Structura primară a proteinelor se numește o lance polipeptidică liniară de aminoacizi legați împreună prin legături peptidice. Structura primară este cea mai simplă măsură a organizării structurale a unei molecule de proteine. Stabilitatea ridicată este dată de legăturile peptidice covalente dintre gruparea α-amino a unui aminoacid și gruparea α-carboxil a unui alt aminoacid.
Deși în legătura peptidică stabilită, rolul grupului imino prolina sau hidroxiprolina ia parte, este mai puțin probabil
Când legăturile peptidice sunt stabilite în celule, gruparea carboxil a unui aminoacid este activată pe cob, apoi se unește cu gruparea amino a celuilalt. Aproximativ sinteza de laborator a polipeptidelor se realizează în același mod.
Legătura peptidică este un fragment al lancetei polipeptidice, care se repetă. Există puține caracteristici, așa că se adaugă nu numai la forma structurii primare, ci și la organizarea reală a lancei polipeptidice:
· Coplanaritate - toți atomii care intră în grupul peptidic sunt în același plan;
· Zdatnіst іsnuvati în două forme rezonante (formі ceto-sau enol);
· trans-poziţia intercesorilor în sută-sovno C-N-link;
· Sănătate înainte de stabilirea legăturilor de apă, în plus, grupurile de peptide ale pielii pot stabili două legături de apă cu grupuri mai mici, inclusiv grupuri de peptide.
Vignatok pentru a forma grupări peptidice pentru participarea grupării amino a prolinei sau hidroxiprolinei. Mirosurile clădirii alcătuiesc un singur clopot de apă (minunat). Tse vplivaє pe modelarea structurii secundare a proteinei. Lancea polipeptidica de la distanta, unde se gaseste prolina sau hidroxiprolina, se pliaza usor, care nu dispare, parca, de un alt sunet apos.
Schema de aprobare a tripeptidelor:
Organizarea spațială egală a proteinelor: structura secundară a proteinelor: înțelegerea α-helix și β-fold bila. Structura tretinoasă a proteinelor: înțelegerea proteinelor native și a denaturarii proteinelor. Structura cuaternară a proteinelor cu fundul hemoglobinei.
Structura secundară a proteinei. Sub structura secundară a proteinei, se înțelege modul de așezare a lancetei polipeptidice în structura ordonată. Conform configurației, se văd următoarele elemente ale structurii secundare: α -spirala asta β - Minge pliată.
model budovi α-spirale, schovouє toată puterea legăturii peptidice, a fost ruptă de L. Pauling și R. Corey (1949 - 1951 p.).
Pentru copilul 3 A diagrama prezentată α -spirale, care dau informatii despre principalii parametri α -spirala in asa fel incat spirele spiralei sa fie regulate, deci configuratia spirala are simetrie cu surub (Fig. 3, b). pe o buclă de piele α -helicele adaugă 3,6 resturi de aminoacizi. Bobinele Vіdstan mіzh sau spiralele de crocodil devin 0,54 nm, tăietura bobinei crește la 26 °. Formare și amorsare α -se observa configuratia in spirala pentru rachunok-ul ligamentelor de apa, care se stabilesc intre grupele peptidice ale pielii n a ( P+ 3)-al-lea exces de aminoacizi. Deși energia legăturilor de apă este mică, numărul acestora este mare pentru a produce un efect energetic semnificativ, după care α -Configurație în spirală pentru a termina linia. Radicalii Bichni ai reziduurilor de aminoacizi nu iau soarta pidtrimtsі α -configurație elicoială, astfel încât toate reziduurile de aminoacizi în α - Spiralele sunt egale.
În proteinele naturale, este mai puțin probabil să fie dreptaci α - Spirale.
β-Minge pliabilă- Un alt element al structurii secundare. Pe vіdmіnu vіd α - spirale β - Bila pliabilă este liniară, nu în formă de forfecare (Fig. 4). Structura liniară este redusă datorită formării de legături de apă între grupurile de peptide, care stau pe diferite parcele ale lancei polipeptidice. Qi ale parcelelor sunt aproape de linia apei dintre grupele C = O și HN - (0,272 nm).
Orez. 4. Imagine schematică β
- minge pliată (săgețile indică
despre polipeptida lanciug direct)
Orez. 3. Schemă ( A) acel model ( b) α - spirale
Structura secundară a proteinei este considerată primară. Resturile de aminoacizi din diferitele lumi ale clădirii până la adoptarea legăturilor de apă, ce și turnarea în rezoluție α -spirali sau β -Shari. Alanina, acidul glutamic, glutamina, leucina, lizina, metionina și histidina sunt enumerate înaintea aminoacizilor în spirală. Dacă un fragment de proteină este format de rangul principal din mai multe depozite de aminoacizi supraexploatate, atunci se va forma pe această diviziune α - Spirala. Valină, izoleucină, treonină, tirozină și fenilalanină β - Bilele polipeptidei lanciug. Structurile dezordonate sunt puse pe seama lancelor polipeptidice, deconcentrarea reziduurilor de aminoacizi precum glicina, serina, acidul aspartic, asparagina, prolina.
La proteine bogate o oră є i α -spirali, că β -Shari. O parte din configurația spirală în diferite proteine este diferită. Deci, proteina m'yazovy paramiozina este 100% spiralizată; porțiune mare a configurației elicoidale în mioglobină și hemoglobină (75%). Navpak, în tripsină și ribonuclează, o parte semnificativă a lancetei polipeptidice se potrivește în sferic β -structuri. Proteinele țesuturilor de susținere - cheratina (proteina părului), colagenul (proteina pielii și a tendonului) - poate β - Configurarea lancelor polipeptidice.
Structura tretină a proteinei. Structura tretinoasă a proteinei este o modalitate de așezare a lancetei polipeptidice în spațiul deschis. Pentru ca proteinele să adauge putere acestei puteri funcționale, lanceta polipeptidică se face vinovată de un rang cântător de rătăcire în spațiul deschis, formând o structură activă funcțional. O astfel de structură se numește nativ. Indiferent de dimensiunea numărului de structuri spațioase posibile teoretic pentru o lancetă polipeptidică dată, ingestia de proteine poate fi redusă la stabilirea unei singure configurații native.
Stabilizați structura tretinoasă a proteinei într-o manieră intermodală, ceea ce se datorează radicalilor intermitenți ai reziduurilor de aminoacizi din diferite specii de polipeptide lanceolate. Qi vzaєmodії poate fi împărțit în puternic și slab.
Legăturile covalente dintre atomii unei cantități mari de cisteină sunt observate cu o interdependență puternică, care se află în diferite locuri ale lancetei polipeptidice. În caz contrar, astfel de legături se numesc punți disulfurice; Stabilirea unei punți disulfurice poate fi reprezentată astfel:
Crema legăturilor covalente este structura tretinoasă a moleculei proteice este susținută de interacțiuni slabe, care, în felul lor, sunt subdivizate în polarități și nepolare.
Înainte de interacțiunile polare se pot vedea legături de ioni și apă. Interacțiunile sunt dizolvate la contactul grupurilor încărcate pozitiv de radicali toxici cu lizină, arginină, histidină și grupări COOH încărcate negativ ale acizilor aspartic și glutamic. Legăturile de apă se datorează grupărilor funcționale de radicali toxici și reziduurilor de aminoacizi.
Interacțiuni nepolare sau van der Waals între radicalii carbohidrați ai reziduurilor de aminoacizi pentru a forma un mucegai miez hidrofob (picături îndrăznețe) în mijlocul globului proteic, deoarece radicalii carbohidrați să se piardă în apă. Cu cât sunt mai mulți aminoacizi nepolari în depozitul de proteine, cu atât mai mult rol în formarea structurii terțiare a legăturilor van der Waals.
Legăturile numerice dintre excesele de aminoacizi determină configurația spațială a moleculei proteice (Fig. 5).
Orez. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu structura proteinei:
A- ceață disulfurică; b - ionny zv'azok; c, g - legături de apă;
d - link-uri van der Waals
Tretinna structura okremo luată de proteine este unică, la fel de unică ca aceea її structura primară. Doar spațiul potrivit pentru așezarea proteinei pentru a o face activă. Deteriorarea diferită a structurii terțiare duce la o schimbare a puterii proteinei și la pierderea activității biologice.
Structura cuaternară a proteinei. Proteinele cu o greutate moleculară de peste 100 kDa 1 sunt formate, de regulă, dintr-un număr de lănci polipeptidice cu o greutate moleculară mică. Structura, care constă dintr-un singur număr de lance polipeptidice, care ocupă o poziție strict fixă, una câte una, datorită căreia proteina are aceeași activitate, se numește structura sfertului proteinei. Proteina, care are o structură de sfert, se numește epimoleculă sau multimer , și depozite de lanciugs yogo polipeptide - vodpovidno subunități sau protomirs . Puterea caracteristică a albilor cu structură în sferturi este cele care nu au activitate biologică.
Stabilizarea structurii cuaternare a proteinei se observă datorită interacțiunilor polare dintre radicalii bichny ai resturilor de aminoacizi, localizați pe suprafața subunităților. O astfel de modalitate reciprocă este esențială pentru subunitate ca complex organizat. Dealerii de subunități, printre care interacționează, sunt numiți contact maidans.
Punctul clasic al proteinei, care are o structură sfert, este hemoglobina. Moleculă de hemoglobină cu masă moleculară 68.000 Aceasta este suma a patru subunități de două tipuri diferite. α і β / α - Subunitatea este formată din 141 de aminoacizi în exces, a β - iz 146. Structura tretin α - І β -subunitatea este similară cu greutatea sa moleculară (17.000 So). Subunitatea pielii pentru a răzbuna grupul protetic bijuterie . Cioburile hemului din alte proteine (citocrom, mioglobina) vor apărea mai departe, deși putem discuta pe scurt structura acelor proteine (Fig. 6). Hemul este grupat într-un sistem ciclic coplanar colapsibil, care se formează din atomul central, care stabilește legături de coordonare cu chotirma cu exces de pirol obținut din pete metanice (= CH -). În hemoglobină, sunetul se modifică la stația de oxidare (2+).
subunitatea Chotiri - doi α si doi β - se îmbină într-o singură structură într-un asemenea rang încât α -subunitatea contact numai cu β -subunități i navpaki (Fig. 7).
Orez. 6. Structura hemoglobinei
Orez. 7. Reprezentarea schematică a structurii trimestriale a hemoglobinei:
Fe - hem la hemoglobină
După cum se poate vedea din micuțul 7, o moleculă de hemoglobină poate transporta 4 molecule de acid. І conexiunea și libertatea de aciditate sunt însoțite de modificări conformaționale ale structurii α - І β - subunități ale hemoglobinei și expansiunea lor reciprocă în epimolecule. Acest fapt este de remarcat în privința celor că structura sfertului proteinei nu este absolut solidă.
Informații similare.
clopote şi fluiere apoase
Separa a-helix, b-structură (ghem).
Structura α-spirale bula proponată Paulingі Corey
colagen
b-Structură
Orez. 2.3. b-Structură
Structura mai formă plată b-structură paralelă; yakscho la opus - structură b antiparalelă
superbobina. protofibrila microfibrile 10 nm în diametru.
bombyx mori fibroină
Conformație dezordonată.
Structura secundară.
AȘTEPT CU NERĂBDARE:
ORGANIZARE STRUCTURALĂ BILKIV
Au fost aduse 4 baze ale organizării structurale a moleculei proteice.
Structura primară a proteinei– secvența exceselor de aminoacizi în polipeptidul lanceus. Proteinele aminoacizilor okremi sunt legate unul câte unul legături peptidice, care se datorează interacțiunii grupurilor a-carboxilice și a-amino ale aminoacizilor
Pentru întreaga oră, structura primară a zeci de mii de proteine diferite a fost descifrată. Pentru determinarea structurii primare a proteinei, depozitul de aminoacizi este determinat prin metodele de hidroliză. Apoi determinăm natura chimică a aminoacizilor terminali. Următorul pas este determinarea secvenței de aminoacizi din lancea polipeptidică. Pentru acest vicorist, hidroliză selectivă chastkovy (chimică și enzimatică). Este posibil să se studieze analiza de difracție cu raze X, precum și datele privind secvența de nucleotide complementară a ADN-ului.
Structura secundară a proteinei- Configuratia lancetei polipeptidice, tobto. metoda de ambalare a lancetei polipeptidice într-o singură conformație. Procesul nu decurge haotic, ci treptat la programele stabilite în structura primară.
Stabilitatea structurii secundare este asigurată în principal de legăturile de apă;
Este considerat cel mai important tip de proteine globulare a-spirală. Răsucirea lancetei polipeptidice urmează săgeata anului. Pentru proteina pielii, pasul cântec caracteristic al spiralizării. De exemplu, lancerii au hemoglobina spiralizată cu 75%, apoi pepsina cu 30%.
Tipul configurației lancelor polipeptidice, dezvăluit în proteinele părului, sutură, m'yazyv, omițând numele b-structuri.
Segmentele lancetei peptidice sunt rostogolite într-o singură minge, formând figura, asemănătoare cu o foaie pliată într-un acordeon. O minge poate fi două sau două sau un număr mare de lănci peptidice.
În natură, se folosesc proteine, care nu prezintă structuri β sau a, de exemplu, colagenul este o proteină fibrilă, care devine masa principală de țesut sănătos din corpul oamenilor și al creaturii.
Structura tretină a proteinei- Orientarea expansivă a helixului polipeptidic sau o metodă de așezare a lancetei polipeptidice în obsesia cântului. Prima proteină, a cărei structură terțiară a fost determinată prin analiza de difracție cu raze X - mioglobina de cașalot (Fig. 2).
În stabilizarea structurii spațiale a proteinelor, crema legăturilor covalente, rolul principal îl joacă legăturile necovalente (apă, interacțiuni electrostatice ale grupelor de încărcare, forțe intermoleculare van der Waals, interacțiuni hidrofobe).
Conform descoperirilor recente, structura tretinoasă a proteinei după terminarea sintezei sale se formează spontan. Principala forță distructivă este interacțiunea radicalilor din aminoacizi cu moleculele de apă. În cazul în care radicalii hidrofobi nepolari ai aminoacizilor se încurcă în mijlocul moleculei proteice, iar radicalii polari sunt orientați pe fundul apei. Procesul de modelare a structurii spațiale native a lancetei polipeptidice se numește pliere. Din clitină s-au văzut proteine, numite însoţitori. Pong ia soarta plierii. Au fost descrise o serie de boli debilitante ale unei persoane, a căror dezvoltare este asociată cu deteriorarea datorată mutațiilor în procesul de pliere (pigmentoză, fibroză etc.).
Folosind metodele de analiză prin difracție cu raze X, s-a scos la lumină baza organizării structurale a moleculei proteice, intermediară între structurile secundare și terțiare. Domeniu- Ce unitate structurală globulară compactă în mijlocul lancei polipeptidice (Fig. 3). Există o mulțime de proteine (de exemplu, imunoglobuline) care sunt formate din diferite structuri și funcții ale domeniilor care sunt codificate de diferite gene.
Toate puterile biologice ale albilor sunt legate de economiile structurii lor terțiare, așa cum numesc ei nativ. Globulul proteic nu este o structură absolut rigidă: este posibil să se inverseze mișcarea unor părți din miza peptidică. Aceste modificări nu perturbă conformația generală a moleculei. Pe conformația moleculei proteice, adăugați pH-ul mediului, puterea ionică a diferenței și interacțiunea cu celelalte cavități. Be-yakі dії, scho duce la distrugerea conformației native a moleculei, sunt însoțite de o adăugare parțială sau nouă a unei proteine de autoritate biologică yogo.
Structura cuaternară a proteinei- un mod de așezare în spațiul câtorva lănci polipeptidice, care vor avea aceeași structură aborigenă primară, secundară sau terțiară, modelarea unei singure combinații structurale și funcționale de lumină macromoleculară.
Molecula de proteină, care este compusă dintr-un număr de lănci polipeptidice, este numită oligomer, iar lancea de piele, să intre înaintea celui nou. protomir. Proteinele oligomerice sunt adesea formate dintr-un număr pereche de protomeri, de exemplu, o moleculă de hemoglobină este compusă din două lănci polipeptidice a- și două b- (Fig. 4).
Structura cuaternară poate fi aproape de 5% din proteine, inclusiv hemoglobina, imunoglobulinele. Puterea subunității budov în enzime bogate.
Moleculele de proteine, care intră în depozitul de proteine cu o structură sfert, se așează pe ribozomi numai după terminarea sintezei, stabilesc o structură supramoleculară completă. Activitatea biologică a proteinelor crește doar atunci când protomerii combinați, care intră în primul depozit. În stabilizarea structurii sfertului, luați soarta acelorași tipuri de interacțiuni, ca și în stabilizarea terțiarului.
Deyakі doslidniki recunoaște baza celui de-al cincilea nivel al organizării structurale a proteinelor. Tse metaboloni complexe macromoleculare polifuncționale ale diferitelor enzime care catalizează întreaga cale de transformare la substrat (sintetaze ale acizilor grași superiori, complex de piruvat dehidrogenază, dichalny lanciug).
Structura secundară a proteinei
Structura secundară este o modalitate de a așeza o lancetă polipeptidică într-o structură ordonată. Structura secundară devine structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea structurii secundare poate fi determinată prin ieșirea lancetei polipeptidice a ribozomului. Structura secundară se stabilizează clopote şi fluiere apoase, yakі utvoryuyutsya între grupele NH și CO ale legăturii peptidice.
Separa a-helix, b-structură acea conformaţie dezordonată (ghem).
Structura α-spirale bula proponată Paulingі Corey(1951). O varietate de structură secundară a proteinei, care poate arăta ca o spirală obișnuită (Fig. 2.2). Helixul α este o structură asemănătoare lanțului, legăturile peptidice sunt împletite în mijlocul helixului și se numesc radicalii lanțului de aminoacizi. a-Spirala este stabilizată de legături de apă, care sunt paralele cu axa helixului și se justifică între primul și al cincilea rest de aminoacizi. În acest fel, în coajele spiralate lungi, surplusul de aminoacizi ia parte la formarea a două verigi de apă.
Orez. 2.2. Structura este în spirală.
3,6 excese de aminoacizi cad pe o rotire a helixului, 0,54 nm a helixului, 0,15 nm cade pe un exces de aminoacizi. Kut la spirală 26 °. Perioada de regularitate a a-helixului este de până la 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai late a-spirale drepte, adică. răsucirea spiralei de-a lungul săgeții anului. Conversia prolinei a-helix, aminoacizilor din încărcare și radicalii în vrac (tranziție electrostatică și mecanică).
O altă formă a spiralei este prezentă în colagen . În organisme, colagenul este cea mai importantă proteină din organism: reprezintă 25% din proteinele totale. Colagenul este prezent sub diferite forme, nasampered, in tesuturile de succes. Întreaga spirală cu o bobină de 0,96 nm și 3,3 exces în bobina de piele, mai mult decât un baldachin căptușit cu un α-helix. Pe vіdmіnu vіd α-spіralі, stabilirea locurilor de apă nu este posibilă aici. Colagenul are un mic depozit de aminoacizi: 1/3 pentru a deveni glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Cei doi aminoacizi rămași sunt absorbiți după biosinteza colagenului prin modificarea post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, iar poziția X este adesea ocupată de prolină, iar Y este adesea ocupată de hidroxilizină. Permiteți-mi să-mi imaginez că colagenul este omniprezent în aspectul triplu helix drept, răsucite trei helix primare stânga. În a treia spirală a pielii, al treilea surplus apare în centru, unde glicina este mai puțin probabil să scape din motivele sterice. Lungimea unei molecule de colagen este de aproximativ 300 nm.
b-Structură(minge îndoită în b). Zustrichaetsya în proteinele globulare, precum și în unele proteine fibrilare, de exemplu, sutura fibroină (Fig. 2.3).
Orez. 2.3. b-Structură
Structura mai formă plată. Lancetele polipeptidice pot fi mai ondulate și nu strâns răsucite, ca în a-helix. Zonele de legături peptidice sunt pliate în spațiu similar cu pliurile egale ale hârtiei arkush.
Structura secundară a polipeptidelor și proteinelor
Stabilizat de legăturile de apă dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice din lăncile polipeptidice vasculare. Cum lăncile polipeptidice, care stabilesc o structură b, merg într-o linie dreaptă (pentru a evita terminalele C și N) - b-structură paralelă; yakscho la opus - structură b antiparalelă. Radicalii de lanț ai unei bile sunt distanțați între radicalii de lanț ai celeilalte bile. Dacă o lance polipeptidică se pliază și merge paralel cu ea însăși, atunci structură b-cross antiparalelă. Legăturile de apă din structura b-încrucișată sunt fuzionate între grupările peptidice ale buclelor lancetei polipeptidice.
Înlocuirea a-spiralelor în veverițe, răsucite toată ora, variabilă în regiune. În unele proteine, de exemplu, mioglobina și hemoglobina, a-helix stă la baza structurii și devin 75%, în lizozim - 42%, în pepsină - mai puțin de 30%. Alte proteine, de exemplu, enzima pe bază de plante chimotripsina, adaugă practic o structură a-helidiană și o parte semnificativă a lancetei polipeptidice se potrivește în structura b sferică. Proteinele tisulare de susținere colagenul (proteina tendonului, shkiri), fibroina (proteina naturală de sutură) modifică configurația b a lancelor polipeptidice.
S-a demonstrat că spiralele α pot fi absorbite de structurile glu, ala, ley și β - met, val, mul; în zonele wiginului polipeptidei lanciugly, pro, asn. Este important de luat în considerare că șase grupe de surplus, care pot fi folosite ca centru de spiralizare. În mijlocul centrului, are loc o creștere a spiralelor în ambele direcții către parcelă - o tetrapeptidă, care este alcătuită din excese, care remaniază stabilirea acestor spirale. La modelarea structurii β, rolul semințelor este jucat de trei resturi de aminoacizi din cinci, care sunt folosite pentru a forma structura β.
Majoritatea proteinelor structurale au una dintre structurile secundare, care se caracterizează prin depozitul lor de aminoacizi. Proteine structurale, care incită mai important ca α-spirale, є α-keratina. Părul (lână), pіr'ya, capete, kіgtі și tezaure de creaturi sunt formate de rangul de cap al keratinei. Ca componentă a filamentelor intermediare, cheratina (citocheratina) este cel mai important citoschelet de stocare. În keratine, cea mai mare parte a lancetei peptidice este pliată în α-helixul drept. Două lănci peptidice fac un leu superbobina. Dimerii de keratina supraînrolați se combină în tetrameri și se agregează cu soluții protofibrila 3 nm în diametru. Nareshti, aprobă protofibrila microfibrile 10 nm în diametru.
Părul a fost indus chiar de la astfel de fibrile. Deci, într-o fibră okrema cu diametrul de 20 de microni, țese milioane de fibrile. Lăncile de keratina sunt bordate cu legături disulfurice transversal numeroase, ceea ce le conferă mineralitate suplimentară. În timpul ondulației chimice, se efectuează următoarele procese: pe cob se freacă petele de disulfură cu tioli, iar apoi, pentru aplicarea părului, forma necesară este atârnată la încălzire. Când aerul este oxidat cu aciditate, se formează din nou noi pete de disulfură, care iau forma unei benzi.
Shovk este luat din coconii de omizi ale moliei dudului ( bombyx mori) și specii în litigiu. Proteina principală a cusăturii, fibroină structura unei mingi pliate anti-paralel, în plus, bilele în sine sunt pliate paralel una cu cealaltă, satisfăcând straturile numerice. Deci, ca și în structurile pliabile, bіchnі lance de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în golurile dintre sferele okremimi, pot fi grupate mai compact. De fapt, fibroina este compusă din 80% glicină, alanină și serină, tobto. trei aminoacizi, care se caracterizează prin dimensiunea minimă a lancelor sălbatice. Molecula de fibroină conține un fragment repetat tipic (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformație dezordonată. Diviziunile unei molecule de proteine, care nu se suprapun unei structuri de pliuri elicoidale, se numesc dezordonate.
Structura secundară. Diviziunile alfa-helical și beta-structurale în proteine pot interacționa una câte una și între ele, formând ansambluri. Structurile suprasecundare, care sunt încorporate în proteinele native, sunt cele mai importante din punct de vedere energetic. Înaintea acestora, se adaugă un α-helix supercoiled, în care două α-helix sunt răsucite unul câte unul, stabilindu-se supercoil-ul stâng (bacteriorhodopsin, hemerithrin); Fragmente α-helical și β-structurale ale lancei polipeptidice, care sunt desenate (de exemplu, βαβαβ-lank de Rossman, găsit în diviziunea de legătură NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); Structura β trilanzug antiparalelă (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime din microorganisme, cea mai simplă și coloana vertebrală.
Față 234567891011121314151617 Advance
AȘTEPT CU NERĂBDARE:
Structura secundară a proteinelor
Lăncile peptidice sunt albe organizate într-o structură secundară, stabilizată de legături de apă. Atomul de acid al grupului peptidic al pielii satisface la aceeași legătură de apă cu grupul NH, aceeași legătură peptidică. Cu aceasta se formează următoarele structuri: a-spirală, b-structură și b-vigin. a-Spirală. Una dintre cele mai viabile structuri termodinamic este aspirala dreaptă. a-helix, care reprezintă o structură stabilă, într-o grupare carbonil de piele stabilește o legătură de apă cu a patra grupă NH de-a lungul cursului lăncii.
Proteine: Structura secundară a proteinelor
În a-helix, excesul de 3,6 aminoacizi cade pe o tură її, lungimea helixului devine aproximativ 0,54 nm, iar distanța dintre excese este de 0,15 nm. L-aminoacizii pot folosi doar a-helixul drept, în plus, radicalii laterali sunt eșalonați pe părțile laterale ale axei, iar numele sunt inversate. În aspirală există posibilitatea stabilirii legăturilor de apă, deci nu este posibil ca structura b să stabilească legături de apă cu alte elemente ale structurii secundare. Când a-helix este stabilit, lăncile de aminoacizi se pot apropia unul de celălalt, stabilind locuri compacte hidrofobe sau hidrofile. Citoziții joacă rolul lor inițial în conformația trivimer stabilită a macromoleculei proteinei, cioburi sunt vicoase pentru împachetarea elicelor a la structura spațioasă a proteinei. Minge în spirală. Numărul de aspirate din proteine nu este același și caracteristicile individuale ale macromoleculei proteinelor pielii. Pentru anumite proteine, de exemplu pentru mioglobină, a-helix este baza structurii și, de exemplu, chimotripsina, nu provoacă a-spiralizarea celulelor. În proteina globulară medie, nivelurile de spiralizare sunt aproape de 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya cu încurcături haotice, în plus, ca urmare a denaturarii, tranziția spiralei-încurcătură crește. Spiralizarea lanceletei polipeptidice pentru a se depune sub formă de depozite de aminoacizi, ceea ce este necesar. Astfel, grupul acid glutamic încărcat negativ, dispersat în apropiere neîntreruptă unu la unu, este mai puternic afectat reciproc, astfel încât stabilirea conexiunilor apoase în aspirat este mai puternică. Din același motiv, spiralizarea lancetei este complicată ca urmare a amestecării strânse a grupurilor chimice încărcate pozitiv de lizină sau arginină. Marea diversitate a radicalilor aminoacizi este și motivul, deoarece spralizarea lancetei polipeptidice este dificilă (serină, treonină, leucină). Cel mai frecvent factor de interferență în prezența a-helixului este aminoacidul prolina. În plus, prolina nu creează legături de apă intra-lanternă prin prezența apei la atomul de azot. În acest fel, în toate cazurile, dacă prolina este încâlcită în lancea polipeptidică, structura a-helidiană este distrusă și se stabilește încurcarea lui abo (b-wigin). b-Structură. Pe suprafața spiralei a, structura b este fixată în spatele rahunok-ului internaţional legăturile de apă între lăncile susținute ale lancetei polipeptidice, precum și contactele interne ale lancetei lanceolate. Dacă rândurile sunt direcționate într-o direcție, atunci o astfel de structură se numește paralelă, dacă este în direcția opusă, atunci anti-paralelă. Lanceta polipeptidică din structura b este puternic răsucită și poate să nu aibă o spirală, ci mai mult în formă de zig-zag. Diferența dintre excesele de aminoacizi sucici de-a lungul axei ar trebui să fie de 0,35 nm, astfel încât cele trei să fie mai mari, mai mici în a-helix, numărul de excese pe tură este mai 2. distilarea reziduurilor de aminoacizi. Pe suprafața helixului a, saturat cu legături apoase, plasturele de piele a lancetei polipeptidice în structura b a hidrocritului pentru aplicarea de legături apoase suplimentare. Se spune că este purtat atât la paralel, cât și la structura b anti-paralelă, legătura din structura anti-paralelă este mai stabilă. Subsecțiunea lancetei polipeptidice, care formează structura b, are trei până la șapte resturi de aminoacizi, iar structura b în sine constă din 2-6 lancete, deși numărul acestora poate fi mare. b-Structura poate avea o formă pliată, care poate fi depusă în atomi dubli de carbon a. Suprafața її poate fi plată și răsucită levo în așa fel încât să fie tăiată între marginile lansyug, devenind 20-25o. b-vigin. Proteinele globulare pot avea o formă bogat rotunjită, motiv pentru care buclele sunt caracteristice pentru lanceta polipeptidică, aspectul buclelor, în zigzag, agrafelor de păr este caracteristic, iar lanceta se poate schimba direct la 180 °. Restul zilei poate avea un b-vigin. Această vigină formează un ac de păr pentru păr și se stabilizează cu un sunet apos. Un chinnik, care traversează yogo, poate fi mari radicali bichni, iar acesta este adesea motivul pentru includerea celui mai mic exces de aminoacizi - glicina. Această configurație apare întotdeauna pe suprafața globului proteic, în care B-wigin participă la interacțiunea cu alte lance polipeptidice. Structuri super secundare. Anterior, structurile proteinelor supersecundare au fost postulate și apoi relevate de L. Pauling și R. Corey. Ca un fund, poți pune o superspirală a-spirală, într-o dublă-a-spirală răsucită într-o leva superspirală. Cu toate acestea, structurile supercoilate includ adesea atât elice a cât și pliuri B ale frunzelor. Depozitul Їx poate fi prezentat în următoarea ordine: (aa), (ab), (ba) și (bXb). Varianta rămasă este două părți paralele pliabile ale frunzelor, între care există o minge statistică (bСb). Spivvіdnoshennia între structurile secundare și supersecundare poate avea un nivel ridicat de variabilitate și se află în caracteristicile individuale ale acestei și ale altor macromolecule de proteine. Domeniile sunt pliate organizarea egală a structurii secundare. Duhoarea este alcătuită din distanțiere globulare, conectate unul câte unul cu distanțierele scurte așa-numite articulate ale lancetei polipeptidice. D. Birktoft a fost unul dintre primii care a descris organizarea domeniului chimotripsinei, afirmând prezența a două domenii în această proteină.
Structura secundară a proteinei
Structura secundară este o modalitate de a așeza o lancetă polipeptidică într-o structură ordonată. Structura secundară devine structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea structurii secundare poate fi determinată prin ieșirea lancetei polipeptidice a ribozomului. Structura secundară se stabilizează clopote şi fluiere apoase, yakі utvoryuyutsya între grupele NH și CO ale legăturii peptidice.
Separa a-helix, b-structură acea conformaţie dezordonată (ghem).
Structura α-spirale bula proponată Paulingі Corey(1951). Acesta este un alt tip de structură secundară a proteinei, care poate arăta ca o spirală obișnuită.
Conformația colei polipeptidice. Structura secundară a polipeptidei lanciug
2.2). Helixul α este o structură asemănătoare lanțului, legăturile peptidice sunt împletite în mijlocul helixului și se numesc radicalii lanțului de aminoacizi. a-Spirala este stabilizată de legături de apă, care sunt paralele cu axa helixului și se justifică între primul și al cincilea rest de aminoacizi. În acest fel, în coajele spiralate lungi, surplusul de aminoacizi ia parte la formarea a două verigi de apă.
Orez. 2.2. Structura este în spirală.
3,6 excese de aminoacizi cad pe o rotire a helixului, 0,54 nm a helixului, 0,15 nm cade pe un exces de aminoacizi. Kut la spirală 26 °. Perioada de regularitate a a-helixului este de până la 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai late a-spirale drepte, adică. răsucirea spiralei de-a lungul săgeții anului. Conversia prolinei a-helix, aminoacizilor din încărcare și radicalii în vrac (tranziție electrostatică și mecanică).
O altă formă a spiralei este prezentă în colagen . În organisme, colagenul este cea mai importantă proteină din organism: reprezintă 25% din proteinele totale. Colagenul este prezent sub diferite forme, nasampered, in tesuturile de succes. Întreaga spirală cu o bobină de 0,96 nm și 3,3 exces în bobina de piele, mai mult decât un baldachin căptușit cu un α-helix. Pe vіdmіnu vіd α-spіralі, stabilirea locurilor de apă nu este posibilă aici. Colagenul are un mic depozit de aminoacizi: 1/3 pentru a deveni glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Cei doi aminoacizi rămași sunt absorbiți după biosinteza colagenului prin modificarea post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, iar poziția X este adesea ocupată de prolină, iar Y este adesea ocupată de hidroxilizină. Permiteți-mi să-mi imaginez că colagenul este omniprezent în aspectul triplu helix drept, răsucite trei helix primare stânga. În a treia spirală a pielii, al treilea surplus apare în centru, unde glicina este mai puțin probabil să scape din motivele sterice. Lungimea unei molecule de colagen este de aproximativ 300 nm.
b-Structură(minge îndoită în b). Zustrichaetsya în proteinele globulare, precum și în unele proteine fibrilare, de exemplu, sutura fibroină (Fig. 2.3).
Orez. 2.3. b-Structură
Structura mai formă plată. Lancetele polipeptidice pot fi mai ondulate și nu strâns răsucite, ca în a-helix. Zonele de legături peptidice sunt pliate în spațiu similar cu pliurile egale ale hârtiei arkush. Stabilizat de legăturile de apă dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice din lăncile polipeptidice vasculare. Cum lăncile polipeptidice, care stabilesc o structură b, merg într-o linie dreaptă (pentru a evita terminalele C și N) - b-structură paralelă; yakscho la opus - structură b antiparalelă. Radicalii de lanț ai unei bile sunt distanțați între radicalii de lanț ai celeilalte bile. Dacă o lance polipeptidică se pliază și merge paralel cu ea însăși, atunci structură b-cross antiparalelă. Legăturile de apă din structura b-încrucișată sunt fuzionate între grupările peptidice ale buclelor lancetei polipeptidice.
Înlocuirea a-spiralelor în veverițe, răsucite toată ora, variabilă în regiune. În unele proteine, de exemplu, mioglobina și hemoglobina, a-helix stă la baza structurii și devin 75%, în lizozim - 42%, în pepsină - mai puțin de 30%. Alte proteine, de exemplu, enzima pe bază de plante chimotripsina, adaugă practic o structură a-helidiană și o parte semnificativă a lancetei polipeptidice se potrivește în structura b sferică. Proteinele tisulare de susținere colagenul (proteina tendonului, shkiri), fibroina (proteina naturală de sutură) modifică configurația b a lancelor polipeptidice.
S-a demonstrat că spiralele α pot fi absorbite de structurile glu, ala, ley și β - met, val, mul; în zonele wiginului polipeptidei lanciugly, pro, asn. Este important de luat în considerare că șase grupe de surplus, care pot fi folosite ca centru de spiralizare. În mijlocul centrului, are loc o creștere a spiralelor în ambele direcții către parcelă - o tetrapeptidă, care este alcătuită din excese, care remaniază stabilirea acestor spirale. La modelarea structurii β, rolul semințelor este jucat de trei resturi de aminoacizi din cinci, care sunt folosite pentru a forma structura β.
Majoritatea proteinelor structurale au una dintre structurile secundare, care se caracterizează prin depozitul lor de aminoacizi. Proteine structurale, care incită mai important ca α-spirale, є α-keratina. Părul (lână), pіr'ya, capete, kіgtі și tezaure de creaturi sunt formate de rangul de cap al keratinei. Ca componentă a filamentelor intermediare, cheratina (citocheratina) este cel mai important citoschelet de stocare. În keratine, cea mai mare parte a lancetei peptidice este pliată în α-helixul drept. Două lănci peptidice fac un leu superbobina. Dimerii de keratina supraînrolați se combină în tetrameri și se agregează cu soluții protofibrila 3 nm în diametru. Nareshti, aprobă protofibrila microfibrile 10 nm în diametru.
Părul a fost indus chiar de la astfel de fibrile. Deci, într-o fibră okrema cu diametrul de 20 de microni, țese milioane de fibrile. Lăncile de keratina sunt bordate cu legături disulfurice transversal numeroase, ceea ce le conferă mineralitate suplimentară. În timpul ondulației chimice, se efectuează următoarele procese: pe cob se freacă petele de disulfură cu tioli, iar apoi, pentru aplicarea părului, forma necesară este atârnată la încălzire. Când aerul este oxidat cu aciditate, se formează din nou noi pete de disulfură, care iau forma unei benzi.
Shovk este luat din coconii de omizi ale moliei dudului ( bombyx mori) și specii în litigiu. Proteina principală a cusăturii, fibroină structura unei mingi pliate anti-paralel, în plus, bilele în sine sunt pliate paralel una cu cealaltă, satisfăcând straturile numerice. Deci, ca și în structurile pliabile, bіchnі lance de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în golurile dintre sferele okremimi, pot fi grupate mai compact. De fapt, fibroina este compusă din 80% glicină, alanină și serină, tobto. trei aminoacizi, care se caracterizează prin dimensiunea minimă a lancelor sălbatice. Molecula de fibroină conține un fragment repetat tipic (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Conformație dezordonată. Diviziunile unei molecule de proteine, care nu se suprapun unei structuri de pliuri elicoidale, se numesc dezordonate.
Structura secundară. Diviziunile alfa-helical și beta-structurale în proteine pot interacționa una câte una și între ele, formând ansambluri. Structurile suprasecundare, care sunt încorporate în proteinele native, sunt cele mai importante din punct de vedere energetic. Înaintea acestora, se adaugă un α-helix supercoiled, în care două α-helix sunt răsucite unul câte unul, stabilindu-se supercoil-ul stâng (bacteriorhodopsin, hemerithrin); Fragmente α-helical și β-structurale ale lancei polipeptidice, care sunt desenate (de exemplu, βαβαβ-lank de Rossman, găsit în diviziunea de legătură NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); Structura β trilanzug antiparalelă (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime din microorganisme, cea mai simplă și coloana vertebrală.
Față 234567891011121314151617 Advance
AȘTEPT CU NERĂBDARE:
BILKI Opțiunea 1 A1. Linia structurală de alb є: ...
Clasa 5 - 9
BILKI
Opțiunea 1
A1
DAR)
Amenie
LA)
Aminoacizi
B)
Glucoză
G)
Nucleotid
A2. Iluminarea spiralei se caracterizează prin:
DAR)
Structura primară a proteinei
LA)
Structura tretină a proteinei
B)
Structura secundară a proteinei
G)
Structura cuaternară a proteinei
A3. Semnificația unor astfel de factori duce la denaturarea ireversibilă a proteinei?
DAR)
Interacțiuni cu sărurile de plumb, sare, mercur
B)
Injectarea în proteină cu acid azotic concentrat
LA)
Încălzire puternică
G)
Usі relistați factori vіrnі
A4. Spune-mi la ce să fii atent timp de o oră la injecția de acid azotic concentrat:
DAR)
Vipadannya asediu alb
LA)
Farbuvannya roșu-violet
B)
Vipadannya asediu negru
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Proteinele care îndeplinesc o funcție catalitică se numesc:
DAR)
Hormonii
LA)
Enzime
B)
Vitamine
G)
proteine
A6. Proteina hemoglobinei are următoarea funcție:
DAR)
catalitic
LA)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
transport
Partea B
B1. Spivvidnesit:
Tipul de moleculă proteică
putere
1)
Proteine globulare
DAR)
Moleculă ondulată într-o minge
2)
proteine fibrilare
B)
Nu vă împrăștiați lângă apă
LA)
La apă, se împart, sau se așează coloanele diferențelor
G)
Structură asemănătoare firului
structura secundara
Proteine:
DAR)
Trezit din excesul de aminoacizi
B)
Luați de la depozit doar cărbune, apă și acru
LA)
Hidrolizat în mediul acid de tavernă
G)
Sănătate înainte de denaturare
D)
Є polizaharide
E)
Є polimeri naturali
Partea C
Z 1. Notează reacțiile egale, cu ajutorul unor astfel de discursuri de etanol și anorganic se poate lua glicina.
Structura secundară este o modalitate de a așeza o lancetă polipeptidică într-o structură ordonată. Structura secundară devine structura primară. Deoarece structura primară este determinată genetic, formarea structurii secundare poate fi determinată prin ieșirea lancetei polipeptidice a ribozomului. Structura secundară se stabilizează clopote şi fluiere apoase, yakі utvoryuyutsya între grupele NH și CO ale legăturii peptidice.
Separa a-helix, b-structură acea conformaţie dezordonată (ghem).
Structura α-spirale bula proponată Paulingі Corey(1951). O varietate de structură secundară a proteinei, care poate arăta ca o spirală obișnuită (Fig. 2.2). Helixul α este o structură asemănătoare lanțului, legăturile peptidice sunt împletite în mijlocul helixului și se numesc radicalii lanțului de aminoacizi. a-Spirala este stabilizată de legături de apă, care sunt paralele cu axa helixului și se justifică între primul și al cincilea rest de aminoacizi. În acest fel, în coajele spiralate lungi, surplusul de aminoacizi ia parte la formarea a două verigi de apă.
Orez. 2.2. Structura este în spirală.
3,6 excese de aminoacizi cad pe o rotire a helixului, 0,54 nm a helixului, 0,15 nm cade pe un exces de aminoacizi. Kut la spirală 26 °. Perioada de regularitate a a-helixului este de până la 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi. Cele mai late a-spirale drepte, adică. răsucirea spiralei de-a lungul săgeții anului. Conversia prolinei a-helix, aminoacizilor din încărcare și radicalii în vrac (tranziție electrostatică și mecanică).
O altă formă a spiralei este prezentă în colagen . În organisme, colagenul este cea mai importantă proteină din organism: reprezintă 25% din proteinele totale. Colagenul este prezent sub diferite forme, nasampered, in tesuturile de succes. Întreaga spirală cu o bobină de 0,96 nm și 3,3 exces în bobina de piele, mai mult decât un baldachin căptușit cu un α-helix. Pe vіdmіnu vіd α-spіralі, stabilirea locurilor de apă nu este posibilă aici. Colagenul are un mic depozit de aminoacizi: 1/3 pentru a deveni glicină, aproximativ 10% prolină, precum și hidroxiprolină și hidroxilizină. Cei doi aminoacizi rămași sunt absorbiți după biosinteza colagenului prin modificarea post-translațională. În structura colagenului, tripletul gli-X-Y se repetă în mod constant, iar poziția X este adesea ocupată de prolină, iar Y este adesea ocupată de hidroxilizină. Permiteți-mi să-mi imaginez că colagenul este omniprezent în aspectul triplu helix drept, răsucite trei helix primare stânga. În a treia spirală a pielii, al treilea surplus apare în centru, unde glicina este mai puțin probabil să scape din motivele sterice. Lungimea unei molecule de colagen este de aproximativ 300 nm.
b-Structură(minge îndoită în b). Zustrichaetsya în proteinele globulare, precum și în unele proteine fibrilare, de exemplu, sutura fibroină (Fig. 2.3).
Orez. 2.3. b-Structură
Structura mai formă plată. Lancetele polipeptidice pot fi mai ondulate și nu strâns răsucite, ca în a-helix. Zonele de legături peptidice sunt pliate în spațiu similar cu pliurile egale ale hârtiei arkush. Stabilizat de legăturile de apă dintre grupările CO și NH ale legăturilor peptidice din lăncile polipeptidice vasculare. Cum lăncile polipeptidice, care stabilesc o structură b, merg într-o linie dreaptă (pentru a evita terminalele C și N) - b-structură paralelă; yakscho la opus - structură b antiparalelă. Radicalii de lanț ai unei bile sunt distanțați între radicalii de lanț ai celeilalte bile. Dacă o lance polipeptidică se pliază și merge paralel cu ea însăși, atunci structură b-cross antiparalelă. Legăturile de apă din structura b-încrucișată sunt fuzionate între grupările peptidice ale buclelor lancetei polipeptidice.
Înlocuirea a-spiralelor în veverițe, răsucite toată ora, variabilă în regiune. În unele proteine, de exemplu, mioglobina și hemoglobina, a-helix stă la baza structurii și devin 75%, în lizozim - 42%, în pepsină - mai puțin de 30%. Alte proteine, de exemplu, enzima pe bază de plante chimotripsina, adaugă practic o structură a-helidiană și o parte semnificativă a lancetei polipeptidice se potrivește în structura b sferică. Proteinele tisulare de susținere colagenul (proteina tendonului, shkiri), fibroina (proteina naturală de sutură) modifică configurația b a lancelor polipeptidice.
S-a demonstrat că spiralele α pot fi absorbite de structurile glu, ala, ley și β - met, val, mul; în zonele wiginului polipeptidei lanciugly, pro, asn. Este important de luat în considerare că șase grupe de surplus, care pot fi folosite ca centru de spiralizare. În mijlocul centrului, are loc o creștere a spiralelor în ambele direcții către parcelă - o tetrapeptidă, care este alcătuită din excese, care remaniază stabilirea acestor spirale. La modelarea structurii β, rolul semințelor este jucat de trei resturi de aminoacizi din cinci, care sunt folosite pentru a forma structura β.
Majoritatea proteinelor structurale au una dintre structurile secundare, care se caracterizează prin depozitul lor de aminoacizi. Proteine structurale, care incită mai important ca α-spirale, є α-keratina. Părul (lână), pіr'ya, capete, kіgtі și tezaure de creaturi sunt formate de rangul de cap al keratinei. Ca componentă a filamentelor intermediare, cheratina (citocheratina) este cel mai important citoschelet de stocare. În keratine, cea mai mare parte a lancetei peptidice este pliată în α-helixul drept. Două lănci peptidice fac un leu superbobina. Dimerii de keratina supraînrolați se combină în tetrameri și se agregează cu soluții protofibrila 3 nm în diametru. Nareshti, aprobă protofibrila microfibrile 10 nm în diametru.
Părul a fost indus chiar de la astfel de fibrile. Deci, într-o fibră okrema cu diametrul de 20 de microni, țese milioane de fibrile. Lăncile de keratina sunt bordate cu legături disulfurice transversal numeroase, ceea ce le conferă mineralitate suplimentară. În timpul ondulației chimice, se efectuează următoarele procese: pe cob se freacă petele de disulfură cu tioli, iar apoi, pentru aplicarea părului, forma necesară este atârnată la încălzire. Când aerul este oxidat cu aciditate, se formează din nou noi pete de disulfură, care iau forma unei benzi.
Shovk este luat din coconii de omizi ale moliei dudului ( bombyx mori) și specii în litigiu. Proteina principală a cusăturii, fibroină structura unei mingi pliate anti-paralel, în plus, bilele în sine sunt pliate paralel una cu cealaltă, satisfăcând straturile numerice. Deci, ca și în structurile pliabile, bіchnі lance de aminoacizi sunt orientate vertical în sus și în jos, în golurile dintre sferele okremimi, pot fi grupate mai compact. De fapt, fibroina este compusă din 80% glicină, alanină și serină, tobto. trei aminoacizi, care se caracterizează prin dimensiunea minimă a lancelor sălbatice. Molecula de fibroină ar trebui să înlocuiască un fragment tipic care se repetă (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Conformație dezordonată. Diviziunile unei molecule de proteine, care nu se suprapun unei structuri de pliuri elicoidale, se numesc dezordonate.
Structura secundară. Diviziunile alfa-helical și beta-structurale în proteine pot interacționa una câte una și între ele, formând ansambluri. Structurile suprasecundare, care sunt încorporate în proteinele native, sunt cele mai importante din punct de vedere energetic. Înaintea acestora, se adaugă un α-helix supercoiled, în care două α-helix sunt răsucite unul câte unul, stabilindu-se supercoil-ul stâng (bacteriorhodopsin, hemerithrin); Fragmente α-helicoidale și β-structurale ale lancei polipeptidice, care sunt desenate (de exemplu, βαβαβ-lank de Rossman, găsit în diviziunea de legătură NAD+ a moleculelor de enzimă dehidrogenază); Structura β trilanzug antiparalelă (βββ) se numește β-zigzag și se găsește într-un număr de enzime din microorganisme, cea mai simplă și coloana vertebrală.
§ 8. ORGANIZAREA SPAȚIALĂ A UNEI MOLECULE DE BILK
Structura primară
Sub structura primară a proteinei, se înțelege numărul și ordinea de încărcare a resturilor de aminoacizi conectate unul câte unul cu legături peptidice, lanceta polipeptidică.
Lancea polipeptidică de la un capăt este prea puternică, care nu ia parte la legătura peptidică stabilită, grupa NH2, N-kineți. Pe bocii proliferativi, este liber să crească, care nu ia parte la legătura peptidică stabilită, grupul HOOS, ce - S-kinets. N-kineturile sunt luate pentru cob de lanceuge, numerotarea reziduurilor de aminoacizi în sine începe de la cea nouă:
Secvența de aminoacizi a insulinei a fost stabilită de F. Senger (Universitatea din Cambridge). Această proteină este alcătuită din două lănci polipeptidice. O lanceta este formata din 21 de resturi de aminoacizi, cealalta lanceta este formata din 30. Lancetele sunt legate cu doua pete disulfurate (Fig. 6).
Orez. 6. Structura primară a insulinei umane
Zece ani (1944 - 1954) au fost petrecuți pentru descifrarea structurii qiєї. În această oră, structura primară a fost atribuită albilor bogați, procesul de automatizare a fost desemnat și nu o problemă serioasă pentru cei anterioare.
Informațiile despre structura primară a proteinei pielii sunt codificate în genă (dilansarea moleculei de ADN) și se realizează în timpul transcripției (rescrierea informațiilor despre ARNm) și translației (sinteza lancetei polipeptidice). La legătura cu cym, structura primară a proteinei poate fi de asemenea inserată în spatele celeilalte structuri a genei.
Pe baza structurii primare a proteinelor omoloage, se pot trage concluzii despre sporiditatea taxonomică a speciilor. Înainte de proteinele omoloage, există acele proteine, care au aceleași funcții la specii diferite. Astfel de proteine pot avea secvențe de aminoacizi similare. De exemplu, proteina citocromului 3 are cea mai mare greutate moleculară disponibilă de aproape 12500 și conține aproape 100 de resturi de aminoacizi. Diferențele în structura primară a citocromului H a două specii sunt proporționale cu diferențele filogenetice dintre specii. Astfel, citocromii 3 ai cailor și burnițelor se găsesc în 48 de resturi de aminoacizi;
structura secundara
Structura secundară a proteinei se formează prin stabilirea legăturilor de apă între grupările de peptide. Există două tipuri de structuri secundare: α-helix și structura β (sau bila pliabilă). În proteine, pot exista și celule ale lancetei polipeptidice, care nu stabilesc o structură secundară.
Spirala α formează un arc. La modelarea α-helixului, atomul de acid al grupului peptidic al pielii formează o legătură de apă cu atomul de apă al celui de-al patrulea grup NH de-a lungul lancei:
O bobină de piele a unei spirale de acoperiri dintr-o bobină în avans a unei spirale de dekilcom cu legături apoase, care dă structura unei mentalități semnificative. Helixul α are următoarele caracteristici: diametrul helixului este de 0,5 nm, lungimea helixului este de 0,54 nm și există 3,6 excese de aminoacizi pe tură a helixului (Fig. 7).
Orez. 7. Model de a-spirală, care reflectă caracteristicile
Radicalii de lanț ai aminoacizilor sunt numiți direct în helix (Fig. 8).
Orez. 8. Model -spiral, care reflectă întinderea de dispersie a radicalilor biologici
Din L-aminoacizi naturali, poate fi indus atât în spirală dreaptă cât și în stânga. Majoritatea proteinelor naturale se caracterizează prin spirala dreaptă. Trei D-aminoacizi pot fi, de asemenea, numiți helix stâng și drept. Lanceta polipeptidică, care este formată din suma depozitelor de aminoacizi D și L, nu este capabilă să stabilească o spirală.
Deyakі surplus de aminoacizi pereshkodzhayut α-helix. De exemplu, chiar dacă în lanciuge sprotul a fost amestecat încărcat pozitiv sau negativ cu depozite de aminoacizi, o astfel de placă nu acceptă o structură α-helidiană prin eliberarea reciprocă a radicalilor încărcați simultan. Dizolvați cu ușurință spiralele de reziduuri de aminoacizi, ceea ce poate crea diferențe mari. Tranziția pentru încorporarea α-helix se manifestă și în lanceta polipeptidică cu exces de prolină (Fig. 9). Există un exces de prolină la atomii de azot, care formează o legătură peptidică cu un alt aminoacid, nu cu un singur atom de apă.
Orez. 9. Surplus de prolină pereshkodzha utvennu-spirali
La acel surplus de prolină, care intră în depozitul lancetei polipeptidice, nu se poate stabili ligamentul de apă intern al lancei. În plus, atomul de azot din prolină intră în depozitul inelului gros, ceea ce face imposibilă înfășurarea legăturii N-C a acelei spirale.
Elice α Crim descriu alte tipuri de elice. Cu toate acestea, duhoarea este rareori, mai important, pe distanțe scurte.
Stabilirea legăturilor de apă între grupurile de peptide ale fragmentelor polipeptidice suicidare în lanceuges se realizează înainte de turnare. β-structuri sau o minge pliată:
Pe suprafața spiralei α, bila pliată are o formă de zig-zag, arăt ca un acordeon (Fig. 10).
Orez. 10. β-Structura proteinei
Separați părțile pliabile paralele și anti-paralele ale bilelor. Între diviziunile lancetei polipeptidice se stabilesc structuri β paralele, care sunt direct evitate:
Structurile β antiparalele sunt stabilite între liniile drepte protistal ale lancetei polipeptidice:
Structurile β pot fi formate mai mult sau mai puțin între două lancete polipeptidice:
În depozitele unor proteine, structura secundară poate fi reprezentată doar printr-un α-helix, în altele - doar prin β-structuri (paralele, sau antiparalele, sau altfel, acelea altele), în altele, ordinea α-spiralizațiilor poate fi prezente şi β -structuri.
Structura Tretinna
În proteinele bogate, structurile organizate secundar (α-spirale, -structuri) ard un globul compact în ordinea cântării. Organizarea spațioasă a proteinelor globulare este asociată cu structura terțiară. În acest fel, structura tretinoasă caracterizează creșterea trivimeră a așternutului lancetei polipeptidice în sălbăticie. Structurile terțiare formate participă la legăturile ionice și de apă, interacțiunile hidrofobe, forțele van der Waals. Stabilizați structura terțiară a plasturilor disulfuri.
Structura Tretinna a proteinelor se datorează secvenței lor de aminoacizi. În cazul turnării, legătura poate fi combinată cu aminoacizi, amestecați în lancea polipeptidică la o distanță semnificativă. În proteinele de vânzare cu amănuntul, radicalii polari ai aminoacizilor, de regulă, sunt localizați pe suprafața moleculelor proteice și, în continuare, în mijlocul moleculei, radicalii hidrofobi apar compact împachetati în mijlocul globului, alcătuind celulele hidrofobe.
Ninі tretinna structura bagatioh blіlkіv introdus. Să aruncăm o privire la două exemple.
Mioglobina
Mioglobina este o proteină care leagă acidul dintr-o masă de excipient 16700. Funcția sa este de a stoca acidul în m'yazah. Această moleculă are o lance polipeptidică, care constă din 153 de resturi de aminoacizi și un hemogrup, care joacă un rol important în legarea acidului.
Vasta organizare a mioglobinei a fost pusă în așteptare de către roboții lui John Kendrew și colegii săi (Fig. 11). Molecula acestei proteine are 8 celule elicoidale α, care adesea reprezintă 80% din toate reziduurile de aminoacizi. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Fig.11. Structura tretină a mioglobinei
Ribonucleaza
Ribonucleaza este o proteină globulară. Este secretat de clitinele stratului subcutanat, o enzimă care catalizează scindarea ARN-ului. Pe suprafața mioglobinei, molecula de ribonuclează poate avea foarte puține celule elicoidale α și conține un număr mare de segmente care se află în conformația β. Mineralitatea structurii terțiare a proteinei este dată de 4 legături disulfurice.
Structura cuaternară
O mulțime de proteine sunt formate din decile, două sau mai multe, subunități proteice, sau molecule, care duc la structurile secundare și terțiare cântătoare, care sunt înșirate împreună în același timp pentru ajutorul legăturilor de apă și ionice, interacțiuni hidrofobe, forțele van der Waals. O astfel de organizare a moleculelor de proteine structura sfertului, iar proteinele în sine sunt numite oligomirnimi. O subunitate okrema, sau o moleculă de proteină, este numită în depozitul unei proteine oligomerice protomir.
Numărul de protomeri din proteinele oligomerice poate varia foarte mult. De exemplu, creatinkinaza constă din 2 protomeri, hemoglobina - 4 protomeri, ARN polimeraza E.coli - o enzimă care este responsabilă pentru sinteza ARN - 5 protomeri, complexul piruvat dehidrogenază - 72 protomeri. O proteină și doi protomeri, unul se numește dimer, unul se numește tetramer și șase se numește hexamer (Fig. 12). Cel mai adesea în molecula proteinei oligomerice există 2 sau 4 protomeri. Depozitul proteinei oligomerice poate include aceiaşi protomeri sau diferiţi. Dacă două prototipuri identice intră în depozitul de proteine, atunci - homodimer, ca o diferență - heterodimer.
Orez. 12. Proteine oligomerice
Să ne uităm la organizarea moleculei de hemoglobină. Funcția principală a hemoglobinei este de a transporta acidul de la plămâni la țesuturi și dioxidul de carbon din sânge. Această moleculă (Fig. 13) este compusă din patru lănci polipeptidice de două tipuri diferite – două lănci α și două lănci β și hem. Hemoglobina este o proteină, disputată cu mioglobina. Structurile secundare și terțiare ale mioglobinei și protomerii hemoglobinei sunt similare. Protomer de piele pentru hemoglobină, iac și mioglobină, miei 8-spiralizați ai lanceletei polipeptidice. În acest caz, trebuie remarcat faptul că în structurile primare ale mioglobinei și protomerul hemoglobinei, mai puțin de 24 de resturi de aminoacizi sunt identice. De acum încolo, proteinele, care au grijă în mod semnificativ de structura primară, pot genera similar unei organizații spațioase și funcții similare victorioase.
Orez. 13. Structura hemoglobinei
Pid structura secundara proteina poate fi afectată de configurația lancetei polipeptidice, tobto. metoda de pliere, răsucire (pliere, ambalare) a unei lancete polipeptidice într-o spirală sau să fie o conformație diferită. Acest proces nu decurge haotic, ci treptat programul stabilit în structura primară a proteinei. Descrierea detaliată a două configurații principale ale lancelor polipeptidice, care indică modificările structurale și datele experimentale:
- a-spirale,
- structuri β.
Se ia în considerare cel mai important tip de proteine globulare A- Spirala. Răsucirea lancetei polipeptidice urmează săgeata anului (helix cu mâna dreaptă), care este determinată de depozitul de L-aminoacizi de proteine naturale.
Putere rapidăîn vinil a-spirale (ca și β-structuri) є zdatnіst de aminoacizi la solubilitatea legăturilor de apă.
Structura a-helices are un clar regularitate scăzută:
- Pe bobina de piele (croc) a helixului cad 3,6 reziduuri de aminoacizi.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) atinge 0,54 nm pe tură, dar într-un exces de aminoacid scade cu 0,15 nm.
- Rotirea helixului este de 26°, după 5 spire ale helixului (18 resturi de aminoacizi) configurația structurală a lancetei polipeptidice se repetă. Tse înseamnă că perioada de repetare (sau identitate) a structurii a-helical devine 2,7 nm.
Al doilea tip de configurație de lănci polipeptidice, manifestări în veverițe de păr, sutură, m'yazyv și alte veverițe fibrilare, ștergând numele structuri β.În acest caz, două sau mai multe lancete polipeptidice liniare, ciufulite în paralel sau, mai des, anti-paralel, mental, sunt conectate prin legături interanuale de apă între grupele -NH- și -CO de lanceolate suculente, satisfacând structura de tipul de depozit.
Reprezentarea schematică a structurilor β ale lancelor polipeptidice.
În natură, există proteine, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structuri. Un fund tipic al unor astfel de proteine este colagen- proteina fibrilara, care devine masa principala de tesut de succes din corpul oamenilor si al creaturilor.
Folosind metodele de analiză prin difracție cu raze X, am ajuns la concluzia a două organizări structurale mai egale ale moleculei proteice, care păreau a fi intermediare între structurile secundare și terțiare. Tse așa numit structuri suprasecundare și domenii structurale.
Structuri secundare sunt agregate de lance polipeptidice, care formează propria lor structură secundară și se dizolvă în proteine active ca urmare a stabilității lor termodinamice sau cinetice. Astfel, în proteinele globulare, elementele duble (βхβ) (reprezentate prin două lănci β paralele, conectate prin segmentul x), elementele βaβaβ (reprezentate prin două segmente α-helix, introduse între triplet prin lănci β paralele). ) si in.
Domeniul proteinei globulare Budov (flavodoxină) (pentru A. A. Boldirevim)
Domeniu- Aceasta este o unitate structurală globulară compactă în mijlocul lancei polipeptidice. Domeniile pot varia în funcții și pliere (aruncare) în unități structurale globulare compacte independente, conectate între ele prin șipci gnuchnye în mijlocul moleculei de proteine.
