분자의 폴리펩티드 나선. 단백질의 2차 구조. 단백질의 이차 구조의 특징. 단백질 분자의 가수분해

단백질의 1차 구조는 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산의 선형 폴리펩타이드 랜스라고 합니다. 1차 구조는 단백질 분자의 구조적 구성에 대한 가장 간단한 척도입니다. 높은 안정성은 한 아미노산의 α-아미노 그룹과 다른 아미노산의 α-카르복실 그룹 사이의 공유 펩타이드 결합에 의해 제공됩니다.

확립된 펩타이드 결합에서 이미노 그룹 프롤린 또는 하이드록시프롤린의 역할이 참여하지만 가능성이 적습니다.

세포에 펩타이드 결합이 형성되면 한 아미노산의 카르복실기가 속대에서 활성화되고 다른 아미노산의 아미노기와 결합합니다. 대략적으로 폴리 펩타이드의 실험실 합성은 같은 방식으로 수행됩니다.

펩티드 연결은 반복되는 폴리펩티드 란셋의 단편입니다. 몇 가지 기능이 있으므로 기본 구조의 형태뿐만 아니라 폴리펩티드 랜스의 실제 구성에도 추가됩니다.

· Coplanarity - 펩티드 그룹에 들어가는 모든 원자는 같은 평면에 있습니다.

· 두 가지 공명 형태 (keto-or enol formі)의 Zdatnіst іsnuvati;

· 100-sovno C-N-link에서 중재자의 위치 변경;

· 물 결합이 형성되기 전의 건강, 또한 피부 펩티드 그룹은 펩티드 그룹을 포함하여 더 작은 그룹과 두 개의 물 결합을 설정할 수 있습니다.

Vignatok은 프롤린 또는 하이드록시프롤린의 아미노 그룹 참여를 위한 펩타이드 그룹을 형성합니다. 건물의 악취는 단 하나의 물 종을 구성합니다(훌륭합니다). 단백질의 이차 구조 성형에 대한 Tse vplivaє. 프롤린이나 하이드록시프롤린이 발견되는 멀리 떨어져 있는 폴리펩타이드 랜스는 쉽게 접혀서 마치 또 다른 물소리에도 사라지지 않는다.

트리펩타이드 승인 체계:

단백질의 동등한 공간 구성: 단백질의 2차 구조: α-나선 및 β-폴드 볼에 대한 이해. 단백질의 Tretinous 구조: 천연 단백질과 단백질 변성에 대한 이해. 헤모글로빈의 엉덩이가있는 단백질의 4 차 구조.

단백질의 2차 구조.단백질의 2차 구조 아래에서 폴리펩타이드 란셋이 정렬된 구조에 놓이는 방식이 이해됩니다. 구성에 따라 2차 구조의 다음 요소가 표시됩니다. α -나선형 β - 접힌 공.

부도비 모델 α 나선, schovouє 펩티드 결합의 모든 힘은 L. Pauling과 R. Corey(1949 - 1951 pp.)에 의해 깨졌습니다.

아기 3 ㅏ표시된 다이어그램 α - 주요 매개변수에 대한 정보를 제공하는 나선 α -나선의 회전이 규칙적인 방식으로 나선으로 나선형 구성은 나사 대칭을 갖습니다(그림 3, 비). 가죽 루프에 α -나선은 3.6개의 아미노산 잔기를 추가합니다. Vіdstan mіzh 코일 또는 악어 나선은 0.54 nm가되고 코일 절단은 26 °로 상승합니다. 성형 및 프라이밍 α - 피부의 펩타이드 그룹 사이에 형성되는 물인대의 라추녹(rachunok)에 대해 나선형 구성이 관찰됨 N타 타( 피+ 3) 번째 아미노산 과잉. 물 연결의 에너지는 적지만 그 수가 많아 상당한 에너지 효과를 일으키고 그 이후에는 α - 라인을 완성하는 나선형 구성. 아미노산 잔기의 Bichni 라디칼은 pidtrimtsі의 운명을 취하지 않습니다 α -나선형 배열이므로 모든 아미노산 잔기 α - 나선은 평등하다.

천연 단백질에서는 오른손잡이가 될 가능성이 적습니다. α - 나선.

β-접는 공- 2차 구조의 또 다른 요소. vіdmіnu vіd에 α - 나선 β - 접는 공은 전단 모양이 아닌 선형입니다(그림 4). 선형 구조는 폴리펩타이드 랜스의 다른 플롯에 서 있는 펩타이드 그룹 사이에 물 연결의 형성으로 인해 감소됩니다. 플롯의 Qi는 C = O와 HN - 그룹(0.272 nm) 사이의 수선에 가깝습니다.

쌀. 4. 개략도 β - 접힌 공(화살표는

폴리펩티드 lanciug에 대해 직접)

쌀. 3. 계획( ㅏ) 그 모델( 비) α - 나선

단백질의 2차 구조는 1차 구조로 간주됩니다. 건물의 다양한 세계의 남은 아미노산은 물 결합, ce 및 쏟아지는 결의를 채택할 때까지 α -나선형 또는 β -샤리. 알라닌, 글루탐산, 글루타민, 류신, 라이신, 메티오닌 및 히스티딘이 나선 아미노산 앞에 나열됩니다. 단백질 단편이 과도하게 이용된 더 많은 아미노산 침전물로부터 주요 순위에 의해 형성된다면, 그것은 이 분열에 형성될 것입니다 α - 나선. 발린, 이소류신, 트레오닌, 티로신 및 페닐알라닌 β - 폴리펩타이드 란시우그의 공. 무질서한 구조는 폴리펩타이드 랜스, 글리신, 세린, 아스파라긴산, 아스파라긴, 프롤린과 같은 아미노산 잔기의 농축으로 인한 것입니다.

풍부한 단백질에서 한 시간 є 나는 α - 나선, 그 β -샤리. 다른 단백질의 나선 배열의 일부는 다릅니다. 따라서 m'yazovy 단백질 파라미오신은 100% 나선형으로 되어 있습니다. 미오글로빈과 헤모글로빈에서 나선형 배열의 높은 부분(75%). Navpak, 트립신 및 리보뉴클레아제에서 폴리펩티드 란셋의 상당 부분이 구형에 맞습니다. β -구조. 지지 조직의 단백질 - 케라틴(모발 단백질), 콜라겐(피부 및 힘줄 단백질) - β - 폴리펩타이드 랜스의 구성.

단백질의 트레틴 구조.단백질의 삼중 구조는 열린 공간에 폴리펩타이드 란셋을 놓는 방식입니다. 단백질이 이 기능적 힘에 힘을 더하기 위해 폴리펩타이드 란셋은 열린 공간을 떠돌아 다니며 기능적으로 활동적인 구조를 형성하는 노래하는 계급을 짓는다. 이와 같은 구조를 토종의. 주어진 폴리펩타이드 란셋에 대해 이론적으로 가능한 넓은 구조의 수에 관계없이 단백질 섭취는 단일 고유 구성의 확립으로 감소될 수 있습니다.

다양한 폴리펩티드 피침형 종에 있는 아미노산 잔기의 간헐적 라디칼로 인한 복합 방식으로 단백질의 삼중 구조를 안정화합니다. Qi vzaєmodії는 강하고 약하게 나눌 수 있습니다.

다량의 시스테인 원자 사이의 공유 결합은 폴리펩타이드 란셋의 다른 부위에 있는 강한 상호의존성을 보인다. 그렇지 않으면 이러한 연결을 이황화 다리라고 합니다. 이황화 다리의 설정은 다음과 같이 나타낼 수 있습니다.

공유 결합의 크림은 단백질 분자의 tretinous 구조가 약한 상호 작용에 의해 지원되며, 자체 방식으로 극성과 비극성으로 세분화됩니다.

극성 상호 작용 전에 이온과 물의 연결을 볼 수 있습니다. 독성 라디칼의 양전하 그룹이 라이신, 아르기닌, 히스티딘 및 음전하를 띤 COOH 그룹의 아스파르트산 및 글루탐산과 접촉하면 상호작용이 용해됩니다. 물 연결은 독성 라디칼과 아미노산 잔기의 작용기 때문입니다.

곰팡이를 형성하기 위한 아미노산 잔기의 탄수화물 라디칼 사이의 비극성 또는 반데르발스 상호작용 소수성 코어 (굵은 방울) 단백질 구의 중간에 있기 때문에 탄수화물 라디칼은 물에서 길을 잃습니다. 단백질 창고에 비극성 아미노산이 많을수록 반 데르 발스 연결의 3차 구조 성형에서 더 많은 역할을 합니다.

아미노산 과잉 사이의 수치적 연결은 단백질 분자의 공간적 구성을 결정합니다(그림 5).

쌀. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu 단백질 구조:
ㅏ- 이황화 미스트; b -이오니 즈브아조크; c, g -물 링크;
디 -반 데르 발스 링크

Tretinna 구조 okremo는 її 1차 구조만큼 독특하고 독특합니다. 단백질을 활성화할 수 있는 적절한 공간만 있으면 됩니다. 3차 구조에 대한 다른 손상은 단백질의 힘의 변화와 생물학적 활성의 손실로 이어집니다.

단백질의 4차 구조.분자량이 100 kDa 1 이상인 단백질은 일반적으로 작은 분자량의 여러 폴리펩티드 랜스로 형성됩니다. 단백질이 동일한 활성을 가지므로 엄격하게 고정 된 위치를 하나씩 차지하는 단일 수의 폴리 펩타이드 랜스로 구성된 구조를 단백질의 1/4 구조라고합니다. 4분의 1 구조를 가진 단백질을 에피분자또는 다량체 , 그리고 yogo 폴리펩타이드 lanciugs - vodpovidno의 창고 소단위 또는 프로토미르 . 1/4 구조의 백인의 특징적인 힘은 생물학적 활동이 없는 것입니다.

단백질의 4차 구조의 안정화는 서브유닛의 표면에 국한된 아미노산 잔기의 bichny 라디칼 사이의 극성 상호작용으로 인해 관찰됩니다. 이러한 상호 양식은 조직화된 복합체로서의 소단위에 필수적입니다. 그들이 상호 작용하는 서브 유닛의 딜러를 컨택 메이단이라고 합니다.

1/4 구조를 가진 고전적인 단백질 엉덩이는 헤모글로빈입니다. 분자 질량이 68,000인 헤모글로빈의 분자 이것은 두 가지 다른 유형의 4개 소단위의 합입니다. α і β / α - 서브유닛은 141개의 아미노산 과잉으로 구성되며, β - iz 146. 트레틴 구조 α - І β -소단위는 분자량(17,000 So)과 유사합니다. 의족의 복수를 위한 스킨 서브유닛 보석 . 다른 단백질(사이토크롬, 미오글로빈)의 헴 조각은 더 멀리 나타날 것이지만, 해당 단백질의 구조에 대해 간단히 논의할 수 있습니다(그림 6). 헴은 메탄 반점(= CH -)에서 얻은 과량의 파이롤과 함께 초티르마와 배위 연결을 설정하는 중심 원자에서 형성되는 접을 수 있는 공면 순환 시스템으로 그룹화됩니다. 헤모글로빈에서 소리는 산화 스테이션(2+)에서 바뀝니다.

초티리 소단위 - 2 α 그리고 두 β - 다음과 같은 순위에서 단일 구조로 병합 α -서브유닛과만 접촉 β -subunits i navpaki(그림 7).

쌀. 6. 헴 헤모글로빈의 구조

쌀. 7. 헤모글로빈의 1/4 구조의 개략도:
Fe - 헴에서 헤모글로빈으로

작은 7에서 볼 수 있듯이 하나의 헤모글로빈 분자는 4개의 산 분자를 운반할 수 있습니다. І 연결 및 신맛의 자유는 구조의 구조적 변화를 동반합니다. α - І β - 헤모글로빈의 소단위와 에피분자에서의 상호 확장 이 사실은 단백질의 1/4 구조가 절대적으로 견고하지 않다는 것에 주목해야 합니다.

비슷한 정보입니다.

물소리와 휘파람

분리된 a-나선, b-구조 (실꾸리).

구조 α-나선 불라 제안 폴링і 코리

콜라겐

b-구조

쌀. 2.3. b-구조

5월 구조 평평한 모양 병렬 b 구조; 반대편의 약초 - 역평행 b 구조

슈퍼코일. 원섬유 미세섬유직경 10nm.

봄빅스 모리 피브로인

무질서한 형태.

2차 구조.

기대하세요:

구조 조직 BILKIV

단백질 분자의 구조적 조직의 4개 염기를 가져왔다.

단백질의 기본 구조– 폴리펩타이드 란세우스의 아미노산 과잉 서열. 오크레미 아미노산의 단백질이 하나씩 결합되어 펩티드 결합, 이는 아미노산의 α-카르복실기와 α-아미노기의 상호작용으로 인한 것입니다.

한 시간 동안 수십만 개의 서로 다른 단백질의 기본 구조가 해독되었습니다. 단백질의 1차 구조를 결정하기 위해 아미노산 창고는 가수분해 방법에 의해 결정됩니다. 그런 다음 말단 아미노산의 화학적 성질을 결정합니다. 다음 단계는 폴리펩타이드 랜스의 아미노산 서열을 결정하는 것입니다. 이 vicorist의 경우 선택적 chastkovy(화학적 및 효소적) 가수분해. DNA의 상보적인 염기서열에 대한 데이터 뿐만 아니라 X선 회절분석을 연구할 수 있습니다.

단백질의 2차 구조- 폴리펩타이드 란셋의 구성, tobto. 단일 형태의 폴리펩타이드 란셋의 패킹 방법. 프로세스는 혼란스럽게 진행되지 않고 점차적으로 기본 구조에 설정된 프로그램으로 진행됩니다.

2차 구조의 안정성은 주로 물 결합에 의해 보장됩니다.

가장 중요한 유형의 구형 단백질이 고려됩니다. 나선형. 폴리펩타이드 란셋의 비틀림은 연도의 화살표를 따릅니다. 피부 단백질의 경우 나선형의 특징적인 노래 단계. 예를 들어, 창기병은 헤모글로빈이 75%, 펩신이 30% 나선화됩니다.

모발, 봉합사, m'yazyv의 단백질에서 밝혀진 폴리펩타이드 랜스의 배열 유형, 이름 생략 b-구조.

펩타이드 란셋의 세그먼트는 하나의 공으로 말려져 아코디언으로 접힌 시트와 유사한 그림을 구성합니다. 볼은 2개 또는 2개 또는 다수의 펩타이드 랜스일 수 있습니다.

자연에서는 β 또는 a 구조를 나타내지 않는 단백질이 사용됩니다. 예를 들어 콜라겐은 원섬유형 단백질로 인간과 생물의 신체에서 건강한 조직의 주요 덩어리가 됩니다.

단백질의 트레틴 구조- 폴리펩타이드 나선의 확장된 방향 또는 노래 집착에 폴리펩타이드 란셋을 놓는 방법. 3차 구조가 X선 회절 분석에 의해 결정된 첫 번째 단백질 - 향유고래 미오글로빈(그림 2).

공유 결합의 크림인 단백질의 공간 구조를 안정화하는 데 있어 주요 역할은 비공유 결합(물, 대전기의 정전기적 상호 작용, 분자간 반 데르 발스 힘, 소수성 상호 작용)에 의해 수행됩니다.

최근의 연구 결과에 따르면 합성이 완료된 후 단백질의 삼중 구조가 자발적으로 형성됩니다. 주요 파괴력은 아미노산의 라디칼과 물 분자의 상호 작용입니다. 아미노산의 비극성 소수성 라디칼이 단백질 분자의 중간에 얽혀 있고 극성 라디칼이 물의 바닥에 배향되어 있는 경우. 폴리펩타이드 란셋의 고유 공간 구조를 성형하는 과정을 접는. clitin에서 단백질이 보였다. 보호자.퐁은 접는 운명. 사람의 쇠약하게하는 여러 질병이 설명되었으며, 그 발달은 접는 과정 (색소 침착, 섬유증 등)의 돌연변이로 인한 손상과 관련이 있습니다.

X선 회절 분석법을 이용하여 2차 구조와 3차 구조의 중간인 단백질 분자의 구조적 구조의 기초를 밝혀냈습니다. 도메인- 폴리펩타이드 랜스의 중앙에 있는 작은 구형 구조 단위 Ce(그림 3). 다른 유전자에 의해 암호화되는 도메인의 다른 구조와 기능에 의해 형성되는 많은 단백질(예: 면역글로불린)이 있습니다.

백인의 모든 생물학적 능력은 3차 구조의 절약과 관련이 있습니다. 토종의. 단백질 소구체는 절대적으로 단단한 구조가 아닙니다. 펩티드 말뚝의 일부가 움직이는 것을 역전시키는 것이 가능합니다. 이러한 변화는 분자의 전체적인 형태를 방해하지 않습니다. 단백질 분자의 구조에 대해 매질의 pH, 차이의 이온 강도 및 다른 공동과의 상호 작용을 추가합니다. Be-yakі dії, scho는 분자의 기본 형태를 파괴하고 yogo 생물학적 권위의 단백질을 부분적으로 또는 새로 추가합니다.

단백질의 4차 구조- 동일한 원주민의 1차, 2차 또는 3차 구조, 거대분자 빛의 단일 구조적 및 기능적 조합의 몰딩을 갖는 몇 개의 폴리펩타이드 랜스의 공간에 배치하는 방법.

다수의 폴리펩타이드 랜스로 구성된 단백질 분자는 올리고머, 그리고 스킨 랜스, 새 것보다 먼저 입력합니다. 프로토미르. 올리고머 단백질은 종종 한 쌍의 프로토머로부터 형성됩니다. 예를 들어 헤모글로빈 분자는 2개의 a- 및 2개의 b-폴리펩티드 랜스로 구성됩니다(그림 4).

4차 구조는 헤모글로빈, 면역글로불린을 포함한 단백질의 5%에 가깝습니다. 풍부한 효소의 소단위 부도프 파워.

1/4 구조로 단백질 창고에 들어간 단백질 분자는 합성이 완료된 후에야 리보솜에 정착하여 완전한 초분자 구조를 형성합니다. 단백질의 생물학적 활성은 결합된 프로토머가 첫 번째 창고에 들어갈 때만 증가합니다. 1/4 구조의 안정화에서 3차 안정화와 동일한 유형의 상호 작용의 운명을 취하십시오.

Deyakі doslidniki는 단백질의 구조적 조직의 다섯 번째 수준의 기초를 인식합니다. 체 대사기질로의 전환의 전체 경로를 촉매하는 다양한 효소의 다작용성 거대분자 복합체(고급 지방산 합성효소, 피루브산 탈수소효소 복합체, 디칼니 란시우그).

단백질의 2차 구조

2차 구조는 폴리펩타이드 란셋을 질서정연한 구조로 내려놓는 방식이다. 2차 구조가 1차 구조가 됩니다. 1차 구조는 유전적으로 결정되기 때문에 2차 구조의 형성은 리보솜의 폴리펩타이드 란셋의 출구에 의해 결정될 수 있다. 2차 구조가 안정화되고 있습니다. 물소리와 휘파람, 펩타이드 결합의 NH 그룹과 CO 그룹 사이의 yakі utvoryuyutsya.

분리된 a-나선, b-구조그 무질서한 형태 (실꾸리).

구조 α-나선 불라 제안 폴링і 코리(1951). 규칙적인 나선처럼 보일 수 있는 단백질의 다양한 2차 구조(그림 2.2). α나선은 사슬형 구조로 나선의 중간에 펩타이드 결합이 얽혀 있어 아미노산 사슬 라디칼이라고 한다. a-나선형은 나선의 축에 평행하고 첫 번째와 다섯 번째 아미노산 잔기 사이에 있는 물 연결에 의해 안정화됩니다. 이러한 방식으로 긴 나선형 스킨에서 잉여 아미노산은 두 개의 물 연결의 성형에 참여합니다.

쌀. 2.2. 구조는 나선형입니다.

3.6개의 아미노산 과잉은 나선의 한 바퀴에, 0.54 nm의 나선, 0.15 nm는 하나의 아미노산 과잉에 해당합니다. 나선형 26 °로 Kut. a- 나선의 규칙 성은 최대 5 회전 또는 18 아미노산 잔기입니다. 가장 넓은 오른쪽 나선, 즉. 올해의 화살표를 따라 나선형을 비틀기. α-나선 프롤린의 전환, 충전으로부터의 아미노산 및 벌크 라디칼(정전기 및 기계적 전이).

나선의 또 다른 형태는 다음과 같습니다. 콜라겐 . 유기체에서 콜라겐은 신체에서 가장 중요한 단백질로 전체 단백질의 25%를 차지합니다. 콜라겐은 성공적인 조직에 다양한 형태로 존재합니다. 0.96nm 코일이 있는 전체 나선과 스킨 코일에 3.3이 초과되어 α-나선으로 늘어선 캐노피보다 많습니다. vіdmіnu vіd α-spіralі에서 물 장소의 설립은 여기에서 불가능합니다. 콜라겐에는 작은 아미노산 창고가 있습니다. 1/3은 글리신, 약 10%는 프롤린, 하이드록시프롤린 및 하이드록실리진이 됩니다. 나머지 2개의 아미노산은 번역 후 변형을 통해 콜라겐 생합성 후에 흡수됩니다. 콜라겐의 구조에서 gli-X-Y 삼중항은 끊임없이 반복되며 X 위치는 종종 프롤린이 차지하고 Y는 종종 하이드록실리신이 차지합니다. 콜라겐이 오른쪽 삼중나선, 꼬인 3개의 1차 왼쪽 나선 모양으로 어디에나 있다고 상상해 봅시다. 피부의 세 번째 나선에서 세 번째 잉여가 중앙에 나타나며 글리신이 입체적 이유에서 벗어날 가능성이 적습니다. 콜라겐 분자의 길이는 약 300nm입니다.

b-구조(b 접힌 공). 구형 단백질의 Zustrichaetsya와 일부 원섬유 단백질, 예를 들어 피브로인 봉합사(그림 2.3).

쌀. 2.3. b-구조

5월 구조 평평한 모양. 폴리펩타이드 란셋은 a-나선에서처럼 더 곱슬거리고 단단히 꼬이지 않을 수 있습니다. 펩타이드 결합 영역은 arkush 종이의 동일한 접힘과 유사한 공간에서 접힙니다.

폴리펩타이드 및 단백질의 2차 구조

혈관 폴리펩타이드 랜스에서 펩타이드 결합의 CO와 NH 그룹 사이의 물 결합에 의해 안정화됩니다. b-구조를 형성하는 폴리펩타이드 랜스가 어떻게 한 직선으로 가는가(C-말단과 N-말단을 피하기 위해) - 병렬 b 구조; 반대편의 약초 - 역평행 b 구조. 한 볼의 사슬 라디칼은 다른 볼의 사슬 라디칼 사이에 이격되어 있습니다. 하나의 폴리펩타이드 랜스가 접혀서 자신과 평행을 이루면 역평행 b-cross 구조. b-교차 구조의 물 연결은 폴리펩타이드 란셋 루프의 펩타이드 그룹 사이에 융합됩니다.

지역에 따라 1시간 내내 꼬인 다람쥐의 a-나선 교체. 일부 단백질(예: 미오글로빈 및 헤모글로빈)에서 α-나선은 구조의 기초가 되며 리소자임에서 75%, 펩신에서 42%, 30% 미만이 됩니다. 다른 단백질, 예를 들어 허브 효소인 키모트립신은 실질적으로 a-나선 구조를 추가하고 폴리펩티드 란셋의 상당 부분이 구형 b-구조에 맞습니다. 지지 조직 단백질 콜라겐(힘줄 단백질, shkiri), 피브로인(천연 봉합 단백질)은 폴리펩타이드 랜스의 b-구성을 변경합니다.

α-나선은 glu, ala, ley 및 β-구조(met, val, mul)에 의해 흡수될 수 있는 것으로 나타났습니다. 폴리펩티드 lanciug-gly, pro, asn의 wigin 영역에서. 나선 중심으로 사용할 수 있는 6개의 잉여 그룹을 고려하는 것이 중요합니다. 중앙의 중앙에는 플롯의 양방향으로 나선이 증가합니다. 이 나선의 설정을 재편성하는 과잉으로 구성된 테트라펩타이드입니다. β-구조를 형성할 때 종자의 역할은 5개 중 3개의 아미노산 잔기에 의해 수행되며, 이는 β-구조를 형성하는 데 사용됩니다.

대부분의 구조 단백질은 아미노산 창고를 특징으로 하는 2차 구조 중 하나를 가지고 있습니다. α-나선, α-케라틴과 같이 더 중요하게 자극하는 구조 단백질. 머리카락 (양모), pіr'ya, 머리, kіgtі 및 생물의 보물은 각질의 머리 순위에 의해 형성됩니다. 중간 필라멘트의 구성성분으로서 케라틴(cytokeratin)은 가장 중요한 저장 세포골격이다. 케라틴에서 펩타이드 란셋의 대부분은 오른쪽 α-나선으로 접혀 있습니다. 두 개의 펩티드 창은 하나의 사자를 만듭니다 슈퍼코일. Supercoiled 케라틴 이합체는 사량체로 결합하고 용액과 응집합니다. 원섬유직경 3nm. Nareshti, vіsіm protofibril 승인 미세섬유직경 10nm.

모발은 이러한 피브릴 자체에서 유도되었습니다. 따라서 직경이 20미크론인 오크레마 섬유에서는 수백만 개의 피브릴을 엮습니다. 케라틴 랜스는 횡방향으로 수많은 이황화 결합으로 둘러싸여 있어 추가 미네랄을 제공합니다. 화학적 컬링 동안 다음과 같은 과정이 수행됩니다. 개 암 나무 열매에서 이황화 반점을 티올로 문지른 다음 머리카락을 바르기 위해 가열하면 필요한 형태가 매달려 있습니다. 공기가 신맛으로 산화되면 새로운 이황화 반점이 다시 형성되어 스트립 형태를 취합니다.

Shovk는 뽕나무 나방의 애벌레의 고치에서 가져옵니다( 봄빅스 모리) 및 분쟁 종. 솔기의 주요 단백질, 피브로인또한 역평행 접힌 공의 구조는 공 자체가 서로 평행하게 접혀서 수치적 층위를 만족시킨다. 따라서 접는 구조에서와 같이 아미노산 슬랙스의 bіchnі 랜스는 okremimi 구체 사이의 간격에서 수직으로 위아래로 향하게되어 더 조밀하게 그룹화 될 수 있습니다. 실제로 피브로인은 80%가 글리신, 알라닌, 세린으로 구성되어 있습니다. 최소 크기의 야생 창을 특징으로 하는 3개의 아미노산. 피브로인 분자는 전형적인 반복 단편(gl-ala-gl-ala-gl-ser)n을 포함합니다.

무질서한 형태.나선형 접힘 구조와 겹치지 않는 단백질 분자의 분열을 무질서라고 합니다.

2차 구조.단백질의 알파-나선 및 베타-구조 분할은 하나씩 상호 작용하여 서로 간에 앙상블을 만들 수 있습니다. 천연 단백질에 내장된 초이차 구조는 에너지적으로 가장 중요합니다. 그 앞에 두 개의 α 나선이 하나씩 꼬여 왼쪽 초코일 (박테리오로돕신, 헤메리트린)을 설정하는 초코일 α 나선을 추가하십시오. 그려진 폴리펩타이드 랜스의 α-나선 및 β-구조 단편(예를 들어, 데하이드로게나제 효소 분자의 NAD+ 연결 분할에서 발견되는 Rossman의 βαβαβ-랭크); 역평행 trilanzug β-구조(βββ)는 β-지그재그라고 하며, 가장 단순하고 중추적인 미생물의 여러 효소에서 발견됩니다.

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단백질의 2차 구조

펩타이드 랜스는 흰색으로 2차 구조로 조직화되어 있으며 물 결합에 의해 안정화됩니다. 피부 펩타이드 그룹의 산 원자는 동일한 펩타이드 결합인 NH-그룹과 동일한 물 결합을 충족합니다. 이를 통해 a-spiral, b-structure 및 b-vigin과 같은 구조가 형성됩니다. 에이-나선형.가장 열역학적으로 실행 가능한 구조 중 하나는 오른쪽 아스피럴입니다. 피부 카르보닐기의 안정적인 구조를 나타내는 a-나선은 랜스의 경로를 따라 네 번째 NH-기와 물 연결을 설정합니다.

단백질: 단백질의 2차 구조

a-helix에서 3.6 아미노산 초과는 1 її 회전에 해당하고 나선의 길이는 약 0.54 nm가되고 초과 사이의 거리는 0.15 nm입니다. L-아미노산은 오른쪽 α-나선만 사용할 수 있으며, 게다가 측면 라디칼은 축의 측면에서 엇갈려 있으며 이름이 반대입니다. Aspiral에서는 물 연결을 설정할 가능성이 있으므로 b-구조가 2차 구조의 다른 요소와 물 연결을 설정할 수 없습니다. a-helix가 형성되면 아미노산의 랜스가 서로 접근하여 소수성 또는 친수성 컴팩트 사이트를 설정할 수 있습니다. cytosites는 단백질 거대분자의 삼중체 구조에서 원래의 역할을 하며, 파편은 단백질의 넓은 구조에서 a-나선을 패킹하는 데 유리합니다. 나선형 공.단백질의 흡인물의 수는 동일하지 않으며 피부 단백질 거대 분자의 개별 기능입니다. 특정 단백질, 예를 들어 미오글로빈의 경우 α-나선은 구조의 기초이며, 예를 들어 키모트립신은 세포의 α-나선화를 일으키지 않습니다. 평균 구형 단백질에서 나선화 수준은 60-70%에 가깝습니다. 혼란스러운 얽힘이있는 Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya는 또한 변성의 결과로 나선형 얽힘의 전환이 증가합니다. 아미노산 침착물의 형태로 침착하기 위한 폴리펩타이드 란슬렛의 나선화, 이는 필요하다. 따라서 음전하를 띤 글루타민산 그룹은 일대일로 중단 없이 분산되어 서로 더 강하게 영향을 받으므로 흡인물에서 수분 연결의 설정이 더 강해집니다. 같은 이유로 란셋의 나선화는 라이신 또는 아르기닌의 양으로 하전된 화학 그룹이 밀접하게 혼합된 결과로 복잡합니다. 아미노산 라디칼의 다양성이 큰 이유는 폴리펩타이드 란셋(세린, 트레오닌, 류신)의 sralization이 어렵기 때문입니다. α-나선이 있을 때 가장 흔한 간섭 인자는 아미노산 프롤린입니다. 또한, 프롤린은 질소 원자에서 물의 존재를 통해 랜턴 내 물 결합을 생성하지 않습니다. 이런 식으로 모든 경우에 프롤린이 폴리펩타이드 랜스에 얽히면 a-나선 구조가 파괴되고 abo의 얽힘(b-wigin)이 확립됩니다. b-구조. a-spiral의 표면에 b-구조가 rahunok 뒤에 고정되어 있습니다. 국제적인폴리펩타이드 란셋의 서스턴 랜스와 피침형 란셋의 내부 접촉부 사이의 물 연결. 행이 한 방향으로 향하는 경우 이러한 구조를 병렬이라고 하고 반대 방향이면 역평행이라고 합니다. b-구조의 폴리펩타이드 란셋은 강하게 꼬여서 나선형이 아니라 지그재그 모양일 수 있습니다. 축을 따라 자살 아미노산 과잉 사이의 차이는 0.35 nm여야 하므로 3개는 더 크고 α-나선에서 더 낮고 회전당 초과 수는 더 많아야 2. 아미노산 잔기의 증류. 물 결합으로 포화된 a-나선의 표면에, 추가 물 결합의 적용을 위한 하이드로크리트의 b-구조에서 폴리펩타이드 란셋의 피부 패치. 병렬 및 역병렬 b 구조 모두에 전달된다고 하며 역평행 구조의 링크가 더 안정적입니다. b-구조를 형성하는 폴리펩타이드 란셋의 서브섹션은 3-7개의 아미노산 잔기를 가지며, b-구조 자체는 2-6개의 란셋으로 구성되지만 그 수가 많을 수 있다. b-구조는 이중 탄소 원자에 침착될 수 있는 접힌 형태를 가질 수 있습니다. її의 표면은 lansyug의 경계 사이에서 절단되어 20-25o가되는 방식으로 평평하고 levo-twisted 될 수 있습니다. 비빈.구형 단백질은 풍부한 둥근 모양을 가질 수 있으므로 루프가 폴리펩티드 란셋의 특징이며 루프, 지그재그, 머리핀의 모양이 특징적이고 란셋이 180°로 직접 변경될 수 있습니다. 나머지 하루는 b-vigin을 가질 수 있습니다. 이 vigin은 머리카락의 머리핀을 형성하고 하나의 물 소리로 안정화됩니다. yogo를 가로 지르는 chinnik은 훌륭한 bichni 라디칼이 될 수 있으며 이것이 종종 가장 작은 아미노산 과잉 인 글리신을 포함하는 이유입니다. 이 구성은 항상 B-위긴이 다른 폴리펩타이드 랜스와의 상호작용에 참여하는 단백질 소구체의 표면에 나타납니다. 슈퍼 이차 구조.이전에는 초이차 단백질 구조가 가정되었고 L. Pauling과 R. Corey에 의해 밝혀졌습니다. 엉덩이처럼, 당신은 초나선 a-나선을 레바 초나선으로 꼬인 이중 나선에 넣을 수 있습니다. 그러나 초나선 구조는 종종 잎의 a-helix와 b-fold를 모두 포함합니다. Їx 창고는 (aa), (ab), (ba) 및 (bXb)의 순서로 표시될 수 있습니다. 나머지 변형은 잎의 두 평행 접기 부분으로, 그 사이에 통계 공(bСb)이 있습니다. 이차 구조와 초 이차 구조 사이의 Spivvіdnoshennia는 높은 수준의 변동성을 가질 수 있으며 이것 및 다른 단백질 거대 분자의 개별 기능에 있습니다. 도메인은 2차 구조의 동일한 조직을 접습니다. 악취는 폴리펩티드 란셋의 짧은 소위 관절 스페이서와 하나씩 연결된 구형 스페이서로 구성됩니다. D. Birktoft는 키모트립신의 도메인 조직을 최초로 기술한 사람 중 한 사람으로 이 단백질에 두 개의 도메인이 존재한다고 밝혔습니다.

단백질의 2차 구조

분리된 a-나선, b-구조그 무질서한 형태 (실꾸리).

구조 α-나선 불라 제안 폴링і 코리(1951). 이것은 단백질의 다른 종류의 2차 구조로, 규칙적인 나선처럼 보일 수 있습니다.

폴리펩타이드 콜의 형태. 폴리펩타이드의 2차 구조

2.2). α나선은 사슬형 구조로 나선의 중간에 펩타이드 결합이 얽혀 있어 아미노산 사슬 라디칼이라고 한다. a-나선형은 나선의 축에 평행하고 첫 번째와 다섯 번째 아미노산 잔기 사이에 있는 물 연결에 의해 안정화됩니다. 이러한 방식으로 긴 나선형 스킨에서 잉여 아미노산은 두 개의 물 연결의 성형에 참여합니다.

쌀. 2.2. 구조는 나선형입니다.

b-구조(b 접힌 공). 구형 단백질의 Zustrichaetsya와 일부 원섬유 단백질, 예를 들어 피브로인 봉합사(그림 2.3).

쌀. 2.3. b-구조

5월 구조 평평한 모양. 폴리펩타이드 란셋은 a-나선에서처럼 더 곱슬거리고 단단히 꼬이지 않을 수 있습니다. 펩타이드 결합 영역은 arkush 종이의 동일한 접힘과 유사한 공간에서 접힙니다. 혈관 폴리펩타이드 랜스에서 펩타이드 결합의 CO와 NH 그룹 사이의 물 결합에 의해 안정화됩니다. b-구조를 형성하는 폴리펩타이드 랜스가 어떻게 한 직선으로 가는가(C-말단과 N-말단을 피하기 위해) - 병렬 b 구조; 반대편의 약초 - 역평행 b 구조. 한 볼의 사슬 라디칼은 다른 볼의 사슬 라디칼 사이에 이격되어 있습니다. 하나의 폴리펩타이드 랜스가 접혀서 자신과 평행을 이루면 역평행 b-cross 구조. b-교차 구조의 물 연결은 폴리펩타이드 란셋 루프의 펩타이드 그룹 사이에 융합됩니다.

무질서한 형태.나선형 접힘 구조와 겹치지 않는 단백질 분자의 분열을 무질서라고 합니다.

프론트 234567891011121314151617 어드밴스

기대하세요:

BILKI 옵션 1 A1. 백인의 구조적 라인 є: ...

5 - 9 클래스

빌키
옵션 1
A1
하지만)
아메니
에)
아미노산
비)
포도당
G)
뉴클레오티드
A2. 나선의 조명은 다음과 같은 특징이 있습니다.
하지만)
단백질의 기본 구조
에)
단백질의 트레틴 구조
비)
단백질의 2차 구조
G)
단백질의 4차 구조
A3. 이러한 요인의 중요성은 단백질의 비가역적 변성을 초래합니까?
하지만)
납, 염, 수은 염과의 상호작용
비)
농축 질산으로 단백질에 주입
에)
강한 가열
G)
Usі relisted 요인 vіrnі
A4. 농축 질산 주입 시 1시간 동안 주의해야 할 사항을 알려주세요.
하지만)
Vipadannya 백색 공성전
에)
레드 바이올렛 farbuvannya
비)
Vipadannya 검은 공성전
G)
조브테 파르부반냐
A5. 촉매 기능을 수행하는 단백질은 다음과 같습니다.
하지만)
호르몬
에)
효소
비)
비타민
G)
단백질
A6. 헤모글로빈 단백질에는 다음과 같은 기능이 있습니다.
하지만)
촉매
에)
부디벨나
비)
자히스누
G)
수송

파트 B
나1. 정보:
단백질 분자의 종류
힘
1)
구형 단백질
하지만)
공으로 말리는 분자
2)
원섬유 단백질
비)
물 근처에 뿌리지 마십시오

에)
물에서 그들은 분열되거나 차이점의 기둥을 해결합니다.

G)
실과 같은 구조

2차 구조

단백질:
하지만)
과량의 아미노산으로 인해 발생
비)
숯, 물, 신만 창고에서 가져가세요.
에)
산성 선술집 매체에서 가수분해
G)
변성 전의 건강
디)
Є 다당류
이자형)
Є 천연 고분자

파트 C
Z 1. 에탄올과 무기 연설의 도움으로 글리신을 제거 할 수 있는 동등한 반응을 기록하십시오.

분리된 a-나선, b-구조그 무질서한 형태 (실꾸리).

쌀. 2.2. 구조는 나선형입니다.

b-구조(b 접힌 공). 구형 단백질의 Zustrichaetsya와 일부 원섬유 단백질, 예를 들어 피브로인 봉합사(그림 2.3).

쌀. 2.3. b-구조

Shovk는 뽕나무 나방의 애벌레의 고치에서 가져옵니다( 봄빅스 모리) 및 분쟁 종. 솔기의 주요 단백질, 피브로인또한 역평행 접힌 공의 구조는 공 자체가 서로 평행하게 접혀서 수치적 층위를 만족시킨다. 따라서 접는 구조에서와 같이 아미노산 슬랙스의 bіchnі 랜스는 okremimi 구체 사이의 간격에서 수직으로 위아래로 향하게되어 더 조밀하게 그룹화 될 수 있습니다. 실제로 피브로인은 80%가 글리신, 알라닌, 세린으로 구성되어 있습니다. 최소 크기의 야생 창을 특징으로 하는 3개의 아미노산. 피브로인 분자는 반복되는 전형적인 단편을 대체해야 합니다(gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .

무질서한 형태.나선형 접힘 구조와 겹치지 않는 단백질 분자의 분열을 무질서라고 합니다.

2차 구조.단백질의 알파-나선 및 베타-구조 분할은 하나씩 상호 작용하여 서로 간에 앙상블을 만들 수 있습니다. 천연 단백질에 내장된 초이차 구조는 에너지적으로 가장 중요합니다. 그 앞에 두 개의 α 나선이 하나씩 꼬여 왼쪽 초코일 (박테리오로돕신, 헤메리트린)을 설정하는 초코일 α 나선을 추가하십시오. 그려진 폴리펩타이드 랜스의 α-나선 및 β-구조 단편(예를 들어, Rossman에 의한 βαβαβ-랭크, NAD + -탈수소효소 분자의 연결 분할에서 발견됨); 역평행 trilanzug β-구조(βββ)는 β-지그재그라고 하며, 가장 단순하고 중추적인 미생물의 여러 효소에서 발견됩니다.

§ 8. 분자의 공간 구성

기본 구조

단백질의 1차 구조 아래서, 펩타이드 란셋인 폴리펩타이드 란셋으로 하나씩 연결된 아미노산 잔기의 로딩 순서와 수를 이해한다.

한쪽 끝에 있는 폴리펩타이드 랜스가 너무 강하여 확립된 펩타이드 결합인 NH 2 -그룹에 참여하지 않습니다. N-키네츠. 증식성 boci에서는 확립된 펩타이드 결합에 참여하지 않는 HOOS-group, ce- S-kіnets. N-kinets는 lanceuge의 개암 나무 열매에 대해 취해지며 아미노산 잔기 자체의 번호는 새로운 것부터 시작됩니다.

인슐린의 아미노산 서열은 F. Senger(Cambridge University)에 의해 확립되었습니다. 이 단백질은 두 개의 폴리펩타이드 랜스로 구성됩니다. 하나의 란셋은 21개의 아미노산 잔기로 구성되고 다른 란셋은 30개로 구성됩니다. 란셋은 2개의 이황화 반점으로 묶여 있습니다(그림 6).

쌀. 6. 인간 인슐린의 1차 구조

10년(1944-1954)은 qiєї 구조를 해독하는 데 보냈습니다. 이 시간에 기본 구조는 리치 화이트에 할당되고 자동화 프로세스가 지정되었으며 이전 프로세스에는 심각한 문제가되지 않았습니다.

피부 단백질의 1차 구조에 대한 정보는 유전자(DNA 분자의 확장)에 암호화되어 있으며 전사(mRNA에 대한 정보의 재작성) 및 번역(폴리펩티드 란셋의 합성) 중에 실현됩니다. cym과의 연결에서 단백질의 1차 구조는 유전자의 다른 구조 뒤에 삽입될 수도 있습니다.

상동 단백질의 1차 구조에 기초하여 종의 분류학적 sporidity에 대한 결론을 도출하는 것이 가능합니다. 상동 단백질 이전에 다른 종에서 동일한 기능을 갖는 단백질이 있습니다. 이러한 단백질은 유사한 아미노산 서열을 가질 수 있습니다. 예를 들어, 시토크롬 3 단백질은 12500에 가까운 가장 높은 이용 가능한 분자량을 가지며 100개에 가까운 아미노산 잔기를 포함합니다. 두 종의 시토크롬 H의 1차 구조의 차이는 종 간의 계통 발생학적 차이에 비례합니다. 따라서 말과 이슬비의 사이토크롬 3은 48개의 아미노산 잔기에서 발견됩니다.

2차 구조

단백질의 2차 구조는 펩타이드 그룹 사이의 물 결합의 확립을 통해 형성됩니다. 2차 구조에는 두 가지 유형이 있습니다. α-나선 및 β-구조(또는 접는 공). 단백질에는 2차 구조를 형성하지 않는 폴리펩타이드 란셋의 세포도 있을 수 있습니다.

α-나선은 스프링을 형성합니다. α-나선을 형성할 때 피부 펩타이드 그룹의 산 원자는 랜스를 따라 네 번째 NH 그룹의 물 원자와 물 연결을 형성합니다.

중요한 정신의 구조를 제공하는 물 연결이 있는 데킬코마 나선의 전진 코일에서 덮는 나선의 스킨 코일. α-나선은 다음과 같은 특징을 가지고 있습니다: 나선의 직경은 0.5 nm이고 나선의 길이는 0.54 nm이며 나선의 회전당 3.6개의 아미노산 과잉이 있습니다(그림 7).

쌀. 7. 특성을 반영한 a-spiral 모델

아미노산의 사슬 라디칼은 나선에서 직접 명명됩니다(그림 8).

쌀. 8. 생물학적 라디칼의 확산을 반영하는 모델-나선형

천연 L-아미노산에서 오른쪽 및 왼쪽 나선 모두 유도할 수 있습니다. 대부분의 천연 단백질은 오른쪽 나선이 특징입니다. 3개의 D-아미노산은 또한 왼쪽 및 오른쪽 나선이라고 부를 수 있습니다. D-아미노산과 L-아미노산 침착물의 합으로 형성된 폴리펩타이드 란셋은 나선을 형성할 수 없습니다.

Deyakі 아미노산 잉여 pereshkodzhayut α- 나선. 예를 들어, lanciuge에서 sprat는 양전하 또는 음전하를 띤 아미노산 침전물로 혼합되었지만, 그러한 판은 동시에 대전된 라디칼의 상호 방출을 통해 α-나선 구조를 받아들이지 않습니다. 큰 차이를 만들 수 있는 아미노산 잔기의 나선을 쉽게 용해합니다. α-나선 결합에 대한 전환은 프롤린이 과량인 폴리펩타이드 란슬릿에서도 나타납니다(그림 9). 질소 원자에는 프롤린이 과도하게 존재하여 물의 단일 원자가 아닌 다른 아미노산과 펩티드 결합을 형성합니다.

쌀. 9. 잉여 프롤린 pereshkodzha utvennu-spirali

폴리펩타이드 란셋의 창고로 들어가는 프롤린의 잉여분에 대해 랜스의 내부 수분 인대를 확립하는 것은 불가능합니다. 또한 프롤린의 질소 원자는 두꺼운 고리의 창고로 들어가므로 해당 나선의 N-C 결합을 감싸는 것이 불가능합니다.

크림 α-나선은 다른 유형의 나선을 설명합니다. 그러나 악취는 더 중요하게는 단거리에서는 거의 발생하지 않습니다.

란스에 있는 자살성 폴리펩타이드 단편의 펩타이드 그룹 사이에 물 연결의 설정은 성형 전에 수행됩니다. β-구조 또는 접힌 공:

α 나선의 표면에서 접힌 공은 지그재그 모양으로되어있어 아코디언처럼 보입니다 (그림 10).

쌀. 10. 단백질의 β-구조

볼의 평행 접힘 부분과 역평행 접힘 부분을 분리합니다. 평행한 β-구조는 폴리펩타이드 란셋의 분할 사이에 설정되며, 이는 직접적으로 회피됩니다.

역평행 β-구조는 폴리펩타이드 란셋의 원위부 직선 사이에 설정됩니다.

β-구조는 두 개의 폴리펩타이드 란셋 사이에서 다소 형성될 수 있습니다.

일부 단백질의 창고에서 2차 구조는 α-나선으로만 표현될 수 있고, 다른 곳에서는 β-구조(평행, 역평행 또는 다른 것)로만 표시될 수 있으며, 다른 곳에서는 α-나선화 순서가 다음과 같이 표시될 수 있습니다. 존재하고 β-구조를 갖는다.

트레티나 구조

풍부한 단백질에서 2차적으로 조직화된 구조(α-나선형, -구조체)는 노래하는 순서로 조밀한 소구체를 태워버립니다. 구형 단백질의 넓은 조직은 3차 구조와 관련이 있습니다. 이런 식으로 삼중 구조는 야생에서 폴리펩타이드 란셋의 깔짚의 사소한 성장을 특징짓습니다. 형성된 3차 구조는 이온 및 물 결합, 소수성 상호 작용, 반 데르 발스 힘에 참여합니다. 이황화 패치의 3차 구조를 안정화합니다.

단백질의 트레티나 구조는 아미노산 서열 때문입니다. 성형의 경우 연결은 아미노산과 결합되어 상당한 거리에서 폴리펩티드 랜스에 혼합될 수 있습니다. 소매 단백질에서 아미노산의 극성 라디칼은 일반적으로 단백질 분자의 표면에 위치하며 다음으로 분자의 중간에 소수성 라디칼이 소구체의 중간에 조밀하게 채워져 구성됩니다. 소수성 세포.

Ninі tretinna 구조 bagatioh blіlkіv가 설치되었습니다. 두 가지 예를 살펴보겠습니다.

미오글로빈

미오글로빈은 부형제 덩어리 16700에서 나온 신맛 결합 단백질입니다. 그 기능은 신맛을 m'yazah에 저장하는 것입니다. 이 분자는 153개의 아미노산 잔기로 구성된 하나의 폴리펩타이드 랜스와 산 결합에 중요한 역할을 하는 헤모그룹을 가지고 있습니다.

미오글로빈의 방대한 조직은 John Kendrew와 그의 동료들의 로봇에 의해 보류되었습니다(그림 11). 이 단백질의 분자는 8개의 α-나선형 세포를 가지고 있으며, 이는 종종 모든 아미노산 잔기의 80%를 차지합니다. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

그림 11. 미오글로빈의 트레틴 구조

리보뉴클레아제

리보뉴클레아제는 구형 단백질입니다. 이는 RNA 절단을 촉매하는 효소인 피하층의 클리틴에 의해 분비됩니다. 미오글로빈의 표면에서 리보뉴클레아제 분자는 α-나선형 세포를 거의 가질 수 없으며 β-형태에 있는 많은 수의 분절을 포함할 수 있습니다. 단백질의 3차 구조의 광물성은 4개의 이황화 결합에 의해 제공됩니다.

4차 구조

많은 단백질은 십분위수, 둘 또는 그 이상의 단백질 소단위 또는 분자로 구성되어 있으며, 이는 물과 이온 연결, 소수성 상호 작용, 소수성 상호 작용, 반 데르 발스 군대. 이러한 단백질 분자의 조직화 분기 구조, 그리고 단백질 자체는 올리고미르니미. okrema 소단위 또는 단백질 분자는 올리고머 단백질의 창고에서 호출됩니다 프로토미르.

올리고머 단백질에 있는 프로토머의 수는 매우 다양할 수 있습니다. 예를 들어, 크레아틴 키나제는 2개의 프로토머, 헤모글로빈 - 4개의 프로토머, E.coli RNA 폴리머라제 - RNA 합성을 담당하는 효소 - 5개의 프로토머, 피루브산 탈수소효소 복합체 - 72개의 프로토머로 구성됩니다. 단백질 1개와 프로토머 2개로, 하나는 이량체, 하나는 사량체, 6개는 육량체라고 합니다(그림 12). 대부분의 경우 올리고머 단백질 분자에는 2개 또는 4개의 프로토머가 있습니다. 올리고머 단백질의 창고는 동일하거나 상이한 프로토머를 포함할 수 있다. 두 개의 동일한 프로토타입이 단백질 창고에 들어가면 - 동종이량체, 차이처럼 - 이종이량체.

쌀. 12. 올리고머 단백질

헤모글로빈 분자의 조직을 살펴 보겠습니다. 헤모글로빈의 주요 기능은 폐에서 조직으로 산을 운반하고 혈류에서 이산화탄소를 운반하는 것입니다. 이 분자(그림 13)는 2개의 α-랜스와 2개의 β-랜스와 헴의 두 가지 다른 유형의 4개의 폴리펩타이드 랜스로 구성됩니다. 헤모글로빈은 미오글로빈과 논쟁의 여지가 있는 단백질입니다. 미오글로빈의 2차 및 3차 구조와 헤모글로빈의 프로토머는 유사합니다. 헤모글로빈, 야크 및 미오글로빈에 대한 피부 프로토머, 폴리펩타이드 란셋의 8-나선형 양. 이 경우 미오글로빈의 1차 구조와 헤모글로빈의 프로토머에서 24개 미만의 아미노산 잔기가 동일하다는 점에 유의해야 합니다. 이제부터 1차 구조를 크게 보살피는 단백질은 넓은 조직과 유사한 기능과 승리하는 유사한 기능을 할 수 있습니다.

쌀. 13. 헤모글로빈의 구조

피드 2차 구조 단백질은 폴리펩타이드 란셋(tobto)의 구성에 의해 영향을 받을 수 있습니다. 폴리펩타이드 란셋을 나선형으로 또는 다른 형태로 접고, 비틀고(접고, 포장하는) 방법. 이 과정은 무질서하게 진행되는 것이 아니라 점차적으로 단백질의 1차 구조에 정해진 프로그램. 구조적 변화와 실험 데이터를 나타내는 두 가지 주요 폴리펩타이드 랜스 구성에 대한 자세한 설명:

나선,
β 구조.

가장 중요한 유형의 구형 단백질이 고려됩니다. ㅏ- 나선.폴리펩타이드 란셋의 비틀림은 천연 단백질의 L-아미노산 창고에 의해 결정되는 연도의 화살표(오른쪽 나선)를 따릅니다.

러쉬 파워물 결합의 용해도에 대한 아미노산의 비닐 a-나선형 (like 및 β- 구조) є zdatnіst.

나선의 구조는 명확하다 낮은 규칙성:

나선의 피부 코일(악어)에는 3.6개의 아미노산 잔기가 떨어집니다.
악어 나선 (vіdstan vzdovzh osі)은 회전당 0.54 nm에 도달하지만 하나의 아미노산 초과분은 0.15 nm로 떨어집니다.
나선의 회전은 26°이며 나선의 5턴(18개 아미노산 잔기) 후에 폴리펩티드 란셋의 구조적 구성이 반복됩니다. Tse는 a-나선 구조의 반복(또는 동일성) 주기가 2.7nm가 됨을 의미합니다.

두 번째 유형의 폴리펩타이드 랜스 구성, 머리카락 다람쥐, 봉합사, m'yazyv 및 기타 원섬유 다람쥐의 표현, 이름 삭제 β 구조.이 경우 두 개 이상의 선형 폴리펩타이드 란셋은 정신적으로 평행하거나 더 자주는 역평행으로 즙이 많은 피침형의 -NH-와 -CO-기 사이의 연간 물 연결에 의해 연결되어 다음 구조를 충족합니다. 창고형.

폴리펩타이드 랜스의 β-구조의 개략도.

자연에는 단백질, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-구조가 있습니다. 그러한 단백질의 전형적인 엉덩이는 콜라겐- 인간과 생물의 신체에서 성공적인 조직의 주요 덩어리가되는 원 섬유 단백질.

X선 회절 분석 방법을 사용하여 우리는 2차 구조와 3차 구조 사이의 중간인 것으로 보이는 단백질 분자의 두 가지 더 동일한 구조적 조직의 결론을 도출했습니다. 소위 말하는 초이차 구조 및 구조적 도메인.

2차 구조열역학적 또는 동역학적 안정성의 결과로 자체 2차 구조를 형성하고 활성 단백질에 용해되는 폴리펩타이드 랜스의 집합체입니다. 따라서 구형 단백질에서 이중(βхβ)-요소(x 세그먼트로 연결된 두 개의 평행한 β-랜스로 표시됨), βaβaβ-요소(두 개의 α-나선 세그먼트로 표시됨, 평행한 β-랜스에 의해 삼중항 사이에 삽입됨) ) 그리고 안으로.