เกลียวโพลีเปปไทด์ของโมเลกุล โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน คุณสมบัติของโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน ไฮโดรไลซิสของโมเลกุลโปรตีน

โครงสร้างหลักของโปรตีนเรียกว่าสายพอลิเพปไทด์แลนซ์ของกรดอะมิโนที่เชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์ โครงสร้างหลักเป็นการวัดที่ง่ายที่สุดในการจัดระเบียบโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน ความเสถียรสูงเกิดจากพันธะเปปไทด์โควาเลนต์ระหว่างหมู่ α-อะมิโนของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับหมู่ α-คาร์บอกซิลของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง

แม้ว่าในการเชื่อมโยงเปปไทด์ที่สร้างขึ้น บทบาทของโพรลีนกลุ่ม imino หรือไฮดรอกซีโพรลีนก็มีส่วนร่วม แต่ก็มีโอกาสน้อยกว่า

เมื่อมีการสร้างพันธะเปปไทด์ในเซลล์ กลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนตัวหนึ่งจะถูกกระตุ้นที่ซัง จากนั้นมันจะไปรวมกับกลุ่มอะมิโนของอีกกลุ่มหนึ่ง การสังเคราะห์โพลีเปปไทด์ในห้องปฏิบัติการโดยประมาณนั้นดำเนินการในลักษณะเดียวกัน

ลิงค์เปปไทด์เป็นชิ้นส่วนของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตซึ่งทำซ้ำ มีคุณสมบัติไม่กี่อย่าง ดังนั้นพวกมันจึงไม่เพียงเพิ่มเข้ากับรูปแบบของโครงสร้างหลักเท่านั้น แต่ยังรวมไปถึงการจัดระเบียบที่แท้จริงของสายพอลิเปปไทด์ด้วย:

· ระนาบร่วม - อะตอมทั้งหมดที่เข้าสู่กลุ่มเปปไทด์จะอยู่ในระนาบเดียวกัน

· Zdatnіst іsnuvati ในสองรูปแบบจังหวะ (keto-หรือ enol formі);

·ตำแหน่งทรานส์ของ intercessors ในร้อย-sovno C-N-link;

· สุขภาพก่อนการสร้างพันธะน้ำ ยิ่งกว่านั้น กลุ่มเปปไทด์ของผิวหนังสามารถสร้างพันธะน้ำสองกลุ่มด้วยกลุ่มที่เล็กกว่า รวมถึงกลุ่มเปปไทด์

Vignatok เพื่อสร้างกลุ่มเปปไทด์สำหรับการมีส่วนร่วมของกลุ่มอะมิโนของโพรลีนหรือไฮดรอกซีโพรลีน กลิ่นเหม็นของอาคารสร้างระฆังน้ำเพียงอันเดียว (ยอดเยี่ยม) Tse vplivaєในการขึ้นรูปโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน สายพอลิเปปไทด์แลนซ์ที่ระยะทางซึ่งพบโพรลีนหรือไฮดรอกซีโพรลีนนั้นพับเก็บได้ง่าย ซึ่งไม่หายไปเหมือนที่เป็นอยู่ด้วยเสียงน้ำอื่นๆ

โครงการอนุมัติ tripeptide:

การจัดพื้นที่ที่เท่ากันของโปรตีน: โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน: ความเข้าใจเกี่ยวกับ α-helix และ β-fold ball โครงสร้าง Tretinous ของโปรตีน: ความเข้าใจเกี่ยวกับโปรตีนพื้นเมืองและการเสียสภาพของโปรตีน โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนกับเฮโมโกลบิน

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนภายใต้โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน จะเข้าใจวิธีการวางพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในโครงสร้างที่สั่งไว้ ตามการกำหนดค่า จะเห็นองค์ประกอบต่อไปนี้ของโครงสร้างรอง: α -เกลียวนั้น β - ลูกพับ

รุ่นบูโดวี α-เกลียว schovouєพลังทั้งหมดของพันธะเปปไทด์ถูกทำลายโดย L. Pauling และ R. Corey (1949 - 1951 pp.)

สำหรับลูกน้อย3 กแผนภาพที่แสดง α - เกลียวซึ่งให้ข้อมูลเกี่ยวกับพารามิเตอร์หลัก α - เกลียวในลักษณะที่การหมุนของเกลียวเป็นปกติ ดังนั้นการกำหนดค่าของเกลียวจึงมีสมมาตรของสกรู (รูปที่ 3, ข). บนขดลวดหนัง α -helices เพิ่ม 3.6 กรดอะมิโนตกค้าง ขดลวดVіdstanmіzhหรือเกลียวจระเข้กลายเป็น 0.54 นาโนเมตร การตัดของขดลวดเพิ่มขึ้นถึง 26 ° การขึ้นรูปและรองพื้น α - การกำหนดค่าแบบเกลียวถูกสังเกตสำหรับ rachunok ของเอ็นน้ำซึ่งถูกสร้างขึ้นระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของผิวหนัง นที่ ตา ( พี+ 3)-th กรดอะมิโนส่วนเกิน แม้ว่าพลังงานของการเชื่อมโยงของน้ำจะมีจำนวนน้อย แต่จำนวนของการเชื่อมโยงเหล่านี้ก็เพียงพอที่จะสร้างผลกระทบด้านพลังงานที่สำคัญหลังจากนั้น α - การกำหนดค่าเกลียวเพื่อเข้าเส้นชัย อนุมูล Bichni ของกรดอะมิโนที่ตกค้างไม่ได้นำชะตากรรมของpidtrimtsі α -helical configuration ดังนั้นกรดอะมิโนทั้งหมดจะตกค้างใน α - เกลียวมีค่าเท่ากัน

ในโปรตีนธรรมชาติ พวกมันมีโอกาสน้อยที่จะเป็นคนถนัดขวา α - เกลียว

β-ลูกบอลพับ- องค์ประกอบอื่นของโครงสร้างรอง บนvіdmіnuvіd α - เกลียว β - ลูกพับมีลักษณะเป็นเส้นตรง ไม่ใช่แบบเฉือน (รูปที่ 4) โครงสร้างเชิงเส้นลดลงเนื่องจากการก่อตัวของการเชื่อมโยงของน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ซึ่งตั้งอยู่บนส่วนต่าง ๆ ของสายพอลิเพปไทด์ Qi ของแปลงอยู่ใกล้กับเส้นน้ำระหว่าง C = O และ HN - กลุ่ม (0.272 นาโนเมตร)

ข้าว. 4. แผนผังรูปภาพ β - ลูกพับ (ลูกศรระบุ

เกี่ยวกับ polypeptide lanciug โดยตรง)

ข้าว. 3. โครงการ ( ก) รุ่นนั้น ( ข) α - เกลียว

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนถือเป็นโครงสร้างหลัก กรดอะมิโนที่หลงเหลือจากโลกต่างๆ ของอาคาร จนถึงการนำพันธะน้ำ ce และเทเข้าสู่ความละเอียด α -สไปราลีหรือ β -ชารี อะลานีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ลิวซีน, ไลซีน, เมไทโอนีน และฮิสทิดีนถูกระบุไว้ก่อนกรดอะมิโนเกลียว หากชิ้นส่วนโปรตีนถูกสร้างขึ้นตามอันดับหลักจากการสะสมของกรดอะมิโนที่มากเกินไป มันจะก่อตัวขึ้นในการแบ่งส่วนนี้ α - เกลียว วาลิน ไอโซลิวซีน ธรีโอนีน ไทโรซีน และฟีนิลอะลานีน β - ลูกของโพลีเปปไทด์ lanciug. โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบถูกตำหนิที่สายพอลิเพปไทด์ การลดความเข้มข้นของกรดอะมิโนตกค้าง เช่น ไกลซีน เซอรีน กรดแอสปาร์ติก แอสพาราจีน โพรลีน

ที่อุดมไปด้วยโปรตีนหนึ่งชั่วโมง є i α -สไปราลีนั่น β -ชารี ส่วนหนึ่งของโครงร่างเกลียวในโปรตีนต่างๆ นั้นแตกต่างกัน ดังนั้นโปรตีนพาราไมโอซิน m'yazovy จึงเป็นเกลียว 100%; ส่วนสูงของโครงร่างเกลียวใน myoglobin และ hemoglobin (75%) Navpak ในทริปซินและไรโบนิวคลีเอสซึ่งเป็นส่วนสำคัญของมีดหมอโพลีเปปไทด์พอดีกับทรงกลม β โครงสร้าง โปรตีนของเนื้อเยื่อที่รองรับ - เคราติน (โปรตีนของเส้นผม), คอลลาเจน (โปรตีนของผิวหนังและเส้นเอ็น) - อาจ β - การกำหนดค่าของพอลิเปปไทด์แลนซ์

โครงสร้าง Tretin ของโปรตีนโครงสร้าง tretinous ของโปรตีนเป็นวิธีการวางพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในที่โล่ง เพื่อให้โปรตีนเพิ่มพลังให้กับพลังการทำงานนี้ มีดหมอโพลีเปปไทด์มีความผิดในอันดับการร้องเพลงที่เดินไปรอบ ๆ พื้นที่เปิดโล่ง ก่อตัวเป็นโครงสร้างที่ใช้งานได้ โครงสร้างดังกล่าวเรียกว่า พื้นเมือง. โดยไม่คำนึงถึงขนาดของจำนวนของโครงสร้างที่กว้างขวางที่เป็นไปได้ในทางทฤษฎีสำหรับมีดหมอโพลีเปปไทด์ที่กำหนด การย่อยโปรตีนสามารถลดลงไปสู่การสร้างโครงแบบดั้งเดิมเดียว

ทำให้โครงสร้าง tretinous ของโปรตีนคงตัวในลักษณะ intermodal ซึ่งเกิดจากอนุมูลที่ไม่ต่อเนื่องของกรดอะมิโนที่ตกค้างในพอลิเปปไทด์รูปใบหอกหลายสปีชีส์ Qi vzaєmodіїสามารถแบ่งออกเป็นผู้แข็งแกร่งและอ่อนแอ

พันธะโควาเลนต์ระหว่างอะตอมของซีสเตอีนจำนวนมากนั้นเห็นได้ว่ามีการพึ่งพาซึ่งกันและกันอย่างมาก ซึ่งยืนอยู่ที่ตำแหน่งต่างๆ ของมีดหมอโพลีเปปไทด์ มิฉะนั้นลิงก์ดังกล่าวจะเรียกว่าสะพานไดซัลไฟด์ การสร้างสะพานไดซัลไฟด์สามารถแสดงได้ดังนี้:

ครีมของพันธะโควาเลนต์เป็นโครงสร้างแบบสามส่วนของโมเลกุลโปรตีนซึ่งได้รับการสนับสนุนโดยอันตรกิริยาที่อ่อนแอ ซึ่งในทางของมันเอง แบ่งออกเป็นแบบที่มีขั้วและไม่มีขั้ว

ก่อนเกิดปฏิกิริยาที่ขั้ว เราสามารถเห็นการเชื่อมโยงของไอออนและน้ำ ปฏิสัมพันธ์จะละลายเมื่อสัมผัสกลุ่มประจุบวกของอนุมูลพิษกับไลซีน อาร์จินีน ฮิสทิดีน และกลุ่ม COOH ที่มีประจุลบของกรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก การเชื่อมโยงน้ำเกิดจากกลุ่มการทำงานของอนุมูลพิษและกรดอะมิโนตกค้าง

ปฏิกิริยาแบบไม่มีขั้วหรือแวนเดอร์วาลส์ระหว่างอนุมูลคาร์โบไฮเดรตของกรดอะมิโนที่ตกค้างเพื่อสร้างแม่พิมพ์ แกนที่ไม่ชอบน้ำ (หยดตัวหนา) ตรงกลางของเม็ดโปรตีนเพราะ อนุมูลคาร์โบไฮเดรตให้หายไปในน้ำ ยิ่งมีกรดอะมิโนไม่มีขั้วในคลังโปรตีนมากเท่าใด ก็ยิ่งมีบทบาทมากขึ้นในการขึ้นรูปโครงสร้างระดับตติยภูมิของการเชื่อมโยงแวนเดอร์วาลส์

การเชื่อมโยงเชิงตัวเลขระหว่างกรดอะมิโนที่มากเกินไปจะกำหนดโครงร่างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน (รูปที่ 5)

ข้าว. 5. Tipi zv'yazkіv, scho pіdtrimuyut tretinnuyu โครงสร้างของโปรตีน:
ก- หมอกซัลไฟด์ ข - ionny zv'azok; ค, จี -ลิงค์น้ำ
ง -ลิงค์ ฟาน เดอร์ วาลส์

โครงสร้าง Tretinna okremo โปรตีนที่นำมานั้นมีเอกลักษณ์เฉพาะเช่นเดียวกับโครงสร้างหลักїїนั้น เฉพาะพื้นที่ที่เหมาะสมในการวางโปรตีนเพื่อให้กระฉับกระเฉง ความเสียหายที่แตกต่างกันต่อโครงสร้างตติยภูมินำไปสู่การเปลี่ยนแปลงของพลังของโปรตีนและการสูญเสียกิจกรรมทางชีวภาพ

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนตามกฎแล้วโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลมากกว่า 100 kDa 1 จะก่อตัวขึ้นจากโพลีเปปไทด์จำนวนหนึ่งจากน้ำหนักโมเลกุลขนาดเล็ก โครงสร้างซึ่งประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์จำนวนเดียวซึ่งมีตำแหน่งคงที่อย่างเคร่งครัดทีละตัว เนื่องจากโปรตีนมีกิจกรรมเดียวกัน จึงเรียกว่าโครงสร้างส่วนสี่ของโปรตีน เรียกโปรตีนซึ่งมีโครงสร้างหนึ่งในสี่ส่วน epimoleculeหรือ มัลติเมอร์ และคลังสินค้าของ lanciugs yogo polypeptide - vodpovidno หน่วยย่อย หรือ โปรโตเมียร์ . พลังลักษณะเฉพาะของผ้าขาวที่มีโครงสร้างหนึ่งในสี่คือสารที่ไม่มีกิจกรรมทางชีวภาพ

ความเสถียรของโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนนั้นสังเกตได้จากปฏิกิริยาเชิงขั้วระหว่างอนุมูล bichny ของกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งแปลเป็นภาษาท้องถิ่นบนพื้นผิวของหน่วยย่อย วิธีการร่วมกันดังกล่าวมีความสำคัญต่อหน่วยย่อยในฐานะคอมเพล็กซ์ที่มีการจัดระเบียบ ตัวแทนจำหน่ายของหน่วยย่อยซึ่งพวกเขาโต้ตอบกันเรียกว่าหญิงสาวผู้ติดต่อ

โปรตีนก้นคลาสสิกซึ่งมีโครงสร้างหนึ่งในสี่คือเฮโมโกลบิน โมเลกุลของฮีโมโกลบินที่มีมวลโมเลกุล 68,000 นี่คือผลรวมของสี่หน่วยย่อยของสองประเภทที่แตกต่างกัน α і β / α - หน่วยย่อยประกอบด้วยกรดอะมิโนเกิน 141 ตัว ก β - iz 146. โครงสร้าง Tretin α - І β หน่วยย่อยคล้ายกับน้ำหนักโมเลกุล (17,000 So) หน่วยย่อยผิวหนังเพื่อแก้แค้นกลุ่มเทียม อัญมณี . เศษฮีมในโปรตีนอื่นๆ (ไซโตโครม ไมโอโกลบิน) จะปรากฏห่างออกไป แม้ว่าเราจะสามารถพูดถึงโครงสร้างของโปรตีนเหล่านั้นได้สั้นๆ (รูปที่ 6) เฮมถูกจัดกลุ่มในระบบวงรอบโคพลานาร์ที่ยุบตัวได้ ซึ่งก่อตัวขึ้นจากอะตอมกลาง ซึ่งสร้างการเชื่อมโยงการประสานงานกับ chotirma ด้วย pyrol ส่วนเกินที่ได้จากจุดมีเทน (= CH -) ในเฮโมโกลบิน เสียงจะเปลี่ยนที่สถานีออกซิเดชัน (2+)

หน่วยย่อยโชติศิริ - สอง α และสอง β - รวมเป็นโครงสร้างเดียวในอันดับดังกล่าว α หน่วยย่อยติดต่อเฉพาะกับ β - หน่วยย่อย i navpaki (รูปที่ 7)

ข้าว. 6. โครงสร้างของฮีมฮีโมโกลบิน

ข้าว. 7. การแสดงแผนผังของโครงสร้างไตรมาสของเฮโมโกลบิน:
Fe - heme ถึงเฮโมโกลบิน

ดังที่เห็นได้จากเลข 7 เล็กน้อย หนึ่งโมเลกุลของเฮโมโกลบินสามารถนำพากรดได้ 4 โมเลกุล การเชื่อมต่อІและอิสระของความเปรี้ยวมาพร้อมกับการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างในโครงสร้าง α - І β - หน่วยย่อยของเฮโมโกลบินและการขยายตัวร่วมกันใน epimolecules ข้อเท็จจริงนี้ควรสังเกตเกี่ยวกับโครงสร้างไตรมาสของโปรตีนไม่แข็งอย่างแน่นอน

ข้อมูลที่คล้ายกัน

ระฆังและนกหวีดน้ำ

แยก a-เกลียว, b-โครงสร้าง (ฉลาด).

โครงสร้าง α-เกลียว บูลาเสนอ พอลลิ่งі คอรีย์

คอลลาเจน

b-โครงสร้าง

ข้าว. 2.3. b-โครงสร้าง

โครงสร้างอาจ รูปร่างแบน โครงสร้าง b แบบขนาน; ยัคโชที่ตรงกันข้าม - โครงสร้าง b ตรงข้ามขนานกัน

ซูเปอร์คอยล์ โปรโตไฟบริล ไมโครไฟบริลเส้นผ่านศูนย์กลาง 10 นาโนเมตร

Bombyx โมริ ไฟโบรอิน

โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบ

โครงสร้างรอง.

มองไปข้างหน้า:

โครงสร้างองค์กร BILKIV

4 ฐานของการจัดระเบียบโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนถูกนำมา

โครงสร้างหลักของโปรตีน– ลำดับของกรดอะมิโนส่วนเกินในพอลิเพปไทด์ lanceus โปรตีนของกรดอะมิโน okremi เชื่อมต่อกันทีละตัว พันธะเปปไทด์ซึ่งเกิดจากการทำงานร่วมกันของหมู่ a-carboxylic และ a-amino ของกรดอะมิโน

ตลอดทั้งชั่วโมง โครงสร้างหลักของโปรตีนที่แตกต่างกันหลายหมื่นชนิดได้รับการถอดรหัส สำหรับการกำหนดโครงสร้างหลักของโปรตีน คลังกรดอะมิโนจะถูกกำหนดโดยวิธีการไฮโดรไลซิส จากนั้นเราจะพิจารณาลักษณะทางเคมีของกรดอะมิโนที่ปลาย ขั้นตอนต่อไปคือการกำหนดลำดับของกรดอะมิโนในสายพอลิเพปไทด์ สำหรับตัวแทนนี้ เลือก chastkovy (เคมีและเอนไซม์) ไฮโดรไลซิส เป็นไปได้ที่จะศึกษาการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ ตลอดจนข้อมูลเกี่ยวกับลำดับนิวคลีโอไทด์เสริมของ DNA

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน- การกำหนดค่าของมีดหมอโพลีเปปไทด์ tobto วิธีการบรรจุพอลิเพปไทด์แลนเซทในรูปแบบเดียว กระบวนการไม่ดำเนินไปอย่างวุ่นวาย แต่ค่อยๆ ดำเนินไปตามโปรแกรมที่วางไว้ในโครงสร้างหลัก

ความมั่นคงของโครงสร้างทุติยภูมินั้นรับประกันโดยพันธะน้ำเป็นหลัก

พิจารณาโปรตีนทรงกลมประเภทที่สำคัญที่สุด เกลียว. การบิดของมีดหมอโพลีเปปไทด์เป็นไปตามลูกศรของปี สำหรับโปรตีนผิว ลักษณะของขั้นตอนเพลงของเกลียว ตัวอย่างเช่น แลนเซอร์ถูกทำให้เฮโมโกลบินหมุนวน 75% จากนั้นเพปซิน 30%

ประเภทของโครงร่างของพอลิเปปไทด์แลนซ์, พบในโปรตีนของเส้นผม, รอยประสาน, m'yazyv, ละเว้นชื่อ b-โครงสร้าง.

ส่วนของมีดหมอเปปไทด์ถูกม้วนเป็นลูกบอลเดียว ประกอบกันเป็นรูปร่างคล้ายกับแผ่นพับเป็นหีบเพลง ลูกบอลสามารถเป็นหอกเปปไทด์สองหรือสองอันหรือจำนวนมาก

ในธรรมชาติ มีการใช้โปรตีนซึ่งไม่แสดงโครงสร้าง β- หรือ a เช่น คอลลาเจนเป็นโปรตีนไฟบริลลาร์ซึ่งกลายเป็นมวลหลักของเนื้อเยื่อที่แข็งแรงในร่างกายมนุษย์และสิ่งมีชีวิต

โครงสร้าง Tretin ของโปรตีน- การวางแนวที่กว้างขวางของเกลียวโพลีเปปไทด์หรือวิธีการวางมีดหมอโพลีเปปไทด์ในความหลงใหลในการร้องเพลง โปรตีนตัวแรกซึ่งเป็นโครงสร้างระดับตติยภูมิถูกกำหนดโดยการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ - ไมโอโกลบินของวาฬสเปิร์ม (รูปที่ 2)

ในการทำให้โครงสร้างช่องว่างของโปรตีนเสถียร ครีมของพันธะโควาเลนต์ มีบทบาทหลักโดยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ (น้ำ ปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตของกลุ่มประจุ แรงระหว่างโมเลกุลของแวนเดอร์วาลส์ ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ)

จากการค้นพบเมื่อเร็วๆ นี้ โครงสร้าง tretinous ของโปรตีนหลังจากการสังเคราะห์เสร็จสิ้นนั้นจะเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติ แรงทำลายหลักคือการทำงานร่วมกันของอนุมูลในกรดอะมิโนกับโมเลกุลของน้ำ ในกรณีที่อนุมูลอิสระที่ไม่มีขั้วของกรดอะมิโนเข้าไปพัวพันอยู่ตรงกลางของโมเลกุลโปรตีน และอนุมูลมีขั้วจะอยู่ด้านล่างของน้ำ เรียกกระบวนการขึ้นรูปโครงสร้างเนทีฟสเปซของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต การพับ. จากไคลติน, โปรตีนถูกมองเห็น, ตั้งชื่อ พี่เลี้ยงพงษ์รับชะตากรรมของการพับ มีการอธิบายความเจ็บป่วยที่ทำให้ร่างกายอ่อนแอจำนวนหนึ่งซึ่งการพัฒนานั้นเกี่ยวข้องกับความเสียหายเนื่องจากการกลายพันธุ์ในกระบวนการพับ (เม็ดสี, พังผืด, ฯลฯ )

โดยใช้วิธีการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ พื้นฐานของการจัดโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งเป็นตัวกลางระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ โดเมน- หน่วยโครงสร้างทรงกลมขนาดกะทัดรัด Ce ที่อยู่ตรงกลางของสายพอลิเปปไทด์แลนซ์ (รูปที่ 3) มีโปรตีนจำนวนมาก (เช่น อิมมูโนโกลบูลิน) ที่เกิดจากโครงสร้างและหน้าที่ต่างๆ ของโดเมนที่เข้ารหัสโดยยีนต่างๆ

พลังทางชีวภาพทั้งหมดของผ้าขาวเกี่ยวข้องกับการประหยัดโครงสร้างระดับอุดมศึกษาตามที่พวกเขาเรียก พื้นเมือง. ก้อนโปรตีนไม่ใช่โครงสร้างที่แข็งกระด้าง: เป็นไปได้ที่จะย้อนการเคลื่อนไหวของส่วนต่างๆ ของเปปไทด์สเตค การเปลี่ยนแปลงเหล่านี้ไม่รบกวนโครงสร้างโดยรวมของโมเลกุล ในโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน ให้เพิ่มค่า pH ของตัวกลาง ความแรงของไอออนิกของผลต่าง และอันตรกิริยากับโพรงอื่นๆ Be-yakіdії, scho นำไปสู่การทำลายโครงสร้างดั้งเดิมของโมเลกุล, มาพร้อมกับการเพิ่มโปรตีนของหน่วยงานทางชีวภาพ yogo บางส่วนหรือใหม่

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน- วิธีวางในช่องว่างของพอลิเปปไทด์แลนซ์สองสามอัน ซึ่งจะมีโครงสร้างปฐมภูมิ ทุติยภูมิ หรือตติยภูมิแบบอะบอริจิ้นเหมือนกัน การขึ้นรูปของโครงสร้างเดียวและการผสมผสานการทำงานของแสงระดับโมเลกุลขนาดใหญ่

เรียกโมเลกุลโปรตีนซึ่งประกอบด้วยสายพอลิเพปไทด์จำนวนหนึ่ง โอลิโกเมอร์, และแลนซ์หนัง, ที่จะเข้าไปก่อนอันใหม่. โปรโตเมียร์. โปรตีนโอลิโกเมอริกมักเกิดจากจำนวนโปรโตเมอร์ที่จับคู่กัน ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของเฮโมโกลบินประกอบด้วย a- และ b-polypeptide lances สองอัน (รูปที่ 4)

โครงสร้างควอเทอร์นารีอาจใกล้เคียงกับโปรตีน 5% รวมทั้งเฮโมโกลบิน อิมมูโนโกลบูลิน Subunit budov อุดมไปด้วยเอ็นไซม์

โมเลกุลของโปรตีนซึ่งเข้าสู่คลังโปรตีนที่มีโครงสร้างหนึ่งในสี่ จะจับตัวกับไรโบโซมหลังจากการสังเคราะห์เสร็จสิ้นเท่านั้น จึงสร้างโครงสร้างซูปราโมเลกุลที่สมบูรณ์ กิจกรรมทางชีวภาพของโปรตีนจะเพิ่มขึ้นเฉพาะเมื่อรวมโปรโตเมอร์ซึ่งเข้าสู่คลังสินค้าแห่งแรก ในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างไตรมาส รับชะตากรรมของการโต้ตอบประเภทเดียวกัน เช่นเดียวกับการรักษาเสถียรภาพของตติยภูมิ

Deyakі doslidniki รู้จักพื้นฐานของระดับที่ห้าของการจัดระเบียบโครงสร้างของโปรตีน เซ่ เมตาโบโลนีคอมเพล็กซ์โมเลกุลขนาดใหญ่หลายฟังก์ชันของเอนไซม์ต่างๆ ที่กระตุ้นวิถีทางทั้งหมดของการเปลี่ยนแปลงไปสู่สารตั้งต้น (การสังเคราะห์กรดไขมันที่สูงขึ้น ไพรูเวตดีไฮโดรจีเนสคอมเพล็กซ์

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

โครงสร้างทุติยภูมิเป็นวิธีการวางพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในโครงสร้างที่สั่ง โครงสร้างรองกลายเป็นโครงสร้างหลัก เนื่องจากโครงสร้างหลักถูกกำหนดโดยพันธุกรรม การก่อตัวของโครงสร้างรองจึงสามารถกำหนดได้โดยการออกจากพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตของไรโบโซม โครงสร้างรองมีเสถียรภาพ ระฆังและนกหวีดน้ำ, yakі utvoryuyutsya ระหว่าง NH- และ CO-groups ของพันธะเปปไทด์

แยก a-เกลียว, b-โครงสร้างโครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบนั้น (ฉลาด).

โครงสร้าง α-เกลียว บูลาเสนอ พอลลิ่งі คอรีย์(พ.ศ. 2494). โครงสร้างทุติยภูมิต่างๆ ของโปรตีน ซึ่งอาจมีลักษณะเป็นเกลียวธรรมดา (รูปที่ 2.2) α-helix เป็นโครงสร้างคล้ายโซ่ พันธะเปปไทด์พันกันตรงกลางเกลียว และเรียกว่าอนุมูลสายโซ่กรดอะมิโน a-Spiral เสถียรโดยการเชื่อมโยงของน้ำซึ่งขนานกับแกนของเกลียวและพิสูจน์ระหว่างกรดอะมิโนตัวที่หนึ่งและตัวที่ห้า ด้วยวิธีนี้ ในผิวหนังที่เป็นเกลียวยาว ส่วนเกินของกรดอะมิโนจะมีส่วนร่วมในการขึ้นรูปของการเชื่อมโยงน้ำสองสาย

ข้าว. 2.2. โครงสร้างเป็นเกลียว

ส่วนเกินของกรดอะมิโน 3.6 ตกลงในหนึ่งรอบของเกลียว, 0.54 นาโนเมตรของเกลียว, 0.15 นาโนเมตรตกลงกับกรดอะมิโนส่วนเกินหนึ่งรอบ กุดถึงเกลียว 26 ° ระยะเวลาที่สม่ำเสมอของ a-helix นั้นสูงถึง 5 รอบหรือ 18 กรดอะมิโนตกค้าง a-spirals ที่กว้างที่สุดนั่นคือ บิดเกลียวตามลูกศรปี การแปลง a-helix proline กรดอะมิโนจากการชาร์จและอนุมูลจำนวนมาก (การเปลี่ยนแปลงทางไฟฟ้าสถิตและทางกล)

รูปแบบอื่นของเกลียวมีอยู่ใน คอลลาเจน . ในสิ่งมีชีวิต คอลลาเจนเป็นโปรตีนที่สำคัญที่สุดในร่างกาย โดยคิดเป็น 25% ของโปรตีนทั้งหมด คอลลาเจนมีอยู่ในรูปแบบต่าง ๆ ในเนื้อเยื่อสำเร็จ เกลียวทั้งหมดที่มีขดลวด 0.96 นาโนเมตรและส่วนเกิน 3.3 ในขดลวดผิวหนัง มากกว่าหลังคาที่เรียงรายไปด้วยเกลียว α บนvіdmіnuvіdα-spіralіไม่สามารถสร้างแหล่งน้ำได้ที่นี่ คอลลาเจนมีคลังกรดอะมิโนขนาดเล็ก: 1/3 กลายเป็นไกลซีน โพรลีนประมาณ 10% รวมทั้งไฮดรอกซีโพรลีนและไฮดรอกซีลิซีน กรดอะมิโนที่เหลืออีกสองชนิดจะถูกดูดซึมหลังจากการสังเคราะห์คอลลาเจนโดยวิธีดัดแปลงหลังการแปล ในโครงสร้างของคอลลาเจน gli-X-Y triplet จะถูกทำซ้ำอย่างต่อเนื่อง และตำแหน่ง X มักถูกครอบครองโดยโพรลีน และ Y มักถูกครอบครองโดยไฮดรอกซีไลซิน ให้ฉันจินตนาการว่าคอลลาเจนมีอยู่ทั่วไปในลักษณะของเกลียวสามตัวด้านขวา เกลียวซ้ายหลักสามตัวบิดเป็นเกลียว ในเกลียวที่ 3 ของผิวหนัง ส่วนเกินที่สามจะปรากฏที่กึ่งกลาง ซึ่งไกลซีนมีโอกาสน้อยที่จะหลบหนีจากสาเหตุที่ทำให้เป็นหมัน ความยาวของโมเลกุลคอลลาเจนประมาณ 300 นาโนเมตร

b-โครงสร้าง(b-ลูกพับ). Zustrichaetsya ในโปรตีนทรงกลมเช่นเดียวกับโปรตีนไฟบริลลาร์บางชนิด เช่น ไฟโบรอินเย็บ (รูปที่ 2.3)

ข้าว. 2.3. b-โครงสร้าง

โครงสร้างทุติยภูมิของพอลิเปปไทด์และโปรตีน

ทำให้เสถียรโดยพันธะน้ำระหว่างกลุ่ม CO และกลุ่ม NH ของพันธะเปปไทด์ในหลอดเลือดโพลีเปปไทด์แลนซ์ วิธีการที่พอลิเปปไทด์แลนซ์ซึ่งสร้างโครงสร้าง b เป็นเส้นตรงหนึ่งเส้น (เพื่อหลีกเลี่ยงขั้ว C และ N) - โครงสร้าง b แบบขนาน; ยัคโชที่ตรงกันข้าม - โครงสร้าง b ตรงข้ามขนานกัน. อนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลลูกหนึ่งจะเว้นระยะห่างระหว่างอนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลอีกลูกหนึ่ง ถ้าสายพอลิเปปไทด์หนึ่งแลนซ์พับและขนานกับตัวมันเอง โครงสร้าง b-cross ตรงข้ามกัน. ลิงค์น้ำในโครงสร้าง b-cross ถูกหลอมรวมระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของลูปของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต

เปลี่ยน a-spirals ในกระรอก บิดตลอดทั้งชั่วโมง ตัวแปรในภูมิภาค ในโปรตีนบางชนิด เช่น ไมโอโกลบินและเฮโมโกลบิน a-helix จะรองรับโครงสร้างและกลายเป็น 75% ในไลโซไซม์ - 42% ในเปปซิน - น้อยกว่า 30% โปรตีนอื่นๆ เช่น เอนไซม์สมุนไพร ไคโมทริปซิน เพิ่มโครงสร้างแบบ a-helical และส่วนสำคัญของพอลิเพปไทด์แลนเซทจะพอดีกับโครงสร้างแบบ b ทรงกลม การสนับสนุนเนื้อเยื่อโปรตีนคอลลาเจน (โปรตีนเส้นเอ็น, shkiri), ไฟโบรอิน (โปรตีนเย็บตามธรรมชาติ) เปลี่ยนแปลงการกำหนดค่า b ของแลนซ์โพลีเปปไทด์

มันแสดงให้เห็นว่า α-spirals สามารถดูดซึมได้โดย glu, ala, ley และ β-structures - met, val, mul; ในพื้นที่ของวิกิพีนของโพลีเปปไทด์ lanciug - gly, pro, asn สิ่งสำคัญคือต้องพิจารณาว่ามีส่วนเกินหกกลุ่มซึ่งสามารถใช้เป็นศูนย์การทำเกลียวได้ ในช่วงกลางของศูนย์มีเกลียวเพิ่มขึ้นในทั้งสองทิศทางไปยังพล็อต - tetrapeptide ซึ่งประกอบด้วยส่วนที่เกินซึ่งจะสับเปลี่ยนการจัดตั้งเกลียวเหล่านี้ เมื่อขึ้นรูปโครงสร้าง β บทบาทของเมล็ดพืชจะมีบทบาทโดยกรดอะมิโนสามตัวในห้าตัว ซึ่งใช้ในการสร้างโครงสร้าง β

โปรตีนโครงสร้างส่วนใหญ่มีโครงสร้างทุติยภูมิซึ่งมีลักษณะเด่นคือคลังกรดอะมิโน โปรตีนโครงสร้างที่กระตุ้นสำคัญกว่าเช่น α-spirals, є α-เคราติน ผม (ขนสัตว์), pіr'ya, หัว, kіgtіและสิ่งมีชีวิตที่สะสมนั้นเกิดจากเคราตินระดับหัว ในฐานะที่เป็นส่วนประกอบของเส้นใยระดับกลาง เคราติน (cytokeratin) เป็นโครงร่างโครงร่างโครงร่างเซลล์ที่สำคัญที่สุด ในเคราติน เปปไทด์แลนเซ็ตส่วนใหญ่จะถูกพับเก็บเข้าใน α-helix ที่เหมาะสม หอกเปปไทด์สองอันสร้างสิงโตหนึ่งตัว ซูเปอร์คอยล์ไดเมอร์เคราตินแบบขดลวดยวดยิ่งรวมกันเป็น tetramers และรวมตัวกับสารละลาย โปรโตไฟบริลเส้นผ่านศูนย์กลาง 3 นาโนเมตร Nareshti, vіsіm protofibril อนุมัติ ไมโครไฟบริลเส้นผ่านศูนย์กลาง 10 นาโนเมตร

เส้นผมเกิดจากเส้นใยดังกล่าวเอง ดังนั้น ในเส้นใยโอเคเรมาที่มีเส้นผ่านศูนย์กลาง 20 ไมครอน จะถักทอเส้นใยนับล้านๆ เส้น เคราตินแลนซ์ถูกหุ้มด้วยพันธะไดซัลไฟด์จำนวนมากตามขวาง ซึ่งทำให้พวกมันมีแร่ธาตุเพิ่มเติม ในระหว่างการดัดผมด้วยสารเคมีจะดำเนินการตามกระบวนการต่อไปนี้: บนซังจุดซัลไฟด์จะถูกถูด้วยไธออลและจากนั้นสำหรับการใช้ผม แบบฟอร์มที่จำเป็นจะถูกแขวนเมื่อถูกความร้อน เมื่ออากาศถูกออกซิไดซ์ด้วยความเปรี้ยว จุดไดซัลไฟด์ใหม่จะถูกสร้างขึ้นอีกครั้งและจะอยู่ในรูปของแถบ

Shovk นำมาจากรังไหมของหนอนผีเสื้อหม่อน ( Bombyx โมริ) และชนิดที่พิพาทกัน. โปรตีนหลักของตะเข็บ ไฟโบรอินโครงสร้างของลูกบอลที่พับขนานกัน ยิ่งกว่านั้น ลูกบอลเองก็ถูกพับขนานกัน เป็นไปตามชั้นตัวเลข เช่นเดียวกับในโครงสร้างพับ แลนซ์ของกรดอะมิโน bіchnі จะวางในแนวตั้งขึ้นและลง ในช่องว่างระหว่างทรงกลม okremimi พวกมันสามารถจัดกลุ่มให้กระชับมากขึ้น ในความเป็นจริงไฟโบรอินประกอบด้วยไกลซีน 80% อะลานีนและซีรีน กรดอะมิโนสามตัวซึ่งมีลักษณะโดยขนาดต่ำสุดของหอกป่า โมเลกุลของไฟโบรอินประกอบด้วยส่วนที่ทำซ้ำโดยทั่วไป (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n

โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบการแบ่งตัวของโมเลกุลโปรตีนซึ่งไม่ทับซ้อนกับโครงสร้างแบบเกลียวเรียกว่าไม่เป็นระเบียบ

โครงสร้างรอง.การแบ่งโครงสร้างแบบอัลฟ่า-เฮลิคัลและเบต้าในโปรตีนสามารถโต้ตอบกันทีละตัวและระหว่างตัวมันเอง โครงสร้างระดับรองลงมาซึ่งฝังอยู่ในโปรตีนพื้นเมือง มีความสำคัญที่สุดในด้านพลังงาน ก่อนหน้าพวกมัน ให้เพิ่ม α-helix ที่ม้วนเป็นเกลียวซึ่งบิดเกลียว α-helix สองตัวทีละอัน สร้าง supercoil ด้านซ้าย (bacteriorhodopsin, hemerythrin); ชิ้นส่วน α-helical และ β-structural ของพอลิเปปไทด์แลนซ์ ซึ่งถูกวาด (ตัวอย่างเช่น βαβαβ-lank โดย Rossman ที่พบในส่วนเชื่อมโยง NAD+ ของโมเลกุลเอนไซม์ดีไฮโดรจีเนส); โครงสร้าง trilanzug β ที่ขนานกัน (βββ) เรียกว่า β-zigzag และพบได้ในเอนไซม์จำนวนหนึ่งในจุลินทรีย์ ที่ง่ายที่สุดและเป็นแกนหลัก

ด้านหน้า 234567891011121314151617 ล่วงหน้า

มองไปข้างหน้า:

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

เปปไทด์แลนซ์ถูกจัดเรียงเป็นสีขาวในโครงสร้างทุติยภูมิ ซึ่งเสถียรด้วยพันธะน้ำ อะตอมกรดของกลุ่มเปปไทด์ที่ผิวหนังเป็นไปตามการเชื่อมโยงน้ำเดียวกันกับกลุ่ม NH ซึ่งเป็นการเชื่อมโยงเปปไทด์เดียวกัน ด้วยเหตุนี้ โครงสร้างต่อไปนี้จึงเกิดขึ้น: a-spiral, b-structure และ b-vigin a-เกลียว.หนึ่งในโครงสร้างที่มีศักยภาพทางอุณหพลศาสตร์มากที่สุดคือ aspiral ที่เหมาะสม a-helix ซึ่งแสดงถึงโครงสร้างที่มั่นคง ในกลุ่มคาร์บอนิลของผิวหนังสร้างการเชื่อมโยงของน้ำกับกลุ่ม NH ที่สี่ตามเส้นทางของหอก

โปรตีน: โครงสร้างรองของโปรตีน

ใน a-helix กรดอะมิโนส่วนเกิน 3.6 ตัวจะตกลงมาในหนึ่งรอบ ความยาวของเกลียวจะอยู่ที่ประมาณ 0.54 นาโนเมตร และระยะห่างระหว่างส่วนที่เกินคือ 0.15 นาโนเมตร กรดแอล-อะมิโนสามารถใช้เกลียวขวาเท่านั้น ยิ่งกว่านั้น อนุมูลข้างเคียงจะถูกเซที่ด้านข้างของแกนและชื่อจะกลับด้าน ในแกนก้นหอย มีความเป็นไปได้ในการสร้างการเชื่อมโยงน้ำ ดังนั้นโครงสร้าง b จึงเป็นไปไม่ได้ที่จะสร้างการเชื่อมโยงน้ำกับองค์ประกอบอื่น ๆ ของโครงสร้างทุติยภูมิ เมื่อมีการสร้าง a-helix แลนซ์ของกรดอะมิโนสามารถเข้าหากันได้ สร้างไซต์ที่มีขนาดกะทัดรัดไม่ชอบน้ำหรือไม่ชอบน้ำ ไซโตไซต์มีบทบาทดั้งเดิมในโครงสร้างไตรเวอร์เมอร์ที่จัดตั้งขึ้นของโมเลกุลโปรตีนขนาดใหญ่ เศษเหล่านี้มีความสำคัญต่อการบรรจุเอ-เฮลิซที่โครงสร้างที่กว้างขวางของโปรตีน ลูกเกลียว.จำนวนของการดูดซึมในโปรตีนไม่เท่ากันและลักษณะเฉพาะของโมเลกุลโปรตีนในผิวหนัง สำหรับโปรตีนบางชนิดเช่น myoglobin a-helix เป็นพื้นฐานของโครงสร้างและตัวอย่างเช่น chymotrypsin จะไม่ทำให้เกิด a-spiralization ของเซลล์ ในโปรตีนทรงกลมโดยเฉลี่ย ระดับของการเกิดเกลียวจะใกล้เคียงกับ 60-70% Spiralіzovanіdіlyanki cherguyutsya ด้วยความยุ่งเหยิงที่ยุ่งเหยิงยิ่งกว่านั้นอันเป็นผลมาจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติการเปลี่ยนแปลงของเกลียวที่ยุ่งเหยิงเพิ่มขึ้น การพันเกลียวของพอลิเปปไทด์แลนเซเลตเพื่อฝากในรูปของกรดอะมิโน ซึ่งจำเป็น ดังนั้น กลุ่มกรดกลูตามิกที่มีประจุลบซึ่งกระจายตัวอยู่ในบริเวณใกล้เคียงกันแบบหนึ่งต่อหนึ่งจึงได้รับผลกระทบร่วมกันมากขึ้น ดังนั้นการสร้างจุดเชื่อมต่อที่เป็นน้ำในท่อดูดจึงแข็งแรงขึ้น ด้วยเหตุผลเดียวกัน การทำเกลียวของมีดหมอจึงมีความซับซ้อนอันเป็นผลมาจากการผสมกันอย่างใกล้ชิดของกลุ่มสารเคมีที่มีประจุบวกของไลซีนหรืออาร์จินีน ความหลากหลายของอนุมูลของกรดอะมิโนก็เป็นเหตุผลเช่นกัน เนื่องจากการ spralization ของ polypeptide lancet นั้นทำได้ยาก (serine, threonine, leucine) ปัจจัยรบกวนที่พบบ่อยที่สุดในการปรากฏตัวของ a-helix คือกรดอะมิโนโพรลีน นอกจากนี้ โพรลีนไม่ได้สร้างพันธะน้ำภายในตะเกียงผ่านการมีอยู่ของน้ำที่อะตอมไนโตรเจน ด้วยวิธีนี้ ในทุกกรณี หากโพรลีนเข้าไปพัวพันกับสายพอลิเปปไทด์แลนซ์ โครงสร้าง a-helical จะถูกทำลายและการพันกันของ abo (b-wigin) จะถูกสร้างขึ้น b-โครงสร้าง.บนพื้นผิวของเกลียว a โครงสร้าง b ถูกยึดไว้ด้านหลังราหูนก ระหว่างประเทศการเชื่อมโยงของน้ำระหว่างส่วนหล่อเลี้ยงของมีดหมอโพลีเปปไทด์ เช่นเดียวกับการสัมผัสภายในของมีดหมอรูปใบหอก หากแถวถูกชี้ไปในทิศทางเดียวโครงสร้างดังกล่าวจะเรียกว่าขนานหากอยู่ในทิศทางตรงกันข้ามก็จะขนานกัน มีดหมอพอลิเปปไทด์ในโครงสร้าง b บิดอย่างแรงและอาจไม่เป็นเกลียว แต่มีรูปร่างซิกแซกมากกว่า ความแตกต่างระหว่างส่วนเกินของกรดอะมิโน sucidic ตามแกนควรเป็น 0.35 นาโนเมตร เพื่อให้ทั้งสามมีขนาดใหญ่ขึ้น ลดลงใน a-helix จำนวนส่วนเกินต่อเทิร์นจึงมากขึ้น 2. การกลั่นกรดอะมิโนตกค้าง บนพื้นผิวของ a-helix ที่อิ่มตัวด้วยพันธะที่เป็นน้ำ แผ่นผิวหนังของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในโครงสร้าง b ของไฮโดรคริตสำหรับการใช้พันธะที่เป็นน้ำเพิ่มเติม มีการกล่าวกันว่าจะดำเนินการทั้งแบบขนานและโครงสร้าง b ต้านขนาน การเชื่อมโยงในโครงสร้างต่อต้านขนานมีเสถียรภาพมากขึ้น ส่วนย่อยของมีดหมอโพลีเปปไทด์ซึ่งก่อตัวเป็นโครงสร้าง b มีกรดอะมิโนตกค้างสามถึงเจ็ดตัว และโครงสร้าง b เองประกอบด้วยมีดหมอ 2-6 ตัว แม้ว่าจำนวนของพวกมันอาจมีจำนวนมาก b-โครงสร้างอาจมีรูปร่างพับได้ ซึ่งสามารถสะสมอยู่ในอะตอมของคาร์บอนคู่ พื้นผิวของїїสามารถแบนและบิดเบี้ยวในลักษณะที่ตัดระหว่างขอบของลานสยุกกลายเป็น 20-25o b-vigin.โปรตีนทรงกลมอาจมีรูปร่างโค้งมนซึ่งเป็นสาเหตุที่ลูปมีลักษณะเฉพาะสำหรับมีดหมอโพลีเปปไทด์ลักษณะของลูปซิกแซกกิ๊บติดผมเป็นลักษณะเฉพาะและมีดหมอสามารถเปลี่ยนเป็น 180 °ได้โดยตรง วันที่เหลืออาจมี b-vigin วีกินนี้สร้างกิ๊บติดผมและทำให้เสถียรด้วยเสียงน้ำหนึ่งเสียง Chinnik ที่ข้าม yogo สามารถเป็นอนุมูล bichni ที่ดีและนี่มักจะเป็นสาเหตุของการรวมส่วนเกินของกรดอะมิโนที่เล็กที่สุด - glycine โครงร่างนี้มักปรากฏบนพื้นผิวของก้อนโปรตีน ซึ่ง B-wigin มีส่วนในการโต้ตอบกับสายพอลิเพปไทด์อื่นๆ โครงสร้างรองพิเศษก่อนหน้านี้ แอล. พอลลิงและอาร์. เช่นเดียวกับก้นคุณสามารถใส่ a-spiral แบบ superspiral ในเกลียวแบบ double-a-spiral ที่บิดเป็น leva superspiral อย่างไรก็ตาม โครงสร้างแบบขดลวดยวดยิ่งมักมีทั้ง a-helices และ b-folds ของใบไม้ คลังสินค้า Їx สามารถแสดงตามลำดับต่อไปนี้: (aa), (ab), (ba) และ (bXb) ตัวแปรที่เหลือคือส่วนพับขนานกันสองส่วนของใบซึ่งมีลูกบอลสถิติ (bСb) Spivvіdnoshennia ระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิและทุติยภูมิอาจมีความแปรปรวนในระดับสูงและอยู่ในคุณสมบัติเฉพาะของโมเลกุลโปรตีนนี้และโปรตีนอื่น ๆ โดเมนมีการพับองค์กรเท่าๆ กันของโครงสร้างรอง กลิ่นเหม็นประกอบด้วยตัวเว้นวรรคทรงกลมซึ่งเชื่อมต่อกันทีละตัวด้วยตัวเว้นวรรคที่เรียกสั้น ๆ ของมีดหมอโพลีเปปไทด์ D. Birktoft เป็นหนึ่งในคนกลุ่มแรกที่อธิบายการจัดระเบียบโดเมนของไคโมทริปซิน โดยระบุการมีอยู่ของสองโดเมนในโปรตีนนี้

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

แยก a-เกลียว, b-โครงสร้างโครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบนั้น (ฉลาด).

โครงสร้าง α-เกลียว บูลาเสนอ พอลลิ่งі คอรีย์(พ.ศ. 2494). นี่คือโครงสร้างทุติยภูมิประเภทอื่นของโปรตีน ซึ่งอาจดูเหมือนเกลียวปกติ

โครงสร้างของโพลีเปปไทด์โคล โครงสร้างทุติยภูมิของสายพอลิเปปไทด์

2.2). α-helix เป็นโครงสร้างคล้ายโซ่ พันธะเปปไทด์พันกันตรงกลางเกลียว และเรียกว่าอนุมูลสายโซ่กรดอะมิโน a-Spiral เสถียรโดยการเชื่อมโยงของน้ำซึ่งขนานกับแกนของเกลียวและพิสูจน์ระหว่างกรดอะมิโนตัวที่หนึ่งและตัวที่ห้า ด้วยวิธีนี้ ในผิวหนังที่เป็นเกลียวยาว ส่วนเกินของกรดอะมิโนจะมีส่วนร่วมในการขึ้นรูปของการเชื่อมโยงน้ำสองสาย

ข้าว. 2.2. โครงสร้างเป็นเกลียว

ข้าว. 2.3. b-โครงสร้าง

โครงสร้างอาจ รูปร่างแบน. มีดหมอโพลีเปปไทด์อาจโค้งงอมากกว่า และไม่บิดแน่นเหมือนในรูปเกลียว พื้นที่ของพันธะเปปไทด์ถูกพับในช่องว่างที่คล้ายกับกระดาษอาร์กุชที่เท่าๆ กัน ทำให้เสถียรโดยพันธะน้ำระหว่างกลุ่ม CO และกลุ่ม NH ของพันธะเปปไทด์ในหลอดเลือดโพลีเปปไทด์แลนซ์ วิธีการที่พอลิเปปไทด์แลนซ์ซึ่งสร้างโครงสร้าง b เป็นเส้นตรงหนึ่งเส้น (เพื่อหลีกเลี่ยงขั้ว C และ N) - โครงสร้าง b แบบขนาน; ยัคโชที่ตรงกันข้าม - โครงสร้าง b ตรงข้ามขนานกัน. อนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลลูกหนึ่งจะเว้นระยะห่างระหว่างอนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลอีกลูกหนึ่ง ถ้าสายพอลิเปปไทด์หนึ่งแลนซ์พับและขนานกับตัวมันเอง โครงสร้าง b-cross ตรงข้ามกัน. ลิงค์น้ำในโครงสร้าง b-cross ถูกหลอมรวมระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของลูปของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต

ด้านหน้า 234567891011121314151617 ล่วงหน้า

มองไปข้างหน้า:

BILKI ตัวเลือก 1 A1 เส้นโครงสร้างของผ้าขาว є: ...

ชั้น 5 - 9

บิลกิ
ตัวเลือกที่ 1
A1
ก)
อาเมนี่
ใน)
กรดอะมิโน
ข)
กลูโคส
ช)
นิวคลีโอไทด์
A2. การส่องสว่างของเกลียวมีลักษณะดังนี้:
ก)
โครงสร้างหลักของโปรตีน
ใน)
โครงสร้าง Tretin ของโปรตีน
ข)
โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน
ช)
โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน
A3. ความสำคัญของปัจจัยดังกล่าวนำไปสู่การสูญเสียสภาพธรรมชาติของโปรตีนอย่างถาวรหรือไม่?
ก)
ปฏิกิริยากับเกลือของตะกั่ว เกลือ ปรอท
ข)
ฉีดเข้าไปในโปรตีนที่มีกรดไนตริกเข้มข้น
ใน)
ความร้อนสูง
ช)
Usі relisted ปัจจัยvіrnі
A4. บอกสิ่งที่ต้องระวังเป็นเวลาหนึ่งชั่วโมงในการฉีดกรดไนตริกเข้มข้น:
ก)
พระวิภาดาญาณขาวล้อม
ใน)
สีแดงม่วง farbuvannya
ข)
พระวิภาดาญาณดำล้อม
ช)
Zhovte farbuvannya
A5. โปรตีนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเรียกว่า:
ก)
ฮอร์โมน
ใน)
เอนไซม์
ข)
วิตามิน
ช)
โปรตีน
A6. โปรตีนเฮโมโกลบินมีหน้าที่ดังต่อไปนี้:
ก)
ตัวเร่งปฏิกิริยา
ใน)
บูดิเวลนา
ข)
ซาฮีสนู
ช)
ขนส่ง

ส่วน ข
บี1. สปิฟวิดเนซิต:
ประเภทของโมเลกุลโปรตีน
พลัง
1)
โปรตีนทรงกลม
ก)
โมเลกุลขดเป็นลูกบอล
2)
โปรตีนไฟบริลลา
ข)
อย่าโปรยใกล้น้ำ

ใน)
ในน้ำ พวกเขาถูกแบ่งหรือชำระเสาของความแตกต่าง

ช)
โครงสร้างคล้ายเกลียว

โครงสร้างรอง

โปรตีน:
ก)
กระตุ้นจากกรดอะมิโนส่วนเกิน
ข)
นำออกไปที่โกดังของคุณ เฉพาะถ่าน น้ำ และเปรี้ยวเท่านั้น
ใน)
ไฮโดรไลซ์ในตัวกลางโรงเตี๊ยมที่เป็นกรด
ช)
สุขภาพก่อนการเสื่อมสภาพ
ง)
Є โพลีแซคคาไรด์
จ)
Є โพลิเมอร์ธรรมชาติ

ส่วน ค
Z 1. เขียนปฏิกิริยาที่เท่าเทียมกันสำหรับความช่วยเหลือของเอทานอลและสุนทรพจน์อนินทรีย์ glycine สามารถลบออกได้

แยก a-เกลียว, b-โครงสร้างโครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบนั้น (ฉลาด).

ข้าว. 2.2. โครงสร้างเป็นเกลียว

ข้าว. 2.3. b-โครงสร้าง

Shovk นำมาจากรังไหมของหนอนผีเสื้อหม่อน ( Bombyx โมริ) และชนิดที่พิพาทกัน. โปรตีนหลักของตะเข็บ ไฟโบรอินโครงสร้างของลูกบอลที่พับขนานกัน ยิ่งกว่านั้น ลูกบอลเองก็ถูกพับขนานกัน เป็นไปตามชั้นตัวเลข เช่นเดียวกับในโครงสร้างพับ แลนซ์ของกรดอะมิโน bіchnі จะวางในแนวตั้งขึ้นและลง ในช่องว่างระหว่างทรงกลม okremimi พวกมันสามารถจัดกลุ่มให้กระชับมากขึ้น ในความเป็นจริงไฟโบรอินประกอบด้วยไกลซีน 80% อะลานีนและซีรีน กรดอะมิโนสามตัวซึ่งมีลักษณะโดยขนาดต่ำสุดของหอกป่า โมเลกุลไฟโบรอินควรแทนที่ชิ้นส่วนทั่วไปที่ทำซ้ำตัวเอง (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n

โครงสร้างรอง.การแบ่งโครงสร้างแบบอัลฟ่า-เฮลิคัลและเบต้าในโปรตีนสามารถโต้ตอบกันทีละตัวและระหว่างตัวมันเอง โครงสร้างระดับรองลงมาซึ่งฝังอยู่ในโปรตีนพื้นเมือง มีความสำคัญที่สุดในด้านพลังงาน ก่อนหน้าพวกมัน ให้เพิ่ม α-helix ที่ม้วนเป็นเกลียวซึ่งบิดเกลียว α-helix สองตัวทีละอัน สร้าง supercoil ด้านซ้าย (bacteriorhodopsin, hemerythrin); ชิ้นส่วน α-helical และ β-structural ของ polypeptide lance ซึ่งถูกดึงออกมา (ตัวอย่างเช่น βαβαβ-lank โดย Rossman ซึ่งพบใน NAD + -linking Division ของโมเลกุลเอนไซม์ดีไฮโดรจีเนส); โครงสร้าง trilanzug β ที่ขนานกัน (βββ) เรียกว่า β-zigzag และพบได้ในเอนไซม์จำนวนหนึ่งในจุลินทรีย์ ที่ง่ายที่สุดและเป็นแกนหลัก

§ 8. องค์กรอวกาศของโมเลกุล BILK

โครงสร้างหลัก

ภายใต้โครงสร้างหลักของโปรตีน จำนวนและลำดับของการโหลดของกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมต่อกันทีละตัวด้วยการเชื่อมโยงเปปไทด์ หรือสายพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต เป็นที่เข้าใจกัน

แลนซ์โพลีเปปไทด์ที่ปลายด้านหนึ่งแข็งแรงเกินไป ซึ่งไม่ได้มีส่วนร่วมในพันธะเพปไทด์ที่สร้างขึ้น กลุ่ม NH 2 N-kinets. บน boci ที่เพิ่มจำนวนขึ้นนั้นสามารถเติบโตได้ฟรีซึ่งไม่ได้มีส่วนร่วมในการเชื่อมโยงเปปไทด์ที่สร้างขึ้น, HOOS-group, ce - S-kіnets. N-kinets ถูกนำมาใช้สำหรับ cob of lanceuge จำนวนของกรดอะมิโนที่ตกค้างนั้นเริ่มจากอันใหม่:

ลำดับกรดอะมิโนของอินซูลินถูกกำหนดโดย F. Senger (มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์) โปรตีนนี้ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สองสาย มีดหมอเล่มหนึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 21 ตัว ส่วนมีดหมออีกอันประกอบด้วย 30 ตัว มีดหมอถูกมัดด้วยจุดไดซัลไฟด์สองจุด (รูปที่ 6)

ข้าว. 6. โครงสร้างหลักของอินซูลินของมนุษย์

ใช้เวลาสิบปี (พ.ศ. 2487 - 2497) ในการถอดรหัสโครงสร้างqiєї ในชั่วโมงนี้ โครงสร้างหลักถูกกำหนดให้กับผ้าขาวที่อุดมไปด้วย กระบวนการทำงานอัตโนมัติได้รับการกำหนด และไม่ใช่ปัญหาร้ายแรงสำหรับโครงสร้างก่อนหน้านี้

ข้อมูลเกี่ยวกับโครงสร้างหลักของโปรตีนผิวหนังจะถูกเข้ารหัสในยีน (การเพิ่มจำนวนของโมเลกุล DNA) และรับรู้ได้ในระหว่างการถอดความ (การเขียนข้อมูลใหม่บน mRNA) และการแปล (การสังเคราะห์ของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต) ที่การเชื่อมโยงกับไซม์ โครงสร้างหลักของโปรตีนสามารถแทรกเข้าไปหลังโครงสร้างอื่นของยีนได้

ขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักของโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน มันเป็นไปได้ที่จะสรุปผลเกี่ยวกับอนุกรมวิธานสปอริดิตี้ของสปีชีส์ ก่อนที่จะมีโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน มีโปรตีนเหล่านั้นซึ่งมีหน้าที่เหมือนกันในสปีชีส์ต่างๆ โปรตีนดังกล่าวอาจมีลำดับกรดอะมิโนที่คล้ายกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีนไซโตโครม 3 มีน้ำหนักโมเลกุลสูงสุดที่มีอยู่ประมาณ 12500 และมีกรดอะมิโนเรซิดิวเกือบ 100 ตัว ความแตกต่างในโครงสร้างหลักของไซโตโครม เอช ของสองสปีชีส์นั้นเป็นสัดส่วนกับความแตกต่างทางสายวิวัฒนาการระหว่างสปีชีส์ ดังนั้น ไซโตโครม 3 ของม้าและฝนพรำจึงพบในกรดอะมิโน 48 ชนิดตกค้าง;

โครงสร้างรอง

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเกิดขึ้นจากการสร้างพันธะน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ โครงสร้างทุติยภูมิมีสองประเภท: α-เกลียว และโครงสร้าง β (หรือลูกพับ). ในโปรตีน อาจมีเซลล์ของพอลิเปปไทด์แลนเซทซึ่งไม่ได้สร้างโครงสร้างทุติยภูมิ

α-Spiral ก่อตัวเป็นสปริง เมื่อสร้างรูปร่างของ α-helix อะตอมของกรดของกลุ่มเปปไทด์ที่ผิวหนังจะก่อให้เกิดการเชื่อมโยงของน้ำกับอะตอมของน้ำของหมู่ NH ที่สี่ตามแนวแลนซ์:

ผิวขดเกลียวของสิ่งที่ปกคลุมจากขดที่ก้าวหน้าของเกลียวของเดคิลโคมาที่มีการเชื่อมโยงเป็นน้ำ ซึ่งให้โครงสร้างของความคิดที่สำคัญ α-helix มีลักษณะดังต่อไปนี้: เส้นผ่านศูนย์กลางของเกลียวคือ 0.5 นาโนเมตร, ความยาวของเกลียวคือ 0.54 นาโนเมตร, และมีกรดอะมิโนเกิน 3.6 ตัวต่อการหมุนของเกลียว (รูปที่ 7)

ข้าว. 7. แบบจำลองเกลียวคลื่นซึ่งสะท้อนถึงลักษณะเฉพาะ

อนุมูลสายโซ่ของกรดอะมิโนมีชื่อโดยตรงในเกลียว (รูปที่ 8)

ข้าว. 8. แบบจำลอง -เกลียวซึ่งสะท้อนถึงการแพร่กระจายของอนุมูลทางชีวภาพ

จากกรดอะมิโนธรรมชาติ L สามารถเหนี่ยวนำได้ทั้งเกลียวขวาและเกลียวซ้าย โปรตีนธรรมชาติส่วนใหญ่มีลักษณะเป็นเกลียวขวา กรดอะมิโนสามตัวสามารถเรียกว่าเกลียวซ้ายและเกลียวขวา แลนเซ็ตโพลีเปปไทด์ซึ่งเกิดจากผลรวมของการสะสมของกรด D และ L-อะมิโน ไม่สามารถสร้างเกลียวได้

Deyakіกรดอะมิโนส่วนเกิน pereshkodzhayut α-helix ตัวอย่างเช่น แม้ว่าใน lanciuge ปลาทะเลชนิดหนึ่งจะผสมประจุบวกหรือประจุลบกับการสะสมของกรดอะมิโน แต่จานดังกล่าวไม่ยอมรับโครงสร้าง α-helical ผ่านการปลดปล่อยอนุมูลที่มีประจุพร้อมๆ กัน ละลายเกลียวของกรดอะมิโนที่ตกค้างได้ง่าย ซึ่งสร้างความแตกต่างได้มาก การเปลี่ยนแปลงสำหรับการรวมตัวของ α-helix นั้นยังแสดงให้เห็นในโพลีเปปไทด์แลนเลตที่มีโพรลีนมากเกินไป (รูปที่ 9) มีโพรลีนมากเกินไปที่อะตอมของไนโตรเจน ซึ่งสร้างการเชื่อมโยงเปปไทด์กับกรดอะมิโนอื่น ไม่ใช่น้ำเพียงอะตอมเดียว

ข้าว. 9. โพรลีนส่วนเกิน pereshkodzha utvennu-spirali

สำหรับส่วนเกินของโพรลีนซึ่งเข้าสู่คลังสินค้าของมีดหมอโพลีเปปไทด์ เป็นไปไม่ได้ที่จะสร้างเอ็นน้ำภายในของหอก นอกจากนี้ อะตอมของไนโตรเจนในโพรลีนยังเข้าไปในโกดังของวงแหวนหนา ซึ่งทำให้ไม่สามารถพันรอบพันธะ N-C ของเกลียวนั้นได้

Crim α-helices อธิบายถึง helices ประเภทอื่นๆ อย่างไรก็ตาม กลิ่นเหม็นนั้นแทบไม่พบเลย ที่สำคัญกว่านั้นคือในระยะทางสั้นๆ

การสร้างการเชื่อมโยงน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของชิ้นส่วนโพลีเปปไทด์ที่ฆ่าตัวตายใน lanceuges นั้นดำเนินการก่อนการขึ้นรูป โครงสร้างβหรือลูกพับ:

บนพื้นผิวของ α-spiral ลูกบอลที่พับมีรูปร่างคล้ายซิกแซก ฉันดูเหมือนหีบเพลง (รูปที่ 10)

ข้าว. 10. β-โครงสร้างของโปรตีน

แยกส่วนพับขนานและต้านขนานของลูก โครงสร้าง β-คู่ขนานถูกสร้างขึ้นระหว่างการแบ่งส่วนของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต ซึ่งหลีกเลี่ยงโดยตรง:

โครงสร้าง antiparallel β-ถูกสร้างขึ้นระหว่างเส้นตรง protistally ของมีดหมอโพลีเปปไทด์:

โครงสร้าง β สามารถก่อรูปขึ้นมากหรือน้อยระหว่างสายพอลิเปปไทด์สองสาย:

ในคลังสินค้าของโปรตีนบางชนิด โครงสร้างทุติยภูมิอาจแสดงด้วย α-helix เท่านั้น ในโครงสร้างอื่นๆ - โดยโครงสร้าง β เท่านั้น (ขนานหรือตรงข้ามกัน หรืออื่นๆ เหล่านั้น) ในอื่นๆ ลำดับของ α-spiralizations อาจ มีอยู่และโครงสร้างβ

โครงสร้าง Tretinna

ในโปรตีนที่อุดมไปด้วย โครงสร้างที่มีการจัดระเบียบขั้นที่สอง (α-spirals, -structures) จะเผาผลาญก้อนกลมขนาดเล็กตามลำดับการร้องเพลง การจัดระเบียบที่กว้างขวางของโปรตีนทรงกลมนั้นสัมพันธ์กับโครงสร้างระดับตติยภูมิ ด้วยวิธีนี้ โครงสร้างแบบสามชั้นแสดงลักษณะของการเจริญเติบโตเพียงเล็กน้อยของครอกของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในป่า โครงสร้างตติยภูมิที่เกิดขึ้นมีส่วนร่วมในพันธะไอออนและน้ำ ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ แรงแวนเดอร์วาลส์ ทำให้โครงสร้างตติยภูมิของแผ่นไดซัลไฟด์เสถียร

โครงสร้าง Tretinna ของโปรตีนเกิดจากลำดับกรดอะมิโน ในกรณีของการขึ้นรูป การเชื่อมโยงสามารถรวมกับกรดอะมิโน ผสมลงในสายพอลิเปปไทด์ที่ระยะสำคัญ ในโปรตีนขายปลีก ตามกฎแล้ว อนุมูลขั้วของกรดอะมิโนจะอยู่บนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีน และถัดไป ตรงกลางของโมเลกุล อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำจะปรากฏอัดแน่นอยู่ตรงกลางของทรงกลม ประกอบขึ้นเป็น เซลล์ที่ไม่ชอบน้ำ

โครงสร้างNinі tretinna bagatioh blіlkіvติดตั้ง ลองมาดูสองตัวอย่าง

ไมโอโกลบิน

ไมโอโกลบินเป็นโปรตีนที่จับกับรสเปรี้ยวจากสารเพิ่มปริมาณ 16700 หน้าที่ของมันคือเก็บเปรี้ยวไว้ใน m'yazah โมเลกุลนี้มีสายพอลิเพปไทด์หนึ่งสาย ซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโน 153 ตัว และกลุ่มฮีโมกรุ๊ป ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการจับกรด

องค์กรขนาดใหญ่ของ myoglobin ถูกควบคุมโดยหุ่นยนต์ของ John Kendrew และเพื่อนร่วมงานของเขา (รูปที่ 11) โมเลกุลของโปรตีนนี้มีเซลล์ α-helical 8 เซลล์ ซึ่งมักจะคิดเป็น 80% ของกรดอะมิโนที่ตกค้างทั้งหมด Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

รูปที่ 11 โครงสร้าง Tretin ของ myoglobin

ไรโบนิวคลีเอส

Ribonuclease เป็นโปรตีนทรงกลม มันถูกหลั่งโดย clitins ของชั้นใต้ผิวหนัง ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการแตกแยกของ RNA บนพื้นผิวของไมโอโกลบิน โมเลกุลของไรโบนิวคลีเอสสามารถมีเซลล์ α-helical น้อยมากและมีส่วนจำนวนมากที่อยู่ในโครงสร้าง β ความเป็นแร่ของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนนั้นได้รับจาก 4 พันธะไดซัลไฟด์

โครงสร้างสี่ส่วน

โปรตีนจำนวนมากประกอบด้วยเดซิไลส์ หน่วยย่อยหรือโมเลกุลของโปรตีนตั้งแต่สองหน่วยขึ้นไป ซึ่งนำไปสู่โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิที่ร้องประสานกัน ซึ่งถูกร้อยเข้าด้วยกันพร้อมกันเพื่อช่วยในการเชื่อมโยงน้ำและไอออนิก ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ กองกำลังแวนเดอร์วาลส์ องค์กรของโมเลกุลโปรตีนดังกล่าว โครงสร้างไตรมาสและเรียกตัวโปรตีนเองว่า โอลิโกเมียร์นิมิ. หน่วยย่อย okrema หรือโมเลกุลโปรตีนเรียกว่าในคลังสินค้าของโปรตีนโอลิโกเมอริก โปรโตเมียร์.

จำนวนโปรโตเมอร์ในโปรตีนโอลิโกเมอริกอาจแตกต่างกันอย่างมาก ตัวอย่างเช่น creatine kinase ประกอบด้วย 2 โปรโตเมอร์, ฮีโมโกลบิน - 4 โปรโตเมอร์, E.coli RNA polymerase - เอนไซม์ที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์ RNA - 5 โปรโตเมอร์, ไพรูเวตดีไฮโดรจีเนสคอมเพล็กซ์ - 72 โปรโตเมอร์ หนึ่งโปรตีนและสองโปรโตเมอร์ หนึ่งเรียกว่าไดเมอร์ หนึ่งเรียกว่าเตตระเมอร์ และหกเรียกว่าเฮกซาเมอร์ (รูปที่ 12) ส่วนใหญ่ในโมเลกุลของโปรตีน oligomeric มี 2 หรือ 4 โปรโตเมอร์ คลังสินค้าของโปรตีนโอลิโกเมอริกอาจรวมถึงโปรโตเมอร์ที่เหมือนกันหรือต่างกัน หากต้นแบบที่เหมือนกันสองตัวเข้าไปในโกดังของโปรตีน ดังนั้น - โฮโมไดเมอร์เหมือนความแตกต่าง - เฮเทอโรไดเมอร์.

ข้าว. 12. โปรตีนโอลิโกเมอริก

ลองดูที่การจัดระเบียบของโมเลกุลเฮโมโกลบิน หน้าที่หลักของเฮโมโกลบินคือการขนส่งกรดจากปอดไปยังเนื้อเยื่อและคาร์บอนไดออกไซด์จากกระแสเลือด โมเลกุลนี้ (รูปที่ 13) ประกอบด้วยพอลิเปปไทด์แลนซ์สี่ตัวซึ่งมีสองประเภทที่แตกต่างกัน – แลนซ์ α สองอันและแลนซ์และฮีม β สองอัน เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนซึ่งขัดแย้งกับไมโอโกลบิน โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของไมโอโกลบินและโปรโตเมอร์ของเฮโมโกลบินนั้นคล้ายคลึงกัน โปรโตเมอร์ของผิวหนังสำหรับฮีโมโกลบิน จามรีและไมโอโกลบิน ลูกแกะ 8 เกลียวของพอลิเพปไทด์แลนเลต ในกรณีนี้ ควรสังเกตว่าในโครงสร้างหลักของไมโอโกลบินและโปรโตเมอร์ของเฮโมโกลบิน มีกรดอะมิโนตกค้างน้อยกว่า 24 ชนิดที่เหมือนกัน ต่อจากนี้ไป โปรตีนซึ่งดูแลโครงสร้างหลักอย่างมีนัยสำคัญสามารถเป็นแม่ที่คล้ายกับองค์กรที่กว้างขวางและมีหน้าที่ที่คล้ายคลึงกันที่ได้รับชัยชนะ

ข้าว. 13. โครงสร้างของเฮโมโกลบิน

ปิด โครงสร้างรอง โปรตีนอาจได้รับผลกระทบจากการจัดโครงแบบของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต, tobto วิธีการพับ บิด (การพับ การบรรจุหีบห่อ) ของสายพอลิเปปไทด์ให้เป็นเกลียวหรือเป็นรูปแบบอื่น กระบวนการนี้ไม่ได้ดำเนินไปอย่างวุ่นวาย แต่ค่อยๆ โปรแกรมที่วางไว้ในโครงสร้างหลักของโปรตีน. คำอธิบายโดยละเอียดของโครงร่างหลักสองแบบของสายพอลิเพปไทด์ ซึ่งบ่งบอกถึงการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและข้อมูลการทดลอง:

เกลียว,
โครงสร้างβ

พิจารณาประเภทโปรตีนทรงกลมที่สำคัญที่สุด ก- เกลียวการบิดของพอลิเปปไทด์แลนเซทเป็นไปตามลูกศรปี (เกลียวขวา) ซึ่งกำหนดโดยคลังกรดอะมิโน L ของโปรตีนธรรมชาติ

พลังเร่งด่วนในไวนิล a-spirals (เช่นและโครงสร้างβ) єzdatnіstของกรดอะมิโนต่อความสามารถในการละลายของพันธะน้ำ

โครงสร้างของ a-helices มีความชัดเจน ความสม่ำเสมอต่ำ:

บนขดลวดผิวหนัง (croc) ของเกลียว 3.6 กรดอะมิโนตกค้าง
Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) ถึง 0.54 นาโนเมตรต่อเทิร์น แต่ในหนึ่งกรดอะมิโนส่วนเกินจะตก 0.15 นาโนเมตร
การหมุนของเกลียวคือ 26° หลังจากหมุนเกลียว 5 รอบ (กรดอะมิโนตกค้าง 18 ตัว) โครงร่างโครงสร้างของมีดหมอโพลีเปปไทด์จะถูกทำซ้ำ Tse หมายความว่าระยะเวลาของการทำซ้ำ (หรือเอกลักษณ์) ของโครงสร้าง a-helical กลายเป็น 2.7 นาโนเมตร

ประเภทที่สองของการกำหนดค่าของ polypeptide lances, การแสดงอาการในขนกระรอก, รอยประสาน, m'yazyv และกระรอกไฟบริลลาร์อื่น ๆ การลบชื่อ โครงสร้างβในกรณีนี้ สายแลนพอลิเพปไทด์เชิงเส้นสองสายหรือมากกว่า ซึ่งถูกทำให้ขนานกันหรือทางจิตใจ มักจะเชื่อมต่อกันโดยการเชื่อมโยงระหว่างน้ำระหว่างกลุ่ม -NH- และ -CO ของรูปใบหอกอวบน้ำ ซึ่งเป็นไปตามโครงสร้างของ ประเภทคลังสินค้า

การแสดงแผนผังของโครงสร้าง β ของพอลิเปปไทด์แลนซ์

ในธรรมชาติมีโปรตีน, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structures ก้นทั่วไปของโปรตีนดังกล่าวคือ คอลลาเจน- โปรตีนไฟบริลลาซึ่งกลายเป็นมวลหลักของเนื้อเยื่อที่ประสบความสำเร็จในร่างกายมนุษย์และสิ่งมีชีวิต

เมื่อใช้วิธีการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ เราได้ข้อสรุปของการจัดระเบียบโครงสร้างที่เท่ากันอีกสองแห่งของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งดูเหมือนจะอยู่ตรงกลางระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ Tse เรียกว่า โครงสร้างรองและโดเมนโครงสร้าง

โครงสร้างรองคือมวลรวมของพอลิเปปไทด์แลนซ์ ซึ่งสร้างโครงสร้างทุติยภูมิของพวกมันเองและละลายในโปรตีนที่ออกฤทธิ์ซึ่งเป็นผลมาจากความเสถียรทางอุณหพลศาสตร์หรือจลนพลศาสตร์ของพวกมัน ดังนั้น ในโปรตีนทรงกลม องค์ประกอบคู่ (βхβ) (แสดงโดยสองส่วนขนาน β-lances เชื่อมต่อกันด้วยส่วน x) องค์ประกอบ βaβaβ (แสดงโดยส่วน α-helix สองส่วน แทรกระหว่างแฝดสามด้วย β-lances คู่ขนาน ) และใน.

โดเมนของโปรตีนทรงกลม Budov (ฟลาโวดอกซิน) (สำหรับ A. A. Boldirevim)

โดเมน- นี่คือหน่วยโครงสร้างทรงกลมขนาดกะทัดรัดที่อยู่ตรงกลางของท่อโพลีเปปไทด์ โดเมนสามารถแปรผันตามหน้าที่และการพับ (การขว้าง) ในหน่วยโครงสร้างทรงกลมขนาดกะทัดรัดที่เป็นอิสระต่อกัน เชื่อมต่อระหว่างพวกมันด้วยแผ่น gnuchnye ตรงกลางโมเลกุลโปรตีน

มองไปข้างหน้า:

โครงสร้างองค์กร BILKIV

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

โครงสร้างทุติยภูมิของพอลิเปปไทด์และโปรตีน

มองไปข้างหน้า:

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

โปรตีน: โครงสร้างรองของโปรตีน

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

โครงสร้างของโพลีเปปไทด์โคล โครงสร้างทุติยภูมิของสายพอลิเปปไทด์

มองไปข้างหน้า:

BILKI ตัวเลือก 1 A1 เส้นโครงสร้างของผ้าขาว є: ...

โครงสร้างรอง

เพิ่มเติมในหัวข้อของบทความ: