二次構造は、ポリペプチドランセットを、1つのランセットのペプチドグループまたはポリペプチドランセットの合計の間に確立された水結合のzavdyakaの秩序構造に配置する方法です。 二次構造の形状によって、らせん状（αヘリックス）と球状に折りたたまれた部分（β構造、クロスβ構造）に分けられます。
α-スパイラル. これは、異なるタイプのタンパク質の二次構造であり、1 つのポリペプチド ランセットの境界にあるペプチド間水結合の靭帯によって確立される規則的なヘリックスのように見える場合があります。 ペプチド結合のすべての力を制御する α-ヘリックス (図 2) の存在のモデルは、Pauling と Corey によって提案されました。 α-ヘリックスの主な特徴:
・らせん対称性を有するポリペプチドランセットのらせん構成。
· Utvorennya 水は、皮膚の 1 番目と 4 番目のアミノ酸残基のペプチド グループ間を結びます。
スパイラルのターンの規則性;
・芽およびそれらの毒性ラジカルとは無関係に、αヘリックス内のすべてのアミノ酸残基が等しいこと。
· アミノ酸の Bichnі ラジカルは、確立された α-ヘリックスには関与しません。
αスパイラルの音は、電気ストーブのスパイラルを伸ばしたような音です。 第１および第４のペプチドグループ間の水結合の規則性は、ポリペプチドランスの回転の規則性を決定する。 αスパイラルの1ターンの高さは最大0.54 nmです。 最大3.6アミノ酸過剰。皮膚のアミノ酸過剰が軸（1アミノ酸過剰の高さ）を0.15 nm（0.54：3.6 \u003d 0.15 nm）上に移動するため、すべてのアミノの平等について話すことができますα-ヘリックスで冗長な酸。 規則性の期間 - 最大 5 ターンまたは 18 アミノ酸残基のらせん。 1周期の長さは2.7nmになります。 米。 3. Pauling-Kory a-spiral モデル
β構造. これは、異なるタイプの二次構造であり、ポリペプチド ランセットの構成をわずかに曲げる可能性があり、同じポリペプチド ランスまたはポリペプチド ランスの合計の約 3 本の木の境界でペプチド間水結合を助けるために形成されます。 Її 球状の折り畳み構造とも呼ばれます。 Є さまざまな β 構造。 タンパク質の 1 つのポリペプチド ランスによって解決される実生の小球体の交換は、クロス β フォーム (短い β 構造) と呼ばれます。 クロスβ型の水結合は、ポリペプチドランシウグのループのペプチド基の間で融合される。 2番目のタイプである全β構造は、ポリペプチドランセット全体の特徴であり、形状が曲がることができ、合計平行ポリペプチドランセット間のペプチド間水結合によって減少します（図3）。 この構造は、アコーディオンには難しいものです。 さらに、β-構造の変形が可能です: スティンクは、平行ランセット (N-kintsi ポリペプチド ランセットを同じ方向にまっすぐにする) と逆平行 (N-kintsi を異なる側にまっすぐにする) で作ることができます。 一方のボールのチェーン ラジカルは、もう一方のボールのチェーン ラジカルの間に配置されます。
タンパク質では、α構造からβ構造への切り替えと、水結合の遷移後に戻ることが可能です。 ランセットブライドルの通常のペプチド間ウォーターリンク（ポリペプチドランセットのジッパーがらせん状にねじれる）の交換により、らせんがねじれ、ポリペプチドランセットのねじれたフラグメント間のウォーターリンクのザミカニーがねじれます。 ケラチンの症状のこのような移行は毛むくじゃらのリスです。 髪をミットすると、βケラチンとビンのらせん構造が崩れやすく、αケラチンに移行します（縮毛矯正）。
結晶の融解と同様に、タンパク質の規則的な二次構造（αヘリックスおよびβ構造）が破壊されることを、ポリペプチドの「融解」と呼びます。 この水でリンクが壊れ、ポリペプチド ランスがフレットレス ボールの形に膨らみます。 また、二次構造の安定性は、ペプチド間水結合によって決定されます。 過剰なシステインの溶解領域におけるポリペプチドランセットの少量のジスルフィド結合のために、他のタイプの結合はこの部位からとられないかもしれない。 ジスルフィド結合にリンクされた短いペプチドは、サイクルでちらつきます。 豊富なタンパク質では、1時間でαヘリックス細胞とβ構造があります。 100% s α-ヘリックスである天然タンパク質は使用できませんが (パラミオシンは粘膜タンパク質で、96-100% α-ヘリックスです)、合成ポリペプチドは 100% 螺旋化されています。
他のタンパク質は、異なるレベルのスパイクを引き起こす可能性があります。 パラミオシン、ミオグロビン、ヘモグロビンでは、αヘリックス構造が高頻度で見られます。 一方、トリプシン、リボヌクレアーゼでは、ポリペプチドランセットの大部分が球状のβ構造に収まります。 支持組織タンパク質：ケラチン（毛髪タンパク質、羊毛）、コラーゲン（腱タンパク質、皮膚）、フィブロイン（天然の縫い目タンパク質）は、ポリペプチドランスのβ配置を変化させる可能性があります。 白人のポリペプチドランセットのらせん化の世界の違いは、明らかに、らせん化をしばしば妨害したり、ポリペプチドランスの通常の敷設を「壊したりする」力を持っている人々について語っています。 この理由は、歌の強迫観念、つまりトレチン構造におけるタンパク質のポリペプチドランセットのよりコンパクトな配置です。
§ 8. BILK 分子の空間構成
一次構造
タンパク質の一次構造の下で、ペプチド結合であるポリペプチドランセットで1つずつ接続されたアミノ酸残基の数とロードの順序が理解されます。
一方の端のポリペプチド ランスは強すぎて、確立されたペプチド結合、NH 2 -グループに参加しません。 N-カイネッツ. 増殖性のbociでは、確立されたペプチド結合、HOOS-グループ、ce-に参加せずに自由に成長します- S-kіnet. N-カイネットは槍の穂軸に使用され、アミノ酸残基自体の番号付けは新しいものから始まります。
インスリンのアミノ酸配列は、F. Senger (ケンブリッジ大学) によって確立されました。 このタンパク質は、2 つのポリペプチド ランスで構成されています。 一方のランセットは 21 個のアミノ酸残基で構成され、もう一方のランセットは 30 個のアミノ酸残基で構成されています。ランセットは 2 つのジスルフィド スポットで結ばれています (図 6)。
米。 6. ヒトインスリンの一次構造
qiєї 構造の解読には 10 年 (1944 年 - 1954 年) が費やされました。 この時間に、一次構造が豊かな白に割り当てられ、自動化のプロセスが指定され、以前のものにとって深刻な問題ではありませんでした。
皮膚タンパク質の一次構造に関する情報は、遺伝子にコードされ（DNA 分子の拡張）、転写（mRNA 上の情報の書き換え）および翻訳（ポリペプチド ランセットの合成）の過程で認識されます。 cym との結合では、タンパク質の一次構造を遺伝子の他の構造の後ろに挿入することもできます。
相同タンパク質の一次構造に基づいて、種の分類学上の胞子性に関する結論を導き出すことが可能です。 相同タンパク質の前に、異なる種で同じ機能を持つタンパク質があります。 そのようなタンパク質は、類似のアミノ酸配列を有し得る。 たとえば、シトクロム 3 タンパク質は、12500 に近い最も高い分子量を持ち、100 近くのアミノ酸残基を含んでいます。 2 つの種のシトクロム H の一次構造の違いは、種間の系統発生の違いに比例します。 したがって、馬と霧雨のシトクロム 3 は 48 アミノ酸残基に見られます。
二次構造
タンパク質の二次構造は、ペプチド グループ間の水結合の確立を通じて形成されます。 二次構造には次の 2 種類があります。 αヘリックス と β 構造 (またはフォールディング ボール). タンパク質では、二次構造を確立しないポリペプチドランセットの細胞も存在する可能性があります。
α-スパイラルはバネを形成します。 αヘリックスを形成するとき、皮膚ペプチド基の酸原子は、ランスに沿って4番目のNH基の水原子と水結合を形成します。
デキルコーマのらせんの進行中のコイルから、水っぽいリンクを伴うカバーのらせんの皮膚コイル。これにより、重要なメンタリティの構造が得られます。 αヘリックスは、ヘリックスの直径が0.5 nm、ヘリックスの長さが0.54 nm、ヘリックス1ターンあたり3.6アミノ酸過剰という特徴があります（図7）。
米。 7. 特性を反映したa-spiralのモデル
アミノ酸の鎖基は、ヘリックスで直接命名されます（図8）。
米。 8. 生物ラジカルの拡散の広がりを反映したモデル -らせん
天然のL-アミノ酸から、右螺旋と左螺旋の両方を誘導することができます。 天然タンパク質の大部分は、右螺旋によって特徴付けられます。 3つのD-アミノ酸は、左ヘリックスと右ヘリックスとも呼ばれます。 D-およびL-アミノ酸沈着物の合計から形成されるポリペプチドランセットは、ヘリックスを確立することができない。
Deyakіアミノ酸余剰pereshkodzhayutαヘリックス。 たとえば、ランチュウジでは、スプラットが正または負に帯電したアミノ酸の堆積物と混合されていたとしても、そのようなプレートは、同時に帯電したラジカルの相互放出によるαヘリックス構造を受け入れません。 アミノ酸残基のらせんを簡単に溶解し、大きな違いを生み出すことができます。 α-ヘリックス取り込みの遷移は、過剰なプロリンを含むポリペプチド ランセットでも明らかです (図 9)。 窒素原子には過剰なプロリンがあり、水の単一原子ではなく、別のアミノ酸とペプチド結合を形成します.
米。 9. 余剰プロリン pereshkodzha utvennu-spirali
ポリペプチドランセットの倉庫に入る余剰のプロリンに対しては、内側の披針形の水リンクを確立することはできません. さらに、プロリンの窒素原子が太いリングの倉庫まで入ることができるため、N-C 結合を包み込んでらせんを構成することができなくなります。
Crim αヘリックスは、他のタイプのヘリックスを表します。 ただし、短距離では悪臭がすることはめったにありません。
槍状突起における自殺性ポリペプチドフラグメントのペプチドグループ間の水結合の確立は、成形前に実行されます β 構造、または折り畳まれたボール:
αスパイラルの表面では、折り畳まれたボールがジグザグのような形をしており、アコーディオンのように見えます（図10）。
米。 10. タンパク質のβ構造
ボールの平行および反平行の折り畳み部分を分離します。 平行な β 構造は、直接回避されるポリペプチド ランセットの分割の間に確立されます。
逆平行β構造は、ポリペプチドランセットの原生的な直線の間に確立されます。
β-構造は、2 つのポリペプチド ランセット間で多かれ少なかれ形成されます。
一部のタンパク質の倉庫では、二次構造は α ヘリックスのみで表される場合もあれば、β 構造 (平行、逆平行、またはその他のもの) のみで表される場合もあり、α 螺旋化の順序が異なる場合もあります。存在し、β-構造。
トレティナ構造
豊富なタンパク質では、二次的に組織化された構造 (α-らせん、α-構造) が、歌の順序でコンパクトな小球を焼き尽くします。 球状タンパク質の広々とした組織は、三次構造に関連しています。 このように、トレチン構造は、野生におけるポリペプチドランセットの同腹子の自明な成長を特徴付ける。 形成された三次構造は、イオン結合と水結合、疎水性相互作用、ファン デル ワールス力に関与します。 ジスルフィド パッチの三次構造を安定させます。
タンパク質のトレティナ構造は、アミノ酸配列によるものです。 成形されると、リンクはアミノ酸と結合し、かなりの距離でポリペプチドランセットに混合されます。 小売タンパク質では、アミノ酸の極性ラジカルは、原則として、タンパク質分子の表面にあり、次に分子の中央にあり、疎水性ラジカルが小球の中央にコンパクトに詰まっているように見えます。疎水性細胞。
Ninіtretinna構造bagatiohblіlkіvがインストールされています。 2 つの例を見てみましょう。
ミオグロビン
ミオグロビンは、賦形剤質量 16700 の酸結合タンパク質です。その機能は、m'yazah に酸味を蓄えることです。 この分子は、153 個のアミノ酸残基からなる 1 つのポリペプチド ランスと、酸結合で重要な役割を果たすヘモグループを持っています。
ミオグロビンの膨大な組織化は、ジョン・ケンドリューと彼の同僚のロボットによって停止されました (図 11)。 このタンパク質の分子には 8 個の α ヘリックス細胞があり、多くの場合、全アミノ酸残基の 80% を占めています。 Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
図 11. ミオグロビンのトレチン構造
リボヌクレアーゼ
リボヌクレアーゼは球状タンパク質です。 それは、RNA の切断を触媒する酵素である皮下層のクリチンによって分泌されます。 ミオグロビンの表面では、リボヌクレアーゼ分子はαヘリックス細胞をほとんど持たず、βコンフォメーションにある多数のセグメントを含みます。 タンパク質の三次構造のミネラル性は、4 つのジスルフィド結合によって与えられます。
四次構造
多くのタンパク質は、十分位数、2 つ以上のタンパク質サブユニット、または分子で構成されており、歌っている二次構造および三次構造につながります。これらは、水とイオン結合、疎水性相互作用の助けを借りて同時につなぎ合わされます。ファンデルワールス軍。 このようなタンパク質分子の組織 クォーター構造、そしてタンパク質自体は呼ばれます オリゴミルニミ. オクレマサブユニット、またはタンパク質分子は、オリゴマータンパク質の倉庫で呼び出されます プロトミール.
オリゴマータンパク質のプロトマーの数は大きく異なります。 たとえば、クレアチンキナーゼは、2 つのプロトマー、ヘモグロビン - 4 つのプロトマー、E.coli RNA ポリメラーゼ - RNA 合成に関与する酵素 - 5 つのプロトマー、ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 - 72 のプロトマーで構成されます。 1つのタンパク質と2つのプロトマーで、1つはダイマー、1つはテトラマー、6つはヘキサマーと呼ばれます（図12）。 ほとんどの場合、オリゴマータンパク質の分子には 2 つまたは 4 つのプロトマーがあります。 オリゴマータンパク質の倉庫は、同じまたは異なるプロトマーを含み得る。 2 つの同一のプロトタイプがタンパク質の倉庫に入ると、 ホモ二量体、違いのように - ヘテロ二量体.
米。 12.オリゴマータンパク質
ヘモグロビン分子の構成を見てみましょう。 ヘモグロビンの主な機能は、酸を肺から組織に輸送し、二酸化炭素を血流から輸送することです。 この分子 (図 13) は、2 つの異なるタイプの 4 つのポリペプチド ランス (2 つの α ランスと 2 つの β ランス、およびヘム) で構成されています。 ヘモグロビンはタンパク質であり、ミオグロビンと争われています。 ミオグロビンとヘモグロビンのプロトマーの二次および三次構造は類似しています。 ヘモグロビン、ヤク、およびミオグロビンの皮膚プロトマー、ポリペプチド ナメクジウオの 8 らせん化した子羊。 この場合、ミオグロビンとヘモグロビンのプロトマーの一次構造では、24 未満のアミノ酸残基が同一であることに注意する必要があります。 今後、一次構造を重要視するタンパク質は、広々とした組織のように母となり、同様の機能を勝ち取ることができます。
米。 13. ヘモグロビンの構造
ピッド 二次構造 タンパク質は、ポリペプチドランセット、tobtoの構成によって影響を受ける可能性があります。 ポリペプチドランセットをらせん状に折り畳む、ねじる（折り畳む、パッケージングする）方法、または異なる立体構造にする方法。 このプロセスは無秩序に進行するのではなく、徐々に進行します タンパク質の一次構造に定められたプログラム. 構造変化と実験データを示すポリペプチド ランスの 2 つの主な構成の詳細な説明:
- a-スパイラル、
- β構造。
球状タンパク質の最も重要なタイプが考慮されます a- 螺旋。ポリペプチドランセットのねじれは、天然タンパク質のL-アミノ酸倉庫によって決定される年の矢印（右巻きヘリックス）に従います。
突進力水結合の溶解度に対するアミノ酸のビニルα-らせん（類似構造およびβ-構造）єzdatnіst。
αへリックスの構造は明確です。 規則性が低い:
- へリックスのスキンコイル（ワニ）には、3.6個のアミノ酸残基が落ちています。
- クロコヘリックス（vіdstanvzdovzhosі）は1ターンあたり0.54 nmに達しますが、1つのアミノ酸で過剰は0.15 nmになります。
- らせんの回転は26°で、らせんの5回転後（18アミノ酸残基）、ポリペプチドランセットの構造配置が繰り返されます。 Tse は、α ヘリックス構造の繰り返し (または同一性) の周期が 2.7 nm になることを意味します。
ポリペプチドランスの構成の2番目のタイプ、ヘアリス、縫合糸、m'yazyvおよびその他の線維性リスの症状、名前の削除 β構造。この場合、2 つ以上の線状ポリペプチドランセットは、精神的に平行に、またはより頻繁には逆平行に波打ち、多肉植物の披針形の -NH- 基と -CO- 基の間の年々の水結合によって接続されており、次の構造を満たしています。倉庫タイプ。
ポリペプチドランスのβ構造の模式図。
自然界には、タンパク質、budova yakikh、prote、vidpovida n_ β-、n_ a-構造があります。 そのようなタンパク質の典型的なバットは コラーゲン- 人間や生き物の体内の健康な組織の主な塊となる繊維状タンパク質。
X線回折分析の方法を使用して、二次構造と三次構造の中間にあるように見える、タンパク質分子のさらに2つの等しい構造組織の結論を導きました。 いわゆるツェー 超二次構造と構造ドメイン。
二次構造ポリペプチドランスの凝集体であり、熱力学的または動力学的安定性の結果として、独自の二次構造を形成し、活性タンパク質に溶解します。 したがって、球状タンパク質では、二重 (βхβ) 要素 (x セグメントによって接続された 2 つの平行な β ランスによって表される)、βaβaβ 要素 (平行な β ランスによってトリプレットの間に挿入された 2 つの α ヘリックス セグメントによって表される) ) とで。
ブドフ球状タンパク質 (フラボドキシン) のドメイン (A. A. ボルディレビム用)
ドメイン- これは、ポリペプチド ランスの中央にあるコンパクトな球状の構造単位です。 ドメインは、タンパク質分子の中央にあるブヨのようなスペーサーによって互いに結合された、独立したコンパクトな球状構造単位への機能と折り畳み (zsidnya) が異なります。
タンパク質の二次構造- ペプチド基とそれらの間に確立された水結合との相互作用により、ポリペプチドランセットをコンパクトな構造に配置する方法。
ビクリカン ペプチドの二次構造が形成され、ペプチド グループ間の結合数が最も多いコンフォメーションが採用されます。 二次構造のタイプは、ペプチド結合の安定性、中央の炭素原子とペプチド基の炭素原子の間の結合の脆弱性、アミノ酸ラジカルのサイズによって決まります。 すべてが今年のアミノ酸配列で一度に指定され、タンパク質の単一構成になりました。
二次構造の 2 つの可能な変形が見られます。「ロープ」の外観に - αヘリックス(α-構造)、そして「アコーディオン」のように見える - βフォールドボール（β構造）。 1つのリスでは、原則として、1時間攻撃的な構造がありますが、別の共有spіvvіdnosnіにあります。 球状タンパク質ではα-ヘリックスが優勢であり、繊維状タンパク質ではβ-構造が優勢です。
二次構造が落ち着く 水連絡先の参加のみペプチド グループ間: 1 つのグループの酸素原子が別のグループの水原子と反応し、同時に別のペプチド グループの酸が 3 番目のグループの水と結合します。
α-スパイラル
構造は助けを求める右巻き螺旋に与えられる ヴォドネヴィ zv'yazkіvmizh ペプチド群 1番目と4番目、4番目と7番目、7番目と10番目などの余剰アミノ酸.
成形スパイラルの入れ替え プロリンヒドロキシプロリンは、その環状構造を通じて、たとえばコラーゲンのように、槍の「破壊」を意味します。
ヘリックス ターンの高さは 0.54 nm になり、3.6 アミノ酸過剰を示し、最後の 5 ターンで 18 アミノ酸が追加され、2.7 nm を占めます。
βフォールディングボール
このようにタンパク質分子を敷設する方法では、ナメクジウオの枝がどちらか一方の近くに見える距離で、「ヘビ」のように横たわっています。 その結果、タンパク性ランセットの遠いアミノ酸より前のペプチド基は、水結合の助けを借りて相互関係を持っていました。
一次構造とよりコンパクトに整列し、ペプチド基とそれらの間の確立された水結合との相互依存性。
見ているロープとアコーディオンでリスを寝かせる
このような構造には 2 つのタイプがあります。 リスをロープの目の前に置くі アコーディオンを見て.
ビクリカン ペプチドの二次構造が形成され、ペプチド グループ間の結合数が最も多いコンフォメーションが採用されます。 二次構造のタイプは、ペプチド結合の安定性、中央の炭素原子とペプチド基の炭素原子の間の結合の脆弱性、アミノ酸ラジカルのサイズによって決まります。
すべてが今年のアミノ酸配列で一度に指定され、タンパク質の単一構成になりました。
二次構造には、α-ヘリックス (α-構造) と β-折り畳みボール (β-構造) の 2 つのバリアントが考えられます。 あるタンパク質には、原則として、不快な構造がありますが、関節の別の部分にあります。 球状タンパク質ではα-ヘリックスが優勢であり、繊維状タンパク質ではβ-構造が優勢です。
成形された二次構造における水結合の運命。
二次構造は、ペプチド グループ間の水結合の関与によってのみ確立されます。あるグループの酸原子が別のグループの水原子と反応すると同時に、別のペプチド グループの酸が 3 番目のグループの水と結合します。
α-スパイラル
見た目のαヘリックスにタンパク質を敷設。
構造は右巻きヘリックスで与えられ、これはペプチドグループ 1 と 4、4 と 7、7 と 10 などの間の追加の水結合のために確立され、アミノ酸過剰です。
ヘリックスの形成は、プロリンとヒドロキシプロリンによって変化し、その構造を通じてランセットの「骨折」、つまり鋭いビギンを作り出します。
ヘリックス ターンの高さは 0.54 nm になり、3.6 アミノ酸過剰を示し、最後の 5 ターンで 18 アミノ酸が追加され、2.7 nm を占めます。
βフォールディングボール
βフォールドボールの近くにタンパク質を置きます。
この方法では、タンパク質分子の敷設は「ヘビ」のように横たわり、ナメクジウオの枝が互いに近くに見える距離にあります。 その結果、タンパク性ランセットの遠いアミノ酸より前のペプチド基は、水結合の助けを借りて相互関係を持っていました。
