Struktura dytësore është mënyra e vendosjes së lancetit polipeptid në strukturën e rendit të lidhjeve ujore të vendosura zavdyaka midis grupeve peptidike të një lancet ose shumës së heshtave polipeptide. Sipas konfigurimit të strukturës dytësore, ato ndahen në pjesë spirale (α-helix) dhe sferike-palosje (strukturë β dhe formë kryq-β).
α-Spirale. Ky është një lloj tjetër i strukturës dytësore të proteinës, e cila mund të duket si një spirale e rregullt, e cila krijohet nga ligamentet e lidhjeve ujore ndërpeptide në kufijtë e një lanceti polipeptid. Modeli i ekzistencës së një α-helix (Fig. 2), i cili kontrollon të gjithë fuqinë e lidhjes peptide, u propozua nga Pauling dhe Corey. Karakteristikat kryesore të α-helix:
· konfigurimi spirale i lancetit polipeptid, i cili ka një simetri vidë;
· Utvorennya lidhjet e ujit midis grupeve peptide të mbetjeve të aminoacideve të lëkurës së parë dhe të katërt;
rregullsia e kthesave në spirale;
· barazinë e të gjitha mbetjeve të aminoacideve në heliksin α, pavarësisht nga sythat dhe radikalët e tyre toksikë;
· Radikalet Bichnі të aminoacideve nuk marrin pjesë në α-spiralën e krijuar.
Tingulli i spirales α është i ngjashëm me spiralen e shtrirë të një sobë elektrike. Rregullsia e lidhjeve ujore midis grupit të parë dhe të katërt peptid përcakton rregullsinë e kthesave të heshtit polipeptid. Lartësia e një rrotullimi të një α-spirale është deri në 0,54 nm; deri në 3,6 teprica të aminoacideve, në mënyrë që teprica e aminoacideve të lëkurës të lëvizë lart boshtit (lartësia e një tepricë të një aminoacidi) me 0,15 nm (0,54:3,6 \u003d 0,15 nm), gjë që ju lejon të flisni për barazinë e të gjitha aminoacideve acide të tepërta në heliksin α. Periudha e rregullsisë - spirale deri në 5 kthesa ose 18 mbetje aminoacide; Gjatësia e një periudhe bëhet 2,7 nm. Oriz. 3. Modeli me një spirale Pauling-Kory
β-Struktura. Ky është një lloj tjetër strukture dytësore, e cila mund të përkulë pak konfigurimin e heshtit polipeptid dhe është formuar për ndihmën e lidhjeve ujore ndërpeptide në kufijtë e rreth tre pemëve të së njëjtës shtizë polipeptidike ose shuma e heshtave polipeptidike. Її quhet gjithashtu një strukturë e palosur sferike. Є shumëllojshmëri të strukturave β. Ndërkëmbimet e sferulave të fidanëve, të cilat vendosen nga një shtizë polipeptidike e proteinës, quhen forma ndër-β (strukturë β e shkurtër). Lidhjet ujore në formë të kryqëzuar β shkrihen midis grupeve peptide të sytheve të polipeptidit lanciug. Lloji i dytë, struktura totale β, është karakteristikë për të gjithë lancetën polipeptide, e cila mund të përkulet në formë dhe reduktohet nga lidhjet ujore ndërpeptide midis heshtësve paralele polipeptidike përmbledhëse (Fig. 3). Kjo strukturë është e ndërlikuar për fizarmonikën. Për më tepër, variante të strukturave β janë të mundshme: erërat mund të bëhen me heshta paralele (heshta polipeptide N-kintsi të drejtuara në të njëjtin drejtim) dhe antiparalele (N-kintsi të drejtuara në anët e ndryshme). Radikalët e zinxhirit të njërit topi janë të vendosura ndërmjet radikalëve të zinxhirit të topit tjetër.
Në proteinat, është e mundur kalimi nga struktura α në β-struktura dhe mbrapa pas kalimit të lidhjeve ujore. Zëvendësimi i lidhjeve të rregullta ujore interpeptide të frezës së lancetit (zinku i heshtës polipeptid përdredh në një spirale) shtrembëron spirale dhe zamikanny e lidhjeve ujore midis fragmenteve të përdredhura të lanceuges polipeptide. Një tranzicion i tillë i manifestimeve në keratin është një ketër me flokë. Kur flokët janë të dorës, është e lehtë të thyhet struktura spirale e β-keratinës dhe vin për të kaluar në α-keratin (flokët kaçurrelë drejtohen).
Prishja e strukturave dytësore të rregullta të proteinave (a-helika dhe β-struktura) në analogji me shkrirjen e një kristali quhet "shkrirja" e polipeptideve. Me këtë ujë, lidhjet prishen dhe shtizat e polipeptideve fryhen në formën e një topi pa grimca. Gjithashtu, qëndrueshmëria e strukturave dytësore përcaktohet nga lidhjet ujore ndërpeptide. Llojet e tjera të lidhjeve nuk mund të merren nga ky vend, për një sasi të vogël të lidhjeve disulfide të lancetit polipeptid në zonat e shpërbërjes së cisteinës së tepërt. Peptidet e shkurtra të lidhura me lidhjet disulfide dridhen në cikël. Në proteinat e pasura, një orë ka qeliza α-spiral dhe struktura β. Proteinat natyrale, të cilat janë 100% s-helix, nuk mund të përdoren (paramiozina është një proteinë mukoze, e cila është 96-100% α-spiralja), por polipeptidet sintetike janë 100%-spiralizuar.
Proteinat e tjera mund të shkaktojnë nivele të ndryshme të mpiksjes. Një frekuencë e lartë e strukturave α-spiralore vërehet në paramiozinë, mioglobinë dhe hemoglobinë. Nga ana tjetër, në tripsinë, ribonukleazën, një pjesë e madhe e lancetit polipeptid përshtatet në strukturën β-sferike. Proteinat mbështetëse të indeve: keratina (proteina e flokëve, leshi), kolagjeni (proteina e tendinit, lëkura), fibroina (proteina natyrale e qepjes) mund të ndryshojnë konfigurimin β të shtizave polipeptide. Dallimi në botën e spiralizimit të heshtave polipeptide tek të bardhët flet për ata që, padyshim, kanë fuqinë të prishin shpesh spiralizimin ose të "thyejnë" shtrimin e rregullt të heshtit polipeptid. Arsyeja për këtë është një rregullim më kompakt i lancetit polipeptid të proteinës në obsesionin e të kënduarit, domethënë në strukturën tretinoze.
§ 8. ORGANIZIMI HAPËSINOR I NJË MOLEKULE TË BILK
Struktura primare
Nën strukturën parësore të proteinës, kuptohet numri dhe rendi i ngarkimit të mbetjeve të aminoacideve të lidhura një nga një me lidhjet peptide, lanceti polipeptid.
Shtiza polipeptide në njërin skaj është shumë e fortë, e cila nuk merr pjesë në lidhjen e vendosur peptide, grupi NH 2, N-kinet. Në boci proliferative, është i lirë të rritet, i cili nuk merr pjesë në lidhjen e vendosur peptide, grupi HOOS, ce - S-kіnets. N-kinet merren për kallirin e lanceuge, numërimi i mbetjeve të aminoacideve vetë fillon nga ai i ri:
Sekuenca e aminoacideve të insulinës u krijua nga F. Senger (Universiteti i Kembrixhit). Kjo proteinë përbëhet nga dy shtiza polipeptide. Një lancet përbëhet nga 21 mbetje aminoacide, heshtja tjetër përbëhet nga 30. Lancet janë të lidhura me dy pika disulfide (Fig. 6).
Oriz. 6. Struktura primare e insulinës njerëzore
Dhjetë vjet (1944 - 1954) u shpenzuan për deshifrimin e strukturës qiєї. Në këtë orë, struktura parësore iu caktua të bardhëve të pasur, procesi i automatizimit u caktua dhe jo një problem serioz për të mëparshmet.
Informacioni për strukturën parësore të proteinës së lëkurës është i koduar në gjen (dilansioni i molekulës së ADN-së) dhe realizohet gjatë transkriptimit (rishkrimit të informacionit mbi mARN) dhe përkthimit (sinteza e lancetit polipeptid). Në lidhjen me cym, struktura primare e proteinës mund të futet edhe pas strukturës tjetër të gjenit.
Bazuar në strukturën parësore të proteinave homologe, është e mundur të nxirren përfundime në lidhje me sporiditetin taksonomik të specieve. Përpara proteinave homologe, ekzistojnë ato proteina, të cilat kanë të njëjtat funksione në specie të ndryshme. Proteina të tilla mund të kenë sekuenca të ngjashme aminoacide. Për shembull, proteina citokrom 3 ka peshën molekulare më të lartë të disponueshme prej afër 12500 dhe përmban afër 100 mbetje aminoacide. Dallimet në strukturën parësore të citokromit H të dy specieve janë proporcionale me dallimet filogjenetike midis specieve. Kështu, citokromet 3 të kuajve dhe shirave gjenden në 48 mbetje aminoacide;
strukturë dytësore
Struktura dytësore e proteinës formohet nëpërmjet vendosjes së lidhjeve ujore midis grupeve peptide. Ekzistojnë dy lloje të strukturës dytësore: α-spiralja dhe struktura β (ose topi i palosshëm). Në proteina, mund të ketë edhe qeliza të lancetit polipeptid, të cilat nuk krijojnë një strukturë dytësore.
α-Spiralja formon një sustë. Gjatë formësimit të α-spiralës, atomi acid i grupit peptid të lëkurës formon një lidhje uji me atomin e ujit të grupit të katërt NH përgjatë heshtit:
Një mbështjellje lëkure e një spiraleje mbulimesh nga një spirale e përparuar e një spiraleje dekilcoma me lidhje ujore, që jep strukturën e një mentaliteti domethënës. A-spiralja ka këto karakteristika: diametri i spirales është 0,5 nm, gjatësia e spirales është 0,54 nm dhe ka 3,6 teprica të aminoacideve për kthesë të spirales (Fig. 7).
Oriz. 7. Modeli i a-spiralës, i cili pasqyron karakteristikat
Radikalët e zinxhirit të aminoacideve emërtohen drejtpërdrejt në spirale (Fig. 8).
Oriz. 8. Modeli -spiral, i cili pasqyron shtrirjen e shpërndarjes së radikaleve biologjike
Nga L-aminoacidet natyrale, mund të induktohet si spirale djathtas dhe majtas. Shumica e proteinave natyrore karakterizohen nga spiralja e duhur. Tre aminoacide D mund të quhen gjithashtu spirale majtas dhe djathtas. Lanceta polipeptide, e cila formohet nga shuma e depozitave të aminoacideve D dhe L, nuk është në gjendje të krijojë një spirale.
Teprica e aminoacideve Deyakі pereshkodzhayut α-helix. Për shembull, edhe pse në lanciuge sprati ishte i përzier pozitivisht ose negativisht i ngarkuar me depozitat e aminoacideve, një pllakë e tillë nuk pranon një strukturë α-spiral nëpërmjet lëshimit të ndërsjellë të radikalëve të ngarkuar njëkohësisht. Shpërndani lehtësisht spirale të mbetjeve të aminoacideve, të cilat mund të krijojnë dallime të mëdha. Tranzicioni për inkorporimin e α-spiralës manifestohet gjithashtu në heshtak polipeptid me prolinë të tepërt (Fig. 9). Ka një tepricë të prolinës në atomet e azotit, e cila formon një lidhje peptide me një aminoacid tjetër, jo me një atom të vetëm uji.
Oriz. 9. Teprica proline pereshkodzha utvennu-spirali
Për atë tepricë të prolinës, që hyn në magazinë e lancetit polipeptid, nuk është e mundur të vendoset lidhja e brendshme heshtakore e ujit. Përveç kësaj, atomi i azotit në prolinë mund të hyjë deri në depon e unazës së trashë, gjë që e bën të pamundur mbështjelljen rreth lidhjes N-C dhe formimin e spirales.
Crim α-spira përshkruajnë lloje të tjera të helikave. Megjithatë, erë e keqe është rrallë, më e rëndësishmja, në distanca të shkurtra.
Krijimi i lidhjeve ujore midis grupeve peptide të fragmenteve të polipeptideve vetëvrasëse në lanceuge kryhet para formimit β-struktura, ose një top i palosur:
Në sipërfaqen e α-spiralës, topi i palosur ka një formë zigzag, dukem si fizarmonikë (Fig. 10).
Oriz. 10. β-Struktura e proteinës
Ndani pjesë të palosshme paralele dhe anti-paralele të topave. Ndërmjet ndarjeve të lancetit polipeptid krijohen struktura paralele β, të cilat shmangen drejtpërdrejt:
Strukturat β antiparalele vendosen midis vijave të drejta protistale të lancetit polipeptid:
Strukturat β mund të formohen pak a shumë midis dy heshtave polipeptide:
Në magazinat e disa proteinave, struktura sekondare mund të përfaqësohet vetëm nga një spirale α, në të tjera - vetëm nga struktura β (paralele, ose antiparalele, ose përndryshe, ato të tjerat), në të tjera, rendi i spiralizimeve α mund të të jenë të pranishme dhe β -struktura.
Struktura e Tretinës
Në proteinat e pasura, strukturat e organizuara në mënyrë dytësore (α-spiralet, -strukturat) djegin një rruzull kompakt në një rend këndimi. Organizimi i gjerë i proteinave globulare është i lidhur me strukturën terciare. Në këtë mënyrë, struktura tretinoze karakterizon rritjen e parëndësishme të mbeturinave të lancetit polipeptid në natyrë. Strukturat terciare të formuara marrin pjesë në lidhjet jonike dhe ujore, ndërveprimet hidrofobike, forcat van der Waals. Stabilizoni strukturën terciare të njollave disulfide.
Struktura Tretinna e proteinave është për shkak të sekuencës së tyre aminoacide. Kur formohet, lidhja mund të kombinohet me aminoacide, të përziera në lancet polipeptide në një distancë të konsiderueshme. Në proteinat e shitjes me pakicë, radikalet polare të aminoacideve, si rregull, ndodhen në sipërfaqen e molekulave të proteinave dhe, më pas, në mes të molekulës, radikalet hidrofobike shfaqen të grumbulluara në mënyrë kompakte në mes të globulës, duke përbërë qelizat hidrofobe.
Ninі tretinna strukturë bagatioh blіlkіv instaluar. Le të hedhim një vështrim në dy shembuj.
Mioglobina
Mioglobina është një proteinë lidhëse e thartë nga një masë ndihmëse 16700. Funksioni i saj është të ruajë thartirën në m'yazah. Kjo molekulë ka një heshtë polipeptidike, e cila përbëhet nga 153 mbetje aminoacide dhe një hemogrup, i cili luan një rol të rëndësishëm në lidhjen e acidit.
Organizimi i gjerë i mioglobinës u vu në pritje nga robotët e John Kendrew dhe kolegëve të tij (Fig. 11). Molekula e kësaj proteine ka 8 qeliza α-spiral, të cilat shpesh përbëjnë 80% të të gjitha mbetjeve të aminoacideve. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Fig.11. Struktura Tretin e mioglobinës
Ribonukleaza
Ribonukleaza është një proteinë globulare. Ai sekretohet nga klitinat e shtresës nënlëkurore, një enzimë që katalizon ndarjen e ARN-së. Në sipërfaqen e mioglobinës, molekula e ribonukleazës mund të ketë shumë pak qeliza α-spiral dhe të përmbajë një numër të madh segmentesh që janë në konformimin β. Mineraliteti i strukturës terciare të proteinës jepet nga 4 lidhje disulfide.
Struktura kuaternare
Shumë proteina përbëhen nga decila, dy ose më shumë, nën-njësi proteinash ose molekula, të cilat çojnë në strukturat e këndshme dytësore dhe terciare, të cilat janë të lidhura së bashku në të njëjtën kohë për ndihmën e lidhjeve ujore dhe jonike, ndërveprimet hidrofobike, forcat van der Waals. Një organizim i tillë i molekulave të proteinave struktura e tremujorit, dhe quhen vetë proteinat oligomirnimi. Një nënnjësi okrema, ose një molekulë proteine, quhet në depon e një proteine oligomerike protomir.
Numri i protomerëve në proteinat oligomerike mund të ndryshojë shumë. Për shembull, kreatinë kinaza përbëhet nga 2 protomerë, hemoglobina - 4 protomere, E.coli ARN polimeraza - një enzimë që është përgjegjëse për sintezën e ARN - 5 protomere, kompleksi piruvat dehidrogjenazë - 72 protomere. Një proteinë dhe dy protomerë, një quhet dimer, një quhet tetramer dhe gjashtë quhet heksamer (Fig. 12). Më shpesh në molekulën e proteinës oligomerike ka 2 ose 4 protomere. Magazina e proteinës oligomerike mund të përfshijë protomerë të njëjtë ose të ndryshëm. Nëse dy prototipe identike hyjnë në depon e proteinës, atëherë - homodimer, si një ndryshim - heterodimer.
Oriz. 12. Proteinat oligomerike
Le të shohim organizimin e molekulës së hemoglobinës. Funksioni kryesor i hemoglobinës është të transportojë acidin nga mushkëritë në inde dhe dioksidin e karbonit nga qarkullimi i gjakut. Kjo molekulë (Fig. 13) përbëhet nga katër shtiza polipeptide të dy llojeve të ndryshme - dy heshta α dhe dy β-heshta dhe hem. Hemoglobina është një proteinë, e diskutueshme me mioglobinën. Strukturat dytësore dhe terciare të mioglobinës dhe protomerët e hemoglobinës janë të ngjashme. Protomer i lëkurës për hemoglobinë, jak dhe mioglobinë, qengja me 8 spirale të heshtës polipeptide. Në këtë rast, duhet theksuar se në strukturat parësore të mioglobinës dhe protomerit të hemoglobinës, më pak se 24 mbetje aminoacide janë identike. Tash e tutje, proteinat, të cilat në mënyrë domethënëse kujdesen për strukturën parësore, mund të jenë të ngjashme me një organizim të gjerë dhe funksione të ngjashme fitimtare.
Oriz. 13. Struktura e hemoglobinës
Pid strukturë dytësore proteina mund të ndikohet nga konfigurimi i lancetit polipeptid, tobto. metoda e palosjes, përdredhjes (palosjes, paketimit) të një lanceti polipeptid në një spirale ose të jetë një konformacion tjetër. Ky proces nuk vazhdon në mënyrë kaotike, por gradualisht programi i përcaktuar në strukturën parësore të proteinës. Përshkrimi i detajuar i dy konfigurimeve kryesore të hendeve polipeptide, të cilat janë tregues të ndryshimeve strukturore dhe të të dhënave eksperimentale:
- a-spirale,
- strukturat β.
Lloji më i rëndësishëm i proteinave globulare merret parasysh a- Spirale. Përdredhja e lancetës së polipeptidit ndjek shigjetën e vitit (spiralja e djathtë), e cila përcaktohet nga depoja e aminoacideve L të proteinave natyrore.
Fuqia e nxitimit në vinyl a-spiralet (si dhe β-struktura) є zdatnіst të aminoacideve ndaj tretshmërisë së lidhjeve ujore.
Struktura e a-helikave ka një të qartë rregullsi e ulët:
- Në spiralen e lëkurës (croc) të spirales bien 3.6 mbetje aminoacide.
- Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) arrin 0,54 nm për kthesë, por në një tepricë të aminoacideve bie 0,15 nm.
- Kthesa e spirales është 26°, pas 5 rrotullimeve të spirales (18 mbetje aminoacide) përsëritet konfigurimi strukturor i lancetit polipeptid. Tse do të thotë që periudha e përsëritjes (ose identitetit) të strukturës a-spiral bëhet 2.7 nm.
Lloji i dytë i konfigurimit të shtizave polipeptide, manifestime në ketrat e flokëve, qepjet, m'yazyv dhe ketrat e tjerë fibrilar, duke fshirë emrin strukturat β. Në këtë rast, dy ose më shumë heshta polipeptide lineare, të gërvishtura paralelisht ose, më shpesh, anti-paralele, mendërisht, lidhen me lidhje ujore ndër-vjetore midis grupeve -NH- dhe -CO të heshtakëve të shijshëm, duke kënaqur strukturën e lloji i magazinës.
Paraqitja skematike e strukturës β të hendeve polipeptide.
Në natyrë, ekzistojnë proteina, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-struktura. Një prapanicë tipike e proteinave të tilla është kolagjenit- proteina fibrilare, e cila bëhet masa kryesore e indit të shëndetshëm në trupin e njeriut dhe krijesave.
Duke përdorur metodat e analizës së difraksionit me rreze X, kemi arritur në përfundimin e dy organizimeve strukturore më të barabarta të molekulës së proteinës, e cila duket të jetë e ndërmjetme midis strukturave dytësore dhe terciare. Tse e ashtuquajtura strukturat mbisekondare dhe domenet strukturore.
Strukturat dytësore janë agregate heshtash polipeptide, të cilat formojnë strukturën e tyre dytësore dhe treten në proteina aktive si rezultat i qëndrueshmërisë së tyre termodinamike ose kinetike. Kështu, në proteinat globulare, elementët e dyfishtë (βχβ) (të përfaqësuara nga dy vaskë β paralele, të lidhura me segmentin x), elementët βaβaβ (të përfaqësuar nga dy segmente α-spirale, të futura në mes të treshesë me β-heshta paralele. ) dhe ne.
Domeni i proteinës globulare Budov (flavodoksinë) (për A. A. Boldirevim)
Domeni- Kjo është një njësi strukturore kompakte globulare në mes të heshtit polipeptid. Domenet mund të ndryshojnë në funksione dhe mund të palosen (zsidnya) në njësi të pavarura strukturore kompakte globulare, të lidhura së bashku me ndarës si mushkonja në mes të molekulës së proteinës.
Struktura dytësore e proteinës- metoda e vendosjes së lancetës polipeptidike në një strukturë kompakte, me ndërveprimin e grupeve peptide me lidhjet e vendosura ujore midis tyre.
Formimi i strukturës dytësore të peptidit viklican për të adoptuar një konformacion me numrin më të madh të lidhjeve midis grupeve të peptideve. Lloji i strukturës dytësore përcaktohet nga qëndrueshmëria e lidhjes peptide, brishtësia e lidhjes midis atomit qendror të karbonit dhe atomit të karbonit të grupit peptid, madhësia e radikalit aminoacid. Gjithçka u caktua menjëherë me sekuencën e aminoacideve të vitit, të sjellë në konfigurimin singal të proteinës.
Ne shohim dy variante të mundshme të strukturës dytësore: në pamjen e "litarit" - α-spiralja(a-strukturë), dhe duken si "fizarmonikë" - topin β-palosje(β-struktura). Në një ketër, si rregull, një orë ka struktura fyese, por në një pjesë të ndryshme spіvvіdnosnі. Në proteinat globulare, mbizotëron α-spiralja, në proteinat fibrilare, struktura β.
Struktura dytësore vendoset vetëm për pjesëmarrjen e kontakteve të ujit ndërmjet grupeve peptide: atomi i oksigjenit i një grupi reagon me atomin e ujit të një grupi tjetër, në të njëjtën kohë acidi i një grupi tjetër peptid lidhet me ujin e të tretit në të njëjtën kohë.
α-Spirale
Struktura i jepet një spiraleje me dorën e djathtë që kërkon ndihmë vodnevih zv'yazkіv mizh grupet e peptideve 1 dhe 4, 4 dhe 7, 7 dhe 10 e kështu me radhë tepricat e aminoacideve.
Riorganizimi i spirales së derdhur proline dhe hidroksiprolina, e cila, përmes strukturës së saj ciklike, nënkupton "thyerjen" e lanceug, її primus vigin, si, për shembull, në kolagjen.
Lartësia e rrotullimit të spirales bëhet 0,54 nm dhe tregon 3,6 teprica të aminoacideve, 5 kthesat e fundit shtojnë 18 aminoacide dhe zënë 2,7 nm.
β-top i palosshëm
Në këtë mënyrë të shtrimit të molekulës së proteinës shtrihet si një "gjarpër", në distancë degët e heshtës shfaqen pranë njërës ose tjetrës. Si rezultat, grupet e peptideve më herët se aminoacidet e largëta të lancetës proteinike kishin një marrëdhënie të ndërsjellë me ndihmën e lidhjeve ujore.
Përafruar në mënyrë më kompakte me strukturën parësore, me çdo ndërvarësi të grupeve peptide me lidhjet e vendosura ujore midis tyre.
Vendosja e ketrit në litarin dhe fizarmonikën në kërkim
Ekzistojnë dy lloje të strukturave të tilla duke e shtrirë ketrin në shikim të litaritі në pamjen e një fizarmonike.
Formimi i strukturës dytësore të peptidit viklican për të adoptuar një konformacion me numrin më të madh të lidhjeve midis grupeve të peptideve. Lloji i strukturës dytësore përcaktohet nga qëndrueshmëria e lidhjes peptide, brishtësia e lidhjes midis atomit qendror të karbonit dhe atomit të karbonit të grupit peptid, madhësia e radikalit aminoacid.
Gjithçka u caktua menjëherë me sekuencën e aminoacideve të vitit, të sjellë në konfigurimin singal të proteinës.
Ju mund të shihni dy variante të mundshme të strukturës dytësore: α-spiralja (struktura α) dhe topin e palosur β (struktura β). Në një proteinë, si rregull, ka struktura fyese, por në një pjesë të ndryshme të kyçit. Në proteinat globulare, mbizotëron α-spiralja, në proteinat fibrilare, struktura β.
Fati i lidhjeve ujore në strukturat dytësore të derdhura.
Struktura dytësore krijohet vetëm me pjesëmarrjen e lidhjeve ujore midis grupeve peptide: atomi acid i një grupi reagon me atomin e ujit të një grupi tjetër, në të njëjtën kohë acidi i një grupi tjetër peptid lidhet me ujin e të tretës.
α-Spirale
Shtrirja e proteinës në spiralën α.
Struktura jepet në një spirale të djathtë, e cila krijohet për lidhje shtesë ujore midis grupeve peptide 1 dhe 4, 4 dhe 7, 7 dhe 10 dhe kështu me radhë tepricat e aminoacideve.
Formimi i spirales ndryshohet nga prolina dhe hidroksiprolina, të cilat përmes strukturës së saj krijojnë një "thyerje" të lancetës, vigjilën e saj të mprehtë.
Lartësia e rrotullimit të spirales bëhet 0,54 nm dhe tregon 3,6 teprica të aminoacideve, 5 kthesat e fundit shtojnë 18 aminoacide dhe zënë 2,7 nm.
β-top i palosshëm
Vendosja e proteinës pranë topit të palosur β.
Në këtë metodë, shtrimi i molekulës së proteinës qëndron si një "gjarpër", në distancë degët e heshtakës duken afër njëra-tjetrës. Si rezultat, grupet e peptideve më herët se aminoacidet e largëta të lancetës proteinike kishin një marrëdhënie të ndërsjellë me ndihmën e lidhjeve ujore.
