Proteinlerin birincil yapısına, peptit bağları ile birbirine bağlanan amino asitlerin lineer polipeptit mızrağı denir. Birincil yapı, bir protein molekülünün yapısal organizasyonunun en basit ölçüsüdür. Yüksek stabilite, bir amino asidin a-amino grubu ile başka bir amino asidin a-karboksil grubu arasındaki kovalent peptit bağları ile verilir.
Yerleşik peptit bağlantısında imino grubu prolin veya hidroksiprolinin rolü yer alsa da, daha az olasıdır.
Hücrelerde peptit bağları kurulduğunda, koçanı üzerinde bir amino asidin karboksil grubu aktive olur, ardından diğerinin amino grubu ile birleşir. Yaklaşık olarak polipeptitlerin laboratuvar sentezi aynı şekilde gerçekleştirilir.
Peptit bağlantısı, tekrarlanan polipeptit lansetinin bir parçasıdır. Birkaç özellik vardır, bu nedenle yalnızca birincil yapının biçimine değil, aynı zamanda polipeptit mızrağının gerçek organizasyonuna da katkıda bulunurlar:
· Eş düzlemlilik - peptit grubuna giren tüm atomlar aynı düzlemdedir;
· Zdatnіst іsnuvati iki rezonans formda (keto-veya enol formі);
· Yüz sovno C-N-bağlantısında şefaatçıların trans-pozisyonu;
· Sağlık su bağlarının kurulmasından önce, ayrıca deri peptit grupları, peptit grupları dahil olmak üzere daha küçük gruplarla iki su bağı kurabilir.
Prolin veya hidroksiprolin amino grubunun katılımı için peptid grupları oluşturmak üzere Vignatok. Binanın kokuları sadece bir su çanını oluşturuyor (harika). Proteinin ikincil yapısının kalıplanmasında Tse vplivaє. Prolin veya hidroksiprolinin bulunduğu mesafedeki polipeptit mızrağı kolayca katlanır, bu da olduğu gibi başka bir sulu sesle kaybolmaz.
tripeptit onay şeması:
Proteinlerin eşit uzay organizasyonu: proteinlerin ikincil yapısı: α-sarmal ve β-katlı top hakkında anlayış. Proteinlerin tretinöz yapısı: doğal protein ve protein denatürasyonunun anlaşılması. Hemoglobin kıçı ile proteinlerin kuaterner yapısı.
Proteinin ikincil yapısı. Proteinin ikincil yapısı altında, polipeptit lansetinin sıralı yapıya yerleştirilmesinin yolu anlaşılmaktadır. Konfigürasyona göre, ikincil yapının aşağıdaki unsurları görülür: α -sarmal ki β - Katlanmış top.
budovi modeli α-spiraller, Schovouє peptit bağının tüm gücü, L. Pauling ve R. Corey (1949 - 1951 s.) tarafından kırıldı.
bebek 3 için a gösterilen diyagram α -ana parametreler hakkında bilgi veren spiraller α - spiral, spiralin dönüşleri düzenli olacak şekilde spiral, bu nedenle spiral konfigürasyon bir vida simetrisine sahiptir (Şekil 3, b). bir deri halka üzerinde α -helisler 3.6 amino asit kalıntısı ekler. Vіdstan mіzh bobinleri veya timsah spiralleri 0,54 nm olur, bobinin kesilmesi 26 ° 'ye yükselir. Şekillendirme ve astarlama α - Derinin peptit grupları arasında kurulan su bağlarının rakunoklarında spiral konfigürasyon gözlenir. n ta ( P+ 3)-th amino asit fazlalığı. Su bağlantılarının enerjisi küçük olmasına rağmen, bunların sayısı önemli bir enerji etkisi yaratmak için büyüktür. α -Hattı bitirmek için spiral konfigürasyon. Amino asit kalıntılarının Bichni radikalleri, pidtrimtsі'nın kaderini almaz α -sarmal konfigürasyon, böylece tüm amino asit kalıntıları α - Spiraller eşittir.
Doğal proteinlerde, sağlak olma olasılıkları daha düşüktür. α - Spiraller.
β-katlanır top- İkincil yapının bir başka unsuru. Vіdmіnu vіd üzerinde α - spiraller β - Katlanan top doğrusaldır, kayma şeklinde değildir (Şekil 4). Polipeptit mızrağının farklı bölümleri üzerinde duran peptit grupları arasında su bağlantılarının oluşması nedeniyle doğrusal yapı azalır. Grafiklerin Qi'si, C = O ve HN - grupları (0.272 nm) arasındaki su hattına yakındır.
Pirinç. 4. Şematik görüntü β
- katlanmış top (oklar
doğrudan polipeptit lanciug hakkında)
Pirinç. 3. Şema ( a) bu model ( b) α - spiraller
Proteinin ikincil yapısı birincil olarak kabul edilir. Amino asit kalıntılarının çeşitli dünya yapılarına kadar su bağlarının benimsenmesi, ce ve çözülme içine dökülmesi α -spirali veya β -Shari. Alanin, glutamik asit, glutamin, lösin, lisin, metionin ve histidin spiral amino asitlerden önce listelenir. Bir protein parçası, aşırı tüketilen daha fazla amino asit birikintisinden ana rütbe tarafından oluşturulursa, bu bölünme üzerinde oluşacaktır. α - Spiral. Valin, izolösin, treonin, tirozin ve fenilalanin β - Polipeptit lanciug topları. Düzensiz yapılar, polipeptit mızraklarına, glisin, serin, aspartik asit, asparajin, prolin gibi amino asit kalıntılarının dekonsantrasyonuna suçlanır.
Zengin proteinlerde bir saat є i α -spirali, bu β -Shari. Farklı proteinlerdeki spiral konfigürasyonun bir kısmı farklıdır. Böylece, m'yazovy proteini paramiyozin %100 spiralleşir; miyoglobin ve hemoglobindeki sarmal konfigürasyonun yüksek kısmı (%75). Navpak, tripsin ve ribonükleazda, polipeptit lansetinin önemli bir kısmı küresel şekle uyar β -yapılar. Destekleyici dokuların proteinleri - keratin (saç proteini), kollajen (deri ve tendon proteini) - β - Polipeptit mızraklarının konfigürasyonu.
Proteinin Tretin yapısı. Proteinin tretinöz yapısı, polipeptid lanseti açık alana yerleştirmenin bir yoludur. Proteinlerin bu işlevsel güce güç katması için, polipeptit lanset, açık alanda dolaşıp işlevsel olarak aktif bir yapı oluşturarak şarkı söylemekten suçludur. Böyle bir yapıya denir yerli. Belirli bir polipeptit lanset için teorik olarak olası geniş yapıların sayısının boyutuna bakılmaksızın, proteinin yutulması, tek bir doğal konfigürasyonun oluşturulmasına indirgenebilir.
Çeşitli polipeptit mızrak şeklinde amino asit kalıntılarının aralıklı radikallerine bağlı olarak proteinin tretinöz yapısını intermodal bir şekilde stabilize edin. Qi vzaєmodії güçlü ve zayıf olarak ayrılabilir.
Çok miktarda sistein atomları arasındaki kovalent bağların, polipeptit lansetinin farklı bölgelerinde duran güçlü karşılıklı bağımlılık olduğu görülür. Aksi takdirde, bu tür bağlantılara disülfid köprüleri denir; Bir disülfid köprüsünün kurulması aşağıdaki gibi temsil edilebilir:
Kovalent bağların kremi, protein molekülünün tretinöz yapısıdır, kendi yollarıyla polaritelere ve polar olmayanlara bölünmüş zayıf etkileşimlerle desteklenir.
Kutup etkileşimlerinden önce iyon ve su bağlantıları görülebilir. Etkileşimler, pozitif yüklü toksik radikal gruplarının lizin, arginin, histidin ve aspartik ve glutamik asitlerin negatif yüklü COOH gruplarıyla teması üzerine çözülür. Su bağlantıları, toksik radikallerin ve amino asit kalıntılarının fonksiyonel gruplarına bağlıdır.
Bir kalıp oluşturmak için amino asit kalıntılarının karbonhidrat radikalleri arasındaki polar olmayan veya van der Waals etkileşimleri hidrofobik çekirdek (koyu damlalar) protein globülünün ortasında, çünkü Suda kaybolan karbonhidrat radikalleri. Protein deposundaki polar olmayan amino asitler ne kadar fazlaysa, van der Waals bağlantılarının üçüncül yapısının kalıplanmasında o kadar fazla rol oynar.
Amino asit fazlalıkları arasındaki sayısal bağlantılar, protein molekülünün uzaysal konfigürasyonunu belirler (Şekil 5).
Pirinç. 5. Tipi zv'yazkіv, proteinin scho pіdtrimuyut tretinnuyu yapısı:
a- disülfid sisi; b - iyony zv'azok; c, g - su bağlantıları;
d - van der Waals bağlantıları
Tretinna yapısı okremo alınan protein benzersizdir, bu ana yapı kadar benzersizdir. Proteini aktif hale getirmek için sadece doğru alan. Üçüncül yapıya farklı hasarlar, proteinin gücünde bir değişikliğe ve biyolojik aktivitenin kaybına yol açar.
Proteinin kuaterner yapısı. Molekül ağırlığı 100 kDa 1'in üzerinde olan proteinler, kural olarak, küçük bir moleküler ağırlıktan bir dizi polipeptit mızrağından oluşturulur. Proteinin aynı aktiviteye sahip olması nedeniyle tek tek kesinlikle sabit bir pozisyon işgal eden tek sayıda polipeptit mızrağından oluşan yapıya proteinin çeyrek yapısı denir. Çeyrek yapıya sahip olan proteine denir. epimolekül veya multimer , ve yogo polipeptid lanciugs depoları - vodpovidno alt birimler veya protomirler . Çeyrek yapıya sahip beyazların karakteristik gücü, biyolojik aktiviteye sahip olmayanlardır.
Proteinin kuaterner yapısının stabilizasyonu, alt birimlerin yüzeyinde lokalize olan amino asit kalıntılarının bichny radikalleri arasındaki polar etkileşimler nedeniyle gözlenir. Böyle bir karşılıklı modalite, organize bir kompleks olarak alt birim için esastır. Aralarında etkileşimde bulundukları alt birimlerin bayilerine iletişim görevlileri denir.
Çeyrek yapıya sahip klasik protein poposu hemoglobindir. Molekül kütlesi 68.000 olan hemoglobin molekülü Bu, iki farklı türden dört alt birimin toplamıdır. α і β / α - Alt birim 141 amino asit fazlalığından oluşur, bir β - iz 146. Tretin yapısı α - І β -alt birim moleküler ağırlığına benzerdir (17.000 So). Protez grubundan intikam almak için cilt alt birimi mücevher . Diğer proteinlerdeki (sitokrom, miyoglobin) heme parçaları daha uzakta görünecektir, ancak bu proteinlerin yapısını kısaca tartışabiliriz (Şekil 6). Heme, metan noktalarından (= CH - ) elde edilen fazla pirol ile chotirma ile koordinasyon bağlantıları kuran merkezi atomdan oluşan, katlanabilir bir eş düzlemli döngüsel sistemde gruplanır. Hemoglobinde ses oksidasyon istasyonunda (2+) değişir.
Chotiri alt birimi - iki α ve iki β - öyle bir sıralamada tek bir yapı içinde birleşin ki α -yalnızca alt birim teması β -alt birimler i navpaki (Şekil 7).
Pirinç. 6. Hem hemoglobinin yapısı
Pirinç. 7. Hemoglobinin çeyrek yapısının şematik gösterimi:
Fe - heme'den hemoglobine
Küçük 7'den görülebileceği gibi, bir hemoglobin molekülü 4 asit molekülü taşıyabilir. І bağlantı ve ekşilik özgürlüğüne yapıdaki konformasyonel değişiklikler eşlik eder α - І β - hemoglobinin alt birimleri ve bunların epimoleküllerdeki karşılıklı genişlemesi Bu gerçek, proteinin çeyrek yapısının kesinlikle katı olmadığı konusunda not edilmelidir.
Benzer bilgiler.
sulu çanlar ve ıslıklar
Ayırmak a-sarmal, b-yapısı (yumak).
Yapı α-spiraller bula proponated Paulingі çekirdek
kolajen
b-Yapı
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Mayıs yapısı Düz şekil paralel b-yapısı; karşıdaki yakscho - antiparalel b yapısı
süper bobin. protofibril mikrofibriller 10 nm çapında.
bombiks mori fibroin
Düzensiz konformasyon.
İkincil yapı.
GELECEĞE BAK:
YAPISAL ORGANİZASYON BİLKİV
Protein molekülünün yapısal organizasyonuna 4 baz getirildi.
Proteinin birincil yapısı- polipeptit lanceus'taki amino asit fazlalıkları dizisi. Okremi amino asitlerinin proteinleri birer birer bağlanır peptid bağları amino asitlerin a-karboksilik ve a-amino gruplarının etkileşiminden kaynaklanan
Bütün bir saat boyunca, on binlerce farklı proteinin birincil yapısı deşifre edildi. Proteinin birincil yapısının belirlenmesi için amino asit deposu hidroliz yöntemleriyle belirlenir. Sonra terminal amino asitlerin kimyasal yapısını belirleriz. Bir sonraki adım, polipeptit mızrağındaki amino asit dizisini belirlemektir. Bu vicorist için seçici chastkovy (kimyasal ve enzimatik) hidroliz. X-ışını kırınım analizini ve ayrıca DNA'nın tamamlayıcı nükleotid dizisine ilişkin verileri incelemek mümkündür.
Proteinin ikincil yapısı- Polipeptid lanset konfigürasyonu, tobto. tek konformasyonda polipeptit lanset paketleme yöntemi. Süreç kaotik bir şekilde ilerlemez, kademeli olarak birincil yapıda ortaya konan programlara doğru ilerler.
İkincil yapının stabilitesi esas olarak su bağları ile sağlanır;
Küresel proteinlerin en önemli türü kabul edilir. a-spiral. Polipeptit lansetin bükülmesi, yılın okunu takip eder. Cilt proteini için, spiralleşmenin karakteristik şarkı adımı. Örneğin, mızrakçılar %75 oranında spiralleştirilmiş hemoglobin, ardından %30 oranında pepsindir.
Saç, sütür, m'yazyv proteinlerinde ortaya çıkan polipeptit mızraklarının konfigürasyon tipi, adı atlanır b-yapıları.
Peptid neşterinin parçaları, bir akordeon halinde katlanmış bir tabakaya benzer şekilde, şekli oluşturan bir top halinde yuvarlanır. Bir top iki veya iki veya çok sayıda peptit mızrak olabilir.
Doğada, β- veya a-yapıları göstermeyen proteinler kullanılır, örneğin kollajen, insan ve canlıların vücudundaki sağlıklı dokunun ana kütlesi haline gelen fibriller bir proteindir.
Proteinin Tretin yapısı- Polipeptit sarmalının geniş oryantasyonu veya polipeptit lansetini şarkı söyleme takıntısına yerleştirme yöntemi. Üçüncül yapısı X-ışını kırınım analizi ile belirlenen ilk protein - sperm balina miyoglobini (Şekil 2).
Kovalent bağların kremi olan proteinlerin uzay yapısını stabilize etmede ana rol, kovalent olmayan bağlar (su, şarj gruplarının elektrostatik etkileşimleri, moleküller arası van der Waals kuvvetleri, hidrofobik etkileşimler) tarafından oynanır.
Son bulgulara göre proteinin tretinöz yapısı sentezi tamamlandıktan sonra kendiliğinden oluşmaktadır. Ana yıkıcı güç, amino asitlerdeki radikallerin su molekülleri ile etkileşimidir. Polar olmayan hidrofobik amino asit radikallerinin protein molekülünün ortasına dolanması ve polar radikallerin suyun dibine yönlendirilmesi durumunda. Polipeptit lansetin doğal boşluk yapısını kalıplama işlemine denir. katlama. Klitinden, adı verilen proteinler görüldü refakatçiler. Pong, katlamanın kaderini alır. Gelişimi, katlanma sürecindeki mutasyonlardan (pigmentoz, fibroz, vb.)
X-ışını kırınım analizi yöntemleri kullanılarak, ikincil ve üçüncül yapılar arasında aracı olan protein molekülünün yapısal organizasyonunun temeli gün ışığına çıkarıldı. Alan adı- Polipeptit mızrağının ortasındaki Ce kompakt küresel yapısal birim (Şekil 3). Farklı genler tarafından kodlanan alanların farklı yapıları ve işlevleri tarafından oluşturulan birçok protein (örneğin immünoglobulinler) vardır.
Beyazların tüm biyolojik güçleri, onların dedikleri gibi, üçüncül yapılarının tasarruflarıyla ilgilidir. yerli. Protein küresi kesinlikle katı bir yapı değildir: peptit kazığının parçalarının hareketini tersine çevirmek mümkündür. Bu değişiklikler molekülün genel yapısını bozmaz. Protein molekülünün konformasyonuna ortamın pH'ını, farkın iyonik gücünü ve diğer boşluklarla etkileşimi ekleyin. Be-yakі dії, scho, molekülün doğal konformasyonunun tahrip olmasına yol açar, buna yogo biyolojik otoritesinin bir proteininin kısmi veya yeni bir ilavesi eşlik eder.
Proteinin kuaterner yapısı- aynı birincil, ikincil veya üçüncül yapıya sahip olacak birkaç polipeptit mızrağının boşluğuna döşemenin bir yolu, makromoleküler ışığın tek bir yapısal ve fonksiyonel kombinasyonunun oluşumu.
Bir dizi polipeptit mızrağından oluşan protein molekülüne denir. oligomer, ve deri mızrak, yenisinden önce girmek için. protomir. Oligomerik proteinler genellikle bir çift protomerden oluşur, örneğin bir hemoglobin molekülü iki a- ve iki b-polipeptit mızrağından oluşur (Şekil 4).
Kuaterner yapı, hemoglobin, immünoglobulinler dahil olmak üzere proteinlerin %5'ine yakın olabilir. Zengin enzimlerde alt birim budov gücü.
Çeyrek yapı ile protein deposuna giren protein molekülleri, ancak sentezi tamamlandıktan sonra ribozomlara yerleşerek tam bir supramoleküler yapı oluşturur. Proteinlerin biyolojik aktivitesi, yalnızca ilk depoya giren birleşik protomerler olduğunda artar. Çeyrek yapısının stabilizasyonunda, üçüncül stabilizasyonunda olduğu gibi aynı tür etkileşimlerin kaderini alın.
Deyakі doslidniki, proteinlerin yapısal organizasyonunun beşinci seviyesinin temelini tanır. Tse metabolizma substrata dönüşümün tüm yolunu katalize eden çeşitli enzimlerin çok işlevli makromoleküler kompleksleri (yüksek yağ asitlerinin sentezi, piruvat dehidrojenaz kompleksi, dikalni lansiug).
Proteinin ikincil yapısı
İkincil yapı, bir polipeptit lansetini düzenli bir yapıya yerleştirmenin bir yoludur. İkincil yapı, birincil yapı haline gelir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiği için ikincil yapının oluşumu ribozomun polipeptit lansetinin çıkışı ile belirlenebilir. İkincil yapı dengeleniyor sulu çanlar ve ıslıklar, peptit bağının NH- ve CO grupları arasında yakі utvoryuyutsya.
Ayırmak a-sarmal, b-yapısı bu düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-spiraller bula proponated Paulingі çekirdek(1951). Düzenli bir sarmal gibi görünebilen proteinin çeşitli ikincil yapısı (Şekil 2.2). α-sarmal zincir benzeri bir yapıdır, peptid bağları sarmalın ortasında iç içedir ve amino asit zinciri radikalleri olarak adlandırılır. a-Spiral, sarmalın eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında haklı çıkan su bağlantıları ile stabilize edilir. Bu şekilde, uzun spiral derilerde, amino asit fazlası iki su halkasının kalıplanmasında yer alır.
Pirinç. 2.2. Yapı spiraldir.
3,6 amino asit fazlalığı sarmalın bir dönüşüne düşer, sarmalın 0,54 nm'si, bir amino asit fazlalığına 0,15 nm düşer. 26 ° spirali kutlayın. A-sarmalının düzenlilik süresi 5 dönüşe veya 18 amino asit kalıntısına kadardır. En geniş sağ a-spiraller, yani. spirali yılın oku boyunca bükerek. a-sarmal prolinin, amino asitlerin şarjdan ve toplu radikallerin dönüşümü (elektrostatik ve mekanik geçiş).
Spiralin başka bir şekli şurada bulunur: kolajen . Organizmalarda kolajen vücuttaki en önemli proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kolajen başarılı dokularda farklı formlarda, nasamperli halde bulunur. 0.96 nm'lik bir bobine ve cilt bobininde 3.3 fazlalığa sahip tüm sarmal, bir a sarmalıyla kaplı bir kanopiden daha fazlası. α-spіralі vіdmіnu üzerinde, burada su yerlerinin kurulması mümkün değildir. Kollajen küçük bir amino asit deposuna sahiptir: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10 prolin ve ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizin olmak üzere. Kalan iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyon yoluyla kollajen biyosentezinden sonra emilir. Kollajen yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır ve X pozisyonu sıklıkla prolin tarafından, Y ise sıklıkla hidroksilizin tarafından işgal edilir. Sağ üçlü sarmalın, bükülmüş üç ana sol sarmalın görünümünde kolajenin her yerde bulunduğunu hayal edeyim. Derinin üçüncü sarmalında, üçüncü fazlalık, glisinin sterik nedenlerden kaçma olasılığının daha düşük olduğu merkezde belirir. Bir kolajen molekülünün uzunluğu yaklaşık 300 nm'dir.
b-Yapı(b-katlanmış top). Zustrichaetsya, küresel proteinlerde ve ayrıca bazı fibriler proteinlerde, örneğin fibroin sütürde (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Mayıs yapısı Düz şekil. Polipeptit lansetler, a-sarmalda olduğu gibi daha kıvrımlı olabilir ve sıkıca bükülmemiş olabilir. Peptit bağlarının alanları, arkush kağıdının eşit katlarına benzer şekilde boşlukta katlanır.
Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı
Vasküler polipeptit mızraklarındaki peptit bağlarının CO ve NH grupları arasındaki su bağları ile stabilize edilir. Bir b-yapısı oluşturan polipeptit mızrakları tek bir düz çizgide nasıl ilerler (C- ve N-terminallerinden kaçınmak için) - paralel b-yapısı; karşıdaki yakscho - antiparalel b yapısı. Bir topun zincir radikalleri, diğer topun zincir radikalleri arasında aralıklıdır. Bir polipeptit mızrağı katlanır ve kendisine paralel giderse, o zaman antiparalel b çapraz yapısı. b-çapraz yapıdaki su bağlantıları, polipeptit neşterinin halkalarının peptit grupları arasında kaynaştırılır.
A-spirallerin sincaplarda değiştirilmesi, tüm saat boyunca bükülmüş, bölgede değişken. Bazı proteinlerde, örneğin, miyoglobin ve hemoglobin, a-sarmal yapının temelini oluşturur ve %75, lizozimde - %42, pepsin içinde - %30'dan az olur. Diğer proteinler, örneğin bitkisel enzim kimotripsin, pratik olarak bir sarmal yapı ekler ve polipeptit lansetinin önemli bir kısmı küresel b-yapısına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon proteini, shkiri), fibroin (doğal sütür proteini), polipeptit mızraklarının b-konfigürasyonunu değiştirir.
α-spirallerinin glu, ala, ley ve β-yapıları tarafından emilebildiği gösterilmiştir - met, val, mul; polipeptid lanciugly, pro, asn. Spiralizasyon merkezi olarak kullanılabilecek altı grup fazlalığın dikkate alınması önemlidir. Merkezin ortasında, arsaya her iki yönde de spirallerde bir artış var - bu spirallerin oluşumunu yeniden karıştıran aşırılıklardan oluşan bir tetrapeptid. β yapısını şekillendirirken, tohumların rolü, β yapısını oluşturmak için kullanılan beşte üç amino asit kalıntısı tarafından oynanır.
Yapısal proteinlerin çoğu, amino asit depolarıyla karakterize edilen ikincil yapılardan birine sahiptir. Yapısal protein, α-spiraller, є α-keratin gibi daha da önemlisi tahrik eder. Saç (yün), pіr'ya, kafalar, kіgtі ve yaratıkların yığınları, keratinin baş rütbesinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin) en önemli depo hücre iskeletidir. Keratinlerde, peptit lansetinin çoğunluğu sağ α-helikse katlanır. İki peptit mızrağı bir aslan yapar süper bobin. Süper sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve çözeltilerle toplanır protofibril 3 nm çapında. Nareshti, protofibril onaylıyor mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç, bu tür fibrillerin kendisinden indüklendi. Böylece, 20 mikron çapında bir okrema elyafında milyonlarca fibril örüyor. Keratin mızrakları, onlara ek mineralite veren enine çok sayıda disülfid bağı ile çevrelenmiştir. Kimyasal kıvırma sırasında aşağıdaki işlemler gerçekleştirilir: koçan üzerinde disülfit yamalar tiyollerle ovulur ve daha sonra saçın uygulanması için ısıtıldığında gerekli form asılır. Hava ekşilikle oksitlendiğinde yeniden yeni disülfit lekeleri oluşur ve bunlar şerit şeklini alır.
Shovk, dut güvesinin tırtıllarının kozalarından alınır ( bombiks mori) ve tartışmalı türler. Dikişin ana proteini, fibroin anti-paralel katlanmış bir topun yapısı, ayrıca topların kendileri, sayısal katmanları tatmin edecek şekilde birbirlerine paralel olarak katlanır. Bu nedenle, katlama yapılarında olduğu gibi, amino asit boşluklarının bіchnі mızrakları dikey olarak yokuş yukarı ve aşağı yönlendirilir, okremimi küreleri arasındaki boşluklarda daha kompakt bir şekilde gruplandırılabilirler. Aslında, fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur, tobto. minimum vahşi mızrak boyutu ile karakterize edilen üç amino asit. Fibroin molekülü tipik bir tekrar fragmanı (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n içerir.
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal bir kıvrım yapısıyla örtüşmeyen bölümlerine düzensiz denir.
İkincil yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölünmeler tek tek ve kendi aralarında etkileşerek topluluklar oluşturabilir. Doğal proteinlere gömülü olan ikincil yapılar, enerji açısından en önemlileridir. Onlardan önce, sol süper bobini (bakteriorhodopsin, hemerythrin) oluşturan iki α-sarmalın birer birer büküldüğü bir süper-sarmallı α-sarmal ekleyin; çizilmiş olan polipeptit mızrağının α-sarmal ve β-yapısal fragmanları (örneğin, Rossman tarafından βαβαβ-boyutu, dehidrojenaz enzim moleküllerinin NAD+ bağlantı bölümünde bulunur); Antiparalel trilanzug β yapısı (βββ) β-zikzak olarak adlandırılır ve en basiti ve omurgası olan mikroorganizmalardaki bir dizi enzimde bulunur.
Ön 234567891011121314151617 İlerleme
GELECEĞE BAK:
Proteinlerin ikincil yapısı
Peptit mızrakları, su bağları ile stabilize edilmiş, ikincil bir yapıda organize edilmiş beyazdır. Deri peptit grubunun asit atomu, NH grubu ile aynı su bağlantısını, aynı peptit bağlantısını sağlar. Bununla şu yapılar oluşur: a-spiral, b-yapı ve b-vinç. a-Spiral. Termodinamik olarak en uygun yapılardan biri doğru aspiraldir. Bir deri karbonil grubundaki stabil bir yapıyı temsil eden a-sarmal, mızrak boyunca dördüncü NH-grubu ile bir su bağlantısı kurar.
Proteinler: Proteinlerin ikincil yapısı
a-sarmalda, 3,6 amino asit fazlalığı bir dönüşte düşer, sarmalın uzunluğu yaklaşık 0,54 nm olur ve fazlalıklar arasındaki mesafe 0,15 nm'dir. L-Amino asitler sadece doğru a sarmalını kullanabilir, ayrıca yan radikaller eksenin kenarlarında sendeleyerek ve isimleri ters çevrilir. Aspiralde su bağlantıları kurma olasılığı vardır, bu nedenle b-yapının ikincil yapının diğer elemanları ile su bağlantıları kurması mümkün değildir. Bir sarmal oluştuğunda, amino asitlerin mızrakları birbirine yaklaşarak hidrofobik veya hidrofilik kompakt alanlar oluşturabilir. Sitozitler, protein makromolekülünün yerleşik trivimer konformasyonunda önemli bir rol oynar, kırıklar, proteinin geniş yapısında a-helislerin paketlenmesi için etkilidir. Spiral top. Proteinlerdeki aspiratların sayısı aynı değildir ve cilt protein makromolekülünün bireysel özellikleri. Bazı proteinler için, örneğin miyoglobin için, a-sarmal yapının temelidir ve örneğin kimotripsin, hücrelerin a-spiralizasyonuna neden olmaz. Ortalama küresel proteinde, spiralleşme seviyeleri %60-70'e yakındır. Spiralіzovanі dіlyanki cherguyutsya kaotik karışıklıklarla, ayrıca, denatürasyon sonucunda spiral arapsaçı geçişi artar. Polipeptit neşterinin spiralleştirilmesi, gerekli olan amino asit tortuları şeklinde biriktirmek. Böylece, bire bir kesintisiz yakınlıkta dağılmış negatif yüklü glutamik asit grubu, karşılıklı olarak daha güçlü bir şekilde etkilenir ve bu da aspiratta sulu bağlantıların kurulmasına yol açar. Aynı nedenden dolayı, pozitif yüklü kimyasal lizin veya arginin gruplarının yakın karıştırılmasının bir sonucu olarak mızrak şeklinde spiralleşmesi karmaşıktır. Amino asit radikallerinin büyük çeşitliliği de bunun nedenidir, çünkü polipeptit lansetinin (serin, treonin, lösin) spralizasyonu zordur. Bir sarmalın mevcudiyetinde en yaygın engelleyici faktör, amino asit prolindir. Ayrıca prolin, nitrojen atomunda su bulunması yoluyla fener içi su bağları oluşturmaz. Bu şekilde her durumda polipeptit mızrağında prolin dolanırsa a-sarmal yapı bozulur ve abo (b-wigin) dolaşması kurulur. b-Yapı. a-spiralin yüzeyinde, b-yapısı rahunok'un arkasına sabitlenmiştir. Uluslararası polipeptit lanset'in sabit lansetleri ile mızrak şeklinde lansetin iç temasları arasındaki su bağlantıları. Sıralar bir yöne yönlendirilirse, böyle bir yapıya paralel, zıt yönde ise anti-paralel denir. B yapısındaki polipeptit lanset kuvvetli bir şekilde bükülür ve spiral değil, daha zikzak şeklinde olabilir. Eksen boyunca susidik amino asit fazlalıkları arasındaki fark 0.35 nm olmalıdır, böylece üçü daha büyük, a-sarmalında daha düşük, tur başına fazlalık sayısı daha fazla 2. amino asit kalıntılarının damıtılması. Sulu bağlarla doyurulmuş a-sarmalının yüzeyinde, ek sulu bağların uygulanması için hidrokritin b-yapısındaki polipeptit neşterinin cilt yaması. Hem paralel hem de antiparalel b-yapısına taşındığı söylenir, antiparalel yapıdaki bağlantı daha kararlıdır. B-yapısını oluşturan polipeptit mızrağının dalı, üç ila yedi amino asit kalıntısına sahiptir ve sayıları büyük olabilse de, b-yapısının kendisi 2-6 mızraktan oluşur. b-Yapı, çift a-karbon atomlarında biriktirilebilen katlanmış bir şekle sahip olabilir. її'nin yüzeyi, lansyug'un sınırları arasında kesilerek 20-25o olacak şekilde düz ve levo-bükülmüş olabilir. b-şiddet. Küresel proteinler zengin bir şekilde kulyastu oluşturabilir, bu nedenle ilmekler ilmeklerin, zikzakların, saç tokalarının varlığının karakteristiğidir ve doğrudan neşter 180 ° 'ye değişebilir. Günün geri kalanında b-vigin olabilir. Bu vigin saç için bir saç tokası oluşturur ve tek bir sulu sesle dengelenir. Yogoyu geçen bir chinnik, büyük bichni radikalleri olabilir ve bu genellikle en küçük amino asit fazlalığının - glisinin dahil edilmesinin nedenidir. Bu konfigürasyon her zaman, B-peruğun diğer polipeptit mızrakları ile etkileşimde yer aldığı protein globülünün yüzeyinde görünür. Süper ikincil yapılar. Daha önce, süper ikincil protein yapıları varsayılmış ve daha sonra L. Pauling ve R. Corey tarafından ortaya konmuştur. Bir popo gibi, bir süper spiral a-spiral, bir leva süperspiral'e bükülmüş bir çift-a-spiral koyabilirsiniz. Bununla birlikte, süper sarmal yapılar genellikle yaprakların hem a sarmallarını hem de b kıvrımlarını içerir. Їx deposu aşağıdaki sırayla sunulabilir: (aa), (ab), (ba) ve (bXb). Kalan varyant, yaprakların arasında istatistiksel bir top (bСb) bulunan iki paralel katlama parçasıdır. İkincil ve süper ikincil yapılar arasındaki Spivvіdnoshennia, yüksek derecede değişkenliğe sahip olabilir ve bu ve diğer protein makromoleküllerinin bireysel özelliklerinde yatabilir. Etki alanları, ikincil yapının eşit organizasyonudur. Koku, polipeptit lansetin kısa sözde eklemli ara parçaları ile birer birer bağlanan küresel ara parçalardan oluşur. D. Birktoft, bu proteinde iki alanın varlığını belirterek, kimotripsinin alan organizasyonunu tanımlayan ilk kişilerden biriydi.
Proteinin ikincil yapısı
İkincil yapı, bir polipeptit lansetini düzenli bir yapıya yerleştirmenin bir yoludur. İkincil yapı, birincil yapı haline gelir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiği için ikincil yapının oluşumu ribozomun polipeptit lansetinin çıkışı ile belirlenebilir. İkincil yapı dengeleniyor sulu çanlar ve ıslıklar, peptit bağının NH- ve CO grupları arasında yakі utvoryuyutsya.
Ayırmak a-sarmal, b-yapısı bu düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-spiraller bula proponated Paulingі çekirdek(1951). Bu, normal bir sarmal gibi görünebilen proteinin farklı bir ikincil yapısıdır.
Polipeptit kolenin yapısı. Polipeptit lanciug'un ikincil yapısı
2.2). α-sarmal zincir benzeri bir yapıdır, peptid bağları sarmalın ortasında iç içedir ve amino asit zinciri radikalleri olarak adlandırılır. a-Spiral, sarmalın eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında haklı çıkan su bağlantıları ile stabilize edilir. Bu şekilde, uzun spiral derilerde, amino asit fazlası iki su halkasının kalıplanmasında yer alır.
Pirinç. 2.2. Yapı spiraldir.
3,6 amino asit fazlalığı sarmalın bir dönüşüne düşer, sarmalın 0,54 nm'si, bir amino asit fazlalığına 0,15 nm düşer. 26 ° spirali kutlayın. A-sarmalının düzenlilik süresi 5 dönüşe veya 18 amino asit kalıntısına kadardır. En geniş sağ a-spiraller, yani. spirali yılın oku boyunca bükerek. a-sarmal prolinin, amino asitlerin şarjdan ve toplu radikallerin dönüşümü (elektrostatik ve mekanik geçiş).
Spiralin başka bir şekli şurada bulunur: kolajen . Organizmalarda kolajen vücuttaki en önemli proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kolajen başarılı dokularda farklı formlarda, nasamperli halde bulunur. 0.96 nm'lik bir bobine ve cilt bobininde 3.3 fazlalığa sahip tüm sarmal, bir a sarmalıyla kaplı bir kanopiden daha fazlası. α-spіralі vіdmіnu üzerinde, burada su yerlerinin kurulması mümkün değildir. Kollajen küçük bir amino asit deposuna sahiptir: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10 prolin ve ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizin olmak üzere. Kalan iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyon yoluyla kollajen biyosentezinden sonra emilir. Kollajen yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır ve X pozisyonu sıklıkla prolin tarafından, Y ise sıklıkla hidroksilizin tarafından işgal edilir. Sağ üçlü sarmalın, bükülmüş üç ana sol sarmalın görünümünde kolajenin her yerde bulunduğunu hayal edeyim. Derinin üçüncü sarmalında, üçüncü fazlalık, glisinin sterik nedenlerden kaçma olasılığının daha düşük olduğu merkezde belirir. Bir kolajen molekülünün uzunluğu yaklaşık 300 nm'dir.
b-Yapı(b-katlanmış top). Zustrichaetsya, küresel proteinlerde ve ayrıca bazı fibriler proteinlerde, örneğin fibroin sütürde (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Mayıs yapısı Düz şekil. Polipeptit lansetler, a-sarmalda olduğu gibi daha kıvrımlı olabilir ve sıkıca bükülmemiş olabilir. Peptit bağlarının alanları, arkush kağıdının eşit katlarına benzer şekilde boşlukta katlanır. Vasküler polipeptit mızraklarındaki peptit bağlarının CO ve NH grupları arasındaki su bağları ile stabilize edilir. Bir b-yapısı oluşturan polipeptit mızrakları tek bir düz çizgide nasıl ilerler (C- ve N-terminallerinden kaçınmak için) - paralel b-yapısı; karşıdaki yakscho - antiparalel b yapısı. Bir topun zincir radikalleri, diğer topun zincir radikalleri arasında aralıklıdır. Bir polipeptit mızrağı katlanır ve kendisine paralel giderse, o zaman antiparalel b çapraz yapısı. b-çapraz yapıdaki su bağlantıları, polipeptit neşterinin halkalarının peptit grupları arasında kaynaştırılır.
A-spirallerin sincaplarda değiştirilmesi, tüm saat boyunca bükülmüş, bölgede değişken. Bazı proteinlerde, örneğin, miyoglobin ve hemoglobin, a-sarmal yapının temelini oluşturur ve %75, lizozimde - %42, pepsin içinde - %30'dan az olur. Diğer proteinler, örneğin bitkisel enzim kimotripsin, pratik olarak bir sarmal yapı ekler ve polipeptit lansetinin önemli bir kısmı küresel b-yapısına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon proteini, shkiri), fibroin (doğal sütür proteini), polipeptit mızraklarının b-konfigürasyonunu değiştirir.
α-spirallerinin glu, ala, ley ve β-yapıları tarafından emilebildiği gösterilmiştir - met, val, mul; polipeptid lanciugly, pro, asn. Spiralizasyon merkezi olarak kullanılabilecek altı grup fazlalığın dikkate alınması önemlidir. Merkezin ortasında, arsaya her iki yönde de spirallerde bir artış var - bu spirallerin oluşumunu yeniden karıştıran aşırılıklardan oluşan bir tetrapeptid. β yapısını şekillendirirken, tohumların rolü, β yapısını oluşturmak için kullanılan beşte üç amino asit kalıntısı tarafından oynanır.
Yapısal proteinlerin çoğu, amino asit depolarıyla karakterize edilen ikincil yapılardan birine sahiptir. Yapısal protein, α-spiraller, є α-keratin gibi daha da önemlisi tahrik eder. Saç (yün), pіr'ya, kafalar, kіgtі ve yaratıkların yığınları, keratinin baş rütbesinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin) en önemli depo hücre iskeletidir. Keratinlerde, peptit lansetinin çoğunluğu sağ α-helikse katlanır. İki peptit mızrağı bir aslan yapar süper bobin. Süper sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve çözeltilerle toplanır protofibril 3 nm çapında. Nareshti, protofibril onaylıyor mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç, bu tür fibrillerin kendisinden indüklendi. Böylece, 20 mikron çapında bir okrema elyafında milyonlarca fibril örüyor. Keratin mızrakları, onlara ek mineralite veren enine çok sayıda disülfid bağı ile çevrelenmiştir. Kimyasal kıvırma sırasında aşağıdaki işlemler gerçekleştirilir: koçan üzerinde disülfit yamalar tiyollerle ovulur ve daha sonra saçın uygulanması için ısıtıldığında gerekli form asılır. Hava ekşilikle oksitlendiğinde yeniden yeni disülfit lekeleri oluşur ve bunlar şerit şeklini alır.
Shovk, dut güvesinin tırtıllarının kozalarından alınır ( bombiks mori) ve tartışmalı türler. Dikişin ana proteini, fibroin anti-paralel katlanmış bir topun yapısı, ayrıca topların kendileri, sayısal katmanları tatmin edecek şekilde birbirlerine paralel olarak katlanır. Bu nedenle, katlama yapılarında olduğu gibi, amino asit boşluklarının bіchnі mızrakları dikey olarak yokuş yukarı ve aşağı yönlendirilir, okremimi küreleri arasındaki boşluklarda daha kompakt bir şekilde gruplandırılabilirler. Aslında, fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur, tobto. minimum vahşi mızrak boyutu ile karakterize edilen üç amino asit. Fibroin molekülü tipik bir tekrar fragmanı (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n içerir.
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal bir kıvrım yapısıyla örtüşmeyen bölümlerine düzensiz denir.
İkincil yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölünmeler tek tek ve kendi aralarında etkileşerek topluluklar oluşturabilir. Doğal proteinlere gömülü olan ikincil yapılar, enerji açısından en önemlileridir. Onlardan önce, sol süper bobini (bakteriorhodopsin, hemerythrin) oluşturan iki α-sarmalın birer birer büküldüğü bir süper-sarmallı α-sarmal ekleyin; çizilmiş olan polipeptit mızrağının α-sarmal ve β-yapısal fragmanları (örneğin, Rossman tarafından βαβαβ-boyutu, dehidrojenaz enzim moleküllerinin NAD+ bağlantı bölümünde bulunur); Antiparalel trilanzug β yapısı (βββ) β-zikzak olarak adlandırılır ve en basiti ve omurgası olan mikroorganizmalardaki bir dizi enzimde bulunur.
Ön 234567891011121314151617 İlerleme
GELECEĞE BAK:
BİLKİ Seçenek 1 A1. Beyazların yapısal çizgisi є: ...
5 - 9 sınıf
BİLKİ
seçenek 1
A1
ANCAK)
Amenie
AT)
Amino asitler
B)
glikoz
G)
nükleotid
A2. Spiralin aydınlatması şu şekilde karakterize edilir:
ANCAK)
Proteinin birincil yapısı
AT)
Proteinin Tretin yapısı
B)
Proteinin ikincil yapısı
G)
Proteinin kuaterner yapısı
A3. Bu tür faktörlerin önemi, proteinin geri dönüşü olmayan denatürasyonuna yol açar mı?
ANCAK)
Kurşun, tuz, cıva tuzları ile etkileşimler
B)
Konsantre nitrik asit ile protein içine enjeksiyon
AT)
Güçlü ısıtma
G)
Usі yeniden listelenmiş faktörler vіrnі
A4. Konsantre nitrik asit enjeksiyonunda bir saat boyunca nelere dikkat etmem gerektiğini söyle:
ANCAK)
Vipadannya beyaz kuşatma
AT)
Kırmızı-mor farbuvannya
B)
Vipadannya kara kuşatması
G)
Zhovte farbuvannya
A5. Katalitik bir işlev gerçekleştiren proteinlere şunlar denir:
ANCAK)
hormonlar
AT)
enzimler
B)
Vitaminler
G)
proteinler
A6. Hemoglobin proteini aşağıdaki işleve sahiptir:
ANCAK)
Katalitik
AT)
Budivelna
B)
zahisnu
G)
Ulaşım
B Bölümü
B1. Spivvidnezit:
Protein molekülünün türü
güç
1)
küresel proteinler
ANCAK)
Bir topun içine kıvrılmış molekül
2)
fibriler proteinler
B)
Suyun yanına dağılmayın
AT)
Suda bölünürler ya da farklılık sütunlarına yerleşirler.
G)
İplik benzeri yapı
ikincil yapı
Proteinler:
ANCAK)
Fazla amino asitlerden uyarılır
B)
Deponuzda sadece kömür, su ve ekşiyi götürün
AT)
Asidik taverna ortamında hidrolize
G)
Denatürasyon öncesi sağlık
D)
Є polisakkaritler
E)
Є doğal polimerler
Bölüm C
Z 1. Eşit reaksiyonları yazın, bu tür etanol ve inorganik konuşmaların yardımı için glisin alınabilir.
İkincil yapı, bir polipeptit lansetini düzenli bir yapıya yerleştirmenin bir yoludur. İkincil yapı, birincil yapı haline gelir. Birincil yapı genetik olarak belirlendiği için ikincil yapının oluşumu ribozomun polipeptit lansetinin çıkışı ile belirlenebilir. İkincil yapı dengeleniyor sulu çanlar ve ıslıklar, peptit bağının NH- ve CO grupları arasında yakі utvoryuyutsya.
Ayırmak a-sarmal, b-yapısı bu düzensiz konformasyon (yumak).
Yapı α-spiraller bula proponated Paulingі çekirdek(1951). Düzenli bir sarmal gibi görünebilen proteinin çeşitli ikincil yapısı (Şekil 2.2). α-sarmal zincir benzeri bir yapıdır, peptid bağları sarmalın ortasında iç içedir ve amino asit zinciri radikalleri olarak adlandırılır. a-Spiral, sarmalın eksenine paralel olan ve birinci ve beşinci amino asit kalıntıları arasında haklı çıkan su bağlantıları ile stabilize edilir. Bu şekilde, uzun spiral derilerde, amino asit fazlası iki su halkasının kalıplanmasında yer alır.
Pirinç. 2.2. Yapı spiraldir.
3,6 amino asit fazlalığı sarmalın bir dönüşüne düşer, sarmalın 0,54 nm'si, bir amino asit fazlalığına 0,15 nm düşer. 26 ° spirali kutlayın. A-sarmalının düzenlilik süresi 5 dönüşe veya 18 amino asit kalıntısına kadardır. En geniş sağ a-spiraller, yani. spirali yılın oku boyunca bükerek. a-sarmal prolinin, amino asitlerin şarjdan ve toplu radikallerin dönüşümü (elektrostatik ve mekanik geçiş).
Spiralin başka bir şekli şurada bulunur: kolajen . Organizmalarda kolajen vücuttaki en önemli proteindir: toplam proteinin %25'ini oluşturur. Kolajen başarılı dokularda farklı formlarda, nasamperli halde bulunur. 0.96 nm'lik bir bobine ve cilt bobininde 3.3 fazlalığa sahip tüm sarmal, bir a sarmalıyla kaplı bir kanopiden daha fazlası. α-spіralі vіdmіnu üzerinde, burada su yerlerinin kurulması mümkün değildir. Kollajen küçük bir amino asit deposuna sahiptir: 1/3'ü glisin, yaklaşık %10 prolin ve ayrıca hidroksiprolin ve hidroksilizin olmak üzere. Kalan iki amino asit, translasyon sonrası modifikasyon yoluyla kollajen biyosentezinden sonra emilir. Kollajen yapısında, gli-X-Y üçlüsü sürekli olarak tekrarlanır ve X pozisyonu sıklıkla prolin tarafından, Y ise sıklıkla hidroksilizin tarafından işgal edilir. Sağ üçlü sarmalın, bükülmüş üç ana sol sarmalın görünümünde kolajenin her yerde bulunduğunu hayal edeyim. Derinin üçüncü sarmalında, üçüncü fazlalık, glisinin sterik nedenlerden kaçma olasılığının daha düşük olduğu merkezde belirir. Bir kolajen molekülünün uzunluğu yaklaşık 300 nm'dir.
b-Yapı(b-katlanmış top). Zustrichaetsya, küresel proteinlerde ve ayrıca bazı fibriler proteinlerde, örneğin fibroin sütürde (Şekil 2.3).
Pirinç. 2.3. b-Yapı
Mayıs yapısı Düz şekil. Polipeptit lansetler, a-sarmalda olduğu gibi daha kıvrımlı olabilir ve sıkıca bükülmemiş olabilir. Peptit bağlarının alanları, arkush kağıdının eşit katlarına benzer şekilde boşlukta katlanır. Vasküler polipeptit mızraklarındaki peptit bağlarının CO ve NH grupları arasındaki su bağları ile stabilize edilir. Bir b-yapısı oluşturan polipeptit mızrakları tek bir düz çizgide nasıl ilerler (C- ve N-terminallerinden kaçınmak için) - paralel b-yapısı; karşıdaki yakscho - antiparalel b yapısı. Bir topun zincir radikalleri, diğer topun zincir radikalleri arasında aralıklıdır. Bir polipeptit mızrağı katlanır ve kendisine paralel giderse, o zaman antiparalel b çapraz yapısı. b-çapraz yapıdaki su bağlantıları, polipeptit neşterinin halkalarının peptit grupları arasında kaynaştırılır.
A-spirallerin sincaplarda değiştirilmesi, tüm saat boyunca bükülmüş, bölgede değişken. Bazı proteinlerde, örneğin, miyoglobin ve hemoglobin, a-sarmal yapının temelini oluşturur ve %75, lizozimde - %42, pepsin içinde - %30'dan az olur. Diğer proteinler, örneğin bitkisel enzim kimotripsin, pratik olarak bir sarmal yapı ekler ve polipeptit lansetinin önemli bir kısmı küresel b-yapısına uyar. Destekleyici doku proteinleri kollajen (tendon proteini, shkiri), fibroin (doğal sütür proteini), polipeptit mızraklarının b-konfigürasyonunu değiştirir.
α-spirallerinin glu, ala, ley ve β-yapıları tarafından emilebildiği gösterilmiştir - met, val, mul; polipeptid lanciugly, pro, asn. Spiralizasyon merkezi olarak kullanılabilecek altı grup fazlalığın dikkate alınması önemlidir. Merkezin ortasında, arsaya her iki yönde de spirallerde bir artış var - bu spirallerin oluşumunu yeniden karıştıran aşırılıklardan oluşan bir tetrapeptid. β yapısını şekillendirirken, tohumların rolü, β yapısını oluşturmak için kullanılan beşte üç amino asit kalıntısı tarafından oynanır.
Yapısal proteinlerin çoğu, amino asit depolarıyla karakterize edilen ikincil yapılardan birine sahiptir. Yapısal protein, α-spiraller, є α-keratin gibi daha da önemlisi tahrik eder. Saç (yün), pіr'ya, kafalar, kіgtі ve yaratıkların yığınları, keratinin baş rütbesinden oluşur. Ara filamentlerin bir bileşeni olarak keratin (sitokeratin) en önemli depo hücre iskeletidir. Keratinlerde, peptit lansetinin çoğunluğu sağ α-helikse katlanır. İki peptit mızrağı bir aslan yapar süper bobin. Süper sarmal keratin dimerleri tetramerler halinde birleşir ve çözeltilerle toplanır protofibril 3 nm çapında. Nareshti, protofibril onaylıyor mikrofibriller 10 nm çapında.
Saç, bu tür fibrillerin kendisinden indüklendi. Böylece, 20 mikron çapında bir okrema elyafında milyonlarca fibril örüyor. Keratin mızrakları, onlara ek mineralite veren enine çok sayıda disülfid bağı ile çevrelenmiştir. Kimyasal kıvırma sırasında aşağıdaki işlemler gerçekleştirilir: koçan üzerinde disülfit yamalar tiyollerle ovulur ve daha sonra saçın uygulanması için ısıtıldığında gerekli form asılır. Hava ekşilikle oksitlendiğinde yeniden yeni disülfit lekeleri oluşur ve bunlar şerit şeklini alır.
Shovk, dut güvesinin tırtıllarının kozalarından alınır ( bombiks mori) ve tartışmalı türler. Dikişin ana proteini, fibroin anti-paralel katlanmış bir topun yapısı, ayrıca topların kendileri, sayısal katmanları tatmin edecek şekilde birbirlerine paralel olarak katlanır. Bu nedenle, katlama yapılarında olduğu gibi, amino asit boşluklarının bіchnі mızrakları dikey olarak yokuş yukarı ve aşağı yönlendirilir, okremimi küreleri arasındaki boşluklarda daha kompakt bir şekilde gruplandırılabilirler. Aslında, fibroin %80 glisin, alanin ve serinden oluşur, tobto. minimum vahşi mızrak boyutu ile karakterize edilen üç amino asit. Fibroin molekülü, kendini tekrar eden tipik bir parçanın yerini almalıdır (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .
Düzensiz konformasyon. Bir protein molekülünün sarmal bir kıvrım yapısıyla örtüşmeyen bölümlerine düzensiz denir.
İkincil yapı. Proteinlerdeki alfa sarmal ve beta yapısal bölünmeler tek tek ve kendi aralarında etkileşerek topluluklar oluşturabilir. Doğal proteinlere gömülü olan ikincil yapılar, enerji açısından en önemlileridir. Onlardan önce, sol süper bobini (bakteriorhodopsin, hemerythrin) oluşturan iki α-sarmalın birer birer büküldüğü bir süper-sarmallı α-sarmal ekleyin; çizilmiş olan polipeptit mızrağının α-sarmal ve β-yapısal fragmanları (örneğin, dehidrojenaz enzimlerinin moleküllerinin NAD +-bağlama bölümünde bulunan Rossman tarafından βαβαβ-boyutu); Antiparalel trilanzug β yapısı (βββ) β-zikzak olarak adlandırılır ve en basiti ve omurgası olan mikroorganizmalardaki bir dizi enzimde bulunur.
§ 8. BILK MOLEKÜLÜNÜN UZAY ORGANİZASYONU
Birincil yapı
Proteinin birincil yapısı altında, peptit bağları olan polipeptit neşteriyle birer birer bağlanan amino asit kalıntılarının yüklenme sayısı ve sırası anlaşılır.
Bir uçtaki polipeptit mızrağı çok güçlüdür ve yerleşik peptit bağı olan NH2-grubunda yer almaz. N-kinetler. Proliferatif boci üzerinde, yerleşik peptit bağlantısında yer almayan büyümek serbesttir, HOOS-grubu, ce - S-kіnet'ler. Mızrak koçanı için N-kinetler alınır, amino asit kalıntılarının numaralandırılması yenisinden başlar:
İnsülinin amino asit dizisi F. Senger (Cambridge Üniversitesi) tarafından belirlendi. Bu protein iki polipeptit mızraktan oluşur. Bir lanset 21 amino asit kalıntısından oluşur, diğer lanset 30'dan oluşur. Lansetler iki disülfid lekesi ile bağlanmıştır (Şekil 6).
Pirinç. 6. İnsan insülininin birincil yapısı
Qiєї yapısını deşifre etmek için on yıl (1944 - 1954) harcandı. Bu saatte, birincil yapı zengin beyazlara atandı, otomasyon süreci belirlendi ve öncekiler için ciddi bir sorun değildi.
Deri proteininin birincil yapısı hakkındaki bilgiler gende (DNA molekülünün boyutları) kodlanır ve transkripsiyon (mRNA üzerindeki bilgilerin yeniden yazılması) ve translasyon (polipeptit lansetinin sentezi) sırasında gerçekleştirilir. Cym ile bağlantıda, proteinin birincil yapısı, genin diğer yapısının arkasına da yerleştirilebilir.
Homolog proteinlerin birincil yapısına dayanarak, türlerin taksonomik sporiditesi hakkında sonuçlar çıkarmak mümkündür. Homolog proteinlerden önce, farklı türlerde aynı işlevi gören proteinler vardır. Bu tür proteinler benzer amino asit dizilerine sahip olabilir. Örneğin, sitokrom 3 proteini 12500'e yakın mevcut en yüksek moleküler ağırlığa sahiptir ve 100'e yakın amino asit kalıntısı içerir. İki türün sitokrom H'sinin birincil yapısındaki farklılıklar, türler arasındaki filogenetik farklılıklarla orantılıdır. Böylece, atların ve çiseleyen yağmurların sitokromları 3, 48 amino asit kalıntısında bulunur;
ikincil yapı
Proteinin ikincil yapısı, peptit grupları arasında su bağlarının kurulmasıyla oluşturulur. İki tür ikincil yapı vardır: α-sarmal ve β yapısı (veya katlanır top). Proteinlerde, ikincil bir yapı oluşturmayan polipeptit lanset hücreleri de olabilir.
α-Spiral bir yay oluşturur. α-sarmalını şekillendirirken, deri peptit grubunun asit atomu, mızrak boyunca dördüncü NH-grubunun su atomu ile bir su bağlantısı oluşturur:
Önemli bir zihniyet yapısını veren, sulu bağlantılara sahip bir dekilkom sarmalının ilerleyen bir bobininden bir kaplama sarmalının bir cilt bobini. α-sarmal aşağıdaki özelliklere sahiptir: sarmalın çapı 0,5 nm, sarmalın uzunluğu 0,54 nm ve sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit fazlalığı vardır (Şekil 7).
Pirinç. 7. Özellikleri yansıtan a-spiral modeli
Amino asitlerin zincir radikalleri doğrudan sarmalda adlandırılır (Şekil 8).
Pirinç. 8. Model - biyolojik radikallerin dağılma genişliğini yansıtan spiral
Doğal L-amino asitlerden hem sağ hem de sol sarmal olarak uyarılabilir. Doğal proteinlerin çoğu doğru spiral ile karakterize edilir. Üç D-amino asit ayrıca sol ve sağ sarmal olarak da adlandırılabilir. D- ve L-amino asit birikintilerinin toplamından oluşan polipeptit lanset, bir sarmal oluşturamaz.
Deyakі amino asit fazlası pereshkodzhayut α-sarmalı. Örneğin, geçmişten sonraki kanalda çaça amino asit birikintileri ile pozitif veya negatif yüklü olsa bile, böyle bir plaka, aynı anda yüklü radikallerin karşılıklı salınımı yoluyla a-sarmal yapıyı kabul etmez. Büyük farklılıklar yaratabilen amino asit kalıntılarının spirallerini kolayca çözün. α-sarmal birleşimi için geçiş, fazla prolin içeren polipeptit neşterinde de kendini gösterir (Şekil 9). Azot atomlarında, tek bir su atomu değil, başka bir amino asitle bir peptit bağlantısı oluşturan bir prolin fazlalığı vardır.
Pirinç. 9. Fazla prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptit lanset deposuna giren bu fazla prolin için, mızrağın iç su bağını kurmak mümkün değildir. Ayrıca prolin içindeki nitrojen atomu kalın halkanın deposuna girerek o spiralin N-C bağının etrafını sarmayı imkansız hale getirir.
Crim α-helisleri, diğer sarmal türlerini tanımlar. Ancak, koku nadiren, daha da önemlisi, kısa mesafelerde.
Mızraklardaki intihara meyilli polipeptit fragmanlarının peptit grupları arasında su bağlantılarının kurulması, kalıplamadan önce gerçekleştirilir. β yapıları veya katlanmış bir top:
α-spiralin yüzeyinde, katlanmış top zikzak benzeri bir şekle sahiptir, akordeon gibi görünüyorum (Şekil 10).
Pirinç. 10. Proteinin β-Yapısı
Topların paralel ve paralel olmayan katlanan kısımlarını ayırın. Polipeptit lanset bölümleri arasında doğrudan kaçınılan paralel β yapıları kurulur:
Polipeptit lansetinin protistal olarak düz çizgileri arasında antiparalel β yapıları kurulur:
β-Yapılar, iki polipeptit lanset arasında az ya da çok oluşturulabilir:
Bazı proteinlerin depolarında, ikincil yapı sadece bir α-sarmal ile temsil edilebilir, diğerlerinde - sadece β-yapıları (paralel veya antiparalel veya başkaları, diğerleri), diğerlerinde α-spiralizasyon sırası olabilir. mevcut olmak ve β-yapıları.
tretin yapısı
Zengin proteinlerde, ikincil olarak organize edilmiş yapılar (α-spiraller, -yapılar) şarkı söyleyen bir sırayla kompakt bir küreyi yakar. Küresel proteinlerin geniş organizasyonu, üçüncül yapı ile ilişkilidir. Bu şekilde, tretinöz yapı, vahşi doğada polipeptit lanset çöpünün önemsiz büyümesini karakterize eder. Oluşan üçüncül yapılar, iyon ve su bağlarında, hidrofobik etkileşimlerde, van der Waals kuvvetlerinde yer alır. Disülfid yamalarının üçüncül yapısını stabilize edin.
Proteinlerin tretinna yapısı, amino asit dizilimlerinden kaynaklanmaktadır. Kalıplama durumunda, bağlantı, önemli bir mesafede polipeptit mızrağı içine karıştırılarak amino asitlerle birleştirilebilir. Perakende proteinlerde, amino asitlerin polar radikalleri, kural olarak, protein moleküllerinin yüzeyinde bulunur ve daha sonra, molekülün ortasında, hidrofobik radikaller, globülün ortasında kompakt bir şekilde paketlenmiş gibi görünür. hidrofobik boşluklar.
Ninі tretinna yapısı bagatioh blіlkіv yüklü. İki örneğe bir göz atalım.
miyoglobin
Miyoglobin, eksipiyan kütlesi 16700'den ekşi bağlayıcı bir proteindir. İşlevi, ekşiyi m'yaza'da depolamaktır. Bu molekül, 153 amino asit kalıntısından oluşan bir polipeptit mızrağı ve asit bağlanmasında önemli bir rol oynayan bir hemogruba sahiptir.
Miyoglobinin geniş organizasyonu, John Kendrew ve meslektaşlarının robotları tarafından durduruldu (Şekil 11). Bu proteinin molekülü, genellikle tüm amino asit kalıntılarının %80'ini oluşturan 8 a-sarmal hücreye sahiptir. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Şekil 11. Miyoglobinin Tretin yapısı
ribonükleaz
Ribonükleaz, küresel bir proteindir. RNA'nın bölünmesini katalize eden bir enzim olan subkutan tabakanın klitinleri tarafından salgılanır. Miyoglobinin yüzeyinde, ribonükleaz molekülü çok az α-sarmal hücreye sahip olabilir ve β-konformasyonunda çok sayıda segment içerebilir. Proteinin üçüncül yapısının mineralliği 4 disülfid bağı ile verilir.
Kuaterner yapı
Birçok protein ondalık, iki veya daha fazla, protein alt birimleri veya moleküllerden oluşur, bunlar şarkı söyleyen ikincil ve üçüncül yapılar tarafından tahrik edilir, bunlar aynı zamanda su ve iyonik bağlantılar, hidrofobik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri. Protein moleküllerinin böyle bir organizasyonu çeyrek yapısı ve proteinlerin kendilerine denir oligomirnimi. Bir okrema alt birimi veya bir protein molekülü, bir oligomerik proteinin deposunda denir. protomir.
Oligomerik proteinlerdeki protomerlerin sayısı büyük ölçüde değişebilir. Örneğin, kreatin kinaz 2 protomer, hemoglobin - 4 protomer, E.coli RNA polimeraz - RNA sentezinden sorumlu bir enzim - 5 protomer, piruvat dehidrojenaz kompleksi - 72 protomerden oluşur. Bir protein ve iki protomer, birine dimer, birine tetramer ve altısına heksamer denir (Şekil 12). Çoğu zaman oligomerik protein molekülünde 2 veya 4 protomer bulunur. Oligomerik proteinin deposu, aynı veya farklı protomerleri içerebilir. Protein deposuna iki özdeş prototip girerse, o zaman - homodimer, bir fark gibi - heterodimer.
Pirinç. 12. Oligomerik proteinler
Hemoglobin molekülünün organizasyonuna bakalım. Hemoglobinin ana işlevi, asidi akciğerlerden dokulara ve kan dolaşımından karbondioksiti taşımaktır. Bu molekül (Şekil 13) iki farklı tipte dört polipeptit mızrağından oluşur – iki α-mızrak ve iki β-mızrak ve heme. Hemoglobin, miyoglobin ile tartışmalı bir proteindir. Miyoglobin ve hemoglobinin protomerlerinin ikincil ve üçüncül yapıları benzerdir. Hemoglobin, yak ve miyoglobin için deri protomeri, polipeptit neşterin 8-spiralize kuzuları. Bu durumda, miyoglobinin birincil yapılarında ve hemoglobinin protomerinde 24'ten az amino asit kalıntısının aynı olduğuna dikkat edilmelidir. Bundan böyle, birincil yapıya önemli ölçüde sahip çıkan proteinler, geniş bir organizasyona ve benzer işlevlere benzer şekilde ana olabilirler.
Pirinç. 13. Hemoglobinin yapısı
pid ikincil yapı protein, tobto polipeptid lansetinin konfigürasyonundan etkilenebilir. bir polipeptit neşterinin bir spiral halinde katlanması, bükülmesi (katlanması, paketlenmesi) yöntemi veya farklı bir konformasyon olması. Bu süreç düzensiz değil, yavaş yavaş ilerlemektedir. proteinin birincil yapısında ortaya konan program. Yapısal değişikliklerin ve deneysel verilerin göstergesi olan iki ana polipeptit mızrak konfigürasyonunun ayrıntılı açıklaması:
- a-spiraller,
- β yapıları.
En önemli küresel protein türü dikkate alınır. a- Spiral. Polipeptit lansetinin bükülmesi, doğal proteinlerin L-amino asit deposu tarafından belirlenen yılın okunu (sağ-elli sarmal) takip eder.
acele güç vinil a-spirallerde (benzeri ve β-yapıları) amino asitlerin su bağlarının çözünürlüğüne bağlıdır.
a-helislerin yapısı net bir düşük düzenlilik:
- Sarmalın cilt bobininde (croc) 3.6 amino asit kalıntısı düşer.
- Croc sarmalı (vіdstan vzdovzh osі) dönüş başına 0,54 nm'ye ulaşır, ancak bir amino asit fazlalığı 0.15 nm'ye düşer.
- Sarmalın dönüşü 26°'dir, sarmalın 5 dönüşünden sonra (18 amino asit kalıntısı) polipeptit lansetinin yapısal konfigürasyonu tekrarlanır. Tse, a-sarmal yapının tekrarlama (veya özdeşlik) periyodunun 2.7 nm olduğu anlamına gelir.
Polipeptit mızraklarının ikinci tip konfigürasyonu, saç sincaplarında, sütürde, m'yazyv ve diğer fibriler sincaplarda tezahürler, adın silinmesi β yapıları. Bu durumda, paralel olarak karıştırılmış veya daha sık olarak anti-paralel, zihinsel olarak iki veya daha fazla lineer polipeptit lanset, etli neşterlerin -NH- ve -CO- grupları arasında halkalar arası su bağlantıları ile bağlanır ve yapısını tatmin eder. depo türü.
Polipeptit mızraklarının β yapılarının şematik gösterimi.
Doğada proteinler, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-yapıları vardır. Bu tür proteinlerin tipik bir poposu kolajen- insan ve canlıların vücudundaki başarılı dokunun ana kütlesi haline gelen fibriller proteini.
Yazarlar, X-ışını kırınım analizi yöntemlerini kullanarak, ikincil ve üçüncül yapılar arasında orta düzeyde görünen protein molekülünün iki daha eşit yapısal organizasyonu sonucuna vardılar. Bu sözde ikincil yapılar ve yapısal alanlar.
ikincil yapılar kendi ikincil yapılarını oluşturan ve termodinamik veya kinetik stabilitelerinin bir sonucu olarak aktif proteinlerde emilen polipeptit mızraklarının kümeleridir. Bu nedenle, küresel proteinlerde, çift (βxβ)-elemanı (x segmenti ile bağlanan iki paralel β-mızrak ile temsil edilir), βaβaβ-elemanları (a-sarmalının iki segmenti ile temsil edilir, üçlü arasına paralel β ile sokulur) -mızraklar) ve içinde.
Budov küresel proteininin alanı (flavodoksin) (A. A. Boldirevim için)
Alan adı- Bu, polipeptit mızrağının ortasındaki kompakt küresel yapısal birimdir. Etki alanları, bir protein molekülünün ortasındaki karınlarla kendi aralarında bağlanan bağımsız kompakt küresel yapısal birimlerde işlev ve katlanma (fırlatma) bakımından farklılık gösterebilir.
