Struktura drugorzędowa to metoda układania lancetu polipeptydowego w uporządkowaną strukturę ustalonych połączeń wodnych między grupami peptydowymi jednego lancetu lub sumy lancetów polipeptydowych. Zgodnie z konfiguracją struktury drugorzędowej są one podzielone na części helikalne (α-helisa) i sferycznie złożone (struktura β i forma krzyżowa β).
α-Spirala. Jest to inny rodzaj drugorzędowej struktury białka, która może wyglądać jak regularna helisa, którą tworzą więzadła międzypeptydowych połączeń wodnych na granicach jednego lancetu polipeptydowego. Model istnienia helisy α (ryc. 2), która kontroluje całą moc wiązania peptydowego, został zaproponowany przez Paulinga i Coreya. Główne cechy α-helisy:
· spiralna konfiguracja lancetu polipeptydowego, która ma symetrię śrubową;
· Łącza wodne Utvorennya między grupami peptydowymi pierwszej i czwartej reszt aminokwasowych skóry;
regularność skrętów w spirali;
· równość wszystkich reszt aminokwasowych w α-helisie niezależnie od pąków i ich toksycznych rodników;
· Rodniki Bichnі aminokwasów nie biorą udziału w ustalonej α-helisie.
Dźwięk spirali α jest podobny do dźwięku wyciągniętej spirali kuchenki elektrycznej. Regularność wiązań wodnych między pierwszą i czwartą grupą peptydową determinuje regularność obrotów lancy polipeptydowej. Wysokość jednego zwoju spirali α wynosi do 0,54 nm; do 3,6 nadmiarów aminokwasów, dzięki czemu nadmiar aminokwasów skóry przesuwa się w górę osi (wysokość nadmiaru jednego aminokwasu) o 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), co pozwala mówić o równości wszystkich aminokwasów kwasy zbędne w α-helisie. Okres regularności - spirale do 5 zwojów lub 18 reszt aminokwasowych; Długość jednego okresu wynosi 2,7 nm. Ryż. 3. Model a-spirala Paulinga-Kory
β-Struktura. Jest to inny rodzaj struktury drugorzędowej, która może nieznacznie naginać konfigurację lancetu polipeptydowego i jest tworzona za pomocą wodnych połączeń międzypeptydowych na granicach około trzech drzew tej samej lancy polipeptydowej lub sumy lanc polipeptydowych. Її zwany także strukturą sferycznie składaną. Є różnorodność struktur β. Wymiany sferul siewek, które są osadzone przez jedną lancę polipeptydową białka, nazywane są krzyżową formą β (krótka struktura β). Wiązania wodne w formie krzyżowej P są połączone między grupami peptydowymi pętli lanciugu polipeptydowego. Drugi typ to całkowita struktura β, która jest charakterystyczna dla całego lancetu polipeptydowego, która może się wyginać i jest redukowana przez międzypeptydowe wiązania wodne między sumą równoległych lancetów polipeptydowych (ryc. 3). Ta struktura jest trudna dla akordeonu. Ponadto możliwe są warianty struktur β: smród można wytwarzać lancetami równoległymi (lancety polipeptydowe N-kintsi prostowane w tym samym kierunku) i antyrównoległymi (N-kintsi prostowanymi z różnych stron). Rodniki łańcucha jednej kulki są rozmieszczone pomiędzy rodnikami łańcucha drugiej piłki.
W białkach możliwe jest przejście ze struktur α do struktur β iz powrotem po przejściu wiązań wodnych. Zastąpienie regularnych międzypeptydowych połączeń wodnych uzdy lancetu (zamek lancetu polipeptydowego skręca się w spiralę) powoduje skręcenie cewek i skręcenie połączeń wodnych między skręconymi fragmentami lancetów polipeptydowych. Takie przejście manifestacji w keratynie to włochata wiewiórka. Gdy włosy są łapiące, łatwo przełamać spiralną strukturę β-keratyny i vin, aby przejść w α-keratynę (włosy kręcone prostują się).
Rujnowanie regularnych struktur drugorzędowych białek (α-helisy i β-struktury) przez analogię do topnienia kryształu nazywamy „topieniem się” polipeptydów. Z tą wodą ogniwa pękają, a lancety polipeptydowe pęcznieją w kształt bezprogowej kuli. Również stabilność struktur drugorzędowych jest determinowana przez międzypeptydowe wiązania wodne. Inne typy wiązań nie mogą być pobierane z tego miejsca, dla małej ilości wiązań dwusiarczkowych lancetowatego polipeptydu w obszarach rozpuszczania nadmiaru cysteiny. Krótkie peptydy połączone z wiązaniami dwusiarczkowymi migoczą podczas cyklu. W bogatych białkach w ciągu godziny znajdują się komórki α-helikalne i struktury β. Nie można stosować naturalnych białek, które są w 100% α-helisą (paramiozyna jest białkiem złośliwym, które ma 96-100% α-helisy), ale syntetyczne polipeptydy są w 100% spiralizowane.
Inne białka mogą powodować różne poziomy kolców. Wysoką częstotliwość struktur α-helikalnych obserwuje się w paramiozynie, mioglobinie i hemoglobinie. Z drugiej strony, w trypsynie, rybonukleazie, duża część lancetu polipeptydowego wpasowuje się w kulistą strukturę β. Białka tkanek podporowych: keratyna (białko włosów, wełny), kolagen (białko ścięgna, skóry), fibroina (białko naturalnego szwu) mogą zmieniać konfigurację β lanc polipeptydowych. Różnica w świecie spiralizacji lancetów polipeptydowych w białkach polega na tym, żeby mówić o tych, którzy oczywiście mają siłę, by często przerywać spiralizację lub „przełamywać” regularne układanie lancy polipeptydowej. Powodem tego jest bardziej zwarte ułożenie lancetu polipeptydowego białka w obsesji śpiewu, czyli w strukturze tretinus.
§ 8. ORGANIZACJA PRZESTRZENI CZĄSTECZKI WIELOKROTNEJ
Podstawowa struktura
Pod pierwotną strukturą białka rozumie się liczbę i kolejność ładowania reszt aminokwasowych połączonych jeden po drugim łącznikami peptydowymi, lancetem polipeptydowym.
Lanca polipeptydowa na jednym końcu jest zbyt silna, co nie bierze udziału w powstającym wiązaniu peptydowym, grupa NH 2 , N-kinety. Na boci proliferacyjnych może rosnąć swobodnie, co nie bierze udziału w ustalonym wiązaniu peptydowym, grupa HOOS, ce - S-kіnets. N-kinety są brane za kolbę lancetu, sama numeracja reszt aminokwasowych zaczyna się od nowej:
Sekwencję aminokwasową insuliny ustalił F. Senger (Cambridge University). Białko to składa się z dwóch lanc polipeptydowych. Jeden lancet składa się z 21 reszt aminokwasowych, drugi lancet z 30. Lancety są związane dwoma plamkami dwusiarczkowymi (ryc. 6).
Ryż. 6. Pierwotna struktura insuliny ludzkiej
Dziesięć lat (1944 - 1954) poświęcono na rozszyfrowanie struktury qiєї. W tej godzinie struktura pierwotna została przydzielona bogatym białym, wyznaczono proces automatyzacji i nie był to poważny problem dla poprzednich.
Informacja o pierwotnej strukturze białka skóry jest zakodowana w genie (wymiary cząsteczki DNA) i realizowana podczas transkrypcji (przepisywanie informacji o mRNA) i translacji (synteza lancetu polipeptydowego). W połączeniu z cym pierwotna struktura białka może być również wstawiona za inną strukturą genu.
Na podstawie pierwotnej struktury homologicznych białek można wyciągnąć wnioski na temat taksonomicznej sporyczności gatunków. Przed białkami homologicznymi istnieją białka, które pełnią te same funkcje u różnych gatunków. Takie białka mogą mieć podobne sekwencje aminokwasowe. Na przykład białko cytochromu 3 ma najwyższą dostępną masę cząsteczkową bliską 12500 i zawiera blisko 100 reszt aminokwasowych. Różnice w pierwotnej strukturze cytochromu H dwóch gatunków są proporcjonalne do różnic filogenetycznych między gatunkami. Tak więc cytochromy 3 koni i mżawki znajdują się w 48 resztach aminokwasowych;
struktura drugorzędowa
Drugorzędowa struktura białka powstaje poprzez tworzenie wiązań wodnych między grupami peptydowymi. Istnieją dwa rodzaje struktury drugorzędowej: α-helisa i struktura β (lub składana kula). W białkach mogą również występować komórki lancetu polipeptydowego, które nie ustanawiają struktury drugorzędowej.
Spirala α tworzy sprężynę. Podczas kształtowania α-helisy atom kwasu grupy peptydowej skóry tworzy połączenie wodne z atomem wody czwartej grupy NH wzdłuż lancy:
Skóra zwoju spirali pokryć z posuwającego się zwoju spirali dekilkomy z wodnistymi ogniwami, co nadaje strukturze znacznej mentalności. α-helisa ma następujące cechy: średnica helisy wynosi 0,5 nm, długość helisy 0,54 nm, a na jeden obrót helisy występuje nadmiar 3,6 aminokwasów (ryc. 7).
Ryż. 7. Model spirali-a, który odzwierciedla charakterystykę
Rodniki łańcucha aminokwasów są bezpośrednio nazwane w helisie (ryc. 8).
Ryż. 8. Model -spirala, która odzwierciedla obszar rozprzestrzeniania się rodników biologicznych
Z naturalnych L-aminokwasów może być indukowany zarówno w prawej, jak i lewej spirali. Większość naturalnych białek charakteryzuje się odpowiednią spiralą. Trzy D-aminokwasy można również nazwać lewą i prawą helisą. Lancet polipeptydowy, który powstaje z sumy depozytów D- i L-aminokwasów, nie jest w stanie utworzyć helisy.
Deyakі nadwyżka aminokwasów pereshkodzhayut α-helix. Na przykład, mimo że w lanciu po przeszłości szprot jest naładowany dodatnio lub ujemnie złogami aminokwasów, taka płytka nie akceptuje struktury α-helikalnej poprzez wzajemne uwalnianie jednocześnie naładowanych rodników. Łatwo rozpuszczaj spirale reszt aminokwasowych, co może powodować duże różnice. Przejście do inkorporacji α-helisy jest również widoczne w lancecie polipeptydowym z nadmiarem proliny (fig. 9). Na atomach azotu występuje nadmiar proliny, która tworzy wiązanie peptydowe z innym aminokwasem, a nie pojedynczym atomem wody.
Ryż. 9. Nadwyżka proliny pereshkodzha utvennu-spirali
Do tej nadwyżki proliny, która wchodzi do magazynu lancetu polipeptydowego, nie jest możliwe ustanowienie wewnętrznego lancetowatego połączenia wodnego. Ponadto atom azotu w prolinie może dostać się do magazynu grubego pierścienia, co uniemożliwia owinięcie wiązania N-C i zbudowanie helisy.
Crim α-helisy opisują inne typy helis. Jednak smród jest rzadko, co ważniejsze, na krótkich dystansach.
Ustanowienie połączeń wodnych między grupami peptydowymi samobójczych fragmentów polipeptydów w lancetach przeprowadza się przed formowaniem Struktury β lub złożona piłka:
Na powierzchni spirali α złożona kulka ma kształt zygzakowaty, wyglądam jak akordeon (ryc. 10).
Ryż. 10. β-Struktura białka
Oddzielne równoległe i antyrównoległe składane części piłek. Pomiędzy podziałami lancetu polipeptydowego powstają równoległe struktury β, których bezpośrednio unika się:
Antyrównoległe struktury β powstają między prostymi protistalnymi liniami lancetu polipeptydowego:
Struktury β mogą powstawać mniej więcej między dwoma lancetami polipeptydowymi:
W magazynach niektórych białek struktura drugorzędowa może być reprezentowana tylko przez α-helisę, w innych tylko przez struktury β (równoległe, antyrównoległe lub te inne), w innych kolejność α-spiralizacji może być obecne i β -struktury.
Struktura Tretinna
W bogatych białkach wtórnie zorganizowane struktury (α-spirale, -struktury) wypalają zwartą kulkę w kolejności śpiewu. Przestronna organizacja białek globularnych związana jest ze strukturą trzeciorzędową. W ten sposób struktura tretinusowa charakteryzuje się trywialnym wzrostem ściółki lancetu polipeptydowego na wolności. Utworzone struktury trzeciorzędowe biorą udział w wiązaniach jonowych i wodnych, oddziaływaniach hydrofobowych, siłach van der Waalsa. Stabilizuj trzeciorzędową strukturę łat dwusiarczkowych.
Struktura Tretinna białek wynika z ich sekwencji aminokwasowej. Po uformowaniu łącznik może być połączony z aminokwasami, zmieszanymi z lancetem polipeptydowym w znacznej odległości. W białkach detalicznych polarne rodniki aminokwasów z reguły znajdują się na powierzchni cząsteczek białka, a następnie w środku cząsteczki rodniki hydrofobowe wydają się być zbite w środku kulki, tworząc przestrzenie hydrofobowe.
Włożona struktura Ninі tretinna bagatioh blіlkіv. Przyjrzyjmy się dwóm przykładom.
Mioglobina
Mioglobina jest białkiem wiążącym kwaśne z masy zaróbki 16700. Jej funkcją jest przechowywanie kwaśnej substancji w m'yazah. Ta cząsteczka ma jedną lancę polipeptydową, która składa się z 153 reszt aminokwasowych i hemogrupy, która odgrywa ważną rolę w wiązaniu kwasów.
Ogromna organizacja mioglobiny została wstrzymana przez roboty Johna Kendrew i jego współpracowników (ryc. 11). Cząsteczka tego białka ma 8 komórek α-helikalnych, które często stanowią 80% wszystkich reszt aminokwasowych. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Rys.11. Tretinowa struktura mioglobiny
Rybonukleaza
Rybonukleaza jest białkiem kulistym. Jest wydzielany przez klityny warstwy podskórnej, enzym, który katalizuje cięcie RNA. Na powierzchni mioglobiny cząsteczka rybonukleazy może mieć bardzo mało komórek α-helikalnych i zawierać dużą liczbę segmentów w konformacji β. Mineralność trzeciorzędowej struktury białka jest określona przez 4 wiązania dwusiarczkowe.
Struktura czwartorzędowa
Wiele białek składa się z decyli, dwóch lub więcej, podjednostek białkowych lub cząsteczek, które są napędzane przez śpiewające struktury drugorzędowe i trzeciorzędowe, które są połączone ze sobą w tym samym czasie za pomocą połączeń wodnych i jonowych, oddziaływań hydrofobowych, van der Waalsa. Taka organizacja cząsteczek białka struktura ćwiartkowa, a same białka nazywają się oligomirnimi. Podjednostka okrema lub cząsteczka białka nazywana jest w magazynie białka oligomerycznego protomir.
Liczba protomerów w białkach oligomerycznych może się znacznie różnić. Na przykład kinaza kreatynowa składa się z 2 protomerów, hemoglobiny - 4 protomerów, polimerazy RNA E.coli - enzymu odpowiedzialnego za syntezę RNA - 5 protomerów, kompleksu dehydrogenazy pirogronianowej - 72 protomerów. Jedno białko i dwa protomery, jeden nazywa się dimerem, jeden tetramerem, a sześć to heksamer (ryc. 12). Najczęściej w cząsteczce białka oligomerycznego znajdują się 2 lub 4 protomery. Magazyn białka oligomerycznego może obejmować te same lub różne protomery. Jeśli dwa identyczne prototypy wejdą do magazynu białka, to - homodimer, jak różnica - heterodimer.
Ryż. 12. Białka oligomeryczne
Przyjrzyjmy się organizacji cząsteczki hemoglobiny. Główną funkcją hemoglobiny jest transport kwasu z płuc do tkanek oraz dwutlenku węgla z krwiobiegu. Ta cząsteczka (ryc. 13) składa się z czterech lanc polipeptydowych dwóch różnych typów – dwóch lanc α i dwóch lanc β oraz hemu. Hemoglobina jest białkiem kwestionowanym z mioglobiną. Struktury drugorzędowe i trzeciorzędowe mioglobiny i protomerów hemoglobiny są podobne. Protomer skóry dla hemoglobiny, jaka i mioglobiny, 8-spiralnych jagniąt lancetu polipeptydowego. W tym przypadku należy zauważyć, że w pierwotnych strukturach mioglobiny i protomeru hemoglobiny mniej niż 24 reszty aminokwasowe są identyczne. Odtąd białka, które w znaczący sposób dbają o pierwotną strukturę, mogą matkować podobnie do obszernej organizacji i zwycięsko podobnych funkcji.
Ryż. 13. Struktura hemoglobiny
Pid struktura drugorzędowa na białko może wpływać konfiguracja lancetu polipeptydowego, tobto. sposób składania, skręcania (składania, pakowania) lancetu polipeptydowego w spiralę lub inną konformację. Ten proces nie przebiega chaotycznie, ale stopniowo program określony w pierwotnej strukturze białka. Szczegółowy opis dwóch głównych konfiguracji lanc polipeptydowych, które wskazują na zmiany strukturalne i dane eksperymentalne:
- spirale a,
- Struktury β.
Uwzględniany jest najważniejszy rodzaj białek globularnych a- Spirala. Skręcenie lancetu polipeptydowego następuje zgodnie ze strzałką roku (prawoskrętna helisa), która jest określona przez magazyn L-aminokwasów naturalnych białek.
Moc pośpiechu w winylowych a-spiralach (podobnych i β-strukturach) є zdatnіst aminokwasów do rozpuszczalności wiązań wodnych.
Struktura helisy ma wyraźną niska regularność:
- Na cewkę skórną (krokos) helisy spada 3,6 reszt aminokwasowych.
- Spirala Croc (vіdstan vzdovzh osі) osiąga 0,54 nm na obrót, ale w jednym nadmiarze aminokwasu spada 0,15 nm.
- Skręt helisy wynosi 26°, po 5 obrotach helisy (18 reszt aminokwasowych) powtarza się strukturalna konfiguracja lancetu polipeptydowego. Tse oznacza, że okres powtarzania (lub identyczności) struktury a-helikalnej wynosi 2,7 nm.
Drugi typ konfiguracji lanc polipeptydowych, manifestacje u wiewiórek włosowych, szwów, m'yazyv i innych wiewiórek fibrylarnych, usuwanie nazwy Struktury β. W tym przypadku dwa lub więcej liniowych lancetów polipeptydowych, pomarszczonych równolegle lub częściej antyrównoległych, mentalnie, są połączone międzypierścieniowymi wiązaniami wodnymi między grupami -NH- i -CO- soczystych lancetów, spełniających strukturę typ magazynu.
Schematyczne przedstawienie struktury β lanc polipeptydowych.
W naturze istnieją białka, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-struktury. Typowy tyłek takich białek to kolagen- białko fibrylarne, które staje się główną masą zdrowej tkanki w ciele człowieka i stworzeń.
Wykorzystując metody analizy dyfrakcyjnej promieniowania rentgenowskiego, autorzy doszli do wniosku o jeszcze dwie równorzędne organizacje strukturalne cząsteczki białka, które okazały się pośrednie między strukturami drugorzędowymi i trzeciorzędowymi. Tse tak zwany struktury ponaddrugorzędowe i domeny strukturalne.
Struktury drugorzędne są agregatami lanc polipeptydowych, które tworzą własną strukturę drugorzędową i są absorbowane przez aktywne białka w wyniku ich stabilności termodynamicznej lub kinetycznej. Tak więc w białkach globularnych element podwójny (βxβ) (reprezentowany przez dwie równoległe lance β, połączone segmentem x), elementy βaβaβ (reprezentowane przez dwa segmenty helisy α, wstawione między triplet równolegle β -lance) i w.
Domena białka kulistego Budov (flawodoksyna) (dla A. A. Boldirevim)
Domena- Jest to zwarta kulista jednostka strukturalna w środku lancy polipeptydowej. Domeny mogą różnić się funkcjami i fałdowaniem (zsidannya) w niezależne, zwarte, globularne jednostki strukturalne, połączone ze sobą przerywnikami gnuchnye w środku cząsteczki białka.
Drugorzędowa struktura białka- sposób układania lancetu polipeptydowego w zwartą strukturę, w tym przypadku oddziaływanie grup peptydowych z ustalonymi między nimi wiązaniami wodnymi.
Tworzenie struktury drugorzędowej peptydu wiklikanu w celu przyjęcia konformacji o największej liczbie wiązań między grupami peptydów. O rodzaju struktury drugorzędowej decyduje stabilność wiązania peptydowego, kruchość wiązania między centralnym atomem węgla a atomem węgla grupy peptydowej, wielkość rodnika aminokwasowego. Wszystko zostało od razu wyznaczone sekwencją aminokwasową roku, doprowadzoną do pojedynczej konfiguracji białka.
Widzimy dwa możliwe warianty struktury drugorzędowej: w wyglądzie „liny” - α-helisa(α-struktura) i wyglądają jak „akordeon” - Składana piłka β(struktura β). W jednej wiewiórce z reguły przez godzinę są ofensywne struktury, ale w innym udziale spіvvіdnosnі. W białkach globularnych dominuje α-helisa, w białkach fibrylarnych struktura β.
Struktura drugorzędowa osadza się tylko za udział kontaktów wodnych pomiędzy grupami peptydowymi: atom tlenu jednej grupy reaguje z atomem wody drugiej, w tym samym czasie kwas innej grupy peptydowej łączy się z wodą trzeciej grupy na raz.
α-Spirala
Struktura jest poddawana prawoskrętnej spirali, która szuka pomocy wodniewicz zv'yazkіv mizh grupy peptydowe 1 i 4, 4 i 7, 7 i 10 i tak dalej nadwyżki aminokwasów.
Przetasowanie spiral formujących prolina oraz hydroksyprolinę, która poprzez swoją cykliczną strukturę oznacza „złamanie” lancetowatego, primus vigin, podobnie jak np. w kolagenie.
Wysokość zwoju helisy wynosi 0,54 nm i wykazuje nadmiary 3,6 aminokwasów, 5 ostatnich zwojów dodaje 18 aminokwasów i zajmuje 2,7 nm.
β-Składana piłka
W ten sposób cząsteczka białka leży jak „wąż”, w oddali gałęzie lancetu pojawiają się obok siebie. W rezultacie grupy peptydowe wcześniejsze niż odległe aminokwasy lancetu białkowego miały wzajemny związek za pomocą wiązań wodnych.
Bardziej zwarte wyrównanie ze strukturą pierwotną, z jakąkolwiek współzależnością grup peptydowych z ustalonymi połączeniami wodnymi między nimi.
Układanie wiewiórki na patrzącej linie i akordeonie
Istnieją dwa rodzaje takich struktur układanie wiewiórki na widok linyі na widok akordeonu.
Tworzenie struktury drugorzędowej peptydu wiklikanu w celu przyjęcia konformacji o największej liczbie wiązań między grupami peptydów. O rodzaju struktury drugorzędowej decyduje stabilność wiązania peptydowego, kruchość wiązania między centralnym atomem węgla a atomem węgla grupy peptydowej, wielkość rodnika aminokwasowego.
Wszystko zostało od razu wyznaczone sekwencją aminokwasową roku, doprowadzoną do pojedynczej konfiguracji białka.
Widać dwa możliwe warianty struktury drugorzędowej: α-helisa (α-struktura) i β-złożona kula (β-struktura). W jednym białku z reguły występują struktury obraźliwe, ale w innym udziale stawu. W białkach globularnych dominuje α-helisa, w białkach fibrylarnych struktura β.
Losy wiązań wodnych w formowanych konstrukcjach wtórnych.
Struktura drugorzędowa jest ustalana tylko przy udziale wiązań wodnych między grupami peptydowymi: atom kwasu jednej grupy reaguje z atomem wody drugiej, w tym samym czasie kwas innej grupy peptydowej łączy się z wodą trzeciej.
α-Spirala
Ułożenie białka w wyglądającej α-helisie.
Struktura jest podana w prawoskrętnej helisie, która jest ustanowiona dla dodatkowych połączeń wodnych między grupami peptydowymi 1 i 4, 4 i 7, 7 i 10 itd. w nadmiarze aminokwasów.
Powstawanie helisy jest zmieniane przez prolinę i hydroksyprolinę, które poprzez swoją strukturę tworzą „pęknięcie” lancetu, jego ostrą macicę.
Wysokość zwoju helisy wynosi 0,54 nm i wykazuje nadmiary 3,6 aminokwasów, 5 ostatnich zwojów dodaje 18 aminokwasów i zajmuje 2,7 nm.
β-Składana piłka
Układanie białka w pobliżu kulki złożonej w β.
W tej metodzie ułożenie cząsteczki białka leży jak „wąż”, w odległości gałęzie lancetu pojawiają się blisko siebie. W rezultacie grupy peptydowe wcześniejsze niż odległe aminokwasy lancetu białkowego miały wzajemny związek za pomocą wiązań wodnych.
