İkincil yapı, polipeptit lansetini zavdyaka'nın düzenli yapısına, bir lansetin peptit grupları arasında kurulan su bağlantılarına veya polipeptit lansetlerin toplamına yerleştirme yoludur. İkincil yapının konfigürasyonuna göre, sarmal (α-sarmal) ve küresel katlanmış parçalara (β-yapı ve çapraz-β-form) ayrılırlar.
α-Spiral. Bu, bir polipeptit lansetinin sınırlarında interpeptid su bağlantılarının bağları tarafından kurulan düzenli bir sarmal gibi görünebilen proteinin ikincil yapısının farklı bir türüdür. Peptid bağlantısının tüm gücünü kontrol eden bir a-sarmalın varlığının modeli (Şekil 2) Pauling ve Corey tarafından önerildi. α-helix'in ana özellikleri:
· vida simetrisine sahip polipeptit lansetinin spiral konfigürasyonu;
· Cilt birinci ve dördüncü amino asit kalıntılarının peptit grupları arasındaki Utvorennya su bağlantıları;
spiraldeki dönüşlerin düzenliliği;
· tomurcuklardan ve toksik radikallerinden bağımsız olarak a-sarmalındaki tüm amino asit kalıntılarının eşitliği;
· Bichnі amino asit radikalleri, yerleşik a-sarmalında yer almaz.
α-spiralinin sesi, bir elektrikli sobanın uzatılmış spiraline benzer. Birinci ve dördüncü peptit grupları arasındaki su bağlantılarının düzenliliği, polipeptit mızrağının dönüşlerinin düzenliliğini belirler. Bir α-spiralin bir dönüşünün yüksekliği 0,54 nm'ye kadardır; 3,6'ya kadar amino asit fazlalığı, böylece cilt amino asidi fazlalığı ekseni (bir amino asit fazlasının yüksekliği) 0,15 nm (0,54:3.6 \u003d 0.15 nm) yukarı hareket eder, bu da tüm aminoların eşitliği hakkında konuşmanıza izin verir α sarmalında fazlalık olan asitler. Düzenlilik periyodu - 5 dönüşe veya 18 amino asit kalıntısına kadar spiraller; Bir periyodun uzunluğu 2.7 nm olur. Pirinç. 3. Pauling-Kory a-sarmal modeli
β-Yapı. Bu, polipeptit lansetinin konfigürasyonunu hafifçe bükebilen ve aynı polipeptit mızrağının yaklaşık üç ağacının veya polipeptit mızraklarının toplamının sınırlarında interpeptid su bağlantılarının yardımı için oluşturulan farklı türde bir ikincil yapıdır. Її ayrıca küresel katlanmış bir yapı olarak da adlandırılır. Є çeşitli β-yapıları. Proteinin bir polipeptit mızrağı tarafından yerleştirilen fide kürelerinin yer değiştirmelerine çapraz β-formu (kısa β-yapısı) denir. Çapraz p-formundaki su bağlantıları, polipeptit lanciug'un ilmeklerin peptit grupları arasında kaynaştırılır. İkinci tip, şekil olarak bükülebilen ve summum paralel polipeptit lansetleri arasındaki interpeptit su bağlantıları ile azaltılan tüm polipeptit lansetinin özelliği olan toplam β yapısıdır (Şekil 3). Bu yapı akordeon için zor bir yapıdır. Ayrıca, β-yapılarının varyantları mümkündür: kokular paralel lansetler (aynı yönde düzleştirilmiş N-kintsi polipeptid lansetler) ve antiparalel (farklı taraflarda düzleştirilmiş N-kintsi) ile yapılabilir. Bir topun zincir radikalleri, diğer topun zincir radikalleri arasında aralıklıdır.
Proteinlerde, su bağlantılarının geçişinden sonra α-yapılarından β-yapılarına geçiş ve geri dönüş mümkündür. Lanset dizgininin düzenli interpeptid su bağlantılarının değiştirilmesi (polipeptit neşterin fermuarı bir spiral halinde kıvrılır) bobinlerin bükülmesini ve polipeptit mızraklarının bükülmüş parçaları arasındaki su bağlantılarının dönmesini geliştirir. Keratin içindeki böyle bir tezahür geçişi tüylü bir sincaptır. Saç eldiveni yapıldığında β-keratin ve vin'in spiral yapısını kırmak ve α-keratine geçmek kolaydır (kıvırcık saç düzleşir).
Proteinlerin düzenli ikincil yapılarının (α-helisleri ve β-yapıları) bir kristalin erimesine benzetilerek bozulmasına polipeptitlerin "erimesi" denir. Bu su ile bağlantılar kopar ve polipeptit mızrakları perdesiz bir top şeklinde şişer. Ayrıca, ikincil yapıların stabilitesi, interpeptid su bağlantıları tarafından belirlenir. Fazla sisteinin çözünme alanlarındaki polipeptit lansetin az miktarda disülfid bağları için bu bölgeden diğer tip bağlar alınamaz. Disülfid bağlarına bağlı kısa peptitler döngüde titreşir. Zengin proteinlerde bir saat içinde α-sarmal hücreler ve β-yapıları bulunur. %100 a-sarmallı doğal proteinler kullanılamaz (paramiyosin, %96-100 a-sarmal olan malign bir proteindir), ancak sentetik polipeptitler %100 spiralleştirilir.
Diğer proteinler farklı seviyelerde yükselmeye neden olabilir. Paramiyozin, miyoglobin ve hemoglobinde yüksek frekansta α-sarmal yapılar gözlenir. Öte yandan, tripsin, ribonükleazda, polipeptit lansetinin büyük bir kısmı küresel β-yapısına uyar. Destekleyici doku proteinleri: keratin (saç proteini, yün), kollajen (tendon proteini, deri), fibroin (doğal dikiş proteini) polipeptit mızraklarının β konfigürasyonunu değiştirebilir. Beyazlarda polipeptit lansetlerin spiralleştirilmesi dünyasındaki fark, açıkçası, spiralleşmeyi sık sık bozma veya polipeptit mızrağının düzenli döşemesini "kırma" gücüne sahip olanlar hakkında konuşur. Bunun nedeni şarkı söyleme saplantısında yani tretinöz yapıda proteinin polipeptit lansetinin daha kompakt bir dizilişidir.
§ 8. BILK MOLEKÜLÜNÜN UZAY ORGANİZASYONU
Birincil yapı
Proteinin birincil yapısı altında, peptit bağları olan polipeptit neşteriyle birer birer bağlanan amino asit kalıntılarının sayısı ve yüklenme sırası anlaşılır.
Bir uçtaki polipeptit mızrağı çok güçlüdür ve yerleşik peptit bağı olan NH2-grubunda yer almaz. N-kinetler. Proliferatif boci üzerinde, yerleşik peptit bağlantısında yer almayan büyümek serbesttir, HOOS-grubu, ce - S-kіnet'ler. Mızrak koçanı için N-kinetler alınır, amino asit kalıntılarının numaralandırılması yenisinden başlar:
İnsülinin amino asit dizisi F. Senger (Cambridge Üniversitesi) tarafından belirlendi. Bu protein iki polipeptit mızraktan oluşur. Bir lanset 21 amino asit kalıntısından oluşur, diğer lanset 30'dan oluşur. Lansetler iki disülfid lekesi ile bağlanmıştır (Şekil 6).
Pirinç. 6. İnsan insülininin birincil yapısı
Qiєї yapısını deşifre etmek için on yıl (1944 - 1954) harcandı. Bu saatte, birincil yapı zengin beyazlara atandı, otomasyon süreci belirlendi ve öncekiler için ciddi bir sorun değildi.
Deri proteininin birincil yapısı hakkındaki bilgi, gende (DNA molekülünün genişlemesi) kodlanır ve transkripsiyon (mRNA üzerindeki bilgilerin yeniden yazılması) ve translasyon (polipeptit lansetinin sentezi) sırasında gerçekleştirilir. Cym ile bağlantıda, proteinin birincil yapısı, genin diğer yapısının arkasına da yerleştirilebilir.
Homolog proteinlerin birincil yapısına dayanarak, türlerin taksonomik sporiditesi hakkında sonuçlar çıkarmak mümkündür. Homolog proteinlerden önce, farklı türlerde aynı işlevi gören proteinler vardır. Bu tür proteinler benzer amino asit dizilerine sahip olabilir. Örneğin, sitokrom 3 proteini 12500'e yakın mevcut en yüksek moleküler ağırlığa sahiptir ve 100'e yakın amino asit kalıntısı içerir. İki türün sitokrom H'sinin birincil yapısındaki farklılıklar, türler arasındaki filogenetik farklılıklarla orantılıdır. Böylece, atların ve çiseleyen yağmurların sitokromları 3, 48 amino asit kalıntısında bulunur;
ikincil yapı
Proteinin ikincil yapısı, peptit grupları arasında su bağlarının kurulmasıyla oluşturulur. İki tür ikincil yapı vardır: α-sarmal ve β yapısı (veya katlanır top). Proteinlerde, ikincil bir yapı oluşturmayan polipeptit lanset hücreleri de olabilir.
α-Spiral bir yay oluşturur. α-sarmalını şekillendirirken, deri peptit grubunun asit atomu, mızrak boyunca dördüncü NH-grubunun su atomu ile bir su bağlantısı oluşturur:
Önemli bir zihniyet yapısını veren, sulu bağlantılara sahip bir dekilkom sarmalının ilerleyen bir bobininden bir kaplama sarmalının bir cilt bobini. α-sarmal aşağıdaki özelliklere sahiptir: sarmalın çapı 0,5 nm'dir, sarmalın uzunluğu 0,54 nm'dir ve sarmalın dönüşü başına 3,6 amino asit fazlalığı vardır (Şekil 7).
Pirinç. 7. Özellikleri yansıtan a-spiral modeli
Amino asitlerin zincir radikalleri doğrudan sarmalda adlandırılır (Şekil 8).
Pirinç. 8. Model - biyolojik radikallerin dağılma genişliğini yansıtan spiral
Doğal L-amino asitlerden hem sağ hem de sol sarmal olarak uyarılabilir. Doğal proteinlerin çoğu doğru spiral ile karakterize edilir. Üç D-amino asit ayrıca sol ve sağ sarmal olarak da adlandırılabilir. D- ve L-amino asit birikintilerinin toplamından oluşan polipeptit lanset, bir sarmal oluşturamaz.
Deyakі amino asit fazlası pereshkodzhayut α-sarmalı. Örneğin, geçmişten sonraki kanalda çaça amino asit birikintileri ile pozitif veya negatif yüklü olsa bile, böyle bir plaka, aynı anda yüklü radikallerin karşılıklı salınımı yoluyla a-sarmal yapıyı kabul etmez. Büyük farklılıklar yaratabilen amino asit kalıntılarının spirallerini kolayca çözün. α-sarmal birleşimi için geçiş, fazla prolin içeren polipeptit neşterinde de kendini gösterir (Şekil 9). Azot atomlarında, tek bir su atomu değil, başka bir amino asitle bir peptit bağlantısı oluşturan bir prolin fazlalığı vardır.
Pirinç. 9. Fazla prolin pereshkodzha utvennu-spirali
Polipeptit lanset deposuna giren bu fazla prolin için, iç mızrak şeklinde su bağlantısını kurmak mümkün değildir. Ayrıca prolindeki nitrojen atomu kalın halkanın deposuna kadar girebilir, bu da N-C bağının etrafını sarmayı ve sarmalı oluşturmayı imkansız hale getirir.
Crim α-helisleri, diğer sarmal türlerini tanımlar. Ancak, koku nadiren, daha da önemlisi, kısa mesafelerde.
Mızraklardaki intihara meyilli polipeptit fragmanlarının peptit grupları arasında su bağlantılarının kurulması, kalıplamadan önce gerçekleştirilir. β yapıları veya katlanmış bir top:
α-spiralin yüzeyinde, katlanmış top zikzak benzeri bir şekle sahiptir, akordeon gibi görünüyorum (Şekil 10).
Pirinç. 10. Proteinin β-Yapısı
Topların paralel ve paralel olmayan katlanan kısımlarını ayırın. Polipeptit lanset bölümleri arasında doğrudan kaçınılan paralel β yapıları kurulur:
Polipeptit lansetinin protistal olarak düz çizgileri arasında antiparalel β yapıları kurulur:
β-Yapılar, iki polipeptit lanset arasında az ya da çok oluşturulabilir:
Bazı proteinlerin depolarında, ikincil yapı sadece bir α-sarmal ile temsil edilebilir, diğerlerinde - sadece β-yapıları (paralel veya antiparalel veya diğerleri, diğerleri), diğerlerinde α-spiralizasyon sırası olabilir. mevcut olmak ve β-yapıları.
tretin yapısı
Zengin proteinlerde, ikincil olarak organize edilmiş yapılar (α-spiraller, -yapılar) şarkı söyleyen bir sırayla kompakt bir küreyi yakar. Küresel proteinlerin geniş organizasyonu, üçüncül yapı ile ilişkilidir. Bu şekilde, tretinöz yapı, vahşi doğada polipeptit lanset çöpünün önemsiz büyümesini karakterize eder. Oluşan üçüncül yapılar, iyon ve su bağlarında, hidrofobik etkileşimlerde, van der Waals kuvvetlerinde yer alır. Disülfid yamalarının üçüncül yapısını stabilize edin.
Proteinlerin Tretinna yapısı, amino asit dizilimlerinden kaynaklanmaktadır. Kalıplandığında, bağlantı amino asitlerle birleştirilebilir, önemli bir mesafede polipeptit lanset içine karıştırılabilir. Perakende proteinlerde, amino asitlerin polar radikalleri, kural olarak, protein moleküllerinin yüzeyinde bulunur ve daha sonra, molekülün ortasında, hidrofobik radikaller, globülün ortasında kompakt bir şekilde paketlenmiş gibi görünür. hidrofobik boşluklar.
Ninі tretinna yapısı bagatioh blіlkіv yüklü. İki örneğe bir göz atalım.
miyoglobin
Miyoglobin, eksipiyan kütlesi 16700'den ekşi bağlayıcı bir proteindir. İşlevi, ekşiyi m'yaza'da depolamaktır. Bu molekül, 153 amino asit kalıntısından oluşan bir polipeptit mızrağı ve asit bağlanmasında önemli bir rol oynayan bir hemogruba sahiptir.
Miyoglobinin geniş organizasyonu, John Kendrew ve meslektaşlarının robotları tarafından durduruldu (Şekil 11). Bu proteinin molekülü, genellikle tüm amino asit kalıntılarının %80'ini oluşturan 8 a-sarmal hücreye sahiptir. Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.
Şekil 11. Miyoglobinin Tretin yapısı
ribonükleaz
Ribonükleaz küresel bir proteindir. RNA'nın bölünmesini katalize eden bir enzim olan subkutan tabakanın klitinleri tarafından salgılanır. Miyoglobinin yüzeyinde, ribonükleaz molekülü çok az α-sarmal hücreye sahip olabilir ve β-konformasyonunda çok sayıda segment içerebilir. Proteinin üçüncül yapısının mineralliği 4 disülfid bağı ile verilir.
Kuaterner yapı
Birçok protein ondalık, iki veya daha fazla, protein alt birimleri veya moleküllerden oluşur, bunlar şarkı söyleyen ikincil ve üçüncül yapılar tarafından tahrik edilir, bunlar aynı zamanda su ve iyonik bağlantılar, hidrofobik etkileşimler, van der Waals kuvvetleri. Protein moleküllerinin böyle bir organizasyonu çeyrek yapısı ve proteinlerin kendilerine denir oligomirnimi. Bir okrema alt birimi veya bir protein molekülü, bir oligomerik proteinin deposunda denir. protomir.
Oligomerik proteinlerdeki protomerlerin sayısı büyük ölçüde değişebilir. Örneğin, kreatin kinaz 2 protomer, hemoglobin - 4 protomer, E.coli RNA polimeraz - RNA sentezinden sorumlu bir enzim - 5 protomer, piruvat dehidrojenaz kompleksi - 72 protomerden oluşur. Bir protein ve iki protomer, birine dimer, birine tetramer ve altısına heksamer denir (Şekil 12). Çoğu zaman oligomerik protein molekülünde 2 veya 4 protomer bulunur. Oligomerik proteinin deposu, aynı veya farklı protomerleri içerebilir. Protein deposuna iki özdeş prototip girerse, o zaman - homodimer, bir fark gibi - heterodimer.
Pirinç. 12. Oligomerik proteinler
Hemoglobin molekülünün organizasyonuna bakalım. Hemoglobinin ana işlevi, asidi akciğerlerden dokulara ve kan dolaşımından karbondioksiti taşımaktır. Bu molekül (Şekil 13) iki farklı tipte dört polipeptit mızrağından oluşur – iki α-mızrak ve iki β-mızrak ve heme. Hemoglobin, miyoglobin ile tartışmalı bir proteindir. Miyoglobin ve hemoglobinin protomerlerinin ikincil ve üçüncül yapıları benzerdir. Hemoglobin, yak ve miyoglobin için deri protomeri, polipeptit neşterin 8-spiralize kuzuları. Bu durumda, miyoglobinin birincil yapılarında ve hemoglobinin protomerinde 24'ten az amino asit kalıntısının aynı olduğuna dikkat edilmelidir. Bundan böyle, birincil yapıya önemli ölçüde sahip çıkan proteinler, geniş bir organizasyona ve benzer işlevlere benzer şekilde ana olabilirler.
Pirinç. 13. Hemoglobinin yapısı
pid ikincil yapı protein, tobto polipeptid lansetinin konfigürasyonundan etkilenebilir. bir polipeptit neşterinin bir spiral halinde katlanması, bükülmesi (katlanması, paketlenmesi) yöntemi veya farklı bir konformasyon olması. Bu süreç düzensiz değil, yavaş yavaş ilerlemektedir. proteinin birincil yapısında ortaya konan program. Yapısal değişikliklerin ve deneysel verilerin göstergesi olan iki ana polipeptit mızrak konfigürasyonunun ayrıntılı açıklaması:
- a-spiraller,
- β yapıları.
En önemli küresel protein türü dikkate alınır. a- Spiral. Polipeptit lansetinin bükülmesi, doğal proteinlerin L-amino asit deposu tarafından belirlenen yılın okunu (sağ-elli sarmal) takip eder.
acele güç vinil a-spirallerde (benzeri ve β-yapıları) amino asitlerin su bağlarının çözünürlüğüne bağlıdır.
a-helislerin yapısı net bir düşük düzenlilik:
- Sarmalın cilt bobininde (croc) 3.6 amino asit kalıntısı düşer.
- Croc sarmalı (vіdstan vzdovzh osі) dönüş başına 0,54 nm'ye ulaşır, ancak bir amino asit fazlalığı 0.15 nm'ye düşer.
- Sarmalın dönüşü 26°'dir, sarmalın 5 dönüşünden sonra (18 amino asit kalıntısı) polipeptit lansetinin yapısal konfigürasyonu tekrarlanır. Tse, a-sarmal yapının tekrarlama (veya özdeşlik) periyodunun 2.7 nm olduğu anlamına gelir.
Polipeptit mızraklarının ikinci tip konfigürasyonu, saç sincaplarında, sütürde, m'yazyv ve diğer fibriler sincaplarda tezahürler, adın silinmesi β yapıları. Bu durumda, paralel olarak karıştırılmış veya daha sık olarak anti-paralel, zihinsel olarak iki veya daha fazla lineer polipeptit lanset, etli neşterlerin -NH- ve -CO- grupları arasındaki halkalar arası su bağlantıları ile bağlanır ve yapısını tatmin eder. depo türü.
Polipeptit mızraklarının β yapısının şematik gösterimi.
Doğada proteinler, budova yakikh, prote, vidpovida n_ β-, n_ a-yapıları vardır. Bu tür proteinlerin tipik bir poposu kolajen- insan ve canlıların vücudundaki sağlıklı dokunun ana kütlesi haline gelen fibriller proteini.
X-ışını kırınım analizi yöntemlerini kullanarak, ikincil ve üçüncül yapılar arasında orta düzeyde görünen protein molekülünün iki daha eşit yapısal organizasyonunun sonucunu getirdik. Bu sözde ikincil yapılar ve yapısal alanlar.
ikincil yapılar kendi ikincil yapılarını oluşturan ve termodinamik veya kinetik stabilitelerinin bir sonucu olarak aktif proteinlerde çözünen polipeptit mızraklarının kümeleridir. Dolayısıyla, küresel proteinlerde, çift (βxβ)-elemanı (x segmenti ile bağlanan iki paralel β-mızrak ile temsil edilir), βaβaβ-elemanları (a-sarmalının iki segmenti ile temsil edilir, üçlü arasına paralel β ile sokulur) -mızraklar) ve içinde.
Budov küresel proteininin alanı (flavodoksin) (A. A. Boldirevim için)
Alan adı- Bu, polipeptit mızrağının ortasındaki kompakt küresel yapısal birimdir. Etki alanları, protein molekülünün ortasındaki sivrisinek benzeri aralayıcılarla birbirine bağlanan bağımsız kompakt küresel yapısal birimler halinde katlanma (zsidnya) ve işlevler bakımından farklılık gösterebilir.
Proteinin ikincil yapısı- polipeptit lansetini, aralarında kurulan su bağlantıları ile peptit gruplarının etkileşimi ile kompakt bir yapıya yerleştirme yöntemi.
Vilikan peptidinin ikincil yapısının oluşumu, peptit grupları arasında en fazla sayıda bağ ile bir konformasyon benimsemek. İkincil yapının tipi, peptit bağının stabilitesi, merkezi karbon atomu ile peptit grubunun karbon atomu arasındaki bağın kırılganlığı, amino asit radikalinin boyutu ile belirlenir. Her şey, proteinin tekil konfigürasyonuna getirilen yılın amino asit dizisi ile bir kerede atandı.
İkincil yapının iki olası çeşidini görüyoruz: "ip" görünümünde - α-sarmal(α yapısı) ve "akordeonlar" gibi görünüyor - β katlama topu(β-yapısı). Bir sincapta, kural olarak, bir saat saldırgan yapılar vardır, ancak farklı bir payda spіvvіdnosnі. Küresel proteinlerde α-sarmal, fibriler proteinlerde β-yapısı hakimdir.
İkincil yapı yerleşir sadece su temaslılarının katılımı için peptit grupları arasında: bir grubun oksijen atomu, diğerinin su atomu ile reaksiyona girer, aynı zamanda başka bir peptit grubunun asidi, aynı anda üçüncü grubun suyuyla bağlanır.
α-Spiral
Yapı, yardım arayan sağ elini kullanan bir spirale verilir. vodnevih zv'yazkіv mizh peptit grupları 1. ve 4., 4. ve 7., 7. ve 10. ve benzeri amino asit fazlalıkları.
Kalıplama spiralleri yeniden karıştırılıyor prolin ve siklik yapısı aracılığıyla, örneğin kollajende olduğu gibi, mızrak kemiğinin "kırılması" anlamına gelen hidroksiprolin, її primus vigin.
Helis dönüş yüksekliği 0,54 nm olur ve 3.6 amino asit fazlalığı gösterir, son 5 dönüş 18 amino asit ekler ve 2.7 nm kaplar.
β-katlanır top
Protein molekülünün bu şekilde döşenmesi, bir "yılan" gibi uzanır, mesafede, neşterin dalları birinin veya diğerinin yakınında görünür. Sonuç olarak, proteinli lansetin uzak amino asitlerinden daha önceki peptit grupları, su bağlarının yardımıyla karşılıklı bir ilişkiye sahipti.
Peptit gruplarının aralarında kurulan su bağlantılarıyla herhangi bir karşılıklı bağımlılığı ile birincil yapı ile daha kompakt bir şekilde hizalanır.
Sincabı görünen ipe ve akordeona yatırmak
Bu tür yapıların iki türü vardır ipi görünce sincap koymakі bir akordeon görünce.
Vilikan peptidinin ikincil yapısının oluşumu, peptit grupları arasında en fazla sayıda bağ ile bir konformasyon benimsemek. İkincil yapının tipi, peptit bağının stabilitesi, merkezi karbon atomu ile peptit grubunun karbon atomu arasındaki bağın kırılganlığı, amino asit radikalinin boyutu ile belirlenir.
Her şey, proteinin tekil konfigürasyonuna getirilen yılın amino asit dizisi ile bir kerede atandı.
İkincil yapının olası iki çeşidini görebilirsiniz: α-sarmal (α-yapısı) ve β-katlanmış top (β-yapısı). Bir proteinde, kural olarak, saldırgan yapılar vardır, ancak eklemin farklı bir payında. Küresel proteinlerde α-sarmal, fibriler proteinlerde β-yapısı hakimdir.
Kalıplanmış ikincil yapılarda su bağlarının kaderi.
İkincil yapı sadece peptit grupları arasındaki su bağlantılarının katılımıyla kurulur: bir grubun asit atomu diğerinin su atomuyla reaksiyona girer, aynı zamanda başka bir peptit grubunun asidi üçüncü grubun suyuyla bağlanır.
α-Spiral
Proteinin görünen α-sarmalına döşenmesi.
Yapı, peptit grupları 1 ve 4, 4 ve 7, 7 ve 10 ve benzeri amino asit fazlalıkları arasındaki ek su bağlantıları için oluşturulmuş sağ elini kullanan bir sarmalda verilmiştir.
Sarmalın oluşumu, yapısı aracılığıyla lansetin keskin keskinliğini "kırık" yaratan prolin ve hidroksiprolin tarafından değiştirilir.
Helis dönüş yüksekliği 0,54 nm olur ve 3.6 amino asit fazlalığı gösterir, son 5 dönüş 18 amino asit ekler ve 2.7 nm kaplar.
β-katlanır top
Proteini β-katlanmış topun yanına koymak.
Bu yöntemde, protein molekülünün döşenmesi bir "yılan" gibi uzanır, mesafede lancelet'in dalları birbirine yakın görünür. Sonuç olarak, proteinli lansetin uzak amino asitlerinden daha önceki peptit grupları, su bağlarının yardımıyla karşılıklı bir ilişkiye sahipti.
