Хоёрдогч бүтэц нь нэг ланцетийн пептидийн бүлгүүд эсвэл полипептидийн ланцетуудын нийлбэрийн хооронд үүссэн усны холбоосыг бий болгосон zavdyaka-ийн захиалгат бүтцэд полипептидийн ланцетыг байрлуулах арга юм. Хоёрдогч бүтцийн тохиргооны дагуу тэдгээрийг мушгиа (α-геликс) ба бөмбөрцөг атираат хэсгүүдэд (β-бүтэц ба хөндлөн β-хэлбэр) хуваана.
α-спираль. Энэ бол уургийн хоёрдогч бүтцийн өөр төрөл бөгөөд нэг полипептидийн ланцетийн хил дээрх пептидийн усны холбоосын холбоосоор тогтоогдсон ердийн спираль шиг харагдаж болно. Пептидийн холболтын бүх хүчийг хянадаг α-геликс (Зураг 2) оршин тогтнох загварыг Полинг, Кори нар санал болгосон. α-helix-ийн үндсэн шинж чанарууд:
· шураг тэгш хэмтэй полипептидийн ланцетийн спираль тохиргоо;
· Арьсны эхний болон дөрөв дэх амин хүчлийн үлдэгдлийн пептидийн бүлгүүдийн хоорондох усны холболтыг Utvorennya;
спираль дахь эргэлтийн тогтмол байдал;
· нахиа болон тэдгээрийн хорт радикалуудаас үл хамааран α-геликс дэх бүх амин хүчлийн үлдэгдлийн тэгш байдал;
· Амин хүчлүүдийн Bichnі радикалууд тогтсон α-спиральд оролцдоггүй.
α-спиралын дуу нь цахилгаан зуухны сунгасан спиральтай төстэй юм. Нэг ба дөрөв дэх пептидийн бүлгүүдийн хоорондох усны холбоосын тогтмол байдал нь полипептидийн ланцны эргэлтийн тогтмол байдлыг тодорхойлдог. α-спираль нэг эргэлтийн өндөр нь 0.54 нм хүртэл; 3.6 хүртэл амин хүчлийн илүүдэл, ингэснээр арьсны амин хүчлийн илүүдэл нь тэнхлэгээр (нэг амин хүчлийн илүүдэл өндөр) 0.15 нм (0.54: 3.6 \u003d 0.15 нм) дээш хөдөлдөг бөгөөд энэ нь бүх амин хүчлийн тэгш байдлын талаар ярих боломжийг танд олгоно. α-геликс дэх илүүдэл хүчил. Тогтмол үргэлжлэх хугацаа - 5 эргэлт хүртэл спираль буюу 18 амин хүчлийн үлдэгдэл; Нэг үеийн урт нь 2.7 нм болно. Цагаан будаа. 3. Полинг-Кори спираль загвар
β-бүтэц. Энэ бол өөр төрлийн хоёрдогч бүтэц бөгөөд энэ нь полипептидийн ланцетийн бүтцийг бага зэрэг нугалж болох бөгөөд ижил полипептидийн ланцетны гурван модны хил дээр эсвэл полипептидийн ланцетуудын нийлбэрийн хоорондох пептидийн усны холбоосын тусламжтайгаар үүсдэг. Її нь бөмбөрцөг атираат бүтэц гэж нэрлэдэг. Є олон төрлийн β-бүтэц. Уургийн нэг полипептидийн ланцаар тогтсон суулгацын бөмбөрцөг хоорондын солилцоог хөндлөн β-хэлбэр (богино β-бүтэц) гэж нэрлэдэг. Хөндлөн β хэлбэрийн усны холбоосууд нь полипептидийн ланциугийн гогцооны пептидийн бүлгүүдийн хооронд нийлдэг. Хоёрдахь төрөл, нийт β-бүтэц нь бүхэл бүтэн полипептидийн ланцетийн шинж чанар бөгөөд хэлбэр нь нугалж чаддаг бөгөөд параллель полипептидийн ланцетуудын хоорондох пептидийн усны холбоосоор багасдаг (Зураг 3). Энэ бүтэц нь баян хуурын хувьд төвөгтэй юм. Түүнчлэн, β-бүтцийн хувилбарууд боломжтой: өмхий үнэрийг зэрэгцээ ланцет (Н-кинци полипептидийн ланцетуудыг нэг чиглэлд шулуун) ба эсрэг параллель (өөр өөр талдаа шулуун болгосон N-kintsi) ашиглан хийж болно. Нэг бөмбөгний гинжин радикалууд нь нөгөө бөмбөгний гинжин радикалуудын хооронд байрладаг.
Уургийн хувьд α-бүтэцээс β-бүтэц рүү шилжиж, усны холбоосууд шилжсэний дараа буцах боломжтой. Лансет хазаарын ердийн интерпептидийн усны холбоосыг солих (полипептидийн ланцетны цахилгаан товч нь спираль хэлбэрээр эргэлддэг) нь спираль болон полипептидийн ланцетуудын эрчилсэн хэсгүүдийн хоорондох усны холбоосыг мушгина. Кератины илрэлийн ийм шилжилт нь үсэрхэг хэрэм юм. Үс нь улаавтар болсон үед β-кератин болон вин-ийн спираль бүтцийг эвдэж α-кератин руу шилжихэд хялбар байдаг (буржгар үс шулуун болдог).
Болор хайлахтай адил уургийн ердийн хоёрдогч бүтцийг (α-спираль ба β-бүтэц) эвдэхийг полипептидийн "хайлах" гэж нэрлэдэг. Энэ усаар холбоосууд нь тасарч, полипептидийн ланцууд нь хавдалтгүй бөмбөг хэлбэртэй болдог. Мөн хоёрдогч бүтцийн тогтвортой байдал нь пептид хоорондын усны холболтоор тодорхойлогддог. Илүүдэл цистеиныг уусгах хэсгүүдэд полипептидийн ланцетийн бага хэмжээний дисульфидын бондын хувьд бусад төрлийн бондыг энэ сайтаас авч болохгүй. Дисульфидын бондтой холбоотой богино пептидүүд нь мөчлөгт анивчдаг. Баян уургуудад нэг цагт α-спираль эсүүд болон β-бүтэцүүд байдаг. 100% α-геликстэй байгалийн уураг хэрэглэхгүй байж болно (парамиозин нь салст бүрхүүлийн уураг бөгөөд 96-100% α-спираль), синтетик полипептидүүд 100% спираль хэлбэртэй байдаг.
Бусад уургууд нь янз бүрийн түвшний өсөлтийг үүсгэж болно. Парамозин, миоглобин, гемоглобин зэрэгт α-спираль бүтцийн өндөр давтамж ажиглагддаг. Нөгөөтэйгүүр, трипсин, рибонуклеазын хувьд полипептидийн ланцетийн ихэнх хэсэг нь бөмбөрцөг хэлбэртэй β-бүтэцтэй тохирдог. Дэмжих эд эсийн уураг: кератин (үсний уураг, ноос), коллаген (шөрмөсний уураг, арьс), фиброин (байгалийн давхаргын уураг) нь полипептидийн ланцын β-тохиргоог өөрчилж болно. Цагаан арьстнууд дахь полипептидийн ланцетуудын спиральжилтын ертөнцийн ялгаа нь спиральжилтыг олон удаа тасалдуулж эсвэл полипептидийн ланцетыг тогтмол тавихыг "эвдэх" чадвартай хүмүүсийн тухай өгүүлдэг. Үүний шалтгаан нь дуулах хүсэл тэмүүлэлтэй уургийн полипептидийн ланцетийн илүү нягт, өөрөөр хэлбэл третин хэлбэрийн бүтэцтэй байдаг.
§ 8. ЦӨСНИЙ МОЛЕКУЛЫН САНСАР ЗОХИОН БАЙГУУЛАЛТ
Анхдагч бүтэц
Уургийн анхдагч бүтцийн дагуу пептидийн холбоосууд болох полипептидийн ланцеттай нэг нэгээр нь холбогдсон амин хүчлийн үлдэгдлийн тоо, ачааллын дарааллыг ойлгодог.
Нэг талын полипептидийн ланц нь хэт хүчтэй тул тогтсон пептидийн холбоо, NH 2 бүлэгт оролцдоггүй. N-кинет. Пролифератив boci дээр тогтсон пептидийн холбоо, HOOS-групп, ce -д оролцдоггүй чөлөөтэй ургадаг. S-kіnets. Н-кинетийг лансежийн хувьд авдаг бөгөөд амин хүчлийн үлдэгдлийн дугаарлалт нь өөрөө шинээр эхэлдэг.
Инсулины амин хүчлийн дарааллыг Ф.Сенгер (Кэмбрижийн их сургууль) тогтоосон. Энэ уураг нь хоёр полипептидийн ланцаас бүрдэнэ. Нэг ланцет нь 21 амин хүчлийн үлдэгдлээс, нөгөө ланцет нь 30-аас тогтдог. Ланцетууд нь хоёр дисульфидын толботой (Зураг 6).
Цагаан будаа. 6. Хүний инсулины анхдагч бүтэц
Арван жил (1944 - 1954) qiєї бүтцийг тайлахад зарцуулсан. Энэ цагт анхан шатны бүтцийг баян цагаан арьстнуудад хуваарилж, автоматжуулалтын үйл явцыг тодорхойлсон бөгөөд өмнөх хүмүүсийн хувьд ноцтой асуудал биш юм.
Арьсны уургийн анхдагч бүтцийн талаархи мэдээлэл нь генд кодлогдсон (ДНХ молекулын задрал) бөгөөд транскрипц (мРНХ-ийн мэдээллийг дахин бичих) болон орчуулах (полипептидийн ланцетийн синтез) үед хэрэгждэг. Цимтэй холбогдох үед уургийн анхдагч бүтцийг генийн бусад бүтцийн ард суулгаж болно.
Гомолог уургийн анхдагч бүтцэд үндэслэн төрөл зүйлийн ангилал зүйн спорид байдлын талаар дүгнэлт хийх боломжтой. Гомолог уургуудаас өмнө өөр өөр зүйлүүдэд ижил үүрэг гүйцэтгэдэг уургууд байдаг. Ийм уураг нь ижил төстэй амин хүчлийн дараалалтай байж болно. Жишээлбэл, цитохром 3 уураг нь 12500 орчим молекул жинтэй хамгийн өндөр молекул жинтэй бөгөөд 100 орчим амин хүчлийн үлдэгдэл агуулдаг. Хоёр зүйлийн цитохром Н-ийн анхдагч бүтцийн ялгаа нь зүйлийн хоорондын филогенетик ялгаатай пропорциональ байна. Ийнхүү адуу, шиврээ борооны цитохром 3 нь 48 амин хүчлийн үлдэгдэлд байдаг;
хоёрдогч бүтэц
Уургийн хоёрдогч бүтэц нь пептидийн бүлгүүдийн хоорондох усны холбоог бий болгосноор үүсдэг. Хоёрдогч бүтцийн хоёр төрөл байдаг: α-спираль ба β-бүтэц (эсвэл эвхдэг бөмбөг). Уургийн хувьд хоёрдогч бүтэц үүсгэдэггүй полипептидийн ланцет эсүүд бас байж болно.
α-спираль нь булаг үүсгэдэг. α-геликсийг үүсгэх үед арьсны пептидийн бүлгийн хүчил атом нь ланцны дагуу дөрөв дэх NH бүлгийн усны атомтай усны холбоос үүсгэдэг.
Усан холбоос бүхий декилкомын спираль урагшлах ороомогоос спираль бүрээстэй арьсны ороомог нь чухал сэтгэлгээний бүтцийг өгдөг. α-геликс нь дараахь шинж чанартай байдаг: мушгиа диаметр нь 0.5 нм, мушгиа урт нь 0.54 нм, нэг эргэлтэнд 3.6 амин хүчлийн илүүдэл байдаг (Зураг 7).
Цагаан будаа. 7. шинж чанарыг тусгасан спираль загвар
Амин хүчлүүдийн гинжин радикалууд нь спиральд шууд нэрлэгдсэн байдаг (Зураг 8).
Цагаан будаа. 8. Загвар -биологийн радикалуудын тархалтын цар хүрээг тусгасан спираль
Байгалийн L-амин хүчлээс энэ нь баруун болон зүүн спираль аль алиныг нь өдөөдөг. Байгалийн уургийн ихэнх хэсэг нь зөв спираль хэлбэрээр тодорхойлогддог. Гурван D-амин хүчлийг зүүн ба баруун мушгиа гэж нэрлэж болно. D ба L-амин хүчлийн ордуудын нийлбэрээс үүссэн полипептидийн ланцет нь спираль үүсгэх чадваргүй байдаг.
Deyakі амин хүчлийн илүүдэл pereshkodzhayut α-геликс. Жишээлбэл, lanciuge-д шүрших нь эерэг эсвэл сөрөг цэнэгтэй амин хүчлийн ордуудтай холилдсон байсан ч ийм хавтан нь нэгэн зэрэг цэнэглэгдсэн радикалуудыг харилцан ялгаруулах замаар α-спираль бүтцийг хүлээн зөвшөөрдөггүй. Амин хүчлийн үлдэгдлийн спиральуудыг хялбархан уусгах бөгөөд энэ нь ихээхэн ялгааг бий болгодог. α-геликсийн нэгдэлд шилжих шилжилт нь илүүдэл пролин бүхий полипептидийн ланцетад мөн илэрдэг (Зураг 9). Азотын атомуудад пролин илүүдэлтэй байдаг бөгөөд энэ нь усны нэг атом биш өөр амин хүчилтэй пептидийн холбоо үүсгэдэг.
Цагаан будаа. 9. Илүүдэл пролин перешкоджа utvennu-spirali
Полипептидийн ланцетийн агуулахад ордог пролиний илүүдэлтэй дотоод юлдэн хэлбэрийн усны холбоосыг тогтоох боломжгүй юм. Түүнчлэн пролин дахь азотын атом нь зузаан цагирагийн агуулах хүртэл нэвтэрч, N-C холбоог ороож, спираль үүсгэх боломжгүй болгодог.
Crim α-мушгиа нь бусад төрлийн мушгиауудыг дүрсэлдэг. Гэсэн хэдий ч, өмхий үнэр нь ховор, хамгийн чухал нь ойрын зайд байдаг.
Лансжууд дахь амиа хорлох полипептидийн фрагментуудын пептидийн бүлгүүдийн хооронд усны холбоо тогтоох ажлыг хэвлэхээс өмнө гүйцэтгэдэг. β-бүтэц, эсвэл атираат бөмбөг:
α-спираль гадаргуу дээр атираат бөмбөг нь зигзаг хэлбэртэй, би баян хуур шиг харагдаж байна (Зураг 10).
Цагаан будаа. 10. β-Уургийн бүтэц
Бөмбөгний зэрэгцээ болон эсрэг талын нугалах хэсгүүдийг салга. Зэрэгцээ β-бүтэцүүд нь полипептидийн ланцетийн хэсгүүдийн хооронд үүсдэг бөгөөд эдгээрээс шууд зайлсхийдэг.
Антипараллель β-бүтэцүүд нь полипептидийн ланцетийн протистал шулуун шугамуудын хооронд үүсдэг.
β-бүтэцүүд нь хоёр полипептидийн ланцетуудын хооронд их эсвэл бага хэмжээгээр үүсч болно.
Зарим уургийн агуулахад хоёрдогч бүтцийг зөвхөн α-геликсээр, заримд нь зөвхөн β-бүтэцээр (зэрэгцээ эсвэл эсрэг параллель, эсвэл бусад) төлөөлж болно, заримд нь α-спиралчлалын дарааллыг илэрхийлж болно. байх ба β -бүтэцүүд.
Третина бүтэц
Баялаг уургийн хувьд хоёрдогч зохион байгуулалттай бүтэц (α-спираль, - бүтэц) нь дуулах дарааллаар авсаархан бөмбөрцөгийг шатаадаг. Бөмбөрцөг уургийн өргөн уудам зохион байгуулалт нь гуравдагч бүтэцтэй холбоотой байдаг. Ийм байдлаар третин хэлбэртэй бүтэц нь зэрлэг байгальд полипептидийн ланцетийн хог хаягдлын өчүүхэн өсөлтийг тодорхойлдог. Үүссэн гуравдагч бүтэц нь ион ба усны холбоо, гидрофобик харилцан үйлчлэл, ван дер Ваалсын хүчинд оролцдог. Дисульфидын хэсгүүдийн гуравдагч бүтцийг тогтворжуулах.
Уургийн третинна бүтэц нь тэдний амин хүчлийн дараалалтай холбоотой байдаг. Хэвлэх үед холбоосыг амин хүчлүүдтэй хольж, полипептидийн ланцет руу хольж, хол зайд хольж болно. Жижиглэнгийн уургийн хувьд амин хүчлүүдийн туйлын радикалууд нь дүрмээр бол уургийн молекулын гадаргуу дээр байрладаг бөгөөд дараа нь молекулын дунд хэсэгт гидрофобик радикалууд нь бөмбөрцөгийн дунд нягт савлагдаж, бөмбөрцөгийг бүрдүүлдэг. гидрофоб эсүүд.
Ninі tretinna бүтэц bagatioh blіlkіv оруулсан. Хоёр жишээг авч үзье.
Миоглобин
Миоглобин нь туслах бодисын масс 16700-аас исгэлэн холбогч уураг юм. Түүний үүрэг нь m'yazah дахь исгэлэн хадгалах явдал юм. Энэ молекул нь 153 амин хүчлийн үлдэгдэлээс бүрдэх нэг полипептидийн ланц, хүчил холбоход чухал үүрэг гүйцэтгэдэг гемогрупптэй.
Миоглобины асар том зохион байгуулалтыг Жон Кендру болон түүний хамтран ажиллагсдын роботууд зогсоосон (Зураг 11). Энэ уургийн молекул нь 8 α-спираль эстэй бөгөөд эдгээр нь ихэвчлэн бүх амин хүчлийн үлдэгдлийн 80% -ийг эзэлдэг. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Зураг.11. Миоглобины третин бүтэц
Рибонуклеаз
Рибонуклеаз бол бөмбөрцөг хэлбэртэй уураг юм. Энэ нь РНХ-ийн задралыг хурдасгадаг фермент болох арьсан доорх давхаргын клитинээр ялгардаг. Миоглобины гадаргуу дээр рибонуклеазын молекул нь маш цөөхөн α-спираль эсүүдтэй байж болох ба β-конформацид байгаа олон тооны сегментүүдийг агуулдаг. Уургийн гуравдагч бүтцийн эрдэс чанарыг 4 дисульфидын холбоогоор өгдөг.
Дөрөвдөгчийн бүтэц
Олон тооны уураг нь дециль, хоёр ба түүнээс дээш уургийн дэд нэгж, молекулуудаас бүрддэг бөгөөд энэ нь хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийг дуулахад хүргэдэг бөгөөд тэдгээр нь ус ба ионы холбоос, гидрофобик харилцан үйлчлэл, Ван дер Ваалсын хүчин. Уургийн молекулуудын ийм зохион байгуулалт улирлын бүтэц, мөн уурагуудыг өөрсдөө гэж нэрлэдэг олигомирними. Окрема дэд нэгж буюу уургийн молекулыг олигомер уургийн агуулах гэж нэрлэдэг. протомир.
Олигомер уураг дахь протомеруудын тоо маш их ялгаатай байж болно. Жишээлбэл, креатин киназа нь 2 протомер, гемоглобин - 4 протомер, E.coli РНХ полимераза - РНХ-ийн нийлэгжилтийг хариуцдаг фермент - 5 протомер, пируватдегидрогеназын цогцолбор - 72 протомераас бүрдэнэ. Нэг уураг, хоёр протомер, нэгийг нь димер, нэгийг нь тетрамер, зургааг нь гексамер гэж нэрлэдэг (Зураг 12). Ихэнх тохиолдолд олигомер уургийн молекулд 2 эсвэл 4 протомер байдаг. Олигомер уургийн агуулах нь ижил эсвэл өөр протомеруудыг агуулж болно. Хэрэв хоёр ижил прототип уургийн агуулахад орвол - гомодимер, ялгаа шиг - гетеродимер.
Цагаан будаа. 12. Олигомер уураг
Гемоглобины молекулын зохион байгуулалтыг авч үзье. Гемоглобины гол үүрэг нь уушигнаас эд эсэд хүчил, цусны урсгалаас нүүрстөрөгчийн давхар ислийг зөөвөрлөх явдал юм. Энэ молекул (Зураг 13) нь хоёр өөр төрлийн дөрвөн полипептидийн ланцаас бүрддэг - хоёр α-ланц, хоёр β-ланц ба гем. Гемоглобин нь уураг бөгөөд миоглобинтой маргалддаг. Миоглобин ба гемоглобины протомеруудын хоёрдогч ба гуравдагч бүтэц ижил төстэй байдаг. Гемоглобин, сарлаг, миоглобины арьсны протомер, полипептидийн ланцетийн 8 спираль хурга. Энэ тохиолдолд миоглобин ба гемоглобины протомерын анхдагч бүтцэд 24-өөс бага амин хүчлийн үлдэгдэл ижил байдаг гэдгийг тэмдэглэх нь зүйтэй. Үүнээс хойш анхдагч бүтцийг чухалчлан хамгаалдаг уургууд нь өргөн уудам бүтэцтэй, ижил төстэй функцуудыг ялан дийлж чаддаг.
Цагаан будаа. 13. Гемоглобины бүтэц
Пид хоёрдогч бүтэц уураг нь полипептидийн ланцет, тобтогийн тохиргоонд нөлөөлж болно. полипептидийн ланцетыг спираль хэлбэрээр нугалах, мушгих (нугалах, савлах) арга эсвэл өөр хэлбэрийн хэлбэр. Энэ үйл явц эмх замбараагүй биш, харин аажмаар явагддаг уургийн анхдагч бүтцэд заасан хөтөлбөр. Бүтцийн өөрчлөлт ба туршилтын өгөгдлийг харуулсан полипептидийн ланцын хоёр үндсэн тохиргооны нарийвчилсан тайлбар:
- а-спираль,
- β бүтэц.
Бөмбөрцөг хэлбэрийн уургийн хамгийн чухал төрлийг харгалзан үздэг а- Спираль.Полипептидийн ланцетыг мушгих нь байгалийн уургийн L-амин хүчлийн агуулахаар тодорхойлогддог жилийн сумыг (баруун гартай мушгиа) дагадаг.
Яарах хүчвинил a-спираль (ба β-бүтэцтэй адил) -д амин хүчлүүдийн zdatnіst нь усны бондын уусах чанар.
Спираль хэлбэрийн бүтэц нь тодорхой байна тогтмол бус байдал:
- Спиральны арьсны ороомог (croc) дээр 3.6 амин хүчлийн үлдэгдэл унадаг.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) нь эргэлт тутамд 0.54 нм хүрдэг боловч нэг амин хүчлийн илүүдэл нь 0.15 нм унадаг.
- Спираль эргэх нь 26 °, мушгиа 5 эргэлтийн дараа (18 амин хүчлийн үлдэгдэл) полипептидийн ланцетийн бүтцийн тохиргоо давтагдана. Tse гэдэг нь a-мушгиа бүтцийн давтагдах хугацаа (эсвэл ижил төстэй байдал) 2.7 нм болно гэсэн үг юм.
Хоёрдахь төрлийн полипептидийн ланц, үсний хэрэм, оёдол, m'yazyv болон бусад фибрилляр хэрэм дэх илрэл, нэрийг устгана. β бүтэц.Энэ тохиолдолд хоёр ба түүнээс дээш шугаман полипептидийн ланцетууд нь параллель эсвэл ихэвчлэн эсрэг зэрэгцээ, оюун санааны хувьд, шүүслэг юлдэнгийн NH- ба -CO-бүлэгүүдийн хооронд жил хоорондын усны холбоосоор холбогдож, тэдгээрийн бүтцийг хангадаг. агуулахын төрөл.
Полипептидийн ланцуудын β-бүтцийн бүдүүвч дүрслэл.
Байгальд уураг, будова яких, проте, видповида n_ β-, n_ a-бүтэцүүд байдаг. Ийм уургийн ердийн өгзөг нь юм коллаген- фибрилляр уураг нь хүн ба амьтны бие дэх эрүүл эд эсийн үндсэн масс болдог.
Рентген туяаны дифракцийн шинжилгээний аргуудыг ашиглан бид хоёрдогч ба гуравдагч бүтцийн хооронд завсрын хэсэг болох уургийн молекулын бүтцийн өөр хоёр ижил бүтэцтэй гэсэн дүгнэлтэд хүрсэн. Цэ гэж нэрлэдэг хоёрдогч дээд бүтэц ба бүтцийн домэйн.
Хоёрдогч бүтэцнь термодинамик эсвэл кинетик тогтвортой байдлын үр дүнд өөрийн хоёрдогч бүтцийг бүрдүүлж, идэвхтэй уурагт уусдаг полипептидийн ланцуудын агрегатууд юм. Иймээс бөмбөрцөг уургуудад давхар (βхβ)-элементүүд (хоёр зэрэгцээ β-яндангаар төлөөлдөг, x сегментээр холбогдсон), βaβaβ-элементүүд (хоёр α-спираль сегментээр төлөөлдөг, гурвалсан хооронд параллель β-ланцаар ордог) ) болон дотор.
Будовын бөмбөрцөг уургийн домайн (флаводоксин) (А.А. Болдиревимд зориулсан)
Домэйн- Энэ бол полипептидийн ланцын дунд байрлах авсаархан бөмбөрцөг хэлбэрийн бүтцийн нэгж юм. Домэйнууд нь уургийн молекулын дунд байрлах ялаа шиг холбогчоор холбогдсон бие даасан авсаархан бөмбөрцөг хэлбэртэй бүтцийн нэгжүүд болон эвхэгддэг (zsidnya) функцээрээ ялгаатай байж болно.
Уургийн хоёрдогч бүтэц- пептидийн бүлгүүдийн харилцан үйлчлэлээр тэдгээрийн хооронд тогтсон усны холбоос бүхий полипептидийн ланцетийг авсаархан бүтэцтэй болгох арга.
Пептидийн бүлгүүдийн хоорондох хамгийн олон тооны холбоо бүхий конформацийг батлахын тулд викликан пептидийн хоёрдогч бүтцийг бий болгох. Хоёрдогч бүтцийн төрлийг пептидийн бондын тогтвортой байдал, төв нүүрстөрөгчийн атом ба пептидийн бүлгийн нүүрстөрөгчийн атомын хоорондох холбоо, амин хүчлийн радикалын хэмжээ зэргээр тодорхойлно. Жилийн амин хүчлийн дарааллаар бүх зүйлийг нэг дор тогтоож, уургийн сингал тохиргоонд авчирсан.
Бид хоёрдогч бүтцийн хоёр хувилбарыг харж байна: "олс" -ын дүр төрхөөр - α-спираль(α-бүтэц), "баян хуур" шиг харагддаг - β нугалах бөмбөг(β-бүтэц). Нэг хэрэм нь дүрмээр, нэг цаг доромжилсон бүтэцтэй байдаг, гэхдээ өөр өөр эзлэх хувь spіvvіdnosnі. Бөмбөрцөг уургуудад α-геликс, фибрилляр уурагуудад β-бүтэц давамгайлдаг.
Хоёрдогч бүтэц нь суурьшдаг зөвхөн усны контактуудын оролцоонд зориулагдсанпептидийн бүлгүүдийн хооронд: нэг бүлгийн хүчилтөрөгчийн атом нь нөгөө бүлгийн усны атомтай урвалд ордог бол нөгөө пептидийн бүлгийн хүчил нь гурав дахь бүлгийн устай нэг дор холбогддог.
α-спираль
Бүтэц нь тусламж хүсч буй баруун гарт спиральд өгөгддөг водневих zv'yazkіv mizh пептидийн бүлгүүд 1 ба 4, 4 ба 7, 7, 10 гэх мэт амин хүчлийн илүүдэл.
Хэвний спираль солигдох пролинмөн гидроксипролин нь мөчлөгийн бүтцээрээ лансеуг, її primus vigin-ийн "хугарал" гэсэн утгатай, жишээлбэл, коллаген.
Спираль эргэлтийн өндөр нь 0.54 нм болж, 3.6 амин хүчлийн илүүдлийг харуулж, сүүлийн 5 эргэлтэнд 18 амин хүчлийг нэмж, 2.7 нм эзэлнэ.
β-Эвхдэг бөмбөг
Уургийн молекулыг ийм байдлаар "могой" шиг байрлуулж, хол зайд ланцетийн мөчрүүд нэг эсвэл нөгөөгийнхөө ойролцоо гарч ирдэг. Үүний үр дүнд уураглаг ланцетийн алс холын амин хүчлүүдээс өмнөх пептидийн бүлгүүд нь усны холбоосын тусламжтайгаар харилцан хамааралтай байв.
Анхдагч бүтэцтэй илүү нягт уялдаатай, пептидийн бүлгүүдийн харилцан хамаарал, тэдгээрийн хооронд тогтсон усны холболттой.
Харж буй олс, баян хуур дээр хэрэм тавих нь
Ийм бүтэц нь хоёр төрөл байдаг олсыг хараад хэрэм тавихі баян хуурын харцаар.
Пептидийн бүлгүүдийн хоорондох хамгийн олон тооны холбоо бүхий конформацийг батлахын тулд викликан пептидийн хоёрдогч бүтцийг бий болгох. Хоёрдогч бүтцийн төрлийг пептидийн бондын тогтвортой байдал, төв нүүрстөрөгчийн атом ба пептидийн бүлгийн нүүрстөрөгчийн атомын хоорондох холбоо, амин хүчлийн радикалын хэмжээ зэргээр тодорхойлно.
Жилийн амин хүчлийн дарааллаар бүх зүйлийг нэг дор тогтоож, уургийн сингал тохиргоонд авчирсан.
Та хоёрдогч бүтцийн хоёр хувилбарыг харж болно: α-геликс (α-бүтэц) ба β-атираат бөмбөг (β-бүтэц). Нэг уургийн хувьд дүрмээр бол доромжилсон бүтэц байдаг боловч үе мөчний өөр хэсэгт байдаг. Бөмбөрцөг уургуудад α-геликс, фибрилляр уурагуудад β-бүтэц давамгайлдаг.
Цутгамал хоёрдогч байгууламж дахь усны холболтын хувь заяа.
Хоёрдогч бүтэц нь зөвхөн пептидийн бүлгүүдийн хоорондох усны холболтын оролцоотойгоор үүсдэг: нэг бүлгийн хүчил атом нь нөгөө бүлгийн усны атомтай урвалд ордог бол нөгөө пептидийн бүлгийн хүчил нь гурав дахь бүлгийн устай холбогддог.
α-спираль
Харагдах α-геликс дэх уургийн давхарга.
Бүтэц нь 1 ба 4, 4 ба 7, 7, 10, 7 ба 10-р пептидийн бүлгүүд болон амин хүчлийн илүүдэлтэй холбоотой нэмэлт усны холбоосыг бий болгодог баруун гар талын мушгиа хэлбэрээр өгөгдсөн.
Спираль үүсэх нь пролин ба гидроксипролиноор өөрчлөгддөг бөгөөд энэ нь бүтцээрээ дамжуулан ланцетны "хугарал", түүний хурц онгон байдлыг үүсгэдэг.
Спираль эргэлтийн өндөр нь 0.54 нм болж, 3.6 амин хүчлийн илүүдлийг харуулж, сүүлийн 5 эргэлтэнд 18 амин хүчлийг нэмж, 2.7 нм эзэлнэ.
β-Эвхдэг бөмбөг
β-атираат бөмбөгний ойролцоо уураг тавих.
Энэ аргын хувьд уургийн молекулыг тавих нь "могой" шиг байрладаг бөгөөд алсад ланцетийн мөчрүүд бие биентэйгээ ойрхон харагдаж байна. Үүний үр дүнд уураглаг ланцетийн алс холын амин хүчлүүдээс өмнөх пептидийн бүлгүүд нь усны холбоосын тусламжтайгаар харилцан хамааралтай байв.
