Heliks polipeptida dari molekul. Struktur sekunder protein. Fitur struktur sekunder protein. Hidrolisis molekul protein

Struktur utama protein disebut tombak polipeptida linier dari asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Struktur primer adalah ukuran paling sederhana dari organisasi struktural molekul protein. Stabilitas tinggi diberikan oleh ikatan peptida kovalen antara gugus -amino dari satu asam amino dan gugus -karboksil dari asam amino lain.

Meskipun dalam ikatan peptida yang mapan, peran kelompok imino prolin atau hidroksiprolin mengambil bagian, kecil kemungkinannya

Ketika ikatan peptida terbentuk di dalam sel, gugus karboksil dari satu asam amino diaktifkan pada tongkolnya, kemudian bergabung dengan gugus amino yang lain. Kira-kira sintesis laboratorium polipeptida dilakukan dengan cara yang sama.

Tautan peptida adalah fragmen lanset polipeptida, yang berulang. Ada beberapa fitur, sehingga mereka tidak hanya menambah bentuk struktur primer, tetapi juga organisasi nyata dari tombak polipeptida:

· Coplanarity - semua atom yang memasuki kelompok peptida berada di bidang yang sama;

· Zdatnіst snuvati dalam dua bentuk resonansi (bentuk keto-atau enolі);

· trans-posisi pendoa syafaat di C-N-link seratus-sovno;

· Kesehatan sebelum pembentukan ikatan air, apalagi, kelompok peptida kulit dapat membentuk dua ikatan air dengan kelompok yang lebih kecil, termasuk kelompok peptida.

Vignatok membentuk gugus peptida untuk partisipasi gugus amino prolin atau hidroksiprolin. Bau bangunan hanya membuat satu lonceng air (luar biasa). Tse vplivaє pada pencetakan struktur sekunder protein. Tombak polipeptida di kejauhan, di mana prolin atau hidroksiprolin ditemukan, mudah dilipat, yang tidak menghilang, seolah-olah, oleh suara air lainnya.

skema persetujuan tripeptida:

Organisasi ruang yang sama dari protein: struktur sekunder protein: pemahaman tentang bola -helix dan -fold. Struktur protein tretinous: pemahaman tentang protein asli dan denaturasi protein. Struktur kuaterner protein dengan pantat hemoglobin.

Struktur sekunder protein. Di bawah struktur sekunder protein, cara meletakkan lanset polipeptida dalam struktur terurut dipahami. Menurut konfigurasi, elemen-elemen berikut dari struktur sekunder terlihat: α -spiral itu β - Bola lipat.

model budovi -spiral, schovouє semua kekuatan ikatan peptida, diputus oleh L. Pauling dan R. Corey (1949 - 1951 pp.).

Untuk bayi 3 sebuah diagram yang ditampilkan α -spirals, yang memberikan informasi tentang parameter utama α -spiral sedemikian rupa sehingga putaran spiral teratur, sehingga konfigurasi spiral memiliki simetri sekrup (Gbr. 3, b). pada lingkaran kulit α -heliks menambahkan 3,6 residu asam amino. Kumparan Vіdstan mіzh atau spiral buaya menjadi 0,54 nm, potongan kumparan naik menjadi 26 °. Membentuk dan priming α -Konfigurasi spiral diamati untuk rachunok ligamen air, yang terbentuk di antara kelompok peptida kulit n itu ( P+ 3)-th kelebihan asam amino. Meskipun energi tautan air kecil, jumlahnya sangat besar untuk menghasilkan efek energi yang signifikan, setelah itu α -Konfigurasi spiral untuk menyelesaikan garis. Radikal bichni dari residu asam amino tidak mengambil nasib pidtrimtsі α konfigurasi -heliks, sehingga semua residu asam amino di α - Spiral sama.

Dalam protein alami, mereka cenderung tidak kidal α - Spiral.

-Bola lipat- Elemen lain dari struktur sekunder. Di vіdmіnu vіd α - spiral β - Bola lipat berbentuk linier, tidak berbentuk geser (Gbr. 4). Struktur linier berkurang karena pembentukan hubungan air antara kelompok peptida, yang berdiri di plot yang berbeda dari tombak polipeptida. Qi plot dekat dengan garis air antara C = O dan HN - kelompok (0,272 nm).

Beras. 4. Gambar skema β - bola terlipat (panah menunjukkan

tentang polipeptida lanciug secara langsung)

Beras. 3. Skema ( sebuah) model itu ( b) α - spiral

Struktur sekunder protein dianggap primer. Asam amino sisa dari berbagai dunia bangunan sampai adopsi ikatan air, ce dan menuangkan ke dalam resolusi α -spirali atau β -Shari. Alanin, asam glutamat, glutamin, leusin, lisin, metionin, dan histidin dicantumkan sebelum asam amino spiral. Jika sebuah fragmen protein dibentuk oleh peringkat utama dari lebih banyak deposit asam amino yang dieksploitasi secara berlebihan, maka itu akan terbentuk pada divisi ini α - spiral. Valin, isoleusin, treonin, tirosin, dan fenilalanin β - Bola polipeptida lanciug. Struktur yang tidak teratur disalahkan pada tombak polipeptida, dekonsentrasi residu asam amino seperti glisin, serin, asam aspartat, asparagin, prolin.

Pada protein kaya satu jam i α -spirali, itu β -Shari. Bagian dari konfigurasi spiral dalam protein yang berbeda berbeda. Jadi, paramyosin protein m'yazovy adalah 100% spiral; porsi tinggi dari konfigurasi heliks dalam mioglobin dan hemoglobin (75%). Navpak, dalam tripsin dan ribonuklease, bagian penting dari lanset polipeptida masuk ke dalam bola β -struktur. Protein jaringan pendukung - keratin (protein rambut), kolagen (protein kulit dan tendon) - mungkin β - Konfigurasi tombak polipeptida.

Struktur protein tretin. Struktur tretinous protein adalah cara meletakkan lanset polipeptida di ruang terbuka. Agar protein dapat menambah kekuatan pada kekuatan fungsional ini, lanset polipeptida bersalah karena sering bernyanyi berkeliaran di sekitar ruang terbuka, membentuk struktur yang aktif secara fungsional. Struktur seperti ini disebut warga asli. Terlepas dari ukuran jumlah struktur luas yang mungkin secara teoritis untuk lanset polipeptida tertentu, konsumsi protein dapat dikurangi menjadi pembentukan konfigurasi asli tunggal.

Menstabilkan struktur tretinous protein dengan cara intermodal, yang disebabkan oleh radikal intermiten dari residu asam amino di berbagai spesies polipeptida lanset. Qi vzaєmodії dapat dibagi menjadi kuat dan lemah.

Ikatan kovalen antara atom-atom dari sejumlah besar sistein terlihat saling ketergantungan yang kuat, yang berdiri di tempat yang berbeda dari lanset polipeptida. Jika tidak, tautan semacam itu disebut jembatan disulfida; Pembentukan jembatan disulfida dapat direpresentasikan sebagai berikut:

Krim ikatan kovalen adalah struktur tretinous dari molekul protein yang didukung oleh interaksi lemah, yang, dengan caranya sendiri, dibagi menjadi polaritas dan non-polar.

Sebelum interaksi kutub, seseorang dapat melihat hubungan ion dan air. Interaksi dilarutkan pada kontak kelompok radikal beracun bermuatan positif dengan lisin, arginin, histidin, dan gugus COOH bermuatan negatif dari asam aspartat dan asam glutamat. Tautan air disebabkan oleh gugus fungsional radikal toksik dan residu asam amino.

Interaksi non-polar atau van der Waals antara radikal karbohidrat residu asam amino membentuk kapang inti hidrofobik (tetes tebal) di tengah globul protein, karena radikal karbohidrat untuk tersesat di dalam air. Semakin banyak asam amino non-polar dalam gudang protein, semakin berperan dalam pembentukan struktur tersier dari tautan van der Waals.

Hubungan numerik antara kelebihan asam amino menentukan konfigurasi spasial molekul protein (Gbr. 5).

Beras. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu struktur protein:
sebuah- kabut disulfida; b - ionny zv'azok; c, g - link air;
d - tautan van der Waals

Struktur tretina okremo protein yang diambil adalah unik, sama uniknya dengan struktur primer itu. Hanya ruang yang tepat untuk meletakkan protein untuk membuatnya aktif. Kerusakan yang berbeda pada struktur tersier menyebabkan perubahan kekuatan protein dan hilangnya aktivitas biologis.

Struktur kuartener protein. Protein dengan berat molekul lebih dari 100 kDa 1 biasanya dibentuk dari sejumlah tombak polipeptida dari berat molekul kecil. Struktur, yang terdiri dari sejumlah tombak polipeptida, yang menempati posisi tetap, satu per satu, yang dengannya protein memiliki aktivitas yang sama, disebut struktur seperempat protein. Protein yang memiliki struktur seperempat disebut epimolekul atau multimer , dan gudang lanciugs polipeptida yogo - vodpovidno subunit atau protomir . Kekuatan karakteristik kulit putih dengan struktur seperempat adalah mereka yang tidak memiliki aktivitas biologis.

Stabilisasi struktur kuaterner protein diamati karena interaksi polar antara radikal bichny dari residu asam amino, yang terlokalisasi pada permukaan subunit. Modalitas timbal balik seperti itu penting untuk sub-unit sebagai kompleks yang terorganisir. Dealer subunit, di antaranya mereka berinteraksi, disebut contact maidans.

Pokok protein klasik, yang memiliki struktur seperempat, adalah hemoglobin. Molekul hemoglobin dengan massa molekul 68.000 Ini adalah jumlah dari empat subunit dari dua jenis yang berbeda. α і β / α - Subunit terdiri dari 141 asam amino berlebih, a β - yaitu 146. Struktur Tretin α - І β -subunit mirip dengan berat molekulnya (17.000 So). Subunit kulit untuk membalas dendam kelompok prostetik permata . Pecahan heme pada protein lain (sitokrom, mioglobin) akan tampak lebih jauh, meskipun kita dapat membahas secara singkat struktur protein tersebut (Gbr. 6). Heme dikelompokkan dalam sistem siklik coplanar yang dapat dilipat, yang terbentuk dari atom pusat, yang membentuk hubungan koordinasi dengan kotirma dengan pirol berlebih yang diperoleh dari titik metana (= CH -). Dalam hemoglobin, perubahan suara pada stasiun oksidasi (2+).

Subunit Chotiri - dua α dan dua β - bergabung menjadi satu struktur dalam peringkat sedemikian rupa sehingga α -kontak subunit hanya dengan β -subunit dan navpaki (Gbr. 7).

Beras. 6. Struktur heme hemoglobin

Beras. 7. Representasi skematis dari struktur seperempat hemoglobin:
Fe - heme menjadi hemoglobin

Seperti yang dapat dilihat dari 7 kecil, satu molekul hemoglobin dapat membawa 4 molekul asam. koneksi, dan kebebasan asam disertai dengan perubahan konformasi dalam struktur α - І β - subunit hemoglobin dan ekspansi timbal baliknya dalam epimolekul Fakta ini harus dicatat tentang mereka yang struktur seperempat protein tidak sepenuhnya padat.

Informasi serupa.

lonceng dan peluit berair

Memisahkan a-heliks, b-struktur (cakar).

Struktur -spiral bula proponated paulingі corey

kolagen

b-struktur

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur Mei bentuk datar struktur-b paralel; yakscho sebaliknya - struktur-b antiparalel

superkoil. protofibril mikrofibril berdiameter 10nm.

bombyx mori fibroin

Konformasi yang tidak teratur.

Struktur sekunder.

MELIHAT KE DEPAN:

ORGANISASI STRUKTUR BILKIV

4 basis organisasi struktural molekul protein dibawa.

Struktur utama protein– urutan kelebihan asam amino dalam lanceus polipeptida. Protein asam amino okremi terikat satu per satu ikatan peptida, yang disebabkan oleh interaksi gugus a-karboksilat dan a-amino asam amino

Selama satu jam penuh, struktur utama dari puluhan ribu protein yang berbeda telah diuraikan. Untuk penentuan struktur primer protein, gudang asam amino ditentukan dengan metode hidrolisis. Kemudian kita menentukan sifat kimia dari asam amino terminal. Langkah selanjutnya adalah menentukan urutan asam amino dalam tombak polipeptida. Untuk vicorist ini, hidrolisis chastkovy (kimia dan enzimatik) selektif. Dimungkinkan untuk mempelajari analisis difraksi sinar-X, serta data tentang urutan nukleotida komplementer DNA.

Struktur sekunder protein- Konfigurasi lanset polipeptida, tobto. metode pengepakan lanset polipeptida dalam konformasi tunggal. Prosesnya tidak berjalan secara semrawut, tetapi secara bertahap ke program-program yang ditetapkan dalam struktur utama.

Stabilitas struktur sekunder terutama dipastikan oleh ikatan air;

Jenis protein globular yang paling penting dipertimbangkan spiral. Pemutaran lanset polipeptida mengikuti panah tahun. Untuk protein kulit, langkah lagu karakteristik dari spiralisasi. Misalnya, lancer hemoglobin dispiral sebesar 75%, kemudian pepsin sebesar 30%.

Jenis konfigurasi tombak polipeptida, terungkap dalam protein rambut, jahitan, m'yazyv, menghilangkan nama b-struktur.

Segmen lanset peptida digulung menjadi satu bola, membentuk gambar, mirip dengan lembaran yang dilipat menjadi akordeon. Sebuah bola dapat terdiri dari dua atau dua atau sejumlah besar tombak peptida.

Di alam, digunakan protein yang tidak menunjukkan struktur atau a, misalnya kolagen adalah protein fibrilar, yang menjadi massa utama jaringan sehat dalam tubuh manusia dan makhluk.

Struktur protein tretin- Orientasi luas heliks polipeptida atau metode peletakan lanset polipeptida dalam obsesi menyanyi. Protein pertama, struktur tersier yang ditentukan oleh analisis difraksi sinar-X - mioglobin paus sperma (Gbr. 2).

Dalam menstabilkan struktur ruang protein, krim ikatan kovalen, peran utama dimainkan oleh ikatan non-kovalen (air, interaksi elektrostatik kelompok pengisian, gaya van der Waals antarmolekul, interaksi hidrofobik).

Menurut temuan baru-baru ini, struktur tretinous protein setelah selesainya sintesisnya terbentuk secara spontan. Kekuatan destruktif utama adalah interaksi radikal dalam asam amino dengan molekul air. Dalam kasus di mana radikal hidrofobik non-polar dari asam amino terjerat di tengah molekul protein, dan radikal polar berorientasi di dasar air. Proses pembentukan struktur ruang asli dari lanset polipeptida disebut Melipat. Dari clitin terlihat protein yang diberi nama pendamping. Pong mengambil nasib lipat. Sejumlah penyakit yang melemahkan seseorang telah dijelaskan, yang perkembangannya dikaitkan dengan kerusakan akibat mutasi pada proses pelipatan (pigmentosis, fibrosis, dll.).

Menggunakan metode analisis difraksi sinar-X, dasar organisasi struktural molekul protein, perantara antara struktur sekunder dan tersier, terungkap. Domain- Ce unit struktural globular kompak di tengah tombak polipeptida (Gbr. 3). Ada banyak protein (misalnya, imunoglobulin) yang dibentuk oleh struktur dan fungsi domain yang berbeda yang dikodekan oleh gen yang berbeda.

Semua kekuatan biologis orang kulit putih terkait dengan penghematan struktur tersier mereka, seperti yang mereka sebut warga asli. Gumpalan protein bukanlah struktur yang benar-benar kaku: dimungkinkan untuk membalikkan pergerakan bagian-bagian dari pasak peptida. Perubahan ini tidak mengganggu keseluruhan konformasi molekul. Pada konformasi molekul protein, tambahkan pH medium, perbedaan kekuatan ion, dan interaksi dengan rongga lainnya. Be-yakі dії, scho mengarah pada penghancuran konformasi asli molekul, disertai dengan penambahan sebagian atau baru dari protein otoritas biologis yogo.

Struktur kuartener protein- cara meletakkan di ruang beberapa tombak polipeptida, yang akan memiliki struktur primer, sekunder atau tersier asli yang sama, pencetakan kombinasi struktural dan fungsional tunggal dari cahaya makromolekul.

Molekul protein, yang terdiri dari sejumlah tombak polipeptida, disebut oligomer, dan tombak kulit, untuk masuk sebelum yang baru. protomir. Protein oligomer sering dibentuk dari sejumlah pasangan protomer, misalnya, molekul hemoglobin terdiri dari dua a- dan dua b-polipeptida (Gbr. 4).

Struktur kuartener mungkin mendekati 5% protein, termasuk hemoglobin, imunoglobulin. Kekuatan subunit budov dalam enzim yang kaya.

Molekul protein, yang memasuki gudang protein dengan struktur seperempat, menetap di ribosom hanya setelah sintesis selesai, membentuk struktur supramolekul yang lengkap. Aktivitas biologis protein meningkat hanya ketika protomer gabungan, yang memasuki gudang pertama. Dalam stabilisasi struktur seperempat, ambil nasib jenis interaksi yang sama, seperti dalam stabilisasi tersier.

Deyakі doslidniki mengenali dasar tingkat kelima dari organisasi struktural protein. Tse metabolisme kompleks makromolekul polifungsional dari berbagai enzim yang mengkatalisis seluruh jalur transformasi ke substrat (sintesis asam lemak yang lebih tinggi, kompleks piruvat dehidrogenase, dichalny lanciug).

Struktur sekunder protein

Struktur sekunder adalah cara meletakkan lanset polipeptida dalam struktur yang teratur. Struktur sekunder menjadi struktur primer. Karena struktur primer ditentukan secara genetik, pembentukan struktur sekunder dapat ditentukan dengan keluarnya lanset polipeptida dari ribosom. Struktur sekunder menstabilkan lonceng dan peluit berair, yakі utvoryuyutsya antara NH- dan CO-kelompok dari ikatan peptida.

Memisahkan a-heliks, b-struktur konformasi yang tidak teratur itu (cakar).

Struktur -spiral bula proponated paulingі corey(1951). Berbagai struktur sekunder protein, yang mungkin terlihat seperti heliks biasa (Gbr. 2.2). -helix adalah struktur seperti rantai, ikatan peptida terjalin di tengah heliks, dan radikal rantai asam amino disebut. a-Spiral distabilkan oleh tautan air, yang sejajar dengan sumbu heliks dan membela antara residu asam amino pertama dan kelima. Dengan cara ini, pada kulit spiral yang panjang, kelebihan asam amino berperan dalam pembentukan dua mata rantai air.

Beras. 2.2. Strukturnya spiral.

3,6 kelebihan asam amino jatuh pada satu putaran heliks, 0,54 nm heliks, 0,15 nm jatuh pada satu kelebihan asam amino. Kut ke spiral 26 °. Periode keteraturan a-helix hingga 5 putaran atau 18 residu asam amino. A-spiral kanan terluas, yaitu. memutar spiral sepanjang panah tahun. Konversi prolin a-helix, asam amino dari pengisian dan radikal massal (transisi elektrostatik dan mekanik).

Bentuk lain dari spiral hadir di kolagen . Dalam organisme, kolagen adalah protein terpenting dalam tubuh: membentuk 25% dari total protein. Kolagen hadir dalam berbagai bentuk, nasampered, dalam jaringan yang sukses. Seluruh heliks dengan kumparan 0,96 nm dan kelebihan 3,3 di kumparan kulit, lebih dari kanopi yang dilapisi dengan -helix. Pada vіdmіnu vіd -spіralі, pendirian tempat air tidak dimungkinkan di sini. Kolagen memiliki gudang asam amino kecil: 1/3 menjadi glisin, sekitar 10% prolin, serta hidroksiprolin dan hidroksilizin. Dua asam amino yang tersisa diserap setelah biosintesis kolagen melalui modifikasi pasca-translasi. Dalam struktur kolagen, triplet gli-X-Y terus berulang, dan posisi X sering ditempati oleh prolin, dan Y sering ditempati oleh hidroksilisin. Biarkan saya membayangkan bahwa kolagen ada di mana-mana dalam tampilan heliks rangkap tiga kanan, tiga heliks kiri utama yang dipelintir. Dalam spiral ketiga kulit, surplus ketiga muncul di tengah, di mana glisin cenderung lepas dari alasan sterik. Panjang molekul kolagen sekitar 300 nm.

b-struktur(b-bola lipat). Zustrichaetsya dalam protein globular, serta dalam beberapa protein fibrillar, misalnya, jahitan fibroin (Gbr. 2.3).

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur sekunder polipeptida dan protein

Distabilkan oleh ikatan air antara gugus CO dan NH dari ikatan peptida dalam tombak polipeptida vaskular. Bagaimana tombak polipeptida, yang membentuk struktur-b, berjalan dalam satu garis lurus (untuk menghindari terminal C dan N) - struktur-b paralel; yakscho sebaliknya - struktur-b antiparalel. Radikal rantai dari satu bola diberi jarak antara radikal rantai bola lainnya. Jika satu tombak polipeptida terlipat dan sejajar dengan dirinya sendiri, maka struktur b-cross antiparalel. Tautan air dalam struktur silang-b menyatu antara kelompok peptida dari loop lanset polipeptida.

Penggantian a-spiral pada tupai, dipelintir sepanjang jam, bervariasi di wilayah tersebut. Dalam beberapa protein, misalnya, mioglobin dan hemoglobin, a-helix mendasari struktur dan menjadi 75%, dalam lisozim - 42%, dalam pepsin - kurang dari 30%. Protein lain, misalnya, enzim herbal chymotrypsin, praktis menambahkan struktur a-heliks dan bagian penting dari lanset polipeptida masuk ke dalam struktur b-bola. Mendukung protein jaringan kolagen (protein tendon, shkiri), fibroin (protein jahitan alami) mengubah b-konfigurasi tombak polipeptida.

Telah ditunjukkan bahwa -spiral dapat diserap oleh glu, ala, ley, dan -struktur - bertemu, val, mul; di area wigin polipeptida lanciug - gly, pro, asn. Penting untuk mempertimbangkan enam kelompok surplus, yang dapat digunakan sebagai pusat spiralisasi. Di tengah tengah, ada peningkatan spiral di kedua arah ke plot - tetrapeptida, yang terdiri dari kelebihan, yang mengubah pembentukan spiral ini. Saat membentuk struktur , peran biji dimainkan oleh tiga residu asam amino dalam lima, yang digunakan untuk membentuk struktur .

Sebagian besar protein struktural memiliki salah satu struktur sekunder, yang dicirikan oleh gudang asam aminonya. Protein struktural, menghasut lebih penting seperti -spiral, -keratin. Rambut (wol), pіr'ya, kepala, kіgt dan tumpukan makhluk dibentuk oleh peringkat kepala keratin. Sebagai komponen filamen perantara, keratin (sitokeratin) adalah sitoskeleton penyimpanan yang paling penting. Pada keratin, sebagian besar lanset peptida terlipat ke dalam heliks kanan. Dua tombak peptida membuat satu singa superkoil. Dimer keratin superkoil bergabung menjadi tetramer dan beragregasi dengan larutan protofibril berdiameter 3nm. Nareshti, vіsіm protofibril menyetujui mikrofibril berdiameter 10nm.

Rambut diinduksi dari fibril tersebut sendiri. Jadi, dalam serat okrema dengan diameter 20 mikron, menjalin jutaan fibril. Tombak keratin dibingkai dengan banyak ikatan disulfida yang melintang, yang memberi mereka mineralitas tambahan. Selama pengeritingan kimia, proses berikut dilakukan: pada tongkolnya, bintik-bintik disulfida digosok dengan tiol, dan kemudian, untuk aplikasi rambut, bentuk yang diperlukan digantung saat dipanaskan. Ketika udara teroksidasi dengan asam, bintik-bintik disulfida baru terbentuk lagi, dan mereka berbentuk strip.

Shovk diambil dari kepompong ulat ngengat murbei ( bombyx mori) dan spesies yang disengketakan. Protein utama jahitan, fibroin struktur bola lipat anti-paralel, apalagi, bola itu sendiri dilipat sejajar satu sama lain, memenuhi lapisan numerik. Jadi, seperti dalam struktur lipat, bіchnі tombak asam amino slack berorientasi vertikal ke atas dan ke bawah, di celah antara bola okremimi, mereka dapat lebih kompak dikelompokkan. Faktanya, fibroin terdiri dari 80% glisin, alanin dan serin, tobto. tiga asam amino, yang dicirikan oleh ukuran minimum tombak liar. Molekul fibroin mengandung fragmen berulang yang khas (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.

Konformasi yang tidak teratur. Pembagian molekul protein, yang tidak tumpang tindih dengan struktur lipatan heliks, disebut tidak teratur.

Struktur sekunder. Pembagian alfa-heliks dan beta-struktural dalam protein dapat berinteraksi satu per satu dan di antara mereka sendiri, membuat ansambel. Struktur suprasekunder, yang tertanam dalam protein asli, adalah yang paling penting secara energetik. Sebelum mereka, tambahkan -helix superkoil, di mana dua -helix dipelintir satu per satu, membentuk superkoil kiri (bacteriorhodopsin, hemerythrin); Fragmen -heliks dan -struktural dari tombak polipeptida, yang ditarik (misalnya, -lank oleh Rossman, ditemukan di divisi ikatan NAD+ molekul enzim dehidrogenase); Struktur trilanzug antiparalel (βββ) disebut -zigzag dan ditemukan di sejumlah enzim dalam mikroorganisme, yang paling sederhana dan tulang punggung.

Depan 2345678910111121314151617 Maju

MELIHAT KE DEPAN:

Struktur sekunder protein

Tombak peptida berwarna putih terorganisir dalam struktur sekunder, distabilkan oleh ikatan air. Atom asam dari kelompok peptida kulit memenuhi ikatan air yang sama dengan gugus NH, ikatan peptida yang sama. Dengan ini, struktur berikut terbentuk: a-spiral, b-struktur dan b-vigin. a-Spiral. Salah satu struktur termodinamika yang paling layak adalah aspirasi kanan. a-helix, yang mewakili struktur yang stabil, dalam kelompok karbonil kulit membentuk hubungan air dengan kelompok NH keempat sepanjang perjalanan tombak.

Protein: Struktur sekunder protein

Pada a-helix, kelebihan asam amino 3,6 jatuh pada satu putaran , panjang heliks menjadi sekitar 0,54 nm, dan jarak antara kelebihan adalah 0,15 nm. Asam L-Amino hanya dapat menggunakan heliks-a yang tepat, apalagi radikal sampingnya terhuyung-huyung di sisi sumbu dan namanya dibalik. Pada aspiral, terdapat kemungkinan untuk membentuk hubungan air, sehingga struktur-b tidak mungkin membentuk hubungan air dengan elemen lain dari struktur sekunder. Ketika a-heliks terbentuk, tombak asam amino dapat saling mendekati, membentuk situs kompak hidrofobik atau hidrofilik. Sitosit memainkan peran aslinya dalam konformasi trivimer mapan dari makromolekul protein, pecahannya kuat untuk pengemasan heliks-a pada struktur protein yang luas. Bola spiral. Jumlah aspirasi dalam protein tidak sama dan fitur individu dari makromolekul protein kulit. Untuk protein tertentu, misalnya untuk mioglobin, a-helix adalah dasar dari struktur, dan misalnya, chymotrypsin, tidak menyebabkan a-spiralisasi sel. Dalam protein globular rata-rata, tingkat spiralisasi mendekati 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya dengan kusut kacau, apalagi, sebagai akibat dari denaturasi, transisi kusut spiral meningkat. Spiralisasi lancelet polipeptida untuk disimpan dalam bentuk endapan asam amino, yang diperlukan. Dengan demikian, gugus asam glutamat bermuatan negatif, tersebar dalam jarak tak terputus satu-satu, lebih kuat saling mempengaruhi, sehingga pembentukan sambungan berair dalam aspirasi lebih kuat. Untuk alasan yang sama, spiralisasi lanset menjadi rumit sebagai akibat pencampuran dekat gugus kimia bermuatan positif lisin atau arginin. Keragaman radikal asam amino yang besar juga menjadi alasan, karena spralisasi polipeptida lanset sulit dilakukan (serin, treonin, leusin). Faktor pengganggu yang paling umum dengan adanya a-helix adalah asam amino prolin. Selain itu, prolin tidak membuat ikatan air intra-lentera melalui keberadaan air pada atom nitrogen. Dengan cara ini, dalam semua kasus, jika prolin terjerat dalam tombak polipeptida, struktur a-heliks dihancurkan dan jalinan abo (b-wigin) terbentuk. b-Struktur. Di permukaan a-spiral, struktur-b dipasang di belakang rahunok internasional hubungan air antara tombak berkelanjutan dari lanset polipeptida, serta kontak internal lanset lanset. Jika baris diarahkan dalam satu arah, maka struktur seperti itu disebut paralel, jika dalam arah yang berlawanan, maka anti-paralel. Lanset polipeptida dalam struktur-b sangat terpelintir dan mungkin tidak berbentuk spiral, tetapi lebih berbentuk zigzag. Selisih antara ekses asam amino sucidik di sepanjang sumbu harus 0,35 nm, sehingga ketiganya lebih besar, lebih rendah di a-helix, jumlah ekses per putaran lebih banyak 2. distilasi residu asam amino. Pada permukaan heliks-a, jenuh dengan ikatan berair, tambalan kulit lanset polipeptida dalam struktur-b hidrokrit untuk penerapan ikatan berair tambahan. Dikatakan dibawa baik ke paralel, dan ke struktur-b anti-paralel, tautan dalam struktur anti-paralel lebih stabil. Subbagian lanset polipeptida, yang membentuk struktur-b, memiliki tiga hingga tujuh residu asam amino, dan struktur-b itu sendiri terdiri dari 2-6 lanset, meskipun jumlahnya bisa banyak. b-Struktur mungkin memiliki bentuk terlipat, yang dapat disimpan dalam atom karbon-a ganda. Permukaan bisa rata dan dipelintir sedemikian rupa sehingga terpotong di antara batas lansyug, menjadi 20-25o. b-vigin. Protein globular mungkin memiliki bentuk yang sangat bulat, itulah sebabnya loop adalah karakteristik untuk lanset polipeptida, penampilan loop, zigzag, jepit rambut adalah karakteristik, dan lanset dapat langsung berubah menjadi 180 °. Sisa hari mungkin memiliki b-vigin. Vigin ini membentuk jepit rambut untuk rambut dan menstabilkan dengan satu suara berair. Seorang chinnik, yang melintasi yogo, bisa menjadi radikal bichni yang hebat, dan ini sering menjadi alasan dimasukkannya kelebihan asam amino terkecil - glisin. Konfigurasi ini selalu muncul di permukaan globul protein, di mana B-wigin mengambil bagian dalam interaksi dengan tombak polipeptida lainnya. Struktur super sekunder. Sebelumnya, struktur protein supersekunder didalilkan dan kemudian diungkapkan oleh L. Pauling dan R. Corey. Seperti pantat, Anda dapat menempatkan a-spiral superspiral, dalam spiral-ganda yang dipelintir menjadi leva superspiral. Namun, struktur superkoil sering mencakup heliks-a dan lipatan-b daun. Gudang x dapat disajikan dalam urutan yang akan datang: (aa), (ab), (ba) dan (bXb). Varian yang tersisa adalah dua bagian lipatan paralel daun, di antaranya ada bola statistik (bСb). Spivvіdnoshennia antara struktur sekunder dan supersekunder mungkin memiliki tingkat variabilitas yang tinggi dan terletak pada fitur individu dari makromolekul protein ini dan lainnya. Domain melipat organisasi yang sama dari struktur sekunder. Bau busuk terdiri dari spacer globular, dihubungkan satu per satu dengan spacer artikulasi pendek dari lanset polipeptida. D. Birktoft adalah salah satu yang pertama menggambarkan organisasi domain chymotrypsin, yang menyatakan adanya dua domain dalam protein ini.

Struktur sekunder protein

Memisahkan a-heliks, b-struktur konformasi yang tidak teratur itu (cakar).

Struktur -spiral bula proponated paulingі corey(1951). Ini adalah jenis struktur sekunder protein yang berbeda, yang mungkin terlihat seperti heliks biasa.

Konformasi kole polipeptida. Struktur sekunder polipeptida lanciug

2.2). -helix adalah struktur seperti rantai, ikatan peptida terjalin di tengah heliks, dan radikal rantai asam amino disebut. a-Spiral distabilkan oleh tautan air, yang sejajar dengan sumbu heliks dan membela antara residu asam amino pertama dan kelima. Dengan cara ini, pada kulit spiral yang panjang, kelebihan asam amino berperan dalam pembentukan dua mata rantai air.

Beras. 2.2. Strukturnya spiral.

b-struktur(b-bola lipat). Zustrichaetsya dalam protein globular, serta dalam beberapa protein fibrillar, misalnya, jahitan fibroin (Gbr. 2.3).

Beras. 2.3. b-struktur

Struktur Mei bentuk datar. Lanset polipeptida mungkin lebih keriting, dan tidak terpuntir rapat, seperti pada heliks-a. Area ikatan peptida terlipat dalam ruang yang mirip dengan lipatan kertas arkush yang sama. Distabilkan oleh ikatan air antara gugus CO dan NH dari ikatan peptida dalam tombak polipeptida vaskular. Bagaimana tombak polipeptida, yang membentuk struktur-b, berjalan dalam satu garis lurus (untuk menghindari terminal C dan N) - struktur-b paralel; yakscho sebaliknya - struktur-b antiparalel. Radikal rantai dari satu bola diberi jarak antara radikal rantai bola lainnya. Jika satu tombak polipeptida terlipat dan sejajar dengan dirinya sendiri, maka struktur b-cross antiparalel. Tautan air dalam struktur silang-b menyatu antara kelompok peptida dari loop lanset polipeptida.

Konformasi yang tidak teratur. Pembagian molekul protein, yang tidak tumpang tindih dengan struktur lipatan heliks, disebut tidak teratur.

Depan 2345678910111121314151617 Maju

MELIHAT KE DEPAN:

BILKI Opsi 1 A1. Garis struktural kulit putih : ...

5 - 9 kelas

BILKI
Pilihan 1
A1
TETAPI)
Amin
PADA)
Asam amino
B)
Glukosa
G)
Nukleotida
A2. Penerangan spiral ditandai dengan:
TETAPI)
Struktur utama protein
PADA)
Struktur protein tretin
B)
Struktur sekunder protein
G)
Struktur kuartener protein
A3. Pentingnya faktor-faktor tersebut menyebabkan denaturasi protein yang tidak dapat diubah?
TETAPI)
Interaksi dengan garam timbal, garam, merkuri
B)
Injeksi ke dalam protein dengan asam nitrat pekat
PADA)
Pemanasan yang kuat
G)
Kami faktor daftar ulang vіrnі
A4. Katakan padaku apa yang harus diperhatikan selama satu jam dalam injeksi asam nitrat pekat:
TETAPI)
Pengepungan putih vipadannya
PADA)
farbuvannya merah-ungu
B)
Pengepungan hitam vipadannya
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Protein yang melakukan fungsi katalitik disebut:
TETAPI)
Hormon
PADA)
Enzim
B)
vitamin
G)
protein
A6. Protein hemoglobin memiliki fungsi sebagai berikut:
TETAPI)
Katalis
PADA)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
mengangkut

Bagian B
B1. Lihat:
Jenis molekul protein
kekuasaan
1)
Protein globular
TETAPI)
Molekul meringkuk menjadi bola
2)
protein fibrilar
B)
Jangan tersebar di dekat air

PADA)
Di air, mereka terbagi, atau mereka menyelesaikan kolom perbedaan

G)
Struktur seperti benang

struktur sekunder

Protein:
TETAPI)
Terbangun dari kelebihan asam amino
B)
Ambil di gudang Anda hanya arang, air dan asam
PADA)
Dihidrolisis dalam media kedai asam
G)
Kesehatan sebelum denaturasi
D)
polisakarida
E)
polimer alami

Bagian C
Z 1. Tuliskan reaksi yang sama, untuk bantuan pidato etanol dan anorganik seperti itu, glisin dapat diambil.

Memisahkan a-heliks, b-struktur konformasi yang tidak teratur itu (cakar).

Beras. 2.2. Strukturnya spiral.

b-struktur(b-bola lipat). Zustrichaetsya dalam protein globular, serta dalam beberapa protein fibrillar, misalnya, jahitan fibroin (Gbr. 2.3).

Beras. 2.3. b-struktur

Shovk diambil dari kepompong ulat ngengat murbei ( bombyx mori) dan spesies yang disengketakan. Protein utama jahitan, fibroin struktur bola lipat anti-paralel, apalagi, bola itu sendiri dilipat sejajar satu sama lain, memenuhi lapisan numerik. Jadi, seperti dalam struktur lipat, bіchnі tombak asam amino slack berorientasi vertikal ke atas dan ke bawah, di celah antara bola okremimi, mereka dapat lebih kompak dikelompokkan. Faktanya, fibroin terdiri dari 80% glisin, alanin dan serin, tobto. tiga asam amino, yang dicirikan oleh ukuran minimum tombak liar. Molekul fibroin harus menggantikan fragmen khas yang berulang (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .

Konformasi yang tidak teratur. Pembagian molekul protein, yang tidak tumpang tindih dengan struktur lipatan heliks, disebut tidak teratur.

Struktur sekunder. Pembagian alfa-heliks dan beta-struktural dalam protein dapat berinteraksi satu per satu dan di antara mereka sendiri, membuat ansambel. Struktur suprasekunder, yang tertanam dalam protein asli, adalah yang paling penting secara energetik. Sebelum mereka, tambahkan -helix superkoil, di mana dua -helix dipelintir satu per satu, membentuk superkoil kiri (bacteriorhodopsin, hemerythrin); Fragmen -heliks dan -struktural dari tombak polipeptida, yang ditarik (misalnya, -lank oleh Rossman, ditemukan di divisi NAD + -linking dari molekul enzim dehidrogenase); Struktur trilanzug antiparalel (βββ) disebut -zigzag dan ditemukan di sejumlah enzim dalam mikroorganisme, yang paling sederhana dan tulang punggung.

§ 8. ORGANISASI RUANG MOLEKUL BILK

Struktur utama

Di bawah struktur utama protein, jumlah dan urutan pemuatan residu asam amino yang dihubungkan satu per satu dengan ikatan peptida, lanset polipeptida, dipahami.

Tombak polipeptida di salah satu ujungnya terlalu kuat, yang tidak mengambil bagian dalam ikatan peptida yang terbentuk, gugus NH2, N-kinet. Pada boci proliferatif, ia bebas tumbuh, yang tidak mengambil bagian dalam ikatan peptida yang mapan, gugus HOOS, ce - S-kіnets. N-kinet diambil untuk tongkol tombak, penomoran residu asam amino sendiri dimulai dari yang baru:

Urutan asam amino insulin ditetapkan oleh F. Senger (Cambridge University). Protein ini terdiri dari dua tombak polipeptida. Satu lanset terdiri dari 21 residu asam amino, lanset lainnya terdiri dari 30. Lanset diikat dengan dua titik disulfida (Gbr. 6).

Beras. 6. Struktur utama insulin manusia

Sepuluh tahun (1944 - 1954) dihabiskan untuk menguraikan struktur qi. Pada jam ini, struktur utama ditugaskan untuk orang kulit putih yang kaya, proses otomatisasi ditetapkan dan bukan masalah serius untuk yang sebelumnya.

Informasi tentang struktur utama protein kulit dikodekan dalam gen (pelebaran molekul DNA) dan direalisasikan selama transkripsi (penulisan ulang informasi tentang mRNA) dan translasi (sintesis lanset polipeptida). Pada keterkaitan dengan cym, struktur primer protein juga dapat disisipkan di belakang struktur gen lainnya.

Berdasarkan struktur utama protein homolog, adalah mungkin untuk menarik kesimpulan tentang sporiditas taksonomi spesies. Sebelum protein homolog, ada protein yang memiliki fungsi yang sama pada spesies yang berbeda. Protein tersebut mungkin memiliki urutan asam amino yang serupa. Misalnya, protein sitokrom 3 memiliki berat molekul tertinggi yang tersedia mendekati 12500 dan mengandung hampir 100 residu asam amino. Perbedaan struktur primer sitokrom H dua spesies sebanding dengan perbedaan filogenetik antar spesies. Jadi, sitokrom 3 kuda dan gerimis ditemukan dalam 48 residu asam amino;

struktur sekunder

Struktur sekunder protein dibentuk melalui pembentukan ikatan air antara kelompok peptida. Ada dua jenis struktur sekunder: -heliks dan struktur- (atau bola lipat). Dalam protein, mungkin juga ada sel lanset polipeptida, yang tidak membentuk struktur sekunder.

-Spiral membentuk pegas. Saat membentuk -helix, atom asam dari kelompok peptida kulit membentuk hubungan air dengan atom air dari kelompok NH keempat di sepanjang tombak:

Gulungan kulit dari spiral penutup dari gulungan maju dari spiral dekilcoma dengan tautan berair, yang memberikan struktur mentalitas yang signifikan. Heliks memiliki ciri-ciri sebagai berikut: diameter heliks 0,5 nm, panjang heliks 0,54 nm, dan terdapat 3,6 ekses asam amino per putaran heliks (Gbr. 7).

Beras. 7. Model a-spiral, yang mencerminkan karakteristik

Radikal rantai asam amino secara langsung dinamai dalam heliks (Gbr. 8).

Beras. 8. Model -spiral, yang mencerminkan luasnya penyebaran radikal biologis

Dari asam L-amino alami, dapat diinduksi spiral kanan dan kiri. Mayoritas protein alami dicirikan oleh spiral kanan. Tiga asam D-amino juga bisa disebut heliks kiri, dan kanan. Lanset polipeptida, yang terbentuk dari jumlah deposit asam D-dan L-amino, tidak mampu membentuk heliks.

Deyakі surplus asam amino pereshkodzhayut -helix. Misalnya, meskipun dalam lanciuge sprat dicampur bermuatan positif atau negatif dengan endapan asam amino, pelat seperti itu tidak menerima struktur -heliks melalui pelepasan bersama radikal bermuatan secara bersamaan. Mudah melarutkan spiral residu asam amino, yang dapat menciptakan perbedaan besar. Transisi untuk penggabungan -helix juga bermanifestasi dalam lancelet polipeptida dengan kelebihan prolin (Gbr. 9). Ada kelebihan prolin pada atom nitrogen, yang membentuk ikatan peptida dengan asam amino lain, bukan satu atom air.

Beras. 9. Surplus prolin pereshkodzha utvennu-spirali

Untuk kelebihan prolin, yang memasuki gudang lanset polipeptida, tidak mungkin untuk membentuk ligamen air internal tombak. Selain itu, atom nitrogen di prolin masuk ke gudang cincin tebal, yang membuatnya tidak mungkin untuk membungkus ikatan N-C dari spiral itu.

Heliks krim menggambarkan jenis heliks lainnya. Namun, bau busuk jarang, yang lebih penting, pada jarak pendek.

Pembentukan hubungan air antara kelompok peptida fragmen polipeptida bunuh diri dalam tombak dilakukan sebelum pencetakan -struktur, atau bola terlipat:

Di permukaan -spiral, bola yang dilipat memiliki bentuk seperti zig-zag, saya terlihat seperti akordeon (Gbr. 10).

Beras. 10. -Struktur protein

Pisahkan bagian bola yang paralel dan anti-paralel. Struktur paralel dibuat antara divisi lanset polipeptida, yang secara langsung dihindari:

Struktur antiparalel terbentuk di antara garis lurus protista lanset polipeptida:

Struktur dapat dibentuk kurang lebih antara dua lanset polipeptida:

Di gudang beberapa protein, struktur sekunder dapat diwakili hanya oleh -helix, di lain - hanya oleh -struktur (paralel, atau antiparalel, atau yang lain, yang lain), di lain, urutan -spiralisasi mungkin hadir dan -struktur.

Struktur Tretinna

Dalam protein yang kaya, struktur sekunder (α-spiral, -struktur) membakar globul kompak dalam urutan bernyanyi. Organisasi luas protein globular dikaitkan dengan struktur tersier. Dengan cara ini, struktur tretinous mencirikan pertumbuhan trivimerous serasah lanset polipeptida di alam liar. Struktur tersier yang terbentuk mengambil bagian dalam ikatan ion dan air, interaksi hidrofobik, gaya van der Waals. Menstabilkan struktur tersier dari patch disulfida.

Struktur tretina protein adalah karena urutan asam amino mereka. Dalam hal pencetakan, tautan dapat digabungkan dengan asam amino, dicampur ke dalam tombak polipeptida pada jarak yang signifikan. Dalam protein eceran, radikal polar asam amino, biasanya, terletak di permukaan molekul protein dan, selanjutnya, di tengah molekul, radikal hidrofobik tampak terkemas padat di tengah globul, membentuk sel-sel hidrofobik.

Ninі tretinna struktur bagatioh blіlkіv dimasukkan. Mari kita lihat dua contoh.

mioglobin

Mioglobin adalah protein pengikat asam dari massa eksipien 16700. Fungsinya untuk menyimpan asam dalam m'yazah. Molekul ini memiliki satu tombak polipeptida, yang terdiri dari 153 residu asam amino, dan sebuah hemogrup, yang berperan penting dalam pengikatan asam.

Organisasi mioglobin yang luas ditahan oleh robot John Kendrew dan rekan-rekannya (Gbr. 11). Molekul protein ini memiliki 8 sel -heliks, yang seringkali merupakan 80% dari semua residu asam amino. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

Gbr.11. Struktur tretin mioglobin

Ribonuklease

Ribonuklease adalah protein globular. Ini disekresikan oleh clitins dari lapisan subkutan, enzim yang mengkatalisis pembelahan RNA. Pada permukaan mioglobin, molekul ribonuklease dapat memiliki sangat sedikit sel -heliks dan mengandung sejumlah besar segmen yang berada dalam -konformasi. Mineralitas struktur tersier protein diberikan oleh 4 ikatan disulfida.

Struktur Kuarter

Banyak protein terdiri dari desil, dua atau lebih, subunit protein, atau molekul, yang mengarah ke struktur sekunder dan tersier bernyanyi, yang dirangkai pada saat yang sama untuk bantuan air dan ikatan ionik, interaksi hidrofobik, gaya van der Waals. Organisasi molekul protein seperti itu struktur seperempat, dan protein itu sendiri disebut oligomirnimi. Subunit okrema, atau molekul protein, disebut di gudang protein oligomer protomir.

Jumlah protomer dalam protein oligomer dapat sangat bervariasi. Misalnya, creatine kinase terdiri dari 2 protomer, hemoglobin - 4 protomer, E.coli RNA polimerase - enzim yang bertanggung jawab untuk sintesis RNA - 5 protomer, kompleks piruvat dehidrogenase - 72 protomer. Satu protein dan dua protomer, satu disebut dimer, satu disebut tetramer, dan enam disebut heksamer (Gbr. 12). Paling sering dalam molekul protein oligomer ada 2 atau 4 protomer. Gudang protein oligomer dapat mencakup protomer yang sama atau berbeda. Jika dua prototipe identik memasuki gudang protein, maka - homodimer, seperti perbedaan - heterodimer.

Beras. 12. Protein oligomer

Mari kita lihat organisasi molekul hemoglobin. Fungsi utama hemoglobin adalah untuk mengangkut asam dari paru-paru ke jaringan dan karbon dioksida dari aliran darah. Molekul ini (Gbr. 13) terdiri dari empat tombak polipeptida dari dua jenis yang berbeda – dua -lances dan dua -lances dan heme. Hemoglobin adalah protein, diperdebatkan dengan mioglobin. Struktur sekunder dan tersier mioglobin dan protomer hemoglobin serupa. Protomer kulit untuk hemoglobin, yak dan mioglobin, domba berspiral 8 dari lancelet polipeptida. Dalam hal ini, perlu dicatat bahwa dalam struktur primer mioglobin dan protomer hemoglobin, kurang dari 24 residu asam amino yang identik. Selanjutnya, protein, yang secara signifikan menjaga struktur primer, dapat menjadi induk yang serupa dengan organisasi yang luas dan memenangkan fungsi serupa.

Beras. 13. Struktur hemoglobin

Pido struktur sekunder protein dapat dipengaruhi oleh konfigurasi lanset polipeptida, tobto. metode melipat, memutar (melipat, mengemas) lanset polipeptida menjadi spiral atau menjadi konformasi yang berbeda. Proses ini tidak berjalan dengan kacau, tetapi secara bertahap program yang ditetapkan dalam struktur utama protein. Deskripsi terperinci dari dua konfigurasi utama tombak polipeptida, yang menunjukkan perubahan struktural dan data eksperimental:

a-spiral,
struktur.

Jenis protein globular yang paling penting diperhitungkan sebuah- spiral. Pemutaran lanset polipeptida mengikuti panah tahun (heliks tangan kanan), yang ditentukan oleh gudang asam L-amino protein alami.

Kekuatan terburu-buru dalam vinil a-spiral (seperti dan -struktur) zdatnіst asam amino ke kelarutan ikatan air.

Struktur a-heliks memiliki struktur yang jelas keteraturan rendah:

Pada kumparan kulit (buaya) dari heliks, 3,6 residu asam amino jatuh.
Heliks buaya (vіdstan vzdovzh osі) mencapai 0,54 nm per putaran, tetapi dalam satu kelebihan asam amino turun 0,15 nm.
Putaran heliks adalah 26°, setelah 5 putaran heliks (18 residu asam amino) konfigurasi struktural lanset polipeptida diulang. Tse berarti periode pengulangan (atau identitas) dari struktur a-heliks menjadi 2,7 nm.

Jenis kedua dari konfigurasi tombak polipeptida, manifestasi pada tupai rambut, jahitan, m'yazyv dan tupai fibrillar lainnya, menghapus namanya struktur. Dalam hal ini, dua atau lebih lanset polipeptida linier, mengacak-acak secara paralel atau, lebih sering, anti-paralel, secara mental, dihubungkan oleh hubungan air antar-tahunan antara -NH- dan -CO-kelompok lanset sukulen, memenuhi struktur jenis gudang.

Representasi skematis dari -struktur tombak polipeptida.

Di alam, ada protein, budova yakikh, prote, vidpovida n_ -, n_ a-struktur. Sebuah pantat khas protein tersebut adalah kolagen- protein fibrillar, yang menjadi massa utama jaringan yang berhasil dalam tubuh manusia dan makhluk.

Dengan menggunakan metode analisis difraksi sinar-X, kami telah membawa kesimpulan tentang dua organisasi struktural molekul protein yang lebih setara, yang tampaknya merupakan perantara antara struktur sekunder dan tersier. Disebut begitu struktur suprasekunder dan domain struktural.

Struktur sekunder adalah kumpulan tombak polipeptida, yang membentuk struktur sekundernya sendiri dan larut dalam protein aktif sebagai hasil dari stabilitas termodinamika atau kinetiknya. Jadi, dalam protein globular, elemen ganda (βхβ) (diwakili oleh dua tombak paralel, dihubungkan oleh segmen x), elemen aβaβ (diwakili oleh dua segmen heliks , disisipkan di antara triplet dengan tombak paralel ) dan masuk.

Domain protein globular Budov (flavodoxin) (untuk A. A. Boldirevim)

Domain- Ini adalah unit struktural globular kompak di tengah tombak polipeptida. Domain dapat bervariasi dalam fungsi dan pelipatan (melempar) dalam unit struktural globular kompak independen, dihubungkan di antara mereka sendiri oleh bilah gnuchnye di tengah molekul protein.

Heliks polipeptida dari molekul. Struktur sekunder protein. Fitur struktur sekunder protein. Hidrolisis molekul protein

MELIHAT KE DEPAN:

ORGANISASI STRUKTUR BILKIV

Struktur sekunder protein

Struktur sekunder polipeptida dan protein

MELIHAT KE DEPAN:

Struktur sekunder protein

Protein: Struktur sekunder protein

Struktur sekunder protein

Konformasi kole polipeptida. Struktur sekunder polipeptida lanciug

MELIHAT KE DEPAN:

BILKI Opsi 1 A1. Garis struktural kulit putih : ...

struktur sekunder

Lebih lanjut tentang topik artikel: