Тамақтанудағы ақуыздардың рөлі, нормалары, азот балансы, тұтыну коэффициенті, физиологиялық ақуыз минимумы. ақуыз тапшылығы. Ақуыздар және организмнің йогадағы рөлі. Рубнер үшін бағалау коэффициенті. Оң азот балансы. Теріс азот мөлшері ba

азот балансы азоттық қызғаныш.

Басқа аминқышқылдары жасушаларда оңай синтезделеді және оларды алмастырғыштар деп атайды. Оларға глицин, аспарагин қышқылы, аспарагин, глутамин қышқылы, глутамин, серин, пролин, аланин жатады.

Prote bezbelkove тамақтану дененің өлімімен аяқталады. Диетаға бір маңызды амин қышқылын енгізу басқа аминқышқылдарының толық ассимиляциясына әкеліп соғады және теріс азот балансының дамуымен, сарқылумен, өсудің жоғарылауымен және функциялардың бұзылуымен бірге жүреді. жүйке жүйесі.

Протеинсіз диета кезінде добада 4 г азот көрінеді, ол 25 г ақуызды құрайды (ЖАУАПКЕРШІЛІК COEF-T).

Физиологиялық протеин Жануарлардағы белоктардың минималды-ең аз мөлшері, азотпен толықтыру қажеттілігі 30-50 г/тәу.

ШКТ-дегі БИЛКИВ АСҚЫТЫЛУ. ПЕПТИДАЗАЛЫҚ ҚҰРАҚТЫҢ СИПАТТАМАСЫ, ЖАРЫҚ БЕРУ ЖӘНЕ СУТЕК ҚЫШҚЫЛЫНЫҢ РӨЛІ.

IN азық-түлік өнімдеріоның құрамында аминқышқылдары тым аз. Олар протеаза ферменттерінің әсерінен ішек жолында гидролизденетіндіктен белоктар қоймасына түсуі маңызды). Бұл ферменттердің субстрат спецификасы тері аминқышқылдарымен түзілген пептидтік байланыстың ең ыдырауы болып табылады. Белок молекуласының ортасында пептидтік байланыстарды гидролиздейтін протеазаларды эндопептидазаларға жатқызуға болады. Экзопептидазалар тобына жататын ферменттер пептидтік байланыстарды гидролиздейді, соңғы аминқышқылдарымен ериді. ШКТ-ның барлық протеазаларының әсерінен белоктар аминқышқылдарының дикондарын да ыдыратады, олар кейіннен тіндердің жасушаларында пайда болады.

Тұз қышқылының рөлі жойылды

Шөптік шлюздің негізгі қызметі ақуыздың жаңа әдіспен шамадан тыс қашалуында жатыр. Бұл процестің негізгі рөлі - тұз қышқылы. Түтіктерде орналасқан ақуыздар көруді ынталандырады гистаминбелок гормондарының бұл тобы - гастринив, yakі, өз қолында, HCI секрециясын шақырады және профермент - пепсиноген. HCI итарқаларды төсейтін клитиндерге орналасады

Dzherelom H + є H 2 CO 3, ол қаннан таралатын CO 2, және H 2 бастап түтіктің obkladalnye clitins шешеді ретінде.

Н 2 3 диссоциациясы ерігенше бикарбонат түзеді, ол арнайы ақуыздардың қатысуымен плазмада көрінеді. Ioni C1 - хлорид каналы арқылы дренаждың люменіне жақын болуы керек.

рН 10-20 дейін төмендейді.

HCl әсерінен термиялық өңдеуді мойындамайтын белоктардың денатурациясы жүреді, бұл протеазалар үшін пептидтік байланыстардың қолжетімділігін арттырады. HCl бактерицидтік әсер етуі мүмкін және ішекте патогендік бактериялардың ішке түсуі мүмкін. Сонымен қатар, тұз қышқылы пепсиногенді белсендіреді және дипепсин үшін оңтайлы рН жасайды.

Пепсиноген - бұл бір полипептидті лентадан тұратын ақуыз. HCl әсерінен ол белсенді пепсинге айналады Активтену процесінде пепсиногеннің N-соңғы молекуласының ішінара протеолизі нәтижесінде құрамындағы барлық оң зарядталған аминқышқылдарын жоюға болатын аминқышқылдарының қалдықтары қосылады. пепсиноген. Сонымен, белсенді пепсинде аминқышқылдары теріс зарядталған, өйткені олар молекуланың конформациялық өзгерістеріне және белсенді орталықтың түзілуіне қатысады. HCl әсерінен еріген пепсиннің белсенді молекулалары пепсиногеннің басқа молекулаларын белсендіруге қабілетті (автокатализдер). Пепсин құрамында ароматты аминқышқылдары (фенилаланин, триптофан, тирозин) бар белоктардағы пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Емшектегі балаларда нәжісте фермент бар ренин(химозин), ол сүттің тамағын шақырады. Жетілген адамдардың шламында ренин болмайды, олардың сүті HCl мен пепсиннің әсерінен түзіледі.

тағы бір протеаза гастриксин.Барлық 3 фермент (пепсин, ренин және гастриксин) бастапқы құрылымға ұқсас

КЕТОГЕНДЫҚ ЖӘНЕ ГЛИКОГЕНДІ АМИН ҚЫШҚЫЛДАРЫ. АНАПЛЕРОТИКАЛЫҚ РЕАКЦИЯЛАР, АЛМАСТЫ АМИН ҚЫШҚЫЛДАРЫНЫҢ СИНТЕЗІ (ҚОЛДАНУ).

Амин қышқылдарының катаболизмі - освитиге дейін пируват, ацетил-КоА, α -кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, гликогендік амин қышқылдарының оксалоацетаты- пируватқа және ТКА аралық өнімдеріне айналады және оксалоацетатқа айналады, глюконеогенез процесінде шайқалады.

кетогендіаминқышқылдары катаболизм процесінде ацетоацетатқа (Lіz, Leu) немесе ацетил-КоА (Leu) айналады және кетондық денелердің синтезінде шайқалады.

гликокетогендіаминқышқылдары глюкоза синтезі және кетондық денелердің синтезі үшін викорацияланады, осылайша катаболизм процесінде 2 өнім - цитрат циклінің метаболиті және ацетоацетат (Tri, Phen, Tyr) немесе ацетил-КоА ( Іле).

Анаплеротикалық реакциялар – биологиялық белсенді сөйлеуді синтездеу үшін қолданылатындықтан, катаболизм жолындағы метаболиттердің көп мөлшерін толықтыру үшін викарлы аминқышқылдарының азотсыз артық мөлшері қолданылады.

Пируват карбоксилаза ферменті (кофермент - биотин), реакцияны катализдейді, бауыр мен m'yazakh көріністері.

2. Аминқышқылдары → Глутамат → α-Кетоглутарат

глутаматдегидрогеназа немесе аминотрансфераза әсерінен.

3.

Пропионил-КоА, содан кейін сукцинил-КоА көміртегі атомдарының жұпталмаған саны бар жоғары май қышқылдарының ыдырауына да қатыса алады.

4. Амин қышқылдары → Фумарат

5. Амин қышқылдары → Оксалоацетат

2, 3 реакциялар барлық тіндерде (бауыр кілегейінде және шырышты қабатта) және де жаңа пируват карбоксилазада кездеседі.

VII. Амин қышқылдарының биосинтезі

Адам сегіз амин қышқылын синтездей алады: Ala, Asp, Asn, Ser, Gli, Glu, Gln, Pro. Бұл аминқышқылдарының көміртекті қаңқасы глюкозадан сіңеді. α-амин тобы α-кето қышқылына трансаминдену реакциялары нәтижесінде енеді. Әмбебап донор α -Амин топтары глутамат қызметін атқарады.

Глюкоза сіңіретін α-кетоқышқылдарының трансаминдену жолы арқылы аминқышқылдары синтезделеді.

Глутаматсондай-ақ амин α-кетоглутарат глутаматдегидрогеназа енгізумен utvoryuєtsya.

ТРАНСАМИНАЦИЯ: ПРОЦЕСС СҰЛБАСЫ, ФЕРМЕНТ, БИОРОЛ. БИОРОЛ АЛАТ I АСАТ I ҚАНДЫ ЖЕТІМДЕРДІҢ КЛИНИКАЛЫҚ МӘНІ.

Трансаминдену – α-амин тобын ак-және α-кетоқышқылға көшіру реакциясы, одан кейін жаңа кетоқышқыл мен жаңа ак түзіледі. трансаминдеу процесі оңай қатыгез

Реакциялар коферменттері пиридоксальфосфат (РП) болып табылатын аминотрансфераза ферменттерімен катализденеді.

Аминотрансферазалар жасушалық эукариоттардың цитоплазмасында да, митохондрияларында да анықталады. Адамның клитиндерінде субстраттың ерекшелігіне күмәнданатын 10-нан астам аминотрансферазалар табылды. Майже барлық аминқышқылдары трансаминдеу реакциясына түсе алады, аздаған лизин, треонин және пролин үшін.

• Бірінші кезеңде ферменттің белсенді орталығындағы пиридоксальфосфатқа альдиминдік байланысқа көмекке бірінші субстраттан ак-и амин тобы келеді. Фермент-пиридокс-минфосфат кешені және реакцияның бірінші өнімі кетоақышқыл ерітілген. Бұл процесс 2 Шифф негізін аралық қабылдауды қамтиды.
• Басқа кезеңде фермент-пиридоксаминфосфат кешені кетоқышқылмен қосылып, 2 шифрлық негіздің аралық ерітіндісі арқылы амин тобын кетоқышқылға ауыстырады. Нәтижесінде фермент өзінің табиғи түріне қайтады да, реакцияның тағы бір өнімі жаңа амин қышқылы түзіледі. Пиридоксальфосфаттың альдегидтік тобын субстраттың амин тобы алмағандықтан, ол ферменттің белсенді орталығында лизин радикалының ε-амин тобымен Шифф негізін орнатады.

Көбінесе, трансаминдену реакцияларында тіндердегілердің орнына аминқышқылдарының бөлігін алады, басқа түрлерінің айтарлықтай өсуі байқалады - глутамат, аланин, аспартатжәне басқа кетоқышқылдар - α -кетоглутарат, пируват және оксалоацетат.Амин тобының негізгі доноры - глутамат.

Көптеген тіндерде кеңінен қолданылатын ферменттер: ALT (AlAT) аланин мен α-кетоглутарат арасындағы трансаминация реакциясын катализдейді. Бұл фермент әртүрлі мүшелердің жасушаларының цитозолында локализацияланған және ең көп саны бауыр мен жүрек етінің жасушаларында табылған. АСТ (АСТ) апартат пен α-кетоглутарат арасындағы трансаминдеу реакциясын катализдейді. оксалоацетат пен глутамат ерітіледі. Йогоның ең көп саны жүрек еті мен бауыр жасушаларында анықталды. Бұл ферменттердің органикалық ерекшелігі.

Қалыпты қанда бұл ферменттердің белсенділігі 5-40 У/л болуы керек. Денедегі созылмалы клитин жағдайында қанда ферменттер пайда болады, олардың белсенділігі күрт көтеріледі. Oscilki ACT және ALT бауыр жасушаларында, жүрек және қаңқа ойық жараларында ең белсенді және олар осы органдардың ауруларын диагностикалау үшін қолданылады. Жүрек етінің жасушаларында АСТ саны АЛТ санынан, ал бауырда - екінші жағынан айтарлықтай асып түседі. Бұл үшін қанның серозындағы екі ферменттің белсенділігіне бір сағаттық ерекше ақпараттылық зерттеу жүргізіледі. Spivvіdnoshennia әрекеттері ACT/ALT атауы «Ритис коэффициенті».Қалыпты коэффициент сау 1,33±0,42. Миокард инфарктісі кезінде қандағы АКТ белсенділігі 8-10 есе, ал АЛТ 2,0 есе артады.

Гепатитте қандағы қақырықтағы АЛТ белсенділігі ~8-10 есе, ал АСТ 2-4 есе артады.

Меланиннің синтезі.

Меланинді қараңыз

Метионинге активтену реакциясы

Метиониннің белсенді түрі - S-аденозилметионин (SAM) - аденозин молекуласына метиониннің қосылуы нәтижесінде еріген амин қышқылының сульфонатты түрі. Аденозин АТФ гидролизімен сіңеді.

Бұл реакция клитиннің барлық түрлерінде болатын метионин аденозилтрансфераза ферментімен катализденеді. САМ-дағы құрылым (-S + -CH 3) тұрақсыз топтау, ол метил тобының жоғары белсенділігін көрсетеді («белсенді метионин» терминінің атауы). Бұл реакция биологиялық жүйелер үшін бірегей, бірақ бұл жалғыз реакция болуы мүмкін, нәтижесінде барлық үш АТФ фосфатының артық мөлшері артады. САМ-дағы метил тобының ыдырауы және оның акцепторға жартысы өтуі метилтрансфераза ферментін катализдейді. Реакция кезінде SAM S-аденозилгомоцистеинге (SAT) айналады.

Креатин синтезі

Креатин жоғары энергиялы ет – креатинфосфатты сіңіру үшін қажет. Креатиннің синтезі 2 сатыда 3 амин қышқылы: аргинин, глицин және метиониннің қатысуымен. Нырқадагуанидиноацетат диглицинамидинотрансфераза арқылы метаболизденеді. Потим гуанидин ацетаты тасымалданады пештейого метилдену реакциясы жүреді.

Трансметилдену реакциялары мыналар үшін де жүргізіледі:

• адреналин мен норадреналин синтезі;
• карнозиннен ансерин синтезі;
• нуклеотидтердегі және ондағы азотты негіздердің метилденуі;
• метаболиттердің (гормондардың, медиаторлардың және т.б.) инактивациясы және бөгде факторлардың, соның ішінде дәрілік препараттар.

Биогенді аминдердің инактивациясы да көрсетілген:

метилтрансферазалардың дегенерациясына САМ қатысуы үшін метилдену. Осылайша әртүрлі биогенді аминдер инактивациялануы мүмкін, көбінесе гастамин мен адреналиннің инактивациясы байқалады. Сонымен, адреналиннің инактивациясы ортопозициядағы гидроксил тобының метилденуіне байланысты.

АММИАКТЫҢ УЛАНДЫҒЫ. YOGO HOSVITA I ZNESHKOZENNYA.

Тіндерде аминқышқылдарының катаболизмі 100 г/тәулік дозада үнемі байқалады. Аминқышқылдарының кез келген кейінгі дезаминденуі жағдайында аммиактың көп мөлшері түзіледі. Биогенді аминдер мен нуклеотидтер дезаминденген кезде йоганың айтарлықтай аз мөлшері қолданылады. Аммиактың бір бөлігі тамақ белоктарында бактериялардың болуына байланысты ішекте сіңеді (ішектегі шірік белоктар) және ол тамырдың қанында орналасады. Порталды венаның қанындағы аммиак концентрациясы айтарлықтай жоғары, жоғарғы қан ағымында төмен. Бауырда аммиактың көп мөлшері бар, бұл қандағы төмен мөлшерді арттырады. Қандағы аммиак концентрациясы нормада сирек 0,4-0,7 мг/л (немесе 25-40 мкмоль/л) асады.

Аммиак улы. Оның концентрациясының аздап жоғарылауы денеге жағымсыз, ал орталық жүйке жүйесіне бағытталады. Осылайша, мидағы аммиак концентрациясының 0,6 ммольге дейін артуы судомиді тудырды. Гипермониемия симптомдары алдында тремор, анық емес қозғалыс, шаршау, құсу, сананың шатасуы, сотталу шабуылы, есте сақтау қабілетінің жоғалуы байқалады. Маңызды көңіл-күйде өлімге әкелетін кинеттермен кома дамиды. Аммиактың миға және жалпы ағзаға уытты әсер ету механизмі функционалдық жүйелердің шпраттарындағы йога диетасына байланысты екені анық.

• Аммиак жасушалар мен митохондриялардағы мембраналар арқылы оңай еніп, глутамат түрінде глутаматдегидрогеназа катализденетін реакцияны тудырады:

α-Кетоглутарат + NADH + H + + NH 3 → Глутамат + NAD +.

α-кетоглутарат концентрациясының өзгеруіне байланысты:

· аминқышқылдарының алмасуын тежеу ​​(трансаминация реакциялары) және кейінірек олардың нейротрансмиттерлерінің синтезі (ацетилхолин, дофамин және т.б.);

· ТТҚ жылдамдығының төмендеуіне байланысты гипоэнергетикалық диірмен.

α-кетоглутараттың жетіспеушілігі ТСА метаболиттерінің концентрациясының төмендеуіне әкеледі, бұл пируваттан оксалоацетат синтезіне жеделдетілген реакцияны тудырады, ол СО 2 қарқынды төмендеуімен жүреді. Гипермонемия кезіндегі көмірқышқыл газының ажырату күші мен рельефі әсіресе ми жасушаларына тән. Қандағы аммиак концентрациясының жоғарылауы лужа жағында рН жоғарылайды (алкалоз деп аталады). Tse, өзегі, гемоглобиннің споридтілігін қышқылға дейін арттырады, бұл тіндік гипоксияға, СО 2 жинақталуына және гипоэнергетикалық күйге әкеледі, бұл жағдайда бас миы қышқылдық дәрежесінен зардап шегеді. Аммиактың жоғары концентрациясы жүйке тінінде глутаматтан глутамин синтезін ынталандырады (глутамин синтетазасының қатысуымен):

Глутамат + NH 3 + АТФ → Глутамин + ADP + H3 P0 4.

· Нейроглия клитиндерінде глютаминнің жиналуы олардағы осмостық қысымның жоғарылауына әкеледі, астроциттердің ісінуі және жоғары концентрацияда мидың ісінуін тудыруы мүмкін. GABA және басқа медиаторлардың болмауы үшін жүйке импульсінің өткізгіштігі бұзылады, судомия кінәлі. NH 4+ ионы іс жүзінде цитоплазмалық және митохондриялық мембраналар арқылы өтпейді. Қандағы аммоний ионының тым көп болуы бір валентті Na+ және K+ катиондарының иондық арналар үшін олармен бәсекелесетін трансмембраналық тасымалдануын бұзуы мүмкін, бұл жүйке импульстарының өткізілуіне де әсер етеді.

Ұлпалардағы аминқышқылдарының дезаминдену процестерінің жоғары қарқындылығы және тіпті қандағы аммиак деңгейінің төмен болуы жасушаларда аммиактың токсикалық емес аурулардың әсерінен шығарылуына белсенді түрде қатысатынын көрсетеді. кесінді арқылы дене. Бұл реакцияларды аммиак реакциялары арқылы есепке алуға болады. Әртүрлі тіндер мен органдарда мұндай реакциялардың бірнеше түрі анықталды. Негізгі реакция организмнің барлық ұлпаларында болатын аммиакпен байланысуы є 1.) глютаминсинтетазаның әсерінен глутаминнің синтезі:

Глутаминсинтетаза клитиннің митохондрияларында локализацияланған, ферменттің жұмысы үшін қажетті кофактор Mg 2+ иондары болып табылады. Глутаминсинтетаза аминқышқылдарының алмасуын реттейтін негізгі ферменттердің бірі болып табылады және АМФ, глюкоза-6-фосфат, сонымен қатар Гли, Ала және Гис арқылы аллостериялық түрде тежеледі.

Ішек клитинасындаглютаминаза ферментінің әсерінен аммиактың қатысуымен амидтік азоттың гидролитикалық әсері болады:

Реакцияға түскен глутамат пируватпен трансаминденеді. os-Глутамин қышқылының амин тобы аланин қоймасына тасымалданады:

Глутамин организмдегі негізгі азот доноры болып табылады.Глутаминнің амидті азоты пурин және пиримидин нуклеотидтерін, аспарагинді, амин қанттарын және т.б. синтездеуге жұмыс істейді.

КИЛ-В СЕЧЕВИНДІ ҚАНДЫ ЖЕТІМГЕ БЕРУ ӘДІСІ

Биологиялық аймақтарда М.-ның әртүрлі сөйлеген сөздерімен, zabarvlennыh өнімдердің эквимолекулярлық мөлшерлерінің ерітінділерімен реакциясына негізделген гаометриялық әдістер, тікелей фотометриялық әдістер, сондай-ақ викариялық ферментті смутенмен ферментативті әдістер көмегімен М. . Газометриялық әдістер тотыққан M. гипобромит натрийдің шалшық ортада NH 2 -CO-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O. Газ тәрізді азоттың көлемі арнайы құрылғының көмегімен бақыланады. , көбінесе Бородин құрылғысы. Дегенмен, бұл әдістің нақтылығы мен дәлдігі төмен. Фотометриялық кең әдістерден, олар диацетилмоноксиммен М. реакциясына негізделген (Ферон реакциясы).

Қан syrovattsы және використ бөлімдерінде sechovini мақсатында, қышқыл ортада тиосемикарбазид және сілекей тұздары қатысуымен диацетил монооксим бар М. реакциясы әдісін, негізін унификациялайды. Іnshim unіf_kovanim белгілеу әдісі бойынша M. є уреаза әдісі: NH2-CO-NH2 → уреаза NH3 + CO2. Мен көрген Аммия натрий гипохлориті мен көк түсті индофенол фенолымен ериді. Инфекцияның қарқындылығы соңғы үлгідегі М. тұманына пропорционал. Уреаза реакциясы өте спецификалық, кейінгі бақылау үшін 20-дан астам қажет мклқан сарысуы, NaCI (0,154 М) 1:9 қатынасында өсіріледі. Натрий салицилаты фенолды алмастырғыш ретінде қолданылуы мүмкін; қан сарысуын келесідей сұйылтыңыз: 10-ға дейін мклқан сировалары 0,1 береді млқорғасын немесе NaCl (0,154 М). Екі випадта да ферментативті реакция 37°-та 15 және 3-3 1/2 ұтыспен жүреді. xvанық.

Молекулаларында атомдары қышқылдық радикалдармен алмастырылатын Pokhіdnі M. уреидтер деп атауға болады. Көптеген уреидивтер мен диакондар және галогенді алмастырулар медицинада дәрілік зат ретіндегі жеңіске ұқсас. Уреидивтердің алдында, мысалы, барбитур қышқылының тұздары (малонилсеховин), аллоксан (мезосалил сеховин); гетероциклді уреид є сек қышқылы .

ГЕМУ ЕРІТУІНІҢ СІМАЛЫҚ СҰЛБАСЫ. «ТІКЕЛЕЙ» ЖӘНЕ «ЖАНА» БИЛИРУБИН, ЙОГО ТАҢДАУЫНЫҢ КЛИНИКАЛЫҚ МӘНІ.

Гем(гемоксигеназа)-bіlіverdin(bіlіverdin редуктаза)-bіlіrubіn(UDP-glucuranyltransferase)-bіlіrubіnmonoglucuronid(UD-glucuronіltransferase)-bіlіrubіndiglucuronіd

Қалыпты жағдайда плазмадағы өздігінен билирубин концентрациясы 0,3-1 мг/дл (1,7-17 мкмоль/л) құрайды, билирубиннің жалпы мөлшерінің 75% конъюгацияланбаған түрге (жанама билирубин) өзгереді. Клиникаларда билирубиннің конъюгациясы тікелей деп аталады, өйткені шарап суға төзімді және диазореагентпен оңай біріктіріліп, қызылиек түсін азайтады, - бұл Ван дер Бергтің тікелей реакциясы. Конъюгацияланбаған билирубин гидрофобты болып табылады, сондықтан ол альбуминмен бірге қан плазмасында кездеседі және олар пиролизге ұшырамайынша диазореактивті заттармен әрекеттеспейді, органикалық бөлшек сатушы, мысалы, этанол, мысалы, альбумин хабарлағанша. Конъюгацияланбаған немесе рубин, азарвникпен қосылып, ақуыздың тұнбасынан кейін ғана жанама билирубин деп аталады.

Конъюгацияланған билирубин концентрациясының тривиальды жоғарылауымен жүретін бауыр-клитиндік патологиясы бар науқастарда қанда билирубинге альбумин ковалентті әсер ететін плазмалық билирубиннің үшінші түрі анықталады, сонымен қатар, бұл жағдайда. жол. Кейбір жағдайларда жалпы билирубин қанының 90% -на дейін бұл пішінде табылуы мүмкін.

ГЕМОГЛОБИНДІ ТАҢДАУ ӘДІСІ: ФИЗИКАЛЫҚ (ГЕМОГЛОБИН ЖӘНЕ ЙОГО ВИРОБНИХ СПЕКТРАЛДЫҚ ТАЛДАУ); ФИЗИКАЛЫҚ-ХИМИЯЛЫҚ (ГЕМИН СУТЕГІНДЕГІ ОТРИМАННЫ КРИСТАЛЬ).

Гемоглобин мен йоганың спектрлік талдауы. Оксигемоглобиннің айырмашылығын зерттегенде кеңінен қолданылатын спектрографиялық әдістер спектрдің сары-жасыл бөлігінде Фраунгофер сызығының D және E арасындағы екі жүйелі саз балшық тұманын көрсетеді, спектрдің бір бөлігінде бір ғана кең смуга бар. vіdmіnіnі vіpromіnіvannі hemoglobіnіmі oksihemogloіnom жылы Vіdmіnostі vіdmіnnostі vіchennіnі stаnіnіnі sіchennya krovі sіsnіm әдісі үшін негіз болды. оксиметрия.

Карбгемоглобин өз спектрінде оксигемоглобинге жақын, сөйлеуді қосу арқылы проте, бұл карбгемоглобинде саздың екі смогы бар екенін көрсетеді. Метемоглобин спектрі спектрдің қызыл және сары бөліктерінің шекарасында бір тар түтінмен, сары және жасыл аймақтардың шекарасында басқа тар түтінмен, нарештимен және спектрдің жасыл бөлігінің жанында үшінші кең түтінмен сипатталады. .

Гемину кристалдары немесе гематин тұз қышқылы. Дақтардың бетінен ол тақырып бойынша қырылып, дәндердің шпраты кесіледі. Оларға 1-2 дән қосылады ас тұзыжәне 2-3 тамшы krizhanoy otstovoy to-ty. Мұрты иілген бүктемемен иілген және ол мұқият, қайнатуға әкелмейтін, қыздырылған. Қанның болуы ромб тәрізді пластиналар тәрізді қоңыр-сары түсті микрокристалдардың пайда болуымен байланысты. Егер кристалдар шірік пішінде болса, онда олар қарасораға ұқсайды. Геминге кристалдардың иеленуі, ақылсыз, қан объектісіне қан объектінің болуын әкеледі. Теріс нәтижемән бермеуге тырысыңыз. Майдың үйі, иржа геминдегі кристалдарды кесуді жеңілдетеді

ОЙДНІҢ БЕЛСЕНДІ ПІШІРІ: СУПЕРоксид анионы, сутектің асқын тотығы, гидрокси радикалы, пероксинитрит. IX ТҮСІНДІК, УЛАНДЫЛЫҚ СЕБЕПТЕРІ. РОС ФИЗИОЛОГИЯЛЫҚ РӨЛІ.

CPE-де clitin Pro 2-нің 90%-ға жуығы кіреді. Решта О 2 басқа OVR-да жеңіске жетті. O2 түрленуімен OVR-ға қатысатын ферменттер 2 топқа бөлінеді: оксидаза және оксигеназа.

Викорозды оксидаза тек H 2 Pro немесе H 2 Pro 2-ге әкелетін электронды акцептор болып табылады.

Оксигеназаларға еріген реакция өніміндегі бір (монооксигеназа) немесе екі (диоксигеназа) қышқыл атомдары жатады.

Бұл реакциялар АТФ синтезімен бірге жүрмесе де, иістер аминқышқылдарының алмасуындағы спецификалық реакциялар үшін қажет), май қышқылдары мен стероидтардың синтезі), бауырдағы бөтен сөйлеу реакцияларында.

Молекулярлық қышқылдықты қамтитын реакциялардың көпшілігінде жаңару бір электронның тері сатысына ауысуымен кезең-кезеңімен жүзеге асырылады. Бір электронды тасымалдау кезінде қышқылдықтың аралық жоғары реактивті формаларын қабылдау орын алады.

Оянбаған күйде кисен улы емес. Қышқылдың улы формаларын қабылдау оның молекулалық құрылымының ерекшеліктерімен байланысты. Шамамен 2 кек 2 жұпталмаған электрон, олар әртүрлі орбитальдарда шашыраңқы сияқты. Бұл орбитальдардың терісі бір электронды қабылдай алады.

Pro 2 жаңартуы 4 бір электронды ауысу нәтижесінде жүзеге асады:

Супероксид, пероксид және гидроксил радикалы белсенді оксидтер болып табылады, олар жасушалардың бай құрылымдық құрамдастары үшін маңызды проблемаларды тудырады.

Қышқылдың белсенді түрлері электрондарды бай спораларға айналдыра алады, оларды жаңа бос радикалдарға айналдырады, ланцет оксиді реакцияларын бастайды.

Poshkodzhuє diyu vіlnyh radikіv іn komponenti kіtini. 1 – ақтарды илеу; 2 - EP poshkodzhennya; 3 - ядролық мембрананың және зақымдалған ДНҚ-ның бұзылуы; 4 - митохондриялық мембраналардың ыдырауы; су мен иондардың клитинаға енуі.

CPE-де супероксидтің еруі.ЦПЭ-дегі электрондардың «витикі» Q коферментінің қатысуына байланысты электрондардың ауысуына байланысты болуы мүмкін. Толықтыру кезінде убихинон анион-радикал семихинонға айналады. cei радикалы супероксид радикалының ерітінділерімен O 2-мен ферментативті емес әрекеттеседі.

Қышқылдың белсенді түрлерінің көпшілігі QH 2 -дегидрогеназа кешенінің жұмыс істеуі кезінде CPE-ден электрондарды тасымалдау кезінде белгіленеді, nasampered. Бұл электрондардың QH 2-ден кисенге ("төгілу") ферментативті емес тасымалдануының ("төгілуі") нәтижесіне байланысты.

цитохром оксидазасының (IV комплекс) қатысуына байланысты электрондардың ауысу сатысында Fe мен Cu және 2 аралық бос әсерсіз кек алатын арнайы белсенді орталықтардың ферменттерінде электрондардың «бұрылыстары» айқын көрінбейді. радикалдар.

Фагоцитарлық лейкоциттерде белсенді радикалдардың қышқылдануы және жойылуымен фагоцитоз процесі күшейеді. Қышқылдың белсенді түрлері NADPH-оксидазаның белсендірілуі нәтижесінде ерітіледі, ол ең бастысы плазмалық мембрананың сыртқы жағында локализацияланған, қышқылдың белгіленген белсенді формалары үшін «тыныс алу дірілдері» деп аталады.

Ағзаны қышқылдың уытты және белсенді түрлері түрінде, барлық клитиндерде жоғары спецификалық ферменттердің көріністерімен қорғайды: супероксид дисмутаза, каталаза, глутатионпероксидаза, сонымен қатар антиоксиданттардың әсері.

ЗНЕШКОЖНЯ БЕЛСЕНДІ ҚЫЗМЕТТЕР КИСНЮ. ФЕРМЕНТТІК АНТИОКСИДАНТТЫҚ ЖҮЙЕ (КАТАЛАЗА, СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА, ГЛУТАТИОН ПЕРоксидаза, ГЛУТАТИОН РЕДУКТАЗА). ПРОЦЕССТЕРДІҢ, БИОРОЛЬДІҢ, МИСЦТЕРДІ ӨҢДЕУ СҰЛБАСЫ.

Супероксиддисмутаза супероксид анионының радикалдарының дисмутация реакциясын катализдейді:
O2.- + O2.- \u003d O2 + H 2O2
Реакция барысында пероксид суда ерітілді, құрылыс материалы SOD белсендірілмеген, супероксид дисмутаза zavzhd «pratsyuє» scatalase бар жұп, ол тиімді абсолютті бейтарап плиталар су пероксиді бөлу сияқты.

каталаза (CF 1.11.1.6)- супероксид радикалының дисмутация реакциясынан кейін жүретін су пероксидінің реакциясын катализдейтін гемопротеин:
2H2O2 = 2H2O + O2

Глутатионпероксидаза реакцияларды катализдейді, онда фермент судың асқын тотығын суға айналдырады, сондай-ақ органикалық гидропероксидтерді (ROOH) гидроксид гидроксидтеріне айналдырады және нәтижесінде тотыққан дисульфидті GS-SG түріне өтеді:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH + H2O

Глутатионпероксидаза zneshkodzhuє H2O2 ғана емес, сонымен қатар әртүрлі органикалық липидті пероксилдер, өйткені олар POL белсендіру кезінде ағзаға сіңеді.

Глутатионредуктаза (CF 1.8.1.7)- екі бірдей суббірліктерден тұратын флавинаденин динуклеотиді протездік тобы бар флавопротеин. ГлутатионредуктазаГлутатионның GS-SG тотыққан түріне және глутатионсинтетазаның барлық басқа ферменттеріне қосылу реакциясын катализдейді:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2GSH

Эукариоттардың классикалық цитозолдық ферменті. Глутатионтрансфераза реакцияны катализдейді:
RX+GSH=HX+GS-SG

ТОКСИЯЛЫҚ СӨЙЛЕУ ҮЗДІК ЖҮЙЕСІНДЕГІ КОНЮГАЦИЯ КЕЗЕҢІ. ҚАРАҢЫЗ CON'YUGATSІЇ (FAFS, UDFGK РЕАКЦИЯЛАРЫН ҚОЛДАНУ)

Конъюгация – сөйлеу дамуының тағы бір кезеңі, оның барысында бірінші кезеңде орныққан функционалдық топтарға, гидрофильділігін арттыратын және ксенобиотиктердің уыттылығын төмендететін басқа молекулаларға немесе эндогендік қозғалыс топтарына қосылу қажет.

1. Конъюгация реакцияларындағы трансферазалардың рөлі

UDP-глюкуронилтрансфераза.Негізінен ER-де локализацияланған уридиндифосфат (UDP)-глюкуронилтрансфераза микросомальды тотығу кезінде қорытылатын сөйлеу молекуласына артық глюкурон қышқылын қосады.

Загал: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Сульфотрансфераза.Цитоплазмалық сульфотрансферазалар фенолдарға, спирттерге немесе амин қышқылдарына 3 «-фосфоаденозин-5»-фосфосульфат (FAPS) түріндегі күкірт қышқылының (-SO3H) артық мөлшері болған кезде конъюгация реакциясын катализдейді.

Күйу реакциясы: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF.

Сульфотрансфераза және УДФ-глюкуронилтрансфераза ферменттері сыртқы ксенобиотиктерге, препараттарды инактивациялауға және эндогендік биологиялық белсенді ауруларға қатысады.

Глутатионтрансфераза. Атап айтқанда, ксенобиотиктерге қатысатын ферменттер арасында қалыпты метаболиттерді инактивациялау, глутатионтрансфераза (GT) қатысады. Глутатионтрансфераза барлық тіндерде қызмет етеді және дене метаболиттерінің: стероидты гормондардың, билирубиннің және май қышқылдарының инактивациясында маңызды рөл атқарады.

Глутатион – Glu-Cis-Gli трипептиді (радикалдың цистеин-карбоксил тобына қосылған глутамин қышқылының артық мөлшері). HT жалпы саны 3000-нан асатын субстраттарға кең спецификаға ие болуы мүмкін. HT гидрофобты сөйлеуге одан да бай болып көрінеді және оларды белсендіреді, бірақ глагацияның қатысуына байланысты химиялық модификациялар аз ғана қызады. Тобто астарлары – сөйлеу, які, бір жағынан электрофобтық орталық (мысалы, OH-топ), ал екінші жағынан – гидрофобты аймақ жасай алады. Знешкодження, тобто. GT қатысуы үшін ксенобиотиктердің химиялық модификациясын үш түрлі жолмен өзгертуге болады:

R субстратының глутатионмен (GSH) конъюгациясы жолы: R + GSH → GSRH,

нуклеофильді орынбасу нәтижесінде: RX + GSH → GSR + HX,

органикалық пероксидтердің спирттерге айналуы: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

Реакцияда: UN – гидропероксид тобы, ГССГ – глутатионның тотығуы.

HT және глутатионның қатысуын тану жүйесі ағзаның әртүрлі эффузияларға төзімділігін қалыптастыруда ерекше рөл атқарады және иммундық жауаптың ең маңызды механизмі болып табылады. Кейбір ксенобиотиктердің ГТ әсерінен биотрансформациясы кезінде тиоэфирлер (РСГ конъюгаттары) айналады, содан кейін олар меркаптандарға айналады, олардың арасында улы өнімдер анықталды. Але конъюгаты GSH көп ксенобиотиктері бар, аз реактивті және гидрофильді, аз уытты, сондықтан аз уытты және организмге оңай шығарылады.

HT өзінің гидрофобты орталықтарымен lі-пофильді сполук мөлшерін ковалентті емес түрде арттыра алады (физикалық ауытқулар), олардың мембраналардың липидті сферасына енуіне және жасушалардың функцияларының бұзылуына жол бермейді. Сондықтан ГТ кейде жасушаішілік альбумин деп аталады.

ГТ күшті электролиттер болып табылатын ксенобиотиктерді ковалентті түрде байланыстыра алады. Мұндай сөздердің пайда болуы ГТ үшін «өзін-өзі тану» болып табылады, бірақ клитинизмнің қосымша механизмі.

Ацетилтрансфераза, метилтрансфераза

Ацетилтрансферазалар конъюгациялық реакцияларды катализдейді - ацетилдің артық мөлшерін ацетил-КоА-дан -SO2NH2 тобындағы азотқа беру, мысалы, сульфаниламидтер қоймасында. Мембраналық және цитоплазмалық метилтрансферазалар метилатты топтары -P=O, -NH2 және САМ қатысуымен ксенобиотиктердің SH-топтары.

Ерітілген диолдардағы эпоксидті гидролазалардың рөлі

Басқа ферменттер дамудың басқа фазасына (конъюгация реакциялары) қатысады. Эпоксид гидролаза (эпоксидгидратаза) аурудың бірінші кезеңінде еріген эпоксид бензол, бензпирен және басқа да полициклді көмірсуларға су қосып, оларды диолға айналдырады (12-8-сурет). Микросомальды тотығумен ластанған эпоксидтер канцерогендерге жатады. Сасық иіс жоғары химиялық белсенділікке ие болуы мүмкін және ДНҚ, РНҚ, белоктардың ферментативті емес алкилдену реакцияларына қатысуы мүмкін. Бұл молекулалардың химиялық модификациялары қалыпты жасушаның пухлиннаға айналуына әкелуі мүмкін.

КАРЧУВАННИДЕГІ БИЛКІВ РӨЛІ, НОРМИ, АЗОТ ТЕҢДЕРІ, БАЙЛАНЫС КОЭФИЦИЕНТІ, ФИЗИОЛОГИЯЛЫҚ БИЛЬКОВИЙ МИНИМУМ. БІЛКОВАНЫҢ ЖЕТІСТІГІ.

АК барлық азоттың 95% қабылдауы мүмкін, дәл сол иіс дененің азот балансын жақсартады. азот балансы- Айырмашылық онымен бірге болуы керек азоттың мөлшері мен көрінетін азот мөлшерінің арасында. Келген азот мөлшері сияқты, ескі мөлшері көрінеді, содан кейін ол келеді азоттық қызғаныш.Мұндай лагерьді сау адам қалыпты тамақтану үшін пайдаланады. Балалар мен науқастарда азот балансы оң болуы мүмкін (азотпен қамтамасыз ету көп, аз шығарылады). Азоттың теріс балансы (көрнекі азот қажет болғаннан маңыздырақ) кәрілікте, аштықта және маңызды аурулар сағатында сақталады. Протеинсіз диета кезінде азот балансы теріс болады. Ақтардың ең аз мөлшері zhzhі, азот құрамын арттыру қажет, 30-50 г/цит болған жағдайда, орташа физикалық қажеттілік үшін оңтайлы мөлшер ~ 100-120 г/тәу.

амин қышқылдары, организм үшін үнемді емес кейбір қатпарлардың синтезі, оларды алып тастау жақсы екені анық. Мұндай амин қышқылдары маңызды деп аталады. Оларға фенилаланин, метионин, треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин жатады.

Екі амин қышқылы - аргинин және гистидин жиі алмастырғыштар деп аталады. - тирозин және цистеин - маңызды аминқышқылдарының синтезі үшін психикалық алмастырушы, тербелмелі. Фенилаланиннен тирозин синтезделеді, ал цистеинге қажетті метионин сирка атомы ашылады.

Басқа аминқышқылдары жасушаларда оңай синтезделеді және оларды алмастырғыштар деп атайды. Оларға глицин, аспарагин қышқылы, аспарагин, глутамин қышқылы, глутамин, сериялар,

Ең аз белок

организмдегі азотты сұйықтықты сақтауға қажетті жжідегі ақуыздың ең аз мөлшері. Б.-ның төменгі бөлігіндегі белоктың өзгеруі м. Ағзаның жеке ерекшеліктері, жасы, жарамдылығы, сондай-ақ көкөністің басқа да белокты емес компоненттерінің (көмірсулар, майлар, витаминдер және т.б.) сапасы мен саны түрінде жату B. m. Адамдарға және тіршілік иелеріне қажетті ақуыздың мөлшері тағамдық ақуыздардың биологиялық құндылығына байланысты өзгереді, ол кейбір әртүрлі аминқышқылдары арасында ерекшеленеді (Амин қышқылдары бөлімі). Ақуыздар мен ақуыздық қосындыларға бай, оларда ән айтушы амин қышқылдарының болуына байланысты, өйткені олар адам мен тіршілік иелерінің денесінде синтезделе алмайды. Азық-түлік рационын сақтау үшін олар ақуыздың оңтайлы мөлшерін басшылыққа алады, сондықтан ақуыз мөлшері дененің қажеттіліктерін қамтамасыз ету үшін қажет; жетілген адамға тең, ортасында 80-100 Гтиін, маңызды физикалық жаттығу - 150 Р.Див Билки, Билковы алмасу, Сөз алмасу.

Г.Н. Кассил.

Үлкен Радианска энциклопедиясы. - М: Радианска энциклопедиясы. 1969-1978 .

Басқа сөздіктердегі бірдей «Протеин минимумына» таң қалдырыңыз:

Ең аз белок- - ағзадағы азот балансын арттыру үшін ақуыздың ең аз мөлшері, zdatne; тіршіліктің 1 кг тірі массасына есептелетін: демалыс күні 0,7 0,8, жұмыс күні 1,2 1,42; емізетін сиыр 0,6 0,7; емізетін сиыр 1,0; vivtsі, … Ауыл шаруашылығы жануарларының физиологиясынан терминдер сөздігі

БИЛКОВИЙ ОБМИН- БІЛКОВИЙ ОБМІН, түсіну, шо плює белокты сөйлеудің ағзаға келуін, олардың ағзадағы өзгерістерін (див. Сөйлеудің ортасында алмасу) және сеховиннің, көміртегінің, ақуыздың жану өнімдерінің көрінісін көру. қышқыл, су және басқа сөйлеу. з'еднан. B. алмасу…

Әкелінетін азот мөлшері (көлденең қимасы мен нәжісімен) кірпі иеленген азоттың мөлшеріне тең болатын тіршілік иесінің лагері. Норма бойынша жетілген организм А.р станциясында қайта сатып алуда. Жетілген адамның азотқа орташа қажеттілігі 16 ...

- (Іzo... және грекше dýnamis күші, zdatnіst түрінде) izodinamії заңы, рациондағы кейбір тағамдық реховиндерді энергияға баламалы мөлшерде басқалармен алмастыру мүмкіндігі. Түсініңіздер мен. бастамасымен неміс физиологы М.Рубнер болды. Үлкен Радианска энциклопедиясы

Тірі тері жасушаларының протоплазмасының ең маңызды бөлігі болып табылатын ақуызды сөйлеу, белоктар, қатпарлы органикалық қабаттар. B. көмір (50-55%), су (6,5-7,5%), азот (15-19%), қышқыл (20,0-23,5%), күкірт (0,3-2,5%) және т.б. ... ... тұрады. Sіlskogospodarskij Slovik-dovіdnik

БУДИНОК ВИДПОЧИНКУ- БУДИНОК ВІДПОЧИНКУ, мен жұмысшылар мен қызметшілерге олардың күзетілген қабылдау сағатында ең мейірімді және салауатты санада күш-қуат пен энергияны жаңартуға мүмкіндік бере алатынымды анықтадым. Шипажайды көргенде Д.о. қойма... Үлкен медициналық энциклопедия

ЖОЮ- (лат. obliteratio қалдыру), жабықты белгілеу, сол chi іnshої бостығын қалдыру немесе осы бос үңгірдің қабырғаларынан шығатын матаның қосымша өсуі үшін ағарту үшін қолданылатын термин. Жиірек көрсетіледі. Үлкен медициналық энциклопедия

ТУБЕРКУЛОЗ- Мед. Туберкулез туберкулез микобактериясы деп аталатын жұқпалы ауру емес, клитинальды аллергияның дамуымен, әртүрлі мүшелер мен тіндердегі спецификалық гранулемалармен және полиморфты клиникалық көрініспен сипатталады. Жаралы аңыз. Довідник ауру

ИНФЕКЦИЯЛЫҚ ауру- ИНФЕКЦИЯЛЫҚ ауру. Римдіктер арасында «инфекцио» сөзі безгегімен бірге жүретін, жиі кеңеюге толы және кезбелердің ортасында жатқан жаман аурулар тобын білдіреді ... Үлкен медициналық энциклопедия

ТАМАҚТАНУ- ТАҒАМ. Змист: I. Тамақтану әлеуметтік. гигиена мәселесі. П.-ның адамзат қоғамының тарихи дамуы аясындағы тесігі туралы....... . . 38 Капиталистік қоғамдағы П. мәселесі 42 Патшалық Ресейдегі П. өнімдерінің әртүрлілігі АКСР-да ... Үлкен медициналық энциклопедия

Тамақтанудағы ақуыздардың рөлі, нормалары, азот балансы, тұтыну коэффициенті, физиологиялық ақуыз минимумы. Ақуыз тапшылығы.

азот балансы- Айырмашылық онымен бірге табылуы тиіс азот мөлшері мен көрінетін азот мөлшерінің (сеховин және аммоний тұздары болған кезде маңызды) арасында. Келген азот мөлшері сияқты, ескі мөлшері көрінеді, содан кейін ол келеді азоттық қызғаныш.Мұндай лагерьді сау адам қалыпты тамақтану үшін пайдаланады. Балаларда, сондай-ақ ауыр аурулардан кейін оянатындықтан, азот балансы оң болуы мүмкін (азот көп, аз шығарылуы керек). Азоттың теріс балансы (көрнекі азот қажет болғаннан маңыздырақ) кәріліктен, аштықтан және маңызды аурулардың сағатынан қорғайды. Протеинсіз диета кезінде азот балансы теріс болады. Көрінетін азот мөлшері өсуді тоқтатқанша және шамамен 4 г/добу шамасында тұрақтанғанша. Мұндай азот мөлшерін 25 г ақуыздан табуға болады. Сондай-ақ, доба үшін ақуыздық аштық жағдайында денеге шамамен 25 г протеиндік тіндер инфильтрацияланады. Азотты сұйықтыққа деген қажеттілік zhzhідегі ақтардың ең аз мөлшері 30-50 г/цит, орташа физикалық қажеттілікпен оңтайлы мөлшері ~ 100-120 г/тәу.

Асханадағы ақуыздың нормалары.

Азотты суды сақтау үшін егінге 30-50 г ақуызды отырғызу жеткілікті. Мұндай kіlkіst емес zabezpečuє zberezhennya pratsezdatnosti және zdorov'ya адамдарды Prote. Ақыл-ой климатын, кәсіпті және басқа факторларды қорғау үшін ересектер мен балалар үшін ақуызды тұтыну нормаларын қабылдаңыз. Орташа физикалық қажеттілік бар ересек егін жинауға 100-120 г ақуызды қабылдауға жауапты. Ауыр физикалық жұмыс кезінде норма 130-150 г дейін артады. Сонымен қатар, мен шегіндемін, сондықтан мен жаратылыстың әртүрлі ақуыздарын және шықты сапарды жазамын.

Ақуыз тапшылығы

Майлы немесе көмірсулардағы адамдардың рационынан тривалды жүзімдерді енгізу денсаулықтағы маңызды өзгерістерге әкелмейтін сияқты. Дегенмен, ақуызсыз тамақтану (әсіресе тривалді) алмасуға елеулі зақым келтіруді талап етеді және сөзсіз дененің өлімімен аяқталады. Граб диетасынан маңызды аминқышқылдарының бірін енгізу басқа аминқышқылдарының толық ассимиляциясына әкеледі және теріс азоттық баланстың дамуымен, өсу жылдамдығының жоғарылауымен және жүйке жүйесі функцияларының бұзылуымен бірге жүреді. . Көздің көзінде аминқышқылдарының бірінің жетіспеушілігінің ерекше көріністері анықталды, олар ақуыздардың, шырышты амин қышқылының қосылуының нәтижесі болды. Сонымен, цистеиннің (немесе цистиннің) болуына байланысты бауырдың дұшпандық некрозы кінәлі, гистидин - катаракта; метионинді күнделікті қабылдау анемияға, семіздікке және бауыр циррозына, қиғаштық пен қан кетуге әкелді. Кішкентай көздерінің рационындағы лизин анемиямен және тез өліммен (бұл синдром егде жастағы жануарларда жиі кездеседі) қатар жүрді.

Протеинді жеудің жеткіліксіздігі ауруға әкеледі - «квашиоркор», аудармада «алтын (немесе қызыл) бала» дегенді білдіреді. Балаларда ауру сол басқа тіршілік иелерінің сүтін жеп қойғандай дамиды және олар тек банан, таро, тары және көбінесе жүгері бар шық кірпілерімен қоректенеді. Квашиоркор өсудің тежелуімен, анемиямен, гипопротеинемиямен (көбінесе ісінумен бірге жүреді) және майлы бауыр ауруымен сипатталады. Қара түсте шаш қызыл-қоңыр түсті. Көбінесе ауру субскапулярлы фолликул жасушаларының атрофиясымен бірге жүреді. Нәтижесінде ұйқы безі ферменттерінің секрециясы бұзылады және табылғандай аз мөлшерде белоктарды алу мүмкін емес. Бөлімнен бос аминқышқылдарының шығарылуының жоғарылауы байқалады. Қуанышсыз балалар өлімі 50-90% құрайды. Балалар аман болсын, бұл физиологиялық функцияларға да, қызғылт өміршеңдікке де қайтымсыз зиян келтіретін ақуыздың жетіспеушілігі болды. Ауру науқас адам ет және сүт өнімдерінің көп мөлшерін қамтитын бай протеиндік диетаға ауысқанда пайда болады. Мәселені шешу жолдарының бірі - сол препараттарды лизинмен толықтыру.

2. СКТ-дағы белоктардың шамадан тыс қышуы. Тұз қышқылының рөлін түсіндіретін дренаждық пептидазалардың сипаттамасы.

Азық-түлік өнімдерінде аминқышқылдарының мөлшері одан да аз. Олардың белоктар қоймасына түсуі маңызды, өйткені олар протеаза ферменттерінің (пептидтік скролаза) әсерінен шырышты ішек жолында гидролизденеді. Бұл ферменттердің субстрат спецификасы тері аминқышқылдарымен түзілген пептидтік байланыстың ең ыдырауы болып табылады. Белок молекуласының ортасында пептидтік байланыстарды гидролиздейтін протеазаларды эндопептидазаларға жатқызуға болады. Экзопептидазалар тобына жататын ферменттер пептидтік байланыстарды гидролиздейді, соңғы аминқышқылдарымен ериді. ШКТ-ның барлық протеазаларының әсерінен белоктар аминқышқылдарының дикондарын да ыдыратады, олар кейіннен тіндердің жасушаларында пайда болады.

Тұз қышқылының рөлі жойылды

Шөптік шлюздің негізгі қызметі ақуыздың жаңа әдіспен шамадан тыс қашалуында жатыр. Бұл процестің негізгі рөлі - тұз қышқылы. Түтіктерде орналасқан ақуыздар көруді ынталандырады гистаминбелок гормондарының бұл тобы - гастринив, yakі, өз қолында, HCI секрециясын шақырады және профермент - пепсиноген. HCI бір сағаттық реакциялар үшін шлюнковый біліктердің қабықшаларының саңылауларында орналасады.

Dzherelom H + є H 2 3, ол қанға таралатын schule z 2 obkladalnye clitins, және H 2 қоныстанады ретінде.

H 2 Pro + CO 2 → H 2 CO 3 → HCO 3 - + H +

Н 2 3 диссоциациясы бикарбонатты ерігенше түзеді, ол арнайы белоктардың қатысуымен плазмада С1 - , және белсенді тасымалдау жолы бар каналдың люменінде орналасқан H + ионының орнына көрінеді. , ол H + / K + -ATP-аза мембранасы арқылы катализденеді. Осымен түтіктің люменіндегі протондардың концентрациясы 10 6 есе артады. Ioni C1 - хлорид каналы арқылы дренаждың люменіне жақын болуы керек.

Shlunkovoy қоғамда HCl концентрациясы 0,16 М жетуі мүмкін, оның рН 1,0-2,0 дейін төмендейді. Протеинді қабылдау көбінесе HCl қабылдау процесінде бикарбонаттың көп мөлшерін балық секрециясының лужасының көріністерімен бірге жүреді.

HCl әсерінен термиялық өңдеуді мойындамайтын белоктардың денатурациясы жүреді, бұл протеазалар үшін пептидтік байланыстардың қолжетімділігін арттырады. HCl бактерицидтік әсер етуі мүмкін және ішекте патогендік бактериялардың ішке түсуі мүмкін. Сонымен қатар, тұз қышқылы пепсиногенді белсендіреді және дипепсин үшін оңтайлы рН жасайды.

· Тұз қышқылымен байланған- ақуыздармен және олардың шамадан тыс қышқылдану өнімдерімен байланысқан HCl. Сау адамдарда байланысты HCl мәні 20-30 ТУ құрайды.

· Вильна Hcl- shlunkovogo шырынын компоненттерімен байланысты емес тұз қышқылы. Нормадағы бос Hcl мәні 20-40 ТЭ құрайды. Қабық шырынын рН қалыпты - 1,5-2,0.

Ащы ішектің бұғана асты қуысындағы пептидазалардың сипаттамасы. Пептидазалар түріндегі захист клитин.

Күріш. 9-23. Аминқышқылдарының биосинтезінің жолдары.

Амиди глутамин және аспарагиндикарбонды амин қышқылдарынан синтезделген Glu және ASP (бөлім. А схемасы).

• Серингликолиздің аралық өнімі 3-фосфоглицератпен қорытылады, ол 3-фосфопируватқа дейін тотығады, содан кейін бекітілген серинмен трансаминденеді (бөлімше В схемасы).
• Қолдану Глицин синтезінің 2 жолы:

1) дизеринсериноксиметилтрансфераза нәтижесінде фолий қышқылының қатысуына байланысты сериннен:

2) реакцияда глицинсинтаза ферментінің бөлінуі нәтижесінде:

• Пролинкері реакцияларда глутаматтан синтезделеді. Төгілудің катаболизмі кезінде де көптеген реакциялар байқалады (494-беттегі бөлім схемасы).

Барлығы сегіз артық пайдаланылған аминқышқылдары, 20-дан астам аминқышқылдары адамда синтезделеді.

Apr және Gic аминқышқылдарын жиі алмастырушағын кеңістіктерде жиналмалы жол арқылы синтезделеді. Олардың арғы жағында көбірек табуға болады.

• Аргинин синтезі орнитин циклінің реакцияларына байланысты (див. жақында пдроздил IV);
• Гистидин АТФ пен рибозадан синтезделеді. Гистидиннің имидазол циклінің бір бөлігі – N=CH-NH- адениннің пуриндік ядросынан ериді, оның ядросы АТФ, молекуласы рибоза атомдарынан түзіледі. Осылайша пуриндердің синтезі үшін гистидиннің синтезіне қажетті 5-фосфорибосиламин қажет.

Психикалық алмастырылған аминқышқылдарының тирозин және цистеин синтезі үшінсәйкесінше маңызды аминқышқылдары фенилаланин мен метионинді тұтынады (VIII және IX жануарлар бөлімі).

Күріш. 9-22. Катаболизмнің толық жолына аминқышқылдарының азотсыз артықшылығын қосу.

глюконеогенез процесі. Мұндай аминқышқылдарын топқа қосуға болады гликогенді аминқышқылдары.

Катаболизм процесінде белсенді аминқышқылдары ацетоацетатқа (Lіz, Leu) немесе ацетил-КоА (Leu) айналады және кетондық денелердің синтезінде викорацияға ұшырайды. Мұндай амин қышқылдары деп аталады кетогенді.

Глюкозаның синтезі үшін және кетондық денелердің синтезі үшін бірқатар аминқышқылдары викорацияланады, осылайша катаболизм процесінде 2 өнім - цитрат циклінің метаболиті және ацетоацетат (Три, Фен, Тир) немесе ацетил түзіледі. -CoA (Ile). Мұндай амин қышқылдары бұзақылық деп аталады, әйтпесе гликокетогенді(9-22-сурет, 9-5-кесте).

Анаплеротикалық реакциялар

Викарлы амин қышқылдарының азотсыз артық мөлшері катаболизмнің негізгі жолындағы метаболиттер санын толықтыру үшін қолданылады, өйткені олар биологиялық белсенді сөйлеулерді синтездеу үшін қолданылады. Мұндай реакциялар анаплеротикалық деп аталады. 9-22 жастағы нәрестеде бес анаплеротикалық реакция байқалды:

Пируват карбоксилаза ферменті (кофермент - биотин), реакцияны катализдейді, бауыр мен m'yazakh көріністері.

2. Аминқышқылдары → Глутамат → α-Кетоглутарат

Трансформация глутаматдегидрогеназа немесе аминотрансфераза әсерінен бай тіндерде жүреді.

3.

Пропионил-КоА, содан кейін сукцинил-КоА да көміртегі атомдарының жұпталмаған саны бар жоғары май қышқылдарының ыдырауына қатыса алады (бөлім 8-бөлім).

4. Амин қышқылдары → Фумарат

5. Амин қышқылдары → Оксалоацетат

2, 3 реакциялар барлық тіндерде (бауыр кілегейінде және м'языв) кездеседі, прват карбоксилаза күнделікті, ал 4 және 5 реакциялар негізінен бауырда. 1 және 3 реакциялар (9-22-сурет) - негізгі анаплеротикалық реакциялар

L-амин қышқылы оксидазасы

Бауыр мен ниркаларда фермент анықталды L-амин қышқылдарының оксидазасы, L-амин қышқылдарының құрылыс дезаминденуі (бөліну схемасы, мысалы, жағы).

Бұл реакциядағы кофермент FMN болып табылады. L-аминқышқылды оксидазаның дезаминденуге қосқан үлесі айтарлықтай емес, бірақ оңтайлысы шалшық ортада (рН 10,0) жатқан сияқты. Клитиндерде ортаның рН-ы бейтарапқа жақын, ферменттің белсенділігі тіпті төмен.

D-амин қышқылы оксидазасыника мен наубайханада да ашылды. Ce FAD - тыңайған фермент. cієї оксидазасының оңтайлы рН мəні бейтарап ортада жатыр, сондықтан фермент белсенді, L-амин қышқылдарының оксидазасы төмен. D-амин қышқылы оксидазасының рөлі аз, өйткені организмдегі D-изомерлерінің саны өте аз, өйткені адам ұлпалары мен тіршілік иелерінің белоктары мен белоктарында тек табиғи L-амин қышқылдары болады. Айтпақшы, D-амин қышқылы оксидазасы оларды бірдей L-изомерімен байланыстырады (9-8-сурет).

10. Трансаминдену: процесс схемасы, ферменттер, биорол. AdAT және ASAT биоролі және олардың қан серозындағы көріністерінің клиникалық маңызы.

Трансаминация

Трансаминдену – α-амин тобының аминқышқылынан α-кетоқышқылға ауысу реакциясы, содан кейін жаңа кетоқышқыл мен жаңа амин қышқылы түзіледі. Мұндай реакциялардың көп санының теңестіру константасы біреуге жақын (K p ~ 1,0), сондықтан трансаминдену процесі оңай өзгереді (бөлім. А схемасы).

Реакциялар аминотрансфераза ферменттерімен катализденеді, оның коферменті пиридоксальфосфат (PF) болып табылады - В 6 витаминіне ұқсас (пиридоксин, 3-бөлім) (бөлімше В схемасы).

Аминотрансферазалар жасушалық эукариоттардың цитоплазмасында да, митохондрияларында да анықталады. Сонымен қатар, ферменттердің митохондриялық және цитоплазмалық формалары физикалық және химиялық күштерімен ерекшеленеді. Адамның клитиндерінде субстраттың ерекшелігіне күмәнданатын 10-нан астам аминотрансферазалар табылды. Майже барлық аминқышқылдары трансаминдеу реакциясына түсе алады, аздаған лизин, треонин және пролин үшін.

А схемасы

реакция механизмі

Аминотрансферазалар «понг-понг» типті механизм арқылы жүретін реакцияларды катализдейтін ферменттердің классикалық мысалы болып табылады (бөлім 2-бөлім). Мұндай реакцияларда бірінші өнім ферменттің белсенді аймағына жауап береді;

Аминотрансферазалардың белсенді түрі мистикалық альдимин байланысы бар лизиннің амин тобына пиридоксальфосфаттың қосылуы нәтижесінде метаболизденеді (9-6-сурет). 258 позициядағы лизин ферменттің белсенді аймағының қоймасына түседі. Сонымен қатар, фермент пен пиридоксальфосфаттың арасында коферменттің пиридиндік сақинасындағы фосфаттың артық және азоттың зарядтау атомдарының қатысуына байланысты иондық байланыстар ериді.

Трансаминдену реакцияларының реті төменде көрсетілген.

• Бірінші кезеңде ферменттің белсенді орталығындағы пиридоксальфосфатқа дейін қосымша альдимин байланысы үшін бірінші субстрат амин қышқылдарынан амин тобы келеді. Фермент-пиридокс-минфосфат кешені және реакцияның бірінші өнімі кетоақышқыл ерітілген. Бұл процесс 2 Шифф негізін аралық қабылдауды қамтиды.
• Басқа кезеңде фермент-пиридоксаминфосфат кешені кетоқышқылмен (басқа субстрат) қосылып, қайтадан аралық 2 Шифф негіздері арқылы амин тобын кетоқышқылға ауыстырады. Нәтижесінде фермент өзінің табиғи түріне қайтады да, реакцияның тағы бір өнімі жаңа амин қышқылы түзіледі. Пиридоксальфосфаттың альдегидтік тобын субстраттың амин тобы алмаса да, ферменттің белсенді орталығында лизин радикалының ε-амин тобымен Шифф негізін (aldimin) орнатады (құдай схемасы 471-беттегі). ).

Орнитин циклі

Сечовин – азот алмасуының негізгі соңғы өнімі,кез келген ағзаның қоймасында жалпы азоттың 90% дейін өндірілетіні көрінеді (9-15-сурет). Сеховиннің шығарылуы қалыпты, тәулігіне 25 г құрайды. Оған бағынатын ақтардың көбеюімен сеховиннің шығарылуы артады. Сечовин бауырда аз синтезделеді, ол көп doslidah I.D қосылды. Павлова. Бауырдың зақымдануы және сеховини синтезінің бұзылуы қан мен тіндерде аммиак пен аминқышқылдарының (насампид, глутамин және аланин) көбеюіне әкеледі. 20 ғасырдың 40-жылдарында неміс биохимигі Г.Кребс пен К.Ганселейт сеховин синтезі циклдік процесс болып табылады, ол бірқатар кезеңдерден тұрады, оның негізгі себебі орнитин циклінің жабылуы болып табылады. Сеховини синтезі процесіне атауды алды «орнитин циклі»,немесе «Кребс-Генселейт циклі».

Сеховин синтезіне реакциялар

Сечовин (карбамид) - көмір қышқылының соңғы амиді - азотқа 2 атомды қайтарады. Бірінің Джереломыоның ішінде є аммиак,ол бауырда көмірқышқыл газымен карбамоилфосфат пид деию карбамоилфосфат синтетаза I ерітінділерімен байланысады (төменде бөлім. А схемасы).

Басталған реакцияда аргининосукцинатсинтетаза цитрулинді аспартатпен байланыстырады және аргининосукцинатты (аргининобурстин қышқылы) айналдырады. Бұл фермент Mg 2+ иондарын қажет етеді. Реакцияға 1 моль АТФ жұмсалады және екі макроэнергиялық байланыстың энергиясы қалпына келеді. Аспартат - сеховин азотына басқа атомды қосады(483-беттегі А схемасы).

Аргинин аргиназаның әсерінен гидролизге ұшырайды, оның көмегімен орнитин мен сеховин ерітіледі. Кофакторлар аргиназа є иони Са2+ немесе Mn2+. Аргининнің құрылымдық аналогтары болып табылатын орнитин мен лизиннің жоғары концентрациясы бұл ферменттің белсенділігін төмендетеді:

Сеховин синтезіне толығымен тең:

CO 2 + NH 3 + Аспартат + 3 ATP + 2 H 2 O → Сечовин + фумарат + 2 (ADP + H 3 P0 4) + AMP + H 4 P 2 O 7.

Карбамоилфосфат синтетаза I арқылы викорацияланатын аммиак бауырға венаның қанымен жеткізіледі. Басқа герелдердің рөлі, соның ішінде бауырдағы глутамин қышқылының гнучка дезаминденуі айтарлықтай аз.

Аргинин нокцинатының синтезіне қажетті аспартат бауырда трансаминдеу жолымен ериді.

аланин оксалоацетатпен. Alania m'yazіv және ішек клитинінің бас дәрежесі болуы керек. Реакцияға қажетті Джерел оксалоацетат, орнитиндік цикл реакцияларында сіңетін фумаратқа айналуы мүмкін. Цитрат циклінің екі реакциясы нәтижесінде фумарат оксалоацетатқа айналады, осылайша аспартат ерітіледі (9-17-сурет). Мұндай дәрежеде, таңғыштардың орнитиндік циклімен фумараттан аспартатты регенерациялау циклі.Бұл циклде аланин үшін белгіленген пир ват глюконеогенез үшін викорийді.

Орнитин циклі үшін аспартатты қолданудың тағы бір түрі - глутаматтың оксалоацетатпен трансаминденуі.

Альбинизм

Метаболикалық бұзылыстың себебі тирозиназаның туа біткен ақауы болып табылады. Бұл фермент меланоциттерде тирозиннің DOPA-ға айналуын катализдейді. Тирозиназаның ақауы нәтижесінде меланин пигменттерінің синтезі бұзылады.

Клиникалық түрде альбинизмді көрсетеді (лат. альбус-ақ) - тері мен шаштың пигментациясының пайда болуы. Науқас адамдарда жарықтан қорқуды айыптай отырып, жеделдік сезімі жиі төмендейді. Trivale perebuvannya мұндай аурулар pіd vіdkritim күн қатерлі ісік shkіri әкеледі. Аурудың жиілігі 1:20000.

Фенилкетонурия

Дені сау адамдардың бауырында фенилаланиннің аздаған бөлігі (~10%) фенил-лактат пен фенилацетилглютаминге айналады (9-30-сурет).

Фенилаланиннің катаболизмінің бұл жолы негізгі жол - фенил-аланиндроксилазамен катализденетін тирозинге айналу бұзылған жағдайда негізгі жолға айналады. Бұл бұзылыс гиперфенилаланинемиямен және баламалы метаболиттермен бірге: фенилпируват, фенилацетат, фениллактат және фенилацетилглутаминмен бірге қан мен қан ағымындағы өзгерістермен бірге жүреді. Фенилаланин дроксилазасының ақауы фенилкетонурия (ФКУ) инфекциясына әкелуі мүмкін. PKU 2 формасы бар:

· Классикалық PKU- фенилаланиндроксилаза генінің мутациясымен байланысты Спадков ауруы, бұл фермент белсенділігінің төмендеуіне немесе жаңа инактивацияға әкелуі мүмкін. Бұл концентрацияда фенилаланин қанда 20-30 есе (нормада – 1,0-2,0 мг/дл), секцияда – нормада 100-300 есе (30 мг/дл) жоғарылайды. Бөлімдегі фенилпируват пен фениллактаттың концентрациясы қалыпты тәуліктік қабылдау кезінде 300-600 мг/дл жетеді.

· ФКУ-ның ең ауыр көріністері – розалық және физикалық дамудың бұзылуы, судомания синдромы, пигментацияның зақымдануы. Бақыттың ұзақтығы үшін аурулар 30 жылға дейін өмір сүрмейді. Аурудың жиілігі 1:10 000 жаңа туған нәрестені құрайды. Ауру аутосомды-рецессивті түрде төмендейді.

· Фенилаланиннің, фенилпируваттың, фениллактаттың жоғары концентрациялы ми жасушаларында токсикалық аурумен байланысты ПКУ-ның ауыр көріністері. Фенилаланиннің жоғары концентрациясы тирозин мен триптофанның гематоэнцефалдық бөгет арқылы тасымалдануын блоктайды және нейротрансмиттерлердің (дофамин, норадреналин, серотонин) синтезін мырыштайды.

· FKU опциясы(коэнзимге тәуелді гиперфенилаланемия) – H 4 BP метаболизмін бақылайтын гендердегі соңғы мутациялар. Клиникалық көріністер жақын, бірақ классикалық ПКУ көріністерінен аулақ болмайды. Аурудың жиілігі 1 миллион жаңа туған нәрестеге 1-2 тұмау.

· H 4 BP тек фенилаланинге ғана емес, сонымен қатар тирозин мен триптофанға да гидроксидтік реакциялар үшін қажет, егер кофермент белсенді емес болса, барлық 3 аминқышқылдарының метаболизмін бұзады, соның ішінде нейротрансмиттерлердің синтезі. Ауру ауыр неврологиялық зақымданумен және ерте өліммен сипатталады («зиянды» PKU).

Фенилаланиннің төмен немесе жоғары дозасы бар диетада PKU-мен ауыратын балалардың роматикалық және физикалық дамуының прогрессивті нашарлауын болдырмауға болады. Міне, осындай қызу, тағы да баланың адамдарынан кейін, бейшара миды жақсы көреді. Ол bіk «dovіchnoї єti» бай педиатрлар shilyayutsya сағатында Данияда проте, 10 ғасырдан кейін (мидың миелинизациясы процестерінің аяқталуы) тавернадағы суық әлсіреген болуы маңызды.

ФКУ диагностикасы үшін використтер секциядағы патологиялық метаболиттерді анықтаудың, сол бөлімнің қанындағы фенилаланиннің концентрациясын анықтаудың әртүрлі әдістері мен әдістерін қолдана отырып қолданылады. Фенилкетонуриямен байланысты ақаулы ген фенилаланинге төзімділіктің қосымша сынағы үшін фенотиптік қалыпты гетерозиготалы тасымалдаушыларда анықталуы мүмкін. Бұл obstezhuvannoy үшін natche 10 г фенилаланин бір көзқараспен береді, содан кейін орнына тирозин тағайындалған бір жыл аралықпен қан үлгілерін алыңыз. Қалыпты жағдайда фенилаланинге бейімділіктен кейін қандағы тирозин концентрациясы айтарлықтай жоғары, фезилкетонурия генінің гетерозиготалы тасымалдаушыларында төмен. Бұл сынақ баласы бар адамдардың қауіп-қатерін диагностикалау үшін генетикалық кеңес беруде жеңіске жетті. ПКУ бар жаңа туған балаларды анықтау үшін скринингтік схема әзірленді. Тестке сезімталдық іс жүзінде 100% құрайды.

Будова асыл тас

Гем екі валентті ион мен порфириннен түзіледі (13-1-сурет). Порфириндердің құрылымының негізін порфин құрайды. Porphin є chotiri pirrolnyh kіltsya, өзара methenovyh mystki (Cурет 13-1) байланған. Тағада, килтси пиролидегі алмастырғыштардың құрылымы бойынша порфириндердің шпраттық түрлері бөлінеді: протопорфириндер, этиопорфириндер, мезопорфириндер және копропорфириндер. Протопорфириндер порфириндердің решти түрлерінің прекурсорлары болып табылады.

Әртүрлі ақ адамдар кек ала алады әртүрлі түрлеріпорфириндер (6-бөлім). Бұл гемоглобиндердің құрамында 4 металл, 2 винил радикалы және 2 артық пропион қышқылы бар протопорфирин IX бар. Zalіzo сол znahoditsya кезінде vіdnovlemu stanі (Fe+2) пиррол сақиналарының азот атомдарымен екі ковалентті және екі координациялық байланыстарды po'yazane. Тотығу кезінде гем гематинге айналады (Fe 3+). Гемнің ең көп санын гемоглобинмен толтырылған эритроциттерде, миоглобин болуы мүмкін қатерлі жасушаларда және олардағы Р 450 цитохромының жоғары көлемі арқылы бауыр жасушаларында табуға болады.

Гем биосинтезінің реттелуі

Гем синтезінің реттеуші реакциясы пиридоксалды-тазаланған фермент аминолевулинатсинтазаны катализдейді. Реакция жылдамдығы алостериялық және ферментке тең аудармада реттеледі.

Аминолевулинатсинтаза мен гем синтезіне арналған алостериялық ингибитор және корпрессор (13-5-сурет).

Ретикулоциттерде трансляция сатысында бұл ферменттің синтезі реттеледі. Ферментті кодтайтын мРНҚ инициациясында є

Күріш. 13-5. Гем мен гемоглобин синтезінің реттелуі.Теріс қағиданың артындағы асыл тастар зворотный зв'азкуаминолевулинатсинтаза мен аминолевулинатдегидратазаны тежеу ​​және α- және β-лансиуждің гемоглобинге трансляциясын индукциялау арқылы.

шаш қыстырғыш ілмегін орнататын нуклеотидтер тізбегі, өйткені ол сезімтал элемент деп аталады (ағылш. темірге жауап беретін элемент, IRE) (Cурет 13-6).

Клитиндердегі тұзды ерітіндінің жоғары концентрациясы кезінде ол реттегіш сілекей ақуызының артық цистеинімен комплексті құрайды. Шығанақтың реттеуші ферментті байланыстыратын протеинмен өзара әрекеттесуі аминолевулинатты синтазаны кодтайтын мРНҚ-ның IRE-элементіне осы ақуыздың споралылығының төмендеуіне және трансляцияның жалғасуына әкеледі (13-6, А-сурет). Сілекейдің төмен концентрациясында сілекей ақуызы мРНҚ-ның 5'-трансляцияланбаған ұшында орналасқан сілекей элементіне қосылады және аминолевулинат синтазасының трансляциясы галлюцинацияланады (13-6, В-сурет).

Аминолевулинатдегидратаза да геммен алостериялық түрде тежеледі, дегенмен бұл ферменттің белсенділігі аминолевулинатсинтазаның белсенділігінен 80 есе жоғары болуы мүмкін, бірақ оның үлкен физиологиялық маңызы жоқ.

Пиридоксальфосфаттың және дәрілік препараттардың, сондай-ақ олардың құрылымдық аналогтарының тапшылығы аминолевулинат синтазасының белсенділігін төмендетеді.

Билирубиннің синтезі

REM клитиндерінде гемоглобин қоймасындағы гем молекулалық қышқылмен тотығады. Реакцияларда 1-ші және 2-ші пиролитикалық гем сақиналары арасында олардың қосындылары бар метин дағының дамуы, шығанақ пен ақуыз бөлігінің және ақ рубиннің сарғыш пигментінің ыдырауы байқалады.

Bіlіrubіn- клитиндердегі фосфорлану оксидін жоюға қабілетті улы, майлы сөйлеу. Әсіресе сезімтал жүйке тінінің кейбір жасушалары.

Біліруін көріп

Қанға билирубин ретикуло-эндотелий жүйесінің Z клитині жұмсалады. Мұнда шарап кешенде кездеседі альбуминплазма, әлдеқайда аз мөлшерде - металдармен, аминқышқылдарымен, пептидтермен және басқа да ұсақ молекулалармен комплекстерде. Мұндай кешендерді құру кесіндіден ақ рубинді көруге мүмкіндік бермейді. Альбумин бар кешендегі билирубин деп аталады Вильный(конъюгация емес) немесе жанамабилирубин.

Тікелей және жанама билирубин дегеніміз не?

Қан сарысуындағы билирубин екі фракцияға (әртүрлі) бөлінеді: арнайы реагентпен (диазореактивті) зертханалық реакцияның нәтижесіне байланысты тікелей және жанама. Жанама билирубин улы емес билирубин болып табылады, ол жақында гемоглобинмен араласқан, бірақ әлі бауырға тимеген. Тікелей билирубин - це билирубин, бауырдағы нешкоджения және организмнен енгізуге арналған препараттар.

28. Жовтяницы

Біздің көңіл-күйімізде билирубиннің орнына қан қозғалады. Шараптардың қол жетімді концентрациясында маталар сары түске айналады. Олардағы vіdkladennya арқылы Pozhovtіnnya маталар билирубин деп аталады Жовтяница.Клиникалық, zhovtyanitsya қан плазмасындағы билирубин концентрациясы нормадан 2,5 еседен астам, tobto жоғарғы шегінен аспайтын сағатқа дейін пайда болуы мүмкін. 50 мкмоль/л үшін вичиге айналмаңыз.

Жаңа туған Жовтяница

Гемолитикалық zhovtyanitsya жаңа туған нәрестелердің ішінара әртүрлі түрлері - баланың өмірінің алғашқы күндерінде қорғалатын «физиологиялық zhovtyanitsya». Қандағы жанама билирубин концентрациясының жоғарылауының себебі гемолиздің жылдамдауы және тікелей билирубиннің бұзылуына, конъюгациясына және секрециясына жауап беретін бауырдағы ақуыздар мен ферменттердің қызметінің жеткіліксіздігі болып табылады. Жаңа туылған нәрестелерде UDP-глюкуронилтрансферазаның белсенділігі төмендемейді, мүмкін, конъюгация реакциясының басқа субстраты UDP-глюкуронаттың синтезі жеткіліксіз белсенді.

Шамасы, UDP-глюкуронилтрансфераза индукциялық фермент (бөлім 12). Фенобарбитал препаратын физиологиялық жовтяницамен бірге енгізу қажет, ол 12-бөлімде сипатталғандай, мұндай булоды тудырады.

«Физиологиялық zhovtyanitsy» қолайсыз шарттарының бірі билирубин энцефалопатия болып табылады. Егер конъюгацияланбаған билирубин концентрациясы 340 мкмоль/л-ден асса, веналар мидың гематоэнцефалдық бөгет арқылы өтіп, зақымдануды тудырады.

Микросомалық тотығу

Микросомалық оксидазалар екі постмитохондриялық CPE бар кешенде қызмет ететін тегіс ER мембраналарында локализацияланған ферменттер. Pro 2 молекуласының бір атомының қосылуын катализдейтін ферменттер екінші атомды тотыққан сөзге қосу арқылы микросомальды монооксигеназалардың аралас функциясының орнына микросомальды оксидазалардың атауын алып тастады. Монооксигеназаның, викариялық препараттардың және микросомалардың қатысуы үшін тотығу.

P 450 цитохромының қызметіШамасы, триплет диірмендегі молекулалық қышқыл инертті және органикалық материалдармен әрекеттесу кезінде жиналмайды. Қышқыл реакциясының құрылысын дамыту үшін оны бір жылдық, викариялық ашыту жүйесіне айналдыру қажет. Мұндайда Р 450 цитохромынан кек алатын монооксигеназа жүйесі жатыр. Белсенді орталықта липофильді сөйлеу RH Р 450 цитохромымен және ферменттің оксид белсенділігін қышқылдандыратын молекулалармен байланысуы.

Бір қышқыл атомы 2 e алып, Pro 2- пішініне айналады. Электрондық донор NADPH болып табылады, ол NADPH-цитохром Р 450 редуктазамен тотығады. 2- протондармен әрекеттесу туралы: шамамен 2- + 2H + → H 2 O, ал су еріген. Субстрат RH алдында қышқыл молекуласының тағы бір атомы кіреді, сөйлеу R-OH гидроксил тобын қанағаттандырады (12-3-сурет).

Микросомалық тотығу ферменттерімен сөйлеу RH гидроксилденуінің толық тең реакциясы:

RH + O 2 + NADPH + H + → ROH + H 2 O + NADP +.

P 450 субстраттары экзогендік (дәрілік заттар, ксенобиотиктер) және эндогендік (стероидтар, май қышқылдары және т.б.) заттар сияқты гидрофобты сөйлеуге бай болуы мүмкін.

Осылайша, бірінші фазаның нәтижесінде Р 450 цитохромының қатысуы гидрофобты бөліктің әртүрлілігіне ықпал ететін белгіленген функционалды топтармен сөйлеудің модификациясына әкеледі. Модификацияның нәтижесінде молекула биологиялық белсенділігін жоғалтуы мүмкін немесе жоғалып кеткен сияқты белсенді бөліктің, төменгі сөйлеудің қалыптасуын тудыруы мүмкін.

n-крезол мен фенолдың бөлінуі

Бактериялардағы ферменттердің әсерінен тирозин аминқышқылдарынан, фенол крезол микробтармен метаболизденуі мүмкін (12-9-сурет).

Қақпа венасы арқылы суланған өнімдер пешке түседі, фенол мен крезолдың тоқырауы күкірт қышқылының артық мөлшерімен (FAPS) немесе UDP-глюкуронат қоймасындағы глюкурон қышқылымен конъюгациялануы мүмкін. Фенол мен крезолдың ФАПС-пен конъюгациясы реакциясы сульфотрансфераза ферментімен катализденеді (12-10-сурет).

Глюкурон қышқылдарының фенолмен және крезолмен конъюгациясы UDP-глюкуронилтрансфераза ферментіне қатысады (12-11-сурет). Конъюгация өнімдері суда жақсы дисперсті болып, кесіндіден нирктер арқылы шығарылады. Глюкурон қышқылының фенолмен және крезолмен конъюгаттарының көбеюі ішекте ақуыздың шіруі өндірісінің жоғарылауымен бөлімде көрсетілген.

Күріш. 12-8. Знешкодження бензантрацен. E 1 – микросомальды жүйенің ферменті; E 2 - эпоксид гидраты.

Утворення сол zneshkodzhennya іndolu ta skatolu

Ішектерде микроорганизмдер индол мен скатолды триптофан амин қышқылымен метаболиздендіреді. Бактериялар триптофанды бұзады, бұл ретте төмен айналмалы сақина құрылымын қалдырады.

Индол көк ланцет бактерияларының бөлінуі нәтижесінде ериді, оны серинде немесе аланинде көруге болады (12-12-сурет).

Скатол мен индол 2-кезеңде бауырмен тұтынылады. Сасық иістің микросомальды тотығуы нәтижесінде артқы жағында гидроксил тобы жиналады. Сонымен, индол индоксилге түседі, содан кейін индоксил күкірт қышқылын жеңілдететін ФАПС-пен конъюгация реакциясына түседі, бұл жануардың индикан атын алып тастады, калий күші (12-13-сурет).

E. Салқындату жүйелерінің индукциясы

Өмірдің бірінші және басқа фазаларына қатысатын көптеген ферменттер индукцияланған ақуыздар болып табылады. Ежелгі уақытта да патша Митридат, алкогольді аз мөлшерде жүйелі түрде қабылдауға болатындығын біле отырып, сіз ауыр уланудан құтыла аласыз. «Митридата эффектісі» ән айту жүйелерінің индукциясына негізделген (кесте 12-3).

Бауырдың EP мембраналарында P 450 цитохромында көбірек (20%), төменгі мембраналық байланыстыратын ферменттер бар. Фенобарбитал цитохром Р 450, UDP-глюкуронилтрансфераза және эпоксид гидролаза синтезін белсендіреді. Мысалы, фенобарбитал индукторын енгізген тіршілік иелерінде EP мембраналарының ауданы үлкейіп, жасушалардың барлық мембраналық құрылымдарының 90% жетеді және нәтижесінде ферменттердің саны артады. ксенобиотиктер және токсикалық эндогендік сөйлеу.

Зұлым процестердің химиотерапиясы кезінде тұлғаның тиімділігі жиі кезең-кезеңімен төмендейді. Олардың үстінен көптеген медициналық төзімділік дамиды, тобто. тұрақтылық тек бір дәріге ғана емес, басқа дәрілердің жалпы төмен деңгейіне де байланысты. Ісікке қарсы беттер Р-гликопротеин, глутатионтрансфераза және глутатион синтезін индукциялайтынын ескерген жөн. Vykoristannya speakovin, scho ingibuyut немесе P-гликопротеин синтезін белсендіру, сондай-ақ химиотерапия тиімділігін ықпал глутатион фермент синтезі.

Металдар глутатион мен төмен молекулалы ақуыз, металлотионеин синтезінің индукторы болып табылады, олардың құрамында SH-топтары болуы мүмкін, оларға әсер етеді. Нәтижесінде жасушалардың денеге төзімділігі жиіркенішті жоғары.

Глутатионтрансферазалар санының көбеюі дененің денсаулығын ортадағы кезбе күйдің өсуіне дейін арттырады. Ферменттің индукциясы төмен дәрілік сөздердің кептелу сағатына антиканцерогендік әсердің әсерін түсіндіреді. Сонымен қатар, глутатионтрансфераза синтезінің индукторлары - қалыпты метаболизм - күй гормондары, йододтиронин және кортизол. Катехоламиндер аденилилциклаза жүйесі арқылы глутатионтрансферазаны фосфорлайды және оның белсенділігін арттырады.

Бірқатар сөйлеу қосылыстары, соның ішінде (мысалы, маңызды металдар, полифенолдар, S-алкилден глутатионға дейін, қышқылды гербицидтер) глутатионтрансферазаны тежейді.

37. Конъюгация – сөйлеу дамуының тағы бір кезеңі

Сөйлеу трансформациясының тағы бір фазасы конъюгация реакциясы болып табылады, оның барысында ол бірінші кезеңде еріген функционалды топтарға, гидрофильділігін арттыратын және уыттылығын өзгертетін кішірек молекулаларға немесе эндогендік әсер топтарына қосылады (2-кесте).

UDP-глюкуронилтрансфераза

Уридиндифосфат (UDP)-глюкуронилтрансфераза негізінен микросомальды тотығу кезінде қорытылатын сөйлеу молекуласына артық глюкурон қышқылын қосу үшін ER-де локализацияланады (12-4-сурет).

Жабайы көріністе UDP-глюкуронилтрансферазаның қатысу реакциясы келесідей жазылған:

ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP.

Сульфотрансфераза

Тақырыптарды өзгерту "Сөйлеу және энергия алмасу. Тамақтану. Негізгі алмасу.":
1. Сөйлеу және энергия алмасу. Тамақтану. анаболизм. Катаболизм.
2. Белоктар және организмнің його рөлі. Рубнер үшін бағалау коэффициенті. Оң азот балансы. Теріс азот балансы.
3. Ағзаның липидтік және йогалық рөлі. Жири. Клитинді липидтер. Фосфолипидтер. холестерин.
4. Қоңыр май. Боракс майлы тін. Плазма липидтері. Липопротеидтер. LPNG. LPVSH. LPDNSCH.
5. Көмірсулардағы ағзаның рөлі. Глюкоза. Гликоген.


8. Организмнің энергия қажеттілігін қамтамасыз етудегі сөйлеу алмасуының рөлі. Фосфорлану коэффициенті. Қышқылдың калориялық баламасы.
9. Ағзаның энергетикалық витратын бағалау әдістері. Тікелей калориметрия. Жанама калориметрия.
10. Негізгі алмасу. Негізгі биржа құнының rozrahunka дейін Rivnyannya. Дене бетінің заңы.

Ақуыздар және организмнің йогадағы рөлі. Рубнер үшін бағалау коэффициенті. Оң азот балансы. Теріс азот балансы.

Белоктардың, майлардың, көмірсулардың, минералды заттардың және витаминдердің зат алмасудағы рөлі

Пластикалық сөйлеуде денеге қажетСіз құрылымдық ақуыздарды, липидтерді және көмірсуларды жұмсауға мүмкіндік беретін тұтынудың осы минималды деңгейіне қанағаттануыңыз мүмкін. Ци тұтынуы адамдардың жасы, денсаулық жағдайы, қарқындылығы және жұмыс түрі сияқты факторларға байланысты төмендейді.

Адамдарды қоқыс өнімдері қоймасынан алып, олардан алып кетеді пластикалық сөздер, минералды сөйлеу және витаминдер.

Белоктар және олардың ағзадағы рөлі

Денедегі ақуыздаросы жаңартуды тоқтатпастан станцияда қайта сатып алыңыз. Дені сау жетілген адамда тамақ үшін ыдырайтын ақуыздың мөлшері, жаңадан синтезделген сау мөлшері болады. Жануарлар азотты аминқышқылдары қоймасынан ағзадағы ақуыздарға қарағанда аз қабылдай алады. 20 амин қышқылының он (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин және гистидин) организмде қоректену жеткіліксіз болған жағдайда синтезделмейді. Qi аминқышқылдары маңызды деп аталады. Қалған он аминқышқылдарының (алмастырғыштардың) тіршілік үшін маңызы кем емес, төменгілері алмастырылмайтын, ал басқа амин қышқылдары жеткіліксіз түскен жағдайда организмде сасық иіс синтезделуі мүмкін. Ағзадағы ақуыздар алмасуының маңызды лауазымды тұлғасы басқаларының синтезі үшін кейбір белок молекулаларының ыдырауы кезінде пайда болған аминқышқылдарының қайталануы (қайта пайдаланылуы) болып табылады.

Shvidkіst razpadu деп novlennya bіlkіvдене оған тұрарлық. Пептидтік сипаттағы гормондардың ыдырауының басында ол жеңіл немесе орташа ауырлық дәрежесіне ие болады, қан плазмасындағы ақ - шамамен 10 деб, ақ m'yaziv - шамамен 180 деб. Орташа адам үшін адам ағзасындағы барлық ақуыздар 80 децибелге жаңартылады. Ақуыздың жалпы саны туралы, ол ыдырауды мойындай отырып, адам денесінен алынатын азоттың мөлшерімен бағаланады. Ақуызда 16% жуық азот бар (100 г белокта тобто-16 г азот). Осылайша дене 1 г азотты көргенде 625 г ақуызды ыдыратады. Жақсылық үшін, ересек адамдардың денесінде 3,7 г азотқа жақын көрінеді. Бұл мәліметтерден, өндіріс үшін жаңа күйрегенді мойындаған ақуыздың салмағы 3,7 х 6,25 \u003d 23 г немесе 1 кг дене майына 0,028-0,075 г азот болатыны анық. өндіру үшін ( Рубнер үшін коэффициент).

Кірпімен бірге ағзаға түсетін азот мөлшері, ағзаға енгізілген азот мөлшері ретінде дененің лагерьде екенін ескеру әдетке айналған. азот мөлшері. Тербелістерде, егер денеде азот көп болса, ол азырақ көрінеді, туралы айту оң азот балансы(Затримка, азотты ұстау). Сондықтан шығып жатқан маңызды аурудан кейін киіну, дененің өсу кезеңінде, қынаптық, m'yazovoi тінінің массасының ұлғаюы бар адам болыңыз.

Ағзаға енгізілген азоттың белгілі бір мөлшері бар, оның қабылдауын ағзаға тасымалдайтын лагерь деп аталады. теріс азот балансы. Ол жарамсыз ақуыздармен тамақтанған кезде қате болуы мүмкін, егер денеде ешқандай с болмаса маңызды аминқышқылдарыақуыздық аштықпен немесе толық аштықпен.

Белоктар, олар пластикалық сөйлеу сияқты парсы қара тіліндегі организмдерде жеңіске жетеді, олардың жойылу процесінде олар клитиндерде АТФ синтезі мен жылуды бөлу үшін энергияны қамтамасыз етеді.

МЕТАБОЛИЗМ БИЛЬКИВ

Ақуыздар кірпінің ажырамас бөлігі болып табылады. Vіdmіnu vіd blіkіv бойынша - көмірсулар мен майлар майдың маңызды құрамдас бөлігі емес. Жетілген сау адамның 100 г жақын Shchodobovo sprozhivatsya. Хархові белоктары – организм үшін азоттың негізгі көзі. Сенси үнемді ақуыз ең қымбат тағамдық компонент болып табылады. Сондықтан, биохимия мен медицина тарихында тамақтанудағы ақуыздың нормалары белгіленуі де маңызды.

Карл Войттың зерттеулерінде граб протеинін азайту нормалары 118г/добу, көмірсулар – 500г/добу, май 56г/добу деп белгіленді. Ағзадағы азоттың 75% белоктар қоймасында болатынын бірінші болып М.Рубнер атап өтті. Vіn sklav азот балансы (адамның тағамға қанша азот жұмсайтынына және қанша азот қосылғанына байланысты).

Жетілген сау адам қорқады азот балансы – «нөлдік азот балансы»(Ағзаға енгізілген азот мөлшері жұтылған азоттың мөлшерін растайды).

оң азот балансы(ағзаға енгізілген азоттың қосымша мөлшері аз болса, қабылданған мөлшері аз). Тек организмде, өсу кезінде немесе ақуыздық құрылымдардың дамуымен (мысалы, ауыр аурулармен немесе m'yazovoi masi өсуімен қартаю кезеңінде).

Теріс азот балансы(ағзаға азотпен енгізілген жануардың қосымша мөлшері, алынған аз мөлшері). Ағзадағы ақуыздың жетіспеушілігінен сақ болыңыз. Себептері: їzhі-де ақтардың жеткіліксіздігі; ауру, ол ақтардың құлдырауының жоғарылауымен бірге жүреді.

Биохимия тарихында адам көмірсулар мен майларды аз тамақтандырғанда («белоксыз диета») эксперименттер жүргізілді. Милар азот тепе-теңдігімен тербелді. Бірнеше күндік шығарылғаннан кейін денедегі азот бірдей мәнге өзгерді, содан кейін ол ораза күні үш рет көтерілді: адам бір доба суына 53 мг азот (шамамен 4 г азот) қабылдаған. doba). Tsya kіlkіst азот vіdpovіdaє шамамен Добаға арналған 23-25 ​​г ақуыз. Цю мәні «ЖАУАПКЕРШІЛІК КОЭФИЦЕНТІ» деп аталды.Содан кейін келесі күні диетаға 10 г протеин қосылды, ал азотты енгізу сол уақытта көбейтілді. Ale барлығы бірдей posterіgavsya азот теріс балансы. Жудағы тоди өндіріске 40-45-50 г протеин қоса бастады. Кірпідегі ақуыздың мұндай мазмұнымен нөлдік азот балансы (азот балансы тең). qiu мәні (добуда 40-50 г белок) АҚТЫН ФИЗИОЛОГИЯЛЫҚ МИНИМУМЫ деп аталды.

1951 жылы тамақтанудағы ақуыздың үлесі ұсынылды: бір тағамға 110-120 г ақуыз.

Берілген сағатта 8 амин қышқылының маңызды екені анықталды. Маңызды амин қышқылдарының теріге соңғы қажеттілігі 1-1,5 г құрайды, ал бүкіл денеге өндіріс үшін 6-9 грамм алмастырылмайтын аминқышқылдары қажет. Әртүрлі тағам өнімдерінде маңызды аминқышқылдарының жойылуы қарастырылады. Сондықтан ақуыздың физиологиялық минимумы әртүрлі өнімдер үшін әртүрлі болуы мүмкін.

Азотты арттыру үшін қанша ақуыз алу керек? 20 гр. жұмыртқаның ақтығы немесе 26-27 грн. bіlkіv m'yasa chi сүті, немесе 30 гр. ақ картоп немесе 67 грн. бидайдың ақтары борошн. Жұмыртқаның ақуызында аминқышқылдарының жаңа жиынтығы бар. Қалың ақуыздарды жеген кезде физиологиялық минимумды толтыру үшін көбірек ақуыз қажет. Әйелдер үшін аз тұтыныңыз (бір добаға 58 грамм), адам үшін төменірек (бір добаға 70 г ақуыз) - АҚШ стандарттарымен берілген.

СОЛ АК БІЛІКТІҢ ІШЕК-ІШІК ТОЛТЫНДАҒЫ СОРЫТЫЛУЫ

Метаболизм процестеріне дейін артық дозалануға жол берілмейді, дене сынықтарын ескереді (тіндердің клиренсі мөлшеріне сәйкес). түтік-ішек жолдарыє dovkіllam). Завдання перезравлення - төбеде сіңіп кету сияқты дәмді сөйлеудің үлкен молекулаларын ұсақ стандартты мономерлерге ұсақтау (бөлу). Сөйлеудің түсі, шамадан тыс түсіру нәтижесінде түр ерекшелігін жақсартты. Қуыруға арналған қуыстарда сақталатын але энергия қорлары, содан кейін дененің викариялық.

Барлық шөптік процестер гидролитикалық болып табылады, сондықтан олар энергияның көп шығындалуына әкелмейді - иіс тотықтырмайды. Адам ағзасына шамамен 100 г аминқышқылдары сіңеді, олар қанда кездеседі. Тағы 400 г аминқышқылдары олардың дене ақуыздарының ыдырауына байланысты қанға түсуі керек. Барлық qi 500 г аминқышқылдары аминқышқылдарының метаболикалық пулы бар. Адам ағзасындағы белоктарды синтездеу үшін 400 грамм викор жұмсалады, ал 100 г ұнтақ соңғы өнімге дейін ыдырайды: сеховин, СО 2. Ыдырау процесінде гормондардың, әртүрлі процестердегі медиаторлардың және басқа сөйлеудің (мысалы: меланин, адреналин және тироксин гормондары) функцияларын жақсарту тәсілі ретінде организмге қажетті метаболиттер де белгіленеді.

Бауырдың белоктары үшін қайталану кезеңі 10 күн болуы керек. М'азових ақтары үшін бұл кезең 80 күнге жетеді. Қан плазмасының ақуыздары үшін - 14 күн, бауыр - 10 күн. Ale є тиін, yakі тез rozdayutsya (2 -макроглобулин және іnsulіnu кезең napіvrozpadu үшін - 5 мин).

400 г жуық ақуыз қайта синтезделеді.

Белоктардың амин қышқылдарына дейін ыдырауы гидролизге әкеледі - H 2 O протеолитикалық ферменттердің әсерінен пептидтік байланыстар үзілгеннен кейін келеді. Протеолитикалық ферменттер ПРОТЕИНАЗДАР немесе ПРОТЕАЗА деп аталады. Іsnuє әртүрлі протеиназаларға бай. Каталитикалық орталықтың құрылымынан кейін барлық протеиназалар 4 класқа бөлінеді:

1. СЕРИН ПРОТЕИНДІ – олардың каталитикалық орталығында серин және гистидин амин қышқылдары болады.

2. ЦИСТЕИН ПРОТЕИНАЗА – каталитикалық орталықта, цистеин және гистидин.

3. КАРБОКСИЛ ПРОТЕИНАЗА (АСPARTY) каталитикалық орталықта 2 аспарагин қышқылының радикалы. Оларға пепсин беріледі.

4. МЕТАЛОПРОТЕИНАЗА. Бұл ферменттердің каталитикалық орталығында гистидин, глутамин қышқылы және металл ионы (карбоксипептидаза «А», коллагеназа тежегіші Zn 2+) болады.

Барлық протеиназалар катализ механизмі үшін және сасық иіс жұмыс істейтін ортаның ақыл-ойы үшін ерекшеленеді. Тері ақуызының молекуласында ондаған, жүздеген және мыңдаған пептидтік байланыстар бар. Протеиназа пептидтік байланыстың қандай да бір түрін емес, суворо тағайындауларын бұзады.

«Өзінің» қоңырауын қалай тануға болады? Ол протеиназалардың адсорбциялық орталығының құрылымына байланысты. Пептидтік байланыстар аминқышқылдары сияқты олардың дамуына аз қатысады.

Адсорбциялық орталықтың құрылымы аминқышқылдарының радикалын, байланыс жасайтын СООН тобын тануға мүмкіндік беретіндей. Кейбір жағдайларда субстрат спецификасы үшін гидролизденетін байланыстар жасайтын амин қышқылы, амин тобы маңызды болуы мүмкін. Ал кейде ренжітетін аминқышқылдары ферментке субстрат спецификасын тағайындау үшін маңызды болуы мүмкін.

Практикалық тұрғыдан барлық протеиназаларды субстрат ерекшелігіне қарай 2 топқа бөлуге болады:

1. КІШІ ЕРЕКШЕЛІ БЕЛГІЛЕР

2. ЖОҒАРЫ спецификалық белоктар

КІШІ ЕРЕКШЕЛІ БЕЛЕКТІЛЕР:

Олардың ферментпен гидролизденетін пептидтік байланыстарды құрайтын осы аминқышқылдарының бірнешеуін ғана тұндыруға оңай қолданылатын адсорбциялық орталығы бар.

Пепсин

Қабық шырынының Tse ферменті. Шырышты қабықшаның клитиндерінде белсенді емес тірек – пепсиноген түрінде синтезделеді. Белсенді емес пепсиногеннің белсенді пепсинге айналуы бос түтікте жүреді. Белсендірілгеннен кейін ферменттің белсенді орталығын жабатын пептид бөлінеді. Пепсинді белсендіру екі факторға байланысты:

а) тұз қышқылы (HCl)

б) еріген белсенді пепсин автокатализ деп аталады.

Пепсин є карбоксил протеиназа және амин қышқылдарымен фенилаланинмен (Фен) немесе тирозинмен (Тир) R 2-позициясында (алдыңғы нәрестеге таң қалдырады), сондай-ақ Лей-Глю буынының гидролизін катализдейді.. Пепсин үшін рН-оптимум 1,0-2,0 рН, бұл қабық шырынын рН сәйкес келеді.

Реннин

Қабық шырынында ақуыз сүт протеинінің казеинін ыдырататын РЕННИН ферментінің әсерінен асып кетпейді. Реннин пепсинге ұқсайды және бұл рН-оптималды шырышты қабықтың ортаңғы бөлігінің рН мәнін көрсетеді (рН=4,5). Реннің пепсинге әсер ету механизмі мен ерекшелігі бойынша да қатысты.

Химотрипсин.

Ол белсенді емес прекурсор – химотрипсиноген түрінде субслугада синтезделеді. Химотрипсин белсенді трипсинмен және автокатализ арқылы белсендіріледі. Тирозиннің (Тир), фенилаланиннің (Фен) немесе триптофанның (Үш) карбоксил тобымен - R 1 позициясында немесе үлкен гидрофобты радикалдармен лейцин (лейцин), изолейцин (мул) және валин (вал) арқылы түзілетін бұзылатын байланыстар. R 1 позициясы (кішкентайларға таң қалу).

Химотрипсиннің белсенді орталығында гидрофобты ішек, якуда ци аминқышқылдары бар.

трипсин

Ол белсенді емес тірек – трипсиноген түрінде субслугада синтезделеді. Кальций иондарының қатысуы үшін энтеропептидаза ферменті арқылы бос ішекте белсендіріледі, сонымен қатар автокатализге дейін түзіледі. R 1 позициясында оң зарядталған аминқышқылдары аргинин (Arg) және лизин (Liz) арқылы түзілетін гидролиздік байланыстар. Оның адсорбциялық орталығы химотрипсиннің адсорбциялық орталығына ұқсас, бірақ гидрофобты ішек глибинінде теріс зарядталған карбоксил тобы бар.

Эластаза.

Ол белсенді емес болып көрінетін фронтта - проэластазада субшлунковый жотада синтезделеді. Трипсин арқылы бос ішекте белсендіріледі. R 1 күйінде пептидтік байланыстарды гидролиздейді, глицинмен, аланинмен және серинмен ериді..

Барлық тізімделген төмен спецификалық протеиназалар эндопептидазалар ретінде жіктеледі, сондықтан байланыстар полипептидтік лентаның ұштарында емес, белок молекуласының ортасында гидролизденеді. Цих протеиназалардың бөлінуі кезінде белоктың полипептидті ланцасы үлкен фрагменттерге бөлінеді. Содан кейін Ци-де экзопептидазалардың үлкен фрагменттері табылды, олардың терісі полипептидтік найзаның терминалдарынан бір амин қышқылын жұтады.

ЭКЗОПЕПТИДАЗА.

Карбоксипептидаза.

Олар субшлунковый шығанағында синтезделеді. Ішектегі трипсин арқылы белсендіріледі. Є металлопротеиндер. Ақуыз молекуласының «С»-терминусындағы пептидтік байланыстарды гидролиздеңіз. 2 түрі бар: карбоксипептидаза «А» және карбоксипептидаза «В».

Карбоксипептидаза «А» аминқышқылдарын ароматты (циклдік) радикалдармен, ал «В» карбоксипептидаза лизин мен аргининді бөледі.

Аминопептидаза.

Ішек шырышты қабатында синтезделеді, ішекте трипсинмен белсендіріледі. Ақуыз молекуласының «N» ұшындағы пептидтік байланыстарды гидролиздеңіз. Мұндай 2 фермент бар: аланинаминопептидаза және лейцинаминопептидаза.

Аланин аминопептидаза тек аланинді ыдыратады, ал лейцин аминопептидаза не «N»-терминалды амин қышқылдарын ыдыратады.

ДИПЕПТИДАСЫ

Дипептидтерде пептидтік байланыстар аз бөлінеді.

Ферменттердің барлық сипаттамасы ТӨМЕН АРНАЙЫ ПРОТЕИНАЗДАР ретінде жіктеледі. Сасық иіс shlunkovo-ішек жолдарына тән.

Бірге иіс ақуыз молекуласының он амин қышқылына дейін толық протеолизін талап етеді, содан кейін олар ішектен қанға сіңеді.

Smoktuvannya амин қышқылдары Na + (глюкозаға ұқсас) бірге екіншілік-белсенді тасымалдау жолында.

Кейбір аминқышқылдары ылғалданбайды және тоқ ішектегі микрофлораның қатысуына байланысты ыдырау процестеріне ұшырайды. Амин қышқылдарының ыдырау өнімдері қоршаған ортаның реакциясын танымай, бауырға сіңіп, тұтынылуы мүмкін. Баға туралы есеп - Коровкиннің көмекшісіне таң қалдырыңыз, б. 333-335.

Төмен спецификалық протеиназалар да лизосомаларда топтастырылған.

ЛИЗОМАЛЫҚ КІШІ АРНАЙЫ БЕЛГІЛІКТЕРДІҢ ҚЫЗМЕТТЕРІ:

1. Клитин сияқты бөгде белоктардың бөлінуінен қорғаңыз.

2. Жасушаларыңыздың ақуыздарының жалпы протеолизін қорғаңыз (әсіресе жасушалар өлгенде).

Осылайша, жалпы протеолиз жасуша ішілік өрнектеу үшін ғана емес, сонымен бірге қартаюға ұшыраған жасушалардағы және жалпы организмдегі белоктардың жаңаруы үшін қажет ең маңызды биологиялық процестердің бірі болып табылады. Бүкіл процесс протеиндерді әлемдік протеазадан қорғайтын арнайы механизмдерді қамтамасыз ететін қатаң бақылаумен жүзеге асырылады.

ПРОТЕИНАЗДЫ ҚОРҒАУ МЕХАНИЗМІ:

1. Захист түрі «клитини»- Просторова протеиназалардың тыныш протеиндерден оқшаулануы, оларға иіс түсуі мүмкін. Жасушаішілік протеиназалар лизосомалардың ортасында және белоктардағы лайда орналасады, иіс сияқты гидролизге ұшырауы мүмкін.

2. Захист түрі «мұрын». Протеиназалар белсенді емес болып көрінетін прекурсорларда (проферменттерде) кездеседі деп есептеледі: мысалы, пепсиноген (өткізгіште) трипсиноген және химотрипсиноген (ұйқы безінде). Ән байланысының гидролизінен кейін ланцлет қайта белсендіріліп, фермент белсенді болады.

3. Захист түрі «тізбекті пошта». Кез келген химиялық құрылымдардың бірінші молекуласына қосылу арқылы белок-субстраттың тірегі (пептидтік байланыстарды жабатын топтарды анықтаңыз). Троома келесі жолдармен ағып кетеді:

бірақ) Ақуыздың гликозилденуі. Көмірсулардың құрамдас бөліктеріне ақуыздарға қосылу. Гликопротеиндер еріген. Көмірсулар компонентіндегі qi және белсенді функцияның қызметі (мысалы, рецепторлық қызмет). Барлық гликопротеидтерде көмірсулар бөлігінің көмегімен дипротеиназалардан қорғау қорғалған.

б) Ацетилдік амин тобы. Белок молекуласындағы бос амин топтарына артық октовой қышқылының қосылуы.

Егер протеиназа амин тобының болуына байланысты өзінің белсенділігінің сипаты туралы белгілі болса, онда ацетилдің артық пайда болуы протеиназаны протеиназаға ауыстырады.

IN) Карбоксил тобының амидациялануы.Кейінгі әсер ұқсас.

D) Сериндегі немесе тирозиндегі радикалдардың фосфорлануы

4. Захист типті күзетші.Эндогендік протеиназа ингибиторларының көмегі үшін Tse zahist bilkiv.

Эндогендік протеиназа ингибиторлары- әсіресе жасушаларда арнайы тербелетін және протеиназамен әрекеттесіп, оны блоктай алатын ақуыздар немесе пептидтер. Протеиназаны эндогенді мицин ингибиторымен байланыстыратын әлсіз түрдегі байланыстың тағдырын қабылдағысы келеді. tsієї potenazy үшін sporadnistyu жоғары дәрежесі бар субстраттар іngіbіtor zіgo кешені z протеиназаны ұстап алады, және іyati іске қосылмайды. Плазмада мұндай ингибиторлар көп, ал егер протеиназалар болса, онда олардың ингибиторларын қолдануға болады.

Протеиназалардың бірінші класына жіктелуі бойынша спецификалық протеиназа ингибиторлары естіледі.