Helisa polipeptydowa cząsteczki. Struktura drugorzędowa białek. Cechy struktury drugorzędowej białek. Hydroliza cząsteczki białka

Pierwszorzędowa struktura białek nazywana jest liniową lancą polipeptydową złożoną z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi. Struktura pierwszorzędowa jest najprostszą miarą organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Wysoką stabilność zapewniają kowalencyjne wiązania peptydowe między grupą α-aminową jednego aminokwasu a grupą α-karboksylową innego aminokwasu.

Chociaż w ustalonym wiązaniu peptydowym bierze udział prolina lub hydroksyprolina z grupy iminowej, jest to mniej prawdopodobne

Kiedy w komórkach powstają wiązania peptydowe, grupa karboksylowa jednego aminokwasu jest aktywowana na kolbie, a następnie łączy się z grupą aminową drugiego. W przybliżeniu laboratoryjna synteza polipeptydów odbywa się w ten sam sposób.

Łącznik peptydowy to fragment lancetu polipeptydowego, który się powtarza. Istnieje kilka cech, więc dodają one nie tylko do formy struktury pierwotnej, ale także do rzeczywistej organizacji lancy polipeptydowej:

· Współpłaszczyznowość - wszystkie atomy, które wchodzą do grupy peptydów znajdują się w tej samej płaszczyźnie;

· Zdatnіst іsnuvati w dwóch formach rezonansowych (keto-lub enol formі);

· transpozycja wstawienników w stu-sovno C-N-link;

· Zdrowie przed utworzeniem wiązań wodnych, ponadto grupy peptydów skóry mogą tworzyć dwa wiązania wodne z mniejszymi grupami, w tym grupami peptydowymi.

Vignatok do tworzenia grup peptydowych z udziałem grupy aminowej proliny lub hydroksyproliny. Smród budynku składa się tylko na jeden dzwonek wodny (cudowny). Tse vplivaє na formowaniu drugorzędowej struktury białka. Lanca polipeptydowa w oddali, w której znajduje się prolina lub hydroksyprolina, łatwo się zwija, co nie znika niejako przy kolejnym wodnistym szumie.

schemat zatwierdzania tripeptydów:

Równomierna organizacja przestrzenna białek: drugorzędowa struktura białek: zrozumienie α-helisy i β-fałdowej kuli. Tretynowa struktura białek: zrozumienie białek natywnych i denaturacji białek. Czwartorzędowa struktura białek z tyłkiem hemoglobiny.

Struktura drugorzędowa białka. Pod drugorzędową strukturą białka rozumie się sposób ułożenia lancetu polipeptydowego w uporządkowanej strukturze. W zależności od konfiguracji widoczne są następujące elementy struktury drugorzędowej: α - Spirala to β - Złożona piłka.

Model budovi spirale α, schovouє cała moc wiązania peptydowego została złamana przez L. Paulinga i R. Coreya (1949 - 1951 s.).

Dla dziecka 3 A pokazany schemat α -spirale, które podają informacje o głównych parametrach α -spirala w taki sposób, aby zwoje spirali były regularne, więc konfiguracja spirali ma symetrię śrubową (ryc. 3, B). na skórzanym pasku α -helisy dodają 3,6 reszt aminokwasowych. Cewki Vіdstan mіzh lub spirale krokodyla stają się 0,54 nm, cięcie cewki wzrasta do 26 °. Formowanie i gruntowanie α -konfigurację spiralną obserwuje się dla rachunoka więzadeł wodnych, które powstają między grupami peptydów skóry N to ta ( P+ 3)-ty nadmiar aminokwasu. Chociaż energia połączeń wodnych jest niewielka, ich liczba jest duża, aby wytworzyć znaczący efekt energetyczny, po czym α -Spiralna konfiguracja do wykończenia linii. Rodniki Bichni z reszt aminokwasowych nie przyjmują losu pidtrimtsі α -konfiguracja helikalna, więc wszystkie reszty aminokwasowe w α - Spirale są równe.

W naturalnych białkach prawdopodobieństwo ich praworęczności jest mniejsze α - Spirale.

β-składana piłka- Kolejny element struktury drugorzędnej. Na vіdmіnu vіd α - spirale β - Kula składana jest liniowa, a nie ścinana (rys. 4). Struktura liniowa jest zmniejszona z powodu tworzenia wiązań wodnych między grupami peptydów, które znajdują się na różnych działkach lancy polipeptydowej. Wykresy Qi znajdują się blisko linii wody między grupami C = O i HN (0,272 nm).

Ryż. 4. Schematyczny obraz β - piłka złożona (strzałki wskazują

bezpośrednio o polipeptydzie lanciug)

Ryż. 3. Schemat ( A) ten model ( B) α - spirale

Drugorzędowa struktura białka jest uważana za pierwotną. Resztki aminokwasów z różnych światów budowli do czasu przyjęcia wiązań wodnych, ce i wlania do rozdzielczości α -spirali lub β -Shari. Alanina, kwas glutaminowy, glutamina, leucyna, lizyna, metionina i histydyna są wymienione przed aminokwasami spiralnymi. Jeśli fragment białka jest tworzony przez główną rangę z nadmiernie wyeksploatowanych złóż aminokwasów, to powstanie na tym podziale α - Spirala. Walina, izoleucyna, treonina, tyrozyna i fenyloalanina β - Kulki lanciuga polipeptydowego. Za nieuporządkowane struktury obwiniane są lance polipeptydowe, dekoncentracja reszt aminokwasowych, takich jak glicyna, seryna, kwas asparaginowy, asparagina, prolina.

Przy bogatych białkach jedna godzina є i α -spirali, to β -Shari. Część konfiguracji spiralnej w różnych białkach jest inna. Tak więc paramiozyna białka m'yazovy jest w 100% spiralna; duża część konfiguracji helikalnej w mioglobinie i hemoglobinie (75%). Navpak, w trypsynie i rybonukleazie, znaczna część lancetu polipeptydowego mieści się w kulistym β -Struktury. Białka tkanek podporowych - keratyna (białko włosa), kolagen (białko skóry i ścięgien) - maj β - Konfiguracja lanc polipeptydowych.

Tretynowa struktura białka. Tretynowa struktura białka jest sposobem ułożenia lancetu polipeptydowego w otwartej przestrzeni. Aby białka dodały mocy do tej mocy funkcjonalnej, lancet polipeptydowy jest winny śpiewającej rangi wędrówki po otwartej przestrzeni, tworząc funkcjonalnie aktywną strukturę. Taka konstrukcja nazywa się rodzinny. Niezależnie od wielkości liczby teoretycznie możliwych struktur przestrzennych dla danego lancetu polipeptydowego, spożycie białka można ograniczyć do ustalenia jednej natywnej konfiguracji.

Stabilizują tretynową strukturę białka w sposób intermodalny, co wynika z przerywanych rodników reszt aminokwasowych w różnych gatunkach lancetowatych polipeptydów. Qi vzaєmodії można podzielić na silne i słabe.

Wiązania kowalencyjne między atomami dużej ilości cysteiny są postrzegane jako silne współzależności, które stoją w różnych miejscach lancetu polipeptydowego. W przeciwnym razie takie połączenia nazywane są mostkami dwusiarczkowymi; Ustanowienie mostka dwusiarczkowego można przedstawić w następujący sposób:

Śmietanka wiązań kowalencyjnych to tretinowa struktura cząsteczki białka wspierana przez oddziaływania słabe, które na swój sposób dzielą się na polaryzacyjne i niepolarne.

Przed interakcjami polarnymi widać wiązania jonowe i wodne. Oddziaływania rozpuszczają się w kontakcie dodatnio naładowanych grup toksycznych rodników z lizyną, argininą, histydyną i ujemnie naładowanymi grupami COOH kwasów asparaginowego i glutaminowego. Wiązania wodne są spowodowane grupami funkcyjnymi toksycznych rodników i reszt aminokwasowych.

Niepolarne lub van der Waalsa interakcje między rodnikami węglowodanowymi reszt aminokwasowych tworzące pleśń rdzeń hydrofobowy (pogrubione krople) w środku globulki białka, ponieważ rodniki węglowodanowe, które gubią się w wodzie. Im więcej aminokwasów niepolarnych w magazynie białek, tym większa rola w kształtowaniu trzeciorzędowej struktury wiązań van der Waalsa.

Liczbowe powiązania między nadmiarami aminokwasów określają konfigurację przestrzenną cząsteczki białka (ryc. 5).

Ryż. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu struktura białka:
A- mgła dwusiarczkowa; B - jonny zv'azok; c, g - połączenia wodne;
D - Linki van der Waalsa

Struktura Tretinna okremo pobrane białko jest wyjątkowa, tak wyjątkowa, jak ta її podstawowa struktura. Tylko odpowiednia przestrzeń do ułożenia białka, aby stało się aktywne. Różne uszkodzenia struktury trzeciorzędowej prowadzą do zmiany mocy białka i utraty aktywności biologicznej.

Czwartorzędowa struktura białka. Białka o masie cząsteczkowej powyżej 100 kDa 1 powstają z reguły z wielu lanc polipeptydowych o małej masie cząsteczkowej. Struktura, na którą składa się pojedyncza liczba lanc polipeptydowych, które zajmują ściśle określoną pozycję, jedna po drugiej, dzięki czemu białko ma taką samą aktywność, nazywana jest strukturą ćwiartkową białka. Białko, które ma strukturę ćwiartkową, nazywa się epicząsteczka Lub multimer i magazyny lanciugów polipeptydowych Yogo - vodpovidno podjednostki Lub protomiry . Charakterystyczną mocą białek o strukturze ćwiartki są te, które nie wykazują aktywności biologicznej.

Stabilizację struktury czwartorzędowej białka obserwuje się dzięki polarnym oddziaływaniom między rodnikami bichny reszt aminokwasowych, zlokalizowanych na powierzchni podjednostek. Taka wzajemna modalność jest niezbędna do tworzenia podjednostek jako zorganizowanego kompleksu. Dealerzy pododdziałów, wśród których wchodzą w interakcję, nazywani są majdanami kontaktowymi.

Klasycznym tyłkiem białka, które ma strukturę ćwiartki, jest hemoglobina. Cząsteczka hemoglobiny o masie cząsteczkowej 68 000 Jest to suma czterech podjednostek dwóch różnych typów. α і β / α - Podjednostka składa się z nadmiaru 141 aminokwasów, a β - iz 146. Struktura Tretina α - І β -podjednostka jest podobna do swojej masy cząsteczkowej (17 000 So). Podjednostka skóry, aby zemścić się na grupie protetycznej klejnot . Odłamki hemu w innych białkach (cytochrom, mioglobina) będą pojawiać się dalej, chociaż możemy pokrótce omówić budowę tych białek (ryc. 6). Hem jest zgrupowany w zapadającym się współpłaszczyznowym układzie cyklicznym, który tworzy się z atomu centralnego, który tworzy wiązania koordynacyjne z chotirma z nadmiarem pirolu uzyskiwanego z plam metanowych (= CH -). W hemoglobinie dźwięk zmienia się na stacji utleniania (2+).

Podjednostka Chotiri - dwie α i dwa β - łączą się w jedną strukturę w takiej randze, że α -kontakt podjednostki tylko z β -podjednostki i navpaki (ryc. 7).

Ryż. 6. Budowa hemoglobiny hemowej

Ryż. 7. Schematyczne przedstawienie struktury ćwiartki hemoglobiny:
Fe - hem do hemoglobiny

Jak widać z małej 7, jedna cząsteczka hemoglobiny może przenosić 4 cząsteczki kwasu. І powiązaniu i swobodzie kwaśności towarzyszą zmiany konformacyjne w strukturze α - І β - podjednostki hemoglobiny i ich wzajemna ekspansja w epimolekułach Należy zauważyć, że ćwiartka struktury białka nie jest całkowicie stała.

Podobne informacje.

wodniste dzwonki i gwizdy

Oddzielny a-helisa, b-struktura (nić Ariadny).

Struktura spirale α bula proponowana Paulingі Corey

kolagen

b-Struktura

Ryż. 2.3. b-Struktura

Majowa struktura Płaski równoległa struktura b; yakscho naprzeciw - antyrównoległa struktura b

supercewka. protofibryle mikrofibryle 10 nm średnicy.

bombyx mori fibroina

Nieuporządkowana konformacja.

Struktura drugorzędowa.

OCZEKUJCIE:

ORGANIZACJA STRUKTURALNA BILKIV

Przyniesiono 4 zasady organizacji strukturalnej cząsteczki białka.

Pierwszorzędowa struktura białka– sekwencja nadmiarów aminokwasów w polipeptydzie lanceus. Białka aminokwasów okremi są wiązane jeden po drugim Wiązania peptydowe, co wynika z interakcji grup a-karboksylowych i a-aminowych aminokwasów

Przez całą godzinę udało się rozszyfrować pierwotną strukturę dziesiątek tysięcy różnych białek. W celu określenia pierwszorzędowej struktury białka magazyn aminokwasów określa się metodami hydrolizy. Następnie określamy charakter chemiczny końcowych aminokwasów. Kolejnym krokiem jest określenie sekwencji aminokwasów w lancy polipeptydowej. Dla tego wikariusza, selektywna hydroliza chastkovy (chemiczna i enzymatyczna). Możliwe jest badanie analizy dyfrakcji rentgenowskiej, a także danych dotyczących komplementarnej sekwencji nukleotydów DNA.

Struktura drugorzędowa białka- Konfiguracja lancetu polipeptydowego, tobto. metoda upakowania lancetu polipeptydowego w pojedynczej konformacji. Proces nie przebiega chaotycznie, ale stopniowo do programów określonych w strukturze pierwotnej.

Stabilność struktury drugorzędowej zapewniają głównie wiązania wodne;

Rozważono najważniejszy typ białek kulistych a-spirala. Skręcenie lancetu polipeptydowego podąża za strzałką roku. W przypadku białek skóry charakterystyczny etap spiralizacji. Na przykład lansjerzy to spiralna hemoglobina o 75%, a następnie pepsyna o 30%.

Typ konfiguracji lanc polipeptydowych, ujawniony w białkach włosów, szwach, m'yazyv, pomijając nazwę b-struktury.

Segmenty lancetu peptydowego są zwinięte w jedną kulkę, tworząc figurę, podobną do arkusza złożonego w harmonijkę. Kula może składać się z dwóch lub dwóch lub dużej liczby lanc peptydowych.

W naturze stosuje się białka, które nie wykazują struktur β ani a, na przykład kolagen jest białkiem włóknistym, które staje się główną masą zdrowej tkanki w ciele ludzi i stworzeń.

Tretynowa struktura białka- Ekspansywna orientacja helisy polipeptydowej lub sposób układania lancetu polipeptydowego w obsesji śpiewania. Pierwszym białkiem, którego trzeciorzędową strukturę określono za pomocą analizy dyfrakcji rentgenowskiej - mioglobina kaszalota (ryc. 2).

W stabilizacji struktury przestrzennej białek, wiązania kowalencyjne, główną rolę odgrywają wiązania niekowalencyjne (woda, oddziaływania elektrostatyczne grup ładujących, międzycząsteczkowe siły van der Waalsa, oddziaływania hydrofobowe).

Zgodnie z ostatnimi ustaleniami tretynowa struktura białka po zakończeniu jego syntezy tworzy się samorzutnie. Główną siłą destrukcyjną jest oddziaływanie rodników w aminokwasach z cząsteczkami wody. W przypadku których niepolarne rodniki hydrofobowe aminokwasów są splątane w środku cząsteczki białka, a rodniki polarne są zorientowane na dnie wody. Nazywa się proces formowania natywnej struktury przestrzennej lancetu polipeptydowego składanie. Z klityny widoczne były białka, nazwane przyzwoitki. Pong wziąć los składania. Opisano wiele wyniszczających chorób człowieka, których rozwój wiąże się z uszkodzeniem spowodowanym mutacjami w procesie fałdowania (pigmentoza, zwłóknienie itp.).

Za pomocą metod analizy dyfrakcji rentgenowskiej ujawniono podstawy organizacji strukturalnej cząsteczki białka, pośredniczącej między strukturami drugorzędowymi i trzeciorzędowymi. Domena- Ce zwarta kulista jednostka strukturalna w środku lancy polipeptydowej (ryc. 3). Istnieje wiele białek (na przykład immunoglobulin), które są utworzone przez różne struktury i funkcje domen kodowanych przez różne geny.

Wszystkie siły biologiczne białych są związane z oszczędnościami ich trzeciorzędowej struktury, jak to nazywają rodzinny. Kulka białkowa nie jest strukturą absolutnie sztywną: możliwe jest odwrócenie ruchu części słupka peptydowego. Zmiany te nie zakłócają ogólnej konformacji cząsteczki. Do konformacji cząsteczki białka dodaj pH pożywki, siłę jonową różnicy i interakcję z innymi wnękami. Be-yakі dії, scho prowadzą do zniszczenia natywnej konformacji cząsteczki, towarzyszy częściowe lub nowe dodanie białka o autorytecie biologicznym yogo.

Czwartorzędowa struktura białka- sposób ułożenia w przestrzeni kilku lanc polipeptydowych, które będą miały tę samą pierwotną pierwotną, drugorzędową lub trzeciorzędową strukturę, formowanie pojedynczej strukturalnej i funkcjonalnej kombinacji światła makrocząsteczkowego.

Cząsteczka białka, która składa się z wielu lanc polipeptydowych, nazywa się oligomer i skórzaną lancę, aby wejść przed nową. protomir. Białka oligomeryczne są często tworzone z parzystej liczby protomerów, na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z dwóch lanc a- i dwóch b-polipeptydów (ryc. 4).

Czwartorzędowa struktura może być bliska 5% białek, w tym hemoglobiny, immunoglobulin. Moc podjednostki budov w bogatych enzymach.

Cząsteczki białka, które wchodzą do magazynu białka o strukturze ćwiartki, osadzają się na rybosomach dopiero po zakończeniu syntezy, tworząc kompletną strukturę supramolekularną. Aktywność biologiczna białek wzrasta tylko wtedy, gdy łączą się protomery, które wchodzą do pierwszego magazynu. W stabilizacji struktury kwartalnej losy tego samego typu oddziaływań, co w stabilizacji trzeciorzędowej.

Deyakі doslidniki rozpoznają podstawę piątego poziomu organizacji strukturalnej białek. Tse metaboloni wielofunkcyjne wielkocząsteczkowe kompleksy różnych enzymów, które katalizują cały szlak przemian do substratu (syntetazy wyższych kwasów tłuszczowych, kompleks dehydrogenazy pirogronianowej, dichalny lanciug).

Struktura drugorzędowa białka

Struktura drugorzędowa to sposób ułożenia lancetu polipeptydowego w uporządkowanej strukturze. Struktura drugorzędna staje się strukturą pierwotną. Ponieważ struktura pierwszorzędowa jest uwarunkowana genetycznie, utworzenie struktury drugorzędowej można określić na podstawie wyjścia lancetu polipeptydowego z rybosomu. Struktura drugorzędowa stabilizuje się wodniste dzwonki i gwizdy, yakі utvoryuyutsya między grupami NH i CO wiązania peptydowego.

Oddzielny a-helisa, b-struktura ta nieuporządkowana konformacja (nić Ariadny).

Struktura spirale α bula proponowana Paulingі Corey(1951). Różnorodna struktura drugorzędowa białka, która może wyglądać jak regularna helisa (ryc. 2.2). Helisa α jest strukturą przypominającą łańcuch, wiązania peptydowe są splecione w środku helisy, a rodniki łańcuchowe aminokwasów nazywane są. a-Spiral jest stabilizowana przez wiązania wodne, które są równoległe do osi helisy i występują między pierwszą a piątą resztą aminokwasową. W ten sposób w długich spiralnych skórach nadmiar aminokwasów bierze udział w formowaniu dwóch wiązań wodnych.

Ryż. 2.2. Struktura jest spiralna.

Nadmiar 3,6 aminokwasu przypada na jeden obrót helisy, 0,54 nm helisy, 0,15 nm przypada na jeden nadmiar aminokwasu. Kut do spirali 26°. Okres regularności a-helisy wynosi do 5 obrotów lub 18 reszt aminokwasowych. To znaczy najszersze prawe a-spirale. skręcając spiralę wzdłuż strzałki roku. Konwersja a-helisy proliny, aminokwasów z ładunków i masowych rodników (przejście elektrostatyczne i mechaniczne).

Inna forma spirali występuje w kolagen . W organizmach kolagen jest najważniejszym białkiem w organizmie: stanowi 25% białka całkowitego. Kolagen występuje w różnych formach, nasamperowanych, w tkankach rozwijających się. Cała helisa z cewką 0,96 nm i nadmiarem 3,3 w cewce skórnej, więcej niż baldachim wyłożony helisą α. Na vіdmіnu vіd α-spіralі ustanowienie miejsc wodnych nie jest tutaj możliwe. Kolagen ma mały magazyn aminokwasów: 1/3 staje się glicyną, około 10% proliną, a także hydroksyproliną i hydroksylizyną. Pozostałe dwa aminokwasy są wchłaniane po biosyntezie kolagenu na drodze modyfikacji potranslacyjnej. W strukturze kolagenu tryplet gli-X-Y jest stale powtarzany, a pozycję X często zajmuje prolina, a Y często zajmuje hydroksylizyna. Wyobraźmy sobie, że kolagen jest wszechobecny w wyglądzie prawej potrójnej helisy, skręconych trzech głównych lewych helis. W trzeciej spirali skóry trzecia nadwyżka pojawia się w środku, gdzie glicyna ma mniejsze szanse na ucieczkę z przyczyn sterycznych. Długość cząsteczki kolagenu wynosi około 300 nm.

b-Struktura(piłka złożona b). Zustrichaetsya w białkach kulistych, a także w niektórych białkach fibrylarnych, na przykład szew fibroinowy (ryc. 2.3).

Ryż. 2.3. b-Struktura

Budowa drugorzędowa polipeptydów i białek

Stabilizowany przez wiązania wodne między grupami CO i NH wiązań peptydowych w naczyniowych lancach polipeptydowych. Jak lance polipeptydowe, które tworzą strukturę b, idą w jednej linii prostej (aby uniknąć końcówek C i N) - równoległa struktura b; yakscho naprzeciw - antyrównoległa struktura b. Rodniki łańcuchowe jednej kulki są rozmieszczone pomiędzy rodnikami łańcuchowymi drugiej kulki. Jeśli jedna lanca polipeptydowa zwija się i biegnie równolegle do siebie, to wtedy antyrównoległa struktura b-krzyża. Wiązania wodne w strukturze krzyżowej b są połączone między grupami peptydowymi pętli lancetu polipeptydowego.

Wymiana a-spirali u wiewiórek, skręconych przez całą godzinę, zmienna w regionie. W niektórych białkach, na przykład mioglobinie i hemoglobinie, a-helisa leży u podstaw struktury i wynosi 75%, w lizozymie - 42%, w pepsynie - mniej niż 30%. Inne białka, na przykład ziołowy enzym chymotrypsyna, praktycznie dodają strukturę a-helikalną i znaczna część lancetu polipeptydowego pasuje do kulistej struktury b. Wspierające białka tkankowe, kolagen (białko ścięgna, shkiri), fibroina (naturalne białko szwu) zmieniają konfigurację b lanc polipeptydowych.

Wykazano, że α-spirale mogą być absorbowane przez struktury glu, ala, ley i β - met, val, mul; w obszarach wigin polipeptydu lanciug - gly, pro, asn. Należy wziąć pod uwagę sześć grup nadwyżek, które można wykorzystać jako centrum spiralizacji. W środku centrum znajduje się wzrost spirali w obu kierunkach na działkę - tetrapeptyd, który składa się z nadmiarów, które przetasowują ułożenie tych spiral. Podczas formowania struktury β rolę nasion odgrywają trzy reszty aminokwasowe na pięć, które są wykorzystywane do tworzenia struktury β.

Większość białek strukturalnych ma jedną ze struktur drugorzędowych, która charakteryzuje się magazynem aminokwasów. Białko strukturalne, pobudzające, co ważniejsze, jak α-spirale, є α-keratyna. Włosy (wełna), pіr'ya, głowy, kіgtі i skarby stworzeń są tworzone przez głowną pozycję keratyny. Jako składnik włókien pośrednich keratyna (cytokeratyna) jest najważniejszym cytoszkieletem magazynującym. W keratynie większość lancetu peptydowego jest zwinięta w prawą helisę α. Dwie włócznie peptydowe tworzą jednego lwa supercewka. Superskręcone dimery keratyny łączą się w tetramery i agregują z roztworami protofibryle 3 nm średnicy. Nareshti, zatwierdza protofibryle mikrofibryle 10 nm średnicy.

Włosy były indukowane z samych takich włókienek. Tak więc we włóknie okrema o średnicy 20 mikronów splata się miliony włókienek. Lance keratynowe są otoczone poprzecznie licznymi wiązaniami dwusiarczkowymi, co nadaje im dodatkową mineralność. Podczas zwijania chemicznego przeprowadza się następujące procesy: na kolbie plamy dwusiarczkowe wciera się tiolami, a następnie, w celu nałożenia włosów, zawiesza się niezbędną formę po podgrzaniu. Kiedy powietrze jest utleniane kwaskowatością, ponownie tworzą się nowe plamy dwusiarczkowe, które przybierają postać paska.

Shovk jest pobierany z kokonów gąsienic ćmy morwowej ( bombyx mori) i gatunki sporne. Główne białko szwu, fibroina struktury kulki złożonej antyrównolegle, ponadto same kulki są złożone równolegle do siebie, spełniając warstwy numeryczne. Tak więc, podobnie jak w składanych strukturach, bіchnі lance luźnych aminokwasów są zorientowane pionowo w górę iw dół, w szczelinach między sferami okremimi, mogą być bardziej zwarte pogrupowane. W rzeczywistości fibroina składa się w 80% z glicyny, alaniny i seryny, tobto. trzy aminokwasy, które charakteryzują się minimalnym rozmiarem dzikich lanc. Cząsteczka fibroiny zawiera typowy powtarzający się fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.

Nieuporządkowana konformacja. Podziały cząsteczki białka, które nie zachodzą na spiralną strukturę fałdową, nazywane są nieuporządkowanymi.

Struktura drugorzędowa. Podziały alfa-helikalne i beta-strukturalne w białkach mogą oddziaływać jeden po drugim i między sobą, tworząc zespoły. Energetycznie najważniejsze są struktury ponaddrugorzędowe, które są osadzone w białkach natywnych. Przed nimi dodaj superskręconą α-helisę, w której dwie α-helisy są skręcone jedna po drugiej, tworząc lewy superskręt (bakteriorodopsyna, hemerytryna); α-helikalne i β-strukturalne fragmenty lancy polipeptydowej, które są narysowane (na przykład βαβαβ-lank przez Rossmana, znalezione w podziale wiązań NAD+ cząsteczek enzymu dehydrogenazy); Antyrównoległa struktura β trilanzuga (βββ) nazywana jest β-zygzakiem i występuje w wielu enzymach mikroorganizmów, najprostszych i szkieletowych.

Przód 234567891011121314151617 Wyprzedzenie

OCZEKUJCIE:

Struktura drugorzędowa białek

Lance peptydowe są białe, zorganizowane w strukturę drugorzędową, stabilizowaną wiązaniami wodnymi. Atom kwasu grupy peptydów skórnych spełnia to samo wiązanie wody z grupą NH, to samo wiązanie peptydowe. W ten sposób powstają następujące struktury: a-spirala, b-struktura i b-vigin. a-Spirala. Jedną z najbardziej żywotnych termodynamicznie struktur jest prawa aspirala. a-helisa, która reprezentuje stabilną strukturę, w grupie karbonylowej skóry ustanawia połączenie wodne z czwartą grupą NH wzdłuż przebiegu lancy.

Białka: Budowa drugorzędowa białek

W helisie a nadmiar 3,6 aminokwasu przypada na jeden obrót o її, długość helisy wynosi około 0,54 nm, a odległość między nadmiarami wynosi 0,15 nm. L-aminokwasy mogą używać tylko prawej a-helisy, co więcej, rodniki boczne są ułożone naprzemiennie po bokach osi, a nazwy są odwrócone. W aspiracie istnieje możliwość tworzenia połączeń wodnych, więc nie jest możliwe, aby konstrukcja typu b tworzyła połączenia wodne z innymi elementami konstrukcji drugorzędowej. Kiedy powstaje a-helisa, lance aminokwasów mogą zbliżać się do siebie, tworząc hydrofobowe lub hydrofilowe miejsca zwarte. Cytozyty odgrywają swoją pierwotną rolę w ustalonej konformacji triwimeru makrocząsteczki białkowej, odłamki są zastępcze dla upakowania a-helis w przestrzennej strukturze białka. Kula spiralna. Liczba aspiratów w białkach nie jest taka sama, a indywidualne cechy makrocząsteczki białka skóry. Dla niektórych białek, np. dla mioglobiny, a-helisa jest podstawą budowy, a np. chymotrypsyna, nie powoduje a-spiralizacji komórek. W przeciętnym białku kulistym poziomy spiralizacji są bliskie 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya z chaotycznymi splotami, ponadto w wyniku denaturacji zwiększa się przejście spiralnej splotu. Spiralizacja lancetu polipeptydowego do odkładania się w postaci złogów aminokwasów, co jest konieczne. Tak więc ujemnie naładowana grupa kwasu glutaminowego, rozproszona w nieprzerwanej bliskości jeden do jednego, silniej oddziałuje na siebie nawzajem, tak że tworzenie połączeń wodnych w aspiracie jest silniejsze. Z tego samego powodu spiralizacja lancetu jest skomplikowana w wyniku ścisłego wymieszania dodatnio naładowanych grup chemicznych lizyny lub argininy. Przyczyną jest również duża różnorodność rodników aminokwasowych, ponieważ spralizacja lancetu polipeptydowego jest trudna (seryna, treonina, leucyna). Najczęstszym czynnikiem zakłócającym obecność a-helisy jest aminokwas prolina. Ponadto prolina nie tworzy wewnątrzlatarniowych wiązań wodnych poprzez obecność wody przy atomie azotu. W ten sposób, we wszystkich przypadkach, jeśli prolina jest zaplątana w lancę polipeptydową, struktura a-helikalna jest zniszczona i powstaje splątanie abo (b-wigin). b-Struktura. Na powierzchni a-spirali struktura b jest zamocowana za rahunokiem międzynarodowy połączenia wodne między lancami podtrzymującymi lancetu polipeptydowego, a także wewnętrzne styki lancetu lancetowatego. Jeśli rzędy są skierowane w jednym kierunku, wówczas taka struktura nazywana jest równoległą, jeśli w przeciwnym kierunku, to antyrównoległą. Lancet polipeptydowy w strukturze b jest silnie skręcony i może nie być spiralny, ale bardziej zygzakowaty. Różnica między nadmiarami aminokwasów samobójczych na osi wynosi 0,35 nm, więc trzy są większe, niższe w helisie a, liczba nadmiarów na obrót jest większa 2. podobnie jak w przypadku antyrównoległej destylacji reszt aminokwasowych . Na powierzchni a-helisy, nasyconej wiązaniami wodnymi, znajduje się skrawek lancetu polipeptydowego w strukturze b hydrokrytu do aplikacji dodatkowych wiązań wodnych. Mówi się, że jest przenoszony zarówno do równoległej, jak i antyrównoległej struktury b, połączenie w strukturze antyrównoległej jest bardziej stabilne. Podsekcja lancetu polipeptydowego, która tworzy strukturę b, ma od trzech do siedmiu reszt aminokwasowych, a sama struktura b składa się z 2-6 lancetów, chociaż ich liczba może być duża. b-Struktura może mieć pofałdowany kształt, który może być osadzony w podwójnych atomach węgla a. Powierzchnia її może być płaska i skręcona w lewo w taki sposób, że jest przecięta między granicami lansyug, osiągając 20-25o. b-vigin. Białka globularne mogą mieć bogato zaokrąglony kształt, dlatego pętle są charakterystyczne dla lancetu polipeptydowego, charakterystyczny jest wygląd pętli, zygzaków, spinek do włosów, a lancet może bezpośrednio zmieniać się do 180°. Reszta dnia może mieć b-vigin. Ten vigin tworzy spinkę do włosów i stabilizuje jednym wodnistym dźwiękiem. Chinnik, który krzyżuje yogo, potrafi być wielkimi rodnikami bichni i to często jest powodem włączenia najmniejszego nadmiaru aminokwasu – glicyny. Taka konfiguracja zawsze pojawia się na powierzchni globulki białka, w której B-wigin bierze udział w interakcji z innymi lancami polipeptydowymi. Super drugorzędne struktury. Wcześniej postulowano struktury białek ponaddrugorzędowych, a następnie ujawnili je L. Pauling i R. Corey. Podobnie jak tyłek, możesz umieścić superspiralną a-spiralę, w podwójnej-spirali skręconej w superspiralę leva. Jednak struktury superskręcone często obejmują zarówno a-helisy, jak i b-fałdy liści. Magazyn Їx można przedstawić w następującej kolejności: (aa), (ab), (ba) i (bXb). Pozostały wariant to dwie równoległe składane części liści, pomiędzy którymi znajduje się kulka statystyczna (bСb). Spivvіdnoshennia między strukturami drugorzędowymi i ponaddrugorzędowymi może mieć wysoki poziom zmienności i leżeć w indywidualnych cechach tej i innych makrocząsteczek białkowych. Domeny składają równą organizację struktury drugorzędowej. Smród tworzą kuliste przekładki, połączone jedna po drugiej z krótkimi tzw. przekładkami przegubowymi lancetu polipeptydowego. D. Birktoft jako jeden z pierwszych opisał organizację domenową chymotrypsyny, stwierdzając obecność dwóch domen w tym białku.

Struktura drugorzędowa białka

Oddzielny a-helisa, b-struktura ta nieuporządkowana konformacja (nić Ariadny).

Struktura spirale α bula proponowana Paulingі Corey(1951). Jest to inny rodzaj struktury drugorzędowej białka, która może wyglądać jak zwykła helisa.

Konformacja zwoju polipeptydowego. Struktura drugorzędowa polipeptydu lanciug

2.2). Helisa α jest strukturą przypominającą łańcuch, wiązania peptydowe są splecione w środku helisy, a rodniki łańcuchowe aminokwasów nazywane są. a-Spiral jest stabilizowana przez wiązania wodne, które są równoległe do osi helisy i występują między pierwszą a piątą resztą aminokwasową. W ten sposób w długich spiralnych skórach nadmiar aminokwasów bierze udział w formowaniu dwóch wiązań wodnych.

Ryż. 2.2. Struktura jest spiralna.

b-Struktura(piłka złożona b). Zustrichaetsya w białkach kulistych, a także w niektórych białkach fibrylarnych, na przykład szew fibroinowy (ryc. 2.3).

Ryż. 2.3. b-Struktura

Majowa struktura Płaski. Lancety polipeptydowe mogą być bardziej skręcone i nie ciasno skręcone, jak w a-helisie. Obszary wiązań peptydowych są złożone w przestrzeni podobnej do równych fałd papieru Arkush. Stabilizowany przez wiązania wodne między grupami CO i NH wiązań peptydowych w naczyniowych lancach polipeptydowych. Jak lance polipeptydowe, które tworzą strukturę b, idą w jednej linii prostej (aby uniknąć końcówek C i N) - równoległa struktura b; yakscho naprzeciw - antyrównoległa struktura b. Rodniki łańcuchowe jednej kulki są rozmieszczone pomiędzy rodnikami łańcuchowymi drugiej kulki. Jeśli jedna lanca polipeptydowa zwija się i biegnie równolegle do siebie, to wtedy antyrównoległa struktura b-krzyża. Wiązania wodne w strukturze krzyżowej b są połączone między grupami peptydowymi pętli lancetu polipeptydowego.

Nieuporządkowana konformacja. Podziały cząsteczki białka, które nie zachodzą na spiralną strukturę fałdową, nazywane są nieuporządkowanymi.

Przód 234567891011121314151617 Wyprzedzenie

OCZEKUJCIE:

BILKI Opcja 1 A1. Linia strukturalna białych є: ...

5 - 9 klasa

BILKI
opcja 1
A1
A)
Amenie
W)
Aminokwasy
B)
Glukoza
G)
Nukleotydy
A2. Oświetlenie spirali charakteryzuje się:
A)
Pierwszorzędowa struktura białka
W)
Tretynowa struktura białka
B)
Struktura drugorzędowa białka
G)
Czwartorzędowa struktura białka
A3. Znaczenie takich czynników prowadzi do nieodwracalnej denaturacji białka?
A)
Interakcje z solami ołowiu, soli, rtęci
B)
Iniekcja do białka stężonym kwasem azotowym
W)
Mocne ogrzewanie
G)
Usі ponownie wymienione czynniki vіrnі
A4. Powiedz, na co uważać przez godzinę w iniekcji stężonego kwasu azotowego:
A)
Białe oblężenie Vipadannya
W)
Czerwono-fioletowa farbuvannya
B)
Czarne oblężenie Vipadannya
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Białka pełniące funkcję katalityczną to:
A)
Hormony
W)
Enzymy
B)
Witaminy
G)
białka
A6. Białko hemoglobiny ma następującą funkcję:
A)
katalityczny
W)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
transport

Część B
B1. Spivwidnesit:
Rodzaj cząsteczki białka
moc
1)
Białka globularne
A)
Cząsteczka zwinięta w kulkę
2)
białka fibrylarne
B)
Nie rozrzucać w pobliżu wody

W)
Nad wodą są podzieleni lub ustalają kolumny różnic

G)
Struktura nitkowata

struktura drugorzędowa

Białka:
A)
Pobudzony nadmiarem aminokwasów
B)
Zabierz ze swojego magazynu tylko węgiel drzewny, wodę i kwas
W)
Hydrolizowane w kwaśnym środowisku tawernowym
G)
Zdrowie przed denaturacją
D)
Є polisacharydy
MI)
Є naturalne polimery

Część C
Z 1. Zapisz równe reakcje, za pomocą takich przemówień etanolowych i nieorganicznych można zabrać glicynę.

Oddzielny a-helisa, b-struktura ta nieuporządkowana konformacja (nić Ariadny).

Ryż. 2.2. Struktura jest spiralna.

b-Struktura(piłka złożona b). Zustrichaetsya w białkach kulistych, a także w niektórych białkach fibrylarnych, na przykład szew fibroinowy (ryc. 2.3).

Ryż. 2.3. b-Struktura

Shovk jest pobierany z kokonów gąsienic ćmy morwowej ( bombyx mori) i gatunki sporne. Główne białko szwu, fibroina struktury kulki złożonej antyrównolegle, ponadto same kulki są złożone równolegle do siebie, spełniając warstwy numeryczne. Tak więc, podobnie jak w składanych strukturach, bіchnі lance luźnych aminokwasów są zorientowane pionowo w górę iw dół, w szczelinach między sferami okremimi, mogą być bardziej zwarte pogrupowane. W rzeczywistości fibroina składa się w 80% z glicyny, alaniny i seryny, tobto. trzy aminokwasy, które charakteryzują się minimalnym rozmiarem dzikich lanc. Cząsteczka fibroiny powinna zastąpić typowy powtarzający się fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .

Nieuporządkowana konformacja. Podziały cząsteczki białka, które nie zachodzą na spiralną strukturę fałdową, nazywane są nieuporządkowanymi.

Struktura drugorzędowa. Podziały alfa-helikalne i beta-strukturalne w białkach mogą oddziaływać jeden po drugim i między sobą, tworząc zespoły. Energetycznie najważniejsze są struktury ponaddrugorzędowe, które są osadzone w białkach natywnych. Przed nimi dodaj superskręconą α-helisę, w której dwie α-helisy są skręcone jedna po drugiej, tworząc lewy superskręt (bakteriorodopsyna, hemerytryna); α-helikalne i β-strukturalne fragmenty lancy polipeptydowej, które są narysowane (na przykład βαβαβ-lank Rossmana, znalezione w podziale łączącym NAD+ cząsteczek enzymu dehydrogenazy); Antyrównoległa struktura β trilanzuga (βββ) nazywana jest β-zygzakiem i występuje w wielu enzymach mikroorganizmów, najprostszych i szkieletowych.

§ 8. ORGANIZACJA PRZESTRZENI CZĄSTECZKI MILKA

Struktura pierwotna

Pod pierwotną strukturą białka rozumie się liczbę i kolejność ładowania reszt aminokwasowych połączonych kolejno wiązaniami peptydowymi, lancetami polipeptydowymi.

Lanca polipeptydowa na jednym końcu jest zbyt mocna, co nie bierze udziału w ustalonym wiązaniu peptydowym, grupa NH2, N-kinety. Na proliferacyjnych boci może swobodnie rosnąć, co nie bierze udziału w ustalonym wiązaniu peptydowym, grupa HOOS, ce - S-kіnety. N-kinety są brane za kolbę lancetu, sama numeracja reszt aminokwasowych zaczyna się od nowej:

Sekwencja aminokwasowa insuliny została ustalona przez F. Sengera (Cambridge University). Białko to składa się z dwóch lanc polipeptydowych. Jeden lancet składa się z 21 reszt aminokwasowych, drugi lancet składa się z 30. Lancety są związane dwoma punktami dwusiarczkowymi (ryc. 6).

Ryż. 6. Struktura pierwotna insuliny ludzkiej

Dziesięć lat (1944 - 1954) poświęcono na rozszyfrowanie struktury qiєї. W tej godzinie pierwotna struktura została przypisana bogatym białym, wyznaczony został proces automatyzacji i nie stanowił poważnego problemu dla poprzednich.

Informacja o pierwszorzędowej strukturze białka skóry jest zakodowana w genie (dylansja cząsteczki DNA) i jest realizowana podczas transkrypcji (przepisania informacji na mRNA) i translacji (synteza lancetu polipeptydowego). W połączeniu z cym, pierwotna struktura białka może być również wstawiona za inną strukturą genu.

Na podstawie struktury pierwszorzędowej białek homologicznych można wnioskować o zarodnikowości taksonomicznej gatunków. Przed białkami homologicznymi istnieją białka, które pełnią te same funkcje u różnych gatunków. Takie białka mogą mieć podobne sekwencje aminokwasowe. Na przykład białko cytochromu 3 ma najwyższą dostępną masę cząsteczkową bliską 12500 i zawiera blisko 100 reszt aminokwasowych. Różnice w strukturze pierwszorzędowej cytochromu H dwóch gatunków są proporcjonalne do różnic filogenetycznych między gatunkami. Zatem cytochromy 3 koni i mżawki znajdują się w 48 resztach aminokwasowych;

struktura drugorzędowa

Struktura drugorzędowa białka powstaje poprzez tworzenie wiązań wodnych między grupami peptydów. Istnieją dwa rodzaje struktury drugorzędowej: α-helisa i struktura β (lub składana kula). W białkach mogą występować również komórki lancetu polipeptydowego, które nie tworzą struktury drugorzędowej.

Spirala α tworzy sprężynę. Podczas kształtowania helisy α atom kwasu grupy peptydowej skóry tworzy wiązanie wody z atomem wody czwartej grupy NH wzdłuż lancy:

Zwój skóry spirali powłok z postępującej cewki spirali dekilcomy z wodnistymi ogniwami, co daje strukturę znaczącej mentalności. Helisa α ma następujące cechy: średnica helisy wynosi 0,5 nm, długość helisy wynosi 0,54 nm, a na jeden obrót helisy przypada 3,6 nadmiaru aminokwasów (ryc. 7).

Ryż. 7. Model a-spirali, który odzwierciedla charakterystykę

Rodniki łańcuchowe aminokwasów są bezpośrednio nazwane w helisie (ryc. 8).

Ryż. 8. Model -spirala, która odzwierciedla rozległość rozprzestrzeniania się rodników biologicznych

Z naturalnych L-aminokwasów można indukować zarówno prawą, jak i lewą spiralę. Większość naturalnych białek charakteryzuje się właściwą spiralą. Trzy D-aminokwasy można również nazwać lewą i prawą helisą. Lancet polipeptydowy, który powstaje z sumy złogów D- i L-aminokwasów, nie jest w stanie utworzyć helisy.

Deyakі nadwyżka aminokwasów pereshkodzhayut α-helisa. Na przykład, mimo że w lanciużu szprot był wymieszany z dodatnio lub ujemnie naładowanymi złogami aminokwasów, taka płytka nie przyjmuje struktury α-helikalnej poprzez wzajemne uwalnianie jednocześnie naładowanych rodników. Łatwo rozpuszczaj spirale reszt aminokwasowych, które mogą powodować duże różnice. Przejście do włączenia helisy α jest również widoczne w lancecie polipeptydowym z nadmiarem proliny (ryc. 9). Przy atomach azotu występuje nadmiar proliny, która tworzy wiązanie peptydowe z innym aminokwasem, a nie z pojedynczym atomem wody.

Ryż. 9. Nadwyżka proliny pereshkodzha utvennu-spirali

Do tej nadwyżki proliny, która trafia do magazynu lancetu polipeptydowego, nie jest możliwe ustalenie wewnętrznego więzadła wodnego lancy. Dodatkowo atom azotu w prolinie wchodzi do magazynu grubego pierścienia, co uniemożliwia owinięcie wokół wiązania N-C tej spirali.

Crim α-helisy opisują inne typy helis. Jednak smród jest rzadko, co ważniejsze, na krótkich dystansach.

Tworzenie wiązań wodnych między grupami peptydowymi fragmentów polipeptydów samobójczych w lancetach przeprowadza się przed formowaniem Struktury β, czyli złożona piłka:

Na powierzchni spirali α złożona kulka ma kształt zygzaka, wyglądam jak akordeon (ryc. 10).

Ryż. 10. β-Struktura białka

Oddziel równoległe i antyrównoległe składane części piłek. Pomiędzy podziałami lancetu polipeptydowego powstają równoległe struktury β, których bezpośrednio unika się:

Antyrównoległe struktury β są ustalane między protistalnymi liniami prostymi lancetu polipeptydowego:

Struktury β mogą być utworzone mniej więcej między dwoma lancetami polipeptydowymi:

W magazynach niektórych białek drugorzędowa struktura może być reprezentowana tylko przez α-helisę, w innych tylko przez β-struktury (równoległe lub antyrównoległe lub te inne), w innych kolejność α-spiralizacji może być obecne i β -struktury.

Struktura Tretinny

W bogatych białkach struktury wtórnie zorganizowane (α-spirale, -struktury) wypalają zwartą globulę w śpiewnym porządku. Przestronna organizacja białek kulistych jest związana ze strukturą trzeciorzędową. W ten sposób struktura tretynowa charakteryzuje trywimeryczny wzrost ściółki lancetu polipeptydowego w środowisku naturalnym. Powstające struktury trzeciorzędowe biorą udział w wiązaniach jonowych i wodnych, oddziaływaniach hydrofobowych, siłach van der Waalsa. Ustabilizuj trzeciorzędową strukturę plastrów dwusiarczkowych.

Struktura białek Tretinna wynika z ich sekwencji aminokwasowej. W przypadku formowania, wiązanie można połączyć z aminokwasami, wmieszanymi w lancę polipeptydową w znacznej odległości. W białkach detalicznych polarne rodniki aminokwasów z reguły znajdują się na powierzchni cząsteczek białka, a następnie w środku cząsteczki rodniki hydrofobowe pojawiają się zwarto upakowane w środku globuli, tworząc komórki hydrofobowe.

Ninі tretinna struktura bagatioh blіlkіv włożona. Przyjrzyjmy się dwóm przykładom.

mioglobina

Mioglobina jest białkiem wiążącym kwasy z masy pomocniczej 16700. Jego funkcją jest przechowywanie kwasu w m'yazah. Ta cząsteczka ma jedną lancę polipeptydową, która składa się ze 153 reszt aminokwasowych oraz hemogrupę, która odgrywa ważną rolę w wiązaniu kwasów.

Ogromna organizacja mioglobiny została zatrzymana przez roboty Johna Kendrew i jego współpracowników (ryc. 11). Cząsteczka tego białka ma 8 komórek α-helikalnych, które często stanowią 80% wszystkich reszt aminokwasowych. Cząsteczka mioglobiny jest już zwarta, w środku nie mieści się cała cząsteczka wody, być może wszystkie rodniki polarne aminokwasów są rozproszone na zewnętrznej powierzchni cząsteczki, większość rodników hydrofobowych jest rozproszona w środku cząsteczka, w pobliżu powierzchni znajduje się hem - grupa inna niż biała, vidpovіdalna dla zv'yazuvannya kwaśny.

Ryc.11. Tretynowa struktura mioglobiny

Rybonukleaza

Rybonukleaza jest białkiem kulistym. Jest wydzielany przez klintyny warstwy podskórnej, enzym, który katalizuje cięcie RNA. Na powierzchni mioglobiny cząsteczka rybonukleazy może mieć bardzo niewiele komórek α-helikalnych i zawierać dużą liczbę segmentów o konformacji β. Mineralność trzeciorzędowej struktury białka jest określona przez 4 wiązania dwusiarczkowe.

Struktura czwartorzędowa

Wiele białek składa się z decyli, dwóch lub więcej podjednostek białkowych lub cząsteczek, które prowadzą do śpiewających struktur drugorzędowych i trzeciorzędowych, które są redukowane jednocześnie za pomocą wiązań wodnych i jonowych, oddziaływań hydrofobowych, vander Waalsa siły. Taka organizacja cząsteczek białka struktura kwartału, a same białka to tzw oligomirnimi. Podjednostka okremy lub cząsteczka białka nazywana jest w magazynie białka oligomerycznego protomir.

Liczba protomerów w białkach oligomerycznych może się znacznie różnić. Na przykład kinaza kreatynowa składa się z 2 protomerów, hemoglobina – 4 protomery, polimeraza RNA E.coli – enzym odpowiedzialny za syntezę RNA – 5 protomerów, kompleks dehydrogenazy pirogronianowej – 72 protomery. Jedno białko i dwa protomery, jeden to dimer, jeden to tetramer, a sześć to heksamer (ryc. 12). Najczęściej w cząsteczce białka oligomerycznego występują 2 lub 4 protomery. Magazyn białka oligomerycznego może obejmować te same lub różne protomery. Jeśli dwa identyczne prototypy wejdą do magazynu białka, to - homodimer, jak różnica - heterodimer.

Ryż. 12. Białka oligomeryczne

Przyjrzyjmy się organizacji cząsteczki hemoglobiny. Główną funkcją hemoglobiny jest transport kwasu z płuc do tkanek i dwutlenku węgla z krwioobiegu. Cząsteczka ta (ryc. 13) składa się z czterech lanc polipeptydowych dwóch różnych typów – dwóch lanc α i dwóch lanc β oraz hemu. Hemoglobina jest białkiem spornym z mioglobiną. Drugorzędowe i trzeciorzędowe struktury mioglobiny i protomerów hemoglobiny są podobne. Protomer skóry dla hemoglobiny, jaka i mioglobiny, 8-spiralizowanych jagniąt lancetu polipeptydowego. W tym przypadku należy zauważyć, że w pierwszorzędowych strukturach mioglobiny i protomeru hemoglobiny mniej niż 24 reszty aminokwasowe są identyczne. Odtąd białka, które w znaczący sposób opiekują się pierwotną strukturą, mogą być matkami podobnymi do przestrzennej organizacji i zwycięsko podobnych funkcji.

Ryż. 13. Budowa hemoglobiny

Pid struktura drugorzędowa na białko może wpływać konfiguracja lancetu polipeptydowego, tobto. sposób składania, skręcania (zwijania, pakowania) lancetu polipeptydowego w spiralę lub inną konformację. Proces ten nie przebiega chaotycznie, lecz stopniowo program określony w pierwotnej strukturze białka. Szczegółowy opis dwóch głównych konfiguracji lanc polipeptydowych, które wskazują na zmiany strukturalne i dane eksperymentalne:

a-spirale,
struktury β.

Uwzględniono najważniejszy typ białek kulistych A- Spirala. Skręcenie lancetu polipeptydowego podąża za strzałką roku (prawoskrętna helisa), co jest określone przez magazyn L-aminokwasów w naturalnych białkach.

Moc pośpiechu w winylowych a-spiralach (podobnych i β-strukturach) є zdatność aminokwasów na rozpuszczalność wiązań wodnych.

Struktura a-helis jest jasna niska regularność:

Na zwoju skóry (krok) helisy spada 3,6 reszt aminokwasowych.
Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) osiąga 0,54 nm na obrót, ale w jednym nadmiarze aminokwasu spada o 0,15 nm.
Skręt helisy wynosi 26°, po 5 skrętach helisy (18 reszt aminokwasowych) powtarza się strukturalna konfiguracja lancetu polipeptydowego. Tse oznacza, że okres powtarzania się (lub identyczności) struktury a-helikalnej wynosi 2,7 nm.

Drugi typ konfiguracji lanc polipeptydowych, przejawy u wiewiórek włosowych, szwów, m'yazyv i innych wiewiórek włóknistych, skreślenie nazwy struktury β. W tym przypadku dwa lub więcej liniowych lancetów polipeptydowych, pofałdowanych równolegle lub częściej antyrównolegle mentalnie, jest połączonych międzyrocznymi więzadłami wodnymi między grupami -NH- i -CO- suchych lancetowatych, struktura utvor yuyuchi jak złożony piłka.

Schematyczne przedstawienie struktur β lanc polipeptydowych.

W naturze stosuje się białka, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-struktury. Typowym tyłkiem takich białek jest kolagen- białko fibrylarne, które staje się główną masą udanej tkanki w ciele ludzi i stworzeń.

Korzystając z metod analizy dyfrakcji rentgenowskiej, doszliśmy do wniosku o dwóch bardziej równych organizacjach strukturalnych cząsteczki białka, które okazały się pośrednie między strukturami drugorzędowymi i trzeciorzędowymi. Tse tzw struktury ponaddrugorzędowe i domeny strukturalne.

Struktury wtórne są agregatami lanc polipeptydowych, które tworzą własną strukturę drugorzędową i rozpuszczają się w aktywnych białkach w wyniku ich stabilności termodynamicznej lub kinetycznej. Tak więc w białkach kulistych podwójne elementy (βхβ) (reprezentowane przez dwie równoległe lance β, połączone segmentem x), elementy βaβaβ (reprezentowane przez dwa segmenty α-helisy, wstawione między tryplet przez równoległe lance β ) i w.

Domena białka kulistego Budowa (flawodoksyna) (dla AA Boldirevim)

Domena- Jest to zwarta, kulista jednostka strukturalna pośrodku lancy polipeptydowej. Domeny mogą różnić się funkcjami i fałdowaniem (rzucaniem) w niezależne, zwarte, kuliste jednostki strukturalne, połączone między sobą listwami gnuchnye w środku cząsteczki białka.

Helisa polipeptydowa cząsteczki. Struktura drugorzędowa białek. Cechy struktury drugorzędowej białek. Hydroliza cząsteczki białka

OCZEKUJCIE:

ORGANIZACJA STRUKTURALNA BILKIV

Struktura drugorzędowa białka

Budowa drugorzędowa polipeptydów i białek

OCZEKUJCIE:

Struktura drugorzędowa białek

Białka: Budowa drugorzędowa białek

Struktura drugorzędowa białka

Konformacja zwoju polipeptydowego. Struktura drugorzędowa polipeptydu lanciug

OCZEKUJCIE:

BILKI Opcja 1 A1. Linia strukturalna białych є: ...

struktura drugorzędowa

Więcej w temacie artykułów: