Екіншілік құрылым - бұл бір ланцеттің пептидтік топтары немесе полипептидтік ланцеттердің қосындысы арасындағы zavdyaka орнатылған су байланыстарының реттелген құрылымына полипептидті ланцетті төсеу жолы. Екінші реттік құрылымның конфигурациясы бойынша олар бұрандалы (α-спираль) және сфералық қатпарлы бөліктерге (β-құрылым және көлденең-β-форма) бөлінеді.
α-спираль. Бұл бір полипептидтік ланцет шекарасында пептидаралық су байланыстарының байламдарымен бекітілген кәдімгі спираль тәрізді болуы мүмкін белоктың қайталама құрылымының басқа түрі. Пептидтік байланыстың барлық күшін басқаратын α-спиральдың (2-сурет) бар болуының моделін Полинг пен Кори ұсынған. α-спиральдың негізгі белгілері:
· бұрандалы симметрияға ие полипептидтік ланцеттің спиральды конфигурациясы;
· тері бірінші және төртінші амин қышқылы қалдықтары пептидтік топтар арасындағы Utvorennya су байланыстар;
спиральдағы бұрылыстардың заңдылығы;
· бүршіктерге және олардың улы радикалдарына тәуелсіз α-спиралдағы барлық аминқышқылдарының қалдықтарының теңдігі;
· Белгіленген α-спиральға аминқышқылдарының Bichnі радикалдары қатыспайды.
α-спиральдың дыбысы электр плитасының созылған спиральына ұқсайды. Бірінші және төртінші пептидтік топтардың арасындағы су байланыстарының заңдылығы полипептидтік найзаның айналымдарының заңдылығын анықтайды. α-спиральдың бір айналымының биіктігі 0,54 нм-ге дейін; 3,6 амин қышқылының артық мөлшері, осылайша терідегі амин қышқылының артық мөлшері ось бойынша (бір амин қышқылының артық биіктігі) 0,15 нм (0,54:3,6 \u003d 0,15 нм) жоғары жылжиды, бұл барлық амин қышқылының теңдігі туралы айтуға мүмкіндік береді. α-спиральда артық қышқылдар. Жүйелілік кезеңі - 5 айналымға дейін спиральдар немесе 18 амин қышқылы қалдықтары; Бір периодтың ұзындығы 2,7 нм болады. Күріш. 3. Полинг-Кори а-спиральді моделі
β-құрылымы. Бұл полипептидтік ланцеттің конфигурациясын аздап майыстыратын және бірдей полипептидті ланцеттің үш ағашының шекарасында немесе полипептидтік ланцеттердің қосындысында интерпептидтік су байланыстарының көмегімен түзілетін екінші реттік құрылымның басқа түрі. Її сфералық бүктелген құрылым деп те аталады. Є β-құрылымдардың әртүрлілігі. Ақуыздың бір полипептидті лентасымен тұндырылған өскіндердің шаршаларының алмасуы кросс-β-форма (қысқа β-құрылым) деп аталады. Кросс-β-пішіндегі су-байланыстар lanciug полипептидінің ілмектерінің пептидтік топтары арасында біріктірілген. Екінші түрі, жалпы β-құрылымы, пішіні бойынша иілуге болатын және жиынтық параллельді полипептидтік ланцеттер арасындағы пептидаралық су байланыстары арқылы азайған бүкіл полипептидтік ланцетке тән (3-сурет). Бұл құрылым аккордеон үшін қиын. Сонымен қатар, β-құрылымдардың нұсқалары болуы мүмкін: сасықтарды параллель ланцеттермен (бір бағытта түзетілген N-кинци полипептидті ланцеттер) және антипараллельді (әр жағынан түзетілген N-kintsi) жасауға болады. Бір шардың тізбекті радикалдары екінші шардың тізбекті радикалдары арасында орналасқан.
Белоктарда α-құрылымдардан β-құрылымдарға ауысу және су буындарының ауысуынан кейін кері өту мүмкін. Ланцет тізгінінің тұрақты интерпептидтік су буындарын ауыстыру (полипептидті ланцеттің сыдырмасы спиральға айналады) спиральдарды және полипептидтік ланцеттердің бұралған фрагменттері арасындағы су байланыстарының замиканды бұрады. Кератиндегі көріністердің мұндай ауысуы түкті тиін болып табылады. Шаш мылжың болған кезде, β-кератиннің спиральды құрылымын бұзу оңай және α-кератинге өту үшін вин (бұйра шаш түзетіледі).
Белоктардың қалыпты екінші реттік құрылымдарының (α-спиральдар және β-құрылымдар) кристалдың балқуына ұқсастығы бойынша бұзылуы полипептидтердің «балқуы» деп аталады. Осы сумен байланыстар үзіліп, полипептидті найзалар штрихсыз шар пішініне айналады. Сондай-ақ қайталама құрылымдардың тұрақтылығы пептидаралық су байланыстарымен анықталады. Артық цистеинді еріту аймақтарында полипептидтік ланцеттің дисульфидті байланыстарының аз мөлшері үшін осы сайттан басқа байланыс түрлерін алуға болмайды. Дисульфидті байланыстармен байланысқан қысқа пептидтер циклде жыпылықтайды. Бай ақуыздарда бір сағатта α-спиральді жасушалар мен β-құрылымдар болады. 100% s α-спиральдан тұратын табиғи ақуыздарды қолдануға болмайды (парамиозин шырышты қабық ақуызы, ол 96-100% α-спиральді құрайды), бірақ синтетикалық полипептидтер 100% спиральданған.
Басқа протеиндер әртүрлі деңгейлерде ұшқынды тудыруы мүмкін. Парамиозинде, миоглобинде және гемоглобинде α-спиральды құрылымдардың жоғары жиілігі байқалады. Екінші жағынан, трипсинде, рибонуклеазада полипептидтік ланцеттің үлкен бөлігі сфералық β-құрылымға сәйкес келеді. Тіндердің тірек ақуыздары: кератин (шаш протеині, жүн), коллаген (сіңір протеині, тері), фиброин (табиғи тігіс ақуызы) полипептидті найзалардың β-конфигурациясын өзгертуі мүмкін. Ақтардағы полипептидтік ланцеттердің спиральдану әлеміндегі айырмашылық, анық, спиральдануды жиі бұзуға немесе полипептидті ланцеттің тұрақты төселуін «бұзуға» күші бар адамдар туралы айтады. Мұның себебі - әншілдік обсессияда, яғни третиндік құрылымда белоктың полипептидтік ланцетінің ықшам орналасуы.
§ 8. КӨТ МОЛЕКУЛАСЫНЫҢ ҒАРЫШТЫҚ ҰЙЫМДАСТЫРЫЛУЫ
Бастапқы құрылым
Ақуыздың бастапқы құрылымы бойынша пептидтік байланыстармен, полипептидтік ланцетпен бір-бірден қосылған аминқышқылдарының қалдықтарының саны мен жүктелу реті түсініледі.
Бір ұшындағы полипептидті найза тым күшті, ол белгіленген пептидтік байланысқа қатыспайды, NH 2 -тобы, N-кинеттер. Пролиферативті боциде ол еркін өседі, ол белгіленген пептидтік байланысқа қатыспайды, HOOS-тобы, ce - S-кинеттер. Н-кинеттер лансеж үшін алынады, аминқышқылдарының қалдықтарының нөмірленуінің өзі жаңадан басталады:
Инсулиннің аминқышқылдарының реттілігін Ф.Сенгер (Кэмбридж университеті) белгіледі. Бұл белок екі полипептидті ланстерден тұрады. Бір ланцет 21 аминқышқылының қалдықтарынан, екіншісі 30-дан тұрады. Ланцет екі дисульфидті дақпен байланған (6-сурет).
Күріш. 6.Адам инсулинінің біріншілік құрылымы
Он жыл (1944 - 1954) qiєї құрылымын ашуға жұмсалды. Осы сағатта бастапқы құрылым бай ақтарға тағайындалды, автоматтандыру процесі тағайындалды және бұрынғылар үшін күрделі мәселе емес.
Тері ақуызының бастапқы құрылымы туралы ақпарат генде кодталады (ДНҚ молекуласының диланзиясы) және транскрипция (мРНҚ туралы ақпаратты қайта жазу) және трансляция (полипептид ланцетінің синтезі) кезінде жүзеге асырылады. Циммен байланыста белоктың бастапқы құрылымын геннің басқа құрылымының артына қоюға болады.
Гомологиялық белоктардың біріншілік құрылымына сүйене отырып, түрлердің таксономиялық споралылығы туралы қорытынды жасауға болады. Гомологиялық белоктарға дейін әртүрлі түрлерде бірдей қызметтерді атқаратын белоктар бар. Мұндай ақуыздардың аминқышқылдарының тізбегі ұқсас болуы мүмкін. Мысалы, цитохром 3 протеині қол жетімді ең жоғары молекулалық салмағы 12500-ге жуық және құрамында 100-ге жуық амин қышқылы қалдықтары бар. Екі түрдің H цитохромының бастапқы құрылымындағы айырмашылықтар түрлер арасындағы филогенетикалық айырмашылықтарға пропорционал. Сонымен, жылқы мен жаңбырдың 3 цитохромдары 48 амин қышқылының қалдықтарында кездеседі;
қосалқы құрылым
Ақуыздың екінші реттік құрылымы пептидтік топтар арасында су байланыстарының орнатылуы арқылы қалыптасады. Қосалқы құрылымның екі түрі бар: α-спираль және β-құрылым (немесе жиналмалы шар). Белоктарда екінші реттік құрылымды орнатпайтын полипептидті ланцет жасушалары да болуы мүмкін.
α-спираль серіппе құрайды. α-спиральді пішіндеу кезінде тері пептидтік тобының қышқыл атомы ланец бойымен төртінші NH-тобының су атомымен су байланысын құрайды:
Маңызды менталитеттің құрылымын беретін сулы буындары бар декилкома спиральының алға жылжымалы орамынан жабындар спиральының тері орамы. α-спираль келесі сипаттамаларға ие: спиралдың диаметрі 0,5 нм, спираль ұзындығы 0,54 нм және спиральдың бір айналымына 3,6 амин қышқылының артық мөлшері болады (7-сурет).
Күріш. 7. Сипаттамаларды көрсететін а-спираль моделі
Аминқышқылдарының тізбекті радикалдары тікелей спиральда аталады (8-сурет).
Күріш. 8. Модель -спираль, ол биологиялық радикалдардың таралу кеңістігін көрсетеді
Табиғи L-амин қышқылдарынан оны оң жақ және сол жақ спираль түрінде индукциялауға болады. Табиғи ақуыздардың көпшілігі дұрыс спиральмен сипатталады. Үш D-амин қышқылын сол және оң жақ спираль деп те атауға болады. D-және L-амин қышқылы шөгінділерінің қосындысынан түзілетін полипептидті ланцет спираль түзе алмайды.
Deyakі амин қышқылы артық pereshkodzhayut α-спирал. Мысалы, лансиужде спрат аминқышқылдарының шөгінділерімен оң немесе теріс зарядталған араласса да, мұндай пластина бір мезгілде зарядталған радикалдардың өзара шығуы арқылы α-спиральдық құрылымды қабылдамайды. Үлкен айырмашылықтар тудыруы мүмкін амин қышқылы қалдықтарының спиральдарын оңай ерітіңіз. α-спиральдың қосылуына өту пролині артық полипептидті ланцлетте де көрінеді (9-сурет). Азот атомдарында пролиннің артық мөлшері бар, ол судың бір атомымен емес, басқа амин қышқылымен пептидтік байланыс түзеді.
Күріш. 9. Артық пролинді перешкоджа утвенну-спирали
Полипептидті ланцет қоймасына түсетін пролиннің бұл артықтығына ішкі ланцетті су байланысын орнату мүмкін емес. Сонымен қатар, пролиндегі азот атомы қалың сақинаның қоймасына дейін ене алады, бұл N-C байланысын орап, спиральді құруды мүмкін емес етеді.
Crim α-спиральдар спиральдардың басқа түрлерін сипаттайды. Дегенмен, иіс сирек, одан да маңыздысы, қысқа қашықтықта болады.
Лансжерлердегі суицидтік полипептид фрагменттерінің пептидтік топтары арасында су байланыстарын орнату қалыптау алдында жүзеге асырылады. β-құрылымдар немесе бүктелген шар:
α-спиральдың бетінде бүктелген шардың ирек тәрізді пішіні бар, мен аккордеонға ұқсаймын (10-сурет).
Күріш. 10. β-Белоктың құрылымы
Шарлардың параллельді және параллельге қарсы жиналмалы бөліктерін бөліңіз. Полипептидтік ланцеттің бөлімдері арасында параллель β-құрылымдар орнатылады, олар тікелей болдырмайды:
Антипараллельді β-құрылымдар полипептидтік ланцеттің протисталық түзу сызықтары арасында орнатылады:
β-құрылымдар екі полипептидтік ланцеттер арасында көп немесе аз түзілуі мүмкін:
Кейбір белоктардың қоймаларында қайталама құрылым тек α-спиральмен, басқаларында тек β-құрылымдармен (параллель немесе антипараллель немесе басқалары), басқаларында α-спиральдану реті болуы мүмкін. болуы және β -құрылымдары.
Третинна құрылымы
Бай белоктарда екінші реттік ұйымдастырылған құрылымдар (α-спиральдар, -құрылымдар) ықшам шарды шырқау ретімен күйдіреді. Глобулярлы белоктардың кең ұйымдастырылуы үшінші реттік құрылыммен байланысты. Осылайша, третинозды құрылым табиғатта полипептидті ланцет қоқысының тривиальды өсуін сипаттайды. Түзілген үшінші реттік құрылымдар иондық және су байланыстарына, гидрофобты әрекеттесулерге, ван-дер-Ваальс күштеріне қатысады. Дисульфидті патчтардың үшінші реттік құрылымын тұрақтандыру.
Белоктардың третинна құрылымы олардың аминқышқылдарының реттілігіне байланысты. Қалыптастыру кезінде сілтеме аминқышқылдарымен біріктірілуі мүмкін, полипептидтік ланцетке айтарлықтай қашықтықта араласады. Бөлшек ақуыздарда аминқышқылдарының полярлық радикалдары, әдетте, белок молекулаларының бетінде орналасады, ал келесіде, молекуланың ортасында, гидрофобты радикалдар глобуланың ортасында жинақы түрде оралып, түзеді. гидрофобты жасушалар.
Ninі tretinna құрылымы bagatioh blіlkіv енгізілген. Екі мысалды қарастырайық.
Миоглобин
Миоглобин 16700 көмекші массасынан алынған қышқыл байланыстыратын ақуыз болып табылады. Оның қызметі m'yazah қышқылды сақтау болып табылады. Бұл молекулада 153 аминқышқылының қалдықтарынан тұратын бір полипептидті ланц және қышқылды байланыстыруда маңызды рөл атқаратын гемотобы бар.
Миоглобиннің ауқымды ұйымын Джон Кендру және оның әріптестері роботтары тоқтатты (Cурет 11). Бұл ақуыздың молекуласында 8 α-спиральді жасушалар бар, олар көбінесе барлық амин қышқылы қалдықтарының 80% құрайды. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
11-сурет. Миоглобиннің третиндік құрылымы
Рибонуклеаза
Рибонуклеаза – глобулярлы ақуыз. Оны тері асты қабатының клитиндері, РНҚ-ның ыдырауын катализдейтін фермент бөледі. Миоглобиннің бетінде рибонуклеаза молекуласында өте аз α-спиральді жасушалар болуы мүмкін және β-конформацияда болатын сегменттердің көп саны болуы мүмкін. Ақуыздың үшінші реттік құрылымының минералдылығы 4 дисульфидтік байланыс арқылы беріледі.
Төрттік құрылым
Көптеген белоктар децильдерден, екі немесе одан да көп белок суббірліктерінен немесе молекулалардан тұрады, олар бір мезгілде су және иондық байланыстар, гидрофобты өзара әрекеттесулер арқылы біріктірілген екіншілік және үшінші реттік құрылымдарға әкеледі. Ван дер Ваальс күштері. Ақуыз молекулаларының мұндай ұйымы тоқсандық құрылым, ал белоктардың өздері деп аталады олигомирними. Окрема суббірлігі немесе ақуыз молекуласы олигомерлі ақуыз қоймасында аталады. протомир.
Олигомерлі белоктардағы протомерлердің саны әр түрлі болуы мүмкін. Мысалы, креатинкиназа 2 протомерден, гемоглобиннен – 4 протомерден, E.coli РНҚ-полимеразадан – РНҚ синтезіне жауап беретін ферменттен – 5 протомерден, пируватдегидрогеназа кешенінен – 72 протомерден тұрады. Бір ақуыз және екі протомер, біреуі димер, біреуі тетрамер, алтауы гексамер деп аталады (12-сурет). Көбінесе олигомерлі белоктың молекуласында 2 немесе 4 протомер болады. Олигомерлі ақуыздың қоймасы бірдей немесе әртүрлі протомерлерді қамтуы мүмкін. Егер екі бірдей прототип ақуыз қоймасына кірсе, онда - гомодимер, айырмашылық сияқты - гетеродимер.
Күріш. 12. Олигомерлі белоктар
Гемоглобин молекуласының ұйымдастырылуын қарастырайық. Гемоглобиннің негізгі қызметі – қышқылды өкпеден ұлпаларға және қандағы көмірқышқыл газын тасымалдау. Бұл молекула (13-сурет) екі түрлі типтегі төрт полипептидті найзадан тұрады – екі α-ланс және екі β-ланс және гем. Гемоглобин - бұл миоглобинмен келіспейтін ақуыз. Миоглобиннің екіншілік және үшінші реттік құрылымдары мен гемоглобиннің протомерлері ұқсас. Гемоглобин, як және миоглобин үшін тері протомері, полипептидті ланцлеттің 8-спирализацияланған қозылары. Бұл жағдайда миоглобин мен гемоглобин протомерінің бастапқы құрылымдарында 24-тен аз аминқышқылдарының қалдықтары бірдей болатынын атап өткен жөн. Бұдан былай бастапқы құрылымды айтарлықтай бақылайтын белоктар кең ұйымға ұқсас және ұқсас функцияларды жеңе алады.
Күріш. 13. Гемоглобиннің құрылысы
Пид қосалқы құрылым ақуызға полипептидтік ланцет, тобто конфигурациясы әсер етуі мүмкін. полипептидті ланцетті спиральға айналдыру, бұрау (бүктеу, орау) әдісі немесе басқа конформация болуы. Бұл процесс ретсіз емес, біртіндеп жүреді белоктың бастапқы құрылымында белгіленген бағдарлама. Құрылымдық өзгерістерді және эксперименттік деректерді көрсететін полипептидтік ланстардың екі негізгі конфигурациясының толық сипаттамасы:
- а-спиральдар,
- β құрылымдар.
Глобулярлы белоктардың ең маңызды түрі есепке алынады а- Спираль.Полипептидті ланцеттің бұралуы табиғи белоктардың L-амин қышқылы қоймасымен анықталатын жыл көрсеткісінің (оң жақ спираль) артынан жүреді.
Жылдам қуатвинил а-спиральдарда (тәрізді және β-құрылымдар) аминқышқылдарының су байланыстарының ерігіштігіне дейін є zdatnіst.
А-спиральдардың құрылымы айқын төмен жүйелілік:
- Спиральдың тері орамында (croc) 3,6 амин қышқылының қалдықтары түседі.
- Croc спираль (vіdstan vzdovzh osі) бір айналымға 0,54 нм жетеді, бірақ бір аминқышқылында артық мөлшері 0,15 нм төмендейді.
- Спиральдың бұрылысы 26°, спиральдың 5 айналымынан кейін (18 аминқышқылының қалдығы) полипептидтік ланцеттің құрылымдық конфигурациясы қайталанады. Tse а-спиральды құрылымның қайталану (немесе сәйкестік) кезеңі 2,7 нм болатынын білдіреді.
Полипептидті найзалардың конфигурациясының екінші түрі, атын жою, шаш тиіндерінде, тігістерде, m'yazyv және басқа фибриллярлық тиіндердегі көріністер. β құрылымдар.Бұл жағдайда екі немесе одан да көп сызықты полипептидті ланцеттер параллельді немесе көбінесе антипараллельді ойша, шырынды ланцеттердің құрылымын қанағаттандыратын -NH- және -CO-топтары арасындағы жыл аралық су байланыстары арқылы қосылады. қойма түрі.
Полипептидті найзалардың β-құрылымының схемалық көрінісі.
Табиғатта белоктар, будова яких, проте, видповида n_ β-, n_ а-құрылымдары бар. Мұндай белоктардың типтік бөлігі болып табылады коллаген- фибриллярлық ақуыз, ол адам мен тіршілік иелерінің денесінде сау тіндердің негізгі массасына айналады.
Рентгендік дифракциялық талдау әдістерін пайдалана отырып, біз екінші және үшінші құрылымдар арасында аралық болып көрінетін белок молекуласының тағы екі бірдей құрылымдық ұйымы туралы қорытындыға келдік. Це осылай аталады екіншіден жоғары құрылымдар және құрылымдық облыстар.
Екіншілік құрылымдарөздерінің екінші реттік құрылымын құрайтын және термодинамикалық немесе кинетикалық тұрақтылығының нәтижесінде белсенді белоктарда еритін полипептидті ланстардың агрегаттары болып табылады. Сонымен, глобулярлы белоктарда қос (βхβ)-элементтер (екі параллель β-ланзамен бейнеленген, х сегментімен қосылған), βaβaβ-элементтер (екі α-спираль сегменттерімен көрсетілген, триплет арасына параллель β-найзалармен енгізілген) ) және ішінде.
Будовтың глобулярлық ақуызының (флаводоксин) домені (А.А. Болдиревім үшін)
Домен- Бұл полипептидті найзаның ортасында орналасқан ықшам глобулярлы құрылымдық бірлік. Домендер функциялары мен қатпарлары (zsidnya) бойынша әр түрлі болуы мүмкін, олар белок молекуласының ортасында шыбын тәрізді аралықтармен байланысқан тәуелсіз ықшам глобулярлы құрылымдық бірліктерге айналады.
Ақуыздың екінші реттік құрылымы- пептидтік топтардың олардың арасында орнатылған су байланыстарымен әрекеттесуімен полипептидтік ланцетті жинақы құрылымға салу әдісі.
Пептидтер топтары арасындағы байланыстардың ең көп саны бар конформацияны қабылдау үшін викликан пептидінің қайталама құрылымын қалыптастыру. Екінші реттік құрылым түрі пептидтік байланыстың тұрақтылығымен, орталық көміртек атомы мен пептидтік топтың көміртегі атомы арасындағы байланыстың сынғыштығымен, аминқышқылының радикалының мөлшерімен анықталады. Барлығы бірден жылдың аминқышқылдарының реттілігімен тағайындалды, ақуыздың сингальды конфигурациясына әкелді.
Біз қайталама құрылымның екі ықтимал нұсқасын көреміз: «арқан» көрінісінде - α-спираль(α-құрылым) және «аккордеондарға» ұқсайды - β бүктелген доп(β-құрылым). Бір тиінде, әдетте, бір сағатта қорлайтын құрылымдар бар, бірақ басқа үлесте spіvvіdnosnі. Глобулярлы белоктарда α-спираль, фибриллярлық белоктарда β-құрылым басым болады.
Қосалқы құрылым орнығады тек су контактілерінің қатысуы үшінпептидтік топтар арасында: бір топтың оттегі атомы екінші топтың су атомымен әрекеттеседі, сонымен бірге басқа пептидтік топтың қышқылы үшінші топтың суымен бір мезгілде байланысады.
α-спираль
Құрылым көмекке жүгінетін оң жақ спиральға беріледі водневихзв'язків миж пептидтік топтар 1-ші және 4-ші, 4-ші және 7-ші, 7-ші және 10-шы және т.б. аминқышқылдарының артық мөлшері.
Қалыптау спиральдары ауыстырылады пролинжәне гидроксипролин, ол өзінің циклдік құрылымы арқылы lanceug, її primus vigin «сынуын» білдіреді, мысалы, коллагендегі сияқты.
Спиральдың айналу биіктігі 0,54 нм болады және 3,6 амин қышқылының артық мөлшерін көрсетеді, соңғы 5 айналымда 18 аминқышқылдары қосылады және 2,7 нм алады.
β - жиналмалы доп
Ақуыз молекуласының төселуінің осылайша «жылан» тәрізді жатыр, қашықтықта ланцлеттің бұтақтары бір немесе екіншісінің жанында пайда болады. Нәтижесінде белокты ланцеттің алыстағы аминқышқылдарынан ертерек пептидтік топтар су байланыстарының көмегімен өзара байланыста болды.
Бастапқы құрылыммен неғұрлым ықшам үйлеседі, пептидтік топтардың кез келген өзара тәуелділігі олардың арасында орнатылған су байланыстарымен.
Қараған арқан мен баянға тиін төсеу
Мұндай құрылымдардың екі түрі бар арқанды көргенде тиін салуі аккордеонды көргенде.
Пептидтер топтары арасындағы байланыстардың ең көп саны бар конформацияны қабылдау үшін викликан пептидінің қайталама құрылымын қалыптастыру. Екінші реттік құрылым түрі пептидтік байланыстың тұрақтылығымен, орталық көміртек атомы мен пептидтік топтың көміртегі атомы арасындағы байланыстың сынғыштығымен, аминқышқылының радикалының мөлшерімен анықталады.
Барлығы бірден жылдың аминқышқылдарының реттілігімен тағайындалды, ақуыздың сингальды конфигурациясына әкелді.
Екінші реттік құрылымның екі мүмкін нұсқасын көруге болады: α-спираль (α-құрылым) және β-бүктелген шар (β-құрылым). Бір ақуызда, әдетте, қорлайтын құрылымдар бар, бірақ буынның басқа үлесінде. Глобулярлы белоктарда α-спираль, фибриллярлық белоктарда β-құрылым басым болады.
Қалыптастырылған қайталама құрылымдардағы су байланыстарының тағдыры.
Екінші реттік құрылым тек пептидтік топтар арасындағы су байланыстарының қатысуымен орнатылады: бір топтың қышқыл атомы екінші топтың су атомымен әрекеттеседі, сонымен бірге басқа пептидтік топтың қышқылы үшінші топтың суымен байланысады.
α-спираль
Белоктың көрінетін α-спиралда орналасуы.
Құрылым 1 және 4, 4 және 7, 7 және 10 пептидтік топтар арасындағы және аминқышқылдарының артық мөлшері арасындағы қосымша су байланыстары үшін орнатылған оң жақ спиралда берілген.
Спиральдың түзілуі пролин мен гидроксипролиннің әсерінен өзгереді, олар оның құрылымы арқылы ланцеттің «сынуын», оның өткір винтін жасайды.
Спиральдың айналу биіктігі 0,54 нм болады және 3,6 амин қышқылының артық мөлшерін көрсетеді, соңғы 5 айналымда 18 аминқышқылдары қосылады және 2,7 нм алады.
β - жиналмалы доп
Ақуызды β бүктелген шардың жанына төсеу.
Бұл әдісте ақуыз молекуласының төселуі «жылан» сияқты жатыр, қашықтықта ланцлеттің бұтақтары бір-біріне жақын көрінеді. Нәтижесінде белокты ланцеттің алыстағы аминқышқылдарынан ертерек пептидтік топтар су байланыстарының көмегімен өзара байланыста болды.
