질소 균형 질소 주의자 질투.
다른 아미노산은 세포에서 쉽게 합성되며 대체물이라고 합니다. 여기에는 글리신, 아스파라긴산, 아스파라긴, 글루타민산, 글루타민, 세린, 프롤린, 알라닌이 포함됩니다.
항의 bezbelkove 먹는 시체의 죽음으로 끝날 것입니다. 식단에 하나의 필수 아미노산을 주입하여 다른 아미노산의 불완전한 동화를 초래하고 부정적인 질소 균형, 고갈, 성장의 급증 및 손상된 기능의 발달을 동반합니다. 신경계.
무단백질 식단의 경우 도바에 4g의 질소가 표시되며 이는 25g의 단백질을 만듭니다(COEF-T OF RESPONSIBILITY).
생리학적 단백질 동물의 단백질 최소-최소량, 질소 보충의 필요성은 30-50g/일입니다.
SHKT의 빌키브 소화. 펩티다제 셔터의 특성, 조명 및 수소산의 역할.
V 식료품아미노산이 너무 적습니다. 프로테아제 효소의 작용으로 장관에서 가수분해되기 때문에 단백질 창고에 들어가는 것이 중요합니다. 피부가 노래하는 아미노산으로 만들어진 펩티드 결합의 가장 분열이라는 사실에서 이러한 효소의 기질 특이성. 단백질 분자 중간에 있는 펩타이드 결합을 가수분해하는 프로테아제는 엔도펩티다제로 분류할 수 있습니다. 엑소펩티다아제 그룹에 속하는 효소는 펩타이드 결합을 가수분해하고 말단 아미노산과 함께 용해됩니다. SHKT의 모든 프로테아제의 작용으로 단백질은 또한 조직의 세포에서 발생하는 아미노산의 집사를 분해합니다.
염산의 역할이 제거되었습니다.
약초 수문의 주요 기능은 단백질이 새로운 방식으로 과도하게 에칭된다는 사실에 있습니다. 이 과정의 주요 역할은 염산입니다. 관에 있는 단백질은 시력을 자극합니다. 히스타민그 그룹의 단백질 호르몬 - 가스트리니프, yakі, 자신의 손에 HCI와 proenzyme - 펩시노겐의 분비를 요구합니다. HCI는 칸막이를 둘러싸고 있는 클리틴에 정착합니다.
Dzherelom H + є H 2 CO 3, 혈액에서 확산되는 CO 2에서 덕트의 obkladalnyh clitins에 정착하고 H 2
H 2 3의 해리는 용해될 때까지 중탄산염을 생성하며, 이는 특수 단백질의 참여로 혈장에서 볼 수 있습니다. Ioni C1 - 염화물 채널을 통한 배수관 근처에 있어야 합니다.
pH는 10-20으로 감소합니다.
HCl의 작용하에 열처리를 인식하지 못한 단백질의 변성이 일어나며, 이는 프로테아제에 대한 펩타이드 결합의 이용가능성을 증가시킨다. HCl은 장내 병원성 박테리아의 살균 작용과 페레스코자 섭취를 할 수 있습니다. 또한 염산은 펩시노겐을 활성화시켜 디펩신의 최적 pH를 생성합니다.
펩시노겐은 하나의 폴리펩타이드 랜스로 구성된 단백질입니다. HCl의 영향으로 활성 펩신으로 전환됩니다. 활성화 과정에서 펩시노겐의 N-말단 분자의 부분적 단백질 분해의 결과로 아미노산 잔기가 추가되며, 이는 양전하를 띤 모든 아미노산을 제거할 수 있습니다. 펩시노겐. 따라서 활성 펩신에서 아미노산은 분자의 형태 변화와 활성 중심의 형성에 참여하기 때문에 음전하를 띠게 됩니다. HCl의 작용으로 용해된 펩신의 활성 분자는 펩시노겐의 다른 분자를 활성화할 수 있습니다(자가촉매). 펩신은 방향족 아미노산(페닐알라닌, 트립토판, 티로신)을 포함하는 단백질의 펩티드 결합을 가수분해합니다.
유방의 어린이의 경우 대변에는 효소가 포함되어 있습니다. 레닌(키모신), 우유의 목구멍을 불러냅니다. 성숙한 사람들의 민달팽이에는 레닌이 없으며, 그들의 우유는 HCl과 펩신의 영향으로 생성됩니다.
하나 더 프로테아제 가스트리신. 3가지 효소(펩신, 레닌, 가스트리신) 모두 1차 구조와 유사합니다.
케토제닉 및 글리코제닉 아미노산. ANAPLEROTIC 반응, 대체 아미노산 합성 (응용 프로그램).
아미노산의 이화 - zvoditsya에서 osviti 피루베이트, 아세틸-CoA, α -ketoglutarate, succinyl-CoA, fumarate, oxaloacetate of glycogenic amino acid- pyruvate 및 TCA의 중간 생성물로 전환하고 oxaloacetate로 전환, gluconeogenesis 과정에서 진동할 수 있음.
케톤 생성이화작용 과정에서 아미노산은 아세토아세테이트(Lіz, Leu) 또는 아세틸-CoA(Leu)로 변형되고 케톤체 합성에서 진동할 수 있습니다.
글리코케톤 생성아미노산은 포도당 합성 및 케톤체 합성을 위해 진동하므로 이화 작용 과정에서 구연산 회로의 대사 산물과 아세토 아세테이트 (Tri, Phen, Tyr) 또는 아세틸-CoA ( 일).
보완 반응 - 질소가 없는 과량의 대리 아미노산은 생물학적 활성 언어의 합성에 사용되기 때문에 이화 대사 경로에서 많은 수의 대사 산물을 보충하는 데 사용됩니다.
반응을 촉매하는 효소 피루브산 카르복실라제(코엔자임 - 비오틴)는 간과 m'yazakh에서 나타납니다.
2. 아미노산 → 글루타메이트 → α-케토글루타레이트
글루타메이트 탈수소효소 또는 아미노전이효소의 작용하에.
3. 
Propionyl-CoA와 succinyl-CoA는 짝을 이루지 않은 수의 탄소 원자를 가진 고급 지방산의 분해에도 관여할 수 있습니다.
4. 아미노산 → 푸마르산염
5. 아미노산 → 옥살로아세테이트
반응 2, 3은 모든 조직(간 크림 및 점막) 및 de novo pyruvate carboxylase에서 발견됩니다.
VII. 아미노산의 생합성
인간은 Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro의 8가지 아미노산을 합성할 수 있습니다. 이 아미노산의 탄소질 골격은 포도당에서 흡수됩니다. α-아미노기는 아미노전이 반응의 결과로 α-케토산에 도입된다. 보편적 기증자 α -아미노기는 글루타메이트 역할을 합니다.
포도당에 의해 흡수되는 α-케토산의 아미노전이 경로를 통해 아미노산이 합성됩니다.
글루타메이트또한 아민 α-케토글루타레이트 글루타메이트 탈수소효소의 도입으로 utvoryuєtsya.
전이: 과정의 계획, 효소, BIOROLE. BIOROL ALAT I ASAT I 혈액 고아 목적지의 임상적 의미.
아미노기 전이 - α-아미노기를 ak-에서 α-케토산으로 옮기는 반응, 그 후 새로운 케토산과 새로운 ak이 생성됩니다. transamination 과정은 쉽게 잔인하다
반응은 아미노트랜스퍼라제 효소에 의해 촉매되며, 그 조효소는 피리독살 포스페이트(PP)입니다.
아미노전이효소는 세포질과 세포 진핵생물의 미토콘드리아에서 모두 검출됩니다. 기질 특이성이 의심되는 인간 클리틴에서 10개 이상의 아미노트랜스퍼라제가 발견되었습니다. Mayzhe 모든 아미노산은 transamination 반응에 들어갈 수 있습니다, 약간의 라이진, 트레오닌 및 프롤린.
- 첫 번째 단계에서는 효소의 활성 중심에 있는 인산피리독살까지 첫 번째 기질인 ak-i와 같은 아미노기가 알디민 연결을 돕게 됩니다. 효소-피리독숨-민인산 복합체와 반응의 첫 번째 생성물인 케토산이 용해됩니다. 이 프로세스에는 2개의 Schiff 베이스의 중간 채택이 포함됩니다.
- 다른 단계에서 효소-피리독사민 포스페이트 복합체는 케토산과 결합하고 2개의 암호 염기의 중간 용액을 통해 아미노기를 케토산으로 전달합니다. 그 결과 효소는 원래의 형태로 돌아가고 반응의 또 다른 산물인 새로운 아미노산이 형성됩니다. pyridoxal phosphate의 aldehyde group은 기질의 amino group이 차지하지 않기 때문에 효소의 활성 중심에 있는 lysine 라디칼의 ε-amino group과 Schiff 염기를 형성한다.
대부분의 경우 아미노기 전이 반응에서 조직의 아미노산 대신 아미노산의 일부를 취하며 다른 유형이 크게 증가합니다. 글루타메이트, 알라닌, 아스파테이트및 기타 케토산 - α -케토글루타레이트, 피루베이트 및 옥살로아세테이트.아미노 그룹의 주요 공여자는 글루타메이트입니다.
대부분의 조직에서 가장 널리 사용되는 효소는 다음과 같습니다. ALT(AlAT)는 알라닌과 α-케토글루타레이트 사이의 아미노전이 반응을 촉매합니다. 이 효소는 여러 장기의 세포질에 국한되어 있으며 간과 심장살의 세포에서 가장 많이 발견되었다. ACT(AST)는 아파르테이트와 α-케토글루타레이트 사이의 아미노전이 반응을 촉매합니다. 옥살로아세테이트와 글루타메이트가 용해됩니다. 요고의 가장 많은 수는 심장 고기와 간 세포에서 나타났습니다. 이 효소의 장기 특이성.
정상 혈액에서 이들 효소의 활성은 5-40 U/l이어야 합니다. 신체의 만성 클리틴의 경우 효소가 혈액에 나타나 활동이 급격히 증가합니다. Oscilki ACT와 ALT는 간, 심장, 골격궤양 세포에서 가장 활발하게 활동하며 이들 기관의 질병 진단에 사용됩니다. 심장 고기의 세포에서 ACT의 수는 ALT의 수와 간을 크게 초과합니다. 이를 위해 혈액 장막에서 두 효소의 활동에 대한 특히 유익한 1시간 조사. Spivvіdnoshennia 활동 ACT/ALT 이름 "계수 드 리티스".정상 계수는 건강한 1.33±0.42입니다. 심근 경색의 경우 혈액 내 ACT 활동은 8-10 배, ALT는 2.0 배 증가합니다.
간염에서 혈액 가래의 ALT 활성은 ~8-10배, ACT는 2-4배 증가합니다.
멜라닌 합성.
멜라닌 참조
메티오닌에 대한 활성화 반응
메티오닌의 활성 형태는 아미노산의 설포네이트 형태인 S-아데노실메티오닌(SAM)으로, 아데노신 분자에 메티오닌을 첨가하여 용해됩니다. 아데노신은 ATP 가수분해에 의해 흡수됩니다.
이 반응은 모든 유형의 클리틴에 존재하는 효소 메티오닌 아데노실트랜스퍼라제에 의해 촉매됩니다. SAM의 구조(-S + -CH 3)는 불안정한 그룹으로 메틸 그룹("활성 메티오닌"이라는 용어의 이름)의 높은 활성을 나타냅니다. 이 반응은 생물학적 시스템, 파편, 아마도 단일 반응에 대해 독특하며 결과적으로 3개의 ATP 인산염 잉여가 모두 증가합니다. SAM에서 메틸기의 절단과 수용체 반쪽으로의 전이는 효소 메틸트랜스퍼라제를 촉매합니다. SAM은 반응 중에 S-아데노실호모시스테인(SAT)으로 전환됩니다.
크레아틴 합성
크레아틴은 고에너지 육류인 인산 크레아틴의 흡수에 필요합니다. 3개의 아미노산(아르기닌, 글리신 및 메티오닌)을 포함하는 2단계의 크레아틴 합성. 니르카에서 guanidinoacetate는 diglycineamidinotransferase에 의해 대사됩니다. 포팀 구아니딘 아세테이트 수송 오븐에서 yogo 메틸화 반응이 일어납니다.
트랜스 메틸화 반응은 또한 다음을 위해 수행됩니다.
- 아드레날린과 노르에피네프린 합성;
- 카르노신에서 세린 합성;
- 뉴클레오타이드 및 내부의 질소 염기의 메틸화;
- 대사 산물(호르몬, 매개체 등)의 비활성화 및 다음을 포함한 외부 요인의 영향 의약 제제.
생체 아민의 비활성화도 표시됩니다.
메틸트랜스퍼라제의 변성을 위한 SAM의 참여를 위한 메틸화. 이러한 방식으로 다양한 생체 아민을 비활성화할 수 있으며, 가장 흔히 가스타민 및 아드레날린 비활성화를 관찰할 수 있습니다. 따라서 아드레날린의 비활성화는 orthoposition에 있는 수산기의 메틸화 때문입니다.
암모니아 독성. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.
조직에서 아미노산의 이화작용은 100g/day의 용량으로 지속적으로 관찰됩니다. 아미노산의 후속 탈아미노화의 경우 많은 양의 암모니아가 생성됩니다. 생물학적 아민과 뉴클레오타이드가 탈아미노화될 때 훨씬 적은 양의 요가가 사용됩니다. 암모니아의 일부는 음식 단백질(장의 썩은 단백질)에 있는 박테리아의 존재로 인해 장에서 흡수되며 정맥의 혈액에 있습니다. 문맥의 혈액 내 암모니아 농도는 상부 혈류에서 현저히 높고 낮습니다. 간에는 많은 양의 암모니아가 있어 혈액 내 적은 양을 증가시킵니다. 정상에서 혈중 암모니아 농도는 0.4-0.7 mg/l(또는 25-40 µmol/l)을 거의 초과하지 않습니다.
Ammiac은 독성이 있습니다. 농도가 약간 증가하면 몸에 우호적이지 않고 중추 신경계에 전달됩니다. 따라서 뇌에서 암모니아 농도가 0.6mmol까지 증가하면 스도미가 유발됩니다. 고농도 혈증의 증상이 나타나기 전에 떨림, 불명확한 움직임, 지루함, 구토, 혼란, 판단 공격, 기억 상실이 나타날 수 있습니다. 중요한 기분에서는 치명적인 키넷과 함께 혼수 상태가 발생합니다. 일반적으로 뇌와 유기체에 대한 암모니아의 독성 효과의 메커니즘은 분명히 기능 시스템의 스프랫에 대한 요가 식단과 관련이 있습니다.
- 암모니아는 세포와 미토콘드리아의 막을 통해 쉽게 침투하여 글루타메이트 형태의 글루타메이트 탈수소효소에 의해 촉매되는 반응을 일으킵니다.
α-케토글루타레이트 + NADH + H + + NH 3 → 글루타메이트 + NAD +.
α-케토글루타레이트 농도의 변화는 다음으로 인해 발생합니다.
· 아미노산 교환(아미노산 전이 반응)의 억제 및 나중에 신경 전달 물질(아세틸콜린, 도파민 등) 합성의 억제;
· TTC의 속도 저하로 인한 저에너지 밀.
α-케토글루타레이트가 부족하면 TCA의 대사 산물 농도가 감소하여 피루브산에서 옥살로아세테이트 합성에 대한 반응이 가속화되고 이는 CO 2 의 강렬한 감소를 동반합니다. 고농도 혈증의 경우 이산화탄소의 분해 및 완화의 강도는 특히 뇌 세포의 특징입니다. 혈액 내 암모니아 농도의 증가는 웅덩이 쪽의 pH를 증가시킵니다(알칼리증이라고 함). Tse는 그 핵심에서 헤모글로빈을 신맛으로 증가시켜 조직 저산소증, CO 2 축적 및 저에너지 상태를 유발합니다. 높은 농도의 암모니아는 신경 조직의 글루타민산으로부터 글루타민 합성을 자극합니다(글루타민 합성 효소의 참여).
글루타메이트 + NH 3 + ATP → 글루타민 + ADP + H3 P0 4.
· 신경아교세포의 클리틴에 글루타민이 축적되면 그 안의 삼투압이 증가하고 성상교세포가 부풀어 오릅니다. 고농도에서는 뇌가 부을 수 있습니다. GABA 및 기타 매개체가 부족하여 신경 충동의 전도가 중단되고 sudomy가 비난받습니다. 이온 NH 4+는 실질적으로 세포질 및 미토콘드리아 막을 통과하지 않습니다. 혈액 내 암모늄 이온이 너무 많으면 1가 Na + 및 K + 양이온의 막횡단 전달을 방해하여 이온 채널을 놓고 경쟁하여 신경 자극의 전도에도 영향을 줄 수 있습니다.
조직에서 아미노산의 탈 아미노화 과정의 강도가 높고 혈액 내 암모니아 수준이 낮더라도 세포에서 제거되는 무독성 질병의 영향으로 암모니아 방출에 적극적으로 관여하고 있음을 나타냅니다. 섹션을 통해 몸. 이러한 반응은 암모니아의 반응에 의해 고려될 수 있습니다. 다양한 조직과 기관에서 몇 가지 유형의 이러한 반응이 나타났습니다. 주요 반응은 신체의 모든 조직에서 발생하는 암모니아의 결합입니다. 1.) 글루타민 합성 효소의 작용하에 글루타민 합성 :
글루타민 합성 효소는 클리틴의 미토콘드리아에 국한되어 있으며 효소의 작동을 위해 필요한 보조 인자는 Mg 2+ 이온입니다. 글루타민 합성효소는 아미노산 교환을 위한 주요 조절 효소 중 하나이며 AMP, 글루코스-6-포스페이트 및 Gli, Ala 및 Hys에 의해 알로스테릭하게 억제됩니다.
장내 클리틴에서글루타미나제 효소의 작용으로 암모니아가 존재할 때 아미드 질소의 가수분해 효과가 있습니다.
반응에 정착한 글루타메이트는 피루브산과 아미노전이반응을 겪습니다. 글루탐산의 os-Aminogroup은 알라닌 창고로 옮겨집니다.
글루타민은 신체의 주요 질소 공여자입니다.글루타민의 아미드 질소는 퓨린 및 피리미딘 뉴클레오티드, 아스파라긴, 아미노당 등의 합성에 작용합니다.
세체빈을 혈액 고아로 지정하는 KIL-V 방법
생물학적 지역에서 M.은 가스 측정 방법, M.과 다른 연설의 반응, 등분자량의 zabarvlennyh produktіv 용액 및 대리 효소 smuthen을 사용한 효소 방법을 기반으로 하는 직접 측광 방법의 도움을 위해 사용됩니다. . 가스 측정 방법은 웅덩이 매체 NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O의 산화된 M. 차아브롬산 나트륨을 기반으로 합니다. 기체 질소의 부피는 특수 장치의 도움으로 제어됩니다. , 가장 자주 Borodin 장치. 그러나 이 방법은 특이도와 정확도가 낮다. M.과 디아세틸 모노옥심의 반응(Feron의 반응)을 기반으로 하는 광도계에서 가장 넓은 방법.
혈액 syrovattsі 및 vicorist 섹션에서 sechovini의 목적을 위해 산성 매질에서 thiosemicarbazide 및 타액 염이있는 M.과 diacetyl monooxime의 반응을 기반으로 방법을 통합하십시오. M. є 우레아제 방법 : NH2-CO-NH2 → 우레아제 NH3 + CO2로 지정하는 방법으로 Іnshim unіf_kovanim. 제가 본 암미아는 차아염소산나트륨과 푸른색을 띠는 인도페놀페놀과 함께 녹습니다. 감염의 강도는 최종 샘플에서 M.의 안개에 비례합니다. 요소분해효소 반응은 매우 특이적이어서 추적 관찰 시 20회 이상 소요 ㎕ NaCl(0.154M)과 1:9의 비율로 자란 혈액 혈청. 살리실산 나트륨은 페놀 대신 사용할 수 있습니다. 혈청을 다음과 같이 희석하십시오: 최대 10 ㎕혈액 시로밧은 0.1을 준다 ml납 또는 NaCl(0.154M). 두 vipad의 효소 반응은 37 °에서 15 및 3-3 1/2로 진행됩니다. xv확실히.
Pokhіdnі M.은 원자가 산 라디칼로 치환 된 분자에서 ureides라고 부를 수 있습니다. 많은 ureidives 및 deacons 및 할로겐 대체품은 의약품으로서의 바이커리와 유사합니다. 예를 들어, 바르비투르산 염(malonyl sechovin), 알록산(mesoxalyl sechovin); 헤테로사이클릭 우라이드 , secic acid .
HEMU 용해의 개략도. "직접" 및 "간접적" 빌리루빈, YOGO 지정의 임상적 의미.
헴(헤목시게나제)-빌리베르딘(빌리베르딘 환원효소)-b_lirubin(UDP-글루쿠라닐트랜스퍼라제)-b_리루빈모노글루쿠로나이드(UD-글루쿠로닐트랜스퍼라제)-b_리루빈디글루쿠로나이드
정상 상태에서 혈장 내 자발적 빌리루빈 농도는 0.3-1 mg/dl(1.7-17 μmol/l)이 되며, 총 빌리루빈 양의 75%가 비접합 형태(간접 빌리루빈)로 변합니다. 클리닉에서 빌리루빈의 접합은 와인이 내수성이고 디아조 시약과 쉽게 결합되어 단백색을 감소시킬 수 있기 때문에 직접적이라고 합니다. 이것은 Van der Berg의 직접적인 반응입니다. 비접합 빌리루빈은 소수성이므로 혈장에서 알부민과의 복합체로 발견되며 알부민과 같은 에탄올과 같은 유기 소매업체에서 알릴 때까지 열분해될 때까지 디아조반응성과 반응하지 않습니다. 비접합 또는 루빈은 azobarvnik과 결합하여 단백질이 침전된 후에만 간접 빌리루빈이라고 합니다.
결합 빌리루빈 농도의 3배 증가를 동반하는 간-음핵 병리를 가진 환자에서 혈액은 빌리루빈이 알부민과 공유 결합되어 있는 혈장 빌리루빈의 세 번째 형태를 나타냅니다. 어떤 경우에는 총 빌리루빈 혈액의 최대 90%가 이 형태로 발견될 수 있습니다.
헤모글로빈 지정 방법: 물리적(헤모글로빈 및 YOGO VIROBNIH의 스펙트럼 분석); 물리 및 화학(헤민 수소의 OTRIMANNY 결정).
헤모글로빈과 요가의 스펙트럼 분석. 옥시헤모글로빈의 차이를 조사할 때, 가장 널리 사용되는 분광법은 Fraunhofer 선 D와 E 사이의 스펙트럼의 황록색 부분에 두 개의 전신 스모그 점토를 보여줍니다. 스펙트럼의 동일한 부분에는 단 하나의 넓은 스모그가 있습니다. vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom의 Vіdmіnostі vіdmіnnostі는 방법 vіchennіnі stаnіnіnі sіchennya krovі sіsnіm의 기초 역할을했습니다. 산소 측정기.
그 스펙트럼의 카르베헤모글로빈은 산소헤모글로빈에 가깝고, 이는 카르베헤모글로빈에 2개의 점토 스모그가 있음을 보여줍니다. 메트헤모글로빈의 스펙트럼은 스펙트럼의 빨간색과 노란색 부분의 경계에 하나의 좁은 스모그, 노란색과 녹색 영역인 nareshti의 경계에 있는 또 다른 좁은 스모그, 스펙트럼의 녹색 부분 근처에 있는 세 번째 넓은 스모그가 특징입니다. .
헤미누 결정 또는 헤마틴 염산. 패치의 표면에서 대상에 긁어 내고 곡물 조각이 잘립니다. 1-2 곡물이 추가됩니다. 부엌 소금그리고 krizhanoy otstovoy to-ty 2-3방울. 콧수염은 구부러진 주름으로 구부러져 있으며 종기가 나지 않도록 조심스럽게 가열합니다. 혈액의 존재는 마름모꼴 판과 같은 갈색-황색 미세 결정의 출현으로 인해 발생합니다. 결정체가 썩어 성형되면 대마처럼 보입니다. 제민에 대한 결정체의 소유는 미친 듯이 피의 대상의 존재를 피의 대상으로 가져옵니다. 부정적인 결과가치를 시도하지 마십시오. 지방의 집, irzha는 헤민의 결정을 더 쉽게 자르도록 합니다.
활성 형태의 OID: 과산화물 음이온, 과산화수소, 히드록시 라디칼, 과산화질소. IX 설명, 독성의 원인. ROS의 생리학적 역할.
CPE에서는 clitin Pro 2의 90% 가까이가 들어갑니다. Reshta O 2는 다른 OVR에서 승리합니다. OVR과 함께 OVR에 참여하는 효소는 oxidase와 oxygenase의 두 그룹으로 나뉩니다.
Vicorous oxidase는 H 2 Pro 또는 H 2 Pro 2 로 이어지는 전자 수용체일 뿐입니다.
옥시게나아제는 용해되는 반응 생성물에 1개(모노옥시게나아제) 또는 2개(디옥시게나아제) 산 원자를 포함합니다.
이러한 반응은 ATP의 합성을 동반하지 않지만, 냄새는 아미노산 교환), 지방산 및 스테로이드 합성), 간에서 외국어 반응의 특정 반응에 필요합니다.
분자 산성도를 포함하는 대부분의 반응에서 재생은 하나의 전자가 피부 단계로 전달되면서 단계적으로 수행됩니다. 단일 전자 이동으로 중간의 반응성이 높은 형태의 신맛이 채택됩니다.
깨어나지 않은 상태에서 기센은 독성이 없습니다. 신맛의 독성 형태의 채택은 분자 구조의 특성과 관련이 있습니다. 서로 다른 궤도에 흩어져 있는 것처럼 약 2개의 짝을 이루지 않은 전자를 복수합니다. 이 궤도의 피부는 하나의 전자를 받아들일 수 있습니다.
Pro 2의 갱신은 4개의 단일 전자 전이의 결과로 발생합니다.
슈퍼옥사이드, 퍼옥사이드 및 하이드록실 라디칼은 세포의 풍부한 구조 성분에 심각한 문제를 일으키는 활성 산화물입니다.
활성 형태의 산은 전자를 풍부한 포자로 분해하여 새로운 자유 라디칼로 전환하여 란셋 산화물 반응을 시작할 수 있습니다.
Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kіtini. 1 - 백인의 로일링; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - 핵막 및 손상된 DNA의 파괴; 4 - 미토콘드리아 막의 붕괴; 물과 이온의 음핵으로의 침투.
CPE에서 과산화물의 용해. CPE에서 전자의 "Vitik"은 코엔자임 Q의 참여로 인한 전자 전달 때문일 수 있습니다. 보충될 때 유비퀴논은 음이온 라디칼 세미퀴논으로 전환됩니다. C 라디칼은 슈퍼옥사이드 라디칼의 용액과 함께 O 2 와 비효소적으로 상호작용한다. 
대부분의 활성 형태의 산은 QH 2 -탈수소효소 복합체가 기능하는 동안 nasampered된 CPE로부터 전자가 전달되는 동안 설정됩니다. 이것은 QH 2 에서 kisen(
시토크롬 산화효소(복합체 IV)의 참여로 인한 전자 전달 단계에서 전자의 "회전"은 중간체 유리의 영향 없이 Fe 및 Cu 및 2에 복수하는 특수 활성 센터의 효소에서 분명하지 않은 것으로 보입니다. 급진파.
식세포 백혈구에서 식세포 작용의 과정은 활성 라디칼의 산성화 및 제거에 의해 향상됩니다. 활성 형태의 신은 NADPH 산화 효소의 활성화 결과로 용해되며, 이는 가장 중요하게 원형질막 외부에 국한되어 있으며, 확립된 활성 형태의 신에 대해 소위 "호흡기 진동"을 발생시킵니다.
산화 방지제의 작용뿐만 아니라 슈퍼 옥사이드 디스뮤타제, 카탈라제, 글루타티온 퍼옥시다제와 같은 고도로 특정한 효소의 모든 클리틴에서 발현과 함께 독성 및 활성 형태의 신맛 형태로 신체를 보호합니다.
ZNESHKOZHNYA 활성 형태 KISNYU. 효소 항산화 시스템(카탈라제, 슈퍼옥사이드 디스무타제, 글루타치온 페록시다제, 글루타치온 환원효소). 공정 계획, BIOROLE, MISCE 처리.
Superoxide dismutase는 superoxide 음이온 라디칼의 dismutation 반응을 촉매합니다.
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
반응 과정에서 과산화물이 물에 용해되어 건축 자재가 SOD를 비활성화시키고, 과산화물 디스뮤타제 zavzhd "pratsyuє"는 마치 과산화수소를 완전히 중성 슬라브로 효과적으로 분할하는 것처럼 scatalase와 쌍을 이룹니다.
카탈라아제 (CF 1.11.1.6)- 슈퍼옥사이드 라디칼의 불균일화 반응 후에 일어나는 과산화수소의 반응을 촉매하는 헤모단백질:
2H2O2 = 2H2O + O2
글루타티온 과산화효소는 효소가 과산화수소를 물로 전환하고 유기 과산화수소(ROOH)를 수산화물로 전환하는 반응을 촉매하여 결과적으로 산화된 이황화물 형태 GS-SG로 전달됩니다.
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O
글루타티온 퍼옥시다제 zneshkodzhuє H2O2뿐만 아니라 다양한 유기 지질 퍼옥실도 POL 활성화의 첫 시간 동안 신체에 흡수되기 때문입니다.
글루타치온 환원효소 (CF 1.8.1.7)- 2개의 동일한 소단위로 구성된 보철 그룹 플라비나데닌 디뉴클레오티드를 갖는 플라보단백질. 글루타치온 환원효소 GS-SG의 산화된 형태에 글루타티온을 첨가하는 반응과 글루타티온 합성효소 바이코리의 다른 모든 효소의 반응을 촉매합니다.
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH
진핵생물의 고전적인 세포질 효소. 글루타티온 전이효소는 다음 반응을 촉매합니다.
RX+GSH=HX+GS-SG
독성 연설의 우수성 시스템의 활용 단계. CON'YUGATSІЇ 참조(FAFS, UDFGK와 반응 적용)
활용은 언어 발달의 또 다른 단계이며, 그 과정에서 첫 번째 단계에서 정착되는 기능 그룹, 친수성을 증가시키고 생체 내 독성을 감소시키는 다른 분자 또는 내인성 운동 그룹에 결합해야 합니다.
1. 접합 반응에서 트랜스퍼라제의 역할
UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제.주로 ER uridine diphosphate(UDP)-glucuronyltransferase에 국한되어 음성 분자에 과량의 글루쿠론산을 첨가하여 마이크로솜 산화 동안 소화됨
자갈: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
설폰트랜스퍼라제.세포질 설포트랜스퍼라제는 페놀, 알코올 또는 아미노산에 대한 3"-포스포아데노신-5"-포스포설페이트(FAPS) 형태의 과량의 황산(-SO3H)이 있을 때 접합 반응을 촉매합니다.
연소 반응: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.
효소 설포트랜스퍼라제 및 UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제는 외부 생체이물, 약물 비활성화 및 내인성 생물학적 활성 질병에 참여합니다.
글루타티온 전이효소. 특히 생체이물에 관여하는 효소 중 정상대사물질인 GT(glutathione transferase)의 비활성화가 관여한다. 글루타티온 전이효소는 모든 조직에서 기능하며 스테로이드 호르몬, 빌리루빈 및 지방산과 같은 신체 대사산물의 비활성화에 중요한 역할을 합니다.
글루타티온은 트리펩타이드 Glu-Cis-Gli(과량의 글루타민산이 라디칼의 시스테인 카르복실기에 부가됨)입니다. HT는 기질에 대해 광범위한 특이성을 가질 수 있으며, 그 총 수는 3000개 이상입니다. HT는 다양한 소수성 연설을 갖고 이를 불활성화하지만, glugation의 참여로 인해 화학적 변형만 발생합니다. Tobto 기질 - 한쪽에서 연설, yakі는 전기 공포성 중심 (예 : OH- 그룹)을 만들고 다른 쪽에서 소수성 영역을 만들 수 있습니다. Zneshkodzhennya, tobto. GT 참여를 위한 생체이물의 화학적 변형은 세 가지 다른 방식으로 변형될 수 있습니다.
기질 R과 글루타티온(GSH)의 접합 경로: R + GSH → GSRH,
친핵성 치환의 결과: RX + GSH → GSR + HX,
유기 과산화물의 알코올로의 전환: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O
반응에서: UN - 과산화수소 그룹, GSSG - 글루타티온 산화.
HT와 글루타티온의 관여에 대한 인식 시스템은 다양한 삼출물에 대한 신체의 저항 형성에 독특한 역할을 하며 면역 반응의 가장 중요한 기전입니다. GT의 작용하에 일부 생체이식생물의 생체변환 과정에서 티오에테르(RSG 접합체)가 전환된 다음 메르캅탄으로 전환되며 그 중 독성 생성물이 밝혀졌습니다. Ale conjugate GSH with more xenobiotics, 덜 반응성 및 더 친수성, 덜 독성, 따라서 덜 독성이 있고 체내로 배출되기 쉽습니다.
소수성 중심이 있는 HT는 lі-pofilnye spoluk(물리적 변동)의 크기를 비공유적으로 증가시켜 막의 지질 영역으로의 침투 및 세포 기능의 붕괴를 방지할 수 있습니다. 그래서 GT는 때때로 세포내 알부민이라고 불립니다.
GT는 강한 전해질인 생체이물을 공유적으로 결합할 수 있습니다. 그러한 연설의 출현은 GT에 대한 "방종"이지만 clitiny에 대한 추가 메커니즘입니다.
아세틸트랜스퍼라제, 메틸트랜스퍼라제
아세틸트랜스퍼라제는 접합 반응을 촉매합니다. 예를 들어 설폰아미드 창고에서 아세틸-CoA에서 -SO2NH2 그룹의 질소로 과량의 아세틸을 전달합니다. 멤브레인 및 세포질 메틸트랜스퍼라제는 SAM의 참여로 생체이물의 -P=O, -NH2 및 SH-그룹을 메틸화합니다.
용해된 디올에서 에폭사이드 가수분해효소의 역할
다른 효소는 발달의 다른 단계(접합 반응)에 참여합니다. 에폭사이드 가수분해효소(epoxide hydratase)는 질병의 첫 단계에서 용해된 에폭사이드 벤젠, 벤즈피렌 및 기타 다환 탄수화물에 물을 첨가하여 디올로 변환합니다(그림 12-8). 마이크로솜 산화에 의해 오염된 에폭사이드는 발암 물질입니다. 악취는 높은 화학적 활성을 가질 수 있으며 DNA, RNA, 단백질의 비효소적 알킬화 반응에 참여할 수 있습니다. 이러한 분자의 화학적 변형은 정상 세포를 풀린나로 변형시킬 수 있습니다.
KARCHUVANNI, NORMI, 질소 균형, 관계 계수, 생리학적 BILKOVIY 최소에서 BILKIV의 역할. 빌코바 부족.
AK는 모든 질소의 95%를 차지할 수 있으며, 동일한 악취가 신체의 질소 균형을 개선할 것입니다. 질소 균형- 함께 있어야 하는 질소의 양과 보이는 질소의 양의 차이입니다. 들어오는 질소의 양처럼 예전의 양이 보이고 온다 질소 주의자 질투.그런 캠프는 정상적인 식사를 위해 건강한 사람이 사용합니다. 질소 균형은 어린이와 환자에서 긍정적일 수 있습니다(질소 공급이 더 많고 덜 배설됨). 질소의 마이너스 균형(시각적 질소가 필요 이상으로 중요함)은 노령, 기아 및 중요한 질병의 시간으로부터 보호됩니다. 단백질이 없는 식단에서는 질소 균형이 마이너스가 됩니다. zhzhі에있는 백인의 최소량은 질소 함량을 증가시킬 필요가 있습니다. 30-50g / cyt의 경우 평균 신체적 필요에 대한 최적의 양이 ~ 100-120g / day가되어야합니다.
아미노산, 몸에 경제적이지 않은 주름의 일부 합성, 분명히 그것을 제거하는 것이 좋습니다. 이러한 아미노산을 필수 아미노산이라고 합니다. 여기에는 페닐알라닌, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판, 발린, 라이신, 류신, 이소류신이 포함됩니다.
두 개의 아미노산 - 아르기닌과 히스티딘은 종종 치환이라고 불립니다. - 티로신과 시스테인 - 정신적으로 대체, 필수 필수 아미노산 합성을 위해 진동합니다. 티로신은 페닐알라닌으로부터 합성되고, 메티오닌 시르카의 필요한 원자는 시스테인에 드러납니다.
다른 아미노산은 세포에서 쉽게 합성되며 대체물이라고 합니다. 그들은 글리신, 아스파라긴산, 아스파라긴, 글루타민산, 글루타민, 시리즈,
단백질 최소 zhzhі에서 가장 적은 양의 단백질은 신체의 질소 액을 보존하는 데 필요합니다. B. m. 하부의 단백질 변화. B. m. 야채의 다른 비 단백질 구성 요소 (탄수화물, 지방, 비타민 등)의 품질과 양뿐만 아니라 유기체, 연령, 체력의 개별 특성의 형태로 거짓말을합니다. 인간과 생물에게 필요한 단백질의 양은 식품 단백질의 생물학적 가치와 관련하여 변화하며, 이는 일부 아미노산(Div. Amino acid)에 따라 다릅니다. 인간과 생물의 몸에서 합성 될 수 없기 때문에 노래하는 아미노산이 있기 때문에 단백질과 단백질이 풍부합니다. 식량 배급의 저장을 위해 최적의 단백질에 의해 인도되므로 신체의 필요를 공급하는 데 필요한 단백질의 양이 필요합니다. 성숙한 사람의 경우 평등, 중간, 80-100 G다람쥐, 중요한 신체 연습 - 150 아르 자형. Div Bilky, Bilkovy exchange, 연설 교환. G.N. 카실.
위대한 Radianska 백과 사전. - 남: Radianska 백과사전. 1969-1978 .
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섭식에서 단백질의 역할, 규범, 질소 균형, 소비 계수, 생리학적 단백질 최소. 단백질 결핍.
질소 균형- 그 차이는 그것과 함께 발견되어야 하는 질소의 양과 보이는 질소의 양 사이입니다(세코빈과 암모늄 염의 존재에서 중요). 들어오는 질소의 양처럼 예전의 양이 보이고 온다 질소 주의자 질투.그런 캠프는 정상적인 식사를 위해 건강한 사람이 사용합니다. 질소 균형은 어린이와 환자에서 긍정적일 수 있습니다(질소는 더 많고 적게 배설되어야 함). 질소의 마이너스 균형(시각적 질소가 필요 이상으로 중요함)은 노령, 기아 및 중요한 질병의 시간으로부터 보호됩니다. 단백질이 없는 식단에서는 질소 균형이 마이너스가 됩니다. 보이는 질소의 양이 증가를 멈추고 약 4g/dobu에서 안정화될 때까지 비슷한 양의 질소를 계속 생산합니다. 이러한 양의 질소는 단백질 25g에서 찾을 수 있습니다. 또한 도바에 대한 단백질 결핍의 경우 약 25g의 단백질 직물이 체내에 침투합니다. 질소 액체의 필요성인 zhzhі의 백인 최소량은 30-50g / cyt이어야하며, 평균 신체적 필요가 ~ 100-120g / day가되어야하는 최적의 양입니다.
식당에서 단백질의 규범.
질소 물의 유지를 위해서는 수확 당 30-50g의 단백질을 심는 것으로 충분합니다. zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti 및 zdorov'ya 사람들이 아닌 그러한 kіlkіst를 항의하십시오. 정신, 직업 및 기타 요인의 분위기를 보호하기 위해 어른과 어린이를 위한 단백질 섭취 규범을 채택하십시오. 평균적인 신체적 필요가 있는 성인은 수확당 100-120g의 단백질을 섭취해야 합니다. 무거운 육체 노동으로 표준은 130-150g으로 증가합니다. 동시에 나는 경계에 있기 때문에 생물의 다양한 단백질과 이슬 맺힌 여행을 씁니다.
단백질 결핍
지방이나 탄수화물이있는 사람들의 식단에서 사소한 포도 나무를 주입하는 것은 건강에 중요한 변화를 가져오지 않는 것 같습니다. 그러나 단백질이 없는 식사(특히 사소함)는 교환에 심각한 손상을 요구하고 필연적으로 신체의 죽음으로 끝날 것입니다. 땅벌레 식단에서 필수 아미노산 중 하나가 도입되면 다른 아미노산의 불완전한 동화가 일어나고 부정적인 질소 균형의 발달, 증가, 팽창 및 신경계 기능의 붕괴가 동반됩니다. 아미노산 중 하나의 결핍에 대한 특정 징후가 눈의 눈에서 나타났는데, 이는 노래하는 아미노산이 추가된 단백질의 결과였습니다. 따라서 시스테인 (또는 시스틴)의 존재로 인해 간의 적대적인 괴사가 비난 받고 히스티딘 - 백내장; 메티오닌의 일일 섭취는 빈혈, 비만 및 간경화, 비스듬함 및 nirks 출혈로 이어졌습니다. 어린 곁눈질의 식단에 있는 라이신은 빈혈과 급사(나이 든 동물에서 흔히 나타나는 증후군)를 동반했습니다.
단백질 섭취 부족은 질병으로 이어집니다 - "kvashiorkor"는 번역에서 "황금 (또는 빨간색) 소년"을 의미합니다. 다른 생물의 우유를 마시는 것처럼 어린이에게서 질병이 발생하며 바나나, 토란 토란, 기장 및 가장 흔히 옥수수를 포함하는 이슬 맺힌 성게만 먹습니다. Kwashiorkor는 성장 지연, 빈혈, 저단백혈증(종종 부기가 동반됨) 및 지방간 질환이 특징입니다. 흑인의 머리카락은 적갈색입니다. 종종이 질병은 견갑골 세포의 위축을 동반합니다. 그 결과 췌장 효소의 분비가 방해를 받아 소량의 단백질을 얻을 수 없는 것으로 밝혀졌다. 섹션에서 유리 아미노산의 배설이 증가하는 것이 관찰됩니다. 환희가 없으면 어린이의 사망률은 50-90 %입니다. 아이들이 살아남을 수 있도록 생리 기능과 장밋빛 활력 모두에 돌이킬 수없는 손상을 일으키는 것은 단백질 부족이었습니다. 질병은 아픈 사람이 다량의 육류와 유제품을 포함하는 풍부한 단백질 식단으로 옮길 때 발생합니다. 문제를 해결하는 방법 중 하나는 동일한 제제에 라이신을 보충하는 것입니다.
2. SKT에서 단백질의 오버에칭. 배수구의 펩티다아제 특성, 염산의 역할 설명.
식품에서 아미노산의 양은 훨씬 적습니다. 프로테아제 효소(펩티드 스크롤라제)의 작용으로 점막 장관에서 가수분해되기 때문에 단백질 창고에 들어가는 것이 중요합니다. 피부가 노래하는 아미노산으로 만들어진 펩티드 결합의 가장 분열이라는 사실에서 이러한 효소의 기질 특이성. 단백질 분자 중간에 있는 펩타이드 결합을 가수분해하는 프로테아제는 엔도펩티다제로 분류할 수 있습니다. 엑소펩티다아제 그룹에 속하는 효소는 펩타이드 결합을 가수분해하고 말단 아미노산과 함께 용해됩니다. SHKT의 모든 프로테아제의 작용으로 단백질은 또한 조직의 세포에서 발생하는 아미노산의 집사를 분해합니다.
염산의 역할이 제거되었습니다.
약초 수문의 주요 기능은 단백질이 새로운 방식으로 과도하게 에칭된다는 사실에 있습니다. 이 과정의 주요 역할은 염산입니다. 관에 있는 단백질은 시력을 자극합니다. 히스타민그 그룹의 단백질 호르몬 - 가스트리니프, yakі, 자신의 손에 HCI와 proenzyme - 펩시노겐의 분비를 요구합니다. HCI는 1시간 동안 반응하는 shlunkovy 샤프트의 쉘 클리트에 정착합니다.
Dzherelom H + є H 2 3, 혈액에 확산되는 schule s 2의 obkladalnye clitins에 정착하고 H 2
H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +
H 2 3의 해리는 용해될 때까지 중탄산염을 생성하며, 이는 특수 단백질의 참여로 인해 혈장에서 C1 - 및 활성 경로가 있는 덕트의 내강에 위치한 이온 H +와 교환되는 대가로 나타납니다. 막 H + / K + -ATP-ase에 의해 촉매되는 수송. 이에 따라 튜브 내강의 양성자 농도는 10 6배 증가합니다. Ioni C1 - 염화물 채널을 통한 배수관 근처에 있어야 합니다.
shlunkovoy soci의 HCl 농도는 0.16M에 도달할 수 있으며 pH는 1.0-2.0으로 감소합니다. 단백질 섭취는 종종 HCl 채택 과정에서 다량의 중탄산염을 분비하는 물고기 웅덩이의 환상을 동반합니다.
HCl의 작용하에 열처리를 인식하지 못한 단백질의 변성이 일어나며, 이는 프로테아제에 대한 펩타이드 결합의 이용가능성을 증가시킨다. HCl은 장내 병원성 박테리아의 살균 작용과 페레스코자 섭취를 할 수 있습니다. 또한 염산은 펩시노겐을 활성화시켜 디펩신의 최적 pH를 생성합니다.
· 염산으로 묶음- HCl, 단백질 및 과잉 에칭 제품과 결합. 건강한 사람의 관련 HCl 값은 20-30TU입니다.
· 빌나 HCl- shrunkovogo 주스의 성분과 관련이 없는 염산. 표준에서 유리 Hcl의 값은 20-40TE입니다. 껍질 주스의 pH는 정상입니다. 1,5-2,0.
소장 견갑하강에 존재하는 펩티다아제의 특성. 펩티다아제 형태의 Zakhist clitin.
쌀. 9-23. 아미노산의 생합성 방법.
아미디 글루타민과 아스파라긴디카르복실산 아미노산 Glu 및 ASP로부터 합성됨(div. Scheme A).
- 카나리아해당 과정의 중간 생성물인 3-포스포글리세르산으로 분해되며, 이는 3-포스포피루브산으로 산화된 다음 승인된 세린으로 트랜스아민화됩니다(div. Scheme B).
- 사용 글리신 합성을 위한 2가지 경로:
1) 디세린 serinoxymethyltransferase의 결과로 엽산의 참여로 인한 세린에서 :
2) 반응에서 글리신 합성 효소를 분해한 결과:
- 프롤린역반응에서 글루타메이트로부터 합성된다. 유출의 이화작용 동안 수많은 반응이 또한 관찰됩니다(494페이지의 div. 계획).
총 8개의 남용된 아미노산, 20개 이상의 아미노산이 인간에서 합성될 수 있습니다.
아미노산 Apr 및 Gic의 빈번한 치환좁은 공간에서 접히는 경로로 합성됩니다. 그 중 더 많은 것을 뒤에서 찾을 수 있습니다.
- 아르기닌의 합성은 오르니틴 회로(div. 더 최근에는 pdrozdil IV)의 반응에 의존합니다.
- 히스티딘은 ATP와 리보스로부터 합성됩니다. 히스티딘-N=CH-NH-의 이미다졸 회로의 일부는 아데닌의 퓨린 핵에서 용해되며, 그 핵심은 ATP이고 분자는 리보스 원자로 형성됩니다. 이처럼 히스티딘 합성에 필수적인 5-포스포리보실아민은 퓨린 합성에 필요하다.
정신적으로 치환된 아미노산 티로신 및 시스테인 합성용필수 아미노산인 페닐알라닌과 메티오닌을 각각 섭취합니다(Div. Animals VIII 및 IX).
쌀. 9-22. 이화 작용에 대한 전체 경로에 대한 무질소 과량의 아미노산 포함.
포도당 생성 과정. 이러한 아미노산은 그룹에 추가될 수 있습니다. 글리코겐 아미노산.
이화작용의 과정에서 활성 아미노산은 아세토아세테이트(Lіz, Leu) 또는 아세틸-CoA(Leu)로 변형되고 케톤체 합성에서 진동할 수 있습니다. 이러한 아미노산을 케톤 생성.
많은 아미노산이 포도당 합성 및 케톤체 합성을 위해 진동하므로 이화 작용 과정에서 구연산염 회로의 대사 산물과 아세토 아세테이트 (Tri, Phen, Tyr) 또는 아세틸의 2 가지 생성물이 생성됩니다. -CoA(일). 이러한 아미노산을 장난이라고 합니다. 그렇지 않으면 글리코케톤 생성(그림 9-22, 표 9-5).
신진대사 반응
무질소 과량의 아미노산은 이화 작용의 주요 경로에서 대사 산물의 수를 보충하는 데 사용됩니다. 이는 생물학적으로 활성인 음성 합성에 사용되기 때문입니다. 이러한 반응을 보충교재라고 합니다. 9-22세 아기에게 5가지 보충 반응이 나타났습니다.
반응을 촉매하는 효소 피루브산 카르복실라제(코엔자임 - 비오틴)는 간과 m'yazakh에서 나타납니다.
2. 아미노산 → 글루타메이트 → α-케토글루타레이트
변형은 글루타메이트 탈수소효소 또는 아미노전이효소의 영향으로 풍부한 조직에서 발생합니다.
3. 
Propionyl-CoA와 succinyl-CoA는 짝을 이루지 않은 수의 탄소 원자를 가진 고급 지방산의 분해에도 관여할 수 있습니다(섹션 8).
4. 아미노산 → 푸마르산염
5. 아미노산 → 옥살로아세테이트
반응 2, 3은 모든 조직(간 크림 및 m'yazyv)에서 발견되며, 피루브산 카르복실라제는 매일, 반응 4 및 5는 주로 간에서 발생합니다. 반응 1과 3(그림 9-22) - 주요 보충 반응
L-아미노산 산화효소
간과 니르카에서 밝혀진 효소 L-아미노산의 산화효소, L-아미노산의 탈아미노화 구축(div. scheme for example side).
이 반응의 조효소는 FMN입니다. 탈아미노화에 대한 L-아미노산 산화효소의 기여는 분명히 중요하지 않지만 최적은 웅덩이 배지(pH 10.0)에 있는 것 같습니다. clitins에서 배지의 pH는 중성에 가깝고 효소의 활성은 훨씬 낮습니다.
D-아미노산 산화효소니르카와 베이커리에서도 공개됐다. Ce FAD는 휴경 효소입니다. cієї oxidase의 최적 pH는 중성 배지에 있으므로 효소가 활성이고 L-아미노산의 낮은 oxidase입니다. D-아미노산 산화효소의 역할은 적습니다. 인체 조직과 생물의 단백질과 단백질에는 천연 L-아미노산만 포함되어 있기 때문에 체내 D-이성질체의 수가 극히 적기 때문입니다. 덧붙여서, D-아미노산 산화효소는 그것들을 동일한 L-이성질체에 결합시킨다(그림 9-8).
10. Transamination: 과정, 효소, biorol의 계획. AdAT 및 ASAT의 생물학적 역할과 혈액 장막에서 발현의 임상적 중요성.
트랜스아미네이션
아미노기 전이 - 아미노산에서 α-케토산으로 α-아미노기를 전달한 후 새로운 케토산과 새로운 아미노산이 생성되는 반응. 이러한 반응의 수가 많을수록 균등화 상수는 1에 가깝기 때문에(K p ~ 1.0), 아미노기 전이 과정을 쉽게 역전시킬 수 있습니다(div. Scheme A).
반응은 아미노트랜스퍼라제 효소에 의해 촉매되며, 그 조효소는 피리독살 포스페이트(PF)입니다. 이는 비타민 B 6(피리독신, 부문 3)과 유사합니다(분할 계획 B).
아미노전이효소는 세포질과 세포 진핵생물의 미토콘드리아에서 모두 검출됩니다. 또한 미토콘드리아 및 세포질 형태의 효소는 물리적 및 화학적 능력으로 구별됩니다. 기질 특이성이 의심되는 인간 클리틴에서 10개 이상의 아미노트랜스퍼라제가 발견되었습니다. Mayzhe 모든 아미노산은 transamination 반응에 들어갈 수 있습니다, 약간의 라이진, 트레오닌 및 프롤린.
계획 A
반응 메커니즘
아미노전이효소는 "퐁퐁(pong-pong)" 유형의 메커니즘을 통해 진행되는 반응을 촉매하는 효소의 전형적인 예입니다(섹션 2). 이러한 반응에서 첫 번째 생성물은 효소의 활성 부위를 담당합니다.
활성 형태의 아미노트랜스퍼라제는 신비로운 알디민 연결이 있는 라이신의 아미노기에 피리독살 포스페이트를 추가한 결과 대사됩니다(그림 9-6). 위치 258의 라이신은 효소의 활성 부위 창고로 들어갑니다. 또한, 효소와 피리독살 인산염 사이에는 보효소의 피리딘 고리에 과량의 인산염과 질소의 전하 원자가 참여하기 때문에 이온 결합이 용해됩니다.
트랜스아미네이션 반응의 순서는 아래와 같습니다.
- 첫 번째 단계에서 효소의 활성 중심에 있는 피리독살 포스페이트까지 첫 번째 기질인 아미노산에서 아미노기가 추가 알디민 연결을 위해 나옵니다. 효소-피리독숨-민인산 복합체와 반응의 첫 번째 생성물인 케토산이 용해됩니다. 이 프로세스에는 2개의 Schiff 베이스의 중간 채택이 포함됩니다.
- 다른 단계에서 효소-피리독사민 인산 복합체는 케토산(또 다른 기질)과 결합하고 다시 2개의 쉬프 염기의 매개를 통해 아미노기를 케토산으로 옮깁니다. 그 결과 효소는 원래의 형태로 돌아가고 반응의 또 다른 산물인 새로운 아미노산이 형성됩니다. pyridoxal phosphate의 aldehyde group은 기질의 amino group이 차지하지 않지만, 효소의 활성 중심에 있는 lysine 라디칼의 ε-amino group과 Schiff 염기(aldimin)를 형성한다(divine scheme on p. 471 ).
오르니틴 순환
Sechovin은 질소 교환의 주요 말단 생성물이며,모든 유기체의 창고에서 총 질소의 최대 90%가 생성되는 것으로 보입니다(그림 9-15). 세코빈의 배설은 하루 25g이 되는 것이 정상이다. 그것에 굴복하는 백인의 수가 증가함에 따라 세코빈의 배설이 증가합니다. 세코빈은 간에서 덜 합성되고, 여기에 도슬리다 I.D.가 더 많이 추가되었습니다. 파블로바. 간의 손상과 세코비니 합성의 방해는 혈액과 조직에서 암모니아와 아미노산(nasamped, 글루타민 및 알라닌)의 촉진으로 이어집니다. 20 세기의 40 년대에 독일 생화학자 G. Krebs와 K. Hanseleit는 sechovin의 합성이 여러 단계로 구성된 순환 과정이라는 것을 확립했습니다. sechovini의 합성 과정에, 이름을 취한 "오르니틴 순환",또는 "Krebs-Henseleit 주기".
세코빈 합성에 대한 반응
Sechovin (carbamide) - 탄산의 최신 아미드 - 2 원자를 질소로 복수. 하나의 제럴롬그 중 암모니아,이것은 carbamoyl phosphate pid deiyu carbamoyl phosphate synthetase I의 용액에 이산화탄소로 간에서 결합합니다(div. 아래 반응식 A).
개시 반응에서 argininosuccinate synthetase는 citrulline을 aspartate에 결합하고 argininosuccinate(argininoburstynic acid)를 전환합니다. 이 효소는 Mg 2+ 이온을 필요로 합니다. 반응은 1mol의 ATP를 사용하고 두 개의 거대 에너지 결합의 에너지가 회수됩니다. 아스파르트산염 - 질소 세코빈에 대한 또 다른 원자(483 페이지의 Div. Scheme A).
아르기닌은 오르니틴과 세코빈이 용해되는 아르기나아제의 작용하에 가수분해됩니다. 보조 인자 arginase є ioni Ca2+ 또는 Mn2+. 아르기닌의 구조적 유사체인 높은 농도의 오르니틴과 라이신은 이 효소의 활성을 손상시킵니다.
sechovin의 합성과 완전히 동일합니다.
CO 2 + NH 3 + Aspartate + 3 ATP + 2 H 2 O → Sechovin + fumarate + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.
carbamoyl phosphate synthetase I에 의해 증폭되는 암모니아는 정맥의 혈액과 함께 간에 공급됩니다. 간에서 글루탐산의 gnuchka 탈아미노화를 포함한 다른 게렐의 역할은 훨씬 적습니다.
arginine noccinate 합성에 필요한 Aspartate는 transamination pathway에 의해 간에서 용해된다.
옥살로아세테이트와 알라닌. Alania는 m'yazіv와 장 clitin의 머리 순위 여야합니다. 반응에 필요한 Jerel oxaloacetate는 오르니틴 회로의 반응에 흡수되는 푸마르산염으로 전환될 수 있습니다. 시트르산 회로의 두 가지 반응의 결과로 푸마르산은 옥살로아세테이트로 전환되고 이 과정에서 아스파르트산이 용해됩니다(그림 9-17). 그런 계급에서 오르니틴 주기의 붕대와 함께 fumarate에서 aspartate의 재생 주기.알라닌에 대한 이 주기에서 확립된 Pir vat은 포도당신생합성을 위해 활성화됩니다.
오르니틴 회로를 위한 아스파테이트의 또 다른 용도는 옥살로아세테이트를 사용한 글루타메이트의 트랜스아미네이션입니다.
백색증
대사 손상의 원인은 tyrosinase의 선천적 결함입니다. 이 효소는 멜라닌 세포에서 티로신을 DOPA로 전환하는 것을 촉매합니다. 티로시나아제의 결함으로 인해 멜라닌 색소 합성이 중단됩니다.
임상적으로 백색증(Lat. 알버스-흰색) - 피부와 머리카락의 색소 침착이 나타납니다. 병든 사람들은 종종 빛에 대한 두려움을 탓하며 긴박감이 감소합니다. Trivale perebuvannya 그러한 질병 pіd vіdkritim 태양은 암 shkіri로 이어집니다. 질병의 발병률은 1:20000입니다.
페닐케톤뇨증
건강한 사람의 간에서는 소량의 페닐알라닌(~10%)이 페닐-락테이트와 페닐아세틸글루타민으로 전환됩니다(그림 9-30).
페닐알라닌의 이화작용에 대한 이 경로는 페닐알라닌 드록실라제에 의해 촉매되는 주요 경로인 티로신으로의 전환이 손상된 경우 주요 경로가 됩니다. 이 장애는 페닐피루베이트, 페닐아세테이트, 페닐락테이트 및 페닐아세틸글루타민과 같은 대체 대사산물과 함께 고페닐알라닌혈증 및 혈액 및 혈류의 변화를 동반합니다. 페닐알라닌 드록실라제의 결함은 페닐케톤뇨증(PKU) 감염으로 이어질 수 있습니다. PKU에는 2가지 형태가 있습니다.
· 클래식 PKU- 페닐알라닌 드록실라제 유전자의 돌연변이와 관련된 Spadkovy 질병은 효소 활성의 감소 또는 새로운 비활성화로 이어질 수 있습니다. 이 농도에서 페닐알라닌은 혈액에서 20-30 배 (표준 - 1.0-2.0 mg / dl), 섹션에서 - 표준 (30 mg / dl)에서 100-300 배 증가합니다. 섹션의 페닐피루베이트 및 페닐락테이트 농도는 정상적인 일일 섭취량으로 300-600 mg/dl에 이릅니다.
· PKU의 가장 심각한 징후 - 장미 빛 및 신체 발달 손상, sudomania 증후군, 색소 침착 손상. 행복의 기간 동안 질병은 30년까지 살지 않습니다. 질병의 발병률은 1:10,000 신생아입니다. 질병은 상염색체 열성 방식으로 감소합니다.
· 페닐알라닌, 페닐피루베이트, 페닐락테이트 농도가 높은 뇌 세포에서 독성 질환과 관련된 PKU의 심각한 징후. 고농도의 페닐알라닌은 혈액뇌장벽을 통한 티로신과 트립토판의 수송을 차단하고 신경전달물질(도파민, 노르에피네프린, 세로토닌) 합성을 촉진합니다.
· FKU 옵션(코엔자임 의존성 고페닐알라혈증) – H 4 BP의 대사를 조절하는 유전자의 최근 돌연변이. 임상 징후는 가깝지만 고전적인 PKU의 징후를 피하지 않습니다. 질병의 빈도는 신생아 100만 명당 1-2개의 독감입니다.
· H 4 BP는 페닐알라닌뿐만 아니라 티로신과 트립토판에 대한 수산화물 반응에도 필요하며, 조효소가 비활성화되면 신경전달물질 합성을 포함한 3개 아미노산 모두의 대사를 방해합니다. 질병은 심각한 신경학적 손상과 조기 사망("악의적" PKU)을 특징으로 합니다.
PKU로 고통받는 어린이의 로맨스 및 신체 발달의 점진적인 악화는 페닐알라닌을 저용량 또는 고용량으로 섭취하더라도 식이요법을 통해 피할 수 있습니다. 이 들뜬 마음처럼, 다시 한 번, 아이의 사람들 뒤에는 가난한 두뇌가 사랑받을 것입니다. 선술집의 추위가 10 세기 이후에 약화 될 수 있다는 것이 중요합니다 (뇌의 수초화 과정 완료), bіk "dovіchnoї єti"에서 부유 한 소아과 의사 shilyayutsya의 시간에 덴마크에서 항의하십시오.
PKU의 진단을 위해 vicoryst는 해당 섹션의 혈액 내 페닐알라닌 농도를 결정하는 섹션의 병리학 대사 산물을 감지하는 다양한 방법과 방법을 사용하여 사용됩니다. 페닐케톤뇨증과 관련된 결함 유전자는 페닐알라닌에 대한 내성의 추가 테스트를 위해 표현형이 정상인 이형 접합체에서 검출될 수 있습니다. 이 obstezhuvannoy의 경우 10g의 페닐알라닌을 한 눈에 제공 한 다음 1 년 간격으로 혈액 샘플을 채취하여 대신 티로신이 처방됩니다. 표준에서 페닐알라닌 선호 후 혈액 내 티로신 농도는 fezhilketonuria 유전자의 이형 접합체 운반체에서 더 낮고 상당히 높습니다. 이 검사는 아픈 아이를 가진 사람들의 위험 진단을 위한 유전 상담에서 승리합니다. PKU가 있는 신생아의 검출을 위한 선별 체계가 개발되었습니다. 테스트에 대한 감도는 거의 100%입니다.
부도바 보석
헴은 2가 이온과 포르피린으로 형성됩니다(그림 13-1). 포르피린 구조의 기본은 포르핀입니다. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, methenovyh mystki와 그들 사이에 묶여 있습니다 (그림 13-1). 휴경지에서 kiltsy piroli의 대체물 구조에 따라 sprat 유형의 포르피린은 프로토포르피린, 에티오포르피린, 메조포르피린 및 코프로포르피린으로 구분됩니다. 프로토포르피린은 레쉬티 유형의 포르피린의 전구체입니다.
Hemi 다른 백인은 복수 할 수 있습니다. 다른 유형포르피린(div. Division 6). 이러한 헤모글로빈에는 4개의 금속, 2개의 비닐 라디칼 및 2개의 과잉 프로피온산이 있는 프로토포르피린 IX가 포함되어 있습니다. vіdnovlemu stanі (Fe+2)에 있는 그 znahoditsya의 Zalіzo는 pyrole 고리의 질소 원자와 po'yazane 2개의 공유 결합 및 2개의 배위 연결을 연결합니다. 산화하는 동안 헴은 헤마틴(Fe 3+)으로 변환됩니다. 헴의 가장 많은 수는 헤모글로빈으로 채워진 적혈구, 미오글로빈이 될 수 있는 악성 세포, 그리고 많은 양의 사이토크롬 P 450을 통해 간 세포에서 찾을 수 있습니다.
헴 생합성의 조절
헴 합성의 조절 반응은 피리독살 고갈 효소 아미노레불린산 합성효소를 촉매합니다. 반응 속도는 알로스테릭하게 그리고 효소로의 동일한 번역으로 조절됩니다.
아미노레불린산 합성효소 및 헴 합성을 위한 알로스테릭 억제제 및 공동억제제(그림 13-5).
망상적혈구에서는 번역 단계에서 이 효소의 합성이 조절됩니다. 효소를 인코딩하는 mRNA의 시작에, є
쌀. 13-5. 헴과 헤모글로빈 합성의 조절.네거티브 원칙 뒤에 숨은 보석 즈보로트니 즈바즈쿠 aminolevulinate synthase와 aminolevulinate dehydratase를 억제하고 α- 및 β-lanciuge의 헤모글로빈으로의 번역을 유도합니다.
헤어핀 고리를 형성하는 염기서열은 민감한 요소(영어로는, 철 반응 요소, IRE) (그림 13-6).
clitins의 염분 농도가 높으면 조절 타액 단백질의 과도한 시스테인과 복합체를 구성합니다. 만과 조절 효소 결합 단백질의 상호작용은 아미노레불린산 합성효소를 코딩하는 mRNA의 IRE-요소에 대한 이 단백질의 스포리디티(sporidity)를 감소시키고 번역을 계속합니다(그림 13-6, A). 낮은 농도의 타액에서 타액 단백질은 mRNA의 5'-untranslated 말단에 위치한 타액 요소와 결합하고 aminolevulinate synthase의 번역은 환각됩니다(그림 13-6, B).
Aminolevulinate dehydratase는 또한 heme에 의해 알로스테릭하게 억제되지만 이 효소의 활성은 aminolevulinate synthase의 활성보다 80배 더 높을 수 있지만 생리학적으로 큰 의미는 없습니다.
pyridoxal phosphate 및 약물 제제의 결핍 및 구조적 유사체는 aminolevulinate synthase의 활성을 감소시킵니다.
빌리루빈 합성
REM 클리틴에서 헤모글로빈 저장의 헴은 분자산에 의해 산화됩니다. 반응에서 1차와 2차 열분해 헴 고리 사이에 메틴 반점이 추가로 발생하고 베이와 단백질 부분이 분리되고 백색 루빈의 주황색 색소가 결과적으로 관찰됩니다.
Bіlіrubіn- clitins에서 인산화 산화물을 파괴할 수 있는 유독하고 지방이 많은 말. 특히 민감한 것은 신경 조직의 일부 세포입니다.
bіlіrubіnu를보고
세망내피계 빌리루빈의 Z 클리틴은 혈액에 의해 소비됩니다. 여기 와인은 단지에서 발견됩니다 알부민플라스마, 풍부하게 적은 수 - 금속, 아미노산, 펩티드 및 기타 작은 분자와의 복합체. 이러한 단지의 설립은 섹션에서 흰색 루비가 보이는 것을 허용하지 않습니다. 알부민과 복합된 빌리루빈은 빌니(비 활용) 또는 간접빌리루빈.
직접 및 간접 빌리루빈이란 무엇입니까?
혈청 빌리루빈은 특수 시약(디아조 반응성)에 대한 실험실 반응의 결과에 따라 직접 및 간접의 두 가지 분획(다양한)으로 나뉩니다. 간접 빌리루빈은 독성이 없는 빌리루빈으로, 최근에 헤모글로빈과 혼합되었지만 아직 간에 접촉되지는 않았습니다. 직접 빌리루빈 - ce 빌리루빈, 간에서의 neshkodzheniya 및 신체 도입 준비.
28. 조브티야니시
기분에 따라 빌리루빈 대신 혈액이 움직입니다. 도달 가능한 와인 농도에서 직물이 확산되어 노란색으로 변합니다. vіdkladennya를 통한 Pozhovtіnnya 직물은 빌리루빈이라고합니다. 조브티야니차.임상 적으로 zhovtyanitsya는 혈장의 빌리루빈 농도가 표준 상한선을 2.5 배 이상 초과하지 않을 때까지 나타날 수 있습니다. 50 µmol/l에 대해 비시가 되지 마십시오.
Zhovtyanitsa 신생아
부분적으로 다른 유형의 용혈성 zhovtyanitsya 신생아 - "생리적 zhovtyanitsya"는 어린이의 삶의 첫날에 보호됩니다. 혈액 내 간접 빌리루빈 농도가 증가하는 이유는 직접 빌리루빈의 손실, 접합 및 분비를 담당하는 단백질 및 간 효소의 용혈 촉진 및 기능 부족입니다. 신생아에서 UDP-glucuronyltransferase의 활성은 덜 감소하지 않으며 아마도 접합 반응의 또 다른 기질인 UDP-glucuronate의 합성이 충분히 활성화되지 않을 수 있습니다.
분명히 UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제는 유도 효소입니다(섹션 12). 섹션 12에 설명된 대로 이러한 덩어리를 유도하는 생리학적 zhovtyanitsa와 함께 약물 페노바르비탈을 투여해야 합니다.
"생리적 zhovtyanitsy"의 허용되지 않는 조건 중 하나는 빌리루빈 뇌병증입니다. 비접합 빌리루빈의 농도가 340 µmol/l를 초과하면 정맥이 뇌의 혈뇌장벽을 통과하여 손상을 일으킵니다.
마이크로솜 산화
마이크로솜 산화효소는 두 개의 미토콘드리아 후 CPE와 복합체에서 기능하는 매끄러운 ER 막에 국한된 효소입니다. 산화된 말에서 두 번째 산 원자를 포함하여 Pro 2 분자의 한 원자 추가를 촉매하는 효소는 두 마이크로솜 모노옥시게나제의 혼합 기능 대신 마이크로솜 옥시다제의 이름을 제거했습니다. 모노옥시게나아제의 참여를 위한 산화, 대리 제제 및 마이크로솜.
시토크롬 P 450의 기능명백하게, 삼중항 분쇄기의 분자산은 불활성이며 유기 물질과의 상호작용에서 축적되지 않습니다. 산 반응 건물을 개발하기 위해서는 1년, 대리 발효 시스템으로 전환하는 것이 필요합니다. 시토크롬 P 450에 복수하는 모노옥시게나제 시스템이 바로 여기에 있습니다. 활성 중심에서 친유성 연설 RH의 사이토크롬 P 450과 효소의 산화물 활성을 산성화하는 분자에 결합합니다.
하나의 산 원자는 2e를 취하고 Pro 2-형태로 변형됩니다. 전자 공여체는 NADPH이며, 이는 NADPH-사이토크롬 P 450 환원효소에 의해 산화됩니다. 약 2- 양성자와의 상호작용: 약 2- + 2H + → H 2 O, 그리고 물이 용해됩니다. 산 분자의 또 다른 원자는 기질 RH 앞에 포함되어 어음 R-OH의 수산기를 만족합니다(그림 12-3).
마이크로솜 산화 효소에 의한 음성 RH의 하이드록실화의 완전히 동일한 반응:
RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.
P 450 기질은 외인성(약물, 생체이물질) 및 내인성(스테로이드, 지방산 및 기타) 물질 모두의 소수성 연설이 풍부할 수 있습니다.
이러한 방식으로 첫 번째 단계의 결과로 사이토크롬 P 450의 관여는 소수성 부분의 다양성을 촉진하는 확립된 작용기로 언어의 변형을 유도합니다. 변형의 결과, 분자는 생물학적 활성을 잃거나 사라진 것처럼 보이는 활성 부분의 형성을 유도할 수 있습니다.
n-크레졸 및 페놀의 방출
아미노산 티로신의 박테리아에서 효소의 작용으로 페놀 크레졸은 미생물에 의해 대사될 수 있습니다(그림 12-9).
문맥을 통해 적셔진 제품은 오븐으로 이동하고 페놀 및 크레졸의 충혈 완화는 UDP-글루쿠로네이트 창고에서 황산 과잉(FAPS) 또는 글루쿠론산과 접합될 수 있습니다. FAPS와 페놀 및 크레졸의 접합 반응은 sulfotransferase 효소에 의해 촉매됩니다(그림 12-10).
글루쿠론산과 페놀 및 크레졸의 접합은 UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제 효소에 관여합니다(그림 12-11). 접합 제품은 물에 잘 분산되어 nirks를 통해 섹션에서 제거됩니다. 글루쿠론산과 페놀 및 크레졸의 접합체 수의 증가는 장에서 단백질 부패 생성 증가와 함께 섹션에 표시됩니다.
쌀. 12-8. Zneshkodzhennya 벤잔트라센. E 1 - 마이크로솜 시스템의 효소; E 2 - 에폭사이드 수화물.
Utvorennya that zneshkodzhennya іndolu ta skatolu
장에서 미생물은 아미노산 트립토판으로 인돌과 스카톨을 대사합니다. 박테리아는 트립토판을 파괴하여 토크가 낮은 고리 구조를 남깁니다.
인돌은 청색란셋의 세균에 의해 쪼개지면서 용해되며, 세린 또는 알라닌에서 볼 수 있다(그림 12-12).
스카톨과 인돌은 2단계에서 간에서 소비됩니다. 악취의 마이크로솜 산화의 결과로 수산기가 뒷면에 축적됩니다. 그래서 인돌은 인독실에 들어가고 FAPS와의 접합 반응에 들어가 인독실황산, 칼륨강도를 촉진하여 동물 인디칸의 이름을 딴 것이다(그림 12-13).
E. 냉각 시스템의 유도
생명의 첫 단계와 다른 단계에 참여하는 많은 효소는 유도되는 단백질입니다. 고대에도 차르 Mithridates는 소량의 알코올을 체계적으로 섭취하는 것이 가능하다는 것을 알고 있기 때문에 심각한 중독에서 벗어날 수 있습니다. "미트리다타의 효과"는 가창 체계의 유도에 기초한다(표 12-3).
간 EP 막에서 시토크롬 P 450은 더 많은(20%) 막 결합 효소를 가지고 있습니다. 페노바르비탈은 시토크롬 P 450, UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제 및 에폭사이드 가수분해효소의 합성을 활성화합니다. 예를 들어, 인덕터 페노바르비탈이 주입된 생물에서 EP 막의 면적이 증가하여 세포의 모든 막 구조의 90%에 도달하고 결과적으로 이에 참여하는 효소의 수가 증가합니다. xenobiotics 및 독성 내생 연설.
사악한 과정의 화학 요법 동안 얼굴의 효과는 종종 단계적으로 떨어집니다. 그 외에도 다양한 의료 스태미너가 발달합니다. 안정성은 동일한 약물뿐만 아니라 다른 약물의 전체 낮은 수준까지입니다. 항종양면이 P-당단백질, 글루타티온 트랜스퍼라제 및 글루타티온의 합성을 유도한다는 점을 고려할 가치가 있습니다. Vykoristannya speechovin, scho ingibuyut 또는 P-당단백질 합성 및 글루타티온 효소 합성을 활성화하여 화학 요법의 효과를 촉진합니다.
금속은 글루타티온 합성을 위한 유도물질이며, SH-기를 포함할 수 있는 저분자량 단백질인 메탈로티오네인(metalothionein)에 영향을 미칩니다. 결과적으로 신체에 대한 세포의 저항은 역겹게 높습니다.
글루타치온 전이효소의 증가는 몸의 건강을 증가시켜 중간에 방황하는 상태로 성장합니다. 효소의 유도는 낮은 의약 연설의 혼잡 시간에 대한 항암 효과의 효과를 설명합니다. 또한, 글루타티온 전이효소 합성 유도인자 - 정상 대사 - 호르몬, 요오드티로닌 및 코티솔 상태를 유지합니다. 카테콜아민은 아데닐릴 사이클라제 시스템을 통해 글루타티온 전이효소를 인산화하고 그 활성을 촉진합니다.
그것들(예를 들어, 중요한 금속, 폴리페놀, S-알킬에서 글루타티온으로의 전환, 제산제 제초제)을 포함한 많은 음성 화합물은 글루타티온 전이효소를 억제합니다.
37. 활용 - 언어 발달의 또 다른 단계
음성 변환의 또 다른 단계는 활용 반응이며, 그 과정에서 첫 번째 단계에서 용해되는 작용기, 더 작은 분자 또는 내인성 작용 그룹에 추가되어 친수성을 증가시키고 독성을 변화시킵니다(표 2).
UDP-글루쿠로닐트랜스퍼라제
우리딘 디포스페이트(UDP)-글루쿠로닐트랜스퍼라제는 주로 소포체에 위치하여 과량의 글루쿠론산을 음성 분자에 추가하고 마이크로솜 산화 동안 소화됩니다(그림 12-4).
대략적으로 UDP-glucuronyltransferase의 참여에 대한 반응은 다음과 같이 작성됩니다.
ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.
설폰트랜스퍼라제
주제 변경 "언어 교환 및 에너지. 먹기. 주요 교환.":1. 말과 에너지의 교환. 먹기. 동화작용. 이화작용.
2. 유기체의 단백질과 요가 역할. Rubner에 대한 등급 계수. 긍정적인 질소 균형. 음의 질소 균형.
3. 유기체의 지질 및 요가 역할. 지리. 클리티니 리피디. 인지질. 콜레스테롤.
4. 갈색 지방. 붕사 지방 조직. 혈장 지질. 지단백질. LPG. LPVSH. LPDNSCH.
5. 탄수화물에서 유기체의 역할. 포도당. 글리코겐.
8. 신체의 에너지 요구 제공에서 언어 교환의 역할. 인산화 계수. 신맛에 해당하는 칼로리.
9. 신체의 에너지 비트레이트를 평가하는 방법. 직접 열량계. 간접 열량계.
10. 주요 교환. 주요 교환 가치의 rozrahunka까지 Rivnyannya. 신체 표면의 법칙.
유기체의 단백질과 요가 역할. Rubner에 대한 등급 계수. 긍정적인 질소 균형. 음의 질소 균형.
신진대사에서 단백질, 지방, 탄수화물, 미네랄 및 비타민의 역할
플라스틱 연설에서 신체에 필요구조 단백질, 지질 및 탄수화물을 소비할 수 있는 이 최소한의 섭취량으로 만족할 수 있습니다. 기 소비는 개인의 연령, 건강 상태, 강도 및 작업 유형과 같은 요인으로 인해 감소합니다.
사람들은 그럽 제품의 창고에서 데려가서 가져갑니다. 플라스틱 연설, 미네랄 스피치 및 비타민.
단백질과 신체에서의 역할
체내 단백질그 업데이트를 중단하지 않고 역에서 재구매하십시오. 건강한 성인은 음식으로 분해된 단백질, 새로 합성된 건강한 양의 단백질을 가지고 있습니다. 생물은 신체가 단백질보다 적은 양의 아미노산 창고에서 질소를 섭취할 수 있습니다. 20가지 아미노산 중 10가지(발린, 류신, 이소류신, 라이신, 메티오닌, 트립토판, 트레오닌, 페닐알라닌, 아르기닌, 히스티딘)는 영양 결핍의 경우 체내에서 합성되지 않습니다. Qi 아미노산은 필수라고합니다. 나머지 10개의 아미노산(대체)은 생명에 덜 중요한 것이 아니라 낮은 것은 대체불가이며, 다른 아미노산의 섭취가 부족할 경우 체내에서 악취를 합성할 수 있다. 신체에서 단백질 교환의 중요한 관료는 아미노산의 반복적인 재활용(재활용)이며, 이는 다른 분자의 합성을 위해 일부 단백질 분자가 분해되는 동안 생성됩니다.
Shvidkіst razpadu 그 novlennya bіlkіv몸은 그만한 가치가 있습니다. 펩타이드 성격의 호르몬이 분해되기 시작하면 백혈구와 간 - 약 10 deb, white m'yaziv - 약 180 deb에 걸리기 쉽습니다. 평균적인 사람의 경우 인체의 모든 단백질이 80데시벨로 업그레이드됩니다. 부패를 영원히 인지한 단백질의 총량은 사람의 몸에서 유래하는 질소의 양으로 판단됩니다. 단백질은 16%에 가까운 질소를 가지고 있습니다(단백질 100g에서 질소 16g). 이처럼 우리 몸은 1g의 질소를 볼 때 625g의 단백질을 분해한다. 좋은 점은 성인의 몸은 3.7g의 질소에 가깝다고 볼 수 있습니다. 이 데이터에서 생산에 대한 새로운 파멸을 인식 한 단백질의 질량은 생산을위한 신체 질량 1kg 당 3.7 x 6.25 \u003d 23g 또는 0.028-0.075g의 질소가된다는 것이 분명합니다. ( Rubner에 대한 계수).
고슴도치로 체내에 유입되는 질소량, 체내에 유입되는 질소량으로 체내에 수용소가 있다는 점을 고려하는 것이 관례 질소 함량. 요동에서는 체내에 질소가 많을수록 낮아진다고 해서 얘기하자면 양의 질소 균형(Zatrimka, 질소 보유). 그래서 m'yazovoi 조직의 질량이 증가하는 사람이 되십시오. 신체의 성장 기간 동안, 미숙한 상태, 중요한 질병이 나온 후에 차려 입는 것입니다.
체내에 도입된 일정량의 질소와 함께 그 섭취량을 체내로 전달하는 캠프를 음의 질소 균형. 신체에 s가 포함되어 있지 않으면 무능한 단백질과 함께 먹을 때 잘못 배치 될 수 있습니다. 필수 아미노산단백질 기아 또는 완전한 기아.
단백질, 플라스틱 연설과 같은 페르시안 블랙의 유기체에서 대리인은 파괴 과정에서 클리틴에서 ATP 합성 및 열 방출을 위한 에너지를 제공합니다.
신진대사 빌키브
단백질은 고슴도치의 필수 구성 요소입니다. vіdmіnu vіd blіkіv - 탄수화물과 지방은 지방의 필수 구성 요소가 아닙니다. Shchodobovo sprozhivatsya는 성숙한 건강한 사람의 100g에 가깝습니다. Kharchovі 단백질 - 신체의 주요 질소 공급원. 감각적으로 경제적인 단백질은 가장 비싼 식품 성분입니다. 따라서 생화학 및 의학의 역사에서 식사에서 단백질의 규범이 확립 된 것도 중요합니다.
Karl Foyt의 연구에서 grub 단백질 - 118g/dobu, 탄수화물 - 500g/dobu, 지방 - 56g/dobu의 감소에 대한 기준입니다. M. Rubner는 체내 질소의 75%가 단백질 창고에 있다는 점을 처음으로 지적했습니다. Vіn sklav 질소 균형 (사람이 음식을 위해 소비하는 질소의 양과 추가되는 질소의 양에 따라 다름).
성숙한 건강한 사람은 두려워한다 질소 균형 - "제로 질소 균형"(체내로 유입된 질소의 양이 섭취된 질소의 양을 확인합니다.)
양의 질소 균형(신체에 도입되는 질소의 추가 양이 적을수록 채택되는 양이 적습니다). 신체에서, 성장 중 또는 단백질 구조의 발달과 함께(예를 들어, 중증 질병으로 노화되는 기간 또는 m'yazovoi masi의 성장과 함께).
음의 질소 균형(질소로 체내에 도입된 동물의 추가량, 획득량은 더 적음). 신체의 단백질 결핍에 주의하십시오. 이유 : їzhі의 백인 수가 충분하지 않습니다. 백인의 붕괴를 수반하는 질병.
생화학의 역사에서 사람이 탄수화물과 지방을 덜 섭취했을 때("단백질이 없는 식단") 실험이 수행되었습니다. 마음은 질소 균형으로 진동했습니다. 배설된 지 며칠 후 체내 질소가 같은 값으로 바뀌었고 그 후 금식일에 세 번 증가했습니다. 사람은 도바당 물 1kg당 53mg의 질소를 섭취했습니다(질소 4g 도바 당). Tsya kіlkіst 질소 vіdpovіdaє 약 도부를 위한 23-25g 단백질. Qiu 가치는 "책임의 계수"라고 불렸습니다.그런 다음 다음날 식단에 단백질 10g을 추가하고 그 때 질소의 도입을 증가 시켰습니다. 에일 질소의 모든 동일한 posterіgavsya 부정적인 균형. zhu의 Todi는 생산을 위해 40-45-50g의 단백질을 추가하기 시작했습니다. 고슴도치에 이러한 단백질 함량이 있으면 질소 균형이 0입니다(질소 균형은 같음). qiu 크기 (도부 한 마리당 40-50g의 단백질) 생리학적 최소량이라고 했습니다.
1951년에 단백질의 비율은 식사당 110-120g으로 제안되었습니다.
주어진 시간에 8개의 아미노산이 필수라는 것이 확립되었습니다. 피부의 필수아미노산의 최종 요구량은 1-1.5g이며, 전신은 6-9g의 필수아미노산을 생산해야 합니다. 다양한 식품의 필수아미노산 제거를 검토합니다. 따라서 단백질의 생리학적 최소값은 제품마다 다를 수 있습니다.
질소 부스트를 위해 단백질을 얼마나 섭취해야 합니까? 20g 달걀 흰자위, 또는 26-27 UAH. bіlkіv m'yasa chi 우유, 또는 30 gr. 흰 감자 또는 67 UAH. 밀 boroshn의 백색. 달걀 흰자는 새로운 아미노산 세트를 가지고 있습니다. 두꺼운 단백질을 섭취할 때 생리학적 최소치를 채우기 위해 더 많은 단백질이 필요합니다. 미국 표준에 따라 여성의 경우 적게(도바당 58g), 사람(도바당 단백질 70g)은 적게 섭취합니다.
위장관에서 흰색 BILKIV의 소화
과다 복용은 신진 대사 과정 전에 허용되지 않으며 파편은 신체에서 고려됩니다 (조직 제거의 양에 따라 도관є dovkіllam). Zavdannya perezravlennya - 지붕에서 몸을 담그는 것과 같이 풍미있는 연설의 큰 분자를 작은 표준 단위체로 분쇄(쪼개기)합니다. 오버 에칭의 결과로 연설의 색상은 이미 종 특이성을 향상 시켰습니다. 에일 에너지 매장량은 튀김 구멍에 저장된 다음 신체가 대신합니다.
모든 약초 과정은 가수 분해되어 에너지 낭비가 크지 않습니다. 악취는 산화되지 않습니다. 약 100g의 아미노산이 인체에 흡수되며 혈액에서 발견됩니다. 또 다른 400g의 아미노산은 체내 단백질의 분해로 인해 혈류로 흡수되어야 합니다. 아미노산의 대사 풀과 함께 모든 qi 500g의 아미노산. 400g의 바이커는 사람의 신체에서 단백질 합성에 사용되며 100g의 그릿은 최종 생성물인 sechovin, CO 2로 분해됩니다. 부패 과정에서 호르몬, 다양한 과정의 매개체 및 기타 언어(예: 멜라닌, 호르몬 아드레날린 및 티록신)의 기능을 개선하는 방법으로 신체에 필요한 대사 산물도 생성됩니다.
간 백색의 경우 재발 기간은 10일이어야 합니다. m'azovih 백인의 경우 이 기간은 80일이 됩니다. 혈장 단백질의 경우 - 14일, 간 - 10일. Ale є 다람쥐, yakі 빨리 rozdayutsya (2 -macroglobulin 및 іnsulіnu 기간 napіvrozpadu - 5 분).
약 400g의 단백질이 재합성됩니다.
단백질이 아미노산으로 분해되면 가수분해가 발생합니다. H 2 O는 단백질 분해 효소의 작용으로 펩타이드 결합이 절단된 후에 발생합니다. 단백질 분해 효소는 프로테이나제 또는 프로테아제라고 합니다. 다양한 단백질 분해 효소가 풍부한 Іsnuє. 촉매 센터의 구조 후 모든 단백질 분해 효소는 4 가지 클래스로 나뉩니다.
1. 세린 단백질 - 촉매 중심에 아미노산 세린과 히스티딘이 있습니다.
2. CYSTEIN PROTEINASE - 촉매 중심에서 시스테인과 히스티딘.
3. 촉매 중심에 있는 CARBOXYL PROTEINASE(ASPARTY) 2개의 아스파르트산 라디칼. 그들에게 펩신이 등장합니다.
4. 메탈로프로테이나제. 이 효소의 촉매 중심에는 히스티딘, 글루탐산 및 금속 이온(카르복시펩티다아제 "A", 콜라게나아제 지연 Zn 2+)이 포함되어 있습니다.
모든 단백질 분해효소는 촉매 작용의 메커니즘과 악취가 작용하는 중간 정신으로 구별됩니다. 피부 단백질 분자에는 수십, 수백, 수천 개의 펩타이드 결합이 있습니다. Proteinase는 일종의 펩타이드 결합이 아니라 suvoro 할당을 파괴합니다.
"자신의" 부름을 인식하는 방법? 그것은 proteinase의 흡착 센터의 구조에 달려 있습니다. 펩티드 결합은 아미노산이 발달에 참여하기 때문에 시간이 부족합니다.
흡착 중심의 구조는 연결을 만드는 아미노산의 라디칼인 COOH 그룹을 인식할 수 있도록 하는 구조입니다. 어떤 경우에는 기질 특이성을 위해 가수분해되는 결합을 만드는 아미노기인 아미노산이 중요할 수 있습니다. 그리고 때로는 문제가 되는 아미노산이 기질 특이성을 효소에 할당하는 데 중요할 수 있습니다.
실용적인 관점에서 모든 프로테이나제는 기질 특이성에 따라 2개의 그룹으로 나눌 수 있습니다.
1. 약간의 특정 단백질
2. 고도로 특정한 단백질
약간의 특정 단백질:
그들은 효소에 의해 가수분해되는 펩티드 결합을 형성하는 이러한 아미노산 중 단지 몇 개만 침착시키는 데 쉽게 사용할 수 있는 흡착 중심을 가지고 있습니다.
펩신
껍질 주스의 Tse 효소. 그것은 비활성 지대치 - 펩시노겐의 형태로 진창 점막의 클리틴에서 합성됩니다. 비활성 펩시노겐에서 활성 펩신으로의 전환은 빈 관에서 발생합니다. 활성화되면 펩타이드가 절단되어 효소의 활성 중심이 닫힙니다. 펩신 활성화는 두 가지 요인에 따라 달라집니다.
a) 염산(HCl)
b) 이미 용해된 활성 펩신을 자가촉매라고 합니다.
펩신 є 카르복실 단백질 분해 효소 및 Ley-Glu의 연결뿐만 아니라 R 2 위치의 아미노산 페닐알라닌(Phen) 또는 티로신(Tyr)이 첨가된 연결의 가수분해를 촉매합니다.. 펩신의 최적 pH는 1.0-2.0이며, 이는 껍질 주스의 pH에 해당합니다.
레닌
껍질 주스에서 단백질은 우유 단백질 카제인을 분해하는 효소 RENNIN에 의해 과도하게 에칭되지 않습니다. 레닌은 펩신과 유사하며 이 최적의 pH는 점막 중간의 pH(pH=4.5)를 반영합니다. Rennіn은 또한 작용의 메커니즘과 특이성에 의해 펩신과 관련이 있습니다.
키모트립신.
그것은 비활성 전구체인 키모트립시노겐의 형태로 서브슬러그에서 합성됩니다. 키모트립신은 활성 트립신과 자가 촉매 작용에 의해 활성화됩니다. 티로신(Tir), 페닐알라닌(Phen) 또는 트립토판(Three)의 카르복실기에 의해 고정된 파괴적인 연결 - 위치 R 1 또는 동일한 위치에서 큰 소수성 라디칼인 류신(leu), 이소류신(mul) 및 발린(val)에 의해 고정됨 위치 R 1 (작은 것들에 감탄).
키모트립신의 활성 중심에는 소수성 장이 있고 야쿠에는 qi 아미노산이 있습니다.
트립신
그것은 비활성 지대치 - 트립시노겐의 형태로 서브 슬러그에서 합성됩니다. 엔테로펩티다아제(enteropeptidase) 효소에 의해 빈 창자에서 활성화되어 칼슘 이온의 참여와 자가 촉매 작용을 촉진합니다. R 1 위치에서 양전하를 띤 아미노산 아르기닌(Arg)과 리신(Liz)에 의해 형성된 가수분해 결합. 그 흡착 중심은 키모트립신의 흡착 중심과 유사하지만 소수성 장 글리빈은 음전하를 띤 카르복실기를 가지고 있습니다.
엘라스타제.
그것은 겉보기에 비활성 전선인 proelastase의 subshlunkovy 능선에서 합성됩니다. 트립신에 의해 빈 장에서 활성화됩니다. R 1 위치에서 펩티드 결합을 가수분해하고 글리신, 알라닌 및 세린에 용해됨.
나열된 모든 저특이성 프로테이나제는 엔도펩티다제로 분류되므로 연결 고리는 폴리펩타이드 랜스의 끝이 아닌 단백질 분자의 중간에서 가수분해됩니다. cich proteinase의 분열에 따라 단백질의 폴리펩타이드 랜스는 큰 조각으로 나뉩니다. 그런 다음 qi에서 exopeptidase의 큰 조각이 발견되며, 이 단편의 피부는 폴리펩타이드 랜스의 말단에서 하나의 아미노산을 고갈시킵니다.
엑소펩티다제.
카르복시펩티다제.
그들은 subshlunkovy 만에서 합성됩니다. 장에서 트립신에 의해 활성화됩니다. Є 금속단백질. 단백질 분자의 "C" 말단에 있는 펩타이드 결합을 가수분해. 카르복시펩티다아제 "A"와 카르복시펩티다아제 "B"의 2종이 있습니다.
카르복시펩티다아제 "A"는 방향족(고리형) 라디칼로 아미노산을 분할하고, 카르복시펩티다아제 "B"는 라이신과 아르기닌을 분할합니다.
아미노펩티다제.
장 점막에서 합성되고 장에서 트립신에 의해 활성화됩니다. 단백질 분자의 "N" 말단에 있는 펩타이드 결합을 가수분해. 알라닌 아미노 펩티다아제와 류신 아미노 펩티다아제의 2가지 효소가 있습니다.
Alanine amino peptidase는 알라닌만을 분해하고 leucine aminopeptidase는 "N" 말단 아미노산 중 하나를 분해합니다.
디펩티다시
분할 펩티드 결합은 디펩티드에서 더 적습니다.
효소에 대한 모든 설명은 LOW-SPECIFIC PROTEINase로 분류됩니다. 악취는 shlunkovo-intestinal tract의 특징입니다.
함께, 악취는 단백질 분자의 10개 아미노산으로의 총 단백질 분해를 요구하며, 이는 장에서 혈액으로 흡수됩니다.
Smoktuvannya 아미노산은 Na +(포도당과 유사)와 함께 2차 활성 수송 방식입니다.
일부 아미노산은 젖지 않고 대장에서 미생물총의 참여로 인해 부패 과정을 거칩니다. 아미노산의 부패 산물은 환경의 반응을 인식하여 간에 흡수되어 소비될 수 있습니다. 가격에 대한 보고서 - Korovkin의 조수에 대한 경이, p. 333-335.
낮은 특이성 단백질 분해효소는 또한 리소좀에 모여 있습니다.
리솜 마이너 특이적 단백질분해효소의 기능:
1. 클리틴과 같은 외부 단백질의 분열을 방지합니다.
2. 세포 단백질의 전체 단백질 분해를 보호합니다(특히 세포가 죽을 때).
이와 같이 전체 단백질 분해는 세포 내 에칭뿐만 아니라 노화되는 세포 및 신체 전체의 단백질 재생에 필요한 가장 중요한 생물학적 과정 중 하나입니다. 전체 과정은 초세계의 프로테아제로부터 단백질을 보호하는 특별한 메커니즘을 보장하는 엄격한 통제하에 수행됩니다.
단백질 분해효소를 보호하는 메커니즘:
1. Zakhist 유형 "klitini"- Prostorova는 조용한 단백질에서 proteinase를 분리하면 악취가 들어갈 수 있습니다. 세포내 단백질분해효소는 리소좀의 중앙과 단백질의 미사에 위치하며 악취가 가수분해될 수 있습니다.
2. Zakhist 유형 "총구". 프로테이나제는 겉보기에 비활성인 전구체(전효소)에서 발견되는 것으로 믿어집니다. 예를 들어 펩시노겐(관 내) 트립시노겐 및 키모트립시노겐(췌장 내)이 있습니다. 노래 연결의 가수분해 후 란슬렛이 다시 활성화되고 효소가 활성화됩니다.
3. 자히스트형 "체인 메일". 모든 화학 구조의 첫 번째 분자에 포함되는 방식으로 단백질 기질을 뒷받침합니다(펩티드 결합을 덮는 그룹 정의). Trooma는 다음과 같은 방식으로 누출됩니다.
ㅏ) 단백질의 당화. 탄수화물 성분의 단백질에 포함. 당단백질이 용해됩니다. 탄수화물 성분의 qi 및 활성 기능의 기능(예: 수용체 기능). 모든 당단백질에서 탄수화물 부분의 도움으로 디프로테이나제로부터의 보호가 보장됩니다.
비) 아세틸루반냐 아미노기. 단백질 분자의 유리 아미노 그룹에 과량의 옥토보산을 추가합니다.
proteinase가 아미노 그룹의 존재로 인해 자체 활성의 특성에 대해 알려진 경우 아세틸 과량의 출현은 proteinase를 proteinase로 옮깁니다.
V) 카르복실기의 아미드화.후유증도 비슷합니다.
D) 세린 또는 티로신에서 라디칼의 인산화
4. 자키스트형 파수꾼.내인성 단백질 분해 효소 억제제의 도움을위한 Tse zahist bilkiv.
내인성 단백질분해효소 억제제- 특히 세포에서 특별히 진동하고 proteinase와 상호 작용하여 차단할 수 있는 단백질 또는 펩티드. 내인성 mycine 억제제와 proteinase를 연결하는 약한 유형의 연결의 운명을 취하기를 원합니다. tsієї potenazy에 대한 높은 수준의 sporadnіstyu를 가진 기질은 іngіbіtor zіgo complex z proteinase를 차단할 수 있으며 іyati를 시작하지 않습니다. 혈장에는 그러한 억제제가 많이 있으며 프로테이나제가 있으면 억제제를 사용할 수 있습니다.
첫 번째 부류의 프로테이나제와 관련하여 특이적인 프로테이나제의 억제제가 맞습니다.
