Heliksi polipeptid i molekulës. Struktura dytësore e proteinave. Karakteristikat e strukturës dytësore të proteinave. Hidroliza e një molekule proteine

Struktura primare e proteinave quhet një shtizë polipeptide lineare e aminoacideve të lidhura së bashku me lidhje peptide. Struktura primare është masa më e thjeshtë e organizimit strukturor të një molekule proteine. Stabilitet i lartë jepet nga lidhjet peptide kovalente midis grupit α-amino të një aminoacidi dhe grupit α-karboksil të një aminoacidi tjetër.

Megjithëse në lidhjen e vendosur peptide, roli i prolinës ose hidroksiprolinës së grupit imino merr pjesë, ka më pak të ngjarë.

Kur lidhjet peptide vendosen në qeliza, grupi karboksil i një aminoacidi aktivizohet në kalli, pastaj bashkohet me grupin amino të tjetrit. Përafërsisht sinteza laboratorike e polipeptideve kryhet në të njëjtën mënyrë.

Lidhja peptide është një fragment i lancetit polipeptid, i cili përsëritet. Ka pak veçori, kështu që ato shtojnë jo vetëm formën e strukturës parësore, por edhe organizimin real të heshtit polipeptid:

· Koplanariteti - të gjithë atomet që hyjnë në grupin peptid janë në të njëjtin rrafsh;

· Zdatnіst іsnuvati në dy forma rezonante (keto-ose enol formі);

· trans-pozicioni i ndërmjetësuesve në njëqind-sovno C-N-link;

· Shëndeti para krijimit të lidhjeve ujore, për më tepër, grupet peptide të lëkurës mund të krijojnë dy lidhje ujore me grupe më të vogla, duke përfshirë grupet peptide.

Vignatok për të formuar grupe peptide për pjesëmarrjen e grupit amino të prolinës ose hidroksiprolinës. Erërat e ndërtesës përbëjnë vetëm një zile uji (të mrekullueshme). Tse vplivaє mbi formimin e strukturës dytësore të proteinës. Shtiza polipeptide në distancë, ku gjendet prolina ose hidroksiprolina, paloset lehtësisht, e cila nuk zhduket, si të thuash, nga një tingull tjetër ujor.

Skema e miratimit të tripeptideve:

Organizimi i barabartë i hapësirës së proteinave: struktura dytësore e proteinave: kuptimi i topit α-spiral dhe β-palosjes. Struktura tretinore e proteinave: kuptimi i proteinave vendase dhe denatyrimi i proteinave. Struktura kuaternare e proteinave me prapanicën e hemoglobinës.

Struktura dytësore e proteinës. Nën strukturën dytësore të proteinës, kuptohet mënyra e vendosjes së lancetit polipeptid në strukturën e renditur. Sipas konfigurimit, shihen elementët e mëposhtëm të strukturës dytësore: α -spiral që β - Top i palosur.

model budovi α-spiralet, schoouє gjithë fuqia e lidhjes peptide, u thye nga L. Pauling dhe R. Corey (1949 - 1951 f.).

Për fëmijën 3 a diagrami i treguar α -spiralet, të cilat japin informacion për parametrat kryesorë α -spiral në mënyrë të tillë që kthesat e spirales të jenë të rregullta, kështu që konfigurimi i spirales ka një simetri vidë (Fig. 3, b). në një lak lëkure α -helika shton 3.6 mbetje aminoacide. Bobinat Vіdstan mіzh ose spirale krokodili bëhen 0,54 nm, prerja e spirales rritet në 26 °. Formimi dhe astartimi α -Vërehet konfigurim spirale për rachunokun e ligamenteve të ujit, të cilat vendosen midis grupeve peptide të lëkurës n th ta ( P+ 3)-th tepricë e aminoacideve. Megjithëse energjia e lidhjeve ujore është e vogël, numri i tyre është i madh për të prodhuar një efekt të rëndësishëm energjetik, pas së cilës α - Konfigurimi spirale për të përfunduar linjën. Radikalet Bichni të mbetjeve të aminoacideve nuk marrin fatin e pidtrimtsі α -konfigurimi spirale, kështu që të gjitha mbetjet e aminoacideve brenda α - Spiralet janë të barabarta.

Në proteinat natyrale, ato kanë më pak gjasa të jenë djathtas α - Spiralet.

β-top i palosshëm- Një element tjetër i strukturës dytësore. Në vіdmіnu vіd α - spirale β - Topi i palosshëm është linear, jo në formë prerëse (Fig. 4). Struktura lineare zvogëlohet për shkak të formimit të lidhjeve ujore midis grupeve peptide, të cilat qëndrojnë në parcela të ndryshme të heshtit polipeptid. Qi i parcelave janë afër vijës së ujit ndërmjet grupeve C = O dhe HN - (0.272 nm).

Oriz. 4. Imazhi skematik β - top i palosur (shigjetat tregojnë

në lidhje drejtpërdrejt me polipeptidin lanciug)

Oriz. 3. Skema ( a) ai model ( b) α - spirale

Struktura dytësore e proteinës konsiderohet parësore. Mbetjet e aminoacideve të botës së ndryshme të ndërtesës deri në miratimin e lidhjeve ujore, ce dhe derdhja në rezolutë α -spiral ose β -Shari. Alanina, acidi glutamik, glutamina, leucina, lizina, metionina dhe histidina renditen para aminoacideve spirale. Nëse një fragment proteine formohet nga rangu kryesor nga depozitat e mbishfrytëzuara më shumë aminoacide, atëherë ai do të formohet në këtë ndarje α - Spirale. Valina, izoleucina, treonina, tirozina dhe fenilalanina β - Topat e polipeptidit lanciug. Strukturat e çrregulluara fajësohen për shtizat e polipeptideve, dekoncentrimin e mbetjeve të aminoacideve si glicina, serina, acidi aspartik, asparagina, prolina.

Në proteina të pasura një orë є i α -spiral, se β -Shari. Një pjesë e konfigurimit spirale në proteina të ndryshme është e ndryshme. Pra, proteina m'yazovy paramyosin është 100% spirale; pjesë e lartë e konfigurimit spirale në mioglobinë dhe hemoglobinë (75%). Navpak, në tripsinë dhe ribonukleazën, një pjesë e rëndësishme e lancetit polipeptid përshtatet në sferën β -strukturat. Proteinat e indeve mbështetëse - keratin (proteina e flokëve), kolagjeni (proteina e lëkurës dhe tendinit) - mund të β - Konfigurimi i shtizave polipeptide.

Struktura Tretin e proteinës. Struktura tretinoze e proteinës është një mënyrë e vendosjes së lancetit polipeptid në hapësirën e hapur. Në mënyrë që proteinat t'i shtojnë fuqi kësaj fuqie funksionale, lanceta polipeptide është fajtore për një rangun e këndimit të bredhjes nëpër hapësirën e hapur, duke formuar një strukturë funksionalisht aktive. Një strukturë e tillë quhet amtare. Pavarësisht nga madhësia e numrit të strukturave të bollshme teorikisht të mundshme për një lancet të caktuar polipeptid, gëlltitja e proteinave mund të reduktohet në krijimin e një konfigurimi të vetëm vendas.

Stabilizoni strukturën tretinoze të proteinës në një mënyrë intermodale, e cila është për shkak të radikaleve intermitente të mbetjeve të aminoacideve në specie të ndryshme polipeptide heshtak. Qi vzaєmodії mund të ndahet në të fortë dhe të dobët.

Lidhjet kovalente midis atomeve të një sasie të madhe cisteine shihen në një ndërvarësi të fortë, të cilat qëndrojnë në vende të ndryshme të lancetit polipeptid. Përndryshe, lidhje të tilla quhen ura disulfide; Krijimi i një ure disulfidi mund të përfaqësohet si më poshtë:

Kremi i lidhjeve kovalente është struktura tretinoze e molekulës së proteinës e mbështetur nga ndërveprime të dobëta, të cilat, në mënyrën e tyre, ndahen në polaritete dhe jopolare.

Përpara ndërveprimeve polare mund të shihen lidhjet jonike dhe ujore. Ndërveprimet shpërbëhen pas kontaktit të grupeve të ngarkuara pozitivisht të radikalëve toksikë me lizinën, argininën, histidinën dhe grupet COOH të ngarkuara negativisht të acideve aspartike dhe glutamike. Lidhjet e ujit janë për shkak të grupeve funksionale të radikaleve toksike dhe mbetjeve të aminoacideve.

Ndërveprimet jopolare ose van der Waals midis radikaleve karbohidrate të mbetjeve të aminoacideve për të formuar një myk bërthama hidrofobike (pika të theksuara) në mes të globulës proteinike, sepse radikalët e karbohidrateve për të humbur në ujë. Sa më shumë aminoacide jo polare në depon e proteinave, aq më shumë rol në formimin e strukturës terciare të lidhjeve van der Waals.

Lidhjet numerike midis tepricave të aminoacideve përcaktojnë konfigurimin hapësinor të molekulës së proteinës (Fig. 5).

Oriz. 5. Tipi zv'yazkіv, struktura e karrierës pіdtrimuyut tretinnuyu e proteinës:
a- mjegull disulfidi; b - ionny zv'azok; c, g - lidhje ujore;
d - lidhjet e van der Waals

Struktura e Tretinna-s, proteina e marrë okremo është unike, po aq unike sa ajo її strukturë primare. Vetëm hapësira e duhur për shtrimin e proteinës për ta bërë atë aktive. Dëmtimi i ndryshëm i strukturës terciare çon në një ndryshim të fuqisë së proteinës dhe humbjen e aktivitetit biologjik.

Struktura kuaternare e proteinës. Proteinat me një peshë molekulare mbi 100 kDa 1 formohen, si rregull, nga një numër heshtash polipeptide nga një peshë e vogël molekulare. Struktura, e cila përbëhet nga një numër i vetëm i shtizave polipeptide, të cilat zënë një pozicion rreptësisht të fiksuar, një nga një, për shkak të së cilës proteina ka të njëjtin aktivitet, quhet struktura e katërt e proteinës. Proteina, e cila ka një strukturë çerek, quhet epimolekula ose multimer , dhe magazinat e yogo polipeptid lanciugs - vodpovidno nënnjësi ose protomirët . Fuqia karakteristike e të bardhëve me strukturë çerek është ato që nuk kanë aktivitet biologjik.

Stabilizimi i strukturës kuaternare të proteinës vërehet për shkak të ndërveprimeve polare midis radikaleve bichny të mbetjeve të aminoacideve, të lokalizuara në sipërfaqen e nënnjësive. Një modalitet i tillë i ndërsjellë është thelbësor për nën-njësinë si një kompleks i organizuar. Tregtarët e nën-njësive, midis të cilëve ata ndërveprojnë, quhen maidanët e kontaktit.

Prapa klasike e proteinave, e cila ka një strukturë të katërtën, është hemoglobina. Molekula e hemoglobinës me masë molekulare 68,000 Kjo është shuma e katër nënnjësive të dy llojeve të ndryshme. α і β / α - Nënnjësia përbëhet nga 141 tepricë aminoacide, a β - iz 146. Struktura e Tretinit α - І β -Nënnjësia është e ngjashme me peshën e saj molekulare (17,000 So). Nënnjësi lëkure për të hakmarrë grupin protetik perlë . Pjesët e hemit në proteinat e tjera (citokrom, mioglobinë) do të shfaqen më larg, megjithëse mund të diskutojmë shkurtimisht strukturën e atyre proteinave (Fig. 6). Hemi grupohet në një sistem ciklik koplanar të palosshëm, i cili formohet nga atomi qendror, i cili vendos lidhje koordinimi me kotirmën me pirolin e tepërt të marrë nga pikat e metanit (= CH -). Në hemoglobinë, zëri ndryshon në stacionin e oksidimit (2+).

Nënnjësia Chotiri - dy α dhe dy β - shkrihen në një strukturë të vetme në një rang të tillë që α -kontakti i nënnjësisë vetëm me β -nënnjësi i navpaki (Fig. 7).

Oriz. 6. Struktura e hemoglobinës heme

Oriz. 7. Paraqitja skematike e strukturës së tremujorit të hemoglobinës:
Fe - hem në hemoglobinë

Siç shihet nga e vogla 7, një molekulë e hemoglobinës mund të mbajë 4 molekula acidi. Lidhja dhe liria e thartirës shoqërohen me ndryshime konformative në strukturë α - І β - nënnjësitë e hemoglobinës dhe zgjerimi i tyre i ndërsjellë në epimolekula Ky fakt duhet theksuar për ato që struktura e katërt e proteinës nuk është absolutisht solide.

Informacione të ngjashme.

këmbanat dhe bilbilat ujore

Të ndara a-spiralja, b-struktura (grup).

Struktura α-spirale bula proponuar Paulingі Kori

kolagjenit

b-Struktura

Oriz. 2.3. b-Struktura

Struktura e majit formë e sheshtë b-strukturë paralele; yakscho në të kundërt - b-strukturë antiparalele

superbobina. protofibril mikrofibrile 10 nm në diametër.

bombyx mori fibroinë

Konformacion i çrregulluar.

Struktura dytësore.

PRIT PARA:

ORGANIZATA STRUKTURORE BILKIV

U sollën 4 baza të organizimit strukturor të molekulës së proteinës.

Struktura primare e proteinës– sekuenca e tepricave të aminoacideve në polipeptidin lanceus. Proteinat e aminoacideve okremi lidhen një nga një lidhjet peptide, e cila është për shkak të bashkëveprimit të grupeve a-karboksilike dhe a-amino të aminoacideve

Gjatë gjithë orës, struktura primare e dhjetëra mijëra proteinave të ndryshme është deshifruar. Për përcaktimin e strukturës primare të proteinës, depoja e aminoacideve përcaktohet me metodat e hidrolizës. Pastaj përcaktojmë natyrën kimike të aminoacideve përfundimtare. Hapi tjetër është përcaktimi i sekuencës së aminoacideve në heshtin polipeptid. Për këtë vicorist, selektive chastkovy (kimike dhe enzimatike) hidrolizë. Është e mundur të studiohet analiza e difraksionit me rreze X, si dhe të dhëna për sekuencën nukleotide plotësuese të ADN-së.

Struktura dytësore e proteinës- Konfigurimi i lancetit polipeptid, tobto. metoda e paketimit të lancetit polipeptid në një konformacion të vetëm. Procesi nuk vazhdon në mënyrë kaotike, por gradualisht drejt programeve të përcaktuara në strukturën parësore.

Stabiliteti i strukturës dytësore sigurohet kryesisht nga lidhjet ujore;

Lloji më i rëndësishëm i proteinave globulare konsiderohet a-spirale. Përdredhja e lancetës polipeptide ndjek shigjetën e vitit. Për proteinat e lëkurës, hapi karakteristik i këngës së spiralizimit. Për shembull, lancerët janë hemoglobina e spiralizuar me 75%, pastaj pepsina me 30%.

Lloji i konfigurimit të shtizave polipeptide, të zbuluara në proteinat e flokëve, qepjet, m'yazyv, duke hequr emrin b-strukturat.

Segmentet e lancetës peptide janë mbështjellë në një top, duke përbërë figurën, e ngjashme me një fletë të palosur në një fizarmonikë. Një top mund të jetë dy ose dy ose një numër i madh i shtizave peptide.

Në natyrë përdoren proteina, të cilat nuk tregojnë struktura β- ose a, p.sh., kolagjeni është një proteinë fibrilare, e cila bëhet masa kryesore e indit të shëndetshëm në trupin e njeriut dhe të krijesave.

Struktura Tretin e proteinës- Orientimi i shtrirë i spirales polipeptidike ose një metodë e vendosjes së lancetit polipeptid në obsesionin e të kënduarit. Proteina e parë, struktura terciare e së cilës u përcaktua nga analiza e difraksionit me rreze X - mioglobina e balenës së spermës (Fig. 2).

Në stabilizimin e strukturës hapësinore të proteinave, kremi i lidhjeve kovalente, rolin kryesor e luajnë lidhjet jokovalente (uji, ndërveprimet elektrostatike të grupeve të karikimit, forcat ndërmolekulare van der Waals, ndërveprimet hidrofobike).

Sipas gjetjeve të fundit, struktura tretinoze e proteinës pas përfundimit të sintezës së saj formohet spontanisht. Forca kryesore shkatërruese është ndërveprimi i radikaleve në aminoacide me molekulat e ujit. Në rastin kur radikalet hidrofobike jo polare të aminoacideve ngatërrohen në mes të molekulës së proteinës, dhe radikalet polare janë të orientuara në fund të ujit. Procesi i formimit të strukturës vendase hapësinore të lancetit polipeptid quhet palosshme. Nga klitina u panë proteina, të emërtuara shoqërues. Pong merr fatin e palosjes. Janë përshkruar një sërë sëmundjesh dobësuese të një personi, zhvillimi i të cilave shoqërohet me dëmtime për shkak të mutacioneve në procesin e palosjes (pigmentozë, fibrozë, etj.).

Duke përdorur metodat e analizës së difraksionit me rreze X, doli në dritë baza e organizimit strukturor të molekulës së proteinës, ndërmjetëse midis strukturave dytësore dhe terciare. Domeni- Njësi strukturore globulare kompakte Ce në mes të heshtit polipeptid (Fig. 3). Ka shumë proteina (për shembull, imunoglobulina) që formohen nga struktura dhe funksione të ndryshme të domeneve që janë të koduara nga gjene të ndryshme.

Të gjitha fuqitë biologjike të të bardhëve janë të lidhura me kursimet e strukturës së tyre terciare, siç e quajnë ata. amtare. Grumbulli i proteinave nuk është një strukturë absolutisht e ngurtë: është e mundur të ndryshohet lëvizja e pjesëve të kunjit peptid. Këto ndryshime nuk e prishin konformimin e përgjithshëm të molekulës. Në konformimin e molekulës së proteinës, shtoni pH-në e mediumit, forcën jonike të ndryshimit dhe ndërveprimin me zgavrat e tjera. Be-yakі dії, scho çojnë në shkatërrimin e konformacionit vendas të molekulës, shoqërohen nga një shtim i pjesshëm ose i ri i një proteine të autoritetit biologjik yogo.

Struktura kuaternare e proteinës- një mënyrë vendosjeje në hapësirën e disa shtizave polipeptide, të cilat do të kenë të njëjtën strukturë primare, dytësore ose terciare aborigjene, formimi i një kombinimi të vetëm strukturor dhe funksional të dritës makromolekulare.

Molekula e proteinës, e cila përbëhet nga një numër heshtash polipeptidesh, quhet oligomer, dhe heshta e lëkurës, për të hyrë përpara të resë. protomir. Proteinat oligomerike shpesh formohen nga një numër i çiftëzuar protomerësh, për shembull, një molekulë hemoglobine përbëhet nga dy hende a- dhe dy polipeptide b (Fig. 4).

Struktura kuaternare mund të jetë afër 5% e proteinave, duke përfshirë hemoglobinën, imunoglobulinat. Fuqia e nënnjësisë budov në enzima të pasura.

Molekulat e proteinave, të cilat hyjnë në depon e proteinave me një strukturë çerek, vendosen në ribozome vetëm pasi të përfundojë sinteza, krijojnë një strukturë të plotë supramolekulare. Aktiviteti biologjik i proteinave rritet vetëm kur kombinohen protomerët, të cilët hyjnë në depon e parë. Në stabilizimin e strukturës së tremujorit, merrni fatin e të njëjtave lloje ndërveprimesh, si në stabilizimin e terciarit.

Deyakі doslidniki njohin bazën e nivelit të pestë të organizimit strukturor të proteinave. Tse metaboloni komplekset makromolekulare polifunksionale të enzimave të ndryshme që katalizojnë të gjithë rrugën e transformimit në substrat (sintetazat e acideve yndyrore më të larta, kompleksi piruvat dehidrogjenazë, dichalny lanciug).

Struktura dytësore e proteinës

Struktura dytësore është një mënyrë për të vendosur një lancet polipeptid në një strukturë të renditur. Struktura dytësore bëhet strukturë parësore. Meqenëse struktura primare është e përcaktuar gjenetikisht, formimi i strukturës dytësore mund të përcaktohet nga dalja e lancetit polipeptid të ribozomit. Struktura dytësore po stabilizohet këmbanat dhe bilbilat ujore, yakі utvoryuyutsya midis grupeve NH- dhe CO të lidhjes peptide.

Të ndara a-spiralja, b-struktura atë konformacion të çrregullt (grup).

Struktura α-spirale bula proponuar Paulingі Kori(1951). Një shumëllojshmëri e strukturës dytësore të proteinës, e cila mund të duket si një spirale e rregullt (Fig. 2.2). A-spiralja është një strukturë e ngjashme me zinxhirin, lidhjet peptide janë të ndërthurura në mes të spirales dhe quhen radikalet e zinxhirit të aminoacideve. a-Spiralja stabilizohet nga lidhjet ujore, të cilat janë paralele me boshtin e spirales dhe justifikohen midis mbetjeve të aminoacideve të parë dhe të pestë. Në këtë mënyrë, në lëkurat e gjata spirale, teprica e aminoacideve merr pjesë në formimin e dy hallkave ujore.

Oriz. 2.2. Struktura është spirale.

3,6 teprica të aminoacideve bien në një kthesë të spirales, 0,54 nm të spirales, 0,15 nm bien në një tepricë të një aminoacidi. Kut në spirale 26 °. Periudha e rregullsisë së a-helix është deri në 5 kthesa ose 18 mbetje aminoacide. A-spiralet më të gjera të djathta, pra. duke e përdredhur spiralen përgjatë shigjetës së vitit. Shndërrimi i prolinës a-helix, aminoacideve nga karikimi dhe radikalët pjesa më e madhe (tranzicioni elektrostatik dhe mekanik).

Një formë tjetër e spiralës është e pranishme në kolagjenit . Në organizma, kolagjeni është proteina më e rëndësishme në trup: ai përbën 25% të proteinës totale. Kolagjeni është i pranishëm në forma të ndryshme, i nazalizuar, në inde të suksesshme. E gjithë spiralen me një spirale 0,96 nm dhe 3,3 tepricë në spiralen e lëkurës, më shumë se një tendë e veshur me një spirale α. Në vіdmіnu vіd α-spіralі, krijimi i vendeve ujore nuk është i mundur këtu. Kolagjeni ka një depo të vogël aminoacide: 1/3 për t'u bërë glicinë, afërsisht 10% prolinë, si dhe hidroksiprolinë dhe hidroksilizin. Dy aminoacidet e mbetura absorbohen pas biosintezës së kolagjenit me anë të modifikimit pas përkthimit. Në strukturën e kolagjenit, trefishi gli-X-Y përsëritet vazhdimisht, dhe pozicioni X shpesh është i zënë nga prolina, dhe Y është shpesh i zënë nga hidroksilizina. Më lejoni të imagjinoj se kolagjeni është i kudondodhur në pamjen e spirales së trefishtë të djathtë, tre spirale të majta kryesore të përdredhura. Në spiralen e tretë të lëkurës, teprica e tretë shfaqet në qendër, ku glicina ka më pak gjasa të shpëtojë nga arsyet sterike. Gjatësia e një molekule kolagjeni është rreth 300 nm.

b-Struktura(b-top i palosur). Zustrichaetsya në proteinat globulare, si dhe në disa proteina fibrilare, për shembull, qepje fibroine (Fig. 2.3).

Oriz. 2.3. b-Struktura

Struktura dytësore e polipeptideve dhe proteinave

Stabilizohet nga lidhjet ujore midis CO dhe NH-grupeve të lidhjeve peptide në hende polipeptide vaskulare. Si shkojnë heshtat polipeptidet, të cilat krijojnë një strukturë b, në një vijë të drejtë (për të shmangur terminalet C dhe N) - b-strukturë paralele; yakscho në të kundërt - b-strukturë antiparalele. Radikalët e zinxhirit të njërit topi janë të vendosura ndërmjet radikalëve të zinxhirit të topit tjetër. Nëse një heshtë polipeptid paloset dhe shkon paralel me vetveten, atëherë struktura antiparalele b-cross. Lidhjet e ujit në strukturën b-kryq janë shkrirë midis grupeve peptide të sytheve të lancetit polipeptid.

Zëvendësimi i a-spiraleve te ketrat, të përdredhur për tërë orën, i ndryshueshëm në rajon. Në disa proteina, për shembull, mioglobina dhe hemoglobina, a-spiralja qëndron në themel të strukturës dhe bëhet 75%, në lizozimë - 42%, në pepsinë - më pak se 30%. Proteinat e tjera, për shembull, enzima bimore kimotripsina, praktikisht shtojnë një strukturë a-spiral dhe një pjesë e rëndësishme e lançetës polipeptide përshtatet në strukturën sferike b. Proteinat mbështetëse të indeve, kolagjeni (proteina e tendinit, shkiri), fibroina (proteina e qepjes natyrale) ndryshojnë konfigurimin b të hendeve polipeptide.

Është treguar se α-spiralet mund të përthithen nga strukturat glu, ala, ley dhe β - met, val, mul; në zonat e vigjinës së polipeptidit lanciug - gly, pro, asn. Është e rëndësishme të merret parasysh se gjashtë grupe tepricash, të cilat mund të përdoren si qendër spiralizimi. Në mes të qendrës, ka një rritje të spiraleve në të dy drejtimet drejt komplotit - një tetrapeptid, i cili përbëhet nga teprica, të cilat riorganizojnë vendosjen e këtyre spiraleve. Gjatë formimit të strukturës β, rolin e farave e luajnë tre mbetje aminoacide në pesë, të cilat përdoren për të formuar strukturën β.

Shumica e proteinave strukturore kanë një nga strukturat dytësore, e cila karakterizohet nga depoja e tyre e aminoacideve. Proteina strukturore, që nxit më e rëndësishmja si α-spiralet, є α-keratin. Flokët (leshi), pіr'ya, kokat, kіgtі dhe grumbullimet e krijesave formohen nga rangu i kokës së keratinës. Si përbërës i filamenteve të ndërmjetme, keratina (citokeratina) është citoskeleti më i rëndësishëm i ruajtjes. Në keratinat, pjesa më e madhe e lancetit peptid është palosur në α-spiralën e djathtë. Dy shtiza peptide bëjnë një luan superbobina. Dimerët e keratinës me mbimbështjellje kombinohen në tetramerë dhe grumbullohen me tretësirë protofibril 3 nm në diametër. Nareshti, vіsіm protofibril miratoj mikrofibrile 10 nm në diametër.

Flokët ishin shkaktuar nga vetë fibrilet e tilla. Pra, në një fibër okrema me një diametër prej 20 mikron, thurin miliona fibrile. Shtizat e keratinës janë të rrethuara me lidhje të shumta disulfide në mënyrë tërthore, gjë që u jep atyre një mineralitet shtesë. Gjatë kaçurrelave kimike kryhen këto procese: në kalli fërkohen njollat disulfide me tiol dhe më pas për aplikimin e flokëve varet forma e nevojshme kur nxehet. Kur ajri oksidohet me thartirë, krijohen sërish njolla të reja disulfide, të cilat marrin formën e një shiriti.

Shovk është marrë nga fshikëzat e vemjeve të molës së manit ( bombyx mori) dhe speciet e diskutueshme. Proteina kryesore e qepjes, fibroinë struktura e një topi të palosur antiparalel, për më tepër, vetë topat janë palosur paralel me njëri-tjetrin, duke kënaqur shtresat numerike. Pra, si në strukturat e palosshme, shtizat bichni të pantallonave të aminoacideve janë të orientuara vertikalisht përpjetë dhe poshtë, në boshllëqet midis sferave okremimi, ato mund të grupohen më kompakt. Në fakt, fibroina përbëhet nga 80% glicinë, alaninë dhe serinë, tobto. tre aminoacide, të cilat karakterizohen nga madhësia minimale e shtizave të egra. Molekula e fibroinës përmban një fragment tipik të përsëritur (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n.

Konformacion i çrregulluar. Ndarjet e një molekule proteine, të cilat nuk mbivendosen në një strukturë palosje spirale, quhen të çrregullta.

Struktura dytësore. Ndarjet alfa-spiral dhe beta-strukturore në proteina mund të ndërveprojnë një nga një dhe midis tyre, duke krijuar ansamble. Strukturat suprasekondare, të cilat janë të ngulitura në proteinat vendase, janë energjikisht më të rëndësishmet. Përpara tyre, shtoni një α-spira të mbimbështjellur, në të cilën dy spirale α janë të përdredhur një nga një, duke vendosur superspiralën e majtë (bakteriorodopsin, hemerythrin); Fragmente α-spiral dhe β-strukturore të heshtit të polipeptidit, të cilat vizatohen (për shembull, βαβαβ-lank nga Rossman, që gjendet në ndarjen e lidhjes NAD+ të molekulave të enzimës së dehidrogjenazës); Struktura β-trilanzug antiparalele (βββ) quhet β-zigzag dhe gjendet në një numër enzimash në mikroorganizma, më të thjeshtat dhe në shtyllën kurrizore.

Përpara 234567891011121314151617 Përparim

PRIT PARA:

Struktura dytësore e proteinave

Shtizat peptide janë të bardha të organizuara në një strukturë dytësore, të stabilizuara nga lidhjet ujore. Atomi acid i grupit peptid të lëkurës kënaq në të njëjtën lidhje ujore me grupin NH, të njëjtën lidhje peptide. Me këtë formohen këto struktura: a-spiral, b-strukturë dhe b-vigjinë. a-Spirale. Një nga strukturat më të qëndrueshme termodinamikisht është aspirali i duhur. a-helix, i cili përfaqëson një strukturë të qëndrueshme, në një grup karbonil të lëkurës krijon një lidhje ujore me grupin e katërt NH përgjatë rrjedhës së heshtit.

Proteinat: Struktura dytësore e proteinave

Në një spirale, teprica e 3,6 aminoacideve bie në një kthesë її, gjatësia e spirales bëhet afërsisht 0,54 nm dhe distanca midis tepricave është 0,15 nm. L-aminoacidet mund të përdorin vetëm a-helixën e duhur, për më tepër, radikalët anësore janë të lëkundur në anët e boshtit dhe emrat janë të kundërt. Në aspirale ekziston mundësia e vendosjes së lidhjeve ujore, ndaj nuk është e mundur që struktura b të vendosë lidhje ujore me elementë të tjerë të strukturës dytësore. Kur krijohet një spirale, shtizat e aminoacideve mund t'i afrohen njëra-tjetrës, duke krijuar vende kompakte hidrofobike ose hidrofile. Citozitet luajnë rolin e tyre origjinal në konformimin e vendosur të trivimerit të makromolekulës së proteinës, copat janë vikoruese për paketimin e a-helikave në strukturën e gjerë të proteinës. Top spirale. Numri i aspirateve në proteina nuk është i njëjtë dhe veçoritë individuale të makromolekulës së proteinës së lëkurës. Për disa proteina, për shembull për mioglobinën, a-helix është baza e strukturës, dhe për shembull, kimotripsina, nuk shkakton a-spiralizimin e qelizave. Në proteinën mesatare globulare, nivelet e spiralizimit janë afër 60-70%. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya me ngatërrime kaotike, për më tepër, si rezultat i denatyrimit, tranzicioni i spiral-ngatërrimit rritet. Spiralizimi i heshtit të polipeptidit për të depozituar në formën e depozitave të aminoacideve, gjë që është e nevojshme. Kështu, grupi i acidit glutamik i ngarkuar negativisht, i shpërndarë në afërsi të pandërprerë një me një, ndikohet më fort reciprokisht, kështu që vendosja e lidhjeve ujore në aspirat është më e fortë. Për të njëjtën arsye, spiralizimi i lancetit është i ndërlikuar si rezultat i përzierjes së ngushtë të grupeve kimike të ngarkuara pozitivisht të lizinës ose argininës. Diversiteti i madh i radikaleve të aminoacideve është gjithashtu arsyeja, sepse spralizimi i lancetit polipeptid është i vështirë (serina, treonina, leucina). Faktori më i zakonshëm ndërhyrës në praninë e a-helix është aminoacidi prolina. Për më tepër, prolina nuk krijon lidhje ujore brenda fenerit përmes pranisë së ujit në atomin e azotit. Në këtë mënyrë, në të gjitha rastet, nëse prolina ngatërrohet në heshtin e polipeptidit, struktura a-spiral shkatërrohet dhe krijohet lëmshi i abo (b-wigin). b-Struktura. Në sipërfaqen e spirales a, struktura b është e fiksuar pas rahunokut ndërkombëtare lidhjet ujore midis shtizave të qëndrueshme të heshtës polipeptide, si dhe kontakteve të brendshme të heshtës heshtak. Nëse rreshtat drejtohen në një drejtim, atëherë një strukturë e tillë quhet paralele, nëse në drejtim të kundërt, atëherë antiparalele. Lanceta polipeptide në strukturën b është fort e përdredhur dhe mund të mos jetë spirale, por më shumë në formë zigzag. Dallimi midis tepricave të aminoacideve sucidike përgjatë boshtit duhet të jetë 0.35 nm, në mënyrë që të tre të jenë më të mëdhenj, më të ulët në spirale a, numri i tepricave për kthesë është më shumë 2. distilimi i mbetjeve të aminoacideve. Në sipërfaqen e spirales a, e ngopur me lidhje ujore, njolla e lëkurës së lancetës polipeptide në strukturën b të hidrokritit për aplikimin e lidhjeve ujore shtesë. Thuhet se bartet edhe në strukturën paralele, edhe në strukturën b anti-paralele, lidhja në strukturën antiparalele është më e qëndrueshme. Nënseksioni i lancetit polipeptid, i cili formon strukturën b, ka tre deri në shtatë mbetje aminoacide dhe vetë struktura b përbëhet nga 2-6 heshtore, megjithëse numri i tyre mund të jetë i madh. b-Struktura mund të ketë një formë të palosur, e cila mund të depozitohet në atome të dyfishta a-karbon. Sipërfaqja e її mund të jetë e sheshtë dhe e përdredhur me levo në mënyrë të tillë që të pritet midis kufijve të lansyug, duke u bërë 20-25o. b-vigjina. Proteinat globulare mund të kenë një formë të rrumbullakosur shumë, kjo është arsyeja pse sythe janë karakteristike për lancetin polipeptid, shfaqja e sytheve, zigzagut, shiritave të flokëve është karakteristike dhe lanceta mund të ndryshojë drejtpërdrejt në 180 °. Pjesa tjetër e ditës mund të ketë një b-vigjinë. Kjo vigjinë formon një kapëse flokësh për flokët dhe stabilizohet me një zhurmë ujore. Një chinnik, i cili kalon yogo, mund të jetë radikale të mëdha bichni, dhe kjo është shpesh arsyeja për përfshirjen e tepricës më të vogël të aminoacideve - glicinës. Ky konfigurim shfaqet gjithmonë në sipërfaqen e globulës së proteinës, në të cilën B-wigin merr pjesë në ndërveprimin me hende të tjera polipeptide. Struktura super dytësore. Më parë, strukturat e proteinave supersekondare u postuluan dhe më pas u zbuluan nga L. Pauling dhe R. Corey. Ashtu si një prapanicë, mund të vendosni një spirale superspirale, në një spirale të dyfishtë të përdredhur në një superspiral leva. Megjithatë, strukturat me mbimbështjellje shpesh përfshijnë si a-spira ashtu edhe b-palosje gjethesh. Їx magazina mund të paraqitet në rendin vijues: (aa), (ab), (ba) dhe (bXb). Varianti i mbetur është dy pjesë paralele të palosshme të gjetheve, midis të cilave ka një top statistikor (bСb). Spivvіdnoshennia midis strukturave dytësore dhe supersekondare mund të ketë një nivel të lartë ndryshueshmërie dhe të qëndrojë në veçoritë individuale të kësaj dhe makromolekulave të tjera proteinike. Domenet janë të palosshme organizimi i barabartë i strukturës dytësore. Erë e keqe përbëhet nga ndarës globularë, të lidhur një nga një me ndarësit e shkurtër të ashtuquajtur të artikuluar të lancetit polipeptid. D. Birktoft ishte një nga të parët që përshkroi organizimin e domenit të kimotripsinës, duke deklaruar praninë e dy domeneve në këtë proteinë.

Struktura dytësore e proteinës

Të ndara a-spiralja, b-struktura atë konformacion të çrregullt (grup).

Struktura α-spirale bula proponuar Paulingі Kori(1951). Ky është një lloj tjetër strukture dytësore e proteinës, e cila mund të duket si një spirale e rregullt.

Konformimi i kolit polipeptid. Struktura dytësore e polipeptidit lanciug

2.2). A-spiralja është një strukturë e ngjashme me zinxhirin, lidhjet peptide janë të ndërthurura në mes të spirales dhe quhen radikalet e zinxhirit të aminoacideve. a-Spiralja stabilizohet nga lidhjet ujore, të cilat janë paralele me boshtin e spirales dhe justifikohen midis mbetjeve të aminoacideve të parë dhe të pestë. Në këtë mënyrë, në lëkurat e gjata spirale, teprica e aminoacideve merr pjesë në formimin e dy hallkave ujore.

Oriz. 2.2. Struktura është spirale.

b-Struktura(b-top i palosur). Zustrichaetsya në proteinat globulare, si dhe në disa proteina fibrilare, për shembull, qepje fibroine (Fig. 2.3).

Oriz. 2.3. b-Struktura

Struktura e majit formë e sheshtë. Lancet polipeptide mund të jenë më kaçurrelë dhe jo të përdredhur fort, si në spirale a. Zonat e lidhjeve peptide janë palosur në hapësirë të ngjashme me palosjet e barabarta të letrës arkush. Stabilizohet nga lidhjet ujore midis CO dhe NH-grupeve të lidhjeve peptide në hende polipeptide vaskulare. Si shkojnë heshtat polipeptidet, të cilat krijojnë një strukturë b, në një vijë të drejtë (për të shmangur terminalet C dhe N) - b-strukturë paralele; yakscho në të kundërt - b-strukturë antiparalele. Radikalët e zinxhirit të njërit topi janë të vendosura ndërmjet radikalëve të zinxhirit të topit tjetër. Nëse një heshtë polipeptid paloset dhe shkon paralel me vetveten, atëherë struktura antiparalele b-cross. Lidhjet e ujit në strukturën b-kryq janë shkrirë midis grupeve peptide të sytheve të lancetit polipeptid.

Konformacion i çrregulluar. Ndarjet e një molekule proteine, të cilat nuk mbivendosen në një strukturë palosje spirale, quhen të çrregullta.

Përpara 234567891011121314151617 Përparim

PRIT PARA:

BILKI Opsioni 1 A1. Linja strukturore e të bardhëve є: ...

Klasa 5-9

BILKI
opsioni 1
A1
POR)
Amenie
AT)
Aminoacidet
B)
Glukoza
G)
Nukleotidi
A2. Ndriçimi i spirales karakterizohet nga:
POR)
Struktura primare e proteinës
AT)
Struktura Tretin e proteinës
B)
Struktura dytësore e proteinës
G)
Struktura kuaternare e proteinës
A3. Rëndësia e faktorëve të tillë çon në denatyrimin e pakthyeshëm të proteinës?
POR)
Ndërveprimet me kripërat e plumbit, kripës, merkurit
B)
Injeksion në proteinë me acid nitrik të koncentruar
AT)
Ngrohje e fortë
G)
Usі relisted faktorë vіrnі
A4. Më tregoni se çfarë të kujdesem për një orë në injektimin e acidit nitrik të koncentruar:
POR)
Vipadannya rrethimi i bardhë
AT)
Farbuvannya kuqe-vjollcë
B)
Vipadannya rrethimi i zi
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Proteinat që kryejnë një funksion katalitik quhen:
POR)
Hormonet
AT)
Enzimat
B)
Vitaminat
G)
proteinat
A6. Proteina e hemoglobinës ka funksionin e mëposhtëm:
POR)
Katalitik
AT)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
transporti

Pjesa B
B1. Spivvidnesit:
Lloji i molekulës së proteinës
pushtet
1)
Proteinat globulare
POR)
Molekula e përkulur në një top
2)
proteinat fibrilare
B)
Mos u shpërnda pranë ujit

AT)
Tek uji ndahen, ose vendosin kolonat e dallimeve

G)
Strukturë si fije

strukturë dytësore

Proteinat:
POR)
I ngjallur nga aminoacidet e tepërta
B)
Merrni në magazinë tuaj vetëm qymyr, ujë dhe thartë
AT)
Hidrolizohet në mjedisin acidik të tavernës
G)
Shëndeti para denatyrimit
D)
Є polisakaridet
E)
Є polimere natyrale

Pjesa C
Z 1. Shkruani reaksionet e barabarta, për ndihmën e fjalimeve të tilla etanoli dhe inorganike mund të hiqet glicina.

Të ndara a-spiralja, b-struktura atë konformacion të çrregullt (grup).

Oriz. 2.2. Struktura është spirale.

b-Struktura(b-top i palosur). Zustrichaetsya në proteinat globulare, si dhe në disa proteina fibrilare, për shembull, qepje fibroine (Fig. 2.3).

Oriz. 2.3. b-Struktura

Shovk është marrë nga fshikëzat e vemjeve të molës së manit ( bombyx mori) dhe speciet e diskutueshme. Proteina kryesore e qepjes, fibroinë struktura e një topi të palosur antiparalel, për më tepër, vetë topat janë palosur paralel me njëri-tjetrin, duke kënaqur shtresat numerike. Pra, si në strukturat e palosshme, shtizat bichni të pantallonave të aminoacideve janë të orientuara vertikalisht përpjetë dhe poshtë, në boshllëqet midis sferave okremimi, ato mund të grupohen më kompakt. Në fakt, fibroina përbëhet nga 80% glicinë, alaninë dhe serinë, tobto. tre aminoacide, të cilat karakterizohen nga madhësia minimale e shtizave të egra. Molekula e fibroinës duhet të zëvendësojë një fragment tipik që përsëritet (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .

Konformacion i çrregulluar. Ndarjet e një molekule proteine, të cilat nuk mbivendosen në një strukturë palosje spirale, quhen të çrregullta.

Struktura dytësore. Ndarjet alfa-spiral dhe beta-strukturore në proteina mund të ndërveprojnë një nga një dhe midis tyre, duke krijuar ansamble. Strukturat suprasekondare, të cilat janë të ngulitura në proteinat vendase, janë energjikisht më të rëndësishmet. Përpara tyre, shtoni një α-spira të mbimbështjellur, në të cilën dy spirale α janë të përdredhur një nga një, duke vendosur superspiralën e majtë (bakteriorodopsin, hemerythrin); Fragmente α-spiral dhe β-strukturore të heshtit të polipeptidit, të cilat vizatohen (për shembull, βαβαβ-lank nga Rossman, që gjendet në ndarjen NAD + -lidhëse të molekulave të enzimës së dehidrogjenazës); Struktura β-trilanzug antiparalele (βββ) quhet β-zigzag dhe gjendet në një numër enzimash në mikroorganizma, më të thjeshtat dhe në shtyllën kurrizore.

§ 8. ORGANIZIMI HAPËSINOR I NJË MOLEKULE TË BILK

Struktura primare

Nën strukturën parësore të proteinës, kuptohet numri dhe rendi i ngarkimit të mbetjeve të aminoacideve të lidhura një nga një me lidhjet peptide, lanceti polipeptid.

Shtiza polipeptide në njërin skaj është shumë e fortë, e cila nuk merr pjesë në lidhjen e vendosur peptide, grupi NH 2, N-kinet. Në boci proliferative, është i lirë të rritet, i cili nuk merr pjesë në lidhjen e vendosur peptide, grupi HOOS, ce - S-kіnets. N-kinet merren për kallirin e lanceuge, numërimi i mbetjeve të aminoacideve vetë fillon nga ai i ri:

Sekuenca e aminoacideve të insulinës u krijua nga F. Senger (Universiteti i Kembrixhit). Kjo proteinë përbëhet nga dy shtiza polipeptide. Një lancet përbëhet nga 21 mbetje aminoacide, heshtja tjetër përbëhet nga 30. Lancet janë të lidhura me dy pika disulfide (Fig. 6).

Oriz. 6. Struktura primare e insulinës njerëzore

Dhjetë vjet (1944 - 1954) u shpenzuan për deshifrimin e strukturës qiєї. Në këtë orë, struktura parësore iu caktua të bardhëve të pasur, procesi i automatizimit u caktua dhe jo një problem serioz për të mëparshmet.

Informacioni për strukturën parësore të proteinës së lëkurës është i koduar në gjen (dilansioni i molekulës së ADN-së) dhe realizohet gjatë transkriptimit (rishkrimit të informacionit mbi mARN) dhe përkthimit (sinteza e lancetit polipeptid). Në lidhjen me cym, struktura primare e proteinës mund të futet edhe pas strukturës tjetër të gjenit.

Bazuar në strukturën parësore të proteinave homologe, është e mundur të nxirren përfundime në lidhje me sporiditetin taksonomik të specieve. Përpara proteinave homologe, ekzistojnë ato proteina, të cilat kanë të njëjtat funksione në specie të ndryshme. Proteina të tilla mund të kenë sekuenca të ngjashme aminoacide. Për shembull, proteina citokrom 3 ka peshën molekulare më të lartë të disponueshme prej afër 12500 dhe përmban afër 100 mbetje aminoacide. Dallimet në strukturën parësore të citokromit H të dy specieve janë proporcionale me dallimet filogjenetike midis specieve. Kështu, citokromet 3 të kuajve dhe shirave gjenden në 48 mbetje aminoacide;

strukturë dytësore

Struktura dytësore e proteinës formohet nëpërmjet vendosjes së lidhjeve ujore midis grupeve peptide. Ekzistojnë dy lloje të strukturës dytësore: α-spiralja dhe struktura β (ose topi i palosshëm). Në proteina, mund të ketë edhe qeliza të lancetit polipeptid, të cilat nuk krijojnë një strukturë dytësore.

α-Spiralja formon një sustë. Gjatë formësimit të α-spiralës, atomi acid i grupit peptid të lëkurës formon një lidhje uji me atomin e ujit të grupit të katërt NH përgjatë heshtit:

Një mbështjellje lëkure e një spiraleje mbulimesh nga një spirale e përparuar e një spiraleje dekilcoma me lidhje ujore, që jep strukturën e një mentaliteti domethënës. A-spiralja ka këto karakteristika: diametri i spirales është 0,5 nm, gjatësia e spirales është 0,54 nm dhe ka 3,6 teprica të aminoacideve për kthesë të spirales (Fig. 7).

Oriz. 7. Modeli i a-spiralës, i cili pasqyron karakteristikat

Radikalët e zinxhirit të aminoacideve emërtohen drejtpërdrejt në spirale (Fig. 8).

Oriz. 8. Modeli -spiral, i cili pasqyron shtrirjen e shpërndarjes së radikaleve biologjike

Nga L-aminoacidet natyrale, mund të induktohet si spirale djathtas dhe majtas. Shumica e proteinave natyrore karakterizohen nga spiralja e duhur. Tre aminoacide D mund të quhen gjithashtu spirale majtas dhe djathtas. Lanceta polipeptide, e cila formohet nga shuma e depozitave të aminoacideve D dhe L, nuk është në gjendje të krijojë një spirale.

Teprica e aminoacideve Deyakі pereshkodzhayut α-helix. Për shembull, edhe pse në lanciuge sprati ishte i përzier pozitivisht ose negativisht i ngarkuar me depozitat e aminoacideve, një pllakë e tillë nuk pranon një strukturë α-spiral nëpërmjet lëshimit të ndërsjellë të radikalëve të ngarkuar njëkohësisht. Shpërndani lehtësisht spirale të mbetjeve të aminoacideve, të cilat mund të krijojnë dallime të mëdha. Tranzicioni për inkorporimin e α-spiralës manifestohet gjithashtu në heshtak polipeptid me prolinë të tepërt (Fig. 9). Ka një tepricë të prolinës në atomet e azotit, e cila formon një lidhje peptide me një aminoacid tjetër, jo me një atom të vetëm uji.

Oriz. 9. Teprica proline pereshkodzha utvennu-spirali

Për atë tepricë të prolinës, që hyn në magazinë e lancetit polipeptid, nuk është e mundur të vendoset ligamenti i brendshëm i ujit të heshtit. Përveç kësaj, atomi i azotit në prolinë hyn në magazinë e unazës së trashë, gjë që e bën të pamundur mbështjelljen rreth lidhjes N-C të asaj spirale.

Crim α-spira përshkruajnë lloje të tjera të helikave. Megjithatë, erë e keqe është rrallë, më e rëndësishmja, në distanca të shkurtra.

Krijimi i lidhjeve ujore midis grupeve peptide të fragmenteve të polipeptideve vetëvrasëse në lanceuge kryhet para formimit β-struktura, ose një top i palosur:

Në sipërfaqen e α-spiralës, topi i palosur ka një formë zigzag, dukem si fizarmonikë (Fig. 10).

Oriz. 10. β-Struktura e proteinës

Ndani pjesë të palosshme paralele dhe anti-paralele të topave. Ndërmjet ndarjeve të lancetit polipeptid krijohen struktura paralele β, të cilat shmangen drejtpërdrejt:

Strukturat β antiparalele vendosen midis vijave të drejta protistale të lancetit polipeptid:

Strukturat β mund të formohen pak a shumë midis dy heshtave polipeptide:

Në magazinat e disa proteinave, struktura sekondare mund të përfaqësohet vetëm nga një spirale α, në të tjera - vetëm nga struktura β (paralele, ose antiparalele, ose përndryshe, ato të tjerat), në të tjera, rendi i spiralizimeve α mund të të jenë të pranishme dhe β -struktura.

Struktura e Tretinna

Në proteinat e pasura, strukturat e organizuara në mënyrë dytësore (α-spiralet, -strukturat) djegin një rruzull kompakt në një rend këndimi. Organizimi i gjerë i proteinave globulare është i lidhur me strukturën terciare. Në këtë mënyrë, struktura tretinoze karakterizon rritjen e parëndësishme të mbeturinave të lancetit polipeptid në natyrë. Strukturat terciare të formuara marrin pjesë në lidhjet jonike dhe ujore, ndërveprimet hidrofobike, forcat van der Waals. Stabilizoni strukturën terciare të njollave disulfide.

Struktura Tretinna e proteinave është për shkak të sekuencës së tyre aminoacide. Në rastin e formimit, lidhja mund të kombinohet me aminoacide, të përziera në shtizën polipeptide në një distancë të konsiderueshme. Në proteinat e shitjes me pakicë, radikalet polare të aminoacideve, si rregull, ndodhen në sipërfaqen e molekulave të proteinave dhe, më pas, në mes të molekulës, radikalet hidrofobike duken të grumbulluara në mënyrë kompakte në mes të globulës, duke përbërë qelizat hidrofobe.

Ninі tretinna strukturë bagatioh blіlkіv instaluar. Le të hedhim një vështrim në dy shembuj.

Mioglobina

Mioglobina është një proteinë lidhëse e thartë nga një masë ndihmëse 16700. Funksioni i saj është të ruajë thartirën në m'yazah. Kjo molekulë ka një heshtë polipeptide, e cila përbëhet nga 153 mbetje aminoacide dhe një hemogrup, i cili luan një rol të rëndësishëm në lidhjen e acidit.

Organizimi i gjerë i mioglobinës u vu në pritje nga robotët e John Kendrew dhe kolegëve të tij (Fig. 11). Molekula e kësaj proteine ka 8 qeliza α-spiral, të cilat shpesh përbëjnë 80% të të gjitha mbetjeve të aminoacideve. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

Fig.11. Struktura Tretin e mioglobinës

Ribonukleaza

Ribonukleaza është një proteinë globulare. Ai sekretohet nga klitinat e shtresës nënlëkurore, një enzimë që katalizon ndarjen e ARN-së. Në sipërfaqen e mioglobinës, molekula e ribonukleazës mund të ketë shumë pak qeliza α-spiral dhe të përmbajë një numër të madh segmentesh që janë në konformimin β. Mineraliteti i strukturës terciare të proteinës jepet nga 4 lidhje disulfide.

Struktura kuaternare

Shumë proteina përbëhen nga decila, dy ose më shumë, nën-njësi proteinash ose molekula, të cilat çojnë në strukturat e këndshme dytësore dhe terciare, të cilat janë të lidhura së bashku në të njëjtën kohë për ndihmën e lidhjeve ujore dhe jonike, ndërveprimet hidrofobike, forcat van der Waals. Një organizim i tillë i molekulave të proteinave struktura e tremujorit, dhe quhen vetë proteinat oligomirnimi. Një nënnjësi okrema, ose një molekulë proteine, quhet në depon e një proteine oligomerike protomir.

Numri i protomerëve në proteinat oligomerike mund të ndryshojë shumë. Për shembull, kreatinë kinaza përbëhet nga 2 protomerë, hemoglobina - 4 protomere, E.coli ARN polimeraza - një enzimë që është përgjegjëse për sintezën e ARN - 5 protomere, kompleksi piruvat dehidrogjenazë - 72 protomere. Një proteinë dhe dy protomerë, një quhet dimer, një quhet tetramer dhe gjashtë quhet heksamer (Fig. 12). Më shpesh në molekulën e proteinës oligomerike ka 2 ose 4 protomere. Magazina e proteinës oligomerike mund të përfshijë protomerë të njëjtë ose të ndryshëm. Nëse dy prototipe identike hyjnë në depon e proteinës, atëherë - homodimer, si një ndryshim - heterodimer.

Oriz. 12. Proteinat oligomerike

Le të shohim organizimin e molekulës së hemoglobinës. Funksioni kryesor i hemoglobinës është të transportojë acidin nga mushkëritë në inde dhe dioksidin e karbonit nga qarkullimi i gjakut. Kjo molekulë (Fig. 13) përbëhet nga katër shtiza polipeptide të dy llojeve të ndryshme - dy heshta α dhe dy β-heshta dhe hem. Hemoglobina është një proteinë, e diskutueshme me mioglobinën. Strukturat dytësore dhe terciare të mioglobinës dhe protomerët e hemoglobinës janë të ngjashme. Protomer i lëkurës për hemoglobinë, jak dhe mioglobinë, qengja me 8 spirale të heshtës polipeptide. Në këtë rast, duhet theksuar se në strukturat parësore të mioglobinës dhe protomerit të hemoglobinës, më pak se 24 mbetje aminoacide janë identike. Tash e tutje, proteinat, të cilat në mënyrë domethënëse kujdesen për strukturën parësore, mund të jenë të ngjashme me një organizim të gjerë dhe funksione të ngjashme fitimtare.

Oriz. 13. Struktura e hemoglobinës

Pid strukturë dytësore proteina mund të ndikohet nga konfigurimi i lancetit polipeptid, tobto. metoda e palosjes, përdredhjes (palosjes, paketimit) të një lanceti polipeptid në një spirale ose të jetë një konformacion tjetër. Ky proces nuk vazhdon në mënyrë kaotike, por gradualisht programi i përcaktuar në strukturën parësore të proteinës. Përshkrimi i detajuar i dy konfigurimeve kryesore të hendeve polipeptide, të cilat janë tregues të ndryshimeve strukturore dhe të të dhënave eksperimentale:

a-spirale,
strukturat β.

Lloji më i rëndësishëm i proteinave globulare merret parasysh a- Spirale. Përdredhja e lancetës së polipeptidit ndjek shigjetën e vitit (spiralja e djathtë), e cila përcaktohet nga depoja e aminoacideve L të proteinave natyrore.

Fuqia e nxitimit në vinyl a-spiralet (si dhe β-struktura) є zdatnіst të aminoacideve ndaj tretshmërisë së lidhjeve ujore.

Struktura e a-helikave ka një të qartë rregullsi e ulët:

Në spiralen e lëkurës (croc) të spirales bien 3.6 mbetje aminoacide.
Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) arrin 0,54 nm për kthesë, por në një tepricë të aminoacideve bie 0,15 nm.
Kthesa e spirales është 26°, pas 5 rrotullimeve të spirales (18 mbetje aminoacide) përsëritet konfigurimi strukturor i lancetit polipeptid. Tse do të thotë që periudha e përsëritjes (ose identitetit) të strukturës a-spiral bëhet 2.7 nm.

Lloji i dytë i konfigurimit të shtizave polipeptide, manifestime në ketrat e flokëve, qepjet, m'yazyv dhe ketrat e tjerë fibrilar, duke fshirë emrin strukturat β. Në këtë rast, dy ose më shumë heshta polipeptide lineare, të gërvishtura paralelisht ose, më shpesh, anti-paralele, mendërisht, lidhen me lidhje ujore ndër-vjetore midis grupeve -NH- dhe -CO të heshtakëve të shijshëm, duke kënaqur strukturën e lloji i magazinës.

Paraqitja skematike e strukturave β të hendeve polipeptide.

Në natyrë, ekzistojnë proteina, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-struktura. Një prapanicë tipike e proteinave të tilla është kolagjenit- proteina fibrilare, e cila bëhet masa kryesore e indit të suksesshëm në trupin e njerëzve dhe krijesave.

Duke përdorur metodat e analizës së difraksionit me rreze X, kemi arritur në përfundimin e dy organizimeve strukturore më të barabarta të molekulës së proteinës, e cila duket të jetë e ndërmjetme midis strukturave dytësore dhe terciare. Tse e ashtuquajtura strukturat mbisekondare dhe domenet strukturore.

Strukturat dytësore janë agregate heshtash polipeptide, të cilat formojnë strukturën e tyre dytësore dhe treten në proteina aktive si rezultat i qëndrueshmërisë së tyre termodinamike ose kinetike. Kështu, në proteinat globulare, elementët e dyfishtë (βχβ) (të përfaqësuara nga dy vaskë β paralele, të lidhura me segmentin x), elementët βaβaβ (të përfaqësuar nga dy segmente α-spirale, të futura në mes të treshesë me β-heshta paralele. ) dhe ne.

Domeni i proteinës globulare Budov (flavodoksinë) (për A. A. Boldirevim)

Domeni- Kjo është një njësi strukturore kompakte globulare në mes të heshtit polipeptid. Domenet mund të ndryshojnë në funksione dhe palosjen (hedhjen) në njësi të pavarura strukturore kompakte globulare, të lidhura ndërmjet tyre nga slats gnuchnye në mes të molekulës së proteinës.

Heliksi polipeptid i molekulës. Struktura dytësore e proteinave. Karakteristikat e strukturës dytësore të proteinave. Hidroliza e një molekule proteine

PRIT PARA:

ORGANIZATA STRUKTURORE BILKIV

Struktura dytësore e proteinës

Struktura dytësore e polipeptideve dhe proteinave

PRIT PARA:

Struktura dytësore e proteinave

Proteinat: Struktura dytësore e proteinave

Struktura dytësore e proteinës

Konformimi i kolit polipeptid. Struktura dytësore e polipeptidit lanciug

PRIT PARA:

BILKI Opsioni 1 A1. Linja strukturore e të bardhëve є: ...

strukturë dytësore

Më shumë për temën e artikujve: