மூலக்கூறின் பாலிபெப்டைட் ஹெலிக்ஸ். புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு. புரதங்களின் இரண்டாம் கட்டமைப்பின் அம்சங்கள். புரத மூலக்கூறின் நீராற்பகுப்பு

புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு பெப்டைட் பிணைப்புகளால் ஒன்றாக இணைக்கப்பட்ட அமினோ அமிலங்களின் நேரியல் பாலிபெப்டைட் ஈட்டி என்று அழைக்கப்படுகிறது. முதன்மை அமைப்பு என்பது புரத மூலக்கூறின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் எளிமையான அளவீடு ஆகும். ஒரு அமினோ அமிலத்தின் α-அமினோ குழுவிற்கும் மற்றொரு அமினோ அமிலத்தின் α-கார்பாக்சைல் குழுவிற்கும் இடையே உள்ள கோவலன்ட் பெப்டைட் பிணைப்புகளால் உயர் நிலைத்தன்மை வழங்கப்படுகிறது.

நிறுவப்பட்ட பெப்டைட் இணைப்பில், இமினோ குழு புரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் பங்கு வகிக்கிறது என்றாலும், அது குறைவாகவே உள்ளது.

உயிரணுக்களில் பெப்டைட் பிணைப்புகள் நிறுவப்பட்டால், ஒரு அமினோ அமிலத்தின் கார்பாக்சைல் குழுவானது கோப்பில் செயல்படுத்தப்படுகிறது, பின்னர் அது மற்றொன்றின் அமினோ குழுவுடன் இணைகிறது. தோராயமாக பாலிபெப்டைட்களின் ஆய்வக தொகுப்பு அதே வழியில் மேற்கொள்ளப்படுகிறது.

பெப்டைட் இணைப்பு என்பது பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் ஒரு பகுதி ஆகும், இது மீண்டும் மீண்டும் செய்யப்படுகிறது. சில அம்சங்கள் உள்ளன, எனவே அவை முதன்மை கட்டமைப்பின் வடிவத்தில் மட்டுமல்லாமல், பாலிபெப்டைட் லான்ஸின் உண்மையான அமைப்பிலும் சேர்க்கின்றன:

· கோப்லானாரிட்டி - பெப்டைட் குழுவில் நுழையும் அனைத்து அணுக்களும் ஒரே விமானத்தில் உள்ளன;

· Zdatnіst іsnuvati இரண்டு ஒத்ததிர்வு வடிவங்களில் (keto-அல்லது enol formі);

· நூறு-சோவ்னோ சி-என்-இணைப்பில் இடைத்தரகர்களின் இடமாற்றம்;

· நீர் பிணைப்புகளை நிறுவுவதற்கு முன் ஆரோக்கியம், மேலும், தோல் பெப்டைட் குழுக்கள் பெப்டைட் குழுக்கள் உட்பட சிறிய குழுக்களுடன் இரண்டு நீர் பிணைப்புகளை நிறுவலாம்.

ப்ரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் அமினோ குழுவின் பங்கேற்பிற்காக பெப்டைட் குழுக்களை உருவாக்க விக்னாடோக். கட்டிடத்தின் துர்நாற்றம் ஒரே ஒரு தண்ணீர் மணியை (அற்புதமானது) உருவாக்குகிறது. புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பின் மோல்டிங் மீது Tse vplivaє. தொலைவில் உள்ள பாலிபெப்டைட் ஈட்டியானது, ப்ரோலின் அல்லது ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் காணப்படும் இடத்தில், எளிதாக மடிக்கப்படுகிறது, இது மற்றொரு நீர் ஒலியால் மறைந்துவிடாது.

டிரிபெப்டைட் ஒப்புதல் திட்டம்:

புரதங்களின் சமவெளி அமைப்பு: புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு: α- ஹெலிக்ஸ் மற்றும் β-மடிப்பு பந்து பற்றிய புரிதல். புரதங்களின் ட்ரெட்டினஸ் அமைப்பு: பூர்வீக புரதம் மற்றும் புரதக் குறைப்பு பற்றிய புரிதல். ஹீமோகுளோபின் பட் கொண்ட புரதங்களின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு.

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு.புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பின் கீழ், ஒழுங்குபடுத்தப்பட்ட கட்டமைப்பில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை இடுவதற்கான வழி புரிந்து கொள்ளப்படுகிறது. கட்டமைப்பின் படி, இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் பின்வரும் கூறுகள் காணப்படுகின்றன: α -சுழல் என்று β - மடிந்த பந்து.

புடோவி மாதிரி α-சுருள்கள், schovouє பெப்டைட் பிணைப்பின் அனைத்து சக்தியும், எல். பாலிங் மற்றும் ஆர். கோரே (1949 - 1951 பக்.) ஆகியோரால் உடைக்கப்பட்டது.

குழந்தைக்கு 3 அவரைபடம் காட்டப்பட்டுள்ளது α முக்கிய அளவுருக்கள் பற்றிய தகவல்களை வழங்கும் சுருள்கள் α -சுழலின் திருப்பங்கள் சீராக இருக்கும் வகையில் சுழல், எனவே சுழல் உள்ளமைவு ஒரு திருகு சமச்சீரைக் கொண்டுள்ளது (படம் 3, பி) ஒரு தோல் வளையத்தில் α ஹெலிகள் 3.6 அமினோ அமில எச்சங்களைச் சேர்க்கின்றன. Vіdstan mіzh சுருள்கள் அல்லது முதலை சுருள்கள் 0.54 nm ஆக, சுருளின் வெட்டு 26 ° ஆக உயர்கிறது. உருவாக்கம் மற்றும் முதன்மையானது α தோலின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் நிறுவப்பட்ட நீர் தசைநார்கள் ரச்சுனோக்கிற்கு சுழல் உள்ளமைவு காணப்படுகிறது. nவது தா ( பி+ 3)-வது அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது. நீர் இணைப்புகளின் ஆற்றல் சிறியதாக இருந்தாலும், அவற்றின் எண்ணிக்கையானது குறிப்பிடத்தக்க ஆற்றல் விளைவை உருவாக்குகிறது, அதன் பிறகு α வரியை முடிக்க சுழல் கட்டமைப்பு. அமினோ அமில எச்சங்களின் Bichni தீவிரவாதிகள் pidtrimtsі விதியை எடுத்துக்கொள்வதில்லை α ஹெலிகல் கட்டமைப்பு, எனவே அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களும் உள்ளே α - சுருள்கள் சமம்.

இயற்கை புரதங்களில், அவர்கள் வலது கைக்கு குறைவாகவே இருப்பார்கள் α - சுருள்கள்.

β-மடிப்பு பந்து- இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் மற்றொரு உறுப்பு. vіdmіnu vіd அன்று α - சுருள்கள் β - மடிப்பு பந்து நேரியல், வெட்டு வடிவில் இல்லை (படம் 4). பாலிபெப்டைட் லான்ஸின் வெவ்வேறு அடுக்குகளில் நிற்கும் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் நீர் இணைப்புகளை உருவாக்குவதன் காரணமாக நேரியல் அமைப்பு குறைக்கப்படுகிறது. அடுக்குகளின் Qi C = O மற்றும் HN - குழுக்களுக்கு (0.272 nm) இடையே உள்ள நீர்க் கோட்டிற்கு அருகில் உள்ளது.

அரிசி. 4. திட்டவட்டமான படம் β - மடிந்த பந்து (அம்புகள் குறிக்கின்றன

நேரடியாக பாலிபெப்டைட் லான்சியூக் பற்றி)

அரிசி. 3. திட்டம் ( அ) அந்த மாதிரி ( பி) α - சுருள்கள்

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு முதன்மையாகக் கருதப்படுகிறது. அமினோ அமிலங்கள் கட்டிடத்தின் பல்வேறு உலகின் எஞ்சியிருக்கும் நீர் பிணைப்புகள், CE மற்றும் தீர்மானத்தில் ஊற்றப்படும் வரை α -சுழல் அல்லது β -ஷாரி. அலனைன், குளுடாமிக் அமிலம், குளுட்டமைன், லியூசின், லைசின், மெத்தியோனைன் மற்றும் ஹிஸ்டைடின் ஆகியவை சுழல் அமினோ அமிலங்களுக்கு முன் பட்டியலிடப்பட்டுள்ளன. அதிகப்படியான அமினோ அமில வைப்புகளிலிருந்து முக்கிய தரவரிசையில் ஒரு புரத துண்டு உருவாகினால், அது இந்த பிரிவில் உருவாகும். α - சுழல். வேலின், ஐசோலூசின், த்ரோயோனைன், டைரோசின் மற்றும் ஃபெனிலாலனைன் β - பாலிபெப்டைட் லான்சியூக் பந்துகள். பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகள், கிளைசின், செரின், அஸ்பார்டிக் அமிலம், அஸ்பாரகின், புரோலின் போன்ற அமினோ அமில எச்சங்களின் செறிவூட்டல் ஆகியவற்றால் ஒழுங்கற்ற கட்டமைப்புகள் குற்றம் சாட்டப்படுகின்றன.

பணக்கார புரதங்களில் ஒரு மணி நேரம் є i α -சுழல், அது β -ஷாரி. வெவ்வேறு புரதங்களில் சுழல் கட்டமைப்பின் ஒரு பகுதி வேறுபட்டது. எனவே, m'yazovy புரதம் paramyosin 100% சுழல்; மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபினில் (75%) ஹெலிகல் கட்டமைப்பின் உயர் பகுதி. நவ்பாக், டிரிப்சின் மற்றும் ரிபோநியூக்லீஸில், பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் குறிப்பிடத்தக்க பகுதி கோள வடிவில் பொருந்துகிறது. β - கட்டமைப்புகள். துணை திசுக்களின் புரதங்கள் - கெரட்டின் (முடி புரதம்), கொலாஜன் (தோல் மற்றும் தசைநார் புரதம்) - மே β - பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் கட்டமைப்பு.

புரதத்தின் ட்ரெடின் அமைப்பு.புரதத்தின் ட்ரெட்டினஸ் அமைப்பு திறந்தவெளியில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை இடுவதற்கான ஒரு வழியாகும். புரதங்கள் இந்த செயல்பாட்டு சக்திக்கு ஆற்றலைச் சேர்க்கும் பொருட்டு, பாலிபெப்டைட் லான்செட் திறந்தவெளியில் சுற்றித் திரிந்து, செயல்பாட்டு ரீதியாக செயல்படும் கட்டமைப்பை உருவாக்கும் ஒரு பாடும் தரத்தில் குற்றவாளி. அத்தகைய அமைப்பு அழைக்கப்படுகிறது பூர்வீகம். கொடுக்கப்பட்ட பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுக்கான கோட்பாட்டளவில் சாத்தியமான விசாலமான கட்டமைப்புகளின் எண்ணிக்கையின் அளவைப் பொருட்படுத்தாமல், புரதத்தின் உட்செலுத்தலை ஒரு சொந்த உள்ளமைவை நிறுவுவதற்கு குறைக்கலாம்.

பல்வேறு பாலிபெப்டைட் லான்சோலேட் இனங்களில் உள்ள அமினோ அமில எச்சங்களின் இடைவிடாத தீவிரவாதிகள் காரணமாக, புரதத்தின் ட்ரெட்டினஸ் கட்டமைப்பை இடைநிலை முறையில் உறுதிப்படுத்துகிறது. Qi vzaєmodії வலுவான மற்றும் பலவீனமாக பிரிக்கலாம்.

ஒரு பெரிய அளவு சிஸ்டைனின் அணுக்களுக்கு இடையே உள்ள கோவலன்ட் பிணைப்புகள் வலுவான ஒன்றுக்கொன்று சார்ந்திருப்பதைக் காணலாம், அவை பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் வெவ்வேறு தளங்களில் நிற்கின்றன. இல்லையெனில், அத்தகைய இணைப்புகள் டிஸல்பைட் பாலங்கள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன; ஒரு டிஸல்பைட் பாலத்தை நிறுவுவது பின்வருமாறு குறிப்பிடப்படலாம்:

கோவலன்ட் பிணைப்புகளின் கிரீம் என்பது புரத மூலக்கூறின் ட்ரெடினஸ் கட்டமைப்பாகும், இது பலவீனமான தொடர்புகளால் ஆதரிக்கப்படுகிறது, அவை அவற்றின் சொந்த வழியில் துருவமுனைப்புகளாகவும் துருவமற்றவைகளாகவும் பிரிக்கப்படுகின்றன.

துருவ இடைவினைகளுக்கு முன் ஒருவர் அயனி மற்றும் நீர் இணைப்புகளைக் காணலாம். லைசின், அர்ஜினைன், ஹிஸ்டைடின் மற்றும் அஸ்பார்டிக் மற்றும் குளுடாமிக் அமிலங்களின் எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட COOH குழுக்களுக்கு நச்சுத் தீவிரவாதிகள் நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குழுக்களின் தொடர்பு மூலம் தொடர்புகள் கரைக்கப்படுகின்றன. நீர்-இணைப்புகள் நச்சு தீவிரவாதிகள் மற்றும் அமினோ அமில எச்சங்களின் செயல்பாட்டுக் குழுக்களின் காரணமாகும்.

அமினோ அமில எச்சங்களின் கார்போஹைட்ரேட் ரேடிக்கல்களுக்கு இடையே துருவமற்ற அல்லது வான் டெர் வால்ஸ் இடைவினைகள் ஒரு அச்சை உருவாக்குகின்றன ஹைட்ரோபோபிக் கோர் புரோட்டீன் குளோபுலின் நடுவில் (தைரியமான சொட்டுகள்), ஏனெனில் கார்போஹைட்ரேட் ரேடிக்கல்கள் தண்ணீரில் தொலைந்து போகும். புரோட்டீன் கிடங்கில் உள்ள துருவமற்ற அமினோ அமிலங்கள், வான் டெர் வால்ஸ் இணைப்புகளின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை வடிவமைப்பதில் அதிக பங்கு வகிக்கிறது.

அமினோ அமிலம் அதிகப்படியான இடையே உள்ள எண் இணைப்புகள் புரத மூலக்கூறின் இடஞ்சார்ந்த கட்டமைப்பை தீர்மானிக்கின்றன (படம் 5).

அரிசி. 5. Tipi zv'yazkіv, புரதத்தின் scho pіdtrimuyut tretinnuyu அமைப்பு:
அ- டிசல்பைட் மூடுபனி; b - ionny zv'azok; c, g -நீர் இணைப்புகள்;
d -வான் டெர் வால்ஸ் இணைப்புகள்

Tretinna அமைப்பு okremo எடுக்கப்பட்ட புரதம் தனித்துவமானது, அந்த її முதன்மை கட்டமைப்பைப் போலவே தனித்துவமானது. புரதத்தை சுறுசுறுப்பாக வைக்க சரியான இடம் மட்டுமே. மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பிற்கு ஏற்படும் பல்வேறு சேதம் புரதத்தின் சக்தியில் மாற்றம் மற்றும் உயிரியல் செயல்பாடு இழப்புக்கு வழிவகுக்கிறது.

புரதத்தின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு. 100 kDa 1 க்கும் அதிகமான மூலக்கூறு எடை கொண்ட புரதங்கள், ஒரு விதியாக, ஒரு சிறிய மூலக்கூறு எடையிலிருந்து பல பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளிலிருந்து உருவாகின்றன. ஒரே எண்ணிக்கையிலான பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளைக் கொண்ட கட்டமைப்பானது, ஒவ்வொன்றாக கண்டிப்பாக நிலையான நிலையை ஆக்கிரமித்து, புரதம் அதே செயல்பாட்டைக் கொண்டிருப்பதால், புரதத்தின் காலாண்டு அமைப்பு என்று அழைக்கப்படுகிறது. கால் அமைப்பைக் கொண்ட புரதம் என்று அழைக்கப்படுகிறது புற மூலக்கூறுஅல்லது மல்டிமர் , மற்றும் Yogo polypeptide lanciugs - vodpovidno கிடங்குகள் துணை அலகுகள் அல்லது புரோட்டோமிர்ஸ் . கால் பகுதி அமைப்பு கொண்ட வெள்ளையர்களின் சிறப்பியல்பு சக்தி உயிரியல் செயல்பாடு இல்லாதவர்கள்.

புரதத்தின் குவாட்டர்னரி கட்டமைப்பின் உறுதிப்படுத்தல், அமினோ அமில எச்சங்களின் பிச்னி ரேடிக்கல்களுக்கு இடையேயான துருவ தொடர்புகளின் காரணமாக, துணைக்குழுக்களின் மேற்பரப்பில் உள்ளமைக்கப்படுகிறது. ஒரு ஒழுங்கமைக்கப்பட்ட வளாகமாக துணை அலகுக்கு இத்தகைய பரஸ்பர முறை அவசியம். சப்யூனிட்களின் டீலர்கள், யாருடன் தொடர்பு கொள்கிறார்களோ, அவர்கள் தொடர்பு மெய்டன்கள் என்று அழைக்கப்படுகிறார்கள்.

புரதத்தின் உன்னதமான பட், இது கால் அமைப்பைக் கொண்டுள்ளது, இது ஹீமோகுளோபின் ஆகும். மூலக்கூறு நிறை கொண்ட ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறு 68,000 இது இரண்டு வெவ்வேறு வகைகளின் நான்கு துணை அலகுகளின் கூட்டுத்தொகையாகும். α і β / α - துணை அலகு 141 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது, a β - iz 146. ட்ரெடின் அமைப்பு α - І β துணை அலகு அதன் மூலக்கூறு எடையை ஒத்திருக்கிறது (17,000 So). செயற்கை குழுவை பழிவாங்க தோல் துணைக்குழு மாணிக்கம் . மற்ற புரதங்களில் (சைட்டோக்ரோம், மயோகுளோபின்) ஹீம் துண்டுகள் வெகு தொலைவில் தோன்றும், இருப்பினும் அந்த புரதங்களின் கட்டமைப்பை சுருக்கமாக விவாதிக்கலாம் (படம் 6). ஹீம் மடிக்கக்கூடிய கோப்லனர் சுழற்சி அமைப்பில் தொகுக்கப்பட்டுள்ளது, இது மைய அணுவிலிருந்து உருவாகிறது, இது மீத்தேன் புள்ளிகளிலிருந்து பெறப்பட்ட அதிகப்படியான பைரோலுடன் சோதிர்மாவுடன் ஒருங்கிணைப்பு இணைப்புகளை நிறுவுகிறது (= CH -). ஹீமோகுளோபினில், ஆக்சிஜனேற்ற நிலையத்தில் (2+) ஒலி மாறுகிறது.

சோதிரி துணை - இரண்டு α மற்றும் இரண்டு β - அத்தகைய தரவரிசையில் ஒரே கட்டமைப்பில் ஒன்றிணைக்கவும் α துணைக்குழு தொடர்பு மட்டும் β -subunits i navpaki (படம் 7).

அரிசி. 6. ஹீம் ஹீமோகுளோபின் அமைப்பு

அரிசி. 7. ஹீமோகுளோபினின் காலாண்டு கட்டமைப்பின் திட்டவட்டமான பிரதிநிதித்துவம்:
Fe - heme to hemoglobin

சிறிய 7 இல் இருந்து பார்க்க முடிந்தால், ஒரு ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறு 4 அமில மூலக்கூறுகளைக் கொண்டு செல்ல முடியும். І இணைப்பு, மற்றும் புளிப்பு சுதந்திரம் ஆகியவை கட்டமைப்பில் இணக்கமான மாற்றங்களுடன் உள்ளன α - І β - ஹீமோகுளோபினின் துணை அலகுகள் மற்றும் எபிமூலிகுல்களில் அவற்றின் பரஸ்பர விரிவாக்கம் புரதத்தின் காலாண்டு அமைப்பு முற்றிலும் திடமானதாக இல்லை என்பதைப் பற்றி இந்த உண்மையைக் குறிப்பிட வேண்டும்.

இதே போன்ற தகவல்கள்.

நீர் நிறைந்த மணிகள் மற்றும் விசில்கள்

தனி a-helix, b-structure (கிளூ).

கட்டமைப்பு α-சுருள்கள் புலா முன்மொழிந்தார் பாலிங்і கோரே

கொலாஜன்

b-கட்டமைப்பு

அரிசி. 2.3 b-கட்டமைப்பு

மே அமைப்பு தட்டையான வடிவம் இணையான பி-கட்டமைப்பு; எதிரே யாக்சோ - எதிர்பாரலல் பி-கட்டமைப்பு

சூப்பர்கோயில். புரோட்டோபிப்ரில் மைக்ரோஃபைப்ரில்ஸ்விட்டம் 10 nm.

பாம்பிக்ஸ் மோரி ஃபைப்ரோயின்

ஒழுங்கற்ற இணக்கம்.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு.

முன்னோக்கி பார்:

கட்டமைப்பு அமைப்பு பில்கிவ்

புரத மூலக்கூறின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் 4 தளங்கள் கொண்டு வரப்பட்டன.

புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் லான்சஸில் அமினோ அமிலத்தின் அதிகப்படியான வரிசை. ஓக்ரேமி அமினோ அமிலங்களின் புரதங்கள் ஒவ்வொன்றாக பிணைக்கப்பட்டுள்ளன பெப்டைட் பிணைப்புகள், இது அமினோ அமிலங்களின் ஏ-கார்பாக்சிலிக் மற்றும் ஏ-அமினோ குழுக்களின் தொடர்பு காரணமாகும்

முழு மணிநேரத்திற்கும், டஜன் கணக்கான வெவ்வேறு புரதங்களின் முதன்மை அமைப்பு புரிந்துகொள்ளப்பட்டது. புரதத்தின் முதன்மை கட்டமைப்பை தீர்மானிக்க, அமினோ அமிலக் கிடங்கு நீராற்பகுப்பு முறைகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. பின்னர் முனைய அமினோ அமிலங்களின் வேதியியல் தன்மையை நாம் தீர்மானிக்கிறோம். அடுத்த கட்டமாக பாலிபெப்டைட் ஈட்டியில் உள்ள அமினோ அமிலங்களின் வரிசையை தீர்மானிக்க வேண்டும். இந்த vicorist, தேர்ந்தெடுக்கப்பட்ட chastkovy (வேதியியல் மற்றும் நொதி) நீராற்பகுப்பு. எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வையும், டிஎன்ஏவின் நிரப்பு நியூக்ளியோடைடு வரிசையின் தரவுகளையும் படிக்க முடியும்.

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் கட்டமைப்பு, டோப்டோ. ஒற்றை இணக்கத்தில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் பேக்கிங் முறை. செயல்முறை குழப்பமாக தொடரவில்லை, ஆனால் படிப்படியாக முதன்மை கட்டமைப்பில் உள்ள நிரல்களுக்கு செல்கிறது.

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் ஸ்திரத்தன்மை முக்கியமாக நீர் பிணைப்புகளால் உறுதி செய்யப்படுகிறது;

குளோபுலர் புரதங்களின் மிக முக்கியமான வகை கருதப்படுகிறது ஒரு-சுழல். பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் முறுக்கு ஆண்டு அம்புக்குறியைப் பின்பற்றுகிறது. தோல் புரதத்திற்கு, சுருள்மயமாக்கலின் சிறப்பியல்பு பாடல் படி. உதாரணமாக, லான்சர்கள் ஹீமோகுளோபின் 75% சுழல், பின்னர் பெப்சின் 30%.

பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் உள்ளமைவு வகை, முடி, தையல், m'yazyv புரதங்களில் வெளிப்படுத்தப்படுகிறது, பெயரைத் தவிர்க்கிறது b-கட்டமைப்புகள்.

பெப்டைட் லான்செட்டின் பகுதிகள் ஒரு பந்தாக உருட்டப்பட்டு, துருத்தியாக மடிக்கப்பட்ட தாளைப் போன்ற உருவத்தை உருவாக்குகிறது. ஒரு பந்து இரண்டு அல்லது இரண்டு அல்லது அதிக எண்ணிக்கையிலான பெப்டைட் ஈட்டிகளாக இருக்கலாம்.

இயற்கையில், புரதங்கள் பயன்படுத்தப்படுகின்றன, அவை β- அல்லது a- கட்டமைப்புகளைக் காட்டாது, எடுத்துக்காட்டாக, கொலாஜன் ஒரு ஃபைப்ரில்லர் புரதமாகும், இது மனிதர்கள் மற்றும் உயிரினங்களின் உடலில் ஆரோக்கியமான திசுக்களின் முக்கிய வெகுஜனமாகிறது.

புரதத்தின் ட்ரெடின் அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் ஹெலிக்ஸின் விரிவான நோக்குநிலை அல்லது பாடும் மோகத்தில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை இடுவதற்கான ஒரு முறை. விந்தணு திமிங்கல மயோகுளோபின் (படம் 2) - முதல் புரதம், எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வு மூலம் தீர்மானிக்கப்பட்டது மூன்றாம் நிலை அமைப்பு.

புரதங்களின் விண்வெளி கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்துவதில், கோவலன்ட் பிணைப்புகளின் கிரீம், முக்கிய பங்கு அல்லாத கோவலன்ட் பிணைப்புகள் (நீர், சார்ஜிங் குழுக்களின் மின்னியல் தொடர்புகள், இன்டர்மோலிகுலர் வான் டெர் வால்ஸ் படைகள், ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள்) மூலம் வகிக்கப்படுகிறது.

சமீபத்திய கண்டுபிடிப்புகளின்படி, அதன் தொகுப்பு முடிந்ததும் புரதத்தின் ட்ரெடினஸ் அமைப்பு தன்னிச்சையாக உருவாகிறது. முக்கிய அழிவு சக்தி நீர் மூலக்கூறுகளுடன் அமினோ அமிலங்களில் உள்ள தீவிரவாதிகளின் தொடர்பு ஆகும். புரோட்டீன் மூலக்கூறின் நடுவில் அமினோ அமிலங்களின் துருவமற்ற ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள் சிக்கிக்கொண்டால், துருவ தீவிரவாதிகள் தண்ணீரின் அடிப்பகுதியில் அமைந்திருக்கும். பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சொந்த விண்வெளி அமைப்பை வடிவமைக்கும் செயல்முறை அழைக்கப்படுகிறது மடிப்பு. க்ளிட்டினில் இருந்து, புரதங்கள் காணப்பட்டன, பெயரிடப்பட்டன சாப்பரோன்கள்.பாங் மடிப்பு விதியை எடுத்து. ஒரு நபரின் பல பலவீனமான நோய்கள் விவரிக்கப்பட்டுள்ளன, இதன் வளர்ச்சி மடிப்பு செயல்பாட்டில் ஏற்படும் பிறழ்வுகளால் ஏற்படும் சேதத்துடன் தொடர்புடையது (பிக்மென்டோசிஸ், ஃபைப்ரோஸிஸ் போன்றவை).

எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வின் முறைகளைப் பயன்படுத்தி, புரத மூலக்கூறின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் அடிப்படையானது, இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையில் இடைத்தரகர், வெளிச்சத்திற்கு கொண்டு வரப்பட்டது. களம்- பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் நடுவில் Ce கச்சிதமான குளோபுலர் கட்டமைப்பு அலகு (படம் 3). வெவ்வேறு மரபணுக்களால் குறியிடப்பட்ட களங்களின் வெவ்வேறு கட்டமைப்புகள் மற்றும் செயல்பாடுகளால் உருவாகும் புரதங்கள் (எடுத்துக்காட்டாக, இம்யூனோகுளோபுலின்கள்) நிறைய உள்ளன.

வெள்ளையர்களின் அனைத்து உயிரியல் சக்திகளும் அவர்களின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் சேமிப்புடன் தொடர்புடையவை. பூர்வீகம். புரோட்டீன் குளோபுல் முற்றிலும் உறுதியான அமைப்பு அல்ல: பெப்டைட் பங்குகளின் பகுதிகளின் இயக்கத்தை மாற்றியமைக்க முடியும். இந்த மாற்றங்கள் மூலக்கூறின் ஒட்டுமொத்த இணக்கத்தை சீர்குலைக்காது. புரத மூலக்கூறின் இணக்கத்தின் மீது, நடுத்தரத்தின் pH, வேறுபாட்டின் அயனி வலிமை மற்றும் பிற துவாரங்களுடனான தொடர்பு ஆகியவற்றைச் சேர்க்கவும். Be-yakі dії, scho மூலக்கூறின் பூர்வீக இணக்கத்தின் அழிவுக்கு வழிவகுக்கும், யோகோ உயிரியல் அதிகாரத்தின் ஒரு புரதத்தின் பகுதி அல்லது புதிய சேர்க்கையுடன் சேர்ந்துள்ளது.

புரதத்தின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு- ஒரு சில பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் இடைவெளியில் இடுவதற்கான ஒரு வழி, இது ஒரே பழங்குடியினரின் முதன்மை, இரண்டாம் நிலை அல்லது மூன்றாம் நிலை அமைப்பைக் கொண்டிருக்கும், மேக்ரோமாலிகுலர் ஒளியின் ஒற்றை கட்டமைப்பு மற்றும் செயல்பாட்டு கலவையை வடிவமைக்கும்.

பல பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது புரத மூலக்கூறு என்று அழைக்கப்படுகிறது ஒலிகோமர், மற்றும் தோல் ஈட்டி, புதியது முன் நுழைய. புரோட்டோமிர். ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள் பெரும்பாலும் ஜோடி எண்ணிக்கையிலான புரோட்டோமர்களில் இருந்து உருவாகின்றன, உதாரணமாக, ஒரு ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறு இரண்டு a- மற்றும் இரண்டு பி-பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது (படம் 4).

குவாட்டர்னரி அமைப்பு ஹீமோகுளோபின், இம்யூனோகுளோபின்கள் உட்பட 5% புரதங்களுக்கு அருகில் இருக்கலாம். சப்யூனிட் புடோவ் ஆற்றல் நிறைந்த என்சைம்களில்.

புரோட்டீன் மூலக்கூறுகள், புரதக் கிடங்கிற்குள் கால் பகுதி அமைப்புடன் நுழைகின்றன, தொகுப்பு முடிந்த பின்னரே ரைபோசோம்களில் குடியேறி, ஒரு முழுமையான சூப்பர்மாலிகுலர் கட்டமைப்பை நிறுவுகின்றன. புரதங்களின் உயிரியல் செயல்பாடு ஒருங்கிணைந்த புரோட்டோமர்களின் போது மட்டுமே அதிகரிக்கிறது, அவை முதல் கிடங்கில் நுழைகின்றன. காலாண்டு கட்டமைப்பின் உறுதிப்படுத்தலில், மூன்றாம் நிலையின் நிலைப்படுத்தலில் உள்ள அதே வகையான தொடர்புகளின் விதியை எடுத்துக் கொள்ளுங்கள்.

Deyakі doslidniki புரதங்களின் கட்டமைப்பு அமைப்பின் ஐந்தாவது நிலையின் அடிப்படையை அங்கீகரிக்கிறது. Tse வளர்சிதை மாற்றம்பல்வேறு நொதிகளின் பாலிஃபங்க்ஸ்னல் மேக்ரோமோலிகுலர் வளாகங்கள், அவை அடி மூலக்கூறுக்கு மாறுவதற்கான முழுப் பாதையையும் ஊக்குவிப்பவை (அதிக கொழுப்பு அமிலங்களின் தொகுப்புகள், பைருவேட் டீஹைட்ரோஜினேஸ் காம்ப்ளக்ஸ், டிகல்னி லான்சியூக்).

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு என்பது பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை வரிசைப்படுத்தப்பட்ட கட்டமைப்பில் இடுவதற்கான ஒரு வழியாகும். இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பு முதன்மையான கட்டமைப்பாக மாறுகிறது. முதன்மை அமைப்பு மரபணு ரீதியாக தீர்மானிக்கப்படுவதால், ரைபோசோமின் பாலிபெப்டைட் லான்செட் வெளியேறுவதன் மூலம் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் உருவாக்கம் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. இரண்டாம் நிலை அமைப்பு உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது நீர் நிறைந்த மணிகள் மற்றும் விசில்கள், பெப்டைட் பிணைப்பின் NH- மற்றும் CO-குழுக்களுக்கு இடையே yakі utvoryuyutsya.

தனி a-helix, b-structureஎன்று ஒழுங்கற்ற இணக்கம் (கிளூ).

கட்டமைப்பு α-சுருள்கள் புலா முன்மொழிந்தார் பாலிங்і கோரே(1951) ஒரு வழக்கமான ஹெலிக்ஸ் (படம். 2.2) போல தோற்றமளிக்கும் புரதத்தின் பல்வேறு இரண்டாம் நிலை அமைப்பு. α- ஹெலிக்ஸ் என்பது ஒரு சங்கிலி போன்ற அமைப்பாகும், பெப்டைட் பிணைப்புகள் ஹெலிக்ஸின் நடுவில் பின்னிப் பிணைந்துள்ளன, மேலும் அமினோ அமில சங்கிலி தீவிரவாதிகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. a-சுழல் நீர் இணைப்புகளால் நிலைப்படுத்தப்படுகிறது, அவை ஹெலிக்ஸ் அச்சுக்கு இணையாக உள்ளன மற்றும் முதல் மற்றும் ஐந்தாவது அமினோ அமில எச்சங்களுக்கு இடையில் நிரூபிக்கப்படுகின்றன. இந்த வழியில், நீண்ட சுழல் தோல்களில், அமினோ அமிலம் உபரி இரண்டு நீர் இணைப்புகளை வடிவமைப்பதில் பங்கேற்கிறது.

அரிசி. 2.2 அமைப்பு சுழல்.

3.6 அமினோ அமில அளவுகள் ஹெலிக்ஸின் ஒரு திருப்பத்தில் விழும், 0.54 nm ஹெலிக்ஸ், 0.15 nm அதிகப்படியான ஒரு அமினோ அமிலத்தின் மீது விழுகிறது. சுழல் 26 ° வரை குட். ஏ-ஹெலிக்ஸின் வழக்கமான காலம் 5 திருப்பங்கள் அல்லது 18 அமினோ அமில எச்சங்கள் வரை இருக்கும். பரந்த வலது a-சுருள்கள், அதாவது. ஆண்டு அம்புக்குறியுடன் சுழலை முறுக்குகிறது. ஏ-ஹெலிக்ஸ் ப்ரோலின், அமினோ அமிலங்கள் சார்ஜிங் மற்றும் மொத்த ரேடிக்கல்கள் (மின்நிலை மற்றும் இயந்திர மாற்றம்) ஆகியவற்றின் மாற்றம்.

சுழலின் மற்றொரு வடிவம் உள்ளது கொலாஜன் . உயிரினங்களில், கொலாஜன் உடலில் உள்ள மிக முக்கியமான புரதமாகும்: இது மொத்த புரதத்தில் 25% ஆகும். கொலாஜன் பல்வேறு வடிவங்களில், நாசம்பேர்டு, வெற்றிகரமான திசுக்களில் உள்ளது. 0.96 nm சுருள் மற்றும் தோல் சுருளில் 3.3 அதிகமாக உள்ள முழு ஹெலிக்ஸ், α-ஹெலிக்ஸுடன் வரிசையாக இருக்கும் ஒரு விதானத்தை விட அதிகம். vіdmіnu vіd α-spіralі இல், நீர் இடங்களை நிறுவுவது இங்கு சாத்தியமில்லை. கொலாஜனில் ஒரு சிறிய அமினோ அமிலக் கிடங்கு உள்ளது: 1/3 கிளைசின் ஆக, தோராயமாக 10% புரோலைன், அத்துடன் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் மற்றும் ஹைட்ராக்சிலிசைன். மீதமுள்ள இரண்டு அமினோ அமிலங்கள் கொலாஜன் உயிரியக்கத்திற்குப் பிறகு, மொழிபெயர்ப்புக்குப் பிந்தைய மாற்றத்தின் மூலம் உறிஞ்சப்படுகின்றன. கொலாஜனின் கட்டமைப்பில், gli-X-Y மும்மடங்கு தொடர்ந்து மீண்டும் மீண்டும் நிகழ்கிறது, மேலும் X நிலை பெரும்பாலும் புரோலைனால் ஆக்கிரமிக்கப்படுகிறது, மேலும் Y பெரும்பாலும் ஹைட்ராக்சிலிசின் மூலம் ஆக்கிரமிக்கப்படுகிறது. வலது ட்ரிபிள் ஹெலிக்ஸ், முறுக்கப்பட்ட மூன்று முதன்மை இடது ஹெலிக்ஸின் தோற்றத்தில் கொலாஜன் எங்கும் காணப்படுகிறது என்று கற்பனை செய்கிறேன். தோலின் மூன்றாவது சுழலில், மூன்றாவது உபரி மையத்தில் தோன்றுகிறது, அங்கு கிளைசின் ஸ்டெரிக் காரணங்களிலிருந்து தப்பிக்கும் வாய்ப்பு குறைவு. கொலாஜன் மூலக்கூறின் நீளம் சுமார் 300 nm ஆகும்.

b-கட்டமைப்பு(பி-மடிந்த பந்து). குளோபுலர் புரதங்களில் Zustrichaetsya, அத்துடன் சில ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள், எடுத்துக்காட்டாக, ஃபைப்ரோயின் தையல் (படம். 2.3).

அரிசி. 2.3 b-கட்டமைப்பு

பாலிபெப்டைடுகள் மற்றும் புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

வாஸ்குலர் பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளில் உள்ள பெப்டைட் பிணைப்புகளின் CO மற்றும் NH-குழுக்களுக்கு இடையே உள்ள நீர் பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது. பி-கட்டமைப்பை நிறுவும் பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகள் எப்படி ஒரே நேர்கோட்டில் செல்கின்றன (சி- மற்றும் என்-டெர்மினல்களைத் தவிர்க்க) - இணையான பி-கட்டமைப்பு; எதிரே யாக்சோ - எதிர்பாரலல் பி-கட்டமைப்பு. ஒரு பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்கள் மற்ற பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்களுக்கு இடையில் இடைவெளியில் இருக்கும். ஒரு பாலிபெப்டைட் ஈட்டி மடிந்து தனக்கு இணையாகச் சென்றால் எதிரெதிர் பி-குறுக்கு அமைப்பு. பி-குறுக்கு-கட்டமைப்பில் உள்ள நீர்-இணைப்புகள் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சுழல்களின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் இணைக்கப்படுகின்றன.

அணில்களில் ஒரு-சுழல் மாற்றுதல், முழு மணிநேரத்திற்கும் முறுக்கப்பட்ட, பிராந்தியத்தில் மாறுபடும். சில புரதங்களில், எடுத்துக்காட்டாக, மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின், ஏ-ஹெலிக்ஸ் கட்டமைப்பின் கீழ் உள்ளது மற்றும் 75% ஆகவும், லைசோசைமில் - 42%, பெப்சினில் - 30% க்கும் குறைவாகவும் இருக்கும். பிற புரதங்கள், எடுத்துக்காட்டாக, மூலிகை நொதி சைமோட்ரிப்சின், நடைமுறையில் ஒரு ஹெலிகல் அமைப்பைச் சேர்க்கிறது மற்றும் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் குறிப்பிடத்தக்க பகுதி கோள பி-கட்டமைப்பிற்கு பொருந்தும். துணை திசு புரதங்கள் கொலாஜன் (தசைநார் புரதம், ஷ்கிரி), ஃபைப்ரோயின் (இயற்கை தையல் புரதம்) பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் பி-கட்டமைப்பை மாற்றுகிறது.

குளு, ஆலா, லே மற்றும் β-கட்டமைப்புகள் - மீட், வால், முல் ஆகியவற்றால் α-சுருள்கள் உறிஞ்சப்படலாம் என்று நிரூபிக்கப்பட்டுள்ளது; பாலிபெப்டைட் லான்சியூக்கின் விஜின் பகுதிகளில் - கிளை, புரோ, அஸ்ன். உபரிகளின் ஆறு குழுக்கள், இது ஒரு சுழல் மையமாகப் பயன்படுத்தப்படலாம் என்பதைக் கருத்தில் கொள்வது அவசியம். மையத்தின் நடுவில், சதித்திட்டத்தின் இரு திசைகளிலும் சுருள்களின் அதிகரிப்பு உள்ளது - ஒரு டெட்ராபெப்டைட், இது அதிகப்படியானவற்றால் ஆனது, இது இந்த சுருள்களின் ஸ்தாபனத்தை மாற்றியமைக்கிறது. β-கட்டமைப்பை வடிவமைக்கும் போது, விதைகளின் பங்கு ஐந்தில் உள்ள மூன்று அமினோ அமில எச்சங்களால் விளையாடப்படுகிறது, அவை β-கட்டமைப்பை உருவாக்க பயன்படுகிறது.

பெரும்பாலான கட்டமைப்பு புரதங்கள் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளில் ஒன்றைக் கொண்டுள்ளன, அவை அவற்றின் அமினோ அமிலக் கிடங்கால் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. கட்டமைப்பு புரதம், α-சுழல், α-கெராடின் போன்றவற்றைத் தூண்டுகிறது. முடி (கம்பளி), pіr'ya, தலைகள், kіgtі மற்றும் உயிரினங்களின் பதுக்கல் ஆகியவை கெரட்டின் தலை வரிசையால் உருவாகின்றன. இடைநிலை இழைகளின் ஒரு அங்கமாக, கெரட்டின் (சைட்டோகெராடின்) மிக முக்கியமான சேமிப்பு சைட்டோஸ்கெலட்டன் ஆகும். கெரட்டின்களில், பெப்டைட் லான்செட்டின் பெரும்பகுதி வலது α-ஹெலிக்ஸில் மடிக்கப்படுகிறது. இரண்டு பெப்டைட் ஈட்டிகள் ஒரு சிங்கத்தை உருவாக்குகின்றன சூப்பர்கோயில்.சூப்பர் சுருள் கெரட்டின் டைமர்கள் டெட்ராமர்களாக ஒன்றிணைந்து தீர்வுகளுடன் ஒன்றிணைகின்றன புரோட்டோபிப்ரில்விட்டம் 3 nm. Nareshti, vіsіm protofibril ஒப்புதல் மைக்ரோஃபைப்ரில்ஸ்விட்டம் 10 nm.

அத்தகைய ஃபைப்ரில் இருந்து முடி தூண்டப்பட்டது. எனவே, 20 மைக்ரான் விட்டம் கொண்ட ஓக்ரேமா இழையில், மில்லியன் கணக்கான ஃபைப்ரில்கள் நெசவு செய்கின்றன. கெரட்டின் ஈட்டிகள் குறுக்காக பல டிஸல்பைட் பிணைப்புகளுடன் இணைக்கப்பட்டுள்ளன, இது அவர்களுக்கு கூடுதல் கனிமத்தை அளிக்கிறது. இரசாயன கர்லிங் போது, பின்வரும் செயல்முறைகள் மேற்கொள்ளப்படுகின்றன: கோப் மீது, டிசல்பைட் புள்ளிகள் தியோல்களுடன் தேய்க்கப்படுகின்றன, பின்னர், முடியின் பயன்பாட்டிற்கு, சூடான போது தேவையான வடிவம் தொங்கவிடப்படுகிறது. காற்று புளிப்புடன் ஆக்ஸிஜனேற்றப்படும் போது, புதிய டிஸல்பைடு புள்ளிகள் மீண்டும் நிறுவப்பட்டு, அவை ஒரு துண்டு வடிவத்தை எடுக்கும்.

மல்பெரி அந்துப்பூச்சியின் கம்பளிப்பூச்சிகளின் கொக்கூன்களிலிருந்து ஷோவ்க் எடுக்கப்படுகிறது ( பாம்பிக்ஸ் மோரி) மற்றும் சர்ச்சைக்குரிய இனங்கள். மடிப்புகளின் முக்கிய புரதம், ஃபைப்ரோயின்ஒரு இணை எதிர்ப்பு மடிந்த பந்தின் அமைப்பு, மேலும், பந்துகள் ஒன்றோடொன்று இணையாக மடிக்கப்பட்டு, எண் அடுக்குகளை திருப்திப்படுத்துகின்றன. எனவே, மடிப்பு அமைப்புகளைப் போலவே, அமினோ அமில ஸ்லாக்குகளின் பிச்னி ஈட்டிகள் செங்குத்தாக மேல்நோக்கி மற்றும் கீழ்நோக்கி, okremimi கோளங்களுக்கு இடையே உள்ள இடைவெளிகளில், அவை மிகவும் சுருக்கமாக குழுவாக இருக்கும். உண்மையில், ஃபைப்ரோயின் 80% கிளைசின், அலனைன் மற்றும் செரின், டோப்டோ ஆகியவற்றால் ஆனது. மூன்று அமினோ அமிலங்கள், அவை காட்டு ஈட்டிகளின் குறைந்தபட்ச அளவு வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. ஃபைப்ரோயின் மூலக்கூறில் ஒரு பொதுவான ரிப்பீட் துண்டானது (gl-ala-gl-ala-gl-ser)n உள்ளது.

ஒழுங்கற்ற இணக்கம்.ஒரு புரத மூலக்கூறின் பிரிவுகள், ஒரு ஹெலிகல் மடிப்பு கட்டமைப்பில் ஒன்றுடன் ஒன்று சேராதவை, ஒழுங்கற்றவை என்று அழைக்கப்படுகின்றன.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு.புரதங்களில் உள்ள ஆல்பா-ஹெலிகல் மற்றும் பீட்டா-கட்டமைப்புப் பிரிவுகள் ஒன்றன் பின் ஒன்றாகவும் தமக்கிடையேயும் தொடர்புகொண்டு, குழுமங்களை உருவாக்குகின்றன. பூர்வீக புரதங்களில் உட்பொதிக்கப்பட்ட உயர்நிலை கட்டமைப்புகள் ஆற்றல் மிக்கவையாக மிக முக்கியமானவை. அவர்களுக்கு முன், ஒரு சூப்பர்கோயில்டு α-ஹெலிக்ஸைச் சேர்க்கவும், அதில் இரண்டு α-ஹெலிக்ஸ்கள் ஒவ்வொன்றாக முறுக்கப்பட்டன, இடது சூப்பர்கோயிலை (பாக்டீரியோஹோடோப்சின், ஹெமெரித்ரின்) நிறுவுகிறது; வரையப்பட்ட பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் α-ஹெலிகல் மற்றும் β-கட்டமைப்புத் துண்டுகள் (உதாரணமாக, ரோஸ்மேனின் βαβαβ-lank, டீஹைட்ரோஜினேஸ் என்சைம் மூலக்கூறுகளின் NAD+ இணைப்புப் பிரிவில் காணப்படுகிறது); எதிர்பாரலல் ட்ரைலான்சுக் β-கட்டமைப்பு (βββ) β-ஜிக்ஜாக் என்று அழைக்கப்படுகிறது, மேலும் இது நுண்ணுயிரிகளில் உள்ள பல நொதிகளில் காணப்படுகிறது, இது எளிமையானது மற்றும் முதுகெலும்பு.

முன் 234567891011121314151617 அட்வான்ஸ்

முன்னோக்கி பார்:

புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பெப்டைட் ஈட்டிகள் வெள்ளை நிறத்தில் இரண்டாம் நிலை அமைப்பில் ஒழுங்கமைக்கப்பட்டவை, நீர் பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகின்றன. தோல் பெப்டைட் குழுவின் அமில அணு NH-குழுவுடன் அதே நீர் இணைப்பில் திருப்தி அடைகிறது, அதே பெப்டைட் இணைப்பு. இதனுடன், பின்வரும் கட்டமைப்புகள் உருவாகின்றன: a-சுழல், b- கட்டமைப்பு மற்றும் b-விஜின். ஒரு-சுழல்.வெப்ப இயக்கவியல் ரீதியாக சாத்தியமான கட்டமைப்புகளில் ஒன்று சரியான ஆஸ்பைரல் ஆகும். ஒரு நிலையான கட்டமைப்பைக் குறிக்கும் a-helix, ஒரு தோல் கார்போனைல் குழுவில் நான்காவது NH-குழுவுடன் ஈட்டியின் பாதையில் நீர் இணைப்பை நிறுவுகிறது.

புரதங்கள்: புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

ஒரு ஹெலிக்ஸில், 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக ஒரு її திருப்பத்தில் விழுகிறது, ஹெலிக்ஸின் நீளம் தோராயமாக 0.54 nm ஆகவும், அதிகப்படியான இடைவெளிகளுக்கு இடையே உள்ள தூரம் 0.15 nm ஆகவும் இருக்கும். எல்-அமினோ அமிலங்கள் சரியான ஏ-ஹெலிக்ஸை மட்டுமே பயன்படுத்த முடியும், மேலும், பக்க தீவிரவாதிகள் அச்சின் பக்கங்களில் தடுமாறி, பெயர்கள் தலைகீழாக மாற்றப்படுகின்றன. ஆஸ்பிரலில், நீர் இணைப்புகளை நிறுவுவதற்கான சாத்தியக்கூறு உள்ளது, எனவே இரண்டாம் கட்டமைப்பின் மற்ற உறுப்புகளுடன் நீர் இணைப்புகளை நிறுவுவதற்கு பி-கட்டமைப்பு சாத்தியமில்லை. ஹெலிக்ஸ் நிறுவப்பட்டால், அமினோ அமிலங்களின் ஈட்டிகள் ஒன்றையொன்று அணுகி, ஹைட்ரோபோபிக் அல்லது ஹைட்ரோஃபிலிக் கச்சிதமான தளங்களை உருவாக்குகின்றன. சைட்டோசைட்டுகள் புரோட்டீன் மேக்ரோமொலிகுலின் நிறுவப்பட்ட ட்ரிவைமர் இணக்கத்தில் அவற்றின் அசல் பங்கை வகிக்கின்றன, புரதத்தின் விசாலமான கட்டமைப்பில் ஏ-ஹெலிஸ்களை பேக்கிங் செய்வதற்குத் துண்டுகள் வெற்றிகரமானவை. சுழல் பந்து.புரதங்களில் உள்ள ஆஸ்பிரேட்டுகளின் எண்ணிக்கை ஒரே மாதிரியாக இருக்காது மற்றும் தோல் புரதத்தின் மேக்ரோமோலிகுலின் தனிப்பட்ட அம்சங்கள். சில புரதங்களுக்கு, எடுத்துக்காட்டாக, மயோகுளோபினுக்கு, ஏ-ஹெலிக்ஸ் கட்டமைப்பின் அடிப்படையாகும், எடுத்துக்காட்டாக, சைமோட்ரிப்சின், உயிரணுக்களின் சுழல்மயமாக்கலை ஏற்படுத்தாது. சராசரி குளோபுலர் புரதத்தில், சுழல் நிலைகள் 60-70% க்கு அருகில் உள்ளன. குழப்பமான சிக்கலுடன் சுழல் dіlyanki cherguyutsya, மேலும், denaturation விளைவாக, சுழல்-சிக்கலின் மாற்றம் அதிகரிக்கிறது. பாலிபெப்டைட் லான்ஸ்லெட்டை சுழல் செய்வது அமினோ அமில வைப்பு வடிவத்தில் வைப்பது அவசியம். இவ்வாறு, எதிர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட குளுடாமிக் அமிலக் குழு, ஒன்றுக்கு ஒன்று தடையின்றி அருகாமையில் சிதறடிக்கப்பட்டு, மிகவும் வலுவாக பரஸ்பரம் பாதிக்கப்படுகிறது, இதனால் ஆஸ்பிரேட்டில் நீர் இணைப்புகளை நிறுவுவது வலுவானது. அதே காரணத்திற்காக, லைசின் அல்லது அர்ஜினைனின் நேர்மறையாக சார்ஜ் செய்யப்பட்ட இரசாயன குழுக்களின் நெருக்கமான கலவையின் விளைவாக லான்செட்டின் சுழல் சிக்கலானது. அமினோ அமில தீவிரவாதிகளின் பெரும் பன்முகத்தன்மையும் காரணமாகும், ஏனெனில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் பரவல் கடினமாக உள்ளது (செரின், த்ரோயோனைன், லியூசின்). ஹெலிக்ஸ் முன்னிலையில் மிகவும் பொதுவான குறுக்கீடு காரணி அமினோ அமிலம் புரோலின் ஆகும். கூடுதலாக, நைட்ரஜன் அணுவில் நீரின் இருப்பு மூலம் புரோலின் உள்-விளக்கு நீர் பிணைப்புகளை உருவாக்காது. இந்த வழியில், எல்லா சந்தர்ப்பங்களிலும், பாலிபெப்டைட் ஈட்டியில் புரோலைன் சிக்கினால், a-ஹெலிகல் அமைப்பு அழிக்கப்பட்டு, abo (b-wigin) சிக்கலை நிறுவுகிறது. b-கட்டமைப்பு. a-சுழல் மேற்பரப்பில், b-கட்டமைப்பு rahunok பின்னால் சரி செய்யப்பட்டது சர்வதேசபாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் நிலையான ஈட்டிகள் மற்றும் ஈட்டி லான்செட்டின் உள் தொடர்புகளுக்கு இடையே உள்ள நீர் இணைப்புகள். வரிசைகள் ஒரு திசையில் இயக்கப்பட்டால், அத்தகைய அமைப்பு இணை என்று அழைக்கப்படுகிறது, எதிர் திசையில் இருந்தால், அதற்கு எதிரானது. பி-கட்டமைப்பில் உள்ள பாலிபெப்டைட் லான்செட் வலுவாக முறுக்கப்பட்டுள்ளது மற்றும் சுழல் அல்ல, ஆனால் அதிக ஜிக்ஜாக் வடிவில் இருக்கலாம். அச்சில் உள்ள சுசிடிக் அமினோ-அமில அதிகப்படியான வேறுபாடு 0.35 nm ஆக இருக்க வேண்டும், அதனால் மூன்று பெரியதாகவும், a-ஹெலிக்ஸில் குறைவாகவும், ஒரு முறைக்கு மிகையான எண்ணிக்கை அதிகமாகவும் 2. அமினோ அமில எச்சங்களின் வடிகட்டுதல். ஏ-ஹெலிக்ஸின் மேற்பரப்பில், நீர்ப் பிணைப்புகளுடன் நிறைவுற்றது, கூடுதல் நீர் பிணைப்புகளைப் பயன்படுத்துவதற்காக ஹைட்ரோக்ரிட்டின் பி-கட்டமைப்பில் உள்ள பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் தோல் இணைப்பு. இது இணையான, மற்றும் எதிர்-பாரலல் பி-கட்டமைப்பு ஆகிய இரண்டிற்கும் கொண்டு செல்லப்படும் என்று கூறப்படுகிறது, எதிர்-இணை அமைப்பில் உள்ள இணைப்பு மிகவும் நிலையானது. பி-கட்டமைப்பை உருவாக்கும் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் துணைப்பிரிவில் மூன்று முதல் ஏழு அமினோ அமில எச்சங்கள் உள்ளன, மேலும் பி-கட்டமைப்பு 2-6 லான்செட்டுகளைக் கொண்டுள்ளது, இருப்பினும் அவற்றின் எண்ணிக்கை பெரியதாக இருக்கலாம். b-கட்டமைப்பு ஒரு மடிந்த வடிவத்தைக் கொண்டிருக்கலாம், இது இரட்டை கார்பன் அணுக்களில் டெபாசிட் செய்யப்படலாம். її இன் மேற்பரப்பு தட்டையாகவும், லெவோ-முறுக்கப்பட்டதாகவும் இருக்க முடியும், அது லான்ஸ்யுக்கின் எல்லைகளுக்கு இடையில் வெட்டப்பட்டு, 20-25o ஆக மாறும். பி-விஜின்.குளோபுலர் புரதங்கள் செழுமையான வட்ட வடிவத்தைக் கொண்டிருக்கலாம், அதனால்தான் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுக்கு சுழல்கள் சிறப்பியல்பு, சுழல்கள், ஜிக்ஜாக், ஹேர்பின்களின் தோற்றம் சிறப்பியல்பு, மற்றும் லான்செட் நேரடியாக 180 ° ஆக மாறக்கூடும். மீதமுள்ள நாட்களில் பி-விஜின் இருக்கலாம். இந்த விஜின் முடிக்கு ஒரு ஹேர்பின்னை உருவாக்குகிறது மற்றும் ஒரு நீர் ஒலியுடன் உறுதிப்படுத்துகிறது. யோகோவைக் கடக்கும் ஒரு சின்னிக், சிறந்த பிச்சினி தீவிரவாதிகளாக இருக்க முடியும், மேலும் இது பெரும்பாலும் மிகச்சிறிய அமினோ அமிலம் அதிகப்படியான - கிளைசின் சேர்ப்பதற்கான காரணமாகும். இந்த உள்ளமைவு எப்போதும் புரோட்டீன் குளோபுலின் மேற்பரப்பில் தோன்றும், இதில் பி-விஜின் மற்ற பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளுடன் தொடர்பு கொள்கிறது. சூப்பர் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள்.முன்னதாக, எல். பாலிங் மற்றும் ஆர். கோரே ஆகியோரால் சூப்பர் செகண்டரி புரத கட்டமைப்புகள் முன்வைக்கப்பட்டு பின்னர் வெளிப்படுத்தப்பட்டன. ஒரு பட் போல, நீங்கள் ஒரு சூப்பர்ஸ்பைரல் a-சுழல், ஒரு இரட்டை-ஒரு-சுழல் ஒரு leva superspiral முறுக்கப்பட்ட உள்ள வைக்க முடியும். இருப்பினும், சூப்பர் சுருள் கட்டமைப்புகள் பெரும்பாலும் இலைகளின் ஏ-ஹெலிஸ் மற்றும் பி-மடிப்புகள் இரண்டையும் உள்ளடக்கும். Їx கிடங்கை வரும் வரிசையில் வழங்கலாம்: (aa), (ab), (ba) மற்றும் (bXb). மீதமுள்ள மாறுபாடு இலைகளின் இரண்டு இணையான மடிப்பு பகுதிகளாகும், அவற்றுக்கு இடையே ஒரு புள்ளியியல் பந்து (bСb) உள்ளது. இரண்டாம் நிலை மற்றும் உயர்நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையே உள்ள Spivvіdnoshennia உயர் நிலை மாறுபாடுகளைக் கொண்டிருக்கலாம் மற்றும் இது மற்றும் பிற புரத மேக்ரோமோலிகுல்களின் தனிப்பட்ட அம்சங்களில் பொய் இருக்கலாம். களங்கள் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் சம அமைப்பை மடிகின்றன. துர்நாற்றம் குளோபுலர் ஸ்பேசர்களால் ஆனது, பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் குறுகிய என்று அழைக்கப்படும் மூட்டு ஸ்பேசர்களுடன் ஒன்றன் பின் ஒன்றாக இணைக்கப்பட்டுள்ளது. டி. பிர்க்டாஃப்ட் சைமோட்ரிப்சினின் டொமைன் அமைப்பை விவரித்த முதல் நபர்களில் ஒருவர், இந்த புரதத்தில் இரண்டு களங்கள் இருப்பதைக் குறிப்பிடுகிறது.

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

தனி a-helix, b-structureஎன்று ஒழுங்கற்ற இணக்கம் (கிளூ).

கட்டமைப்பு α-சுருள்கள் புலா முன்மொழிந்தார் பாலிங்і கோரே(1951) இது ஒரு வழக்கமான ஹெலிக்ஸ் போல தோற்றமளிக்கும் புரதத்தின் வேறுபட்ட இரண்டாம் நிலை அமைப்பு ஆகும்.

பாலிபெப்டைட் கோலின் இணக்கம். பாலிபெப்டைட் லான்சியூக்கின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

2.2). α- ஹெலிக்ஸ் என்பது ஒரு சங்கிலி போன்ற அமைப்பாகும், பெப்டைட் பிணைப்புகள் ஹெலிக்ஸின் நடுவில் பின்னிப் பிணைந்துள்ளன, மேலும் அமினோ அமில சங்கிலி தீவிரவாதிகள் என்று அழைக்கப்படுகின்றன. a-சுழல் நீர் இணைப்புகளால் நிலைப்படுத்தப்படுகிறது, அவை ஹெலிக்ஸ் அச்சுக்கு இணையாக உள்ளன மற்றும் முதல் மற்றும் ஐந்தாவது அமினோ அமில எச்சங்களுக்கு இடையில் நிரூபிக்கப்படுகின்றன. இந்த வழியில், நீண்ட சுழல் தோல்களில், அமினோ அமிலம் உபரி இரண்டு நீர் இணைப்புகளை வடிவமைப்பதில் பங்கேற்கிறது.

அரிசி. 2.2 அமைப்பு சுழல்.

அரிசி. 2.3 b-கட்டமைப்பு

மே அமைப்பு தட்டையான வடிவம். பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகள் ஏ-ஹெலிக்ஸில் உள்ளதைப் போல அதிக சுருள் மற்றும் இறுக்கமாக முறுக்கப்படாமல் இருக்கலாம். பெப்டைட் பிணைப்புகளின் பகுதிகள் அர்குஷ் காகிதத்தின் சமமான மடிப்புகளைப் போலவே விண்வெளியில் மடிக்கப்படுகின்றன. வாஸ்குலர் பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளில் உள்ள பெப்டைட் பிணைப்புகளின் CO மற்றும் NH-குழுக்களுக்கு இடையே உள்ள நீர் பிணைப்புகளால் உறுதிப்படுத்தப்படுகிறது. பி-கட்டமைப்பை நிறுவும் பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகள் எப்படி ஒரே நேர்கோட்டில் செல்கின்றன (சி- மற்றும் என்-டெர்மினல்களைத் தவிர்க்க) - இணையான பி-கட்டமைப்பு; எதிரே யாக்சோ - எதிர்பாரலல் பி-கட்டமைப்பு. ஒரு பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்கள் மற்ற பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்களுக்கு இடையில் இடைவெளியில் இருக்கும். ஒரு பாலிபெப்டைட் ஈட்டி மடிந்து தனக்கு இணையாகச் சென்றால் எதிரெதிர் பி-குறுக்கு அமைப்பு. பி-குறுக்கு-கட்டமைப்பில் உள்ள நீர்-இணைப்புகள் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சுழல்களின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் இணைக்கப்படுகின்றன.

முன் 234567891011121314151617 அட்வான்ஸ்

முன்னோக்கி பார்:

BILKI விருப்பம் 1 A1. வெள்ளையர்களின் கட்டமைப்பு வரி є: ...

5 - 9 வகுப்பு

பில்கி
விருப்பம் 1
A1
ஆனால்)
அமேனி
AT)
அமினோ அமிலங்கள்
B)
குளுக்கோஸ்
ஜி)
நியூக்ளியோடிடி
A2. சுழல் வெளிச்சம் வகைப்படுத்தப்படுகிறது:
ஆனால்)
புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு
AT)
புரதத்தின் ட்ரெடின் அமைப்பு
B)
புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு
ஜி)
புரதத்தின் குவாட்டர்னரி அமைப்பு
A3. இத்தகைய காரணிகளின் முக்கியத்துவம் புரதத்தின் மீளமுடியாத குறைப்புக்கு வழிவகுக்கிறது?
ஆனால்)
ஈயம், உப்பு, பாதரசம் ஆகியவற்றின் உப்புகளுடன் தொடர்பு
B)
செறிவூட்டப்பட்ட நைட்ரிக் அமிலத்துடன் புரதத்தில் ஊசி
AT)
வலுவான வெப்பமூட்டும்
ஜி)
Usі பட்டியலிடப்பட்ட காரணிகள் vіrnі
A4. செறிவூட்டப்பட்ட நைட்ரிக் அமிலத்தை உட்செலுத்தும்போது ஒரு மணி நேரம் என்ன கவனிக்க வேண்டும் என்று சொல்லுங்கள்:
ஆனால்)
விபடன்யா வெள்ளை முற்றுகை
AT)
சிவப்பு-வயலட் ஃபார்புவன்னியா
B)
விபடன்யா கருப்பு முற்றுகை
ஜி)
Zhovte farbuvannya
A5. வினையூக்கி செயல்பாட்டைச் செய்யும் புரதங்கள் அழைக்கப்படுகின்றன:
ஆனால்)
ஹார்மோன்கள்
AT)
என்சைம்கள்
B)
வைட்டமின்கள்
ஜி)
புரதங்கள்
A6. ஹீமோகுளோபின் புரதம் பின்வரும் செயல்பாடுகளைக் கொண்டுள்ளது:
ஆனால்)
வினையூக்கி
AT)
புடிவெல்னா
B)
ஜாஹிஸ்னு
ஜி)
போக்குவரத்து

பகுதி பி
B1. Spivvidnesit:
புரத மூலக்கூறின் வகை
சக்தி
1)
குளோபுலர் புரதங்கள்
ஆனால்)
மூலக்கூறு ஒரு பந்தாக சுருண்டது
2)
ஃபைப்ரில்லர் புரதங்கள்
B)
தண்ணீருக்கு அருகில் சிதற வேண்டாம்

AT)
தண்ணீரில், அவை பிரிக்கப்படுகின்றன, அல்லது அவை வேறுபாடுகளின் நெடுவரிசைகளை தீர்த்து வைக்கின்றன

ஜி)
நூல் போன்ற அமைப்பு

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

புரதங்கள்:
ஆனால்)
அதிகப்படியான அமினோ அமிலங்களால் தூண்டப்படுகிறது
B)
உங்கள் கிடங்கில் கரி, தண்ணீர் மற்றும் புளிப்பு ஆகியவற்றை மட்டும் எடுத்துச் செல்லுங்கள்
AT)
அமில உணவக ஊடகத்தில் ஹைட்ரோலைஸ் செய்யப்பட்டது
ஜி)
டினாடரேஷனுக்கு முன் ஆரோக்கியம்
D)
Є பாலிசாக்கரைடுகள்
இ)
இயற்கை பாலிமர்கள்

பகுதி சி
Z 1. சமமான எதிர்வினைகளை எழுதுங்கள், அத்தகைய எத்தனால் மற்றும் கனிம பேச்சுகளின் உதவிக்காக, கிளைசின் எடுக்கப்படலாம்.

தனி a-helix, b-structureஎன்று ஒழுங்கற்ற இணக்கம் (கிளூ).

அரிசி. 2.2 அமைப்பு சுழல்.

அரிசி. 2.3 b-கட்டமைப்பு

மல்பெரி அந்துப்பூச்சியின் கம்பளிப்பூச்சிகளின் கொக்கூன்களிலிருந்து ஷோவ்க் எடுக்கப்படுகிறது ( பாம்பிக்ஸ் மோரி) மற்றும் சர்ச்சைக்குரிய இனங்கள். மடிப்புகளின் முக்கிய புரதம், ஃபைப்ரோயின்ஒரு இணை எதிர்ப்பு மடிந்த பந்தின் அமைப்பு, மேலும், பந்துகள் ஒன்றோடொன்று இணையாக மடிக்கப்பட்டு, எண் அடுக்குகளை திருப்திப்படுத்துகின்றன. எனவே, மடிப்பு அமைப்புகளைப் போலவே, அமினோ அமில ஸ்லாக்குகளின் பிச்னி ஈட்டிகள் செங்குத்தாக மேல்நோக்கி மற்றும் கீழ்நோக்கி, okremimi கோளங்களுக்கு இடையே உள்ள இடைவெளிகளில், அவை மிகவும் சுருக்கமாக குழுவாக இருக்கும். உண்மையில், ஃபைப்ரோயின் 80% கிளைசின், அலனைன் மற்றும் செரின், டோப்டோ ஆகியவற்றால் ஆனது. மூன்று அமினோ அமிலங்கள், அவை காட்டு ஈட்டிகளின் குறைந்தபட்ச அளவு வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. ஃபைப்ரோயின் மூலக்கூறு மீண்டும் மீண்டும் வரும் ஒரு பொதுவான துண்டை மாற்ற வேண்டும் (gl-ala-gl-ala-gl-ser) n .

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு.புரதங்களில் உள்ள ஆல்பா-ஹெலிகல் மற்றும் பீட்டா-கட்டமைப்புப் பிரிவுகள் ஒன்றன் பின் ஒன்றாகவும் தமக்கிடையேயும் தொடர்புகொண்டு, குழுமங்களை உருவாக்குகின்றன. பூர்வீக புரதங்களில் உட்பொதிக்கப்பட்ட உயர்நிலை கட்டமைப்புகள் ஆற்றல் மிக்கவையாக மிக முக்கியமானவை. அவர்களுக்கு முன், ஒரு சூப்பர்கோயில்டு α-ஹெலிக்ஸைச் சேர்க்கவும், அதில் இரண்டு α-ஹெலிக்ஸ்கள் ஒவ்வொன்றாக முறுக்கப்பட்டன, இடது சூப்பர்கோயிலை (பாக்டீரியோஹோடோப்சின், ஹெமெரித்ரின்) நிறுவுகிறது; வரையப்பட்ட பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் α-ஹெலிகல் மற்றும் β-கட்டமைப்புத் துண்டுகள் (உதாரணமாக, ரோஸ்மேனின் βαβαβ-lank, டீஹைட்ரோஜினேஸ் என்சைம் மூலக்கூறுகளின் NAD + -இணைப்புப் பிரிவில் காணப்படுகிறது); எதிர்பாரலல் ட்ரைலான்சுக் β-கட்டமைப்பு (βββ) β-ஜிக்ஜாக் என்று அழைக்கப்படுகிறது, மேலும் இது நுண்ணுயிரிகளில் உள்ள பல நொதிகளில் காணப்படுகிறது, இது எளிமையானது மற்றும் முதுகெலும்பு.

§ 8. ஒரு பில்க் மூலக்கூறின் விண்வெளி அமைப்பு

முதன்மை அமைப்பு

புரதத்தின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் கீழ், பெப்டைட் இணைப்புகள், பாலிபெப்டைட் லான்செட் ஆகியவற்றுடன் ஒன்றன் பின் ஒன்றாக இணைக்கப்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கை மற்றும் ஏற்றுதல் வரிசை புரிந்து கொள்ளப்படுகிறது.

ஒரு முனையில் உள்ள பாலிபெப்டைட் ஈட்டி மிகவும் வலுவானது, இது நிறுவப்பட்ட பெப்டைட் பிணைப்பில் பங்கேற்காது, NH 2 -குழு, என்-கைனெட்ஸ். பெருகும் போசியில், இது வளர இலவசம், இது நிறுவப்பட்ட பெப்டைட் இணைப்பில் பங்கேற்காது, HOOS-குழு, CE - எஸ்-கினெட்டுகள். என்-கைனெட்டுகள் ஈட்டியின் கோப்பிற்காக எடுக்கப்படுகின்றன, அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கை புதிய ஒன்றிலிருந்து தொடங்குகிறது:

இன்சுலின் அமினோ அமில வரிசை எஃப். செங்கரால் (கேம்பிரிட்ஜ் பல்கலைக்கழகம்) நிறுவப்பட்டது. இந்த புரதம் இரண்டு பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது. ஒரு லான்செட் 21 அமினோ அமில எச்சங்களால் ஆனது, மற்றொன்று லான்செட் 30 ஆல் ஆனது. லான்செட்டுகள் இரண்டு டைசல்பைட் புள்ளிகளுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளன (படம் 6).

அரிசி. 6. மனித இன்சுலின் முதன்மை அமைப்பு

qiєї கட்டமைப்பைப் புரிந்துகொள்வதில் பத்து ஆண்டுகள் (1944 - 1954) செலவிடப்பட்டன. இந்த நேரத்தில், முதன்மையான அமைப்பு பணக்கார வெள்ளையர்களுக்கு ஒதுக்கப்பட்டது, ஆட்டோமேஷன் செயல்முறை நியமிக்கப்பட்டது மற்றும் முந்தையவர்களுக்கு இது ஒரு தீவிரமான பிரச்சனை அல்ல.

தோல் புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு பற்றிய தகவல் மரபணுவில் குறியிடப்படுகிறது (டிஎன்ஏ மூலக்கூறின் விரிவாக்கம்) மற்றும் டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் (எம்ஆர்என்ஏ பற்றிய தகவல்களை மீண்டும் எழுதுதல்) மற்றும் மொழிபெயர்ப்பின் போது (பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் தொகுப்பு) உணரப்படுகிறது. சிம்முடனான இணைப்பில், புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு மரபணுவின் மற்ற கட்டமைப்பிற்குப் பின்னால் செருகப்படலாம்.

ஹோமோலோகஸ் புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் அடிப்படையில், இனங்களின் வகைபிரித்தல் ஸ்போரிடிட்டி பற்றிய முடிவுகளை எடுக்க முடியும். ஹோமோலோகஸ் புரதங்களுக்கு முன், அந்த புரதங்கள் உள்ளன, அவை வெவ்வேறு இனங்களில் ஒரே மாதிரியான செயல்பாடுகளைக் கொண்டுள்ளன. இத்தகைய புரதங்கள் ஒத்த அமினோ அமில வரிசைகளைக் கொண்டிருக்கலாம். எடுத்துக்காட்டாக, சைட்டோக்ரோம் 3 புரதமானது 12500 க்கு அருகில் உள்ள அதிகபட்ச மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் 100 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டுள்ளது. இரண்டு இனங்களின் சைட்டோக்ரோம் H இன் முதன்மை கட்டமைப்பில் உள்ள வேறுபாடுகள் இனங்களுக்கிடையேயான பைலோஜெனடிக் வேறுபாடுகளுக்கு விகிதாசாரமாகும். இவ்வாறு, குதிரைகளின் சைட்டோக்ரோம்கள் 3 மற்றும் தூறல்கள் 48 அமினோ அமில எச்சங்களில் காணப்படுகின்றன;

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் நீர் பிணைப்புகளை நிறுவுவதன் மூலம் புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பு உருவாகிறது. இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பில் இரண்டு வகைகள் உள்ளன: α-ஹெலிக்ஸ் மற்றும் β-அமைப்பு (அல்லது மடிப்பு பந்து). புரதங்களில், பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் செல்கள் இருக்கலாம், அவை இரண்டாம் நிலை அமைப்பை நிறுவாது.

α-சுழல் ஒரு நீரூற்றை உருவாக்குகிறது. α-ஹெலிக்ஸை வடிவமைக்கும் போது, தோல் பெப்டைட் குழுவின் அமில அணு, நான்காவது NH-குழுவின் நீர் அணுவுடன் நீர் இணைப்பை உருவாக்குகிறது:

நீர் இணைப்புகள் கொண்ட டெகில்கோமாவின் சுழல் சுருளில் இருந்து ஒரு சுழல் உறைகளின் தோல் சுருள், இது குறிப்பிடத்தக்க மனநிலையின் கட்டமைப்பை அளிக்கிறது. α- ஹெலிக்ஸ் பின்வரும் குணாதிசயங்களைக் கொண்டுள்ளது: ஹெலிக்ஸின் விட்டம் 0.5 nm, ஹெலிக்ஸின் நீளம் 0.54 nm மற்றும் ஹெலிக்ஸின் ஒரு திருப்பத்திற்கு 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது (படம் 7).

அரிசி. 7. ஒரு சுழல் மாதிரி, இது பண்புகளை பிரதிபலிக்கிறது

அமினோ அமிலங்களின் சங்கிலி தீவிரவாதிகள் நேரடியாக ஹெலிக்ஸ் (படம் 8) இல் பெயரிடப்படுகின்றன.

அரிசி. 8. மாதிரி -சுழல், இது உயிரியல் தீவிரவாதிகளின் பரவலின் விரிவாக்கத்தை பிரதிபலிக்கிறது

இயற்கையான எல்-அமினோ அமிலங்களிலிருந்து, இது வலது மற்றும் இடது-சுழல் இரண்டையும் தூண்டலாம். பெரும்பாலான இயற்கை புரதங்கள் சரியான சுழல் மூலம் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. மூன்று டி-அமினோ அமிலங்களை இடது மற்றும் வலது ஹெலிக்ஸ் என்றும் அழைக்கலாம். டி-மற்றும் எல்-அமினோ அமில வைப்புத்தொகையின் கூட்டுத்தொகையிலிருந்து உருவாகும் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டால் ஒரு ஹெலிக்ஸை நிறுவ முடியவில்லை.

Deyakі அமினோ அமிலம் உபரி pereshkodzhayut α-ஹெலிக்ஸ். எடுத்துக்காட்டாக, லான்சியூஜில் ஸ்ப்ராட் நேர்மறையாகவோ அல்லது எதிர்மறையாகவோ அமினோ அமில வைப்புகளுடன் கலந்திருந்தாலும், அத்தகைய தட்டு ஒரே நேரத்தில் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகளின் பரஸ்பர வெளியீட்டின் மூலம் α- ஹெலிகல் கட்டமைப்பை ஏற்காது. அமினோ அமில எச்சங்களின் சுருள்களை எளிதில் கரைக்கவும், இது பெரிய வேறுபாடுகளை உருவாக்குகிறது. α- ஹெலிக்ஸ் ஒருங்கிணைப்புக்கான மாற்றம் அதிகப்படியான புரோலைன் (படம் 9) உடன் பாலிபெப்டைட் லான்ஸ்லெட்டிலும் வெளிப்படுகிறது. நைட்ரஜன் அணுக்களில் அதிகப்படியான புரோலின் உள்ளது, இது ஒரு பெப்டைட் இணைப்பை மற்றொரு அமினோ அமிலத்துடன் உருவாக்குகிறது, ஒரு அணு நீர் இல்லை.

அரிசி. 9. உபரி proline pereshkodzha utvennu-spirali

பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் கிடங்கில் நுழையும் புரோலின் அந்த உபரிக்கு, ஈட்டியின் உள் நீர் தசைநார் நிறுவ முடியாது. கூடுதலாக, ப்ரோலினில் உள்ள நைட்ரஜன் அணு தடிமனான வளையத்தின் கிடங்கிற்குள் நுழைகிறது, இது அந்த சுழலின் N-C பிணைப்பைச் சுற்றிச் சுற்றிச் சுற்றி வர இயலாது.

க்ரிம் α-ஹெலிகள் மற்ற வகை ஹெலிகளை விவரிக்கின்றன. இருப்பினும், துர்நாற்றம் அரிதாக, மிக முக்கியமாக, குறுகிய தூரங்களில்.

ஈட்டிகளில் உள்ள தற்கொலை பாலிபெப்டைட் துண்டுகளின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே நீர் இணைப்புகளை உருவாக்குவது மோல்டிங்கிற்கு முன் மேற்கொள்ளப்படுகிறது. β-கட்டமைப்புகள் அல்லது மடிந்த பந்து:

α- சுழல் மேற்பரப்பில், மடிந்த பந்து ஒரு ஜிக்ஜாக் போன்ற வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது, நான் ஒரு துருத்தி போல் இருக்கிறேன் (படம் 10).

அரிசி. 10. புரதத்தின் β-கட்டமைப்பு

பந்துகளின் இணையான மற்றும் எதிர்-இணை மடிப்பு பகுதிகளை பிரிக்கவும். பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் பிரிவுகளுக்கு இடையில் இணையான β- கட்டமைப்புகள் நிறுவப்பட்டுள்ளன, அவை நேரடியாகத் தவிர்க்கப்படுகின்றன:

பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் புரோட்டிஸ்ட்டல் நேர்கோடுகளுக்கு இடையில் எதிர்பாரலல் β-கட்டமைப்புகள் நிறுவப்பட்டுள்ளன:

இரண்டு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகளுக்கு இடையே β-கட்டமைப்புகள் அதிகமாகவோ அல்லது குறைவாகவோ உருவாக்கப்படலாம்:

சில புரதங்களின் கிடங்குகளில், இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பானது α- ஹெலிக்ஸ் மூலம் மட்டுமே குறிப்பிடப்படலாம், மற்றவற்றில் - β- கட்டமைப்புகளால் மட்டுமே (இணை, அல்லது எதிரெதிர், அல்லது மற்றவை), மற்றவற்றில், α-சுழல்களின் வரிசை இருக்கலாம். இருக்கும் மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்.

ட்ரெடின்னா அமைப்பு

செழுமையான புரதங்களில், இரண்டாவதாக ஒழுங்கமைக்கப்பட்ட கட்டமைப்புகள் (α-சுழல், -கட்டமைப்புகள்) ஒரு சிறிய உருண்டையை பாடும் வரிசையில் எரித்துவிடும். குளோபுலர் புரதங்களின் விசாலமான அமைப்பு மூன்றாம் நிலை அமைப்புடன் தொடர்புடையது. இந்த வழியில், ட்ரெடினஸ் அமைப்பு காடுகளில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் குப்பைகளின் அற்ப வளர்ச்சியை வகைப்படுத்துகிறது. உருவாக்கப்பட்ட மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் அயனி மற்றும் நீர் பிணைப்புகள், ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள், வான் டெர் வால்ஸ் படைகள் ஆகியவற்றில் பங்கேற்கின்றன. டிசல்பைட் இணைப்புகளின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தவும்.

புரதங்களின் ட்ரெட்டினா அமைப்பு அவற்றின் அமினோ அமில வரிசையின் காரணமாகும். மோல்டிங் விஷயத்தில், இணைப்பு அமினோ அமிலங்களுடன் இணைக்கப்பட்டு, பாலிபெப்டைட் ஈட்டியில் கணிசமான தூரத்தில் கலக்கப்படுகிறது. சில்லறை புரதங்களில், அமினோ அமிலங்களின் துருவ தீவிரவாதிகள், ஒரு விதியாக, புரத மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன, அடுத்து, மூலக்கூறின் நடுவில், ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள் குளோபுலின் நடுவில் சுருக்கமாக நிரம்பியுள்ளன. ஹைட்ரோபோபிக் செல்கள்.

Ninі tretinna அமைப்பு bagatioh blіlkіv நிறுவப்பட்டது. இரண்டு உதாரணங்களைப் பார்ப்போம்.

மயோகுளோபின்

மயோகுளோபின் என்பது 16700 எக்சிபியன்ட் வெகுஜனத்திலிருந்து ஒரு புளிப்பு-பிணைப்பு புரதமாகும். இதன் செயல்பாடு மயாசாவில் புளிப்பை சேமிப்பதாகும். இந்த மூலக்கூறில் ஒரு பாலிபெப்டைட் லான்ஸ் உள்ளது, இதில் 153 அமினோ அமில எச்சங்கள் மற்றும் ஒரு ஹீமோகுரூப் உள்ளது, இது அமில பிணைப்பில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது.

மயோகுளோபினின் பரந்த அமைப்பு ஜான் கெண்ட்ரூ மற்றும் அவரது சகாக்களின் ரோபோக்களால் நிறுத்தப்பட்டது (படம் 11). இந்த புரதத்தின் மூலக்கூறில் 8 α- ஹெலிகல் செல்கள் உள்ளன, இது பெரும்பாலும் அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களில் 80% ஆகும். Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

படம்.11. மயோகுளோபினின் ட்ரெடின் அமைப்பு

ரிபோநியூக்லீஸ்

ரிபோநியூக்லீஸ் ஒரு குளோபுலர் புரதம். இது தோலடி அடுக்கின் கிளிடின்களால் சுரக்கப்படுகிறது, இது ஆர்என்ஏவின் பிளவை ஊக்குவிக்கும் என்சைம் ஆகும். மயோகுளோபினின் மேற்பரப்பில், ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு மிகக் குறைவான α- ஹெலிகல் செல்களைக் கொண்டிருக்கலாம் மற்றும் β- இணக்கத்தில் இருக்கும் அதிக எண்ணிக்கையிலான பிரிவுகளைக் கொண்டிருக்கும். புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் கனிமத்தன்மை 4 டிஸல்பைட் பிணைப்புகளால் வழங்கப்படுகிறது.

குவாட்டர்னரி அமைப்பு

நிறைய புரதங்கள் டெசில்கள், இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட, புரத துணைக்குழுக்கள் அல்லது மூலக்கூறுகளால் ஆனவை, அவை பாடும் இரண்டாம் மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு வழிவகுக்கும், அவை நீர் மற்றும் அயனி இணைப்புகள், ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் ஆகியவற்றின் உதவிக்காக ஒரே நேரத்தில் ஒன்றாக இணைக்கப்படுகின்றன. வான் டெர் வால்ஸ் படைகள். புரத மூலக்கூறுகளின் அத்தகைய அமைப்பு காலாண்டு அமைப்பு, மற்றும் புரதங்கள் தங்களை அழைக்கப்படுகின்றன ஒலிகோமிர்னிமி. ஓக்ரேமா துணைக்குழு அல்லது ஒரு புரத மூலக்கூறு, ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கிடங்கில் அழைக்கப்படுகிறது. புரோட்டோமிர்.

ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் எண்ணிக்கை பரவலாக மாறுபடும். எடுத்துக்காட்டாக, கிரியேட்டின் கைனேஸ் 2 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது, ஹீமோகுளோபின் - 4 புரோட்டோமர்கள், ஈ.கோலி ஆர்என்ஏ பாலிமரேஸ் - ஆர்என்ஏ தொகுப்புக்கு காரணமான ஒரு நொதி - 5 புரோட்டோமர்கள், பைருவேட் டீஹைட்ரோஜினேஸ் காம்ப்ளக்ஸ் - 72 புரோட்டோமர்கள். ஒரு புரதம் மற்றும் இரண்டு புரோட்டோமர்கள், ஒன்று டைமர் என்றும், ஒன்று டெட்ராமர் என்றும், ஆறு ஹெக்ஸாமர் என்றும் அழைக்கப்படுகிறது (படம் 12). பெரும்பாலும் ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் மூலக்கூறில் 2 அல்லது 4 புரோட்டோமர்கள் உள்ளன. ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கிடங்கில் அதே அல்லது வேறுபட்ட புரோட்டோமர்கள் இருக்கலாம். ஒரே மாதிரியான இரண்டு முன்மாதிரிகள் புரதத்தின் கிடங்கில் நுழைந்தால், - ஹோமோடிமர், ஒரு வித்தியாசம் போல - ஹீட்டோரோடைமர்.

அரிசி. 12. ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள்

ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் அமைப்பைப் பார்ப்போம். ஹீமோகுளோபினின் முக்கிய செயல்பாடு நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு அமிலத்தையும் இரத்த ஓட்டத்தில் இருந்து கார்பன் டை ஆக்சைடையும் கொண்டு செல்வதாகும். இந்த மூலக்கூறு (படம் 13) இரண்டு வெவ்வேறு வகையான நான்கு பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது - இரண்டு α-லேன்ஸ்கள் மற்றும் இரண்டு β-லேன்ஸ்கள் மற்றும் ஹீம். ஹீமோகுளோபின் ஒரு புரதம், இது மயோகுளோபினுடன் சர்ச்சைக்குரியது. மயோகுளோபினின் இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்கள் ஒத்தவை. ஹீமோகுளோபின், யாக் மற்றும் மயோகுளோபினுக்கான தோல் புரோட்டோமர், பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் 8-சுழல் ஆட்டுக்குட்டிகள். இந்த விஷயத்தில், மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமரின் முதன்மை கட்டமைப்புகளில், 24 க்கும் குறைவான அமினோ அமில எச்சங்கள் ஒரே மாதிரியானவை என்பதை கவனத்தில் கொள்ள வேண்டும். இனிமேல், முதன்மையான கட்டமைப்பைக் கவனிக்கும் புரதங்கள், ஒரு விசாலமான அமைப்பு மற்றும் வெற்றிகரமான ஒத்த செயல்பாடுகளை ஒத்ததாக இருக்கும்.

அரிசி. 13. ஹீமோகுளோபின் அமைப்பு

பிட் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு பாலிபெப்டைட் லான்செட், டோப்டோவின் கட்டமைப்பால் புரதம் பாதிக்கப்படலாம். ஒரு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை மடிப்பு, முறுக்கு (மடித்தல், பேக்கேஜிங்) ஒரு சுழல் அல்லது வேறு இணக்கமாக இருக்கும். இந்த செயல்முறை குழப்பமாக தொடரவில்லை, ஆனால் படிப்படியாக புரோட்டீனின் முதன்மைக் கட்டமைப்பில் உள்ள நிரல். பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் இரண்டு முக்கிய உள்ளமைவுகளின் விரிவான விளக்கம், அவை கட்டமைப்பு மாற்றங்கள் மற்றும் சோதனைத் தரவைக் குறிக்கின்றன:

a-சுருள்கள்,
β கட்டமைப்புகள்.

குளோபுலர் புரதங்களின் மிக முக்கியமான வகை கணக்கில் எடுத்துக்கொள்ளப்படுகிறது அ- சுழல்.பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் முறுக்கு ஆண்டின் அம்புக்குறியை (வலது கை ஹெலிக்ஸ்) பின்பற்றுகிறது, இது இயற்கை புரதங்களின் எல்-அமினோ அமிலக் கிடங்கால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

அவசர சக்திவினைல் a-சுருள்களில் (போன்ற மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்) є zdatnіst அமினோ அமிலங்கள் நீர் பிணைப்புகளின் கரைதிறன்.

ஹெலிகளின் அமைப்பு தெளிவானது குறைந்த ஒழுங்குமுறை:

ஹெலிக்ஸின் தோல் சுருள் (croc) மீது, 3.6 அமினோ அமில எச்சங்கள் விழுகின்றன.
க்ரோக் ஹெலிக்ஸ் (vіdstan vzdovzh osі) ஒரு முறைக்கு 0.54 nm ஐ அடைகிறது, ஆனால் ஒரு அமினோ அமிலத்தில் அதிகப்படியான 0.15 nm குறைகிறது.
ஹெலிக்ஸின் திருப்பம் 26° ஆகும், ஹெலிக்ஸின் 5 திருப்பங்களுக்குப் பிறகு (18 அமினோ அமில எச்சங்கள்) பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் கட்டமைப்பு கட்டமைப்பு மீண்டும் மீண்டும் செய்யப்படுகிறது. Tse என்பது ஒரு ஹெலிகல் கட்டமைப்பின் மறுநிகழ்வு (அல்லது அடையாளம்) 2.7 nm ஆகிறது.

பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் இரண்டாவது வகை உள்ளமைவு, முடி அணில்களில் வெளிப்பாடுகள், தையல், m'yazyv மற்றும் பிற ஃபைப்ரில்லர் அணில், பெயரை நீக்குதல் β கட்டமைப்புகள்.இந்த வழக்கில், இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட நேரியல் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகள், இணையாக அல்லது, பெரும்பாலும், எதிர்-இணையாக, மனரீதியாக, சதைப்பற்றுள்ள ஈட்டிகளின் -NH- மற்றும் -CO-குழுக்களுக்கு இடையேயான வருடாந்திர நீர் இணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்டு, கட்டமைப்பை திருப்திப்படுத்துகிறது. கிடங்கு வகை.

பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் β-கட்டமைப்புகளின் திட்டவட்டமான பிரதிநிதித்துவம்.

இயற்கையில், புரதங்கள், புடோவா யாகிக், புரோட், விட்போவிடா n_ β-, n_ a- கட்டமைப்புகள் உள்ளன. அத்தகைய புரதங்களின் பொதுவான பட் ஆகும் கொலாஜன்- ஃபைப்ரில்லர் புரதம், இது மனிதர்கள் மற்றும் உயிரினங்களின் உடலில் வெற்றிகரமான திசுக்களின் முக்கிய வெகுஜனமாகிறது.

எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வின் முறைகளைப் பயன்படுத்தி, புரத மூலக்கூறின் இரண்டு சமமான கட்டமைப்பு அமைப்பின் முடிவை நாங்கள் கொண்டு வந்துள்ளோம், இது இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையில் இடைநிலையாகத் தோன்றியது. Tse என்று அழைக்கப்படுகிறது உயர்நிலை கட்டமைப்புகள் மற்றும் கட்டமைப்பு களங்கள்.

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள்பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் தொகுப்புகளாகும், அவை அவற்றின் சொந்த இரண்டாம் கட்டமைப்பை உருவாக்குகின்றன மற்றும் அவற்றின் வெப்ப இயக்கவியல் அல்லது இயக்க நிலைத்தன்மையின் விளைவாக செயலில் உள்ள புரதங்களில் கரைகின்றன. இவ்வாறு, குளோபுலர் புரதங்களில், இரட்டை (βхβ)-உறுப்புகள் (இரண்டு இணை β-லேன்ஸ்கள், x பிரிவால் இணைக்கப்பட்டவை), βaβaβ-கூறுகள் (இரண்டு α-ஹெலிக்ஸ் பிரிவுகளால் குறிப்பிடப்படுகின்றன, மும்மடங்கிற்கு இடையே இணையான β-lance மூலம் செருகப்படுகின்றன. ) மற்றும் உள்ளே.

புடோவ் குளோபுலர் புரதத்தின் (ஃபிளாவோடாக்சின்) டொமைன் (ஏ. ஏ. போல்டிரெவிமுக்கு)

களம்- இது பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் நடுவில் உள்ள ஒரு சிறிய குளோபுலர் கட்டமைப்பு அலகு ஆகும். களங்கள் செயல்பாடுகள் மற்றும் மடிப்பு (எறிதல்) சுயாதீனமான சிறிய குளோபுலர் கட்டமைப்பு அலகுகளில் வேறுபடலாம், புரத மூலக்கூறின் நடுவில் உள்ள gnuchnye ஸ்லேட்டுகளால் தங்களுக்கு இடையே இணைக்கப்பட்டுள்ளது.

முன்னோக்கி பார்:

கட்டமைப்பு அமைப்பு பில்கிவ்

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பாலிபெப்டைடுகள் மற்றும் புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

முன்னோக்கி பார்:

புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

புரதங்கள்: புரதங்களின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பாலிபெப்டைட் கோலின் இணக்கம். பாலிபெப்டைட் லான்சியூக்கின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

முன்னோக்கி பார்:

BILKI விருப்பம் 1 A1. வெள்ளையர்களின் கட்டமைப்பு வரி є: ...

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

கட்டுரைகளின் தலைப்பில் மேலும்: