이차 구조는 하나의 란셋 또는 폴리펩티드 란셋의 펩타이드 그룹 사이에 zavdyaka 설립 물 연결의 정렬된 구조로 폴리펩티드 란셋을 놓는 방식입니다. 2차 구조의 구성에 따라 나선형(α-helix)과 구형으로 접힌 부분(β-구조 및 교차-β-형태)으로 나뉩니다.
α-나선형. 이것은 단백질의 2차 구조의 다른 유형으로, 하나의 폴리펩타이드 란셋의 경계에서 펩타이드 간 물 연결의 인대에 의해 설정된 규칙적인 나선처럼 보일 수 있습니다. 펩타이드 결합의 모든 힘을 제어하는 α-나선의 존재 모델(그림 2)은 Pauling과 Corey에 의해 제안되었습니다. α-나선의 주요 특징:
· 나사 대칭을 갖는 폴리펩타이드 란셋의 나선형 구성;
· Utvorennya 물은 피부의 첫 번째 아미노산 잔기와 네 번째 아미노산 잔기의 펩티드 그룹 사이를 연결합니다.
나선형 회전의 규칙성;
· 싹 및 독성 라디칼과 독립적으로 α-나선의 모든 아미노산 잔기의 동등성;
· 아미노산의 Bichnі 라디칼은 확립된 α-나선에 참여하지 않습니다.
α 나선의 소리는 전기 스토브의 뻗은 나선과 유사합니다. 첫 번째와 네 번째 펩타이드 그룹 사이의 물 연결의 규칙성은 폴리펩타이드 랜스의 회전 규칙성을 결정합니다. α-나선의 한 회전 높이는 최대 0.54nm입니다. 최대 3.6개의 아미노산 과잉으로 피부 아미노산 과잉이 축(하나의 아미노산 과잉 높이)을 0.15 nm(0.54:3.6 \u003d 0.15 nm)만큼 위로 이동하여 모든 아미노산의 평등에 대해 이야기할 수 있습니다. α-나선에 중복된 산. 규칙성 기간 - 최대 5개의 회전 또는 18개의 아미노산 잔기 나선형; 1주기의 길이는 2.7nm가 된다. 쌀. 3. Pauling-Kory a-spiral 모델
β-구조. 이것은 다른 유형의 2차 구조로, 폴리펩타이드 란셋의 구성을 약간 구부릴 수 있으며 동일한 폴리펩타이드 랜스 또는 폴리펩타이드 랜스의 합에서 약 3개의 나무의 경계에서 펩타이드 간 물 연결의 도움으로 형성됩니다. Її는 구면 접힌 구조라고도 합니다. Є 다양한 β-구조. 단백질의 1개의 폴리펩타이드 랜스에 의해 정착된 묘목의 구(球)의 상호교환을 크로스-β-형(짧은 β-구조)이라고 한다. 교차 β-형태의 물 연결은 폴리펩타이드 고리의 펩타이드 그룹 사이에 융합됩니다. 두 번째 유형인 전체 β-구조는 전체 폴리펩타이드 란셋의 특징으로, 형태가 구부러질 수 있고 총 평행한 폴리펩타이드 란셋 사이의 펩타이드간 물 연결에 의해 감소됩니다(그림 3). 이 구조는 아코디언에게 까다로운 구조입니다. 또한, β-구조의 변형이 가능합니다. 악취는 평행 란셋(동일한 방향으로 곧게 펴진 N-kintsi 폴리펩타이드 란셋)과 역평행(다른 면에서 곧게 펴진 N-kintsi)으로 만들 수 있습니다. 한 볼의 사슬 라디칼은 다른 볼의 사슬 라디칼 사이에 이격되어 있습니다.
단백질에서 α-구조에서 β-구조로 전환하고 물 연결 전환 후에 다시 전환하는 것이 가능합니다. 란셋 고삐(폴리펩티드 란셋의 지퍼가 나선형으로 꼬임)의 일반 펩티드간 물 연결을 교체하면 폴리펩티드 란셋의 꼬인 조각 사이의 물 연결의 자미카니와 나선이 꼬입니다. 각질의 이러한 발현 전환은 털이 많은 다람쥐입니다. 모발이 밋밋하면 β-케라틴과 vin의 나선형 구조가 깨지기 쉬우며 α-케라틴으로 전달된다(곱슬머리가 곧게 펴진다).
결정이 녹는 것과 유사하여 단백질의 규칙적인 2차 구조(α-나선 및 β-구조)가 파괴되는 것을 폴리펩타이드의 "용융"이라고 합니다. 이 물과 함께 연결이 끊어지고 폴리펩타이드 랜스가 프렛리스 공 모양으로 부풀어 오른다. 또한 2차 구조의 안정성은 펩타이드 간 물 결합에 의해 결정됩니다. 과량의 시스테인이 용해되는 영역에서 폴리펩타이드 란셋의 소량의 이황화 결합에 대해 이 부위에서 다른 유형의 결합을 가져올 수 없습니다. 이황화 결합에 연결된 짧은 펩티드는 주기에서 깜박입니다. 풍부한 단백질에는 α-나선 세포와 β-구조가 있습니다. 100% s α-나선인 천연 단백질은 사용할 수 없지만(파라미오신은 96-100% α-나선인 점막 단백질) 합성 폴리펩타이드는 100% 나선형입니다.
다른 단백질은 다른 수준의 스파이크를 유발할 수 있습니다. 파라미오신, 미오글로빈 및 헤모글로빈에서 높은 빈도의 α-나선 구조가 관찰됩니다. 반면, 트립신, 리보뉴클레아제에서는 폴리펩타이드 란셋의 많은 부분이 구형 β-구조에 맞습니다. 지지 조직 단백질: 케라틴(모발 단백질, 양모), 콜라겐(힘줄 단백질, 피부), 피브로인(천연 솔기 단백질)은 폴리펩타이드 랜스의 β-배열을 변경할 수 있습니다. 백인에서 폴리펩티드 란셋의 나선화 세계의 차이는 분명히 종종 나선화를 방해하거나 폴리펩티드 창의 규칙적인 배치를 "파괴"하는 힘을 가진 사람들에 대해 말합니다. 그 이유는 노래 강박 관념, 즉 삼중 구조에서 단백질의 폴리 펩타이드 란셋이보다 조밀하게 배열되어 있기 때문입니다.
§ 8. 분자의 공간 구성
기본 구조
단백질의 1차 구조 아래서, 펩타이드 란셋인 폴리펩타이드 란셋으로 하나씩 연결된 아미노산 잔기의 로딩 순서와 수를 이해한다.
한쪽 끝에 있는 폴리펩타이드 랜스가 너무 강하여 확립된 펩타이드 결합인 NH 2 -그룹에 참여하지 않습니다. N-키네츠. 증식성 boci에서는 확립된 펩타이드 결합에 참여하지 않는 HOOS-group, ce- S-kіnets. N-kinets는 lanceuge의 개암 나무 열매에 대해 취해지며 아미노산 잔기 자체의 번호는 새로운 것부터 시작됩니다.
인슐린의 아미노산 서열은 F. Senger(Cambridge University)에 의해 확립되었습니다. 이 단백질은 두 개의 폴리펩타이드 랜스로 구성됩니다. 하나의 란셋은 21개의 아미노산 잔기로 구성되고 다른 란셋은 30개로 구성됩니다. 란셋은 2개의 이황화 반점으로 묶여 있습니다(그림 6).
쌀. 6. 인간 인슐린의 1차 구조
10년(1944-1954)은 qiєї 구조를 해독하는 데 보냈습니다. 이 시간에 기본 구조는 리치 화이트에 할당되고 자동화 프로세스가 지정되었으며 이전 프로세스에는 심각한 문제가되지 않았습니다.
피부 단백질의 1차 구조에 대한 정보는 유전자(DNA 분자의 확장)에 암호화되어 있으며 전사(mRNA에 대한 정보의 재작성) 및 번역(폴리펩티드 란셋의 합성) 중에 실현됩니다. cym과의 연결에서 단백질의 1차 구조는 유전자의 다른 구조 뒤에 삽입될 수도 있습니다.
상동 단백질의 1차 구조에 기초하여 종의 분류학적 sporidity에 대한 결론을 도출하는 것이 가능합니다. 상동 단백질 이전에 다른 종에서 동일한 기능을 갖는 단백질이 있습니다. 이러한 단백질은 유사한 아미노산 서열을 가질 수 있습니다. 예를 들어, 시토크롬 3 단백질은 12500에 가까운 가장 높은 이용 가능한 분자량을 가지며 100개에 가까운 아미노산 잔기를 포함합니다. 두 종의 시토크롬 H의 1차 구조의 차이는 종 간의 계통 발생학적 차이에 비례합니다. 따라서 말과 이슬비의 사이토크롬 3은 48개의 아미노산 잔기에서 발견됩니다.
2차 구조
단백질의 2차 구조는 펩타이드 그룹 사이에 물 결합의 확립을 통해 형성됩니다. 2차 구조에는 두 가지 유형이 있습니다. α-나선 및 β-구조(또는 접는 공). 단백질에는 2차 구조를 형성하지 않는 폴리펩타이드 란셋의 세포도 있을 수 있습니다.
α-나선은 스프링을 형성합니다. α-나선을 형성할 때 피부 펩타이드 그룹의 산 원자는 랜스를 따라 네 번째 NH 그룹의 물 원자와 물 연결을 형성합니다.
중요한 정신의 구조를 제공하는 물 연결이 있는 데킬코마 나선의 전진 코일에서 덮는 나선의 스킨 코일. α-나선은 다음과 같은 특징을 가지고 있습니다: 나선의 직경은 0.5 nm이고 나선의 길이는 0.54 nm이며 나선의 회전당 3.6개의 아미노산 과잉이 있습니다(그림 7).
쌀. 7. 특성을 반영한 a-spiral 모델
아미노산의 사슬 라디칼은 나선에서 직접 명명됩니다(그림 8).
쌀. 8. 생물학적 라디칼의 확산을 반영하는 모델-나선형
천연 L-아미노산에서 오른쪽 및 왼쪽 나선 모두 유도할 수 있습니다. 대부분의 천연 단백질은 오른쪽 나선이 특징입니다. 3개의 D-아미노산은 또한 왼쪽 및 오른쪽 나선이라고 부를 수 있습니다. D-아미노산과 L-아미노산 침착물의 합으로 형성된 폴리펩타이드 란셋은 나선을 형성할 수 없습니다.
Deyakі 아미노산 잉여 pereshkodzhayut α- 나선. 예를 들어, lanciuge에서 sprat는 양전하 또는 음전하를 띤 아미노산 침전물로 혼합되었지만, 그러한 판은 동시에 대전된 라디칼의 상호 방출을 통해 α-나선 구조를 받아들이지 않습니다. 큰 차이를 만들 수 있는 아미노산 잔기의 나선을 쉽게 용해합니다. α-나선 결합에 대한 전환은 프롤린이 과량인 폴리펩타이드 란슬릿에서도 나타납니다(그림 9). 질소 원자에는 프롤린이 과도하게 존재하여 물의 단일 원자가 아닌 다른 아미노산과 펩티드 결합을 형성합니다.
쌀. 9. 잉여 프롤린 pereshkodzha utvennu-spirali
폴리펩타이드 란셋의 창고로 들어가는 프롤린의 잉여에는 내부 피침형 물 연결을 설정할 수 없습니다. 또한 프롤린의 질소 원자는 두꺼운 고리의 창고까지 들어갈 수 있으므로 N-C 결합을 감싸고 나선을 구성하는 것이 불가능합니다.
크림 α-나선은 다른 유형의 나선을 설명합니다. 그러나 악취는 더 중요하게는 단거리에서는 거의 발생하지 않습니다.
란스에 있는 자살성 폴리펩타이드 단편의 펩타이드 그룹 사이에 물 연결의 설정은 성형 전에 수행됩니다. β-구조 또는 접힌 공:
α 나선의 표면에서 접힌 공은 지그재그 모양으로되어있어 아코디언처럼 보입니다 (그림 10).
쌀. 10. 단백질의 β-구조
볼의 평행 접힘 부분과 역평행 접힘 부분을 분리합니다. 평행한 β-구조는 폴리펩타이드 란셋의 분할 사이에 설정되며, 이는 직접적으로 회피됩니다.
역평행 β-구조는 폴리펩타이드 란셋의 원위부 직선 사이에 설정됩니다.
β-구조는 두 개의 폴리펩타이드 란셋 사이에서 다소 형성될 수 있습니다.
일부 단백질의 창고에서 2차 구조는 α-나선으로만 표현될 수 있고, 다른 곳에서는 β-구조(평행, 역평행 또는 다른 것)로만 표시될 수 있으며, 다른 곳에서는 α-나선화 순서가 다음과 같이 표시될 수 있습니다. 존재하고 β 구조.
트레티나 구조
풍부한 단백질에서 2차적으로 조직화된 구조(α-나선형, -구조체)는 노래하는 순서로 조밀한 소구체를 태워버립니다. 구형 단백질의 넓은 조직은 3차 구조와 관련이 있습니다. 이런 식으로 삼중 구조는 야생에서 폴리펩타이드 란셋의 깔짚의 사소한 성장을 특징짓습니다. 형성된 3차 구조는 이온 및 물 결합, 소수성 상호 작용, 반 데르 발스 힘에 참여합니다. 이황화 패치의 3차 구조를 안정화합니다.
단백질의 트레티나 구조는 아미노산 서열 때문입니다. 성형될 때 링크는 아미노산과 결합되어 상당한 거리에서 폴리펩타이드 란셋으로 혼합될 수 있습니다. 소매 단백질에서 아미노산의 극성 라디칼은 일반적으로 단백질 분자의 표면에 위치하며 다음으로 분자의 중간에 소수성 라디칼이 소구체의 중간에 조밀하게 채워져 구성됩니다. 소수성 세포.
Ninі tretinna 구조 bagatioh blіlkіv가 삽입되었습니다. 두 가지 예를 살펴보겠습니다.
미오글로빈
미오글로빈은 부형제 덩어리 16700에서 나온 신맛 결합 단백질입니다. 그 기능은 신맛을 m'yazah에 저장하는 것입니다. 이 분자는 153개의 아미노산 잔기로 구성된 하나의 폴리펩타이드 랜스와 산 결합에 중요한 역할을 하는 헤모그룹을 가지고 있습니다.
미오글로빈의 방대한 조직은 John Kendrew와 그의 동료들의 로봇에 의해 보류되었습니다(그림 11). 이 단백질의 분자는 8개의 α-나선형 세포를 가지고 있으며, 이는 종종 모든 아미노산 잔기의 80%를 차지합니다. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
그림 11. 미오글로빈의 트레틴 구조
리보뉴클레아제
리보뉴클레아제는 구형 단백질입니다. 이는 RNA 절단을 촉매하는 효소인 피하층의 클리틴에 의해 분비됩니다. 미오글로빈의 표면에서 리보뉴클레아제 분자는 α-나선형 세포를 거의 가질 수 없으며 β-형태에 있는 많은 수의 분절을 포함할 수 있습니다. 단백질의 3차 구조의 광물성은 4개의 이황화 결합에 의해 제공됩니다.
4차 구조
많은 단백질은 십분위수, 둘 또는 그 이상의 단백질 소단위 또는 분자로 구성되어 있으며, 이는 물과 이온 연결, 소수성 상호 작용, 소수성 상호 작용, 반 데르 발스 군대. 이러한 단백질 분자의 조직화 분기 구조, 그리고 단백질 자체는 올리고미르니미. okrema 소단위 또는 단백질 분자는 올리고머 단백질의 창고에서 호출됩니다 프로토미르.
올리고머 단백질에 있는 프로토머의 수는 매우 다양할 수 있습니다. 예를 들어, 크레아틴 키나제는 2개의 프로토머, 헤모글로빈 - 4개의 프로토머, E.coli RNA 폴리머라제 - RNA 합성을 담당하는 효소 - 5개의 프로토머, 피루브산 탈수소효소 복합체 - 72개의 프로토머로 구성됩니다. 단백질 1개와 프로토머 2개로, 하나는 이량체, 하나는 사량체, 6개는 육량체라고 합니다(그림 12). 대부분의 경우 올리고머 단백질 분자에는 2개 또는 4개의 프로토머가 있습니다. 올리고머 단백질의 창고는 동일하거나 상이한 프로토머를 포함할 수 있다. 두 개의 동일한 프로토타입이 단백질 창고에 들어가면 - 동종이량체, 차이처럼 - 이종이량체.
쌀. 12. 올리고머 단백질
헤모글로빈 분자의 조직을 살펴 보겠습니다. 헤모글로빈의 주요 기능은 폐에서 조직으로 산을 운반하고 혈류에서 이산화탄소를 운반하는 것입니다. 이 분자(그림 13)는 2개의 α-랜스와 2개의 β-랜스와 헴의 두 가지 다른 유형의 4개의 폴리펩타이드 랜스로 구성됩니다. 헤모글로빈은 미오글로빈과 논쟁의 여지가 있는 단백질입니다. 미오글로빈의 2차 및 3차 구조와 헤모글로빈의 프로토머는 유사합니다. 헤모글로빈, 야크 및 미오글로빈에 대한 피부 프로토머, 폴리펩타이드 란셋의 8-나선형 양. 이 경우 미오글로빈의 1차 구조와 헤모글로빈의 프로토머에서 24개 미만의 아미노산 잔기가 동일하다는 점에 유의해야 합니다. 이제부터 1차 구조를 크게 보살피는 단백질은 넓은 조직과 유사한 기능과 승리하는 유사한 기능을 할 수 있습니다.
쌀. 13. 헤모글로빈의 구조
피드 2차 구조 단백질은 폴리펩타이드 란셋(tobto)의 구성에 의해 영향을 받을 수 있습니다. 폴리펩타이드 란셋을 나선형으로 또는 다른 형태로 접고, 비틀고(접고, 포장하는) 방법. 이 과정은 무질서하게 진행되는 것이 아니라 점차적으로 단백질의 1차 구조에 정해진 프로그램. 구조적 변화와 실험 데이터를 나타내는 두 가지 주요 폴리펩타이드 랜스 구성에 대한 자세한 설명:
- 나선,
- β 구조.
가장 중요한 유형의 구형 단백질이 고려됩니다. ㅏ- 나선.폴리펩타이드 란셋의 비틀림은 천연 단백질의 L-아미노산 창고에 의해 결정되는 연도의 화살표(오른쪽 나선)를 따릅니다.
러쉬 파워물 결합의 용해도에 대한 아미노산의 비닐 a-나선형 (like 및 β- 구조) є zdatnіst.
나선의 구조는 명확하다 낮은 규칙성:
- 나선의 피부 코일(악어)에는 3.6개의 아미노산 잔기가 떨어집니다.
- 악어 나선 (vіdstan vzdovzh osі)은 회전당 0.54 nm에 도달하지만 하나의 아미노산 초과분은 0.15 nm로 떨어집니다.
- 나선의 회전은 26°이며 나선의 5턴(18개 아미노산 잔기) 후에 폴리펩티드 란셋의 구조적 구성이 반복됩니다. Tse는 a-나선 구조의 반복(또는 동일성) 주기가 2.7nm가 됨을 의미합니다.
두 번째 유형의 폴리펩타이드 랜스 구성, 머리카락 다람쥐, 봉합사, m'yazyv 및 기타 원섬유 다람쥐의 표현, 이름 삭제 β 구조.이 경우 두 개 이상의 선형 폴리펩타이드 란셋은 정신적으로 평행하거나 더 자주는 역평행으로 즙이 많은 피침형의 -NH-와 -CO-기 사이의 연간 물 연결에 의해 연결되어 다음 구조를 충족합니다. 창고형.
폴리펩타이드 랜스의 β-구조의 도식적 표현.
자연에는 단백질, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-구조가 있습니다. 그러한 단백질의 전형적인 엉덩이는 콜라겐- 인간과 생물체의 건강한 조직의 주요 덩어리가 되는 원섬유형 단백질.
X선 회절 분석 방법을 사용하여 우리는 2차 구조와 3차 구조 사이의 중간인 것으로 보이는 단백질 분자의 두 가지 더 동일한 구조적 조직의 결론을 도출했습니다. 소위 말하는 초이차 구조 및 구조적 도메인.
2차 구조열역학적 또는 동역학적 안정성의 결과로 자체 2차 구조를 형성하고 활성 단백질에 용해되는 폴리펩타이드 랜스의 집합체입니다. 따라서 구형 단백질에서 이중(βхβ)-요소(x 세그먼트로 연결된 두 개의 평행한 β-랜스로 표시됨), βaβaβ-요소(두 개의 α-나선 세그먼트로 표시됨, 평행한 β-랜스에 의해 삼중항 사이에 삽입됨) ) 그리고 안으로.
Budov 구형 단백질(플라보독신) 도메인(A. A. Boldirevim용)
도메인- 폴리펩타이드 랜스의 중앙에 있는 조밀한 구형 구조 단위입니다. 도메인은 기능이 다양하고 단백질 분자 중간에 모기 같은 스페이서에 의해 함께 연결된 독립적인 조밀한 구형 구조 단위로 접힐 수 있습니다(zsidnya).
단백질의 2차 구조- 폴리펩타이드 란셋을 조밀한 구조로 놓는 방법, 펩타이드 그룹과 이들 사이에 확립된 물 연결의 상호작용.
비클리칸 펩타이드의 2차 구조를 형성하여 펩타이드 그룹 간의 결합이 가장 많은 형태를 취합니다. 2차 구조의 유형은 펩타이드 결합의 안정성, 펩타이드 그룹의 중심 탄소 원자와 탄소 원자 사이의 결합 취약성, 아미노산 라디칼의 크기에 의해 결정됩니다. 모든 것이 올해의 아미노산 서열로 한 번에 지정되어 단백질의 단일 구성으로 가져 왔습니다.
우리는 2차 구조의 두 가지 가능한 변형을 봅니다: "로프"의 모양에서 - α-나선(α-구조), "아코디언"처럼 보입니다. β-폴드 볼(β-구조). 한 다람쥐에는 원칙적으로 한 시간 동안 공격적인 구조가 있지만 다른 몫에는 spіvvіdnosnі가 있습니다. 구형 단백질에서는 α-나선이, 원섬유형 단백질에서는 β-구조가 우세합니다.
2차 구조가 안정된다 물 접촉의 참여에 대해서만펩티드 그룹 사이: 한 그룹의 산소 원자는 다른 그룹의 물 원자와 반응하는 동시에 다른 펩티드 그룹의 산은 한 번에 세 번째 그룹의 물과 연결됩니다.
α-나선형
구조는 도움을 구하는 오른쪽 나선에 주어집니다. 보드네비 zv'yazkіv mizh 펩타이드 그룹 1번과 4번, 4번과 7번, 7번과 10번 등 아미노산 잉여.
성형 나선 개편 프롤린및 hydroxyproline은 순환 구조를 통해 예를 들어 콜라겐과 같은 lanceug, її primus vigin의 "골절"을 의미합니다.
나선 턴 높이는 0.54nm가 되어 3.6개의 아미노산 과잉을 보여주고, 5번의 마지막 턴은 18개의 아미노산을 추가하고 2.7nm를 차지합니다.
β-접는 공
이러한 방식으로 단백질 분자는 "뱀"처럼 놓여 있으며, 멀리서 피침의 가지가 하나 또는 다른 근처에 나타납니다. 그 결과, 단백질성 란셋의 먼 아미노산보다 앞선 펩타이드 그룹은 물 결합의 도움으로 상호 관계를 가졌다.
1차 구조와 더 조밀하게 정렬되어 있으며, 펩타이드 그룹 사이에 물 연결이 확립된 펩타이드 그룹의 상호 의존성이 있습니다.
찾고있는 밧줄과 아코디언에 다람쥐를 놓기
이러한 구조에는 두 가지 유형이 있습니다. 밧줄이 보이는 곳에 다람쥐 놓기і 아코디언을 보고.
비클리칸 펩타이드의 2차 구조를 형성하여 펩타이드 그룹 간의 결합이 가장 많은 형태를 취합니다. 2차 구조의 유형은 펩타이드 결합의 안정성, 펩타이드 그룹의 중심 탄소 원자와 탄소 원자 사이의 결합 취약성, 아미노산 라디칼의 크기에 의해 결정됩니다.
모든 것은 올해의 아미노산 서열로 한 번에 지정되었으며 단백질의 단일 구성으로 가져 왔습니다.
2차 구조의 두 가지 가능한 변형인 α-나선(α-구조) 및 β-접힌 공(β-구조)을 볼 수 있습니다. 일반적으로 하나의 단백질에는 공격적인 구조가 있지만 관절의 다른 부분에 있습니다. 구형 단백질에서는 α-나선이, 원섬유형 단백질에서는 β-구조가 우세합니다.
성형된 2차 구조에서 물 결합의 운명.
2차 구조는 펩타이드 그룹 사이의 물 연결의 참여로만 설정됩니다. 한 그룹의 산 원자는 다른 그룹의 물 원자와 반응하는 동시에 다른 펩타이드 그룹의 산은 세 번째 그룹의 물과 연결됩니다.
α-나선형
보이는 α-나선에서 단백질의 부설.
구조는 펩타이드 그룹 1과 4, 4와 7, 7과 10 등 아미노산 과잉 사이에 추가적인 물 연결을 위해 설정되는 오른쪽 나선으로 제공됩니다.
나선의 형성은 프롤린과 히드록시프롤린에 의해 변화되며, 이는 구조를 통해 날카로운 비긴인 란셋의 "골절"을 생성합니다.
나선 턴 높이는 0.54nm가 되어 3.6개의 아미노산 과잉을 보여주고, 5번의 마지막 턴은 18개의 아미노산을 추가하고 2.7nm를 차지합니다.
β-접는 공
β 접힌 공 근처에 단백질을 놓습니다.
이 방법에서 단백질 분자의 누워는 "뱀"처럼 자리 잡고 있으며, 랜싯의 가지가 서로 가깝게 보이는 거리에 있습니다. 그 결과, 단백질성 란셋의 먼 아미노산보다 앞선 펩타이드 그룹은 물 결합의 도움으로 상호 관계를 가졌다.
