分子のポリペプチドらせん。タンパク質の二次構造。タンパク質の二次構造の特徴。タンパク質分子の加水分解

タンパク質の一次構造は、ペプチド結合によって結合されたアミノ酸の線状ポリペプチドランスと呼ばれます。一次構造は、タンパク質分子の構造組織の最も単純な尺度です。高い安定性は、あるアミノ酸のα-アミノ基と別のアミノ酸のα-カルボキシル基の間の共有ペプチド結合によって与えられます。

確立されたペプチド結合では、イミノ基のプロリンまたはヒドロキシプロリンの役割が関与していますが、可能性は低いです。

ペプチド結合が細胞内で確立されると、1 つのアミノ酸のカルボキシル基が cob で活性化され、次に他のアミノ酸のアミノ基と結合します。ポリペプチドの実験室合成はほぼ同じ方法で行われます。

ペプチド結合は、繰り返されるポリペプチドランセットの断片です。特徴はほとんどないため、一次構造の形だけでなく、ポリペプチドランスの実際の構成にも追加されます。

· 共平面性 - ペプチドグループに入るすべての原子は同じ平面にあります。

· 2つの共鳴形態（ケトまたはエノール形態）のZdatnіstіsnuvati;

· 100 ソブノ C-N リンクでの仲介者の転位。

・水結合が確立する前の健康、さらに皮膚ペプチド群は、ペプチド群を含む小さなグループと2つの水結合を確立することができます。

プロリンまたはヒドロキシプロリンのアミノ基が関与するペプチド基を形成するビニャトク。ビルの臭いがたったひとつの水鈴を構成しています（素晴らしい）。タンパク質の二次構造の成形に関するTse vplivaє。プロリンまたはヒドロキシプロリンが見られる距離にあるポリペプチドランスは、簡単に折り畳まれ、いわば別の水っぽい音によって消えることはありません。

トリペプチド承認スキーム:

タンパク質の等空間構成：タンパク質の二次構造：αヘリックスとβフォールドボールの理解。タンパク質のトレチン構造：天然タンパク質とタンパク質変性についての理解。ヘモグロビンのお尻を持つタンパク質の四次構造。

タンパク質の二次構造。タンパク質の二次構造の下に、ポリペプチドランセットを規則正しい構造に敷き詰める方法が理解される。構成によると、二次構造の次の要素が見られます。 α -スパイラル β - 折られたボール。

ブドビモデル αスパイラル、 schovouє ペプチド結合のすべての力は、L. Pauling と R. Corey (1949 - 1951 pp.) によって破られました。

赤ちゃん用 3 あ示されている図 α -らせん。主なパラメータに関する情報を提供します。 α -らせんの回転が規則的であるようにらせん状にするため、らせん構成はねじ対称になります（図3、 b）。革のコイルに α -ヘリックスは 3.6 アミノ酸残基を追加します。 Vіdstanmіzhコイルまたはクロコダイルスパイラルは0.54 nmになり、コイルのカットは26°に上昇します。成形とプライミング α -皮膚のペプチドグループ間に確立された水靭帯のラチュノックにらせん構成が観察されます nた（ P+ 3)番目のアミノ酸過剰。水のリンクのエネルギーは小さいですが、それらの数は多く、大きなエネルギー効果を生み出します。 α ・ラインを仕上げるスパイラル構成。アミノ酸残基のビヒニラジカルはpidtrimtsіの運命をたどりません α -らせん構成なので、すべてのアミノ酸残基が α - らせんは等しいです。

天然のタンパク質では、右利きである可能性は低い α - スパイラル。

βフォールディングボール- 二次構造の別の要素。 vіdmіnuvіdについて α - らせん β - フォールディングボールは直線状であり、せん断形状ではありません (図 4)。線形構造は、ポリペプチドランスの異なるプロット上にあるペプチドグループ間の水結合の形成により減少します。プロットの Qi は、C = O グループと HN - グループ (0.272 nm) の間の水線に近いです。

米。 4. 模式図 β - フォールドボール (矢印は

ポリペプチドlanciugについて直接）

米。 3.スキーム（あ) そのモデル ( b) α - らせん

タンパク質の二次構造は一次構造と見なされます。建物のさまざまな世界のアミノ酸の残り物を水結合の採用まで、ceと分解に注ぐ α -スパイラルまたは β -シャリ。らせんアミノ酸の前に、アラニン、グルタミン酸、グルタミン、ロイシン、リジン、メチオニン、ヒスチジンが並んでいます。過剰に利用されたより多くのアミノ酸デポジットからメインランクによってタンパク質フラグメントが形成される場合、それはこの部門で形成されます α - 螺旋。バリン、イソロイシン、スレオニン、チロシン、フェニルアラニン β - ポリペプチド lanciug のボール。無秩序な構造は、ポリペプチドランス、グリシン、セリン、アスパラギン酸、アスパラギン、プロリンなどのアミノ酸残基の脱濃縮に起因します。

豊富なタンパク質で1時間єi α -スパイラル、それ β -シャリ。異なるタンパク質のらせん構成の一部が異なります。したがって、m'yazovy タンパク質のパラミオシンは 100% 螺旋化されています。ミオグロビンとヘモグロビンのらせん構成の大部分 (75%)。 Navpak、トリプシンおよびリボヌクレアーゼでは、ポリペプチドランセットの大部分が球状に収まります β -構造。支持組織のタンパク質 - ケラチン (髪のタンパク質)、コラーゲン (皮膚と腱のタンパク質) - β - ポリペプチドランスの構成。

タンパク質のトレチン構造。タンパク質のトレチン構造は、オープンスペースにポリペプチドランセットを配置する方法です。タンパク質がこの機能的な力に力を加えるために、ポリペプチドランセットは、機能的に活性な構造を形成して、オープンスペースをさまようという歌のランクを犯しています. このような構造は、 ネイティブ。 所与のポリペプチドランセットについて理論的に可能な広々とした構造の数のサイズに関係なく、タンパク質の摂取は、単一のネイティブ構成の確立にまで減らすことができます。

さまざまなポリペプチド披針形種のアミノ酸残基の断続的なラジカルによるインターモーダルな方法でタンパク質のトレチン構造を安定化します。 Qivzaєmodіїは、強いものと弱いものに分けることができます。

大量のシステインの原子間の共有結合は、強い相互依存性が見られ、ポリペプチドランセットの異なる部位に立っています。それ以外の場合、そのようなリンクはジスルフィドブリッジと呼ばれます。ジスルフィド架橋の確立は、次のように表すことができます。

共有結合のクリームは、タンパク質分子のトレチン構造であり、弱い相互作用によってサポートされており、独自の方法で、極性と非極性に細分されます。

極性相互作用の前に、イオンと水のリンクを見ることができます。リジン、アルギニン、ヒスチジン、およびアスパラギン酸とグルタミン酸の負に帯電したCOOH基に、毒性ラジカルの正に帯電した基が接触すると、相互作用が溶解します。水結合は、毒性ラジカルとアミノ酸残基の官能基によるものです。

型を形成するアミノ酸残基の炭水化物ラジカル間の無極性またはファンデルワールス相互作用 疎水性コア (太字のドロップ) タンパク質小球の真ん中にあるため、水中で失われる炭水化物ラジカル。タンパク質倉庫内の非極性アミノ酸が多いほど、ファンデルワールスリンクの三次構造の成形における役割が大きくなります。

過剰なアミノ酸間の数値的なつながりが、タンパク質分子の空間配置を決定します (図 5)。

米。 5.タンパク質のTipizv'yazkіv、schopіdtrimuyut tretinnuyu構造：
あ- 二硫化物ミスト; b -イオニー・ズヴァゾク; c、g -水路;
d -ファンデルワールスリンク

Tretinna 構造 okremo 取得タンパク質は、その一次構造と同じくらいユニークです。タンパク質を活性化するための適切なスペースのみ。三次構造へのさまざまな損傷は、タンパク質の力の変化と生物活性の喪失につながります。

タンパク質の四次構造。分子量が 100 kDa を超えるタンパク質 1 は、通常、分子量の小さい多数のポリペプチドランスから形成されます。厳密に固定された位置を1つずつ占有する単一の数のポリペプチドランスからなる構造は、タンパク質が同じ活性を有するため、タンパク質の4分の1構造と呼ばれます。四分の一構造を持つタンパク質は、 エピ分子また 多量体 、および yogo ポリペプチド lanciugs の倉庫 - vodpovidno サブユニット また プロトミール . クォーター構造を持つ白人の特徴的な力は、生物活性を持たないものです。

タンパク質の四次構造の安定化は、サブユニットの表面に局在するアミノ酸残基のビクニーラジカル間の極性相互作用により観察されます。このような相互モダリティは、組織化された複合体としてのサブユニットにとって不可欠です。彼らが相互作用するサブユニットのディーラーは、コンタクトメイダンと呼ばれます。

四分の一構造を持つ古典的なタンパク質のお尻はヘモグロビンです。分子量 68,000 のヘモグロビンの分子これは、2 つの異なるタイプの 4 つのサブユニットの合計です。 α і β / α - サブユニットは 141 個のアミノ酸過剰で構成され、 β - iz 146. トレチン構造 α - І β -サブユニットはその分子量 (17,000 So) に似ています。補綴グループに復讐するための皮膚サブユニット宝石 . 他のタンパク質 (シトクロム、ミオグロビン) のヘム破片は遠くに表示されますが、これらのタンパク質の構造について簡単に説明できます (図 6)。ヘムは、メタンスポット (= CH -) から得られる過剰なピロールとの chotirma との配位リンクを確立する、中心原子から形成される折りたたみ可能な共平面環状システムにグループ化されます。ヘモグロビンでは、酸化ステーション（2+）で音が変化します。

Chotiri サブユニット - 2 α と2 β - そのようなランクで単一の構造にマージします α -サブユニットのみと接触 β -navpaki のサブユニット (図 7)。

米。 6. ヘムヘモグロビンの構造

米。 7. ヘモグロビンの 4 分の 1 構造の概略図:
Fe - ヘムからヘモグロビン

リトル 7 からわかるように、1 つのヘモグロビン分子は 4 つの酸分子を運ぶことができます。 І結合、および酸味の自由は、構造のコンフォメーション変化を伴います α - І β - ヘモグロビンのサブユニットとエピ分子におけるそれらの相互拡張この事実は、タンパク質の 4 分の 1 構造が完全に固体ではないという事実に注意する必要があります。

類似情報。

水のベルとホイッスル

別 aヘリックス、b構造 (クリュー).

構造 αスパイラル ブラが提案した ポーリングі コーリー

コラーゲン

b-構造

米。 2.3. b-構造

5月構造 平らな形 並列b構造; 反対側のyakscho - 逆平行b構造

スーパーコイル。 プロトフィブリル ミクロフィブリル直径10nm。

ボンビクス・モリ フィブロイン

無秩序なコンフォメーション。

二次構造。

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構造組織ビルキフ

蛋白質分子の構造組織の４塩基を持ってきた。

タンパク質の一次構造– ポリペプチド lanceus のアミノ酸過剰の配列。オクレミアミノ酸のタンパク質が一つ一つ結合 ペプチド結合、アミノ酸のα-カルボン酸基とα-アミノ基の相互作用によるものです

この 1 時間の間に、何十万もの異なるタンパク質の一次構造が解読されました。タンパク質の一次構造を決定するために、アミノ酸倉庫は加水分解の方法によって決定されます。次に、末端アミノ酸の化学的性質を決定します。次のステップは、ポリペプチドランスのアミノ酸配列を決定することです。この敵対者にとって、選択的なchastkovy（化学的および酵素的）加水分解。 X線回折解析やDNAの相補塩基配列のデータを調べることができます。

タンパク質の二次構造- ポリペプチドランセット、tobto の構成。単一コンフォメーションのポリペプチドランセットのパッキング方法。プロセスは無秩序に進むのではなく、一次構造に組み込まれたプログラムへと徐々に進みます。

二次構造の安定性は、主に水の結合によって確保されます。

球状タンパク質の最も重要なタイプが考慮されます a-スパイラル. ポリペプチドランセットのねじれは、年の矢印に従います。皮膚タンパク質の場合、らせん化の特徴的な歌のステップ。たとえば、ランサーはヘモグロビンが 75% スパイラル化され、次にペプシンが 30% スパイラル化されています。

名前を省略した毛髪、縫合糸、m'yazyv のタンパク質で明らかになったポリペプチドランスの構成のタイプ b構造.

ペプチドランセットのセグメントは 1 つのボールに丸められ、アコーディオンに折り畳まれたシートに似た図を構成します。ボールは、2つまたは2つ、または多数のペプチドランスである可能性があります。

自然界では、β構造またはα構造を示さないタンパク質が使用されます。たとえば、コラーゲンは繊維状タンパク質であり、人間や生き物の体内の健康な組織の主要な塊になります。

タンパク質のトレチン構造- ポリペプチドへリックスの拡大方向、または歌唱強迫観念にポリペプチドランセットを敷設する方法。 X線回折分析によって三次構造が決定された最初のタンパク質、マッコウクジラのミオグロビン（図2）。

共有結合のクリームであるタンパク質の立体構造の安定化において、主な役割は非共有結合 (水、荷電基の静電相互作用、分子間ファンデルワールス力、疎水性相互作用) によって行われます。

最近の知見によると、合成が完了したタンパク質のトレチン構造は自然に形成されます。主な破壊力は、アミノ酸のラジカルと水分子との相互作用です。アミノ酸の非極性疎水性ラジカルがタンパク質分子の真ん中に絡み合っており、極性ラジカルが水の底に配向している場合。ポリペプチドランセットの本来の空間構造を成形するプロセスは、 折りたたみ. クリチンからタンパク質が見られ、 シャペロン。たたみの宿命を取るポン。人を衰弱させる多くの病気が報告されており、その発症は折り畳み過程の突然変異（色素沈着症、線維症など）による損傷に関連しています。

X線回折分析の方法を使用して、二次構造と三次構造の中間にあるタンパク質分子の構造組織の基礎が明らかになりました。 ドメイン- ポリペプチドランスの中央にあるコンパクトな球状構造単位 (図 3)。さまざまな遺伝子によってコードされるドメインのさまざまな構造と機能によって形成される多くのタンパク質 (免疫グロブリンなど) があります。

白人のすべての生物学的力は、彼らが呼ぶように、彼らの三次構造の保存に関連しています ネイティブ. タンパク質小球は、完全に固い構造ではありません。ペプチドステークの一部の動きを逆にすることが可能です。これらの変化は、分子の全体的なコンフォメーションを乱しません。タンパク質分子のコンフォメーションに、培地のpH、イオン強度の違い、他の空洞との相互作用を加えます。 Be-yakіdії、schoは分子の本来の立体配座の破壊につながり、yogo生物学的権威のタンパク質の部分的または新規の追加を伴います。

タンパク質の四次構造- 同じアボリジニの一次、二次、または三次構造を持ついくつかのポリペプチドランスの空間に配置する方法、高分子光の単一の構造的および機能的組み合わせの成形。

多数のポリペプチドランスから構成されるタンパク質分子は、 オリゴマー、そしてスキンランス、新しいものの前に入る。 プロトミール. オリゴマータンパク質は、多くの場合、一対のプロトマーから形成されます。たとえば、ヘモグロビン分子は、2 つの a および 2 つの b ポリペプチドランスで構成されます (図 4)。

四次構造は、ヘモグロビン、免疫グロブリンを含むタンパク質の 5% に近い可能性があります。豊富な酵素のサブユニットブドフパワー。

4分の1構造でタンパク質倉庫に入るタンパク質分子は、合成が完了した後にのみリボソームに定着し、完全な超分子構造を確立します. タンパク質の生物学的活性は、最初の倉庫に入るプロトマーを組み合わせた場合にのみ増加します。四半期構造の安定化では、三次構造の安定化と同じタイプの相互作用の運命をたどります。

Deyakіdoslidnikiは、タンパク質の構造組織の第5レベルの基礎を認識しています。ツェー メタボロニ基質への変換経路全体を触媒するさまざまな酵素の多官能性高分子複合体 (高級脂肪酸の合成酵素、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体、ジカルニーランチュグ)。

タンパク質の二次構造

二次構造は、規則正しい構造でポリペプチドランセットを敷設する方法です。二次構造が一次構造になります。一次構造は遺伝的に決定されるので、二次構造の形成はリボソームのポリペプチドランセットの出口によって決定することができる。二次構造が安定している 水のベルとホイッスル、ペプチド結合のNH基とCO基の間のyakіutvoryyuyutsya。

別 aヘリックス、b構造その無秩序な立体構造 (クリュー).

構造 αスパイラル ブラが提案した ポーリングі コーリー（1951）。規則的ならせんのように見えるタンパク質のさまざまな二次構造 (図 2.2)。 αヘリックスは鎖状の構造で、ヘリックスの途中でペプチド結合が絡み合い、アミノ酸鎖ラジカルと呼ばれます。 a-Spiral は、ヘリックスの軸に平行で、1 番目と 5 番目のアミノ酸残基の間にあるウォーターリンクによって安定化されています。このように、長いらせん状の皮膚では、余剰アミノ酸が 2 つの水のつながりの形成に関与します。

米。 2.2. 構造はスパイラルです。

3.6 アミノ酸過剰はヘリックスの 1 ターンに当たり、0.54 nm はヘリックスの 1 ターンに当たり、0.15 nm は 1 アミノ酸過剰に当たります。スパイラル26°にクット。 αヘリックスの規則性の周期は、最大5ターンまたは18アミノ酸残基です。最も広い右の a-らせん、つまり。年の矢印に沿ってらせんをねじります。荷電およびバルクラジカルからのαヘリックスプロリン、アミノ酸の変換（静電的および機械的転移）。

らせんの別の形態が存在します コラーゲン . 生物において、コラーゲンは体内で最も重要なタンパク質であり、全タンパク質の 25% を占めています。コラーゲンは、正常な組織内にさまざまな形で存在し、ナサンパー化されています。 0.96 nm のコイルと 3.3 過剰のスキンコイルを持つヘリックス全体で、α ヘリックスが並ぶ林冠よりも大きい。 vіdmіnuvіdα-spіralіでは、ここに水場を設置することはできません。コラーゲンには小さなアミノ酸倉庫があります。1/3 がグリシンになり、約 10% がプロリン、ヒドロキシプロリンとヒドロキシリジンになります。残りの 2 つのアミノ酸は、翻訳後修飾によってコラーゲン生合成後に吸収されます。コラーゲンの構造では、gli-X-Y トリプレットが常に繰り返されており、X 位はプロリン、Y 位はヒドロキシリシンで占められていることが多い。コラーゲンは、右の三重らせん、ねじれた 3 つの主要な左のらせんの外観で遍在していると想像してみましょう. 皮膚の第 3 らせんでは、グリシンが立体的な理由から逃れにくい中央に第 3 の過剰が現れます。コラーゲン分子の長さは約300nmです。

b-構造(b フォールドボール)。 Zustrichaetsya は、球状タンパク質だけでなく、フィブリル縫合糸などの一部の繊維状タンパク質にも見られます (図 2.3)。

米。 2.3. b-構造

5月構造 平らな形. ポリペプチドランセットは、αへリックスのように、より巻き毛であり、きつくねじれていなくてもよい。ペプチド結合の領域は、アークッシュ紙の同じ折り目と同じように空間に折り畳まれています。

ポリペプチドとタンパク質の二次構造

血管ポリペプチドランス内のペプチド結合の CO 基と NH 基の間の水結合によって安定化されます。 b-構造を確立するポリペプチドのランスが一直線に並ぶ仕組み (C 末端と N 末端を避けるため) - 並列b構造; 反対側のyakscho - 逆平行b構造. 一方のボールのチェーンラジカルは、もう一方のボールのチェーンラジカルの間に配置されます。 1 つのポリペプチドランスが折りたたまれ、それ自体と平行になる場合、 逆平行bクロス構造. b-クロス構造の水結合は、ポリペプチドランセットのループのペプチドグループ間で融合されます。

リスの a-らせんの置換は、1 時間ねじれ、地域によって異なります。ミオグロビンやヘモグロビンなどの一部のタンパク質では、αヘリックスが構造の根底にあり、リゾチームでは75％、ペプシンでは42％、30％未満になります。他のタンパク質、例えば薬草酵素キモトリプシンは、実質的にαヘリックス構造を付加し、ポリペプチドランセットのかなりの部分が球状のβ構造に適合する。支持組織タンパク質であるコラーゲン (腱タンパク質、shkiri)、フィブロイン (天然の縫合タンパク質) は、ポリペプチドランスの b 配置を変更します。

α-らせんは、glu、ala、ley、および β-構造 (met、val、mul) によって吸収されることが示されています。ポリペプチドlanciug-gly、pro、asnのwiginの領域で。スパイラル化の中心として使用できる余剰の 6 つのグループを考慮することが重要です。中心の中央では、プロットの両方向にらせんが増加しています - これらのらせんの確立を再シャッフルする過剰で構成されるテトラペプチドです。 β構造を形成する際に、β構造を形成するために使用される5つのアミノ酸残基のうち3つがシードの役割を果たします。

構造タンパク質のほとんどは二次構造の 1 つを持っており、これはアミノ酸倉庫によって特徴付けられます。構造タンパク質、α-らせん、єα-ケラチンのように、より重要に刺激します。髪（羊毛）、pіr'ya、頭、kіgtі、および生き物の群れは、ケラチンの頭のランクによって形成されます。中間径フィラメントの構成要素として、ケラチン (サイトケラチン) は最も重要な貯蔵細胞骨格です。ケラチンでは、ペプチドランセットの大部分が右のαヘリックスに折り畳まれています。 2 つのペプチドランスは 1 つのライオンを作る スーパーコイル。スーパーコイルケラチン二量体が結合して四量体になり、溶液で凝集します プロトフィブリル直径3nm。 Nareshti、vіsіmプロトフィブリル承認 ミクロフィブリル直径10nm。

毛髪は、そのようなフィブリル自体から誘導されました。したがって、直径20ミクロンのオクレマ繊維では、何百万ものフィブリルが織り込まれています。ケラチンのランスは、横方向に多数のジスルフィド結合で縁取りされており、ミネラルが追加されています。ケミカルカーリングでは、次のプロセスが実行されます。穂軸では、ジスルフィドスポットがチオールでこすられ、次に、髪を適用するために、加熱時に必要なフォームが吊り下げられます。空気が酸味で酸化されると、新しいジスルフィドスポットが再び確立され、それらはストリップの形をとります.

Shovkは、クワガの毛虫の繭から採取されます（ ボンビクス・モリ）および係争中の種。縫い目の主なタンパク質、 フィブロイン逆平行に折りたたまれたボールの構造、さらに、ボール自体が互いに平行に折りたたまれ、数値層を満たします。したがって、折り畳み構造のように、アミノ酸スラックスのbіchnіランスは、オクレミミ球の間の隙間で、垂直に上り坂と下りに向けられており、よりコンパクトにグループ化できます。実際、フィブロインは 80% のグリシン、アラニン、セリン、tobto で構成されています。野生の槍の最小サイズによって特徴付けられる3つのアミノ酸。フィブロイン分子には、典型的な反復フラグメント (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n が含まれています。

無秩序なコンフォメーション。ヘリカルフォールド構造に重ならないタンパク質分子の分割は、無秩序と呼ばれます。

二次構造。タンパク質のアルファヘリックスおよびベータ構造の分割は、1 つずつ相互作用し、それらの間で相互作用して、アンサンブルを形成します。天然タンパク質に埋め込まれている超二次構造は、エネルギー的に最も重要です。それらの前に、2 つの α ヘリックスが 1 つずつねじれたスーパーコイル α ヘリックスを追加し、左側のスーパーコイル (バクテリオロドプシン、ヘメリトリン) を確立します。描かれたポリペプチドランスのα-ヘリックスおよびβ-構造断片（例えば、デヒドロゲナーゼ酵素分子のNAD +結合部に見られるRossmanによるβαβαβ-lank）。逆平行トリランズグ β 構造 (βββ) は β ジグザグと呼ばれ、微生物の多くの酵素に見られ、最も単純なバックボーンです。

フロント 234567891011121314151617 アドバンス

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タンパク質の二次構造

ペプチドランスは、水結合によって安定化された二次構造で組織化された白色です。皮膚ペプチド基の酸原子は、同じペプチド結合である NH 基と同じ水結合を満たします。これにより、次の構造が形成されます：a-spiral、b-structure、b-vigin。 a-スパイラル。最も熱力学的に実行可能な構造の 1 つは右心房です。安定した構造を表すαヘリックスは、皮膚のカルボニル基にあり、ランスの経路に沿って4番目のNH基との水結合を確立します。

タンパク質：タンパク質の二次構造

α-ヘリックスでは、3.6 アミノ酸過剰が 1 回のターンに収まり、ヘリックスの長さは約 0.54 nm になり、過剰間の距離は 0.15 nm になります。 L-アミノ酸は右αへリックスしか使えず、さらにサイドラジカルが軸の両側でずらされ、名前が逆になっています。アスパイラルでは、水のつながりを確立する可能性があるため、b 構造が二次構造の他の要素と水のつながりを確立することはできません。 αヘリックスが確立されると、アミノ酸のランスが互いに接近し、疎水性または親水性のコンパクトサイトが確立されます。サイトサイトは、タンパク質高分子の確立されたトリビマー立体構造において本来の役割を果たし、破片は、タンパク質の広々とした構造でαヘリックスをパッキングするために強力です。 スパイラルボール。タンパク質の吸引数は同じではなく、皮膚タンパク質高分子の個々の特徴です。ミオグロビンなどの特定のタンパク質では、αヘリックスが構造の基礎であり、キモトリプシンなどは細胞のαらせん化を引き起こしません。平均的な球状タンパク質では、螺旋化のレベルは 60 ～ 70% 近くです。さらに、混沌としたもつれを伴うSpiralіzovanіdіlyankicherguyutsyaは、変性の結果として、らせんもつれの遷移が増加します。必要なアミノ酸デポジットの形でデポジットするためのポリペプチドランセットのらせん化。したがって、1 対 1 で途切れることなく近接して分散している負に帯電したグルタミン酸基は、より強く相互に影響を受け、吸引物中の水結合の確立がより強力になります。同じ理由で、ランセットのらせん化は、リジンまたはアルギニンの正に荷電した化学基が密に混合された結果として複雑になります。ポリペプチドランセット（セリン、スレオニン、ロイシン）の分散化が困難であるため、アミノ酸ラジカルの多様性も理由です。 αヘリックスの存在下で最も一般的な干渉因子は、アミノ酸のプロリンです。さらに、プロリンは、窒素原子に水の存在によってランタン内の水結合を作成しません。このように、いずれの場合も、プロリンがポリペプチドのランスに絡まると、αヘリックス構造が破壊され、aboのもつれ（b-wigin）が成立します。 b-構造。 a-らせんの表面には、b-構造がラフノックの後ろに固定されています 国際的水は、ポリペプチドランセットの持続ランス間、および披針形ランセットの内部接触の間を結びます。行が一方向に向けられている場合、そのような構造は平行と呼ばれ、反対方向に向けられている場合は反平行と呼ばれます。 b 構造のポリペプチドランセットは強くねじれており、らせん状ではなく、ジグザグ状になっている場合があります。軸に沿ったスーシドアミノ酸過剰の差は 0.35 nm である必要があるため、3 つが大きくなり、a ヘリックスが低くなり、ターンあたりの過剰数が多くなります。 2. アミノ酸残基の蒸留。水結合で飽和したαヘリックスの表面では、追加の水結合を適用するために、ポリペプチドランセットの皮膚パッチがハイドロクリットのb構造になっています。平行にも反平行b構造にも伝わると言われていますが、逆平行構造の方がリンクが安定しています。ｂ構造を形成するポリペプチドランセットのサブセクションは、３から７個のアミノ酸残基を有し、ｂ構造自体は２から６個のランセットからなるが、それらの数は多くなる可能性がある。 b-構造は折り畳まれた形をしている場合があり、二重の a-炭素原子に堆積することができます。 їїの表面は、lansyugの境界間で切断されて20〜25°になるように、平らで左にねじれている可能性があります。 b-vigin。球状タンパク質は豊かな丸みを帯びた形状をしている可能性があるため、ループがポリペプチドランセットに特徴的であり、ループ、ジグザグ、ヘアピンの外観が特徴的であり、ランセットは直接180°に変化する可能性があります. その日の残りの時間には、b-vigin がある場合があります。このビギンは髪のヘアピンを形成し、1 つの水っぽい音で安定します。ヨゴを横切るチニクは、大きなビクニラジカルになる可能性があり、これが多くの場合、最小のアミノ酸過剰であるグリシンを含める理由です。この構成は常にタンパク質小球の表面に現れ、そこで B-wigin は他のポリペプチドランスとの相互作用に関与します。 超二次構造。以前に、L. Pauling と R. Corey によって超二次タンパク質構造が仮定され、明らかにされました。お尻のように、スーパースパイラル a-スパイラルを、レバスーパースパイラルにねじれたダブル a-スパイラルに入れることができます。ただし、スーパーコイル構造には、葉の a ヘリックスと b フォールドの両方が含まれることがよくあります。 Їx 倉庫は、(aa)、(ab)、(ba)、(bXb) の順序で表示できます。残りのバリアントは、葉の 2 つの平行な折り畳み部分であり、その間に統計ボール (bСb) があります。二次構造と超二次構造の間のSpivvіdnoshenniaは、高レベルの変動性を持ち、このおよび他のタンパク質高分子の個々の特徴にある可能性があります。ドメインは、二次構造の均等な組織を折り畳んでいます。悪臭は球状スペーサーで構成されており、ポリペプチドランセットのいわゆる関節式スペーサーと 1 つずつ接続されています。 D. Birktoft は、キモトリプシンのドメイン構成を記述した最初の人物の 1 人であり、このタンパク質に 2 つのドメインが存在することを述べています。

タンパク質の二次構造

別 aヘリックス、b構造その無秩序な立体構造 (クリュー).

構造 αスパイラル ブラが提案した ポーリングі コーリー（1951）。これはタンパク質の別の種類の二次構造であり、通常のらせんのように見える場合があります。

ポリペプチド・コールのコンフォメーション。ポリペプチドlanciugの二次構造

2.2)。 αヘリックスは鎖状の構造で、ヘリックスの途中でペプチド結合が絡み合い、アミノ酸鎖ラジカルと呼ばれます。 a-Spiral は、ヘリックスの軸に平行で、1 番目と 5 番目のアミノ酸残基の間にあるウォーターリンクによって安定化されています。このように、長いらせん状の皮膚では、余剰アミノ酸が 2 つの水のつながりの形成に関与します。

米。 2.2. 構造はスパイラルです。

米。 2.3. b-構造

5月構造 平らな形. ポリペプチドランセットは、αへリックスのように、より巻き毛であり、きつくねじれていなくてもよい。ペプチド結合の領域は、アークッシュ紙の同じ折り目と同じように空間に折り畳まれています。血管ポリペプチドランス内のペプチド結合の CO 基と NH 基の間の水結合によって安定化されます。 b-構造を確立するポリペプチドのランスが一直線に並ぶ仕組み (C 末端と N 末端を避けるため) - 並列b構造; 反対側のyakscho - 逆平行b構造. 一方のボールのチェーンラジカルは、もう一方のボールのチェーンラジカルの間に配置されます。 1 つのポリペプチドランスが折りたたまれ、それ自体と平行になる場合、 逆平行bクロス構造. b-クロス構造の水結合は、ポリペプチドランセットのループのペプチドグループ間で融合されます。

無秩序なコンフォメーション。ヘリカルフォールド構造に重ならないタンパク質分子の分割は、無秩序と呼ばれます。

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楽しみにする：

BILKI オプション 1 A1. 白人の構造線є：...

5 - 9 クラス

ビルキ
オプション1
A1
A)
アメニエ
の）
アミノ酸
B)
グルコース
G)
ヌクレオチド
A2. らせんの照明は、次の特徴があります。
A)
タンパク質の一次構造
の）
タンパク質のトレチン構造
B)
タンパク質の二次構造
G)
タンパク質の四次構造
A3. そのような要因の重要性は、タンパク質の不可逆的な変性につながりますか?
A)
鉛、塩、水銀の塩との相互作用
B)
濃硝酸によるタンパク質への注入
の）
強力加熱
G)
Usіrelisted要因vіrnі
A4. 濃硝酸を注入する際の1時間の注意点を教えてください。
A)
ヴィパダニャの白い包囲
の）
赤紫ファルブヴァンニャ
B)
ヴィパダニャ黒包囲戦
G)
Zhovte farbuvannya
A5. 触媒機能を実行するタンパク質は、次のように呼ばれます。
A)
ホルモン
の）
酵素
B)
ビタミン
G)
タンパク質
A6. ヘモグロビンタンパク質には次の機能があります。
A)
触媒
の）
ブディベルナ
B)
ザヒスヌ
G)
輸送

パートB
B1. スピビッドネシット:
タンパク質分子の種類
力
1)
球状タンパク質
A)
丸まってボールになった分子
2)
繊維状タンパク質
B)
水の近くに飛ばさない

の）
水上で、それらは分割されるか、または違いの列を解決します

G)
糸状構造

二次構造

タンパク質:
A)
過剰なアミノ酸から覚醒
B)
炭、水、サワーのみを倉庫でお持ち帰りください
の）
酒場の酸性培地で加水分解
G)
変性前の健康状態
D)
Є多糖類
E)
Є 天然ポリマー

パート C
Z 1.同じ反応を書き留めてください。そのようなエタノールと無機のスピーチの助けを借りて、グリシンを取り除くことができます。

別 aヘリックス、b構造その無秩序な立体構造 (クリュー).

米。 2.2. 構造はスパイラルです。

米。 2.3. b-構造

Shovkは、クワガの毛虫の繭から採取されます（ ボンビクス・モリ）および係争中の種。縫い目の主なタンパク質、 フィブロイン逆平行に折りたたまれたボールの構造、さらに、ボール自体が互いに平行に折りたたまれ、数値層を満たします。したがって、折り畳み構造のように、アミノ酸スラックスのbіchnіランスは、オクレミミ球の間の隙間で、垂直に上り坂と下りに向けられており、よりコンパクトにグループ化できます。実際、フィブロインは 80% のグリシン、アラニン、セリン、tobto で構成されています。野生の槍の最小サイズによって特徴付けられる3つのアミノ酸。フィブロイン分子は、それ自体を繰り返す典型的なフラグメント (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n を置換する必要があります。

無秩序なコンフォメーション。ヘリカルフォールド構造に重ならないタンパク質分子の分割は、無秩序と呼ばれます。

二次構造。タンパク質のアルファヘリックスおよびベータ構造の分割は、1 つずつ相互作用し、それらの間で相互作用して、アンサンブルを形成します。天然タンパク質に埋め込まれている超二次構造は、エネルギー的に最も重要です。それらの前に、2 つの α ヘリックスが 1 つずつねじれたスーパーコイル α ヘリックスを追加し、左側のスーパーコイル (バクテリオロドプシン、ヘメリトリン) を確立します。描かれたポリペプチドランスのαヘリックスおよびβ構造フラグメント（例えば、デヒドロゲナーゼ酵素分子のNAD +連結部に見られるRossmanによるβαβαβランク）。逆平行トリランズグ β 構造 (βββ) は β ジグザグと呼ばれ、微生物の多くの酵素に見られ、最も単純なバックボーンです。

§ 8. BILK 分子の空間構成

一次構造

タンパク質の一次構造の下で、ペプチド結合であるポリペプチドランセットで1つずつ接続されたアミノ酸残基の数とロードの順序が理解されます。

一方の端のポリペプチドランスは強すぎて、確立されたペプチド結合、NH 2 -グループに参加しません。 N-カイネッツ. 増殖性のbociでは、確立されたペプチド結合、HOOS-グループ、ce-に参加せずに自由に成長します- S-kіnet. N-カイネットは槍の穂軸に使用され、アミノ酸残基自体の番号付けは新しいものから始まります。

インスリンのアミノ酸配列は、F. Senger (ケンブリッジ大学) によって確立されました。このタンパク質は、2 つのポリペプチドランスで構成されています。一方のランセットは 21 個のアミノ酸残基で構成され、もう一方のランセットは 30 個のアミノ酸残基で構成されています。ランセットは 2 つのジスルフィドスポットで結ばれています (図 6)。

米。 6. ヒトインスリンの一次構造

qiєї 構造の解読には 10 年 (1944 年 - 1954 年) が費やされました。この時間に、一次構造が豊かな白に割り当てられ、自動化のプロセスが指定され、以前のものにとって深刻な問題ではありませんでした。

皮膚タンパク質の一次構造に関する情報は、遺伝子にコードされ（DNA 分子の拡張）、転写（mRNA 上の情報の書き換え）および翻訳（ポリペプチドランセットの合成）の過程で認識されます。 cym との結合では、タンパク質の一次構造を遺伝子の他の構造の後ろに挿入することもできます。

相同タンパク質の一次構造に基づいて、種の分類学上の胞子性に関する結論を導き出すことが可能です。相同タンパク質の前に、異なる種で同じ機能を持つタンパク質があります。そのようなタンパク質は、類似のアミノ酸配列を有し得る。たとえば、シトクロム 3 タンパク質は、12500 に近い最も高い分子量を持ち、100 近くのアミノ酸残基を含んでいます。 2 つの種のシトクロム H の一次構造の違いは、種間の系統発生の違いに比例します。したがって、馬と霧雨のシトクロム 3 は 48 アミノ酸残基に見られます。

二次構造

タンパク質の二次構造は、ペプチドグループ間の水結合の確立を通じて形成されます。二次構造には次の 2 種類があります。 αヘリックス と β 構造 (またはフォールディングボール). タンパク質では、二次構造を確立しないポリペプチドランセットの細胞も存在する可能性があります。

α-スパイラルはバネを形成します。 αヘリックスを形成するとき、皮膚ペプチド基の酸原子は、ランスに沿って4番目のNH基の水原子と水結合を形成します。

デキルコーマのらせんの進行中のコイルから、水っぽいリンクを伴うカバーのらせんの皮膚コイル。これにより、重要なメンタリティの構造が得られます。 αヘリックスは、ヘリックスの直径が0.5 nm、ヘリックスの長さが0.54 nm、ヘリックス1ターンあたり3.6アミノ酸過剰という特徴があります（図7）。

米。 7. 特性を反映したa-spiralのモデル

アミノ酸の鎖基は、ヘリックスで直接命名されます（図8）。

米。 8. 生物ラジカルの拡散の広がりを反映したモデル -らせん

天然のL-アミノ酸から、右螺旋と左螺旋の両方を誘導することができます。天然タンパク質の大部分は、右螺旋によって特徴付けられます。 3つのD-アミノ酸は、左ヘリックスと右ヘリックスとも呼ばれます。 D-およびL-アミノ酸沈着物の合計から形成されるポリペプチドランセットは、ヘリックスを確立することができない。

Deyakіアミノ酸余剰pereshkodzhayutαヘリックス。たとえば、ランチュウジでは、スプラットが正または負に帯電したアミノ酸の堆積物と混合されていたとしても、そのようなプレートは、同時に帯電したラジカルの相互放出によるαヘリックス構造を受け入れません。アミノ酸残基のらせんを簡単に溶解し、大きな違いを生み出すことができます。 α-ヘリックス取り込みの遷移は、過剰なプロリンを含むポリペプチドランセットでも明らかです (図 9)。窒素原子には過剰なプロリンがあり、水の単一原子ではなく、別のアミノ酸とペプチド結合を形成します.

米。 9. 余剰プロリン pereshkodzha utvennu-spirali

ポリペプチドランセットの倉庫に入る過剰のプロリンに対しては、ランスの内部水靭帯を確立することはできません. また、プロリンの窒素原子が太い環の倉庫に入り込み、そのらせんのN-C結合を包み込むことができなくなります。

Crim αヘリックスは、他のタイプのヘリックスを表します。ただし、短距離では悪臭がすることはめったにありません。

槍状突起における自殺性ポリペプチドフラグメントのペプチドグループ間の水結合の確立は、成形前に実行されます β 構造、または折り畳まれたボール:

αスパイラルの表面では、折り畳まれたボールがジグザグのような形をしており、アコーディオンのように見えます（図10）。

米。 10. タンパク質のβ構造

ボールの平行および反平行の折り畳み部分を分離します。平行な β 構造は、直接回避されるポリペプチドランセットの分割の間に確立されます。

逆平行β構造は、ポリペプチドランセットの原生的な直線の間に確立されます。

β-構造は、2 つのポリペプチドランセット間で多かれ少なかれ形成されます。

一部のタンパク質の倉庫では、二次構造は α ヘリックスのみで表される場合もあれば、β 構造 (平行、逆平行、またはその他のもの) のみで表される場合もあり、α 螺旋化の順序が異なる場合もあります。存在し、β-構造。

トレティナ構造

豊富なタンパク質では、二次的に組織化された構造 (α-らせん、α-構造) が、歌の順序でコンパクトな小球を焼き尽くします。球状タンパク質の広々とした組織は、三次構造に関連しています。このように、トレチン構造は、野生におけるポリペプチドランセットの同腹子の自明な成長を特徴付ける。形成された三次構造は、イオン結合と水結合、疎水性相互作用、ファンデルワールス力に関与します。ジスルフィドパッチの三次構造を安定させます。

タンパク質のトレティナ構造は、アミノ酸配列によるものです。成形の場合、リンケージをアミノ酸と組み合わせて、かなりの距離でポリペプチドランスに混合することができます。小売タンパク質では、アミノ酸の極性ラジカルは、原則として、タンパク質分子の表面にあり、次に分子の中央にあり、疎水性ラジカルが小球の中央にコンパクトに詰まっているように見えます。疎水性細胞。

Ninіtretinna構造bagatiohblіlkіvがインストールされています。 2 つの例を見てみましょう。

ミオグロビン

ミオグロビンは、賦形剤質量 16700 の酸結合タンパク質です。その機能は、m'yazah に酸味を蓄えることです。この分子は、153 個のアミノ酸残基からなる 1 つのポリペプチドランスと、酸結合で重要な役割を果たすヘモグループを持っています。

ミオグロビンの膨大な組織化は、ジョン・ケンドリューと彼の同僚のロボットによって停止されました (図 11)。このタンパク質の分子には 8 個の α ヘリックス細胞があり、多くの場合、全アミノ酸残基の 80% を占めています。 Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

図 11. ミオグロビンのトレチン構造

リボヌクレアーゼ

リボヌクレアーゼは球状タンパク質です。それは、RNA の切断を触媒する酵素である皮下層のクリチンによって分泌されます。ミオグロビンの表面では、リボヌクレアーゼ分子はαヘリックス細胞をほとんど持たず、βコンフォメーションにある多数のセグメントを含みます。タンパク質の三次構造のミネラル性は、4 つのジスルフィド結合によって与えられます。

四次構造

多くのタンパク質は、十分位数、2 つ以上のタンパク質サブユニット、または分子で構成されており、歌っている二次構造および三次構造につながります。これらは、水とイオン結合、疎水性相互作用の助けを借りて同時につなぎ合わされます。ファンデルワールス軍。このようなタンパク質分子の組織 クォーター構造、そしてタンパク質自体は呼ばれます オリゴミルニミ. オクレマサブユニット、またはタンパク質分子は、オリゴマータンパク質の倉庫で呼び出されます プロトミール.

オリゴマータンパク質のプロトマーの数は大きく異なります。たとえば、クレアチンキナーゼは、2 つのプロトマー、ヘモグロビン - 4 つのプロトマー、E.coli RNA ポリメラーゼ - RNA 合成に関与する酵素 - 5 つのプロトマー、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 - 72 のプロトマーで構成されます。 1つのタンパク質と2つのプロトマーで、1つはダイマー、1つはテトラマー、6つはヘキサマーと呼ばれます（図12）。ほとんどの場合、オリゴマータンパク質の分子には 2 つまたは 4 つのプロトマーがあります。オリゴマータンパク質の倉庫は、同じまたは異なるプロトマーを含み得る。 2 つの同一のプロトタイプがタンパク質の倉庫に入ると、 ホモ二量体、違いのように - ヘテロ二量体.

米。 12.オリゴマータンパク質

ヘモグロビン分子の構成を見てみましょう。ヘモグロビンの主な機能は、酸を肺から組織に輸送し、二酸化炭素を血流から輸送することです。この分子 (図 13) は、2 つの異なるタイプの 4 つのポリペプチドランス (2 つの α ランスと 2 つの β ランス、およびヘム) で構成されています。ヘモグロビンはタンパク質であり、ミオグロビンと争われています。ミオグロビンとヘモグロビンのプロトマーの二次および三次構造は類似しています。ヘモグロビン、ヤク、およびミオグロビンの皮膚プロトマー、ポリペプチドナメクジウオの 8 らせん化した子羊。この場合、ミオグロビンとヘモグロビンのプロトマーの一次構造では、24 未満のアミノ酸残基が同一であることに注意する必要があります。今後、一次構造を重要視するタンパク質は、広々とした組織のように母となり、同様の機能を勝ち取ることができます。

米。 13. ヘモグロビンの構造

ピッド 二次構造 タンパク質は、ポリペプチドランセット、tobtoの構成によって影響を受ける可能性があります。ポリペプチドランセットをらせん状に折り畳む、ねじる（折り畳む、パッケージングする）方法、または異なる立体構造にする方法。このプロセスは無秩序に進行するのではなく、徐々に進行します タンパク質の一次構造に定められたプログラム. 構造変化と実験データを示すポリペプチドランスの 2 つの主な構成の詳細な説明:

a-スパイラル、
β構造。

球状タンパク質の最も重要なタイプが考慮されます a- 螺旋。ポリペプチドランセットのねじれは、天然タンパク質のL-アミノ酸倉庫によって決定される年の矢印（右巻きヘリックス）に従います。

突進力水結合の溶解度に対するアミノ酸のビニルα-らせん（類似構造およびβ-構造）єzdatnіst。

αへリックスの構造は明確です。 規則性が低い:

へリックスのスキンコイル（ワニ）には、3.6個のアミノ酸残基が落ちています。
クロコヘリックス（vіdstanvzdovzhosі）は1ターンあたり0.54 nmに達しますが、1つのアミノ酸で過剰は0.15 nmになります。
らせんの回転は26°で、らせんの5回転後（18アミノ酸残基）、ポリペプチドランセットの構造配置が繰り返されます。 Tse は、α ヘリックス構造の繰り返し (または同一性) の周期が 2.7 nm になることを意味します。

ポリペプチドランスの構成の2番目のタイプ、ヘアリス、縫合糸、m'yazyvおよびその他の線維性リスの症状、名前の削除 β構造。この場合、2 つ以上の線状ポリペプチドランセットは、精神的に平行に、またはより頻繁には逆平行に波打ち、多肉植物の披針形の -NH- 基と -CO- 基の間の年々の水結合によって接続されており、次の構造を満たしています。倉庫タイプ。

ポリペプチドランスのβ構造の模式図。

自然界には、タンパク質、budova yakikh、prote、vidpovida n_ β-、n_ a-構造があります。そのようなタンパク質の典型的なバットは コラーゲン- 人間や生き物の体内で成功した組織の主要な塊となる繊維状タンパク質。

X線回折分析の方法を使用して、二次構造と三次構造の中間にあるように見える、タンパク質分子のさらに2つの等しい構造組織の結論を導きました。いわゆるツェー 超二次構造と構造ドメイン。

二次構造ポリペプチドランスの凝集体であり、熱力学的または動力学的安定性の結果として、独自の二次構造を形成し、活性タンパク質に溶解します。したがって、球状タンパク質では、二重 (βхβ) 要素 (x セグメントによって接続された 2 つの平行な β ランスによって表される)、βaβaβ 要素 (平行な β ランスによってトリプレットの間に挿入された 2 つの α ヘリックスセグメントによって表される) ) とで。