Primárna štruktúra proteínov sa nazýva lineárny polypeptidový reťazec aminokyselín spojených peptidovými väzbami. Primárna štruktúra je najjednoduchším meradlom štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly. Vysoká stabilita je daná kovalentnými peptidovými väzbami medzi α-aminoskupinou jednej aminokyseliny a α-karboxylovou skupinou inej aminokyseliny.
Aj keď v zavedenej peptidovej väzbe hrá úlohu iminoskupina prolín alebo hydroxyprolín, je menej pravdepodobné
Keď sa v bunkách vytvoria peptidové väzby, karboxylová skupina jednej aminokyseliny sa aktivuje na klase a potom sa spojí s aminoskupinou druhej. Rovnakým spôsobom sa uskutočňuje približne laboratórna syntéza polypeptidov.
Peptidová väzba je fragment polypeptidovej lancety, ktorý sa opakuje. Existuje len málo funkcií, takže prispievajú nielen k forme primárnej štruktúry, ale aj k skutočnej organizácii polypeptidovej dýzy:
· Koplanarita - všetky atómy, ktoré vstupujú do skupiny peptidov, sú v rovnakej rovine;
· Zdatnіst іsnuvati v dvoch rezonančných formách (keto-alebo enol formaі);
· trans-pozícia intercessorov v sto-sovno C-N-linke;
· Zdravie pred vytvorením vodných väzieb, navyše peptidové skupiny pokožky môžu vytvoriť dve vodné väzby s menšími skupinami, vrátane peptidových skupín.
Vignatok na vytvorenie peptidových skupín za účasti aminoskupiny prolínu alebo hydroxyprolínu. Smrady budovy tvoria iba jeden vodný zvon (úžasný). Tse vplivaє na formovanie sekundárnej štruktúry proteínu. Polypeptidová dýza na diaľku, kde sa nachádza prolín alebo hydroxyprolín, sa ľahko poskladá, čo akosi nezmizne ďalším vodnatým zvukom.
schéma schvaľovania tripeptidov:
Rovnaká priestorová organizácia proteínov: sekundárna štruktúra proteínov: pochopenie α-helixu a β-násobku. Tretinózna štruktúra proteínov: pochopenie prirodzeného proteínu a denaturácie proteínov. Kvartérna štruktúra proteínov s hemoglobínom.
Sekundárna štruktúra proteínu. Pod sekundárnou štruktúrou proteínu sa rozumie spôsob uloženia polypeptidovej lancety v usporiadanej štruktúre. Podľa konfigurácie sú viditeľné nasledujúce prvky sekundárnej štruktúry: α - špirála to β - Skladaná lopta.
model budovy α-špirály, schovouє všetku silu peptidovej väzby, prelomili L. Pauling a R. Corey (1949 - 1951 s.).
Pre bábätko 3 A zobrazený diagram α -špirály, ktoré poskytujú informácie o hlavných parametroch α - špirála tak, že závity špirály sú pravidelné, takže konfigurácia špirály má skrutkovú symetriu (obr. 3, b). na koženej cievke α -helixy pridávajú 3,6 aminokyselinových zvyškov. Vіdstan mіzh cievky alebo krokodílie špirály sa stávajú 0,54 nm, rez cievky stúpa na 26 °. Formovanie a základný náter α - špirálová konfigurácia je pozorovaná pre rachunok vodných väzov, ktoré sú vytvorené medzi peptidovými skupinami kože n th ta ( P+ 3) prebytok aminokyseliny. Hoci je energia vodných článkov malá, ich počet je veľký na to, aby vyvolali výrazný energetický efekt, po ktorom α - Špirálová konfigurácia na dokončenie linky. Bichni radikály aminokyselinových zvyškov neberú osud pidtrimtsі α -helikálna konfigurácia, takže všetky aminokyselinové zvyšky v α - Špirály sú rovnaké.
V prírodných proteínoch je menej pravdepodobné, že budú pravotočivé α - Špirály.
β-skladacia guľa- Ďalší prvok sekundárnej štruktúry. Na vіdmіnu vіd α - špirály β - Skladacia guľa je lineárna, nie šmyková (obr. 4). Lineárna štruktúra je redukovaná v dôsledku tvorby vodných väzieb medzi peptidovými skupinami, ktoré stoja na rôznych grafoch polypeptidovej lancety. Qi grafov sú blízko vodnej čiary medzi skupinami C = O a HN - (0,272 nm).
Ryža. 4. Schematický obrázok β
- zložená guľa (šípky označujú
o polypeptide lanciug priamo)
Ryža. 3. Schéma ( A) ten model ( b) α - špirály
Sekundárna štruktúra proteínu sa považuje za primárnu. Zvyšky aminokyselín z rôznych svetov budovy až do prijatia vodných väzieb, ce a naliatia do rozlíšenia α -spirali alebo β - Shari. Alanín, kyselina glutámová, glutamín, leucín, lyzín, metionín a histidín sú uvedené pred špirálovými aminokyselinami. Ak je proteínový fragment tvorený hlavnou pozíciou z nadmerne využívaných ďalších ložísk aminokyselín, potom sa vytvorí na tomto delení α - Špirála. Valín, izoleucín, treonín, tyrozín a fenylalanín β - Guľôčky polypeptidového lanciugu. Poruchy štruktúr sú obviňované z polypeptidových lancetov, dekoncentráciou aminokyselinových zvyškov, ako je glycín, serín, kyselina asparágová, asparagín, prolín.
Pri bohatých bielkovinách jednu hodinu є i α -spirali, to β - Shari. Časť špirálovej konfigurácie v rôznych proteínoch je odlišná. Takže m'yazovy proteín paramyozín je 100% špirálovitý; vysoký podiel helikálnej konfigurácie v myoglobíne a hemoglobíne (75 %). Navpak, v trypsíne a ribonukleáze, významná časť polypeptidovej lancety zapadá do sférického β -štruktúry. Proteíny podporných tkanív - keratín (vlasový proteín), kolagén (proteín kože a šliach) - môžu β - Konfigurácia polypeptidových lancetov.
Tretinová štruktúra proteínu. Tretinózna štruktúra proteínu je spôsob, ako umiestniť polypeptidovú lancetu do otvoreného priestoru. Aby proteíny pridali silu k tejto funkčnej sile, polypeptidová lanceta je vinná zo spevu blúdenia po otvorenom priestore a vytvára funkčne aktívnu štruktúru. Takáto štruktúra je tzv natívny. Bez ohľadu na veľkosť počtu teoreticky možných priestranných štruktúr pre danú polypeptidovú lancetu môže byť požitie proteínu zredukované na vytvorenie jedinej natívnej konfigurácie.
Stabilizujte tretinóznu štruktúru proteínu intermodálnym spôsobom, čo je spôsobené prerušovanými radikálmi aminokyselinových zvyškov v rôznych druhoch polypeptidov kopijovitých. Qi vzaєmodії možno rozdeliť na silné a slabé.
Kovalentné väzby medzi atómami veľkého množstva cysteínu sú silne vzájomne závislé, ktoré stoja na rôznych miestach polypeptidovej lancety. Inak sa takéto spojenia nazývajú disulfidové mostíky; Vytvorenie disulfidového mostíka možno znázorniť takto:
Krémom kovalentných väzieb je tretinová štruktúra molekuly proteínu podporovaná slabými interakciami, ktoré sa svojim spôsobom delia na polarity a nepolárne.
Pred polárnymi interakciami je možné vidieť prepojenia iónov a vody. Interakcie sa rozpúšťajú pri kontakte kladne nabitých skupín toxických radikálov s lyzínom, arginínom, histidínom a záporne nabitými skupinami COOH kyseliny asparágovej a glutámovej. Vodné väzby sú spôsobené funkčnými skupinami toxických radikálov a aminokyselinových zvyškov.
Nepolárne alebo van der Waalsove interakcie medzi sacharidovými radikálmi aminokyselinových zvyškov za vzniku formy hydrofóbne jadro (tučné kvapky) v strede proteínovej guľôčky, pretože sacharidové radikály, aby sa stratili vo vode. Čím viac nepolárnych aminokyselín v proteínovom sklade, tým väčšia úloha pri formovaní terciárnej štruktúry van der Waalsových väzieb.
Číselné väzby medzi nadbytkom aminokyselín určujú priestorovú konfiguráciu molekuly proteínu (obr. 5).
Ryža. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu štruktúra proteínu:
A- disulfidová hmla; b - ionny zv'azok; c, g - vodné spojenia;
d - odkazy van der Waals
Tretinna štruktúra okremo prijatej bielkoviny je jedinečná, rovnako jedinečná ako tá її primárna štruktúra. Len správny priestor na položenie proteínu, aby bol aktívny. Rozdielne poškodenie terciárnej štruktúry vedie k zmene sily proteínu a strate biologickej aktivity.
Kvartérna štruktúra proteínu. Proteíny s molekulovou hmotnosťou vyššou ako 100 kDa1 sa spravidla tvoria z množstva polypeptidových lancetov s nízkou molekulovou hmotnosťou. Štruktúra, ktorá pozostáva z jedného počtu polypeptidových tyčiniek, ktoré zaujímajú striktne pevnú polohu, jedna po druhej, vďaka čomu má proteín rovnakú aktivitu, sa nazýva štvrtinová štruktúra proteínu. Proteín, ktorý má štvrtinovú štruktúru, sa nazýva epimolekula alebo multimér , a sklady jogových polypeptidových lanciugov - vodpovidno podjednotky alebo protomirov . Charakteristickou silou bielych so štvrtinovou štruktúrou sú tie, ktoré nemajú žiadnu biologickú aktivitu.
Stabilizácia kvartérnej štruktúry proteínu sa pozoruje v dôsledku polárnych interakcií medzi bichnymi radikálmi aminokyselinových zvyškov, lokalizovaných na povrchu podjednotiek. Takáto vzájomná modalita je nevyhnutná pre podjednotku ako organizovaný komplex. Díleri podjednotiek, medzi ktorými interagujú, sa nazývajú kontaktné majdany.
Klasickým zadkom proteínu, ktorý má štvrtinovú štruktúru, je hemoglobín. Molekula hemoglobínu s molekulovou hmotnosťou 68 000 Ide o súčet štyroch podjednotiek dvoch rôznych typov. α і β / α - Podjednotka pozostáva z nadbytku 141 aminokyselín, a β - iz 146. Tretinová štruktúra α - І β -podjednotka je podobná svojej molekulovej hmotnosti (17 000 So). Kožná podjednotka na pomstu protetickej skupiny drahokam . Hémové črepy v iných proteínoch (cytochróm, myoglobín) sa objavia ďalej, aj keď môžeme stručne diskutovať o štruktúre týchto proteínov (obr. 6). Hem je zoskupený v skladateľnom koplanárnom cyklickom systéme, ktorý je tvorený centrálnym atómom, ktorý vytvára koordinačné väzby s chotirmou s prebytočným pyrolom získaným z metánových škvŕn (= CH -). V hemoglobíne sa zvuk mení na oxidačnej stanici (2+).
Chotiri podjednotka - dva α a dve β - zlúčiť do jedinej štruktúry v takej hodnosti, že α -podjednotkový kontakt len s β -podjednotky i navpaki (obr. 7).
Ryža. 6. Štruktúra hemového hemoglobínu
Ryža. 7. Schematické znázornenie kvartovej štruktúry hemoglobínu:
Fe - hem na hemoglobín
Ako je možné vidieť z malého čísla 7, jedna molekula hemoglobínu môže niesť 4 molekuly kyseliny. І spojenie a sloboda kyslosti sú sprevádzané konformačnými zmenami v štruktúre α - І β - podjednotky hemoglobínu a ich vzájomná expanzia v epimolekulách O tých treba poznamenať, že kvartálna štruktúra proteínu nie je absolútne pevná.
Podobné informácie.
vodnaté zvončeky a píšťalky
Samostatné a-helix, b-štruktúra (zákrok).
Štruktúra α-špirály bula podporovaný Paulingі Corey
kolagén
b-štruktúra
Ryža. 2.3. b-štruktúra
Májová štruktúra plochý tvar paralelná b-štruktúra; yakscho naopak - antiparalelná b-štruktúra
supercoil. protofibrila mikrofibrily 10 nm v priemere.
bombyx mori fibroínu
Narušená konformácia.
Sekundárna štruktúra.
TEŠTE SA:
ŠTRUKTURÁLNA ORGANIZÁCIA BILKIV
Boli prinesené 4 základy štruktúrnej organizácie molekuly proteínu.
Primárna štruktúra proteínu– sekvencia prebytkov aminokyselín v polypeptidovom lanceus. Proteíny okremi aminokyselín sú viazané jeden po druhom peptidové väzby, čo je spôsobené interakciou a-karboxylových a a-aminoskupín aminokyselín
Za celú hodinu sa podarilo rozlúštiť primárnu štruktúru desiatok tisíc rôznych proteínov. Na stanovenie primárnej štruktúry proteínu sa pomocou metód hydrolýzy určí sklad aminokyselín. Potom určíme chemickú povahu koncových aminokyselín. Ďalším krokom je určenie sekvencie aminokyselín v polypeptidovej lancete. Pre tohto vicoristu je selektívna chastkovy (chemická a enzymatická) hydrolýza. Je možné študovať röntgenovú difrakčnú analýzu, ako aj údaje o komplementárnej nukleotidovej sekvencii DNA.
Sekundárna štruktúra proteínu- Konfigurácia polypeptidovej lancety, tobto. spôsob balenia polypeptidovej lancety v jednej konformácii. Proces neprebieha chaoticky, ale postupne k programom stanoveným v primárnej štruktúre.
Stabilita sekundárnej konštrukcie je zabezpečená najmä vodnými väzbami;
Považuje sa za najdôležitejší typ globulárnych proteínov a-špirála. Krútenie polypeptidovej lancety nasleduje po ročnej šípke. Pre kožný proteín je charakteristický krok špirály. Napríklad, kopijníky majú špirálovitý priebeh hemoglobínu o 75 %, potom pepsínu o 30 %.
Typ konfigurácie polypeptidových kopí, odhalený v proteínoch vlasov, stehov, m'yazyv, s vynechaním názvu b-štruktúry.
Segmenty peptidovej lancety sú zvinuté do jednej guľôčky, čím sa vytvorí figúrka podobná listu zloženému do akordeónu. Guľôčka môžu byť dve alebo dve alebo veľký počet peptidových dýz.
V prírode sa používajú proteíny, ktoré nevykazujú β- alebo a-štruktúry, napríklad kolagén je fibrilárny proteín, ktorý sa stáva hlavnou hmotou zdravého tkaniva v tele ľudí a tvorov.
Tretinová štruktúra proteínu- Expanzívna orientácia polypeptidovej špirály alebo spôsob kladenia polypeptidovej lancety v speváckej obsesii. Prvý proteín, ktorého terciárna štruktúra bola stanovená röntgenovou difrakčnou analýzou - myoglobín vorvaňa (obr. 2).
Pri stabilizácii priestorovej štruktúry proteínov, krému kovalentných väzieb, hrajú hlavnú úlohu nekovalentné väzby (voda, elektrostatické interakcie nábojových skupín, intermolekulové van der Waalsove sily, hydrofóbne interakcie).
Podľa posledných zistení sa tretinózna štruktúra proteínu po dokončení jeho syntézy vytvára spontánne. Hlavnou deštruktívnou silou je interakcia radikálov v aminokyselinách s molekulami vody. V prípade ktorých sú nepolárne hydrofóbne radikály aminokyselín zapletené v strede molekuly proteínu a polárne radikály sú orientované na dne vody. Proces formovania natívnej priestorovej štruktúry polypeptidovej lancety sa nazýva tzv skladanie. Z klitínu boli vidieť proteíny, pomenované družiny. Pong vziať osud skladanie. Bolo popísaných množstvo oslabujúcich ochorení človeka, ktorých vývoj je spojený s poškodením v dôsledku mutácií v procese skladania (pigmentóza, fibróza atď.).
Pomocou metód röntgenovej difrakčnej analýzy bol odhalený základ štruktúrnej organizácie proteínovej molekuly, ktorá je prostredníkom medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami. doména- Ce kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v strede polypeptidovej lancety (obr. 3). Existuje veľa proteínov (napríklad imunoglobulíny), ktoré sú tvorené rôznymi štruktúrami a funkciami domén, ktoré sú kódované rôznymi génmi.
Všetky biologické sily bielych súvisia s úsporami ich terciárnej štruktúry, ako sa im hovorí natívny. Proteínová globula nie je absolútne tuhá štruktúra: je možné zvrátiť pohyb častí peptidového kolíka. Tieto zmeny nenarúšajú celkovú konformáciu molekuly. Ku konformácii molekuly proteínu pridajte pH média, iónovú silu rozdielu a interakciu s inými dutinami. Be-yakі dії, scho vedú k deštrukcii natívnej konformácie molekuly, sú sprevádzané čiastočným alebo novým pridaním proteínu yogo biologickej autority.
Kvartérna štruktúra proteínu- spôsob uloženia v priestore niekoľkých polypeptidových tyčí, ktoré budú mať rovnakú pôvodnú primárnu, sekundárnu alebo terciárnu štruktúru, formovanie jedinej štruktúrnej a funkčnej kombinácie makromolekulárneho svetla.
Proteínová molekula, ktorá sa skladá z množstva polypeptidových tyčiniek, sa nazýva oligomér, a kožnú lance, vstúpiť pred novým. protomir. Oligomérne proteíny sa často tvoria z párového počtu protomérov, napríklad molekula hemoglobínu je zložená z dvoch a- a dvoch b-polypeptidových lancetov (obr. 4).
Kvartérna štruktúra môže byť blízko 5% proteínov, vrátane hemoglobínu, imunoglobulínov. Podjednotka budov sila v bohatých enzýmoch.
Molekuly bielkovín, ktoré vstupujú do skladu bielkovín so štvrtinovou štruktúrou, sa na ribozómoch usadia až po dokončení syntézy, vytvoria kompletnú supramolekulárnu štruktúru. Biologická aktivita proteínov sa zvyšuje len vtedy, keď sú spojené protoméry, ktoré vstupujú do prvého skladu. Pri stabilizácii kvartovej štruktúry vezmite osud rovnakých typov interakcií ako pri stabilizácii terciárnej.
Deyakі doslidniki uznávajú základ piatej úrovne štrukturálnej organizácie proteínov. Tse metaboloni polyfunkčné makromolekulové komplexy rôznych enzýmov, ktoré katalyzujú celú cestu transformácie na substrát (syntetázy vyšších mastných kyselín, komplex pyruvátdehydrogenázy, dichalny lanciug).
Sekundárna štruktúra proteínu
Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do usporiadanej štruktúry. Sekundárna štruktúra sa stáva primárnou štruktúrou. Pretože primárna štruktúra je geneticky určená, tvorba sekundárnej štruktúry môže byť určená výstupom polypeptidovej lancety ribozómu. Sekundárna štruktúra sa stabilizuje vodnaté zvončeky a píšťalky, yakі utvoryuyutsya medzi NH- a CO-skupinami peptidovej väzby.
Samostatné a-helix, b-štruktúra tú neusporiadanú konformáciu (zákrok).
Štruktúra α-špirály bula podporovaný Paulingі Corey(1951). Rôzne sekundárne štruktúry proteínu, ktoré môžu vyzerať ako pravidelná špirála (obr. 2.2). α-helix je štruktúra podobná reťazcu, peptidové väzby sú prepletené v strede špirály a nazývajú sa radikály reťazca aminokyselín. a-Špirála je stabilizovaná vodnými väzbami, ktoré sú rovnobežné s osou špirály a obhajujú medzi prvým a piatym aminokyselinovým zvyškom. Týmto spôsobom sa v dlhých špirálových obaloch prebytok aminokyselín podieľa na formovaní dvoch vodných článkov.
Ryža. 2.2. Štruktúra je špirálová.
3,6 prebytkov aminokyselín pripadá na jednu otáčku skrutkovice, 0,54 nm skrutkovice, 0,15 nm pripadá na jednu nadbytok aminokyseliny. Zostrihnite do špirály 26 °. Obdobie pravidelnosti a-helixu je až 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov. Najširšie pravé a-špirály, tzn. krútenie špirály pozdĺž šípky letopočtu. Konverzia a-helix prolínu, aminokyselín z náboja a objemových radikálov (elektrostatický a mechanický prechod).
Iná forma špirály je prítomná v kolagén . V organizmoch je kolagén najdôležitejšou bielkovinou v tele: tvorí 25 % celkových bielkovín. Kolagén je prítomný v rôznych formách, nasamper, v úspešných tkanivách. Celá špirála s 0,96 nm špirálou a 3,3 prebytkom v kožnej špirále, viac ako vrchlík lemovaný α-závitnicou. Na vіdmіnu vіd α-spіralі tu zriadenie vodných miest nie je možné. Kolagén má malý sklad aminokyselín: 1/3 tvorí glycín, približne 10 % prolín, ako aj hydroxyprolín a hydroxylizín. Zvyšné dve aminokyseliny sú absorbované po biosyntéze kolagénu prostredníctvom posttranslačnej modifikácie. V štruktúre kolagénu sa neustále opakuje triplet gli-X-Y a poloha X je často obsadená prolínom a Y je často obsadená hydroxylyzínom. Dovoľte mi predstaviť si, že kolagén je všadeprítomný vo vzhľade pravej trojitej špirály, skrútených troch primárnych ľavých špirál. V tretej špirále kože sa tretí prebytok objaví v strede, kde je menej pravdepodobné, že glycín unikne zo stérických dôvodov. Dĺžka molekuly kolagénu je asi 300 nm.
b-štruktúra(b-zložená lopta). Zustrichaetsya v globulárnych proteínoch, ako aj v niektorých fibrilárnych proteínoch, napríklad fibroínový šev (obr. 2.3).
Ryža. 2.3. b-štruktúra
Májová štruktúra plochý tvar. Polypeptidové lancety môžu byť viac kučeravé a nie tesne skrútené ako v a-helixe. Oblasti peptidových väzieb sú zložené v priestore podobne ako rovnaké záhyby arkúšového papiera.
Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov
Stabilizované vodnými väzbami medzi CO a NH-skupinami peptidových väzieb vo vaskulárnych polypeptidových dýzach. Ako polypeptidové lancety, ktoré vytvárajú b-štruktúru, idú v jednej priamke (aby sa vyhli C- a N-koncom) - paralelná b-štruktúra; yakscho naopak - antiparalelná b-štruktúra. Reťazcové radikály jednej guľôčky sú rozmiestnené medzi reťazovými radikálmi druhej gule. Ak sa jedna polypeptidová kopija zloží a ide rovnobežne so sebou, potom antiparalelná b-krížová štruktúra. Vodné väzby v b-krížovej štruktúre sú fúzované medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidovej lancety.
Náhrada áčkových špirál vo veveričkách, skrútených na celú hodinu, v kraji premenlivá. V niektorých proteínoch, napríklad myoglobíne a hemoglobíne, je základom štruktúry a-helix a tvorí 75%, v lyzozýme - 42%, v pepsíne - menej ako 30%. Iné proteíny, napríklad rastlinný enzým chymotrypsín, prakticky dodávajú a-helikálnu štruktúru a významná časť polypeptidovej lancety zapadá do sférickej b-štruktúry. Podporné tkanivové proteíny kolagén (šľachový proteín, shkiri), fibroín (prirodzený stehový proteín) menia b-konfiguráciu polypeptidových dýz.
Ukázalo sa, že α-špirály môžu byť absorbované glu, ala, ley a β-štruktúrami - met, val, mul; v oblastiach wigin polypeptidu lanciug - gly, pro, asn. Je dôležité zvážiť, že šesť skupín prebytkov, ktoré možno použiť ako centrum špirály. V strede stredu dochádza k nárastu špirál v oboch smeroch k pozemku - tetrapeptid, ktorý je tvorený excesmi, ktoré preskupujú zakladanie týchto špirál. Pri formovaní β-štruktúry zohrávajú úlohu semien tri aminokyselinové zvyšky v piatich, ktoré sa používajú na vytvorenie β-štruktúry.
Väčšina štruktúrnych proteínov má jednu zo sekundárnych štruktúr, ktorá je charakterizovaná ich skladom aminokyselín. Štrukturálny proteín, podnecujúci dôležitejšie ako α-špirály, є α-keratín. Vlasy (vlna), pіr'ya, hlavy, kіgtі a hromady tvorov sú tvorené hlavovým radom keratínu. Keratín (cytokeratín) je ako zložka intermediárnych filamentov najdôležitejším zásobným cytoskeletom. V keratínoch je väčšina peptidovej lancety poskladaná do pravej α-závitnice. Dve peptidové dýzy tvoria jedného leva supercoil. Supercoiled keratínové diméry sa spájajú do tetramérov a agregujú sa s roztokmi protofibrila 3 nm v priemere. Nareshti, vіsіm protofibril schvaľuje mikrofibrily 10 nm v priemere.
Vlasy boli indukované z takýchto fibríl samotných. Takže v okrema vlákne s priemerom 20 mikrónov sa utkajú milióny fibríl. Keratínové dýzy sú lemované priečne početnými disulfidovými väzbami, čo im dodáva ďalšiu mineralitu. Počas chemického curlingu sa vykonávajú tieto procesy: na klase sa disulfidové škvrny tretia tiolmi a potom sa potrebná forma pri zahriatí zavesí na aplikáciu vlasov. Keď sa vzduch okyslí kyslosťou, znovu sa vytvoria nové disulfidové škvrny, ktoré majú tvar pásika.
Shovk sa získava z kukiel húseníc moruše ( bombyx mori) a sporné druhy. Hlavný proteín švu, fibroínuštruktúra antiparalelne skladanej loptičky, navyše samotné loptičky sú zložené paralelne jedna k druhej, vyhovujúce numerickým vrstvám. Takže, rovnako ako v skladacích štruktúrach, bіchnі kopija z voľných aminokyselín sú orientované vertikálne do kopca a nadol, v medzerách medzi okremimi sférami, môžu byť kompaktnejšie zoskupené. V skutočnosti sa fibroín skladá z 80% glycínu, alanínu a serínu, tobto. tri aminokyseliny, ktoré sa vyznačujú minimálnou veľkosťou divých kopijov. Molekula fibroínu obsahuje typický opakujúci sa fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Narušená konformácia. Delenia molekuly proteínu, ktoré sa neprekrývajú so štruktúrou špirálového záhybu, sa nazývajú neusporiadané.
Sekundárna štruktúra. Alfa-helikálne a beta-štrukturálne delenia v proteínoch môžu interagovať jedno po druhom a medzi sebou, čím vytvárajú súbory. Energeticky najdôležitejšie sú suprasekundárne štruktúry, ktoré sú zabudované v natívnych proteínoch. Pred ne pridajte nadzávitnicu α-helix, v ktorej sú dve α-závitnice jedna po druhej stočené, čím sa vytvorí ľavá superzávitnica (bakteriorhodopsín, hemerytrín); α-helikálne a β-štrukturálne fragmenty polypeptidovej dýzy, ktoré sú nakreslené (napríklad βαβαβ-lank podľa Rossmana, nájdený v NAD+ väzbovom delení molekúl enzýmu dehydrogenázy); Antiparalelná trilanzugová β-štruktúra (βββ) sa nazýva β-cikcak a nachádza sa v rade enzýmov v mikroorganizmoch, najjednoduchších a základných.
Predné 234567891011121314151617 Pred.
TEŠTE SA:
Sekundárna štruktúra proteínov
Peptidové lancety sú biele organizované v sekundárnej štruktúre, stabilizované vodnými väzbami. Kyslý atóm peptidovej skupiny kože spĺňa rovnakú vodnú väzbu s NH-skupinou, rovnakú peptidovú väzbu. Tým sa vytvárajú tieto štruktúry: a-špirála, b-štruktúra a b-vigin. a-Špirála. Jednou z najviac termodynamicky životaschopných štruktúr je pravá aspirála. a-helix, ktorý predstavuje stabilnú štruktúru, v karbonylovej skupine kože vytvára vodnú väzbu so štvrtou NH-skupinou v priebehu dýzy.
Proteíny: Sekundárna štruktúra bielkovín
V a-helixe pripadá nadbytok 3,6 aminokyselín na jednu otáčku, dĺžka špirály je približne 0,54 nm a vzdialenosť medzi prebytkami je 0,15 nm. L-Aminokyseliny môžu používať iba pravú a-helix, navyše bočné radikály sú po stranách osi striedavo a názvy sú prehodené. V aspirále je možnosť zriadenia vodných prepojení, preto nie je možné, aby b-stavba vytvorila vodné prepojenia s inými prvkami sekundárnej stavby. Keď sa vytvorí a-helix, lancety aminokyselín sa môžu navzájom priblížiť, čím sa vytvoria hydrofóbne alebo hydrofilné kompaktné miesta. Cytosity zohrávajú svoju pôvodnú úlohu v etablovanej trivimérnej konformácii makromolekuly proteínu, črepy sú vhodné na balenie a-helixov v priestrannej štruktúre proteínu. Špirálová guľa. Počet aspirátov v proteínoch nie je rovnaký a jednotlivé znaky makromolekuly proteínu kože. Pre určité proteíny, napríklad pre myoglobín, je základom štruktúry a-helix a napríklad chymotrypsín nespôsobuje a-spiralizáciu buniek. V priemernom globulárnom proteíne sú úrovne spiralizácie blízke 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya s chaotickými spleťami, navyše v dôsledku denaturácie sa zvyšuje prechod špirály. Špiralizácia polypeptidovej lancety do depozitu vo forme depozitov aminokyselín, čo je nevyhnutné. Záporne nabitá skupina kyseliny glutámovej, rozptýlená v neprerušovanej blízkosti jedna k jednej, je teda vzájomne ovplyvňovaná silnejšie, takže vytváranie vodných spojení v aspiráte je silnejšie. Z rovnakého dôvodu je špirálovitá lanceta komplikovaná v dôsledku úzkeho miešania kladne nabitých chemických skupín lyzínu alebo arginínu. Dôvodom je aj veľká diverzita aminokyselinových radikálov, pretože spralizácia polypeptidovej lancety je náročná (serín, treonín, leucín). Najčastejším interferujúcim faktorom v prítomnosti a-helixu je aminokyselina prolín. Okrem toho prolín nevytvára vodné väzby vnútri lucerny prostredníctvom prítomnosti vody na atóme dusíka. Týmto spôsobom sa vo všetkých prípadoch, ak je prolín zapletený do polypeptidovej dýzy, zničí a-helikálna štruktúra a vytvorí sa spleť abo (b-wigin). b-štruktúra. Na povrchu a-špirály je za rahunokom upevnená b-štruktúra medzinárodné vodné väzby medzi stálymi lancetami polypeptidovej lancety, ako aj vnútornými kontaktmi lanceolovej lancety. Ak sú riadky nasmerované jedným smerom, potom sa takáto štruktúra nazýva paralelná, ak v opačnom smere, potom antiparalelná. Polypeptidová lanceta v b-štruktúre je silne skrútená a nemusí byť špirálovitá, ale viac cik-cak. Rozdiel medzi samovražednými prebytkami aminokyselín pozdĺž osi by mal byť 0,35 nm, takže tri sú väčšie, nižšie v a-helixe, počet prebytkov na otáčku je väčší 2. destilácia aminokyselinových zvyškov. Na povrchu a-helixu, nasýtenom vodnými väzbami, kožná náplasť polypeptidovej lancety v b-štruktúre hydrokritu na aplikáciu ďalších vodnatých väzieb. Hovorí sa, že je prenášaný ako do paralelnej, tak aj do antiparalelnej b-štruktúry, spojenie v antiparalelnej štruktúre je stabilnejšie. Podsekcia polypeptidovej lancety, ktorá tvorí b-štruktúru, má tri až sedem aminokyselinových zvyškov a samotná b-štruktúra pozostáva z 2-6 lancet, hoci ich počet môže byť veľký. b-štruktúra môže mať zložený tvar, ktorý môže byť uložený v dvojitých a-atómoch uhlíka. Povrch її môže byť plochý a skrútený doľava tak, že je prerezaný medzi okrajmi lansyugu a stáva sa 20-25o. b-vigin. Guľovité proteíny môžu mať bohato zaoblený tvar, preto sú pre polypeptidovú lancetu charakteristické slučky, charakteristický je vzhľad slučiek, cikcak, vlásenky a lanceta sa môže priamo meniť na 180°. Zvyšok dňa môže mať b-vigin. Táto vigin tvorí vlásenku pre vlasy a stabilizuje sa jedným vodnatým zvukom. Činnik, ktorý prechádza cez jogu, môže byť skvelými bichni radikálmi, a to je často dôvodom zaradenia najmenšieho nadbytku aminokyseliny – glycínu. Táto konfigurácia sa vždy objavuje na povrchu proteínovej globule, v ktorej sa B-wigin zúčastňuje interakcie s inými polypeptidovými dýzami. Super sekundárne štruktúry. Predtým boli supersekundárne proteínové štruktúry postulované a potom odhalené L. Paulingom a R. Coreyom. Ako zadok môžete dať superšpirálu a-špirálu, v dvojitej špirále stočenú do leva superšpirály. Supercoiled štruktúry však často zahŕňajú a-helixy aj b-záhyby listov. Sklad Їx môže byť prezentovaný v nasledujúcom poradí: (aa), (ab), (ba) a (bXb). Zvyšným variantom sú dve rovnobežné sklopné časti listov, medzi ktorými je štatistická guľa (bСb). Spivvіdnoshennia medzi sekundárnymi a supersekundárnymi štruktúrami môže mať vysokú úroveň variability a spočíva v jednotlivých znakoch tejto a iných proteínových makromolekúl. Domény sú skladajúce sa rovnakou organizáciou sekundárnej štruktúry. Zápach tvoria guľovité rozpery, spojené jeden po druhom s krátkymi takzvanými kĺbovými rozperami polypeptidovej lancety. D. Birktoft bol jedným z prvých, ktorí opísali organizáciu domén chymotrypsínu, pričom uviedol prítomnosť dvoch domén v tomto proteíne.
Sekundárna štruktúra proteínu
Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do usporiadanej štruktúry. Sekundárna štruktúra sa stáva primárnou štruktúrou. Pretože primárna štruktúra je geneticky určená, tvorba sekundárnej štruktúry môže byť určená výstupom polypeptidovej lancety ribozómu. Sekundárna štruktúra sa stabilizuje vodnaté zvončeky a píšťalky, yakі utvoryuyutsya medzi NH- a CO-skupinami peptidovej väzby.
Samostatné a-helix, b-štruktúra tú neusporiadanú konformáciu (zákrok).
Štruktúra α-špirály bula podporovaný Paulingі Corey(1951). Ide o iný druh sekundárnej štruktúry proteínu, ktorý môže vyzerať ako pravidelná špirála.
Konformácia polypeptidového cole. Sekundárna štruktúra polypeptidu lanciug
2.2). α-helix je štruktúra podobná reťazcu, peptidové väzby sú prepletené v strede špirály a nazývajú sa radikály reťazca aminokyselín. a-Špirála je stabilizovaná vodnými väzbami, ktoré sú rovnobežné s osou špirály a obhajujú medzi prvým a piatym aminokyselinovým zvyškom. Týmto spôsobom sa v dlhých špirálových obaloch prebytok aminokyselín podieľa na formovaní dvoch vodných článkov.
Ryža. 2.2. Štruktúra je špirálová.
3,6 prebytkov aminokyselín pripadá na jednu otáčku skrutkovice, 0,54 nm skrutkovice, 0,15 nm pripadá na jednu nadbytok aminokyseliny. Zostrihnite do špirály 26 °. Obdobie pravidelnosti a-helixu je až 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov. Najširšie pravé a-špirály, tzn. krútenie špirály pozdĺž šípky letopočtu. Konverzia a-helix prolínu, aminokyselín z náboja a objemových radikálov (elektrostatický a mechanický prechod).
Iná forma špirály je prítomná v kolagén . V organizmoch je kolagén najdôležitejšou bielkovinou v tele: tvorí 25 % celkových bielkovín. Kolagén je prítomný v rôznych formách, nasamper, v úspešných tkanivách. Celá špirála s 0,96 nm špirálou a 3,3 prebytkom v kožnej špirále, viac ako vrchlík lemovaný α-závitnicou. Na vіdmіnu vіd α-spіralі tu zriadenie vodných miest nie je možné. Kolagén má malý sklad aminokyselín: 1/3 tvorí glycín, približne 10 % prolín, ako aj hydroxyprolín a hydroxylizín. Zvyšné dve aminokyseliny sú absorbované po biosyntéze kolagénu prostredníctvom posttranslačnej modifikácie. V štruktúre kolagénu sa neustále opakuje triplet gli-X-Y a poloha X je často obsadená prolínom a Y je často obsadená hydroxylyzínom. Dovoľte mi predstaviť si, že kolagén je všadeprítomný vo vzhľade pravej trojitej špirály, skrútených troch primárnych ľavých špirál. V tretej špirále kože sa tretí prebytok objaví v strede, kde je menej pravdepodobné, že glycín unikne zo stérických dôvodov. Dĺžka molekuly kolagénu je asi 300 nm.
b-štruktúra(b-zložená lopta). Zustrichaetsya v globulárnych proteínoch, ako aj v niektorých fibrilárnych proteínoch, napríklad fibroínový šev (obr. 2.3).
Ryža. 2.3. b-štruktúra
Májová štruktúra plochý tvar. Polypeptidové lancety môžu byť viac kučeravé a nie tesne skrútené ako v a-helixe. Oblasti peptidových väzieb sú zložené v priestore podobne ako rovnaké záhyby arkúšového papiera. Stabilizované vodnými väzbami medzi CO a NH-skupinami peptidových väzieb vo vaskulárnych polypeptidových dýzach. Ako polypeptidové lancety, ktoré vytvárajú b-štruktúru, idú v jednej priamke (aby sa vyhli C- a N-koncom) - paralelná b-štruktúra; yakscho naopak - antiparalelná b-štruktúra. Reťazcové radikály jednej guľôčky sú rozmiestnené medzi reťazovými radikálmi druhej gule. Ak sa jedna polypeptidová kopija zloží a ide rovnobežne so sebou, potom antiparalelná b-krížová štruktúra. Vodné väzby v b-krížovej štruktúre sú fúzované medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidovej lancety.
Náhrada áčkových špirál vo veveričkách, skrútených na celú hodinu, v kraji premenlivá. V niektorých proteínoch, napríklad myoglobíne a hemoglobíne, je základom štruktúry a-helix a tvorí 75%, v lyzozýme - 42%, v pepsíne - menej ako 30%. Iné proteíny, napríklad rastlinný enzým chymotrypsín, prakticky dodávajú a-helikálnu štruktúru a významná časť polypeptidovej lancety zapadá do sférickej b-štruktúry. Podporné tkanivové proteíny kolagén (šľachový proteín, shkiri), fibroín (prirodzený stehový proteín) menia b-konfiguráciu polypeptidových dýz.
Ukázalo sa, že α-špirály môžu byť absorbované glu, ala, ley a β-štruktúrami - met, val, mul; v oblastiach wigin polypeptidu lanciug - gly, pro, asn. Je dôležité zvážiť, že šesť skupín prebytkov, ktoré možno použiť ako centrum špirály. V strede stredu dochádza k nárastu špirál v oboch smeroch k pozemku - tetrapeptid, ktorý je tvorený excesmi, ktoré preskupujú zakladanie týchto špirál. Pri formovaní β-štruktúry zohrávajú úlohu semien tri aminokyselinové zvyšky v piatich, ktoré sa používajú na vytvorenie β-štruktúry.
Väčšina štruktúrnych proteínov má jednu zo sekundárnych štruktúr, ktorá je charakterizovaná ich skladom aminokyselín. Štrukturálny proteín, podnecujúci dôležitejšie ako α-špirály, є α-keratín. Vlasy (vlna), pіr'ya, hlavy, kіgtі a hromady tvorov sú tvorené hlavovým radom keratínu. Keratín (cytokeratín) je ako zložka intermediárnych filamentov najdôležitejším zásobným cytoskeletom. V keratínoch je väčšina peptidovej lancety poskladaná do pravej α-závitnice. Dve peptidové dýzy tvoria jedného leva supercoil. Supercoiled keratínové diméry sa spájajú do tetramérov a agregujú sa s roztokmi protofibrila 3 nm v priemere. Nareshti, vіsіm protofibril schvaľuje mikrofibrily 10 nm v priemere.
Vlasy boli indukované z takýchto fibríl samotných. Takže v okrema vlákne s priemerom 20 mikrónov sa utkajú milióny fibríl. Keratínové dýzy sú lemované priečne početnými disulfidovými väzbami, čo im dodáva ďalšiu mineralitu. Počas chemického curlingu sa vykonávajú tieto procesy: na klase sa disulfidové škvrny tretia tiolmi a potom sa potrebná forma pri zahriatí zavesí na aplikáciu vlasov. Keď sa vzduch okyslí kyslosťou, znovu sa vytvoria nové disulfidové škvrny, ktoré majú tvar pásika.
Shovk sa získava z kukiel húseníc moruše ( bombyx mori) a sporné druhy. Hlavný proteín švu, fibroínuštruktúra antiparalelne skladanej loptičky, navyše samotné loptičky sú zložené paralelne jedna k druhej, vyhovujúce numerickým vrstvám. Takže, rovnako ako v skladacích štruktúrach, bіchnі kopija z voľných aminokyselín sú orientované vertikálne do kopca a nadol, v medzerách medzi okremimi sférami, môžu byť kompaktnejšie zoskupené. V skutočnosti sa fibroín skladá z 80% glycínu, alanínu a serínu, tobto. tri aminokyseliny, ktoré sa vyznačujú minimálnou veľkosťou divých kopijov. Molekula fibroínu obsahuje typický opakujúci sa fragment (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Narušená konformácia. Delenia molekuly proteínu, ktoré sa neprekrývajú so štruktúrou špirálového záhybu, sa nazývajú neusporiadané.
Sekundárna štruktúra. Alfa-helikálne a beta-štrukturálne delenia v proteínoch môžu interagovať jedno po druhom a medzi sebou, čím vytvárajú súbory. Energeticky najdôležitejšie sú suprasekundárne štruktúry, ktoré sú zabudované v natívnych proteínoch. Pred ne pridajte nadzávitnicu α-helix, v ktorej sú dve α-závitnice jedna po druhej stočené, čím sa vytvorí ľavá superzávitnica (bakteriorhodopsín, hemerytrín); α-helikálne a β-štrukturálne fragmenty polypeptidovej dýzy, ktoré sú nakreslené (napríklad βαβαβ-lank podľa Rossmana, nájdený v NAD+ väzbovom delení molekúl enzýmu dehydrogenázy); Antiparalelná trilanzugová β-štruktúra (βββ) sa nazýva β-cikcak a nachádza sa v rade enzýmov v mikroorganizmoch, najjednoduchších a základných.
Predné 234567891011121314151617 Pred.
TEŠTE SA:
BILKI Možnosť 1 A1. Štrukturálna línia bielych є: ...
5 - 9 trieda
BILKI
možnosť 1
A1
A)
Amenie
IN)
Aminokyseliny
B)
Glukóza
G)
Nucleotidi
A2. Osvetlenie špirály sa vyznačuje:
A)
Primárna štruktúra proteínu
IN)
Tretinová štruktúra proteínu
B)
Sekundárna štruktúra proteínu
G)
Kvartérna štruktúra proteínu
A3. Význam takýchto faktorov vedie k nevratnej denaturácii proteínu?
A)
Interakcie so soľami olova, soli, ortuti
B)
Injekcia do proteínu s koncentrovanou kyselinou dusičnou
IN)
Silné zahrievanie
G)
Používame uvedené faktory vіrnі
A4. Povedzte mi, na čo si dávať pozor počas hodiny pri injekcii koncentrovanej kyseliny dusičnej:
A)
Vipadannya biele obliehanie
IN)
Červenofialová farbavannya
B)
Čierne obliehanie Vipadannya
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Proteíny, ktoré vykonávajú katalytickú funkciu, sa nazývajú:
A)
Hormóny
IN)
Enzýmy
B)
Vitamíny
G)
bielkoviny
A6. Hemoglobínový proteín má nasledujúcu funkciu:
A)
Katalytický
IN)
Budivelná
B)
zahisnu
G)
dopravy
Časť B
B1. Spivvidnesit:
Typ molekuly proteínu
moc
1)
Globulárne proteíny
A)
Molekula stočená do klbka
2)
fibrilárne proteíny
B)
Nerozhadzujte v blízkosti vody
IN)
Pri vode sa delia, prípadne urovnávajú kolóny rozdielov
G)
Štruktúra podobná vlákna
sekundárna štruktúra
Proteíny:
A)
Nabudený z prebytku aminokyselín
B)
Vezmite si vo svojom sklade iba drevené uhlie, vodu a kyslé
IN)
Hydrolyzovaný v kyslom krčmovom médiu
G)
Zdravie pred denaturáciou
D)
Є polysacharidy
E)
Є prírodné polyméry
Časť C
Z 1. Napíšte rovnaké reakcie, pomocou takýchto etanolových a anorganických rečí sa dá odobrať glycín.
Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do usporiadanej štruktúry. Sekundárna štruktúra sa stáva primárnou štruktúrou. Pretože primárna štruktúra je geneticky určená, tvorba sekundárnej štruktúry môže byť určená výstupom polypeptidovej lancety ribozómu. Sekundárna štruktúra sa stabilizuje vodnaté zvončeky a píšťalky, yakі utvoryuyutsya medzi NH- a CO-skupinami peptidovej väzby.
Samostatné a-helix, b-štruktúra tú neusporiadanú konformáciu (zákrok).
Štruktúra α-špirály bula podporovaný Paulingі Corey(1951). Rôzne sekundárne štruktúry proteínu, ktoré môžu vyzerať ako pravidelná špirála (obr. 2.2). α-helix je štruktúra podobná reťazcu, peptidové väzby sú prepletené v strede špirály a nazývajú sa radikály reťazca aminokyselín. a-Špirála je stabilizovaná vodnými väzbami, ktoré sú rovnobežné s osou špirály a obhajujú medzi prvým a piatym aminokyselinovým zvyškom. Týmto spôsobom sa v dlhých špirálových obaloch prebytok aminokyselín podieľa na formovaní dvoch vodných článkov.
Ryža. 2.2. Štruktúra je špirálová.
3,6 prebytkov aminokyselín pripadá na jednu otáčku skrutkovice, 0,54 nm skrutkovice, 0,15 nm pripadá na jednu nadbytok aminokyseliny. Zostrihnite do špirály 26 °. Obdobie pravidelnosti a-helixu je až 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov. Najširšie pravé a-špirály, tzn. krútenie špirály pozdĺž šípky letopočtu. Konverzia a-helix prolínu, aminokyselín z náboja a objemových radikálov (elektrostatický a mechanický prechod).
Iná forma špirály je prítomná v kolagén . V organizmoch je kolagén najdôležitejšou bielkovinou v tele: tvorí 25 % celkových bielkovín. Kolagén je prítomný v rôznych formách, nasamper, v úspešných tkanivách. Celá špirála s 0,96 nm špirálou a 3,3 prebytkom v kožnej špirále, viac ako vrchlík lemovaný α-závitnicou. Na vіdmіnu vіd α-spіralі tu zriadenie vodných miest nie je možné. Kolagén má malý sklad aminokyselín: 1/3 tvorí glycín, približne 10 % prolín, ako aj hydroxyprolín a hydroxylizín. Zvyšné dve aminokyseliny sú absorbované po biosyntéze kolagénu prostredníctvom posttranslačnej modifikácie. V štruktúre kolagénu sa neustále opakuje triplet gli-X-Y a poloha X je často obsadená prolínom a Y je často obsadená hydroxylyzínom. Dovoľte mi predstaviť si, že kolagén je všadeprítomný vo vzhľade pravej trojitej špirály, skrútených troch primárnych ľavých špirál. V tretej špirále kože sa tretí prebytok objaví v strede, kde je menej pravdepodobné, že glycín unikne zo stérických dôvodov. Dĺžka molekuly kolagénu je asi 300 nm.
b-štruktúra(b-zložená lopta). Zustrichaetsya v globulárnych proteínoch, ako aj v niektorých fibrilárnych proteínoch, napríklad fibroínový šev (obr. 2.3).
Ryža. 2.3. b-štruktúra
Májová štruktúra plochý tvar. Polypeptidové lancety môžu byť viac kučeravé a nie tesne skrútené ako v a-helixe. Oblasti peptidových väzieb sú zložené v priestore podobne ako rovnaké záhyby arkúšového papiera. Stabilizované vodnými väzbami medzi CO a NH-skupinami peptidových väzieb vo vaskulárnych polypeptidových dýzach. Ako polypeptidové lancety, ktoré vytvárajú b-štruktúru, idú v jednej priamke (aby sa vyhli C- a N-koncom) - paralelná b-štruktúra; yakscho naopak - antiparalelná b-štruktúra. Reťazcové radikály jednej guľôčky sú rozmiestnené medzi reťazovými radikálmi druhej gule. Ak sa jedna polypeptidová kopija zloží a ide rovnobežne so sebou, potom antiparalelná b-krížová štruktúra. Vodné väzby v b-krížovej štruktúre sú fúzované medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidovej lancety.
Náhrada áčkových špirál vo veveričkách, skrútených na celú hodinu, v kraji premenlivá. V niektorých proteínoch, napríklad myoglobíne a hemoglobíne, je základom štruktúry a-helix a tvorí 75%, v lyzozýme - 42%, v pepsíne - menej ako 30%. Iné proteíny, napríklad rastlinný enzým chymotrypsín, prakticky dodávajú a-helikálnu štruktúru a významná časť polypeptidovej lancety zapadá do sférickej b-štruktúry. Podporné tkanivové proteíny kolagén (šľachový proteín, shkiri), fibroín (prirodzený stehový proteín) menia b-konfiguráciu polypeptidových dýz.
Ukázalo sa, že α-špirály môžu byť absorbované glu, ala, ley a β-štruktúrami - met, val, mul; v oblastiach wigin polypeptidu lanciug - gly, pro, asn. Je dôležité zvážiť, že šesť skupín prebytkov, ktoré možno použiť ako centrum špirály. V strede stredu dochádza k nárastu špirál v oboch smeroch k pozemku - tetrapeptid, ktorý je tvorený excesmi, ktoré preskupujú zakladanie týchto špirál. Pri formovaní β-štruktúry zohrávajú úlohu semien tri aminokyselinové zvyšky v piatich, ktoré sa používajú na vytvorenie β-štruktúry.
Väčšina štruktúrnych proteínov má jednu zo sekundárnych štruktúr, ktorá je charakterizovaná ich skladom aminokyselín. Štrukturálny proteín, podnecujúci dôležitejšie ako α-špirály, є α-keratín. Vlasy (vlna), pіr'ya, hlavy, kіgtі a hromady tvorov sú tvorené hlavovým radom keratínu. Keratín (cytokeratín) je ako zložka intermediárnych filamentov najdôležitejším zásobným cytoskeletom. V keratínoch je väčšina peptidovej lancety poskladaná do pravej α-závitnice. Dve peptidové dýzy tvoria jedného leva supercoil. Supercoiled keratínové diméry sa spájajú do tetramérov a agregujú sa s roztokmi protofibrila 3 nm v priemere. Nareshti, vіsіm protofibril schvaľuje mikrofibrily 10 nm v priemere.
Vlasy boli indukované z takýchto fibríl samotných. Takže v okrema vlákne s priemerom 20 mikrónov sa utkajú milióny fibríl. Keratínové dýzy sú lemované priečne početnými disulfidovými väzbami, čo im dodáva ďalšiu mineralitu. Počas chemického curlingu sa vykonávajú tieto procesy: na klase sa disulfidové škvrny tretia tiolmi a potom sa potrebná forma pri zahriatí zavesí na aplikáciu vlasov. Keď sa vzduch okyslí kyslosťou, znovu sa vytvoria nové disulfidové škvrny, ktoré majú tvar pásika.
Shovk sa získava z kukiel húseníc moruše ( bombyx mori) a sporné druhy. Hlavný proteín švu, fibroínuštruktúra antiparalelne skladanej loptičky, navyše samotné loptičky sú zložené paralelne jedna k druhej, vyhovujúce numerickým vrstvám. Takže, rovnako ako v skladacích štruktúrach, bіchnі kopija z voľných aminokyselín sú orientované vertikálne do kopca a nadol, v medzerách medzi okremimi sférami, môžu byť kompaktnejšie zoskupené. V skutočnosti sa fibroín skladá z 80% glycínu, alanínu a serínu, tobto. tri aminokyseliny, ktoré sa vyznačujú minimálnou veľkosťou divých kopijov. Molekula fibroínu by mala nahradiť typický fragment, ktorý sa opakuje (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.
Narušená konformácia. Delenia molekuly proteínu, ktoré sa neprekrývajú so štruktúrou špirálového záhybu, sa nazývajú neusporiadané.
Sekundárna štruktúra. Alfa-helikálne a beta-štrukturálne delenia v proteínoch môžu interagovať jedno po druhom a medzi sebou, čím vytvárajú súbory. Energeticky najdôležitejšie sú suprasekundárne štruktúry, ktoré sú zabudované v natívnych proteínoch. Pred ne pridajte nadzávitnicu α-helix, v ktorej sú dve α-závitnice jedna po druhej stočené, čím sa vytvorí ľavá superzávitnica (bakteriorhodopsín, hemerytrín); α-helikálne a β-štrukturálne fragmenty polypeptidovej dýzy, ktoré sú nakreslené (napríklad βαβαβ-lank podľa Rossmana, nájdený v NAD+-spájacom delení molekúl enzýmu dehydrogenázy); Antiparalelná trilanzugová β-štruktúra (βββ) sa nazýva β-cikcak a nachádza sa v rade enzýmov v mikroorganizmoch, najjednoduchších a základných.
§ 8. VESMÍRNA ORGANIZÁCIA MOLEKULY BILK
Primárna štruktúra
Pod primárnou štruktúrou proteínu sa rozumie počet a poradie naloženia aminokyselinových zvyškov spojených jeden po druhom peptidovými väzbami, polypeptidová lanceta.
Polypeptidová dýza na jednom konci je príliš silná a nezúčastňuje sa na vytvorenej peptidovej väzbe, NH2-skupine, N-kinety. Na proliferatívnom boci môže voľne rásť, ktorý sa nezúčastňuje na vytvorenej peptidovej väzbe, HOOS-skupina, ce - S-kіnets. N-kinets sa berie ako klas kopijovitého typu, samotné číslovanie aminokyselinových zvyškov začína od nového:
Aminokyselinovú sekvenciu inzulínu stanovil F. Senger (Cambridge University). Tento proteín sa skladá z dvoch polypeptidových dýz. Jedna lanceta pozostáva z 21 aminokyselinových zvyškov, druhá lanceta je zložená z 30. Lancety sú zviazané dvoma disulfidovými škvrnami (obr. 6).
Ryža. 6. Primárna štruktúra ľudského inzulínu
Desať rokov (1944 - 1954) sa venovalo dešifrovaniu štruktúry qiєї. V tejto hodine bola primárna štruktúra pridelená bohatým bielym, bol určený proces automatizácie a nepredstavoval vážny problém pre tých predchádzajúcich.
Informácia o primárnej štruktúre kožného proteínu je zakódovaná v géne (dilanzia molekuly DNA) a realizuje sa pri transkripcii (prepisovanie informácie o mRNA) a translácii (syntéza polypeptidovej lancety). Pri spojení s cym môže byť primárna štruktúra proteínu tiež vložená za inú štruktúru génu.
Na základe primárnej štruktúry homológnych proteínov je možné vyvodiť závery o taxonomickej sporidite druhov. Pred homológnymi proteínmi existujú také proteíny, ktoré majú rovnaké funkcie v rôznych druhoch. Takéto proteíny môžu mať podobné aminokyselinové sekvencie. Napríklad proteín cytochrómu 3 má najvyššiu dostupnú molekulovú hmotnosť takmer 12 500 a obsahuje takmer 100 aminokyselinových zvyškov. Rozdiely v primárnej štruktúre cytochrómu H dvoch druhov sú úmerné fylogenetickým rozdielom medzi druhmi. Cytochrómy 3 koní a mrholení sa teda nachádzajú v 48 aminokyselinových zvyškoch;
sekundárna štruktúra
Sekundárna štruktúra proteínu sa vytvára vytvorením vodných väzieb medzi peptidovými skupinami. Existujú dva typy sekundárnej štruktúry: a-helix a β-štruktúra (alebo skladacia guľa). V proteínoch môžu byť tiež bunky polypeptidovej lancety, ktoré nevytvárajú sekundárnu štruktúru.
α-Špirála tvorí pružinu. Pri tvarovaní α-helixu tvorí kyslý atóm kožnej peptidovej skupiny vodnú väzbu s vodným atómom štvrtej NH-skupiny pozdĺž dýzy:
Kožná špirála špirály obalov z postupujúcej špirály špirály dekilkómu s vodnatými väzbami, ktorá dáva štruktúre výraznú mentalitu. α-helix má nasledujúce charakteristiky: priemer špirály je 0,5 nm, dĺžka špirály je 0,54 nm a na jednu otáčku špirály pripadá 3,6 prebytkov aminokyselín (obr. 7).
Ryža. 7. Model a-špirály, ktorý odráža charakteristiky
Reťazcové radikály aminokyselín sú priamo pomenované v špirále (obr. 8).
Ryža. 8. Model - špirála, ktorá odráža rozsah rozptylu biologických radikálov
Z prírodných L-aminokyselín sa dá navodiť pravotočivá aj ľavá špirála. Väčšina prírodných proteínov sa vyznačuje pravou špirálou. Tri D-aminokyseliny možno tiež nazvať ľavá a pravá špirála. Polypeptidová lanceta, ktorá je vytvorená zo súčtu depozitov D- a L-aminokyselín, nie je schopná vytvoriť špirálu.
Deyakі aminokyseliny prebytok pereshkodzhayut α-helix. Napríklad, aj keď v lanciuge šproty boli zmiešané s kladne alebo záporne nabitými depozitmi aminokyselín, takáto doska neprijíma a-helikálnu štruktúru prostredníctvom vzájomného uvoľňovania súčasne nabitých radikálov. Ľahko rozpúšťajte špirály zvyškov aminokyselín, ktoré môžu vytvárať veľké rozdiely. Prechod na inkorporáciu α-helixu sa prejavuje aj v polypeptidovej lancelete s nadbytkom prolínu (obr. 9). Na atómoch dusíka je prebytok prolínu, ktorý tvorí peptidovú väzbu s inou aminokyselinou, nie s jediným atómom vody.
Ryža. 9. Prebytok prolínu pereshkodzha utvennu-spirali
K tomuto prebytku prolínu, ktorý vstupuje do skladu polypeptidovej lancety, nie je možné vytvoriť vnútorné vodné väzivo lancety. Navyše, atóm dusíka v prolíne vstupuje do skladu hrubého prstenca, čo znemožňuje ovinutie N-C väzby tejto špirály.
Crim α-helixy opisujú iné typy helixov. Zápach je však zriedka, čo je dôležitejšie, na krátke vzdialenosti.
Vytvorenie vodných väzieb medzi peptidovými skupinami samovražedných polypeptidových fragmentov v dýzach sa uskutočňuje pred formovaním β-štruktúry alebo zložená guľa:
Poskladaná guľa má na povrchu α-špirály cik-cakovitý tvar, vyzerám ako harmonika (obr. 10).
Ryža. 10. β-Štruktúra proteínu
Oddelené paralelné a antiparalelné skladacie časti loptičiek. Medzi deleniami polypeptidovej lancety sa vytvárajú paralelné β-štruktúry, ktorým sa priamo vyhýbame:
Antiparalelné β-štruktúry sú vytvorené medzi protistálymi priamymi líniami polypeptidovej lancety:
β-štruktúry môžu byť vytvorené viac-menej medzi dvoma polypeptidovými lancetami:
V skladoch niektorých proteínov môže byť sekundárna štruktúra reprezentovaná iba α-helixom, v iných len β-štruktúrami (paralelnými, alebo antiparalelnými, alebo inými, inými), v iných môže byť poradie α-spiralizácií byť prítomné a β-štruktúry.
Tretinna štruktúra
V bohatých proteínoch sekundárne organizované štruktúry (α-špirály, -štruktúry) vypaľujú kompaktnú globulu v speve. Rozsiahla organizácia globulárnych proteínov je spojená s terciárnou štruktúrou. Týmto spôsobom tretinózna štruktúra charakterizuje trivimerický rast vrhu polypeptidovej lancety vo voľnej prírode. Vytvorené terciárne štruktúry sa podieľajú na väzbách iónov a vody, hydrofóbnych interakciách, van der Waalsových silách. Stabilizujte terciárnu štruktúru disulfidových náplastí.
Tretinna štruktúra proteínov je spôsobená ich sekvenciou aminokyselín. V prípade formovania môže byť väzba kombinovaná s aminokyselinami, primiešanými do polypeptidovej lancety vo významnej vzdialenosti. V maloobchodných proteínoch sú polárne radikály aminokyselín spravidla umiestnené na povrchu molekúl proteínu a ďalej, v strede molekuly, sa hydrofóbne radikály javia kompaktne zbalené v strede globule, čím tvoria hydrofóbne bunky.
Ninі tretinna štruktúra bagatioh blіlkіv nainštalovaný. Pozrime sa na dva príklady.
myoglobín
Myoglobín je proteín viažuci kyslé látky z pomocnej hmoty 16700. Jeho funkciou je uchovávať kyslé v m'yazah. Táto molekula má jednu polypeptidovú lancetu, ktorá pozostáva zo 153 aminokyselinových zvyškov, a hemoskupinu, ktorá hrá dôležitú úlohu pri viazaní kyseliny.
Obrovská organizácia myoglobínu bola pozastavená robotmi Johna Kendrewa a jeho kolegov (obr. 11). Molekula tohto proteínu má 8 α-helikálnych buniek, ktoré často tvoria 80 % všetkých aminokyselinových zvyškov. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Obr.11. Tretinová štruktúra myoglobínu
Ribonukleáza
Ribonukleáza je globulárny proteín. Je vylučovaný klitínmi podkožnej vrstvy, enzýmom, ktorý katalyzuje štiepenie RNA. Na povrchu myoglobínu môže mať molekula ribonukleázy veľmi málo α-helikálnych buniek a môže obsahovať veľké množstvo segmentov, ktoré sú v β-konformácii. Mineralita terciárnej štruktúry proteínu je daná 4 disulfidovými väzbami.
Kvartérna štruktúra
Veľa proteínov sa skladá z decilov, dvoch alebo viacerých, proteínových podjednotiek alebo molekúl, ktoré vedú k spievajúcim sekundárnym a terciárnym štruktúram, ktoré sú naviazané súčasne pomocou vody a iónových väzieb, hydrofóbnych interakcií, van der Waalsove sily. Takáto organizácia proteínových molekúl štvrtinová štruktúra, a samotné proteíny sa nazývajú oligomirnimi. Okrema podjednotka alebo molekula proteínu sa nazýva v sklade oligomérneho proteínu protomir.
Počet protomérov v oligomérnych proteínoch sa môže značne líšiť. Napríklad kreatínkináza pozostáva z 2 protomérov, hemoglobínu - 4 protoméry, E.coli RNA polymerázy - enzýmu, ktorý je zodpovedný za syntézu RNA - 5 protomérov, komplexu pyruvátdehydrogenázy - 72 protomérov. Jeden proteín a dva protoméry, jeden sa nazýva dimér, jeden sa nazýva tetramér a šesť sa nazýva hexamér (obr. 12). Najčastejšie sa v molekule oligomérneho proteínu nachádzajú 2 alebo 4 protoméry. Sklad oligomérneho proteínu môže obsahovať rovnaké alebo rôzne protoméry. Ak dva identické prototypy vstúpia do skladu proteínu, potom - homodimér ako rozdiel - heterodimér.
Ryža. 12. Oligomérne proteíny
Pozrime sa na organizáciu molekuly hemoglobínu. Hlavnou funkciou hemoglobínu je transport kyseliny z pľúc do tkanív a oxidu uhličitého z krvného obehu. Táto molekula (obr. 13) sa skladá zo štyroch polypeptidových dúchadiel dvoch rôznych typov – dvoch α-dúch a dvoch β-dúchadiel a hemu. Hemoglobín je proteín, ktorý je sporný s myoglobínom. Sekundárne a terciárne štruktúry myoglobínu a protoméry hemoglobínu sú podobné. Kožný protomér pre hemoglobín, jaky a myoglobín, 8 špirálovitých jahniat z polypeptidovej lancelety. V tomto prípade je potrebné poznamenať, že v primárnych štruktúrach myoglobínu a protoméru hemoglobínu je menej ako 24 aminokyselinových zvyškov identických. Odteraz proteíny, ktoré sa významne starajú o primárnu štruktúru, môžu mať podobnú priestrannú organizáciu a víťazné podobné funkcie.
Ryža. 13. Štruktúra hemoglobínu
Pid sekundárna štruktúra proteín môže byť ovplyvnený konfiguráciou polypeptidovej lancety, tobto. spôsob skladania, skrúcania (skladania, balenia) polypeptidovej lancety do špirály alebo byť inej konformácie. Tento proces neprebieha chaoticky, ale postupne program stanovený v primárnej štruktúre proteínu. Podrobný popis dvoch hlavných konfigurácií polypeptidových dýz, ktoré naznačujú štrukturálne zmeny a experimentálne údaje:
- A-špirály,
- β štruktúry.
Do úvahy sa berie najdôležitejší typ globulárnych proteínov a- Špirála. Krútenie polypeptidovej lancety nasleduje po ročnej šípke (pravotočivej špirále), ktorá je určená skladom L-aminokyselín prírodných bielkovín.
Rýchlosť energie vo vinylových a-špirálach (podobné a β-štruktúry) є zdatnosť aminokyselín na rozpustnosť vodných väzieb.
Štruktúra a-helixov má jasnú nízka pravidelnosť:
- Na kožnú cievku (croc) špirály padá 3,6 aminokyselinových zvyškov.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) dosahuje 0,54 nm na otáčku, ale pri prebytku jednej aminokyseliny klesne o 0,15 nm.
- Otočenie špirály je 26°, po 5 otáčkach špirály (18 aminokyselinových zvyškov) sa štruktúrna konfigurácia polypeptidovej lancety opakuje. Tse znamená, že perióda opakovania (alebo identity) a-helikálnej štruktúry je 2,7 nm.
Druhý typ konfigurácie polypeptidových kopí, prejavy vo vlasových veveričkách, švíkoch, m'yazyv a iných fibrilárnych veveričkách, vypustenie názvu β štruktúry. V tomto prípade sú dve alebo viaceré lineárne polypeptidové lancety, paralelne alebo častejšie antiparalelné, mentálne prepojené medziročnými vodnými väzbami medzi skupinami -NH- a -CO- sukulentných kopijovitých, ktoré spĺňajú štruktúru typ skladu.
Schematické znázornenie β-štruktúr polypeptidových lancetov.
V prírode existujú proteíny, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-štruktúry. Typický zadok takýchto proteínov je kolagén- fibrilárny proteín, ktorý sa stáva hlavnou masou úspešného tkaniva v tele ľudí a tvorov.
Pomocou metód röntgenovej difrakčnej analýzy sme dospeli k záveru o dvoch rovnocennejších štruktúrnych organizáciách molekuly proteínu, ktoré sa javili ako medzistupeň medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami. Tse tzv suprasekundárne štruktúry a štrukturálne domény.
Sekundárne štruktúry sú agregáty polypeptidových lancetov, ktoré tvoria svoju vlastnú sekundárnu štruktúru a rozpúšťajú sa v aktívnych proteínoch v dôsledku ich termodynamickej alebo kinetickej stability. V globulárnych proteínoch sú teda dvojité (βхβ)-prvky (reprezentované dvoma paralelnými β-dúchadlami spojenými segmentom x), βaβaβ-prvky (reprezentované dvoma segmentmi α-helixu, vložené medzi triplet paralelnými β-lanciami ) a v.
Doména Budov globulárneho proteínu (flavodoxín) (pre A. A. Boldirevim)
doména- Toto je kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v strede polypeptidovej dýzy. Domény sa môžu líšiť vo funkciách a skladaní (hádzaní) v nezávislých kompaktných globulárnych štruktúrnych jednotkách, ktoré sú medzi sebou spojené gnuchnye lamelami v strede molekuly proteínu.
