Sekundarna struktura je način polaganja polipeptidne lancete u uređenu strukturu zavdyaka uspostavljenih vodenih veza između peptidnih skupina jedne lancete ili zbroja polipeptidnih lanceta. Prema konfiguraciji sekundarne strukture dijele se na zavojne (α-heliks) i sferno-nabrane dijelove (β-struktura i križni β-oblik).
α-Spirala. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture proteina, koja može izgledati kao pravilna spirala, koju uspostavljaju ligamenti međupeptidnih vodenih veza na granicama jedne polipeptidne lancete. Model postojanja α-heliksa (slika 2), koji kontrolira svu moć peptidne veze, predložili su Pauling i Corey. Glavne karakteristike α-heliksa:
· spiralna konfiguracija polipeptidne lancete, koja ima vijčanu simetriju;
· Utvorennya vodene veze između peptidnih skupina prvih i četvrtih aminokiselinskih ostataka kože;
pravilnost zavoja u spirali;
· jednakost svih aminokiselinskih ostataka u α-heliksu neovisno o pupoljcima i njihovim toksičnim radikalima;
· Bichní radikali aminokiselina ne sudjeluju u uspostavljenoj α-heliksu.
Zvuk α-spirale sličan je ispruženoj spirali električnog štednjaka. Pravilnost vodenih veza između prve i četvrte peptidne skupine određuje pravilnost zavoja polipeptidnog koplja. Visina jednog zavoja α-spirale je do 0,54 nm; do 3,6 aminokiselinskih viška, tako da se kožni aminokiselinski višak pomiče prema osi (visina jednog viška aminokiseline) za 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), što vam omogućuje da govorite o jednakosti svih aminokiselina kiseline suvišne u α-heliksu. Razdoblje pravilnosti - spirale do 5 zavoja ili 18 aminokiselinskih ostataka; Duljina jedne periode postaje 2,7 nm. Riža. 3. Pauling-Kory a-spiralni model
β-Struktura. Ovo je drugačija vrsta sekundarne strukture, koja može lagano savijati konfiguraciju polipeptidne lancete i formirana je uz pomoć interpeptidnih vodenih veza na granicama otprilike tri stabla istog polipeptidnog koplja ili zbroja polipeptidnih lanceta. Njena se također naziva sferično-naborana struktura. Ê raznolikost β-struktura. Izmjene sferula klica, koje su podmirene jednim polipeptidnim kopljem proteina, nazivaju se križni β-oblik (kratka β-struktura). Vodene veze u križnom β-obliku spojene su između peptidnih skupina petlji polipeptida lanciug. Drugi tip, ukupna β-struktura, karakteristična je za cijelu polipeptidnu lancetu, koja se može savijati u obliku i smanjuje se međupeptidnim vodenim vezama između sumalnih paralelnih polipeptidnih lanceta (Sl. 3). Ova struktura je nezgodna za harmoniku. Štoviše, moguće su varijante β-struktura: smrdi se mogu napraviti s paralelnim lancetama (N-kintsi polipeptidne lancete ispravljene u istom smjeru) i antiparalelne (N-kintsi ispravljene na različite strane). Lančani radikali jedne kuglice raspoređeni su između lančanih radikala druge kuglice.
Kod proteina je moguć prijelaz s α-struktura na β-strukture i natrag nakon prijelaza vodenih veza. Zamjena pravilnih interpeptidnih vodenih veza lancetne uzde (zatvarač polipeptidne lancete uvija se u spiralu) uvija spirale i zamikanny vodenih veza između upletenih fragmenata polipeptidnih lanceuga. Takav prijelaz manifestacija u keratinu je dlakava vjeverica. Kada je kosa bez rukava, lako je prekinuti spiralnu strukturu β-keratina i vina da prijeđe u α-keratin (kovrčava kosa se ispravlja).
Rušenje pravilnih sekundarnih struktura proteina (α-spirala i β-struktura) po analogiji s taljenjem kristala naziva se "taljenje" polipeptida. Uz ovu vodu, veze pucaju, a polipeptidna koplja nabubre u oblik kugle bez priječaka. Također, stabilnost sekundarnih struktura određena je interpeptidnim vodenim vezama. Druge vrste veza ne mogu se uzeti s ovog mjesta, za malu količinu disulfidnih veza polipeptidne lancete u područjima otapanja viška cisteina. Kratki peptidi povezani disulfidnim vezama trepere u ciklusu. U bogatim proteinima jedan sat postoje α-spiralne stanice i β-strukture. Prirodni proteini, koji su 100% α-heliksa, ne smiju se koristiti (paramiozin je mukozni protein, koji je 96-100% α-heliksa), ali sintetski polipeptidi su 100%-spiralizirani.
Drugi proteini mogu uzrokovati različite razine skokova. Visoka učestalost α-spiralnih struktura opažena je u paramiozinu, mioglobinu i hemoglobinu. S druge strane, kod tripsina, ribonukleaze, veliki dio polipeptidne lancete stane u sferičnu β-strukturu. Potporni proteini tkiva: keratin (protein kose, vune), kolagen (protein tetive, kože), fibroin (protein prirodnog spoja) mogu promijeniti β-konfiguraciju polipeptidnih koplja. Razlika u svijetu spiralizacije polipeptidnih lanceta kod bijelaca govori o onima koji, očito, imaju moć često poremetiti spiralizaciju ili "prekinuti" pravilno polaganje polipeptidne lancete. Razlog tome je kompaktniji raspored polipeptidne lancete proteina u opsjedu pjevanja, odnosno u tretinskoj strukturi.
§ 8. PROSTORSKA ORGANIZACIJA MOLEKULE BILKA
Primarna struktura
Pod primarnom strukturom proteina podrazumijeva se broj i redoslijed punjenja aminokiselinskih ostataka koji su jedan po jedan povezani peptidnim vezama, polipeptidnim lancetom.
Polipeptidno koplje na jednom kraju je prejako, što ne sudjeluje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, NH 2 -skupini, N-kinete. Na proliferativnim bocima slobodno raste, što ne sudjeluje u uspostavljenoj peptidnoj vezi, HOOS-skupina, ce - S-kínets. N-kineta je uzeta za klip lanceugea, samo numeriranje aminokiselinskih ostataka počinje od novog:
Aminokiselinsku sekvencu inzulina ustanovio je F. Senger (Sveučilište Cambridge). Ovaj protein se sastoji od dva polipeptidna lanca. Jedna lanceta se sastoji od 21 aminokiselinskog ostatka, druga lanceta se sastoji od 30. Lancete su povezane s dvije disulfidne mrlje (slika 6).
Riža. 6. Primarna struktura humanog inzulina
Deset godina (1944. - 1954.) potrošeno je na dešifriranje strukture qiêí̈. U ovom satu, primarna struktura je dodijeljena bogatim bijelim, proces automatizacije je označen i nije ozbiljan problem za prethodne.
Informacija o primarnoj strukturi proteina kože kodirana je u genu (dilanzija molekule DNA) i ostvaruje se tijekom transkripcije (prepisivanje informacija na mRNA) i translacije (sinteza polipeptidne lancete). Na povezivanju s cym, primarna struktura proteina također se može umetnuti iza druge strukture gena.
Na temelju primarne strukture homolognih proteina moguće je zaključiti o taksonomskoj sporidnosti vrsta. Prije homolognih proteina, postoje oni proteini, koji imaju iste funkcije u različitim vrstama. Takvi proteini mogu imati slične sekvence aminokiselina. Na primjer, protein citokrom 3 ima najveću dostupnu molekularnu težinu od blizu 12500 i sadrži blizu 100 aminokiselinskih ostataka. Razlike u primarnoj strukturi citokroma H dviju vrsta proporcionalne su filogenetskim razlikama između vrsta. Tako se citokromi 3 konja i kišnice nalaze u 48 aminokiselinskih ostataka;
sekundarna struktura
Sekundarna struktura proteina nastaje uspostavljanjem vodenih veza između peptidnih skupina. Postoje dvije vrste sekundarne strukture: α-zavojnica i β-struktura (ili preklopna lopta). U proteinima mogu postojati i stanice polipeptidne lancete, koje ne uspostavljaju sekundarnu strukturu.
α-Spirala tvori oprugu. Prilikom oblikovanja α-heliksa, kiselinski atom peptidne skupine kože tvori vodenu vezu s vodenim atomom četvrte NH-skupine duž koplja:
Kožni kolut spirale obloga od naprednog koluta spirale dekilkoma s vodenim vezama, što strukturi daje značajan mentalitet. α-heliks ima sljedeće karakteristike: promjer heliksa je 0,5 nm, duljina heliksa je 0,54 nm, a po zavoju heliksa dolazi do 3,6 aminokiselinskih viška (slika 7).
Riža. 7. Model a-spirale, koji odražava karakteristike
Lančani radikali aminokiselina izravno su imenovani u spirali (slika 8).
Riža. 8. Model -spirala, koja odražava širinu raspršenosti bioloških radikala
Iz prirodnih L-aminokiselina može se inducirati i desna i lijeva spirala. Većinu prirodnih proteina karakterizira desna spirala. Tri D-aminokiseline također se mogu nazvati lijevom i desnom spiralom. Polipeptidna lanceta, koja je nastala od zbroja naslaga D- i L-aminokiselina, nije u stanju uspostaviti spiralu.
Deyakí višak aminokiselina pereshkodzhayut α-heliks. Na primjer, iako je u lanciuge papalina bila pomiješana pozitivno ili negativno nabijena s naslagama aminokiselina, takva ploča ne prihvaća α-spiralnu strukturu kroz međusobno otpuštanje simultano nabijenih radikala. Lako se otapaju spirale aminokiselinskih ostataka, što može stvoriti velike razlike. Prijelaz za ugradnju α-heliksa također se očituje u lanceletu polipeptida s viškom prolina (slika 9). Postoji višak prolina na atomima dušika, koji tvori peptidnu vezu s drugom aminokiselinom, a ne s jednim atomom vode.
Riža. 9. Višak prolina pereshkodzha utvennu-spirali
Tom višku prolina, koji ulazi u skladište polipeptidne lancete, nije moguće uspostaviti unutarnju lancetastu vodenu vezu. Osim toga, atom dušika u prolinu može ući do skladišta debelog prstena, što onemogućuje omotavanje oko N-C veze i stvaranje spirale.
Crim α-spirale opisuju druge vrste spirala. No, smrad je rijetko, što je još važnije, na kratkim relacijama.
Uspostavljanje vodenih veza između peptidnih skupina suicidalnih polipeptidnih fragmenata u lanceugeima provodi se prije kalupljenja β-strukture ili presavijena lopta:
Na površini α-spirale presavijena kugla ima cik-cak oblik, izgleda kao harmonika (slika 10).
Riža. 10. β-Struktura proteina
Odvojite paralelne i antiparalelne preklopne dijelove kuglica. Uspostavljene su paralelne β-strukture između odjeljaka polipeptidne lancete, koje se izravno izbjegavaju:
Antiparalelne β-strukture uspostavljaju se između protistalnih ravnih linija polipeptidne lancete:
β-strukture mogu se više ili manje formirati između dva polipeptidna lanceta:
U skladištima nekih proteina, sekundarna struktura može biti predstavljena samo α-heliksom, u drugima - samo β-strukturama (paralelnim, ili antiparalelnim, ili drugim), u trećima, redoslijed α-spiralizacije može biti biti prisutne i β -strukture.
Tretinna struktura
U bogatim proteinima, sekundarno organizirane strukture (α-spirale, -strukture) izgaraju kompaktnu kuglicu u pjevnom redoslijedu. Prostrana organizacija globularnih proteina povezana je s tercijarnom strukturom. Na taj način, tretinozna struktura karakterizira trivimerni rast legla polipeptidne lancete u divljini. Formirane tercijarne strukture sudjeluju u ionskim i vodenim vezama, hidrofobnim interakcijama, van der Waalsovim silama. Stabilizirajte tercijarnu strukturu disulfidnih mrlja.
Tretinna struktura proteina je zbog njihove aminokiselinske sekvence. Kada se oblikuje, veza se može kombinirati s aminokiselinama, umiješanim u polipeptidnu lancetu na značajnoj udaljenosti. U maloprodajnim proteinima, polarni radikali aminokiselina, u pravilu, nalaze se na površini proteinskih molekula, a potom, u sredini molekule, hidrofobni radikali izgledaju kompaktno pakirani u sredini globule, čineći hidrofobne stanice.
Niní tretinna struktura bagatioh blílkív instaliran. Pogledajmo dva primjera.
mioglobina
Mioglobin je protein koji veže kiselo iz pomoćne tvari mase 16700. Njegova funkcija je pohraniti kiselo u m'yazah. Ova molekula ima jedno polipeptidno koplje koje se sastoji od 153 aminokiselinska ostatka i hemoskupinu koja ima važnu ulogu u vezivanju kiseline.
Golemu organizaciju mioglobina zaustavili su roboti Johna Kendrewa i njegovih kolega (slika 11). Molekula ovog proteina ima 8 α-spiralnih stanica, koje često čine 80% svih aminokiselinskih ostataka. Molekula mioglobina je vrlo kompaktna, u njenom se sadržaju može sadržavati četiri sve molekule vode, gotovo svi polarni radikali aminokislina smješteni su na vanjskoj površini molekula, veći dio hidrofobnih radikala nalazi se u središnjim molekulama, na površini se nalazi gem – nebijela skupina, odgovarajuća za vezu kisnu.
Sl.11. Tretinska struktura mioglobina
Ribonukleaza
Ribonukleaza je globularni protein. Izlučuju ga klitini potkožnog sloja, enzim koji katalizira cijepanje RNA. Na površini mioglobina, molekula ribonukleaze može imati vrlo malo α-spiralnih stanica i sadržavati veliki broj segmenata koji su u β-konformaciji. Mineralnost tercijarnoj strukturi proteina daju 4 disulfidne veze.
Kvartarna struktura
Mnogi proteini se sastoje od decila, dvije ili više, proteinskih podjedinica, ili molekula, koje dovode do pjevanja sekundarnih i tercijarnih struktura, koje su nanizane zajedno u isto vrijeme uz pomoć vodenih i ionskih veza, hidrofobnih interakcija, van der Waalsove sile. Takva organizacija proteinskih molekula kvartalna struktura, a sami proteini se nazivaju oligomirnimi. Okrema podjedinica, ili proteinska molekula, naziva se u skladištu oligomernog proteina protomir.
Broj protomera u oligomernim proteinima može jako varirati. Na primjer, kreatin kinaza se sastoji od 2 protomera, hemoglobin - 4 protomera, E.coli RNA polimeraza - enzim koji je odgovoran za sintezu RNA - 5 protomera, kompleks piruvat dehidrogenaze - 72 protomera. Jedan protein i dva protomera, jedan se naziva dimer, jedan tetramer, a šest se naziva heksamer (slika 12). Najčešće se u molekuli oligomernog proteina nalaze 2 ili 4 protomera. Skladište oligomernog proteina može uključivati iste ili različite protomere. Ako dva identična prototipa uđu u skladište proteina, tada - homodimer, kao razlika - heterodimer.
Riža. 12. Oligomerni proteini
Pogledajmo organizaciju molekule hemoglobina. Glavna funkcija hemoglobina je prijenos kiseline iz pluća u tkiva i ugljičnog dioksida iz krvotoka. Ova molekula (slika 13) sastoji se od četiri polipeptidna koplja dva različita tipa – dva α-koplja i dva β-koplja te hema. Hemoglobin je protein, sporan s mioglobinom. Sekundarna i tercijarna struktura mioglobina i protomera hemoglobina su slične. Kožni protomer za hemoglobin, jaka i mioglobin, 8-spiralizirana janjaca polipeptidnog lanceleta. U ovom slučaju treba napomenuti da su u primarnim strukturama mioglobina i protomera hemoglobina manje od 24 aminokiselinska ostatka identična. Od sada, proteini, koji značajno brinu o primarnoj strukturi, mogu imati sličnu prostranu organizaciju i pobjednički slične funkcije.
Riža. 13. Građa hemoglobina
Pid sekundarna struktura na protein može utjecati konfiguracija lanceta polipeptida, tobto. metoda savijanja, uvijanja (savijanja, pakiranja) polipeptidne lancete u spiralu ili biti različite konformacije. Taj se proces ne odvija kaotično, već postupno program položen u primarnoj strukturi proteina. Detaljan opis dvije glavne konfiguracije polipeptidnih koplja, koje ukazuju na strukturne promjene i eksperimentalne podatke:
- a-spirale,
- β strukture.
Uzeta je u obzir najvažnija vrsta globularnih proteina a- Spirala. Uvijanje polipeptidne lancete prati godišnju strelicu (desna spirala), što je određeno skladištem L-aminokiselina prirodnih proteina.
Nalet snage u vinilnim a-spiralama (kao i β-strukture) ê zdatníst aminokiselina na topljivost vodenih veza.
Struktura a-spirala ima jasnu niska pravilnost:
- Na kožnu zavojnicu (croc) spirale pada 3,6 aminokiselinskih ostataka.
- Croc helix (vídstan vzdovzh osí) doseže 0,54 nm po zavoju, ali u jednoj aminokiselini višak pada 0,15 nm.
- Zavoj spirale je 26°, nakon 5 zavoja spirale (18 aminokiselinskih ostataka) strukturna konfiguracija polipeptidne lancete se ponavlja. To znači da period ponavljanja (ili identiteta) a-spiralne strukture postaje 2,7 nm.
Druga vrsta konfiguracije polipeptidnih koplja, manifestacije u vjevericama za kosu, šavovima, m'yazyv i drugim fibrilarnim vjevericama, brisanje imena β strukture. U ovom slučaju, dvije ili više linearnih polipeptidnih lanceta, nabranih paralelno ili, češće, antiparalelno, mentalno, povezane su međugodišnjim vodenim vezama između -NH- i -CO-skupina sukulentnih lanceolata, zadovoljavajući strukturu tip skladišta.
Shematski prikaz β-strukture polipeptidnih koplja.
U prirodi postoje proteini, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-strukture. Tipična kundak takvih proteina je kolagena- fibrilarni protein, koji postaje glavna masa zdravog tkiva u tijelu ljudi i stvorenja.
Koristeći metode rendgenske difrakcijske analize, došli smo do zaključka o još dvije jednake strukturne organizacije proteinske molekule, koje su se pokazale posrednim između sekundarne i tercijarne strukture. Tse tzv suprasekundarne strukture i strukturne domene.
Sekundarne strukture su agregati polipeptidnih koplja, koji tvore vlastitu sekundarnu strukturu i otapaju se u aktivnim proteinima kao rezultat svoje termodinamičke ili kinetičke stabilnosti. Dakle, u globularnim proteinima, dvostruki (βhβ)-elementi (predstavljeni s dva paralelna β-koplja, povezani x segmentom), βaβaβ-elementi (predstavljeni s dva segmenta α-heliksa, umetnuti između tripleta paralelnim β-kopljima ) i u.
Domena Budov globularnog proteina (flavodoksin) (za A. A. Boldirevim)
Domena- Ovo je kompaktna globularna strukturna jedinica u sredini polipeptidnog koplja. Domene mogu varirati u funkcijama i savijanju (zsidnya) u neovisne kompaktne globularne strukturne jedinice, međusobno povezane razmaknicama poput komarica u sredini proteinske molekule.
Sekundarna struktura proteina- metoda slaganja polipeptidne lancete u kompaktnu strukturu, uz interakciju peptidnih skupina s uspostavljenim vodenim vezama među njima.
Formiranje sekundarne strukture viklican peptida za usvajanje konformacije s najvećim brojem veza između skupina peptida. Vrsta sekundarne strukture određena je stabilnošću peptidne veze, krhkošću veze između središnjeg atoma ugljika i atoma ugljika peptidne skupine, veličinom radikala aminokiseline. Sve je odjednom imenovano aminokiselinskim slijedom godine, dovedeno do singalne konfiguracije proteina.
Vidimo dvije moguće varijante sekundarne strukture: u vidu "užeta" - α-zavojnica(α-struktura), i izgledaju kao "harmonike" - β-naborana lopta(β-struktura). U jednoj vjeverici, u pravilu, jedan sat postoje uvredljive strukture, ali u drugom udjelu spívvídnosní. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.
Sekundarna struktura se smiri samo za sudjelovanje vodenih kontakata između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vode druge, u isto vrijeme kiselina druge peptidne skupine povezuje se s vodom treće.
α-Spirala
Struktura je dana desnoj spirali koja traži pomoć vodnevih zv'yazkív miž peptidne skupine 1. i 4., 4. i 7., 7. i 10. i tako dalje viškovi aminokiselina.
Moulding spirals reshuffle prolin i hidroksiprolin, koji kroz svoju cikličku strukturu znači "lom" lanceuga, njezinog primus vigina, kao, na primjer, u kolagenu.
Visina zavoja spirale postaje 0,54 nm i pokazuje 3,6 aminokiselinskih viška, 5 zadnjih zavoja dodaje 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-Sklopiva lopta
Na ovaj način polaganja proteinska molekula leži poput "zmije", u daljini se grane lanceleta pojavljuju blizu jedne ili druge. Kao rezultat toga, peptidne skupine ranije od udaljenih aminokiselina proteinske lancete imale su međusobni odnos uz pomoć vodenih veza.
Kompaktnije usklađen s primarnom strukturom, uz bilo kakvu međuovisnost peptidnih skupina s uspostavljenim vodenim vezama između njih.
Polaganje vjeverice na uže i harmoniku
Postoje dvije vrste takvih struktura polažući vjevericu na pogled užetaі pri pogledu na harmoniku.
Formiranje sekundarne strukture viklican peptida za usvajanje konformacije s najvećim brojem veza između skupina peptida. Vrsta sekundarne strukture određena je stabilnošću peptidne veze, krhkošću veze između središnjeg atoma ugljika i atoma ugljika peptidne skupine, veličinom radikala aminokiseline.
Sve je odjednom imenovano aminokiselinskim slijedom godine, dovedeno do singalne konfiguracije proteina.
Moguće su dvije varijante sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura) i β-naborana lopta (β-struktura). U jednom proteinu, u pravilu, postoje ofenzivne strukture, ali u drugom dijelu zgloba. U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.
Sudbina vodenih veza u oblikovanim sekundarnim strukturama.
Sekundarna struktura se uspostavlja samo uz sudjelovanje vodenih veza između peptidnih skupina: atom kiseline jedne skupine reagira s atomom vode druge, dok se kiselina druge peptidne skupine povezuje s vodom treće.
α-Spirala
Polaganje proteina u izglednoj α-heliksu.
Struktura je dana u desnoj spirali, koja je uspostavljena za dodatne vodene veze između peptidnih skupina 1 i 4, 4 i 7, 7 i 10 i tako dalje, viškova aminokiselina.
Formiranje spirale mijenjaju prolin i hidroksiprolin, koji svojom strukturom stvaraju "lom" lancete, njenu oštru djevicu.
Visina zavoja spirale postaje 0,54 nm i pokazuje 3,6 aminokiselinskih viška, 5 zadnjih zavoja dodaje 18 aminokiselina i zauzimaju 2,7 nm.
β-Sklopiva lopta
Polaganje proteina blizu β-savijene kuglice.
U ovoj metodi, polaganje proteinske molekule leži poput "zmije", u daljini se grane lanceleta čine blizu jedna drugoj. Kao rezultat toga, peptidne skupine ranije od udaljenih aminokiselina proteinske lancete imale su međusobni odnos uz pomoć vodenih veza.
