavljuje u središtu, gdje je manja vjerojatnost da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Duljina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-Struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroin šav (slika 2.3).
Riža. 2.3. b-Struktura
Svibanjska struktura ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrčavije, a ne čvrsto uvijene, kao u a-heliksu. Područja peptidnih veza presavijena su u prostoru slično jednakim naborima arkush papira.
Sekundarna struktura polipeptida i proteina
Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-skupina peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj ravnoj liniji (kako bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne kuglice raspoređeni su između lančanih radikala druge kuglice. Ako se jedno polipeptidno koplje presavije i ide paralelno sa sobom, tada antiparalelna b-križna struktura. Vodene veze u b-križnoj strukturi spojene su između peptidnih skupina petlji polipeptidne lancete.
Zamjena a-spirala kod vjeverica, uvijena cijeli sat, varijabilna u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobinu i hemoglobinu, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim kimotripsin, praktički dodaju a-spiralnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetive, shkiri), fibroin (protein prirodnog šavova) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih koplja.
Pokazalo se da α-spirale mogu apsorbirati glu, ala, ley i β-strukture - met, val, mul; u područjima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest skupina viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U središtu središta dolazi do porasta spirala u oba smjera do parcele – tetrapeptida, koji se sastoji od viškova, koji preslaguju uspostavu ovih spirala. Pri oblikovanju β-strukture, ulogu sjemena imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za stvaranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i gomile stvorenja formirani su od strane glave keratina. Kao sastavni dio intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. U keratinima, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-heliks. Dva peptidna koplja čine jednog lava superzavojnica. Supersmotani dimeri keratina spajaju se u tetramere i agregiraju s otopinama protofibril 3 nm u promjeru. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrila 10 nm u promjeru.
Kosa je inducirana iz samih takvih vlakana. Dakle, u okrema vlaknu promjera 20 mikrona, isprepleteni su milijuni fibrila. Keratinska koplja obrubljena su poprečno brojnim disulfidnim vezama što im daje dodatnu mineralnost. Tijekom kemijskog uvijanja provode se sljedeći postupci: na klipu se disulfidne mrlje trljaju tiolima, a zatim se za nanošenje kose potrebni oblik objesi kada se zagrije. Kad se zrak kiselim oksidira, ponovno se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štoviše, same lopte su presavijene paralelno jedna s drugom, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao u sklopivim strukturama, bíchní koplja aminokiselinskih hlača usmjerena su okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekula fibroina sadrži tipičan ponavljajući fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju u strukturu spiralnog nabora, nazivaju se neuređene.
Sekundarna struktura. Alfa-spiralne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu međusobno djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući skupine. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte superzavojnicu α-heliksa, u kojoj su dvije α-zavojnice upletene jedna po jedna, uspostavljajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-spiralni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog koplja, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD+ poveznici molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u nizu enzima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i okosnici.
Prednji 234567891011121314151617 Napred
VESELITI SE:
Sekundarna struktura proteina
Peptidna koplja su bijela organizirana u sekundarnu strukturu, stabiliziranu vodenim vezama. Atom kiseline peptidne skupine kože zadovoljava istu vodenu vezu s NH-skupinom, istu peptidnu vezu. Pri tome nastaju sljedeće strukture: a-spirala, b-struktura i b-vigin. a-Spirala. Jedna od termodinamički najodrživijih struktura je desna spirala. a-heliks, koji predstavlja stabilnu strukturu, u kožnoj karbonilnoj skupini uspostavlja vodenu vezu s četvrtom NH-skupinom duž toka koplja.
Proteini: Sekundarna struktura proteina
U a-heliksu, višak od 3,6 aminokiselina pada na jedan njezin zavoj, duljina spirale postaje približno 0,54 nm, a udaljenost između viška je 0,15 nm. L-aminokiseline mogu koristiti samo desnu a-heliks, štoviše, bočni radikali su raspoređeni na stranama osi i imena su obrnuta. U aspiralu postoji mogućnost uspostavljanja vodenih veza, tako da b-struktura ne može uspostaviti vodene veze s drugim elementima sekundarne strukture. Kada se uspostavi a-heliks, koplja aminokiselina mogu se približiti jedna drugoj, uspostavljajući hidrofobna ili hidrofilna kompaktna mjesta. Citoziti igraju svoju izvornu ulogu u uspostavljenoj trivimernoj konformaciji proteinske makromolekule, krhotine su vikorne za pakiranje a-spirala u prostranoj strukturi proteina. Spiralna lopta. Broj aspirata u proteinima nije isti i individualne značajke makromolekule proteina kože. Za određene proteine, na primjer za mioglobin, a-heliks je osnova strukture, a na primjer kimotripsin ne uzrokuje a-spiralizaciju stanica. U prosječnom globularnom proteinu, razine spiralizacije su blizu 60-70%. Spiralízovaní dílyanki cherguyutsya s kaotičnim zapletima, štoviše, kao rezultat denaturacije, prijelaz spiralnog zapleta se povećava. Spiralizacija lanceleta polipeptida za taloženje u obliku naslaga aminokiselina, što je neophodno. Dakle, negativno nabijena skupina glutaminske kiseline, raspršena u neprekinutoj blizini jedan prema jedan, jače je međusobno pogođena, tako da je uspostavljanje vodenih veza u aspiratu jače. Iz istog razloga, spiralizacija lancete je komplicirana kao rezultat bliskog miješanja pozitivno nabijenih kemijskih skupina lizina ili arginina. Razlog je i velika raznolikost aminokiselinskih radikala, jer je raspršivanje lanceta polipeptida otežano (serin, treonin, leucin). Najčešći ometajući faktor u prisutnosti a-heliksa je aminokiselina prolin. Osim toga, prolin ne stvara vodene veze unutar lantera kroz prisutnost vode na atomu dušika. Na taj način, u svim slučajevima, ako se prolin zaplete u polipeptidno koplje, uništava se a-spiralna struktura i uspostavlja se splet abo (b-wigin). b-Struktura. Na površini a-spirale, b-struktura je fiksirana iza rahunoka međunarodni vodene veze između sustantnih koplja polipeptidne lancete, kao i unutarnji kontakti lancetaste lancete. Ako su redovi usmjereni u jednom smjeru, tada se takva struktura naziva paralelnom, ako u suprotnom smjeru, onda anti-paralelnom. Polipeptidna lanceta u b-strukturi je jako uvijena i ne mora biti spiralna, već više cik-cak oblika. Razlika između suicidnih aminokiselinskih ekscesa duž osi trebala bi biti 0,35 nm, tako da su tri veće, niže u a-heliksu, broj ekscesa po zavoju je veći 2. destilacija aminokiselinskih ostataka. Na površini a-heliksa, zasićenog vodenim vezama, kožna mrlja polipeptidne lancete u b-strukturi hidrokrita za primjenu dodatnih vodenih veza. Kaže se da se odnosi i na paralelnu i na antiparalelnu b-strukturu, veza u antiparalelnoj strukturi je stabilnija. Pododsjek polipeptidne lancete, koji tvori b-strukturu, ima tri do sedam aminokiselinskih ostataka, a sama b-struktura se sastoji od 2-6 lanceta, iako njihov broj može biti velik. b-struktura može imati presavijeni oblik, koji se može taložiti u dvostrukim a-ugljikovim atomima. Površina je može biti ravna i uvijena ulijevo na takav način da je izrezana između granica lansyuga, postajući 20-25o. b-vigin. Globularni proteini mogu imati bogato zaobljen oblik, zbog čega su petlje karakteristične za polipeptidnu lancetu, karakteristična je pojava petlji, cik-cak, ukosnica, a lanceta se može izravno promijeniti do 180 °. Ostatak dana može imati b-vigin. Ova vigina formira ukosnicu za kosu i stabilizira se jednim vodenastim zvukom. Činik, koji prelazi yogo, može biti veliki bični radikal, a to je često razlog za uključivanje najmanjeg viška aminokiseline - glicina. Ova konfiguracija uvijek se pojavljuje na površini proteinske globule, u kojoj B-wigin sudjeluje u interakciji s drugim polipeptidnim lancima. Super sekundarne strukture. Prethodno su supersekundarne strukture proteina postulirali, a zatim otkrili L. Pauling i R. Corey. Kao kundak, možete staviti superspiralnu a-spiralu, u duplu-a-spiralu uvijenu u leva superspiralu. Međutim, supersmotane strukture često uključuju i a-spirale i b-nabore listova. Íx skladište može se prikazati sljedećim redoslijedom: (aa), (ab), (ba) i (bXb). Ostala varijanta su dva paralelna preklopna dijela listova, između kojih se nalazi statistička kugla (bSb). Spivvídnoshennia između sekundarnih i supersekundarnih struktura može imati visoku razinu varijabilnosti i ležati u pojedinačnim značajkama ove i drugih proteinskih makromolekula. Domene su preklopne jednake organizacije sekundarne strukture. Smrad se sastoji od kuglastih odstojnika, povezanih jedan po jedan kratkim tzv. zglobnim odstojnicima polipeptidne lancete. D. Birktoft je bio jedan od prvih koji je opisao domensku organizaciju kimotripsina, navodeći postojanje dvije domene u ovom proteinu.
Sekundarna struktura proteina
Sekundarna struktura je način postavljanja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Budući da je primarna struktura genetski određena, nastanak sekundarne strukture može se odrediti izlazom polipeptidne lancete ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizira vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-skupina peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu nesređenu konformaciju (klupko).
Struktura α-spirale bula proponirana Paulingі Corey(1951). Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala.
Konformacija polipeptida cole. Sekundarna struktura polipeptida lanciug
2.2). α-heliks je lančana struktura, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a radikali lanca aminokiselina nazivaju se. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i nalaze se između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim opnama, višak aminokiselina sudjeluje u oblikovanju dviju vodenih veza.
Riža. 2.2. Struktura je spiralna.
Na jedan zavoj spirale otpada 3,6 viška aminokiselina, 0,54 nm spirale, na jedan višak aminokiseline otpada 0,15 nm. Izrežite na spiralu 26 °. Razdoblje pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijajući spiralu duž strelice godine. Pretvorba a-heliksa prolina, aminokiselina iz naelektriziranih i skupnih radikala (elektrostatski i mehanički prijelaz).
Drugi oblik spirale prisutan je u kolagena . U organizmu kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnih proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasamperiran, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u zavojnici kože, više od nadstrešnice obložene α-zavojnicom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostava vodenih mjesta ovdje nije moguća. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, približno 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline apsorbiraju se nakon biosinteze kolagena putem posttranslacijske modifikacije. U strukturi kolagena stalno se ponavlja triplet gli-X-Y, a mjesto X često zauzima prolin, a Y mjesto često zauzima hidroksilizin. Dopustite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, upletene tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći se višak pojavljuje u središtu, gdje je manja vjerojatnost da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Duljina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-Struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroin šav (slika 2.3).
Riža. 2.3. b-Struktura
Svibanjska struktura ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrčavije, a ne čvrsto uvijene, kao u a-heliksu. Područja peptidnih veza presavijena su u prostoru slično jednakim naborima arkush papira. Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-skupina peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj ravnoj liniji (kako bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne kuglice raspoređeni su između lančanih radikala druge kuglice. Ako se jedno polipeptidno koplje presavije i ide paralelno sa sobom, tada antiparalelna b-križna struktura. Vodene veze u b-križnoj strukturi spojene su između peptidnih skupina petlji polipeptidne lancete.
Zamjena a-spirala kod vjeverica, uvijena cijeli sat, varijabilna u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobinu i hemoglobinu, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim kimotripsin, praktički dodaju a-spiralnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetive, shkiri), fibroin (protein prirodnog šavova) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih koplja.
Pokazalo se da α-spirale mogu apsorbirati glu, ala, ley i β-strukture - met, val, mul; u područjima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest skupina viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U središtu središta dolazi do porasta spirala u oba smjera do parcele – tetrapeptida, koji se sastoji od viškova, koji preslaguju uspostavu ovih spirala. Pri oblikovanju β-strukture, ulogu sjemena imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za stvaranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i gomile stvorenja formirani su od strane glave keratina. Kao sastavni dio intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. U keratinima, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-heliks. Dva peptidna koplja čine jednog lava superzavojnica. Supersmotani dimeri keratina spajaju se u tetramere i agregiraju s otopinama protofibril 3 nm u promjeru. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrila 10 nm u promjeru.
Kosa je inducirana iz samih takvih vlakana. Dakle, u okrema vlaknu promjera 20 mikrona, isprepleteni su milijuni fibrila. Keratinska koplja obrubljena su poprečno brojnim disulfidnim vezama što im daje dodatnu mineralnost. Tijekom kemijskog uvijanja provode se sljedeći postupci: na klipu se disulfidne mrlje trljaju tiolima, a zatim se za nanošenje kose potrebni oblik objesi kada se zagrije. Kad se zrak kiselim oksidira, ponovno se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štoviše, same lopte su presavijene paralelno jedna s drugom, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao u sklopivim strukturama, bíchní koplja aminokiselinskih hlača usmjerena su okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekula fibroina sadrži tipičan ponavljajući fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju u strukturu spiralnog nabora, nazivaju se neuređene.
Sekundarna struktura. Alfa-spiralne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu međusobno djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući skupine. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte superzavojnicu α-heliksa, u kojoj su dvije α-zavojnice upletene jedna po jedna, uspostavljajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-spiralni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog koplja, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD+ poveznici molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u nizu enzima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i okosnici.
Prednji 234567891011121314151617 Napred
VESELITI SE:
BILKI Opcija 1 A1. Strukturalna linija bijelih ê: ...
5 - 9 razred
BILKI
opcija 1
A1
A)
Amenie
U)
Aminokiseline
B)
Glukoza
G)
Nukleotidi
A2. Osvjetljenje spirale karakterizira:
A)
Primarna struktura proteina
U)
Tretinska struktura proteina
B)
Sekundarna struktura proteina
G)
Kvartarna struktura proteina
A3. Značaj takvih čimbenika dovodi do ireverzibilne denaturacije proteina?
A)
Interakcije sa solima olova, soli, žive
B)
Ubrizgavanje u protein koncentrirane dušične kiseline
U)
Jako grijanje
G)
Usí relisted čimbenici vírní
A4. Recite mi na što trebam paziti sat vremena u injekciji koncentrirane dušične kiseline:
A)
Vipadannya bijela opsada
U)
Crveno-ljubičasta farbuvannya
B)
Vipadannya crna opsada
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Proteini koji imaju katalitičku funkciju nazivaju se:
A)
Hormoni
U)
Enzimi
B)
Vitamini
G)
bjelančevine
A6. Protein hemoglobin ima sljedeće funkcije:
A)
Katalitički
U)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
prijevoz
Dio B
B1. Spivvidnesit:
Vrsta proteinske molekule
vlast
1)
Globularni proteini
A)
Molekula sklupčana u loptu
2)
fibrilarni proteini
B)
Ne rasipati u blizini vode
U)
Na vodi se dijele, ili podmiruju kolone razlika
G)
Nitasta struktura
sekundarna struktura
Proteini:
A)
Nastaje iz viška aminokiselina
B)
Odnesite u svoje skladište samo drveni ugljen, vodu i kiselinu
U)
Hidrolizirano u kiselom tavernom mediju
G)
Zdravlje prije denaturacije
D)
Ê polisaharidi
E)
Ê prirodni polimeri
Dio C
Z 1. Zapiši jednake reakcije, za pomoć takvih etanola i anorganskih govora može se oduzeti glicin.
Sekundarna struktura je način postavljanja polipeptidne lancete u uređenu strukturu. Sekundarna struktura postaje primarna struktura. Budući da je primarna struktura genetski određena, nastanak sekundarne strukture može se odrediti izlazom polipeptidne lancete ribosoma. Sekundarna struktura se stabilizira vodena zvona i zviždaljke, yakí utvoryuyutsya između NH- i CO-skupina peptidne veze.
Odvojeni a-heliks, b-struktura tu nesređenu konformaciju (klupko).
Struktura α-spirale bula proponirana Paulingі Corey(1951). Razne sekundarne strukture proteina, koje mogu izgledati kao pravilna spirala (slika 2.2). α-heliks je lančana struktura, peptidne veze su isprepletene u sredini spirale, a radikali lanca aminokiselina nazivaju se. a-Spirala je stabilizirana vodenim vezama, koje su paralelne s osi spirale i nalaze se između prvog i petog aminokiselinskog ostatka. Na taj način, u dugim spiralnim opnama, višak aminokiselina sudjeluje u oblikovanju dviju vodenih veza.
Riža. 2.2. Struktura je spiralna.
Na jedan zavoj spirale otpada 3,6 viška aminokiselina, 0,54 nm spirale, na jedan višak aminokiseline otpada 0,15 nm. Izrežite na spiralu 26 °. Razdoblje pravilnosti a-heliksa je do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka. Najšire desne a-spirale, tj. uvijajući spiralu duž strelice godine. Pretvorba a-heliksa prolina, aminokiselina iz naelektriziranih i skupnih radikala (elektrostatski i mehanički prijelaz).
Drugi oblik spirale prisutan je u kolagena . U organizmu kolagen je najvažniji protein u tijelu: čini 25% ukupnih proteina. Kolagen je prisutan u različitim oblicima, nasamperiran, u uspješnim tkivima. Cijela spirala sa zavojnicom od 0,96 nm i 3,3 viška u zavojnici kože, više od nadstrešnice obložene α-zavojnicom. Na vídmínu víd α-spíralí, uspostava vodenih mjesta ovdje nije moguća. Kolagen ima malo skladište aminokiselina: 1/3 postaje glicin, približno 10% prolin, kao i hidroksiprolin i hidroksilizin. Preostale dvije aminokiseline apsorbiraju se nakon biosinteze kolagena putem posttranslacijske modifikacije. U strukturi kolagena stalno se ponavlja triplet gli-X-Y, a mjesto X često zauzima prolin, a Y mjesto često zauzima hidroksilizin. Dopustite mi da zamislim da je kolagen sveprisutan u pojavi desne trostruke spirale, upletene tri primarne lijeve spirale. U trećoj spirali kože, treći se višak pojavljuje u središtu, gdje je manja vjerojatnost da će glicin pobjeći iz steričnih razloga. Duljina molekule kolagena je oko 300 nm.
b-Struktura(b-savijena lopta). Zustrichaetsya u globularnim proteinima, kao iu nekim fibrilarnim proteinima, na primjer, fibroin šav (slika 2.3).
Riža. 2.3. b-Struktura
Svibanjska struktura ravnog oblika. Polipeptidne lancete mogu biti kovrčavije, a ne čvrsto uvijene, kao u a-heliksu. Područja peptidnih veza presavijena su u prostoru slično jednakim naborima arkush papira. Stabiliziran vodenim vezama između CO i NH-skupina peptidnih veza u vaskularnim polipeptidnim kopljima. Kako polipeptidna koplja, koja uspostavljaju b-strukturu, idu u jednoj ravnoj liniji (kako bi se izbjegli C- i N-terminali) - paralelna b-struktura; yakscho nasuprot - antiparalelna b-struktura. Lančani radikali jedne kuglice raspoređeni su između lančanih radikala druge kuglice. Ako se jedno polipeptidno koplje presavije i ide paralelno sa sobom, tada antiparalelna b-križna struktura. Vodene veze u b-križnoj strukturi spojene su između peptidnih skupina petlji polipeptidne lancete.
Zamjena a-spirala kod vjeverica, uvijena cijeli sat, varijabilna u regiji. U nekim proteinima, na primjer, mioglobinu i hemoglobinu, a-heliks leži u osnovi strukture i postaje 75%, u lizozimu - 42%, u pepsinu - manje od 30%. Drugi proteini, na primjer, biljni enzim kimotripsin, praktički dodaju a-spiralnu strukturu i značajan dio polipeptidne lancete uklapa se u sferičnu b-strukturu. Potporni proteini tkiva kolagen (protein tetive, shkiri), fibroin (protein prirodnog šavova) mijenjaju b-konfiguraciju polipeptidnih koplja.
Pokazalo se da α-spirale mogu apsorbirati glu, ala, ley i β-strukture - met, val, mul; u područjima wigina polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Važno je uzeti u obzir šest skupina viškova, koji se mogu koristiti kao centar za spiralizaciju. U središtu središta dolazi do porasta spirala u oba smjera do parcele – tetrapeptida, koji se sastoji od viškova, koji preslaguju uspostavu ovih spirala. Pri oblikovanju β-strukture, ulogu sjemena imaju tri aminokiselinska ostatka u pet, koji se koriste za stvaranje β-strukture.
Većina strukturnih proteina ima jednu od sekundarnih struktura, koju karakterizira njihovo skladište aminokiselina. Strukturni protein, koji potiče još važnije poput α-spirala, je α-keratin. Kosa (vuna), pír'ya, glave, kígtí i gomile stvorenja formirani su od strane glave keratina. Kao sastavni dio intermedijarnih filamenata, keratin (citokeratin) je najvažniji skladišni citoskelet. U keratinima, većina peptidne lancete je presavijena u desnu α-heliks. Dva peptidna koplja čine jednog lava superzavojnica. Supersmotani dimeri keratina spajaju se u tetramere i agregiraju s otopinama protofibril 3 nm u promjeru. Nareshti, vísím protofibril odobriti mikrofibrila 10 nm u promjeru.
Kosa je inducirana iz samih takvih vlakana. Dakle, u okrema vlaknu promjera 20 mikrona, isprepleteni su milijuni fibrila. Keratinska koplja obrubljena su poprečno brojnim disulfidnim vezama što im daje dodatnu mineralnost. Tijekom kemijskog uvijanja provode se sljedeći postupci: na klipu se disulfidne mrlje trljaju tiolima, a zatim se za nanošenje kose potrebni oblik objesi kada se zagrije. Kad se zrak kiselim oksidira, ponovno se stvaraju nove disulfidne mrlje koje poprimaju oblik trake.
Shovk se uzima iz čahura gusjenica dudovog moljca ( bombyx mori) i sporne vrste. Glavni protein šava, fibroin struktura antiparalelno presavijene lopte, štoviše, same lopte su presavijene paralelno jedna s drugom, zadovoljavajući numeričke slojeve. Dakle, kao u sklopivim strukturama, bíchní koplja aminokiselinskih hlača usmjerena su okomito uzbrdo i dolje, u prazninama između okremimi sfera, mogu se kompaktnije grupirati. U stvari, fibroin se sastoji od 80% glicina, alanina i serina, tobto. tri aminokiseline, koje karakterizira minimalna veličina divljih koplja. Molekula fibroina trebala bi zamijeniti tipični fragment koji se ponavlja (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Poremećena konformacija. Podjele proteinske molekule, koje se ne preklapaju u strukturu spiralnog nabora, nazivaju se neuređene.
Sekundarna struktura. Alfa-spiralne i beta-strukturne podjele u proteinima mogu međusobno djelovati jedna po jedna i između sebe, stvarajući skupine. Suprasekundarne strukture, koje su ugrađene u prirodne proteine, energetski su najvažnije. Prije njih dodajte superzavojnicu α-heliksa, u kojoj su dvije α-zavojnice upletene jedna po jedna, uspostavljajući lijevu superzavojnicu (bakteriorhodopsin, hemeritrin); α-spiralni i β-strukturni fragmenti polipeptidnog koplja, koji su nacrtani (na primjer, βαβαβ-lank od Rossmana, pronađen u NAD + -vezujućoj podjeli molekula enzima dehidrogenaze); Antiparalelna trilanzug β-struktura (βββ) naziva se β-cik-cak i nalazi se u nizu enzima u mikroorganizmima, najjednostavnijim i okosnici.
§ 8. PROSTORSKA ORGANIZACIJA MOLEKULE BILKA
Primarna struktura
Pod primarnom strukturom proteina podrazumijeva se broj i redoslijed punjenja aminokiselinskih ostataka koji su jedan po jedan povezani peptidnim vezama, polipeptidnim lancetom.
Polipeptidno koplje na jednom kraju je prejako, što ne sudjeluje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, NH 2 -skupini, N-kinete. Na proliferativnim bocima slobodno raste, što ne sudjeluje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, HOOS-skupina, ce - S-kínets. N-kineta je uzeta za klip lanceugea, samo numeriranje aminokiselinskih ostataka počinje od novog:
Aminokiselinsku sekvencu inzulina ustanovio je F. Senger (Sveučilište Cambridge). Ovaj protein se sastoji od dva polipeptidna lanca. Jedna lanceta se sastoji od 21 aminokiselinskog ostatka, druga lanceta se sastoji od 30. Lancete su povezane s dvije disulfidne mrlje (slika 6).
Riža. 6. Primarna struktura humanog inzulina
Deset godina (1944. - 1954.) potrošeno je na dešifriranje strukture qiêí̈. U ovom satu, primarna struktura je dodijeljena bogatim bijelim, proces automatizacije je označen i nije ozbiljan problem za prethodne.
Informacija o primarnoj strukturi proteina kože kodirana je u genu (dilanzija molekule DNA) i ostvaruje se tijekom transkripcije (prepisivanje informacija na mRNA) i translacije (sinteza polipeptidne lancete). Na povezivanju s cym, primarna struktura proteina također se može umetnuti iza druge strukture gena.
Na temelju primarne strukture homolognih proteina moguće je zaključiti o taksonomskoj sporidnosti vrsta. Prije homolognih proteina, postoje oni proteini, koji imaju iste funkcije u različitim vrstama. Takvi proteini mogu imati slične sekvence aminokiselina. Na primjer, protein citokrom 3 ima najveću dostupnu molekularnu težinu od blizu 12500 i sadrži blizu 100 aminokiselinskih ostataka. Razlike u primarnoj strukturi citokroma H dviju vrsta proporcionalne su filogenetskim razlikama između vrsta. Tako se citokromi 3 konja i kišnice nalaze u 48 aminokiselinskih ostataka;
sekundarna struktura
Sekundarna struktura proteina nastaje uspostavljanjem vodenih veza između peptidnih skupina. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: α-zavojnica i β-struktura (ili preklopna lopta). U proteinima mogu postojati i stanice polipeptidne lancete, koje ne uspostavljaju sekundarnu strukturu.
α-Spirala tvori oprugu. Prilikom oblikovanja α-heliksa, kiselinski atom peptidne skupine kože tvori vodenu vezu s vodenim atomom četvrte NH-skupine duž koplja:
Kožni kolut spirale obloga od naprednog koluta spirale dekilkoma s vodenim vezama, što strukturi daje značajan mentalitet. α-heliks ima sljedeće karakteristike: promjer heliksa je 0,5 nm, duljina heliksa je 0,54 nm, a po zavoju heliksa dolazi do 3,6 aminokiselinskih viška (slika 7).
Riža. 7. Model a-spirale, koji odražava karakteristike
Lančani radikali aminokiselina izravno su imenovani u spirali (slika 8).
Riža. 8. Model -spirala, koja odražava širinu raspršenosti bioloških radikala
Iz prirodnih L-aminokiselina može se inducirati i desna i lijeva spirala. Većinu prirodnih proteina karakterizira desna spirala. Tri D-aminokiseline također se mogu nazvati lijevom i desnom spiralom. Polipeptidna lanceta, koja je nastala od zbroja naslaga D- i L-aminokiselina, nije u stanju uspostaviti spiralu.
Deyakí višak aminokiselina pereshkodzhayut α-heliks. Na primjer, iako je u lanciuge papalina bila pomiješana pozitivno ili negativno nabijena s naslagama aminokiselina, takva ploča ne prihvaća α-spiralnu strukturu kroz međusobno otpuštanje simultano nabijenih radikala. Lako se otapaju spirale aminokiselinskih ostataka, što može stvoriti velike razlike. Prijelaz za ugradnju α-heliksa također se očituje u lanceletu polipeptida s viškom prolina (slika 9). Postoji višak prolina na atomima dušika, koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom, a ne s jednim atomom vode.
Riža. 9. Višak prolina pereshkodzha utvennu-spirali
Na taj višak prolina, koji ulazi u skladište polipeptidne lancete, nije moguće uspostaviti unutarnji vodeni ligament lancete. Osim toga, atom dušika u prolinu ulazi u skladište debelog prstena, što onemogućuje omotavanje oko N-C veze te spirale.
Crim α-spirale opisuju druge vrste spirala. No, smrad je rijetko, što je još važnije, na kratkim relacijama.
Uspostavljanje vodenih veza između peptidnih skupina suicidalnih polipeptidnih fragmenata u lanceugeima provodi se prije kalupljenja β-strukture ili presavijena lopta:
Na površini α-spirale presavijena kugla ima cik-cak oblik, izgleda kao harmonika (slika 10).
Riža. 10. β-Struktura proteina
Odvojite paralelne i antiparalelne preklopne dijelove kuglica. Uspostavljene su paralelne β-strukture između odjeljaka polipeptidne lancete, koje se izravno izbjegavaju:
Antiparalelne β-strukture uspostavljaju se između protistalnih ravnih linija polipeptidne lancete:
β-strukture mogu se više ili manje formirati između dva polipeptidna lanceta:
U skladištima nekih proteina, sekundarna struktura može biti predstavljena samo α-heliksom, u drugima - samo β-strukturama (paralelnim, ili antiparalelnim, ili drugim), u trećima, redoslijed α-spiralizacije može biti biti prisutne i β -strukture.
Tretinna struktura
U bogatim proteinima, sekundarno organizirane strukture (α-spirale, -strukture) izgaraju kompaktnu kuglicu u pjevnom redoslijedu. Prostrana organizacija globularnih proteina povezana je s tercijarnom strukturom. Na taj način, tretinozna struktura karakterizira trivimerni rast legla polipeptidne lancete u divljini. Formirane tercijarne strukture sudjeluju u ionskim i vodenim vezama, hidrofobnim interakcijama, van der Waalsovim silama. Stabilizirajte tercijarnu strukturu disulfidnih mrlja.
Tretinna struktura proteina je zbog njihove aminokiselinske sekvence. U slučaju kalupljenja, veza se može kombinirati s aminokiselinama, umiješanim u polipeptidno koplje na značajnoj udaljenosti. U maloprodajnim proteinima, polarni radikali aminokiselina, u pravilu, nalaze se na površini proteinskih molekula, a potom, u sredini molekule, hidrofobni radikali izgledaju kompaktno pakirani u sredini globule, čineći hidrofobne stanice.
Niní tretinna struktura bagatioh blílkív instaliran. Pogledajmo dva primjera.
mioglobina
Mioglobin je protein koji veže kiselo iz pomoćne tvari mase 16700. Njegova funkcija je pohraniti kiselo u m'yazah. Ova molekula ima jedno polipeptidno koplje koje se sastoji od 153 aminokiselinska ostatka i hemoskupinu koja ima važnu ulogu u vezivanju kiseline.
Golemu organizaciju mioglobina zaustavili su roboti Johna Kendrewa i njegovih kolega (slika 11). Molekula ovog proteina ima 8 α-spiralnih stanica, koje često čine 80% svih aminokiselinskih ostataka. Molekula mioglobina vrlo kompaktna, u njenom se unutarnjem sadržaju može nalaziti četiri sve molekule vode, gotovo svi polarni radikali aminokislina smješteni su na vanjskoj površini molekula, veći dio hidrofobnih radikala smješten je u središnjim molekulama, na površini se nalazi gem – nebijela skupina, odgovarajuća za vezu kisnu.
Sl.11. Tretinska struktura mioglobina
Ribonukleaza
Ribonukleaza je globularni protein. Izlučuju ga klitini potkožnog sloja, enzim koji katalizira cijepanje RNA. Na površini mioglobina, molekula ribonukleaze može imati vrlo malo α-spiralnih stanica i sadržavati veliki broj segmenata koji su u β-konformaciji. Mineralnost tercijarnoj strukturi proteina daju 4 disulfidne veze.
Kvartarna struktura
Mnogi proteini se sastoje od decila, dvije ili više, proteinskih podjedinica ili molekula, koje dovode do pjevanja sekundarnih i tercijarnih struktura, koje su spojene u isto vrijeme uz pomoć vodenih i ionskih veza, hidrofobnih interakcija, van der Waalsove sile. Takva organizacija proteinskih molekula kvartalna struktura, a sami proteini se nazivaju oligomirnimi. Okrema podjedinica, ili proteinska molekula, naziva se u skladištu oligomernog proteina protomir.
Broj protomera u oligomernim proteinima može jako varirati. Na primjer, kreatin kinaza se sastoji od 2 protomera, hemoglobin - 4 protomera, E.coli RNA polimeraza - enzim koji je odgovoran za sintezu RNA - 5 protomera, kompleks piruvat dehidrogenaze - 72 protomera. Jedan protein i dva protomera, jedan se naziva dimer, jedan tetramer, a šest se naziva heksamer (slika 12). Najčešće se u molekuli oligomernog proteina nalaze 2 ili 4 protomera. Skladište oligomernog proteina može uključivati iste ili različite protomere. Ako dva identična prototipa uđu u skladište proteina, tada - homodimer, kao razlika - heterodimer.
Riža. 12. Oligomerni proteini
Pogledajmo organizaciju molekule hemoglobina. Glavna funkcija hemoglobina je prijenos kiseline iz pluća u tkiva i ugljičnog dioksida iz krvotoka. Ova molekula (slika 13) sastoji se od četiri polipeptidna koplja dva različita tipa – dva α-koplja i dva β-koplja te hema. Hemoglobin je protein, sporan s mioglobinom. Sekundarna i tercijarna struktura mioglobina i protomera hemoglobina su slične. Kožni protomer za hemoglobin, jaka i mioglobin, 8-spiralizirana janjaca polipeptidnog lanceleta. U ovom slučaju treba napomenuti da su u primarnim strukturama mioglobina i protomera hemoglobina manje od 24 aminokiselinska ostatka identična. Od sada, proteini, koji značajno brinu o primarnoj strukturi, mogu imati sličnu prostranu organizaciju i pobjednički slične funkcije.
Riža. 13. Građa hemoglobina
Pid sekundarna struktura na protein može utjecati konfiguracija lanceta polipeptida, tobto. metoda savijanja, uvijanja (savijanja, pakiranja) polipeptidne lancete u spiralu ili biti različite konformacije. Taj se proces ne odvija kaotično, već postupno program položen u primarnoj strukturi proteina. Detaljan opis dvije glavne konfiguracije polipeptidnih koplja, koje ukazuju na strukturne promjene i eksperimentalne podatke:
- a-spirale,
- β strukture.
Uzeta je u obzir najvažnija vrsta globularnih proteina a- Spirala. Uvijanje polipeptidne lancete prati godišnju strelicu (desna spirala), što je određeno skladištem L-aminokiselina prirodnih proteina.
Nalet snage u vinilnim a-spiralama (kao i β-strukture) ê zdatníst aminokiselina na topljivost vodenih veza.
Struktura a-spirala ima jasnu niska pravilnost:
- Na kožnu zavojnicu (croc) spirale pada 3,6 aminokiselinskih ostataka.
- Croc helix (vídstan vzdovzh osí) doseže 0,54 nm po zavoju, ali u jednoj aminokiselini višak pada 0,15 nm.
- Zavoj spirale je 26°, nakon 5 zavoja spirale (18 aminokiselinskih ostataka) strukturna konfiguracija polipeptidne lancete se ponavlja. To znači da period ponavljanja (ili identiteta) a-spiralne strukture postaje 2,7 nm.
Druga vrsta konfiguracije polipeptidnih koplja, manifestacije u vjevericama za kosu, šavovima, m'yazyv i drugim fibrilarnim vjevericama, brisanje imena β strukture. U ovom slučaju, dvije ili više linearnih polipeptidnih lanceta, nabranih paralelno ili, češće, antiparalelno, mentalno, povezane su međugodišnjim vodenim vezama između -NH- i -CO-skupina sukulentnih lanceolata, zadovoljavajući strukturu tip skladišta.
Shematski prikaz β-struktura polipeptidnih koplja.
U prirodi postoje proteini, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukture. Tipična kundak takvih proteina je kolagena- fibrilarni protein, koji postaje glavna masa uspješnog tkiva u tijelu ljudi i stvorenja.
Koristeći metode rendgenske difrakcijske analize, došli smo do zaključka o još dvije jednake strukturne organizacije proteinske molekule, koje su se pokazale posrednim između sekundarne i tercijarne strukture. Tse tzv suprasekundarne strukture i strukturne domene.
Sekundarne strukture su agregati polipeptidnih koplja, koji tvore vlastitu sekundarnu strukturu i otapaju se u aktivnim proteinima kao rezultat svoje termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima, dvostruki (βhβ)-elementi (predstavljeni s dva paralelna β-koplja, povezani x segmentom), βaβaβ-elementi (predstavljeni s dva segmenta α-heliksa, umetnuti između tripleta paralelnim β-kopljima ) i u.
Domena Budov globularnog proteina (flavodoksin) (za A. A. Boldirevim)
Domena- Ovo je kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja. Domene mogu varirati u funkcijama i savijanju (bacanju) u neovisne kompaktne globularne strukturne jedinice, međusobno povezane gnučnim letvicama u sredini proteinske molekule.
