Structura secundară este modul de așezare a lancetei polipeptidice în structura ordonată a legăturilor de apă stabilite zavdyaka între grupările peptidice ale unei lancete sau suma lancetelor polipeptidice. În funcție de configurația structurii secundare, acestea sunt împărțite în părți elicoidale (α-helix) și părți sferice pliate (β-structură și β-forma încrucișată).
α-spirală. Acesta este un alt tip de structură secundară a proteinei, care poate arăta ca un helix obișnuit, care este stabilit de ligamentele legăturilor interpeptidice de apă la limitele unei lancete polipeptidice. Modelul existenței unui α-helix (Fig. 2), care controlează toată puterea legăturii peptidice, a fost propus de Pauling și Corey. Principalele caracteristici ale α-helix:
· configurația în spirală a lancetei polipeptidice, care are o simetrie cu șurub;
· Utvorennya legături de apă între grupurile de peptide ale pielii primul și al patrulea reziduuri de aminoacizi;
regularitatea virajelor în spirală;
· egalitatea tuturor reziduurilor de aminoacizi din α-helix independent de muguri și radicalii lor toxici;
· Radicalii bichnі ai aminoacizilor nu iau parte la α-helixul stabilit.
Sunetul spiralei α este similar cu spirala întinsă a unui aragaz electric. Regularitatea legăturilor de apă între prima și a patra grupare de peptide determină regularitatea învârtirilor lancei polipeptidice. Înălțimea unei spire a unei spirale α este de până la 0,54 nm; până la 3,6 excese de aminoacizi, astfel încât excesul de aminoacizi ai pielii se deplasează în sus pe axă (înălțimea unui exces de aminoacizi) cu 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), ceea ce vă permite să vorbiți despre egalitatea tuturor aminoacizilor acizi redundanți în α-helix. Perioada de regularitate - spirale până la 5 ture sau 18 reziduuri de aminoacizi; Lungimea unei perioade devine 2,7 nm. Orez. 3. Modelul a-spiral Pauling-Kory
β-Structură. Acesta este un alt tip de structură secundară, care poate îndoi ușor configurația lancetei polipeptidice și este format pentru ajutorul legăturilor de apă interpeptidice la marginile a aproximativ trei arbori ai aceleiași lance polipeptidice sau suma lancelor polipeptidice. Її numită și structură sferică-pliată. Є varietate de β-structuri. Schimburile de sferule ale răsadurilor, care sunt stabilite de o lance polipeptidică a proteinei, se numesc formă încrucișată β (structură β scurtă). Legăturile de apă în forma încrucișată-β sunt fuzionate între grupurile de peptide ale buclelor polipeptidei lanciug. Al doilea tip, β-structura totală, este caracteristic întregii lancete polipeptidice, care se poate îndoi în formă și este redusă de legăturile interpeptidice de apă între lancetele polipeptidice summum paralele (Fig. 3). Această structură este una dificilă pentru acordeon. Mai mult, sunt posibile variante de β-structuri: mirosurile pot fi realizate cu lancete paralele (lancete polipeptidice N-kintsi îndreptate în aceeași direcție) și antiparalele (N-kintsi îndreptate pe laturi diferite). Radicalii de lanț ai unei bile sunt distanțați între radicalii de lanț ai celeilalte bile.
În proteine, este posibilă trecerea de la structurile α la structurile β și înapoi după tranziția legăturilor de apă. Înlocuirea legăturilor de apă interpeptidice regulate ale căpăstrui lancetei (fermoarul lancetei polipeptidice se răsucește într-o spirală) răsucește spiralele și zamikanny-ul legăturilor de apă între fragmentele răsucite ale lanceugelor polipeptidice. O astfel de tranziție a manifestărilor în cheratina este o veveriță păroasă. Când părul este mănușă, este ușor să rupeți structura spirală a β-keratinei și vin să treacă în α-keratina (părul creț se îndreaptă).
Distrugerea structurilor secundare regulate ale proteinelor (elice α și structuri β) prin analogie cu topirea unui cristal se numește „topirea” polipeptidelor. Cu această apă, legăturile se rup, iar lăncile polipeptidice se umflă în forma unei mingi fără fret. De asemenea, stabilitatea structurilor secundare este determinată de legăturile interpeptidice de apă. Alte tipuri de legături pot să nu fie luate din acest site, pentru o cantitate mică de legături disulfurice ale lancetei polipeptidice în zonele de dizolvare a excesului de cisteină. Peptidele scurte legate de legăturile disulfurice pâlpâie la ciclu. În proteinele bogate, la o oră există celule elicoidale α și structuri β. Proteinele naturale, care sunt 100% s α-helix, nu pot fi utilizate (paramiozina este o proteină a mucoasei, care este 96-100% α-helix), dar polipeptidele sintetice sunt 100%-spiralizate.
Alte proteine pot cauza niveluri diferite de creștere. O frecvență ridicată a structurilor elicoidale α este observată în paramiozină, mioglobină și hemoglobină. Pe de altă parte, în tripsină, ribonuclează, o mare parte a lancetei polipeptidice se potrivește în structura β sferică. Proteinele tisulare de susținere: keratina (proteina părului, lână), colagenul (proteina tendonului, pielea), fibroina (proteina naturală a cusăturii) pot modifica configurația β a lancelor polipeptidice. Diferența din lumea spiralizării lancetelor polipeptidice la albi vorbește despre cei care, evident, au puterea de a perturba adesea spiralizarea sau „rupe” așezarea regulată a lancei polipeptidice. Motivul pentru aceasta este o aranjare mai compactă a lancetei polipeptidice a proteinei în obsesia cântării, adică în structura tretinoasă.
§ 8. ORGANIZAREA SPAȚIALĂ A UNEI MOLECULE DE BILK
Structura primară
Sub structura primară a proteinei, se înțelege numărul și ordinea de încărcare a resturilor de aminoacizi conectate unul câte unul cu legături peptidice, lanceta polipeptidică.
Lancea polipeptidică de la un capăt este prea puternică, care nu ia parte la legătura peptidică stabilită, grupa NH2, N-kineți. Pe bocii proliferativi, este liber să crească, care nu ia parte la legătura peptidică stabilită, grupul HOOS, ce - S-kinets. N-kineturile sunt luate pentru cob de lanceuge, numerotarea reziduurilor de aminoacizi în sine începe de la cea nouă:
Secvența de aminoacizi a insulinei a fost stabilită de F. Senger (Universitatea din Cambridge). Această proteină este alcătuită din două lănci polipeptidice. O lanceta este formata din 21 de resturi de aminoacizi, cealalta lanceta este formata din 30. Lancetele sunt legate cu doua pete disulfurate (Fig. 6).
Orez. 6. Structura primară a insulinei umane
Zece ani (1944 - 1954) au fost petrecuți pentru descifrarea structurii qiєї. În această oră, structura primară a fost atribuită albilor bogați, procesul de automatizare a fost desemnat și nu o problemă serioasă pentru cei anterioare.
Informațiile despre structura primară a proteinei pielii sunt codificate în genă (dilansarea moleculei de ADN) și se realizează în timpul transcripției (rescrierea informațiilor despre ARNm) și translației (sinteza lancetei polipeptidice). La legătura cu cym, structura primară a proteinei poate fi de asemenea inserată în spatele celeilalte structuri a genei.
Pe baza structurii primare a proteinelor omoloage, se pot trage concluzii despre sporiditatea taxonomică a speciilor. Înainte de proteinele omoloage, există acele proteine, care au aceleași funcții la specii diferite. Astfel de proteine pot avea secvențe de aminoacizi similare. De exemplu, proteina citocromului 3 are cea mai mare greutate moleculară disponibilă de aproape 12500 și conține aproape 100 de resturi de aminoacizi. Diferențele în structura primară a citocromului H a două specii sunt proporționale cu diferențele filogenetice dintre specii. Astfel, citocromii 3 ai cailor și burnițelor se găsesc în 48 de resturi de aminoacizi;
structura secundara
Structura secundară a proteinei se formează prin stabilirea legăturilor de apă între grupările de peptide. Există două tipuri de structuri secundare: α-helix și structura β (sau bila pliabilă). În proteine, pot exista și celule ale lancetei polipeptidice, care nu stabilesc o structură secundară.
Spirala α formează un arc. La modelarea α-helixului, atomul de acid al grupului peptidic al pielii formează o legătură de apă cu atomul de apă al celui de-al patrulea grup NH de-a lungul lancei:
O bobină de piele a unei spirale de acoperiri dintr-o bobină de avans a unei spirale de dekilcom cu legături apoase, care dă structura unei mentalități semnificative. Helixul α are următoarele caracteristici: diametrul helixului este de 0,5 nm, lungimea helixului este de 0,54 nm și există 3,6 excese de aminoacizi pe tură a helixului (Fig. 7).
Orez. 7. Model de a-spirală, care reflectă caracteristicile
Radicalii de lanț ai aminoacizilor sunt numiți direct în helix (Fig. 8).
Orez. 8. Model -spiral, care reflectă întinderea de dispersie a radicalilor biologici
Din L-aminoacizi naturali, poate fi indus atât în spirală dreaptă cât și în stânga. Majoritatea proteinelor naturale se caracterizează prin spirala dreaptă. Trei D-aminoacizi pot fi, de asemenea, numiți helix stâng și drept. Lanceta polipeptidică, care se formează din suma depozitelor de aminoacizi D și L, nu este capabilă să stabilească o spirală.
Deyakі surplus de aminoacizi pereshkodzhayut α-helix. De exemplu, chiar dacă în lanciuge sprotul a fost amestecat încărcat pozitiv sau negativ cu depozite de aminoacizi, o astfel de placă nu acceptă o structură α-helidiană prin eliberarea reciprocă a radicalilor încărcați simultan. Dizolvați cu ușurință spiralele de reziduuri de aminoacizi, ceea ce poate crea diferențe mari. Tranziția pentru încorporarea α-helix se manifestă și în lanceta polipeptidică cu exces de prolină (Fig. 9). Există un exces de prolină la atomii de azot, care formează o legătură peptidică cu un alt aminoacid, nu cu un singur atom de apă.
Orez. 9. Surplus de prolină pereshkodzha utvennu-spirali
La acel surplus de prolină, care intră în depozitul lancetei polipeptidice, nu este posibilă stabilirea legăturii interioare de apă lanceolate. În plus, atomul de azot din prolină poate intra până în depozitul inelului gros, ceea ce face imposibilă înfășurarea legăturii N-C și alcătuirea helixului.
Elice α Crim descriu alte tipuri de elice. Cu toate acestea, duhoarea este rareori, mai important, pe distanțe scurte.
Stabilirea legăturilor de apă între grupurile de peptide ale fragmentelor polipeptidice suicidare în lanceuges se realizează înainte de turnare. β-structuri sau o minge pliată:
Pe suprafața spiralei α, bila pliată are o formă de zig-zag, arăt ca un acordeon (Fig. 10).
Orez. 10. β-Structura proteinei
Separați părțile pliabile paralele și anti-paralele ale bilelor. Între diviziunile lancetei polipeptidice se stabilesc structuri β paralele, care sunt direct evitate:
Structurile β antiparalele sunt stabilite între liniile drepte protistal ale lancetei polipeptidice:
Structurile β pot fi formate mai mult sau mai puțin între două lancete polipeptidice:
În depozitele unor proteine, structura secundară poate fi reprezentată doar printr-un α-helix, în altele - doar prin β-structuri (paralele, sau antiparalele, sau altfel, acelea altele), în altele, ordinea α-spiralizațiilor poate fi prezente şi β -structuri.
Structura Tretinna
În proteinele bogate, structurile organizate secundar (α-spirale, -structuri) ard un globul compact în ordinea cântării. Organizarea spațioasă a proteinelor globulare este asociată cu structura terțiară. În acest fel, structura tretinoasă caracterizează creșterea trivimeră a așternutului lancetei polipeptidice în sălbăticie. Structurile terțiare formate participă la legăturile ionice și de apă, interacțiunile hidrofobe, forțele van der Waals. Stabilizați structura terțiară a plasturilor disulfuri.
Structura Tretinna a proteinelor se datorează secvenței lor de aminoacizi. Când este turnată, legătura poate fi combinată cu aminoacizi, amestecați în lanceta polipeptidică la o distanță semnificativă. În proteinele de vânzare cu amănuntul, radicalii polari ai aminoacizilor, de regulă, sunt localizați pe suprafața moleculelor proteice și, în continuare, în mijlocul moleculei, radicalii hidrofobi apar compact împachetati în mijlocul globului, alcătuind celulele hidrofobe.
Ninі tretinna structura bagatioh blіlkіv instalat. Să aruncăm o privire la două exemple.
Mioglobina
Mioglobina este o proteină care leagă acidul dintr-o masă de excipient 16700. Funcția sa este de a stoca acidul în m'yazah. Această moleculă are o lance polipeptidică, care constă din 153 de resturi de aminoacizi și un hemogrup, care joacă un rol important în legarea acidului.
Vasta organizare a mioglobinei a fost pusă în așteptare de către roboții lui John Kendrew și colegii săi (Fig. 11). Molecula acestei proteine are 8 celule elicoidale α, care adesea reprezintă 80% din toate reziduurile de aminoacizi. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Fig.11. Structura tretină a mioglobinei
Ribonucleaza
Ribonucleaza este o proteină globulară. Este secretat de clitinele stratului subcutanat, o enzimă care catalizează scindarea ARN-ului. Pe suprafața mioglobinei, molecula de ribonuclează poate avea foarte puține celule elicoidale α și conține un număr mare de segmente care se află în conformația β. Mineralitatea structurii terțiare a proteinei este dată de 4 legături disulfurice.
Structura cuaternară
O mulțime de proteine sunt formate din decile, două sau mai multe, subunități proteice, sau molecule, care duc la structurile secundare și terțiare cântătoare, care sunt înșirate împreună în același timp pentru ajutorul legăturilor de apă și ionice, interacțiuni hidrofobe, forțele van der Waals. O astfel de organizare a moleculelor de proteine structura sfertului, iar proteinele în sine sunt numite oligomirnimi. O subunitate okrema, sau o moleculă de proteină, este numită în depozitul unei proteine oligomerice protomir.
Numărul de protomeri din proteinele oligomerice poate varia foarte mult. De exemplu, creatinkinaza constă din 2 protomeri, hemoglobina - 4 protomeri, ARN polimeraza E.coli - o enzimă care este responsabilă pentru sinteza ARN - 5 protomeri, complexul piruvat dehidrogenază - 72 protomeri. O proteină și doi protomeri, unul se numește dimer, unul se numește tetramer și șase se numește hexamer (Fig. 12). Cel mai adesea în molecula proteinei oligomerice există 2 sau 4 protomeri. Depozitul proteinei oligomerice poate include aceiaşi protomeri sau diferiţi. Dacă două prototipuri identice intră în depozitul de proteine, atunci - homodimer, ca o diferență - heterodimer.
Orez. 12. Proteine oligomerice
Să ne uităm la organizarea moleculei de hemoglobină. Funcția principală a hemoglobinei este de a transporta acidul de la plămâni la țesuturi și dioxidul de carbon din sânge. Această moleculă (Fig. 13) este compusă din patru lănci polipeptidice de două tipuri diferite – două lănci α și două lănci β și hem. Hemoglobina este o proteină, disputată cu mioglobina. Structurile secundare și terțiare ale mioglobinei și protomerii hemoglobinei sunt similare. Protomer de piele pentru hemoglobină, iac și mioglobină, miei 8-spiralizați ai lanceletei polipeptidice. În acest caz, trebuie remarcat faptul că în structurile primare ale mioglobinei și protomerul hemoglobinei, mai puțin de 24 de resturi de aminoacizi sunt identice. De acum încolo, proteinele, care au grijă în mod semnificativ de structura primară, pot genera similar unei organizații spațioase și funcții similare victorioase.
Orez. 13. Structura hemoglobinei
Pid structura secundara proteina poate fi afectată de configurația lancetei polipeptidice, tobto. metoda de pliere, răsucire (pliere, ambalare) a unei lancete polipeptidice într-o spirală sau să fie o conformație diferită. Acest proces nu decurge haotic, ci treptat programul stabilit în structura primară a proteinei. Descrierea detaliată a două configurații principale ale lancelor polipeptidice, care indică modificările structurale și datele experimentale:
- a-spirale,
- structuri β.
Se ia în considerare cel mai important tip de proteine globulare A- Spirala. Răsucirea lancetei polipeptidice urmează săgeata anului (helix cu mâna dreaptă), care este determinată de depozitul de L-aminoacizi de proteine naturale.
Putere urgentăîn vinil a-spirale (ca și β-structuri) є zdatnіst de aminoacizi la solubilitatea legăturilor de apă.
Structura a-helices are un clar regularitate scăzută:
- Pe bobina de piele (croc) a helixului cad 3,6 reziduuri de aminoacizi.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) atinge 0,54 nm pe tură, dar într-un exces de aminoacid scade cu 0,15 nm.
- Rotirea helixului este de 26°, după 5 spire ale helixului (18 resturi de aminoacizi) configurația structurală a lancetei polipeptidice se repetă. Tse înseamnă că perioada de repetare (sau identitate) a structurii a-helical devine 2,7 nm.
Al doilea tip de configurație de lănci polipeptidice, manifestări în veverițe de păr, sutură, m'yazyv și alte veverițe fibrilare, ștergând numele structuri β.În acest caz, două sau mai multe lancete polipeptidice liniare, ciufulite în paralel sau, mai des, anti-paralel, mental, sunt conectate prin legături interanuale de apă între grupele -NH- și -CO de lanceolate suculente, satisfacând structura de tipul de depozit.
Reprezentarea schematică a structurii β a lancelor polipeptidice.
În natură, există proteine, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structuri. Un fund tipic al unor astfel de proteine este colagen- proteina fibrilara, care devine masa principala de tesut sanatos din corpul oamenilor si al creaturilor.
Folosind metodele de analiză prin difracție cu raze X, am ajuns la concluzia a două organizări structurale mai egale ale moleculei proteice, care păreau a fi intermediare între structurile secundare și terțiare. Tse așa numit structuri suprasecundare și domenii structurale.
Structuri secundare sunt agregate de lance polipeptidice, care formează propria lor structură secundară și se dizolvă în proteine active ca urmare a stabilității lor termodinamice sau cinetice. Astfel, în proteinele globulare, elementele duble (βхβ) (reprezentate prin două lănci β paralele, conectate prin segmentul x), elementele βaβaβ (reprezentate prin două segmente α-helix, introduse între triplet prin lănci β paralele). ) si in.
Domeniul proteinei globulare Budov (flavodoxină) (pentru A. A. Boldirevim)
Domeniu- Aceasta este o unitate structurală globulară compactă în mijlocul lancei polipeptidice. Domeniile pot varia în funcții și pliere (zsidnya) în unități structurale globulare compacte independente, legate între ele prin distanțiere asemănătoare mușchiului din mijlocul moleculei de proteine.
Structura secundară a proteinei- metoda de așezare a lancetei polipeptidice într-o structură compactă, cu interacțiunea grupărilor peptidice cu legăturile de apă stabilite între ele.
Formarea structurii secundare a peptidei viklican pentru a adopta o conformație cu cel mai mare număr de legături între grupuri de peptide. Tipul structurii secundare este determinat de stabilitatea legăturii peptidice, fragilitatea legăturii dintre atomul de carbon central și atomul de carbon al grupului peptidic, mărimea radicalului de aminoacid. Totul a fost desemnat deodată cu secvența de aminoacizi a anului, adusă la configurația individuală a proteinei.
Vedem două variante posibile ale structurii secundare: în aspectul „frânghiei” - α-helix(structură α) și arată ca „acordeoane” - β-fold bila(structura β). Într-o veveriță, de regulă, o oră există structuri ofensive, dar într-o altă cotă spіvvіdnosnі. În proteinele globulare, α-helixul predomină, în proteinele fibrilare, structura β.
Structura secundară se stabilește numai pentru participarea contactelor cu apaîntre grupele peptidice: atomul de oxigen al unei grupe reacţionează cu atomul de apă al altuia, în acelaşi timp acidul altui grup peptidic se leagă de apa celui de-al treilea la un moment dat.
α-spirală
Structura este dată unei spirale dreptaci care caută ajutor vodnevih zv'yazkіv mizh grupe peptidice 1 și 4, 4 și 7, 7 și 10 și așa mai departe surplus de aminoacizi.
Spiralele de turnare se remaniera prolinași hidroxiprolina, care, prin structura sa ciclică, înseamnă „fractura” lanceug, її primus vigin, ca, de exemplu, în colagen.
Înălțimea virajului elicei devine 0,54 nm și prezintă 3,6 excese de aminoacizi, ultimele 5 ture adaugă 18 aminoacizi și ocupă 2,7 nm.
β-Minge pliabilă
În acest mod de așezare molecula proteică zace ca un „șarpe”, în depărtare ramurile lancetei apar lângă una sau alta. Ca rezultat, grupurile de peptide mai devreme decât aminoacizii îndepărtați ai lancetei proteice au avut o relație reciprocă cu ajutorul legăturilor de apă.
Mai compact aliniat cu structura primară, cu orice interdependență a grupărilor peptidice cu legăturile de apă stabilite între ele.
Așezând veverița la frânghia și la acordeonul care se uită
Există două tipuri de astfel de structuri aşezând veveriţa la vederea frânghieiі la vederea unui acordeon.
Formarea structurii secundare a peptidei viklican pentru a adopta o conformație cu cel mai mare număr de legături între grupuri de peptide. Tipul structurii secundare este determinat de stabilitatea legăturii peptidice, fragilitatea legăturii dintre atomul de carbon central și atomul de carbon al grupului peptidic, dimensiunea radicalului de aminoacid.
Totul a fost desemnat deodată cu secvența de aminoacizi a anului, adusă la configurația individuală a proteinei.
Puteți vedea două variante posibile ale structurii secundare: α-helix (α-structură) și β-bilă pliată (β-structură). Într-o proteină, de regulă, există structuri ofensive, dar într-o altă parte a articulației. În proteinele globulare, α-helixul predomină, în proteinele fibrilare, structura β.
Soarta legăturilor de apă în structurile secundare turnate.
Structura secundară este stabilită numai cu participarea legăturilor de apă între grupurile peptidice: atomul de acid al unui grup reacţionează cu atomul de apă al altuia, în acelaşi timp acidul altui grup peptidic se leagă de apa celui de-al treilea.
α-spirală
Așezarea proteinei în α-helix.
Structura este dată într-o spirală dreaptă, care este stabilită pentru legături suplimentare de apă între grupele de peptide 1 și 4, 4 și 7, 7 și 10 și așa mai departe excesele de aminoacizi.
Formarea helixului este modificată de prolină și hidroxiprolină, care, prin structura sa, creează o „fractură” a lancetei, vigina sa ascuțită.
Înălțimea virajului elicei devine 0,54 nm și prezintă 3,6 excese de aminoacizi, ultimele 5 ture adaugă 18 aminoacizi și ocupă 2,7 nm.
β-Minge pliabilă
Așezarea proteinei lângă bila β-pliată.
În această metodă, așezarea moleculei proteice se află ca un „șarpe”, la distanță ramurile lancelei apar aproape una de alta. Ca rezultat, grupurile de peptide mai devreme decât aminoacizii îndepărtați ai lancetei proteice au avut o relație reciprocă cu ajutorul legăturilor de apă.
