คำอธิบายโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน โครงสร้างของโปรตีนของโครงสร้างสี่ส่วนโดยเฉพาะการสังเคราะห์และพันธุกรรม โครงสร้างภาคผนวกของโปรตีน

โครงสร้างทุติยภูมิคือวิธีการวางพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตลงในโครงสร้างที่สั่งของซาฟดียากะที่สร้างการเชื่อมโยงน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของหนึ่งแลนเซ็ตหรือผลรวมของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต ตามการกำหนดค่าของโครงสร้างทุติยภูมิ พวกมันถูกแบ่งออกเป็นส่วนที่เป็นเกลียว (α-เกลียว) และส่วนที่พับเป็นทรงกลม

α-สไปรัล. นี่คือโครงสร้างทุติยภูมิประเภทอื่นของโปรตีน ซึ่งอาจดูเหมือนเกลียวปกติ ซึ่งสร้างโดยเอ็นของน้ำเชื่อมระหว่างเปปไทด์ที่ขอบเขตของมีดหมอโพลีเปปไทด์หนึ่งอัน แบบจำลองของการมีอยู่ของ α-helix (รูปที่ 2) ซึ่งควบคุมพลังทั้งหมดของการเชื่อมโยงเปปไทด์ ถูกเสนอโดย Pauling และ Corey คุณสมบัติหลักของ α-helix:

· โครงแบบเกลียวของมีดหมอโพลีเปปไทด์ซึ่งมีสมมาตรของสกรู

· น้ำ Utvorennya เชื่อมโยงระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของกรดอะมิโนที่ตกค้างที่หนึ่งและสี่ของผิวหนัง

ความสม่ำเสมอของการหมุนในเกลียว

· ความเท่าเทียมกันของกรดอะมิโนที่ตกค้างใน α-helix โดยไม่ขึ้นกับตาและอนุมูลพิษของพวกมัน

·อนุมูลBichnіของกรดอะมิโนไม่ได้มีส่วนร่วมในα-helix ที่จัดตั้งขึ้น

เสียงของเกลียว α คล้ายกับเกลียวที่ยืดออกของเตาไฟฟ้า ความสม่ำเสมอของการเชื่อมโยงของน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ที่หนึ่งและกลุ่มที่สี่กำหนดความสม่ำเสมอของการหมุนของสายพอลิเพปไทด์ ความสูงหนึ่งรอบของ α-spiral สูงถึง 0.54 นาโนเมตร กรดอะมิโนส่วนเกินมากถึง 3.6 ตัวเพื่อให้กรดอะมิโนส่วนเกินของผิวหนังเคลื่อนขึ้นตามแกน (ความสูงของกรดอะมิโนหนึ่งตัวที่มากเกินไป) 0.15 นาโนเมตร (0.54:3.6 \u003d 0.15 นาโนเมตร) ซึ่งช่วยให้คุณพูดคุยเกี่ยวกับความเท่าเทียมกันของอะมิโนทั้งหมด กรดซ้ำซ้อนใน α-helix ระยะเวลาสม่ำเสมอ - หมุนวนได้ถึง 5 รอบหรือ 18 กรดอะมิโนตกค้าง ความยาวของช่วงเวลาหนึ่งจะกลายเป็น 2.7 นาโนเมตร ข้าว. 3. Pauling-Kory a-spiral model

β-โครงสร้าง. นี่คือโครงสร้างทุติยภูมิประเภทต่างๆ ซึ่งอาจบิดโครงร่างของสายพอลิเปปไทด์เล็กน้อย และก่อรูปขึ้นเพื่อช่วยเหลือของการเชื่อมโยงน้ำระหว่างเปปไทด์ที่ขอบของต้นไม้ประมาณสามต้นของสายพอลิเพปไทด์เดียวกันหรือผลรวมของสายการไหลสายโพลีเปปไทด์ Її เรียกอีกอย่างว่าโครงสร้างพับทรงกลม Є โครงสร้าง β ที่หลากหลาย การแลกเปลี่ยนของทรงกลมของต้นอ่อนซึ่งถูกตัดสินโดยสายพอลิเพปไทด์สายหนึ่งของโปรตีนเรียกว่า cross-β-form (โครงสร้าง β สั้น) การเชื่อมโยงของน้ำในรูปแบบ cross-β ถูกหลอมรวมระหว่างกลุ่มเพปไทด์ของลูปของพอลิเปปไทด์ lanciug ประเภทที่สอง โครงสร้าง β ทั้งหมดเป็นลักษณะเฉพาะของสายพอลิเปปไทด์ทั้งหมด ซึ่งสามารถโค้งงอเป็นรูปร่างและถูกลดลงโดยการเชื่อมโยงของน้ำระหว่างเปปไทด์ระหว่างสายแลนของพอลิเปปไทด์คู่ขนานในผลรวม (รูปที่ 3) โครงสร้างนี้เป็นสิ่งที่ยุ่งยากสำหรับหีบเพลง ยิ่งไปกว่านั้น รูปแบบของโครงสร้าง β เป็นไปได้: กลิ่นเหม็นสามารถทำได้ด้วยมีดหมอแบบขนาน (มีดหมอโพลีเปปไทด์ N-kintsi ยืดตรงไปในทิศทางเดียวกัน) และแนวขนาน (N-kintsi ยืดตรงในด้านต่างๆ) อนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลลูกหนึ่งจะเว้นระยะห่างระหว่างอนุมูลลูกโซ่ของลูกบอลอีกลูกหนึ่ง

ในโปรตีน มันเป็นไปได้ที่จะเปลี่ยนจากโครงสร้าง α เป็นโครงสร้าง β และย้อนกลับหลังจากการเปลี่ยนแปลงของการเชื่อมโยงของน้ำ การเปลี่ยนการเชื่อมโยงน้ำระหว่างเปปไทด์ปกติของบังเหียนมีดหมอ (ซิปของมีดหมอโพลีเปปไทด์บิดเป็นเกลียว) บิดเกลียวและ zamikanny ของการเชื่อมโยงน้ำระหว่างชิ้นส่วนบิดของหอกโพลีเปปไทด์ การเปลี่ยนแปลงของอาการในเคราตินนั้นเป็นขนกระรอก เมื่อนวมผม มันเป็นเรื่องง่ายที่จะทำลายโครงสร้างเกลียวของ β-keratin และ vin เพื่อส่งผ่านไปยัง α-keratin (ยืดผมหยิก)

การทำลายโครงสร้างทุติยภูมิปกติของโปรตีน (α-helices และ β-structures) โดยการเปรียบเทียบกับการหลอมละลายของผลึกเรียกว่า "การหลอมละลาย" ของโพลีเปปไทด์ ด้วยน้ำนี้ ข้อต่อจะขาด และสายพอลิเพปไทด์จะพองตัวเป็นรูปร่างของลูกกลมๆ นอกจากนี้ ความเสถียรของโครงสร้างทุติยภูมิยังถูกกำหนดโดยการเชื่อมโยงน้ำระหว่างเปปไทด์ พันธะประเภทอื่นๆ อาจไม่ถูกนำมาจากไซต์นี้ สำหรับพันธะไดซัลไฟด์จำนวนเล็กน้อยของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในบริเวณที่มีการสลายตัวของซีสเตอีนส่วนเกิน เปปไทด์สายสั้นที่เชื่อมโยงกับพันธะไดซัลไฟด์จะสั่นไหวในวัฏจักร ในโปรตีนที่อุดมไปด้วย หนึ่งชั่วโมงจะมีเซลล์ α-helical และโครงสร้าง β อาจไม่ใช้โปรตีนธรรมชาติซึ่งเป็น α-helix 100% s (พาราไมโอซินเป็นโปรตีนเยื่อเมือก ซึ่งเป็น 96-100% α-helix) แต่โพลีเปปไทด์สังเคราะห์ถูกทำให้เป็นเกลียว 100%

โปรตีนอื่น ๆ อาจทำให้ระดับต่างๆ พุ่งสูงขึ้น สังเกตความถี่สูงของโครงสร้าง α-helical ในพาราไมโอซิน ไมโอโกลบิน และเฮโมโกลบิน ในทางกลับกัน ในทริปซิน ไรโบนิวคลีเอส ซึ่งส่วนใหญ่ของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตจะพอดีกับโครงสร้าง β ทรงกลม โปรตีนในเนื้อเยื่อที่รองรับ: เคราติน (โปรตีนจากเส้นผม, ขนสัตว์), คอลลาเจน (โปรตีนจากเส้นเอ็น, ผิวหนัง), ไฟโบรอิน (โปรตีนจากตะเข็บธรรมชาติ) อาจเปลี่ยนโครงสร้าง β ของแลนซ์โพลีเปปไทด์ ความแตกต่างในโลกของการวนเป็นเกลียวของสายพอลิเพปไทด์ในคนผิวขาวนั้นพูดถึงผู้ที่มีอำนาจในการขัดขวางการวนเป็นเกลียวหรือ "ทำลาย" การวางสายพอลิเปปไทด์ตามปกติ เหตุผลนี้คือการจัดเรียงที่กะทัดรัดมากขึ้นของโปรตีนโพลีเปปไทด์แลนเซทในความหลงใหลในการร้องเพลง นั่นคือในโครงสร้างทรีตินัส

§ 8. องค์กรอวกาศของโมเลกุล BILK

โครงสร้างหลัก

ภายใต้โครงสร้างหลักของโปรตีน จำนวนและลำดับของการโหลดของกรดอะมิโนตกค้างที่เชื่อมต่อกันทีละตัวด้วยการเชื่อมโยงเปปไทด์ หรือสายพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต เป็นที่เข้าใจกัน

แลนซ์โพลีเปปไทด์ที่ปลายด้านหนึ่งแข็งแรงเกินไป ซึ่งไม่ได้มีส่วนร่วมในพันธะเพปไทด์ที่สร้างขึ้น กลุ่ม NH 2 N-kinets. บน boci ที่เพิ่มจำนวนขึ้นนั้นสามารถเติบโตได้ฟรีซึ่งไม่ได้มีส่วนร่วมในการเชื่อมโยงเปปไทด์ที่สร้างขึ้น, HOOS-group, ce - S-kіnets. N-kinets ถูกนำมาใช้สำหรับ cob of lanceuge จำนวนของกรดอะมิโนที่ตกค้างนั้นเริ่มจากอันใหม่:

ลำดับกรดอะมิโนของอินซูลินถูกกำหนดโดย F. Senger (มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์) โปรตีนนี้ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สองสาย มีดหมอเล่มหนึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนตกค้าง 21 ตัว ส่วนมีดหมออีกอันประกอบด้วย 30 ตัว มีดหมอถูกมัดด้วยจุดไดซัลไฟด์สองจุด (รูปที่ 6)

ข้าว. 6. โครงสร้างหลักของอินซูลินของมนุษย์

ใช้เวลาสิบปี (พ.ศ. 2487 - 2497) ในการถอดรหัสโครงสร้างqiєї ในชั่วโมงนี้ โครงสร้างหลักถูกกำหนดให้กับผ้าขาวที่อุดมไปด้วย กระบวนการทำงานอัตโนมัติได้รับการกำหนด และไม่ใช่ปัญหาร้ายแรงสำหรับโครงสร้างก่อนหน้านี้

ข้อมูลเกี่ยวกับโครงสร้างหลักของโปรตีนผิวหนังจะถูกเข้ารหัสในยีน (การเพิ่มจำนวนของโมเลกุล DNA) และรับรู้ได้ในระหว่างการถอดความ (การเขียนข้อมูลใหม่บน mRNA) และการแปล (การสังเคราะห์ของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต) ที่การเชื่อมโยงกับไซม์ โครงสร้างหลักของโปรตีนสามารถแทรกเข้าไปหลังโครงสร้างอื่นของยีนได้

ขึ้นอยู่กับโครงสร้างหลักของโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน มันเป็นไปได้ที่จะสรุปผลเกี่ยวกับอนุกรมวิธานสปอริดิตี้ของสปีชีส์ ก่อนที่จะมีโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน มีโปรตีนเหล่านั้นซึ่งมีหน้าที่เหมือนกันในสปีชีส์ต่างๆ โปรตีนดังกล่าวอาจมีลำดับกรดอะมิโนที่คล้ายกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีนไซโตโครม 3 มีน้ำหนักโมเลกุลสูงสุดที่มีอยู่ประมาณ 12500 และมีกรดอะมิโนเรซิดิวเกือบ 100 ตัว ความแตกต่างในโครงสร้างหลักของไซโตโครม เอช ของสองสปีชีส์นั้นเป็นสัดส่วนกับความแตกต่างทางสายวิวัฒนาการระหว่างสปีชีส์ ดังนั้น ไซโตโครม 3 ของม้าและฝนพรำจึงพบในกรดอะมิโน 48 ชนิดตกค้าง;

โครงสร้างรอง

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเกิดขึ้นจากการสร้างพันธะน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ โครงสร้างทุติยภูมิมีสองประเภท: α-เกลียว และโครงสร้าง β (หรือลูกพับ). ในโปรตีน อาจมีเซลล์ของพอลิเปปไทด์แลนเซทซึ่งไม่ได้สร้างโครงสร้างทุติยภูมิ

α-Spiral ก่อตัวเป็นสปริง เมื่อสร้างรูปร่างของ α-helix อะตอมของกรดของกลุ่มเปปไทด์ที่ผิวหนังจะก่อให้เกิดการเชื่อมโยงของน้ำกับอะตอมของน้ำของหมู่ NH ที่สี่ตามแนวแลนซ์:

ผิวขดเกลียวของสิ่งที่ปกคลุมจากขดที่ก้าวหน้าของเกลียวของเดคิลโคมาที่มีการเชื่อมโยงเป็นน้ำ ซึ่งให้โครงสร้างของความคิดที่สำคัญ α-helix มีลักษณะดังต่อไปนี้: เส้นผ่านศูนย์กลางของเกลียวคือ 0.5 นาโนเมตร, ความยาวของเกลียวคือ 0.54 นาโนเมตร, และมีกรดอะมิโนเกิน 3.6 ตัวต่อการหมุนของเกลียว (รูปที่ 7)

ข้าว. 7. แบบจำลองเกลียวคลื่นซึ่งสะท้อนถึงลักษณะเฉพาะ

อนุมูลสายโซ่ของกรดอะมิโนมีชื่อโดยตรงในเกลียว (รูปที่ 8)

ข้าว. 8. แบบจำลอง -เกลียวซึ่งสะท้อนถึงการแพร่กระจายของอนุมูลทางชีวภาพ

จากกรดอะมิโนธรรมชาติ L สามารถเหนี่ยวนำได้ทั้งเกลียวขวาและเกลียวซ้าย โปรตีนธรรมชาติส่วนใหญ่มีลักษณะเป็นเกลียวขวา กรดอะมิโนสามตัวสามารถเรียกว่าเกลียวซ้ายและเกลียวขวา แลนเซ็ตโพลีเปปไทด์ซึ่งเกิดจากผลรวมของการสะสมของกรด D และ L-อะมิโน ไม่สามารถสร้างเกลียวได้

Deyakіกรดอะมิโนส่วนเกิน pereshkodzhayut α-helix ตัวอย่างเช่น แม้ว่าใน lanciuge ปลาทะเลชนิดหนึ่งจะผสมประจุบวกหรือประจุลบกับการสะสมของกรดอะมิโน แต่จานดังกล่าวไม่ยอมรับโครงสร้าง α-helical ผ่านการปลดปล่อยอนุมูลที่มีประจุพร้อมๆ กัน ละลายเกลียวของกรดอะมิโนที่ตกค้างได้ง่าย ซึ่งสร้างความแตกต่างได้มาก การเปลี่ยนแปลงสำหรับการรวมตัวของ α-helix นั้นยังแสดงให้เห็นในโพลีเปปไทด์แลนเลตที่มีโพรลีนมากเกินไป (รูปที่ 9) มีโพรลีนมากเกินไปที่อะตอมของไนโตรเจน ซึ่งสร้างการเชื่อมโยงเปปไทด์กับกรดอะมิโนอื่น ไม่ใช่น้ำเพียงอะตอมเดียว

ข้าว. 9. โพรลีนส่วนเกิน pereshkodzha utvennu-spirali

สำหรับส่วนเกินของโพรลีนซึ่งเข้าสู่โกดังของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต เป็นไปไม่ได้ที่จะสร้างการเชื่อมโยงน้ำรูปใบหอกด้านใน นอกจากนี้ อะตอมของไนโตรเจนในโพรลีนยังสามารถเข้าไปในโกดังของวงแหวนหนาได้ ซึ่งทำให้ไม่สามารถพันรอบพันธะ N-C และประกอบกันเป็นเกลียวได้

Crim α-helices อธิบายถึง helices ประเภทอื่นๆ อย่างไรก็ตาม กลิ่นเหม็นนั้นแทบไม่พบเลย ที่สำคัญกว่านั้นคือในระยะทางสั้นๆ

การสร้างการเชื่อมโยงน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์ของชิ้นส่วนโพลีเปปไทด์ที่ฆ่าตัวตายใน lanceuges นั้นดำเนินการก่อนการขึ้นรูป โครงสร้างβหรือลูกพับ:

บนพื้นผิวของ α-spiral ลูกบอลที่พับมีรูปร่างคล้ายซิกแซก ฉันดูเหมือนหีบเพลง (รูปที่ 10)

ข้าว. 10. β-โครงสร้างของโปรตีน

แยกส่วนพับขนานและต้านขนานของลูก โครงสร้าง β-คู่ขนานถูกสร้างขึ้นระหว่างการแบ่งส่วนของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ต ซึ่งหลีกเลี่ยงโดยตรง:

โครงสร้าง antiparallel β-ถูกสร้างขึ้นระหว่างเส้นตรง protistally ของมีดหมอโพลีเปปไทด์:

โครงสร้าง β สามารถก่อรูปขึ้นมากหรือน้อยระหว่างสายพอลิเปปไทด์สองสาย:

ในคลังสินค้าของโปรตีนบางชนิด โครงสร้างทุติยภูมิอาจแสดงด้วย α-helix เท่านั้น ในโครงสร้างอื่นๆ - โดยโครงสร้าง β เท่านั้น (ขนานหรือตรงข้ามกัน หรืออื่นๆ เหล่านั้น) ในอื่นๆ ลำดับของ α-spiralizations อาจ มีอยู่และโครงสร้างβ

โครงสร้าง Tretinna

ในโปรตีนที่อุดมไปด้วย โครงสร้างที่มีการจัดระเบียบขั้นที่สอง (α-spirals, -structures) จะเผาผลาญก้อนกลมขนาดเล็กตามลำดับการร้องเพลง การจัดระเบียบที่กว้างขวางของโปรตีนทรงกลมนั้นสัมพันธ์กับโครงสร้างระดับตติยภูมิ ด้วยวิธีนี้ โครงสร้างแบบสามชั้นแสดงลักษณะของการเจริญเติบโตเพียงเล็กน้อยของครอกของพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตในป่า โครงสร้างตติยภูมิที่เกิดขึ้นมีส่วนร่วมในพันธะไอออนและน้ำ ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ แรงแวนเดอร์วาลส์ ทำให้โครงสร้างตติยภูมิของแผ่นไดซัลไฟด์เสถียร

โครงสร้าง Tretinna ของโปรตีนเกิดจากลำดับกรดอะมิโน เมื่อขึ้นรูป การเชื่อมโยงสามารถรวมกับกรดอะมิโน ผสมลงในพอลิเปปไทด์แลนเซ็ตที่ระยะห่างที่สำคัญ ในโปรตีนขายปลีก ตามกฎแล้ว อนุมูลขั้วของกรดอะมิโนจะอยู่บนพื้นผิวของโมเลกุลโปรตีน และถัดไป ตรงกลางของโมเลกุล อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำจะปรากฏอัดแน่นอยู่ตรงกลางของทรงกลม ประกอบขึ้นเป็น เซลล์ที่ไม่ชอบน้ำ

โครงสร้างNinі tretinna bagatioh blіlkіvแทรก ลองมาดูสองตัวอย่าง

ไมโอโกลบิน

ไมโอโกลบินเป็นโปรตีนที่จับกับรสเปรี้ยวจากสารเพิ่มปริมาณ 16700 หน้าที่ของมันคือเก็บเปรี้ยวไว้ใน m'yazah โมเลกุลนี้มีสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโน 153 ตัวและกลุ่มฮีโมกรุ๊ปซึ่งมีบทบาทสำคัญในการจับกรด

องค์กรขนาดใหญ่ของ myoglobin ถูกควบคุมโดยหุ่นยนต์ของ John Kendrew และเพื่อนร่วมงานของเขา (รูปที่ 11) โมเลกุลของโปรตีนนี้มีเซลล์ α-helical 8 เซลล์ ซึ่งมักจะคิดเป็น 80% ของกรดอะมิโนที่ตกค้างทั้งหมด Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

รูปที่ 11 โครงสร้าง Tretin ของ myoglobin

ไรโบนิวคลีเอส

Ribonuclease เป็นโปรตีนทรงกลม มันถูกหลั่งโดย clitins ของชั้นใต้ผิวหนัง ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่กระตุ้นการแตกแยกของ RNA บนพื้นผิวของไมโอโกลบิน โมเลกุลของไรโบนิวคลีเอสสามารถมีเซลล์ α-helical น้อยมากและมีส่วนจำนวนมากที่อยู่ในโครงสร้าง β ความเป็นแร่ของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนนั้นได้รับจาก 4 พันธะไดซัลไฟด์

โครงสร้างสี่ส่วน

โปรตีนจำนวนมากประกอบด้วยเดซิไลส์ หน่วยย่อยหรือโมเลกุลของโปรตีนตั้งแต่สองหน่วยขึ้นไป ซึ่งนำไปสู่โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิที่ร้องประสานกัน ซึ่งถูกร้อยเข้าด้วยกันพร้อมกันเพื่อช่วยในการเชื่อมโยงน้ำและไอออนิก ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ กองกำลังแวนเดอร์วาลส์ องค์กรของโมเลกุลโปรตีนดังกล่าว โครงสร้างไตรมาสและเรียกตัวโปรตีนเองว่า โอลิโกเมียร์นิมิ. หน่วยย่อย okrema หรือโมเลกุลโปรตีนเรียกว่าในคลังสินค้าของโปรตีนโอลิโกเมอริก โปรโตเมียร์.

จำนวนโปรโตเมอร์ในโปรตีนโอลิโกเมอริกอาจแตกต่างกันอย่างมาก ตัวอย่างเช่น creatine kinase ประกอบด้วย 2 โปรโตเมอร์, ฮีโมโกลบิน - 4 โปรโตเมอร์, E.coli RNA polymerase - เอนไซม์ที่รับผิดชอบในการสังเคราะห์ RNA - 5 โปรโตเมอร์, ไพรูเวตดีไฮโดรจีเนสคอมเพล็กซ์ - 72 โปรโตเมอร์ หนึ่งโปรตีนและสองโปรโตเมอร์ หนึ่งเรียกว่าไดเมอร์ หนึ่งเรียกว่าเตตระเมอร์ และหกเรียกว่าเฮกซาเมอร์ (รูปที่ 12) ส่วนใหญ่ในโมเลกุลของโปรตีน oligomeric มี 2 หรือ 4 โปรโตเมอร์ คลังสินค้าของโปรตีนโอลิโกเมอริกอาจรวมถึงโปรโตเมอร์ที่เหมือนกันหรือต่างกัน หากต้นแบบที่เหมือนกันสองตัวเข้าไปในโกดังของโปรตีน ดังนั้น - โฮโมไดเมอร์เหมือนความแตกต่าง - เฮเทอโรไดเมอร์.

ข้าว. 12. โปรตีนโอลิโกเมอริก

ลองดูที่การจัดระเบียบของโมเลกุลเฮโมโกลบิน หน้าที่หลักของเฮโมโกลบินคือการขนส่งกรดจากปอดไปยังเนื้อเยื่อและคาร์บอนไดออกไซด์จากกระแสเลือด โมเลกุลนี้ (รูปที่ 13) ประกอบด้วยพอลิเปปไทด์แลนซ์สี่ตัวซึ่งมีสองประเภทที่แตกต่างกัน – แลนซ์ α สองอันและแลนซ์และฮีม β สองอัน เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนซึ่งขัดแย้งกับไมโอโกลบิน โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของไมโอโกลบินและโปรโตเมอร์ของเฮโมโกลบินนั้นคล้ายคลึงกัน โปรโตเมอร์ของผิวหนังสำหรับฮีโมโกลบิน จามรีและไมโอโกลบิน ลูกแกะ 8 เกลียวของพอลิเพปไทด์แลนเลต ในกรณีนี้ ควรสังเกตว่าในโครงสร้างหลักของไมโอโกลบินและโปรโตเมอร์ของเฮโมโกลบิน มีกรดอะมิโนตกค้างน้อยกว่า 24 ชนิดที่เหมือนกัน ต่อจากนี้ไป โปรตีนซึ่งดูแลโครงสร้างหลักอย่างมีนัยสำคัญสามารถเป็นแม่ที่คล้ายกับองค์กรที่กว้างขวางและมีหน้าที่ที่คล้ายคลึงกันที่ได้รับชัยชนะ

ข้าว. 13. โครงสร้างของเฮโมโกลบิน

ปิด โครงสร้างรอง โปรตีนอาจได้รับผลกระทบจากการจัดโครงแบบของพอลิเพปไทด์แลนเซ็ต, tobto วิธีการพับ บิด (การพับ การบรรจุหีบห่อ) ของสายพอลิเปปไทด์ให้เป็นเกลียวหรือเป็นรูปแบบอื่น กระบวนการนี้ไม่ได้ดำเนินไปอย่างวุ่นวาย แต่ค่อยๆ โปรแกรมที่วางไว้ในโครงสร้างหลักของโปรตีน. คำอธิบายโดยละเอียดของโครงร่างหลักสองแบบของสายพอลิเพปไทด์ ซึ่งบ่งบอกถึงการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างและข้อมูลการทดลอง:

เกลียว,
โครงสร้างβ

พิจารณาประเภทโปรตีนทรงกลมที่สำคัญที่สุด ก- เกลียวการบิดของพอลิเปปไทด์แลนเซทเป็นไปตามลูกศรปี (เกลียวขวา) ซึ่งกำหนดโดยคลังกรดอะมิโน L ของโปรตีนธรรมชาติ

พลังเร่งด่วนในไวนิล a-spirals (เช่นและโครงสร้างβ) єzdatnіstของกรดอะมิโนต่อความสามารถในการละลายของพันธะน้ำ

โครงสร้างของ a-helices มีความชัดเจน ความสม่ำเสมอต่ำ:

บนขดลวดผิวหนัง (croc) ของเกลียว 3.6 กรดอะมิโนตกค้าง
Croc helix (vіdstan vzdovzh osі) ถึง 0.54 นาโนเมตรต่อเทิร์น แต่ในหนึ่งกรดอะมิโนส่วนเกินจะตก 0.15 นาโนเมตร
การหมุนของเกลียวคือ 26° หลังจากหมุนเกลียว 5 รอบ (กรดอะมิโนตกค้าง 18 ตัว) โครงร่างโครงสร้างของมีดหมอโพลีเปปไทด์จะถูกทำซ้ำ Tse หมายความว่าระยะเวลาของการทำซ้ำ (หรือเอกลักษณ์) ของโครงสร้าง a-helical กลายเป็น 2.7 นาโนเมตร

ประเภทที่สองของการกำหนดค่าของ polypeptide lances, การแสดงอาการในขนกระรอก, รอยประสาน, m'yazyv และกระรอกไฟบริลลาร์อื่น ๆ การลบชื่อ โครงสร้างβในกรณีนี้ สายแลนพอลิเพปไทด์เชิงเส้นสองสายหรือมากกว่า ซึ่งถูกทำให้ขนานกันหรือทางจิตใจ มักจะเชื่อมต่อกันโดยการเชื่อมโยงระหว่างน้ำระหว่างกลุ่ม -NH- และ -CO ของรูปใบหอกอวบน้ำ ซึ่งเป็นไปตามโครงสร้างของ ประเภทคลังสินค้า

การแสดงแผนผังของโครงสร้าง β ของพอลิเปปไทด์แลนซ์

ในธรรมชาติมีโปรตีน, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-structures ก้นทั่วไปของโปรตีนดังกล่าวคือ คอลลาเจน- โปรตีนไฟบริลลาซึ่งกลายเป็นมวลหลักของเนื้อเยื่อที่แข็งแรงในร่างกายมนุษย์และสิ่งมีชีวิต

เมื่อใช้วิธีการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ เราได้ข้อสรุปของการจัดระเบียบโครงสร้างที่เท่ากันอีกสองแห่งของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งดูเหมือนจะอยู่ตรงกลางระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ Tse เรียกว่า โครงสร้างรองและโดเมนโครงสร้าง

โครงสร้างรองคือมวลรวมของพอลิเปปไทด์แลนซ์ ซึ่งสร้างโครงสร้างทุติยภูมิของพวกมันเองและละลายในโปรตีนที่ออกฤทธิ์ซึ่งเป็นผลมาจากความเสถียรทางอุณหพลศาสตร์หรือจลนพลศาสตร์ของพวกมัน ดังนั้น ในโปรตีนทรงกลม องค์ประกอบคู่ (βхβ) (แสดงโดยสองส่วนขนาน β-lances เชื่อมต่อกันด้วยส่วน x) องค์ประกอบ βaβaβ (แสดงโดยส่วน α-helix สองส่วน แทรกระหว่างแฝดสามด้วย β-lances คู่ขนาน ) และใน.

โดเมนของโปรตีนทรงกลม Budov (ฟลาโวดอกซิน) (สำหรับ A. A. Boldirevim)

โดเมน- นี่คือหน่วยโครงสร้างทรงกลมขนาดกะทัดรัดที่อยู่ตรงกลางของท่อโพลีเปปไทด์ โดเมนสามารถแปรผันตามหน้าที่และการพับ (zsidnya) เป็นหน่วยโครงสร้างทรงกลมขนาดกะทัดรัดอิสระ เชื่อมเข้าด้วยกันด้วยสเปเซอร์คล้ายตัวริ้นที่อยู่ตรงกลางของโมเลกุลโปรตีน

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน- วิธีการวางมีดหมอโพลีเปปไทด์ในโครงสร้างที่กะทัดรัดโดยมีปฏิสัมพันธ์ของกลุ่มเปปไทด์กับการเชื่อมโยงน้ำระหว่างกัน

การก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิของเปปไทด์ viklican เพื่อให้ได้โครงสร้างที่มีจำนวนพันธะมากที่สุดระหว่างกลุ่มของเปปไทด์ ประเภทของโครงสร้างทุติยภูมิจะพิจารณาจากความเสถียรของพันธะเปปไทด์ ความเปราะบางของพันธะระหว่างอะตอมของคาร์บอนกลางกับอะตอมของคาร์บอนในกลุ่มเปปไทด์ ขนาดของอนุมูลของกรดอะมิโน ทุกอย่างได้รับการกำหนดในคราวเดียวด้วยลำดับกรดอะมิโนของปี ซึ่งนำไปสู่โครงร่างเดี่ยวของโปรตีน

เราเห็นสองรูปแบบที่เป็นไปได้ของโครงสร้างรอง: ในรูปลักษณ์ของ "เชือก" - α-เกลียว(โครงสร้างα) และดูเหมือน "หีบเพลง" - ลูกพับ(β-โครงสร้าง). ตามกฎแล้วในกระรอกหนึ่งตัวมีโครงสร้างที่น่ารังเกียจหนึ่งชั่วโมง แต่ในการแบ่งspіvvіdnosnіที่แตกต่างกัน ในโปรตีนทรงกลม α-helix เหนือกว่า โครงสร้าง β ในโปรตีนไฟบริลลา

โครงสร้างรองจะปักหลัก สำหรับการมีส่วนร่วมในการติดต่อทางน้ำเท่านั้นระหว่างกลุ่มเปปไทด์: อะตอมของออกซิเจนในกลุ่มหนึ่งทำปฏิกิริยากับอะตอมของน้ำของอีกกลุ่มหนึ่ง ในเวลาเดียวกัน กรดของเปปไทด์อีกกลุ่มหนึ่งจะเชื่อมโยงกับน้ำของเปปไทด์กลุ่มที่สามในแต่ละครั้ง

α-สไปรัล

โครงสร้างนี้มอบให้กับเกลียวมือขวาที่ขอความช่วยเหลือ วอดเนวิห์ zv'yazkіv mizh กลุ่มเปปไทด์ครั้งที่ 1 และ 4, 4 และ 7, 7 และ 10 และส่วนเกินของกรดอะมิโน

เกลียวปั้นสับเปลี่ยน โพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนซึ่งผ่านโครงสร้างแบบวัฏจักรหมายถึง "การแตกหัก" ของ lanceug, її primus vigin เช่นในคอลลาเจน

ความสูงของการหมุนเกลียวกลายเป็น 0.54 นาโนเมตรและแสดงกรดอะมิโนเกิน 3.6 ตัว 5 เทิร์นสุดท้ายเพิ่มกรดอะมิโน 18 ตัวและครอบครอง 2.7 นาโนเมตร

β-ลูกบอลพับ

ด้วยวิธีการวางโมเลกุลโปรตีนในลักษณะนี้เหมือน "งู" ในระยะทางที่กิ่งก้านของ lancelet ปรากฏขึ้นใกล้กับอันใดอันหนึ่ง เป็นผลให้กลุ่มเปปไทด์ก่อนหน้ากรดอะมิโนที่อยู่ห่างไกลของมีดหมอโปรตีนมีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันด้วยความช่วยเหลือของพันธะน้ำ

มีความสอดคล้องกันมากขึ้นกับโครงสร้างหลัก โดยมีการพึ่งพาอาศัยกันของกลุ่มเปปไทด์ที่มีการเชื่อมโยงของน้ำระหว่างกัน

วางกระรอกไว้ที่เชือกและหีบเพลง

โครงสร้างดังกล่าวมีสองประเภท วางกระรอกไว้ที่สายตาของเชือกі เมื่อเห็นหีบเพลง.

ทุกอย่างได้รับการกำหนดในคราวเดียวด้วยลำดับกรดอะมิโนของปี ซึ่งนำไปสู่โครงร่างเดี่ยวของโปรตีน

คุณสามารถดูตัวแปรที่เป็นไปได้สองแบบของโครงสร้างรอง: α-helix (โครงสร้าง α) และ β-folded ball (โครงสร้าง β) ตามกฎแล้วโปรตีนชนิดหนึ่งมีโครงสร้างที่ไม่เหมาะสม แต่ในข้อต่อที่แตกต่างกัน ในโปรตีนทรงกลม α-helix เหนือกว่า โครงสร้าง β ในโปรตีนไฟบริลลา

ชะตากรรมของพันธะน้ำในโครงสร้างทุติยภูมิที่ขึ้นรูป

โครงสร้างทุติยภูมิถูกสร้างขึ้นด้วยการมีส่วนร่วมของการเชื่อมโยงน้ำระหว่างกลุ่มเปปไทด์: อะตอมของกรดของกลุ่มหนึ่งทำปฏิกิริยากับอะตอมของน้ำของอีกกลุ่มหนึ่ง ในเวลาเดียวกันกรดของกลุ่มเปปไทด์อื่นจะเชื่อมโยงกับน้ำของกลุ่มที่สาม

α-สไปรัล

การวางโปรตีนใน α-helix ที่มองอยู่

โครงสร้างนี้ถูกกำหนดให้เป็นเกลียวทางขวามือ ซึ่งสร้างขึ้นสำหรับการเชื่อมโยงน้ำเพิ่มเติมระหว่างเปปไทด์กลุ่มที่ 1 และ 4, 4 และ 7, 7 และ 10 และปริมาณกรดอะมิโนที่มากเกินไป

การก่อตัวของเกลียวนั้นเปลี่ยนไปโดยโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีนซึ่งผ่านโครงสร้างของมันสร้าง "การแตกหัก" ของมีดหมอซึ่งเป็นความเฉียบคมของมัน

β-ลูกบอลพับ

วางโปรตีนใกล้กับลูกบอลพับ

ในวิธีนี้การวางโมเลกุลของโปรตีนจะเหมือน "งู" ในระยะทางที่กิ่งก้านของ lancelet อยู่ใกล้กัน เป็นผลให้กลุ่มเปปไทด์ก่อนหน้ากรดอะมิโนที่อยู่ห่างไกลของมีดหมอโปรตีนมีความสัมพันธ์ซึ่งกันและกันด้วยความช่วยเหลือของพันธะน้ำ

α-สไปรัล

β-ลูกบอลพับ

วางกระรอกไว้ที่เชือกและหีบเพลง

α-สไปรัล

β-ลูกบอลพับ

เพิ่มเติมในหัวข้อของบทความ: