புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பின் விளக்கம். காலாண்டு கட்டமைப்பின் புரதங்களின் அமைப்பு, குறிப்பாக தொகுப்பு மற்றும் மரபியல். புரதத்தின் சேர்க்கை கட்டமைப்புகள்

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு என்பது ஒரு லான்செட்டின் பெப்டைட் குழுக்கள் அல்லது பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகளின் கூட்டுத்தொகைக்கு இடையே நிறுவப்பட்ட நீர் இணைப்புகளை நிறுவிய ஜாவ்டியாகாவின் வரிசைப்படுத்தப்பட்ட கட்டமைப்பில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை இடுவதற்கான வழி. இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் கட்டமைப்பின் படி, அவை ஹெலிகல் (α- ஹெலிக்ஸ்) மற்றும் கோள-மடிந்த பகுதிகளாக (β- கட்டமைப்பு மற்றும் குறுக்கு-β- வடிவம்) பிரிக்கப்படுகின்றன.

α-சுழல். இது ஒரு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் எல்லையில் உள்ள இன்டர்பெப்டைட் நீர் இணைப்புகளின் தசைநார்கள் மூலம் நிறுவப்பட்ட வழக்கமான ஹெலிக்ஸ் போல தோற்றமளிக்கும் புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் வேறுபட்ட வகையாகும். பெப்டைட் இணைப்பின் அனைத்து சக்தியையும் கட்டுப்படுத்தும் ஒரு α- ஹெலிக்ஸ் (படம் 2) இருப்பதற்கான மாதிரி, பாலிங் மற்றும் கோரே ஆகியோரால் முன்மொழியப்பட்டது. α- ஹெலிக்ஸின் முக்கிய அம்சங்கள்:

· பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சுழல் கட்டமைப்பு, இது ஒரு திருகு சமச்சீர் கொண்டது;

· Utvorennya நீர் இணைப்புகள் தோல் முதல் மற்றும் நான்காவது அமினோ அமில எச்சங்கள் பெப்டைட் குழுக்கள் இடையே;

சுழலில் திருப்பங்களின் ஒழுங்குமுறை;

α-ஹெலிக்ஸில் உள்ள அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களின் சமத்துவம் மொட்டுகள் மற்றும் அவற்றின் நச்சு தீவிரவாதிகள் ஆகியவற்றிலிருந்து சுயாதீனமாக;

· அமினோ அமிலங்களின் Bichnі தீவிரவாதிகள் நிறுவப்பட்ட α- ஹெலிக்ஸில் பங்கு பெறுவதில்லை.

α-சுழல் ஒலி மின்சார அடுப்பின் நீட்டப்பட்ட சுழல் போன்றது. முதல் மற்றும் நான்காவது பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையேயான நீர் இணைப்புகளின் ஒழுங்குமுறையானது பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் திருப்பங்களின் ஒழுங்குமுறையை தீர்மானிக்கிறது. α-சுழல் ஒரு திருப்பத்தின் உயரம் 0.54 nm வரை இருக்கும்; 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது, இதனால் அதிகப்படியான தோல் அமினோ அமிலம் அச்சில் (ஒரு அமினோ அமிலத்தின் உயரம்) 0.15 nm (0.54:3.6 \u003d 0.15 nm) வரை நகர்கிறது, இது அனைத்து அமினோக்களின் சமத்துவத்தைப் பற்றி பேச உங்களை அனுமதிக்கிறது. α-ஹெலிக்ஸில் தேவையற்ற அமிலங்கள். முறையான காலம் - 5 திருப்பங்கள் அல்லது 18 அமினோ அமில எச்சங்கள் வரை சுருள்கள்; ஒரு காலகட்டத்தின் நீளம் 2.7 nm ஆகிறது. அரிசி. 3. பாலிங்-கோரி ஒரு-சுழல் மாதிரி

β-கட்டமைப்பு. இது ஒரு வித்தியாசமான இரண்டாம் நிலை அமைப்பாகும், இது பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் உள்ளமைவை சற்று வளைக்கலாம் மற்றும் ஒரே பாலிபெப்டைட் லான்ஸ் அல்லது பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் கூட்டுத்தொகையின் மூன்று மரங்களின் எல்லைகளில் உள்ள இன்டர்பெப்டைட் நீர் இணைப்புகளின் உதவிக்காக உருவாகிறது. Її ஒரு கோள-மடிந்த அமைப்பு என்றும் அழைக்கப்படுகிறது. Є பல்வேறு β- கட்டமைப்புகள். புரதத்தின் ஒரு பாலிபெப்டைட் ஈட்டியால் நிலைநிறுத்தப்படும் நாற்றுகளின் கோளங்களின் பரிமாற்றங்கள் குறுக்கு-β-வடிவம் (குறுகிய β-அமைப்பு) என்று அழைக்கப்படுகின்றன. குறுக்கு-β-வடிவத்தில் உள்ள நீர்-இணைப்புகள் பாலிபெப்டைட் லான்சியூக்கின் சுழல்களின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் இணைக்கப்படுகின்றன. இரண்டாவது வகை, மொத்த β-கட்டமைப்பு, முழு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சிறப்பியல்பு ஆகும், இது வடிவத்தில் வளைந்து, சம்மம் இணையான பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகளுக்கு இடையே உள்ள இன்டர்பெப்டைட் நீர் இணைப்புகளால் குறைக்கப்படுகிறது (படம் 3). இந்த அமைப்பு துருத்திக்கு ஒரு தந்திரமான ஒன்றாகும். மேலும், β-கட்டமைப்புகளின் மாறுபாடுகள் சாத்தியம்: இணையான லான்செட்டுகள் (N-kintsi பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகள் ஒரே திசையில் நேராக்கப்பட்டது) மற்றும் எதிர்பாரலல் (N-kintsi வெவ்வேறு பக்கங்களில் நேராக்கப்பட்டது) மூலம் துர்நாற்றத்தை உருவாக்கலாம். ஒரு பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்கள் மற்ற பந்தின் செயின் ரேடிக்கல்களுக்கு இடையில் இடைவெளியில் இருக்கும்.

புரதங்களில், α-கட்டமைப்பிலிருந்து β-கட்டமைப்புகளுக்கு மாறுவது மற்றும் நீர் இணைப்புகளின் மாற்றத்திற்குப் பிறகு திரும்புவது சாத்தியமாகும். லான்செட் பிரிட்லின் வழக்கமான இன்டர்பெப்டைட் நீர் இணைப்புகளை மாற்றுவது (பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் ஜிப்பர் சுழல் சுழலாக முறுக்குகிறது) பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் முறுக்கப்பட்ட துண்டுகளுக்கு இடையே உள்ள நீர் இணைப்புகளின் சுருள்கள் மற்றும் ஜாமிகனியை திருப்புகிறது. கெரட்டின் வெளிப்பாடுகளின் இத்தகைய மாற்றம் ஒரு ஹேரி அணில் ஆகும். முடி மிட்டாக இருக்கும் போது, ​​β-கெரட்டின் மற்றும் வின் சுழல் அமைப்பை உடைத்து α-கெரட்டின் (சுருள் முடி நேராக்குகிறது) செல்ல எளிதானது.

ஒரு படிகத்தின் உருகுதலுடன் ஒப்பிடுவதன் மூலம் புரதங்களின் வழக்கமான இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளை (α-ஹெலிஸ்கள் மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்) அழிப்பது பாலிபெப்டைட்களின் "உருகுதல்" என்று அழைக்கப்படுகிறது. இந்த நீரினால், இணைப்புகள் உடைந்து, பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகள் ஒரு ஃபிரட்லெஸ் பந்தின் வடிவத்தில் வீங்குகின்றன. மேலும், இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளின் நிலைத்தன்மை இன்டர்பெப்டைட் நீர் இணைப்புகளால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது. அதிகப்படியான சிஸ்டைனைக் கரைக்கும் பகுதிகளில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் சிறிய அளவிலான டிஸல்பைட் பிணைப்புகளுக்கு, பிற வகையான பிணைப்புகள் இந்தத் தளத்திலிருந்து எடுக்கப்படாமல் இருக்கலாம். டைசல்பைட் பிணைப்புகளுடன் இணைக்கப்பட்ட குறுகிய பெப்டைடுகள் சுழற்சியில் ஒளிரும். பணக்கார புரதங்களில், ஒரு மணிநேரம் α- ஹெலிகல் செல்கள் மற்றும் β- கட்டமைப்புகள் உள்ளன. 100% s α-ஹெலிக்ஸ் கொண்ட இயற்கை புரதங்கள் பயன்படுத்தப்படாமல் போகலாம் (பாரமியோசின் ஒரு மியூகோசல் புரதம், இது 96-100% α-ஹெலிக்ஸ்), ஆனால் செயற்கை பாலிபெப்டைடுகள் 100%-சுழல் ஆகும்.

மற்ற புரதங்கள் ஸ்பைக்கிங்கின் வெவ்வேறு நிலைகளை ஏற்படுத்தலாம். பரமயோசின், மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் ஆகியவற்றில் α- ஹெலிகல் கட்டமைப்புகளின் அதிக அதிர்வெண் காணப்படுகிறது. மறுபுறம், டிரிப்சினில், ரிபோநியூக்லீஸில், பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் பெரும்பகுதி கோள β-கட்டமைப்பிற்கு பொருந்துகிறது. திசு புரதங்களை ஆதரிக்கிறது: கெரட்டின் (முடி புரதம், கம்பளி), கொலாஜன் (தசைநார் புரதம், தோல்), ஃபைப்ரோயின் (இயற்கை தையல் புரதம்) பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் β-உள்ளமைப்பை மாற்றலாம். வெள்ளையர்களில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகளின் சுருள்மயமாக்கல் உலகில் உள்ள வேறுபாடு, வெளிப்படையாக, அடிக்கடி சுருள்மயமாக்கலை சீர்குலைக்கும் அல்லது பாலிபெப்டைட் லான்ஸின் வழக்கமான இடுவதை "உடைக்க" அதிகாரம் உள்ளவர்களைப் பற்றி பேசுகிறது. இதற்குக் காரணம், பாடும் ஆவேசத்தில், அதாவது ட்ரெடினஸ் அமைப்பில் உள்ள புரதத்தின் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் மிகவும் கச்சிதமான ஏற்பாடு ஆகும்.

§ 8. ஒரு பில்க் மூலக்கூறின் விண்வெளி அமைப்பு

முதன்மை அமைப்பு

புரதத்தின் முதன்மைக் கட்டமைப்பின் கீழ், பெப்டைட் இணைப்புகள், பாலிபெப்டைட் லான்செட் ஆகியவற்றுடன் ஒன்றன் பின் ஒன்றாக இணைக்கப்பட்ட அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கை மற்றும் ஏற்றுதல் வரிசை புரிந்து கொள்ளப்படுகிறது.

ஒரு முனையில் உள்ள பாலிபெப்டைட் ஈட்டி மிகவும் வலுவானது, இது நிறுவப்பட்ட பெப்டைட் பிணைப்பில் பங்கேற்காது, NH 2 -குழு, என்-கைனெட்ஸ். பெருகும் போசியில், இது வளர இலவசம், இது நிறுவப்பட்ட பெப்டைட் இணைப்பில் பங்கேற்காது, HOOS-குழு, CE - எஸ்-கினெட்டுகள். என்-கைனெட்டுகள் ஈட்டியின் கோப்பிற்காக எடுக்கப்படுகின்றன, அமினோ அமில எச்சங்களின் எண்ணிக்கை புதிய ஒன்றிலிருந்து தொடங்குகிறது:

இன்சுலின் அமினோ அமில வரிசை எஃப். செங்கரால் (கேம்பிரிட்ஜ் பல்கலைக்கழகம்) நிறுவப்பட்டது. இந்த புரதம் இரண்டு பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது. ஒரு லான்செட் 21 அமினோ அமில எச்சங்களால் ஆனது, மற்றொன்று லான்செட் 30 ஆல் ஆனது. லான்செட்டுகள் இரண்டு டைசல்பைட் புள்ளிகளுடன் பிணைக்கப்பட்டுள்ளன (படம் 6).

அரிசி. 6. மனித இன்சுலின் முதன்மை அமைப்பு

qiєї கட்டமைப்பைப் புரிந்துகொள்வதில் பத்து ஆண்டுகள் (1944 - 1954) செலவிடப்பட்டன. இந்த நேரத்தில், முதன்மையான அமைப்பு பணக்கார வெள்ளையர்களுக்கு ஒதுக்கப்பட்டது, ஆட்டோமேஷன் செயல்முறை நியமிக்கப்பட்டது மற்றும் முந்தையவர்களுக்கு இது ஒரு தீவிரமான பிரச்சனை அல்ல.

தோல் புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு பற்றிய தகவல் மரபணுவில் குறியிடப்படுகிறது (டிஎன்ஏ மூலக்கூறின் விரிவாக்கம்) மற்றும் டிரான்ஸ்கிரிப்ஷன் (எம்ஆர்என்ஏ பற்றிய தகவல்களை மீண்டும் எழுதுதல்) மற்றும் மொழிபெயர்ப்பின் போது (பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் தொகுப்பு) உணரப்படுகிறது. சிம்முடனான இணைப்பில், புரதத்தின் முதன்மை அமைப்பு மரபணுவின் மற்ற கட்டமைப்பிற்குப் பின்னால் செருகப்படலாம்.

ஹோமோலோகஸ் புரதங்களின் முதன்மை கட்டமைப்பின் அடிப்படையில், இனங்களின் வகைபிரித்தல் ஸ்போரிடிட்டி பற்றிய முடிவுகளை எடுக்க முடியும். ஹோமோலோகஸ் புரதங்களுக்கு முன், அந்த புரதங்கள் உள்ளன, அவை வெவ்வேறு இனங்களில் ஒரே மாதிரியான செயல்பாடுகளைக் கொண்டுள்ளன. இத்தகைய புரதங்கள் ஒத்த அமினோ அமில வரிசைகளைக் கொண்டிருக்கலாம். எடுத்துக்காட்டாக, சைட்டோக்ரோம் 3 புரதமானது 12500 க்கு அருகில் உள்ள அதிகபட்ச மூலக்கூறு எடையைக் கொண்டுள்ளது மற்றும் 100 அமினோ அமில எச்சங்களைக் கொண்டுள்ளது. இரண்டு இனங்களின் சைட்டோக்ரோம் H இன் முதன்மை கட்டமைப்பில் உள்ள வேறுபாடுகள் இனங்களுக்கிடையேயான பைலோஜெனடிக் வேறுபாடுகளுக்கு விகிதாசாரமாகும். இவ்வாறு, குதிரைகளின் சைட்டோக்ரோம்கள் 3 மற்றும் தூறல்கள் 48 அமினோ அமில எச்சங்களில் காணப்படுகின்றன;

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு

பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையில் நீர் பிணைப்புகளை நிறுவுவதன் மூலம் புரதத்தின் இரண்டாம் கட்டமைப்பு உருவாகிறது. இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பில் இரண்டு வகைகள் உள்ளன: α-ஹெலிக்ஸ் மற்றும் β-அமைப்பு (அல்லது மடிப்பு பந்து). புரதங்களில், பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் செல்கள் இருக்கலாம், அவை இரண்டாம் நிலை அமைப்பை நிறுவாது.

α-சுழல் ஒரு நீரூற்றை உருவாக்குகிறது. α-ஹெலிக்ஸை வடிவமைக்கும் போது, ​​தோல் பெப்டைட் குழுவின் அமில அணு, நான்காவது NH-குழுவின் நீர் அணுவுடன் நீர் இணைப்பை உருவாக்குகிறது:

நீர் இணைப்புகள் கொண்ட டெகில்கோமாவின் சுழல் சுருளில் இருந்து ஒரு சுழல் உறைகளின் தோல் சுருள், இது குறிப்பிடத்தக்க மனநிலையின் கட்டமைப்பை அளிக்கிறது. α- ஹெலிக்ஸ் பின்வரும் குணாதிசயங்களைக் கொண்டுள்ளது: ஹெலிக்ஸின் விட்டம் 0.5 nm, ஹெலிக்ஸின் நீளம் 0.54 nm மற்றும் ஹெலிக்ஸின் ஒரு திருப்பத்திற்கு 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது (படம் 7).

அரிசி. 7. ஒரு சுழல் மாதிரி, இது பண்புகளை பிரதிபலிக்கிறது

அமினோ அமிலங்களின் சங்கிலி தீவிரவாதிகள் நேரடியாக ஹெலிக்ஸ் (படம் 8) இல் பெயரிடப்படுகின்றன.

அரிசி. 8. மாதிரி -சுழல், இது உயிரியல் தீவிரவாதிகளின் பரவலின் விரிவாக்கத்தை பிரதிபலிக்கிறது

இயற்கையான எல்-அமினோ அமிலங்களிலிருந்து, இது வலது மற்றும் இடது-சுழல் இரண்டையும் தூண்டலாம். பெரும்பாலான இயற்கை புரதங்கள் சரியான சுழல் மூலம் வகைப்படுத்தப்படுகின்றன. மூன்று டி-அமினோ அமிலங்களை இடது மற்றும் வலது ஹெலிக்ஸ் என்றும் அழைக்கலாம். டி-மற்றும் எல்-அமினோ அமில வைப்புத்தொகையின் கூட்டுத்தொகையிலிருந்து உருவாகும் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டால் ஒரு ஹெலிக்ஸை நிறுவ முடியவில்லை.

Deyakі அமினோ அமிலம் உபரி pereshkodzhayut α-ஹெலிக்ஸ். எடுத்துக்காட்டாக, லான்சியூஜில் ஸ்ப்ராட் நேர்மறையாகவோ அல்லது எதிர்மறையாகவோ அமினோ அமில வைப்புகளுடன் கலந்திருந்தாலும், அத்தகைய தட்டு ஒரே நேரத்தில் சார்ஜ் செய்யப்பட்ட தீவிரவாதிகளின் பரஸ்பர வெளியீட்டின் மூலம் α- ஹெலிகல் கட்டமைப்பை ஏற்காது. அமினோ அமில எச்சங்களின் சுருள்களை எளிதில் கரைக்கவும், இது பெரிய வேறுபாடுகளை உருவாக்குகிறது. α- ஹெலிக்ஸ் ஒருங்கிணைப்புக்கான மாற்றம் அதிகப்படியான புரோலைன் (படம் 9) உடன் பாலிபெப்டைட் லான்ஸ்லெட்டிலும் வெளிப்படுகிறது. நைட்ரஜன் அணுக்களில் அதிகப்படியான புரோலின் உள்ளது, இது ஒரு பெப்டைட் இணைப்பை மற்றொரு அமினோ அமிலத்துடன் உருவாக்குகிறது, ஒரு அணு நீர் இல்லை.

அரிசி. 9. உபரி proline pereshkodzha utvennu-spirali

பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் கிடங்கில் நுழையும் புரோலைனின் அந்த உபரிக்கு, உள் ஈட்டி நீர் இணைப்பை நிறுவ முடியாது. கூடுதலாக, புரோலைனில் உள்ள நைட்ரஜன் அணு தடிமனான வளையத்தின் கிடங்கு வரை நுழையலாம், இது N-C பிணைப்பைச் சுற்றிலும் ஹெலிக்ஸை உருவாக்குவது சாத்தியமற்றது.

க்ரிம் α-ஹெலிகள் மற்ற வகை ஹெலிகளை விவரிக்கின்றன. இருப்பினும், துர்நாற்றம் அரிதாக, மிக முக்கியமாக, குறுகிய தூரங்களில்.

ஈட்டிகளில் உள்ள தற்கொலை பாலிபெப்டைட் துண்டுகளின் பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே நீர் இணைப்புகளை உருவாக்குவது மோல்டிங்கிற்கு முன் மேற்கொள்ளப்படுகிறது. β-கட்டமைப்புகள் அல்லது மடிந்த பந்து:

α- சுழல் மேற்பரப்பில், மடிந்த பந்து ஒரு ஜிக்ஜாக் போன்ற வடிவத்தைக் கொண்டுள்ளது, நான் ஒரு துருத்தி போல் இருக்கிறேன் (படம் 10).

அரிசி. 10. புரதத்தின் β-கட்டமைப்பு

பந்துகளின் இணையான மற்றும் எதிர்-இணை மடிப்பு பகுதிகளை பிரிக்கவும். பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் பிரிவுகளுக்கு இடையில் இணையான β- கட்டமைப்புகள் நிறுவப்பட்டுள்ளன, அவை நேரடியாகத் தவிர்க்கப்படுகின்றன:

பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் புரோட்டிஸ்ட்டல் நேர்கோடுகளுக்கு இடையில் எதிர்பாரலல் β-கட்டமைப்புகள் நிறுவப்பட்டுள்ளன:

இரண்டு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகளுக்கு இடையே β-கட்டமைப்புகள் அதிகமாகவோ அல்லது குறைவாகவோ உருவாக்கப்படலாம்:

சில புரதங்களின் கிடங்குகளில், இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பானது α- ஹெலிக்ஸ் மூலம் மட்டுமே குறிப்பிடப்படலாம், மற்றவற்றில் - β- கட்டமைப்புகளால் மட்டுமே (இணை, அல்லது எதிரெதிர், அல்லது மற்றவை), மற்றவற்றில், α-சுழல்களின் வரிசை இருக்கலாம். இருக்கும் மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்.

ட்ரெடின்னா அமைப்பு

செழுமையான புரதங்களில், இரண்டாவதாக ஒழுங்கமைக்கப்பட்ட கட்டமைப்புகள் (α-சுழல், -கட்டமைப்புகள்) ஒரு சிறிய உருண்டையை பாடும் வரிசையில் எரித்துவிடும். குளோபுலர் புரதங்களின் விசாலமான அமைப்பு மூன்றாம் நிலை அமைப்புடன் தொடர்புடையது. இந்த வழியில், ட்ரெடினஸ் அமைப்பு காடுகளில் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் குப்பைகளின் அற்ப வளர்ச்சியை வகைப்படுத்துகிறது. உருவாக்கப்பட்ட மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் அயனி மற்றும் நீர் பிணைப்புகள், ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள், வான் டெர் வால்ஸ் படைகள் ஆகியவற்றில் பங்கேற்கின்றன. டிசல்பைட் இணைப்புகளின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பை உறுதிப்படுத்தவும்.

புரதங்களின் ட்ரெட்டினா அமைப்பு அவற்றின் அமினோ அமில வரிசையின் காரணமாகும். வடிவமைக்கப்பட்ட போது, ​​இணைப்பு அமினோ அமிலங்களுடன் இணைக்கப்பட்டு, பாலிபெப்டைட் லான்செட்டில் கணிசமான தூரத்தில் கலக்கப்படுகிறது. சில்லறை புரதங்களில், அமினோ அமிலங்களின் துருவ தீவிரவாதிகள், ஒரு விதியாக, புரத மூலக்கூறுகளின் மேற்பரப்பில் அமைந்துள்ளன, அடுத்து, மூலக்கூறின் நடுவில், ஹைட்ரோபோபிக் ரேடிக்கல்கள் குளோபுலின் நடுவில் சுருக்கமாக நிரம்பியுள்ளன. ஹைட்ரோபோபிக் செல்கள்.

Ninі tretinna அமைப்பு bagatioh blіlkіv செருகப்பட்டது. இரண்டு உதாரணங்களைப் பார்ப்போம்.

மயோகுளோபின்

மயோகுளோபின் என்பது 16700 எக்சிபியன்ட் வெகுஜனத்திலிருந்து ஒரு புளிப்பு-பிணைப்பு புரதமாகும். இதன் செயல்பாடு மயாசாவில் புளிப்பை சேமிப்பதாகும். இந்த மூலக்கூறில் ஒரு பாலிபெப்டைட் லான்ஸ் உள்ளது, இதில் 153 அமினோ அமில எச்சங்கள் மற்றும் ஒரு ஹீமோகுரூப் உள்ளது, இது அமில பிணைப்பில் முக்கிய பங்கு வகிக்கிறது.

மயோகுளோபினின் பரந்த அமைப்பு ஜான் கெண்ட்ரூ மற்றும் அவரது சகாக்களின் ரோபோக்களால் நிறுத்தப்பட்டது (படம் 11). இந்த புரதத்தின் மூலக்கூறில் 8 α- ஹெலிகல் செல்கள் உள்ளன, இது பெரும்பாலும் அனைத்து அமினோ அமில எச்சங்களில் 80% ஆகும். Молекула міоглобіну дуже компактна, всередині неї може вміститися всього чотири молекули води, майже всі полярні радикали амінокислот розташовані на зовнішній поверхні молекули, більша частина гідрофобних радикалів розташована всередині молекули, поблизу поверхні знаходиться гем – небілкова група, відповідальна за зв'язування кисню.

படம்.11. மயோகுளோபினின் ட்ரெடின் அமைப்பு

ரிபோநியூக்லீஸ்

ரிபோநியூக்லீஸ் ஒரு குளோபுலர் புரதம். இது தோலடி அடுக்கின் கிளிடின்களால் சுரக்கப்படுகிறது, இது ஆர்என்ஏவின் பிளவை ஊக்குவிக்கும் என்சைம் ஆகும். மயோகுளோபினின் மேற்பரப்பில், ரிபோநியூக்லீஸ் மூலக்கூறு மிகக் குறைவான α- ஹெலிகல் செல்களைக் கொண்டிருக்கலாம் மற்றும் β- இணக்கத்தில் இருக்கும் அதிக எண்ணிக்கையிலான பிரிவுகளைக் கொண்டிருக்கும். புரதத்தின் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்பின் கனிமத்தன்மை 4 டிஸல்பைட் பிணைப்புகளால் வழங்கப்படுகிறது.

குவாட்டர்னரி அமைப்பு

நிறைய புரதங்கள் டெசில்கள், இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட, புரத துணைக்குழுக்கள் அல்லது மூலக்கூறுகளால் ஆனவை, அவை பாடும் இரண்டாம் மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு வழிவகுக்கும், அவை நீர் மற்றும் அயனி இணைப்புகள், ஹைட்ரோபோபிக் இடைவினைகள் ஆகியவற்றின் உதவிக்காக ஒரே நேரத்தில் ஒன்றாக இணைக்கப்படுகின்றன. வான் டெர் வால்ஸ் படைகள். புரத மூலக்கூறுகளின் அத்தகைய அமைப்பு காலாண்டு அமைப்பு, மற்றும் புரதங்கள் தங்களை அழைக்கப்படுகின்றன ஒலிகோமிர்னிமி. ஓக்ரேமா துணைக்குழு அல்லது ஒரு புரத மூலக்கூறு, ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கிடங்கில் அழைக்கப்படுகிறது. புரோட்டோமிர்.

ஒலிகோமெரிக் புரதங்களில் உள்ள புரோட்டோமர்களின் எண்ணிக்கை பரவலாக மாறுபடும். எடுத்துக்காட்டாக, கிரியேட்டின் கைனேஸ் 2 புரோட்டோமர்களைக் கொண்டுள்ளது, ஹீமோகுளோபின் - 4 புரோட்டோமர்கள், ஈ.கோலி ஆர்என்ஏ பாலிமரேஸ் - ஆர்என்ஏ தொகுப்புக்கு காரணமான ஒரு நொதி - 5 புரோட்டோமர்கள், பைருவேட் டீஹைட்ரோஜினேஸ் காம்ப்ளக்ஸ் - 72 புரோட்டோமர்கள். ஒரு புரதம் மற்றும் இரண்டு புரோட்டோமர்கள், ஒன்று டைமர் என்றும், ஒன்று டெட்ராமர் என்றும், ஆறு ஹெக்ஸாமர் என்றும் அழைக்கப்படுகிறது (படம் 12). பெரும்பாலும் ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் மூலக்கூறில் 2 அல்லது 4 புரோட்டோமர்கள் உள்ளன. ஒலிகோமெரிக் புரதத்தின் கிடங்கில் அதே அல்லது வேறுபட்ட புரோட்டோமர்கள் இருக்கலாம். ஒரே மாதிரியான இரண்டு முன்மாதிரிகள் புரதத்தின் கிடங்கில் நுழைந்தால், - ஹோமோடிமர், ஒரு வித்தியாசம் போல - ஹீட்டோரோடைமர்.

அரிசி. 12. ஒலிகோமெரிக் புரதங்கள்

ஹீமோகுளோபின் மூலக்கூறின் அமைப்பைப் பார்ப்போம். ஹீமோகுளோபினின் முக்கிய செயல்பாடு நுரையீரலில் இருந்து திசுக்களுக்கு அமிலத்தையும் இரத்த ஓட்டத்தில் இருந்து கார்பன் டை ஆக்சைடையும் கொண்டு செல்வதாகும். இந்த மூலக்கூறு (படம் 13) இரண்டு வெவ்வேறு வகையான நான்கு பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளால் ஆனது - இரண்டு α-லேன்ஸ்கள் மற்றும் இரண்டு β-லேன்ஸ்கள் மற்றும் ஹீம். ஹீமோகுளோபின் ஒரு புரதம், இது மயோகுளோபினுடன் சர்ச்சைக்குரியது. மயோகுளோபினின் இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகள் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமர்கள் ஒத்தவை. ஹீமோகுளோபின், யாக் மற்றும் மயோகுளோபினுக்கான தோல் புரோட்டோமர், பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் 8-சுழல் ஆட்டுக்குட்டிகள். இந்த விஷயத்தில், மயோகுளோபின் மற்றும் ஹீமோகுளோபின் புரோட்டோமரின் முதன்மை கட்டமைப்புகளில், 24 க்கும் குறைவான அமினோ அமில எச்சங்கள் ஒரே மாதிரியானவை என்பதை கவனத்தில் கொள்ள வேண்டும். இனிமேல், முதன்மையான கட்டமைப்பைக் கவனிக்கும் புரதங்கள், ஒரு விசாலமான அமைப்பு மற்றும் வெற்றிகரமான ஒத்த செயல்பாடுகளை ஒத்ததாக இருக்கும்.

அரிசி. 13. ஹீமோகுளோபின் அமைப்பு

பிட் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு பாலிபெப்டைட் லான்செட், டோப்டோவின் கட்டமைப்பால் புரதம் பாதிக்கப்படலாம். ஒரு பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை மடிப்பு, முறுக்கு (மடித்தல், பேக்கேஜிங்) ஒரு சுழல் அல்லது வேறு இணக்கமாக இருக்கும். இந்த செயல்முறை குழப்பமாக தொடரவில்லை, ஆனால் படிப்படியாக புரோட்டீனின் முதன்மைக் கட்டமைப்பில் உள்ள நிரல். பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் இரண்டு முக்கிய உள்ளமைவுகளின் விரிவான விளக்கம், அவை கட்டமைப்பு மாற்றங்கள் மற்றும் சோதனைத் தரவைக் குறிக்கின்றன:

• a-சுருள்கள்,
• β கட்டமைப்புகள்.

குளோபுலர் புரதங்களின் மிக முக்கியமான வகை கணக்கில் எடுத்துக்கொள்ளப்படுகிறது அ- சுழல்.பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் முறுக்கு ஆண்டின் அம்புக்குறியை (வலது கை ஹெலிக்ஸ்) பின்பற்றுகிறது, இது இயற்கை புரதங்களின் எல்-அமினோ அமிலக் கிடங்கால் தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

அவசர சக்திவினைல் a-சுருள்களில் (போன்ற மற்றும் β-கட்டமைப்புகள்) є zdatnіst அமினோ அமிலங்கள் நீர் பிணைப்புகளின் கரைதிறன்.

ஹெலிகளின் அமைப்பு தெளிவானது குறைந்த ஒழுங்குமுறை:

• ஹெலிக்ஸின் தோல் சுருள் (croc) மீது, 3.6 அமினோ அமில எச்சங்கள் விழுகின்றன.
• க்ரோக் ஹெலிக்ஸ் (vіdstan vzdovzh osі) ஒரு முறைக்கு 0.54 nm ஐ அடைகிறது, ஆனால் ஒரு அமினோ அமிலத்தில் அதிகப்படியான 0.15 nm குறைகிறது.
• ஹெலிக்ஸின் திருப்பம் 26° ஆகும், ஹெலிக்ஸின் 5 திருப்பங்களுக்குப் பிறகு (18 அமினோ அமில எச்சங்கள்) பாலிபெப்டைட் லான்செட்டின் கட்டமைப்பு கட்டமைப்பு மீண்டும் மீண்டும் செய்யப்படுகிறது. Tse என்பது ஒரு ஹெலிகல் கட்டமைப்பின் மறுநிகழ்வு (அல்லது அடையாளம்) 2.7 nm ஆகிறது.

பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் இரண்டாவது வகை உள்ளமைவு, முடி அணில்களில் வெளிப்பாடுகள், தையல், m'yazyv மற்றும் பிற ஃபைப்ரில்லர் அணில், பெயரை நீக்குதல் β கட்டமைப்புகள்.இந்த வழக்கில், இரண்டு அல்லது அதற்கு மேற்பட்ட நேரியல் பாலிபெப்டைட் லான்செட்டுகள், இணையாக அல்லது, பெரும்பாலும், எதிர்-இணையாக, மனரீதியாக, சதைப்பற்றுள்ள ஈட்டிகளின் -NH- மற்றும் -CO-குழுக்களுக்கு இடையேயான வருடாந்திர நீர் இணைப்புகளால் இணைக்கப்பட்டு, கட்டமைப்பை திருப்திப்படுத்துகிறது. கிடங்கு வகை.

பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் β-கட்டமைப்பின் திட்டவட்டமான பிரதிநிதித்துவம்.

இயற்கையில், புரதங்கள், புடோவா யாகிக், புரோட், விட்போவிடா n_ β-, n_ a- கட்டமைப்புகள் உள்ளன. அத்தகைய புரதங்களின் பொதுவான பட் ஆகும் கொலாஜன்- ஃபைப்ரில்லர் புரதம், இது மனிதர்கள் மற்றும் உயிரினங்களின் உடலில் ஆரோக்கியமான திசுக்களின் முக்கிய வெகுஜனமாகிறது.

எக்ஸ்ரே டிஃப்ராஃப்ரக்ஷன் பகுப்பாய்வின் முறைகளைப் பயன்படுத்தி, புரத மூலக்கூறின் இரண்டு சமமான கட்டமைப்பு அமைப்பின் முடிவை நாங்கள் கொண்டு வந்துள்ளோம், இது இரண்டாம் நிலை மற்றும் மூன்றாம் நிலை கட்டமைப்புகளுக்கு இடையில் இடைநிலையாகத் தோன்றியது. Tse என்று அழைக்கப்படுகிறது உயர்நிலை கட்டமைப்புகள் மற்றும் கட்டமைப்பு களங்கள்.

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகள்பாலிபெப்டைட் ஈட்டிகளின் தொகுப்புகளாகும், அவை அவற்றின் சொந்த இரண்டாம் கட்டமைப்பை உருவாக்குகின்றன மற்றும் அவற்றின் வெப்ப இயக்கவியல் அல்லது இயக்க நிலைத்தன்மையின் விளைவாக செயலில் உள்ள புரதங்களில் கரைகின்றன. இவ்வாறு, குளோபுலர் புரதங்களில், இரட்டை (βхβ)-உறுப்புகள் (இரண்டு இணை β-லேன்ஸ்கள், x பிரிவால் இணைக்கப்பட்டவை), βaβaβ-கூறுகள் (இரண்டு α-ஹெலிக்ஸ் பிரிவுகளால் குறிப்பிடப்படுகின்றன, மும்மடங்கிற்கு இடையே இணையான β-lance மூலம் செருகப்படுகின்றன. ) மற்றும் உள்ளே.

புடோவ் குளோபுலர் புரதத்தின் (ஃபிளாவோடாக்சின்) டொமைன் (ஏ. ஏ. போல்டிரெவிமுக்கு)

களம்- இது பாலிபெப்டைட் ஈட்டியின் நடுவில் உள்ள ஒரு சிறிய குளோபுலர் கட்டமைப்பு அலகு ஆகும். டொமைன்கள் செயல்பாடுகளில் மாறுபடும் மற்றும் மடிப்பு (zsidnya) சுயேச்சையான சிறிய குளோபுலர் கட்டமைப்பு அலகுகளாக, புரத மூலக்கூறின் நடுவில் உள்ள gnatlike ஸ்பேசர்களால் ஒன்றாக இணைக்கப்படும்.

புரதத்தின் இரண்டாம் நிலை அமைப்பு- பாலிபெப்டைட் லான்செட்டை ஒரு கச்சிதமான கட்டமைப்பில் இடும் முறை, பெப்டைட் குழுக்களின் தொடர்புடன் அவற்றுக்கிடையே நிறுவப்பட்ட நீர் இணைப்புகளுடன்.

பெப்டைட்களின் குழுக்களுக்கு இடையே அதிக எண்ணிக்கையிலான பிணைப்புகளுடன் இணக்கத்தை ஏற்றுக்கொள்வதற்கு விக்லிகன் பெப்டைட்டின் இரண்டாம் கட்டமைப்பை உருவாக்குதல். பெப்டைட் பிணைப்பின் நிலைத்தன்மை, மத்திய கார்பன் அணுவிற்கும் பெப்டைட் குழுவின் கார்பன் அணுவிற்கும் இடையே உள்ள பிணைப்பின் பலவீனம், அமினோ அமில தீவிரத்தின் அளவு ஆகியவற்றால் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் வகை தீர்மானிக்கப்படுகிறது. இந்த ஆண்டின் அமினோ அமில வரிசையுடன் அனைத்தும் ஒரே நேரத்தில் நியமிக்கப்பட்டன, இது புரதத்தின் ஒற்றை கட்டமைப்பிற்கு கொண்டு வரப்பட்டது.

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் இரண்டு சாத்தியமான மாறுபாடுகளை நாம் காண்கிறோம்: "கயிறு" தோற்றத்தில் - α-ஹெலிக்ஸ்(α-அமைப்பு), மற்றும் "துருத்திகள்" போல் இருக்கும் - β-மடிப்பு பந்து(β-கட்டமைப்பு). ஒரு அணில், ஒரு விதியாக, ஒரு மணி நேரம் தாக்குதல் கட்டமைப்புகள் உள்ளன, ஆனால் வேறு பங்கு spіvvіdnosnі. குளோபுலர் புரதங்களில், α-ஹெலிக்ஸ், ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களில், β-கட்டமைப்பு நிலவுகிறது.

இரண்டாம் நிலை அமைப்பு நிலைபெறுகிறது நீர் தொடர்புகளின் பங்கேற்புக்கு மட்டுமேபெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே: ஒரு குழுவின் ஆக்ஸிஜன் அணு மற்றொன்றின் நீர் அணுவுடன் வினைபுரிகிறது, அதே நேரத்தில் மற்றொரு பெப்டைட் குழுவின் அமிலம் மூன்றாவது ஒன்றின் தண்ணீருடன் ஒரு நேரத்தில் இணைக்கிறது.

α-சுழல்

உதவியை நாடும் ஒரு வலது கை சுழலுக்கு இந்த அமைப்பு கொடுக்கப்பட்டுள்ளது வோட்னெவிஹ் zv'yazkіv mizh பெப்டைட் குழுக்கள் 1வது மற்றும் 4வது, 4வது மற்றும் 7வது, 7வது மற்றும் 10வது மற்றும் அமினோ அமில உபரிகள்.

மோல்டிங் சுருள்கள் மறுசீரமைப்பு புரோலின்மற்றும் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின், அதன் சுழற்சி கட்டமைப்பின் மூலம், ஈட்டியின் "முறிவு", її ப்ரைமஸ் விஜின், எடுத்துக்காட்டாக, கொலாஜனில் உள்ளது.

ஹெலிக்ஸ் டர்ன் உயரம் 0.54 nm ஆகிறது மற்றும் 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது, 5 கடைசி திருப்பங்கள் 18 அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் 2.7 nm ஆக்கிரமிக்கின்றன.

β-மடிக்கும் பந்து

இந்த வழியில் புரத மூலக்கூறு "பாம்பு" போல் உள்ளது, தூரத்தில் ஈட்டியின் கிளைகள் ஒன்று அல்லது மற்றொன்றுக்கு அருகில் தோன்றும். இதன் விளைவாக, புரோட்டீனேசியஸ் லான்செட்டின் தொலைதூர அமினோ அமிலங்களை விட முந்தைய பெப்டைட் குழுக்கள் நீர் பிணைப்புகளின் உதவியுடன் பரஸ்பர உறவைக் கொண்டிருந்தன.

பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையே உள்ள நிறுவப்பட்ட நீர் இணைப்புகளுடன் ஏதேனும் ஒன்றுக்கொன்று சார்ந்திருப்பதன் மூலம், முதன்மை அமைப்புடன் மிகவும் சுருக்கமாக சீரமைக்கப்பட்டுள்ளது.

பார்க்கும் கயிறு மற்றும் துருத்தியில் அணில் போடுவது

அத்தகைய கட்டமைப்புகளில் இரண்டு வகைகள் உள்ளன கயிற்றின் பார்வையில் அணிலை இடுதல்і ஒரு துருத்தியின் பார்வையில்.

பெப்டைட்களின் குழுக்களுக்கு இடையே அதிக எண்ணிக்கையிலான பிணைப்புகளுடன் இணக்கத்தை ஏற்றுக்கொள்வதற்கு விக்லிகன் பெப்டைட்டின் இரண்டாம் கட்டமைப்பை உருவாக்குதல். பெப்டைட் பிணைப்பின் நிலைத்தன்மை, மத்திய கார்பன் அணுவிற்கும் பெப்டைட் குழுவின் கார்பன் அணுவிற்கும் இடையே உள்ள பிணைப்பின் பலவீனம், அமினோ அமில தீவிரத்தின் அளவு ஆகியவற்றால் இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் வகை தீர்மானிக்கப்படுகிறது.

இந்த ஆண்டின் அமினோ அமில வரிசையுடன் அனைத்தும் ஒரே நேரத்தில் நியமிக்கப்பட்டன, இது புரதத்தின் ஒற்றை கட்டமைப்பிற்கு கொண்டு வரப்பட்டது.

இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்பின் இரண்டு சாத்தியமான மாறுபாடுகளை நீங்கள் காணலாம்: α-ஹெலிக்ஸ் (α-கட்டமைப்பு) மற்றும் β-மடிக்கப்பட்ட பந்து (β-கட்டமைப்பு). ஒரு புரதத்தில், ஒரு விதியாக, தாக்குதல் கட்டமைப்புகள் உள்ளன, ஆனால் கூட்டு வேறு பங்கு. குளோபுலர் புரதங்களில், α-ஹெலிக்ஸ், ஃபைப்ரில்லர் புரதங்களில், β-கட்டமைப்பு நிலவுகிறது.

வடிவமைக்கப்பட்ட இரண்டாம் நிலை கட்டமைப்புகளில் நீர் பிணைப்புகளின் விதி.

பெப்டைட் குழுக்களுக்கு இடையிலான நீர் இணைப்புகளின் பங்கேற்புடன் மட்டுமே இரண்டாம் நிலை அமைப்பு நிறுவப்பட்டுள்ளது: ஒரு குழுவின் அமில அணு மற்றொரு நீர் அணுவுடன் வினைபுரிகிறது, அதே நேரத்தில் மற்றொரு பெப்டைட் குழுவின் அமிலம் மூன்றாவது நீருடன் இணைகிறது.

α-சுழல்

தோற்றமளிக்கும் α-ஹெலிக்ஸில் புரதத்தை இடுதல்.

பெப்டைட் குழுக்கள் 1 மற்றும் 4, 4 மற்றும் 7, 7 மற்றும் 10 மற்றும் பல அமினோ அமிலங்களின் அதிகப்படியான நீர் இணைப்புகளுக்காக நிறுவப்பட்ட வலது கை ஹெலிக்ஸில் இந்த அமைப்பு கொடுக்கப்பட்டுள்ளது.

ஹெலிக்ஸின் உருவாக்கம் புரோலின் மற்றும் ஹைட்ராக்ஸிப்ரோலின் மூலம் மாற்றப்படுகிறது, இது அதன் கட்டமைப்பின் மூலம், லான்செட்டின் "முறிவு", அதன் கூர்மையான விஜின் ஆகியவற்றை உருவாக்குகிறது.

ஹெலிக்ஸ் டர்ன் உயரம் 0.54 nm ஆகிறது மற்றும் 3.6 அமினோ அமிலம் அதிகமாக உள்ளது, 5 கடைசி திருப்பங்கள் 18 அமினோ அமிலங்கள் மற்றும் 2.7 nm ஆக்கிரமிக்கின்றன.

β-மடிக்கும் பந்து

β-மடிக்கப்பட்ட பந்துக்கு அருகில் புரதத்தை இடுதல்.

இந்த முறையில், புரத மூலக்கூறின் முட்டை ஒரு "பாம்பு" போல் உள்ளது, தூரத்தில் ஈட்டியின் கிளைகள் ஒருவருக்கொருவர் நெருக்கமாகத் தோன்றும். இதன் விளைவாக, புரோட்டீனேசியஸ் லான்செட்டின் தொலைதூர அமினோ அமிலங்களை விட முந்தைய பெப்டைட் குழுக்கள் நீர் பிணைப்புகளின் உதவியுடன் பரஸ்பர உறவைக் கொண்டிருந்தன.