Struktur sekunder adalah cara meletakkan lanset polipeptida ke dalam struktur teratur zavdyaka yang membentuk hubungan air antara kelompok peptida dari satu lanset atau jumlah lanset polipeptida. Menurut konfigurasi struktur sekunder, mereka dibagi menjadi heliks (α-helix) dan bagian terlipat bulat (-struktur dan bentuk silang).
-Spiral. Ini adalah jenis yang berbeda dari struktur sekunder protein, yang mungkin terlihat seperti heliks biasa, yang dibentuk oleh ligamen tautan air interpeptida pada batas satu lanset polipeptida. Model keberadaan -helix (Gbr. 2), yang mengontrol semua kekuatan ikatan peptida, diusulkan oleh Pauling dan Corey. Fitur utama -helix:
· konfigurasi spiral lanset polipeptida, yang memiliki simetri sekrup;
· Utvorennya air link antara kelompok peptida kulit residu asam amino pertama dan keempat;
keteraturan belokan dalam spiral;
· kesetaraan semua residu asam amino dalam -helix terlepas dari tunas dan radikal toksiknya;
· Radikal bichnі dari asam amino tidak mengambil bagian dalam -helix yang terbentuk.
Suara -spiral mirip dengan spiral memanjang dari kompor listrik. Keteraturan hubungan air antara kelompok peptida pertama dan keempat menentukan keteraturan putaran tombak polipeptida. Ketinggian satu putaran -spiral hingga 0,54 nm; hingga 3,6 kelebihan asam amino, sehingga kelebihan asam amino kulit bergerak ke atas sumbu (ketinggian satu kelebihan asam amino) sebesar 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), yang memungkinkan Anda berbicara tentang kesetaraan semua asam amino asam berlebihan di -helix. Periode keteraturan - spiral hingga 5 putaran atau 18 residu asam amino; Panjang satu periode menjadi 2,7 nm. Beras. 3. Model spiral Pauling-Kory
-Struktur. Ini adalah jenis struktur sekunder yang berbeda, yang mungkin sedikit menekuk konfigurasi lanset polipeptida dan dibentuk untuk bantuan tautan air interpeptida di perbatasan sekitar tiga pohon dari tombak polipeptida yang sama atau jumlah tombak polipeptida. juga disebut struktur terlipat bola. berbagai -struktur. Persimpangan bola dari bibit, yang diselesaikan oleh satu tombak polipeptida protein, disebut bentuk-silang (struktur pendek). Tautan air dalam bentuk-silang menyatu antara kelompok peptida dari loop lanciug polipeptida. Tipe kedua, struktur total, adalah karakteristik dari seluruh lanset polipeptida, yang dapat ditekuk dalam bentuk dan direduksi oleh hubungan air interpeptida antara lanset polipeptida paralel summum (Gbr. 3). Struktur ini rumit untuk akordeon. Selain itu, varian struktur dimungkinkan: bau dapat dibuat dengan lanset paralel (lanset polipeptida N-kintsi diluruskan ke arah yang sama) dan antiparalel (N-kintsi diluruskan di sisi yang berbeda). Radikal rantai dari satu bola diberi jarak antara radikal rantai bola lainnya.
Dalam protein, dimungkinkan untuk beralih dari struktur ke struktur dan kembali setelah transisi tautan air. Penggantian tautan air interpeptida reguler dari tali kekang lanset (ritsleting lanset polipeptida dipelintir menjadi spiral) memutar spiral dan zamikanny tautan air antara fragmen bengkok dari tombak polipeptida. Transisi manifestasi seperti itu dalam keratin adalah tupai berbulu. Ketika rambut menjadi sarung tangan, mudah untuk mematahkan struktur spiral -keratin dan vin untuk masuk ke -keratin (rambut keriting diluruskan).
Penghancuran struktur sekunder reguler protein (-heliks dan -struktur) dengan analogi dengan melelehnya kristal disebut "pelelehan" polipeptida. Dengan air ini, mata rantai putus, dan tombak polipeptida membengkak menjadi bentuk bola tanpa fret. Juga, stabilitas struktur sekunder ditentukan oleh hubungan air interpeptida. Jenis ikatan lain tidak dapat diambil dari situs ini, untuk sejumlah kecil ikatan disulfida dari lanset polipeptida di area pembubaran sistein berlebih. Peptida pendek yang terkait dengan ikatan disulfida berkedip pada siklus. Dalam protein kaya, satu jam ada sel -heliks dan struktur . Protein alami, yang 100% s -helix, tidak dapat digunakan (paramyosin adalah protein mukosa, yaitu 96-100% -helix), tetapi polipeptida sintetis 100%-spiral.
Protein lain dapat menyebabkan tingkat spiking yang berbeda. Frekuensi tinggi struktur -heliks diamati pada paramiosin, mioglobin, dan hemoglobin. Di sisi lain, dalam tripsin, ribonuklease, sebagian besar lanset polipeptida cocok dengan struktur bulat. Protein jaringan pendukung: keratin (protein rambut, wol), kolagen (protein tendon, kulit), fibroin (protein jahitan alami) dapat mengubah konfigurasi dari tombak polipeptida. Perbedaan dalam dunia spiralisasi lanset polipeptida pada kulit putih berbicara tentang mereka yang, jelas, memiliki kekuatan untuk sering mengganggu spiralisasi atau "mematahkan" peletakan reguler tombak polipeptida. Alasan untuk ini adalah susunan yang lebih kompak dari polipeptida lancet dari protein dalam obsesi menyanyi, yaitu, dalam struktur tretinous.
§ 8. ORGANISASI RUANG MOLEKUL BILK
Struktur utama
Di bawah struktur utama protein, jumlah dan urutan pemuatan residu asam amino yang dihubungkan satu per satu dengan ikatan peptida, lanset polipeptida, dipahami.
Tombak polipeptida di salah satu ujungnya terlalu kuat, yang tidak mengambil bagian dalam ikatan peptida yang terbentuk, gugus NH2, N-kinet. Pada boci proliferatif, ia bebas tumbuh, yang tidak mengambil bagian dalam ikatan peptida yang mapan, gugus HOOS, ce - S-kіnets. N-kinet diambil untuk tongkol tombak, penomoran residu asam amino sendiri dimulai dari yang baru:
Urutan asam amino insulin ditetapkan oleh F. Senger (Cambridge University). Protein ini terdiri dari dua tombak polipeptida. Satu lanset terdiri dari 21 residu asam amino, lanset lainnya terdiri dari 30. Lanset diikat dengan dua titik disulfida (Gbr. 6).
Beras. 6. Struktur utama insulin manusia
Sepuluh tahun (1944 - 1954) dihabiskan untuk menguraikan struktur qi. Pada jam ini, struktur utama ditugaskan untuk orang kulit putih yang kaya, proses otomatisasi ditetapkan dan bukan masalah serius untuk yang sebelumnya.
Informasi tentang struktur utama protein kulit dikodekan dalam gen (pelebaran molekul DNA) dan direalisasikan selama transkripsi (penulisan ulang informasi tentang mRNA) dan translasi (sintesis lanset polipeptida). Pada keterkaitan dengan cym, struktur primer protein juga dapat disisipkan di belakang struktur gen lainnya.
Berdasarkan struktur utama protein homolog, adalah mungkin untuk menarik kesimpulan tentang sporiditas taksonomi spesies. Sebelum protein homolog, ada protein yang memiliki fungsi yang sama pada spesies yang berbeda. Protein tersebut mungkin memiliki urutan asam amino yang serupa. Misalnya, protein sitokrom 3 memiliki berat molekul tertinggi yang tersedia mendekati 12500 dan mengandung hampir 100 residu asam amino. Perbedaan struktur primer sitokrom H dua spesies sebanding dengan perbedaan filogenetik antar spesies. Jadi, sitokrom 3 kuda dan gerimis ditemukan dalam 48 residu asam amino;
struktur sekunder
Struktur sekunder protein dibentuk melalui pembentukan ikatan air antara kelompok peptida. Ada dua jenis struktur sekunder: -heliks dan struktur- (atau bola lipat). Dalam protein, mungkin juga ada sel lanset polipeptida, yang tidak membentuk struktur sekunder.
-Spiral membentuk pegas. Saat membentuk -helix, atom asam dari kelompok peptida kulit membentuk hubungan air dengan atom air dari kelompok NH keempat di sepanjang tombak:
Gulungan kulit dari spiral penutup dari gulungan maju dari spiral dekilcoma dengan tautan berair, yang memberikan struktur mentalitas yang signifikan. Heliks memiliki ciri-ciri sebagai berikut: diameter heliks 0,5 nm, panjang heliks 0,54 nm, dan terdapat 3,6 ekses asam amino per putaran heliks (Gbr. 7).
Beras. 7. Model a-spiral, yang mencerminkan karakteristik
Radikal rantai asam amino secara langsung dinamai dalam heliks (Gbr. 8).
Beras. 8. Model -spiral, yang mencerminkan luasnya penyebaran radikal biologis
Dari asam L-amino alami, dapat diinduksi spiral kanan dan kiri. Mayoritas protein alami dicirikan oleh spiral kanan. Tiga asam D-amino juga bisa disebut heliks kiri, dan kanan. Lanset polipeptida, yang terbentuk dari jumlah deposit asam D-dan L-amino, tidak mampu membentuk heliks.
Deyakі surplus asam amino pereshkodzhayut -helix. Misalnya, meskipun dalam lanciuge sprat dicampur bermuatan positif atau negatif dengan endapan asam amino, pelat seperti itu tidak menerima struktur -heliks melalui pelepasan bersama radikal bermuatan secara bersamaan. Mudah melarutkan spiral residu asam amino, yang dapat menciptakan perbedaan besar. Transisi untuk penggabungan -helix juga bermanifestasi dalam lancelet polipeptida dengan kelebihan prolin (Gbr. 9). Ada kelebihan prolin pada atom nitrogen, yang membentuk ikatan peptida dengan asam amino lain, bukan satu atom air.
Beras. 9. Surplus prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Untuk kelebihan prolin itu, yang memasuki gudang lanset polipeptida, tidak mungkin untuk membangun hubungan air lanset bagian dalam. Selain itu, atom nitrogen dalam prolin dapat masuk ke gudang cincin tebal, yang membuatnya tidak mungkin untuk membungkus ikatan N-C dan membentuk heliks.
Heliks krim menggambarkan jenis heliks lainnya. Namun, bau busuk jarang, yang lebih penting, pada jarak pendek.
Pembentukan hubungan air antara kelompok peptida fragmen polipeptida bunuh diri dalam tombak dilakukan sebelum pencetakan -struktur, atau bola terlipat:
Di permukaan -spiral, bola yang dilipat memiliki bentuk seperti zig-zag, saya terlihat seperti akordeon (Gbr. 10).
Beras. 10. -Struktur protein
Pisahkan bagian bola yang paralel dan anti-paralel. Struktur paralel dibuat antara divisi lanset polipeptida, yang secara langsung dihindari:
Struktur antiparalel terbentuk di antara garis lurus protista lanset polipeptida:
Struktur dapat dibentuk kurang lebih antara dua lanset polipeptida:
Dalam gudang beberapa protein, struktur sekunder dapat diwakili hanya oleh -helix, di lain - hanya oleh -struktur (paralel, atau antiparalel, atau yang lain, yang lain), di lain, urutan -spiralisasi mungkin hadir dan -struktur.
Struktur Tretinna
Dalam protein yang kaya, struktur sekunder (α-spiral, -struktur) membakar globul kompak dalam urutan bernyanyi. Organisasi luas protein globular dikaitkan dengan struktur tersier. Dengan cara ini, struktur tretinous mencirikan pertumbuhan trivimerous serasah lanset polipeptida di alam liar. Struktur tersier yang terbentuk mengambil bagian dalam ikatan ion dan air, interaksi hidrofobik, gaya van der Waals. Menstabilkan struktur tersier dari patch disulfida.
Struktur tretina protein adalah karena urutan asam amino mereka. Saat dicetak, tautan dapat digabungkan dengan asam amino, dicampur ke dalam lanset polipeptida pada jarak yang signifikan. Dalam protein eceran, radikal polar asam amino, biasanya, terletak di permukaan molekul protein dan, selanjutnya, di tengah molekul, radikal hidrofobik tampak terkemas padat di tengah globul, membentuk sel-sel hidrofobik.
Struktur Ninі tretinna bagatioh blіlkіv terpasang. Mari kita lihat dua contoh.
mioglobin
Mioglobin adalah protein pengikat asam dari massa eksipien 16700. Fungsinya untuk menyimpan asam dalam m'yazah. Molekul ini memiliki satu tombak polipeptida, yang terdiri dari 153 residu asam amino, dan sebuah hemogrup, yang berperan penting dalam pengikatan asam.
Organisasi mioglobin yang luas ditahan oleh robot John Kendrew dan rekan-rekannya (Gbr. 11). Molekul protein ini memiliki 8 sel -heliks, yang seringkali merupakan 80% dari semua residu asam amino. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Gbr.11. Struktur tretin mioglobin
Ribonuklease
Ribonuklease adalah protein globular. Ini disekresikan oleh clitins dari lapisan subkutan, enzim yang mengkatalisis pembelahan RNA. Pada permukaan mioglobin, molekul ribonuklease dapat memiliki sangat sedikit sel -heliks dan mengandung sejumlah besar segmen yang berada dalam -konformasi. Mineralitas struktur tersier protein diberikan oleh 4 ikatan disulfida.
Struktur Kuarter
Banyak protein terdiri dari desil, dua atau lebih, subunit protein, atau molekul, yang mengarah ke struktur sekunder dan tersier bernyanyi, yang dirangkai pada saat yang sama untuk bantuan air dan ikatan ionik, interaksi hidrofobik, gaya van der Waals. Organisasi molekul protein seperti itu struktur seperempat, dan protein itu sendiri disebut oligomirnimi. Subunit okrema, atau molekul protein, disebut di gudang protein oligomer protomir.
Jumlah protomer dalam protein oligomer dapat sangat bervariasi. Misalnya, creatine kinase terdiri dari 2 protomer, hemoglobin - 4 protomer, E.coli RNA polimerase - enzim yang bertanggung jawab untuk sintesis RNA - 5 protomer, kompleks piruvat dehidrogenase - 72 protomer. Satu protein dan dua protomer, satu disebut dimer, satu disebut tetramer, dan enam disebut heksamer (Gbr. 12). Paling sering dalam molekul protein oligomer ada 2 atau 4 protomer. Gudang protein oligomer dapat mencakup protomer yang sama atau berbeda. Jika dua prototipe identik memasuki gudang protein, maka - homodimer, seperti perbedaan - heterodimer.
Beras. 12. Protein oligomer
Mari kita lihat organisasi molekul hemoglobin. Fungsi utama hemoglobin adalah untuk mengangkut asam dari paru-paru ke jaringan dan karbon dioksida dari aliran darah. Molekul ini (Gbr. 13) terdiri dari empat tombak polipeptida dari dua jenis yang berbeda – dua -lances dan dua -lances dan heme. Hemoglobin adalah protein, diperdebatkan dengan mioglobin. Struktur sekunder dan tersier mioglobin dan protomer hemoglobin serupa. Protomer kulit untuk hemoglobin, yak dan mioglobin, domba berspiral 8 dari lancelet polipeptida. Dalam hal ini, perlu dicatat bahwa dalam struktur primer mioglobin dan protomer hemoglobin, kurang dari 24 residu asam amino yang identik. Selanjutnya, protein, yang secara signifikan menjaga struktur primer, dapat menjadi induk yang serupa dengan organisasi yang luas dan memenangkan fungsi serupa.
Beras. 13. Struktur hemoglobin
Pido struktur sekunder protein dapat dipengaruhi oleh konfigurasi lanset polipeptida, tobto. metode melipat, memutar (melipat, mengemas) lanset polipeptida menjadi spiral atau menjadi konformasi yang berbeda. Proses ini tidak berjalan dengan kacau, tetapi secara bertahap program yang ditetapkan dalam struktur utama protein. Deskripsi terperinci dari dua konfigurasi utama tombak polipeptida, yang menunjukkan perubahan struktural dan data eksperimental:
- a-spiral,
- struktur.
Jenis protein globular yang paling penting diperhitungkan sebuah- spiral. Pemutaran lanset polipeptida mengikuti panah tahun (heliks tangan kanan), yang ditentukan oleh gudang asam L-amino protein alami.
Kekuatan terburu-buru dalam vinil a-spiral (seperti dan -struktur) zdatnіst asam amino ke kelarutan ikatan air.
Struktur a-heliks memiliki struktur yang jelas keteraturan rendah:
- Pada kumparan kulit (buaya) dari heliks, 3,6 residu asam amino jatuh.
- Heliks buaya (vіdstan vzdovzh osі) mencapai 0,54 nm per putaran, tetapi dalam satu kelebihan asam amino turun 0,15 nm.
- Putaran heliks adalah 26°, setelah 5 putaran heliks (18 residu asam amino) konfigurasi struktural lanset polipeptida diulang. Tse berarti periode pengulangan (atau identitas) dari struktur a-heliks menjadi 2,7 nm.
Jenis kedua dari konfigurasi tombak polipeptida, manifestasi pada tupai rambut, jahitan, m'yazyv dan tupai fibrillar lainnya, menghapus namanya struktur. Dalam hal ini, dua atau lebih lanset polipeptida linier, mengacak-acak secara paralel atau, lebih sering, anti-paralel, secara mental, dihubungkan oleh hubungan air antar-tahunan antara -NH- dan -CO-kelompok lanset sukulen, memenuhi struktur jenis gudang.
Representasi skematis dari -struktur tombak polipeptida.
Di alam, ada protein, budova yakikh, prote, vidpovida n_ -, n_ a-struktur. Sebuah pantat khas protein tersebut adalah kolagen- protein fibrilar, yang menjadi massa utama jaringan sehat dalam tubuh manusia dan makhluk.
Dengan menggunakan metode analisis difraksi sinar-X, kami telah membawa kesimpulan tentang dua organisasi struktural molekul protein yang lebih setara, yang tampaknya merupakan perantara antara struktur sekunder dan tersier. Disebut begitu struktur suprasekunder dan domain struktural.
Struktur sekunder adalah kumpulan tombak polipeptida, yang membentuk struktur sekundernya sendiri dan larut dalam protein aktif sebagai hasil dari stabilitas termodinamika atau kinetiknya. Jadi, dalam protein globular, elemen ganda (βхβ) (diwakili oleh dua tombak paralel, dihubungkan oleh segmen x), elemen aβaβ (diwakili oleh dua segmen heliks , disisipkan di antara triplet dengan tombak paralel ) dan masuk.
Domain protein globular Budov (flavodoxin) (untuk A. A. Boldirevim)
Domain- Ini adalah unit struktural globular kompak di tengah tombak polipeptida. Domain dapat bervariasi dalam fungsi dan pelipatannya (zsidnya) menjadi unit struktural globular kompak yang independen, dihubungkan bersama oleh spacer seperti nyamuk di tengah molekul protein.
Struktur sekunder protein- metode meletakkan lanset polipeptida ke dalam struktur yang kompak, dengan interaksi kelompok peptida dengan tautan air yang terbentuk di antara mereka.
Pembentukan struktur sekunder peptida viklican untuk mengadopsi konformasi dengan jumlah ikatan terbesar antara kelompok peptida. Jenis struktur sekunder ditentukan oleh stabilitas ikatan peptida, kerapuhan ikatan antara atom karbon pusat dan atom karbon gugus peptida, ukuran radikal asam amino. Semuanya diangkat sekaligus dengan urutan asam amino tahun ini, dibawa ke konfigurasi tunggal protein.
Kami melihat dua kemungkinan varian dari struktur sekunder: dalam tampilan "tali" - -heliks(-struktur), dan terlihat seperti "akordeon" - bola lipat(-struktur). Dalam satu tupai, sebagai aturan, satu jam ada struktur ofensif, tetapi di bagian yang berbeda spіvvіdnosn. Dalam protein globular, -helix berlaku, dalam protein fibrillar, struktur .
Struktur sekunder mengendap hanya untuk partisipasi kontak air antara kelompok peptida: atom oksigen dari satu kelompok bereaksi dengan atom air dari yang lain, pada saat yang sama asam dari kelompok peptida lain terhubung dengan air dari yang ketiga pada suatu waktu.
-Spiral
Struktur diberikan kepada spiral tangan kanan yang mencari bantuan vodnevih zv'yazkіv mizh kelompok peptida 1 dan 4, 4 dan 7, 7 dan 10 dan seterusnya surplus asam amino.
Perombakan spiral cetakan prolin dan hidroksiprolin, yang, melalui struktur sikliknya, berarti "patah tulang" tombak, primus vigin, seperti, misalnya, dalam kolagen.
Tinggi belokan heliks menjadi 0,54 nm dan menunjukkan kelebihan asam amino 3,6, 5 belokan terakhir menambah 18 asam amino dan menempati 2,7 nm.
-Bola lipat
Dengan cara ini, molekul protein terletak seperti "ular", di kejauhan cabang-cabang lancelet muncul di dekat satu atau yang lain. Akibatnya, kelompok peptida lebih awal dari asam amino jauh dari lanset protein memiliki hubungan timbal balik dengan bantuan ikatan air.
Lebih kompak dengan struktur primer, dengan saling ketergantungan kelompok peptida dengan hubungan air yang terbentuk di antara mereka.
Meletakkan tupai di tali dan akordeon yang terlihat
Ada dua jenis struktur seperti itu meletakkan tupai saat melihat taliі saat melihat akordeon.
Pembentukan struktur sekunder peptida viklican untuk mengadopsi konformasi dengan jumlah ikatan terbesar antara kelompok peptida. Jenis struktur sekunder ditentukan oleh stabilitas ikatan peptida, kerapuhan ikatan antara atom karbon pusat dan atom karbon gugus peptida, ukuran radikal asam amino.
Semuanya diangkat sekaligus dengan urutan asam amino tahun ini, dibawa ke konfigurasi tunggal protein.
Anda dapat melihat dua kemungkinan varian dari struktur sekunder: -helix (-struktur) dan -folded ball (β-struktur). Dalam satu protein, sebagai suatu peraturan, ada struktur ofensif, tetapi di bagian sendi yang berbeda. Dalam protein globular, -helix berlaku, dalam protein fibrillar, struktur .
Nasib ikatan air dalam struktur sekunder yang dibentuk.
Struktur sekunder dibentuk hanya dengan partisipasi ikatan air antara kelompok peptida: atom asam dari satu kelompok bereaksi dengan atom air dari yang lain, pada saat yang sama asam dari kelompok peptida lain terhubung dengan air dari yang ketiga.
-Spiral
Peletakan protein di -helix tampak.
Struktur diberikan dalam heliks tangan kanan, yang dibentuk untuk hubungan air tambahan antara kelompok peptida 1 dan 4, 4 dan 7, 7 dan 10 dan seterusnya kelebihan asam amino.
Pembentukan heliks diubah oleh prolin dan hidroksiprolin, yang, melalui strukturnya, menciptakan "fraktur" lanset, viginnya yang tajam.
Tinggi belokan heliks menjadi 0,54 nm dan menunjukkan kelebihan asam amino 3,6, 5 belokan terakhir menambah 18 asam amino dan menempati 2,7 nm.
-Bola lipat
Meletakkan protein di dekat bola yang dilipat .
Dalam metode ini, peletakan molekul protein terletak seperti "ular", di kejauhan cabang-cabang lancelet tampak dekat satu sama lain. Akibatnya, kelompok peptida lebih awal dari asam amino jauh dari lanset protein memiliki hubungan timbal balik dengan bantuan ikatan air.
