Уургийн үндсэн бүтцийг пептидийн холбоогоор холбосон амин хүчлүүдийн шугаман полипептидийн ланц гэж нэрлэдэг. Анхдагч бүтэц нь уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын хамгийн энгийн хэмжүүр юм. Өндөр тогтвортой байдлыг нэг амин хүчлийн α-амин бүлэг ба өөр нэг амин хүчлийн α-карбоксил бүлэг хоорондын ковалент пептидийн холбоогоор хангадаг.
Хэдийгээр тогтсон пептидийн холбоонд имино бүлгийн пролин эсвэл гидроксипролин оролцдог ч энэ нь бага байдаг.
Эсэд пептидийн холбоо тогтох үед нэг амин хүчлийн карбоксил бүлэг коб дээр идэвхжиж, дараа нь нөгөөгийн амин бүлэгтэй нэгддэг. Ойролцоогоор полипептидийн лабораторийн нийлэгжилтийг ижил аргаар явуулдаг.
Пептидийн холбоос нь давтагддаг полипептидийн ланцетийн хэсэг юм. Цөөн тооны онцлог шинж чанарууд байдаг тул тэдгээр нь зөвхөн анхдагч бүтцийн хэлбэрийг төдийгүй полипептидийн ланцны бодит зохион байгуулалтыг нэмж өгдөг.
· Хавсарсан байдал - пептидийн бүлэгт орох бүх атомууд нэг хавтгайд байна;
· Zdatnіst іsnuvati хоёр резонансын хэлбэрээр (кето-эсвэл enol formі);
· зуун-sovno C-N-линк дэх зуучлагчдын транс-байрлал;
· Усны холбоо үүсэхээс өмнөх эрүүл мэнд, үүнээс гадна арьсны пептидийн бүлгүүд нь пептидийн бүлгүүдийг оруулаад жижиг бүлгүүдтэй хоёр усны холбоо үүсгэж болно.
Вигнаток нь пролин эсвэл гидроксипролины амин бүлгийн оролцоотой пептидийн бүлгүүдийг үүсгэдэг. Барилгын өмхий үнэр нь зөвхөн нэг усны хонхыг (гайхалтай) бүрдүүлдэг. Tse vplivaє уургийн хоёрдогч бүтцийг хэвэнд оруулах. Пролин эсвэл гидроксипролин олддог алслагдсан полипептидийн ланц нь амархан нугалж, өөр усан дуугаар алга болдоггүй.
трипептид батлах схем:
Уургийн тэгш орон зайн зохион байгуулалт: уургийн хоёрдогч бүтэц: α-геликс ба β нугалах бөмбөгний тухай ойлголт. Уургийн цэвэр бүтэц: уугуул уураг ба уургийн денатурацийн талаархи ойлголт. Гемоглобины өгзөгтэй уургийн дөрөвдөгч бүтэц.
Уургийн хоёрдогч бүтэц.Уургийн хоёрдогч бүтцэд полипептидийн ланцетыг эмх цэгцтэй бүтцэд байрлуулах аргыг ойлгодог. Тохиргооны дагуу хоёрдогч бүтцийн дараах элементүүд харагдаж байна. α - үүнийг эргүүл β - Эвхэгдсэн бөмбөг.
Будови загвар α-спираль, schovouє пептидийн бондын бүх хүчийг L. Pauling болон R. Corey (1949 - 1951 х.) эвдсэн.
Хүүхдэд зориулсан 3 адиаграммыг үзүүлэв α -үндсэн параметрүүдийн талаар мэдээлэл өгдөг спираль α - спираль эргэлтүүд тогтмол байхаар мушгиа, ингэснээр спираль тохиргоо нь шураг тэгш хэмтэй байна (Зураг 3, б). арьсан ороомог дээр α - мушгиа нь 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл нэмнэ. Vіdstan mіzh ороомог эсвэл матрын спираль нь 0.54 нм болж, ороомгийн зүсэлт 26 ° хүртэл нэмэгддэг. Бэхжүүлэх, праймержуулах α -арьсны пептидийн бүлгүүдийн хооронд тогтсон усны шөрмөсний rachunok-д спираль хэлбэр ажиглагдаж байна. n th ta ( П+ 3)-р амин хүчлийн илүүдэл. Хэдийгээр усны холболтын энерги бага боловч тэдгээрийн тоо нь ихээхэн хэмжээний эрчим хүчний үр нөлөөг бий болгодог бөгөөд үүний дараа α -Мөрийг дуусгах спираль тохиргоо. Амин хүчлийн үлдэгдэл Bichni радикалууд pidtrimtsі хувь заяаг авч чадахгүй байна α - мушгиа хэлбэртэй, тиймээс бүх амин хүчлийн үлдэгдэл α - Спираль нь тэнцүү байна.
Байгалийн уургийн хувьд тэд баруун гартай байх магадлал багатай байдаг α - Спираль.
β-Эвхдэг бөмбөг- Хоёрдогч бүтцийн өөр нэг элемент. Vіdmіnu vіd дээр α - спираль β - Эвхэх бөмбөг нь зүссэн хэлбэртэй биш, шугаман хэлбэртэй (Зураг 4). Полипептидийн ланцын янз бүрийн хэсгүүдэд байрлах пептидийн бүлгүүдийн хооронд усны холбоос үүссэний улмаас шугаман бүтэц багасдаг. Талбайн Qi нь C = O ба HN - бүлгүүдийн (0.272 нм) хоорондох усны шугамд ойрхон байна.
Цагаан будаа. 4. Схемийн зураг β
- атираат бөмбөг (сумыг заана
lanciug полипептидийн тухай шууд)
Цагаан будаа. 3. схем ( а) тэр загвар ( б) α - спираль
Уургийн хоёрдогч бүтцийг анхдагч гэж үздэг. Амин хүчлүүдийн үлдэгдэл нь барилгын янз бүрийн ертөнцийн усны холбоог батлах хүртэл, CE болон уусмал руу цутгаж байна. α - спираль эсвэл β - Шари. Спираль амин хүчлүүдийн өмнө аланин, глутамины хүчил, глутамин, лейцин, лизин, метионин, гистидин зэрэг орно. Хэрэв хэт их ашигласан амин хүчлийн ордуудаас уургийн фрагмент үндсэн эрэмбээр үүссэн бол энэ хуваагдал дээр үүснэ. α - Спираль. Валин, изолейцин, треонин, тирозин, фенилаланин β - Лансиугийн полипептидийн бөмбөлгүүд. Эмх замбараагүй бүтэц нь полипептидийн ланцууд, глицин, серин, аспарагины хүчил, аспарагин, пролин зэрэг амин хүчлийн үлдэгдэл концентрацийг сааруулдаг.
Баялаг уурагтай үед нэг цаг є i α - спираль, тэр β - Шари. Янз бүрийн уураг дахь спираль хэлбэрийн нэг хэсэг нь өөр өөр байдаг. Тиймээс, m'yazovy уураг парамиозин нь 100% спираль хэлбэртэй байдаг; миоглобин ба гемоглобины мушгиа хэлбэрийн өндөр хэсэг (75%). Навпак, трипсин ба рибонуклеаза дахь полипептидийн ланцетийн нэлээд хэсэг нь бөмбөрцөгт багтдаг. β - бүтэц. Дэмжих эд эсийн уураг - кератин (үсний уураг), коллаген (арьс, шөрмөсний уураг) - боломжтой. β - Полипептидийн ланцуудын тохиргоо.
Уургийн третин бүтэц.Уургийн третин бүтэц нь задгай орон зайд полипептидийн ланцет тавих арга юм. Уургууд нь энэхүү функциональ хүчийг нэмэгдүүлэхийн тулд полипептидийн ланцет нь нээлттэй орон зайг тойрон тэнүүчилж, функциональ идэвхтэй бүтцийг бий болгодог. Ийм бүтэц гэж нэрлэдэг уугуул. Өгөгдсөн полипептидийн ланцетийн онолын хувьд боломжтой өргөн бүтэцүүдийн тооноос үл хамааран уургийн хэрэглээг нэг төрөлхийн тохиргоог бий болгох хүртэл бууруулж болно.
Төрөл бүрийн полипептидийн юлдэн төрлийн амин хүчлийн үлдэгдлүүдийн тасалдалтай радикалуудаас үүдэлтэй уургийн третин бүтэцийг интермодалаар тогтворжуулах. Qi vzaєmodії хүчтэй, сул дорой гэж хувааж болно.
Их хэмжээний цистеины атомуудын хоорондох ковалент холбоо нь полипептидийн ланцетийн янз бүрийн хэсэгт байрладаг хүчтэй харилцан хамаарал юм. Үгүй бол ийм холбоосыг дисульфидын гүүр гэж нэрлэдэг; Дисульфидын гүүрийг дараахь байдлаар илэрхийлж болно.
Ковалентын бондын цөцгий нь уургийн молекулын третин бүтэцтэй байдаг нь сул харилцан үйлчлэлээр дэмжигддэг бөгөөд тэдгээр нь өөрийн замаар туйлшрал ба туйлшралгүй гэж хуваагддаг.
Туйлын харилцан үйлчлэлийн өмнө ион ба усны холбоосыг харж болно. Эерэг цэнэгтэй хорт радикалуудын бүлгүүд лизин, аргинин, гистидин, аспартик ба глютамины хүчлийн сөрөг цэнэгтэй COOH бүлгүүдтэй харьцах үед харилцан үйлчлэл нь уусдаг. Усны холбоос нь хортой радикалууд болон амин хүчлийн үлдэгдэлийн функциональ бүлгүүдээс шалтгаална.
Амин хүчлийн үлдэгдлийн нүүрсустөрөгчийн радикалуудын хооронд туйлшралгүй эсвэл ван дер Ваальсийн харилцан үйлчлэл нь хөгц үүсгэдэг. гидрофобик цөм (зоригтой дусал) уургийн бөмбөрцөг дунд, учир нь усанд төөрөх нүүрс усны радикалууд. Уургийн агуулахад туйлшралгүй амин хүчлүүд их байх тусам ван дер Ваалсын холбоосын гуравдагч бүтцийг хэлбэржүүлэхэд илүү их үүрэг гүйцэтгэдэг.
Амин хүчлийн илүүдэл хоорондын тоон холбоос нь уургийн молекулын орон зайн тохиргоог тодорхойлдог (Зураг 5).
Цагаан будаа. 5. Tipi zv'yazkіv, уургийн scho pіdtrimuyut tretinnuyu бүтэц:
а- дисульфидын манан; б -ионный зв'азок; c, g -усны холбоос;
d -Ван дер Ваалсын холбоосууд
Tretinna бүтэц okremo авсан уураг нь өвөрмөц, тэр анхдагч бүтэцтэй адил өвөрмөц юм. Зөвхөн уураг идэвхтэй болгохын тулд уураг тавихад тохиромжтой орон зай. Гуравдагч бүтцийн янз бүрийн гэмтэл нь уургийн хүчийг өөрчлөх, биологийн идэвхжил алдагдахад хүргэдэг.
Уургийн дөрөвдөгч бүтэц. 100 кДа 1-ээс дээш молекул жинтэй уураг нь дүрмээр бол жижиг молекул жинтэй хэд хэдэн полипептидийн ланцаас үүсдэг. Нэг нэгээр нь хатуу тогтсон байрлалыг эзэлдэг олон тооны полипептидийн ланцаас бүрдэх бүтцийг уургийн дөрөвний нэг бүтэц гэж нэрлэдэг. Дөрөвний нэг бүтэцтэй уураг гэж нэрлэдэг эпимолекулэсвэл мультимер , мөн його полипептид ланциугуудын агуулахууд - vodpovidno дэд нэгжүүд эсвэл протомирууд . Дөрөвний нэг бүтэцтэй цагаан арьстны онцлог шинж чанар нь биологийн идэвхгүй хүмүүс юм.
Уургийн дөрөвдөгч бүтцийг тогтворжуулах нь дэд хэсгүүдийн гадаргуу дээр байрлах амин хүчлийн үлдэгдлийн bichny радикалуудын хоорондын туйлын харилцан үйлчлэлийн улмаас ажиглагддаг. Зохион байгуулалттай цогцолбор болох дэд нэгжийн хувьд ийм харилцан үйлчлэл нь зайлшгүй чухал юм. Тэдэнтэй харилцдаг дэд нэгжүүдийн дилерүүдийг контакт майдан гэж нэрлэдэг.
Дөрөвний нэг бүтэцтэй уургийн сонгодог өгзөг нь гемоглобин юм. Молекулын масстай гемоглобины молекул 68,000 Энэ нь хоёр өөр төрлийн дөрвөн дэд нэгжийн нийлбэр юм. α і β / α - Дэд нэгж нь 141 амин хүчлийн илүүдэл, a β - из 146. Третиний бүтэц α - І β -дэд нэгж нь молекул жинтэй төстэй (17000 So). Протезийн бүлгээс өшөө авах арьсны дэд хэсэг эрдэнийн чулуу . Бусад уураг (цитохром, миоглобин) дахь гемийн хэлтэрхийнүүд илүү хол харагдах боловч бид эдгээр уургуудын бүтцийн талаар товч ярилцаж болно (Зураг 6). Гем нь метан толбоноос гаргаж авсан илүүдэл пирол (= CH -) бүхий чотирматай уялдаа холбоог бий болгодог төв атомаас үүссэн эвхэгддэг coplanar циклик системд бүлэглэгддэг. Гемоглобины үед исэлдэлтийн станцад дуу чимээ өөрчлөгддөг (2+).
Чотири дэд хэсэг - хоёр α ба хоёр β - ийм зэрэглэлээр нэг бүтцэд нэгдэх α -зөвхөн дэд нэгжтэй харилцах β -дэд нэгжүүд ба navpaki (Зураг 7).
Цагаан будаа. 6. Гемо гемоглобины бүтэц
Цагаан будаа. 7. Гемоглобины дөрөвний нэг бүтцийн бүдүүвч дүрслэл:
Fe - гемийг гемоглобинд хүргэдэг
Бага 7-оос харахад нэг гемоглобины молекул 4 хүчлийн молекулыг тээвэрлэж чаддаг. I холболт, исгэлэнгийн эрх чөлөө нь бүтцийн конформацийн өөрчлөлтүүд дагалддаг α - І β - гемоглобины дэд нэгжүүд ба тэдгээрийн эпимолекул дахь харилцан тэлэлт Уургийн дөрөвний нэг бүтэц нь туйлын хатуу биш гэдгийг тэмдэглэх нь зүйтэй.
Үүнтэй төстэй мэдээлэл.
устай хонх, шүгэл
Тусдаа a-спираль, б-бүтэц (цэвэр).
Бүтэц α-спираль була дэвшүүлсэн Полингі Кори
коллаген
б-бүтэц
Цагаан будаа. 2.3. б-бүтэц
Тавдугаар сарын бүтэц хавтгай хэлбэр зэрэгцээ b-бүтэц; Яксчо эсрэгээрээ - эсрэг параллель б бүтэц
супер ороомог. протофибрил микрофибрил 10 нм диаметртэй.
bombyx mori фиброин
Эмх замбараагүй байдал.
Хоёрдогч бүтэц.
ИРЭЭД ХҮЛЭЭ:
БҮТЦИЙН БАЙГУУЛЛАГА BILKIV
Уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын 4 суурийг авчирсан.
Уургийн анхдагч бүтэц- полипептидийн лансеус дахь амин хүчлийн илүүдэлийн дараалал. Окреми амин хүчлүүдийн уураг нь нэг нэгээр нь холбогддог пептидийн холбоо, энэ нь амин хүчлүүдийн а-карбоксил ба а-амин бүлгийн харилцан үйлчлэлийн улмаас үүсдэг.
Бүтэн цагийн турш хэдэн арван мянган янз бүрийн уургийн анхдагч бүтцийг тайлсан. Уургийн анхдагч бүтцийг тодорхойлохын тулд амин хүчлийн агуулахыг гидролизийн аргаар тодорхойлно. Дараа нь бид эцсийн амин хүчлүүдийн химийн шинж чанарыг тодорхойлно. Дараагийн алхам бол полипептидийн ланц дахь амин хүчлүүдийн дарааллыг тодорхойлох явдал юм. Энэ vicorist нь сонгомол chastkovy (химийн болон ферментийн) гидролиз. Рентген туяаны дифракцийн шинжилгээ, түүнчлэн ДНХ-ийн нэмэлт нуклеотидын дарааллын талаархи мэдээллийг судлах боломжтой.
Уургийн хоёрдогч бүтэц- Полипептидийн ланцетийн тохиргоо, tobto. полипептидийн ланцетыг нэг конформацид савлах арга. Энэ үйл явц эмх замбараагүй явагдахгүй, харин үндсэн бүтцэд тусгагдсан хөтөлбөрүүд рүү аажмаар явагддаг.
Хоёрдогч бүтцийн тогтвортой байдлыг голчлон усны холбоосоор хангадаг;
Бөмбөрцөг хэлбэрийн уургийн хамгийн чухал төрлийг авч үздэг а-спираль. Полипептидийн ланцетыг мушгих нь жилийн сумыг дагадаг. Арьсны уургийн хувьд спиральжилтын онцлог дууны алхам. Жишээлбэл, лансерууд нь гемоглобин 75%, дараа нь пепсин 30% -иар спираль хэлбэртэй байдаг.
Үс, оёдол, мязывын уурагт агуулагдах полипептидийн ланцын бүтцийн төрөл, нэрийг нь орхигдуулсан. б-бүтэцүүд.
Пептидийн ланцетны сегментүүдийг нэг бөмбөлөг болгон өнхрүүлж, баян хуур болгон нугалсан хуудастай төстэй дүрсийг бүрдүүлдэг. Бөмбөлөг нь хоёр, хоёр эсвэл олон тооны пептидийн ланц байж болно.
Байгальд β- эсвэл a-бүтэц харагдахгүй уураг хэрэглэдэг, жишээлбэл, коллаген нь фибрилляр уураг бөгөөд хүн ба амьтны бие дэх эрүүл эд эсийн үндсэн масс болдог.
Уургийн третин бүтэц- Полипептидийн мушгиа буюу полипептидийн ланцетыг дуулах хүсэл тэмүүлэлд тавих арга. Эхний уураг, гуравдагч бүтэц нь рентген туяаны дифракцийн шинжилгээгээр тодорхойлогддог - эр бэлгийн эсийн миоглобин (Зураг 2).
Уургийн орон зайн бүтцийг тогтворжуулахад ковалент бус холбоо (ус, цэнэглэгч бүлгүүдийн электростатик харилцан үйлчлэл, молекул хоорондын ван дер Ваалсын хүч, гидрофобик харилцан үйлчлэл) гол үүрэг гүйцэтгэдэг.
Сүүлийн үеийн олдворуудаас харахад уургийн нийлэгжилт дууссаны дараа түүний третин бүтэц нь аяндаа үүсдэг. Гол хор хөнөөлтэй хүч нь амин хүчлүүд дэх радикалуудын усны молекулуудтай харилцан үйлчлэлцэх явдал юм. Энэ тохиолдолд амин хүчлүүдийн туйлт бус гидрофоб радикалууд уургийн молекулын дунд орооцолдож, туйлын радикалууд усны ёроолд байрладаг. Полипептидийн ланцетийн уугуул орон зайн бүтцийг хэлбэржүүлэх үйл явц гэж нэрлэдэг нугалах. Клитинээс уураг харагдаж, нэрлэгдсэн харгалзагч нар.Понг нугалах хувь заяаг авна. Хүний биеийг сулруулдаг хэд хэдэн өвчнийг тодорхойлсон байдаг бөгөөд тэдгээрийн хөгжил нь нугалах үйл явцын мутацийн (пигментоз, фиброз гэх мэт) гэмтэлтэй холбоотой байдаг.
Рентген туяаны дифракцийн шинжилгээний аргуудыг ашиглан хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийн хооронд зуучлагч уургийн молекулын бүтцийн зохион байгуулалтын үндсийг тодруулав. Домэйн- Це авсаархан бөмбөрцөг хэлбэрийн бүтцийн нэгж полипептидийн ланц (Зураг 3). Өөр өөр генээр кодлогдсон домэйнуудын янз бүрийн бүтэц, функцээс үүсдэг маш олон уураг (жишээлбэл, иммуноглобулин) байдаг.
Цагаан арьстны бүх биологийн хүч нь тэдний нэрлэж заншсанаар гуравдагч бүтцийн хэмнэлттэй холбоотой байдаг уугуул. Уургийн бөмбөрцөг нь туйлын хатуу бүтэц биш: пептидийн гадасны хэсгүүдийн хөдөлгөөнийг эргүүлэх боломжтой. Эдгээр өөрчлөлтүүд нь молекулын ерөнхий хэлбэрийг алдагдуулдаггүй. Уургийн молекулын конформаци дээр орчны рН, ялгааны ионы хүч, бусад хөндийтэй харилцан үйлчлэлийг нэмнэ. Be-yakі dії, scho хар тугалга молекулын уугуул конформацийг устгах, його биологийн эрх мэдэл нь уураг хэсэгчилсэн буюу шинэ нэмэлт дагалдаж байна.
Уургийн дөрөвдөгч бүтэц- ижил уугуул анхдагч, хоёрдогч, гуравдагч бүтэцтэй, макромолекулын гэрлийн нэг бүтэц, үйл ажиллагааны хослолыг хэвэнд оруулах хэд хэдэн полипептидийн ланцыг орон зайд байрлуулах арга.
Олон тооны полипептидийн ланцаас бүрдэх уургийн молекулыг нэрлэдэг олигомер, болон арьсны ланц, шинэ нэгээс өмнө оруулах. протомир. Олигомер уургууд нь ихэвчлэн хосолсон тооны протомеруудаас үүсдэг, жишээлбэл, гемоглобины молекул нь хоёр a- ба хоёр б-полипептидийн ланцаас бүрдэнэ (Зураг 4).
Дөрөвдөгчийн бүтэц нь гемоглобин, иммуноглобулин зэрэг уургийн 5% -тай ойролцоо байж болно. Баялаг ферментийн дэд нэгж будов хүч.
Дөрөвний бүтэцтэй уургийн агуулахад ордог уургийн молекулууд нийлэгжилт дууссаны дараа л рибосомууд дээр суурьшиж, молекулын бүрэн бүтцийг бий болгодог. Уургийн биологийн идэвхжил нь зөвхөн анхны агуулахад ордог протомеруудыг нэгтгэх үед л нэмэгддэг. Улирлын бүтцийг тогтворжуулахдаа гуравдагч шатыг тогтворжуулахтай адил төрлийн харилцан үйлчлэлийн хувь заяаг авна.
Deyakі doslidniki уургийн бүтцийн зохион байгуулалтын тав дахь түвшний үндэс суурийг хүлээн зөвшөөрдөг. Цэ метаболонисубстрат руу хувирах бүх замыг катализатор болгон янз бүрийн ферментийн олон үйлдэлт макромолекулын цогцолборууд (өндөр тосны хүчлүүдийн синтетаза, пируватдегидрогеназын цогцолбор, дихалный ланциуг).
Уургийн хоёрдогч бүтэц
Хоёрдогч бүтэц нь эмх цэгцтэй бүтэц дэх полипептидийн ланцетыг байрлуулах арга юм. Хоёрдогч бүтэц нь анхдагч бүтэц болж хувирдаг. Анхдагч бүтэц нь генетикийн хувьд тодорхойлогддог тул хоёрдогч бүтэц үүсэхийг рибосомын полипептидийн ланцетаас гарах замаар тодорхойлж болно. Хоёрдогч бүтэц тогтворжиж байна устай хонх, шүгэл, yakі utvoryuyutsya пептидийн бондын NH- ба CO-бүлэг хооронд.
Тусдаа a-спираль, б-бүтэцтэр эмх замбараагүй хэлбэр (цэвэр).
Бүтэц α-спираль була дэвшүүлсэн Полингі Кори(1951). Ердийн мушгиа шиг харагдах уургийн хоёрдогч бүтэц нь олон янз байдаг (Зураг 2.2). α-геликс нь гинж хэлбэртэй бүтэц бөгөөд пептидийн холбоо нь спираль дунд хоорондоо холбогддог бөгөөд амин хүчлийн гинжин хэлхээний радикалууд гэж нэрлэгддэг. a-Спираль нь спираль тэнхлэгтэй параллель байрлах усны холбоосоор тогтворжиж, эхний ба тав дахь амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд зөвтгөдөг. Ийм байдлаар урт спираль арьсанд амин хүчлийн илүүдэл нь хоёр усны холбоосыг хэвэнд оруулахад оролцдог.
Цагаан будаа. 2.2. Бүтэц нь спираль хэлбэртэй.
3.6 амин хүчлийн илүүдэл нь спираль нэг эргэлт дээр, 0.54 нм мушгиа, 0.15 нм нэг амин хүчлийн илүүдэл дээр тусдаг. 26 ° спираль руу Кут. А-геликсийн тогтмол байх хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл хүртэл байдаг. Хамгийн өргөн баруун талын спираль, өөрөөр хэлбэл. жилийн сумны дагуу эргүүлэг мушгих. a-helix пролин, цэнэглэхээс амин хүчлүүд болон задгай радикалуудын хувирал (электростатик ба механик шилжилт).
Спираль өөр нэг хэлбэр нь байдаг коллаген . Организмд коллаген нь биеийн хамгийн чухал уураг бөгөөд нийт уургийн 25% -ийг бүрдүүлдэг. Коллаген нь амжилттай эдэд янз бүрийн хэлбэрээр, nasampered байдаг. Бүхэл бүтэн мушгиа нь 0.96 нм ороомогтой, арьсны ороомог дахь 3.3 илүүдэлтэй, α-геликсээр бүрсэн халхавчаас илүү. Vіdmіnu vіd α-spіralі дээр энд усны газар байгуулах боломжгүй юм. Коллаген нь жижиг амин хүчлийн агуулахтай: 1/3 нь глицин, ойролцоогоор 10% пролин, түүнчлэн гидроксипролин ба гидроксилизин болдог. Үлдсэн хоёр амин хүчлийг коллагены биосинтезийн дараа орчуулгын дараах өөрчлөлтөөр шингээдэг. Коллагены бүтцэд gli-X-Y триплет байнга давтагддаг ба X байрлалыг ихэвчлэн пролин, Y нь ихэвчлэн гидроксилизин эзэлдэг. Коллаген нь баруун гурвалсан мушгиа, эрчилсэн гурван үндсэн зүүн мушгиа хэлбэрээр хаа сайгүй байдаг гэж төсөөлье. Арьсны гурав дахь спираль дээр гурав дахь илүүдэл нь төв хэсэгт гарч ирдэг бөгөөд энд глицин нь стерик шалтгаанаас зугтах магадлал багатай байдаг. Коллагены молекулын урт нь 300 нм орчим байдаг.
б-бүтэц(б нугалсан бөмбөг). Бөмбөрцөг уураг, түүнчлэн зарим фибрилляр уураг, жишээлбэл, фиброин оёдол (Зураг 2.3) -д Zustrichaetsya.
Цагаан будаа. 2.3. б-бүтэц
Тавдугаар сарын бүтэц хавтгай хэлбэр. Полипептидийн ланцет нь илүү буржгар байж болох бөгөөд а-геликс шиг хатуу мушгиагүй байж болно. Пептидийн бондын хэсгүүд нь аркуш цаасны ижил атираатай төстэй орон зайд нугалав.
Полипептид ба уургийн хоёрдогч бүтэц
Судасны полипептидийн ланц дахь пептидийн бондын CO ба NH бүлгийн хоорондох усны холбоогоор тогтворжсон. b-бүтцийг үүсгэгч полипептидийн ланцууд хэрхэн нэг шулуун шугамаар явдаг вэ (C ба N-терминалуудаас зайлсхийхийн тулд) - зэрэгцээ b-бүтэц; Яксчо эсрэгээрээ - эсрэг параллель б бүтэц. Нэг бөмбөгний гинжин радикалууд нь нөгөө бөмбөгний гинжин радикалуудын хооронд байрладаг. Хэрэв нэг полипептидийн ланц нугалж, өөртэйгээ параллель явбал эсрэг параллель б-загалмай бүтэц. b-хөндлөн бүтэц дэх усны холбоосууд нь полипептидийн ланцетийн гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд нийлдэг.
Хэрэм дэх а-спираль солих, бүтэн цагийн турш мушгирах, бүс нутагт хувьсах. Зарим уураг, жишээлбэл, миоглобин, гемоглобин, а-геликс нь бүтцийн суурь болж, 75%, лизоцимд 42%, пепсинд 30% -иас бага байдаг. Бусад уургууд, жишээлбэл, ургамлын гаралтай химотрипсин фермент нь бараг л а-спираль бүтэцтэй бөгөөд полипептидийн ланцетийн нэлээд хэсэг нь бөмбөрцөг б-бүтэцтэй тохирдог. Дэмжих эд эсийн уураг коллаген (шөрмөсний уураг, шкири), фиброин (байгалийн оёдлын уураг) нь полипептидийн ланцын b-тохиргоог өөрчилдөг.
α-спираль нь glu, ala, ley, β-бүтэцүүд - met, val, mul; lanciug полипептидийн wigin хэсгүүдэд - gly, pro, asn. Спиральжуулалтын төв болгон ашиглаж болох зургаан бүлгийн илүүдэл гэдгийг анхаарч үзэх нь чухал юм. Төвийн дунд хэсэгт талбай руу хоёр чиглэлд спираль ихсэж байна - эдгээр спираль үүсэхийг өөрчилдөг илүүдэл хэсгүүдээс бүрддэг тетрапептид. β-бүтцийг хэлбэржүүлэхэд үрийн үүргийг тав дахь гурван амин хүчлийн үлдэгдэл гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээр нь β-бүтэцийг бүрдүүлэхэд ашиглагддаг.
Ихэнх бүтцийн уургууд нь амин хүчлийн агуулахаар тодорхойлогддог хоёрдогч бүтэцтэй байдаг. Бүтцийн уураг нь α-спираль, є α-кератин шиг илүү чухал өдөөгч юм. Үс (ноос), пирьяа, толгой, kіgtі, амьтдын цуглуулга нь кератины толгойн зэрэглэлээс бүрддэг. Завсрын утаснуудын бүрэлдэхүүн хэсэг болох кератин (цитокератин) нь хамгийн чухал хадгалалтын цитоскелетон юм. Кератины хувьд пептидийн ланцетийн ихэнх хэсэг нь баруун α-спираль руу нугалав. Хоёр пептидийн жад нь нэг арслан болдог супер ороомог.Хэт ороомогтой кератин димерүүд нь тетрамерууд болж, уусмалуудтай нэгтгэдэг протофибрил 3 нм диаметртэй. Nareshti, vіsіm protofibril батлах микрофибрил 10 нм диаметртэй.
Ийм фибрилээс үсийг өөрсдөө үүсгэсэн. Тиймээс 20 микрон диаметр бүхий окрема утаснуудад сая сая фибрил нэхдэг. Кератины ланцууд нь олон тооны дисульфидын хөндлөн холбоосоор хүрээлэгдсэн байдаг бөгөөд энэ нь тэдэнд нэмэлт эрдэс бодис өгдөг. Химийн буржгар хийх явцад дараахь процессуудыг гүйцэтгэдэг: колон дээр дисульфидын цэгүүдийг тиолоор үрж, дараа нь үсийг түрхэхэд шаардлагатай хэлбэрийг халаахад өлгөдөг. Агаар исгэлэн исэлдэх үед дисульфидын шинэ толбо дахин үүсч, тэдгээр нь тууз хэлбэртэй болдог.
Шовкийг ялам эрвээхэйн катерпиллараас авдаг ( bombyx mori) болон маргаантай зүйл. Давхаргын гол уураг, фиброинэсрэг параллель атираат бөмбөгний бүтэц, үүнээс гадна бөмбөгүүд нь хоорондоо параллель нугалж, тоон давхаргыг хангадаг. Тиймээс, нугалах бүтцийн нэгэн адил амин хүчлийн өмдний оосор нь босоо тэнхлэгт өгсөж доошоо чиглэсэн байдаг ба окремими бөмбөрцөг хоорондын зайд тэдгээрийг илүү нягт бүлэглэж болно. Үнэндээ фиброин нь 80% глицин, аланин, серин, тобто зэргээс бүрддэг. Зэрлэг жадны хамгийн бага хэмжээгээр тодорхойлогддог гурван амин хүчил. Фиброин молекул нь ердийн давтагдах фрагментийг (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n агуулдаг.
Эмх замбараагүй байдал.Уургийн молекулын мушгиа атираа бүтэцтэй давхцдаггүй хуваагдлыг эмх замбараагүй гэж нэрлэдэг.
Хоёрдогч бүтэц.Уургууд дахь альфа-спираль ба бета-бүтцийн хуваагдал нь нэг нэгээр нь харилцан үйлчилж, ансамбль үүсгэдэг. Төрөлхийн уурагт шингэсэн хоёрдогч дээд бүтэц нь эрчим хүчний хувьд хамгийн чухал юм. Тэдний өмнө хоёр α-геликсийг нэг нэгээр нь эргүүлж, зүүн талын супер ороомог (бактериорходопсин, гемеритрин) үүсгэсэн supercoiled α-геликс нэмнэ; α-спираль ба β-бүтцийн фрагментууд нь зурсан полипептидийн ланц (жишээлбэл, дегидрогеназа ферментийн молекулуудын NAD+ холболтын хэлтэст олдсон Россманы βαβαβ-ланк); Antiparallel trilanzug β-бүтэцийг (βββ) β-зигзаг гэж нэрлэдэг бөгөөд бичил биетний олон тооны ферментүүд, хамгийн энгийн ба нуруунд байдаг.
Урд 234567891011121314151617 Урьдчилгаа
ИРЭЭД ХҮЛЭЭ:
Уургийн хоёрдогч бүтэц
Пептидийн ланцууд нь хоёрдогч бүтэцтэй цагаан өнгөтэй, усны холбоогоор тогтворжсон байдаг. Арьсны пептидийн бүлгийн хүчил атом нь NH-бүлэгтэй ижил усны холбоо, ижил пептидийн холбоог хангадаг. Үүний тусламжтайгаар дараах бүтэц үүсдэг: a-спираль, б-бүтэц, b-vigin. а-Спираль.Термодинамикийн хувьд амьдрах чадвартай бүтцийн нэг бол зөв аспираль юм. Тогтвортой бүтцийг илэрхийлдэг a-helix нь арьсны карбонилийн бүлэгт ланцны дагуу дөрөв дэх NH-бүлэгтэй усны холбоос үүсгэдэг.
Уураг: Уургийн хоёрдогч бүтэц
A-helix-д 3.6 амин хүчлийн илүүдэл нэг эргэлтэнд унаж, мушгиа урт нь ойролцоогоор 0.54 нм болж, илүүдэл хоорондын зай 0.15 нм байна. L-амин хүчлүүд нь зөвхөн зөв а-геликсийг ашиглах боломжтой бөгөөд үүнээс гадна хажуугийн радикалууд нь тэнхлэгийн хажуу тал дээр шаталсан бөгөөд нэр нь эсрэгээрээ байдаг. Аспиральд усны холбоосыг бий болгох боломж байдаг тул b бүтэц нь хоёрдогч бүтцийн бусад элементүүдтэй усны холбоос үүсгэх боломжгүй юм. А-геликс үүсэх үед амин хүчлүүдийн ланцууд бие биендээ ойртож, гидрофобик эсвэл гидрофилик нягт хэсгүүдийг бий болгодог. Цитозитууд нь уургийн макромолекулын тогтсон тривимер конформацид анхны үүрэг гүйцэтгэдэг бөгөөд хэлтэрхийнүүд нь уургийн өргөн бүтцэд a-shelices-ийн баглаа боодолтой байдаг. Спираль бөмбөг.Уургууд дахь аспиратын тоо ижил биш бөгөөд арьсны уургийн макромолекулын бие даасан шинж чанарууд байдаг. Зарим уургийн хувьд, жишээлбэл, миоглобины хувьд a-helix нь бүтцийн үндэс суурь болдог ба жишээлбэл, химотрипсин нь эсийн а-спиралжилт үүсгэдэггүй. Дундаж бөмбөрцөг уургийн хувьд спиральжилтын түвшин 60-70% орчим байдаг. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya эмх замбараагүй ээдрээтэй, үүнээс гадна денатурацийн үр дүнд спираль орооцолдлын шилжилт нэмэгддэг. Полипептидийн ланцетийг спиральжуулж, амин хүчлийн орд хэлбэрээр хуримтлуулах шаардлагатай байдаг. Тиймээс нэг нэгээр нь тасалдалгүй тархсан сөрөг цэнэгтэй глютамины хүчлийн бүлэг нь бие биендээ илүү хүчтэй нөлөө үзүүлдэг тул аспиратын доторх усан холболт илүү хүчтэй болдог. Үүнтэй ижил шалтгаанаар лизин эсвэл аргинины эерэг цэнэгтэй химийн бүлгүүд хоорондоо нягт холилдсоны үр дүнд ланцетийн спиральжилт нь төвөгтэй байдаг. Амин хүчлийн радикалуудын олон янз байдал нь бас шалтгаан болдог, учир нь полипептидийн ланцетыг цацах нь хэцүү байдаг (серин, треонин, лейцин). А-геликс байгаа үед хамгийн түгээмэл хөндлөнгийн хүчин зүйл бол амин хүчлийн пролин юм. Нэмж дурдахад пролин нь азотын атом дахь устай байх замаар дэнлүү доторх усны холбоо үүсгэдэггүй. Ийм байдлаар бүх тохиолдолд пролин нь полипептидийн ланцанд орооцолдсон тохиолдолд а-спираль бүтэц эвдэрч, abo (b-wigin) орооцолдол үүсдэг. б-бүтэц.А-спираль гадаргуу дээр б-бүтэц нь рахунокийн ард бэхлэгдсэн байна олон улсынполипептидийн ланцетны тогтвортой ланц, түүнчлэн юлдэн ланцетны дотоод контактуудын хоорондох усны холбоосууд. Хэрэв эгнээ нэг чиглэлд чиглүүлсэн бол ийм бүтцийг параллель, эсрэг чиглэлд байвал эсрэг параллель гэж нэрлэдэг. b-бүтэц дэх полипептидийн ланцет нь хүчтэй мушгирсан бөгөөд спираль биш, харин илүү зигзаг хэлбэртэй байж болно. тэнхлэгийн дагуу sucidic амин хүчлийн илүүдэл хоорондын ялгаа 0.35 нм байх ёстой, ингэснээр гурваас том, а-геликс бага, нэг ээлжинд илүүдэл тоо илүү 2. амин хүчлийн үлдэгдэл нэрэх. Усан холбоосоор ханасан а-геликсийн гадаргуу дээр нэмэлт усан холбоог хэрэглэхэд зориулж гидрокритын б-бүтэц дэх полипептидийн ланцетийн арьсны нөхөөс. Энэ нь параллель болон эсрэг параллель б бүтцэд хоёуланд нь зөөгддөг гэж хэлдэг, эсрэг параллель бүтэц дэх холбоос нь илүү тогтвортой байдаг. b-бүтцийг бүрдүүлдэг полипептидийн ланцетийн дэд хэсэг нь гурваас долоон амин хүчлийн үлдэгдэлтэй бөгөөд b-бүтэц нь өөрөө 2-6 ланцетаас бүрддэг боловч тэдгээрийн тоо их байж болно. b-Бүтэц нь атираат хэлбэртэй байж болох бөгөөд энэ нь давхар а-нүүрстөрөгчийн атомд хуримтлагдаж болно. її-ийн гадаргуу нь лансюгийн хилийн хооронд огтолж, 20-25o болж, хавтгай, лево мушгирсан байж болно. б-вигин.Бөмбөрцөг уургууд нь баян бөөрөнхий хэлбэртэй байж болох тул гогцоонууд нь полипептидийн ланцетийн хувьд онцлог шинж чанартай, гогцоо, зигзаг, үсний хавчаарууд нь онцлог шинж чанартай бөгөөд ланцет нь 180 ° хүртэл шууд өөрчлөгдөж болно. Үлдсэн өдөр нь b-vigin байж болно. Энэхүү онгон үс нь үсний хавчаар үүсгэдэг бөгөөд нэг усан дуугаар тогтворждог. Йогог гаталж буй чинник нь агуу bichni радикалууд байж болох бөгөөд энэ нь ихэвчлэн хамгийн бага амин хүчлийн илүүдэл болох глициныг агуулдаг шалтгаан болдог. Энэ тохиргоо нь уургийн бөмбөрцгийн гадаргуу дээр үргэлж гарч ирдэг бөгөөд B-wigin нь бусад полипептидийн ланцуудтай харилцан үйлчлэлд оролцдог. Супер хоёрдогч бүтэц.Өмнө нь хоёрдогч уургийн бүтцийг дэвшүүлж, дараа нь Л.Паулинг, Р.Кори нар илрүүлсэн. Өгзөг шиг та супер спираль а-спираль, давхар спираль дотор лева супер спираль хийж болно. Гэсэн хэдий ч хэт ороомог бүтэц нь ихэвчлэн a-мушгиа ба b хэлбэрийн навчны нугалааг агуулдаг. Їx агуулахыг ирэх дарааллаар танилцуулж болно: (aa), (ab), (ba) болон (bXb). Үлдсэн хувилбар нь навчны хоёр зэрэгцээ нугалах хэсэг бөгөөд тэдгээрийн хооронд статистик бөмбөг (bСb) байдаг. Хоёрдогч ба хоёрдогч бүтцийн хоорондох Spivvіdnoshennia нь өндөр түвшний хэлбэлзэлтэй байж болох бөгөөд энэ болон бусад уургийн макромолекулуудын бие даасан шинж чанарт оршдог. Домэйн нь хоёрдогч бүтцийн тэгш зохион байгуулалтыг нугалж байна. Өмхий үнэр нь бөмбөрцөг хэлбэрийн зайнаас бүрдэх бөгөөд полипептидийн ланцетийн богино үе мөчтэй холбогчтой нэг нэгээр нь холбогддог. Д.Бирктофт химотрипсиний домайн зохион байгуулалтыг анх тодорхойлсон хүмүүсийн нэг бөгөөд энэ уурагт хоёр домэйн байдгийг дурджээ.
Уургийн хоёрдогч бүтэц
Хоёрдогч бүтэц нь эмх цэгцтэй бүтэц дэх полипептидийн ланцетыг байрлуулах арга юм. Хоёрдогч бүтэц нь анхдагч бүтэц болж хувирдаг. Анхдагч бүтэц нь генетикийн хувьд тодорхойлогддог тул хоёрдогч бүтэц үүсэхийг рибосомын полипептидийн ланцетаас гарах замаар тодорхойлж болно. Хоёрдогч бүтэц тогтворжиж байна устай хонх, шүгэл, yakі utvoryuyutsya пептидийн бондын NH- ба CO-бүлэг хооронд.
Тусдаа a-спираль, б-бүтэцтэр эмх замбараагүй хэлбэр (цэвэр).
Бүтэц α-спираль була дэвшүүлсэн Полингі Кори(1951). Энэ бол ердийн мушгиа шиг харагдах уургийн өөр төрлийн хоёрдогч бүтэц юм.
Полипептидийн колын конформаци. Лансиугийн полипептидийн хоёрдогч бүтэц
2.2). α-геликс нь гинж хэлбэртэй бүтэц бөгөөд пептидийн холбоо нь спираль дунд хоорондоо холбогддог бөгөөд амин хүчлийн гинжин хэлхээний радикалууд гэж нэрлэгддэг. a-Спираль нь спираль тэнхлэгтэй параллель байрлах усны холбоосоор тогтворжиж, эхний ба тав дахь амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд зөвтгөдөг. Ийм байдлаар урт спираль арьсанд амин хүчлийн илүүдэл нь хоёр усны холбоосыг хэвэнд оруулахад оролцдог.
Цагаан будаа. 2.2. Бүтэц нь спираль хэлбэртэй.
3.6 амин хүчлийн илүүдэл нь спираль нэг эргэлт дээр, 0.54 нм мушгиа, 0.15 нм нэг амин хүчлийн илүүдэл дээр тусдаг. 26 ° спираль руу Кут. А-геликсийн тогтмол байх хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл хүртэл байдаг. Хамгийн өргөн баруун талын спираль, өөрөөр хэлбэл. жилийн сумны дагуу эргүүлэг мушгих. a-helix пролин, цэнэглэхээс амин хүчлүүд болон задгай радикалуудын хувирал (электростатик ба механик шилжилт).
Спираль өөр нэг хэлбэр нь байдаг коллаген . Организмд коллаген нь биеийн хамгийн чухал уураг бөгөөд нийт уургийн 25% -ийг бүрдүүлдэг. Коллаген нь амжилттай эдэд янз бүрийн хэлбэрээр, nasampered байдаг. Бүхэл бүтэн мушгиа нь 0.96 нм ороомогтой, арьсны ороомог дахь 3.3 илүүдэлтэй, α-геликсээр бүрсэн халхавчаас илүү. Vіdmіnu vіd α-spіralі дээр энд усны газар байгуулах боломжгүй юм. Коллаген нь жижиг амин хүчлийн агуулахтай: 1/3 нь глицин, ойролцоогоор 10% пролин, түүнчлэн гидроксипролин ба гидроксилизин болдог. Үлдсэн хоёр амин хүчлийг коллагены биосинтезийн дараа орчуулгын дараах өөрчлөлтөөр шингээдэг. Коллагены бүтцэд gli-X-Y триплет байнга давтагддаг ба X байрлалыг ихэвчлэн пролин, Y нь ихэвчлэн гидроксилизин эзэлдэг. Коллаген нь баруун гурвалсан мушгиа, эрчилсэн гурван үндсэн зүүн мушгиа хэлбэрээр хаа сайгүй байдаг гэж төсөөлье. Арьсны гурав дахь спираль дээр гурав дахь илүүдэл нь төв хэсэгт гарч ирдэг бөгөөд энд глицин нь стерик шалтгаанаас зугтах магадлал багатай байдаг. Коллагены молекулын урт нь 300 нм орчим байдаг.
б-бүтэц(б нугалсан бөмбөг). Бөмбөрцөг уураг, түүнчлэн зарим фибрилляр уураг, жишээлбэл, фиброин оёдол (Зураг 2.3) -д Zustrichaetsya.
Цагаан будаа. 2.3. б-бүтэц
Тавдугаар сарын бүтэц хавтгай хэлбэр. Полипептидийн ланцет нь илүү буржгар байж болох бөгөөд а-геликс шиг хатуу мушгиагүй байж болно. Пептидийн бондын хэсгүүд нь аркуш цаасны ижил атираатай төстэй орон зайд нугалав. Судасны полипептидийн ланц дахь пептидийн бондын CO ба NH бүлгийн хоорондох усны холбоогоор тогтворжсон. b-бүтцийг үүсгэгч полипептидийн ланцууд хэрхэн нэг шулуун шугамаар явдаг вэ (C ба N-терминалуудаас зайлсхийхийн тулд) - зэрэгцээ b-бүтэц; Яксчо эсрэгээрээ - эсрэг параллель б бүтэц. Нэг бөмбөгний гинжин радикалууд нь нөгөө бөмбөгний гинжин радикалуудын хооронд байрладаг. Хэрэв нэг полипептидийн ланц нугалж, өөртэйгээ параллель явбал эсрэг параллель б-загалмай бүтэц. b-хөндлөн бүтэц дэх усны холбоосууд нь полипептидийн ланцетийн гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд нийлдэг.
Хэрэм дэх а-спираль солих, бүтэн цагийн турш мушгирах, бүс нутагт хувьсах. Зарим уураг, жишээлбэл, миоглобин, гемоглобин, а-геликс нь бүтцийн суурь болж, 75%, лизоцимд 42%, пепсинд 30% -иас бага байдаг. Бусад уургууд, жишээлбэл, ургамлын гаралтай химотрипсин фермент нь бараг л а-спираль бүтэцтэй бөгөөд полипептидийн ланцетийн нэлээд хэсэг нь бөмбөрцөг б-бүтэцтэй тохирдог. Дэмжих эд эсийн уураг коллаген (шөрмөсний уураг, шкири), фиброин (байгалийн оёдлын уураг) нь полипептидийн ланцын b-тохиргоог өөрчилдөг.
α-спираль нь glu, ala, ley, β-бүтэцүүд - met, val, mul; lanciug полипептидийн wigin хэсгүүдэд - gly, pro, asn. Спиральжуулалтын төв болгон ашиглаж болох зургаан бүлгийн илүүдэл гэдгийг анхаарч үзэх нь чухал юм. Төвийн дунд хэсэгт талбай руу хоёр чиглэлд спираль ихсэж байна - эдгээр спираль үүсэхийг өөрчилдөг илүүдэл хэсгүүдээс бүрддэг тетрапептид. β-бүтцийг хэлбэржүүлэхэд үрийн үүргийг тав дахь гурван амин хүчлийн үлдэгдэл гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээр нь β-бүтэцийг бүрдүүлэхэд ашиглагддаг.
Ихэнх бүтцийн уургууд нь амин хүчлийн агуулахаар тодорхойлогддог хоёрдогч бүтэцтэй байдаг. Бүтцийн уураг нь α-спираль, є α-кератин шиг илүү чухал өдөөгч юм. Үс (ноос), пирьяа, толгой, kіgtі, амьтдын цуглуулга нь кератины толгойн зэрэглэлээс бүрддэг. Завсрын утаснуудын бүрэлдэхүүн хэсэг болох кератин (цитокератин) нь хамгийн чухал хадгалалтын цитоскелетон юм. Кератины хувьд пептидийн ланцетийн ихэнх хэсэг нь баруун α-спираль руу нугалав. Хоёр пептидийн жад нь нэг арслан болдог супер ороомог.Хэт ороомогтой кератин димерүүд нь тетрамерууд болж, уусмалуудтай нэгтгэдэг протофибрил 3 нм диаметртэй. Nareshti, vіsіm protofibril батлах микрофибрил 10 нм диаметртэй.
Ийм фибрилээс үсийг өөрсдөө үүсгэсэн. Тиймээс 20 микрон диаметр бүхий окрема утаснуудад сая сая фибрил нэхдэг. Кератины ланцууд нь олон тооны дисульфидын хөндлөн холбоосоор хүрээлэгдсэн байдаг бөгөөд энэ нь тэдэнд нэмэлт эрдэс бодис өгдөг. Химийн буржгар хийх явцад дараахь процессуудыг гүйцэтгэдэг: колон дээр дисульфидын цэгүүдийг тиолоор үрж, дараа нь үсийг түрхэхэд шаардлагатай хэлбэрийг халаахад өлгөдөг. Агаар исгэлэн исэлдэх үед дисульфидын шинэ толбо дахин үүсч, тэдгээр нь тууз хэлбэртэй болдог.
Шовкийг ялам эрвээхэйн катерпиллараас авдаг ( bombyx mori) болон маргаантай зүйл. Давхаргын гол уураг, фиброинэсрэг параллель атираат бөмбөгний бүтэц, үүнээс гадна бөмбөгүүд нь хоорондоо параллель нугалж, тоон давхаргыг хангадаг. Тиймээс, нугалах бүтцийн нэгэн адил амин хүчлийн өмдний оосор нь босоо тэнхлэгт өгсөж доошоо чиглэсэн байдаг ба окремими бөмбөрцөг хоорондын зайд тэдгээрийг илүү нягт бүлэглэж болно. Үнэндээ фиброин нь 80% глицин, аланин, серин, тобто зэргээс бүрддэг. Зэрлэг жадны хамгийн бага хэмжээгээр тодорхойлогддог гурван амин хүчил. Фиброин молекул нь ердийн давтагдах фрагментийг (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n агуулдаг.
Эмх замбараагүй байдал.Уургийн молекулын мушгиа атираа бүтэцтэй давхцдаггүй хуваагдлыг эмх замбараагүй гэж нэрлэдэг.
Хоёрдогч бүтэц.Уургууд дахь альфа-спираль ба бета-бүтцийн хуваагдал нь нэг нэгээр нь харилцан үйлчилж, ансамбль үүсгэдэг. Төрөлхийн уурагт шингэсэн хоёрдогч дээд бүтэц нь эрчим хүчний хувьд хамгийн чухал юм. Тэдний өмнө хоёр α-геликсийг нэг нэгээр нь эргүүлж, зүүн талын супер ороомог (бактериорходопсин, гемеритрин) үүсгэсэн supercoiled α-геликс нэмнэ; α-спираль ба β-бүтцийн фрагментууд нь зурсан полипептидийн ланц (жишээлбэл, дегидрогеназа ферментийн молекулуудын NAD+ холболтын хэлтэст олдсон Россманы βαβαβ-ланк); Antiparallel trilanzug β-бүтэцийг (βββ) β-зигзаг гэж нэрлэдэг бөгөөд бичил биетний олон тооны ферментүүд, хамгийн энгийн ба нуруунд байдаг.
Урд 234567891011121314151617 Урьдчилгаа
ИРЭЭД ХҮЛЭЭ:
BILKI Сонголт 1 A1. Цагаан өнгийн бүтцийн шугам є: ...
5-9 анги
БИЛКИ
Сонголт 1
A1
ГЭХДЭЭ)
Амени
AT)
Амин хүчлүүд
B)
Глюкоз
G)
Нуклеотид
А2. Спираль гэрэлтүүлэг нь дараахь шинж чанартай байдаг.
ГЭХДЭЭ)
Уургийн анхдагч бүтэц
AT)
Уургийн третин бүтэц
B)
Уургийн хоёрдогч бүтэц
G)
Уургийн дөрөвдөгч бүтэц
A3. Ийм хүчин зүйлийн ач холбогдол нь уургийн эргэлт буцалтгүй денатурацид хүргэдэг үү?
ГЭХДЭЭ)
Хар тугалга, давс, мөнгөн усны давстай харилцан үйлчлэл
B)
Төвлөрсөн азотын хүчилтэй уураг руу тарина
AT)
Хүчтэй халаалт
G)
Usі дахин жагсаасан хүчин зүйлүүд vіrnі
А4. Баяжуулсан азотын хүчил тарилга хийхэд нэг цагийн турш юу анхаарах ёстойг надад хэлээч.
ГЭХДЭЭ)
Випадання цагаан бүслэлт
AT)
Улаан-ягаан фарбування
B)
Випадання хар бүслэлт
G)
Жовте фарбування
А5. Катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг уурагуудыг:
ГЭХДЭЭ)
Гормонууд
AT)
Ферментүүд
B)
Витамин
G)
уураг
A6. Гемоглобины уураг нь дараахь үүргийг гүйцэтгэдэг.
ГЭХДЭЭ)
Каталитик
AT)
Будивелна
B)
захисну
G)
тээвэрлэлт
Б хэсэг
B1. Spivvvidnesit:
Уургийн молекулын төрөл
хүч
1)
Бөмбөрцөг уургууд
ГЭХДЭЭ)
Молекул нь бөмбөлөг болж муруйсан
2)
фибрилляр уураг
B)
Усны ойролцоо тарааж болохгүй
AT)
Усан дээр тэд хуваагдана, эсвэл ялгааны баганыг тогтооно
G)
Утастай төстэй бүтэц
хоёрдогч бүтэц
Уураг:
ГЭХДЭЭ)
Илүүдэл амин хүчлээс үүдэлтэй
B)
Агуулахдаа зөвхөн нүүрс, ус, исгэлэн авч яваарай
AT)
Таверны хүчиллэг орчинд гидролиз
G)
Денатурациас өмнөх эрүүл мэнд
D)
Є полисахаридууд
E)
Є байгалийн полимер
C хэсэг
Z 1. Ийм этанол ба органик бус хэллэгийн тусламжтайгаар глициныг авч болно, ижил урвалыг бичнэ үү.
Хоёрдогч бүтэц нь эмх цэгцтэй бүтэц дэх полипептидийн ланцетыг байрлуулах арга юм. Хоёрдогч бүтэц нь анхдагч бүтэц болж хувирдаг. Анхдагч бүтэц нь генетикийн хувьд тодорхойлогддог тул хоёрдогч бүтэц үүсэхийг рибосомын полипептидийн ланцетаас гарах замаар тодорхойлж болно. Хоёрдогч бүтэц тогтворжиж байна устай хонх, шүгэл, yakі utvoryuyutsya пептидийн бондын NH- ба CO-бүлэг хооронд.
Тусдаа a-спираль, б-бүтэцтэр эмх замбараагүй хэлбэр (цэвэр).
Бүтэц α-спираль була дэвшүүлсэн Полингі Кори(1951). Ердийн мушгиа шиг харагдах уургийн хоёрдогч бүтэц нь олон янз байдаг (Зураг 2.2). α-геликс нь гинж хэлбэртэй бүтэц бөгөөд пептидийн холбоо нь спираль дунд хоорондоо холбогддог бөгөөд амин хүчлийн гинжин хэлхээний радикалууд гэж нэрлэгддэг. a-Спираль нь спираль тэнхлэгтэй параллель байрлах усны холбоосоор тогтворжиж, эхний ба тав дахь амин хүчлийн үлдэгдэл хооронд зөвтгөдөг. Ийм байдлаар урт спираль арьсанд амин хүчлийн илүүдэл нь хоёр усны холбоосыг хэвэнд оруулахад оролцдог.
Цагаан будаа. 2.2. Бүтэц нь спираль хэлбэртэй.
3.6 амин хүчлийн илүүдэл нь спираль нэг эргэлт дээр, 0.54 нм мушгиа, 0.15 нм нэг амин хүчлийн илүүдэл дээр тусдаг. 26 ° спираль руу Кут. А-геликсийн тогтмол байх хугацаа нь 5 эргэлт буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл хүртэл байдаг. Хамгийн өргөн баруун талын спираль, өөрөөр хэлбэл. жилийн сумны дагуу эргүүлэг мушгих. a-helix пролин, цэнэглэхээс амин хүчлүүд болон задгай радикалуудын хувирал (электростатик ба механик шилжилт).
Спираль өөр нэг хэлбэр нь байдаг коллаген . Организмд коллаген нь биеийн хамгийн чухал уураг бөгөөд нийт уургийн 25% -ийг бүрдүүлдэг. Коллаген нь амжилттай эдэд янз бүрийн хэлбэрээр, nasampered байдаг. Бүхэл бүтэн мушгиа нь 0.96 нм ороомогтой, арьсны ороомог дахь 3.3 илүүдэлтэй, α-геликсээр бүрсэн халхавчаас илүү. Vіdmіnu vіd α-spіralі дээр энд усны газар байгуулах боломжгүй юм. Коллаген нь жижиг амин хүчлийн агуулахтай: 1/3 нь глицин, ойролцоогоор 10% пролин, түүнчлэн гидроксипролин ба гидроксилизин болдог. Үлдсэн хоёр амин хүчлийг коллагены биосинтезийн дараа орчуулгын дараах өөрчлөлтөөр шингээдэг. Коллагены бүтцэд gli-X-Y триплет байнга давтагддаг ба X байрлалыг ихэвчлэн пролин, Y нь ихэвчлэн гидроксилизин эзэлдэг. Коллаген нь баруун гурвалсан мушгиа, эрчилсэн гурван үндсэн зүүн мушгиа хэлбэрээр хаа сайгүй байдаг гэж төсөөлье. Арьсны гурав дахь спираль дээр гурав дахь илүүдэл нь төв хэсэгт гарч ирдэг бөгөөд энд глицин нь стерик шалтгаанаас зугтах магадлал багатай байдаг. Коллагены молекулын урт нь 300 нм орчим байдаг.
б-бүтэц(б нугалсан бөмбөг). Бөмбөрцөг уураг, түүнчлэн зарим фибрилляр уураг, жишээлбэл, фиброин оёдол (Зураг 2.3) -д Zustrichaetsya.
Цагаан будаа. 2.3. б-бүтэц
Тавдугаар сарын бүтэц хавтгай хэлбэр. Полипептидийн ланцет нь илүү буржгар байж болох бөгөөд а-геликс шиг хатуу мушгиагүй байж болно. Пептидийн бондын хэсгүүд нь аркуш цаасны ижил атираатай төстэй орон зайд нугалав. Судасны полипептидийн ланц дахь пептидийн бондын CO ба NH бүлгийн хоорондох усны холбоогоор тогтворжсон. b-бүтцийг үүсгэгч полипептидийн ланцууд хэрхэн нэг шулуун шугамаар явдаг вэ (C ба N-терминалуудаас зайлсхийхийн тулд) - зэрэгцээ b-бүтэц; Яксчо эсрэгээрээ - эсрэг параллель б бүтэц. Нэг бөмбөгний гинжин радикалууд нь нөгөө бөмбөгний гинжин радикалуудын хооронд байрладаг. Хэрэв нэг полипептидийн ланц нугалж, өөртэйгээ параллель явбал эсрэг параллель б-загалмай бүтэц. b-хөндлөн бүтэц дэх усны холбоосууд нь полипептидийн ланцетийн гогцоонуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд нийлдэг.
Хэрэм дэх а-спираль солих, бүтэн цагийн турш мушгирах, бүс нутагт хувьсах. Зарим уураг, жишээлбэл, миоглобин, гемоглобин, а-геликс нь бүтцийн суурь болж, 75%, лизоцимд 42%, пепсинд 30% -иас бага байдаг. Бусад уургууд, жишээлбэл, ургамлын гаралтай химотрипсин фермент нь бараг л а-спираль бүтэцтэй бөгөөд полипептидийн ланцетийн нэлээд хэсэг нь бөмбөрцөг б-бүтэцтэй тохирдог. Дэмжих эд эсийн уураг коллаген (шөрмөсний уураг, шкири), фиброин (байгалийн оёдлын уураг) нь полипептидийн ланцын b-тохиргоог өөрчилдөг.
α-спираль нь glu, ala, ley, β-бүтэцүүд - met, val, mul; lanciug полипептидийн wigin хэсгүүдэд - gly, pro, asn. Спиральжуулалтын төв болгон ашиглаж болох зургаан бүлгийн илүүдэл гэдгийг анхаарч үзэх нь чухал юм. Төвийн дунд хэсэгт талбай руу хоёр чиглэлд спираль ихсэж байна - эдгээр спираль үүсэхийг өөрчилдөг илүүдэл хэсгүүдээс бүрддэг тетрапептид. β-бүтцийг хэлбэржүүлэхэд үрийн үүргийг тав дахь гурван амин хүчлийн үлдэгдэл гүйцэтгэдэг бөгөөд тэдгээр нь β-бүтэцийг бүрдүүлэхэд ашиглагддаг.
Ихэнх бүтцийн уургууд нь амин хүчлийн агуулахаар тодорхойлогддог хоёрдогч бүтэцтэй байдаг. Бүтцийн уураг нь α-спираль, є α-кератин шиг илүү чухал өдөөгч юм. Үс (ноос), пирьяа, толгой, kіgtі, амьтдын цуглуулга нь кератины толгойн зэрэглэлээс бүрддэг. Завсрын утаснуудын бүрэлдэхүүн хэсэг болох кератин (цитокератин) нь хамгийн чухал хадгалалтын цитоскелетон юм. Кератины хувьд пептидийн ланцетийн ихэнх хэсэг нь баруун α-спираль руу нугалав. Хоёр пептидийн жад нь нэг арслан болдог супер ороомог.Хэт ороомогтой кератин димерүүд нь тетрамерууд болж, уусмалуудтай нэгтгэдэг протофибрил 3 нм диаметртэй. Nareshti, vіsіm protofibril батлах микрофибрил 10 нм диаметртэй.
Ийм фибрилээс үсийг өөрсдөө үүсгэсэн. Тиймээс 20 микрон диаметр бүхий окрема утаснуудад сая сая фибрил нэхдэг. Кератины ланцууд нь олон тооны дисульфидын хөндлөн холбоосоор хүрээлэгдсэн байдаг бөгөөд энэ нь тэдэнд нэмэлт эрдэс бодис өгдөг. Химийн буржгар хийх явцад дараахь процессуудыг гүйцэтгэдэг: колон дээр дисульфидын цэгүүдийг тиолоор үрж, дараа нь үсийг түрхэхэд шаардлагатай хэлбэрийг халаахад өлгөдөг. Агаар исгэлэн исэлдэх үед дисульфидын шинэ толбо дахин үүсч, тэдгээр нь тууз хэлбэртэй болдог.
Шовкийг ялам эрвээхэйн катерпиллараас авдаг ( bombyx mori) болон маргаантай зүйл. Давхаргын гол уураг, фиброинэсрэг параллель атираат бөмбөгний бүтэц, үүнээс гадна бөмбөгүүд нь хоорондоо параллель нугалж, тоон давхаргыг хангадаг. Тиймээс, нугалах бүтцийн нэгэн адил амин хүчлийн өмдний оосор нь босоо тэнхлэгт өгсөж доошоо чиглэсэн байдаг ба окремими бөмбөрцөг хоорондын зайд тэдгээрийг илүү нягт бүлэглэж болно. Үнэндээ фиброин нь 80% глицин, аланин, серин, тобто зэргээс бүрддэг. Зэрлэг жадны хамгийн бага хэмжээгээр тодорхойлогддог гурван амин хүчил. Фиброин молекул нь өөрийгөө давтдаг ердийн фрагментийг орлуулах ёстой (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Эмх замбараагүй байдал.Уургийн молекулын мушгиа атираа бүтэцтэй давхцдаггүй хуваагдлыг эмх замбараагүй гэж нэрлэдэг.
Хоёрдогч бүтэц.Уургууд дахь альфа-спираль ба бета-бүтцийн хуваагдал нь нэг нэгээр нь харилцан үйлчилж, ансамбль үүсгэдэг. Төрөлхийн уурагт шингэсэн хоёрдогч дээд бүтэц нь эрчим хүчний хувьд хамгийн чухал юм. Тэдний өмнө хоёр α-геликсийг нэг нэгээр нь эргүүлж, зүүн талын супер ороомог (бактериорходопсин, гемеритрин) үүсгэсэн supercoiled α-геликс нэмнэ; α-спираль ба β-бүтцийн фрагментууд нь зурсан полипептидийн ланц (жишээлбэл, Россманы βαβαβ-ланк, NAD + -дегидрогеназын ферментийн молекулуудын холболтын хэлтэсээс олдсон); Antiparallel trilanzug β-бүтэцийг (βββ) β-зигзаг гэж нэрлэдэг бөгөөд бичил биетний олон тооны ферментүүд, хамгийн энгийн ба нуруунд байдаг.
§ 8. ЦӨСНИЙ МОЛЕКУЛЫН САНСАР ЗОХИОН БАЙГУУЛАЛТ
Анхдагч бүтэц
Уургийн анхдагч бүтцийн дагуу пептидийн холбоосууд болох полипептидийн ланцеттай нэг нэгээр нь холбогдсон амин хүчлийн үлдэгдлийн тоо, ачааллын дарааллыг ойлгодог.
Нэг талын полипептидийн ланц нь хэт хүчтэй тул тогтсон пептидийн холбоо, NH 2 бүлэгт оролцдоггүй. N-кинет. Пролифератив boci дээр тогтсон пептидийн холбоо, HOOS-групп, ce -д оролцдоггүй чөлөөтэй ургадаг. S-kіnets. Н-кинетийг лансежийн хувьд авдаг бөгөөд амин хүчлийн үлдэгдлийн дугаарлалт нь өөрөө шинээр эхэлдэг.
Инсулины амин хүчлийн дарааллыг Ф.Сенгер (Кэмбрижийн их сургууль) тогтоосон. Энэ уураг нь хоёр полипептидийн ланцаас бүрдэнэ. Нэг ланцет нь 21 амин хүчлийн үлдэгдлээс, нөгөө ланцет нь 30-аас тогтдог. Ланцетууд нь хоёр дисульфидын толботой (Зураг 6).
Цагаан будаа. 6. Хүний инсулины анхдагч бүтэц
Арван жил (1944 - 1954) qiєї бүтцийг тайлахад зарцуулсан. Энэ цагт анхан шатны бүтцийг баян цагаан арьстнуудад хуваарилж, автоматжуулалтын үйл явцыг тодорхойлсон бөгөөд өмнөх хүмүүсийн хувьд ноцтой асуудал биш юм.
Арьсны уургийн анхдагч бүтцийн талаархи мэдээлэл нь генд кодлогдсон (ДНХ молекулын задрал) бөгөөд транскрипц (мРНХ-ийн мэдээллийг дахин бичих) болон орчуулах (полипептидийн ланцетийн синтез) үед хэрэгждэг. Цимтэй холбогдох үед уургийн анхдагч бүтцийг генийн бусад бүтцийн ард суулгаж болно.
Гомолог уургийн анхдагч бүтцэд үндэслэн төрөл зүйлийн ангилал зүйн спорид байдлын талаар дүгнэлт хийх боломжтой. Гомолог уургуудаас өмнө өөр өөр зүйлүүдэд ижил үүрэг гүйцэтгэдэг уургууд байдаг. Ийм уураг нь ижил төстэй амин хүчлийн дараалалтай байж болно. Жишээлбэл, цитохром 3 уураг нь 12500 орчим молекул жинтэй хамгийн өндөр молекул жинтэй бөгөөд 100 орчим амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Хоёр зүйлийн цитохром Н-ийн анхдагч бүтцийн ялгаа нь зүйлийн хоорондын филогенетик ялгаатай пропорциональ байна. Ийнхүү адуу, шиврээ борооны цитохром 3 нь 48 амин хүчлийн үлдэгдэлд байдаг;
хоёрдогч бүтэц
Уургийн хоёрдогч бүтэц нь пептидийн бүлгүүдийн хоорондох усны холбоог бий болгосноор үүсдэг. Хоёрдогч бүтцийн хоёр төрөл байдаг: α-спираль ба β-бүтэц (эсвэл эвхдэг бөмбөг). Уургийн хувьд хоёрдогч бүтэц үүсгэдэггүй полипептидийн ланцет эсүүд бас байж болно.
α-спираль нь булаг үүсгэдэг. α-геликсийг үүсгэх үед арьсны пептидийн бүлгийн хүчил атом нь ланцны дагуу дөрөв дэх NH бүлгийн усны атомтай усны холбоос үүсгэдэг.
Усан холбоос бүхий декилкомын спираль урагшлах ороомогоос спираль бүрээстэй арьсны ороомог нь чухал сэтгэлгээний бүтцийг өгдөг. α-геликс нь дараахь шинж чанартай байдаг: мушгиа диаметр нь 0.5 нм, мушгиа урт нь 0.54 нм, нэг эргэлтэнд 3.6 амин хүчлийн илүүдэл байдаг (Зураг 7).
Цагаан будаа. 7. шинж чанарыг тусгасан спираль загвар
Амин хүчлүүдийн гинжин радикалууд нь спиральд шууд нэрлэгдсэн байдаг (Зураг 8).
Цагаан будаа. 8. Загвар -биологийн радикалуудын тархалтын цар хүрээг тусгасан спираль
Байгалийн L-амин хүчлээс энэ нь баруун болон зүүн спираль аль алиныг нь өдөөдөг. Байгалийн уургийн ихэнх хэсэг нь зөв спираль хэлбэрээр тодорхойлогддог. Гурван D-амин хүчлийг зүүн ба баруун мушгиа гэж нэрлэж болно. D ба L-амин хүчлийн ордуудын нийлбэрээс үүссэн полипептидийн ланцет нь спираль үүсгэх чадваргүй байдаг.
Deyakі амин хүчлийн илүүдэл pereshkodzhayut α-геликс. Жишээлбэл, lanciuge-д шүрших нь эерэг эсвэл сөрөг цэнэгтэй амин хүчлийн ордуудтай холилдсон байсан ч ийм хавтан нь нэгэн зэрэг цэнэглэгдсэн радикалуудыг харилцан ялгаруулах замаар α-спираль бүтцийг хүлээн зөвшөөрдөггүй. Амин хүчлийн үлдэгдлийн спиральуудыг хялбархан уусгах бөгөөд энэ нь ихээхэн ялгааг бий болгодог. α-геликсийн нэгдэлд шилжих шилжилт нь илүүдэл пролин бүхий полипептидийн ланцетад мөн илэрдэг (Зураг 9). Азотын атомуудад пролин илүүдэлтэй байдаг бөгөөд энэ нь усны нэг атом биш өөр амин хүчилтэй пептидийн холбоо үүсгэдэг.
Цагаан будаа. 9. Илүүдэл пролин перешкоджа utvennu-spirali
Полипептидийн ланцетийн агуулахад ордог пролиний илүүдэлд ланцын дотоод усны холбоосыг тогтоох боломжгүй юм. Үүнээс гадна пролин дахь азотын атом нь зузаан цагирагны агуулахад ордог бөгөөд энэ нь тэр спираль N-C холбоосыг ороох боломжгүй болгодог.
Crim α-мушгиа нь бусад төрлийн мушгиауудыг дүрсэлдэг. Гэсэн хэдий ч, өмхий үнэр нь ховор, хамгийн чухал нь ойрын зайд байдаг.
Лансжууд дахь амиа хорлох полипептидийн фрагментуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд усны холбоо тогтоох ажлыг хэвлэхээс өмнө гүйцэтгэдэг. β-бүтэц, эсвэл атираат бөмбөг:
α-спираль гадаргуу дээр атираат бөмбөг нь зигзаг хэлбэртэй, би баян хуур шиг харагдаж байна (Зураг 10).
Цагаан будаа. 10. β-Уургийн бүтэц
Бөмбөгний зэрэгцээ болон эсрэг талын нугалах хэсгүүдийг салга. Зэрэгцээ β-бүтэцүүд нь полипептидийн ланцетийн хэсгүүдийн хооронд үүсдэг бөгөөд эдгээрээс шууд зайлсхийдэг.
Антипараллель β-бүтэцүүд нь полипептидийн ланцетийн протистал шулуун шугамуудын хооронд үүсдэг.
β-бүтэцүүд нь хоёр полипептидийн ланцетуудын хооронд их эсвэл бага хэмжээгээр үүсч болно.
Зарим уургийн агуулахад хоёрдогч бүтцийг зөвхөн α-геликсээр, заримд нь зөвхөн β-бүтэцээр (зэрэгцээ эсвэл эсрэг параллель, эсвэл бусад) төлөөлж болно, заримд нь α-спиралчлалын дарааллыг илэрхийлж болно. байх ба β -бүтэцүүд.
Третина бүтэц
Баялаг уургийн хувьд хоёрдогч зохион байгуулалттай бүтэц (α-спираль, - бүтэц) нь дуулах дарааллаар авсаархан бөмбөрцөгийг шатаадаг. Бөмбөрцөг уургийн өргөн уудам зохион байгуулалт нь гуравдагч бүтэцтэй холбоотой байдаг. Ийм байдлаар третин хэлбэртэй бүтэц нь зэрлэг байгальд полипептидийн ланцетийн хог хаягдлын өчүүхэн өсөлтийг тодорхойлдог. Үүссэн гуравдагч бүтэц нь ион ба усны холбоо, гидрофобик харилцан үйлчлэл, ван дер Ваалсын хүчинд оролцдог. Дисульфидын хэсгүүдийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулах.
Уургийн третинна бүтэц нь тэдний амин хүчлийн дараалалтай холбоотой байдаг. Хэвлэх тохиолдолд холбоосыг амин хүчлүүдтэй хольж, полипептидийн ланц руу хольж, хол зайд хольж болно. Жижиглэнгийн уургийн хувьд амин хүчлүүдийн туйлын радикалууд нь дүрмээр бол уургийн молекулын гадаргуу дээр байрладаг бөгөөд дараа нь молекулын дунд хэсэгт гидрофобик радикалууд нь бөмбөрцөгийн дунд нягт савлагдаж, бөмбөрцөгийг бүрдүүлдэг. гидрофоб эсүүд.
Ninі tretinna бүтэц bagatioh blіlkіv оруулсан. Хоёр жишээг авч үзье.
Миоглобин
Миоглобин нь туслах бодисын масс 16700-аас исгэлэн холбогч уураг юм. Түүний үүрэг нь m'yazah дахь исгэлэн хадгалах явдал юм. Энэ молекул нь 153 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэх нэг полипептидийн ланц, хүчил холбоход чухал үүрэг гүйцэтгэдэг гемогрупптэй.
Миоглобины асар том зохион байгуулалтыг Жон Кендру болон түүний хамтран ажиллагсдын роботууд зогсоосон (Зураг 11). Энэ уургийн молекул нь 8 α-спираль эстэй бөгөөд эдгээр нь ихэвчлэн бүх амин хүчлийн үлдэгдлийн 80% -ийг эзэлдэг. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Зураг 11. Миоглобины третин бүтэц
Рибонуклеаз
Рибонуклеаз бол бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг юм. Энэ нь РНХ-ийн задралыг хурдасгадаг фермент болох арьсан доорх давхаргын клитинээр ялгардаг. Миоглобины гадаргуу дээр рибонуклеазын молекул нь маш цөөхөн α-спираль эсүүдтэй байж болох ба β-конформацид байгаа олон тооны сегментүүдийг агуулдаг. Уургийн гуравдагч бүтцийн эрдэс чанарыг 4 дисульфидын холбоогоор өгдөг.
Дөрөвдөгчийн бүтэц
Олон тооны уураг нь дециль, хоёр ба түүнээс дээш уургийн дэд нэгж, молекулуудаас бүрддэг бөгөөд энэ нь хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийг дуулахад хүргэдэг бөгөөд тэдгээр нь ус ба ионы холбоос, гидрофобик харилцан үйлчлэл, Ван дер Ваалсын хүчин. Уургийн молекулуудын ийм зохион байгуулалт улирлын бүтэц, мөн уурагуудыг өөрсдөө гэж нэрлэдэг олигомирними. Окрема дэд нэгж буюу уургийн молекулыг олигомер уургийн агуулах гэж нэрлэдэг. протомир.
Олигомер уураг дахь протомеруудын тоо маш их ялгаатай байж болно. Жишээлбэл, креатин киназа нь 2 протомер, гемоглобин - 4 протомер, E.coli РНХ полимераза - РНХ-ийн нийлэгжилтийг хариуцдаг фермент - 5 протомер, пируватдегидрогеназын цогцолбор - 72 протомераас бүрдэнэ. Нэг уураг, хоёр протомер, нэгийг нь димер, нэгийг нь тетрамер, зургааг нь гексамер гэж нэрлэдэг (Зураг 12). Ихэнх тохиолдолд олигомер уургийн молекулд 2 эсвэл 4 протомер байдаг. Олигомер уургийн агуулах нь ижил эсвэл өөр протомеруудыг агуулж болно. Хэрэв хоёр ижил прототип уургийн агуулахад орвол - гомодимер, ялгаа шиг - гетеродимер.
Цагаан будаа. 12. Олигомер уураг
Гемоглобины молекулын зохион байгуулалтыг авч үзье. Гемоглобины гол үүрэг нь уушигнаас эд эсэд хүчил, цусны урсгалаас нүүрстөрөгчийн давхар ислийг зөөвөрлөх явдал юм. Энэ молекул (Зураг 13) нь хоёр өөр төрлийн дөрвөн полипептидийн ланцаас бүрддэг - хоёр α-ланц, хоёр β-ланц ба гем. Гемоглобин нь уураг бөгөөд миоглобинтой маргалддаг. Миоглобин ба гемоглобины протомеруудын хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц ижил төстэй байдаг. Гемоглобин, сарлаг, миоглобины арьсны протомер, полипептидийн ланцетийн 8 спираль хурга. Энэ тохиолдолд миоглобин ба гемоглобины протомерын анхдагч бүтцэд 24-өөс бага амин хүчлийн үлдэгдэл ижил байдаг гэдгийг тэмдэглэх нь зүйтэй. Үүнээс хойш анхдагч бүтцэд ихээхэн анхаарал хандуулдаг уургууд нь өргөн уудам бүтэцтэй, ижил төстэй функцуудыг ялан дийлж чаддаг.
Цагаан будаа. 13. Гемоглобины бүтэц
Пид хоёрдогч бүтэц уураг нь полипептидийн ланцет, тобтогийн тохиргоонд нөлөөлж болно. полипептидийн ланцетыг спираль хэлбэрээр нугалах, мушгих (нугалах, савлах) арга эсвэл өөр хэлбэрийн хэлбэр. Энэ үйл явц эмх замбараагүй биш, харин аажмаар явагддаг уургийн анхдагч бүтцэд заасан хөтөлбөр. Бүтцийн өөрчлөлт ба туршилтын өгөгдлийг харуулсан полипептидийн ланцын хоёр үндсэн тохиргооны нарийвчилсан тайлбар:
- а-спираль,
- β бүтэц.
Бөмбөрцөг хэлбэрийн уургийн хамгийн чухал төрлийг харгалзан үздэг а- Спираль.Полипептидийн ланцетыг мушгих нь жилийн сумыг (баруун гартай мушгиа) дагадаг бөгөөд энэ нь байгалийн уургийн L-амин хүчлийн агуулахаар тодорхойлогддог.
Яарах хүчвинил a-спираль (ба β-бүтэцтэй адил) -д амин хүчлүүдийн zdatnіst нь усны бондын уусах чанар.
Спираль хэлбэрийн бүтэц нь тодорхой байна тогтмол бус байдал:
- Спиральны арьсны ороомог (croc) дээр 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл унадаг.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) нь эргэлт тутамд 0.54 нм хүрдэг боловч нэг амин хүчлийн илүүдэл нь 0.15 нм унадаг.
- Спираль эргэх нь 26 °, мушгиа 5 эргэлтийн дараа (18 амин хүчлийн үлдэгдэл) полипептидийн ланцетийн бүтцийн тохиргоо давтагдана. Tse гэдэг нь a-мушгиа бүтцийн давтагдах хугацаа (эсвэл ижил төстэй байдал) 2.7 нм болно гэсэн үг юм.
Хоёрдахь төрлийн полипептидийн ланц, үсний хэрэм, оёдол, m'yazyv болон бусад фибрилляр хэрэм дэх илрэл, нэрийг устгана. β бүтэц.Энэ тохиолдолд хоёр ба түүнээс дээш шугаман полипептидийн ланцетууд нь параллель эсвэл ихэвчлэн эсрэг зэрэгцээ, оюун санааны хувьд, шүүслэг юлдэнгийн NH- ба -CO-бүлэгүүдийн хооронд жил хоорондын усны холбоосоор холбогдож, тэдгээрийн бүтцийг хангадаг. агуулахын төрөл.
Полипептидийн ланцын β-бүтцийн бүдүүвч дүрслэл.
Байгальд уураг, будова яких, проте, видповида n_ β-, n_ a-бүтэцүүд байдаг. Ийм уургийн ердийн өгзөг нь юм коллаген- фибрилляр уураг нь хүн ба амьтны биед амжилттай эд эсийн гол масс болдог.
Рентген туяаны дифракцийн шинжилгээний аргуудыг ашиглан бид хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийн хооронд завсрын хэсэг болох уургийн молекулын бүтцийн өөр хоёр ижил бүтэцтэй гэсэн дүгнэлтэд хүрсэн. Цэ гэж нэрлэдэг хоёрдогч дээд бүтэц ба бүтцийн домэйн.
Хоёрдогч бүтэцнь термодинамик эсвэл кинетик тогтвортой байдлын үр дүнд өөрийн хоёрдогч бүтцийг бүрдүүлж, идэвхтэй уурагт уусдаг полипептидийн ланцуудын агрегатууд юм. Иймээс бөмбөрцөг уургуудад давхар (βхβ)-элементүүд (хоёр зэрэгцээ β-яндангаар төлөөлдөг, x сегментээр холбогдсон), βaβaβ-элементүүд (хоёр α-спираль сегментээр төлөөлдөг, гурвалсан хооронд параллель β-ланцаар ордог) ) болон дотор.
Будовын бөмбөрцөг уургийн домайн (флаводоксин) (А.А. Болдиревимд зориулсан)
Домэйн- Энэ бол полипептидийн ланцын дунд байрлах авсаархан бөмбөрцөг хэлбэрийн бүтцийн нэгж юм. Домэйн нь бие даасан авсаархан бөмбөрцөг бүтцийн нэгж, уургийн молекулын дунд gnuchnye slats өөр хоорондоо холбогдсон чиг үүрэг, нугалах (шидэх) өөр өөр байж болно.
