Sekundárna štruktúra je spôsob uloženia polypeptidovej lancety do usporiadanej štruktúry zavdyaka vytvorených vodných väzieb medzi peptidovými skupinami jednej lancety alebo súčtom polypeptidových lancet. Podľa konfigurácie sekundárnej štruktúry sa delia na špirálové (α-helix) a sféricky zložené časti (β-štruktúra a krížová β-forma).
α-Špirála. Ide o iný typ sekundárnej štruktúry proteínu, ktorý môže vyzerať ako pravidelná špirála, ktorá je vytvorená väzbami interpeptidových vodných väzieb na hraniciach jednej polypeptidovej lancety. Model existencie a-helixu (obr. 2), ktorý riadi všetku silu peptidovej väzby, navrhli Pauling a Corey. Hlavné vlastnosti α-helixu:
· špirálová konfigurácia polypeptidovej lancety, ktorá má skrutkovicovú symetriu;
· Utvorennya vodné väzby medzi peptidovými skupinami kože prvej a štvrtej aminokyselinové zvyšky;
pravidelnosť otáčok v špirále;
· rovnosť všetkých aminokyselinových zvyškov v α-helixe nezávisle od púčikov a ich toxických radikálov;
· Bichnі radikály aminokyselín sa nezúčastňujú na vytvorenej α-helixe.
Zvuk α-špirály je podobný ako pri natiahnutej špirále elektrického sporáka. Pravidelnosť vodných väzieb medzi prvou a štvrtou peptidovou skupinou určuje pravidelnosť závitov polypeptidovej dýzy. Výška jedného závitu α-špirály je do 0,54 nm; až 3,6 prebytkov aminokyselín, takže nadbytok kožných aminokyselín sa posunie nahor po osi (výška nadbytku jednej aminokyseliny) o 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), čo vám umožňuje hovoriť o rovnosti všetkých aminokyselín kyseliny redundantné v α-helixe. Obdobie pravidelnosti - špirály až 5 závitov alebo 18 aminokyselinových zvyškov; Dĺžka jednej periódy je 2,7 nm. Ryža. 3. Paulingov-Koryho špirálový model
β-štruktúra. Ide o iný typ sekundárnej štruktúry, ktorá môže mierne ohýbať konfiguráciu polypeptidovej lancety a vytvára sa pomocou interpeptidových vodných väzieb na hraniciach približne troch stromov tej istej polypeptidovej lancety alebo súčtu polypeptidových lancet. Її tiež nazývaná sféricky zložená štruktúra. Є rôzne β-štruktúry. Zámeny guľôčok semenáčikov, ktoré sú osadené jednou polypeptidovou dýzou proteínu, sa nazývajú krížová β-forma (krátka β-štruktúra). Vodné väzby v krížovej β-forme sú fúzované medzi peptidovými skupinami slučiek polypeptidu lanciug. Druhý typ, celková β-štruktúra, je charakteristický pre celú polypeptidovú lancetu, ktorá sa môže tvarovo ohýbať a je redukovaná interpeptidovými vodnými väzbami medzi summovými paralelnými polypeptidovými lancetami (obr. 3). Táto štruktúra je pre akordeón zložitá. Okrem toho sú možné varianty β-štruktúr: smradľavé môžu byť vyrobené s paralelnými lancetami (N-kintsi polypeptidové lancety narovnané v rovnakom smere) a antiparalelné (N-kintsi narovnané na rôznych stranách). Reťazcové radikály jednej guľôčky sú rozmiestnené medzi reťazovými radikálmi druhej gule.
V proteínoch je možné po prechode vodných väzieb prejsť z α-štruktúr na β-štruktúry a späť. Náhrada pravidelných interpeptidových vodných väzieb uzdičky lancety (zips polypeptidovej lancety sa krúti do špirály) krúti špirály a zamikanny vodných väzieb medzi skrútenými fragmentmi polypeptidových lancet. Takýto prechod prejavov v keratíne je chlpatá veverička. Keď sú vlasy bez rukavíc, je ľahké zlomiť špirálovú štruktúru β-keratínu a vin prechádzať na α-keratín (kučeravé vlasy sa narovnávajú).
Zničenie pravidelných sekundárnych štruktúr proteínov (α-helixov a β-štruktúr) analogicky s topením kryštálu sa nazýva „topenie“ polypeptidov. Touto vodou sa články prerušia a polypeptidové dýzy sa nafúknu do tvaru gule bez pražcov. Stabilita sekundárnych štruktúr je tiež určená interpeptidovými vodnými väzbami. Iné typy väzieb sa z tohto miesta nemusia odoberať pre malé množstvo disulfidových väzieb polypeptidovej lancety v oblastiach rozpúšťania prebytočného cysteínu. Krátke peptidy spojené s disulfidovými väzbami v cykle blikajú. V bohatých proteínoch sú jednu hodinu α-helikálne bunky a β-štruktúry. Prirodzené proteíny, ktoré sú 100% s α-helixom, sa nesmú použiť (paramyozín je slizničný proteín, ktorý je z 96-100% α-helix), ale syntetické polypeptidy sú 100% spiralizované.
Iné bielkoviny môžu spôsobovať rôzne úrovne prekypovania. Vysoká frekvencia α-helikálnych štruktúr sa pozoruje v paramyozíne, myoglobíne a hemoglobíne. Na druhej strane v trypsíne, ribonukleáze, veľká časť polypeptidovej lancety zapadá do sférickej β-štruktúry. Podporné tkanivové proteíny: keratín (vlasový proteín, vlna), kolagén (šľachový proteín, koža), fibroín (prirodzený švový proteín) môžu zmeniť β-konfiguráciu polypeptidových dýz. Rozdiel vo svete špirálovitosti polypeptidových lancet u bielych hovorí o tých, ktorí, samozrejme, majú moc často narúšať špirálu alebo „zlomiť“ pravidelné kladenie polypeptidovej lancety. Dôvodom je kompaktnejšie usporiadanie polypeptidovej lancety proteínu v speváckej obsesii, teda v tretinóznej štruktúre.
§ 8. VESMÍRNA ORGANIZÁCIA MOLEKULY BILK
Primárna štruktúra
Pod primárnou štruktúrou proteínu sa rozumie počet a poradie naloženia aminokyselinových zvyškov spojených jeden po druhom peptidovými väzbami, polypeptidová lanceta.
Polypeptidová dýza na jednom konci je príliš silná a nezúčastňuje sa na vytvorenej peptidovej väzbe, NH2-skupine, N-kinety. Na proliferatívnom boci môže voľne rásť, ktorý sa nezúčastňuje na vytvorenej peptidovej väzbe, HOOS-skupina, ce - S-kіnets. N-kinets sa berie ako klas kopijovitého typu, samotné číslovanie aminokyselinových zvyškov začína od nového:
Aminokyselinovú sekvenciu inzulínu stanovil F. Senger (Cambridge University). Tento proteín sa skladá z dvoch polypeptidových dýz. Jedna lanceta pozostáva z 21 aminokyselinových zvyškov, druhá lanceta je zložená z 30. Lancety sú zviazané dvoma disulfidovými škvrnami (obr. 6).
Ryža. 6. Primárna štruktúra ľudského inzulínu
Desať rokov (1944 - 1954) sa venovalo dešifrovaniu štruktúry qiєї. V tejto hodine bola primárna štruktúra pridelená bohatým bielym, bol určený proces automatizácie a nepredstavoval vážny problém pre tých predchádzajúcich.
Informácia o primárnej štruktúre kožného proteínu je zakódovaná v géne (dilanzia molekuly DNA) a realizuje sa pri transkripcii (prepisovanie informácie o mRNA) a translácii (syntéza polypeptidovej lancety). Pri spojení s cym môže byť primárna štruktúra proteínu tiež vložená za inú štruktúru génu.
Na základe primárnej štruktúry homológnych proteínov je možné vyvodiť závery o taxonomickej sporidite druhov. Pred homológnymi proteínmi existujú také proteíny, ktoré majú rovnaké funkcie v rôznych druhoch. Takéto proteíny môžu mať podobné aminokyselinové sekvencie. Napríklad proteín cytochrómu 3 má najvyššiu dostupnú molekulovú hmotnosť takmer 12 500 a obsahuje takmer 100 aminokyselinových zvyškov. Rozdiely v primárnej štruktúre cytochrómu H dvoch druhov sú úmerné fylogenetickým rozdielom medzi druhmi. Cytochrómy 3 koní a mrholení sa teda nachádzajú v 48 aminokyselinových zvyškoch;
sekundárna štruktúra
Sekundárna štruktúra proteínu sa vytvára vytvorením vodných väzieb medzi peptidovými skupinami. Existujú dva typy sekundárnej štruktúry: a-helix a β-štruktúra (alebo skladacia guľa). V proteínoch môžu byť tiež bunky polypeptidovej lancety, ktoré nevytvárajú sekundárnu štruktúru.
α-Špirála tvorí pružinu. Pri tvarovaní α-helixu tvorí kyslý atóm kožnej peptidovej skupiny vodnú väzbu s vodným atómom štvrtej NH-skupiny pozdĺž dýzy:
Kožná špirála špirály obalov z postupujúcej špirály špirály dekilkómu s vodnatými väzbami, ktorá dáva štruktúre výraznú mentalitu. α-helix má nasledujúce charakteristiky: priemer špirály je 0,5 nm, dĺžka špirály je 0,54 nm a na jednu otáčku špirály pripadá 3,6 prebytkov aminokyselín (obr. 7).
Ryža. 7. Model a-špirály, ktorý odráža charakteristiky
Reťazcové radikály aminokyselín sú priamo pomenované v špirále (obr. 8).
Ryža. 8. Model - špirála, ktorá odráža rozsah rozptylu biologických radikálov
Z prírodných L-aminokyselín sa dá navodiť pravotočivá aj ľavá špirála. Väčšina prírodných proteínov sa vyznačuje pravou špirálou. Tri D-aminokyseliny možno tiež nazvať ľavá a pravá špirála. Polypeptidová lanceta, ktorá je vytvorená zo súčtu depozitov D- a L-aminokyselín, nie je schopná vytvoriť špirálu.
Deyakі aminokyseliny prebytok pereshkodzhayut α-helix. Napríklad, aj keď v lanciuge šproty boli zmiešané s kladne alebo záporne nabitými depozitmi aminokyselín, takáto doska neprijíma a-helikálnu štruktúru prostredníctvom vzájomného uvoľňovania súčasne nabitých radikálov. Ľahko rozpúšťajte špirály zvyškov aminokyselín, ktoré môžu vytvárať veľké rozdiely. Prechod na inkorporáciu α-helixu sa prejavuje aj v polypeptidovej lancelete s nadbytkom prolínu (obr. 9). Na atómoch dusíka je prebytok prolínu, ktorý tvorí peptidovú väzbu s inou aminokyselinou, nie s jediným atómom vody.
Ryža. 9. Prebytok prolínu pereshkodzha utvennu-spirali
K tomu prebytku prolínu, ktorý vstupuje do skladu polypeptidovej lancety, nie je možné vytvoriť vnútorné kopijovité vodné spojenie. Navyše, atóm dusíka v prolíne môže vstúpiť až do skladu hrubého kruhu, čo znemožňuje ovinutie N-C väzby a vytvorenie špirály.
Crim α-helixy opisujú iné typy helixov. Zápach je však zriedka, čo je dôležitejšie, na krátke vzdialenosti.
Vytvorenie vodných väzieb medzi peptidovými skupinami samovražedných polypeptidových fragmentov v dýzach sa uskutočňuje pred formovaním β-štruktúry alebo zložená guľa:
Poskladaná guľa má na povrchu α-špirály cik-cakovitý tvar, vyzerám ako harmonika (obr. 10).
Ryža. 10. β-Štruktúra proteínu
Oddelené paralelné a antiparalelné skladacie časti loptičiek. Medzi deleniami polypeptidovej lancety sa vytvárajú paralelné β-štruktúry, ktorým sa priamo vyhýbame:
Antiparalelné β-štruktúry sú vytvorené medzi protistálymi priamymi líniami polypeptidovej lancety:
β-štruktúry môžu byť vytvorené viac-menej medzi dvoma polypeptidovými lancetami:
V skladoch niektorých proteínov môže byť sekundárna štruktúra reprezentovaná iba α-helixom, v iných len β-štruktúrami (paralelnými, alebo antiparalelnými, alebo inými, inými), v iných môže byť poradie α-spiralizácií byť prítomné a β-štruktúry.
Tretinna štruktúra
V bohatých proteínoch sekundárne organizované štruktúry (α-špirály, -štruktúry) vypaľujú kompaktnú globulu v speve. Rozsiahla organizácia globulárnych proteínov je spojená s terciárnou štruktúrou. Týmto spôsobom tretinózna štruktúra charakterizuje trivimerický rast vrhu polypeptidovej lancety vo voľnej prírode. Vytvorené terciárne štruktúry sa podieľajú na väzbách iónov a vody, hydrofóbnych interakciách, van der Waalsových silách. Stabilizujte terciárnu štruktúru disulfidových náplastí.
Tretinna štruktúra proteínov je spôsobená ich sekvenciou aminokyselín. Po tvarovaní môže byť spoj kombinovaný s aminokyselinami, primiešanými do polypeptidovej lancety vo významnej vzdialenosti. V maloobchodných proteínoch sú polárne radikály aminokyselín spravidla umiestnené na povrchu molekúl proteínu a ďalej, v strede molekuly, sa hydrofóbne radikály javia kompaktne zbalené v strede globule, čím tvoria hydrofóbne bunky.
Ninі tretinna štruktúra bagatioh blіlkіv nainštalovaný. Pozrime sa na dva príklady.
myoglobín
Myoglobín je proteín viažuci kyslé látky z pomocnej hmoty 16700. Jeho funkciou je uchovávať kyslé v m'yazah. Táto molekula má jednu polypeptidovú lancetu, ktorá pozostáva zo 153 aminokyselinových zvyškov, a hemoskupinu, ktorá hrá dôležitú úlohu pri viazaní kyseliny.
Obrovská organizácia myoglobínu bola pozastavená robotmi Johna Kendrewa a jeho kolegov (obr. 11). Molekula tohto proteínu má 8 α-helikálnych buniek, ktoré často tvoria 80 % všetkých aminokyselinových zvyškov. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Obr.11. Tretinová štruktúra myoglobínu
Ribonukleáza
Ribonukleáza je globulárny proteín. Je vylučovaný klitínmi podkožnej vrstvy, enzýmom, ktorý katalyzuje štiepenie RNA. Na povrchu myoglobínu môže mať molekula ribonukleázy veľmi málo α-helikálnych buniek a môže obsahovať veľké množstvo segmentov, ktoré sú v β-konformácii. Mineralita terciárnej štruktúry proteínu je daná 4 disulfidovými väzbami.
Kvartérna štruktúra
Veľa proteínov sa skladá z decilov, dvoch alebo viacerých, proteínových podjednotiek alebo molekúl, ktoré vedú k spievajúcim sekundárnym a terciárnym štruktúram, ktoré sú naviazané súčasne pomocou vody a iónových väzieb, hydrofóbnych interakcií, van der Waalsove sily. Takáto organizácia proteínových molekúl štvrtinová štruktúra, a samotné proteíny sa nazývajú oligomirnimi. Okrema podjednotka alebo molekula proteínu sa nazýva v sklade oligomérneho proteínu protomir.
Počet protomérov v oligomérnych proteínoch sa môže značne líšiť. Napríklad kreatínkináza pozostáva z 2 protomérov, hemoglobínu - 4 protoméry, E.coli RNA polymerázy - enzýmu, ktorý je zodpovedný za syntézu RNA - 5 protomérov, komplexu pyruvátdehydrogenázy - 72 protomérov. Jeden proteín a dva protoméry, jeden sa nazýva dimér, jeden sa nazýva tetramér a šesť sa nazýva hexamér (obr. 12). Najčastejšie sa v molekule oligomérneho proteínu nachádzajú 2 alebo 4 protoméry. Sklad oligomérneho proteínu môže obsahovať rovnaké alebo rôzne protoméry. Ak dva identické prototypy vstúpia do skladu proteínu, potom - homodimér ako rozdiel - heterodimér.
Ryža. 12. Oligomérne proteíny
Pozrime sa na organizáciu molekuly hemoglobínu. Hlavnou funkciou hemoglobínu je transport kyseliny z pľúc do tkanív a oxidu uhličitého z krvného obehu. Táto molekula (obr. 13) sa skladá zo štyroch polypeptidových dúchadiel dvoch rôznych typov – dvoch α-dúch a dvoch β-dúchadiel a hemu. Hemoglobín je proteín, ktorý je sporný s myoglobínom. Sekundárne a terciárne štruktúry myoglobínu a protoméry hemoglobínu sú podobné. Kožný protomér pre hemoglobín, jaky a myoglobín, 8 špirálovitých jahniat z polypeptidovej lancelety. V tomto prípade je potrebné poznamenať, že v primárnych štruktúrach myoglobínu a protoméru hemoglobínu je menej ako 24 aminokyselinových zvyškov identických. Odteraz proteíny, ktoré sa významne starajú o primárnu štruktúru, môžu mať podobnú priestrannú organizáciu a víťazné podobné funkcie.
Ryža. 13. Štruktúra hemoglobínu
Pid sekundárna štruktúra proteín môže byť ovplyvnený konfiguráciou polypeptidovej lancety, tobto. spôsob skladania, skrúcania (skladania, balenia) polypeptidovej lancety do špirály alebo byť inej konformácie. Tento proces neprebieha chaoticky, ale postupne program stanovený v primárnej štruktúre proteínu. Podrobný popis dvoch hlavných konfigurácií polypeptidových dýz, ktoré naznačujú štrukturálne zmeny a experimentálne údaje:
- A-špirály,
- β štruktúry.
Do úvahy sa berie najdôležitejší typ globulárnych proteínov a- Špirála. Krútenie polypeptidovej lancety nasleduje po ročnej šípke (pravotočivej špirále), ktorá je určená skladom L-aminokyselín prírodných bielkovín.
Rýchlosť energie vo vinylových a-špirálach (podobné a β-štruktúry) є zdatnosť aminokyselín na rozpustnosť vodných väzieb.
Štruktúra a-helixov má jasnú nízka pravidelnosť:
- Na kožnú cievku (croc) špirály padá 3,6 aminokyselinových zvyškov.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) dosahuje 0,54 nm na otáčku, ale pri prebytku jednej aminokyseliny klesne o 0,15 nm.
- Otočenie špirály je 26°, po 5 otáčkach špirály (18 aminokyselinových zvyškov) sa štruktúrna konfigurácia polypeptidovej lancety opakuje. Tse znamená, že perióda opakovania (alebo identity) a-helikálnej štruktúry je 2,7 nm.
Druhý typ konfigurácie polypeptidových kopí, prejavy vo vlasových veveričkách, švíkoch, m'yazyv a iných fibrilárnych veveričkách, vypustenie názvu β štruktúry. V tomto prípade sú dve alebo viaceré lineárne polypeptidové lancety, paralelne alebo častejšie antiparalelné, mentálne prepojené medziročnými vodnými väzbami medzi skupinami -NH- a -CO- sukulentných kopijovitých, ktoré spĺňajú štruktúru typ skladu.
Schematické znázornenie β-štruktúry polypeptidových lancetov.
V prírode existujú proteíny, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-štruktúry. Typický zadok takýchto proteínov je kolagén- fibrilárny proteín, ktorý sa stáva hlavnou hmotou zdravého tkaniva v tele ľudí a tvorov.
Pomocou metód röntgenovej difrakčnej analýzy sme dospeli k záveru o dvoch rovnocennejších štruktúrnych organizáciách molekuly proteínu, ktoré sa javili ako medzistupeň medzi sekundárnymi a terciárnymi štruktúrami. Tse tzv suprasekundárne štruktúry a štrukturálne domény.
Sekundárne štruktúry sú agregáty polypeptidových lancetov, ktoré tvoria svoju vlastnú sekundárnu štruktúru a rozpúšťajú sa v aktívnych proteínoch v dôsledku ich termodynamickej alebo kinetickej stability. V globulárnych proteínoch sú teda dvojité (βхβ)-prvky (reprezentované dvoma paralelnými β-dúchadlami spojenými segmentom x), βaβaβ-prvky (reprezentované dvoma segmentmi α-helixu, vložené medzi triplet paralelnými β-lanciami ) a v.
Doména Budov globulárneho proteínu (flavodoxín) (pre A. A. Boldirevim)
doména- Toto je kompaktná globulárna štruktúrna jednotka v strede polypeptidovej dýzy. Domény sa môžu líšiť vo funkciách a skladaní (zsidnya) do nezávislých kompaktných globulárnych štruktúrnych jednotiek, ktoré sú navzájom spojené komármi v strede molekuly proteínu.
Sekundárna štruktúra proteínu- spôsob uloženia polypeptidovej lancety do kompaktnej štruktúry s interakciou peptidových skupín s vytvorenými vodnými väzbami medzi nimi.
Vytvorenie sekundárnej štruktúry viklikánového peptidu na prijatie konformácie s najväčším počtom väzieb medzi skupinami peptidov. Typ sekundárnej štruktúry je určený stabilitou peptidovej väzby, krehkosťou väzby medzi centrálnym atómom uhlíka a atómom uhlíka peptidovej skupiny, veľkosťou radikálu aminokyseliny. Všetko bolo určené naraz s aminokyselinovou sekvenciou roka, privedenou do singálnej konfigurácie proteínu.
Vidíme dva možné varianty sekundárnej konštrukcie: vo vzhľade "lana" - a-helix(α-štruktúra) a vyzerajú ako "harmoniky" - β-skladaná guľa(β-štruktúra). V jednej veveričke spravidla jednu hodinu existujú útočné štruktúry, ale v inom podiele spіvvіdnosnі. V globulárnych proteínoch prevláda α-helix, vo fibrilárnych proteínoch β-štruktúra.
Sekundárna štruktúra sa usadí len pre účasť vodných kontaktov medzi peptidovými skupinami: atóm kyslíka jednej skupiny reaguje s atómom vody druhej skupiny, súčasne sa kyselina inej peptidovej skupiny spája naraz s vodou tretej.
α-Špirála
Štruktúra je daná pravotočivej špirále, ktorá hľadá pomoc vodnevih zv'yazkіv mizh peptidové skupiny 1. a 4., 4. a 7., 7. a 10. a tak ďalej prebytky aminokyselín.
Tvarovacie špirály sa preskupujú prolín a hydroxyprolín, ktorý svojou cyklickou štruktúrou znamená „zlomeninu“ kopijníka, teda primus vigin, ako napríklad kolagén.
Výška závitu špirály je 0,54 nm a ukazuje 3,6 prebytku aminokyselín, 5 posledných závitov pridáva 18 aminokyselín a zaberá 2,7 nm.
β-skladacia guľa
Pri tomto spôsobe kladenia leží molekula proteínu ako „had“, v diaľke sa vetvy lanceletu objavujú blízko jednej alebo druhej. Výsledkom bolo, že peptidové skupiny skôr ako vzdialené aminokyseliny proteínovej lancety mali vzájomný vzťah pomocou vodných väzieb.
Kompaktnejšie zosúladené s primárnou štruktúrou, s akoukoľvek vzájomnou závislosťou peptidových skupín so zavedenými vodnými väzbami medzi nimi.
Položenie veveričky na vyzerajúce lano a harmoniku
Existujú dva typy takýchto štruktúr položenie veveričky pri pohľade na lanoі pri pohľade na akordeón.
Vytvorenie sekundárnej štruktúry viklikánového peptidu na prijatie konformácie s najväčším počtom väzieb medzi skupinami peptidov. Typ sekundárnej štruktúry je určený stabilitou peptidovej väzby, krehkosťou väzby medzi centrálnym atómom uhlíka a atómom uhlíka peptidovej skupiny, veľkosťou radikálu aminokyseliny.
Všetko bolo určené naraz s aminokyselinovou sekvenciou roka, privedenou do singálnej konfigurácie proteínu.
Môžete vidieť dva možné varianty sekundárnej štruktúry: α-helix (α-štruktúra) a β-zložená guľa (β-štruktúra). V jednom proteíne sú spravidla útočné štruktúry, ale v inom podiele kĺbu. V globulárnych proteínoch prevláda α-helix, vo fibrilárnych proteínoch β-štruktúra.
Osud vodných väzieb v lisovaných sekundárnych štruktúrach.
Sekundárna štruktúra sa vytvára iba za účasti vodných väzieb medzi peptidovými skupinami: kyslý atóm jednej skupiny reaguje s atómom vody druhej skupiny, súčasne sa kyselina inej peptidovej skupiny spája s vodou tretej.
α-Špirála
Ukladanie proteínu do vyzerajúcej α-helixu.
Štruktúra je uvedená v pravotočivej špirále, ktorá je vytvorená pre ďalšie vodné väzby medzi peptidovými skupinami 1 a 4, 4 a 7, 7 a 10 a tak ďalej prebytky aminokyselín.
Tvorbu helixu menia prolín a hydroxyprolín, ktoré svojou štruktúrou vytvárajú „zlomeninu“ lancety, jej ostrého videnia.
Výška závitu špirály je 0,54 nm a ukazuje 3,6 prebytku aminokyselín, 5 posledných závitov pridáva 18 aminokyselín a zaberá 2,7 nm.
β-skladacia guľa
Položenie proteínu v blízkosti β-zloženej gule.
Pri tejto metóde leží ukladanie proteínovej molekuly ako „had“, v diaľke sa vetvy lanceletu javia blízko seba. Výsledkom bolo, že peptidové skupiny skôr ako vzdialené aminokyseliny proteínovej lancety mali vzájomný vzťah pomocou vodných väzieb.
