Белоктардың бастапқы құрылымын пептидтік байланыстар арқылы байланысқан амин қышқылдарының сызықтық полипептидті лентасы деп атайды. Алғашқы құрылым белок молекуласының құрылымдық ұйымдасуының ең қарапайым өлшемі болып табылады. Жоғары тұрақтылық бір амин қышқылының α-амин тобы мен басқа амин қышқылының α-карбоксил тобы арасындағы ковалентті пептидтік байланыстар арқылы беріледі.
Белгіленген пептидтік байланыста пролиннің немесе гидроксипролиннің имино тобының рөлі болғанымен, оның ықтималдығы аз.
Жасушаларда пептидтік байланыстар орнатылған кезде бір амин қышқылының карбоксил тобы кобта белсендіріледі, содан кейін ол екіншісінің амин тобымен қосылады. Шамамен полипептидтердің зертханалық синтезі дәл осылай жүзеге асырылады.
Пептидтік байланыс полипептидтік ланцеттің фрагменті болып табылады, ол қайталанады. Ерекшеліктер аз, сондықтан олар тек бастапқы құрылымның формасына ғана емес, сонымен қатар полипептидті ланстың нақты ұйымына да қосады:
· Салыстырмалылық – пептидтік топқа енетін барлық атомдар бір жазықтықта болады;
· Zdatnіst іsnuvati екі резонанстық формада (кето-немесе энол формасы);
· жүздік C-N- буынындағы интерцессорлардың транспозициясы;
· Су байланыстары пайда болғанға дейін денсаулық, сонымен қатар тері пептидтік топтары пептидтік топтарды қоса алғанда, кіші топтармен екі су байланысын орната алады.
Вигнаток пролиннің немесе гидроксипролиннің амин тобының қатысуы үшін пептидтік топтар құру үшін. Ғимараттың сасықтары бір ғана су қоңырауын құрайды (керемет). Tse vplivaє белоктың қайталама құрылымын қалыптау бойынша. Пролин немесе гидроксипролин табылған қашықтықтағы полипептидті найза оңай бүктеледі, ол басқа сулы дыбыспен жоғалмайды.
Трипептидті мақұлдау схемасы:
Белоктардың тең кеңістікте ұйымдастырылуы: белоктардың екінші реттік құрылымы: α-спираль және β-қатпар шары туралы түсінік. Белоктардың третиндік құрылымы: нативті ақуыз және ақуыздың денатурациясы туралы түсінік. Гемоглобин бөртпесі бар белоктардың төрттік құрылымы.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы.Ақуыздың екінші реттік құрылымының астында полипептидті ланцеттің реттелген құрылымға төселу жолы түсініледі. Конфигурацияға сәйкес қосалқы құрылымның келесі элементтері көрінеді: α -спираль β - Бүктелген доп.
будови үлгісі α-спиральдар, Schovouє пептидтік байланыстың барлық күшін Л. Полинг пен Р. Кори (1949 - 1951 б.) үзді.
Нәресте үшін 3 Адиаграмма көрсетілген α -негізгі параметрлер туралы ақпарат беретін спиральдар α -спиральдың бұрылыстары дұрыс болатындай спираль, сондықтан спираль конфигурациясы бұрандалы симметрияға ие болады (3-сурет, б). былғары орамда α -спиральдар 3,6 амин қышқылы қалдықтарын қосады. Vіdstan mіzh катушкалар немесе крокодил спиральдары 0,54 нм болады, катушканың кесілуі 26 ° дейін көтеріледі. Қалыптау және праймерлеу α -терінің пептидтік топтары арасында орналасқан су байламдарының рахуноктары үшін спиральды конфигурация байқалады. n th ta ( П+ 3)-ші амин қышқылының артық мөлшері. Су байланыстарының энергиясы аз болғанымен, олардың саны айтарлықтай энергетикалық әсер ету үшін үлкен, содан кейін α - Жолды аяқтау үшін спиральды конфигурация. Амин қышқылы қалдықтарының Bichni радикалдары pidtrimtsі тағдырын қабылдамайды α -спиральді конфигурация, сондықтан барлық аминқышқылдарының қалдықтары α - Спиральдар тең.
Табиғи белоктарда олардың оң қолды болу ықтималдығы аз α - Спиральдар.
β - жиналмалы доп- Қосымша құрылымның тағы бір элементі. vіdmіnu vіd туралы α - спиральдар β - Жиналмалы шар сызықты, қайшы пішінді емес (Cурет 4). Сызықтық құрылым полипептидтік ланстың әртүрлі учаскелерінде тұрған пептидтік топтар арасындағы су байланыстарының пайда болуына байланысты төмендейді. Учаскелердің Qi C = O және HN - топтары (0,272 нм) арасындағы су сызығына жақын.
Күріш. 4. Схематикалық кескін β
- бүктелген доп (көрсеткілер көрсетеді
lanciug полипептидтері туралы тікелей)
Күріш. 3. Схема ( А) бұл модель ( б) α - спиральдар
Ақуыздың екінші реттік құрылымы біріншілік болып саналады. Ғимараттың әртүрлі әлемінің қалдықтары аминқышқылдары су байланыстарын қабылдауға дейін, ce және рұқсатқа құйылады. α -спираль немесе β -Шари. Спиральды аминқышқылдарының алдында аланин, глутамин қышқылы, глутамин, лейцин, лизин, метионин және гистидин көрсетілген. Егер белок фрагменті негізгі разряд бойынша артық пайдаланылған аминқышқылдарының шөгінділерінен түзілсе, онда ол осы бөлімшеде түзіледі. α - Спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин және фенилаланин β - Ланцюг полипептидінің шарлары. Бұзылған құрылымдарға полипептидті ланцтар кінәлі, глицин, серин, аспарагин қышқылы, аспарагин, пролин сияқты аминқышқылдарының қалдықтарының деконцентрленуі.
Бай ақуыздарда бір сағат є i α -спираль, бұл β -Шари. Әртүрлі ақуыздардағы спираль конфигурациясының бір бөлігі әртүрлі. Сонымен, m'yazovy ақуыз парамиозин 100% спиральданған; миоглобин мен гемоглобиндегі спиральды конфигурацияның жоғары бөлігі (75%). Навпак, трипсин мен рибонуклеазада полипептидтік ланцеттің маңызды бөлігі сфералық пішінге сәйкес келеді. β -құрылымдар. Тірек тіндердің ақуыздары – кератин (шаш ақуызы), коллаген (тері мен сіңір ақуызы) – мүмкін. β - полипептидті ланстардың конфигурациясы.
Ақуыздың третиндік құрылымы.Белоктың третиндік құрылымы ашық кеңістікте полипептидті ланцетті төсеу тәсілі болып табылады. Белоктардың осы функционалдық күшке қуат қосуы үшін полипептидтік ланцет функционалдық белсенді құрылымды құра отырып, ашық кеңістікті айналып өтудің әнші дәрежесіне кінәлі. Мұндай құрылым деп аталады жергілікті. Берілген полипептидтік ланцет үшін теориялық мүмкін болатын кең құрылымдар санының мөлшеріне қарамастан, ақуызды қабылдауды біртұтас нативті конфигурацияны орнатуға дейін азайтуға болады.
Ақуыздың третиндік құрылымын интермодальды түрде тұрақтандыру, бұл әртүрлі полипептидтік ланцеттік түрлердегі аминқышқылдары қалдықтарының үзіліссіз радикалдарына байланысты. Qi vzaєmodії күшті және әлсіз деп бөлуге болады.
Цистеиннің көп мөлшерінің атомдары арасындағы коваленттік байланыстар полипептидтік ланцеттің әртүрлі учаскелерінде орналасқан күшті өзара тәуелділікте көрінеді. Әйтпесе, мұндай байланыстар дисульфидті көпірлер деп аталады; Дисульфидті көпірді құруды келесідей көрсетуге болады:
Ковалентті байланыстардың кілегейі белок молекуласының третиндік құрылымы әлсіз өзара әрекеттесулермен қамтамасыз етіледі, олар өзінше полярлы және полярлы емес болып бөлінеді.
Полярлық өзара әрекеттесулерден бұрын ион мен су байланыстарын көруге болады. Уытты радикалдардың оң зарядталған топтары лизин, аргинин, гистидин және аспарагин және глутамин қышқылдарының теріс зарядты COOH топтарымен байланысқанда өзара әрекеттесулер ериді. Су-байланыстар улы радикалдардың және аминқышқылдарының қалдықтарының функционалдық топтарына байланысты.
Аминқышқылдары қалдықтарының көмірсулар радикалдары арасындағы полярлы емес немесе ван-дер-Ваальс әрекеттесулері қалып түзеді. гидрофобты ядро (қалың тамшылар) белок шарының ортасында, өйткені көмірсулардың радикалдары суда жоғалады. Ақуыз қоймасында полярлы емес аминқышқылдары неғұрлым көп болса, ван-дер-Ваальс буындарының үшінші реттік құрылымын қалыптаудағы рөлі соғұрлым жоғары болады.
Аминқышқылдарының артық мөлшері арасындағы сандық байланыстар белок молекуласының кеңістіктік конфигурациясын анықтайды (5-сурет).
Күріш. 5. Tipi zv'yazkіv, ақуыздың scho pіdtrimuyut tretinnuyu құрылымы:
А- дисульфидті тұман; б -ионный зв'азок; c, g -су байланыстары;
d -Ван дер Ваальс сілтемелері
Tretinna құрылымы okremo алынған ақуыз бірегей, сол її бастапқы құрылымы сияқты бірегей болып табылады. Белсенді ету үшін ақуызды төсеу үшін ғана дұрыс кеңістік. Үшіншілік құрылымның әртүрлі зақымдануы белоктың қуатының өзгеруіне және биологиялық белсенділіктің жоғалуына әкеледі.
Ақуыздың төрттік құрылымы.Молекулярлық массасы 100 кДа 1-ден асатын белоктар, әдетте, шағын молекулалық массадағы бірнеше полипептидтік ланцтардан түзіледі. Қатаң бекітілген орынды бірінен соң бірін алатын полипептидті ланцтардың жалғыз санынан тұратын, соның арқасында белоктың белсенділігі бірдей болатын құрылымды белоктың ширектік құрылымы деп атайды. Ширек құрылымы бар белок деп аталады эпимолекуланемесе мультимер , және його полипептидті lanciugs қоймалары - vodpovidno суббірліктер немесе протомирлер . Ширек құрылымы бар ақтардың тән күші биологиялық белсенділігі жоқтар болып табылады.
Ақуыздың төрттік құрылымының тұрақтануы суббірліктер бетінде локализацияланған аминқышқылдары қалдықтарының бихникалық радикалдары арасындағы полярлық өзара әрекеттесу есебінен байқалады. Мұндай өзара модальділік ұйымдасқан кешен ретінде қосалқы бірлік үшін өте маңызды. Араларында өзара әрекеттесетін бөлімшелердің дилерлері байланыс майдандары деп аталады.
Ширек құрылымы бар ақуыздың классикалық бөлігі - гемоглобин. Молекулалық массасы 68 000 гемоглобин молекуласы Бұл екі түрлі типтегі төрт суббірліктің қосындысы. α і β / α - Суббірлік 141 артық амин қышқылынан тұрады, а β - из 146. Третин құрылымы α - І β -субірлік оның молекулалық салмағына ұқсас (17000 So). Протездік топқа кек алу үшін тері суббірлігі асыл тас . Басқа белоктардағы (цитохром, миоглобин) гем сынықтары алысырақ пайда болады, дегенмен біз бұл белоктардың құрылымын қысқаша талқылай аламыз (6-сурет). Гем орталық атомнан түзілетін, метан дақтарынан алынған артық пиролмен (= CH -) координациялық байланыстарды орнататын жиналмалы компланарлы циклдік жүйеге топтастырылған. Гемоглобинде дыбыс тотығу станциясында өзгереді (2+).
Чотири суббірлігі - екі α және екі β - осындай дәрежеде бір құрылымға біріктіру α -тек қосалқы блокпен байланыс β -субірліктер мен navpaki (Cурет 7).
Күріш. 6. Гемоглобиннің құрылымы
Күріш. 7. Гемоглобиннің ширектік құрылымының схемалық көрінісі:
Гемоглобинге Fe – гем
7-ден көрініп тұрғандай, бір гемоглобин молекуласы 4 қышқыл молекуласын тасымалдай алады. І байланыс, ал қышқылдық еркіндігі құрылымдағы конформациялық өзгерістермен қатар жүреді α - І β - гемоглобиннің суббірліктері және олардың эпимолекулалардағы өзара кеңеюі. Бұл факт белоктың ширек құрылымы абсолютті қатты емес екенін атап өткен жөн.
Ұқсас ақпарат.
сулы қоңыраулар мен ысқырықтар
Бөлек а-спираль, b-құрылым (шағалау).
Құрылым α-спиральдар бұла ұсынды Полингі Кори
коллаген
b-Құрылым
Күріш. 2.3. b-Құрылым
Мамыр құрылымы жалпақ пішін параллель b-құрылым; якчо керісінше - антипараллель b-құрылым
суперкоул. протофибрил микрофибрилдердиаметрі 10 нм.
bombyx mori фиброин
Бұзылған конформация.
Екіншілік құрылым.
ШЫДАМЫ ТАУСЫЛА КҮТУ:
ҚҰРЫЛЫМДЫҚ ҰЙЫМ БИЛЬКИВ
Белок молекуласының құрылымдық ұйымдасуының 4 негізі әкелінді.
Ақуыздың бастапқы құрылымы– полипептидтік лансеустағы аминқышқылдарының артық болуының реттілігі. Окреми аминқышқылдарының белоктары бірінен соң бірі байланысады пептидтік байланыстар, бұл аминқышқылдарының а-карбондық және а-аминотоптарының әрекеттесуіне байланысты.
Бүкіл сағат бойы ондаған мың түрлі ақуыздардың бастапқы құрылымы ашылды. Белоктың біріншілік құрылымын анықтау үшін гидролиз әдістерімен аминқышқылдарының қоймасы анықталады. Содан кейін терминал аминқышқылдарының химиялық табиғатын анықтаймыз. Келесі қадам полипептидтік ланстағы аминқышқылдарының ретін анықтау болып табылады. Бұл використ үшін селективті chastkovy (химиялық және ферментативті) гидролиз. Рентгендік дифракциялық талдауды, сондай-ақ ДНҚ-ның комплементарлы нуклеотидтер тізбегі туралы мәліметтерді зерттеуге болады.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы- полипептидтік ланцет конфигурациясы, тобто. бір конформациядағы полипептидті ланцеттің орау әдісі. Процесс ретсіз емес, бастапқы құрылымда белгіленген бағдарламаларға біртіндеп өтеді.
Екінші реттік құрылымның тұрақтылығы негізінен су байланыстарымен қамтамасыз етіледі;
Глобулярлы белоктардың ең маңызды түрі қарастырылады а-спираль. Полипептидті ланцеттің бұралуы жыл көрсеткісінің артынан жүреді. Тері ақуызы үшін спиральизацияның тән ән қадамы. Мысалы, ланцерлер 75% спиральданған гемоглобин, содан кейін пепсин 30%.
Шаштың, тігістің, м'язывтың белоктарында анықталатын полипептидті найзалардың конфигурация түрі, атауын қалдырмайды. b-құрылымдар.
Пептидтік ланцеттің сегменттері аккордеонға бүктелген параққа ұқсас фигураны құрайтын бір шарға айналдырылады. Шар екі немесе екі немесе көптеген пептидті найзалар болуы мүмкін.
Табиғатта β- немесе а-құрылымдарын көрсетпейтін белоктар қолданылады, мысалы, коллаген - фибриллярлық ақуыз, ол адам мен тіршілік иелерінің денесінде сау тіннің негізгі массасына айналады.
Ақуыздың третиндік құрылымы- полипептидтік спиралдың экспансивті бағдарлануы немесе полипептидтік ланцеттің ән салуға бейімділігін төсеу әдісі. Рентгендік дифракциялық талдау арқылы анықталған алғашқы ақуыз, үшінші реттік құрылымы – сперматозоидты миоглобин (2-сурет).
Белоктардың кеңістіктік құрылымын, коваленттік байланыстың кілегейін тұрақтандыруда ковалентті емес байланыстар (су, зарядтау топтарының электростатикалық әрекеттесулері, молекулааралық ван-дер-Ваальс күштері, гидрофобты әрекеттесулер) басты рөл атқарады.
Соңғы мәліметтерге сәйкес, ақуыздың третиндік құрылымы оның синтезі аяқталғаннан кейін өздігінен қалыптасады. Негізгі деструктивті күш – аминқышқылдарының құрамындағы радикалдардың су молекулаларымен әрекеттесуі. Бұл жағдайда аминқышқылдарының полярлы емес гидрофобты радикалдары белок молекуласының ортасында, ал полярлы радикалдар су түбінде орналасқан. Полипептидті ланцеттің нативті кеңістік құрылымын қалыптау процесі деп аталады бүктеу. Клитиннен белоктар көрінді, аталды шаперондар.Понг бүктеменің тағдырын алады. Адамның бірқатар әлсірететін аурулары сипатталған, олардың дамуы қатпарлану процесіндегі мутациялардың (пигментоз, фиброз және т.б.) зақымдалуымен байланысты.
Рентгендік дифракциялық талдау әдістерін қолдана отырып, екінші және үшінші құрылымдар арасындағы делдал белок молекуласының құрылымдық ұйымының негізі ашылды. Домен- Полипептидті найзаның ортасында Ce ықшам глобулярлы құрылымдық бірлік (3-сурет). Әртүрлі гендермен кодталатын домендердің әртүрлі құрылымдары мен қызметтері арқылы түзілетін көптеген белоктар (мысалы, иммуноглобулиндер) бар.
Ақтардың барлық биологиялық күштері, олар шақырғандай, олардың үшінші құрылымын үнемдеумен байланысты жергілікті. Протеин глобуласы абсолютті қатаң құрылым емес: пептидтік үлестің бөліктерінің қозғалысын кері өзгертуге болады. Бұл өзгерістер молекуланың жалпы конформациясын бұзбайды. Белок молекуласының конформациясы бойынша ортаның рН мәнін, айырмашылықтың иондық күшін және басқа қуыстармен әрекеттесуін қосыңыз. Be-yakі dії, молекуланың нативті конформациясының бұзылуына әкелетін scho қорғасын, його биологиялық беделі ақуызының ішінара немесе жаңа қосылуымен бірге жүреді.
Ақуыздың төрттік құрылымы- бірдей аборигендік біріншілік, екіншілік немесе үшінші реттік құрылымға ие болатын бірнеше полипептидтік ланстардың кеңістігінде төсеу тәсілі, макромолекулалық жарықтың біртұтас құрылымдық және функционалдық комбинациясын қалыптау.
Бірқатар полипептидті ілмектерден тұратын белок молекуласы деп аталады олигомер, және тері найзасы, жаңадан бұрын кіру үшін. протомир. Олигомерлі белоктар көбінесе протомерлердің жұп санынан түзіледі, мысалы, гемоглобин молекуласы екі а- және екі б-полипептидті ланцтерден тұрады (4-сурет).
Төрттік құрылым гемоглобинді, иммуноглобулиндерді қоса алғанда, белоктардың 5% -ға жақын болуы мүмкін. Бай ферменттердегі будовтық қуат суббірлігі.
Ширек құрылымы бар белок қоймасына түсетін белок молекулалары синтез аяқталғаннан кейін ғана рибосомаларға орналасады, толық супрамолекулалық құрылымды орнатады. Ақуыздардың биологиялық белсенділігі бірінші қоймаға түсетін біріктірілген протомерлер кезінде ғана артады. Тоқсандық құрылымды тұрақтандыруда, үшінші ретті тұрақтандырудағы сияқты, өзара әрекеттесудің бірдей түрлерінің тағдырын алыңыз.
Деякі дослидники белоктардың құрылымдық ұйымдасуының бесінші деңгейінің негізін таниды. Це метаболонсубстратқа айналуының барлық жолын катализдейтін әртүрлі ферменттердің полифункционалды макромолекулярлық кешендері (жоғары май қышқылдарының синтетазалары, пируватдегидрогеназа кешені, дихальный ланциуг).
Ақуыздың екінші реттік құрылымы
Екінші реттік құрылым – полипептидті ланцетті реттелген құрылымға салу тәсілі. Қосалқы құрылым бастапқы құрылымға айналады. Біріншілік құрылым генетикалық түрде анықталғандықтан, екіншілік құрылымның түзілуін рибосоманың полипептидтік ланцетінің шығуы арқылы анықтауға болады. Екінші құрылым тұрақтануда сулы қоңыраулар мен ысқырықтар, yakі пептидтік байланыстың NH- және СО-топтары арасында utvoryuyutsya.
Бөлек а-спираль, b-құрылымбұл ретсіз конформация (шағалау).
Құрылым α-спиральдар бұла ұсынды Полингі Кори(1951). Кәдімгі спираль тәрізді көрінуі мүмкін белоктың қайталама құрылымының әртүрлілігі (2.2-сурет). α-спираль – тізбек тәрізді құрылым, пептидтік байланыстар спиральдың ортасында тоғысқан және аминқышқылды тізбектің радикалдары деп аталады. a-Спираль спираль осіне параллель және бірінші және бесінші аминқышқылдарының қалдықтары арасында ақталған су байланыстары арқылы тұрақтандырылған. Осылайша, ұзын спиральды терілерде аминқышқылдарының артық мөлшері екі су буынының қалыптауына қатысады.
Күріш. 2.2. Құрылым спираль тәрізді.
Спиральдың бір айналымына 3,6 амин қышқылының артық мөлшері, спиральдың 0,54 нм, бір аминқышқылының артықтығына 0,15 нм түседі. 26 ° спиральға дейін құт. А-спиральдың заңдылық кезеңі 5 айналымға дейін немесе 18 амин қышқылының қалдығы. Ең кең оң жақ а-спиральдар, яғни. жыл көрсеткі бойымен спиралды бұрау. А-спираль пролинін, аминқышқылдарын зарядтаудан және көлемді радикалдардан түрлендіру (электростатикалық және механикалық өту).
Спиральдың тағы бір түрі бар коллаген . Ағзаларда коллаген ағзадағы ең маңызды ақуыз болып табылады: ол жалпы ақуыздың 25% құрайды. Коллаген әртүрлі формаларда, насамперленген, табысты тіндерде болады. 0,96 нм катушкасы бар бүкіл спираль және тері орамында 3,3 артық, α-спиральмен қапталған шатырдан артық. vіdmіnu vіd α-spіralі бойынша мұнда су орындарын орнату мүмкін емес. Коллагеннің шағын амин қышқылы қоймасы бар: глицинге айналу үшін 1/3, шамамен 10% пролин, сондай-ақ гидроксипролин мен гидроксилизин. Қалған екі амин қышқылы коллаген биосинтезінен кейін трансляциядан кейінгі модификация арқылы сіңеді. Коллаген құрылымында gli-X-Y триплеті үнемі қайталанып отырады, ал Х позициясын көбінесе пролин, ал У-ды гидроксилизин алады. Маған коллагеннің оң жақ үштік спиральдың, бұралған үш негізгі сол жақ спиральдың пайда болуының барлық жерде болатынын елестетіп көрейін. Терінің үшінші спиральында үшінші профицит орталықта пайда болады, онда глицин стерикалық себептерден азырақ құтылады. Коллаген молекуласының ұзындығы шамамен 300 нм.
b-Құрылым(б-бүктелген доп). Глобулярлы ақуыздарда, сондай-ақ кейбір фибриллярлық ақуыздарда, мысалы, фиброинді жіптерде Zustrichaetsya (2.3-сурет).
Күріш. 2.3. b-Құрылым
Мамыр құрылымы жалпақ пішін. Полипептидті ланцеттер а-спиральдағыдай қатты бұралған емес, бұйра болуы мүмкін. Пептидтік байланыстардың аймақтары аркуш қағазының бірдей қатпарларына ұқсас кеңістікте бүктеледі.
Полипептидтер мен белоктардың екіншілік құрылымы
Тамырлы полипептидтік ланцтардағы пептидтік байланыстардың CO және NH-топтары арасындағы су байланыстары арқылы тұрақтанды. b-құрылымын құрайтын полипептидті ланцтар қалай бір түзу сызықта жүреді (С- және N-терминалдарын болдырмау үшін) - параллель b-құрылым; якчо керісінше - антипараллель b-құрылым. Бір шардың тізбекті радикалдары екінші шардың тізбекті радикалдары арасында орналасқан. Егер бір полипептидті найза қатпарланып, өзіне параллель жүрсе, онда антипараллельді b-крест құрылымы. b-крест-құрылымындағы су-байланыстар полипептидтік ланцет ілмектерінің пептидтік топтары арасында біріктірілген.
Аймақ бойынша айнымалы сағат бойына бұралған, а-спиральдарды тиіндерде ауыстыру. Кейбір белоктарда, мысалы, миоглобин мен гемоглобинде а-спираль құрылымның негізінде жатыр және 75%, лизоцимде - 42%, пепсинде - 30% -дан аз болады. Басқа белоктар, мысалы, химотрипсин шөп ферменті іс жүзінде а-спиральдық құрылымды қосады және сфералық b-құрылымға полипептидтік ланцеттің маңызды бөлігі сәйкес келеді. Қолдаушы тіндердің белоктары коллаген (сіңір протеині, шкири), фиброин (табиғи тігіс ақуызы) полипептидті найзалардың b-конфигурациясын өзгертеді.
α-спиральдардың глю, ала, лей және β-құрылымдары – met, val, mul жұтыла алатыны дәлелденді; lanciug полипептидінің вигинінің аймақтарында – gly, pro, asn. Спиральизация орталығы ретінде пайдаланылуы мүмкін алты артық топты қарастыру маңызды. Орталықтың ортасында сюжетке екі бағыттағы спиральдардың ұлғаюы байқалады - бұл спиральдардың орнатылуын өзгертетін артық заттардан тұратын тетрапептид. β-құрылымды қалыптау кезінде тұқымның рөлін бесте үш аминқышқылының қалдығы атқарады, олар β-құрылымды қалыптастыру үшін қолданылады.
Құрылымдық белоктардың көпшілігі екінші реттік құрылымдардың біріне ие, бұл олардың аминқышқылдарының қоймасымен сипатталады. Құрылымдық ақуыз, α-спиральдар, є α-кератин сияқты маңыздырақ қоздырады. Шаш (жүн), піря, бастар, кигті және жаратылыстың қоралары кератиннің бас дәрежесінен құралады. Аралық жіптердің құрамдас бөлігі ретінде кератин (цитокератин) ең маңызды сақтаушы цитоскелет болып табылады. Кератиндерде пептидтік ланцеттің көп бөлігі оң жақ α-спиральға бүктелген. Екі пептидті найза бір арыстанды құрайды суперкоул.Асқын ширатылған кератин димерлері тетрамерлерге біріктіріліп, ерітінділермен біріктіріледі протофибрилдиаметрі 3 нм. Нарешти, vіsіm протофибрил бекітеді микрофибрилдердиаметрі 10 нм.
Шаш осындай фибрилдердің өздерінен индукцияланған. Сонымен, диаметрі 20 микрон болатын окрема талшығында миллиондаған фибрилдер тоқиды. Кератинді найзалар көлденең көптеген дисульфидті байланыстармен жиектелген, бұл оларға қосымша минералдылық береді. Химиялық бұйралау кезінде келесі процестер жүзеге асырылады: кобта дисульфидті дақтарды тиолдармен сүртеді, содан кейін шашты жағу үшін қыздырылған кезде қажетті пішінді іліп қояды. Ауа қышқылмен тотыққанда қайтадан дисульфидті дақтар пайда болады және олар жолақ түрінде болады.
Шовк тұт көбелегі құртының піллесінен алынады ( bombyx mori) және даулы түрлер. Тігістің негізгі ақуызы, фиброинантипараллельді бүктелген шардың құрылымы, сонымен қатар шарлардың өзі сандық қабаттарды қанағаттандыра отырып, бір-біріне параллель бүктеледі. Сонымен, жиналмалы құрылымдардағы сияқты, аминқышқылды шалбарлардың bіchnі ланцтары тігінен жоғары және төмен бағытталған, okremimi сфералар арасындағы саңылауларда оларды ықшамырақ топтастыруға болады. Іс жүзінде фиброин 80% глицин, аланин және серин, тобтодан тұрады. жабайы найзалардың ең аз мөлшерімен сипатталатын үш амин қышқылы. Фиброин молекуласында әдеттегі қайталанатын фрагмент (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n бар.
Бұзылған конформация.Белок молекуласының спираль тәрізді қатпарлы құрылыммен қабаттаспайтын бөлімдері ретсіз деп аталады.
Екіншілік құрылым.Ақуыздардағы альфа-спиральдық және бета-құрылымдық бөлімшелер бір-бірден және өзара әрекеттесіп, ансамбльдер құра алады. Табиғи белоктарға енген екіншіден жоғары құрылымдар энергетикалық жағынан ең маңызды болып табылады. Олардың алдында екі α-спираль бір-бірден бұралатын, сол жақ суперкобулды (бактериородопсин, гемеритрин) орнататын аса ширатылған α-спиралын қосыңыз; сызылған полипептидті найзаның α-спиральді және β-құрылымдық фрагменттері (мысалы, дегидрогеназа ферментінің молекулаларының NAD+ байланыс бөлімінде табылған Россман бойынша βαβαβ-ланк); Антипараллельді триланзуг β-құрылымы (βββ) β-зигзаг деп аталады және микроорганизмдердегі бірқатар ферменттерде, ең қарапайым және негізгі болып табылады.
Алдыңғы 234567891011121314151617 Алдын ала
ШЫДАМЫ ТАУСЫЛА КҮТУ:
Белоктардың екіншілік құрылымы
Пептидтік найзалар су байланыстарымен тұрақтандырылған екінші реттік құрылымда ақ түсті. Терінің пептидтік тобының қышқыл атомы NH-тобымен бірдей су байланысын, бірдей пептидтік байланысты қанағаттандырады. Осымен келесі құрылымдар қалыптасады: а-спираль, b-құрылым және b-vigin. а-Спираль.Термодинамикалық өміршең құрылымдардың бірі дұрыс аспирал болып табылады. Тұрақты құрылымды білдіретін а-спирал терідегі карбонил тобында төртінші NH-топпен ланец бойымен су байланысын орнатады.
Белоктар: Белоктардың екіншілік құрылымы
a-спиральда 3,6 амин қышқылының артық мөлшері бір айналымға түседі, спираль ұзындығы шамамен 0,54 нм болады, ал артықтар арасындағы қашықтық 0,15 нм болады. L-амин қышқылдары тек оң жақ a-спиральді пайдалана алады, сонымен қатар бүйірлік радикалдар осьтің бүйірлерінде тізілген және атаулары керісінше. Аспиральда су байланыстарын орнату мүмкіндігі бар, сондықтан b-құрылымның екінші реттік құрылымның басқа элементтерімен су байланысын орнатуы мүмкін емес. А-спираль орнатылған кезде аминқышқылдарының найзалары бір-біріне жақындап, гидрофобты немесе гидрофильді ықшам жерлерді құра алады. Цитозидтер белок макромолекуласының белгіленген тривимерлі конформациясында өзінің бастапқы рөлін атқарады, сынықтары белоктың кең құрылымында а-спиральдарды орау үшін жеңіске жетеді. Спиральды шар.Белоктардағы аспираттар саны бірдей емес және тері белок макромолекуласының жеке ерекшеліктері. Белгілі бір белоктар үшін, мысалы, миоглобин үшін, а-спираль құрылымның негізі болып табылады, ал, мысалы, химотрипсин, жасушалардың а-спиральдануын тудырмайды. Орташа глобулярлы ақуызда спиральдану деңгейлері 60-70%-ға жақын. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya хаотикалық шиеленістермен, сонымен қатар, денатурация нәтижесінде спираль-төңестің ауысуы артады. Полипептидті ланцлеттің спиральдануы аминқышқылды шөгінділер түрінде тұндыру үшін қажет, бұл қажет. Осылайша, бір-біріне үздіксіз жақын дисперсті теріс зарядталған глутамин қышқылы тобы өзара күштірек әсер етеді, сондықтан аспиратта сулы байланыстардың орнығуы күштірек болады. Дәл сол себепті ланцеттің спиральдануы лизиннің немесе аргининнің оң зарядталған химиялық топтарының тығыз араласуы нәтижесінде қиындайды. Аминқышқылдарының радикалдарының көп алуандығы да себеп, өйткені полипептид ланцетінің спрализациясы қиын (серин, треонин, лейцин). А-спираль болған кезде ең көп таралған кедергі факторы пролин амин қышқылы болып табылады. Сонымен қатар, пролин азот атомында судың болуы арқылы фонарьішілік су байланыстарын жасамайды. Осылайша, барлық жағдайда, егер пролин полипептидті найзаға шиеленісе, а-спиральдық құрылым бұзылып, або (b-вигин) шиыршықтығы орнатылады. b-Құрылым.А-спиральдың бетінде b-құрылым рахуноктың артында бекітілген халықаралықполипептидті ланцеттің тұрақты ланцеттері арасындағы су байланыстары, сондай-ақ ланцет ланцетінің ішкі байланыстары. Егер қатарлар бір бағытқа бағытталған болса, онда мұндай құрылым параллель деп аталады, егер қарама-қарсы бағытта болса, онда антипараллель. b-құрылымындағы полипептидтік ланцет қатты бұралған және спираль емес, ирек тәрізді болуы мүмкін. Ось бойымен суцидтік аминқышқылдарының артық мөлшерінің айырмашылығы 0,35 нм болуы керек, осылайша үшеуі үлкенірек, а-спиральда төмен, бір айналымдағы артық саны көп 2. аминқышқылдарының қалдықтарын айдау. Сулы байланыстармен қаныққан а-спиральдың бетінде қосымша сулы байланыстарды жағуға арналған гидрокриттің b-құрылымындағы полипептидтік ланцеттің тері жамылғысы. Ол параллельге де, параллельге қарсы b-құрылымға да тасымалданады дейді, параллельге қарсы құрылымдағы буын тұрақтырақ. b-құрылымды құрайтын полипептидті ланцеттің бөлімшесінде үш-жеті аминқышқылының қалдығы болады, ал b-құрылымның өзі олардың саны көп болуы мүмкін болса да, 2-6 ланцеттен тұрады. b-Құрылым бүктелген пішінді болуы мүмкін, ол қос а-көміртек атомдарында тұндырылуы мүмкін. її беті тегіс және лево-бұралған болуы мүмкін, осылайша ол лансюг шекаралары арасында кесіліп, 20-25o болады. б-вигин.Глобулярлы белоктар бай дөңгелек пішінге ие болуы мүмкін, сондықтан ілмектер полипептидтік ланцетке тән, ілмектер, зигзагтар, шаш қыстырғыштары тән, ал ланцет тікелей 180 ° өзгеруі мүмкін. Күннің қалған бөлігінде b-vigin болуы мүмкін. Бұл вигин шашқа арналған шаш қыстырғышын құрайды және бір сулы дыбыспен тұрақтандырады. Йогодан өтетін шинник үлкен бични радикалдары болуы мүмкін және бұл көбінесе ең аз амин қышқылының артық мөлшері - глицинді қосудың себебі болып табылады. Бұл конфигурация әрқашан В-вигин басқа полипептидтік ланцтермен әрекеттесуге қатысатын белок глобулының бетінде пайда болады. Супер қосалқы құрылымдар.Бұрын екінші реттік протеин құрылымдары постулировкаланған, содан кейін Л.Полинг пен Р.Кори ашқан. Бөксе сияқты, сіз лева суперспиральіне бұралған қос-а-спиральға суперспиральды сала аласыз. Дегенмен, аса ширатылған құрылымдарға көбінесе жапырақтардың а-спиральдары да, b-қатпарлары да кіреді. Їx қоймасы келесі ретпен ұсынылуы мүмкін: (aa), (ab), (ba) және (bXb). Қалған нұсқа - жапырақтардың екі параллельді бүктелген бөлігі, олардың арасында статистикалық шар (bСb) бар. Екіншілік және суперсекундарлы құрылымдар арасындағы Spivvіdnoshennia жоғары өзгергіштік деңгейіне ие болуы мүмкін және осы және басқа ақуыз макромолекулаларының жеке ерекшеліктерінде жатыр. Домендер қайталама құрылымның тең ұйымдастырылуы болып табылады. Сасық иіс полипептидті ланцеттің қысқа буынды аралықтарымен бірінен соң бірі байланысқан глобулярлы аралықтардан тұрады. Д.Бирктофт алғашқылардың бірі болып химотрипсиннің домендік ұйымын сипаттап, осы белокта екі домен бар екенін айтты.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы
Екінші реттік құрылым – полипептидті ланцетті реттелген құрылымға салу тәсілі. Қосалқы құрылым бастапқы құрылымға айналады. Біріншілік құрылым генетикалық түрде анықталғандықтан, екіншілік құрылымның түзілуін рибосоманың полипептидтік ланцетінің шығуы арқылы анықтауға болады. Екінші құрылым тұрақтануда сулы қоңыраулар мен ысқырықтар, yakі пептидтік байланыстың NH- және СО-топтары арасында utvoryuyutsya.
Бөлек а-спираль, b-құрылымбұл ретсіз конформация (шағалау).
Құрылым α-спиральдар бұла ұсынды Полингі Кори(1951). Бұл белоктың екінші реттік құрылымының басқа түрі, ол кәдімгі спираль тәрізді болуы мүмкін.
Полипептидтік колдың конформациясы. Лансюг полипептидінің екіншілік құрылымы
2.2). α-спираль – тізбек тәрізді құрылым, пептидтік байланыстар спиральдың ортасында тоғысқан және аминқышқылды тізбектің радикалдары деп аталады. a-Спираль спираль осіне параллель және бірінші және бесінші аминқышқылдарының қалдықтары арасында ақталған су байланыстары арқылы тұрақтандырылған. Осылайша, ұзын спиральды терілерде аминқышқылдарының артық мөлшері екі су буынының қалыптауына қатысады.
Күріш. 2.2. Құрылым спираль тәрізді.
Спиральдың бір айналымына 3,6 амин қышқылының артық мөлшері, спиральдың 0,54 нм, бір аминқышқылының артықтығына 0,15 нм түседі. 26 ° спиральға дейін құт. А-спиральдың заңдылық кезеңі 5 айналымға дейін немесе 18 амин қышқылының қалдығы. Ең кең оң жақ а-спиральдар, яғни. жыл көрсеткі бойымен спиралды бұрау. А-спираль пролинін, аминқышқылдарын зарядтаудан және көлемді радикалдардан түрлендіру (электростатикалық және механикалық өту).
Спиральдың тағы бір түрі бар коллаген . Ағзаларда коллаген ағзадағы ең маңызды ақуыз болып табылады: ол жалпы ақуыздың 25% құрайды. Коллаген әртүрлі формаларда, насамперленген, табысты тіндерде болады. 0,96 нм катушкасы бар бүкіл спираль және тері орамында 3,3 артық, α-спиральмен қапталған шатырдан артық. vіdmіnu vіd α-spіralі бойынша мұнда су орындарын орнату мүмкін емес. Коллагеннің шағын амин қышқылы қоймасы бар: глицинге айналу үшін 1/3, шамамен 10% пролин, сондай-ақ гидроксипролин мен гидроксилизин. Қалған екі амин қышқылы коллаген биосинтезінен кейін трансляциядан кейінгі модификация арқылы сіңеді. Коллаген құрылымында gli-X-Y триплеті үнемі қайталанып отырады, ал Х позициясын көбінесе пролин, ал У-ды гидроксилизин алады. Маған коллагеннің оң жақ үштік спиральдың, бұралған үш негізгі сол жақ спиральдың пайда болуының барлық жерде болатынын елестетіп көрейін. Терінің үшінші спиральында үшінші профицит орталықта пайда болады, онда глицин стерикалық себептерден азырақ құтылады. Коллаген молекуласының ұзындығы шамамен 300 нм.
b-Құрылым(б-бүктелген доп). Глобулярлы ақуыздарда, сондай-ақ кейбір фибриллярлық ақуыздарда, мысалы, фиброинді жіптерде Zustrichaetsya (2.3-сурет).
Күріш. 2.3. b-Құрылым
Мамыр құрылымы жалпақ пішін. Полипептидті ланцеттер а-спиральдағыдай қатты бұралған емес, бұйра болуы мүмкін. Пептидтік байланыстардың аймақтары аркуш қағазының бірдей қатпарларына ұқсас кеңістікте бүктеледі. Тамырлы полипептидтік ланцтардағы пептидтік байланыстардың CO және NH-топтары арасындағы су байланыстары арқылы тұрақтанды. b-құрылымын құрайтын полипептидті ланцтар қалай бір түзу сызықта жүреді (С- және N-терминалдарын болдырмау үшін) - параллель b-құрылым; якчо керісінше - антипараллель b-құрылым. Бір шардың тізбекті радикалдары екінші шардың тізбекті радикалдары арасында орналасқан. Егер бір полипептидті найза қатпарланып, өзіне параллель жүрсе, онда антипараллельді b-крест құрылымы. b-крест-құрылымындағы су-байланыстар полипептидтік ланцет ілмектерінің пептидтік топтары арасында біріктірілген.
Аймақ бойынша айнымалы сағат бойына бұралған, а-спиральдарды тиіндерде ауыстыру. Кейбір белоктарда, мысалы, миоглобин мен гемоглобинде а-спираль құрылымның негізінде жатыр және 75%, лизоцимде - 42%, пепсинде - 30% -дан аз болады. Басқа белоктар, мысалы, химотрипсин шөп ферменті іс жүзінде а-спиральдық құрылымды қосады және сфералық b-құрылымға полипептидтік ланцеттің маңызды бөлігі сәйкес келеді. Қолдаушы тіндердің белоктары коллаген (сіңір протеині, шкири), фиброин (табиғи тігіс ақуызы) полипептидті найзалардың b-конфигурациясын өзгертеді.
α-спиральдардың глю, ала, лей және β-құрылымдары – met, val, mul жұтыла алатыны дәлелденді; lanciug полипептидінің вигинінің аймақтарында – gly, pro, asn. Спиральизация орталығы ретінде пайдаланылуы мүмкін алты артық топты қарастыру маңызды. Орталықтың ортасында сюжетке екі бағыттағы спиральдардың ұлғаюы байқалады - бұл спиральдардың орнатылуын өзгертетін артық заттардан тұратын тетрапептид. β-құрылымды қалыптау кезінде тұқымның рөлін бесте үш аминқышқылының қалдығы атқарады, олар β-құрылымды қалыптастыру үшін қолданылады.
Құрылымдық белоктардың көпшілігі екінші реттік құрылымдардың біріне ие, бұл олардың аминқышқылдарының қоймасымен сипатталады. Құрылымдық ақуыз, α-спиральдар, є α-кератин сияқты маңыздырақ қоздырады. Шаш (жүн), піря, бастар, кигті және жаратылыстың қоралары кератиннің бас дәрежесінен құралады. Аралық жіптердің құрамдас бөлігі ретінде кератин (цитокератин) ең маңызды сақтаушы цитоскелет болып табылады. Кератиндерде пептидтік ланцеттің көп бөлігі оң жақ α-спиральға бүктелген. Екі пептидті найза бір арыстанды құрайды суперкоул.Асқын ширатылған кератин димерлері тетрамерлерге біріктіріліп, ерітінділермен біріктіріледі протофибрилдиаметрі 3 нм. Нарешти, vіsіm протофибрил бекітеді микрофибрилдердиаметрі 10 нм.
Шаш осындай фибрилдердің өздерінен индукцияланған. Сонымен, диаметрі 20 микрон болатын окрема талшығында миллиондаған фибрилдер тоқиды. Кератинді найзалар көлденең көптеген дисульфидті байланыстармен жиектелген, бұл оларға қосымша минералдылық береді. Химиялық бұйралау кезінде келесі процестер жүзеге асырылады: кобта дисульфидті дақтарды тиолдармен сүртеді, содан кейін шашты жағу үшін қыздырылған кезде қажетті пішінді іліп қояды. Ауа қышқылмен тотыққанда қайтадан дисульфидті дақтар пайда болады және олар жолақ түрінде болады.
Шовк тұт көбелегі құртының піллесінен алынады ( bombyx mori) және даулы түрлер. Тігістің негізгі ақуызы, фиброинантипараллельді бүктелген шардың құрылымы, сонымен қатар шарлардың өзі сандық қабаттарды қанағаттандыра отырып, бір-біріне параллель бүктеледі. Сонымен, жиналмалы құрылымдардағы сияқты, аминқышқылды шалбарлардың bіchnі ланцтары тігінен жоғары және төмен бағытталған, okremimi сфералар арасындағы саңылауларда оларды ықшамырақ топтастыруға болады. Іс жүзінде фиброин 80% глицин, аланин және серин, тобтодан тұрады. жабайы найзалардың ең аз мөлшерімен сипатталатын үш амин қышқылы. Фиброин молекуласында әдеттегі қайталанатын фрагмент (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n бар.
Бұзылған конформация.Белок молекуласының спираль тәрізді қатпарлы құрылыммен қабаттаспайтын бөлімдері ретсіз деп аталады.
Екіншілік құрылым.Ақуыздардағы альфа-спиральдық және бета-құрылымдық бөлімшелер бір-бірден және өзара әрекеттесіп, ансамбльдер құра алады. Табиғи белоктарға енген екіншіден жоғары құрылымдар энергетикалық жағынан ең маңызды болып табылады. Олардың алдында екі α-спираль бір-бірден бұралатын, сол жақ суперкобулды (бактериородопсин, гемеритрин) орнататын аса ширатылған α-спиралын қосыңыз; сызылған полипептидті найзаның α-спиральді және β-құрылымдық фрагменттері (мысалы, дегидрогеназа ферментінің молекулаларының NAD+ байланыс бөлімінде табылған Россман бойынша βαβαβ-ланк); Антипараллельді триланзуг β-құрылымы (βββ) β-зигзаг деп аталады және микроорганизмдердегі бірқатар ферменттерде, ең қарапайым және негізгі болып табылады.
Алдыңғы 234567891011121314151617 Алдын ала
ШЫДАМЫ ТАУСЫЛА КҮТУ:
BILKI 1-нұсқа A1. Ақтардың құрылымдық сызығы є: ...
5-9 сынып
БІЛКІ
1-нұсқа
A1
A)
Амени
IN)
Амин қышқылдары
B)
Глюкоза
G)
Нуклеотидтер
A2. Спиральды жарықтандыру мыналармен сипатталады:
A)
Ақуыздың бастапқы құрылымы
IN)
Ақуыздың третиндік құрылымы
B)
Ақуыздың екінші реттік құрылымы
G)
Ақуыздың төрттік құрылымы
A3. Осындай факторлардың маңызы белоктың қайтымсыз денатурациясына әкеледі?
A)
Қорғасын, тұз, сынап тұздарымен әрекеттесуі
B)
Концентрлі азот қышқылымен ақуызға енгізу
IN)
Күшті жылыту
G)
Usі қайта тізімделген факторлар vіrnі
A4. Концентрлі азот қышқылы инъекциясында бір сағат ішінде нені сақтау керектігін айтыңыз:
A)
Випадання ақ қоршауы
IN)
Қызыл-күлгін фарбування
B)
Випадання қара қоршау
G)
Жовте фарбування
A5. Каталитикалық қызмет атқаратын белоктар аталады:
A)
Гормондар
IN)
Ферменттер
B)
Витаминдер
G)
белоктар
A6. Гемоглобин белогының келесі қызметі бар:
A)
Каталитикалық
IN)
Будивельна
B)
zahisnu
G)
тасымалдау
В бөлімі
B1. Спиввиднесит:
Белок молекуласының түрі
қуат
1)
Глобулярлы белоктар
A)
Молекула шарға айналды
2)
фибриллярлық ақуыздар
B)
Суға жақын жерде шашырамаңыз
IN)
Суда олар бөлінеді немесе олар айырмашылықтар бағандарын шешеді
G)
Жіп тәрізді құрылым
қосалқы құрылым
Белоктар:
A)
Артық аминқышқылдарынан туындайды
B)
Қоймаңызға тек көмір, су және қышқылды алып кетіңіз
IN)
Қышқылды таверналық ортада гидролизденеді
G)
Денатурация алдындағы денсаулық
D)
Є полисахаридтер
E)
Є табиғи полимерлер
C бөлімі
Z 1. Тең реакцияларды жазыңыз, мұндай этанол және бейорганикалық сөйлеулердің көмегімен глицинді алып тастауға болады.
Екінші реттік құрылым – полипептидті ланцетті реттелген құрылымға салу тәсілі. Қосалқы құрылым бастапқы құрылымға айналады. Біріншілік құрылым генетикалық түрде анықталғандықтан, екіншілік құрылымның түзілуін рибосоманың полипептидтік ланцетінің шығуы арқылы анықтауға болады. Екінші құрылым тұрақтануда сулы қоңыраулар мен ысқырықтар, yakі пептидтік байланыстың NH- және СО-топтары арасында utvoryuyutsya.
Бөлек а-спираль, b-құрылымбұл ретсіз конформация (шағалау).
Құрылым α-спиральдар бұла ұсынды Полингі Кори(1951). Кәдімгі спираль тәрізді көрінуі мүмкін белоктың қайталама құрылымының әртүрлілігі (2.2-сурет). α-спираль – тізбек тәрізді құрылым, пептидтік байланыстар спиральдың ортасында тоғысқан және аминқышқылды тізбектің радикалдары деп аталады. a-Спираль спираль осіне параллель және бірінші және бесінші аминқышқылдарының қалдықтары арасында ақталған су байланыстары арқылы тұрақтандырылған. Осылайша, ұзын спиральды терілерде аминқышқылдарының артық мөлшері екі су буынының қалыптауына қатысады.
Күріш. 2.2. Құрылым спираль тәрізді.
Спиральдың бір айналымына 3,6 амин қышқылының артық мөлшері, спиральдың 0,54 нм, бір аминқышқылының артықтығына 0,15 нм түседі. 26 ° спиральға дейін құт. А-спиральдың заңдылық кезеңі 5 айналымға дейін немесе 18 амин қышқылының қалдығы. Ең кең оң жақ а-спиральдар, яғни. жыл көрсеткі бойымен спиралды бұрау. А-спираль пролинін, аминқышқылдарын зарядтаудан және көлемді радикалдардан түрлендіру (электростатикалық және механикалық өту).
Спиральдың тағы бір түрі бар коллаген . Ағзаларда коллаген ағзадағы ең маңызды ақуыз болып табылады: ол жалпы ақуыздың 25% құрайды. Коллаген әртүрлі формаларда, насамперленген, табысты тіндерде болады. 0,96 нм катушкасы бар бүкіл спираль және тері орамында 3,3 артық, α-спиральмен қапталған шатырдан артық. vіdmіnu vіd α-spіralі бойынша мұнда су орындарын орнату мүмкін емес. Коллагеннің шағын амин қышқылы қоймасы бар: глицинге айналу үшін 1/3, шамамен 10% пролин, сондай-ақ гидроксипролин мен гидроксилизин. Қалған екі амин қышқылы коллаген биосинтезінен кейін трансляциядан кейінгі модификация арқылы сіңеді. Коллаген құрылымында gli-X-Y триплеті үнемі қайталанып отырады, ал Х позициясын көбінесе пролин, ал У-ды гидроксилизин алады. Маған коллагеннің оң жақ үштік спиральдың, бұралған үш негізгі сол жақ спиральдың пайда болуының барлық жерде болатынын елестетіп көрейін. Терінің үшінші спиральында үшінші профицит орталықта пайда болады, онда глицин стерикалық себептерден азырақ құтылады. Коллаген молекуласының ұзындығы шамамен 300 нм.
b-Құрылым(б-бүктелген доп). Глобулярлы ақуыздарда, сондай-ақ кейбір фибриллярлық ақуыздарда, мысалы, фиброинді жіптерде Zustrichaetsya (2.3-сурет).
Күріш. 2.3. b-Құрылым
Мамыр құрылымы жалпақ пішін. Полипептидті ланцеттер а-спиральдағыдай қатты бұралған емес, бұйра болуы мүмкін. Пептидтік байланыстардың аймақтары аркуш қағазының бірдей қатпарларына ұқсас кеңістікте бүктеледі. Тамырлы полипептидтік ланцтардағы пептидтік байланыстардың CO және NH-топтары арасындағы су байланыстары арқылы тұрақтанды. b-құрылымын құрайтын полипептидті ланцтар қалай бір түзу сызықта жүреді (С- және N-терминалдарын болдырмау үшін) - параллель b-құрылым; якчо керісінше - антипараллель b-құрылым. Бір шардың тізбекті радикалдары екінші шардың тізбекті радикалдары арасында орналасқан. Егер бір полипептидті найза қатпарланып, өзіне параллель жүрсе, онда антипараллельді b-крест құрылымы. b-крест-құрылымындағы су-байланыстар полипептидтік ланцет ілмектерінің пептидтік топтары арасында біріктірілген.
Аймақ бойынша айнымалы сағат бойына бұралған, а-спиральдарды тиіндерде ауыстыру. Кейбір белоктарда, мысалы, миоглобин мен гемоглобинде а-спираль құрылымның негізінде жатыр және 75%, лизоцимде - 42%, пепсинде - 30% -дан аз болады. Басқа белоктар, мысалы, химотрипсин шөп ферменті іс жүзінде а-спиральдық құрылымды қосады және сфералық b-құрылымға полипептидтік ланцеттің маңызды бөлігі сәйкес келеді. Қолдаушы тіндердің белоктары коллаген (сіңір протеині, шкири), фиброин (табиғи тігіс ақуызы) полипептидті найзалардың b-конфигурациясын өзгертеді.
α-спиральдардың глю, ала, лей және β-құрылымдары – met, val, mul жұтыла алатыны дәлелденді; lanciug полипептидінің вигинінің аймақтарында – gly, pro, asn. Спиральизация орталығы ретінде пайдаланылуы мүмкін алты артық топты қарастыру маңызды. Орталықтың ортасында сюжетке екі бағыттағы спиральдардың ұлғаюы байқалады - бұл спиральдардың орнатылуын өзгертетін артық заттардан тұратын тетрапептид. β-құрылымды қалыптау кезінде тұқымның рөлін бесте үш аминқышқылының қалдығы атқарады, олар β-құрылымды қалыптастыру үшін қолданылады.
Құрылымдық белоктардың көпшілігі екінші реттік құрылымдардың біріне ие, бұл олардың аминқышқылдарының қоймасымен сипатталады. Құрылымдық ақуыз, α-спиральдар, є α-кератин сияқты маңыздырақ қоздырады. Шаш (жүн), піря, бастар, кигті және жаратылыстың қоралары кератиннің бас дәрежесінен құралады. Аралық жіптердің құрамдас бөлігі ретінде кератин (цитокератин) ең маңызды сақтаушы цитоскелет болып табылады. Кератиндерде пептидтік ланцеттің көп бөлігі оң жақ α-спиральға бүктелген. Екі пептидті найза бір арыстанды құрайды суперкоул.Асқын ширатылған кератин димерлері тетрамерлерге біріктіріліп, ерітінділермен біріктіріледі протофибрилдиаметрі 3 нм. Нарешти, vіsіm протофибрил бекітеді микрофибрилдердиаметрі 10 нм.
Шаш осындай фибрилдердің өздерінен индукцияланған. Сонымен, диаметрі 20 микрон болатын окрема талшығында миллиондаған фибрилдер тоқиды. Кератинді найзалар көлденең көптеген дисульфидті байланыстармен жиектелген, бұл оларға қосымша минералдылық береді. Химиялық бұйралау кезінде келесі процестер жүзеге асырылады: кобта дисульфидті дақтарды тиолдармен сүртеді, содан кейін шашты жағу үшін қыздырылған кезде қажетті пішінді іліп қояды. Ауа қышқылмен тотыққанда қайтадан дисульфидті дақтар пайда болады және олар жолақ түрінде болады.
Шовк тұт көбелегі құртының піллесінен алынады ( bombyx mori) және даулы түрлер. Тігістің негізгі ақуызы, фиброинантипараллельді бүктелген шардың құрылымы, сонымен қатар шарлардың өзі сандық қабаттарды қанағаттандыра отырып, бір-біріне параллель бүктеледі. Сонымен, жиналмалы құрылымдардағы сияқты, аминқышқылды шалбарлардың bіchnі ланцтары тігінен жоғары және төмен бағытталған, okremimi сфералар арасындағы саңылауларда оларды ықшамырақ топтастыруға болады. Іс жүзінде фиброин 80% глицин, аланин және серин, тобтодан тұрады. жабайы найзалардың ең аз мөлшерімен сипатталатын үш амин қышқылы. Фиброин молекуласы өзін қайталайтын типтік фрагментті ауыстыруы керек (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Бұзылған конформация.Белок молекуласының спираль тәрізді қатпарлы құрылыммен қабаттаспайтын бөлімдері ретсіз деп аталады.
Екіншілік құрылым.Ақуыздардағы альфа-спиральдық және бета-құрылымдық бөлімшелер бір-бірден және өзара әрекеттесіп, ансамбльдер құра алады. Табиғи белоктарға енген екіншіден жоғары құрылымдар энергетикалық жағынан ең маңызды болып табылады. Олардың алдында екі α-спираль бір-бірден бұралатын, сол жақ суперкобулды (бактериородопсин, гемеритрин) орнататын аса ширатылған α-спиралын қосыңыз; сызылған полипептидті найзаның α-спиральдық және β-құрылымдық фрагменттері (мысалы, Россманның βαβαβ-ланк, дегидрогеназа ферментінің молекулаларының NAD+-байланыстырушы бөлімінде табылған); Антипараллельді триланзуг β-құрылымы (βββ) β-зигзаг деп аталады және микроорганизмдердегі бірқатар ферменттерде, ең қарапайым және негізгі болып табылады.
§ 8. КӨТ МОЛЕКУЛАСЫНЫҢ ҒАРЫШТЫҚ ҰЙЫМДАСТЫРЫЛУЫ
Бастапқы құрылым
Ақуыздың бастапқы құрылымы бойынша пептидтік байланыстармен, полипептидтік ланцетпен бір-бірден қосылған аминқышқылдарының қалдықтарының саны мен жүктелу реті түсініледі.
Бір ұшындағы полипептидті найза тым күшті, ол белгіленген пептидтік байланысқа қатыспайды, NH 2 -тобы, N-кинеттер. Пролиферативті боциде ол еркін өседі, ол белгіленген пептидтік байланысқа қатыспайды, HOOS-тобы, ce - S-кинеттер. Н-кинеттер лансеж үшін алынады, аминқышқылдарының қалдықтарының нөмірленуінің өзі жаңадан басталады:
Инсулиннің аминқышқылдарының реттілігін Ф.Сенгер (Кэмбридж университеті) белгіледі. Бұл белок екі полипептидті ланстерден тұрады. Бір ланцет 21 аминқышқылының қалдықтарынан, екіншісі 30-дан тұрады. Ланцет екі дисульфидті дақпен байланған (6-сурет).
Күріш. 6.Адам инсулинінің біріншілік құрылымы
Он жыл (1944 - 1954) qiєї құрылымын ашуға жұмсалды. Осы сағатта бастапқы құрылым бай ақтарға тағайындалды, автоматтандыру процесі тағайындалды және бұрынғылар үшін күрделі мәселе емес.
Тері ақуызының бастапқы құрылымы туралы ақпарат генде кодталады (ДНҚ молекуласының диланзиясы) және транскрипция (мРНҚ туралы ақпаратты қайта жазу) және трансляция (полипептид ланцетінің синтезі) кезінде жүзеге асырылады. Циммен байланыста белоктың бастапқы құрылымын геннің басқа құрылымының артына қоюға болады.
Гомологиялық белоктардың біріншілік құрылымына сүйене отырып, түрлердің таксономиялық споралылығы туралы қорытынды жасауға болады. Гомологиялық белоктарға дейін әртүрлі түрлерде бірдей қызметтерді атқаратын белоктар бар. Мұндай ақуыздардың аминқышқылдарының тізбегі ұқсас болуы мүмкін. Мысалы, цитохром 3 протеині қол жетімді ең жоғары молекулалық салмағы 12500-ге жуық және құрамында 100-ге жуық амин қышқылы қалдықтары бар. Екі түрдің H цитохромының бастапқы құрылымындағы айырмашылықтар түрлер арасындағы филогенетикалық айырмашылықтарға пропорционал. Сонымен, жылқы мен жаңбырдың 3 цитохромдары 48 амин қышқылының қалдықтарында кездеседі;
қосалқы құрылым
Ақуыздың екінші реттік құрылымы пептидтік топтар арасында су байланыстарының орнатылуы арқылы қалыптасады. Қосалқы құрылымның екі түрі бар: α-спираль және β-құрылым (немесе жиналмалы шар). Белоктарда екінші реттік құрылымды орнатпайтын полипептидті ланцет жасушалары да болуы мүмкін.
α-спираль серіппе құрайды. α-спиральді пішіндеу кезінде тері пептидтік тобының қышқыл атомы ланец бойымен төртінші NH-тобының су атомымен су байланысын құрайды:
Маңызды менталитеттің құрылымын беретін сулы буындары бар декилкома спиральының алға жылжымалы орамынан жабындар спиральының тері орамы. α-спираль келесі сипаттамаларға ие: спиралдың диаметрі 0,5 нм, спираль ұзындығы 0,54 нм және спиральдың бір айналымына 3,6 амин қышқылының артық мөлшері болады (7-сурет).
Күріш. 7. Сипаттамаларды көрсететін а-спираль моделі
Аминқышқылдарының тізбекті радикалдары тікелей спиральда аталады (8-сурет).
Күріш. 8. Модель -спираль, ол биологиялық радикалдардың таралу кеңістігін көрсетеді
Табиғи L-амин қышқылдарынан оны оң жақ және сол жақ спираль түрінде индукциялауға болады. Табиғи ақуыздардың көпшілігі дұрыс спиральмен сипатталады. Үш D-амин қышқылын сол және оң жақ спираль деп те атауға болады. D-және L-амин қышқылы шөгінділерінің қосындысынан түзілетін полипептидті ланцет спираль түзе алмайды.
Deyakі амин қышқылы артық pereshkodzhayut α-спирал. Мысалы, лансиужде спрат аминқышқылдарының шөгінділерімен оң немесе теріс зарядталған араласса да, мұндай пластина бір мезгілде зарядталған радикалдардың өзара шығуы арқылы α-спиральдық құрылымды қабылдамайды. Үлкен айырмашылықтар тудыруы мүмкін амин қышқылы қалдықтарының спиральдарын оңай ерітіңіз. α-спиральдың қосылуына өту пролині артық полипептидті ланцлетте де көрінеді (9-сурет). Азот атомдарында пролиннің артық мөлшері бар, ол судың бір атомымен емес, басқа амин қышқылымен пептидтік байланыс түзеді.
Күріш. 9. Артық пролинді перешкоджа утвенну-спирали
Полипептидтік ланцет қоймасына түсетін пролиннің артықтығына найзаның ішкі су байламын орнату мүмкін емес. Сонымен қатар, пролиндегі азот атомы қалың сақинаның қоймасына түседі, бұл сол спиральдың N-C байланысын орау мүмкін емес.
Crim α-спиральдар спиральдардың басқа түрлерін сипаттайды. Дегенмен, иіс сирек, одан да маңыздысы, қысқа қашықтықта болады.
Лансжерлердегі суицидтік полипептид фрагменттерінің пептидтік топтары арасында су байланыстарын орнату қалыптау алдында жүзеге асырылады. β-құрылымдар немесе бүктелген шар:
α-спиральдың бетінде бүктелген шардың ирек тәрізді пішіні бар, мен аккордеонға ұқсаймын (10-сурет).
Күріш. 10. β-Белоктың құрылымы
Шарлардың параллельді және параллельге қарсы жиналмалы бөліктерін бөліңіз. Полипептидтік ланцеттің бөлімдері арасында параллель β-құрылымдар орнатылады, олар тікелей болдырмайды:
Антипараллельді β-құрылымдар полипептидтік ланцеттің протисталық түзу сызықтары арасында орнатылады:
β-құрылымдар екі полипептидтік ланцеттер арасында көп немесе аз түзілуі мүмкін:
Кейбір белоктардың қоймаларында қайталама құрылым тек α-спиральмен, басқаларында тек β-құрылымдармен (параллель немесе антипараллель немесе басқалары), басқаларында α-спиральдану реті болуы мүмкін. болуы және β -құрылымдары.
Третинна құрылымы
Бай белоктарда екінші реттік ұйымдастырылған құрылымдар (α-спиральдар, -құрылымдар) ықшам шарды шырқау ретімен күйдіреді. Глобулярлы белоктардың кең ұйымдастырылуы үшінші реттік құрылыммен байланысты. Осылайша, третинозды құрылым табиғатта полипептидті ланцет қоқысының тривиальды өсуін сипаттайды. Түзілген үшінші реттік құрылымдар иондық және су байланыстарына, гидрофобты әрекеттесулерге, ван-дер-Ваальс күштеріне қатысады. Дисульфидті патчтардың үшінші реттік құрылымын тұрақтандыру.
Белоктардың третинна құрылымы олардың аминқышқылдарының реттілігіне байланысты. Пішіндеу жағдайында байланыс амин қышқылдарымен біріктірілуі мүмкін, полипептидті ланске айтарлықтай қашықтықта араласады. Бөлшек ақуыздарда аминқышқылдарының полярлық радикалдары, әдетте, белок молекулаларының бетінде орналасады, ал келесіде, молекуланың ортасында, гидрофобты радикалдар глобуланың ортасында жинақы түрде оралып, түзеді. гидрофобты жасушалар.
Ninі tretinna құрылымы bagatioh blіlkіv енгізілген. Екі мысалды қарастырайық.
Миоглобин
Миоглобин 16700 көмекші массасынан алынған қышқыл байланыстыратын ақуыз болып табылады. Оның қызметі m'yazah қышқылды сақтау болып табылады. Бұл молекулада 153 аминқышқылының қалдықтарынан тұратын бір полипептидті ланц және қышқылды байланыстыруда маңызды рөл атқаратын гемотобы бар.
Миоглобиннің ауқымды ұйымын Джон Кендру және оның әріптестері роботтары тоқтатты (Cурет 11). Бұл ақуыздың молекуласында 8 α-спиральді жасушалар бар, олар көбінесе барлық амин қышқылы қалдықтарының 80% құрайды. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
11-сурет. Миоглобиннің третиндік құрылымы
Рибонуклеаза
Рибонуклеаза – глобулярлы ақуыз. Оны тері асты қабатының клитиндері, РНҚ-ның ыдырауын катализдейтін фермент бөледі. Миоглобиннің бетінде рибонуклеаза молекуласында өте аз α-спиральді жасушалар болуы мүмкін және β-конформацияда болатын сегменттердің көп саны болуы мүмкін. Ақуыздың үшінші реттік құрылымының минералдылығы 4 дисульфидтік байланыс арқылы беріледі.
Төрттік құрылым
Көптеген белоктар децильдерден, екі немесе одан да көп белок суббірліктерінен немесе молекулалардан тұрады, олар бір мезгілде су және иондық байланыстар, гидрофобты өзара әрекеттесулер арқылы біріктірілген екіншілік және үшінші реттік құрылымдарға әкеледі. Ван дер Ваальс күштері. Ақуыз молекулаларының мұндай ұйымы тоқсандық құрылым, ал белоктардың өздері деп аталады олигомирними. Окрема суббірлігі немесе ақуыз молекуласы олигомерлі ақуыз қоймасында аталады. протомир.
Олигомерлі белоктардағы протомерлердің саны әр түрлі болуы мүмкін. Мысалы, креатинкиназа 2 протомерден, гемоглобиннен – 4 протомерден, E.coli РНҚ-полимеразадан – РНҚ синтезіне жауап беретін ферменттен – 5 протомерден, пируватдегидрогеназа кешенінен – 72 протомерден тұрады. Бір ақуыз және екі протомер, біреуі димер, біреуі тетрамер, алтауы гексамер деп аталады (12-сурет). Көбінесе олигомерлі белоктың молекуласында 2 немесе 4 протомер болады. Олигомерлі ақуыздың қоймасы бірдей немесе әртүрлі протомерлерді қамтуы мүмкін. Егер екі бірдей прототип ақуыз қоймасына кірсе, онда - гомодимер, айырмашылық сияқты - гетеродимер.
Күріш. 12. Олигомерлі белоктар
Гемоглобин молекуласының ұйымдастырылуын қарастырайық. Гемоглобиннің негізгі қызметі – қышқылды өкпеден ұлпаларға және қандағы көмірқышқыл газын тасымалдау. Бұл молекула (13-сурет) екі түрлі типтегі төрт полипептидті найзадан тұрады – екі α-ланс және екі β-ланс және гем. Гемоглобин - бұл миоглобинмен келіспейтін ақуыз. Миоглобиннің екіншілік және үшінші реттік құрылымдары мен гемоглобиннің протомерлері ұқсас. Гемоглобин, як және миоглобин үшін тері протомері, полипептидті ланцлеттің 8-спирализацияланған қозылары. Бұл жағдайда миоглобин мен гемоглобин протомерінің бастапқы құрылымдарында 24-тен аз аминқышқылдарының қалдықтары бірдей болатынын атап өткен жөн. Бұдан былай бастапқы құрылымды айтарлықтай бақылайтын белоктар кең ұйымға ұқсас және ұқсас функцияларды жеңе алады.
Күріш. 13. Гемоглобиннің құрылысы
Пид қосалқы құрылым ақуызға полипептидтік ланцет, тобто конфигурациясы әсер етуі мүмкін. полипептидті ланцетті спиральға айналдыру, бұрау (бүктеу, орау) әдісі немесе басқа конформация болуы. Бұл процесс ретсіз емес, біртіндеп жүреді белоктың бастапқы құрылымында белгіленген бағдарлама. Құрылымдық өзгерістерді және эксперименттік деректерді көрсететін полипептидтік ланстардың екі негізгі конфигурациясының толық сипаттамасы:
- а-спиральдар,
- β құрылымдар.
Глобулярлы белоктардың ең маңызды түрі есепке алынады а- Спираль.Полипептидті ланцеттің бұралуы табиғи белоктардың L-амин қышқылы қоймасымен анықталатын жыл көрсеткісінің (оң жақ спираль) артынан жүреді.
Жылдам қуатвинил а-спиральдарда (тәрізді және β-құрылымдар) аминқышқылдарының су байланыстарының ерігіштігіне дейін є zdatnіst.
А-спиральдардың құрылымы айқын төмен жүйелілік:
- Спиральдың тері орамында (croc) 3,6 амин қышқылының қалдықтары түседі.
- Croc спираль (vіdstan vzdovzh osі) бір айналымға 0,54 нм жетеді, бірақ бір аминқышқылында артық мөлшері 0,15 нм төмендейді.
- Спиральдың бұрылысы 26°, спиральдың 5 айналымынан кейін (18 аминқышқылының қалдығы) полипептидтік ланцеттің құрылымдық конфигурациясы қайталанады. Tse а-спиральды құрылымның қайталану (немесе сәйкестік) кезеңі 2,7 нм болатынын білдіреді.
Полипептидті найзалардың конфигурациясының екінші түрі, атын жою, шаш тиіндерінде, тігістерде, m'yazyv және басқа фибриллярлық тиіндердегі көріністер. β құрылымдар.Бұл жағдайда екі немесе одан да көп сызықты полипептидті ланцеттер параллельді немесе көбінесе антипараллельді ойша, шырынды ланцеттердің құрылымын қанағаттандыратын -NH- және -CO-топтары арасындағы жыл аралық су байланыстары арқылы қосылады. қойма түрі.
Полипептидті найзалардың β-құрылымдарының схемалық көрінісі.
Табиғатта белоктар, будова яких, проте, видповида n_ β-, n_ а-құрылымдары бар. Мұндай белоктардың типтік бөлігі болып табылады коллаген- фибриллярлық ақуыз, ол адам мен тіршілік иелерінің денесінде сәтті тіннің негізгі массасына айналады.
Рентгендік дифракциялық талдау әдістерін пайдалана отырып, біз екінші және үшінші құрылымдар арасында аралық болып көрінетін белок молекуласының тағы екі бірдей құрылымдық ұйымы туралы қорытындыға келдік. Це осылай аталады екіншіден жоғары құрылымдар және құрылымдық облыстар.
Екіншілік құрылымдарөздерінің екінші реттік құрылымын құрайтын және термодинамикалық немесе кинетикалық тұрақтылығының нәтижесінде белсенді белоктарда еритін полипептидті ланстардың агрегаттары болып табылады. Сонымен, глобулярлы белоктарда қос (βхβ)-элементтер (екі параллель β-ланзамен бейнеленген, х сегментімен қосылған), βaβaβ-элементтер (екі α-спираль сегменттерімен көрсетілген, триплет арасына параллель β-найзалармен енгізілген) ) және ішінде.
Будовтың глобулярлық ақуызының (флаводоксин) домені (А.А. Болдиревім үшін)
Домен- Бұл полипептидті найзаның ортасында орналасқан ықшам глобулярлы құрылымдық бірлік. Домендер функциялары және бүктелу (лақтыру) бойынша әр түрлі болуы мүмкін, олар белок молекуласының ортасында орналасқан гнучные итарқалармен өзара байланысқан тәуелсіз ықшам глобулярлық құрылымдық бірліктерде.
